JP2012210209A - 抗体依存性細胞傷害性を改善するための抗体のグリコシル化操作 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】調節されたレベルにおいて糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸を発現するために操作された、宿主細胞であり、バイセクティングGlcNAcを有するN結合型複合型オリゴ糖を増加する、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ活性の好ましい範囲を発現し得るように操作された宿主細胞。また、糖タンパク質、例えば、抗体(抗体分子全体、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質を含み、増強されたFc媒介細胞傷害性を有する)の改変された糖形態を生成するための方法、およびそのように生成された糖タンパク質。
【選択図】なし
Description
本出願は、1998年4月20日に出願された米国仮特許出願第60/082,581号(これは、本明細書中にその全体が参考として援用される)の優先権を主張する。
本発明は、タンパク質のグリコシル化操作の分野に関する。さらに詳細には、本発明は、改善された治療特性を有するタンパク質(増強された抗体依存性細胞傷害性を有する抗体を含む)を生成するグリコシル化操作に関する。
糖タンパク質は、ヒト、他の真核生物、およびいくつかの原核生物における多くの必須の機能(触媒、シグナル伝達、細胞間コミュニケーション、および分子認識および分子会合を含む)を媒介する。それらは、真核生物において非細胞質ゾルタンパク質の大部分を構成している。非特許文献1。治療目的のために多くの糖タンパク質が探索されており、そして最近20年の間には、天然に存在する分泌糖タンパク質の組換えバージョンが生物工学産業の主要な産物になった。例としては、エリスロポエチン(EPO)、治療的モノクローナル抗体(治療的mAb)、組織プラスミノーゲンアクチベーター(tPA)、インターフェロン−β(IFN−β)、顆粒球−マクロファージコロニー刺激因子(GM−CSF)、およびヒト絨毛性ゴナドトロピン(hCH)が挙げられる。非特許文献2。
本発明は、一般に、改善された治療価値を生じる改変されたグリコシル化パターンを有するタンパク質の生成のための宿主細胞および方法に関する。1つの特定の実施態様において、本発明は、バイセクティングGlcNAcを有するN結合型複合型オリゴ糖を増加する、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ活性の好ましい範囲を発現し得るように操作された宿主細胞に関する。他の実施態様において、本発明は、糖タンパク質、例えば、抗体(抗体分子全体、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質を含み、増強されたFc媒介細胞傷害性を有する)の改変された糖形態を生成するための方法、およびそのように生成された糖タンパク質に関する。本発明は、バイセクティングGlcNAcを有するN結合型複合型オリゴ糖の最大化のための糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ発現の最適な範囲が存在するという本発明者らの発見に一部基づく。
用語は、以下に定義されなければ、当該分野で一般に使用されるように本明細書中で使用される。
したがって本発明は、以下の項目を提供する
(項目1) 調節されたレベルにおいて糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸を発現するために操作された、宿主細胞。
(項目2) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子を含む核酸分子が、上記宿主細胞に導入されている、項目1に記載の宿主細胞。
(項目3) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目1に記載の宿主細胞。
(項目4) 上記宿主細胞が、CHO細胞、BHK細胞、NS0細胞、SP2/0細胞、またはハイブリドーマ細胞である、項目2または3に記載の宿主細胞。
(項目5) 上記内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが、調節性プロモーターエレメントを上記宿主細胞染色体へ挿入することによって活性化されている、項目3に記載の宿主細胞。
(項目6) 上記糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが、GnT III、GnT V、Man II、またはGal Tである、項目2または3に記載の宿主細胞。
(項目7) 上記宿主細胞が、GnT III、GnT V、Man II、およびGal Tからなる群から選択される少なくとも2つの異なる、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼを発現するために操作された、項目2または3に記載の宿主細胞。
(項目8) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子が、構成性プロモーターエレメントに作動可能に連結されている、項目7に記載の宿主細胞。
(項目9) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子が、調節性プロモーターエレメントに作動可能に連結されている、項目2に記載の宿主細胞。
(項目10) 上記調節性プロモーターエレメントが、テトラサイクリンに調節性プロモーター系、エクジソン誘導性プロモーター系、lacスイッチプロモーター系、グルココルチコイド誘導性プロモーター系、温度誘導性プロモーター系、またはメタロチオネイン金属誘導性プロモーター系である、項目5または9に記載の宿主細胞。
(項目11) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸分子を発現するために操作された宿主細胞であって、ここでその宿主細胞が、増強したFc媒介細胞傷害性を有するタンパク質を産生し得る、宿主細胞。
(項目12) 上記タンパク質が、抗体分子全体、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質である、項目11に記載の宿主細胞。
(項目13) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子を含む核酸分子が、上記宿主細胞染色体へ導入されている、項目12に記載の宿主細胞。
(項目14) 上記宿主細胞が、内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの変異誘発発現を保有するために選択されている、項目12に記載の宿主細胞。
(項目15) 上記宿主細胞が、変異lec10である、項目14に記載の宿主細胞。
(項目16) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目12に記載の宿主細胞。
(項目17) 上記内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが、調節性プロモーターエレメントを上記宿主細胞染色体へ挿入することによって活性化されている、項目16に記載の宿主細胞。
