JP4309137B2 - 酵素を使用した練り粉の調製方法 - Google Patents
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Description
本発明の知見は影響力の大きなものであって、練り粉という条件下で糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素を使用することは有利であり、練り粉中の非極性脂質を加水分解することができるリパーゼ(E.C.3.1.1.3)を使用した場合に伴う不都合な点を克服できるという、驚くべきものである。
本発明は、第1の態様において、練り粉の成分に、練り粉という条件下で糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素を添加し、かかる練り粉の成分を混ぜ合わせてかかる練り粉を得ることを特徴とする練り穀粉の調製方法を提供するものである。
(a)少なくとも1つの酵素について、トリグリセリド、1−モノグリセリド、リン脂質及び糖脂質に対するその加水分解活性を調べること;
(b)リン脂質及び糖脂質に対しては加水分解活性を有しているが、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドに対しては加水分解活性を有していない、又は実質的に有していない酵素を選択すること;
及び(c)選択した酵素を練り粉に添加すること;
を含むことを特徴とする方法を提供するものである。
(a)少なくとも1つの酵素について、トリグリセリド、1−モノグリセリド、リン脂質及び糖脂質に対するその加水分解活性を調べること;
(b)リン脂質及び糖脂質に対しては加水分解活性を有しているが、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドに対しては加水分解活性を有していない、又は実質的に有していない酵素を選択すること;
というステップを含んでいてもよい。
(a)リン脂質、糖脂質及びトリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドに対して加水分解活性を有しているリパーゼを選択すること;
(b)リパーゼが修飾されて、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドに対して活性を有さなくなる、又は実質的に活性を有さなくなるようにリパーゼの活性を変えるため、アミノ酸配列中の少なくとも1つのアミノ酸の挿入、欠失又は置換を行うことにより修飾を施すこと;
を含むことを特徴とする方法を提供するものである。
i)糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、前記酵素が、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能であること;
ii)SDS−PAGE分析で確認した分子量が約57kDa及び/又は約87kDaであること;
という特質を1つ以上有するタンパク質であって、Vigna unguiculataから得ることができるタンパク質を提供するものである。
糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素は、脂肪分解性アシルヒロラーゼ(LAH)(E.C.3.1.1.26)であるのが好ましい。
グルテン指数=(篩に残ったグルテンの重量×100)/グルテンの総重量。
本発明の利点は、練り粉に使用した場合に、糖脂質及びリン脂質に対しては活性を有するが、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である本発明の酵素が、ポリ不飽和脂肪酸を生成することである。なぜなら、内因的な小麦粉の糖脂質及びリン脂質には、高いレベル(>70%)のリノール酸(C18:2)及びリノレン酸(C18:3)が含まれているからである。これらの脂肪酸は、リポキシゲナーゼの基質であり、グルテン強度及び内相の白度の向上に寄与している。
ここに定義した特性を有する酵素は、植物、動物及び酵母種を含む真菌及び細菌などの微生物といった多様な供給源に由来していてもよい。本発明の酵素は、かかる酵素を自然に生成する生物に由来するものであってもよく、かかる酵素をコードする遺伝子で適切な宿主細胞の形質転換を行うことにより、組換えを通して生成するものであってもよい。かかる酵素は、それ自身がその酵素活性すべての活性部位を含んでいてもよいが、合成又は組換えDNA技術の使用によって、ここに定義した酵素活性を有するハイブリッド酵素を構築することも可能である。
