JPH0150382B2 - - Google Patents
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Landscapes
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
Description
本発明は新規なゲル化物の製造法に関する。
既存蛋白資源の中には、生物価が低い、機能特
性が乏しい等の理由から利用が制限されているも
のが多い。これらの蛋白資源を意図的に組織化食
品に適するような機能性、栄養性を有する蛋白素
材の改質する技術が確立されるなら、その利用度
が増加するだけでなく、高品質の蛋白食品を作り
うる。改質技術の1つとして酵素修飾による改質
があるが、現状では加水分解酵素による改質が主
なものであり、他の酵素の利用例は少ない。 本発明者らはアシル転移酵素の一つであるトラ
ンスグルタミナーゼに着目し、食品蛋白中に含量
の多いグルタミン(Glnと略す)残基とリジン
(Lysと略す)残基間に架橋を形成させ、ゲル状
物質を製造できることを発見し、本発明を完成し
た。 即ち、本発明は蛋白質濃度2重量%以上の蛋白
含有溶液に、トランスグルタミナーゼを蛋白1g
に対して1ユニツト以上、添加してゲル化させる
ことを特徴とするゲル化物の製造法である。 本発明に用いられる蛋白質は、その起源に制約
されるものではなく植物性蛋白質、動物性蛋白質
などいかなるものでも使用できる。植物性蛋白質
としては油糧種子の脱脂物(脱脂大豆)及びそれ
らより分離した蛋白質を挙げることができる。ま
た、動物性蛋白質としては乳蛋白質、ゼラチン、
コラーゲン等を例示することができる。 これらの蛋白質の2重量%以上の蛋白含有溶液
を調製する。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いこ
とが望ましく通常2重量%以上、好ましくは5重
量%ないし15重量%であればよい。この場合、澱
粉、多糖類、調味料、着色料、香辛料などの食品
添加物を配合することができる。これらの使用量
は、後のトランスグルタミナーゼによるゲル化を
阻害しない範囲で適宜選択して添加すればよい。
蛋白溶液の濃度が2重量%より少ない場合には、
溶液状態のまま、もしくは沈澱を生じゲル化しな
い。また、蛋白含有溶液のPHは6ないし9であれ
ば好ましい。 この蛋白含有溶液にトランスグルタミナーゼを
蛋白1gに対して1ユニツト以上添加してゲル化
させる。このトランスグルタミナーゼは
Connellanらの方法〔Journal of Biological
Chemistry、246(4)、1093(1971)〕に従つて、
モルモツトの肝臓により調製される。即ち、モル
モツトの肝臓をシヨ糖溶液に分散させたものを遠
心分離し、上清液を回収し、これジエチルアミノ
エチルセルロースカラムにて分画することによつ
て、粗製トランスグルコシダーゼを得る。これを
1%硫酸プロタミンで沈澱させ、沈澱物を回収す
る。さらにこの沈澱物を0.2M Tris−酢酸緩衝液
で洗浄後、0.05M硫安−5mM Tris−HCl緩衝
液(2mMエチレンジアミン4酢酸(以下
EDTAと略す)を含む)を用いて抽出し、得ら
れた抽出液をカルボキシメチルセルロースカラム
でプロタミンを除去し、口液に硫酸アンモニウム
溶液(1M EDTAを含む)を添加し遠心分離を
行ない、沈澱物を回収する。沈澱物を10mM
Tris−酢酸緩衝液(1mM EPTA、0.16M
KClを含む)で溶解し、遠心分離した上清液を10
%アガロース(Bio Gel A−0.5M)でゲル濾過
し、得られた高活性画分を限外濾過で濃縮し、精
製されたトランスグルタミナーゼを得る。 他のトランスグルタミナーゼの調製法として
は、Clarkeらの方法〔Archives of
Biochemistry and Biophysics、79、338(1959)〕
がある。即ち、モルモツト肝300gに、0.25Mシ
ヨ糖溶液600mlを加え、ホモゲナイズする。これ
を遠心分離し、上清を得る。 0.01Mとなるよう酢酸ナトリウムを加え、酢酸
にてPH5.0に調整し、遠心分離する。得られた沈
澱に0.05Mリン酸緩衝液(PH6.5)30ml添加した
ホモゲナイズする。この懸濁液を遠心分離し、そ
の上清を0.001Mリン酸緩衝液(PH7.5)に対して
透析し、これを粗トランスグルタミナーゼ溶液と
して用いる方法である。 これらの方法は、操作順序を変化させたり、添
