JPH0556751A - 蛋白複合体 - Google Patents
蛋白複合体Info
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- JPH0556751A JPH0556751A JP3220803A JP22080391A JPH0556751A JP H0556751 A JPH0556751 A JP H0556751A JP 3220803 A JP3220803 A JP 3220803A JP 22080391 A JP22080391 A JP 22080391A JP H0556751 A JPH0556751 A JP H0556751A
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- lysophospholipid
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 蛋白質を基材とし、乳化力が更に一段と高め
られた新規な蛋白複合体を提供すること、および該物質
からなる新規な乳化剤を提供することを目的とする。 【構成】 本発明の蛋白複合体は、リゾリン脂質、遊離
脂肪酸および蛋白質とが結合してなることを構成とした
ものである。また、本発明の乳化剤は上記蛋白複合体か
らなることを構成としたものである。
られた新規な蛋白複合体を提供すること、および該物質
からなる新規な乳化剤を提供することを目的とする。 【構成】 本発明の蛋白複合体は、リゾリン脂質、遊離
脂肪酸および蛋白質とが結合してなることを構成とした
ものである。また、本発明の乳化剤は上記蛋白複合体か
らなることを構成としたものである。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、蛋白質の新規な複合体
およびその用途に関する。
およびその用途に関する。
【０００２】
【従来の技術】ゼラチン、アルブミン、カゼインなどの
蛋白質には乳化作用があり、従来より食品用あるいは医
薬用乳化剤として用いられている。
蛋白質には乳化作用があり、従来より食品用あるいは医
薬用乳化剤として用いられている。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】ところがこれら蛋白質
乳化剤は一般的に乳化力の点で必ずしも満足しうるよう
なものではない。よって、蛋白質を基材とした乳化剤で
あって、上記したような従来の蛋白質乳化剤に比べて乳
化力が一段と高められたものが開発されたならば蛋白質
乳化剤の利用拡大が一層計られるであろう。本発明者ら
は、このような要望に答えうる蛋白質基材の新規な物質
として、リゾリン脂質と蛋白質とが結合してなる蛋白複
合体を開発し、先に特許出願した（特願平３−６２０４
５）。しかし更に一段と乳化力が高められたものが開発
されたならば産業上益することは多大であろう。よっ
て、本発明は、このような更なる要望に答えうる蛋白質
基材の新規な物質を提供すること、並びに該物質からな
る新規な乳化剤を提供することを目的とする。
乳化剤は一般的に乳化力の点で必ずしも満足しうるよう
なものではない。よって、蛋白質を基材とした乳化剤で
あって、上記したような従来の蛋白質乳化剤に比べて乳
化力が一段と高められたものが開発されたならば蛋白質
乳化剤の利用拡大が一層計られるであろう。本発明者ら
は、このような要望に答えうる蛋白質基材の新規な物質
として、リゾリン脂質と蛋白質とが結合してなる蛋白複
合体を開発し、先に特許出願した（特願平３−６２０４
５）。しかし更に一段と乳化力が高められたものが開発
されたならば産業上益することは多大であろう。よっ
て、本発明は、このような更なる要望に答えうる蛋白質
基材の新規な物質を提供すること、並びに該物質からな
る新規な乳化剤を提供することを目的とする。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記の目
的を達成しようと種々研究を重ねて本発明を完成するに
至った。すなわち、本発明は、リゾリン脂質、遊離脂肪
