JP2618540B2 - 蛋白複合体 - Google Patents
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、蛋白質の新規な複合体
およびその用途に関する。
およびその用途に関する。
【０００２】
【従来の技術】ゼラチン、アルブミン、カゼインなどの
蛋白質には乳化作用があり、従来より食品用あるいは医
薬用乳化剤として用いられている。
蛋白質には乳化作用があり、従来より食品用あるいは医
薬用乳化剤として用いられている。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】ところがこれら蛋白質
乳化剤は一般的に乳化力の点で必ずしも満足しうるよう
なものではない。よって、蛋白質を基材とした乳化剤で
あって、上記したような従来の蛋白質乳化剤に比べて乳
化力が一段と高められたものが開発されたならば蛋白質
乳化剤の利用拡大が一層計られるであろう。本発明は、
このような要望に答えうる蛋白質基材の新規な物質を提
供すること、並びに該物質からなる新規な乳化剤を提供
することを目的とする。
乳化剤は一般的に乳化力の点で必ずしも満足しうるよう
なものではない。よって、蛋白質を基材とした乳化剤で
あって、上記したような従来の蛋白質乳化剤に比べて乳
化力が一段と高められたものが開発されたならば蛋白質
乳化剤の利用拡大が一層計られるであろう。本発明は、
このような要望に答えうる蛋白質基材の新規な物質を提
供すること、並びに該物質からなる新規な乳化剤を提供
することを目的とする。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記の目
的を達成しようと種々研究を重ねて本発明を完成するに
至った。すなわち、本発明は、リゾリン脂質と蛋白質と
が結合してなる蛋白複合体を提供するものである。ま
た、本発明は、上記蛋白複合体からなる乳化剤を提供す
るものである。
的を達成しようと種々研究を重ねて本発明を完成するに
至った。すなわち、本発明は、リゾリン脂質と蛋白質と
が結合してなる蛋白複合体を提供するものである。ま
た、本発明は、上記蛋白複合体からなる乳化剤を提供す
るものである。
【０００５】以下、本発明を詳しく説明する。本発明に
おいてリゾリン脂質とは、リン脂質のグリセロールの１
位または２位に結合している脂肪酸１分子がとれたもの
であり、具体的には、リゾレシチン（リゾホスファチジ
ルコリン）、リゾホスファチジルエタノールアミン、リ
ゾホスファチジルセリン、リゾホスファチジルグリセロ
ール、リゾホスファチジルイノシトール、リゾホスファ
チジン酸などを挙げることができる。
おいてリゾリン脂質とは、リン脂質のグリセロールの１
位または２位に結合している脂肪酸１分子がとれたもの
であり、具体的には、リゾレシチン（リゾホスファチジ
ルコリン）、リゾホスファチジルエタノールアミン、リ
ゾホスファチジルセリン、リゾホスファチジルグリセロ
ール、リゾホスファチジルイノシトール、リゾホスファ
チジン酸などを挙げることができる。
【０００６】本発明における蛋白質は、乳化作用を有
し、従来から乳化剤として用いられている蛋白質をすべ
て包含する。例えば、卵白アルブミン、ラクトアルブミ
ンなどのアルブミン、カゼイン、大豆蛋白質、ゼラチン
などを挙げることかできる。また、これら蛋白質は何ら
かの手段で部分的に変性したものであってもよい。部分
的変性蛋白質にはその未変性のものに比べてリゾリン脂
質と結合し易いものがあることが本発明者らによって認
められている。
し、従来から乳化剤として用いられている蛋白質をすべ
て包含する。例えば、卵白アルブミン、ラクトアルブミ
ンなどのアルブミン、カゼイン、大豆蛋白質、ゼラチン
などを挙げることかできる。また、これら蛋白質は何ら
かの手段で部分的に変性したものであってもよい。部分