加量、濃度、PH値分離装置などを若干変えても差
しつかえない。このようにして得たトランスグル
タミナーゼの蛋白濃度をロウリー法Journal of
Biological Chemistry、193、265(1951)〕で、
酵素活性をN−カルボベンゾキシ−L−グルタミ
ニルグリシンとヒドロキシアミンを用いたヒドロ
キシサム酸法〔Journal of Bilogical
Chemistry、241(23)、5518(1966)〕で測定すれ
ば、調製した酵素溶液の比活性は6.0ないし13.0
の範囲の値を示す。また、電気泳動によつて分子
量を測定すると8.0万ないし9.0万の範囲の値であ
る。このトランスグルタミナーゼ溶液は−30℃程
度の低温にて保存し、適時解凍して使用すること
ができる。 このようにして得られるトランスグルタミナー
ゼを蛋白1gに対して1ユニツト以上、添加して
ゲル化させる。添加量が1ユニツトより少ない場
合には、高粘性の溶液となる。また、2000ユニツ
トより多く添加しても効果はそれほど変わらな
い。 トランスグルタミナーゼで蛋白分子にGlu−
Lye架橋が生じることは知られている(J.E.Folk
and J.S.Finlayson “Advances in Protein
Chemistry”Vol.31 ed.by C.B.Anfinsen、J.T.
Edsall and F.M.Richards、Academic Press
Inc.、New York、N.Y.、1977、p.l.)が、高い
蛋白溶液にトランスグルタミナーゼを作用させた
時に生成されるゲルがGlu−Lye架橋によるもの
である事は、以下の実験データから推察された。 トランスグルタミナーゼの反応部位となる
Lys残基をアセチル化及びサクシニル化した
αslガゼインにトランスグルタミナーゼを作用
させてもゲル化しなかつた。 反応溶液中に、S−S環元剤であるジチオス
レイトールを共存させて反応を行なわせている
ので、S−S結合を主体とするゲルではない。 加熱・冷却して得られる通常のゼラチンゲル
とトランスグルタミナーゼでゲル化させたゼラ
チンゲルの各々の弾性率を測定したところ、通
常のゼラチンゲルは温度が高くなるにつれ、著
しく弾性率が低下した。これはゲルの網目構造
をつくる架橋が共有結合などのような強い結合
でなく、二次的結合であるため、温度上昇とと
もにこの弱い結合が切れるためであると考えら
れる。これに比してトランスグルタミナーゼに
よるゲルは温度が変化しても、その変化量は少
なく、共有結合性の強いゲルである事が示唆さ
れた。事実両方のゲルを40℃以上にさらすとト
ランスグルタミナーゼによるゲルは、そのまま
であるが通常のゼラチンゲルは溶融した。 以上より、Glu−Lys架橋によつてゲルが生成
されており、S−Sの架橋によるゲルではないと
考えられる。 このようにして得られたゲル化物は、比較的短
時間、即ち、1分以内、長くとも30分以内にてゲ
ル化し、しかも一般のゲル化物と同等のゲル物性
を備えたものである。 また、本発明で用いる蛋白含有溶液は単に蛋白
質と水との混合物に限らず、蛋白質、水及び油脂
を混合したエマルジヨンであつてもよい。 更にこのゲル化物は加熱することにより、強度
のより強いゲルを作ることができる。 本発明のゲル化物は、従来のゲル状食品と同様
にヨーグルト、ゼリーなどとして用いることもも
ちろん、未加熱で製造でき、熱に安定なゲルであ
るため、マイクロカプセルの素材、固定化酵素の
素材などとしても用いることができるものであ
る。 実施例 1 以下の方法によりトランスグルタミナーゼを調
製した。モルモツト肝800gに冷0.25Mシヨ糖溶
液約2加え、20000rpm、2分でホモゲイズし、
遠心分離(105000×g、5℃、1時間)を行ない
上清を得た。 これを5mMトリス・塩酸緩衝液(2m
MEDTA 含有、PH7.5)で平衡化してある
DEAEセルロースカラムに添加・吸着させた後、
上記緩衝液の食塩濃度を0Mから1.0Mまで変化さ
せる勾配溶離法で分画し、酵素活性の高い画分を
得た。 これをゆつくりと撹拌しながら1%硫酸プロタ
ミン40mlを添加し、遠心分離(14600×g、15分、
5℃)で沈澱を集め、これを0.2Mトリス・酢酸
緩衝液(PH6.0)に懸濁、ホモゲイズして洗い、
遠心分離(2500×g、1分、5℃)で、沈澱を集
めた。 この沈澱より、0.05M硫安を含む5mMトリス
