JP2012139224A - ヒトインターロイキン18に結合する抗体とその調整方法および使用方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】ヒトインターロイキン−18に結合する抗体、特に、ヒトIL−18のエピトープに結合する抗体。抗体は、例えば全体がヒト抗体、組換え抗体、またはモノクローナル抗体でよい。好ましい抗体は、hIL−18に対する親和性が高く、生体外および生体内でhIL−18活性を中和する。完全長抗体またはその抗原結合部分であり、該抗体を作製する方法および使用する方法。該抗体または抗体部分は、hIL−18の検出に有用であり、例えば、hIL−18活性が害となる疾患に罹患したヒト対象のhIL−18活性を阻害するのに有用である。
【選択図】なし
Description
本出願は、「Antibodies that Bind Human Interleukin−18 and Methods of Making and Using」という名称の2000年2月10日に出願された米国仮出願第60/181,608号の優先権を主張する、仮出願ではない通常の出願であり、その内容を参照により本明細書に組み込む。さらに、本出願全体を通して引用された、参考文献、発行された特許、および公表された特許出願を含めた全ての引用文献の内容を、参照により本明細書に特に組み込む。
1989年、インターロイキン18(IL−18)は、当初、インターフェロン−γ誘導因子(IGIF)と言われていたが、現在では、インターフェロン−γを誘導する能力の他にも様々な機能を有するプロ炎症性サイトカインである。これらの生物学的性質には、NF−κbの活性化、Fasリガンドの発現、CCおよびCXCケモカインの誘導、コンピテントヒト免疫不全ウイルスの産生増加が含まれる。
本発明は、IL−18で媒介されるシグナル形質導入に対する中和抗体を生成することが可能なペプチドエピトープの選択、これらのエピトープに対する抗体の調製、およびそのような抗体の使用法であってIL−18に関係する障害を治療する用法も含めた使用法に関する。エピトープを選択する戦略として、IL−18およびそれに対応する受容体のホモロジーモデルを構築することが必要である。次いで目視検査とコンピュータによる評価の組合せを使用して、合成および抗体生成のための代表的なペプチドセグメントを選択する。本明細書で示されるアミノ酸配列は、標準的な1文字省略コードを使用する。
プログラムModeler(Sali,A他、Evaluation of comparative protein modeling by MODELLER.Proteins:Struct.,Funct.,Genet.(1995)、23(3)、318〜26頁、CODEN:PSFGEY;ISSN:0887−3585)を使用して、IL−18とIL−18受容体の両方のホモロジーモデルを生成した。IL−1βのX線結晶構造(Priestle,J.他、The three−dimensional structure of human interleukin−1.beta.refined to 2.0.ANG.resolution.Prog.Clin.Biol.Res.(1990)、349(Cytokines Lipocortins Inflammation Differ.)、297〜307頁)およびIL−1RAの結晶構造(Schreuder,H.他、Refined crystal structure of the interleukin−1 receptor antagonist:presence of a disulfide link and a cis−proline.Eur.j.Biochem.(1995)、227(3)、838〜47頁)を利用することができ、これらの結晶構造を、IL−18のモデル構造の基準座標として使用した。IL−18受容体をモデル化するためにIL−1受容体構造(Vigers,G.他、Crystal structure of the type−1 interleukin−1−receptor complexed with interleukin−1.beta.Nature(London)(1997)、386(6621)、190〜194頁)を使用した。
これら2種のタンパク質(すなわちIL−1βおよびIL−18)の全体的な配列ホモロジーは低いが、IL−18がIL−1ファミリーのメンバであり(Dinarello,C.A.IL−18:a TH1−inducing,proinflammatory cytokine and new member of the IL−1 family.J.Allergy Clin.Immuno.(1999)、103(1、Pt.1)、11〜24頁参照)、全体的なタンパク質の折りたたみが非常に類似しているという有力な証拠がある。IL−1βと同様に、IL−18は、初めに前駆体の状態で分泌される。プロIL−1βとプロIL−18は、共にIL−1β変換酵素(ICE)によって活性化される(Fantuzzi,G.およびDinarello,C.A.Interleukin−18 and interleukin−1β:two cytokine substrates for ICE(caspase−1).J.Clin.Immunol.