PL194079B1 - Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazęodpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, granulat, sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub mieszanki wstępnej lub prekursora paszy dlazwierząt, kompozycja, sposób promowania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatu - Google Patents
Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazęodpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, granulat, sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub mieszanki wstępnej lub prekursora paszy dlazwierząt, kompozycja, sposób promowania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatuInfo
- Publication number
- PL194079B1 PL194079B1 PL98337464A PL33746498A PL194079B1 PL 194079 B1 PL194079 B1 PL 194079B1 PL 98337464 A PL98337464 A PL 98337464A PL 33746498 A PL33746498 A PL 33746498A PL 194079 B1 PL194079 B1 PL 194079B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- phytase
- granules
- granulate
- animal feed
- mixture
- Prior art date
Links
- 108010011619 6-Phytase Proteins 0.000 title claims abstract description 115
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 89
- 239000008187 granular material Substances 0.000 claims abstract description 123
- 229940085127 phytase Drugs 0.000 claims abstract description 90
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 66
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 66
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims abstract description 66
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 66
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 29
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims abstract description 27
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 23
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 22
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 21
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims abstract description 19
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims abstract description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 51
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 36
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 22
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 claims description 15
- 239000008188 pellet Substances 0.000 claims description 15
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 claims description 14
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 14
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 claims description 12
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 claims description 12
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 claims description 11
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 claims description 7
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims description 7
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 claims description 7
- 230000037213 diet Effects 0.000 claims description 7
- 230000012010 growth Effects 0.000 claims description 7
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 claims description 7
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 claims description 7
- 229920003088 hydroxypropyl methyl cellulose Polymers 0.000 claims description 7
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 claims description 6
- 239000008157 edible vegetable oil Substances 0.000 claims description 6
- 238000005469 granulation Methods 0.000 claims description 6
- 229920002451 polyvinyl alcohol Polymers 0.000 claims description 6
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 claims description 6
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 claims description 6
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 claims description 5
- 239000004372 Polyvinyl alcohol Substances 0.000 claims description 5
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims description 5
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims description 5
- 230000003179 granulation Effects 0.000 claims description 5
- 239000001866 hydroxypropyl methyl cellulose Substances 0.000 claims description 5
- 235000010979 hydroxypropyl methyl cellulose Nutrition 0.000 claims description 5
- UFVKGYZPFZQRLF-UHFFFAOYSA-N hydroxypropyl methyl cellulose Chemical group OC1C(O)C(OC)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(OC2C(C(O)C(OC3C(C(O)C(O)C(CO)O3)O)C(CO)O2)O)C(CO)O1 UFVKGYZPFZQRLF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 claims description 5
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 claims description 4
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 claims description 4
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 claims description 4
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 claims description 4
- 239000002243 precursor Substances 0.000 claims description 4
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 claims description 4
- 238000005054 agglomeration Methods 0.000 claims description 3
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 claims description 3
- 239000000828 canola oil Substances 0.000 claims description 3
- 235000019519 canola oil Nutrition 0.000 claims description 3
- 238000009478 high shear granulation Methods 0.000 claims description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 36
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 28
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 25
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 19
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 17
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 15
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- 238000004898 kneading Methods 0.000 description 14
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 14
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 14
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 13
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 13
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 13
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 12
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 12
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 10
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 10
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 10
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 10
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 9
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 9
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 9
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 9
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 9
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 9
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 8
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 8
- IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N Inositol-hexakisphosphate Chemical compound OP(O)(=O)O[C@H]1[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H]1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N 0.000 description 7
- 235000010724 Wisteria floribunda Nutrition 0.000 description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 7
- -1 ammonium ions Chemical class 0.000 description 6
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 6
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 6
- 235000002949 phytic acid Nutrition 0.000 description 6
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 5
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 5
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 5
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 5
- 238000005277 cation exchange chromatography Methods 0.000 description 5
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 5
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 5
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 5
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 5
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 5
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 5
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 4
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000282849 Ruminantia Species 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 4
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 4
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 4
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 4
- BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L iron(2+) sulfate (anhydrous) Chemical compound [Fe+2].[O-]S([O-])(=O)=O BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- 229910000359 iron(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 4
- 244000144972 livestock Species 0.000 description 4
- 239000000463 material Substances 0.000 description 4
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 4
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 4
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 4
- 235000019422 polyvinyl alcohol Nutrition 0.000 description 4
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 4
- 238000005563 spheronization Methods 0.000 description 4
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 description 3
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 3
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 3
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 3
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 3
- IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N Phytic acid Natural products OP(O)(=O)OC1C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 description 3
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 3
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 3
- 238000005571 anion exchange chromatography Methods 0.000 description 3
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 3
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 3
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 3
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 description 3
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 3
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 description 3
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 3
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 3
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 3
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 description 3
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 3
- 239000004291 sulphur dioxide Substances 0.000 description 3
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 3
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 3
- 241000228195 Aspergillus ficuum Species 0.000 description 2
- 241001370055 Aspergillus niger CBS 513.88 Species 0.000 description 2
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 2
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 108010008885 Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase Proteins 0.000 description 2
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 2
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 2
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007836 KH2PO4 Substances 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 2
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 2
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 2
- 241000275031 Nica Species 0.000 description 2
- 239000006057 Non-nutritive feed additive Substances 0.000 description 2
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 229920002684 Sepharose Polymers 0.000 description 2
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- GWEVSGVZZGPLCZ-UHFFFAOYSA-N Titan oxide Chemical compound O=[Ti]=O GWEVSGVZZGPLCZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 2
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 2
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000003863 ammonium salts Chemical class 0.000 description 2
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 2
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 2
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 2
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 2
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 2
- 235000013330 chicken meat Nutrition 0.000 description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 2
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 2
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 2
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 2
- 210000003608 fece Anatomy 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 2
- 230000009931 harmful effect Effects 0.000 description 2
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 2
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 2
- 229910052816 inorganic phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 description 2
- 239000010871 livestock manure Substances 0.000 description 2
- 238000003754 machining Methods 0.000 description 2
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 2
- 235000012054 meals Nutrition 0.000 description 2
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 2
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 2
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 2
- 229910000402 monopotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000019796 monopotassium phosphate Nutrition 0.000 description 2
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 2
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 2
- 239000000467 phytic acid Substances 0.000 description 2
- 229940068041 phytic acid Drugs 0.000 description 2
- GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M potassium dihydrogen phosphate Chemical compound [K+].OP(O)([O-])=O GNSKLFRGEWLPPA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- FGIUAXJPYTZDNR-UHFFFAOYSA-N potassium nitrate Chemical compound [K+].[O-][N+]([O-])=O FGIUAXJPYTZDNR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 229940100486 rice starch Drugs 0.000 description 2
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 235000011149 sulphuric acid Nutrition 0.000 description 2
- DLFVBJFMPXGRIB-UHFFFAOYSA-N thioacetamide Natural products CC(N)=O DLFVBJFMPXGRIB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 2
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 2
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PAWQVTBBRAZDMG-UHFFFAOYSA-N 2-(3-bromo-2-fluorophenyl)acetic acid Chemical compound OC(=O)CC1=CC=CC(Br)=C1F PAWQVTBBRAZDMG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- 229920000310 Alpha glucan Polymers 0.000 description 1
- 239000005995 Aluminium silicate Substances 0.000 description 1
- 239000004254 Ammonium phosphate Substances 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 description 1
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 1
- 235000019890 Amylum Nutrition 0.000 description 1
- 235000019737 Animal fat Nutrition 0.000 description 1
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 235000007319 Avena orientalis Nutrition 0.000 description 1
- 244000075850 Avena orientalis Species 0.000 description 1
- 241000271566 Aves Species 0.000 description 1
- 229920002498 Beta-glucan Polymers 0.000 description 1
- 101710130006 Beta-glucanase Proteins 0.000 description 1
- 108700038091 Beta-glucanases Proteins 0.000 description 1
- 241000283725 Bos Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 240000001889 Brahea edulis Species 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241000283707 Capra Species 0.000 description 1
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 1
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 1
- 241000282994 Cervidae Species 0.000 description 1
- 239000004470 DL Methionine Substances 0.000 description 1
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- 235000019733 Fish meal Nutrition 0.000 description 1
- 108010093031 Galactosidases Proteins 0.000 description 1
- 102000002464 Galactosidases Human genes 0.000 description 1
- 229920002527 Glycogen Polymers 0.000 description 1
- SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N Hexa-Ac-myo-Inositol Natural products CC(=O)OC1C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C1OC(C)=O SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 1
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 1
- 235000019766 L-Lysine Nutrition 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102100037611 Lysophospholipase Human genes 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 235000010804 Maranta arundinacea Nutrition 0.000 description 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 241000283903 Ovis aries Species 0.000 description 1
- 235000019482 Palm oil Nutrition 0.000 description 1
- 241000286209 Phasianidae Species 0.000 description 1
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 description 1
- 239000012564 Q sepharose fast flow resin Substances 0.000 description 1
- 241000209056 Secale Species 0.000 description 1
- 235000007238 Secale cereale Nutrition 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 240000006394 Sorghum bicolor Species 0.000 description 1
- 235000011684 Sorghum saccharatum Nutrition 0.000 description 1
- 206010057040 Temperature intolerance Diseases 0.000 description 1
- 244000145580 Thalia geniculata Species 0.000 description 1
- 235000012419 Thalia geniculata Nutrition 0.000 description 1
- 241000499912 Trichoderma reesei Species 0.000 description 1
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N alpha-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N 0.000 description 1
- 235000012211 aluminium silicate Nutrition 0.000 description 1
- 239000011609 ammonium molybdate Substances 0.000 description 1
- APUPEJJSWDHEBO-UHFFFAOYSA-P ammonium molybdate Chemical compound [NH4+].[NH4+].[O-][Mo]([O-])(=O)=O APUPEJJSWDHEBO-UHFFFAOYSA-P 0.000 description 1
- 235000018660 ammonium molybdate Nutrition 0.000 description 1
- 229940010552 ammonium molybdate Drugs 0.000 description 1
- 229910000148 ammonium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019289 ammonium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000006053 animal diet Substances 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 238000001574 biopsy Methods 0.000 description 1
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 1
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 244000309466 calf Species 0.000 description 1
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 1
- 108010089934 carbohydrase Proteins 0.000 description 1
- 229920003090 carboxymethyl hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- UHZZMRAGKVHANO-UHFFFAOYSA-M chlormequat chloride Chemical compound [Cl-].C[N+](C)(C)CCCl UHZZMRAGKVHANO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 239000002285 corn oil Substances 0.000 description 1
- 235000005687 corn oil Nutrition 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- MNNHAPBLZZVQHP-UHFFFAOYSA-N diammonium hydrogen phosphate Chemical compound [NH4+].[NH4+].OP([O-])([O-])=O MNNHAPBLZZVQHP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- ORXJMBXYSGGCHG-UHFFFAOYSA-N dimethyl 2-methoxypropanedioate Chemical compound COC(=O)C(OC)C(=O)OC ORXJMBXYSGGCHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000020774 essential nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 description 1
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 1
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 1
- 239000002657 fibrous material Substances 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 239000004467 fishmeal Substances 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 239000007973 glycine-HCl buffer Substances 0.000 description 1
- 229940096919 glycogen Drugs 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 230000008543 heat sensitivity Effects 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 229910017053 inorganic salt Inorganic materials 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 1
- NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N kaolin Chemical compound O.O.O=[Al]O[Si](=O)O[Si](=O)O[Al]=O NLYAJNPCOHFWQQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 238000011068 loading method Methods 0.000 description 1
- 239000000314 lubricant Substances 0.000 description 1
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 1
- SQQMAOCOWKFBNP-UHFFFAOYSA-L manganese(II) sulfate Chemical compound [Mn+2].[O-]S([O-])(=O)=O SQQMAOCOWKFBNP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000357 manganese(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N methionine Chemical compound CSCCC(N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 235000006109 methionine Nutrition 0.000 description 1
- 230000021332 multicellular organism growth Effects 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 239000002674 ointment Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 239000002540 palm oil Substances 0.000 description 1
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 1
- IBIRZFNPWYRWOG-UHFFFAOYSA-N phosphane;phosphoric acid Chemical compound P.OP(O)(O)=O IBIRZFNPWYRWOG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 description 1
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 description 1
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 235000010333 potassium nitrate Nutrition 0.000 description 1
- OTYBMLCTZGSZBG-UHFFFAOYSA-L potassium sulfate Chemical compound [K+].[K+].[O-]S([O-])(=O)=O OTYBMLCTZGSZBG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910052939 potassium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001965 potato dextrose agar Substances 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 230000000384 rearing effect Effects 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 238000005096 rolling process Methods 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 239000007974 sodium acetate buffer Substances 0.000 description 1
- 159000000000 sodium salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000012798 spherical particle Substances 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 238000013112 stability test Methods 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 239000000454 talc Substances 0.000 description 1
- 229910052623 talc Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000004448 titration Methods 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 235000015099 wheat brans Nutrition 0.000 description 1
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 description 1
- 239000011592 zinc chloride Substances 0.000 description 1
- 235000005074 zinc chloride Nutrition 0.000 description 1
- JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L zinc dichloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Zn+2] JIAARYAFYJHUJI-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K40/00—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs
- A23K40/25—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs by extrusion
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/80—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K10/00—Animal feeding-stuffs
- A23K10/10—Animal feeding-stuffs obtained by microbiological or biochemical processes
- A23K10/14—Pretreatment of feeding-stuffs with enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/10—Organic substances
- A23K20/163—Sugars; Polysaccharides
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
- A23K20/10—Organic substances
- A23K20/189—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K40/00—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs
- A23K40/10—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs by agglomeration; by granulation, e.g. making powders
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K40/00—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs
- A23K40/20—Shaping or working-up of animal feeding-stuffs by moulding, e.g. making cakes or briquettes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
- A23K50/10—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for ruminants
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
- A23K50/40—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for carnivorous animals, e.g. cats or dogs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
- A23K50/70—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for birds
- A23K50/75—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for birds for poultry
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23K—FODDER
- A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
- A23K50/80—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for aquatic animals, e.g. fish, crustaceans or molluscs
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A40/00—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production
- Y02A40/80—Adaptation technologies in agriculture, forestry, livestock or agroalimentary production in fisheries management
- Y02A40/81—Aquaculture, e.g. of fish
- Y02A40/818—Alternative feeds for fish, e.g. in aquacultures
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Animal Husbandry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Birds (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Insects & Arthropods (AREA)
- Physiology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Carbon And Carbon Compounds (AREA)
- Silicates, Zeolites, And Molecular Sieves (AREA)
Abstract
1. Sposób wytwarzania granulatu zawieraj acego fitaz e, odpowiedniego do zastosowania w pa- szach dla zwierz at, znamienny tym, ze (a) wytwarza si e mieszanin e fitazy i sta lego no snika zawieraj acego przynajmniej 30% (wagowo) skrobi i wody (b) poddaje si e mechanicznej obróbce powy zsz a mieszanin e z wytworzeniem zawieraj acych enzym granulek o zawarto sci wody wynosz acej 30-40%, i (c) suszy si e granulki. PL PL PL PL PL PL PL PL PL
Description
Opis wynalazku
Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazę odpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, granulat zawierający suszone granulki utworzone z fitazy i stał ego noś nika, sposób wytwarzania paszy dla zwierzą t lub mieszanki wstę pnej, lub prekursora paszy dla zwierząt, kompozycja zawierająca granulat, sposób promowania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatu w paszy dla zwierząt lub jako składnika paszy dla zwierząt albo do stosowania w diecie zwierząt.