(項目18) 上記内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが、構成性プロモーターエレメント、トランスポゾン、またはレトロウイルスエレメントを上記宿主細胞染色体へ挿入することによって活性化されている、項目16に記載の宿主細胞。
(項目19) 抗体分子、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸をさらに含む、項目11または13に記載の宿主細胞。
(項目20) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子が、構成性プロモーターエレメントに作動可能に連結される、項目13に記載の宿主細胞。
(項目21) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子が、調節性プロモーターエレメントに作動可能に連結される、項目13に記載の宿主細胞。
(項目22) 上記調節性プロモーターエレメントが、テトラサイクリンに調節性プロモーター系、エクジソン誘導性プロモーター系、lacスイッチプロモーター系、グルココルチコイド誘導性プロモーター系、温度誘導性プロモーター系、またはメタロチオネイン金属誘導性プロモーター系である、項目21に記載の宿主細胞。
(項目23) 上記宿主細胞がハイブリドーマ細胞である、項目11に記載の宿主細胞。
(項目24) 上記操作された宿主細胞が、操作されたCHO細胞、操作されたBHK細胞、操作されたNS0細胞、または操作されたSP2/0細胞である、項目11に記載の宿主細胞。
(項目25) 上記宿主細胞が、キメラ抗CD20モノクローナル抗体(C2B8)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、項目11に記載の宿主細胞。
(項目26) 上記宿主細胞が、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体(chCE7)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、項目11に記載の宿主細胞。
(項目27) 上記宿主細胞が、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体(ch−G250)、ヒト化抗HER2モノクローナル抗体、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌、および乳癌モノクローナル抗体(ING−1)、ヒト化抗ヒト17−1A抗原モノクローナル抗体(3622W94)、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体(A33)、GD3ガングリオシドに対する抗ヒト黒色腫抗体(R24)、またはキメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体(SF−25)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、項目11に記載の宿主細胞。
(項目28) 少なくとも1つの核酸分子が、β(1,4)−N−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼIII(GnT III)をコードする、項目11に記載の宿主細胞。
(項目29) β(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)をコードする少なくとも1つの核酸をさらに含む、項目28に記載の宿主細胞。
(項目30) マンノシダーゼII(Man II)をコードする少なくとも1つの核酸をさらに含む、項目28に記載の宿主細胞。
(項目31) β(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)をコードする少なくとも1つの核酸およびマンノシダーゼII(Man II)をコードする少なくとも1つの核酸をさらに含む、項目28に記載の宿主細胞。
(項目32) 宿主細胞において、増強したFc媒介細胞傷害性を有するタンパク質化合物を産生するための方法であって、以下の工程:
(a)調節されたレベルにおいて、目的のタンパク質化合物のグリコシル化を改善するように選択された、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼを発現するために操作された宿主細胞を提供する工程であって、ここで、その宿主細胞が、抗体、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも1つの核酸を発現する、工程;
(b)増強したFc媒介性依存性細胞傷害性を有するそのタンパク質化合物の産生を可能にする条件下で、その宿主細胞を培養する工程;および
(c)増強したFc媒介細胞傷害性を有するそのタンパク質化合物を単離する工程、
を包含する、方法。
(項目33) 工程(a)において、上記宿主細胞が、抗体全体をコードする少なくとも1つの核酸を含む、項目32に記載の方法。
(項目34) 工程(a)において、上記宿主細胞が、抗体フラグメントをコードする少なくとも1つの核酸を含む、項目32に記載の方法。
(項目35) 工程(a)において、上記宿主細胞が、免疫グロブリンのグルコシル化Fc領域に類似の領域を含む融合タンパク質をコードする少なくとも1つの核酸を含む、項目32に記載の方法。
(項目36) 上記宿主細胞が、キメラ抗CD20モノクローナル抗体(C2B8)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、項目32に記載の方法。
(項目37) 上記宿主細胞が、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体(chCE7)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、項目32に記載の方法。
(項目38) 上記宿主細胞が、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体(ch−G250)、ヒト化抗HER2モノクローナル抗体、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌、および乳癌モノクローナル抗体(ING−1)、ヒト化抗ヒト17−1A抗原モノクローナル抗体(3622W94)、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体(A33)、GD3ガングリオシドに対する抗ヒト黒色腫抗体(R24)、またはキメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体(SF−25)をコードする少なくとも1つのトランスフェクトされた核酸を含む、
項目32に記載の方法。
(項目39) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子が、上記宿主細胞に導入されている、項目32に記載の方法。
(項目40) 上記宿主細胞が、内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの変異誘発発現を保有するために選択されている、項目32に記載の宿主細胞。
(項目41) 上記宿主細胞が、変異lec10である、項目40に記載の宿主細胞。