酸および蛋白質とが結合してなる蛋白複合体を提供する
ものである。また、本発明は、上記蛋白複合体からなる
乳化剤を提供するものである。
的を達成しようと種々研究を重ねて本発明を完成するに
至った。すなわち、本発明は、リゾリン脂質、遊離脂肪
酸および蛋白質とが結合してなる蛋白複合体を提供する
ものである。また、本発明は、上記蛋白複合体からなる
乳化剤を提供するものである。
【０００５】以下、本発明を詳しく説明する。本発明に
おいてリゾリン脂質とは、リン脂質のグリセロールの１
位または２位に結合している脂肪酸１分子がとれたもの
であり、具体的には、リゾレシチン（リゾホスファチジ
ルコリン）、リゾホスファチジルエタノールアミン、リ
ゾホスファチジルセリン、リゾホスファチジルグリセロ
ール、リゾホスファチジルイノシトール、リゾホスファ
チジン酸などの他、これらの混合物を挙げることができ
る。混合物としては、ホスホリポ蛋白質（例えば、卵黄
蛋白質）から抽出したリン脂質のリゾ化物などを挙げる
ことができる。
おいてリゾリン脂質とは、リン脂質のグリセロールの１
位または２位に結合している脂肪酸１分子がとれたもの
であり、具体的には、リゾレシチン（リゾホスファチジ
ルコリン）、リゾホスファチジルエタノールアミン、リ
ゾホスファチジルセリン、リゾホスファチジルグリセロ
ール、リゾホスファチジルイノシトール、リゾホスファ
チジン酸などの他、これらの混合物を挙げることができ
る。混合物としては、ホスホリポ蛋白質（例えば、卵黄
蛋白質）から抽出したリン脂質のリゾ化物などを挙げる
ことができる。
【０００６】本発明において遊離脂肪酸とは、カルボキ
シル基が他の官能基と共有結合をしていない状態にある
脂肪酸を意味し、具体的には、カプリン酸（Ｃ10）、パ
ルミチン酸（Ｃ16）、ステアリン酸（Ｃ18）などの飽和
脂肪酸、並びに、オレイン酸（Ｃ18:1）、リノール酸
（Ｃ18:2）などの不飽和脂肪酸を挙げることができる。
乳化に際して乳化油脂の粒径をより小さくし易く、しか
も加温しなくても常温で乳化し易いことなどから、本発
明において不飽和脂肪酸の方が好ましい。
シル基が他の官能基と共有結合をしていない状態にある
脂肪酸を意味し、具体的には、カプリン酸（Ｃ10）、パ
ルミチン酸（Ｃ16）、ステアリン酸（Ｃ18）などの飽和
脂肪酸、並びに、オレイン酸（Ｃ18:1）、リノール酸
（Ｃ18:2）などの不飽和脂肪酸を挙げることができる。
乳化に際して乳化油脂の粒径をより小さくし易く、しか
も加温しなくても常温で乳化し易いことなどから、本発
明において不飽和脂肪酸の方が好ましい。
【０００７】本発明における蛋白質としては、例えば、
卵白アルブミン、ラクトアルブミンなどのアルブミン、
カゼイン、大豆蛋白質、ゼラチンなどを挙げることかで
きる。また、これら蛋白質は何らかの手段で部分的に変
性したものであってもよい。部分的変性蛋白質にはその
未変性のものに比べてリゾリン脂質と結合し易いものが
あることが本発明者らによって認められている。更にこ
れら蛋白質（分子量は通常１〜１０万程度）は何らかの
手段で部分的に分解されて分子量が３千以上とされたも
のであってもよい。
卵白アルブミン、ラクトアルブミンなどのアルブミン、
カゼイン、大豆蛋白質、ゼラチンなどを挙げることかで
きる。また、これら蛋白質は何らかの手段で部分的に変
性したものであってもよい。部分的変性蛋白質にはその
未変性のものに比べてリゾリン脂質と結合し易いものが
あることが本発明者らによって認められている。更にこ
れら蛋白質（分子量は通常１〜１０万程度）は何らかの
手段で部分的に分解されて分子量が３千以上とされたも
のであってもよい。
【０００８】本発明の蛋白複合体は、上記したようなリ
ゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋白質とが結合してなる
ものである。ここにおける結合とは、後述の実施例にお
いて実証されるように、上記物質の結合の程度が、下記
の挙動を示すような結合状態にあることを意味する。後
述の製造方法に準じて調製した蛋白複合体の水溶液をゲ
ル濾過した場合に、蛋白質が溶出される際（蛋白質は紫