(1999)、19(1)、1〜11頁)。IL−1受容体とIL−18受容体は、類似していることも知られている(Dinarello,C.A.他、Overview of Interleukin−18:more than an interferon−γ inducing factor.J.Leukocyte Biol.(1998)、63(6)、658〜664)。IL−1βはIL−18受容体に結合することができる。最後の論点として、IL−1βおよびIL−1RAは、これら2種のタンパク質の全体的な配列ホモロジーがIL−18との配列ホモロジーと同等であるが、同一の折りたたみを示す。3種のタンパク質(すなわちIL−18、IL−1β、およびIL1−RA)間の配列アライメントを、プログラムInsightIIを用いて手作業で構成した。このアライメントを表1に見ることができる。
IL−18受容体の構造も、プログラムModelerを使用して生成した。基準座標はIL−1受容体からのものであった。これらの受容体に関連するサイトカインの場合と同様に、全体的な配列同一性は低いが、アライメントを生成するには十分である。配列ホモロジーの数値を上記表2に示す。アライメントはプログラムInsightIIを使用して手作業で生成したが、それを表4に示す。
構造モデルを生成する主な目的は、主として目に見える得点に基づいて適切なペプチドを選択できるようにすることであった。いずれも親水性で受容体/サイトカイン複合体に埋め込まれている、溶媒に曝されたタンパク質のセクションおよびタンパク質の一部が考えられた。考えられる最後の要素は選択性の基準に基づいていた。選択されたペプチドエピトープは、配列が、そのファミリーの他のメンバの同様の部分とは異なるべきである。この基準に基づいて、IL−18からのペプチドを選択した。さらに、完全長ヒトIL−18(配列番号61)を代表するペプチド(配列番号31〜60)の広範な重複パネルも作成したが、これらのIL−18関連ペプチドの全ての配列を、以下の表5に示す。
本発明は、IL−18に結合する抗体ならびにその抗体部分を提供する。抗体またはその部分は、単離された抗体であることが好ましい。抗体またはその部分は、中和抗体であることが好ましい。
本発明は、IL−18エピトープに結合することが確認された抗体の、別の修飾も提供する。識別された抗IL−18抗体の修飾は、結合および/または中和活性を改善することである。
本発明は、本発明の抗体またはその抗原結合部分を含む医薬品組成物と、医薬品として許容される担体も提供する。一実施形態では、医薬品組成物はさらに、IL−18活性が有害である障害を治療するための少なくとも1種の他の治療薬を含む。
インターロイキン18は、免疫および炎症性の因子に関わる様々な疾病に関連する病理学で、非常に重要な役割を果たす。これらの疾病には、慢性関節リウマチ、変形性関節症、若年性慢性関節炎、ライム関節炎、乾癬性関節炎、再活性化関節炎、脊椎関節症、全身性エリテマトーデス、クローン病、潰瘍性大腸炎、炎症性腸疾患、インスリン依存性糖尿病、甲状腺炎、喘息、アレルギー疾患、乾癬、強皮性皮膚炎、対宿主性移植片病、臓器移植拒絶反応、臓器移植に伴う急性または慢性免疫疾患、サルコイドーシス、アテローム硬化症、汎発性血管内凝固症候群、川崎病、グレーヴズ病、ネフローゼ症候群、慢性疲労症候群、ヴェーゲナー肉芽腫症、ヘーノホ−シェーンライン紫斑病、腎臓の顕微鏡的血管炎、慢性活動性肝炎、ブドウ膜炎、敗血症性ショック、トキシックショク症候群、敗血症症候群、悪液質、感染症、寄生虫病、後天性免疫不全症候群、急性横断性脊髄炎、ハンティングトン舞踏病、パーキンソン病、アルツハイマー病、発作、原発性胆汁性肝硬変、溶血性貧血、悪性疾患、心不全、心筋梗塞、アジソン病、散発性疾患、I型多分泌腺機能低下およびII型多分泌腺機能低下、シュミット症候群、成人(急性)呼吸促進症候群、脱毛症、円形脱毛症、血清陰性関節症、関節症、ライター病、乾癬性関節症、潰瘍性丘関節症、腸性滑膜炎、クラミジア、エルジニアおよびサルモネラに関連する関節症、脊椎関節症、アテローム性疾患/動脈硬化症、アトピー、自己免疫性水泡性疾患、尋常性天疱瘡、落葉状天疱瘡、類天疱瘡、線状IgA疾患、自己免疫性溶血性貧血、クーン陽性溶血性貧血、後天性悪性貧血、若年性悪性貧血、筋肉痛脳炎/ロイヤルフリー病、慢性粘膜皮膚カンジダ症、巨細胞性動脈炎、原発性硬化性肝炎、原因不明の自己免疫性肝炎、後天性免疫不全疾患症候群、後天性免疫不全に関連する疾病、C型肝炎、分類不能型免疫不全(分類不能型低ガンマグロブリン血症)、拡張型心筋症、女性の不妊症、卵巣不全、早発性卵巣不全、線維性肺疾患、原因不明の線維化肺胞炎、ポスト炎症性間隙性肺疾患、間隙性肺炎、結合組織病に伴う間隙性肺疾患、混合結合組織病に伴う肺疾患、全身性硬化症に伴う間隙性肺疾患、慢性関節リウマチに伴う間隙性肺疾患、全身性エリテマトーデスに伴う肺疾患、皮膚筋炎/多発性筋炎に伴う肺疾患、シェーグレン病に伴う肺疾患、強直性脊椎炎に伴う肺疾患、脈管性びまん性肺疾患、ヘモジデリン沈着症に伴う肺疾患、薬物誘発性の間隙性肺疾患、放射線線維症、閉塞性細気管支炎、慢性好酸球性肺炎、リンパ球浸潤性肺疾患、感染後間隙性肺疾患、通風性