Zastosowanie różnych enzymów, takich jak fitazy, w paszach dla zwierząt, przykładowo dla: inwentarza żywego, staje się coraz bardziej powszechne. Enzymy te mają za zadanie poprawić pobór przez zwierzęta składników pokarmowych lub mineralnych z paszy, a także wspomóc trawienie. Zwykle są one wytwarzane na dużą skalę przez hodowlę mikroorganizmów w fermentorach. Na koniec fermentacji ostateczny „bulion” poddawany jest zazwyczaj serii etapów filtracji, mających na celu oddzielenie biomasy (mikroorganizmy) od pożądanych enzymów (roztwór). Roztwór enzymów jest sprzedawany w postaci płynnej (często po dodaniu różnych środków stabilizujących) lub przetwarzany w preparat suchy.
Preparaty płynne lub suche są używane na skalę komercyjną przez przemysł produkujący pasze dla zwierząt. Preparaty płynne mogą być dodawane do paszy po jej peletkowaniu, aby uniknąć deaktywacji cieplnej enzymu, do której mogło by dojść podczas procesu peletkowania.
Preparaty suche wymagają zwykle peletkowania parowego, podczas którego pasza jest poddawana strumieniowi pary przed peletkowaniem. W następnym etapie procesu peletkowania pasza jest przepychana przez matrycę lub krajalnicę, a powstałe tak paski są cięte na odpowiednie peletki o różnej długości. Podczas tego procesu temperatura może wzrosnąć do 60-95°C.
Fitazy są enzymami, które (co najmniej częściowo) hydrolizują fitat (mio-inozytoloheksakisfosforan) do mioinozytolu i nieorganicznego fosforanu. Enzymy te występują w otrębach pszennych, ziarnach roślin, jelitach zwierząt i mogą być wytwarzane przez mikroorganizmy. Fitazy są dodawane do pasz dla zwierząt, ponieważ mogą one degradować fitaty i tym samym zwiększyć dostępność fosforu i innych składników odżywczych niezbędnych dla zwierząt. Fitazy mogą dodatkowo zwiększać dostępność wapnia.
Fosfor jest podstawowym pierwiastkiem niezbędnym do wzrostu organizmu. W przypadku inwentarza żywego pasza jest często wzbogacana fosforem nieorganicznym w celu uzyskania dobrego wzrostu zwierząt jednożołądkowych. Jednakże często nie ma takiej potrzeby w przypadku przeżuwaczy, ponieważ mikroorganizmy występujące u przeżuwaczy produkują enzymy, które katalizują konwersję fitatu do inozytolu i fosforanu nieorganicznego. Degradacja fitatu często jest pożądana, ponieważ kwas fitowy może obniżać wartość odżywczą pokarmów ze względu na to, że może on chelatować użyteczne minerały, takie jak wapń, cynk, magnez i żelazo oraz reagować niekorzystnie z białkami, obniżając tym samym ich biodostępność dla zwierząt. Dodatek fitazy może także zredukować ilość nieorganicznej paszy, która ma być dodana, co powoduje także, że mniej fosforu jest wydalane w oborniku, co z kolei jest korzystniejsze dla środowiska.
Gen różnych enzymów fitazowych sklonowano i poddano ekspresji. W zgłoszeniu patentowym EP-A-0,420,358 (Gist-Brocades) opisano ekspresję fitaz bakteryjnych.
W późniejszych zgłoszeniach patentowych EP-A-0,684,313 (Hoffmann-La Roche) opisano sekwencje DNA, kodujące różne polinukleotydy o aktywności fitaz.
W zgłoszeniu patentowym EP-A-0,758,018 (Gist-Brocades) opisano metody poprawiające trwałość enzymów, szczególnie przydatnych w paszach dla zwierząt, a także fitazy.
W publikacji patentowej WO-A-94/03612 (Alko) opisano produkcję fitazowych enzymów degradacyjnych w Trichoderma, natomiast w publikacji patentowej WO-A-97/16076 (Novo Nordisk) opisano preparaty enzymatyczne, wykorzystywane w przygotowywaniu pasz dla zwierząt, zawierające różne substancje hydrofobowe.
Pasze dla zwierząt stanowią największe koszty związane z hodowlą inwentarza żywego i innych zwierząt. Co więcej, dodatek enzymów, takich jak fitazy, może znacząco zwiększać koszty paszy dla zwierząt.
Zgodnie z wynalazkiem możliwe jest dostarczenie preparatów fitaz, które są tańsze w produkcji, poprzez umożliwienie produkcji preparatów fitaz o wysokiej aktywności lub wysokim stężeniu. Ujawniono kilka czynników, które pozwalają osiągać tego rodzaju preparaty o wysokiej aktywności i przedyskutowano je poniżej.
PL 194 079 B1
Zgodnie wynalazkiem możliwe jest wytwarzanie i opracowanie enzymów fitazowych, a także ich użycie do przygotowywania granulatów enzymatycznych do pasz dla zwierząt.
Dodatkową zaletą, oprócz możliwości wytwarzania preparatów fitaz o wysokiej aktywności, jest fakt, że powyższe preparaty wykazują znaczący wzrost trwałości, zwłaszcza w czasie procesu peletkowania podczas wytwarzania pasz dla zwierząt (peletek), a przez to staje się bardziej prawdopodobne zachowanie wyższej aktywności fitaz, niż to było możliwe w trakcie dotychczasowego postępowania z tego typu kompozycjami.
Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazę, odpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, polegający na tym, że (a) wytwarza się mieszaninę fitazy i stałego nośnika zawierającego przynajmniej 30% (wagowo) skrobi i wody (b) poddaje się mechanicznej obróbce powyższą mieszaninę z wytworzeniem zawierających enzym granulek o zawartości wody wynoszącej 30-40%, i (c) suszy się granulki.
Korzystnie wodę i fitazę dostarcza się w postaci cieczy wodnej zawierającej fitazę, przy czym ewentualnie jako ciecz stosuje się filtrat pochodzący z procesu fermentacji skutkującego powstaniem fitazy.
Korzystnie powstałą mieszaninę ugniata się przed granulacją.
Korzystnie w czasie obróbki mechanicznej mieszaninę poddaje się wyciskaniu, peletkowaniu, granulacji wysokotnącej, rozprężaniu, aglomeracji w złożu fluidalnym lub ich kombinacji.
Korzystnie jako obróbkę stosuje się wyciskanie przeprowadzane pod niskim ciśnieniem i/lub w prasie do wyciskania bębnowej lub kopułowej, i/lub przy czym otrzymywane granulki poddaje się sferonizacji przed suszeniem.
Korzystnie wytwarza się granulat o zakresie wielkości od 100 do 2000 μm, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μm.
Przedmiotem wynalazku jest ponadto granulat, charakteryzujący się tym, że zawiera suszone granulki utworzone z fitazy i stałego nośnika zawierającego co najmniej 30% (wagowo) skrobi, przy czym zakres wielkości granulatu wynosi od 100 do 2000 μm, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μm.
Korzystnie granulki zawierają przynajmniej jeden dwuwartościowy kation i/lub jeden lub więcej hydrofobowych, tworzących żel lub nierozpuszczalnych w wodzie związków.
Korzystnie jako hydrofobowy, tworzący żel lub nierozpuszczalny w wodzie związek granulat zawiera derywatyzowaną celulozę, alkohol poliwinylowy (PVA) albo olej jadalny.
Korzystniej jako derywatyzowaną celulozę zawiera on hydroksypropylometylocelulozę, karboksymetylocelulozę lub hydroksyetylocelulozę i/lub jako olej jadalny zawiera olej sojowy lub kanolowy.
Przedmiotem wynalazku jest również sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub mieszanki wstępnej, lub prekursora paszy dla zwierząt, polegający na tym, że miesza się granulat opisany powyżej z jedną lub więcej substancjami albo jednym lub więcej składnikami paszy dla zwierząt.
Korzystnie mieszaninę substancji paszy i granulatu sterylizuje się lub traktuje się parą, peletkuje i ewentualnie suszy.
Przedmiotem wynalazku jest także kompozycja, charakteryzująca się tym, że zawiera granulat zawierający suszone granulki utworzone z fitazy i stałego nośnika zawierającego co najmniej 30% (wagowo) skrobi, przy czym zakres wielkości granulatu wynosi od 100 do 2000 μm, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μm.
Korzystnie kompozycja stanowi jadalną kompozycję odżywczą i/lub paszę dla zwierząt.
Korzystnie kompozycja zawiera peletki jednej lub więcej substancji albo składnika(składników) zmieszanych z granulatem opisanym powyżej, przy czym ewentualnie proporcja granulat: substancja(substancje) lub składnik(składniki) paszy dla zwierząt wynosi przynajmniej 1 g : 1 kg.
Przedmiotem wynalazku jest także sposób promowania wzrostu zwierząt, polegający na tym, że odżywia się zwierzęta dietą, która obejmuje granulat opisany powyżej lub kompozycję opisaną powyżej.
Przedmiotem wynalazku jest ponadto zastosowanie granulatu opisanego powyżej w paszy dla zwierząt lub jako składnika paszy dla zwierząt albo do stosowania w diecie zwierząt.
Sposób otrzymywania cieczy wodnej zawierającej fitazę może obejmować:
(a) hodowlę w pożywce wodnej mikroorganizmów, takich jak Aspergillus lub Trichoderma posiadających heterologiczny gen fitazy pod kontrolą promotora glukoamylazowego (w Aspergillus) lub promotora celobiohydrolazowego (w Trichoderma), w warunkach pozwalających na ekspresję rekom4
PL 194 079 B1 binacyjną fitazy, przy czym pożywka zawiera, jako odżywkę dla mikroorganizmów, źródło przyswajalnego węgla i azotu;
(b) filtrację cieczy wodnej w celu usunięcia mikroorganizmów i otrzymania wodnego filtratu; oraz (c) ultrafiltrację filtratu z punktu (b) w celu uzyskania cieczy wodnej o stężeniu fitazy wynoszącym co najmniej 14000 FTU/g.