塩酸緩衝液(2mM EDTA含有、PH7.5)を添
加し、ホモゲイズすることによつて、トランスグ
ルタミナーゼを抽出した。これを3度繰り返し、
集めた抽出液を5mMトリス・コハク酸緩衝液
(2mM EDTA含有、PH6.0)で平衡化したカル
ボキシメチル・セルロースカラムに添加し、プロ
タミンを除去し、濾液に1M EDTA(PH8.0)2.4
mlと硫安47.4gを加え、よく撹拌した後に、遠心
分離(15000×g、10分、5℃)で沈澱を集めた。 これを10mMトリス・酢酸緩衝液(1mM
EDTA 0.16M KCl 含有、PH6.0)に溶解し、遠
心分離(27000×g、30分、5℃)で難溶物を除
いた後、上清を同じ緩衝液で平衡化している10%
アガロース(Bio Ge A−0.5M)でゲル濾過を
行ない、活性の高い画分を集め、これを10〜20
mg/mlの濃度となるよう限外濾過(UM−10、ア
ミコン社製)で濃縮し、トランスグルタミナーゼ
溶液とした。この溶液を−30℃以下で凍結保存
し、適時溶解し使用した(尚、これは常時5℃で
操作し調製した。)。 表1に示した基質蛋白にトランスグルタミナー
ゼを作用させ、ゲル化物を得た。
性が乏しい等の理由から利用が制限されているも
のが多い。これらの蛋白資源を意図的に組織化食
品に適するような機能性、栄養性を有する蛋白素
材の改質する技術が確立されるなら、その利用度
が増加するだけでなく、高品質の蛋白食品を作り
うる。改質技術の1つとして酵素修飾による改質
があるが、現状では加水分解酵素による改質が主
なものであり、他の酵素の利用例は少ない。 本発明者らはアシル転移酵素の一つであるトラ
ンスグルタミナーゼに着目し、食品蛋白中に含量
の多いグルタミン(Glnと略す)残基とリジン
(Lysと略す)残基間に架橋を形成させ、ゲル状
物質を製造できることを発見し、本発明を完成し
た。 即ち、本発明は蛋白質濃度2重量%以上の蛋白
含有溶液に、トランスグルタミナーゼを蛋白1g
に対して1ユニツト以上、添加してゲル化させる
ことを特徴とするゲル化物の製造法である。 本発明に用いられる蛋白質は、その起源に制約
されるものではなく植物性蛋白質、動物性蛋白質
などいかなるものでも使用できる。植物性蛋白質
としては油糧種子の脱脂物(脱脂大豆)及びそれ
らより分離した蛋白質を挙げることができる。ま
た、動物性蛋白質としては乳蛋白質、ゼラチン、
コラーゲン等を例示することができる。 これらの蛋白質の2重量%以上の蛋白含有溶液
を調製する。蛋白含有溶液の濃度は比較的高いこ
とが望ましく通常2重量%以上、好ましくは5重
量%ないし15重量%であればよい。この場合、澱
粉、多糖類、調味料、着色料、香辛料などの食品
添加物を配合することができる。これらの使用量
は、後のトランスグルタミナーゼによるゲル化を
阻害しない範囲で適宜選択して添加すればよい。
蛋白溶液の濃度が2重量%より少ない場合には、
溶液状態のまま、もしくは沈澱を生じゲル化しな
い。また、蛋白含有溶液のPHは6ないし9であれ
ば好ましい。 この蛋白含有溶液にトランスグルタミナーゼを
蛋白1gに対して1ユニツト以上添加してゲル化
させる。このトランスグルタミナーゼは
Connellanらの方法〔Journal of Biological
Chemistry、246(4)、1093(1971)〕に従つて、
モルモツトの肝臓により調製される。即ち、モル
モツトの肝臓をシヨ糖溶液に分散させたものを遠
心分離し、上清液を回収し、これジエチルアミノ
エチルセルロースカラムにて分画することによつ
て、粗製トランスグルコシダーゼを得る。これを
1%硫酸プロタミンで沈澱させ、沈澱物を回収す
る。さらにこの沈澱物を0.2M Tris−酢酸緩衝液
で洗浄後、0.05M硫安−5mM Tris−HCl緩衝
液(2mMエチレンジアミン4酢酸(以下
EDTAと略す)を含む)を用いて抽出し、得ら
れた抽出液をカルボキシメチルセルロースカラム
でプロタミンを除去し、口液に硫酸アンモニウム
溶液(1M EDTAを含む)を添加し遠心分離を
行ない、沈澱物を回収する。沈澱物を10mM
Tris−酢酸緩衝液(1mM EPTA、0.16M
KClを含む)で溶解し、遠心分離した上清液を10
%アガロース(Bio Gel A−0.5M)でゲル濾過
し、得られた高活性画分を限外濾過で濃縮し、精
製されたトランスグルタミナーゼを得る。 他のトランスグルタミナーゼの調製法として
は、Clarkeらの方法〔Archives of
