JPS58149645A - ゲル化物の製造法 - Google Patents
ゲル化物の製造法Info
- Publication number
- JPS58149645A JPS58149645A JP57031978A JP3197882A JPS58149645A JP S58149645 A JPS58149645 A JP S58149645A JP 57031978 A JP57031978 A JP 57031978A JP 3197882 A JP3197882 A JP 3197882A JP S58149645 A JPS58149645 A JP S58149645A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- transglutaminase
- gel
- solution
- gelatin
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は新規なゲル化物の製造法に関する。
既存蛋白資源の中には、生物価が低い、機能特性が乏し
い等の理由から利用が制限されているものが多い。これ
らの蛋白資源を意図的に組織化食品會こ適するような機
能性、栄養性を有する蛋白素材に改質する技術が確立さ
れるなら、その利用度が増加するだけでなく、高品質の
蛋白食品を作りうる。改質技術の一つとして酵素修飾ｔ
こよる改質があるが、現状では加水分解酵素ｔこよる改
質が主なものであり、他の酵素の利用例は少ない。
い等の理由から利用が制限されているものが多い。これ
らの蛋白資源を意図的に組織化食品會こ適するような機
能性、栄養性を有する蛋白素材に改質する技術が確立さ
れるなら、その利用度が増加するだけでなく、高品質の
蛋白食品を作りうる。改質技術の一つとして酵素修飾ｔ
こよる改質があるが、現状では加水分解酵素ｔこよる改
質が主なものであり、他の酵素の利用例は少ない。
本発明者らはアシル転移酵素の一つであるトランスグル
タミナーゼ會こ着目し、食品蛋白中に含ｔの多いグルタ
ミン（Ｇｉｎと略す）残基とリジン（Ｌｙｓと略す）残
基開会こ架橋を形成させ、ゲル状物質を製造できること
を発見し、本発明を完成した。
タミナーゼ會こ着目し、食品蛋白中に含ｔの多いグルタ
ミン（Ｇｉｎと略す）残基とリジン（Ｌｙｓと略す）残
基開会こ架橋を形成させ、ゲル状物質を製造できること
を発見し、本発明を完成した。
即ち、本発明は蛋白質濃度２重量％以上の蛋白含有溶液
に、トランスグルタミナーゼを蛋白Ｉｆ１こ対して１ユ
ニット以上、添加してゲル化させることを特徴とするゲ
ル化物の製造法である。
に、トランスグルタミナーゼを蛋白Ｉｆ１こ対して１ユ
ニット以上、添加してゲル化させることを特徴とするゲ
ル化物の製造法である。
本発明１こ用いられる蛋白質は、その起源ｔこ制約され
るものではなく植物性蛋白質、動物性蛋白質などいかな
るものでも使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子
の脱脂物（脱脂大豆）及びそれらより分離した蛋白質を
挙げることができる。また、動物性蛋白質としては乳蛋
白質、ゼラチン、コラーゲン等を例示することができる
。
るものではなく植物性蛋白質、動物性蛋白質などいかな
るものでも使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子
の脱脂物（脱脂大豆）及びそれらより分離した蛋白質を
挙げることができる。また、動物性蛋白質としては乳蛋
白質、ゼラチン、コラーゲン等を例示することができる
。
これらの蛋白質の２重量％以上の蛋白含有溶液を調製す
る。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いことが望ましく通
常２重量％以上、好ましくは５重量チないし１５重量％
であればよい。この場合、澱粉、多糖類、調味料、着色
料、香辛料などの食品添加物を配合することができる。
る。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いことが望ましく通
常２重量％以上、好ましくは５重量チないし１５重量％
であればよい。この場合、澱粉、多糖類、調味料、着色
料、香辛料などの食品添加物を配合することができる。
これらの使用量は、後のトランスグルタミナーゼによる
ゲル化を阻害しない範囲で適宜選択して添加すればよい
。
ゲル化を阻害しない範囲で適宜選択して添加すればよい
。
蛋白溶液の濃度が２重量俤より少ない場合には、溶液状
態のまま、もしくは沈澱を生じゲル化しない。また、蛋
白含有溶液のｐＨは６ないし９であれば好ましい。
態のまま、もしくは沈澱を生じゲル化しない。また、蛋
白含有溶液のｐＨは６ないし９であれば好ましい。
この蛋白含有溶液にトランスグルタミナーゼを蛋白Ｉｆ
に対して１ユニツト以上添加してゲル化させる。このト
ランスグルタミナーゼはＣｏｎｎｅｌｌａｎらの方法（
Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ、 ２４６（４）、 １０９３（１９７１
） ）に従って、モルモットの肝臓より調製される。即
ち、モルモットの肝臓をシヅ糖溶液に分散させたものを
遠心分離し、上清液を回収し、これにジエチルアミノエ
チルセルロースカラムにて分画することｔこよって、粗
製トランスグルコシダーゼを得る。
に対して１ユニツト以上添加してゲル化させる。このト
ランスグルタミナーゼはＣｏｎｎｅｌｌａｎらの方法（
Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ ＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＣｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ、 ２４６（４）、 １０９３（１９７１
） ）に従って、モルモットの肝臓より調製される。即
ち、モルモットの肝臓をシヅ糖溶液に分散させたものを
遠心分離し、上清液を回収し、これにジエチルアミノエ
チルセルロースカラムにて分画することｔこよって、粗
製トランスグルコシダーゼを得る。
これを１％硫酸プロタミンで沈澱させ、沈澱物を回収す
る。さらにこの沈澱物を０．２ Ｍ Ｔｒｉｓ−酢酸
緩衝液で洗浄後、０．０５ Ｍ硫安−５ｍＭ Ｔｒｉｓ
−ＨＣＩ緩衝液（２ｍＭエチレンジアミン４酢酸（以下
ＥＤＴＡと略す）を含む）を用いて抽出し、得られた抽
出液をカルポキシメチルセルロース力うムテフロタミン
を除去し、口液に硫酸アンモニウム溶液（ＩＭ ＥＤ
ＴＡを含む）を添加し遠心分離を行ない、沈澱物を回収
する。沈澱物を１０ｍＭ Ｔｒｉｍ−酢酸緩衝液（１ｍ
Ｍ ＥＤＴＡ 。
る。さらにこの沈澱物を０．２ Ｍ Ｔｒｉｓ−酢酸
緩衝液で洗浄後、０．０５ Ｍ硫安−５ｍＭ Ｔｒｉｓ
−ＨＣＩ緩衝液（２ｍＭエチレンジアミン４酢酸（以下
ＥＤＴＡと略す）を含む）を用いて抽出し、得られた抽
出液をカルポキシメチルセルロース力うムテフロタミン
を除去し、口液に硫酸アンモニウム溶液（ＩＭ ＥＤ
ＴＡを含む）を添加し遠心分離を行ない、沈澱物を回収
する。沈澱物を１０ｍＭ Ｔｒｉｍ−酢酸緩衝液（１ｍ
Ｍ ＥＤＴＡ 。
０．１６ Ｍ ＫＣＩを含む）で溶解し、遠心分離した
上清液を１０％アガロース（Ｂｉｏ Ｇｅｔ Ａ −０
，５Ｍ ）でゲル濾過し、得られた高活性画分を限外濾
過で濃縮し、精製されたトランスグルタミナーゼを得る
。
上清液を１０％アガロース（Ｂｉｏ Ｇｅｔ Ａ −０
，５Ｍ ）でゲル濾過し、得られた高活性画分を限外濾
