DE69326101T2 - Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels - Google Patents

Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels

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Description

    Hintergrund der Erfindung
  • Die Erfindung betrifft eine Enzympräparation zur Verwendung bei der Herstellung von geformten gebundenen Nahrungsmitteln (d. h. durch Bindung dreidimensional geformte Nahrungsmittel) und ein Verfahren zur Herstellung von geformten gebundenen Nahrungsmitteln.
  • In bezug auf das Binden und Formen von Nahrungsmittelausgangsmaterialien sind verschiedene Verfahren versucht worden. Im folgenden werden sechs typische Bindungsformungsverfahren mit den mit jedem Verfahren verbundenen Problemen veranschaulicht.
  • Beispielsweise offenbart (1) die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Sho 55-13031 ein Verfahren, bei dem die Bindung von kleinen Stücken tierischen Fleisches, Fischfleisches und dergl. durch die Verwendung von Konjakpulver bewirkt wird, (2) offenbart die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Sho 53-20457 ein Verfahren, bei dem die Bindung von Nahrungsmittelproteinen, wie Milchprotein, Eierprotein, Weizenprotein, Sojabohnenprotein und ähnliche, durch die Verwendung eines Enzymhydrolysats dieser Proteine und Speisesalz bewirkt wird, und (3) offenbart die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Sho 53-26345 ein Verfahren, bei dem die Bindung von Fleischstücken durch Aufbringen von getrocknetem Pulver einer Paste von rohem Fischfleisch auf die Fleischstücke und anschließendes Erhitzen der so behandelten Stücke bewirkt wird.
  • Die durch solche Verfahren gebundenen Fleischstücke und Nahrungsmittelproteine neigen jedoch dazu zu brechen, beispielsweise, wenn sie in Fleischblöcke oder Fleischscheiben im Rohzustand geformt werden, und verursachen somit ein Problem dahingehend, daß ein ausreichender Bindungszustand bis zum Kochen oder zur weiteren Verarbeitung nicht aufrechterhalten werden kann.
  • Ebenso sind (4) ein Verfahren, bei dem die Bindung von Fleischstücken durch Aufbringen eines Alginats auf die Fleischstücke und deren anschließendes Gelieren durch Zugeben eines Calciumsalzes bewirkt wird, und (5) ein Verfahren umfaßt, dass in der offengelegten japanischen Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 2- 268665 offenbart ist, bei dem die Bindung von Fleischstücken durch kombinierte Verwendung eines hitzekoagulierenden Proteins, wie Weizenprotein oder dergl., und einer Erdalkalimetallverbindung, wie Calciumoxid, Calciumhydroxid oder ähnliche, welche beim Auflösen in Wasser Alkalinität verursacht, bewirkt wird.
  • Im ersten Fall (das vorstehend erwähnte Verfahren (4)) zeigt das Verfahren nicht nur geringe Bindungswirkung, sondern hat auch schlechtere Durchführbarkeit, weil es zwei zusätzliche Stufen erfordert, nämlich das Aufbringen eines Alginats auf die Fleischstücke und die nachfolgende Zugabe von Calciumsalz oder dergl.. Zusätzlich hat es einen anderen Nachteil dahingehend, daß das erhaltene Produkt wegen der teilweise verbleibenden unlöslichen Calciumverbindung schlecht aussieht. Im letzten Fall (Verfahren (5)) zeigt auf der anderen Seite nicht nur das Verfahren eine schwache Bindungswirkung, sondern das erhaltene Produkt ist im Hinblick auf den Eigengeschmack des Fleisches wegen seines bitteren Nachgeschmacks, dem Eiweißgeruch und dergl. nicht wünschenswert.
  • Zudem offenbart (6) die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 2-79956 ein Verfahren, bei dem die Bindung von Fleischstücken dadurch bewirkt wird, daß die Oberfläche der Fleischstücke viskos gemacht wird, um eine hohe Bindungswirkung zu sichern, nämlich durch Zugeben von Speisesalz zu den Fleischstücken und deren anschließendes Zerbröseln mit den Händen oder auf mechanischem Weg unter Verwendung eines Rüttlers, um Myosin zu verflüssigen.
  • Dieses Verfahren hat jedoch den Nachteil, daß es eine große Menge an Speisesalz erfordert, welches einen salzigen Nachgeschmack verursacht, und es auch Erhitzen erfordert, um die Bindung zu bewirken, so daß sich eine erheblich eingeschränkte Verwendung der gebundenen Fleischstücke für die Nahrungsmittelherstellung ergibt.
  • Wegen solcher mit dem Stand der Technik verbundenen Probleme wurde auf dem industriellen Gebiet der verarbeiteten Nahrungsmittel das Augenmerk auf die Entwicklung eines Bindemittels und eines Bindungsverfahrens gerichtet, bei dem die Herstellung von geformten gebundenen Nahrungsmitteln (das heißt durch Binden dreidimensional geformter Nahrungsmittel) mit den Wirkungen erreicht wird, daß (1) die kombinierte Verwendung von Speisesalz nicht erforderlich ist und die Verflüssigungsstufe des Proteins, wie Myosin, zur Erhöhung der Viskosität nicht erforderlich ist, (2) die Fleischstücke und Nahrungsmittel in ihrem nicht erhitzten Ausgangszustand stark gebunden werden können, und (3) die geformten gebundenen Nahrungsmittel als Endprodukte nicht mit Problemen im Hinblick auf ihren Geschmack und ihren Reiz behaftet sind.
  • Da das vorstehend genannte, in der offengelegten japanischen Patentanmeldung (Kokai) Hei 2- 79956 offenbarte Verfahren in seiner Anwendung auf tierisches Fleisch beschränkt ist, wurde auch auf dem Gebiet der Nahrungsmittelverarbeitungsindustrie große Aufmerksamkeit auf die Einführung eines Bindemittels und eines Bindungsverfahrens gerichtet, die einen weiten Anwendungsbereich besitzen, so daß sie nicht nur auf tierisches Fleisch, sondern auch auf verschiedene andere Fleischausgangsmaterialien angewandt werden können, insbesondere auf Fischscheiben, Fische und Schalentiere, wie Tintenfische, Sepia, Krabben und ähnliche, und Fischeier, Lachsrogen, Heringsrogen, gesalzener Lachsrogen, gesalzener Pollackrogen und dergl..
  • Weitere Dokumente, die geformte gebundene Nahrungsmittel betreffen, sind JP-A-2135071 und JP-A-4079842. JP-A-2135071 offenbart ein schinkenähnliches Nahrungsmittel, das durch Mischen von Bestandteilen aus Muskelfleischstücken mit Proteinen anderen Ursprungs und Transglutaminase und Verarbeiten des Gemisches hergestellt werden kann. JP-A-4079842 betrifft die Herstellung eines Pflanzenproteinpulvers, dessen Gelierungseigenschaften, Schluckbarkeit und Aroma verbessert sind, einen weißen Farbton hat und fähig ist, ein elastisches Gel zu bilden durch Zugeben eines Emulgierungsmittels und einer Transglutaminase in einem spezifischen Verhältnis zu einer Pflanzenprotein enthaltenden wäßrigen Lösung und anschließendes Erhitzen und Trocknen der erhaltenen Mischlösung.
  • Die Einführung dieser Techniken ist im Hinblick auf die effektive Nutzung natürlicher Ressourcen von großer sozialer Bedeutung.
    • Zusammenfassung der Erfindung:
  • Ein Aspekt der Erfindung ist es, ein Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels bereitzustellen, das das Zugeben einer Enzymzubereitung, die enzymatisch aktive Transglutaminase, ein Casein und einen Saccharosefettsäureester als aktive Bestandteile enthält, zu einem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das Wirkenlassen der Enzymzubereitung umfaßt.
  • Ein zweiter Aspekt der Erfindung ist es, daß ein Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels bereitgestellt wird, welches das getrennte Zugeben von Transglutaminase, eines Caseins und eines Saccharosefettsäureesters zu dem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das Wirkenlassen der Zusätze umfaßt.
  • Ein dritter Aspekt der vorliegenden Erfindung ist es, daß ein Verfahren gemäß dem ersten oder zweiten Aspekt bereitgestellt wird, wobei die Enzymzubereitung oder die Zusätze zusätzlich einen eßbaren Füllstoff und/oder einen Elektrolyten enthält bzw. enthalten.
    • Genaue Beschreibung der Erfindung
  • Mit dem Ziel, die vorstehend beschriebenen Erwartungen zu erfüllen, haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung intensive Studien durchgeführt und haben gefunden, daß eine Kombination von Casein und Transglutaminase auf die vorstehend genannten Nahrungsmittel eine ausgezeichnete Bindungswirkung ausübt und, daß eine solche Bindungswirkung durch die Verwendung eines oberflächenaktiven Mittels weiter verbessert werden kann. Auf der Grundlage dieser Ergebnisse ist die vorliegende Erfindung vollendet worden.
  • Wie allgemein bekannt, ist Transglutaminase als Enzym ein sogenanntes "Amin-einführendes System", das die Einführung von primären Aminen, Ammoniak, Hydroxylamin, Diaminosäuren, Monoaminosäuren, Estern und dergl. in Rezeptorproteine und Peptide wie Casein, β-Lactoglobulin, Insulin und ähnliche katalysiert. In einem System, in welchem ein in der vorliegenden Erfindung einzusetzendes Protein enthalten ist, ist es bekannt, daß dieses Enzym eine Vernetzungsreaktion katalysiert, bei der die ε-Aminogruppe eines Lysinrestes in dem Protein die Glutamin- Amidgruppe ersetzt (vgl. die japanische Patentveröffentlichung (Kokoku) Nr. Hei 1-50382 und die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. 1-27471, welche dem US-Patent Nr. 5156956 entspricht).
  • L. Kurth, Food Technology in Australia, Vol. 35 (9), 1983, Seiten 420 bis 423, berichtet, daß Transglutaminase die Bildung von glutamylähnlichen Vernetzungen zwischen Molekülen des Fleischproteins Myosin und auch zwischen Myosin und Casein katalysieren kann.
  • EP-A-0 379 606 betrifft eine Transglutaminase, die eine Acyltransferreaktion einer γ-Carboxyamidgruppe eines Glutaminrests in einem Peptid oder einer Proteinkette in Abwesenheit von Ca²&spplus; katalysiert.
  • Es ist bekannt, daß Transglutaminase mit hoher Aktivität in der Leber von Säugetieren, wie Meerschweinchen und dergl., sowie in mehreren Arten von Mikroorganismen, Pflanzen und Fischen zu finden ist.
  • Die in dieser Erfindung einzusetzende Transglutaminase ist hinsichtlich ihres Ursprungs nicht besonders eingeschränkt. Das heißt, ihr Ursprung ist nicht eingeschränkt, vorausgesetzt, das Enzym hat Transglutaminaseaktivität. Beispiele für nützliche Transglutaminasen umfassen diejenigen, die von der Meerschweinchenleber (Japanische Patentveröffentlichung (Kokoku) Nr. Hei 1-50382), von Pflanzen, von Fischen (beispielsweise die, über die von N. Seki et al. in Abstract of Papers, 1988 Autumn Meeting of the Japanese Society of Scientific Fisheries, Seite 167 und in Abstract of Papers, 1990 Spring Meeting of the Japanese Society of Scientific Fisheries, Seite 219 berichtet wird) und von Mikroorganismen abgeleitet sind (die vorstehend zitierte offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 1-27471), sowie die, die mittels rekombinanter DNA-Techniken hergestellt werden (offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 1-300889).
  • Transglutaminase kann in calciumunabhängige und calciumabhängige Typen klassifiziert werden. Beispiele des ersten Typs umfassen die vorstehend genannten mikrobiologischen Ursprungs. Beispiele des letzten Typs umfassen die vorstehend genannten, die von Meerschweinchenleber und von Fischen abgeleitet sind. Obwohl beide Arten von Transglutaminase eingesetzt werden können, ist der calciumunabhängige Typ im Hinblick auf die Anwendung auf einen breiten Nahrungsmittelbereich bevorzugt.
  • Transglutaminase, die von einem Mikroorganismus abgeleitet ist, der zu der Gattung Streptoverticillium gehört, ist besonders bevorzugt, da sie calciumunabhängig ist und leicht kostengünstig erhalten werden kann (die vorstehend genannte offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 1-27471).
  • Obwohl nicht besonders eingeschränkt, kann im Hinblick auf die Durchführbarkeit ihrer Verwendung eine erfindungsgemäße Enzymzubereitung im allgemeinen Transglutaminase in einer Menge von 1 bis 50.000 Einheiten, vorzugsweise 10 bis 5.000 Einheiten pro 1 g Protein in der Enzymzubereitung, die Casein und dergl. enthält, enthalten.
  • Es ist selbstverständlich, daß es bevorzugt ist, in der vorliegenden Erfindung hochgereinigte Transglutaminase zu verwenden.