関節炎、自己免疫性肝炎、1型自己免疫性肝炎(古典的な自己免疫性またはルポイド肝炎)、2型自己免疫性肝炎(抗LKM抗体肝炎)、自己免疫媒介型低血糖症、黒色表皮症を伴うB型インスリン抵抗性、上皮小体低下症、臓器移植に伴う急性免疫疾患、臓器移植に伴う慢性免疫疾患、変形性関節症、原発性硬化性胆管炎、1型乾癬、2型乾癬、特発性白血球減少症、自己免疫性好中球減少症、腎疾患NOS、糸球体腎炎、腎臓の顕微鏡的脈管炎、ライム病、ジスコイドエリテマトーデス、特発性またはNOSの男性不妊症、***自己免疫、多発性硬化症(全てのサブタイプ)、交感性眼炎、結合組織疾患の二次的な肺高血症、グッドパスチャー症候群、結節性多発性動脈炎の肺発現、急性リウマチ熱、リウマチ様脊椎炎、スティル病、全身性硬化症、シェーグレン症候群、高安病/動脈炎、自己免疫性血小板減少症、特発性血小板減少症、自己免疫性甲状疾患、甲状腺機能亢進、甲状腺腫自己免疫性甲状腺機能亢進(橋本病)、萎縮性自己免疫性甲状腺機能低下症、原発性粘液水腫、水晶体起因性ブドウ膜炎、原発性脈管炎および白斑が含まれるが、これらに限定されない。ヒト抗体、および本発明の抗体部分は、自己免疫性疾患、特に炎症に伴う自己免疫性疾患であって、リウマチ様脊椎炎、アレルギー、自己免疫性糖尿病、自己免疫性ブドウ膜炎、急性肝臓疾患、慢性肝臓疾患、アレルギーおよび喘息、精神障害(例えばうつ病や精神***病)、Th2型およびTh1型媒介疾患を含めた疾患に苦しむ人を治療するのに使用することができる。
本発明の抗IL−18抗体は、抗体を調製する技術分野で知られている様々な技法のいずれか1つを使用して、また、サブセクションに記載されているIL−18ペプチドエピトープ、すなわちアミノ酸PLFEDMTDSDCRDNA(配列番号1)を含むヒトIL−18のエピトープを含む抗原を使用して、形成される。
抗体群を、アミノ酸PLFEDMTDSDCRDNA(配列番号1)またはその一部(例えば配列番号3または33)を含むヒトIL−18のエピトープを含む抗原に曝すこと、および
抗体群から、アミノ酸PLFEDMTDSDCRDNA(配列番号1)またはその一部(例えば配列番号3または33)を含むヒトIL−18のエピトープに結合する抗体を選択することを含む。
hIL−18に結合することができるので、酵素様免疫吸着法(ELISA)や放射免疫アッセイ(RIA)、組織に関する免疫組織学などの従来の免疫アッセイを使用することにより、本発明の抗hIL−18抗体またはその一部を使用してhIL−18(例えば、血清や血漿などの生体試料中)を検出することができる。本発明は、生体試料中のhIL−18を検出するための方法であって、生体試料を本発明の抗体または抗体部分に接触させること、およびhIL−18に結合された抗体(または抗体部分)または結合されていない抗体(または抗体部分)を検出することを含む方法を提供し、それによって、生体サンプル中のhIL−18が検出される。抗体は、結合されまたは結合されていない抗体の検出を容易にするために、検出可能な物質で直接または間接的に標識される。適切な、検出可能な物質には、様々な酵素、補欠分子団、蛍光物質、ルミネッセント材料、およびが放射性物質が含まれる。適切な酵素の例には、ホースラディッシュペルオキシダーゼ、アルカリホスファターゼ、β−ガラクトシダーゼ、またはアセチルコリンエステラーゼが含まれ;適切な補欠分子団複合体の例には、ストレプトアビジン/ビオチンおよびアビジン/ビオチンが含まれ;適切な蛍光物質の例には、ウンベリフェロン、フルオレセイン、イソチオシアン酸フルオレセイン、ローダミン、ジクロロトリアジニルアミンフルオレセイン、ダンシルクロライド、またはフェイコエリトリンが含まれ;ルミネッセント材料の例にはルミノールが含まれ;適切な放射性物質の例には、125I、131I、35S、32P、33P、または3Hが含まれる。
一般に、本発明の実施に際して、他に特に示さない限り、化学、分子生物学、組換えDNA技術、PCR技術、免疫学(特に、例えば抗体技術)、および任意の必要な細胞培養または畜産学的技法といった従来の技法であって当業者の範囲内にあり文献に十分に説明されている技法が使用される。例えば、Sambrook、FritschおよびManiatis、Molecular Cloning:Cold Spring Harbor Laboratory Press(1989);DNA Cloning、Vol.1および2、(D.N.Glover編 1985);Oligonucleotide Synthesis(M.J.Gait編 1984);PCR Handbook Current Protocols in Nucleic Acid Chemistry、Beaucage編 John Wiley&Sons(1999)(編集者);Oxford Handbook of Nucleic Acid Structure、Neidle編、Oxford Univ Press(1999);PCR Protocols:A Guide to Methods and Applications、Innis他、Academic press(1990);PCR Essential Techniques:Essential Techniques、Burke編、John Wiley&Son Ltd(1996);The PCR Technique:RT−PCR、Siebert編、Eaton Pub.Co.