過で濃縮し、精製されたトランスグルタミナーゼを得る
。
他のトランスグルタミナーゼの調製法としては、Ｃ１ａ
ｒｋｅらの方法（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙａｎｄ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ＋ ７９
＋ ３３８ （１９５９） ）がある。即ち、モル
モット肝３００９７こ、０．２５ Ｍシヨ糖溶液６００
−を加え、ホモゲナイズする。
ｒｋｅらの方法（Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈ
ｅｍｉｓｔｒｙａｎｄ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ＋ ７９
＋ ３３８ （１９５９） ）がある。即ち、モル
モット肝３００９７こ、０．２５ Ｍシヨ糖溶液６００
−を加え、ホモゲナイズする。
これを遠心分離し、上清を得る。
０．０１ Ｍとなるよう一一■■■■■■■■−酢酸ナ
トリウムを加え、酢酸にてｐＨ，５，Ｏｒ−調整し、遠
心分離する。得られた沈澱に０．０６ Ｍ ！Ｊン酸緩
衝液（ｐＨ６，５）３０ｍ添加しホモゲナイズする。
トリウムを加え、酢酸にてｐＨ，５，Ｏｒ−調整し、遠
心分離する。得られた沈澱に０．０６ Ｍ ！Ｊン酸緩
衝液（ｐＨ６，５）３０ｍ添加しホモゲナイズする。
この懸濁液を遠心分離し、その上清を０．００１ Ｍリ
ン酸緩衝液（ｐＨ７，５）に対して透析し、これを粗ト
ランスグルタミナーゼ溶液として用いる方法である。
ン酸緩衝液（ｐＨ７，５）に対して透析し、これを粗ト
ランスグルタミナーゼ溶液として用いる方法である。
これらの方法は、操作順序を変化させたり、添加量、濃
度、ｐＨ値分離装置などを若干変えても差しつかえない
。このようにして得たトランスグルタミナーゼの蛋白濃
度をｐつ見ｚ法（Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉ
ｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ＋ １９３ 、 ２６６
（１９５１））で、酵素活性なＮ−カルボベンゾキシ−
し−グルタミニルグリシンとヒドロキシアミンを用いた
ヒドロキサム酸法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＢｉｏｌｏｇ
ｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ、 ２４１ （２３）
＋ ５６１８（１９６６））で測定すれば、調製し
た酵素溶液の比活性は６．０ないし１３．０の範囲の値
を示す。また、電気泳動によって分子量を測゛定すると
８．０万ないし９，０万の範囲の値である。このトラン
スグルタミナーゼ溶液は一３０７１’程度の低温にて保
存し、適時解凍して使用することができる。
度、ｐＨ値分離装置などを若干変えても差しつかえない
。このようにして得たトランスグルタミナーゼの蛋白濃
度をｐつ見ｚ法（Ｊｏｕｒｎａｌｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉ
ｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ＋ １９３ 、 ２６６
（１９５１））で、酵素活性なＮ−カルボベンゾキシ−
し−グルタミニルグリシンとヒドロキシアミンを用いた
ヒドロキサム酸法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＢｉｏｌｏｇ
ｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ、 ２４１ （２３）
＋ ５６１８（１９６６））で測定すれば、調製し
た酵素溶液の比活性は６．０ないし１３．０の範囲の値
を示す。また、電気泳動によって分子量を測゛定すると
８．０万ないし９，０万の範囲の値である。このトラン
スグルタミナーゼ溶液は一３０７１’程度の低温にて保
存し、適時解凍して使用することができる。
このようにして得られるトランスグルタミナーゼを蛋白
１ｔｒ一対して１ユニツト以上、添加してゲル化させる
。添加量が１ユニツトより少ない場合には、高粘性の溶
液となる０、また、２０００ユニツトより多く添加して
も効果はそれほど変わらない。
１ｔｒ一対して１ユニツト以上、添加してゲル化させる
。添加量が１ユニツトより少ない場合には、高粘性の溶
液となる０、また、２０００ユニツトより多く添加して
も効果はそれほど変わらない。
トランスグルタミナーゼで蛋白分子にＧｌｕ −Ｌｙａ
架橋が生じることは知られている（ Ｊ、 Ｅ、 Ｆｏ
ｌｋＡｎｆｉｎｓｅｎ＋ Ｊ、 Ｔ、 Ｅｄｓａｌｌ
ａｎｄ Ｆ、 Ｍ、 Ｒｉｃｈａｒｄｓ＋Ａｃａｄｅｍ
ｉｃ Ｐｒｅ６Ｔｎ１．、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ、 Ｎ、
ｙ、＋ １１Ｊ７Ｌｐ、Ｌ ） カ、ｉ％い蛋白溶液
にトランスグルタミナーゼを作用させた時に生成される
ゲルがＧｌｕ −Ｌｙｓ架橋によるものである事は、以
下の実験データから推察された。
架橋が生じることは知られている（ Ｊ、 Ｅ、 Ｆｏ
ｌｋＡｎｆｉｎｓｅｎ＋ Ｊ、 Ｔ、 Ｅｄｓａｌｌ
ａｎｄ Ｆ、 Ｍ、 Ｒｉｃｈａｒｄｓ＋Ａｃａｄｅｍ
ｉｃ Ｐｒｅ６Ｔｎ１．、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ、 Ｎ、
ｙ、＋ １１Ｊ７Ｌｐ、Ｌ ） カ、ｉ％い蛋白溶液
にトランスグルタミナーゼを作用させた時に生成される
ゲルがＧｌｕ −Ｌｙｓ架橋によるものである事は、以
下の実験データから推察された。
■ トランスグルタ“ミナーゼの反応部位となるＬｙｓ
残基をアセチル化及びサクシニル化したαｓ１カゼイン
にトランスグルタミナーゼを作用させてもゲル化しなか
った。
残基をアセチル化及びサクシニル化したαｓ１カゼイン
にトランスグルタミナーゼを作用させてもゲル化しなか
った。
■ 反応溶液中Ｃ１５−Ｓ還元剤であるジチオスレイト
ールを共存させて反応を行なわせているので、Ｓ−Ｓ結
合を主体とするゲルではないＯ ■ 加熱・冷却して得られる通常のゼラチンゲルとトラ
ンスグルタミナーゼでゲル化させたゼラチンゲルの各々
の弾性率を測定したところ、通常のゼラチンゲルは温度
が高くなるにつれ、著しく弾性率が低下した。これはゲ
ルの網目構造をつくる架橋が共有結合などのような強い
結合でなく、二次的結合であるため、温度上昇とともに
この弱い結合が切れるためであると考えられる。とれに
比してトランスグルタミナーゼによるゲルは温度が変化
しても、その変化量は少なく、共有結合性の強いゲルで
ある事が示唆された。事実両方のゲルを４喝ｖ上にさら
すとトランスグルタミナーゼによるゲルは、そのままで
あるが通常のゼラチンゲルは溶融した。
ールを共存させて反応を行なわせているので、Ｓ−Ｓ結
合を主体とするゲルではないＯ ■ 加熱・冷却して得られる通常のゼラチンゲルとトラ
ンスグルタミナーゼでゲル化させたゼラチンゲルの各々
の弾性率を測定したところ、通常のゼラチンゲルは温度
が高くなるにつれ、著しく弾性率が低下した。これはゲ
ルの網目構造をつくる架橋が共有結合などのような強い
結合でなく、二次的結合であるため、温度上昇とともに
この弱い結合が切れるためであると考えられる。とれに
比してトランスグルタミナーゼによるゲルは温度が変化
しても、その変化量は少なく、共有結合性の強いゲルで