Powyższym sposobem można uzyskać wysokie stężenie fitazy w końcowej kompozycji wodnej. Pozwala to na wytwarzanie innych kompozycji fitaz, także z wysokim poziomem aktywności, co oznacza, że proces jest nie tylko tańszy (na jednostkę aktywności enzymu), ale także otrzymuje się kompozycje zawierające fitazy w wysokim stężeniu, które są o wiele bardziej trwałe niż ich odpowiedniki o mniejszych stężeniach.
Zalecanymi mikroorganizmami są Aspergillus niger, Aspergillus oryzae lub Trichoderma reesei. W przypadku Aspergillus gen fitazy jest odpowiednio pod kontrolą promotora glukoamylazowego (lub amyloglukozydazowego, AG). W przypadku Trichoderma zalecane jest użycie promotora celobiohydrolazowego.
Źródło przyswajalnego węgla może obejmować glukozę i/lub maltodekstrynę, i/lub źródło przyswajalnego azotu może obejmować jony amonowe. Glukoza i jony amonowe mogą być jedynymi źródłami przyswajalnego węgla lub azotu w pożywce wodnej. Trzeba zauważyć, że nie jest brane pod uwagę zastosowanie kompleksowych źródeł węgla lub azotu. Jony amonowe mogą być dostarczane w postaci amoniaku lub soli amonowej. Zalecane sole amonowe to azotan amonu, siarczan amonu i fosforan amonu.
Zalecane źródła węgla i/lub azotu dodawane są do pożywki hodowlanej podczas procesu fermentacji. Szybkość dostarczania dowolnego ze źródeł może być zasadniczo równa ilości zużywanej przez mikroorganizmy. Źródła węgla i/lub azotu mogą być dostarczane w sposób ciągły lub stały. Źródła azotu i węgla mogą być dostarczane osobno lub razem.
W powstałej tak cieczy wodnej stężenie fitazy może wynosić co najmniej 16000, a moż liwie nawet 18000 lub więcej FTU/g.
Użycie tych specyficznych mikroorganizmów w tych warunkach spowoduje, że filtrat będzie stosunkowo stężony. W pewnych znanych ze stanu techniki metodach końcowy filtrat zawiera zbyt dużo zanieczyszczeń lub innych substancji, co uniemożliwia przeprowadzenie procesu ultrafiltracji (filtr ulega zatkaniu). Jednakże w opisanym tu sposobie możliwe jest dostarczenie stosunkowo „czystego” filtratu, co pozwala na przeprowadzenie ultrafiltracji, bez żadnej innej dalszej obróbki, zaś dzięki ultrafiltracji można otrzymać kompozycję wodną o wysokim stężeniu.
Metody znane ze stanu techniki brały pod uwagę możliwość poddania filtratu lub kompozycji wodnej krystalizacji i/lub etapom odbarwiania, np. filtracji z użyciem węgla aktywowanego. Jednakże obydwa z tych dodatkowych procesów, (które mogłyby wpłynąć na wzrost kosztów produkcji fitaz) mogą zostać pominięte w sposobie opisanym powyżej.
Zalecane jest aby mikroorganizmy nie posiadały, lub co najmniej nie ekspresjonowały genu glukoamylazy. Oznacza to, że mikroorganizmy mogą przeznaczyć więcej energii na produkcję fitaz.
Mikroorganizmy mogą posiadać wielokrotne kopie genu fitazy. Stwierdzono, że zwiększa to poziom produkcji fitaz, ponieważ jest większa ilość genów fitaz, które mogą ulec ekspresji.
Wodna kompozycja może być zasadniczo wolna od takaamylaz.
W opisanym tu sposobie zalecane są (zasadniczo) takie źródła wę gla i/lub azotu, które mogą zostać zużyte przez mikroorganizmy zanim zajdzie proces filtracji. Skutek taki można osiągnąć przez przedłużenie fermentacji jeszcze jakiś czas po ostatnim dodaniu źródeł węgla i/lub azotu. Ewentualnie, można by pozwolić aby fermentacja trwała dłużej niż etap, w którym wszystkie źródła węgla i azotu zostały już dodane. Zaletą tego jest to, że kompozycja wodna może być (zasadniczo) wolna od źródeł węgla i/lub azotu (np. glukozy i/lub jonów amonu). Raz jeszcze, może się to przyczynić do otrzymania czystszej cieczy wodnej, która może zawierać mniej produktów ubocznych. Poprzez redukcję ilości produktów ubocznych można zminimalizować liczbę procesów obróbki wymaganych do tego, aby ciecz wodna była zdatna do użytku, lub aby uzyskać wymaganą, wysoką aktywność fitaz.
Najbardziej zalecanym organizmem jest Aspergillus niger. Zalecane jest również to, by fitaza była ekspresjonowana przez mikroorganizm z glukoamylazową sekwencją sygnałową.
Powstała tak ciecz wodna zawierająca fitazę może być następnie użyta do wielu celów, jednakże w niniejszym zgłoszeniu wzięto pod uwagę zastosowanie jej w paszach dla zwierząt. Tego rodzaju ciecz wodna, najlepiej uzyskana sposobem opisanym powyżej, może zawierać fitazę w stężeniu co najmniej 14000 FTU/g.
PL 194 079 B1
W opisie „fitaza” oznacza nie tylko naturalnie występujące enzymy fitazy, ale także dowolny enzym, który posiada aktywność fitazy, np. zdolność do katalizy reakcji usuwania lub uwalniania fosforu nieorganicznego (fosforanu) od fosforanów mio-inozytolu. Zalecane jest aby fitaza należała do klasy EC 3.1.3.8. Zalecaną fitazą jest fitaza grzybowa, taka jak otrzymana z gatunków Aspergillus lub Trichoderma.
Zgodnie z wynalazkiem możliwe jest wytwarzanie preparatów fitaz w postaci granulatu, w którym nośnikiem są jadalne polimery węglowodanowe. Nośnik może mieć postać drobinek lub proszku. Ciecz wodna zawierająca fitazę, taka jak mieszanina w postaci roztworu lub rzadkiej zawiesiny, może być zmieszana ze stałym nośnikiem, na którym jest absorbowana. W trakcie mieszania i po jego zakończeniu, ciecz zawierająca fitazę i nośnik przetwarzane są w granulat, który może być następnie wysuszony. Użycie nośników węglowodanowych pozwala na absorpcję dużej liczby składników (między innymi fitaz). Mieszanina może mieć postać plastycznej pasty lub nieelastycznej masy, którą można łatwo przetworzyć w granulki, przykładowo przy użyciu wyciskania (ekstrudowania). Odpowiednie nośniki nie są włókniste, dzięki czemu łatwiej ulegają granulowaniu: włókniste materiały mogą uniemożliwić granulowanie przez wyciskanie (ekstrudowanie).
W wielu znanych ze stanu techniki dokumentach opisano osady zawierają ce róż ne enzymy, jednakże znajdowały one zastosowanie jako detergenty, często w środkach myjących. W przeciwieństwie do nich, zgodnie z niniejszym wynalazkiem możliwe jest zastosowanie w paszach dla zwierząt i dlatego granulaty według wynalazku są jadalne (dla zwierząt), a dogodnie moż liwe do strawienia. Nie będzie zaskoczeniem, że granulaty i kompozycje według wynalazku są wolne od mydła, detergentów i wybielaczy lub związków wybielających, zeolitów, czynników łączących, wypełniaczy (TiO2, kaolin, krzemiany, talk itp.), i innych.
Jadalne polimery węglowodanowe powinny być tak wybrane aby byłe jadalne dla zwierząt, dla których przeznaczona jest pasza, a dogodnie możliwe do strawienia. Polimery zawierają glukozę (np.
polimer zawierający glukozę), lub jednostki (C6H10O5)n. Zalecanymi polimerami węglowodanowymi są polimery zawierające jednostki α-D-glukopironazy, amylozy (liniowy (1 >4) polimer α-D-glukozy) i/lub amylopektyny (rozgałęziony polimer D-glukozy z wiązaniami a-D-(1 >4) i a-D-(1 >6)). Zalecanym polimerem jest skrobia. Innymi odpowiednimi polimerami zawierającymi glukozę, które mogą być użyte w zamian lub dodatkowo ze skrobią są α-glukany, β-glukany, pektyna (taka jak proto-pektyna), i glikogen. Pochodne powyższych polimerów węglowodanowych, takie jak etery i/lub estry, są także brane pod uwagę, chociaż często unika się zżelowanej skrobi. Zalecane są polimery węglowodanowe nierozpuszczalne w wodzie. W przykładach tu opisanych stosowane są skrobie kukurydziane, ziemniaczane i ryżowe. Jednakże, skrobia otrzymana z innych źródeł (np. roślin takich jak warzywa lub zboża), takich jak tapioka, kasawa, pszenica, kukurydza, sago, żyto, owies, jęczmień, sorgo, słodki ziemniak, korzeń strzałki wodnej mogą być w równym stopniu zastosowane. Podobnie natywne lub zmodyfikowane rodzaje skrobi (np. dekstryna) mogą być użyte zgodnie z wynalazkiem. Zalecany węglowodan (np. skrobia) zawiera mało lub wcale nie zawiera białek, np. mniej niż 5% (w/w), a także mniej niż 2% (w/w), dogodnie mniej niż 1% (w/w). Przynajmniej 15% (w/w) stałego nośnika może zawierać polimer węglowodanowy (taki jak skrobia). Zalecane jest jednakże aby co najmniej 30% (w/w) stałego nośnika stanowiły węglowodany, a najdogodniej co najmniej 40% (w/w). Dogodnie główny składnik stałego nośnika stanowi węglowodan (np. skrobia), np. więcej niż 50% (w/w), dogodniej jeśli co najmniej 60% (w/w), odpowiednio co najmniej 70% (w/w) i optymalnie co najmniej 80% (w/w). Powyższy procent wagowy odnosi się do całkowitej wagi nieenzymatycznych składników w końcowym suchym granulacie.
Ilość cieczy zawierającej fiztazę, jaka może być zaabsorbowana na nośniku jest zwykle ograniczona ilością wody, która może być zaabsorbowana. Dla naturalnej, granulowanej skrobi przedział ten wynosi od 25 do 30% (w/w), bez używania podwyższonych temperatur (które powodują, że skrobia pęcznieje). W praktyce procent cieczy zawierającej enzym, który ma być dodany do węglowodanu będzie często dużo większy od tego, ponieważ ciecz zawierająca enzym będzie często zawierała znaczące ilości ciał stałych. Roztwór fitazy może zawierać około 25% (w/w) ciał stałych, w wyniku czego węglowodan (np. skrobia) i roztwór fitazy może być zmieszany w stosunku węglowodan: roztwór fitazy, takim jak: 0.5:1 do 2:1, np. 1.2:1 do 1.6:1, tak jak w stosunku około 60% (w/w):40% (w/w), odpowiednio. Zalecane jest aby ilość cieczy dodanej do stałego nośnika była taka, żeby (zasadniczo) cała woda z cieczy była absorbowana przez węglowodan obecny w stałym nośniku.
W podwyższonych temperaturach, w warunkach pęcznienia, skrobia i inne węglowodany, może absorbować o wiele większą ilość wody. Z tych przyczyn polimer węglowodanowy jest w stanie zaab6
PL 194 079 B1 sorbować pożądaną ilość wody (cieczy wodnych zawierających enzymy). Przykładowo skrobia kukurydziana w temperaturze 60°C może zaabsorbować do trzech razy więcej wody niż jej masa własna, a w temperaturze 70°C do dziesięciu razy więcej. W zwią zku z tym brane jest tu pod uwagę zastosowanie wyższych temperatur w celu zaabsorbowania większej ilości cieczy zawierającej enzym, a nawet jest to zalecane, zwłaszcza w przypadku termostabilnych enzymów fitazowych. W przypadku tych enzymów mieszanie stałego nośnika i cieczy może być przeprowadzane w podwyższonych temperaturach (np. powyżej temperatury pokojowej), takich jak 30°C, dogodnie 40°C a optymalnie powyżej 50°C. Ewentualnie lub dodatkowo ciecz może być dostarczana w tej temperaturze.
Ogólnie jednak warunki, w których skrobia nie pęcznieje w niższych temperaturach (np. temperatura pokojowa) są zalecane z tego powodu, że minimalizuje się w ten sposób utratę aktywności wynikającą z nietrwałości (wrażliwości cieplnej) fitaz w wyższych temperaturach. Odpowiednia temperatura podczas mieszania enzymu z cieczą wynosi pomiędzy 20 a 25°C.