外部に吸収スペクトルが現われ、２８０nmに吸収帯があ
り、よって、２８０nmの波長の吸収により溶出を検知で
きる）、リゾリン脂質と遊離脂肪酸も同伴して溶出され
るのが認められる（結合していないと同じ吸収帯では溶
出されない）。なお、このものを、クロロホルムおよび
メタノールの２：１混合溶媒で処理すると、蛋白質のみ
が沈澱してリゾリン脂質および遊離脂肪酸は抽出され、
更にこの抽出液をアセトンで処理すると遊離脂肪酸のみ
が抽出される（リゾリン脂質はアセトンに不溶）。
ゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋白質とが結合してなる
ものである。ここにおける結合とは、後述の実施例にお
いて実証されるように、上記物質の結合の程度が、下記
の挙動を示すような結合状態にあることを意味する。後
述の製造方法に準じて調製した蛋白複合体の水溶液をゲ
ル濾過した場合に、蛋白質が溶出される際（蛋白質は紫
外部に吸収スペクトルが現われ、２８０nmに吸収帯があ
り、よって、２８０nmの波長の吸収により溶出を検知で
きる）、リゾリン脂質と遊離脂肪酸も同伴して溶出され
るのが認められる（結合していないと同じ吸収帯では溶
出されない）。なお、このものを、クロロホルムおよび
メタノールの２：１混合溶媒で処理すると、蛋白質のみ
が沈澱してリゾリン脂質および遊離脂肪酸は抽出され、
更にこの抽出液をアセトンで処理すると遊離脂肪酸のみ
が抽出される（リゾリン脂質はアセトンに不溶）。
【０００９】本発明の蛋白複合体におけるリゾリン脂
質、遊離脂肪酸および蛋白質間の結合割合は、これらの
物質の種類により多少異なるが、一般的には、モル比
で、（イ）リゾリン脂質（Ａ）対遊離脂肪酸（Ｂ）は
１：０．５〜１０程度であり、また（ロ）リゾリン脂質
（Ａ）対蛋白質（Ｃ）は１：０．０１〜０．２程度であ
る。（イ）において、Ｂの割合が０．５より小さくなる
とＡが過剰となり、結果的に結合してないものが生じ易
くなり、また一方、Ｂの割合が１０より大きくなると、
後述の製造方法に準じてＡとＢの水溶液を混合した際Ａ
とＢだけの複合体が沈澱し易くなり、次の工程で蛋白質
Ｃとの結合が難しくなる。また（ロ）において、Ｃの割
合が０．０１より小さくなると乳化力向上の観点からそ
の向上効果は期待し難くなり、また一方、Ｃの割合が
０．２より大きくなると乳化油脂の粒径を小さくし難く
なるのが認められている。どの場合であっても上記Ａ，
Ｂ，Ｃ物質のいずれかが過剰であるときは、そのものは
溶液中に混合状態のままで止まっているのが認められて
いる。
質、遊離脂肪酸および蛋白質間の結合割合は、これらの
物質の種類により多少異なるが、一般的には、モル比
で、（イ）リゾリン脂質（Ａ）対遊離脂肪酸（Ｂ）は
１：０．５〜１０程度であり、また（ロ）リゾリン脂質
（Ａ）対蛋白質（Ｃ）は１：０．０１〜０．２程度であ
る。（イ）において、Ｂの割合が０．５より小さくなる
とＡが過剰となり、結果的に結合してないものが生じ易
くなり、また一方、Ｂの割合が１０より大きくなると、
後述の製造方法に準じてＡとＢの水溶液を混合した際Ａ
とＢだけの複合体が沈澱し易くなり、次の工程で蛋白質
Ｃとの結合が難しくなる。また（ロ）において、Ｃの割
合が０．０１より小さくなると乳化力向上の観点からそ
の向上効果は期待し難くなり、また一方、Ｃの割合が
０．２より大きくなると乳化油脂の粒径を小さくし難く
なるのが認められている。どの場合であっても上記Ａ，
Ｂ，Ｃ物質のいずれかが過剰であるときは、そのものは
溶液中に混合状態のままで止まっているのが認められて
いる。
【００１０】本発明の蛋白複合体は、その製造過程で得
られる水溶液の形態のままであってもよいが、製品とし
ての取扱い、あるいは保存上の観点から通常、例えば凍
結乾燥、噴霧乾燥などの手段により乾燥した乾燥品形態
であるのが一般的である。なお、このような本発明の蛋
白複合体は、リゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋白質と
の結合物以外にも本発明の目的を損わない限り他の成
分、原料（例えば未結合リゾリン脂質、遊離脂肪酸およ