(1998);Quantative PCR Protocols、Kochanowski他 編、Humana Press(1999);Clinical Applications of PCR、Lo編、Humana Press(1998);Antibody Engineering Protocols(Methods in Molecular Biology)、510、Paul,S.、Humana Pr(1996);Antibody Engineering:A Practical Approach(Practical Approach Series、169)、McCafferty編、Irl Pr(1996);Antibodies:A Laboratory Manual、Harlow他、C.S.H.L.Press 出版(1999);Current Protocols in Molecular Biology、編集 Ausubel他、John Wiley&Sons(1992);Large−Scale Mammalian Cell Culture Technology、Lubiniecki,A.編、Marcel Dekker 出版(1990);およびManipulating the Mouse Embryo、Hogan他、C.S.H.L.Press 出版(1994)を参照されたい。
ヒトB細胞(例えば扁桃腺や脾臓)由来のmRNAからのヒトVLおよびVH cDNAを使用して調製された、別個のscFvファージディスプレイライブラリーをスクリーニングすることによって、hIL−18に対する抗体を単離した。このライブラリーの構造および選択方法は、Vaughan他(1996)Nature Biotech.14:309〜314に記載されている。
確認されたIL−18結合活性と表6に示されるH鎖およびL鎖配列を有する一本鎖Fvタイプの抗体2E1をさらに修飾して、IL−18活性の中和を改善した。
BIAcoreシステム(Pharmacia Biosenser、Piscataway、NJ)を使用した表面プラズモン共鳴(SPR)によって、リガンド(バイオセンサーマトリックスに固定化されたビオチニル化組換えヒトIL−18(rhIL−18))と分析物(溶液中の抗体)との実時間結合相互作用を測定した。このシステムは、デキストランバイオセンサーマトリックス内でのタンパク質濃度の変化を検出するためにSPRの光学的性質を利用する。タンパク質は、知られている濃度でデキストランマトリックスに共有結合している。このデキストランマトリックスを通して抗体を注入し、注入された抗体と固定化されたリガンドとの特異結合によって、マトリックスタンパク質濃度が増し、その結果、SPRシグナルに変化が生じる。これらのSPRシグナルの変化を共鳴ユニット(RU)として記録し、センサーグラムのy軸に沿って、時間に対して表示する。
本発明の抗ヒトIL−18抗体の中和活性を試験するために、IL−18活性をモニタするための当技術分野で認められているアッセイを使用した。
当業者なら、本明細書に記載された本発明の特定の実施形態の多くの均等物を理解し、または通常の実験しか使用しないで確認することができるであろう。そのような均等物は、上述の特許請求の範囲に包含されるものとする。
Claims (60)
- ヒトIL−18アミノ酸配列またはその一部に結合することができる化合物であって、前記アミノ酸が、配列番号67および配列番号68からなる群から選択された配列を含む化合物。
- 前記化合物が、小分子、ペプチド、ポリペプチド、抗体、および抗体フラグメントからなる群から選択される、請求項1に記載の化合物。
- 前記抗体または抗体フラグメントが完全にヒトのものである請求項2に記載の化合物。
- ヒトIL−18に結合することができるヒトモノクローナル抗体またはその抗原結合部分。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数0.1s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−6M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−2s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−7M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−3s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−8M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−4s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−9M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−5s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−10M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−6s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−11M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項4に記載の抗体。