  • Casein als ein anderer aktiver Bestandteil, der erfindungsgemäß verwendet wird, kann nicht nur ein sogenanntes Casein sein, sondern auch in der Form eines Salzes, wie Natriumcaseinat, Calciumcaseinat, Kaliumcaseinat oder dergl., in der Form eines Casein enthaltenden Milchpulvers oder in gespaltener Form, die durch Hydrolysieren einer dieser Caseinquellen mit einem Enzym, einer Säure oder einer Base erhalten wird, vorliegen. Obwohl Casein in einer beliebigen dieser Formen in der vorliegenden Erfindung eingesetzt werden kann, kann es bevorzugt sein, im Hinblick auf die Bindungskapazität, die Verarbeitbarkeit, die Wirtschaftlichkeit, die Verfügbarkeit, die gute Wasserlöslichkeit und dergl., Natriumcaseinat zu verwenden. Es ist selbstverständlich, daß zwei oder mehr Caseinquellen in Kombination eingesetzt werden können, die unter Casein, Natriumcaseinat, Calciumcaseinat, Kaliumcaseinat, Milchpulver und dergl. ausgewählt sind.
  • Die in der vorliegenden Erfindung eingesetzte Enzymzubereitung kann im Hinblick auf ihre gute Leistungsfähigkeit im allgemeinen ein Casein in einer Menge von 20 bis 99 Gew.-Teilen, vorzugsweise von 70 bis 90 Gew.-Teilen, pro 100 Gew.-Teile der Enzymzubereitung enthalten.
  • Im allgemeinen werden Caseine, wie Caseinat, Natriumcaseinat und dergl., als Modifikatoren für die Emulgierbarkeit von verarbeiteten Nahrungsmitteln eingesetzt. Es ist jedoch praktisch nichts über die kombinierte Verwendung eines Caseins mit Transglutaminase als Bindemittel von proteinhaltigem Nahrungsmittelausgangsmaterial bekannt. Wie im folgenden beschrieben wird, führt eine solche Kombination zu ausgezeichneten Wirkungen.
  • Es ist allgemein bekannt, daß wenn gebundenes Rindfleisch hergestellt wird, die Bindung von Fleischstücken zueinander nicht ohne die Verwendung eines Bindemittels bewirkt werden kann. Die Erfinder der vorliegenden Erfindung haben Prototypen von gebundenen Rindfleischproben A, B und C durch Mischen solcher Fleischstücke mit (A) nur 1% Natriumcaseinat, (B) nur Transglutaminase in einer Menge von 1 Einheit pro 1 g Fleisch oder (C) 1% Natriumcaseinat und Transglutaminase in einer Menge von 1 Einheit pro 1 g Fleisch und anschließendes Stehenlassen der jeweils erhaltenen Gemische bei gewöhnlicher Temperatur während 30 Minuten hergestellt. Die Zugfestigkeit (g/cm²) jeder der so hergestellten Prototypproben wurde unter Verwendung eines Rheometers, hergestellt von Fudo Kogyo Co., Ltd., gemessen.
  • Die Zugfestigkeiten (g/cm²) der drei Prototypproben waren A = 25, B = 41 und C = 185, was einen deutlichen synergistischen Effekt zeigt, der durch die kombinierte Verwendung von Transglutaminase und einem Casein bewirkt wird. Im allgemeinen kann die Bindung von Ausgangsmaterialien oder die Koch- und Verarbeitungsfähigkeit des gebundenen Produkts nicht als effektiv oder annehmbar erachtet werden, wenn die Zugfestigkeit geringer als 100 g/cm² ist.
  • Daraus ist es offensichtlich, daß eine solche ausgezeichnete Bindungskapazität zum ersten mal erreicht wird, wenn Transglutaminase und Casein in Kombination verwendet werden. Die Bindungkapazität, die durch einen solchen synergistischen Effekt bewirkt wird, kann für die Handhabung des gebundenen Fleisches beim Verarbeiten günstig sein, ohne daß die Trennung von Fleischstücken voneinander im rohen Zustand verursacht wird.
  • Übrigens wurden zwei bis drei handelsübliche Bindemittel nach den entsprechenden Vorschriften eingesetzt, und die erhaltenen gebundenen Produkte wurden auf dieselbe Weise wie vorstehend beschrieben beurteilt. Die Zugfestigkeiten waren innerhalb eines Bereichs von 30 bis 70 g/cm², wobei keiner der Werte 100 g/cm² überschritt. Diese Ergebnisse zeigen ebenfalls, daß die erfindungsgemäßen Verfahren hervorragend sind.
  • Die in der vorliegenden Erfindung eingesetzte Enzymzubereitung kann des weiteren zusätzlich zu den essentiellen aktiven Bestandteilen verschiedene Wahlbestandteile enthalten.
  • Einer dieser Wahlbestandteile ist ein Nahrungsmittelfüllstoff. Jeder der üblichen Nahrungsmittelfüllstoffe kann ohne besondere Einschränkungen eingesetzt werden, einschließlich beispielsweise Lactose, Saccharose, Maltitol, Mannitol, Sorbitol, Dextrin, verzweigtes Dextrin, Cyclodextrin, Glucose, Stärke, wie Kartoffelstärke, Polysaccharide, Gummen, Emulgiermittel, Pektin, Öle und Fette und dergl.. Unter diesen sind Stärken, wie Kartoffelstärke und verzweigtes Dextrin, besonders bevorzugt, weil sie auf die Bindungswirkung von Transglutaminase und Casein auf Nahrungsmittelausgangsmaterialien keinen Einfluß haben und sie weder Geschmack noch Geruch haben. Diese Nahrungsmittelfüllstoffe können einzeln oder als Gemisch von zwei oder mehreren eingesetzt werden. Solche Nahrungsmittelfüllstoffe sind dafür nützlich, den Nahrungsmitteln charakteristische Eigenschaften zu verleihen, insbesondere die Eigenschaften, die zusätzlich zu der Bindungsfähigkeit erforderlich sind, beispielsweise, daß sie sich saftig anfühlen, sich beim Schlucken gut anfühlen und beim Essen weich sind, selbst wenn das Nahrungsmittel gekühlt ist.
  • Zusätzlich zu diesen Nahrungsmittelfüllstoffen, wie verzweigtem Dextrin und dergl., kann die Enzymzubereitung der vorliegenden Erfindung auch andere Proteine als Casein als andere optionale Bestandteile enthalten, einschließlich Sojabohnenproteine, wie isoliertes Sojabohnenprotein, konzentriertes Sojabohnenprotein, extrahiertes Sojabohnenprotein, entfettetes Sojabohnenprotein und dergl.; Weizenproteine, wie Weizengluten und dergl., und Weizenmehl, enthaltend Weizenproteine; Maisproteine; und Eiproteine, wie Eiklar, Eialbumin und dergl.. Diese Proteine verleihen ebenfalls eine Bindungsfunktion.
  • Noch andere Wahlbestandteile können in geeigneter Weise eingesetzt werden, wie nachstehend beschrieben wird.
  • Die in der vorliegenden Erfindung eingesetzte Enzymzubereitung wird beispielsweise dadurch angewendet, daß sie direkt auf das zu behandelnde Nahrungsmittelausgangsmaterial aufgebracht wird oder dadurch, daß sie im Wasser aufgelöst oder suspendiert wird und dann die erhaltene Lösung oder die erhaltene Suspension mit dem Ausgangsmaterial gemischt wird. Insbesondere kann, wenn die Enzymzubereitung durch Auflösen oder Suspendieren in Wasser und anschließendes Mischen der erhaltenen Lösung oder Suspension mit einem Nahrungsmittelausgangsmaterial eingesetzt wird, teilweise Inaktivierung der Transglutaminase aufgrund ihrer Denaturierung eintreten, wenn der pH-Wert der Lösung oder der Suspension außerhalb des stabilen pH-Bereichs von Transglutaminase liegt, oder, wenn die Ionenstärke der Lösung oder der Suspension außerhalb des stabilen Ionenstärkebereichs des Enzyms liegt.
  • Im ersten Fall kann die Denaturierung von Transglutaminase dadurch verhindert werden, daß in die in der vorliegenden Er findung eingesetzte Enzymzubereitung ein Mittel, das den pH- Wert einstellt, wie Natriumhydrogencarbonat, Natriumcitrat, Natriumphosphat oder dergl., in einer solchen Menge eingeführt wird, daß der End-pH-Wert der Enzymzubereitung, wenn sie in Wasser aufgelöst oder suspendiert ist, innerhalb des stabilen pH-Bereiches von Transglutaminase eingestellt wird. Im zweiten Fall kann die Denaturierung von Transglutaminase dadurch verhindert werden, daß in die in der vorliegenden Erfindung eingesetzte Enzymzubereitung ein Elektrolyt, wie Natriumchlorid, Kaliumchlorid oder dergl., in einer solchen Menge eingeführt wird, daß die Endionenstärke der Enzymzubereitung, wenn sie in Wasser aufgelöst oder suspendiert ist, innerhalb des stabilen Ionenstärkebereichs von Transglutaminase eingestellt wird. Es ist insbesondere bevorzugt, im Hinblick auf die Verhinderung der Denaturierung von Transglutaminase einen Elektrolyten, wie Natriumchlorid, Kaliumchlorid oder dergl., vorher in die Enzymzubereitung einzuführen.
  • Falls gewünscht, kann die in der vorliegenden Erfindung eingesetzte Enzymzubereitung weiter in geeigneter Weise Gewürze, Zucker, Farbstoffe, Farbbindemittel, Ascorbinsäure oder Salze davon, Emulgiermittel, Öle und Fette und dergl., sowie Enzymstabilisatoren, wie Calciumchlorid, Natriumsulfit, Natriumbicarbonat und dergl., enthalten (offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 4-207194).
  • Eine Enzymzubereitung kann auf übliche Weise durch gleichförmiges Mischen von Transglutaminase und Casein als Hauptbestandteile und, falls gewünscht, weiterer Bestandteile, wie Nahrungsmittelfüllstoffe, Elektrolyte und dergl., erhalten werden.
  • Die Enzymzubereitung kann in jeder beliebigen Form ohne besondere Einschränkung vorliegen, wie als Pulver, Granulate, Lösungen, Kapseln und dergl..
  • Schließlich werden die geformten gebundenen Nahrungsmittel, die unter Verwendung der Enzymzubereitung und ihrer Ausgangsmaterialien hergestellt wurden, im folgenden beschrieben.
  • Als diese Ausgangsmaterialen können beispielsweise proteinhaltige Nahrungsmittelausgangsmaterialien, wie tierisches Fleisch, wie Rindfleisch, Schweinefleisch, Pferdefleisch, Schaffleisch, Ziegenfleisch, Kaninchenfleisch, Huhn und dergl.; und Fische und Schalentiere, einschließlich nicht nur biologisch klassifizierter Fische, wie Knochenfische, Knorpelfische und dergl., sondern auch Krebstiere, Weichtiere, Schalentiere und dergl., wie grätige Fische, einschließlich Alaskapollack, Makrelenhecht, Pferdemarkrele, Sardine, springende Fische, Lachs, scharfzähniger Aal, Seebrasse, Seezunge, Plattfisch und dergl., Knorpelfische, einschließlich Haie, Rochen und dergl., Krebstiere, einschließlich Garnelen, Shrimps, Krabben, Hummer und dergl., Mollusken, einschließlich Tintenfische, Sepia, Octopus und dergl., und Schalentiere, einschließlich Jakobsmuscheln, Ohrschnecken und dergl., und Fischeier, wie Lachsrogen, gesalzener Lachsrogen und dergl., wobei diese Beispiele primäre Nahrungsmittelausgangsmaterialien sind, sowie tierisches Fleisch oder Gelprodukte aus Fisch, wie Schinken, Frikadellen, Würste, japanisches Kamaboko, japanisches Chikuwa, japanisches Hampen, japanisches Tsumire und dergl., welche verarbeitet worden sind und aus ihren Ausgangsmaterialien, wie tierischem Fleisch, Alaskapollack, Tintenfisch, Sardinen und dergl. hergestellt worden sind, und verarbeitete Nahrungsmittel, wie Käse, japanisches Tofu, Nudeln, Purpurblatt-Rotalge und dergl., wobei diese Beispiele sekundäre Nahrungsmittelausgangsmaterialien sind, erwähnt werden.
  • Ein Beispiel proteinhaltiger verarbeiteter Nahrungsmittel, die als solche als Ausgangsmaterial für die Herstellung erfindungsgemäßer geformter gebundener Nahrungsmittel eingesetzt werden können, wird später in Beispiel 29 beschrieben, in dem Käse und Schinken, die beide verarbeitete Nahrungsmittel sind, als Ausgangsmaterialien eingesetzt wurden.