び蛋白質の他糖類、合成乳化剤（例えば脂肪酸モノグリ
セリド）など）を含みうる。
られる水溶液の形態のままであってもよいが、製品とし
ての取扱い、あるいは保存上の観点から通常、例えば凍
結乾燥、噴霧乾燥などの手段により乾燥した乾燥品形態
であるのが一般的である。なお、このような本発明の蛋
白複合体は、リゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋白質と
の結合物以外にも本発明の目的を損わない限り他の成
分、原料（例えば未結合リゾリン脂質、遊離脂肪酸およ
び蛋白質の他糖類、合成乳化剤（例えば脂肪酸モノグリ
セリド）など）を含みうる。
【００１１】次に、本発明の蛋白複合体の代表的な製造
方法を説明する。まず、リゾリン脂質および遊離脂肪酸
の水溶液をそれぞれ調製する。この際いずれの場合とも
濃度は１〜２００ｍＭ程度とするのが一般的である。あ
まり濃度が低いと後の超音波処理の際お互の結合が困難
となり、また一方、あまり濃度が高いと、リゾリン脂質
の場合はこのものが水の表面に浮いてくるようになり混
合分散が困難となる。次いでこれら水溶液を超音波ホモ
ゲナイザー（１００〜５００Ｗ）などの装置を用いて２
０〜６０℃で３〜２０分間程度超音波処理をする。この
処理によってリゾリン脂質と遊離脂肪酸とはベシクル
（二重層）を形成する。このように予めリゾリン脂質と
遊離脂肪酸とのベシクルを形成させておくと蛋白質が両
者に結合し易くなることが本発明者らによって認められ
ている。このベシクルを形成した段階で所定割合の蛋白
質を添加し、更に１０〜４０分間超音波処理をする。な
お、超音波処理に先立って、上記のリゾリン脂質と遊離
脂肪酸とのベシクル溶液のｐＨを、通常２〜７程度に調
整するのが好ましい。蛋白質の等電点以下のｐＨにする
と、より好ましくは等電点のｐＨより１位ほど低くする
と、蛋白質が上記ベシクルのリゾリン脂質および遊離脂
肪酸と結合し易くなるのが認められている。ｐＨ調整に
は塩酸、リン酸などが好ましく用いられる。このような
超音波処理の結果、リゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋
白質が結合した蛋白複合体が生成する。本発明の蛋白複
合体はこうして得られた水溶液そのままの形態のもので
あってもよいが、通常、製品としての取扱い、あるいは
保存上の観点からこのものを凍結乾燥、噴霧乾燥などの
手段により乾燥処理する。
方法を説明する。まず、リゾリン脂質および遊離脂肪酸
の水溶液をそれぞれ調製する。この際いずれの場合とも
濃度は１〜２００ｍＭ程度とするのが一般的である。あ
まり濃度が低いと後の超音波処理の際お互の結合が困難
となり、また一方、あまり濃度が高いと、リゾリン脂質
の場合はこのものが水の表面に浮いてくるようになり混
合分散が困難となる。次いでこれら水溶液を超音波ホモ
ゲナイザー（１００〜５００Ｗ）などの装置を用いて２
０〜６０℃で３〜２０分間程度超音波処理をする。この
処理によってリゾリン脂質と遊離脂肪酸とはベシクル
（二重層）を形成する。このように予めリゾリン脂質と
遊離脂肪酸とのベシクルを形成させておくと蛋白質が両
者に結合し易くなることが本発明者らによって認められ
ている。このベシクルを形成した段階で所定割合の蛋白
質を添加し、更に１０〜４０分間超音波処理をする。な
お、超音波処理に先立って、上記のリゾリン脂質と遊離
脂肪酸とのベシクル溶液のｐＨを、通常２〜７程度に調
整するのが好ましい。蛋白質の等電点以下のｐＨにする
と、より好ましくは等電点のｐＨより１位ほど低くする
と、蛋白質が上記ベシクルのリゾリン脂質および遊離脂
肪酸と結合し易くなるのが認められている。ｐＨ調整に
は塩酸、リン酸などが好ましく用いられる。このような
超音波処理の結果、リゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋
白質が結合した蛋白複合体が生成する。本発明の蛋白複
合体はこうして得られた水溶液そのままの形態のもので
あってもよいが、通常、製品としての取扱い、あるいは