ある事が示唆された。事実両方のゲルを４喝ｖ上にさら
すとトランスグルタミナーゼによるゲルは、そのままで
あるが通常のゼラチンゲルは溶融した。
以上ヨ’） 、Ｇｌｕ −Ｌｙｓ架橋によってゲルが生
成されており、Ｓ−ｓの架橋ｔこよるゲルではないと考
えられる。
成されており、Ｓ−ｓの架橋ｔこよるゲルではないと考
えられる。
このようにして得られたゲル化物は、比較的短時間、即
ち、１分以内、長くとも３０分以内ｔこてゲル化し、し
かも一般のゲル化物と同等のゲル物性を備えたものであ
る。
ち、１分以内、長くとも３０分以内ｔこてゲル化し、し
かも一般のゲル化物と同等のゲル物性を備えたものであ
る。
また、本発明で用いる蛋白含有溶液は単に蛋白質と水と
の混合物Ｖこ限らず、蛋白質、水及び油脂を混合したエ
マルジョンであってもよい。
の混合物Ｖこ限らず、蛋白質、水及び油脂を混合したエ
マルジョンであってもよい。
更にこのゲル化物は加熱することにより、強度のより強
いゲルを作ることができる。
いゲルを作ることができる。
本発明のゲル化物は、従来のゲル状食品と同様にヨーグ
ルト、ゼリーなどとして用いることはもちろん、未加熱
で製造でき、熱ｔこ安定なゲルであるため、マイクロカ
プセルの素材、固定化酵素の素材などとしても用いるこ
とができるものである。
ルト、ゼリーなどとして用いることはもちろん、未加熱
で製造でき、熱ｔこ安定なゲルであるため、マイクロカ
プセルの素材、固定化酵素の素材などとしても用いるこ
とができるものである。
実施例１
以下の方法會こよりトランスグルタミナーゼを調製した
。モルモット肝８００ｆＣ冷０．２６ Ｍシロ糖溶液約
２を加え、２００００ｒｐｍ、２分でホモゲイズし、遠
心分離（１０６，０ＯＯＸｆ、５ Ｃ１１時間）を行な
い上清を得た。
。モルモット肝８００ｆＣ冷０．２６ Ｍシロ糖溶液約
２を加え、２００００ｒｐｍ、２分でホモゲイズし、遠
心分離（１０６，０ＯＯＸｆ、５ Ｃ１１時間）を行な
い上清を得た。
これを５ｍＭ＊）ｊｊスψ塩酸緩衝液（２ｍＭＥＤＴＡ
含有、ｐＨ７，５）で平衡化しであるＤＥＡＥ セルロ
ールカラムに添加・吸着させた後、上記緩衝液の食塩濃
度なＯＭから１．０Ｍまで変化させる勾配溶離法で分画
し、酵素活性の高い両分を得た。
含有、ｐＨ７，５）で平衡化しであるＤＥＡＥ セルロ
ールカラムに添加・吸着させた後、上記緩衝液の食塩濃
度なＯＭから１．０Ｍまで変化させる勾配溶離法で分画
し、酵素活性の高い両分を得た。
これをゆっくりと攪拌しながら１チ硫酸プロタミン４０
ｊＩ／を添加し、遠心分離（１４，６００Ｘｆ。
ｊＩ／を添加し、遠心分離（１４，６００Ｘｆ。
１５分、ＳＣ）で沈澱を集め、これを０．２ Ｍ ）リ
ス・酢酸緩衝液（ｐＨ６，０）ｒ−懸濁、ホモゲイズし
て洗い、遠心分離（２，６００Ｘｆ、１分、５ｔ’）で
、沈澱を集めた。
ス・酢酸緩衝液（ｐＨ６，０）ｒ−懸濁、ホモゲイズし
て洗い、遠心分離（２，６００Ｘｆ、１分、５ｔ’）で
、沈澱を集めた。
この沈澱より、０．０５Ｍ硫安を含む５ｍＭ）！ｊス塩
酸緩衡液（２ｍＭ ＥＤＴＡ含有、ｐＨ７，５）を添加
し、ホモゲイズするととｔこよって、トランスグルタミ
ナーゼを抽出した。これを３度繰り返し、集めた抽出液
を５ｍＭ）リス・コハク酸緩衝液（２ｍＭ ＥＤＴＡ含
有、ｐ）（６，０）で平衡化したカルボキシメチル・セ
ルロースカラムに添加し、プロタミンを除去し、濾液に
Ｉ Ｍ ＥＤＴＡ （ｐ）１８．０ ） ２．４ ｗｉ
ｔと硫安４７．４ ｆを加え、よく攪拌した後に、遠心
分離（！５，０００Ｘｆ、１０分、５Ｃ）で沈澱を集め
た。
酸緩衡液（２ｍＭ ＥＤＴＡ含有、ｐＨ７，５）を添加
し、ホモゲイズするととｔこよって、トランスグルタミ
ナーゼを抽出した。これを３度繰り返し、集めた抽出液
を５ｍＭ）リス・コハク酸緩衝液（２ｍＭ ＥＤＴＡ含
有、ｐ）（６，０）で平衡化したカルボキシメチル・セ
ルロースカラムに添加し、プロタミンを除去し、濾液に
Ｉ Ｍ ＥＤＴＡ （ｐ）１８．０ ） ２．４ ｗｉ
ｔと硫安４７．４ ｆを加え、よく攪拌した後に、遠心
分離（！５，０００Ｘｆ、１０分、５Ｃ）で沈澱を集め
た。
これを１０ｍＭ）！ＪスΦ酢酸緩衝液（１ｍＭＥＤＴＡ
０．１６ Ｍ ＫＣＩ 含有、ｐＨ６，０）ｔこ
溶解し、遠心分離（２７，０ｏｏｘｒ、３ｏ分、ＳＣ）
で難溶物を除いた後、上清を同じ緩衝液で平衡化してい
る１（１％アガロース（Ｂｉｏ Ｇｃｌ Ａ −０，５
Ｍ）でゲル濾過を行ない、活性の高い画分な集め、これ
を１０〜２０冨９／−の濃度となるよう限外濾過（ＵＭ
−１０，アミコン社製）で濃縮し、トランスグルタミナ
ーゼ溶液とした。この溶液を一３０Ｃ以下で凍結保存し
、適時溶解し使用した（尚、これは常時５Ｃで操作し調
製した。）。
０．１６ Ｍ ＫＣＩ 含有、ｐＨ６，０）ｔこ
溶解し、遠心分離（２７，０ｏｏｘｒ、３ｏ分、ＳＣ）
で難溶物を除いた後、上清を同じ緩衝液で平衡化してい
る１（１％アガロース（Ｂｉｏ Ｇｃｌ Ａ −０，５
Ｍ）でゲル濾過を行ない、活性の高い画分な集め、これ
を１０〜２０冨９／−の濃度となるよう限外濾過（ＵＭ
−１０，アミコン社製）で濃縮し、トランスグルタミナ
ーゼ溶液とした。この溶液を一３０Ｃ以下で凍結保存し
、適時溶解し使用した（尚、これは常時５Ｃで操作し調
製した。）。
表１ｒ：示した基質蛋白にトランスグルタミナーゼを作
用させ、ゲル化物を得た。
用させ、ゲル化物を得た。
表 １
※Ｉ Ｃ，Ａｓ Ｚｉｔｔｌｅ ｅｔ ａｌ
、Ｊ、Ｄｉａｒｙ Ｓｃｉ、＋ ４６ ＋１１８３（
＋９６３） ※２ Ｖ、Ｈ，Ｔｈａｎｈ ｅｔ ａｌ、Ｊ、
Ａｇｒｉｃ、ＦｏｏｄＣｈｅｍ、＋ ２４（６）、
＋１１７（１９７６）実施例２ α カゼイン、Ｎａ−カゼイネート、大豆蛋白１ １１Ｓグロブリン、水抽出大豆蛋白、各々５００ｍｇを
０．１ Ｍ ）リス塩酸緩衝液（５ｍ Ｍ ＣａＣ１，
，２０ｍＭジチオスレイトール含有、ｐＨ７，６）３．
５ｄ？こ溶解し、これに大豆油１．５ｄを加えて２００
００ ｒｐｍで３分間ホモゲナイズして乳化並を得た。
、Ｊ、Ｄｉａｒｙ Ｓｃｉ、＋ ４６ ＋１１８３（
＋９６３） ※２ Ｖ、Ｈ，Ｔｈａｎｈ ｅｔ ａｌ、Ｊ、
Ａｇｒｉｃ、ＦｏｏｄＣｈｅｍ、＋ ２４（６）、
＋１１７（１９７６）実施例２ α カゼイン、Ｎａ−カゼイネート、大豆蛋白１ １１Ｓグロブリン、水抽出大豆蛋白、各々５００ｍｇを
０．１ Ｍ ）リス塩酸緩衝液（５ｍ Ｍ ＣａＣ１，
，２０ｍＭジチオスレイトール含有、ｐＨ７，６）３．
５ｄ？こ溶解し、これに大豆油１．５ｄを加えて２００
００ ｒｐｍで３分間ホモゲナイズして乳化並を得た。
これにトランスグルタミナーゼを蛋白１■に対して０．
０９ユニット加えると即座にゲルイ）物を得た。
０９ユニット加えると即座にゲルイ）物を得た。
実施例３
α、ｌ−カゼイン、大豆蛋白１１５グロブリン及び大豆
蛋白７Ｓグリプリンの２．５．１０重量％溶液を０．１
Ｍ ）リス・塩酸緩衝液（５ｍＭ ＣａＣ１１，２０
ｍＭジチオスレイトール含有ｐＨ７，６）で０．５ｄ作
成し、３７Ｃで各々にトランスグルタミナーゼを蛋白１
ｍ９１Ｃ対して０．１ユニツトの割合で加えて、ゲル化
するか否を判定し、表２の結果を得た。
蛋白７Ｓグリプリンの２．５．１０重量％溶液を０．１
Ｍ ）リス・塩酸緩衝液（５ｍＭ ＣａＣ１１，２０
ｍＭジチオスレイトール含有ｐＨ７，６）で０．５ｄ作
成し、３７Ｃで各々にトランスグルタミナーゼを蛋白１
ｍ９１Ｃ対して０．１ユニツトの割合で加えて、ゲル化
するか否を判定し、表２の結果を得た。
表 ２
０ニゲル化
△：弱いゲル
×：溶液のまま
実施例４
αａｌ カゼインの５重量係溶液と大豆蛋白Ｉ！Ｓグ