  • Obwohl eine in Scheiben geschnittene Gurke als eines der Ausgangsmaterialien in demselben Beispiel verwendet wurde, können Gurken, Karotten, Kohl, japanisches Konjak und dergl. einzeln oder zusammen als Ausgangsmaterial für das Verfahren zur Herstellung des erfindungsgemäßen geformten und gebundenen Nahrungsmittels eingesetzt werden. Gemüse und Früchte werden jedoch sehr oft zusammen mit proteinhaltigen Ausgangsmaterialien eingesetzt, was ihnen zusätzlichen Wert verleiht.
  • Des weiteren kann jedes feste Nahrungsmittel, wie Bohnen, Kekse, Cracker, Karamel, Schokolade, Kuchen, Reisimbiß, Kartoffelchips, Plätzchen, Pasteten, Bonbons und dergl., Nahrungsmittelausgangsmaterial für die Herstellung der erfindungsgemäßen geformten gebundenen Nahrungsmittel sein.
  • Die aus diesen Ausgangsmaterialien hergestellten geformten gebundenen Nahrungsmittel umfassen nicht nur gebundene Produkte von Huhn, tierischem Fleisch, Fischfleisch und dergl., die zu Steaks, Schinken, Würsten, Frikadellen, Fleischbällchen, japanischem Kamaboko, japanischem Chikuwa, japanischem Hampen und dergl. verarbeitet werden können, sondern auch andere geformte gebundene Nahrungsmittel, die im Stand der Technik bekannt sind, wie ein Produkt mit einer neuen Struktur, das später in Beispiel 29 beschrieben wird.
  • Die bei der Bindung von Nahrungsmittelausgangsmaterialien eingesetzte Enzymzubereitung umfaßt Transglutaminase, ein Casein und ein eßbares (oder physiologisch geeignetes) oberflächenaktives Mittel als aktive Bestandteile.
  • Wie vorstehend beschrieben, hat die Enzymzubereitung aufgrund der kombinierten Verwendung von Transglutaminase und einem Casein eine sehr starke Bindungswirkung auf Nahrungsmittelausgangsmaterialien, und sie ist frei von jeglichem Geschmack oder Geruch.
  • Um genügend Bindungswirkung mit einer geringen Menge der Enzymzubereitung zu erreichen, ist es erforderlich, daß sie mit dem Nahrungsmittelausgangsmaterial leicht und homogen gemischt wird. In diesem Fall wird die Enzymzubereitung direkt auf das zu behandelnde Nahrungsmittelausgangsmaterial aufgebracht oder zu dem Ausgangsmaterial gegeben, nachdem sie in Wasser oder dergl. dispergiert oder gelöst wurde.
  • Wenn diese beiden Wege verglichen werden, ist der letztere, bei dem die Enzymzubereitung zu dem Ausgangsmaterial gegeben wird, nachdem sie in Wasser oder dergl. dispergiert oder gelöst wurde, im Hinblick auf die Bindungswirkung bevorzugt. Da jedoch Transglutaminase ihre Reaktion mit Casein unmittelbar nach dem Dispergieren oder Lösen der Enzymzubereitung beginnt, ist es erforderlich, die Enzymzubereitung innerhalb eines kurzen Zeitraums zu dispergieren oder aufzulösen und die Suspension oder die Lösung schnell mit dem zu behandelnden Nahrungsmittelausgangsmaterial zu mischen.
  • Diese Enzymzubereitung verursacht jedoch ein Problem, wenn sie in Wasser dispergiert oder aufgelöst wird, weil Casein dazu neigt, lockere Klumpen zu bilden, die schwer gleichmäßig zu dispergieren oder aufzulösen sind. Obwohl die so gebildeten lockeren Klumpen durch Krafteinwirkung durch Rühren bei hoher Geschwindigkeit oder dergl. zerstört und dispergiert oder aufgelöst werden können, könnten schnelle Veränderungen der Oberflächenspannung, die durch das Rühren unter hoher Geschwindigkeit verursacht werden, die Inaktivierung von Transglutaminase und damit im Ergebnis eine Verminderung der Bindungswirkung auf das Nahrungsmittelausgangsmaterial mit sich bringen.
  • Dementsprechend haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung eingehende Studien mit dem Ziel durchgeführt, diese Probleme zu bewältigen. Als Ergebnis wurde gefunden, daß die Enzymzubereitung in Wasser schnell und einfach dispergiert oder aufgelöst werden kann, ohne ihre inhärente Wirkung, Nahrungsmittelausgangsmaterialien zu binden, zu zerstören, wenn ein eßbares oberflächenaktives Mittel zu der Transglutaminase und einem Casein gegeben wird.
  • Das eßbare oberflächenaktive Mittel, das als dritter wesentlicher aktiver Bestandteil der in der vorliegenden Erfindung verwendeten Enzymzubereitung einzusetzen ist, ist ein Saccharosefettsäureester.
  • Die Enzymzubereitung enthält ein eßbares oberflächenaktives Mittel in einer solchen Menge, daß die Wirkung, die sich aus ihrem Zumischen ergibt, erreicht wird, d. h. in einer Menge, die im allgemeinen 0,01 bis 15 Gew.-% ist, bezogen auf die Gesamtmenge der Zubereitung.
  • Wie beschrieben, werden Caseine, wie Casein, Natriumcaseinat und dergl., im allgemeinen als Modifikatoren für verarbeitete Nahrungsmittel eingesetzt. Es ist jedoch nichts über ihren gemeinsamen Einsatz mit Transglutaminase und einem eßbaren oberflächenaktiven Mittel als Bindemittel von Nahrungsmittelausgangsmaterial bekannt. Wie im folgenden beschrieben wird, zeigt diese kombinierte Verwendung sehr ausgezeichnete Wirkungen.
  • Es ist allgemein bekannt, daß wenn gebundenes Rindfleisch hergestellt wird, die Bindung der Fleischstücke zueinander nicht ohne die Verwendung eines Bindemittels bewirkt werden kann. Die Erfinder der vorliegenden Erfindung haben einen Prototyp einer gebundenen Rindfleischprobe hergestellt, zuerst durch Herstellen einer Enzymzubereitung, die 1 Gew.-% Natriumcaseinat, 0,05 Gew.-% Saccharosefettsäureester mit einem HLB-Wert von 16 und Transglutaminase in einer Menge von 1.000 Einheiten pro 1 kg Fleisch enthielt, Dispergieren und Auflösen der so hergestellten Enzymzubereitung in Wasser in einer Menge des dreifachen Gewichts der Zubereitung, Mischen der erhaltenen Lösung mit Fleischstücken aus der Rinderhüfte und das anschließende Stehenlassen des erhaltenen Gemisches bei Raumtemperatur während 30 Minuten. Die Zugfestigkeit (g/cm²) der so hergestellten Prototypprobe wurde unter Verwendung eines Rheometers, hergestellt von Fudo Kogyo Co., Ltd., gemessen.
  • Die Zugfestigkeit (g/cm²) der Prototypprobe war 195. Sie zeigte zufriedenstellende Bindung und war für die Handhabung während der Verarbeitung völlig geeignet war, ohne die Trennung von Fleischstücken im Rohzustand zu bewirken. Wie vorstehend beschrieben, kann die Bindung von Ausgangsmaterialien oder die Koch- und Verarbeitungsfähigkeit des gebundenen Produkts nicht als effektiv oder annehmbar erachtet werden, wenn die Zugfestigkeit geringer als 100 g/cm² ist.
  • Wenn 4 bis 5 käuflich erwerbbare Bindemittel gemäß den entsprechenden Beschreibungen eingesetzt wurden, und die erhaltenen gebundenen Produkte auf dieselbe Weise wie vorstehend beschrieben beurteilt wurden, war ihre Zugfestigkeit innerhalb eines Bereichs von 30 bis 65 g/cm², wobei kein Wert über 100 g/cm² lag. Diese Ergebnisse zeigen ebenfalls, daß die Verfahren der vorliegenden Erfindung sehr hervorragend sind.
  • Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von geformten gebundenen Nahrungsmitteln, welche das Zugeben einer Enzymzubereitung zu einem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das Wirkenlassen der Enzymzubereitung umfaßt.
  • Bei diesem Herstellungsverfahren wird die in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung in einer solchen Menge verwendet, daß die Bindungswirkung durch die Verwendung der Enzymzubereitung im Vergleich mit einem Fall, bei dem die Enzymzubereitung nicht eingesetzt wird, verbessert ist.
  • Im Hinblick darauf ist die Menge der in der vorliegenden Erfindung eingesetzten Enzymzubereitung, die zu dem Nahrungsmittelausgangsmaterial zuzugeben ist, welches aus einem oder mehreren Mitgliedern der Gruppe aus tierischem Fleisch, Fischen und Schalentieren, Fischeiern, Gemüsen, Früchten, verarbeiteten Nahrungsmitteln und dergl. besteht, nicht besonders eingeschränkt. Üblicherweise wird sie in einer Menge von 5 bis 20.000 Einheiten, vorzugsweise von 100 bis 5.000 Einheiten, bezogen auf Transglutaminase, in einer Menge von 0,1 bis 50 g, vorzugsweise 1 bis 30 g, bezogen auf ein Casein, und in einer Menge von 0,01 bis 10 g, vorzugsweise von 0,1 bis 5 g, bezogen auf ein eßbares oberflächenaktives Mittel, pro 1 kg solcher Ausgangsmaterialien eingesetzt. Es ist klar, daß der Fachmann eine in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung durch geeignetes Mischen von Transglutaminase und Casein oder von beiden und eines eßbaren oberflächenaktiven Mittels in den vorstehend genannten Bereichen herstellen kann.
  • Genauer gesagt würde eine Menge an zugesetzter Transglutaminase, die geringer als 5 Einheiten pro 1 kg Fleisch ist, keine signifikante Bindungswirkung haben. Andererseits würde ihre Menge, wenn sie größer als 20.000 Einheiten ist, eine Verminderung der Bindungskapazität beispielsweise eines geformten Steaks bewirken, was zu einem monotonen Gefühl beim Essen mit gummiartigem Widerstand gegen die Zähne führt.
  • Wenn die Menge an zugesetztem Casein kleiner als 0,1 g pro 1 kg Fleisch ist, würde keine höhere Bindungswirkung als im Fall der alleinigen Verwendung von Transglutaminaseerzielt, während eine Menge von größer als 50 g, eine signifikante Verminderung der Bindungskapazität im Vergleich zu dem Fall der Verwendung von 50 g oder weniger verursachen würde, und auch die Entwicklung von Casein-spezifischer Viskosität, Geschmack und dergl. bewirken würde.
  • Des weiteren würde eine Menge an zugesetztem eßbaren oberflächenaktiven Mittel, die kleiner als 0,1 g pro 1 kg Fleisch ist, keine signifikant verbesserte Wirkung auf die Wasserdispersion von Casein haben, während eine Menge von mehr als 10 g, keine proportional größere Wirkung hätte, sondern die Enzymzubereitung unwirtschaftlich machen würde.
  • Aus den oben genannten Gründen ist es zu bevorzugen, eine Enzymzubereitung innerhalb der vorstehend genannten Bereiche in bezug auf die entsprechenden Bestandteile einzusetzen. Es ist selbstverständlich, daß die Bereiche nur einen Standard darstellen und daher nicht verbindlich sind.
  • Die Zugabe der in der vorliegenden Erfindung verwendeten Enzymzubereitung zu einem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das nachfolgende Bewirken der Enzymreaktion kann ohne besondere Schwierigkeiten durch einfaches Mischen der Enzymzubereitung mit dem Nahrungsmittelausgangsmaterial und durch nachfolgendes Stehenlassen des Gemisches unter solchen Bedingungen erreicht werden, daß Transglutaminase ihre Funktion ausübt. Beispielsweise kann die Enzymreaktion dadurch durchgeführt werden, daß das Gemisch üblicherweise 5 Minuten bis 48 Stunden, vorzugsweise 10 Minuten bis 24 Stunden bei einer Temperatur von 0 bis 60ºC, vorzugsweise von 5 bis 40ºC ruhig stehengelassen wird. Solche Reaktionsbedingungen sind allgemeiner Standard und können daher in Abhängigkeit von den zu verwendenden Ausgangsmaterialien und dergl. in geeigneter Weise modifiziert werden.
  • Im übrigen wird noch das folgende hinzugefügt.