Biochemistry and Biophysics、79、338(1959)〕
がある。即ち、モルモツト肝300gに、0.25Mシ
ヨ糖溶液600mlを加え、ホモゲナイズする。これ
を遠心分離し、上清を得る。 0.01Mとなるよう酢酸ナトリウムを加え、酢酸
にてPH5.0に調整し、遠心分離する。得られた沈
澱に0.05Mリン酸緩衝液(PH6.5)30ml添加した
ホモゲナイズする。この懸濁液を遠心分離し、そ
の上清を0.001Mリン酸緩衝液(PH7.5)に対して
透析し、これを粗トランスグルタミナーゼ溶液と
して用いる方法である。 これらの方法は、操作順序を変化させたり、添
加量、濃度、PH値分離装置などを若干変えても差
しつかえない。このようにして得たトランスグル
タミナーゼの蛋白濃度をロウリー法Journal of
Biological Chemistry、193、265(1951)〕で、
酵素活性をN−カルボベンゾキシ−L−グルタミ
ニルグリシンとヒドロキシアミンを用いたヒドロ
キシサム酸法〔Journal of Bilogical
Chemistry、241(23)、5518(1966)〕で測定すれ
ば、調製した酵素溶液の比活性は6.0ないし13.0
の範囲の値を示す。また、電気泳動によつて分子
量を測定すると8.0万ないし9.0万の範囲の値であ
る。このトランスグルタミナーゼ溶液は−30℃程
度の低温にて保存し、適時解凍して使用すること
ができる。 このようにして得られるトランスグルタミナー
ゼを蛋白1gに対して1ユニツト以上、添加して
ゲル化させる。添加量が1ユニツトより少ない場
合には、高粘性の溶液となる。また、2000ユニツ
トより多く添加しても効果はそれほど変わらな
い。 トランスグルタミナーゼで蛋白分子にGlu−
Lye架橋が生じることは知られている(J.E.Folk
and J.S.Finlayson “Advances in Protein
Chemistry”Vol.31 ed.by C.B.Anfinsen、J.T.
Edsall and F.M.Richards、Academic Press
Inc.、New York、N.Y.、1977、p.l.)が、高い
蛋白溶液にトランスグルタミナーゼを作用させた
時に生成されるゲルがGlu−Lye架橋によるもの
である事は、以下の実験データから推察された。 トランスグルタミナーゼの反応部位となる
Lys残基をアセチル化及びサクシニル化した
αslガゼインにトランスグルタミナーゼを作用
させてもゲル化しなかつた。 反応溶液中に、S−S環元剤であるジチオス
レイトールを共存させて反応を行なわせている
ので、S−S結合を主体とするゲルではない。 加熱・冷却して得られる通常のゼラチンゲル
とトランスグルタミナーゼでゲル化させたゼラ
チンゲルの各々の弾性率を測定したところ、通
常のゼラチンゲルは温度が高くなるにつれ、著
しく弾性率が低下した。これはゲルの網目構造
をつくる架橋が共有結合などのような強い結合
でなく、二次的結合であるため、温度上昇とと
もにこの弱い結合が切れるためであると考えら
れる。これに比してトランスグルタミナーゼに
よるゲルは温度が変化しても、その変化量は少
なく、共有結合性の強いゲルである事が示唆さ
れた。事実両方のゲルを40℃以上にさらすとト
ランスグルタミナーゼによるゲルは、そのまま
であるが通常のゼラチンゲルは溶融した。 以上より、Glu−Lys架橋によつてゲルが生成
されており、S−Sの架橋によるゲルではないと
考えられる。 このようにして得られたゲル化物は、比較的短
時間、即ち、1分以内、長くとも30分以内にてゲ
ル化し、しかも一般のゲル化物と同等のゲル物性
を備えたものである。 また、本発明で用いる蛋白含有溶液は単に蛋白
質と水との混合物に限らず、蛋白質、水及び油脂
を混合したエマルジヨンであつてもよい。 更にこのゲル化物は加熱することにより、強度
のより強いゲルを作ることができる。 本発明のゲル化物は、従来のゲル状食品と同様
にヨーグルト、ゼリーなどとして用いることもも
ちろん、未加熱で製造でき、熱に安定なゲルであ
るため、マイクロカプセルの素材、固定化酵素の
素材などとしても用いることができるものであ
る。 実施例 1 以下の方法によりトランスグルタミナーゼを調
製した。モルモツト肝800gに冷0.25Mシヨ糖溶
液約2加え、20000rpm、2分でホモゲイズし、
遠心分離(105000×g、5℃、1時間)を行ない
上清を得た。 これを5mMトリス・塩酸緩衝液(2m