ロブリンの１０重量％溶液を０．１ Ｍ ）リス−塩酸
緩衝液（５ｍＭ ＣａＣＩＱ１２０ ｍＭジチオスレ
イトール含有、ｐＨ７，６）で調整し、これら溶液０．
８−ｒ一対して、トランスグルタミナーゼを蛋白１ ｍ
ｇあたり５×１０〜２．０ユニット添加してゲル化する
か否かを観察したところ、表３ｔこ示すような結果を得
た。
ロブリンの１０重量％溶液を０．１ Ｍ ）リス−塩酸
緩衝液（５ｍＭ ＣａＣＩＱ１２０ ｍＭジチオスレ
イトール含有、ｐＨ７，６）で調整し、これら溶液０．
８−ｒ一対して、トランスグルタミナーゼを蛋白１ ｍ
ｇあたり５×１０〜２．０ユニット添加してゲル化する
か否かを観察したところ、表３ｔこ示すような結果を得
た。
表 ３
■＝即座にゲル化した
。：１時間以上にゲル化
Δニゲルするが弱いゲル
×：溶液のまま
実施例５
５ ｍＭ Ｃａ１１ｇと２０ｍＭジチオスレイトールを
含んだｐＨ７，０〜ｐＨ９，０のトリス−塩酸緩衝液を
調整し、それを用いて、５重量％α８．カゼイン溶液と
１０重量％大豆蛋白１１５グロブリン溶液を各０．８−
ずつ作成し、トランスグルタミナーゼを蛋白１１ｇに対
して０．１ユニツト添加してゲル化するか否かを観察し
た。結果を表４ｔこ示す。
含んだｐＨ７，０〜ｐＨ９，０のトリス−塩酸緩衝液を
調整し、それを用いて、５重量％α８．カゼイン溶液と
１０重量％大豆蛋白１１５グロブリン溶液を各０．８−
ずつ作成し、トランスグルタミナーゼを蛋白１１ｇに対
して０．１ユニツト添加してゲル化するか否かを観察し
た。結果を表４ｔこ示す。
表 ４
＠：即座にゲル化
○：ややゲル化に時間を要した
×：溶液のまま
実施例６
直径９．３ｔｔｓ、高さ１．５ｄ？のテストピース作成
容器に試料溶液１ｍを流し込み、下記ｔこ示す様１こゲ
ル化させて円筒ゲルを作成し、これをレオログラム（東
洋精機製作所■、ＣＶ−１００）ｔこて、１８から２５
ｃまで昇温させ、各温度の貯蔵弾性率を測定した。
容器に試料溶液１ｍを流し込み、下記ｔこ示す様１こゲ
ル化させて円筒ゲルを作成し、これをレオログラム（東
洋精機製作所■、ＣＶ−１００）ｔこて、１８から２５
ｃまで昇温させ、各温度の貯蔵弾性率を測定した。
■ ゼラチン冷却ゲル
１０重量％溶液となるようｔこ、ゼラチンｔこ水を加え
、６０２１１’、３分で完全にゼラチンを溶解後、ｌＴ
１１１をテストピース作成容器に流し込み、３Ｃｒ−て
２０分放置し、ゲル化させ室温に戻して測定した。
、６０２１１’、３分で完全にゼラチンを溶解後、ｌＴ
１１１をテストピース作成容器に流し込み、３Ｃｒ−て
２０分放置し、ゲル化させ室温に戻して測定した。
■ ゼラチンＴＧａ＠ｅゲル
ゼラチンに１０重量％溶液となるように０．１Ｍトリス
塩酸溶液（５ｍＭ ＣａＣｌ、、２０ｍＭジチオスレイ
トール含有、ｐＨ７，６）を加え、６０ｒ、３分で完全
にゼラチンを溶解し、テストピース作成容器に流し込み
、すばやくトランスグルタミナーゼをゼラチンｌ璽ｇに
対して０．１ユニツトの割合で加え、室温１ｎ１時間放
置しゲル化させ、測定した。
塩酸溶液（５ｍＭ ＣａＣｌ、、２０ｍＭジチオスレイ
トール含有、ｐＨ７，６）を加え、６０ｒ、３分で完全
にゼラチンを溶解し、テストピース作成容器に流し込み
、すばやくトランスグルタミナーゼをゼラチンｌ璽ｇに
対して０．１ユニツトの割合で加え、室温１ｎ１時間放
置しゲル化させ、測定した。
結果を回目こ示す。ゼラチン冷却ゲルは温度が増加する
とともに貯蔵弾性率が著しく低下するが、それに比して
ゼラチンＴＧａｓｅゲルは温度変化の影響が少なかった
。
とともに貯蔵弾性率が著しく低下するが、それに比して
ゼラチンＴＧａｓｅゲルは温度変化の影響が少なかった
。
実施例７
α５、カゼインについては５重量％、大豆１１５グロブ
リンについては１０重量％となるように０．１ Ｍ ）
リス・塩酸緩衝液（５ｍＭ ＣａＣｌ、、２０ｍＭジチ
オスレイトール含有、ｐＨ７，６）で１ ｍｌを調製し
、これｔこトランスグルタミナーゼを蛋白ＩＱＥ対して
０．１ユニツトを加えゲルを得た。このゲルを、さらｔ
こ１００ｒに２０分間保った後、室温まで冷却した。
リンについては１０重量％となるように０．１ Ｍ ）
リス・塩酸緩衝液（５ｍＭ ＣａＣｌ、、２０ｍＭジチ
オスレイトール含有、ｐＨ７，６）で１ ｍｌを調製し
、これｔこトランスグルタミナーゼを蛋白ＩＱＥ対して
０．１ユニツトを加えゲルを得た。このゲルを、さらｔ
こ１００ｒに２０分間保った後、室温まで冷却した。
ゲル化させた直後のゲルと、加熱処理したゲルについて
レオメータ−（不動工業■、ＮＲＭ−２００２Ｊ）で、
プランジャー（５Φ、ポール型）を侵入させた時の最高
荷重を測定し、ゲル強度とした。結果を表５に示す。
レオメータ−（不動工業■、ＮＲＭ−２００２Ｊ）で、
プランジャー（５Φ、ポール型）を侵入させた時の最高
荷重を測定し、ゲル強度とした。結果を表５に示す。
表 ５
上表かられかるようケこいずれの場合も加熱処理した方
がゲル強度が増加した。
がゲル強度が増加した。
図１は実施例６の結果を示す。図中、横軸は温度（ｒ）
、縦軸は貯蔵弾性率（ｄｙｎ／ｄ ）であり、実線は
本発明のゼラチンＴＧａ＠ｅゲルを、破線はゼラチン冷
却ゲルを示す。 特許出願人□ 味の素株式会社 １１ ン）底 Ｃ°Ｃノ 手続補正書 昭和５７年１０月らｌ 特許庁長官若杉和夫殿 １、事件の表示 昭和５７年特許願３１９７８号 ２、発明の名称 ゲル化物の製造法 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住 所 東京都中央区京橋−丁目５番８号７、補正の
内容 （１） 明細−第６頁第１２行の「ｐ ｒｏｔｅｃｎＪ
をｒＰｒｏｔｅｉｎＪに補正する。 （２） 明細書第９頁第７行のｒ５１１Ｍ・トリス」を
「５Ｉｌ１Ｍ トリス」に補正する。 （３） 明細書第１０頁第１４行のｒＧｃＩＪをｒＧｅ
ｌＪに補正する。 （４） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄の「化学■及び」を「化学■）及び」に補正
する。 （５） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄のｒＤａｃｒｙＪをｒＤａｉｒｙＪに補正す
る。 （６） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄の「兵器■））」を「共益■）」に補正する
。 （７） 明細書第１２頁表１の大豆蛋白１１Ｓグロブリ
ンの欄の「フレーク」を「フレーク」に補正する。 （８） 明細書第１６頁下から第５行のＦ調整Ｊを「調
製Ｊに補正する。 （９ン 明細５９＠１７頁表３欄外のＵ△ニゲルするＪ
を「△ニゲル化する」に補正する。 （１０） 明細書第１７頁−トから第７行のｒｃａｌ
１２ ＪをｒＣａＣリ 」に補正する。 （１１） 明細書第１７真下から第５行の「調整」を
ｒｌｌｌＪに補正する。 （１２） 明細書第１８頁下から第９行の［高さ１．
５１１１１１４を［高さ１５１１１］に補正する。
、縦軸は貯蔵弾性率（ｄｙｎ／ｄ ）であり、実線は
本発明のゼラチンＴＧａ＠ｅゲルを、破線はゼラチン冷
却ゲルを示す。 特許出願人□ 味の素株式会社 １１ ン）底 Ｃ°Ｃノ 手続補正書 昭和５７年１０月らｌ 特許庁長官若杉和夫殿 １、事件の表示 昭和５７年特許願３１９７８号 ２、発明の名称 ゲル化物の製造法 ３、補正をする者 事件との関係 特許出願人 住 所 東京都中央区京橋−丁目５番８号７、補正の
内容 （１） 明細−第６頁第１２行の「ｐ ｒｏｔｅｃｎＪ
をｒＰｒｏｔｅｉｎＪに補正する。 （２） 明細書第９頁第７行のｒ５１１Ｍ・トリス」を