  • Für zu bindende in Scheiben geschnittene frische Karotten wird eine wie in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzube reitung vorzugsweise nach dem Auflösen in Wasser auf die Oberfläche von 2 oder mehreren Scheiben aufgetragen, wodurch diese an der behandelten Oberfläche als Bindungsgrenzfläche aneinander binden. Bei zu bindenden gekochten in Scheiben geschnittenen Karotten wird eine wie in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung vorzugsweise so, wie sie hergestellt wird, d. h. in Pulverform ohne in Lösung gebracht zu werden, aufgetragen. Bei in Scheiben geschnittenen Zwiebeln wird eine wie in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung vorzugsweise nach ihrem Auflösen auf die Oberflächen der Scheiben aufgetragen. Bei gekochten Bohnen wird eine wie in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung vorzugsweise in Pulverform aufgetragen, wodurch zwei oder mehr Bohnen aneinander gebunden werden. Bei in Scheiben geschnittenen Früchten wird eine Enzymzubereitung vorzugsweise in Pulverform aufgetragen. Bei Keksen, Crackern, Schokolade, Kartoffelchips, Plätzchen, Pasteten und dergl. wird die wie in der vorliegenden Erfindung verwendete Enzymzubereitung vorzugsweise als Lösung auf die Oberfläche aufgetragen, durch die die Bindung bewirkt werden soll.
  • Der Zeitpunkt der Zugabe der in der vorliegenden Erfindung verwendeten Enzymzubereitung während des Herstellungsverfahrens eines geformten gebundenen Nahrungsmittels ist nicht besonders eingeschränkt, es ist jedoch bevorzugt, die Enzymzubereitung kurz vor der Formungsstufe zuzugeben und zu mischen, um die höchste Bindungswirkung zu erreichen. In bezug auf die Art des Zugebens kann die Enzymzubereitung auf das Nahrungsmittelausgangsmaterial direkt oder nach ihrer Auflösung in Wasser, einer Würzflüssigkeit oder dergl. aufgetragen werden.
  • Im Hinblick auf das Bewirken der Bindungsfähigkeit ist es bevorzugt, Transglutaminase und ein Casein oder Transglutaminase, ein Casein und ein eßbares oberflächenaktives Mittel gleichzeitig zuzugeben, was einer der Hauptgründe dafür ist, daß zwei oder drei aktive Bestandteile in der Form einer Enzymzubereitung eingesetzt werden.
  • Diese aktiven Bestandteile werden jedoch nicht notwendigerweise eingesetzt, nachdem sie in die Form einer Enzymzubereitung ge bracht worden sind. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung geformter gebundener Nahrungsmittel, welches das Zugeben von Transglutaminase und eines Caseins oder eines eßbaren oberflächenaktiven Mittels zusammen mit diesen zwei aktiven Mitteln zu einem Nahrungsmittelausgangsmaterial und deren Wirkenlassen umfaßt.
  • Wenn beispielsweise Transglutaminase und ein Casein an Stelle ihrer Verwendung in der Form einer Enzymzubereitung getrennt gekauft und verwendet werden, ist es bevorzugt, den Ablauf des Produktionsverfahrens derart festzulegen, daß beide Mittel möglichst gleichzeitig zugegeben werden können.
  • Es ist selbstverständlich, daß Transglutaminase und ein Casein nicht notwendigerweise gleichzeitig zugegeben werden. Die Bindungswirkung kann jedoch leicht vermindert werden, wenn sie nicht gleichzeitig zugegeben werden, weil die Transglutaminase entweder zu dem Fleischprotein in dem Nahrungsmittelausgangsmaterial oder dem Casein tendiert. Andererseits wird, wenn Transglutaminase und ein Casein gleichzeitig zugegeben werden, eine ausreichende Bindungswirkung erreicht, weil das Casein nach folgenden Schema effizient wirken kann: Fleischprotein- Casein-Fleischprotein.
  • Die entsprechenden Mengen an Transglutaminase, eines Caseins und eines eßbaren oberflächenaktiven Mittels und die Reaktionsbedingungen der Transglutaminase gemäß dieser Ausführungsform der vorliegenden Erfindung können dieselben sein wie diejenigen, die vorstehend in bezug auf das Herstellungsverfahren von geformten gebundenen Nahrungsmitteln beschrieben sind. Es ist selbstverständlich, daß verschiedene optionale Zusätze, die vorstehend beschrieben sind, in geeigneter Weise in dem Herstellungsverfahren dieser erfindungsgemäßen Ausführungsform eingesetzt werden können.
  • Nach der vorliegenden Erfindung können Scheiben oder kleine Stücke von Rindfleisch, Schweinefleisch, Huhn, Fisch, Tintenfisch, Octopus und dergl. einzeln oder in einer Kombination von zwei oder mehreren dieser Ausgangsmaterialien eingesetzt werden. Wenn eine Enzymzubereitung eingesetzt wird, oder Transglutaminase, ein Casein und ein eßbares oberflächenaktives Mittel getrennt eingesetzt werden, ohne sie in eine Enzymzubereitung zu bringen, ist der Zeitpunkt der Zugabe dieser Mittel nicht besonders eingeschränkt. Im allgemeinen können im Fall von gelierten Fisch- oder Fleischprodukten, die aus gehacktem Fischfleisch oder gemahlenem tierischen Fleisch als hauptsächliches Ausgangsmaterial hergestellt worden sind, sowie bei täglichen Haushaltsgerichten diese Mittel direkt zu dem gehackten Fischfleisch oder dem gemahlenen tierischen Fleisch gegeben werden, wenn sie geknetet werden, unabhängig von dem Zeitpunkt der Zugabe von Speisesalz.
  • Einige der geformten gebundenen Nahrungsmittel, die durch das erfindungsgemäße Verfahren hergestellt werden, können direkt bei Tisch serviert werden. Beispielsweise können die durch die Bindungsreaktion behandelten Nahrungsmittel, wie Fischeier, Schalentiere, Gemüse, Früchte und dergl., als solche öfter als tierisches Fleisch oder dergl. bei Tisch serviert werden.
  • In einigen Fällen sind Erhitzen, Einfrieren, Kühlung, Retorten- bzw. Kesselkochen und ähnliche Behandlungen nach dem Bindungsformen der vorliegenden Erfindung erforderlich (beispielsweise eine gebratene Frikadelle aus der Retorte und gefrorenes Schweineschnitzel), und diese Behandlungen können, falls gewünscht oder erforderlich, durchgeführt werden (beispielsweise Pommes frites). Es ist selbstverständlich, daß das Erhitzen, Einfrieren und ähnliche Behandlungen in Kombination von zwei oder mehreren davon eingesetzt werden können. D. h., die Gefrierbehandlung kann in einem Fall nach dem Erhitzen durchgeführt werden, und die Gefrierbehandlung kann im anderen Fall nach dem Kesselkochen durchgeführt werden. Beispielsweise kann ein Nahrungsmittelausgangsmaterial zu einem Steak, Schweineschnitzel, in Scheiben und ähnliche Formen geformt werden und anschließend dem Kochen in einem Kessel unterworden werden, wobei die geformten Produkte in Kochpackungen gepackt werden, oder diese geformten Nahrungsmittel können beschichtet und fritiert oder gekocht werden. Nach dieser Hitzebehandlung können diese Produkte eingefroren werden, um als gefrorenes Nahrungsmittel eingesetzt zu werden.
  • Schließlich wird ein Verfahren zur Messung der Transglutaminaseaktivität beschrieben. Nach der vorliegenden Erfindung wird die Aktivitätseinheit von Transglutaminase wie folgt gemessen und definiert. Benzyloxycarbonyl-L-glutaminylglycin und Hydroxylamin werden als Substrate miteinander umgesetzt. Die durch diese Reaktion gebildete Hydroxamsäure wird in einen Eisenkomplex in Anwesenheit von Trichloressigsäure umgewandelt, und dann wird die Absorption bei 525 nm gemessen, um die Menge an Hydroxamsäure unter Verwendung einer Eichkurve zu berechnen, wodurch die Aktivität bestimmt wird (vergl. die offengelegte japanische Patentanmeldung (Kokai) Nr. Hei 1-27471).
    • Wirkungen der Erfindung
  • Nach der vorliegenden Erfindung macht die kombinierte Verwendung von Transglutaminase, eines Caseins und eines eßbaren oberflächenaktiven Mittels ein neues Verfahren zum Bindungsformen von Nahrungsmittelausgangsmaterialien möglich, welches keine überschüssige Menge Speisesalz erfordert, welches einen salzigen Geschmack im Endprodukt oder die Erhöhung der Viskosität aufgrund der durch das Salz bewirkten Proteindissoziierung verursacht, und welches beim Bindungsformen eines oder einer Vielzahl von Nahrungsmittelausgangsmaterialien eingesetzt werden kann, die nicht nur unter dem Fleisch von warmblütigen Tieren, sondern auch Fischen, Krebstieren, Weichtieren, Schalentieren, Fischeiern, Gemüsen, Früchten, verarbeiteten Nahrungsmitteln und dergl. ausgewählt sind. Die so hergestellten geformten Produkte stellen im Hinblick auf ihr Aussehen, das Gefühl beim Essen, ihren Geschmack und ihre Würzigkeit dieselben Nahrungsmittelqualitäten wie diejenigen von üblichen Nahrungsmitteln bereit, selbst wenn sie durch Kochen verarbeitet, kesselkochenbehandelt oder gefroren werden.
  • Die folgenden Beispiele werden bereitgestellt, um die vorliegende Erfindung weiter zu veranschaulichen. Diese Beispiele sind jedoch so zu verstehen, daß sie zur Veranschaulichung dienen und nicht als eine Definition der Grenzen der vorliegenden Erfindung gedacht sind.
    • Beispiel 1 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Vier Enzymzubereitungen wurden nach den in Tabelle 1 gezeigten Rezepten (a) bis (d) hergestellt. Als Transglutaminase wurde eine von einem Mikroorganismus hergestellte Transglutaminase (calciumunabhängig; spezifische Aktivität 1,0 Einheit/mg) eingesetzt, der zur Gattung Streptoverticillium (S. mobaraense IFO 13819) gehört. Tabelle 1 Enzymzubereitungen
  • Jede der so hergestellten Enzymzubereitungen wurde zu gehacktem Kabeljaufleisch gegeben und damit gemischt, und das Gemisch wurde eine Stunde bei Raumtemperatur (25ºC) stehengelassen, wodurch es in ein Produkt von gehacktem Kabeljau mit einer hervorragenden Bindungskapazität umgewandelt wurde.
  • Wenn jede dieser Enzymzubereitungen ein Jahr bei 25ºC im Dunkeln gelagert wurde, wurde eine Abnahme der spezifischen Aktivität kaum beobachtet. Auch zeigte jedes der erhaltenen gehackten Produkte hervorragende Bindungskapazität, wenn die so für ein Jahr gelagerte Enzymzubereitung auf gehacktes Kabeljaufleisch auf dieselbe Weise aufgetragen wurde.
    • Beispiel 2 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Zu 1.000 g kleinen Stücken von Schinken (Fleischabfall, etwa 2 cm³) wurden durch Mischen unter Verwendung eines Kneters gleichförmig 10 g Natriumcaseinat und (1) 0 Einheiten, (2) 0,4 Einheiten und (3) 1 Einheit, (4) 5 Einheiten, (5) 10 Einheiten oder (6) 20 Einheiten derselben wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase (calciumunabhängig, spezifische Aktivität: 1,0 Einheiten/mg; hergestellt von Streptroverticillium mobaraense IFO 13819) pro 1 g des Fleischabfalls gegeben.
  • Danach wurde jedes der so hergestellten Gemische in einen Hüllschlauch mit einer Faltbreite von 75 mm gegeben, und 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen, wodurch 6 Proben von gebundenem Ausgangsfleisch mit unterschiedlichem Enzymgehalt erhalten wurden.
  • Unabhängig davon wurden 6 Proben von gebundenem Ausgangsfleisch, die auf dieselbe Weise erhalten wurden, in einen Hüllschlauch gepackt, aber während eines ganzen Tages und einer Nacht in einem Gefrierschrank bei -25ºC gelagert und dann aufgetaut wurden, wodurch 6 Proben von gefrorenem und wieder aufgetautem gebundenen Fleisch mit unterschiedlichen Enzymgehalten erhalten wurden.
  • Jede dieser so hergestellten 12 Proben von gebundenem Fleisch wurde aus ihrem Hüllschlauch entfernt und mit einem Küchenmesser in Scheiben einer Dicke von etwa 9 mm geschnitten, und die Scheiben wurden einer sensorischen Beurteilung durch 10 fachmännische Testpersonen unterworfen, um die Bindungskapazitäten der Proben zu bestimmen. Die Beurteilung wurde durch ein 10-Punkte-Verfahren durchgeführt. Das heißt, für starke Bindung wurden 10 Punkte vergeben, für eine gewisse Bindung, aber einfache Trennung beim Ziehen wurden 5 Punkte vergeben, und bei keiner Bindung wurde 1 Punkt vergeben.