(項目42) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目32に記載の宿主細胞。
(項目43) 上記グリコシルトランスフェラーゼが、β(1,4)−N−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼIII(GnT III)である、項目32に記載の方法。
(項目44) 上記GnT IIIが、構成性プロモーター系を使用して発現される、項目43に記載の方法。
(項目45) 上記GnT IIIが、調節性プロモーター系を使用して発現される、項目43に記載の方法。
(項目46) 上記調節性プロモーター系が、テトラサイクリンに調節性プロモーター系、エクジソン誘導性プロモーター系、lacスイッチプロモーター系、グルココルチコイド誘導性プロモーター系、温度誘導性プロモーター系、またはメタロチオネイン金属誘導性プロモーター系である、項目45に記載の方法。
(項目47) 上記グリコシルトランスフェラーゼが、β(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)である、項目32に記載の方法。
(項目48) 上記GalTが、構成性プロモーター系を使用して発現される、項目47に記載の方法。
(項目49) 上記GalTが、調節性プロモーター系を使用して発現される、項目47に記載の方法。
(項目50) 上記調節性プロモーター系が、テトラサイクリンに調節性プロモーター系、エクジソン誘導性プロモーター系、lacスイッチプロモーター系、グルココルチコイド誘導性プロモーター系、温度誘導性プロモーター系、またはメタロチオネイン金属誘導性プロモーター系である、項目49に記載の方法。
(項目51) 上記宿主細胞が、調節されたレベルにおいて、目的のタンパク質化合物のグリコシル化を改善するように選択された、グリコシルトランスフェラーゼをコードする複数の核酸を発現するために操作され、ここで、少なくとも1つの核酸がGnT IIIをコードし、そして少なくとも1つの核酸がβ(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)をコードする、項目32に記載の方法。
(項目52) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子を含む核酸分子が、上記宿主細胞に導入されている、項目51に記載の宿主細胞。
(項目53) 上記宿主細胞が、少なくとも1つの、内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの変異誘発発現を保有するために選択されている、項目51に記載の宿主細胞。
(項目54) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目51、52、または53に記載の宿主細胞。
(項目55) 上記宿主細胞が、調節されたレベルにおいて、目的のタンパク質化合物のグリコシル化を改善するように選択された、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする複数の核酸を含み、ここで、少なくとも1つの核酸がGnT IIIをコードし、そして少なくとも1つの核酸がマンノシダーゼII(Man II)をコードする、項目32に記載の方法。
(項目56) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子を含む核酸分子が、上記宿主細胞に導入されている、項目55に記載の宿主細胞。
(項目57) 上記宿主細胞が、少なくとも1つの、内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの変異誘発発現を保有するために選択されている、項目55に記載の宿主細胞。
(項目58) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目55、56、または57に記載の宿主細胞。
(項目59) 上記宿主細胞が、調節されたレベルにおいて、目的のタンパク質のグリコシル化を改善するように選択された、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする複数の核酸を含み、ここで、少なくとも1つの核酸がGnT IIIをコードし、少なくとも1つの核酸がβ(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)をコードし、そして少なくとも1つの核酸がマンノシダーゼII(Man II)をコードする、項目32に記載の方法。
(項目60) 糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの遺伝子を含む核酸分子が、上記宿主細胞に導入されている、項目59に記載の宿主細胞。
(項目61) 上記宿主細胞が、少なくとも1つの、内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの変異誘発発現を保有するために選択されている、項目59に記載の宿主細胞。
(項目62) 内因性の糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが活性化されるように、上記宿主細胞が操作されている、項目59、60、または61に記載の宿主細胞。
(項目63) 少なくとも1つの糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの発現レベルが、抗体分子、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質を産生するように選択され、その糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼが、異なる発現レベルの同一のグリコシルトランスフェラーゼ遺伝子から得られるFc媒介細胞傷害性よりも、より高いレベルにおいて増強したFc媒介細胞傷害性を有する、項目32に記載の方法。
(項目64) 上記発現レベルが、グリコシルトランスフェラーゼ特異的抗体を使用するウエスタンブロット分析によって決定される、項目63に記載の方法。
(項目65) 上記発現レベルが、グリコシルトランスフェラーゼ特異的プローブを使用するノーザンブロット分析によって決定される、項目63に記載の方法。
(項目66) 上記発現レベルが、グリコシルトランスフェラーゼの酵素活性を測定することによって決定される、項目63に記載の方法。
(項目67) 上記発現レベルが、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの生合成産物に結合するレクチンを使用して決定される、項目63に記載の方法。
(項目68) 上記レクチンがE4−PHAレクチンである、項目67に記載の方法
。
(項目69) 上記糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする上記核酸が、レポーター遺伝子に作動可能に連結され、そしてここで、そのグリコシルトランスフェラーゼの上記発現レベルが、そのレポーター遺伝子の発現レベルと相関するシグナルを測定することによって決定される、項目63に記載の方法。
(項目70) 上記レポーター遺伝子が、単一のRNA分子として、上記糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸とともに転写され、そしてそれらの各コード配列が、内部リボソーム侵入部位(IRES)またはキャップ独立性翻訳エンハンサー(CITE)のいずれかによって連結される、項目69に記載の方法。