Obróbka mechaniczna stosowana do tworzenia mieszaniny cieczy zawierającej fitazę i stałego nośnika jest często stosowaną techniką używaną w procesach wytwarzania żywności, pasz i enzymów. Może ona obejmować m. in. rozprężanie, wyciskanie, sferonizację, peletkowanie, granulowane wysokotnące, granulowanie bębnowe, aglomerację w złożu fluidalnym lub ich kombinację. Powyższe procesy są zwykle charakteryzowane przez ilość energii mechanicznej jaką zużywają, taką jak napęd śrubowy, obroty mechanizmu mieszającego, ciśnienie w mechanizmach rolujących aparatów peletkujących, ruch cząstek w obracającej się, dolnej pokrywie w aglomeratorze ze złożem fluidalnym lub ruch cząstek w strumieniu gazu lub ich kombinację. Procesy te pozwalają na zmieszanie stałych nośników (np. w postaci proszku) z cieczą zawierającą fitazę (roztwór wodny lub rzadka zawiesina) w celu późniejszej granulacji.
W innym wykonaniu granulat (np. aglomerat) wytwarzany jest poprzez rozpylenie na nośnik lub pokrycie go cieczą zawierającą fitazę, tak jak w aglomeratorze ze złożem fluidalnym.
Dogodnie mieszanie cieczy zawierającej fitazę ze stałym nośnikiem obejmuje ponadto ugniatanie mieszaniny. Poprawia to plastyczność mieszaniny, co ma na celu ułatwienie granulowania (np. wyciskanie).
W przypadku gdy granulat wytwarzany jest przez wyciskanie to zalecane jest przeprowadzanie go pod niskim ciśnieniem. Ma to swą zaletę polegającą na tym, że temperatura wyciskanej (ekstrudowanej) mieszaniny nie wzrośnie, a jeśli wzrośnie to w niewielkim stopniu. Wyciskanie pod niskim ciśnieniem obejmuje przykładowo wyciskanie w koszu Fuji Paudal'a lub w kopułowej prasie do wyciskania. Zalecane jest przeprowadzanie wyciskania w takich warunkach, aby temperatura wytłaczanego materiału nie przekraczała 40°C. Podczas wyciskania granulki mogą powstawać naturalnie (mogą się one rozpadać po przejściu przez dyszę), lub może być zastosowana krajalnica.
Odpowiednie granulki będą miały zawartość wody od 30 do 40%, przykładowo od 33 do 37%. Odpowiednia zawartość enzymu to 3 do 10%, np. 5 do 9%.
Otrzymane tak granulki mogą być poddane obtaczaniu (np. sferonizacji) w sferonizerze, np. urządzeniu MARUMERISER™ i/lub prasowaniu. Granulki mogą być poddane sferonizacji przed suszeniem, ponieważ może to zredukować ilość pyłu w końcowym granulacie i/lub może ułatwić pokrywanie granulatu.
Granulki mogą być następnie suszone, jak to zachodzi w suszarce ze złożem fluidalnym lub jak w przypadku aglomeratora ze zło żem fluidalnym suszone od razu, w celu uzyskania granulatów (suche ciało stałe). Inne znane w przemyśle spożywczym, paszowym lub enzymatycznym metody suszenia granulek mogą być wykorzystane przez specjalistów. Odpowiednie granulki dają się łatwo upłynnić.
Suszenie przeprowadzane jest dogodnie w temperaturze od 25 do 60°C, przykładowo od 30 do 50°C. Suszenie w tym wypadku może trwać od 10 minut do kilku godzin, przykładowo od 15 do 30 minut. Długość potrzebnego czasu będzie oczywiście zależeć od ilości granulek przeznaczonych do wysuszenia, przyjmuje się że kilogram granulek wymaga suszenia przez jedną do dwóch sekund.
Po suszeniu granulek, zawartość wody w zalecanym końcowym granulacie wynosi od 3 do 10%, przykładowo od 5 do 9%.
Granulat można pokrywać w celu nadania dodatkowych (np. dogodnych) właściwości lub cech, takich jak niska zawartość pyłu, kolor, zabezpieczenie enzymu przed otaczającym środowiskiem, różne aktywności enzymatyczne w jednym granulacie lub ich kombinację. Granulki można pokrywać tłuszczem, woskiem, polimerem, solą, smarem i/lub maścią lub powłoką (np. cieczą) zawierającą (drugi) enzym lub ich kombinację. Oczywistym jest, że można nałożyć kilka rożnych pożądanych powłok. Do pokrywania granulek można użyć kilka znanych metod, które zakładają użycie: złoża fluidalnego, granulatora wysoko tnącego, granulatora mieszającego lub miksera Nauta. W innych wykonaPL 194 079 B1 niach można do granulatu dołączyć dodatkowe składniki, np. środki ułatwiające obróbkę, w celu dalszej poprawy trwałości peletek i/lub trwałości podczas magazynowania granulatu. Wiele z tych zalecanych dodatków przedyskutowano poniżej.
Do granulatu (np. ze stałym nośnikiem lub w roztworze) można dodawać sole. Zalecane jest (jak sugeruje się w zgłoszeniu patentowym EP-A-0,758,018) dodanie soli nieorganicznej, która może poprawić przebieg obróbki i trwałość podczas przechowywania suchych preparatów fitazowych. Zalecane sole nieorganiczne obejmują kationy dwuwartościowe, takie jak cynk, magnez, wapń. Jon siarczanowy jest najbardziej zalecanym anionem.
Zalecane jest (jak sugeruje się w zgłoszeniu patentowym EP-A-0,758,018) dodanie soli nieorganicznej (nieorganicznych), która może poprawić przebieg obróbki i trwałość podczas przechowywania suchych preparatów fitazowych. Zalecane sole nieorganiczne są rozpuszczalne w wodzie. Mogą one obejmować kationy dwuwartościowe, takie jak cynk (w szczególności), magnez, i wapń. Najbardziej zalecanym anionem jest anion siarczanowy, jednakże inne aniony, które także tworzą sole rozpuszczalne w wodzie mogą być również użyte. Sól można dodawać (np. do mieszaniny) w stanie stałym. Jednakże sól (sole) może być rozpuszczona w wodzie lub cieczy zawierającej enzym przed mieszaniem ze stałym nośnikiem. Odpowiednia dawka wprowadzanej soli wynosi co najmniej 15% (w/w na enzym), przykładowo co najmniej 30%. Jednakże dawka może także wynosić 60, a nawet 70% (również w/w na enzym). Takie ilości mogą być dodawane zarówno do granulek jak i do granulatu. Granulat może zawierać mniej niż 12% (w/w) soli, np. od 2,5 do 7,5%, lub np. od 4 do 6%. Jeśli sól jest dostarczana z wodą, ilość jej może wynosić od 5 do 30 (w/w), przykładowo od 15 do 25%.
Dalszą poprawę trwałości peletkowania można uzyskać przez dołączenie związków hydrofobowych, tworzących żele lub słabo rozpuszczalnych (np. w wodzie). Ich zawartość może wynosić od 1 do 10%, przykładowo od 2 do 8%, dogodnie od 4 do 6% wag. (na wagę wody i stałych składników nośnika). Odpowiednie substancje obejmują pochodne celulozy, takie jak HPMC (hydroksypropylometyloceluloza), CMC (karboksymetyloceluloza), HEC (hydroksyetyloceluloza), alkohole poliwinylowe (PVA), i/lub oleje jadalne. Oleje jadalne, takie jak olej sojowy lub kanolowy, mogą być dodawane (np. do granulowanej mieszaniny) jako środki ułatwiające obróbkę, jednakże co do zasady substancje hydrofobowe (np. olej palmowy) powinny być nieobecne.
Dogodnie granulki wykazują stosunkowo wąski rozkład wielkości (są one monodyspersyjne). Może to ułatwić homogenny rozdział fitaz w granulkach i/lub granulacie enzymatycznym w paszy dla zwierząt. Zgodnie z wynalazkiem wytwarzany jest granulat cechujący się wąskim rozkładem wielkości. Jednakże, w razie potrzeby, do opisanego tu sposobu można dołączyć dodatkowy etap mający na celu zawężenie rozkładu wielkości granulek, takim etapem może być skrining. Odpowiedni rozkład wielkości granulatu wynosi pomiędzy 100 a 2000 μm, najlepiej pomiędzy 200 a 1800 μm, a optymalnie pomiędzy 300 a 1600 μ^ι. Granulki mogą mieć kształt nieregularny (zalecane są regularne), np. w przybliżeniu sferyczne.
W paszy dla zwierząt, w tym dla zwierząt domowych, mogą być zawarte także inne odpowiednie enzymy. Funkcją tych enzymów jest często poprawa stopnia przetworzenia paszy, np. przez redukcję lepkości, lub przez redukcję efektu negatywnego wpływu składników pokarmowych na wartość odżywczą. Enzymy w paszach mogą być użyte także po to, aby zredukować ilość zawartych w oborniku związków wywierających szkodliwy wpływ na środowisko. Zalecanymi enzymami dla tych celów są: karbohydrazy, takie jak enzymy amylolityczne, a także enzymy degradujące roślinną ścianę komórkową, które obejmują celulazy takie jak: β-glukanazy, hemicelulazy takie jak ksylanazy, lub galaktanazy, peptydazy, galaktozydazy; peptynazy, esterazy; proteazy, dogodnie o optimum działania w pH obojętnym i/lub kwaśnym; i lipazy najlepiej fosfolipazy takie jak ssacza fosfolipaza trzustkowa A2. Zalecane jest aby enzymy degradujące skrobię (np. amylazy) były nieobecne. W pewnych wykonaniach proteazy mogą być pominięte, gdyż mogą być one szkodliwe jeśli zostaną połknięte. W przypadku gdy enzymem jest enzym degradujący roślinną ścianę komórkową, np. celulaza, a w szczególności hemicelulaza taka jak ksylanaza, to ostateczna aktywność enzymu w granulacie mieści się w przedziale od 3000 do 100000, dogodnie od 5000 do 80000, a optymalnie od 8000 do 70000 EXU/g. W przypadku gdy enzym jest celulazą, taką jak β-glukanaza, to w ostatecznym granulacie aktywność enzymatyczna wynosi od 500 do 15000, najlepiej od 1000 do 10000, a optymalnie 1500 do 7000 BGU/g.
Granulaty mogą zawierać od 5 do 20%, np. od 7 do 15% enzymu lub enzymów. Enzymy mogą być w postaci naturalnej lub zrekombinowanej.
PL 194 079 B1
Opisany powyżej sposób w dogodnym wykonaniu może obejmować:
a. mieszanie cieczy wodnej zawierającej fitazę ze stałym nośnikiem w ilości co najmniej 15% (w/w) i jadalnym polimerem węglowodanowym, np. mieszanie stałego nośnika z cieczą wodną zawierającą enzym;
b. ewentualnie ugniatanie otrzymanej mieszaniny;
c. granulowanie mieszaniny, przykładowo przez obróbkę mechaniczną, z otrzymaniem granulek zawierających enzym, np. przy użyciu granulatora lub wyciskarki;
d. ewentualnie sferonizację granulek;
e. końcowe suszenie granulek z uzyskaniem granulatu zawierającego enzym.
Podczas całego procesu należy utrzymywać temperaturę, na której działanie narażone są enzymy, poniżej 80°C.
Granulaty według wynalazku są odpowiednie do zastosowania w wytwarzaniu paszy dla zwierząt. Zgodnie z wynalazkiem granulat może zawierać fitazę i jadalny polimer węglowodanowy, o aktywności co najmniej 6000 FTU/g. W takich procesach granulaty mieszane są z substancjami paszowymi, albo jako takie, albo jako część mieszanki wstępnej. Właściwości granulatów według wynalazku pozwalają na ich użycie jako składników mieszaniny, która jest odpowiednia jako pasza dla zwierząt, szczególnie jeśli mieszanina jest traktowana parą a następnie peletkowana. Suche granulki mogą być dostrzegalne lub rozróżnialne w takich peletkach.
Sposób wytwarzania paszy dla zwierząt, lub mieszanki wstępnej, lub prekursora paszy dla zwierząt według wynalazku, może obejmować mieszanie kompozycji opisanej powyżej z jedną lub większą ilością substancji lub składników odżywczych (np. ziarna) paszy dla zwierząt. Powstałą w ten sposób kompozycję można sterylizować, przykładowo przez obróbkę cieplną. Następnie powstałą tak kompozycję można odpowiednio przetwarzać w peletki.
Kompozycja według wynalazku może zawierać opisany powyżej granulat i korzystnie stanowić jadalną kompozycję odżywczą, taką jak pasza dla zwierząt. Kompozycja ta jest dogodnie w postaci peletek (może być 1-5, np. 2 do 4, suchych granulek na peletkę). Kompozycja ta może zawierać odpowiednio od 0,05 do 2,0, przykładowo od 0,3 do 1,0, a optymalnie 0,4 do 0,6 FTU/g fitazy. Ksylanaza może występować w ilości od 0,5 do 50, np. 1 do 40 EXU/g. Ewentualnie lub dodatkowo celulaza może występować w ilości od 09.1 do 1,0, przykładowo 0,2 do 0,4 BGU/g.