  • Die Ergebnisse sind wie folgt. Die Bewertungen der Bindung im Fall des gebundenen Ausgangsfleisches waren 2, 3 Punkte für die erste Probe (Kontrolle), 5,8 für die zweite, 9,1 für die dritte, 7,0 für die vierte, 5,6 für die fünfte und 4,1 für die sechste. Im Fall des gefrorenen und wieder aufgetauten gebun denen Fleisches waren auf der anderen Seite die Bewertungen der Bindungen 2,9 Punkte für die erste Probe (Kontrolle), 6,0 für die zweite, 9,8 für die dritte, 7, 8 für die vierte, 5,9 für die fünfte und 3,9 für die sechste.
  • Diese Ergebnisse zeigen, daß im Vergleich mit der Kontrolle (ohne Einsatz von Transglutaminase) die Bindungswirkung durch Transglutaminase erhöht wird, wenn sie gemeinsam mit einem Casein eingesetzt wird, und die Wirkung besonders hoch ist, wenn Transglutaminase in einer Menge von 0,4 bis 10 Einheiten eingesetzt wird.
  • Wenn die verbleibenden Scheiben einem Brattest unterworfen wurden, zeigten bei den Proben von rohem und gefrorenem und wieder aufgetautem gebundenen Fleisch die zweite, dritte, vierte und fünfte Probe kein Schrumpfen nach dem Braten in einer Bratpfanne, und zeigten dieselbe äußere Erscheinung wie ein gebratenes einzelnes großes Stück Fleisch.
  • Wenn die vorstehend genannten 6 Proben von gebundenem Ausgangsfleisch dem Zugfestigkeitstest unter Verwendung eines Rheometers, hergestellt von Fudo Kogyo Co., Ltd., unterworfen wurden, waren ihre Zugfestigkeiten 25 g/cm² für die erste Probe, 120 g/cm² für die zweite, 191 g/cm² für die dritte, 127 g/cm² für die vierte, 105 g/cm² für die fünfte und 55 g/cm² für die sechste.
  • Diese Ergebnisse zeigen auch, daß im Vergleich mit der Kontrolle die Bindungswirkung durch Transglutaminase erhöht wird, wenn sie zusammen mit einem Casein eingesetzt wird, und die Wirkung besonders hoch ist, wenn Transglutaminase in einer Menge von 0,4 bis 10 Einheiten eingesetzt wird.
    • Beispiel 3 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Zu 1.000 g kleinen Teilen von Hühnchenschenkeln (etwa 2 cm³) wurden 5 g Natriumcaseinat und 5 Einheiten derselben wie in Beispiel 1 eingesetzten Transglutaminase pro 1 g Fleisch zugegeben, gefolgt vom Mischen und anschließendem Stehenlassen in einem Kühlschrank (5ºC) während 1 Stunde, wodurch eine Probe von gekühltem gebundenen Hühnchenschenkel (Probe 1) erhalten wurde.
  • Ein Teil der so hergestellten Probe von gebundenem Fleisch wurde 1 Woche in einem Gefrierschrank bei -25ºC gefroren und dann aufgetaut, wobei eine Probe von gefrorenem und wieder aufgetautem gebundenen Schenkel (Probe 2) erhalten wurde.
  • Wenn für diese Proben die Bindungskapazität auf dieselbe Weise wie in Beispiel 1 gemessen wurde, zeigten sowohl Probe 1 als auch Probe 2 eine hervorragende Bindungskapazität mit einem Wert von 8,2.
    • Beispiel 4 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Eine Enzymzubereitung für ein geformtes gebundenes Nahrungsmittel wurde durch Mischen von 5.000 Einheiten derselben wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase mit 5 g Natriumcaseinat hergestellt.
  • Die gesamte so hergestellte Enzymzubereitung wurde mit 1.000 g kleinen Stücken von Hühnchenschenkeln (etwa 2 cm³) gemischt. Danach wurde das Gemisch 1 Stunde in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen, wodurch eine gekühlte Probe von gebundenem Hühnchenschenkel erhalten wurde. Wenn die Bindungskapazität für die Probe auf die gleiche Weise wie in Beispiel 1 beschrieben gemessen wurde, zeigte sie eine hervorragende Bindungskapazität mit einem Wert von 8,3.
  • Obwohl diese Ergebnisse fast dieselben sind wie diejenigen von Beispiel 3, hat die Verwendung einer Enzymzubereitung wie in diesem Beispiel im Hinblick auf die Einfachheit einen Vorteil.
  • Wenn die so erhaltene gekühlte Probe von gebundenem Schenkel gekocht und einem Speisetest unterworfen wurde, zeigte sie hervorragenden Geschmack und fühlte sich beim Essen hervorragend an.
    • Beispiel 5 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Zu 1.000 g kleinen Stücken von Rindfleischflanken (Fleischabfall, etwa 5 cm³) wurden 15 g Natriumcaseinat und 1 Einheit derselben wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase pro 1 g Fleisch gegeben, gefolgt vom Stehenlassen im Kühlschrank (5ºC) während 1 Stunde, wobei eine gekühlte Probe von gebundenem Rindfleisch (Steakfleisch, Probe 1) erhalten wurde. Ein Teil der so hergestellten Probe wurde während eines ganzen Tages und einer Nacht in einem Gefrierschrank bei -25ºC gefroren und dann aufgetaut, wobei eine Probe von gefrorenem und aufgetautem gebundenen Rindfleisch erhalten wurde (Probe 2).
  • Wenn die Bindungskapazität für diese Proben auf dieselbe Weise wie in Beispiel 1 beschrieben gemessen wurde, zeigten sowohl Probe 1 als auch Probe 2 eine hervorragende Bindungskapazität mit einer Wertung von 9 bis 10. Zusätzlich zeigten sie, wenn beide Proben gebraten und einem Speisetest unterworfen wurden, daß sie den Zähnen ein weiches Gefühl vermittelten und einen saftigen Geschmack hatten, was auf ihren hohen wirtschaftlichen Wert hinwies.
    • Beispiel 6 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Eine Enzymzubereitung für geformte gebundene Nahrungsmittel wurde durch Mischen von 1.000 Einheiten derselben wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase mit 15 g Natriumcaseinat hergestellt.
  • Die gesamte so hergestellte Enzymzubereitung wurde mit 1.000 g kleinen Stücken einer Rindfleischflanke (Fleischabfall, etwa 5 cm³) gemischt. Danach wurde das Gemisch 1 Stunde in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen, wodurch eine gekühlte Probe gebundenen Rindfleisches (Steakfleisch) erhalten wurde.
  • Wenn die Bindungskapazität der Probe auf dieselbe Weise wie in Beispiel 1 beschrieben gemessen wurde, zeigte sie eine ausgezeichnete Bindungskapazität mit einem Wert von 9 bis 10. Zusätzlich dazu zeigte sie, wenn die Probe gebraten und einem Speisetest unterworfen wurde, daß sie auf den Zähnen ein weiches Gefühl vermittelte und einen saftigen Geschmack hatte, d. h., ausgezeichnetes Gefühl beim Essen zeigte.
    • Beispiel 7 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Zu 1.000 g Fleischabfall einer behaarten Krabbe (Erimacrus isenbeckii) mit gelösten Fasern wurden 3 g Milchpulver und 3 Einheiten derselben wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase pro 1 g Fleisch gegeben. Das Gemisch wurde mit einer Polyvinylidenchlorid-Einwickelfolie zur Verwendung als Nahrungsmittelverpackung eingewickelt, um das Gemisch in die Form des Fleisches eines Krabbenarmes zu bringen, und danach über Nacht in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen. Das so gebildete Produkt hatte perfekt gebundene Fasern und konnte als Krabbenarmsehnen betrachtet werden.
  • Ein ähnliches Produkt wurde als Kontrolle auf dieselbe Weise hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde. Das Produkt zeigte eine unzureichende Bindungskapazität.
    • Beispiel 8 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 1. 000 g lose Heringsrogenkörner wurden gleichförmig mit 15 g Natriumcaseinat unter Verwendung eines Kneters gemischt, und die in Beispiel 1 beschriebene Transglutaminase wurde gleichförmig in einer Menge von 10 Einheiten pro 1 g Rogen zu dem Gemisch gegeben, und danach eine Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen. Das erhaltene Gemisch wurde in einen schalenförmigen Behälter gegeben (Größe: 10 cm · 15 cm · 3 cm) und dann 16 Stunden in einem Kühlschrank stehengelassen, wobei eine Probe geformten Heringsrogens erhalten wurde.
  • Wenn die so erhaltene Probe in eine vorbestimmte Form geschnitten wurde und als Material für japanisches Sushi eingesetzt wurde, zeigte sie dasselbe Eßgefühl wie solcher Heringsrogen, der üblicherweise als Material für Sushi eingesetzt wird.
  • Ein ähnliches Produkt wurde als eine Kontrolle auf dieselbe Weise hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde. Das Produkt war spröde und zeigte ein schlechtes Eßgefühl.
    • Beispiel 9 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 1.000 g Drachenkopffischstücke (Anoplopoma fimbria) (Größe: 3 cm · 3 cm · 2 cm) wurden gleichförmig mit 10 g Natriumcaseinat, gelöst in 5 ml Wasser, besprüht und in einem schalenförmigen Behälter (Größe: 20 cm · 30 cm · 5 cm) angeordnet. Darauf wurden 1,5 g der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase gesprüht, die in 10 ml Wasser suspendiert worden war. In diesem Fall war die Menge der eingesetzten Transglutaminase etwa 1,5 Einheiten pro 1 g Drachenkopffischfleisch. Danach wurde das erhaltene Gemisch in einem Kühlschrank (5ºC) über Nacht stehengelassen.
  • Die so erhaltene Probe wurde in eine Dicke von etwa 20 mm geschnitten, beschichtet und dann bei einer Temperatur von 170 bis 180ºC gebraten, wobei ein gebratenes Fischprodukt erhalten wurde. Dieses Produkt zeigte dieselbe Qualität wie eine einzelne Scheibe von gebratenem Fisch.
  • Ähnliche Wirkung der kombinierten Verwendung von Transglutaminase und einem Casein wurden beobachtet, wenn kleine Stücke und Fleischabfall von spanischer Makrele, Thunfisch und dergl. eingesetzt wurden.
    • Beispiel 10 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Eine Enzymzubereitung der vorliegenden Erfindung wurde durch Mischen von 1.500 Einheiten Transglutaminase mit 9 g Natriumcaseinat und 1 g isoliertem Sojabohnenprotein hergestellt.
  • Die so erhaltene Enzymzubereitung wurde in 10 ml Wasser gelöst und durch Sprühen gleichförmig zu 1.000 g derselben wie in Beispiel 9 eingesetzten Drachenkopffischscheiben gegeben, die auf dieselbe Weise in dem in Beispiel 9 eingesetzten schalenförmigen Behälter angeordnet worden waren. Danach wurde das erhaltene Gemisch in einem Kühlschrank (5ºC) über Nacht stehengelassen.
  • Die so erhaltenen Probe wurde auf eine Dicke von etwa 20 mm geschnitten, überzogen und dann bei einer Temperatur von ca. 170 bis 180ºC gebraten, wobei ein gebratenes Fischprodukt erhalten wurde. Das Produkt zeigte dieselbe Qualität wie eine einzelne gebratene Fischscheibe und lockerte sich nicht. Es hatte auch einen ausgezeichneten Geschmack und fühlte sich beim Essen ausgezeichnet an.
    • Beispiel 11 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 470 g gemahlenes Fleisch aus gemischtem Rindfleisch-Schweinefleisch wurde mit 15 g Natriumcaseinat und 1 Einheit der wie in Beispiel 1 verwendeten Transglutaminase pro 1 g Fleisch gleichförmig geknetet, und das Gemisch wurde weiter mit 6 g Speisesalz, 4 g Zucker, 4 g Natriumglutamat, 1 g Pfeffer, 1 g Ingwer und 0,1 g Muskatnuß gemischt. Zu dem erhaltenen Gemisch wurden weiter 120 g frisches Eiklar, 230 g Zwiebeln, die in kleine Stücke geschnitten worden waren, 79 g Brotkrümel und 80 g Milch gegeben, danach wurde zusätzlich gemischt, und das Gemisch wurde in die Form einer Frikadelle gebracht.
  • Das so geformte Produkt wurde 30 Minuten bei Raumtemperatur stehengelassen und dann in einer Bratpfanne erhitzt, wobei ein Frikadellenprodukt (Prototyp-Probe A-1) erhalten wurde. Als Kontrolle wurde ein anderes Frikadellenprodukt (Prototyp- Probe A-2) durch Wiederholen desselben Verfahrens zur Herstellung von Prototyp-Probe A-1 hergestellt, außer daß Natriumcaseinat und Transglutaminase nicht eingesetzt wurden.
  • Ein Teil von jeder der so hergestellten Prototyp-Proben wurde in eine Retortenpackung gepackt und bei F&sub0; = 6 einer Retorten- bzw. Kesselkochbehandlung unterworfen, wobei Retortenprodukte der Prototyp-Proben A-1 und A-2 erhalten wurden (Prototyp-Proben B-1 und B-2).