(項目71) 単一のポリペプチド鎖が形成されるように、上記レポーター遺伝子が、上記糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸とともに翻訳される、項目69に記載の方法。
(項目72) 上記糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする上記核酸が、単一のプロモーターの制御下でレポーター遺伝子に作動可能に連結され、ここでその糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードするその核酸およびそのレポーター遺伝子が、2つの別個のメッセンジャーRNA(mRNA)分子に選択的スプライスされるRNA分子へ転写され、ここで得られたmRNAの一方がそのレポータータンパク質に翻訳され、そして他方がその糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼに翻訳される、項目63に記載の方法。
(項目73) 上記宿主細胞が、グリコシダーゼをコードする核酸をさらに含む、項目32に記載の方法。
(項目74) 項目11に記載の宿主細胞によって産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、抗体。
(項目75) 項目25に記載の宿主細胞によって産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、キメラ抗CD20モノクローナル抗体(C2D8)。
(項目76) 項目26に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、キメラ抗ヒト神経芽腫モノクローナル抗体(chCE7)。
(項目77) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、キメラ抗ヒト腎細胞癌モノクローナル抗体(ch−G250)。
(項目78) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、ヒト化抗HER2モノクローナル抗体。
(項目79) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、キメラ抗ヒト結腸癌、肺癌、および乳癌モノクローナル抗体(ING−1)。
(項目80) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、ヒト化抗ヒト17−1A抗原モノクローナル抗体(3622W94)。
(項目81) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、キメラ抗ヒト扁平上皮癌モノクローナル抗体(SF−25)。
(項目82) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、ヒト化抗ヒト結腸直腸腫瘍抗体(A33)。
(項目83) 項目27に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強した抗体依存性細胞傷害性(ADCC)を有する、GD3ガングリオシドに対する抗ヒト黒色腫抗体(R24)。
(項目84) 項目11に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強したFc媒介細胞傷害性を有する、免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む、抗体フラグメント。
(項目85) 項目11に記載の宿主細胞を使用して産生された、増強したFc媒介細胞傷害性を有する、免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む、融合タンパク質。
(A.一般的な概要)
本発明の目的は、タンパク質(特に抗体(抗体分子全体、抗体フラグメント、または免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を含む融合タンパク質を含む))の糖形態を提供して、治療的タンパク質の新たな改変体を生成することである。本発明は、細胞のグリコシル化反応ネットワークが、その集団内での特定の糖形態の割合を最大化するように操作され得、そして特定の糖形態が改善された治療特性を有するという本発明者らの発見に一部基づく。本発明はさらに、改善された治療価値を有するタンパク質の糖形態を同定する方法、およびそれらを再現可能に生成する方法の発見に一部基づく。本発明はさらに、バイセクティングGlcNAcを保有するN結合型複合型オリゴ糖を増加させるために、抗体生成細胞での糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ発現の好ましい範囲が存在するという発見に一部基づく。
本発明は、グリコシル化パターンの変化が指向される、目的の任意のタンパク質、タンパク質フラグメントまたはペプチドの変化した糖形態の生成に適切な宿主細胞系を、提供する。そのような目的のタンパク質、タンパク質フラグメントまたはペプチドをコードする核酸は、一般に当該分野において公知の方法によって得られ得る。例えば、核酸は、cDNAライブラリーまたはゲノムライブラリーから単離され得る。使用され得るクローニング戦略のための総説について、例えば、Maniatis、1989、Molecular Cloning、A Laboratory Manual、Cold Springs Harbor Press、N.Y.;およびAusubelら、1989、Current Protocols in Molecular Biology、(Green Publishing Associates and Wiley Interscience、N.Y.)を参照のこと。
Principles、W.H.Freeman and Co.、N.Y.34〜49頁を参照のこと)によって確認され得る。
本発明は、改変されたグリコシル化パターンを有するタンパク質の生成のための宿主細胞発現系を提供する。具体的には、本発明は、改善された治療的価値を有するタンパク質の糖形態を生成するための宿主細胞系を提供する。従って、本発明は、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの発現を増加するように選択されるか、または操作された宿主細胞発現系を提供する。具体的には、そのような宿主細胞発現系を操作して、構成性プロモーター系または調節性プロモーター系と作動可能に連結された、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする組換え核酸分子を含有し得る。あるいは、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼを、天然に産生する、産生するように誘導される、および/または産生するように選択される、宿主発現系が、使用され得る。