Zawartość wody w kompozycji może wynosić od 10 do 20%, np. 12-15%. Ilość enzymu (enzymów) wynosi dogodnie od 0,0005 do 0,0012%, to znaczy co najmniej 5 ppm.
Sposób promowania wzrostu zwierząt według wynalazku może obejmować hodowlę zwierząt na diecie obejmującej kompozycje opisane powyżej. Dieta może obejmować granulat jako taki, lub granulat obecny w paszy.
Opisane powyżej kompozycje mogą być zastosowane w kompozycjach paszowych dla zwierząt, lub jako składniki pasz dla zwierząt, lub w diecie zwierząt.
Kompozycja zawierająca co najmniej 15% (w/w) jadalnego polimeru węglowodanowego jako nośnika dla fitazy może być zastosowana dla poprawy trwałości peletek zawierających fitazę.
Odpowiednie zwierzęta obejmują zwierzęta gospodarskie (świnie, drób, inwentarz żywy), nie przeżuwające lub monogastryczne (świnie, drób, ptactwo, zwierzęta morskie takie jak ryby), przeżuwacze (woły lub owce, np. krowy, owce, kozy, zwierzyna płowa, cielęta, jagnięta). Drób obejmuje zwierzęta takie jak kurczęta, kury, indyki.
Poniższe przykłady są prezentowanie jedynie w celu zilustrowania wynalazku i nie powinny być traktowane jako ograniczenie wynalazku.
Przykłady
P r z y k ł a d 1
Fermentacja A. niger CBS 513.88
Preparaty zarodników grzybów Aspergillus niger przygotowano zgodnie ze standardowymi technikami. Zarodniki i późniejsze komórki przeniesiono do 10 l fermentora poprzez serię fermentacji okresowych w kolbkach Erlenmeyera. Po wzroście w hodowli okresowej zawartość fermentora użyto do zaszczepienia końcowej 500 litrowej fermentacji okresowej. Zastosowane pożywki zawierały: 91 g/l skrobi kukurydzianej (BDH Chemicals); amoniak 38 g/l glukoza x H2O; 0,6 g/l MgSO4 x 7H2O; 0,6 g/l KCl; 0,2 g/l FeSO4 x 7H2O; 0,6 g/l KCl; 0,2 g/l FeSO4 x 7H2O i 12 g/l KNO3. Utrzymywano pH o wartości 4,6 ± 0,3, dzięki zastosowaniu automatycznego miareczkowania 4 N NaOH lub 4 N H2SO4.
PL 194 079 B1
Komórki rosły w temperaturze 28°C w roztworze z automatyczną kontrolą stężenia tlenu, które utrzymywano na poziomie 25% wysycenia powietrzem. Produkcja fitaz osiągnęła swój maksymalny poziom wynoszący 5-10 U/ml po 10 dniach fermentacji.
Fermentację powtórzono z użyciem siarczanu amonu zamiast skrobi kukurydzianej (w celu wyznaczenia równoważnika zawartości przyswajalnego azotu).
P r z y k ł a d 2
Oczyszczenie i charakteryzacja fitazy: test aktywności fitazy
100 μΐ filtratu bulionu hodowlanego (rozcieńczonego w razie potrzeby) lub supernatantu, lub 100 μl wody demineralizowanej jako odnośnika, dodawano do mieszaniny inkubacyjnej o następującym składzie:
0,25 N bufor octanu sodu o pH 5,5; lub bufor glicynowo-HCl o pH 2,5;
1mM kwas fitynowy, sól sodowa; woda demineralizowana do 900 pi.
Mieszaninę inkubowano przez 30 minut w 37°C. Reakcję zatrzymano przez dodanie 1 ml 10% TCA (kwas trichlorooctowy). Po zakończeniu reakcji dodano 2 ml odczynnika (3,66 g FeSO4 x 7H2O w 50 ml roztworu molibdenianu amonu (2,5 g (NH4)6Mo7O24 x 4H2O, i 8 ml H2SO4, uzupełniony wodą demineralizowaną do 250 ml)).
Natężenie niebieskiego koloru zmierzono spektrofotometrycznie przy długości fali 750 nm. Pomiary pokazują ilość uwolnionego fosforanu w stosunku do krzywej kalibracyjnej dla fosforanu o stężeniach w zakresie 0-1 mmol/l.
P r z y k ł a d 3
A. Ekspresja fitazy w A. niger CBS 513.86 transformowanym wektorem ekspresyjnym zawierającym gen fitazy z A. ficuum poddany fuzji z promotorem i/lub sekwencjami sygnałowymi genu amyloglukozydazy (AG) z A. niger
W celu uzyskania nadekspresji genu fitazy w Aspergillus niger w kasecie ekspresyjnej umieszczono gen fitazy z Aspergillus ficuum pod kontrolą promotora amyloglukozydyzowego (AG) z A. niger połączonego z sekwencją sygnałową. W przypadku wydłużonej sekwencji liderowej, sekwencję promotora AG poddano fuzji z sekwencją kodującą fitazę zawierającą fitazową sekwencję liderową, która została poddana fuzji z fragmentem genu fitazy kodującym dojrzałe białko (zobacz odsyłacze w przykładzie 10 zgłoszenia patentowego EP-A-0,420,358).
B. Ekspresja genu fitazy pod kontrolą promotora AG w A. niger
Szczep A. niger CBS 513.88 (zdeponowany 10 października 1988) transformowano za pomocą 10 pg fragmentu DNA przy użyciu znanych procedur (np. zobacz w przykładzie 9 zgłoszenia patentowego EP-A-0,420,358). Wyizolowano pojedyncze transformanty A. niger z każdą z kaset ekspresyjnych, a zarodniki posiano na płytkach z selekcyjną pożywką agarową zawierającą amid kwasu octowego. Zarodniki każdego z transformantów zebrano po trzydniowym wzroście w temperaturze 37°C na płytkach z 0,4% agarem ziemniaczano-dekstrozowym (Oxoid, Anglia). Produkcję fitazy kontrolowano w kolbach do wytrząsania, w następujących warunkach:
W przybliżeniu około 1 x 108 zarodników zaszczepiono hodowle wstępne zawierające 100 ml pożywki o składzie (na litr): 1 g KH2PO4; 30 g maltozy; 5 g ekstraktu drożdżowego; 10 g hydrolizatu kazeinowego; 0,5g MgSO4 x 7H2O i 3 g Tween 80. pH doprowadzano do 5,5.
Po całonocnym wzroście w temperaturze 34°C w wytrząsarce rotacyjnej, 1 ml z hodowli zaszczepiano 100 ml hodowlę główną zawierającą na jeden litr: 2 g KH2PO4; 70 g maltodekstryny (maldex MDO3, Amylum); 12,5g ekstraktu drożdżowego; 25 g hydrolizatu kazeinowego; 2 g K2SO4; 5 g MgSO4 x 7H2O; 0,03g ZnCl2; 0,02g CaCl2; 0,05 MnSO4 x 4H2O i FeSO4. pH doprowadzano do 5,6.
Grzybnia rosła przez co najmniej 140 godzin. Produkcję fitaz mierzono jak pokazano w przykładzie 2. Fermentację powtórzono z użyciem równych ilości glukozy i siarczanu amonu jako źródeł węgla i azotu. Bulion przefiltrowano w celu otrzymania filtratu, który oddzielano od biomasy. Używając kasety ekspresyjnej PFYT3 (promotor AG/fitazowa sekwencja liderowa) uzyskano maksymalną aktywność fitazy na poziomie 280 U/ml.
P r z y k ł a d 4
Oczyszczanie fitazy z filtratu
Oczyszczanie w celu uzyskania wysoce oczyszczonej fitazy przebiegało następująco:
1. chromatografia kationowymienna przy pH 4,9
2. chromatografia kationowymienna przy pH 3,8
PL 194 079 B1
3. chromatografia anionowymienna przy pH 6,3
4. ultrafiltracja.
1. Filtrat fitazowy rozcieńczano dwudziestokrotnie wodą przy pH 4,9. Materiał ten przepuszczono przez kolumnę z S Sepharose Fast Flow zrównoważoną przy użyciu 20 mM buforu kwasu cytrynowego/NaOH o pH 4,9. Niezwiązany materiał, z fitazą, zbierano i używano w następnym etapie.
2. Obniżano pH preparatu z 4,9 do 3,8 i następnie wiązano fitazę na kolumnie z S Sepharose Fast Flow zrównoważonej buforem 20 mM kwasu cytrynowego/NaOH o pH 3,8. Wymywano fitazę z kolumny przy użyciu 20 mM NaPO4, 50 mM buforu NaCl o pH 7,6.
3. pH frakcji fitazowej z drugiej chromatografii kationowymiennej doprowadzano do 6,3 i wiązano fitazę na kolumnie z Q Sepharose Fast Flow zrównoważonej 10 mM buforem KPO4 o pH 6,3. Wymywano fitazę z kolumny przy użyciu gradientu NaCl do 1 M w tym samym buforze.
| Podsumowanie wyników oczyszczania | |
| Próbka | Współczynnik oczyszczenia |
| Filtrat początkowy | 1 |
| Po chromatografii kationowymiennej w pH 4,9 | 1,07 |
| Po chromatografii kationowymiennej w pH 3,8 | 1,2 |
| Po chromatografii anionowymiennej | 1,46 |
Ostateczny (po chromatografii anionowymiennej) produkt zawierający 10 mg białek/ml zagęszczono dziesięciokrotnie przy użyciu ultrafiltracji za pomocą Amicon Stirred Cell (moduł 2L) z membraną Kalle E35 przy ciśnieniu 3 barów.
Otrzymano końcowe stężenie oczyszczonej fitazy na poziomie 280-300 g/l (28-30%). Aktywność specyficzna wynosiła 100 FTU/mg białka, co daje 28000-30000 FTU/g aktywności fitazy.
P r z y k ł a d 5
Testy trwałości fitazy o wysokiej aktywności
W celu wykazania, że wyższe stężenia enzymów (w postaci granulek utworzonych z cieczy zawierającej fitazę o wysokiej aktywności) skutkują wyższą trwałością peletkowania, przygotowano granulki z podwyższonym stężeniem enzymu, a następnie zbadano ich trwałość peletkowania.
Próba porównawcza A
Preparat granulatu bazującego na skrobi kukurydzianej, o niskiej aktywności enzymatycznej, otrzymany w wyniku mieszania, ugniatania, wyciskania, sferonizacji i suszenia.
Mieszaninę przygotowano przy użyciu mieszania i ugniatania z 73% (w/w) skrobi kukurydzianej i 4% (w/w) ultrafiltratu fitazy i 23% (w/w) wody. Mieszaninę wyciśnięto przy użyciu bębnowej prasy do wyciskania Nica E-220 w celu osiągnięcia wilgotnego ekstrudatu, który poddawano sferonizacji w Fuji Paudal Marumeriser™ przez 2 minuty, aby otrzymać kuliste cząstki o przeciętnej średnicy 600 μ^ι. Następnie cząstki te suszono w suszarce ze złożem fluidalnym Glatt GPCG 1.1. Końcowa aktywność granulatu wynosiła 610 FTU/g.
Próba porównawcza B
Preparat granulatu bazującego na skrobi kukurydzianej, o średniej aktywności enzymu, otrzymany w wyniku mieszania, ugniatania, wyciskania, sferonizacji i suszenia.
Mieszaninę przygotowano przy użyciu mieszania i ugniatania 70% (w/w) skrobi kukurydzianej i 17% ultrafiltratu fitazy i 13% (w/w) wody. Mieszaninę wyciskano przy użyciu bębnowej prasy do wyciskania Nica E220 aby uzyskać wilgotny ekstrudat, który poddawano sferonizacji w Fuji Paudal Marumeriser™ przez 2 minuty w celu uzyskania okrągłych cząstek o przeciętnej średnicy 600 μ^ι. Cząstki te następnie suszono w suszarce ze złożem fluidalnym Glatt GPCG 1.1. Końcowa aktywność granulatu wynosiła 4170 FTU/g.
Próba C
Preparat granulatu bazującego na skrobi kukurydzianej, o wysokiej aktywności enzymu, otrzymany przy użyciu mieszania, ugniatania, wyciskania, sferonizacji i suszenia.