「５Ｉｌ１Ｍ トリス」に補正する。 （３） 明細書第１０頁第１４行のｒＧｃＩＪをｒＧｅ
ｌＪに補正する。 （４） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄の「化学■及び」を「化学■）及び」に補正
する。 （５） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄のｒＤａｃｒｙＪをｒＤａｉｒｙＪに補正す
る。 （６） 明細書第１１頁表１の牛乳蛋白■Ｎａ−カゼイ
ネートの欄の「兵器■））」を「共益■）」に補正する
。 （７） 明細書第１２頁表１の大豆蛋白１１Ｓグロブリ
ンの欄の「フレーク」を「フレーク」に補正する。 （８） 明細書第１６頁下から第５行のＦ調整Ｊを「調
製Ｊに補正する。 （９ン 明細５９＠１７頁表３欄外のＵ△ニゲルするＪ
を「△ニゲル化する」に補正する。 （１０） 明細書第１７頁−トから第７行のｒｃａｌ
１２ ＪをｒＣａＣリ 」に補正する。 （１１） 明細書第１７真下から第５行の「調整」を
ｒｌｌｌＪに補正する。 （１２） 明細書第１８頁下から第９行の［高さ１．
５１１１１１４を［高さ１５１１１］に補正する。
Claims (1)
- 蛋白質濃度２重量％以上の蛋白含有溶液に、トランスグ
ルタミナーゼを蛋白！ｆに対してｌユニット以上、添加
してゲル化させることを特徴とするゲル化物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57031978A JPS58149645A (ja) | 1982-03-01 | 1982-03-01 | ゲル化物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57031978A JPS58149645A (ja) | 1982-03-01 | 1982-03-01 | ゲル化物の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58149645A true JPS58149645A (ja) | 1983-09-06 |
| JPH0150382B2 JPH0150382B2 (ja) | 1989-10-30 |
Family
ID=12346027
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57031978A Granted JPS58149645A (ja) | 1982-03-01 | 1982-03-01 | ゲル化物の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58149645A (ja) |
Cited By (24)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61152247A (ja) * | 1984-12-26 | 1986-07-10 | Ajinomoto Co Inc | 蛋白質膜の製造法 |
| WO1989000011A1 (en) * | 1987-07-02 | 1989-01-12 | Taiyo Fishery Co., Ltd. | Process for producing food |
| JPH02257831A (ja) * | 1988-12-08 | 1990-10-18 | Ajinomoto Co Inc | 植物性タンパク粉末およびそれを用いる豆腐の製造法 |
| US5023024A (en) * | 1987-04-16 | 1991-06-11 | Suntory Limited | Process for producing microcapsules |
| US5037664A (en) * | 1988-10-15 | 1991-08-06 | Suntory Limited | Process for producing novel gel-like food articles |
| FR2659352A1 (fr) * | 1990-03-09 | 1991-09-13 | Nippi Gelatine Ind Ltd | Procede de production de gelatine hautement polymerise. |
| US5531795A (en) * | 1992-12-10 | 1996-07-02 | Novo Nordisk A/S | Method for casein finishing of leather |
| EP0800771A2 (en) * | 1996-04-10 | 1997-10-15 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing chocolate |
| EP0815742A2 (en) * | 1996-07-01 | 1998-01-07 | Ajinomoto Co., Ltd. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| EP0956778A1 (en) * | 1993-03-19 | 1999-11-17 | Novo Nordisk A/S | Method of preparing a meat product using a transglutaminase containing milk product |
| US6039901A (en) * | 1997-01-31 | 2000-03-21 | Givaudan Roure Flavors Corporation | Enzymatically protein encapsulating oil particles by complex coacervation |
| EP1074592A1 (en) * | 1999-08-05 | 2001-02-07 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Process for preparing beadlets containing fat-soluble substances |
| CN1066925C (zh) * | 1994-03-04 | 2001-06-13 | 泰特拉·雷沃金融控股公司 | 一种蛋白胶的制造方法 |
| US6399117B1 (en) | 1998-04-08 | 2002-06-04 | Nutreco Aquaculture Research Centre A/S | Method for the modification of protein structure in finish shaped feed pellets, balls or the like in order to achieve shape stability, and feed mass made in accordance with the method |
| US6716461B2 (en) | 2000-10-10 | 2004-04-06 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for modifying raw material milk and dairy product prepared by using the modified raw material milk |
| US6749873B2 (en) | 2000-08-31 | 2004-06-15 | Ajinomoto Co., Inc. | Cheese yield enhancing method |