  • Ein anderer Teil von jeder dieser Prototyp-Proben A-1 und A-2 wurde bei -18ºC einen ganzen Tag und eine Nacht in einem Gefrierschrank gelagert, wobei gefrorene Frikadellenprodukte erhalten wurden (Prototyp-Proben C-1 und C-2).
  • Wenn diese 6 Prototyp-Frikadellen-Proben durch organoleptische Tests beurteilt wurden, vermittelte Prototyp-Probe A-2 den Zähnen ein homogenes Gefühl, ohne das Gefühl von Fleischgranulaten, während Prototyp-Probe A-1 hervorragende Eigenschaften im Hinblick auf das für Frikadellen spezifische heterogene Anfühlen und ein saftiges Gefühl zeigte. Bei den retortenbehan delten Produkten fühlte sich Prototyp-Probe B-2 im allgemeinen beim Essen locker an, während die Qualitäten von Prototyp-Probe B-1 durch die Retortenbehandlung kaum verändert wurden, wobei sie sich immer noch nach Fleischgranulaten anfühlte, obwohl ihr saftiges Gefühl etwas geringer war als das von Prototyp-Probe A-1. Bei den gefrorenen Produkten fühlte sich Prototyp-Probe C- 2 beim Essen wäßrig weich an, während Prototyp-Probe 0-1 eine fleischspezifische Elastizität hatte und sich saftig anfühlte, wobei sie sich beim Essen fast gleich anfühlte wie ihr Produkt vor dem Einfrieren.
    • Beispiel 12 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 30 g Natriumcaseinat und 1 Einheit der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase pro 1 g Fleisch wurden zu 500 g Oberschale und 500 g Schweinefleisch vom Kopf gegeben und 3 Minuten unter Verwendung eines Lebensmittelcutters gemischt. Zu dem erhaltenen Gemisch wurden weiter 3,1 g Natriumglutamat, 3,5 g Rindfleischextrakte, 20 g Zucker, 2,9 g Pfeffer, 1 g Salbeipulver, 1 g Jamaicapfefferpulver und 150 g Eiswasser gegeben, gefolgt von 1- bis 2-minütigem zusätzlichen Mischen, wobei ein Wiener Würstchen-Material erhalten wurde.
  • Das so hergestellte Material wurde in einen eßbaren künstlichen Hüllschlauch aus Collagen mit einer Faltbreite von 2,5 cm gepackt, 15 Minuten bei 55ºC in einer Räucherkammer für die Reaktion von Transglutaminase getrocknet, gefolgt von einer 5- minütigen Rauchbehandlung bei 60ºC, und dann 30 Minuten bei 80ºC gekocht, wobei ein Wiener Würstchen (Prototyp-Probe A-1) erhalten wurde.
  • Als Kontrolle wurde ein anderes Wiener Würstchen (Prototyp- Probe A-2) durch Wiederholen des vorstehenden Verfahrens zur Herstellung der Prototyp-Probe A-1 hergestellt, außer daß Natriumcaseinat und Transglutaminase nicht eingesetzt wurden.
  • Wenn diese zwei Prototyp-Proben durch sensorische Tests beurteilt wurden, zeigte Prototyp-Probe A-1 im Vergleich zu Prototyp-Probe A-2 eine hervorragende Bindungskapazität, eine gute Knusprigkeit, wenn sie mit den Zähnen durchgebissen wurde, und einen hervorragenden Geschmack.
    • Beispiel 13 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Eine Enzymzubereitung für in der vorliegenden Erfindung eingesetzte geformte gebundene Nahrungsmittel wurde durch Mischen von 1.000 Einheiten der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase mit 25 g Natriumcaseinat, 5 g Weizengluten und 0,3 g Mannitol hergestellt.
  • Die gesamte so hergestellte Enzymzubereitung wurde zu 500 g Oberschale und 500 g Schweinefleisch vom Kopf gegeben und 3 Minuten unter Verwendung eines Lebensmittelcutters gemischt. Zu dem erhaltenen Gemisch wurden weiter 3,1 g Natriumglutamat, 3,5 g Rindfleischextrakte, 20 g Zucker, 2,9 g Pfeffer, 1 g Salbeipulver, 1 g Jamaicapfefferpulver und 150 g Eiswasser gegeben, gefolgt von 1- bis 2-minütigem zusätzlichen Mischen, wobei ein Wiener Würstchen-Material erhalten wurde.
  • Das so hergestellte Material wurde in den gleichen wie in Beispiel 12 verwendeten eßbaren künstlichen Hüllschlauch gepackt, und dann dem Trocknen für die Reaktion von Transglutaminase, der Rauchbehandlung und dem Kochen auf die gleiche Weise wie in Beispiel 12 beschrieben unterworfen, wobei ein Wiener Würstchen (Prototyp-Probe A-1) erhalten wurde.
  • Als Kontrolle wurde ein anderes Wiener Würstchen (Prototyp- Probe A-2) durch Wiederholen des vorstehenden Verfahrens zur Herstellung der Prototyp-Probe A-1 hergestellt, außer daß die Enzymzubereitung nicht eingesetzt wurde.
  • Wenn diese zwei Prototyp-Proben durch sensorische Tests beurteilt wurden, zeigte Prototyp-Probe A-1 im Vergleich zu Prototyp-Probe A-2 eine hervorragende Bindungskapazität, eine gute Knusprigkeit, wenn sie mit den Zähnen durchgebissen wurde, und einen hervorragenden Geschmack.
    • Beispiel 14 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 500 g rohe Kuttelfischstücke (Größe: 10 mm · 50 mm · 5 mm) wurden mit 10 g Natriumcaseinat unter Verwendung eines Kneters gleichförmig gemischt, danach wurde 0,5 g der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase gleichförmig zugegeben, gefolgt vom Stehenlassen bei Raumtemperatur während 1 Stunde. In diesem Fall wurde die Transglutaminase in einer Menge von etwa 0,5 Einheit pro 1 g Kuttelfisch eingesetzt.
  • Das so hergestellte Gemisch wurde zu einer einschichtigen Scheibe unter Verwendung eines schalenförmigen Behälters mit derselben Größe wie in Beispiel 9 beschrieben geformt. Die so geformte Scheibe wurde über Nacht in einem Gefrierschrank gelagert, wobei eine geformte Kuttelfischprobe erhalten wurde. Die Probe hatte sich bereits in ihrem Rohzustand in eine Kuttelfischscheibe umgewandelt, d. h., unmittelbar nach dem Entfernen aus dem Gefrierschrank.
  • Die Scheibe, fühlte sich beim Essen an wie eine Scheibe aus üblichem rohen Kuttelfisch, wenn sie wie sie war gekocht wurde oder paniert und gebraten wurde.
    • Beispiel 15 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Eine Enzymzubereitung für geformte gebundene Nahrungsmittel wurde durch Mischen von 500 Einheiten der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase mit 9 g Natriumcaseinat und 1 g Stärke hergestellt.
  • Die so erhaltene Enzymzubereitung wurde mit 500 g rohen Kuttelfischstücken derselben Größe wie in Beispiel 14 beschrieben unter Verwendung eines Kneters gleichförmig gemischt und danach bei Raumtemperatur 1 Stunde stehengelassen. Das so hergestellte Gemisch wurde auf dieselbe Weise wie in Beispiel 14 beschrieben behandelt, wobei eine geformte Kuttelfischprobe erhalten wurde. Ähnlich wie in Beispiel 14 hatte sich die Probe bereits in ihrem Rohzustand in eine Kuttelfischscheibe umgewandelt, d. h., unmittelbar nach dem Entfernen aus dem Gefrierschrank.
  • Wenn sie wie sie war gekocht wurde und dann der sensorischen Beurteilung unterworfen wurde, fühlte sich diese Scheibe beim Essen genauso an wie eine Scheibe aus üblichem rohen Kuttelfisch.
    • Beispiel 16 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • Gefrorener, gehackter Alaska-Pollack wurde im gefrorenen Zustand in Flocken gebrochen, und 1.000 g der erhaltenen Flocken wurden mit 30 g Speisesalz und 350 g Eiswasser unter Verwendung eines leisen Cutters 5 Minuten bei 3.000 U/min gemischt. Dazu wurden 100 g Stärke ("Ginrei", hergestellt von Ajinomoto Co., Inc.), 15 g Eiklar ("Egg white powder", hergestellt von Taiyo Kagaku Co., Ltd.), 40 g japanisches Mirin, 11 g Gewürze, 3 g "Chomi Base KE" und 8 g Chomi Base I-7", beide hergestellt von Ajinomoto Co., Inc.), 8 g eines Krabbenaromas ("Crab Flavour CS", hergestellt von Ogawa Koryo Co., Ltd.) und 1,5 g Kaliumsorbitanat gegeben, und danach wurde 1 Minute unter Verwendung eines leisen Cutters bei 3.000 Umdrehungen pro Minute gemischt, wobei ein geknetetes Material erhalten wurde. Das geknetete Endmaterial hatte eine Temperatur von etwa 8ºC.
  • Dann wurde das so hergestellte Material durch ein Schichtformungsdüse mit einer Öffnung von 1,5 mm gedrückt, wobei das Material in eine dünne Folienschicht geformt wurde (Dicke: etwa 1,5 mm). Auf die obere Seite der so geformten Schicht wurden 90 g einer wäßrigen 8%-igen Natriumcaseinatlösung, die 10 Einheiten der in Beispiel 1 beschriebenen Transglutaminase pro 1 ml Wasser enthielt, durch Sprühen aufgebracht.
  • Die so überzogene Schicht wurde durch eine Drahtschneidewalze mit Abständen von 2 mm bewegt, wobei die Schicht zu Nudeln geschnitten wurde, und etwa 100 Streifen dieses nudelförmigen Produkts wurden gebündelt und mit einem Messer auf eine Länge von etwa 10 mm geschnitten. Das erhaltene Bündel wurde 20 Minuten bei 45ºC stehengelassen und dann 15 Minuten in einem Dämpfapparat erhitzt, um die Inaktivierung des Enzyms und die Sterilisierung zu bewirken, wobei ein Kamaboko mit Krabbenaroma (Prototyp-Probe A) erhalten wurde.
  • Als Kontrolle wurde ein anderes Kamaboko mit Krabbenaroma (Prototyp-Probe B) durch Wiederholen des vorstehenden Verfahrens zur Herstellung der Prototyp-Probe A hergestellt, außer daß eine wäßrige 8%-ige Natriumcaseinatlösung, die keine Transglutaminase enthielt, eingesetzt wurde.
  • Wenn diese beiden Prototyp-Proben durch den sensorischen Test bewertet wurden, zeigte sich, daß die Bildung von Prototyp- Probe B unzureichend abgeschlossen war und daß sich die Probe beim Essen unzureichend wie Kamaboko anfühlte, während Proto typ-Probe A, die mit Transglutaminase behandelt worden war, eine richtige Form hatte und sich beim Essen wie natürliches Krabbenfleisch anfühlte und den Zähnen das richtige Gefühl vermittelte.
    • Beispiel 17 (nicht zur Erfindung gehörend)
  • 2.000 g Oberschaleblöcke und 1.000 g Oberschalenabfall wurden mit 25 Gew.-% der in Tabelle 2 gezeigten Pökelflüssigkeit auf ein Gesamtgewicht von 3750 g gemischt.
    • Tabelle 2 Pökelflüssigkeit Ausgangsmaterial Mischungsverhältnis (Gew.-%)
  • Sojabohnenprotein 4
  • Natriumcaseinat 4
  • Speisesalz 3,2
  • Phosphat 1,2
  • Lactose 4
  • Ascorbinsäure 0,2
  • Natriumglutamat 2
  • Transglutaminase 0,023
  • Leitungswasser 81,4
  • Gesamt 100
  • Dann wurde das Gemisch gleichförmig mit 30 g Natriumcaseinat und dann mit 1 Einheit Transglutaminase pro 1 g Fleisch gemischt, und das erhaltene Gemisch wurde unter Verwendung eines Rüttlers 30 Minuten bei Raumtemperatur gerüttelt und dann in einen nicht-eßbaren Hüllschlauch aus Polyvinylidenchlorid mit einer Faltbreite von 125 mm gepackt, und danach unter Vakuum entgast. Die so hergestellte Probe wurde 1 Stunde bei. Raumtemperatur stehengelassen, in einem Gefrierschrank bei -40ºC halb eingefroren, um nur ihre Oberfläche einzufrieren, und unmittelbar danach in Scheiben einer Dicke von etwa 3 mm geschnitten.