PL 194 079 B1
Mieszaninę przygotowano przy użyciu mieszania i ugniatania 67% (w/w) skrobi kukurydzianej i 30% ultrafiltratu fitazy uzyskanej jak w Przykł adzie 4 (ale rozcień czonej do 18,400 FTU/g) i 3% (w/w) wody. Mieszaninę wyciskano przy użyciu bębnowej prasy do wyciskania Nica E220 aby uzyskać wilgotny ekstrudat, który poddawano sferonizacji w Fuji Paudal Marumeriser™ przez 2 minuty w celu uzyskania okrągłych cząstek o przeciętnej średnicy 600 μm. Cząstki te następnie suszono w suszarce ze złożem fluidalnym Glatt GPCG 1.1. Końcowa aktywność granulatu wynosiła 6830 FTU/g.
Porównanie trwałości peletkowania
Rożne granulaty enzymatyczne poddano próbie peletkowania, a następnie porównano ich trwałość. Próba peletkowania obejmowała mieszanie granulatów enzymatycznych z wstępną mieszanką paszową odpowiednio 1500, 320 i 200 ppm. Mieszaniny potraktowano wstępnie strumieniem pary aby podwyższyć temperaturę do 75°C, po czym peletkowano w maszynie do peletkowania w celu uzyskania peletek paszy w temperaturze 82°C, które następnie suszono. Tego rodzaju proces jest typowy dla zakładów przemysłu paszowego, produkujących peletki paszy.
Tabela 1 podsumowuje wyniki testów peletkowania. Jest widoczne, że dwa granulaty o najwyższych stężeniach enzymów wykazują znacznie większą trwałość peletkowania.
T a b e l a 1
Wyniki testów przeprowadzonych na peletkach
| Numer próby | Aktywność granulatu w FTU/g | Temperatura mieszaniny (°C) | Temperatura peletek (°C) | Wydajność uzyskiwania enzymu po peletkowaniu (%) |
| A | 610 | 75 | 82 | <17 |
| B | 4170 | 75 | 82 | 37 |
| C | 6830 | 75 | 82 | 48 |
P r z y k ł a d 6
Przygotowanie granulatu enzymatycznego, bazującego na skrobi ziemniaczanej, zawierającego olej sojowy i MgSO4, otrzymanego przez mieszanie, ugniatanie, peletkowanie i suszenie.
Do miksera/ugniatacza dodano 30 kg skrobi ziemniaczanej i 2,5 kg oleju sojowego i zmieszano ze sobą. Następnie dodano ultrafiltrat fitazy otrzymany z Aspergillus (16 840 FTU/g), zawierający MgSO4 x 7H2O (3,5 kg MgSO4 x 7H2O rozpuszczono w 14 kg ultra filtratu). Produkt zmieszano dokładnie w ugniataczu, następnie wyciskano i suszono w suszarce ze złożem fluidalnym jak w przykładzie 1. Uzyskano produkt o 5870 FTU/g.
P r z y k ł a d 7
Przygotowanie granulatu enzymatycznego, bazującego na skrobi ryżowej, otrzymywanego przez mieszanie, wyciskanie, sferonizację i suszenie.
Mieszaninę przygotowano przez mieszanie i ugniatanie 62% (w/w) skrobi ryżowej i 38% (w/w) ultra filtratu fitazy, takiej samego jak w przykładzie 6. Mieszaninę wyciskano przy użyciu bębnowej prasy do Fuji Paudal w celu uzyskania wilgotnego ekstrudatu, który poddawano sferonizacji w MARUMERISER™ przez jedną minutę, aby uzyskać okrągłe cząstki o przeciętnej średnicy 780 μm. Cząstki te suszono następnie w suszarce ze złożem fluidalnym jak w przykładzie 1. Ostateczna aktywność granulatu wynosiła 7280 FTU/g.
P r z y k ł a d 8
Przygotowanie granulatu enzymatycznego, bazującego na skrobi kukurydzianej, zawierającego HPMC i otrzymywanego poprzez mieszanie, ugniatanie, wyciskanie, sferonizację i suszenie.
Mieszankę przygotowano przez mieszanie i ugniatanie 54% (w/w) skrobi kukurydzianej, 41% (w/w) ultra filtratu fitazy, takiego samego jak w przykładzie 6 i 5% HPMC (hydroksypropylometyloceluloza). Mieszaninę wyciskano przy użyciu bębnowej prasy do wyciskania Fuji Paudal w celu uzyskania wilgotnego ekstrudatu, który poddawano sferonizacji w MARUMERISER™ przez jedną minutę aby uzyskać okrągłe cząstki o przeciętnej średnicy 780 μm. Cząstki te następnie suszono w suszarce ze złożem fluidalnym przez 20 minut w temperaturze złoża 40°C i wlotu 75°C. Ostateczna aktywność suchego granulatu wynosiła 8470 FTU/g.
PL 194 079 B1
P r z y k ł a d 9
Przygotowanie granulatu enzymatycznego, bazującego na skrobi kukurydzianej, zawierającego HEC, otrzymywanego poprzez mieszanie, ugniatanie, wyciskanie, sferonizację i suszenie.
Mieszaninę przygotowano przez mieszanie i ugniatanie 54% (w/w) skrobi kukurydzianej, 41% (w/w) ultra filtratu fitazy, takiego samego jak w przykładzie 6, 5% HEC (hydroksyetylocelulozy). Mieszaninę wyciskano przy użyciu bębnowej prasy do wyciskania Fuji Paudal w celu uzyskania wilgotnego ekstrudatu, który poddawano sferonizacji w MARUMERISER™ przez jedną minutę aby uzyskać okrągłe cząstki o przeciętnej średnicy 780 μm. Cząstki te następnie suszono w suszarce ze złożem fluidalnym przez 20 minut w temperaturze złoża 40°C i wlotu 75°C. Ostateczna aktywność suchego granulatu enzymatycznego wynosiła 8410 FTU/g.
P r z y k ł a d 10
Ultrafiltrat o 180000 FTU/g otrzymany z ultrafiltratu z przykładu 4 i rozcieńczony.
Próby
Aktywność trzech prób wynosiła 610 (A, porównawcza) 4170 (B, porównawcza) i 6830 (C) FTU/g. Uzyskano z nich trzy pasze o aktywności odpowiednio 1,153; 1,685 i 1,745 FTU/g.
150 g pierwszej próby zmieszano z 20 kg paszy, którą opisano poniżej. Następnie mieszankę wstępną zmieszano z 80 kg paszy i podzielono na dwie części, z których uzyskano dwie próby testowe dla dwóch różnych temperatur. Druga próba zawierała 153,6 g w 20 kg paszy. Tę 20153,6 gramową próbę podzielono na dwie równe części o masie 10,076 kg. Każdą część następnie zmieszano z 230 kg paszy aby otrzymać mieszaninę do testów.
W celu otrzymania trzeciej próby, 96 g granulatu zmieszano z 20 kg paszy i podzielono na dwie części o masie 10,048 kg. Każdą z części następnie zmieszano z 230 kg paszy w celu otrzymania mieszaniny do testów. Prędkość peletkowania wynosiła 600 kg/godz.
| Mieszanina paszowa zawierała: | |
| kukurydzę | 20% |
| pszenicę | 30% |
| ziarna soi (podgrzane) | 10% |
| soję (mieszanka gruboziarnista 46, 7/3, 7) | 18,20% |
| tapiokę (65% skrobi) | 6,97% |
| mączkę zwierzęcą (56,5/10,9) | 4% |
| mączkę rybną (70,6% re) | 1% |
| mączkę z piór | 1% |
| olej kukurydziany/sojowy | 1,30% |
| tłuszcz zwierzęcy | 4% |
| witaminozowaną i mineralizowaną kukurydzianą mieszankę wstępną | 1% |
| węglan wapnia | 0,85% |
| fosforan wapnia I | 1,05% |
| sól | 0,26% |
| L-lizynę w HCl | 0,16% |
| DL-metioninę | 0,21% |
| Następnie te trzy mieszaniny peletkowano. Paszę przeniesiono do kondycjonera, gdzie potrak- |
towano ją parą. Temperatura wzrosła do 75°C. Mieszanina opuszczała urządzenie do peletkowania przez 5 mm otwory w 65 mm dyszy. Temperatura paszy w tym punkcie wzrosła o kolejne 4°C, do 79°C. Aktywności trzech pasz były następujące 10,11(A) 10,04(B) i 9,81 (C).
Wyniki testów na aktywność resztkową były następujące 63 (A); 66 (B) i 72% (C) dla wartości pierwotnych wynoszących odpowiednio 610; 4170; 6830 FTU/g. Pokazuje to, że nawet przy zbliżonej aktywności (B i C) najwyższa aktywność preparatu (C; 6830 FTU/g, według wynalazku) skutkuje o wiele większą trwałością peletkowania. Była ona wyższa o 6% od porównawczej próby B, znacząco mały wzrost, bo wynoszący tylko 3% zaobserwowano (od A do B) przy jednoczesnym bardzo dużym wzroście aktywności (610 do 4170 FTU/g).
Claims (17)
- Zastrzeżenia patentowe1. Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazę, odpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, znamienny tym, że (a) wytwarza się mieszaninę fitazy i stałego nośnika zawierającego przynajmniej 30% (wagowo) skrobi i wody (b) poddaje się mechanicznej obróbce powyższą mieszaninę z wytworzeniem zawierających enzym granulek o zawartości wody wynoszącej 30-40%, i (c) suszy się granulki.
- 2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że wodę i fitazę dostarcza się w postaci cieczy wodnej zawierającej fitazę, przy czym ewentualnie jako ciecz stosuje się filtrat pochodzący z procesu fermentacji skutkującego powstaniem fitazy.
- 3. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że powstałą mieszaninę ugniata się przed granulacją.
- 4. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że w czasie obróbki mechanicznej mieszaninę poddaje się wyciskaniu, peletkowaniu, granulacji wysoko-tnącej, rozprężaniu, aglomeracji w złożu fluidalnym lub ich kombinacji.
- 5. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że jako obróbkę stosuje się wyciskanie przeprowadzane pod niskim ciśnieniem i/lub w prasie do wyciskania bębnowej lub kopułowej, i/lub przy czym otrzymywane granulki poddaje się sferonizacji przed suszeniem.
- 6. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że wytwarza się granulat o zakresie wielkości od 100 do 2000 μ^ι, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μm.
- 7. Granulat, znamienny tym, że zawiera suszone granulki utworzone z fitazy i stałego nośnika zawierającego co najmniej 30% (wagowo) skrobi, przy czym zakres wielkości granulatu wynosi od 100 do 2000 μm, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μ^ι.
- 8. Granulat według zastrz. 7, znamienny tym, że granulki zawierają przynajmniej jeden dwuwartościowy kation i/lub jeden lub więcej hydrofobowych, tworzących żel lub nierozpuszczalnych w wodzie związków.
- 9. Granulat według zastrz. 8, znamienny tym, że jako hydrofobowy, tworzący żel lub nierozpuszczalny w wodzie związek zawiera derywatyzowaną celulozę, alkohol poliwinylowy (PVA) albo olej jadalny.
- 10. Granulat według zastrz. 9, znamienny tym, że jako derywatyzowaną celulozę zawiera hydroksypropylometylocelulozę, karboksymetylocelulozę lub hydroksyetylocelulozę i/lub jako olej jadalny zawiera olej sojowy lub kanolowy.
- 11. Sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub mieszanki wstępnej, lub prekursora paszy dla zwierząt, znamienny tym, że miesza się granulat jak określono w zastrz. 7 z jedną lub więcej substancjami albo jednym lub więcej składnikami paszy dla zwierząt.
- 12. Sposób według zastrz. 11, znamienny tym, że mieszaninę substancji paszy i granulatu sterylizuje się lub traktuje się parą, peletkuje i ewentualnie suszy.
- 13. Kompozycja, znamienna tym, że zawiera granulat zawierający suszone granulki utworzone z fitazy i stałego nośnika zawierającego co najmniej 30% (wagowo) skrobi, przy czym zakres wielkości granulatu wynosi od 100 do 2000 μm, korzystnie 200 do 1800 μm, najkorzystniej 300 do 1600 μm.
- 14. Kompozycja według zastrz. 13, znamienna tym, że stanowi jadalną kompozycję odżywczą i/lub paszę dla zwierząt.
- 15. Kompozycja według zastrz. 13 albo 14, znamienna tym, że zawiera peletki jednej lub więcej substancji albo składnika(składników) zmieszanych z granulatem jak określono w zastrz. 7, przy czym ewentualnie proporcja granulat: substancja(substancje) lub składnik(składniki) paszy dla zwierząt wynosi przynajmniej 1 g:1 kg.
- 16. Sposób promowania wzrostu zwierząt, znamienny tym, że odżywia się zwierzęta dietą, która obejmuje granulat jak określono w zastrz. 7 lub kompozycję jak określono w zastrz. 14.