誘導ベクターGallpを構成ベクターADHpで置換することにより、例えばpYELなどのベクターを構築してもよく、S. cerevisiae中でのインビボ組換えにより、リパーゼ遺伝子(例えば、EP第0977869号に教示されているAspergillus tubigensis由来のリパーゼ遺伝子)を組み込んでもよい。図11は、pYES2由来のそうした発現ベクターを示している。
例えば、これよりGenemorph及びDiversifyとそれぞれ称する、GeneMorphTM PCR Mutagenesis Kit及びDiversifyTM PCR Random Mutagenesis Kitという2つのEP−PCR法を用いて、ランダム突然変異誘発ライブラリーを構築してもよい。
形質転換を行い、被感染能力をもつ細胞を、例えば、pYES2プロトコル(米国、カリフォルニア州、Invitrogen社製、カタログ番号V825−20)に記載の形質転換手順を修正した手順により、調製してもよい。Saccharomyces cerevisiaeGEN.PK113−5Dのシングルコロニーを、20mLのYPD中でインキュベーションし、200RPMで震盪しながら、30℃で一晩増殖させてもよい。一晩過ぎた後の培養物を、OD600値が0.2〜0.3になるまでYPDで希釈し、200RPMで30℃にてさらに3時間インキュベーションした。20℃にて、4750gでの遠心分離を5分間行って、細胞を回収してもよい。1mLの1×TrisEDTA(1×TE)、pH8.0にペレットを再懸濁して洗浄し、10000gで5分間の遠心分離にかけてもよい。0.5mLの1×TE及び100mMの酢酸リチウム、pH7.5を添加して、細胞に被感染能力をもたせた。
High Pure Plasmid Isolation Kitを使用したアルカリ溶解法により、大腸菌由来のプラスミドDNAを単離してもよい。
リパーゼ(例えば、LipA)変異体のシーケンシングをジデオキシ法(Sanger et al., 1977)で行ってもよい。Plasmid Mini Purification Kitを修正したものを使用して、シーケンシング用プラスミドDNAを調製してもよい。Qiagen-tip 20 aを用いる代わりに標準的なアルカリ溶解法を行ってもよい。シーケンシングにPCR増幅DNAを使用する場合は、Wizard PCR Preps DNA Purification SystemによってDNAを単離した。
DGDG活性及びホスホリパーゼ活性は示すがトリグリセリド活性は示さない変異体を、例えば予備段階でハイスループットプレートスクリーニングを利用し、続いて増強を確認し定量化する定量スクリーニングを利用して、同定してもよい。
選択した変異体のシングルコロニーを、50mLのSC−ura培地に接種し、30℃、250rpmで2日間インキュベーションした後、25mLを500mLのYPD培地に移して、30℃、200rpmでさらに2日間インキュベーションしてもよい。15分間の遠心分離を行って、作製したリパーゼを培養物から分離してもよい。次回使用時まで上清液を−18℃で保管してもよい。
250mLの上清液を(NH4)2SO4で平衡化して最終濃度1.0Mの(NH4)2SO4を得てもよい。15μmの単分散剛性ポリスチレン/ジビニルベンゼンマトリックスと結合したフェニル疎水性リガンドを含むSOURCE15PHEカラムに、懸濁液を注入した。最終総容積が5.1mLになるようにかかるカラムをパックしてもよい。20mMのNaAc緩衝液、pH5.5、及び1.0M〜0M(NH4)2SO4の線状下降勾配を用いて、速度5mL/分で20分間溶出を行ってもよい。
最終総容積が8.3mLになるようにパックしたSephadex G-25マトリックスを含むPD−10脱塩カラムを用いて、選択した画分を脱塩してもよい。20mMのTEA緩衝液pH7.3でかかるカラムを事前に平衡化してもよい。平衡化の後で、2.5mLのサンプルを入れた。20mMのTEA緩衝液pH7.3を3.5mL使用して、溶出を行ってもよい。
15μmの単分散剛性ポリスチレン/ジビニルベンゼンマトリックスと結合した4個のアンモニウムリガンドを含むSOURCE15Qカラムに、選択した画分を注入してもよい。最終総容積が5.1mLになるようにかかるカラムをパックしてもよい。20mMのTEA緩衝液、pH7.3、及び0M〜1.0MのNaClの線状上昇勾配を用いて、速度2mL/分で20分間溶出を行ってもよい。