MEDTA 含有、PH7.5)で平衡化してある
DEAEセルロースカラムに添加・吸着させた後、
上記緩衝液の食塩濃度を0Mから1.0Mまで変化さ
せる勾配溶離法で分画し、酵素活性の高い画分を
得た。 これをゆつくりと撹拌しながら1%硫酸プロタ
ミン40mlを添加し、遠心分離(14600×g、15分、
5℃)で沈澱を集め、これを0.2Mトリス・酢酸
緩衝液(PH6.0)に懸濁、ホモゲイズして洗い、
遠心分離(2500×g、1分、5℃)で、沈澱を集
めた。 この沈澱より、0.05M硫安を含む5mMトリス
塩酸緩衝液(2mM EDTA含有、PH7.5)を添
加し、ホモゲイズすることによつて、トランスグ
ルタミナーゼを抽出した。これを3度繰り返し、
集めた抽出液を5mMトリス・コハク酸緩衝液
(2mM EDTA含有、PH6.0)で平衡化したカル
ボキシメチル・セルロースカラムに添加し、プロ
タミンを除去し、濾液に1M EDTA(PH8.0)2.4
mlと硫安47.4gを加え、よく撹拌した後に、遠心
分離(15000×g、10分、5℃)で沈澱を集めた。 これを10mMトリス・酢酸緩衝液(1mM
EDTA 0.16M KCl 含有、PH6.0)に溶解し、遠
心分離(27000×g、30分、5℃)で難溶物を除
いた後、上清を同じ緩衝液で平衡化している10%
アガロース(Bio Ge A−0.5M)でゲル濾過を
行ない、活性の高い画分を集め、これを10〜20
mg/mlの濃度となるよう限外濾過(UM−10、ア
ミコン社製)で濃縮し、トランスグルタミナーゼ
溶液とした。この溶液を−30℃以下で凍結保存
し、適時溶解し使用した(尚、これは常時5℃で
操作し調製した。)。 表1に示した基質蛋白にトランスグルタミナー
ゼを作用させ、ゲル化物を得た。
【表】
【表】
実施例 2
αslカゼイン、Na−カゼイネート、大豆蛋白
11Sグロブリン、水抽出大豆蛋白、各々500mgを
0.1Mトリス塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20mM
ジチオスレイトール含有、PHを7.6)3.5mlに溶解
し、これに大豆油1.5mlを加えて20000rpmで3分
間ホモゲナイズして乳化物を得た。これにトラン
スグルタミナーゼを蛋白1mgに対して0.09ユニツ
ト加えると即座にゲル化物を得た。 実施例 3 αslカゼイン、大豆蛋白11Sグロブリン及び大豆
蛋白7Sグロブリンの2、5、10重量%溶液を
0.1Mトリス・塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20m
Mジチオスレイトール含有PH7.6)で0.5ml作成
し、37℃で各々にトランスグルタミナーゼを蛋白
1mgに対して0.1ユニツトの割合で加えて、ゲル
化するか否を判定し、表2の結果を得た。
11Sグロブリン、水抽出大豆蛋白、各々500mgを
0.1Mトリス塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20mM
ジチオスレイトール含有、PHを7.6)3.5mlに溶解
し、これに大豆油1.5mlを加えて20000rpmで3分
間ホモゲナイズして乳化物を得た。これにトラン
スグルタミナーゼを蛋白1mgに対して0.09ユニツ
ト加えると即座にゲル化物を得た。 実施例 3 αslカゼイン、大豆蛋白11Sグロブリン及び大豆
蛋白7Sグロブリンの2、5、10重量%溶液を
0.1Mトリス・塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20m
Mジチオスレイトール含有PH7.6)で0.5ml作成
し、37℃で各々にトランスグルタミナーゼを蛋白
1mgに対して0.1ユニツトの割合で加えて、ゲル
化するか否を判定し、表2の結果を得た。
【表】
○:ゲル化
△:弱いゲル
×:溶液のまま
実施例 4 αslカゼインの5重量%溶液と大豆蛋白11Sグロ
ブリンの10重量%溶液を0.1Mトリス−塩酸緩衝
液(5mM CaCl2、200mMジチオスレイトー
ル含有、PH7.6)で調製し、これら溶液0.8mlに対
して、トランスグルタミナーゼを蛋白1mgあたり
5×10-4〜2.0ユニツト添加してゲル化するか否
かを観察したところ、表3に示すような結果を得
た。
△:弱いゲル
×:溶液のまま
実施例 4 αslカゼインの5重量%溶液と大豆蛋白11Sグロ
ブリンの10重量%溶液を0.1Mトリス−塩酸緩衝