保存上の観点からこのものを凍結乾燥、噴霧乾燥などの
手段により乾燥処理する。
【００１２】なお、上記の製造過程において、結合に関
与せずに溶液中に混合状態のままで止まっている過剰量
のリゾリン脂質および／または遊離脂肪酸の除去が望ま
れる場合は、上記超音波処理後の溶液を、例えば、
（イ）超遠心分離に処して蛋白複合体の部分を沈澱さ
せ、液部に残存しているリゾリン脂質および／または遊
離脂肪酸を除去するか、あるいは上記超音波処理後の溶
液を、（ロ）限外濾過に処して蛋白複合体部分から分離
して除去するか、あるいはまた、上記超音波処理後の溶
液に、（ハ）蛋白質沈澱剤（例えば４〜６重量％トリク
ロル酢酸溶液）を添加して蛋白複合体を沈澱させ、液部
に残存しているリゾリン脂質および／または遊離脂肪酸
を除去すればよい。
与せずに溶液中に混合状態のままで止まっている過剰量
のリゾリン脂質および／または遊離脂肪酸の除去が望ま
れる場合は、上記超音波処理後の溶液を、例えば、
（イ）超遠心分離に処して蛋白複合体の部分を沈澱さ
せ、液部に残存しているリゾリン脂質および／または遊
離脂肪酸を除去するか、あるいは上記超音波処理後の溶
液を、（ロ）限外濾過に処して蛋白複合体部分から分離
して除去するか、あるいはまた、上記超音波処理後の溶
液に、（ハ）蛋白質沈澱剤（例えば４〜６重量％トリク
ロル酢酸溶液）を添加して蛋白複合体を沈澱させ、液部
に残存しているリゾリン脂質および／または遊離脂肪酸
を除去すればよい。
【００１３】こうして得られた本発明の蛋白複合体は、
後述の試験例の結果から明らかなように、優れた乳化作
用を有し、乳化力の点で本発明者らによる先の蛋白複合
体より一段と高められたものである。本発明の蛋白複合
体を乳化剤として用いる場合は、蛋白複合体を固形分換
算で、０．５〜１０重量％程度の濃度の水溶液とし、次
いで、例えば所定の油脂を添加するなどして乳化すれば
よい。この際乳化には従来用いられている攪拌装置を用
い、常法に準じて、例えば数千〜数万rpm で２〜１５分
間などの条件下攪拌処理すればよい。また、油粒子の微
細化を図る場合は、超音波ホモゲナイザーなどを利用す
ればよい。
後述の試験例の結果から明らかなように、優れた乳化作
用を有し、乳化力の点で本発明者らによる先の蛋白複合
体より一段と高められたものである。本発明の蛋白複合
体を乳化剤として用いる場合は、蛋白複合体を固形分換
算で、０．５〜１０重量％程度の濃度の水溶液とし、次
いで、例えば所定の油脂を添加するなどして乳化すれば
よい。この際乳化には従来用いられている攪拌装置を用
い、常法に準じて、例えば数千〜数万rpm で２〜１５分
間などの条件下攪拌処理すればよい。また、油粒子の微
細化を図る場合は、超音波ホモゲナイザーなどを利用す
ればよい。
【００１４】
【作用】本発明の蛋白複合体は、後述の試験例の結果か
ら明らかなように、本発明者らが先に開発した、リゾリ
ン脂質と蛋白質とが結合してなる蛋白複合体に比べて一
段と高い乳化力を有するが、それは、本発明の蛋白複合
体は蛋白質がリゾリン脂質および遊離脂肪酸と一体的に
結合されているためか、乳化の際油粒子の取り囲みが先
の蛋白複合体による取り囲みに比べてより安定化し、油
粒子を一層動きにくくするためではないか、と考えられ
る。
ら明らかなように、本発明者らが先に開発した、リゾリ
ン脂質と蛋白質とが結合してなる蛋白複合体に比べて一
段と高い乳化力を有するが、それは、本発明の蛋白複合
体は蛋白質がリゾリン脂質および遊離脂肪酸と一体的に
結合されているためか、乳化の際油粒子の取り囲みが先
の蛋白複合体による取り囲みに比べてより安定化し、油
粒子を一層動きにくくするためではないか、と考えられ
る。
【００１５】
【実施例および試験例】以下、本発明を実施例および試
験例により更に詳しく説明する。なお、以下において％
は重量％を意味する。実施例１ （１） リゾホスファチジルコリン（以下、ＬＰＣで示
す）およびオレイン酸の各８ｍＭ水溶液を調製し、次い
でこれら水溶液を超音波ホモゲナイザー（５００Ｗ）を
用いて室温で５分間超音波処理した。この処理液のｐＨ
を塩酸でｐＨ３に調整した後、卵白アルブミンを０．８