SDS−PAGE/未変性ゲル
Laemmli(1970)にしたがって調製された、1×ランニング緩衝液、12%の分離ゲル及び4%のスタッキングゲルを用いて、SDS−PAGEによりタンパク質をサイズ別に分離した。
ここに定義した特異的性質を有する酵素又は修飾に適した酵素のいずれかをコードするヌクレオチド配列は、かかる酵素を生成するすべての細胞又は生物から単離してもよい。ヌクレオチド配列を単離するさまざまな方法が、当該分野でよく知られている。
本発明は、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列をも含むものである。ここで使用する「ヌクレオチド配列」との語は、オリゴヌクレオチド配列又はポリヌクレオチド配列、及びその変異体、ホモログ、断片及び誘導体(その部分など)を指す。かかるヌクレオチド配列は、ゲノム起源、合成起源又は組替え体起源であってもよく、センス鎖又はアンチセンス鎖を示す二本鎖又は一本鎖であってもよい。
本発明は、ここに定義した特異的性質を有する酵素のアミノ酸配列をも含むものである。
本発明は、ここに定義した特異的性質を有する酵素のアミノ酸配列及びかかる酵素をコードするヌクレオチド配列の変異体、ホモログ及び誘導体の使用をも含むものである。ここで「ホモログ」との語は、対象アミノ酸配列及び対象ヌクレオチド配列に対してある相同性を有する存在物を意味する。ここで「相同性」との語は、「同一性」と同一視することができる。
本発明は、本発明の配列に相補的な配列、又は本発明の配列若しくはそれに相補的な配列のいずれかとハイブリダイズできる配列をも含むものである。
酵素をコードするヌクレオチド配列及び/又はかかる酵素のアミノ酸配列を単離した後で、本発明の望ましい性質を有する酵素を調製するため、又はかかる酵素の天然の性質を増大させるために、かかる配列を変異させるのが望ましい場合がある。
例えば、CLONTECH社製のDiversifyTM PCR Ramdom Mutagenesis Kitを使用して、変異性PCRを行うことができる。
突然変異を誘発されるアミノ酸コドンに対応するヌクレオチド以外の、突然変異を誘発されるDNA配列の一部に対応する変異プライマー(オリゴヌクレオチド)を合成してもよい。かかるプライマーは、3’末端及び5’末端において、突然変異を誘発される配列を取り囲む配列に対応するヌクレオチドを含んでいる。突然変異を誘発されるコドンにおいては、4つの異なるヌクレオチドが異なる比率でそれぞれの位置に存在しており、このことにより、選択された位置に異なるアミノ酸のコドンが存在するという可能性が発生している。
ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列を、組換え型複製ベクターに組み込んでもよい。かかるベクターを使用して、適合する宿主細胞内部で、及び/又は適合する宿主細胞から、ヌクレオチド配列を酵素の形態で複製し、発現させてもよい。プロモーター/エンハンサー及びその他の発現制御シグナルを含むコントロール配列を用いて、発現をコントロールしてもよい。原核細胞プロモーター及び真核細胞で機能するプロモーターを使用してもよい。組織特異的又は刺激特異的プロモーターを使用してもよい。上に記した、2つ以上の異なるプロモーターに由来する配列要素を含むキメラプロモーターも使用してもよい。
「発現ベクター」との語は、インビボ又はインビトロでの発現が可能なコンストラクトを意味する。
用途によっては、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列を、例えば選択した宿主細胞によりヌクレオチド配列を発現させることができる制御配列に操作可能な状態で結合させてもよい。例えば、本発明は、そうした制御配列に操作可能な状態で結合した本発明のヌクレオチド配列を含むベクター、すなわち、発現ベクターを含むものである。
「接合体」、「カセット」、及び「ハイブリッド」の同義語である「コンストラクト」という語には、プロモーターに直接的又は間接的に付着した、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列であって、本発明にしたがって使用される配列が含まれる。間接的付着の例としては、本発明のヌクレオチド配列とプロモーターの中に立つ、Sh1イントロン又はADHイントロンといったイントロン配列などの適切なスペーサー基が供給される場合が挙げられる。本発明に関しては「融合した」という語にも同じことが当てはまり、この語には直接的又は間接的付着が含まれる。野生型遺伝子プロモーターと普通に会合するタンパク質をコードするヌクレオチド配列同士が自然に結合し、それらの配列がともに自然環境下にあるような状態は、これらの語の意味範囲に含まれない場合がある。