液(5mM CaCl2、200mMジチオスレイトー
ル含有、PH7.6)で調製し、これら溶液0.8mlに対
して、トランスグルタミナーゼを蛋白1mgあたり
5×10-4〜2.0ユニツト添加してゲル化するか否
かを観察したところ、表3に示すような結果を得
た。
【表】
実施例 5
5mM CaCl2と20mMジチオスレイトールを
含んだPH7.0〜PH9.0のトリス−塩酸緩衝液を調製
し、それを用いて、5重量%αslカゼイン溶液と
10重量%大豆蛋白11Sグロブリン溶液を各0.8mlず
つ作成し、トランスグルタミナーゼを蛋白1mgに
対して0.1ユニツト添加してゲル化するか否かを
観察した。結果を表4に示す。
含んだPH7.0〜PH9.0のトリス−塩酸緩衝液を調製
し、それを用いて、5重量%αslカゼイン溶液と
10重量%大豆蛋白11Sグロブリン溶液を各0.8mlず
つ作成し、トランスグルタミナーゼを蛋白1mgに
対して0.1ユニツト添加してゲル化するか否かを
観察した。結果を表4に示す。
【表】
◎:即座にゲル化
○:ややゲル化に時間を要した
×:溶液のまま
実施例 6 直径9.3mm、高さ15mmのテストピース作成容器
に試料溶液1mlを流し込み、下記に示す様にゲル
化させて円筒ゲルを作成し、これをレオログラム
(東洋精機製作所(株)、CV−100)にて、18から25
℃まで昇温させ、各温度の貯蔵弾性率を測定し
た。 ゼラチン冷却ゲル 10重量%溶液となるように、ゼラチンに水を
加え、60℃、3分で完全にゼラチンを溶解後、
1mlをテストピース作成容器に流し込み、3℃
にて20分放置し、ゲル化させ室温に戻して測定
した。 ゼラチンTGaseゲル ゼラチンに10重量%溶液となるように0.1M
トリス塩酸溶液(5mM CaCl2、20mMジチ
オレイトール含有、PH7.6)を加え、60℃、3
分で完全にゼラチンを溶解し、テストピース作
成容器に流し込み、すばやくトランスグルタミ
ナーゼをゼラチン1mgに対して0.1ユニツトの
割合で加え、室温に1時間放置しゲル化させ、
測定した。 結果を図1に示す。ゼラチン冷却ゲルは温度が
増加するとともに貯蔵弾性率が著しく低下する
が、それに比してゼラチンTGaseゲルは温度変
化の影響が少なかつた。 実施例 7 αslカゼインについて5重量%、大豆11Sグロブ
リンについては10重量%となるように0.1Mトリ
ス・塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20mMジチオ
スレイトール含有、PH7.6)で1mlを調製し、こ
れにトランスグルタミナーゼを蛋白1mgに対して
0.1ユニツトを加えてゲルを得た。このゲルを、
さらに100℃に20分間保つた後、室温まで冷却し
た。 ゲル化させた直後のゲルと、加熱処理したゲル
についてレオメーター(不動工業(株)、NRM−
2002J)で、プランジヤー5Φ、ボール型)を侵入
させた時の最高荷重を測定し、ゲル強度とした。
結果を表5に示す。
○:ややゲル化に時間を要した
×:溶液のまま
実施例 6 直径9.3mm、高さ15mmのテストピース作成容器
に試料溶液1mlを流し込み、下記に示す様にゲル
化させて円筒ゲルを作成し、これをレオログラム
(東洋精機製作所(株)、CV−100)にて、18から25
℃まで昇温させ、各温度の貯蔵弾性率を測定し
た。 ゼラチン冷却ゲル 10重量%溶液となるように、ゼラチンに水を
加え、60℃、3分で完全にゼラチンを溶解後、
1mlをテストピース作成容器に流し込み、3℃
にて20分放置し、ゲル化させ室温に戻して測定
した。 ゼラチンTGaseゲル ゼラチンに10重量%溶液となるように0.1M
トリス塩酸溶液(5mM CaCl2、20mMジチ
オレイトール含有、PH7.6)を加え、60℃、3
分で完全にゼラチンを溶解し、テストピース作
成容器に流し込み、すばやくトランスグルタミ
ナーゼをゼラチン1mgに対して0.1ユニツトの
割合で加え、室温に1時間放置しゲル化させ、
測定した。 結果を図1に示す。ゼラチン冷却ゲルは温度が
増加するとともに貯蔵弾性率が著しく低下する
が、それに比してゼラチンTGaseゲルは温度変
化の影響が少なかつた。 実施例 7 αslカゼインについて5重量%、大豆11Sグロブ
リンについては10重量%となるように0.1Mトリ
ス・塩酸緩衝液(5mM CaCl2、20mMジチオ
スレイトール含有、PH7.6)で1mlを調製し、こ