  • Die so geschnittene Probe wurde in einen Retortenbeutel gepackt, versiegelt und dann unter Verwendung eines Retortengeräts einer Retortenbehandlung unterworfen (123ºC, 8 Minuten, F&sub0;-Wert etwa 7), wobei ein mit Transglutaminase behandeltes gebratenes Schweinefleisch hergestellt wurde (Prototyp-Probe A). Als Kontrolle wurde ein anderes gebratenes Schweinefleisch (Prototyp-Probe B) durch Wiederholen des vorstehenden Verfahrens hergestellt, außer daß Transglutaminase in der Pökelflüssigkeit und zum Zeitpunkt des Rüttelns nicht eingesetzt wurde.
  • Wenn die Qualitäten dieser zwei Prototyp-Proben beurteilt wurde, vermittelte Prototyp-Probe A den Zähnen ein ähnliches Gefühl und einen ähnlichen Geschmack wie die Proben von üblichem gebratenen Schweinefleisch, während Prototyp-Probe B kaum als gebratenes Schweinefleisch betrachtet werden konnte, weil sie sich nicht saftig anfühlte, sondern sich beim Essen eher trocken und krümelig und beim Schlucken schlecht anfühlte.
  • Zudem waren die Ausbeuten nach der Retortenbehandlung etwa 80% im Fall der Prototyp-Probe A, aber etwa 72% im Fall von Prototyp-Probe B, was die besseren Qualitäten von Prototyp-Probe A und die Wirkung von Transglutaminase auch in dieser Hinsicht zeigte.
  • Es werden Beispiele der vorliegenden Erfindung gegeben, in welchen eine von einem Mikrorganismus, der zur Gattung Streptverticillium (S. mobaraense IFO 13819) gehört, hergestellte Transglutaminase (spezifische Aktivität: 1,0 Einheit/mg) eingesetzt wird, wenn nichts anderes angegeben wird.
    • Beispiel 18
  • Sechs Enzymzubereitungen wurden nach den in Tabelle 2 gezeigten Rezepten (a) bis (f) hergestellt. Tabelle 3 Enzymzubereitungen
  • Jede der so hergestellten Enzymzubereitungen wurde in. Wasser dispergiert und dann zu kleinen Stücken von Alaska-Pollack oder Stücken von Oberschale gegeben und damit gemischt, und das Gemisch wurde etwa 1 Stunde bei Raumtemperatur (25ºC) stehengelassen, wobei ein gebundenes Fleischprodukt mit einer hervorragenden Bindungskapazität erhalten wurde. Vor der Zugabe dieser Enzymzubereitungen wurde jede von ihnen in Wasser in einer Menge des 3- bis 5-fachen ihres Gewichts unter Verwendung eines Rührgeräts dispergiert, wobei jede Enzymzubereitung sofort dispergiert wurde.
  • Wenn jede dieser Enzymzubereitungen 1 Jahr bei 25ºC im Dunkeln gelagert wurde, wurde kaum eine Abnahme der spezifischen Aktivität beobachtet. Auch wenn die so für 1 Jahr gelagerten Enzymzubereitungen auf kleine Stücke von Alaska-Pollack oder Stücke von Oberschale auf die gleiche Weise aufgetragen wurden, zeigte jedes der gebundenen Fleischprodukte eine hervorragende Bindungskapazität.
    • Beispiel 19
  • Es wurden insgesamt 6 Enzymzubereitungen durch gründliches Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 1 g Saccharosefettsäureester mit einem HLB-Wert von 16 und (1) 0 Einheit, (2) 400 Einheiten, (3) 1.000 Einheiten, (4) 5.000 Einheiten, (5) 10.000 Einheiten oder (6) 20.000 Einheiten Transglutaminase hergestellt.
  • Jeder dieser so hergestellten Enzymzubereitungen wurde in der 3-fachen Gewichtsmenge Wasser dispergiert und aufgelöst und zu 1.000 g kleinen Stücken von Oberschale (Abfallfleisch, etwa 2 cm³) gegeben und danach gleichförmig gemischt. Danach wurde jedes der so hergestellten Gemische in einen Hüllschlauch mit einer Faltbreite von 75 mm gepackt und 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen, wobei Proben von rohem gebundenen Fleisch mit verschiedenen Enzymkonzentrationen erhalten wurden.
  • Getrennt davon wurde jede der 6 Proben von rohem gebundenen Fleisch, die auf dieselbe Weise erhalten wurden, in einen Hüllschlauch gepackt, einen ganzen Tag und eine Nacht in einem Gefrierschrank bei -25ºC gelagert und dann aufgetaut, wobei 6 Proben von gefrorenem und wieder aufgetautem gebundenen Fleisch mit verschiedenen Enzymkonzentrationen erhalten wurden.
  • Jede der so hergestellten 12 Proben gebundenen Fleisches wurde auf dieselbe Weise wie in Beispiel 2 einer sensorischen Beurteilung unterworfen. Die Ergebnisse waren wie folgt. Die Bewertung der Bindung im Fall des rohen gebundenen Fleisches war 1,8 Punkte für die erste Probe, 6,8 für die zweite, 9,3 für die dritte, 7,4 für die vierte, 5,8 für die fünfte und 5,0 für die sechste. Im Fall des gefrorenen und wieder aufgetauten gebundenen Fleisches wurde auf der anderen Seite die Bindung mit 2,0 Punkten für die erste Probe, 7,0 für die zweite, 9,8 für die dritte, 7,9 für die vierte, 6,0 für die fünfte und 5,2 für die sechste Probe bewertet.
  • Diese Ergebnisse zeigen, daß im Vergleich mit der Kontrolle (bei der keine Transglutaminase eingesetzt wurde) die Bindungswirkung merklich erhöht ist, wenn Transglutaminase zusammen mit einem Casein und einem oberflächenaktiven Mittel eingesetzt wird, und daß die Wirkung besonders hoch ist, wenn die Transglutaminase in einer Menge von 400 bis 10.000 Einheiten eingesetzt wird.
  • Wenn die verbleibenden Scheiben einem Brattest unterworfen wurden, zeigten die rohen und die gefrorenen und wieder aufgetauten Proben gebundenen Fleisches (2), (3), (4) und (5) nach dem Braten in der Bratpfanne keine Schrumpfung, wobei sie dasselbe äußere Aussehen hatten wie in dem Fall des Bratens eines einzelnen Stück Fleisches.
  • Wenn die vorstehenden 6 Proben rohen gebundenen Fleisches einem Zugfestigkeitstest auf dieselbe Weise wie in Beispiel 2 beschrieben unterworfen wurden, wurde gefunden, daß ihre Zugfestigkeit 17 g/cm² für Probe (1), 125 g/cm² für (2), 189 g/cm² für (3), 136 g/cm² für (4), 110 g/cm² für (5) und 58 g/cm² für (6) war.
  • Diese Ergebnisse zeigen auch, daß im Vergleich mit der Kontrollprobe (1) die Bindungswirkung merklich erhöht ist, wenn Transglutaminase in Kombination verwendet wird, und daß die Wirkung besonders hoch ist, wenn Transglutaminase in einer Menge von 400 bis 10.000 Einheiten eingesetzt wird.
    • Beispiel 20
  • Durch Mischen von 5 g eines Enzymhydrolysats von Casein mit 1 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16 und 2.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in Wasser in einer Menge des 3-fachen ihres Gewichts dispergiert und gelöst und unter Mischen gleichförmig zu 1.000 g kleinen Stücken von Hühn chenschenkeln (etwa 2 cm³) gegeben. Danach wurde das erhaltene Gemisch in einen Hüllschlauch mit einer Faltbreite von 75 mm gepackt und eine Stunde in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen, wodurch eine gekühlte Prototyp-Probe eines gebundenen Schenkels erhalten wurde.
  • Eine andere Prototyp-Probe eines gebundenen Schenkels wurde auf die gleiche Weise hergestellt, aber ohne Entfernen des Hüllschlauchs 1 Woche in einem -25ºC Gefrierschrank gefroren und dann aufgetaut, wobei eine Prototyp-Probe eines gefrorenen und wieder aufgetauten gebundenen Hühnchenschenkels erhalten wurde.
  • Wenn die Bindungskapazität für diese Prototyp-Proben auf dieselbe Weise wie in Beispiel 19 beschrieben gemessen wurde, zeigten beide Prototyp-Proben eine hervorragende Bindungskapazität mit einer Bewertung von 8,5.
  • Wenn sie gekocht und gegessen wurden, hatten die Proben hervorragenden Geschmack und fühlten sich beim Essen hervorragend an.
    • Beispiel 21
  • Durch Mischen von 15 g Natriumcaseinat mit 1 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 1.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde der 4-fachen Gewichtsmenge Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g kleinen Fleischstücken aus der Rinderflanke (3 cm³) gleichförmig gemischt. Danach wurde das Gemisch 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen, wobei eine gekühlte Probe gebundenen Rindfleisches (für die Verwendung als Steak, Probe 1) erhalten wurde.
  • Ein Teil der Probe 1 wurde einen ganzen Tag und eine Nacht in einem Gefrierschrank bei -25ºC gefroren und dann aufgetaut, wobei eine Probe eines gefrorenen und wieder aufgetauten gebundenen Rindfleisches (Probe 2) erhalten wurde.
  • Wenn die Bindungskapazität dieser zwei Proben auf dieselbe Weise wie in Beispiel 19 beschrieben gemessen wurde, zeigten sie eine hervorragende Bindungskapazität mit einer Bewertung von 9 bis 10.
  • Zusätzlich zeigten die Proben 1 und 2, wenn sie gebraten und einem Speisetest unterworfen wurden, daß sie den Zähnen ein weiches Gefühl vermittelten und einen saftigen Geschmack hatten, was auf ihren hohen wirtschaftlichen Wert hinweist.
    • Beispiel 22
  • Durch Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 1 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid, 20 g verzweigtem Dextrin und 1.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde mit 1.000 g kleinen Fleischstücken aus der Rinderflanke (3 cm³) gleichförmig gemischt, und das Gemisch wurde in einen Formungsbehälter (Größe: 20 cm · 30 cm · 5 cm) gepackt, 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen und dann in einen Gefrierschrank gestellt.
  • Das erhaltene gefrorene geformte Gemisch wurde aus dem Gefrierschrank genommen und im halbgefrorenen Zustand in Scheiben mit einer Dicke von 2 bis 3 mm geschnitten. Danach wurden die hergestellten Scheiben als japanisches Shabushabu-Rindfleisch direkt in kochendes Wasser gegeben oder auf einer Eisenplatte als Roastbeefgebraten, und danach folgte ein Speisetest. Die Ergebnisse waren, daß diese Scheiben an der Bindungszwischenfläche keine Abtrennung zeigten und sie sich beim Essen gleich anfühlten wie eine einzelne Scheibe Rindfleisch.
  • Als Kontrolle wurde eine ähnliche Probe durch Wiederholen desselben Verfahrens hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde. Es wurde aber keine Bindung beobachtet. Die Kontrollprobe zerbrach, wenn sie geschnitten oder in kochendes Wasser gegeben wurde.
  • Zusätzlich wurden verschiedene Proben gebundenen Fleisches auf dieselbe Weise durch Ersetzen der Flanke durch anderes tierisches Fleisch und Fische (Hühnchenfleisch, Schweinefleisch, Hammelfleisch, Wildfleisch, Ente, Tintenfisch, Kuttelfisch, Thunfisch und dergl.), sowie durch ihre Teile (Teil der Rinder flanke, Schenkel, Oberschale, Schulter, Lende und dergl.) in solchen Kombinationen wie als Rindfleisch Rinderflanke-Schweineschinken-Hühnchenbrust, Hühnchenschenkel-Hühnchenbrust und dergl. hergestellt. Es ergab sich, daß die Proben an den Bindungszwischenflächen keine Abtrennung zeigten und sie sich beim Essen ähnlich anfühlten wie einzelne Fleischscheiben.
    • Beispiel 23
  • Durch Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 1 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 1.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 4-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g eines Rinderfilet-Schweinefilet-Gemisches (1 : 1) gleichförmig gemischt, wobei beide Filetstücke in der Form kleiner Stücke von etwa 5 cm³ waren, und das erhaltene Gemisch wurde 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen, wobei eine Prototyp-Probe eines gebundenen Fleisches aus einem Rindfleisch-Schweinefleisch-Gemisch erhalten wurde (zur Verwendung als Steak, Probe 1). Eine Portion der Probe 1 wurde in einem Gefrierschrank bei -25ºC einen ganzen Tag und eine Nacht gefroren und dann aufgetaut, wobei eine Prototyp-Probe eines gefrorenen und wieder aufgetauten gebundenen Fleisches aus einem Rindfleisch-Schweinefleisch-Gemisch erhalten wurde (Probe 2).
  • Wenn die Bindungskapazität dieser zwei Proben auf dieselbe Weise wie in Beispiel 19 beschrieben gemessen wurde, zeigten sie eine hervorragende Bindungskapazität mit einer Bewertung von 9 oder höher.