本発明に関して、「宿主細胞」との語には、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列又は上記の発現ベクターであって、ここに定義した特異的性質を有する酵素を組換えによって生成する際に使用される発現ベクターのいずれかを内包しているあらゆる細胞が含まれる。
本発明に関して、「生物」との語には、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列及び/又はそれから得た産物を内包するあらゆる生物が含まれる。
したがって、本発明のトランスジェニック生物には、ここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列、ここに定義したコンストラクト、ここに定義したベクター、ここに定義したプラスミド、ここに定義した細胞、又はそれらの産物のいずれか、又はそれらの組み合わせを内包する生物が含まれる。例えば、かかるトランスジェニック生物は、異種プロモーターの制御下でここに定義した特異的性質を有する酵素をコードするヌクレオチド配列をも含んでいてもよい。
これまで示したように、宿主生物が原核生物又は真核生物である可能性がある。適切な原核宿主生物の例としては、大腸菌及びBacillus subtilisが挙げられる。原核宿主生物の形質転換に関する教示については、文書による充分な裏付けがある。例えば、Sambrook et al (Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd edition, 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press)及びAusubel et al., Current Protocols in Molecular Biology (1995), John Wiley & Sons, Inc.を参照のこと。
大半の場合、発現宿主から、酵素がより容易に回収される培養培地へと酵素が分泌されるのが望ましいとされている。本発明によると、分泌リーダー配列は目的の発現宿主に基づいて選択され、ハイブリッドシグナル配列も本発明に関連して使用されている。
ここに定義した特異的性質を有する酵素は、例えば、その抽出及び精製を補助する融合タンパク質として生成されてもよい。融合タンパク質の融合相手の例として、グルタチオン−S−トランスフェラーゼ(GST)、6xHis、GAL4(DNA結合性ドメイン及び/又は転写活性ドメイン)及びβ−ガラクトシダーゼが挙げられる。融合タンパク質配列を除去できるように、融合タンパク質の融合相手と目的のタンパク質配列との間にタンパク質分解開裂部位を含んでいると便利な場合がある。かかる融合タンパク質がタンパク質配列の活性を妨げないことが好ましい。
本発明を、例示のみを目的としてこれより説明するが、その際に下記の図に言及する場合がある。
酵素:
精製したササゲ脂質分解性アシルヒドロラーゼ(LAH)
小麦チラコイド由来の単離した膜結合性ガラクトリパーゼ
粉:
デニッシュ粉「Solvmel」番号2001084
基質:
スウェーデン国カールスハム、Lipid Technologies Provider社製のジガラクトシルジグリセリド、DGDG(純度55%)バッチKGL01013。
[ササゲ脂質分解性アシルヒドロラーゼ酵素(E.C.3.1.1.26)]
[植物材料]
糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であるが、トリグリセリド及び/又は1−モノグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である、脂質分解性アシルヒドロラーゼ(LAH)をササゲから単離した。脂質分解性アシルヒドロラーゼは、Sahsah et al (Biochemica et Biophysica Acta 1215 (1994) 66-73)に記載された方法に基づいた方法により入手した。別の適切な方法としては、Matos et al (FEBS Letters 491(2001) 188-192)に記載の方法を挙げてもよい。