れにトランスグルタミナーゼを蛋白1mgに対して
0.1ユニツトを加えてゲルを得た。このゲルを、
さらに100℃に20分間保つた後、室温まで冷却し
た。 ゲル化させた直後のゲルと、加熱処理したゲル
についてレオメーター(不動工業(株)、NRM−
2002J)で、プランジヤー5Φ、ボール型)を侵入
させた時の最高荷重を測定し、ゲル強度とした。
結果を表5に示す。
【表】
上表からわかるようにいずれの場合も加熱処理
した方がゲル強度が増加した。
した方がゲル強度が増加した。
図1は実施例6の結果を示す。図中、横軸は温
度(℃)、縦軸は貯蔵弾性率(dyn/cm2)であり、
実線は本発明のゼラチンTGaseゲルを、破線は
ゼラチン冷却ゲルを示す。
度(℃)、縦軸は貯蔵弾性率(dyn/cm2)であり、
実線は本発明のゼラチンTGaseゲルを、破線は
ゼラチン冷却ゲルを示す。
1 カゼインナトリウムまたはカゼインカルシウ
ムに環状リン酸類の少なくとも1種と多糖類の少
なくとも1種を配合してなることを特徴とする耐
酸性カゼイン粉末。 2 環状リン酸類として、ヘキサメタリン酸ナト
リウム、ウルトラリン酸ナトリウムおよびフイチ
ン酸からなる群から選ばれる1種または2種以上
を用いる第1項記載の粉末。 3 多糖類として、アルギン酸、コンドロイチ
ン、コンドロイチン硫酸、ヒアルロン酸、タイク
ロン酸、コロミン酸、λ−カラゲナン、κ−カラ
ゲナン、カロニン硫酸、ポリリポースリン酸、ポ
リアセチルガラクトサミンリン酸、アルギン酸ナ
トリウム、カルボキシメチルセルロース、繊維素
グリコール酸カルシウム、繊維素グリコール酸ナ
トリウム、デンプングリコール酸ナトリウム、デ
ンプンリン酸エステルまたはポリアクリル酸ナト
リウムからなる群から選ばれる1種または2種以
上を用いる第1項記載の粉末。
ムに環状リン酸類の少なくとも1種と多糖類の少
なくとも1種を配合してなることを特徴とする耐
酸性カゼイン粉末。 2 環状リン酸類として、ヘキサメタリン酸ナト
リウム、ウルトラリン酸ナトリウムおよびフイチ
ン酸からなる群から選ばれる1種または2種以上
を用いる第1項記載の粉末。 3 多糖類として、アルギン酸、コンドロイチ
ン、コンドロイチン硫酸、ヒアルロン酸、タイク
ロン酸、コロミン酸、λ−カラゲナン、κ−カラ
ゲナン、カロニン硫酸、ポリリポースリン酸、ポ
リアセチルガラクトサミンリン酸、アルギン酸ナ
トリウム、カルボキシメチルセルロース、繊維素
グリコール酸カルシウム、繊維素グリコール酸ナ
トリウム、デンプングリコール酸ナトリウム、デ
ンプンリン酸エステルまたはポリアクリル酸ナト
リウムからなる群から選ばれる1種または2種以
上を用いる第1項記載の粉末。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57031978A JPS58149645A (ja) | 1982-03-01 | 1982-03-01 | ゲル化物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57031978A JPS58149645A (ja) | 1982-03-01 | 1982-03-01 | ゲル化物の製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS58149645A JPS58149645A (ja) | 1983-09-06 |
JPH0150382B2 true JPH0150382B2 (ja) | 1989-10-30 |
Family
ID=12346027
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
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---|---|
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EP0782883A2 (en) | 1996-01-08 | 1997-07-09 | Ajinomoto Co., Ltd. | Edible microcapsule and food containing the same |
US6403127B1 (en) | 1997-04-11 | 2002-06-11 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing noodles |