ｍＭになるように添加し、更に室温で３０分間超音波処
理した。こうして得られた処理液を次いで凍結乾燥し、
本発明の蛋白複合体を製造した。
験例により更に詳しく説明する。なお、以下において％
は重量％を意味する。実施例１ （１） リゾホスファチジルコリン（以下、ＬＰＣで示
す）およびオレイン酸の各８ｍＭ水溶液を調製し、次い
でこれら水溶液を超音波ホモゲナイザー（５００Ｗ）を
用いて室温で５分間超音波処理した。この処理液のｐＨ
を塩酸でｐＨ３に調整した後、卵白アルブミンを０．８
ｍＭになるように添加し、更に室温で３０分間超音波処
理した。こうして得られた処理液を次いで凍結乾燥し、
本発明の蛋白複合体を製造した。
【００１６】（２） なお、乾燥前の処理液の一部を分
取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製 セファク
リルＳ−２００ＨＲ（デキストランゲル濾過材））した
ところ、２８０nmの波長の吸収域で卵白アルブミンの他
ＬＰＣとオレイン酸も同伴して溶出したことが確認され
たことから、これら三者は結合されていたことがわかっ
た。次いでこの溶出部分をクロロホルムおよびメタノー
ルの２：１混合溶媒で処理して卵白アルブミンを沈澱さ
せ、続いて抽出液の方はアセトンで処理してＬＰＣを不
溶物として得る一方、オレイン酸を抽出させた。こうし
て得られた各物質の収量の結果から、（１）で得られた
蛋白複合体のＬＰＣ：オレイン酸：卵白アルブミンの結
合割合は、モル比で１：１：０．１であることが判明し
た。
取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製 セファク
リルＳ−２００ＨＲ（デキストランゲル濾過材））した
ところ、２８０nmの波長の吸収域で卵白アルブミンの他
ＬＰＣとオレイン酸も同伴して溶出したことが確認され
たことから、これら三者は結合されていたことがわかっ
た。次いでこの溶出部分をクロロホルムおよびメタノー
ルの２：１混合溶媒で処理して卵白アルブミンを沈澱さ
せ、続いて抽出液の方はアセトンで処理してＬＰＣを不
溶物として得る一方、オレイン酸を抽出させた。こうし
て得られた各物質の収量の結果から、（１）で得られた
蛋白複合体のＬＰＣ：オレイン酸：卵白アルブミンの結
合割合は、モル比で１：１：０．１であることが判明し
た。
【００１７】実施例２ 上記実施例１において、卵白アルブミンの代わりにカゼ
インを用いた他はすべて同じ条件の下で本発明の蛋白複
合体を製造した。また、乾燥前の処理液の一部を分取し
て上記実施例１の（２）の方法に準じて得られた蛋白複
合体のＬＰＣ：オレイン酸：カゼインの結合割合を調べ
たところ、モル比で１：１：０．１であることが判明し
た。
インを用いた他はすべて同じ条件の下で本発明の蛋白複
合体を製造した。また、乾燥前の処理液の一部を分取し
て上記実施例１の（２）の方法に準じて得られた蛋白複
合体のＬＰＣ：オレイン酸：カゼインの結合割合を調べ
たところ、モル比で１：１：０．１であることが判明し
た。
【００１８】試験例 上記実施例１で得られた本発明の蛋白複合体の１．２％
（固形分換算）水溶液を調製した。この溶液９０ｇにト
リオレイン１０ｇを添加し、高速撹拌装置（ビスコトロ
ン）を用い１２，０００rpm で２分間撹拌して乳化し
た。こうして得られた乳化物を次いで乳化力試験（乳化
直後の乳化油脂の粒径測定、並びに２４時間後の水相の
分離割合測定）に供した。なお、対照として本発明の蛋
白複合体に代えて卵白アルブミン自体、および本発明者
らによる先の蛋白複合体（ＬＰＣと卵白アルブミンとの
複合体）をそれぞれ用い、１．２％の水溶液とし、次い
でこれらに関しても上記と同様にそれぞれ乳化物を製し
て同一の乳化力試験に供した。
（固形分換算）水溶液を調製した。この溶液９０ｇにト
リオレイン１０ｇを添加し、高速撹拌装置（ビスコトロ
ン）を用い１２，０００rpm で２分間撹拌して乳化し
た。こうして得られた乳化物を次いで乳化力試験（乳化
直後の乳化油脂の粒径測定、並びに２４時間後の水相の
分離割合測定）に供した。なお、対照として本発明の蛋