液体窒素で凍結させた215gの生の葉を工業用ブレンダーで均質化して、工業用ブレンダーを使用して(混合時間3分)、5mMのTRIS緩衝液(pH7.0)500ml中に抽出した。15000gで20分間の遠心分離を行って、不溶性物質を除去した。結果として得られた上清液を最終的に0.45μmのフィルターで濾過した(605mlの粗抽出物を回収した)。
ステップ1.限外濾過
このステップは、50kDaのAmicon限外濾過ユニットを用いて行われた。122mlの濃縮粗抽出物を回収した。
固体の硫酸アンモニウム(68.5g)を粗抽出物に添加して、最終濃度を80%飽和とした。かかる混合液を室温(25℃)で60分間攪拌した。15000gで20分間の遠心分離を行って、沈殿したタンパク質を回収した。20mMのTEA緩衝液(pH7.3)30mlに、沈殿物を再び溶解させた。15000gで20分間の遠心分離を行って、不溶性物質を除去した。
20mMのTEA(pH7.3)で平衡化したSephadex G-25カラム(5×25cm、スウェーデン国Pharmacia社製)にて、流速15ml/分で上清液を脱塩した。ガラクトリパーゼ活性を有するフラクション(タンパク質のピーク)をプールした(100ml)。
その後、20mMのTEA(pH7.3)で平衡化したQ-Sepharose Fast Flow(5×6cm、スウェーデン国Pharmacia社製)に、流速16ml/分で脱塩サンプルを添加した。非結合タンパク質を除去するため、カラムを同緩衝液250mlで洗浄し、同緩衝液中で、0〜0.6MのNaClの線状勾配で結合タンパク質を溶出した。16mlのフラクションを回収し、ガラクトリパーゼ活性を分析した。ガラクトリパーゼ活性を有するフラクションをプールした(128ml)。
このステップは、ステップ1に記載のとおりに行った。
その後、ステップ4で使用したものと同じ緩衝液で平衡化したPoros Q10(0.5×5cm、米国、Applied Biosystem社製)に、流速1.5ml/分で脱塩/濃縮(11ml)サンプルを添加した。同緩衝液中で、0〜0.65MのNaClの線状勾配で結合タンパク質を溶出した。1.5mlのフラクションを回収し、ガラクトリパーゼ活性を分析した。ガラクトリパーゼ活性を有するフラクションをプールした(6ml)。
SDS−PAGE分析、純度及び分子量の測定:
IEC(ステップ6)から精製した脂質分解性アシルヒドロラーゼをゲル(NU−PAGE、4〜12%、MES緩衝液、米国、Novex社製)に添加し、次いでかかるゲルをクーマシーで染色した。ゲル上に数本のバンドが現れた(図1参照)。ゲル濾過クロマトグラフィー、疎水性相互作用クロマトグラフィー、クロマトフォーカシングなど数種類のクロマトグラフィー法を用いて脂質分解性アシルヒドロラーゼをさらに精製しようとする試みたところ、脂質分解性アシルヒドロラーゼの純度が上昇することはなかった。
Sahsah et al (Biochem. Biophys. Acta 1215 (1994) 66-73)にしたがって、ササゲ(Vigna unguiculata)から脂質分解性アシルヒドロラーゼを精製した。その後、拡散溶出した脂質分解性アシルヒドロラーゼをSDS−PAGEゲルに添加した。かかるゲルをクーマシーで染色した。ゲル上の57kDa及び84kDaに2本の大きなバンドが現れた(図3参照)。
1.8Mの尿素50μLを、0.4Mの重炭酸アンモニウム緩衝液pH8.1(50mlsにつき、24.04gの尿素、1.581gの重炭酸アンモニウム)に添加する。
2.窒素でオーバーレイし、50℃で5分間インキュベーションする。
3.50mMのDTT(8mg/ml(水))を5μL添加する。
4.よく混ぜ合わせ、窒素でオーバーレイし、50℃で15分間インキュベーションする。
5.室温まで冷却する。
6.100mMのヨードアセトアミド(19mg/ml(水))を5μL添加する。
7.よく混ぜ合わせ、窒素でオーバーレイし、暗所にて室温で15分間インキュベーションする。
8.140μLの水を添加し、よく混ぜ合わせ、トリプシンを1:25で添加する(トリプシンは、−20℃で、0.1%のTFA中に1μg/μLで保管する)。
9.窒素でオーバーレイし、37℃で一晩インキュベーションする。
10.−20℃で凍結させ、反応を止める。
11.C18カラムを用いた逆相HPLCで、ペプチドを回収する。
A.メタノール4×10μLにて吸引して、チップを濡らす。
B.0.1%のTFAを含む水、5×10μLで洗浄してチップを平衡化する。
C.タンパク質分解溶液中で20×を吸引して、ペプチドを結合させる。
D.0.1%のTFAを含む水、10×10μLで洗浄して、塩を除去する。