は、レポーター遺伝子と作動可能に連結され得る;糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの発現レベルは、レポーター遺伝子の発現レベルと相関するシグナルを測定することによって決定される。このレポーター遺伝子は、この糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする核酸とともに、単一のmRNA分子として転写され得る;その対応するコード配列は、内部リボゾーム進入部位(IRES)またはキャップ非依存性翻訳エンハンサー(CITE)のいずれかと連結され得る。このレポーター遺伝子は、この糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸とともに翻訳され得、その結果単一のポリペプチド鎖が形成される。糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする核酸は、単一のプロモーターの制御下のレポーター遺伝子に作動可能に連結され得、その結果糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼおよびレポーター遺伝子をコードする核酸は、2つの別のメッセンジャーRNA(mRNA)分子に選択的スプライシングされるRNA分子に転写される;生じるRNAの一方は、そのレポータータンパク質に翻訳され、そして他方は糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼに翻訳される。
、レポーター遺伝子と作動可能に連結され得る;糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼの発現レベルは、レポーター遺伝子の発現レベルと相関するシグナルを測定することによって決定される。このレポーター遺伝子は、この糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする核酸とともに、単一のmRNA分子として転写され得る;その対応するコード配列は、内部リボゾーム進入部位(IRES)またはキャップ非依存性翻訳エンハンサー(CITE)のいずれかと連結され得る。このレポーター遺伝子は、この糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする少なくとも1つの核酸とともに翻訳され得、その結果単一のポリペプチド鎖が形成される。糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼをコードする核酸は、単一のプロモーターの制御下のレポーター遺伝子に作動可能に連結され得、その結果糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼおよびレポーター遺伝子をコードする核酸は、2つの別々のメッセンジャーRNA(mRNA)分子に選択的スプライシングされるRNA分子に転写される;生じるRNAの1つは、そのレポータータンパク質に翻訳され、そして他方は糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼに翻訳される。
当業者に周知の方法を使用して、目的のタンパク質のコード配列および糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼのコード配列、および適切な転写/翻訳制御シグナルを含有する発現ベクターを構築し得る。これらの方法としては、インビトロ組換えDNA技術、合成技術およびインビボ組換え/遺伝子組換えが挙げられる。例えば、Maniatisら、1989、Molecular Cloning A Laboratory Manual、Cold Spring Harbor Laboratory、N.Y.およびAusubelら、1989、Current Protocols in Molecular Biology、Greene Publishing Associates and Wiley Interscience、N.Y.に記載される技術を参照のこと。
ルペスウイルスチミジンキナーゼ(Wiglerら、1977、Cell 11:223)、ヒポキサンチン−グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ(SzybalskaおよびSzybalski、1962、Proc.Natl.Acad.Sci.USA
48:2026)、およびアデニンホスホリボシルトランスフェラーゼ(Lowyら、1980、Cell 22:817)遺伝子を含むが、これらに限定されない多数の選択系が使用され得る。抗代謝産物耐性が、メトトレキサートに対する耐性を付与するdhfr(Wiglerら、1980、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 77:3567;O’Hareら、1981、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 78:1527)、ミコフェノール酸に対する耐性を付与するgpt(MulliganおよびBerg、1981、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 78:2072);アミノグリコシドG−418に対する耐性を付与するneo(Colberre−Garapinら、1981、J.Mol.Biol.150:1);およびハイグロマイシンに対する耐性を付与するhygro(Santerreら、1984、Gene 30:147)遺伝子についての選択の基礎として使用され得る。近年、細胞にトリプトファンの代わりにインドールを利用させ得るtrpB;細胞にヒスチジンの代わりにヒスチノールを利用させ得るhisD(HartmenおよびMulligan、1988、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 85:8047);グルタミンシンターゼ系;およびオルニチンデカルボキシラーゼインヒビターである2−(ジフルオロメチル)−DL−オルニチン、DFMOに対する耐性を付与するODC(オルニチンデカルボキシラーゼ)(McConlogue、1987、Current Communications in Molecular Biology、Cold Spring Harbor Laboratory編)と称するさらなる選択遺伝子が記載されている。
コード配列を含む宿主細胞および生物学的に活性な遺伝子産物を発現する宿主細胞は、少なくとも4つの一般的なアプローチにより同定され得る;(a)DNA−DNAハイブリダイゼーションまたはDNA−RNAハイブリダイゼーション;(b)「マーカー」遺伝子機能の存在または非存在;(c)宿主細胞におけるそれぞれのmRNA転写物の発現により測定されるような、転写レベルの評価;および(d)イムノアッセイまたはその生物学的活性により測定されるような、遺伝子産物の検出。
(1.増強した抗体依存性細胞傷害性を有する抗体の生成および使用)
好ましい実施態様において、本発明は、増強した抗体依存性細胞傷害性を有する抗体および抗体フラグメントの糖形態を提供する。
造は、オリゴ糖コア内にあることを示唆する。Lundら、1996、前出。末端ガラクトースの除去は、ADCC活性において約2倍の減少をもたらす。このことは、FcγRレセプター結合におけるこれらの残基についての役割を示す。Lundら、1996、前出。
IIIを発現するラット骨髄腫細胞株を含む、異なるが非操作のグリコシル化機構を有する異なる細胞株において抗体を産生することによって、同じ抗体の異なるグリコシル化パターンを得た。対照的に、本発明者らは、単一の抗体産生CHO細胞株を使用した。これは、外部調節した様式で、異なるレベルのクローン化GnT III遺伝子を発現するようにあらかじめ操作されていた。このアプローチにより、本発明者らは、GnT IIIの発現と改変した抗体のADCC活性との間の厳密な相関を初めて確立し得た。