| US6908634B2 (en) | 2003-03-20 | 2005-06-21 | Solae, Llc | Transglutaminase soy fish and meat products and analogs thereof |
| JP2007277217A (ja) * | 2006-03-17 | 2007-10-25 | Fujifilm Corp | 薬剤を均一に封入した生分解性マトリックス |
| WO2009060678A1 (ja) * | 2007-11-08 | 2009-05-14 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆蛋白ゲル及びその製造法 |
| JP2009106271A (ja) * | 2007-10-11 | 2009-05-21 | Aoba Kasei Kk | 食品用品質改良剤の製造方法、練り製品製造方法、食品用退色抑制剤、退色抑制食品の製造方法、辛味発現遅延剤および辛味発現遅延食品の製造方法 |
| US7727629B2 (en) | 2002-04-11 | 2010-06-01 | Ocean Nutrition Canada Limited | Encapsulated agglomeration of microcapsules and method for the preparation thereof |
| US9056058B2 (en) | 2006-06-05 | 2015-06-16 | Dsm Nutritional Products | Microcapsules with improved shells |
| US9968120B2 (en) | 2006-05-17 | 2018-05-15 | Dsm Nutritional Products Ag | Homogenized formulations containing microcapsules and methods of making and using thereof |
| US10166196B2 (en) | 2007-01-10 | 2019-01-01 | Dsm Nutritional Products Ag | Vegetarian microcapsules |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0693556B1 (en) * | 1994-01-28 | 2004-10-06 | Ajinomoto Co., Inc. | Transglutaminase originating in japanese oyster |
| JP3545148B2 (ja) | 1996-01-08 | 2004-07-21 | 味の素株式会社 | 食用マイクロカプセル及びそれを含有する食品 |
| JPH10276695A (ja) | 1997-04-11 | 1998-10-20 | Ajinomoto Co Inc | めん類の製造方法 |
| EP2011402B1 (en) | 2006-04-18 | 2011-02-09 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing stirred whey protein-enriched fermented milk |
| CN101646356B (zh) | 2007-03-29 | 2013-09-25 | 味之素株式会社 | 粘合用酶制剂和粘合成型食品的制备方法 |
| DK2251421T3 (en) | 2008-02-13 | 2017-02-06 | Amano Enzyme Inc | Stabilized transglutaminase and process for its preparation |
| TW200942616A (en) | 2008-03-14 | 2009-10-16 | Ajinomoto Kk | Method of denaturing protein with enzymes |
| MY156232A (en) | 2008-03-17 | 2016-01-29 | Ajinomoto Kk | Method for producing fish paste product, and enzyme preparation for fish paste products |
| TWI444146B (zh) | 2008-09-25 | 2014-07-11 | Ajinomoto Kk | 黏著成型食品用酵素製劑及黏著成型食品之製造方法 |
| JPWO2010074338A1 (ja) | 2008-12-26 | 2012-06-21 | 味の素株式会社 | 食肉単味品用酵素製剤及び食肉単味品の製造方法 |
| JPWO2012026618A1 (ja) | 2010-08-27 | 2013-10-28 | 味の素株式会社 | 水産練り製品の製造方法及び水産練り製品改質用の酵素製剤 |
| DK2749633T3 (en) | 2011-08-25 | 2018-01-22 | Amano Enzyme Inc | COMPOSITION WITH IMPROVED FOAM STABILITY AND USE THEREOF |
| WO2016210395A1 (en) | 2015-06-26 | 2016-12-29 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Aminopeptidases for protein hydrlyzates |
| CN117940561A (zh) | 2021-10-04 | 2024-04-26 | 天野酶制品株式会社 | 液态转谷氨酰胺酶酶制剂 |
-
1982
- 1982-03-01 JP JP57031978A patent/JPS58149645A/ja active Granted
Non-Patent Citations (7)
| Title |
|---|
| ADVANCES IN PROTEIN CHEMISTRY=1948 * |
| AGRIC BIOL CHEM=1980 * |
| METHODS IN ENZYMOLOGY=1970 * |
| NEW FOOD INDUSTRY=S55 * |
| PROC NAT ACAD SCI USA=1972 * |
| PROTEIN FUNCTIONALITY IN FOODS=1981 * |
| THE JORNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY=1971 * |
Cited By (38)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61152247A (ja) * | 1984-12-26 | 1986-07-10 | Ajinomoto Co Inc | 蛋白質膜の製造法 |
| JPH0581218B2 (ja) * | 1984-12-26 | 1993-11-11 | Ajinomoto Kk | |
| US5023024A (en) * | 1987-04-16 | 1991-06-11 | Suntory Limited | Process for producing microcapsules |