E.0.1%のTFAを含む60%アセトニトリル/水において、10mg/mlのα−シアノ−4−ヒドロキシ桂皮酸2μLで、ペプチドを直接Maldi-TOF標的プレートに溶出する。
F.Voyage DE Maldi-TOF質量分析計を用いて、ペプチドの分子量を確認する。
[植物材料]
小麦(Herward)は、デンマーク国、オザーのPajbjergfonden社より入手した。紙の上で25℃にて小麦を栽培し、定期的に灌漑した。1週間後、小麦の葉を収穫した。
50mMのHEPES、350mMのソルビトール、1mMのEDTA、1mMのMgCl2、1mMのMnCl2、1mMのDTT、pH8.3/NaOH。使用前の緩衝液は、氷上に保管された。
小麦の葉26gを細かく切り刻んだ(1/2cm)。氷冷した78mlの均質化緩衝液を添加した。高速Ultra Turrax Mixerで12秒間、葉を均質化した。
下記の成分を50gのBrabenderミキシングボウルに添加し、30℃で5分間こねた:穀粉50g、乾燥酵母1.0g、砂糖0.8g、塩0.8g、70ppmのアスコルビン酸及び水(練り粉が常に400Brabender単位になるようにした)。34℃で10分間寝かせておいた。練り粉を15gずつ計って取り分けた。次いで、練り粉を木製のプレートとプレキシガラスのフレームとの間でロール状にする特別の装置に入れた。練り粉をパン焼き用の型に入れて、34℃で45分間寝かせて膨らませ、Voss家庭用オーブンで8分間225℃にて焼成した。
10gの穀粉と0.020gの塩化ナトリウムを、10gのFarinographミキシングボウルで1分間、酵素を用いて又は用いないで混ぜ合わせた。その後、水(500Brabender単位)を添加し、30℃で5分間混ぜ合わせた。混ぜ合わせた後、練り粉を32℃で1時間放置し、さらなる分析に先だって、冷凍して凍結乾燥させた。
穀粉(Danish reform)1500g、圧搾酵母90g、砂糖24g、塩24g、水400Brabender単位+2%を、フック付きのHobartTMミキサーに入れ、低速で2分間、及び高速で9分間こねた。練り粉の温度は26℃であった。1350gの練り粉を計って取り分けた。30℃で10分間寝かせておき、Fortuna社製の型に入れた。練り粉を34℃で45分間寝かせて膨らませ、Bagoオーブンで18分間220℃で焼成し、12秒間蒸らした。
比容積=パンの体積(ml)/パンの重量(g)
練り粉の弾性 1〜10
粘性 1〜10
穀粉(Danish reform)2000g、乾燥酵母30g、砂糖30g、塩30g、水400Brabender単位+3%を、フック付きのHobartTMミキサーに入れ、低速で2分間、及び高速で10分間こねた。混ぜ合わせた後の練り粉の温度は25℃であった。30℃で10分間寝かせた。1塊の練り粉につき750gずつ練り粉を計って取り分けた。その後、33℃で5分間、RH85%で再び寝かせておいた。練り粉を、Glimikの型に入れた。練り粉をパン焼き用の型に入れて33℃で50分間寝かせて膨らませ、Wachtelオーブンで40分間220℃にて焼成し、16秒間蒸らした。
コンピュータに接続したInstronTM M model 4301で、パンの硬さを測定した。
ロードセル Max.100N
ピストン直径 50mm
クロスヘッドスピード 200mm/分
コンプレッション 25%
パン1枚の厚さ 11mm
力はN/dm2に変換されている。
充分に寝かせて膨らませた練り粉10gを即座に冷凍し、凍結乾燥させた。かかる凍結乾燥させた練り粉をコーヒーミルで挽き、800μのスクリーンを通過させた。1.5gの凍結乾燥練り粉を計って取り分け、15mlのねじ蓋付きの遠心チューブに入れた。7.5mlの水飽和ブタノール(WSB)を添加した。かかる遠心チューブを、熱湯が入った水槽に10分間入れておいた。チューブをRotamixに置き、周辺温度にて20分間45rpmで回転させ、その後、再び、熱湯が入った水槽に10分間入れ、次いで、Rotamixでさらに30分間、周辺温度にて回転させた。かかるチューブに対して3500gで5分間の遠心分離を行った。5mlの上清液をバイアルに移し、WSBを窒素蒸気下で蒸発乾固した。
ILPS*標準物質をCHCl3/CH3OH(75/75)に、〜2mg/ml PCで溶解させた。
原料の希釈:0.7、0.14、0.028
*ホスファチジル酸 PA 5.13%
ホスファチジルエタノールアミン PE 12.74%
ホスファチジルコリン PC 14.76%
ホスファチジルイノシトール PI 10.13%