- 配列番号3および配列番号33を含む群から選択されたアミノ酸配列を含む、ヒトIL−18のエピトープまたはその一部に結合する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 抗体が中和抗体である、請求項11に記載の抗体またはその抗原結合部分。
- ヒト抗体である請求項11に記載の抗体またはその抗原結合部分。
- 組換え抗体である請求項11に記載の抗体またはその抗原結合部分。
- モノクローナル抗体である請求項11に記載の抗体またはその抗原結合部分。
- ヒトIL−18のエピトープに結合する、単離された抗体またはその抗原結合部分であって、抗体またはその抗原結合部分が、表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数0.1s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−6M以下でヒトIL−18活性を阻害する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−2s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−7M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項16に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−3s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−8M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項16に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−4s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−9M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項16に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−5s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−10M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項16に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 表面プラズモン共鳴により決定されるようにkoff速度定数1×10−6s−1以下でヒトIL−18から解離し、またはIC50 1×10−11M以下でヒトIL−18活性を阻害する、請求項16に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- ヒトIL−18のエピトープに結合することができる少なくとも1つの可変部領域CDRを含む、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 前記抗体またはその抗原結合部分が、修飾されていない抗体またはその抗原結合部分に比べてIL−18結合を改善する少なくとも1つのアミノ酸置換または挿入を含む、請求項22に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 前記抗体またはその抗原結合部分が、修飾されていない抗体またはその抗原結合部分に比べてIL−18の中和を改善する少なくとも1つのアミノ酸置換または挿入を含む、請求項22に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 前記可変部領域が、
配列番号9のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号9から変更された配列を有するH鎖CDR1ドメインと、
配列番号10のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号10から変更された配列を有するH鎖CDR2ドメインと、
配列番号11のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号11から変更された配列を有するH鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項22に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