- 17. Zastosowanie granulatu jak określono w zastrz. 7 w paszy dla zwierząt lub jako składnika paszy dla zwierząt albo do stosowania w diecie zwierząt.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US4861197P | 1997-06-04 | 1997-06-04 | |
| EP97201641 | 1997-06-04 | ||
| PCT/EP1998/003328 WO1998055599A2 (en) | 1997-06-04 | 1998-06-04 | High-activity phytase granulate |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL337464A1 PL337464A1 (en) | 2000-08-14 |
| PL194079B1 true PL194079B1 (pl) | 2007-04-30 |
Family
ID=26146545
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL98337464A PL194079B1 (pl) | 1997-06-04 | 1998-06-04 | Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fitazęodpowiedniego do zastosowania w paszach dla zwierząt, granulat, sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub mieszanki wstępnej lub prekursora paszy dlazwierząt, kompozycja, sposób promowania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatu |
| PL337457A PL202955B1 (pl) | 1997-06-04 | 1998-06-04 | Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fosfatazę odpowiedniego do zastosowania w paszy dla zwierząt, granulat, sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub przedmieszki lub prekursora paszy dla zwierząt, kompozycja, sposób pobudzania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatu |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL337457A PL202955B1 (pl) | 1997-06-04 | 1998-06-04 | Sposób wytwarzania granulatu zawierającego fosfatazę odpowiedniego do zastosowania w paszy dla zwierząt, granulat, sposób wytwarzania paszy dla zwierząt lub przedmieszki lub prekursora paszy dla zwierząt, kompozycja, sposób pobudzania wzrostu zwierząt i zastosowanie granulatu |
Country Status (25)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (3) | EP1457560A1 (pl) |
| JP (2) | JP2002502255A (pl) |
| KR (1) | KR20050042790A (pl) |
| CN (2) | CN1315397C (pl) |
| AT (2) | ATE266721T1 (pl) |
| AU (2) | AU740970B2 (pl) |
| BR (2) | BR9809915B1 (pl) |
| CA (2) | CA2292953C (pl) |
| CZ (2) | CZ299459B6 (pl) |
| DE (2) | DE69823820T2 (pl) |
| DK (2) | DK0990026T3 (pl) |
| ES (2) | ES2221181T3 (pl) |
| GB (2) | GB2340834B (pl) |
| HK (2) | HK1022718A1 (pl) |
| HU (1) | HUP0002899A2 (pl) |
| ID (2) | ID24116A (pl) |
| IL (4) | IL133281A0 (pl) |
| NO (2) | NO995993L (pl) |
| NZ (2) | NZ501409A (pl) |
| PL (2) | PL194079B1 (pl) |
| PT (2) | PT986313E (pl) |
| RU (3) | RU2251301C2 (pl) |
| SK (2) | SK167699A3 (pl) |
| TR (2) | TR199903010T2 (pl) |
| WO (2) | WO1998054980A2 (pl) |
Families Citing this family (94)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6699704B1 (en) | 1994-04-25 | 2004-03-02 | Roche Vitamins Inc. | Heat tolerant phytases |
| DE69730982T2 (de) | 1996-10-28 | 2005-09-01 | General Mills, Inc., Minneapolis | Einbettung und einkapselung von teilchen zur kontrollierten abgabe |
| CA2231948C (en) | 1997-03-25 | 2010-05-18 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Modified phytases |
| TW409035B (en) | 1997-06-04 | 2000-10-21 | Gist Brocades Bv | Starch-based enzyme granulates |
| NZ330940A (en) | 1997-07-24 | 2000-02-28 | F | Production of consensus phytases from fungal origin using computer programmes |
| NZ505299A (en) | 1997-12-19 | 2002-04-26 | Kyowa Hakko Kogyo Kk | Use pf phytase to preventing or treating mastitis |
| DK1065936T3 (da) | 1998-03-23 | 2009-11-02 | Gen Mills Inc | Indkapsling af bestanddele i spiselige produkter |
| US6451572B1 (en) | 1998-06-25 | 2002-09-17 | Cornell Research Foundation, Inc. | Overexpression of phytase genes in yeast systems |
| EP0969089A1 (en) * | 1998-06-29 | 2000-01-05 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Phytase formulation |
| WO2000021504A1 (en) | 1998-10-09 | 2000-04-20 | General Mills, Inc. | Encapsulation of sensitive liquid components into a matrix to obtain discrete shelf-stable particles |
| DE19859385A1 (de) * | 1998-12-22 | 2000-06-29 | Basf Ag | Verfahren zur Herstellung von enzymhaltigen Granulaten |
| CA2327692C (en) | 1999-02-10 | 2009-06-02 | Dsm N.V. | Granulates containing feed-enzymes |
| DE19922753A1 (de) * | 1999-05-18 | 2000-11-23 | Basf Ag | Enzym-Instantformulierungen für die Tierernährung |
| DE19929257A1 (de) * | 1999-06-25 | 2000-12-28 | Basf Ag | Polymerbeschichtete, granulierte enzymhaltige Futtermittelzusätze und Verfahren zu deren Herstellung |
| IL133851A (en) * | 1999-12-31 | 2002-12-01 | Smoler Feed Additives And Tech | Dietary supplement for animals |
| JP2003531608A (ja) * | 2000-05-04 | 2003-10-28 | デーエスエム・ナムローゼ・フェンノートシャップ | 酵素顆粒の製造方法 |
| CA2411230A1 (en) * | 2000-05-25 | 2001-11-29 | Diversa Corporation | Dietary aids and methods of use thereof |
| LU90594B1 (de) | 2000-06-09 | 2001-12-10 | Iee Sarl | Beleuchtetes Schaltelement |
| US6436453B1 (en) | 2000-06-16 | 2002-08-20 | General Mills, Inc. | Production of oil encapsulated minerals and vitamins in a glassy matrix |
| US6468568B1 (en) | 2000-06-16 | 2002-10-22 | General Mills, Inc. | Oligosaccharide encapsulated mineral and vitamin ingredients |
| DE10048868A1 (de) | 2000-10-02 | 2002-04-11 | Basf Ag | Verfahren und Vorrichtung zur Einmischung von Zusatzstoffen während der Konditionierung von Tierfutter |
| US7320876B2 (en) | 2001-10-31 | 2008-01-22 | Phytex, Llc | Phytase-containing animal food and method |
| WO2003059086A1 (en) | 2002-01-15 | 2003-07-24 | Basf Ag | Granulates containing feed-enzymes |
| CN100345494C (zh) | 2002-01-15 | 2007-10-31 | 巴斯福股份公司 | 含饲料酶的颗粒 |
| EP1604008B1 (en) | 2002-09-13 | 2010-12-22 | Cornell Research Foundation, Inc. | Using mutations to improve aspergillus phytases |
| AU2004245660B2 (en) * | 2003-06-11 | 2009-06-11 | Glatt Ingenieurtechnik Gmbh | Method for production of enzyme granules and enzyme granules produced thus |
| JP2007519409A (ja) * | 2004-01-30 | 2007-07-19 | ビーエーエスエフ アクチェンゲゼルシャフト | 安定化されたホスファターゼ製剤 |
| EP2163161B1 (en) * | 2004-09-27 | 2018-08-01 | Novozymes A/S | Enzyme Granules |
| PL1695633T3 (pl) | 2005-02-24 | 2010-08-31 | Ipc Process Center Gmbh & Co | Granulat do wytwarzania pellet paszy dla zwierząt |
| DE102005043325A1 (de) * | 2005-09-12 | 2007-03-15 | Basf Ag | Enzymhaltige Granulate für Futtermittel |
| DE102005043324A1 (de) * | 2005-09-12 | 2007-03-15 | Basf Ag | Phytasehaltiges Enzymgranulat II |
| DE102005043327A1 (de) * | 2005-09-12 | 2007-03-15 | Basf Ag | Verfahren zur Herstellung von festen Enzymgranulaten für Futtermittel |
| US7803413B2 (en) | 2005-10-31 | 2010-09-28 | General Mills Ip Holdings Ii, Llc. | Encapsulation of readily oxidizable components |
| DE102005056668A1 (de) | 2005-11-28 | 2007-05-31 | Basf Ag | Fermentative Herstellung organischer Verbindungen |
| US7919297B2 (en) | 2006-02-21 | 2011-04-05 | Cornell Research Foundation, Inc. | Mutants of Aspergillus niger PhyA phytase and Aspergillus fumigatus phytase |
| US8540984B2 (en) | 2006-08-03 | 2013-09-24 | Cornell Research Foundation, Inc. | Phytases with improved thermal stability |
| US8293504B2 (en) | 2007-07-06 | 2012-10-23 | Basf Se | Method for the production of an aqueous glucose solution |
| FR2918844B1 (fr) * | 2007-07-20 | 2012-11-02 | Adisseo France Sas | Composition thermoresistante pour animaux comprenant un melange enzymatique |
| JP2009207366A (ja) * | 2008-02-29 | 2009-09-17 | Kao Corp | ペットフード |
| WO2009142713A1 (en) * | 2008-05-19 | 2009-11-26 | Nestec S.A. | Methods for reducing lipid absorption by an animal |
| JP5527723B2 (ja) * | 2008-07-10 | 2014-06-25 | 独立行政法人農業・食品産業技術総合研究機構 | 植物細胞壁成分から変換されたα−グルカンを保持する菌体の製造方法 |
| WO2013192043A1 (en) | 2012-06-20 | 2013-12-27 | Danisco Us Inc. | Sandwich granule |
| BR112015014396B1 (pt) | 2012-12-21 | 2021-02-02 | Novozymes A/S | Composição, construto de ácido nucleico ou vetor de expressão, microorganismo recombinante, métodos de melhoria do valor nutricional de uma ração animal, aditivo de ração animal, e, uso de uma ou mais proteases |
| EP2799531A1 (de) | 2013-05-03 | 2014-11-05 | Clariant Produkte (Deutschland) GmbH | Einsatz von Phosphatasen zur enzymatischen Entschleimung von Triglyceriden |
| BR102013016609A2 (pt) * | 2013-06-27 | 2016-08-30 | Unicamp | ração enriquecida para aquicultura |
| WO2015057619A1 (en) | 2013-10-15 | 2015-04-23 | Danisco Us Inc. | Clay granule |
| BR112016010747A2 (pt) * | 2013-11-14 | 2017-12-05 | Danisco Us Inc | enzimas estáveis através da redução de glicação |
| EP3203858A1 (en) | 2014-10-08 | 2017-08-16 | Novozymes A/S | Bacillus strains with fast germination and antimicrobial activity against clostridium perfringens |
| WO2016060935A2 (en) | 2014-10-08 | 2016-04-21 | Novozymes A/S | Compositions and methods of improving the digestibility of animal feed |
| MX2017007127A (es) | 2014-12-19 | 2017-08-18 | Novozymes As | Composiciones que comprenden polipeptidos que tienen actividad xilanasa y polipeptidos que tienen actividad arabinofuranosidasa. |
| ES2954455T3 (es) | 2015-01-23 | 2023-11-22 | Novozymes As | Cepas de Bacillus que mejoran la salud y el rendimiento de animales de producción |
| ES2759300T3 (es) | 2015-01-23 | 2020-05-08 | Novozymes As | Subespecies de Bacillus subtilis |
| BR112017015623B1 (pt) | 2015-01-23 | 2022-05-31 | Novozymes A/S | Ração animal ou aditivo de ração animal ou pré-mistura de ração, método para melhora de um ou mais parâmetros de desempenho de um animal e para alimentação de um animal, e, uso de uma cepa de bacillus |
| AU2016286612B2 (en) | 2015-07-02 | 2021-01-28 | Novozymes A/S | Animal feed compositions and uses thereof |
| US10568344B2 (en) | 2015-07-02 | 2020-02-25 | Novozymes A/S | Methods of improving animal performance |
| MX2017017018A (es) | 2015-07-02 | 2018-02-26 | Novozymes As | Composiciones de pienso para animales y usos de las mismas. |
| GB201604750D0 (en) * | 2016-03-21 | 2016-05-04 | Huvepharma Eood | Enzyme comositions |
| AU2017269498A1 (en) | 2016-05-24 | 2018-11-08 | Novozymes A/S | Polypeptides having alpha-galactosidase activity and polynucleotides encoding same |
| US10947520B2 (en) | 2016-05-24 | 2021-03-16 | Novozymes A/S | Compositions comprising polypeptides having galactanase activity and polypeptides having beta-galactosidase activity |
| US11058129B2 (en) | 2016-05-24 | 2021-07-13 | Novozymes A/S | Animal feed additives |
| CN109196098A (zh) | 2016-05-24 | 2019-01-11 | 诺维信公司 | 包含具有半乳聚糖酶活性的多肽和具有β-半乳糖苷酶活性的多肽的组合物 |
| MX2019000139A (es) | 2016-07-08 | 2019-06-10 | Novozymes As | Polipeptidos que tienen actividad xilanasa y polinucleotidos que los codifican. |
| AU2017294067A1 (en) | 2016-07-08 | 2019-01-17 | Novozymes A/S | Xylanase variants and polynucleotides encoding same |
| WO2018234465A1 (en) | 2017-06-22 | 2018-12-27 | Novozymes A/S | XYLANASE VARIANTS AND POLYNUCLEOTIDES ENCODING THE SAME |