*ILPS(International Lecithin and Phospholipid Society)の標準物質は、ドイツ国、ケルンのSpectral Service GmbH社より入手した。
サンプルをCHCl3/CH3OH(75/75)に溶解させ、超音波処理を行い、0.45μmのフィルターで濾過した。
キャリブレーションモデル: log−log線状キャリブレーション
PC用キャリブレーション曲線を用いて、糖脂質及びリン脂質の量を計算した。
WCOT融合シリカカラム、12.5m×0.25mm ID×0.1μm 5%フェニル−メチル−シリコン(CP Sil 8 CB、Crompack社製)を備えたPerkin Elmer 8420 Capillary Gas Chromatography。
担体:ヘリウム
インジェクション:1.5μlを分注(with split)
検出器:FID.385℃
オーブンのプログラム:1 2 3 4
オーブンの温度、℃ 80 200 240 360
等温時間、分 2 0 0 10
温度速度、℃/分 20 10 12
サンプルの調製:内部標準物質のヘプタデカンを2mg/mlで含む、ヘプタン:ピリジンが2:1の溶液12mlに、50mgの小麦脂質を溶解させた。500μlのサンプルをクリンプバイアルに移した。100μlのMSTFA(N−メチル−N−トリメチルシリル−トリフルオロアセトアミド)を添加して、反応物を15分間90℃でインキュベーションした。
プレートの調製
溶液1
110mlの水を90〜100℃に加熱して、2gのアガロースを溶解させた。
溶液2
1.2gのガラクト脂質を40mlの脱塩水に分散させた。0.1Mのリン酸緩衝液、pH7.0、50mlを添加し、次いで0.2%のローダミンB、0.6mlも添加した。
直径1mmの小さな穴をゲルに開け、10μlの酵素溶液をその穴に入れた。アガロースゲル中の暈輪の形成を時間の関数として追跡した。
酵素分析用基質の調製:基質のpNP−カプリン酸(C10)をエタノールに溶解させ、それぞれの最終濃度として基質が0.1mg/ml、エタノールが30%になるように、100mMのNaリン酸緩衝液(pH6.3)で希釈し、室温で保管した。
ランダム突然変異誘発又は局所的ランダム突然変異誘発から得た酵素ライブラリーを、成長培地を含む寒天プレート上の酢酸セルロースフィルターに塗り広げ、インキュベーションしてもよい。
ササゲ由来のLAH酵素を単離し、性質決定し、モデル練り粉及びミニ焼成実験でテストした。練り粉中の極性ガラクト脂質及びリン脂質に対しては酵素は活性を示したが、練り粉中のトリグリセリドには何の活性も示さないことが観察された。小麦由来の葉緑体結合性LAHも単離して、モデル練り粉中でテストした。この酵素もまた、練り粉中のガラクト脂質及びリン脂質に対しては活性を示したが、トリグリセリドには何の活性も示さなかった
当業者であれば、本発明の要旨から逸脱することなく、ここに記載した本発明の方法及びシステムに多様な改良及び変更を加えるのは容易である。ここまで本発明を、特定の好ましい実施形態に関連して記述してきたが、クレーム記載の本発明がそうした特定の実施形態に不当に制限されるべきではないことは、承知されてしかるべきである。特に、ここに記述した、本発明を実施する形態に対して種々の改良を施すことは、食品化学/工学及び生化学分野の人間にとっては自明であるが、そのような改良を施したものについても、下記のクレームの範囲に含まれるものとする。
Claims (31)
- 練り粉の成分に、練り粉という条件下で糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素を添加し、かかる練り粉の成分を混ぜ合わせてかかる練り粉を得ることを特徴とする練り穀粉の調製方法。
- 酵素が、トリグリセリド及び1−モノグリセリドの両方を加水分解することが不可能又は実質的に不可能であることを特徴とする請求項1記載の方法。
- トリグリセリド、1−モノグリセリド、糖脂質及びリン脂質のうちの少なくとも1つが、練り粉に使用する穀粉に存在する天然の脂質成分であることを特徴とする請求項1又は2記載の方法。
- リン脂質がホスファチジルコリン(PC)であることを特徴とする請求項1〜3のいずれか記載の方法。
- 糖脂質がジガラクトシルジグリセリド(DGDG)であることを特徴とする請求項1〜4のいずれか記載の方法。
- トリグリセリド、1−モノグリセリド、糖脂質及びリン脂質のうちの少なくとも1つが、練り粉に添加されることを特徴とする請求項1〜5のいずれか記載の方法。