上記で議論されるように、本発明は、治療用抗体のADCC活性を増強するための方法に関する。これは、このような抗体のFc領域のグリコシル化パターンを操作することによって、特に、それらのFc領域で変換されたグリコシル化部位にN結合した複合型バイセクト型オリゴ糖を保有する抗体分子の割合を最大にすることによって達成される。この戦略は、治療用抗体によるのみならず、免疫グロブリンのFc領域に等価な領域を保有する任意の分子により媒介される、望ましくない細胞に対するFc媒介性細胞細胞傷害を、増大させるために適用され得る。なぜならば、グリコシル化の操作により導入された変化は、Fc領域のみに影響を与え、従って、エフェクター細胞の表面上のFcレセプターとのその相互作用は、ADCC機構に関与したからである。現在開示される方法で適用され得るFc含有分子としては以下が挙げられるが、これらに限定されない:(a)Fc領域のN末端に融合された標的タンパク質ドメインで作製された可溶性融合タンパク質(ChamovおよびAshkenazi、1996、TIBTECH 14:52)、および(b)Fc領域のN末端に融合された原形質膜に局在するII型膜貫通ドメインで作製された原形質膜固定化融合タンパク質(Stabila,P.E.、1998、Nature Biotech.16:1357)。
(A.実施例1:チャイニーズハムスター卵巣細胞におけるグリコシルトランスフェラーゼのテトラサイクリン調節過剰発現)
GnT IIIの発現が外部制御され得る細胞株を確立するために、テトラサイクリン調節発現系を使用した。Gossen,M.およびBujard,H.、1992、Proc.Nat.Acad.Sci.USA、89:5547−5551。これらの細胞中のGnT IIIの量は、培養培地中のテトラサイクリン濃度を単に操作することによって制御され得る。この系を用いて、高いレベルまでのGnT IIIの過剰発現が増殖阻害を導き、そして細胞に対して毒性であることを見出した。GnT V(異なる糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ)のテトラサイクリン調節過剰発現を有する別のCHO細胞株は、同様の阻害効果を示した。このことは、これが、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ過剰発現の一般的特徴であり得ることを示す。この現象は、以前に報告されておらず、おそらく発明者は、一般的には、関連実験については構成的なプロモーターを使用したという事実に起因する。増殖効果は、糖タンパク質改変グリコシルトランスフェラーゼ過剰発現のレベルの上方制限を設定し、それによってまた貧弱な到達可能な糖タンパク質部位の改変の最大範囲を制限し得る。
グリコシルトランスフェラーゼのテトラサイクリン調節発現を有するCHO細胞の樹立。第1の工程において、テトラサイクリン制御トランスアクチベーター(tTA)を、調節系に十分なレベルで、構成的に発現する中間のCHO細胞株(CHO−tTA)をまず生成した。リポフェクタミン試薬(Gibco,Eggenfelden,Germany)を使用して、CHO(DUKX)細胞を、tTA遺伝子の構成的発現のためのベクターであるpUHD15−1(GossenおよびBujard、1992、Proc.Nat.Acad.Sci.USA、89:5547−5551)およびネオマイシン耐性遺伝子の構成的発現のためのベクターであるpSV2Neo(Clontech、Palo Alto、CA)とともに同時トランスフェクトした。安定した薬物耐性クローンを選択し、そしてテトラサイクリン調節β−ガラクトシダーゼ発現ベクターであるpUHG16−3を用いた一過性トランスフェクションによる十分なレベルのtTA発現についてスクリーニングした。c−mycエピトープコードDNAを、PCR増幅によってラットGnT III cDNA(Nishikawaら、1992、J.Biol.Chem.267:18199−18204)の3’末端に付加した。Nilssonら、1993、J.Cell Biol.120:5−13。この産物を配列決定し、そしてテトラサイクリン調節発現のためのベクターであるpUHD10−3(GossenおよびBujard、前出)にサブクローニングし、ベクターpUHD10−3−GnT IIImを生成した。ヒトGnT V cDNA(Saitoら、1995、Eur.J.Biochem.233:18−26)を、pUHD10−3に直接サブクローニングし、プラスミドベクターpUHD10−3−GnT Vを生成した。CHO−tTA細胞を、リン酸カルシウムトランスフェクション法(JordanおよびWurm.1996、Nucleic Acids Res.24:596−601)を用いて、ピューロマイシン耐性の構成的発現のためのベクターであるpPur(Clontech、Palo Alto、CA)、およびベクターpUHD10−3−GnT IIImまたはベクターpUHD10−3−GnT Vのいずれかで、同時トランスフェクトした。ピューロマイシン耐性クローンをテトラサイクリンの存在下で選択し、単離し、次いでウェスタンブロット分析によりGnT IIIまたはGnT Vのテトラサイクリン調節発現について分析した。後述を参照のこと。
Vウサギポリクローナル抗体(Chenら、1995、Glycoconjugate
J.12:813−823)を用いてGnT Vを検出した。二次抗体として、抗マウスまたは抗ウサギIgG西洋ワサビペルオキシダーゼ(Amersham、Arlington、IL)を使用した。結合した二次抗体を、増強化学発光キット(ECLキット、Amersham、Arlington、IL)を使用して検出した。
グリコシルトランスフェラーゼのテトラサイクリン調節過剰発現を有するCHO細胞株の樹立。グリコシルトランスフェラーゼ過剰発現細胞株の樹立のために使用される戦略は、最初に、この系が働くのに十分なレベルで、テトラサイクリン制御トランスアクチベーター(tTA)を構成的に発現する中間体CHO細胞株をまず生成することからなった。Yinら、1996、Anal.Biochem.235:195−201。このレベルは、テトラサイクリン非存在下で、グリコシルトランスフェラーゼ遺伝子の上流の最小プロモータからの転写の高いレベルを活性化するのに十分高くなくてはいけなかった。CHO細胞を、tTAの構成的発現のためのベクター(これは、ヒトサイトメガロウイルス(hCMV)プロモーター/エンハンサーによって駆動される)、およびネオマイシン耐性(NeoR)遺伝子の発現のためのベクターとともに同時トランスフェクトした。過剰な
tTA発現ベクターを使用し、そしてネオマイシン耐性クローンを単離した。
て選択し、一方過剰なtTA発現ベクターの使用は、tTAの良好な発現を有するクローンを見出す確率を増大させる。クローンの混合集団は、tTA発現についての機能的アッセイを用いてスクリーニングされなければならない。GossenおよびBujard、1992、前出;Yinら、1996、前出。これは、tetプロモーターの制御下でレポーター遺伝子lacZを保有する第2のベクターによる各クローンのトランスフェクション、およびβ−ガラクトシダーゼ活性の、テトラサイクリン調節(tet調節)一過的発現(すなわち、トランスフェクション後1〜3日後)についてのスクリーニングによりなされた。CHOt17(これは、20のスクリーニングされたクローンの間で最も高いレベルのtet調節β−ガラクトシダーゼ活性を示した)を、さらなる研究のために選択した。