  • Wenn diese Proben gebraten und einem Speisetest unterworfen wurden, vermittelten sie zusätzlich dazu den Zähnen ein weiches Gefühl, und sie hatten einen saftigen Geschmack. Da Rindfleisch und Schweinefleisch zusätzlich zu diesen hervorragenden Qualitäten gleichzeitig verzehrt werden können, scheinen diese Prototypen von hohem wirtschaftlichen Wert zu sein.
  • Zusätzlich dazu wurde auch eine Probe eines gebundenen Fleisches aus einem Rindfleisch-Schweinefleisch-Gemisch mit einer ausgezeichneten Bindungskapazität erhalten, wenn die Enzymzubereitung direkt auf das Rinderfilet-Schweinefilet-Gemisch ohne Dispergieren und Lösen der Enzymzubereitung in Wasser aufgebracht wurde.
    • Beispiel 24
  • Durch Mischen von 5 g Natriumcaseinat mit 0,3 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 Natriumchlorid, 10 g verzweigtem Dextrin und 3.000 Einheiten Transglutaminase wurde ein Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 4-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g des Fleischabfalls einer behaarten Krabbe mit gelockerten Fasern gleichförmig gemischt, und das erhaltene Gemisch wurde mit einer Einwickelfolie für Nahrungsmittel eingewickelt, wobei das Gemisch in die Form des Fleisches eines Krabbenarms gebracht wurde, gefolgt vom Stehenlassen in einem Kühlschrank (5ºC) über Nacht.
  • Das so geformte Produkt hatte perfekt gebundene Fasern und konnte als Krabbenarmsehnen betrachtet werden. Zusätzlich dazu zeigte dieses Produkt höhere Bindungskapazität als das in Beispiel 7 erhaltene Produkt.
  • Ein ähnliches Produkt wurde als Kontrolle auf dieselbe Weise hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde. Das Produkt zeigte jedoch keine Bindung.
    • Beispiel 25
  • Durch Mischen von 15 g Natriumcaseinat mit 0,5 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid, 4 g Kartoffelstärke und 5.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 3-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g losen Heringsrogenkörnern gleichförmig gemischt, und das erhaltene Gemisch wurde in denselben wie in Beispiel 8 verwendeten schalenförmigen Behälter gegeben, und danach wurde es 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen und anschließend in einem Kühlschrank gelagert, wobei eine geformte Probe von Heringrogen erhalten wurde.
  • Wenn die so erhaltene Probe in eine vorbestimmte Form geschnitten wurde und als ein japanisches Sushimaterial verwendet wurde, fühlte es sich beim Essen wie Heringsrogen an, der üblicherweise als Material für japanisches Sushi verwendet wird. Wenn diese Probe mit der in Beispiel 8 erhaltenen Probe verglichen wurde, war sie zusätzlich im Hinblick auf die Bindungskapazität etwas schlechter, konnte aber als Nahrungsmittel ohne jedes Problem gegessen werden.
  • Ein ähnliches Produkt wurde als Kontrolle auf dieselbe Weise hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde. Das Produkt war jedoch spröde und fühlte sich beim Essen nicht so gut an.
    • Beispiel 26
  • Durch Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 0,2 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 1.500 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 3-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g Drachenkopffischscheiben mit derselben Größe wie in Beispiel 9 beschrieben gleichförmig gemischt, und das Gemisch wurde in einem schalenförmigen Behälter mit derselben. Größe wie in Beispiel 9 beschrieben angeordnet und dann wurde es über Nacht in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen.
  • Die so erhaltene Probe wurde auf eine Dicke von 15 mm geschnitten, überzogen und dann bei einer Temperatur von 170 bis 180ºC gebraten, wobei ein gebratenes Fischprodukt erhalten wurde. Dieses Produkt zeigte dieselben Qualitäten wie eine Einzelne gebratene Fischscheibe und wurde nicht gelockert.
  • Die in diesem Beispiel verwendete Enzymzubereitung zeigte auch dieselben Wirkungen, wenn sie auf Scheiben und Abfallfleisch von spanischen Makrelen, Thunfischen und dergl. aufgebracht wurde.
    • Beispiel 27
  • Durch Mischen von 15 g Natriumcaseinat mit 0,5 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 1.500 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 3-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst und mit 1.000 g Schließmuskeln der Jakobsmuschel gleichförmig gemischt, und das Gemisch wurde dadurch geformt, daß es in einem schalenförmigen Behälter der gleichen Größe wie in Beispiel 26 beschrieben angeordnet wurde, 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen und dann in einen Gefrierschrank gegeben, wobei eine Probe eines geformten gebundenen Jakobsmuschelfleisches erhalten wurde.
  • Wenn die so erhaltene Probe in Scheiben mit einer vorbestimmten Form geschnitten wurde, in kochendes Wasser als Jakobsmuschelfleischprodukt für die Verwendung als japanisches Shabushabu gegeben wurde und dann einem Speisetest unterworfen wurde, fühlten sich diese Scheiben beim Essen hervorragend an, ohne daß eine Abtrennung bewirkt wurde.
  • Als Kontrolle wurde eine ähnliche Probe durch Wiederholen desselben Verfahrens hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde, es wurde jedoch keine Bindung beobachtet, und die Kontrollprobe zerbrach, wenn sie in Scheiben geschnitten oder in kochendes Wasser gegeben wurde.
  • Wenn die vorstehende Enzymzubereitung direkt auf den Schließmuskel der Jakobsmuschel ohne Auflösen der Enzymzubereitung in Wasser aufgebracht wurde, wurde ein Jakobsmuschelfleischprodukt für die Verwendung als Shabushabu mit einer gleichermaßen hervorragenden Bindungskapazität erhalten.
    • Beispiel 28
  • Durch Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 0,2 g eines Saccharosefettsäureesters mit eine HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 1.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt.
  • Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in Wasser einer Menge des 3-fachen ihres Gewichts dispergiert und gelöst und mit 500 g der Rinderflanke und 500 g des weißen Fleisches der spanischen Makrele gleichförmig gemischt, und das erhaltene Gemisch wurde dadurch geformt, daß es in einem schalenförmigen Behälter mit derselben Größe wie in Beispiel 26 beschrieben aufgeschichtet wurde, es 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen wurde und dann in einen Gefrierschrank gegeben wurde, wobei das geformte Produkt in einen halbgefrorenen Zustand gebracht wurde, welches dann in Scheiben mit einer Dicke von 1 bis 2 cm geschnitten wurde.
  • Wenn die Scheiben auf einer Eisenplatte als Rinder- und Fischsteak gebraten wurden, zeigte sich keine Abtrennung an den Bindungszwischenflächen, und das gebratene Steak vermittelte den Zähnen fast das gleiche Gefühl wie eine einzelne Fleischscheibe.
  • Wenn das halbgefrorene Produkt in eine Dicke von 2 bis 3 mm als Fleischprodukt für die Verwendung als japanisches Shabushabu in Scheiben geschnitten wurde und 6 bis 7 Sekunden in einer kochenden Brühe erhitzt wurde, zeigte sich auch keine Abtrennung an den Bindungszwischenflächen, und die gekochte Scheibe vermittelte den Zähnen fast das gleiche Gefühl wie eine einzelne Fleischscheibe, ähnlich wie im obigen Fall.
    • Beispiel 29
  • Durch Mischen von 10 g Natriumcaseinat mit 3,0 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,5 g Natriumchlorid und 12.000 Einheiten Transglutaminase wurde eine Enzymzubereitung hergestellt. Die so hergestellte Enzymzubereitung wurde in einer Menge des 4-fachen ihres Gewichts in Wasser dispergiert und gelöst, wobei eine wäßrige Enzymzubereitungslösung erhalten wurde.
  • Unter Verwendung eines Spachtels wurde die Oberfläche von 300 g geschnittenem Käse, 200 g geschnittener Gurke und 500 g geschnittenem Lendenschinken mit der so erhaltenen wäßrigen Enzymzubereitungslösung überzogen, und diese überzogenen Scheiben wurden dadurch geformt, daß sie in einem schalenförmigen Behälter (Größe: 20 cm · 30 cm · 5 cm) aufgeschichtet wurden, danach 1 Stunde bei Raumtemperatur stehengelassen wurden und in einem Kühlschrank gehalten wurden.
  • Danach wurde die so geformte Probe in Scheiben mit einer vorbestimmten Form geschnitten, wobei ein Nahrungsmittelprodukt aus Käse, Gurke und Schinken für die Verwendung als hors d'oeuvre erhalten wurde.
  • Dieses Produkt lockerte sich nicht auf und zeigte hervorragenden Geschmack und hervorragendes Aussehen. Es zeigt sich daher, daß die Bindung von verschiedenen Nahrungsmitteln durch die Verwendung einer Enzymzubereitung der vorliegenden Erfindung bewirkt werden kann.
  • Als Kontrolle wurde eine ähnliche Probe durch Wiederholen desselben Verfahrens hergestellt, außer daß Transglutaminase nicht eingesetzt wurde, wobei jedoch keine Bindung beobachtet wurde und die Kontrollprobe beim Schneiden zerbrach.
    • Beispiel 30
  • 5 g Natriumcaseinat, 1 g eines Saccharosefettsäureesters mit einem HLB-Wert von 16, 0,1 g Natriumchlorid und 2.000 Einheiten Transglutaminase wurden getrennt in Wasser in einer Menge des dreifachen ihres Gewichts dispergiert und gelöst, und die erhaltene Lösung wurde mit 1.000 g kleinen Stücken von Hühnchenschenkeln (etwa 2 cm³) gleichförmig gemischt.
  • Danach wurde das erhaltene Gemisch in einen Hüllschlauch mit einer Faltbreite von 75 mm gepackt und dann in einem Kühlschrank (5ºC) stehengelassen, wobei eine gekühlte Prototypprobe von gebundenem Schenkel erhalten wurde, die eine hervorragende Bindungskapazität zeigte.
  • Wenn der so erhaltene gekühlte gebundene Schenkel gekocht wurde, hatte er einen hervorragenden Geschmack und fühlte sich beim Essen hervorragend an.
  • Es ist deshalb klar, daß die Bindungswirkung nicht nur durch die Verwendung der essentiellen Komponenten in der Form einer Enzymzubereitung, sondern auch durch deren getrennten Einsatz erreicht werden kann, wenn auch dadurch ihre Handhabung etwas kompliziert wird.
    • Wirkung der Erfindung
  • Nach der vorliegenden Erfindung können (1) Fleischabfälle, wie sie sich beispielsweise beim Schlachten von Rindern, Schweinen, Hühnern, Fischen und dergl. und aus den Verarbeitungsstufen von Geflügelfleisch und tierischem Fleisch und Meeresprodukten ergeben, stark gebunden werden, wodurch die Herstellung neuer geformter gebundener Nahrungsmittel unter effizienter Verwendung natürlicher Quellen möglich gemacht wird, und können (2) ein oder eine Vielzahl von Nahrungsmitteln, wie tierisches Fleisch, Fischprodukte, Gemüse, Früchte, bearbeitete Nahrungsmittel und dergl., stark gebunden werden, was die einfache Herstellung von beispielsweise unnatürlich großen Rinderfiletsteaks durch Bindung von Rinderfilet aneinander oder von neuen geformten gebundenen Nahrungsmitteln mit neuen Funktionen durch Bindung verschiedener Typen von Nahrungsmitteln aneinander möglich gemacht wird.
  • Die so hergestellten geformten gebundenen Nahrungsmittel sind außerordentlich praktisch, weil sie sich beim Essen hervorragend anfühlen und einen hervorragenden Geschmack, sowie bessere Kocheigenschaften, Verarbeitungseigenschaften und dergl. haben.
  • Zudem hat die Verwendung einer wie in der vorliegenden Erfindung eingesetzten Enzymzubereitung den Vorteil, daß geformte gebundene Nahrungsmittel von Interesse einfach hergestellt werden können, weil es nicht erforderlich ist, Transglutaminase, Caseine, eßbare oberflächenaktive Mittel und dergl. an der Produktionsstätte des interessierenden Nahrungsmittels abzuwiegen.

Claims (3)

1. Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels, das das Zugeben einer Enzymzubereitung, die enzymatisch aktive Transglutaminase, ein Casein und einen Saccharosefettsäureester als aktive Bestandteile enthält, zu einem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das Wirkenlassen der Enzymzubereitung umfaßt.
2. Verfahren zur Herstellung eines geformten gebundenen Nahrungsmittels, das das getrennte Zugeben von Transglutaminase, eines Caseins und eines Saccharosefettsäureesters zu dem Nahrungsmittelausgangsmaterial und das Wirkenlassen der Zusätze umfaßt.
3. Verfahren gemäß Anspruch 1 oder 2, wobei die Enzymzubereitung oder die Zusätze zusätzlich einen eßbaren Füllstoff und/oder einen Elektrolyten enthält bzw. enthalten.
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