位置H30、H31、H32、H33、またはH35で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号9から変更されたH鎖CDR1ドメインと、
位置H52、H52a、H53、H54、H56、またはH58で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号10から変更されたH鎖CDR2ドメインと、
位置H95、H96、H97、またはH98で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号11から変更されたH鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項25に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
配列番号12のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号12から変更された配列を有するL鎖CDR1ドメインと、
配列番号13のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号13から変更された配列を有するL鎖CDR2ドメインと、
配列番号14のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号14から変更された配列を有するL鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項22に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
位置L30、L31、L32、またはL34で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号12から変更されたL鎖CDR1ドメインと、
位置L50、L52、L53、またはL55で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号13から変更されたL鎖CDR2ドメインと、
位置L89、L90、L91、L92、L93、L94、L95、L95a、L95b、L96、またはL97で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号14から変更されたL鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項27に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 配列番号15、16、および17からなる群から選択されたアミノ酸配列を含む可変部領域を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 配列番号15のアミノ酸配列を含むL鎖可変部領域(LCVR)と、配列番号16のアミノ酸配列を含むH鎖可変部領域(HCVR)を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 配列番号15のアミノ酸配列を有するL鎖可変部領域(LCVR)と、配列番号17のアミノ酸配列を有するH鎖可変部領域(HCVR)を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 前記可変部領域が、
配列番号20のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号20から変更された配列を有するH鎖CDR1ドメインと、
配列番号21のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号21から変更された配列を有するH鎖CDR2ドメインと、
配列番号22のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号22から変更された配列を有するH鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項22に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
位置H30、H31、H32、H33、またはH35で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号20から変更されたH鎖CDR1ドメインと、
位置H50、H51、H52、H52a、H53、H54、H56、またはH58で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号21から変更されたH鎖CDR2ドメインと、
位置H96、H96、H97、H98、H99、H100、H100a、H101、またはH102で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号22から変更されたH鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項32に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