- トリグリセリドが、植物油、植物性脂肪、動物性脂肪、ショートニング及び乳脂肪からなる群より選択されることを特徴とする請求項6記載の方法。
- 植物油が、オート油を含む天然に存在する穀物油であることを特徴とする請求項7記載の方法。
- 添加された極性脂質が、ホスフォチジルイノシトール(PI)、ホスファチジルグリセロール(PG)、ホスファチジルコリン(PC)及びホスファチジルエタノールアミン(PE)からなる群より選択されるリン脂質であることを特徴とする請求項6記載の方法。
- 練り粉が、酵母菌で発酵させた練り粉であることを特徴とする請求項1〜9のいずれか記載の方法。
- 添加される酵素の量が、0.1〜1000単位(酵素)/kg(穀粉)の範囲内であることを特徴とする請求項1〜10のいずれか記載の方法。
- 添加される酵素の量が、1〜100単位(酵素)/kg(穀粉)の範囲内であることを特徴とする請求項11記載の方法。
- 練り粉がパン用練り粉であること、練り粉を焼いて焼成品を得る工程をさらに含むことを特徴とする請求項1〜12のいずれか記載の方法。
- 練り粉が、パスタ用練り粉、ヌードル用練り粉、及びケーキ用練り粉又はバッターからなる群より選択される練り粉であることを特徴とする請求項1〜12のいずれか記載の方法。
- 酵素を添加しないこと以外はまったく同一の条件下で作製した焼成品と比較して、焼成品の比容積が少なくとも10%増加する量の酵素を添加することを特徴とする請求項1〜14のいずれか記載の方法。
- 練り粉に別の酵素を添加することを特徴とする請求項1〜15のいずれか記載の方法。
- 別の酵素が、リパーゼ、デンプン分解酵素、ヘミセルラーゼ、セルラーゼ、リポキシゲナーゼ及びオキシドレダクターゼからなる群より選択されることを特徴とする請求項16記載の方法。
- 練り粉中に最初から存在している糖脂質の少なくとも25%が加水分解されることを特徴とする請求項1〜17のいずれか記載の方法。
- 練り粉中に最初から存在しているリン脂質の少なくとも25%が加水分解されることを特徴とする請求項1〜18のいずれか記載の方法。
- 酵素が、リン脂質及び糖脂質に対しては加水分解活性を有しているが、pH範囲が4.5〜6.5のトリグリセリドに対しては加水分解活性を有していない、又は実質的に有していないことを特徴とする請求項1〜19のいずれか記載の方法。
- 練り粉、又は練り粉から調製される焼成品の調製方法であって、
(d)少なくとも1つの酵素について、トリグリセリド、1−モノグリセリド、リン脂質及び糖脂質に対するその加水分解活性をテストすること;
(e)リン脂質及び糖脂質に対しては加水分解活性を有しているが、トリグリセリドに対しては加水分解活性を有していない、又は実質的に有していない酵素を選択すること;
及び(f)選択した酵素を練り粉に添加すること;
を含むことを特徴とする調製方法。 - 練り粉という条件下で糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素を含み、かつ別の練り粉成分を1種類含んでいてもよいことを特徴とする練り粉改良組成物。
- 酵素が、トリグリセリド及び1−モノグリセリドの両方を加水分解することが不可能又は実質的に不可能であることを特徴とする請求項22記載の組成物。
- 組成物が、リパーゼ、デンプン分解酵素、ヘミセルラーゼ、セルラーゼ、リポキシゲナーゼ及びオキシドレダクターゼからなる群より選択される別の酵素を含むことを特徴とする請求項22又は23記載の組成物。
- 別の練り粉成分が、穀物の粉末、酵母菌、化学膨張剤、練り粉強化剤、乳化剤、砂糖、アシルグリセロール、リン脂質、糖脂質及び塩からなる群より選択されることを特徴とする請求項22〜24のいずれか記載の組成物。
- 請求項1〜21のいずれか記載の方法により得られることを特徴とする練り粉。
- 練り粉が、CA設備中で冷凍される又は包装されることを特徴とする請求項26記載の練り粉。
- 請求項26又は27記載の練り粉を焼くことにより得られることを特徴とする焼成品。
- 請求項26又は27記載の練り粉より作製されることを特徴とするヌードル製品。
- 請求項26又は27記載の練り粉より作製されることを特徴とするパスタ製品。
- 練り粉という条件下で糖脂質及びリン脂質を加水分解することが可能であり、トリグリセリドを加水分解することが不可能又は実質的に不可能である酵素を含み、かつ別の練り粉成分を含んでいてもよいことを特徴とする練り粉組成物。
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