| US4917904A (en) * | 1987-07-02 | 1990-04-17 | Taiyo Fishery Co., Ltd. | Process for the production of transglutaminase-containing food having improved texture |
| GB2227154A (en) * | 1987-07-02 | 1990-07-25 | Taiyo Fishery Co Ltd | Process for producing food |
| GB2227154B (en) * | 1987-07-02 | 1992-03-18 | Taiyo Fishery Co Ltd | Method of treating food material |
| JPS6410949A (en) * | 1987-07-02 | 1989-01-13 | Taiyo Fishery Co Ltd | Preparation of food |
| WO1989000011A1 (en) * | 1987-07-02 | 1989-01-12 | Taiyo Fishery Co., Ltd. | Process for producing food |
| US5037664A (en) * | 1988-10-15 | 1991-08-06 | Suntory Limited | Process for producing novel gel-like food articles |
| JPH02257831A (ja) * | 1988-12-08 | 1990-10-18 | Ajinomoto Co Inc | 植物性タンパク粉末およびそれを用いる豆腐の製造法 |
| FR2659352A1 (fr) * | 1990-03-09 | 1991-09-13 | Nippi Gelatine Ind Ltd | Procede de production de gelatine hautement polymerise. |
| US5531795A (en) * | 1992-12-10 | 1996-07-02 | Novo Nordisk A/S | Method for casein finishing of leather |
| EP0956778A1 (en) * | 1993-03-19 | 1999-11-17 | Novo Nordisk A/S | Method of preparing a meat product using a transglutaminase containing milk product |
| CN1066925C (zh) * | 1994-03-04 | 2001-06-13 | 泰特拉·雷沃金融控股公司 | 一种蛋白胶的制造方法 |
| US6063408A (en) * | 1996-04-10 | 2000-05-16 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing chocolate |
| EP0800771A3 (en) * | 1996-04-10 | 1998-03-04 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing chocolate |
| EP0800771A2 (en) * | 1996-04-10 | 1997-10-15 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing chocolate |
| EP0815742A3 (en) * | 1996-07-01 | 1999-06-30 | Ajinomoto Co., Inc. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| EP0815742A2 (en) * | 1996-07-01 | 1998-01-07 | Ajinomoto Co., Ltd. | Binding composition comprising transglutaminase and collagen, and process for producing bound food products |
| US6039901A (en) * | 1997-01-31 | 2000-03-21 | Givaudan Roure Flavors Corporation | Enzymatically protein encapsulating oil particles by complex coacervation |
| US6325951B1 (en) | 1997-01-31 | 2001-12-04 | Givaudan Roure Flavors Corporation | Enzymatically protein-encapsulating oil particles by complex coacervation |
| US6399117B1 (en) | 1998-04-08 | 2002-06-04 | Nutreco Aquaculture Research Centre A/S | Method for the modification of protein structure in finish shaped feed pellets, balls or the like in order to achieve shape stability, and feed mass made in accordance with the method |
| US6528100B1 (en) | 1998-04-08 | 2003-03-04 | Nutreco Aquaculture Research Centre As | Feed mass having a modified protein structure for carnivorous animals |
| EP1074592A1 (en) * | 1999-08-05 | 2001-02-07 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Process for preparing beadlets containing fat-soluble substances |
| KR100794846B1 (ko) * | 1999-08-05 | 2008-01-15 | 디에스엠 아이피 어셋츠 비.브이. | 지용성 물질을 함유하는 비들렛의 제조 방법 |
| US6749873B2 (en) | 2000-08-31 | 2004-06-15 | Ajinomoto Co., Inc. | Cheese yield enhancing method |
| US6716461B2 (en) | 2000-10-10 | 2004-04-06 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for modifying raw material milk and dairy product prepared by using the modified raw material milk |
| US7727629B2 (en) | 2002-04-11 | 2010-06-01 | Ocean Nutrition Canada Limited | Encapsulated agglomeration of microcapsules and method for the preparation thereof |