配列番号23のアミノ酸配列、または位置で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号23から変更された配列を有するL鎖CDR1ドメインと、
配列番号24のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号24から変更された配列を有するL鎖CDR2ドメインと、
配列番号25のアミノ酸配列、または少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号25から変更された配列を有するL鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項32に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 前記可変部領域が、
位置L30、L31、L32、またはL34で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号23から変更されたL鎖CDR1ドメインと、
位置L50、L52、L53、またはL55で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号24から変更されたL鎖CDR2ドメインと、
位置L89、L90、L91、L92、L93、L94、L95、L95a、L95b、L96、またはL97で少なくとも1つのアミノ酸置換によって配列番号25から変更されたL鎖CDR3ドメインと
からなる群から選択されたCDRドメインを含む、請求項34に記載の単離された抗体またはその抗原結合部分。 - 配列番号26、27、および29からなる群から選択されたアミノ酸を含む可変部領域を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 配列番号29のアミノ酸配列を含むL鎖可変部領域(LCVR)と、配列番号26のアミノ酸配列を含むH鎖可変部領域(HCVR)を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 配列番号29のアミノ酸配列を有するL鎖可変部領域(LCVR)と、配列番号27のアミノ酸配列を有するH鎖可変部領域(HCVR)を有する、単離された抗体またはその抗原結合部分。
- 請求項4から38のいずれか一項に記載の抗体CDRアミノ酸配列をコードする、単離された核酸。
- 組換え発現ベクターにある請求項39に記載の単離された核酸。
- 内部に請求項40に記載の組換え発現ベクターが導入された、宿主細胞。
- ヒトIL−18に結合する抗体を合成する方法であって、ヒトIL−18に結合する抗体が細胞によって合成されるまで請求項41に記載の宿主細胞を培地で培養することを含む方法。
- 前記抗体がヒトのものである請求項42に記載の方法。
- 請求項4から38のいずれかに記載の抗体またはその抗原結合部分を含む医薬品組成物、および医薬品として許容される担体。
- IL−18活性が有害である障害を治療するための少なくとも1種の他の治療薬をさらに含む、請求項44に記載の医薬品組成物。
- 前記他の薬剤が、ヒトIL−12に結合することができる抗体またはそのフラグメント、メトトレキサート抗TNF、コルチコステロイド、シクロスポリン、ラパマイシン、FK506、および非ステロイド系抗炎症薬からなる群から選択される、請求項45に記載の医薬品組成物。
- ヒトインターロイキン18(IL−18)に結合する抗体を作製する方法であって、
ヒトIL−18のエピトープまたはその一部を含む抗原に、抗体群を曝露すること、および
ヒトIL−18のエピトープまたはその一部に結合する抗体を抗体群から選択することを含む方法。 - 抗体群が動物のin vivoレパートリーであり、方法が、ヒトIL−18のエピトープまたはその一部を含む抗原で動物を免疫化することを含む、請求項47に記載の方法。
- 前記エピトープが、配列番号3および33からなる群から選択されたアミノ酸配列を含む、請求項46または47に記載の方法。
- 前記in vivoレパートリーが、動物のゲノムに組み込まれた完全ヒト免疫グロブリンレパートリーである、請求項47に記載の方法。
- 抗体群が組換え抗体ライブラリーであり、方法が、ヒトIL−18のエピトープまたはその一部を含む抗原でライブラリーをスクリーニングすることを含む、請求項47に記載の方法。
- ライブラリーがヒト抗体ライブラリーである請求項47に記載の方法。
- ヒトIL−18活性が阻害されるように、ヒトIL−18と請求項1に記載の化合物を接触させることを含む、ヒトIL−18活性を阻害するための方法。
- ヒトIL−18活性が阻害されるように、ヒトIL−18と、請求項4から38のいずれかに記載の抗体またはその抗原結合部分を接触させることを含む、ヒトIL−18活性を阻害するための方法。
- IL−18活性が害となる疾患に罹患したヒト対象のヒトIL−18活性を阻害するための方法であって、ヒト対象のヒトIL−18活性が阻害されるように、請求項1に記載の化合物をヒト対象に投与することを含む方法。