白複合体に代えて卵白アルブミン自体、および本発明者
らによる先の蛋白複合体（ＬＰＣと卵白アルブミンとの
複合体）をそれぞれ用い、１．２％の水溶液とし、次い
でこれらに関しても上記と同様にそれぞれ乳化物を製し
て同一の乳化力試験に供した。
【００１９】結果を下表に示す。 表 本 発 明 品 対 照 品 ＬＰＣ／オレイン酸 卵白アル ＬＰＣ／ ／卵白アルブミン ブミン 卵白アルブミン 項 目 複合体 複合体 ２４時間後の水相 の分離割合（％） ０ ３５ ３ 乳化直後の乳化油脂の平均粒径（μｍ） ０．４ ６．１ １．６ 乳化力総合評価 ○ × △ 註： １．表中の記号は下記の意義を有する。 ○…乳化力が優れている △…乳化力はあるがやや劣る ×…乳化力が乏しい ２．粒径の測定はレーザー光動的散乱法で測定した。
【００２０】上記の表の結果から、本発明の蛋白複合体
は、乳化力が従来の蛋白質乳化剤に比べて格段と高めら
れたものであり、更に本発明者らによる先の蛋白複合体
に比べても一段と高められたものであり、しかも乳化油
脂の粒径がかなり小さいことが理解される。
は、乳化力が従来の蛋白質乳化剤に比べて格段と高めら
れたものであり、更に本発明者らによる先の蛋白複合体
に比べても一段と高められたものであり、しかも乳化油
脂の粒径がかなり小さいことが理解される。
【００２１】
【発明の効果】本発明により乳化力が従来の蛋白質乳化
剤より格段と、更に本発明者らによる先の蛋白複合体に
比べても一段と高い新規な蛋白複合体が提供される。よ
ってこの蛋白複合体を乳化剤として用いると食品および
医薬の分野などにおける蛋白質乳化剤の更に一層の利用
拡大が期待できる。
剤より格段と、更に本発明者らによる先の蛋白複合体に
比べても一段と高い新規な蛋白複合体が提供される。よ
ってこの蛋白複合体を乳化剤として用いると食品および
医薬の分野などにおける蛋白質乳化剤の更に一層の利用
拡大が期待できる。
Claims (2)
- 【請求項１】リゾリン脂質、遊離脂肪酸および蛋白質と
が結合してなる蛋白複合体。 - 【請求項２】請求項１の蛋白複合体からなる乳化剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3220803A JP2618551B2 (ja) | 1991-08-31 | 1991-08-31 | 蛋白複合体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3220803A JP2618551B2 (ja) | 1991-08-31 | 1991-08-31 | 蛋白複合体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0556751A true JPH0556751A (ja) | 1993-03-09 |
| JP2618551B2 JP2618551B2 (ja) | 1997-06-11 |
Family
ID=16756811
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3220803A Expired - Lifetime JP2618551B2 (ja) | 1991-08-31 | 1991-08-31 | 蛋白複合体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2618551B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7901668B2 (en) | 2001-11-29 | 2011-03-08 | Eaudelman Co., Ltd. | Silk fibroin emulsifier and process for the production thereof |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4455976B2 (ja) * | 2004-11-08 | 2010-04-21 | 東洋製罐株式会社 | 浮き卵入り容器詰め汁物およびその製造方法 |