WO2007123223A1 (ja) | 2006-04-18 | 2007-11-01 | Ajinomoto Co., Inc. | ホエイ蛋白質が強化された攪拌型発酵乳の製造方法 |
WO2008120798A1 (ja) | 2007-03-29 | 2008-10-09 | Ajinomoto Co., Inc. | 接着用酵素製剤及び接着成形食品の製造方法 |
WO2009101762A1 (ja) | 2008-02-13 | 2009-08-20 | Amano Enzyme Inc. | 安定型トランスグルタミナーゼ及びその製造法 |
WO2009113628A1 (ja) | 2008-03-14 | 2009-09-17 | 味の素株式会社 | 酵素によるタンパク質の改質方法 |
WO2009116662A1 (ja) | 2008-03-17 | 2009-09-24 | 味の素株式会社 | 水産練製品の製造方法及び水産練製品用酵素製剤 |
WO2010035856A1 (ja) | 2008-09-25 | 2010-04-01 | 味の素株式会社 | 接着成形食品用酵素製剤及び接着成形食品の製造方法 |
WO2010074338A1 (ja) | 2008-12-26 | 2010-07-01 | 味の素株式会社 | 食肉単味品用酵素製剤及び食肉単味品の製造方法 |
WO2012026618A1 (ja) | 2010-08-27 | 2012-03-01 | 味の素株式会社 | 水産練り製品の製造方法及び水産練り製品改質用の酵素製剤 |
WO2013027813A1 (ja) | 2011-08-25 | 2013-02-28 | 天野エンザイム株式会社 | 泡沫安定性の向上した組成物及びその用途 |
WO2016210395A1 (en) | 2015-06-26 | 2016-12-29 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Aminopeptidases for protein hydrlyzates |
WO2023058616A1 (ja) | 2021-10-04 | 2023-04-13 | 天野エンザイム株式会社 | 液状トランスグルタミナーゼ酵素製剤 |
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---|---|---|---|---|
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JP2705024B2 (ja) * | 1987-07-02 | 1998-01-26 | マルハ株式会社 | 食品の製造法 |
JPH02107163A (ja) * | 1988-10-15 | 1990-04-19 | Suntory Ltd | 新規なゲル状食品の製造方法 |
JP2782849B2 (ja) * | 1988-12-08 | 1998-08-06 | 味の素株式会社 | 植物性タンパク粉末およびそれを用いる豆腐の製造法 |
JP2897780B2 (ja) * | 1990-03-09 | 1999-05-31 | ニッピゼラチン工業株式会社 | 高重合ゼラチンの製造法 |
DK148492D0 (ja) * | 1992-12-10 | 1992-12-10 | Novo Nordisk As | |
DK31293D0 (ja) * | 1993-03-19 | 1993-03-19 | Novo Nordisk As | |
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JP3407599B2 (ja) * | 1996-07-01 | 2003-05-19 | 味の素株式会社 | 接着用酵素製剤及び接着食品の製造法 |
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-
1982
- 1982-03-01 JP JP57031978A patent/JPS58149645A/ja active Granted
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METHODS IN ENZYMOLOGY=1970 * |
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