- IL−18活性が害となる疾患に罹患したヒト対象のヒトIL−18活性を阻害するための方法であって、ヒト対象のヒトIL−18活性が阻害されるように、請求項4から38のいずれかに記載の抗体またはその抗原結合部分をヒト対象に投与することを含む方法。
- 治療が達成されるように、請求項1に記載の化合物を投与することによって、IL−18活性が害となる疾患に罹患したヒト対象を治療するための方法。
- 治療が達成されるように、請求項4から38のいずれか一項に記載の抗体を投与することによって、IL−18活性が害となる疾患に罹患したヒト対象を治療するための方法。
- 前記障害が、慢性関節リウマチ、変形性関節症、若年性慢性関節炎、ライム関節炎、乾癬性関節炎、再活性化関節炎、脊椎関節症、全身性エリテマトーデス、クローン病、潰瘍性大腸炎、炎症性腸疾患、インスリン依存性糖尿病、甲状腺炎、喘息、アレルギー疾患、乾癬、強皮性皮膚炎、対宿主性移植片病、臓器移植拒絶反応、臓器移植に伴う急性または慢性免疫疾患、サルコイドーシス、アテローム硬化症、汎発性血管内凝固症候群、川崎病、グレーヴズ病、ネフローゼ症候群、慢性疲労症候群、ヴェーゲナー肉芽腫症、ヘーノホ−シェーンライン紫斑病、腎臓の顕微鏡的血管炎、慢性活動性肝炎、ブドウ膜炎、敗血症性ショック、トキシックショック症候群、敗血症症候群、悪液質、感染症、寄生虫病、後天性免疫不全症候群、急性横断性脊髄炎、ハンティングトン舞踏病、パーキンソン病、アルツハイマー病、発作、原発性胆汁性肝硬変、溶血性貧血、悪性疾患、心不全、心筋梗塞、アジソン病、散発性疾患、I型多分泌腺機能低下およびII型多分泌腺機能低下、シュミット症候群、成人(急性)呼吸促進症候群、脱毛症、円形脱毛症、血清陰性関節症、関節症、ライター病、乾癬性関節症、潰瘍性丘関節症、腸性滑膜炎、クラミジア、エルジニアおよびサルモネラに関連する関節症、脊椎関節症、アテローム性疾患/動脈硬化症、アトピー、自己免疫性水泡性疾患、尋常性天疱瘡、落葉状天疱瘡、類天疱瘡、線状IgA疾患、自己免疫性溶血性貧血、クーン陽性溶血性貧血、後天性悪性貧血、若年性悪性貧血、筋肉痛脳炎/ロイヤルフリー病、慢性粘膜皮膚カンジダ症、巨細胞性動脈炎、原発性硬化性肝炎、原因不明の自己免疫性肝炎、後天性免疫不全疾患症候群、後天性免疫不全に関連する疾病、C型肝炎、分類不能型免疫不全(分類不能型低ガンマグロブリン血症)、拡張型心筋症、女性不妊症、卵巣不全、早発性卵巣不全、線維性肺疾患、原因不明の線維化肺胞炎、ポスト炎症性間隙性肺疾患、間隙性肺炎、結合組織病に伴う間隙性肺疾患、混合結合組織病に伴う肺疾患、全身性硬化症に伴う間隙性肺疾患、慢性関節リウマチに伴う間隙性肺疾患、全身性エリテマトーデスに伴う肺疾患、皮膚筋炎/多発性筋炎に伴う肺疾患、シェーグレン病に伴う肺疾患、強直性脊椎炎に伴う肺疾患、脈管性びまん性肺疾患、ヘモジデリン沈着症に伴う肺疾患、薬物誘発性の間隙性肺疾患、放射線線維症、閉塞性細気管支炎、慢性好酸球性肺炎、リンパ球浸潤性肺疾患、感染後間隙性肺疾患、通風性関節炎、自己免疫性肝炎、1型自己免疫性肝炎(古典的な自己免疫性またはルポイド肝炎)、2型自己免疫性肝炎(抗LKM抗体肝炎)、自己免疫媒介型低血糖症、黒色表皮症を伴うB型インスリン抵抗性、上皮小体低下症、臓器移植に伴う急性免疫疾患、臓器移植に伴う慢性免疫疾患、変形性関節症、原発性硬化性胆管炎、1型乾癬、2型乾癬、特発性白血球減少症、自己免疫性好中球減少症、腎疾患NOS、糸球体腎炎、腎臓の顕微鏡的脈管炎、ライム病、ジスコイドエリテマトーデス、特発性またはNOSの男性不妊症、***自己免疫、多発性硬化症(全てのサブタイプ)、交感性眼炎、結合組織疾患の二次的な肺高血症、グッドパスチャー症候群、結節性多発性動脈炎の肺発現、急性リウマチ熱、リウマチ様脊椎炎、スティル病、全身性硬化症、シェーグレン症候群、高安病/動脈炎、自己免疫性血小板減少症、特発性血小板減少症、自己免疫性甲状疾患、甲状腺機能亢進、甲状腺腫自己免疫性甲状腺機能亢進(橋本病)、萎縮性自己免疫性甲状腺機能低下症、原発性粘液水腫、水晶体起因性ブドウ膜炎、原発性脈管炎および白斑、急性肝臓疾患、慢性肝臓疾患、アレルギーおよび喘息、精神障害(例えばうつ病や精神***病)、Th2型およびTh1型媒介疾患を含む群から選択される、請求項57または58に記載の方法。
- IL−18が害となる疾患に罹患した患者を治療する方法であって、抗IL−18抗体を、第2の薬剤の前に、第2の薬剤と同時に、または第2の薬剤の後に投与するステップを含み、第2の薬剤が、抗IL−12抗体またはその抗原結合フラグメント、メトトレキサート、抗TNF抗体またはその抗原結合フラグメント、コルチコステロイド、シクロスポリン、ラパマイシン、FK506、および非ステロイド系抗炎症薬からなる群から選択されるものである方法。
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Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20131224 |
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A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20140610 |