Citations (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5344426A (en) * | 1976-10-05 | 1978-04-21 | Nippon Musical Instruments Mfg | Method to fix core |
| JPS63134042A (ja) * | 1986-11-26 | 1988-06-06 | Q P Corp | 乳化材の製造方法 |
| JPS63209742A (ja) * | 1987-02-26 | 1988-08-31 | Q P Corp | 乳化材の製造方法 |
| JPS63283735A (ja) * | 1987-05-16 | 1988-11-21 | Nakano Vinegar Co Ltd | レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 |
| JPH01274830A (ja) * | 1988-04-28 | 1989-11-02 | Asahi Denka Kogyo Kk | 安全で且つ高度な界面活性を有する脂質組成物 |
| JPH01307438A (ja) * | 1988-06-04 | 1989-12-12 | Asahi Denka Kogyo Kk | 安全でかつ高度な界面活性を有する脂質組成物 |
| JPH02203928A (ja) * | 1988-12-23 | 1990-08-13 | Asahi Denka Kogyo Kk | 界面活性作用の強化されたグリセロ燐脂質組成物 |
-
1991
- 1991-08-31 JP JP3220803A patent/JP2618551B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5344426A (en) * | 1976-10-05 | 1978-04-21 | Nippon Musical Instruments Mfg | Method to fix core |
| JPS63134042A (ja) * | 1986-11-26 | 1988-06-06 | Q P Corp | 乳化材の製造方法 |
| JPS63209742A (ja) * | 1987-02-26 | 1988-08-31 | Q P Corp | 乳化材の製造方法 |
| JPS63283735A (ja) * | 1987-05-16 | 1988-11-21 | Nakano Vinegar Co Ltd | レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 |
| JPH01274830A (ja) * | 1988-04-28 | 1989-11-02 | Asahi Denka Kogyo Kk | 安全で且つ高度な界面活性を有する脂質組成物 |
| JPH01307438A (ja) * | 1988-06-04 | 1989-12-12 | Asahi Denka Kogyo Kk | 安全でかつ高度な界面活性を有する脂質組成物 |
| JPH02203928A (ja) * | 1988-12-23 | 1990-08-13 | Asahi Denka Kogyo Kk | 界面活性作用の強化されたグリセロ燐脂質組成物 |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7901668B2 (en) | 2001-11-29 | 2011-03-08 | Eaudelman Co., Ltd. | Silk fibroin emulsifier and process for the production thereof |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2618551B2 (ja) | 1997-06-11 |
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