IIIm)を、さらなる研究のために選択した。
テトラサイクリンの非存在下でのGnT IIIを発現するクローンおよびGnT Vを発現するクローンのスクリーニングの間(上記の実施例1を参照のこと)、クローンの各セットのおよそ半分が増殖の強力な阻害を示した。増殖阻害の程度は、クローンにより変動し、そしてウェスタンブロット分析から見積もった発現レベルとの比較(図4)は、増殖阻害の程度と、グリコシルトランスフェラーゼ過剰発現との間の相関を示唆した。この相関は、最後のクローンCHO−tet−GnT IIImおよびCHO−tet−GnT Vを、種々の濃度のテトラサイクリンにおいて増殖させることによって強固に確立された。増殖の強力な阻害は、低レベルのテトラサイクリンでの培養の2日後に明確になった(図6)。増殖阻害した細胞は、接着性CHO細胞の代表的な細長い形状の代わりに小さく丸い形態を提示した。数日後、有意な細胞死が、増殖阻害された細胞の形態から明らかであった。
そのグリコシル化パターンを改変することによって治療抗体を操作する概念を確認するために、キメラ抗ヒト神経芽腫IgG1(chCE7)を選択した。このIgG1は、SP2/0組換えマウスミエローマ細胞によって産生される場合有意ではないADCC活性を有する。chCE7は、腫瘍に会合する190kDaの膜糖タンパク質を認識し、そしてこれまでに試験されている神経芽腫腫瘍のすべてと強力に反応する。chCE7は、その抗原について高度の親和性(1010M-1のKd)を有し、そしてその高度の腫瘍特異性
のために、chCE7は、臨床病理において診断ツールとして慣用される。Amstutzら、1993.Int.J Cancer 53:147−152。近年の研究において、放射標識されたchCE7は、ヒト患者において良好な腫瘍局在を示している。Durr、1993、Eur.J.Nucl.Med.20:858。抗神経芽腫治療モノクローナル抗体(mAb)であるchCE7のグリコシル化パターンをCHO細胞において、GnT IIIのテトラサイクリン調節発現を用いて操作した。その糖形態分布において異なる1セットのmAbサンプルを、基底レベルと毒性レベルとの間の範囲においてGnT III発現を制御することによって産生した。そして、そのグリコシル化プロフィールを中性オリゴ糖のMALDI/TOF−MSによって分析した。これらのサンプルのADCC活性の測定によって、インビトロ生物学的活性における最大のchCE7についてのGnT III発現の最適範囲が示された。そして、この活性は、Fcに関連し、複合型バイセクト型オリゴ糖のレベルと相関していた。
chCE7発現ベクターの構築。抗ヒト神経芽腫キメラ抗体chCE7の、重鎖(IgG1)および軽鎖(κ)の発現のための、それぞれ、プラスミドベクター10CE7VHおよび98CE7VL(これらは、マウス免疫グロブリンプロモーター/エンハンサー、マウス抗体可変領域、およびヒト抗体定常領域を含むキメラゲノムDNAを含む)(Amstutzら、1993、Int.J.Cancer 53:147−152)を、最終の発現ベクターpchCE7HおよびpchCE7Lの構築のための出発材料として使用した。キメラ重鎖および軽鎖chCE7の遺伝子を、再アセンブリし、そしてpcDNA3.1(+)ベクター中にサブクローニングした。再アセンブリの間、全てのイントロンを除去し、リーダー配列を、合成したものに置き換えた(Reffら、1994、Blood 83:435−445)。そして、可変領域および定常領域の配列を接合する独特な制限部位を導入した。重鎖の定常領域からイントロンを、重複伸長PCRを用いてスプライシングすることによって除去した(Clacksonら、1991、General
Applications of PCR to Gene Cloning and
Manipulation、p.187−214、in:McPhersonら(編)、PCR a Practical
Approach、Oxford University Press、Oxford)。
993、前出。
HBSSで一回洗浄し、そしてTriton X−100 (0.1%)中で溶解した。IMR−32細胞における蛍光色素の保持を、蛍光測定器(Perkin Elmer,Luminscence Spectrometer LS 50B、(Foster City、CA))を用いて測定し、そして特定の溶解物を、その標的を抗体への曝露の代わりに界面活性剤に対する曝露から得られた総溶解物コントロールに対して相対的に算出した。抗体の非存在下でのシグナルを、0%の細胞傷害性に設定した。各抗体濃度を、三連にて分析し、そしてそのアッセイを、3回の別個の回数反復した。
異なるレベルのGnT IIIを発現するCHO細胞におけるchCE7の産生。ChCE7の重鎖および軽鎖の発現ベクターを、ヒトサイトメガロウイルス(hCMV)プロモーター、ウシ成長ホルモン終結配列およびポリアデニル化配列を組み込み、そして全ての重鎖および軽鎖のイントロンを除去して構築した。このベクター設計は、CHO細胞における組換えIgG遺伝子の再現性の良い高レベル発現の報告に基づいた。Reffら、1994、前出;Trillら、1995、Current Opinion Biotechnol.6:553−560。さらに、独特な制限部位を、可変領域と定常領域との間の接合部にて各鎖に導入した。これらの部位は、リーディングフレームを保存し、そしてアミノ酸配列を変化させない。これらは、他のマウス−ヒトキメラ抗体の産生のための、マウス可変領域の単純な交換を可能にするはずである。Reffら,1994、前出。DNA配列決定によって、所望の遺伝子が適切にアセンブルされているかを確認した。そして、トランスフェクトされたCHO細胞におけるキメラ抗体の産生を、ヒトFc−ELISAアッセイを用いて確認した。
。なぜならCE7可変領域には、推定N結合型グリコシル化部位が存在しないからである。
スのカリウム含有量に依存してより小さな[M+ K+]イオンを伴う。Bergwef
fら、1995、Glycoconjugate J.12:318−330。
]イオンの質量を含めて図10に示す。高マンノースオリゴ糖もまた、バッチ細胞培養物の安定期および死期において産生された抗体において検出された。Yu Ipら、1994、Arch.Biochem.Biophys 308:387−399。
C2B8は、抗ヒトCD20キメラ抗体である。Reff、M.E.ら、1994、前述。C2B8は、1997年にFDA認可を受け、そして現在、合衆国において、非ホジキンリンパ腫の処置のために、RituxanTMの商品名の下で用いられている。C2B8は、CHO細胞培養物に由来し、そしてそれ故、バイセクト型オリゴ糖を保持しないはずである。前述を参照のこと。この抗体の改良型を生成するために、chCE7抗神経芽腫抗体について先に示された方法が適用された。前述を参照のこと。開示された方法に従って改変されたC2B8抗体は、同じ細胞培養物および精製条件の下で生成された、標準的な非改変C2B8抗体よりも高いADCC活性を有していた。
キメラ抗CD20モノクローナル抗体(C2B8)の可変軽鎖領域および可変重鎖領域の合成。C2B8抗体のVH遺伝子およびVL遺伝子を、PCRを用いる1工程プロセス(Kobayashiら、1997、Biotechniques 23:500〜503)で、1セットの重複する一本鎖オリゴヌクレオチド(プライマー)を用いて合成的に