| WO2019043189A1 (en) | 2017-09-01 | 2019-03-07 | Novozymes A/S | ANIMAL FOOD ADDITIVES COMPRISING A POLYPEPTIDE HAVING PROTEASE ACTIVITY AND USES THEREOF |
| MX2020002177A (es) | 2017-09-01 | 2020-07-14 | Novozymes As | Aditivos para pienso para animales que comprenden un polipéptido que tiene actividad proteasa y usos de estos. |
| KR102006938B1 (ko) * | 2017-09-07 | 2019-08-02 | 주식회사 알파벳 | 기호성 및 보존안정성이 개선된 반려동물용 사료의 제조방법 |
| WO2019096903A1 (en) | 2017-11-20 | 2019-05-23 | Novozymes A/S | New galactanases (ec 3.2.1.89) for use in soy processing |
| DK3723506T3 (da) | 2017-12-14 | 2024-06-24 | Dsm Ip Assets B V | Granulat, som omfatter et enzym, et bæremateriale og en vegetabilsk olie |
| BR112020012077B1 (pt) | 2017-12-20 | 2023-12-12 | Dsm Ip Assets B.V. | Uso de polipeptídeos para composições de ração animal |
| CN111492053A (zh) | 2017-12-20 | 2020-08-04 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 动物饲料组合物及其用途 |
| BR112020012438A2 (pt) | 2018-01-11 | 2020-11-24 | Novozymes A/S | composição, ração animal ou aditivo de ração animal, e, método de melhoria da liberação de xilana a partir de alimento para animais. |
| AU2019215120B2 (en) | 2018-02-02 | 2024-03-07 | Novozymes A/S | Management of pathogenic lawsonia |
| BR112020018166A2 (pt) | 2018-03-05 | 2021-02-02 | Novozymes A/S | composição de ração para ruminantes compreendendo uma muramidase |
| WO2019207053A1 (en) | 2018-04-25 | 2019-10-31 | Novozymes A/S | Animal feed compositions and uses thereof |
| WO2020043836A1 (en) | 2018-08-31 | 2020-03-05 | Novozymes A/S | Polypeptides having protease activity and polynucleotides encoding same |
| CA3108944A1 (en) | 2018-09-11 | 2020-03-19 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed composition and use thereof |
| WO2020053271A1 (en) | 2018-09-11 | 2020-03-19 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed composition and use thereof |
| WO2020053275A2 (en) | 2018-09-11 | 2020-03-19 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed composition and use thereof |
| BR112021004408A2 (pt) | 2018-09-11 | 2021-11-03 | Dsm Ip Assets Bv | Composição de ração animal e uso da mesma |
| WO2020053274A1 (en) | 2018-09-11 | 2020-03-19 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed composition and use thereof |
| WO2020058226A1 (en) | 2018-09-17 | 2020-03-26 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed compositions and uses thereof |
| WO2020058224A1 (en) | 2018-09-17 | 2020-03-26 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed compositions and uses thereof |
| BR112021004833A2 (pt) | 2018-09-17 | 2021-06-08 | Dsm Ip Assets B.V. | composições de ração animal e usos das mesmas |
| EP3853359A1 (en) | 2018-09-17 | 2021-07-28 | DSM IP Assets B.V. | Animal feed compositions and uses thereof |
| US20220015394A1 (en) | 2018-12-05 | 2022-01-20 | Novozymes A/S | Use of An Enzyme Granule |
| WO2020182602A1 (en) | 2019-03-11 | 2020-09-17 | Novozymes A/S | Fibrous maize-based animal feed with gh30 glucuronoxylan hydrolase |
| WO2021078839A1 (en) | 2019-10-22 | 2021-04-29 | Novozymes A/S | Animal feed composition |
| CN115666262A (zh) | 2020-05-18 | 2023-01-31 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 动物饲料组合物 |
| WO2021233937A1 (en) | 2020-05-18 | 2021-11-25 | Dsm Ip Assets B.V. | Animal feed compositions |
| AU2021324389A1 (en) | 2020-08-13 | 2023-02-02 | Novozymes A/S | Phytase variants and polynucleotides encoding same |
| CN116600651A (zh) | 2020-10-07 | 2023-08-15 | 诺维信公司 | 动物饲料中益生菌的酶保存 |
| EP4228424A1 (en) | 2020-10-15 | 2023-08-23 | DSM IP Assets B.V. | Methods of modulating gastrointestinal metabolites |
| WO2023110957A1 (en) | 2021-12-15 | 2023-06-22 | Dsm Ip Assets B.V. | Methods and uses for improving egg production and egg quality involving administering feed comprising muramidase (ec 3.2.1.17) |
Family Cites Families (18)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR1501782A (fr) * | 1965-08-06 | 1967-11-18 | Quaker Oats Co | Aliments à base de viande et ayant l'aspect d'une viande persillée, qui sont destinés à des animaux familiers, et procédé de préparation de ces aliments |
| US3661786A (en) * | 1970-01-27 | 1972-05-09 | Procter & Gamble | Detergent compositions containing stabilized alpha-amylase |
| JPS5988088A (ja) * | 1982-11-12 | 1984-05-21 | Nagase Seikagaku Kogyo Kk | 酵素含有顆粒剤の製造方法 |
| DE3344104A1 (de) * | 1983-12-07 | 1985-06-13 | Henkel KGaA, 4000 Düsseldorf | Zur verwendung in pulverfoermigen waschmitteln geeignete enzymzubereitung |
| JPS6192570A (ja) * | 1984-10-12 | 1986-05-10 | Showa Denko Kk | 酵素造粒法 |
| FI77359C (fi) * | 1986-08-22 | 1989-03-10 | Suomen Sokeri Oy | Foderfix och foerfarande foer framstaellning av densamma. |
| DK435687D0 (da) * | 1987-08-21 | 1987-08-21 | Novo Industri As | Enzymholdigt granulat og fremgangsmaade til fremstilling deraf |
| US5010008A (en) * | 1988-12-12 | 1991-04-23 | Enzyme Bio-Systems Ltd. | Stable liquid enzyme concentrate and process for its production |
| SK466390A3 (en) * | 1989-09-27 | 2000-05-16 | Gist Brocades Nv | Purified and isolated dna sequence, construct, vector, transformed cell, peptide or protein having phytase activity, process for its preparation, and its use |
| JPH03280839A (ja) * | 1990-03-30 | 1991-12-11 | Nippon Soda Co Ltd | 反芻動物用飼料添加剤 |
| JPH04271785A (ja) * | 1991-02-28 | 1992-09-28 | Kao Corp | 酵素固形製剤及びその製造方法 |
| WO1994003072A1 (en) * | 1992-07-31 | 1994-02-17 | Panlabs Incorporated | Recombinant cells, dna constructs, vectors and methods for expressing phytate degrading enzymes in desired ratios |
| DE4422433A1 (de) * | 1994-06-28 | 1996-01-04 | Cognis Bio Umwelt | Mehrenzymgranulat |
| GB9416841D0 (en) * | 1994-08-19 | 1994-10-12 | Finnfeeds Int Ltd | An enzyme feed additive and animal feed including it |
| CZ87497A3 (cs) * | 1995-07-28 | 1998-03-18 | Gist-Brocades B. V. | Enzymové přípravky stabilizované pomocí solí |
| AU2568797A (en) * | 1996-04-12 | 1997-11-07 | Novo Nordisk A/S | Enzyme-containing granules and process for the production thereof |
| DE19619219A1 (de) * | 1996-05-13 | 1997-12-04 | Hoechst Ag | Enzym-Vorgranulat für Tierfuttermittel-Granulate |
| DE19651446A1 (de) * | 1996-12-11 | 1998-06-18 | Henkel Kgaa | Umhüllte Enzymzubereitung mit verbesserter Löslichkeit |
-
1998
- 1998-06-04 TR TR1999/03010T patent/TR199903010T2/xx unknown
- 1998-06-04 BR BRPI9809915-9A patent/BR9809915B1/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 PL PL98337464A patent/PL194079B1/pl unknown
- 1998-06-04 AU AU84357/98A patent/AU740970B2/en not_active Ceased
- 1998-06-04 AT AT98934912T patent/ATE266721T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 CZ CZ0433599A patent/CZ299459B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 AT AT98934911T patent/ATE338469T1/de active
- 1998-06-04 CN CNB988071045A patent/CN1315397C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 WO PCT/EP1998/003327 patent/WO1998054980A2/en active IP Right Grant
- 1998-06-04 RU RU2000100315/13A patent/RU2251301C2/ru not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 ES ES98934912T patent/ES2221181T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-04 CN CNB988071207A patent/CN1226936C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 HU HU0002899A patent/HUP0002899A2/hu unknown
- 1998-06-04 PT PT98934911T patent/PT986313E/pt unknown
- 1998-06-04 BR BRPI9809919-1A patent/BR9809919B1/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 SK SK1676-99A patent/SK167699A3/sk unknown
- 1998-06-04 KR KR1020057002771A patent/KR20050042790A/ko not_active Application Discontinuation
- 1998-06-04 CA CA002292953A patent/CA2292953C/en not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 CZ CZ0433499A patent/CZ299636B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 GB GB9928686A patent/GB2340834B/en not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 EP EP04007382A patent/EP1457560A1/en not_active Withdrawn
- 1998-06-04 DK DK98934912T patent/DK0990026T3/da active
- 1998-06-04 AU AU84358/98A patent/AU741828B2/en not_active Ceased
- 1998-06-04 SK SK1678-99A patent/SK167899A3/sk unknown
- 1998-06-04 JP JP50151099A patent/JP2002502255A/ja active Pending
- 1998-06-04 TR TR1999/03015T patent/TR199903015T2/xx unknown
- 1998-06-04 ES ES98934911T patent/ES2272005T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-04 RU RU2000100316/13A patent/RU2275052C2/ru not_active IP Right Cessation
- 1998-06-04 CA CA002292955A patent/CA2292955C/en not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 JP JP50150999A patent/JP2002502254A/ja active Pending
- 1998-06-04 NZ NZ501409A patent/NZ501409A/en unknown
- 1998-06-04 EP EP98934911A patent/EP0986313B1/en not_active Revoked
- 1998-06-04 DK DK98934911T patent/DK0986313T3/da active
- 1998-06-04 ID IDW991521A patent/ID24116A/id unknown
- 1998-06-04 EP EP98934912A patent/EP0990026B1/en not_active Revoked
- 1998-06-04 DE DE69823820T patent/DE69823820T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-04 IL IL13328198A patent/IL133281A0/xx active IP Right Grant
- 1998-06-04 GB GB9928690A patent/GB2341077B/en not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-04 PL PL337457A patent/PL202955B1/pl unknown
- 1998-06-04 DE DE69835815T patent/DE69835815T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-04 PT PT98934912T patent/PT990026E/pt unknown
- 1998-06-04 IL IL13328098A patent/IL133280A0/xx active IP Right Grant
- 1998-06-04 NZ NZ501408A patent/NZ501408A/en unknown
- 1998-06-04 ID IDW991518A patent/ID24680A/id unknown
- 1998-06-04 WO PCT/EP1998/003328 patent/WO1998055599A2/en active IP Right Grant
-
1999
- 1999-12-02 IL IL133280A patent/IL133280A/en not_active IP Right Cessation
- 1999-12-02 IL IL133281A patent/IL133281A/en not_active IP Right Cessation
- 1999-12-06 NO NO995993A patent/NO995993L/no not_active Application Discontinuation
- 1999-12-06 NO NO995994A patent/NO995994D0/no not_active Application Discontinuation
-
2000
- 2000-03-13 HK HK00101530A patent/HK1022718A1/xx not_active IP Right Cessation
- 2000-03-22 HK HK00101759A patent/HK1022606A1/xx not_active IP Right Cessation
-
2005
- 2005-08-31 RU RU2005127265/13A patent/RU2005127265A/ru not_active Application Discontinuation
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA2292953C (en) | High-activity phytase granulate | |
| US20050054065A1 (en) | High-activity phytase compositions | |
| AU774457B2 (en) | Granulates containing feed-enzymes | |
| EP1713348B1 (en) | Granules containing stabilized phytase formulations | |
| TWI223002B (en) | High-concentration phytase compositions | |
| MXPA99011240A (en) | High-activity phytase compositions | |
| MXPA99011241A (en) | Carbohydrate-based enzyme granulates | |
| MXPA00009822A (en) | Granulates containing feed-enzymes |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| RECP | Rectifications of patent specification |