| US6908634B2 (en) | 2003-03-20 | 2005-06-21 | Solae, Llc | Transglutaminase soy fish and meat products and analogs thereof |
| JP2007277217A (ja) * | 2006-03-17 | 2007-10-25 | Fujifilm Corp | 薬剤を均一に封入した生分解性マトリックス |
| US9968120B2 (en) | 2006-05-17 | 2018-05-15 | Dsm Nutritional Products Ag | Homogenized formulations containing microcapsules and methods of making and using thereof |
| US9056058B2 (en) | 2006-06-05 | 2015-06-16 | Dsm Nutritional Products | Microcapsules with improved shells |
| US10166196B2 (en) | 2007-01-10 | 2019-01-01 | Dsm Nutritional Products Ag | Vegetarian microcapsules |
| JP2009106271A (ja) * | 2007-10-11 | 2009-05-21 | Aoba Kasei Kk | 食品用品質改良剤の製造方法、練り製品製造方法、食品用退色抑制剤、退色抑制食品の製造方法、辛味発現遅延剤および辛味発現遅延食品の製造方法 |
| WO2009060678A1 (ja) * | 2007-11-08 | 2009-05-14 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆蛋白ゲル及びその製造法 |
| JPWO2009060678A1 (ja) * | 2007-11-08 | 2011-03-17 | 不二製油株式会社 | 大豆蛋白ゲル及びその製造法 |
| US8304522B2 (en) | 2007-11-08 | 2012-11-06 | Fuji Oil Company, Limited | Soy protein gel and method of producing the same |
| JP5577702B2 (ja) * | 2007-11-08 | 2014-08-27 | 不二製油株式会社 | 大豆蛋白ゲル及びその製造法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0150382B2 (ja) | 1989-10-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPS58149645A (ja) | ゲル化物の製造法 | |
| Jaros et al. | Transglutaminase in dairy products: chemistry, physics, applications | |
| Stainsby | Proteinaceous gelling systems and their complexes with polysaccharides | |
| Chin et al. | Konjac flour improved textural and water retention properties of transglutaminase-mediated, heat-induced porcine myofibrillar protein gel: Effect of salt level and transglutaminase incubation | |
| EP0379606B1 (en) | Novel transglutaminase | |
| Hou et al. | Edible double-network gels based on soy protein and sugar beet pectin with hierarchical microstructure | |
| JPS60176549A (ja) | たん白分解物の製造法 | |
| US3974294A (en) | Process for the production of protein-containing food additives | |
| AU670370B2 (en) | Method for production of a not acidified edible gel on milk basis, and use of such gel | |
| Wang et al. | High‐pressure processing‐induced conformational changes during heating affect water holding capacity of myosin gel | |
| CHAN et al. | Herring surimi during low temperature setting, physicochemical and textural properties | |
| JPH09208A (ja) | 肉パティの製造方法 | |
| US4636388A (en) | Preparing protein for hydrolysis and product | |
| JPH03259928A (ja) | 高重合ゼラチンの製造法 | |
| CN112167543B (zh) | 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法 | |
| 土谷英樹 et al. | Action of Calpain on. ALPHA.-Actinin within and Isolated from Carp Myofibrils. | |
| JP2958801B2 (ja) | 脱苦味された機能性ペプチドの製造法 | |
| Witzemann et al. | Structural differences in the catalytic subunits of acetylcholinesterase forms from the electric organ of Torpedo marmorata. | |
| JPH0775569A (ja) | 新規なトランスグルタミナーゼ | |
| Benguigui et al. | Study of junction zones in gelatin gels through selective enzymatic digestion | |
| JPH08224063A (ja) | タンパクゲル化組成物 | |
| US6037144A (en) | Method of preparing a biological material for use in ophthalmology | |
| TAKAHASHI et al. | Edible Meat Casing from Reconstruction of Collagen‐Elastin Matrix | |
| JP2927076B2 (ja) | 新規タンパク食品素材 | |
| EP0380293B1 (en) | Cholesterol-free salad dressing |