アセンブルした。抗CD20抗体のマウス免疫グロブリンの軽鎖および重鎖の可変領域(それぞれVLおよびVH)をコードする配列データを、公開された国際特許出願(国際公開番号:WO 94/11026)から得た。アセンブルされたDNAフラグメントを、pBluescriptIIKS(+)中にサブクローン化し、そしてDNAサイクルシークエンシングにより配列決定し、変異が導入されなかったことを確認した。
GnTIIIは、種々の細胞株および培養物において種々のレベルで発現される。平行したCHO−tet−GnTIIIm−C2B8培養物(各培養物は種々のレベルのテトラサイクリン(2000、50、および25ng/ml)を含み、そしてそれ故、種々のレベルでGnTIIIを発現すると期待される)の細胞を溶解し、そして細胞溶解産物をSDS−PAGEにより分離し、そしてウェスタンブロッティングにより検出した。25ng/mlテトラサイクリンで増殖させた培養物の溶解産物は、GnTIIIの対応する分子量に強いバンドを示し、その一方、50および2000ng/mlで増殖させた培養物は、図13に示されるように、GnTIIIのかなりより少ない発現を有していた。
ADCCを増大するための方法のいくつかの適用では、それ自体で、または他のクローン化されたグリコシルトランスフェラーゼおよび/またはグリコシダーゼとともに、GnTIIIの調節された発現よりも構成的発現を用いることが所望され得る。しかし、本発明者らは、改変された抗体のADCC活性が、GnTIIIの発現レベルに依存することを証明した。前述を参照のこと。従って、GnTIII単独の、またはその他のグリコシルトランスフェラーゼおよび/またはグリコシダーゼ遺伝子とともに、最適レベルまたは最適レベル近傍でその構成的発現を有するクローンを選択することが重要である。単独またはβ(1,4)−ガラクトシルトランスフェラーゼ(GalT)のような他のグリコシルトランスフェラーゼとともにのいずれかで、GnTIII発現の最適レベルは、グリコシルトランスフェラーゼの調節性発現を有する細胞株を用いて最初に決定される。次いで、GnTIIIおよび任意のその他のクローン化されたグリコシルトランスフェラーゼの構成的発現を有する安定クローンを、最適近傍の発現レベルについてスクリーニングする。
GFP発現に連鎖する発現。各グリコシルトランスフェラーゼ遺伝子は、IRES配列を経由して、細胞中に保持されるタンパク質、例えば、グリーン蛍光タンパク質(GFP)または利用可能な抗体により認識され得るペプチドでタグ化される原形質膜タンパク質をコードするレポーター遺伝子に連結される。1つより多くのグリコシルトランスフェラーゼが試験されている場合、種々のマーカーが各々のグリコシルトランスフェラーゼと連結される。例えば、GnTIIIがGFPに連結され得、そしてGalTがブルー蛍光タンパク質(BFP)に連結され得る。GFP cDNAの上流のIRESエレメントの上流のGnTIII cDNAからなる真核生物発現カセットは、まず、標準的なサブクローニングおよび/またはPCR工程によりアセンブルされる。次いでこのカセットを、テトラサイクリン調節発現ベクターpUHD10−3(前述を参照のこと)中、tet−プロモーターの下流でかつ終止配列およびポリアデニル化配列の上流にサブクローン化し、ベクターpUHD10−3−GnTIII−GFPを得る。
GnTIII−IRES−GFPカセット(前述を参照のこと)を、構成的発現ベクター中にサブクローン化する。CHO細胞を、このベクターおよびピューロマイシン耐性のためのベクターで安定に同時トランスフェクトする。ピューロマイシン耐性細胞を選択する。次いで、この安定にトランスフェクトされた細胞の集団を、FACSによりソートし、そして最適または最適近傍のADCC活性が達成される範囲内近傍のレポーターGFP遺伝子レベルを発現するクローンを選択する。前述を参照のこと。この最終のトランスフェクション工程は、すでに治療抗体を安定に発現するCHO細胞、または空のCHO細胞(例えば、DUKXまたはDG44 dhfr−CHO細胞)のいずれかに対してなされ得る。後者の場合には、上記の手順から得られたクローンは、最終の抗体産生細胞株を作製するために、治療抗体発現ベクターでトランスフェクトされる。
現在、カプセル化細胞治療が多くの疾患に対して試験されている。カプセル化細胞インプラントを、身体内に外科的に配置されるように設計し、所望の治療物質をそれが必要である場所に直接送達する。しかし、移植されたカプセル化デバイスが、一旦機械的破壊を有する場合、細胞は、逃れそして所望でなくなり得る。身体内で、逃れた、所望でない細胞を破壊する1つの方法は、Fc媒介細胞傷害性メカニズムを経由することである。この目的のために、カプセル化されるべき細胞を先に操作して、Fc領域のN末端に融合した原形質膜に局在化するII型膜貫通ドメインからなる原形質膜係留融合タンパク質を発現し得る。Stabila、P.F.、1998、前述。カプセル内側の細胞は、Fc媒介細胞傷害性に対してカプセルによって保護され、その一方、逃れた細胞は、表面に提示されたFc領域を認識するリンパ球による破壊、すなわち、Fc媒介細胞傷害性メカニズムによる破壊に接近可能である。この実施例は、このFc媒介細胞傷害性活性が、提示されたFc領域のグリコシル化操作によってどのように増大するかを説明する。
特定の治療のために移植されるべき細胞、例えば、表面に提示されたFcキメラおよび分泌性治療タンパク質を既に生産する、ベビーハムスター腎臓(BHK)細胞を、まず、IRESエレメントを経由してGFPの発現に連鎖したGnTIIIの構成的発現のためのベクターで安定にトランスフェクトする。前述を参照のこと。安定なトランスフェクタントを、ベクター中に取り込んだマーカーにより、例えば、薬物耐性マーカーにより選択し、そしてその薬物の存在下の生存について選択する。
安定なトランスフェクタントを、蛍光活性化細胞ソーティング(FACS)により分析し、そして種々の平均蛍光レベルを有する一連のクローンを、さらなる研究のために選択する。各選択されたクローンを増殖させ、そしてFACSにより再分析し、GFPの安定性、そしてそれ故、関連したGnTIII発現を確実にする。
種々のレベルのGFP関連蛍光を有する3つのクローンから、およびGnTIII−IRES−GFPベクターでトランスフェクトしていない元のBHK細胞からのFc領域を、界面活性剤により膜から可溶化し、次いでアフィニティクロマトグラフィーにより精製する。次いで、オリゴ糖を取り出し、精製し、そしてMALDI−TOF/MSにより分析する。前述を参照のこと。得られるMALDI−TOF/MSプロフィールは、改変された、蛍光クローンのFc領域が、種々の比率の複合型バイセクト型オリゴ糖を保持することを示す。改変されていない細胞からのMALDIプロフィールは、バイセクト型オリゴ糖にともなう任意のピークを示さない。提示されたFc領域上で最高レベルの複合型バイセクト型オリゴ糖を保持するクローンを、さらなる作業のために選択する。
次いで、Fcに媒介される細胞の細胞傷害性活性アッセイを2つ、平行して実施する。1つのアッセイでは、標的細胞は、上記で選択されたクローンに由来する。平行するアッセイでは、標的細胞は、カプセル化され、そしてGnTIIIを発現するように改変されていない元の細胞である。このアッセイを、先に記載された手順を用いるが(前述を参照のこと)、任意のさらなる抗体の非存在下で実施する。なぜなら、標的細胞は、既にFc領域を提示しているからである。この実験は、GnTIIIを発現する細胞に対するFc媒介細胞傷害性活性が、このグリコシルトランスフェラーゼを発現しない細胞に対するFc媒介細胞傷害性活性よりも高いことを示す。
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