的変性蛋白質にはその未変性のものに比べてリゾリン脂
質と結合し易いものがあることが本発明者らによって認
められている。
【０００７】本発明の蛋白複合体は、上記したようなリ
ゾリン脂質と蛋白質とが結合してなるものである。ここ
における結合とは、後述の実施例において実証されるよ
うに、上記の両者の結合の程度が下記の（イ）および
（ロ）の挙動を示すような結合状態にあることを意味す
る。 （イ）両者のそれぞれの水溶液を混合、攪拌後、蛋白質
沈澱剤（例えば４〜６％トリクロル酢酸溶液）を添加し
た場合に、リゾリン脂質が蛋白質と共に沈澱するのが認
められる。 （ロ）両者のそれぞれの水溶液を混合、攪拌後ゲル濾過
した場合に、遊離の蛋白質の溶出前に別の画分の溶出が
認められ、このものをポリアクリルアミド使用の電気泳
動にかけてみると、分離ゲル域に進まず濃縮ゲル域に止
まっていることから、蛋白質の分子量が通常約１万〜１
０万程度であるのに対して、このものは約数１０万〜１
００万程度であることが推定される。
ゾリン脂質と蛋白質とが結合してなるものである。ここ
における結合とは、後述の実施例において実証されるよ
うに、上記の両者の結合の程度が下記の（イ）および
（ロ）の挙動を示すような結合状態にあることを意味す
る。 （イ）両者のそれぞれの水溶液を混合、攪拌後、蛋白質
沈澱剤（例えば４〜６％トリクロル酢酸溶液）を添加し
た場合に、リゾリン脂質が蛋白質と共に沈澱するのが認
められる。 （ロ）両者のそれぞれの水溶液を混合、攪拌後ゲル濾過
した場合に、遊離の蛋白質の溶出前に別の画分の溶出が
認められ、このものをポリアクリルアミド使用の電気泳
動にかけてみると、分離ゲル域に進まず濃縮ゲル域に止
まっていることから、蛋白質の分子量が通常約１万〜１
０万程度であるのに対して、このものは約数１０万〜１
００万程度であることが推定される。
【０００８】本発明の蛋白複合体におけるリゾリン脂質
と蛋白質との結合割合は、蛋白質の種類により多少異な
るが、一般的には蛋白質１モルに対してリゾリン脂質が
２０〜６０モル程度である。リゾリン脂質の割合があま
り少ないと蛋白質の乳化力向上効果は期待しがたくな
る。また、リゾリン脂質は実際上蛋白質に上記の上限を
越すほど多くは結合せず、事実、製造過程におけるリゾ
リン脂質の過剰量は溶液中に混合状態のままで止まって
いるのが認められている。蛋白質の種類に応じた、蛋白
複合体製品における上記結合割合の典型的な具体例を以
下に示す。 蛋白質の種類 蛋白質対リゾリン脂質（モル比） 卵白アルブミン １：２４ ラクトアルブミン １：３６ カゼイン １：６０ 大豆蛋白質 １：２２ 部分変性卵白アルブミン １：３６ （８０℃数分間加熱変性物）
と蛋白質との結合割合は、蛋白質の種類により多少異な
るが、一般的には蛋白質１モルに対してリゾリン脂質が
２０〜６０モル程度である。リゾリン脂質の割合があま
り少ないと蛋白質の乳化力向上効果は期待しがたくな
る。また、リゾリン脂質は実際上蛋白質に上記の上限を
越すほど多くは結合せず、事実、製造過程におけるリゾ
リン脂質の過剰量は溶液中に混合状態のままで止まって
いるのが認められている。蛋白質の種類に応じた、蛋白
複合体製品における上記結合割合の典型的な具体例を以
下に示す。 蛋白質の種類 蛋白質対リゾリン脂質（モル比） 卵白アルブミン １：２４ ラクトアルブミン １：３６ カゼイン １：６０ 大豆蛋白質 １：２２ 部分変性卵白アルブミン １：３６ （８０℃数分間加熱変性物）
【０００９】本発明の蛋白複合体は、その製造過程で得
られる水溶液の形態のままであってもよいが、製品とし
ての取扱い、あるいは保存上の観点から通常、例えば凍
結乾燥、噴霧乾燥などの手段により乾燥した乾燥品形態
であるのが一般的である。なお、このような本発明の蛋
白複合体は、リゾリン脂質と蛋白質との結合物以外にも
本発明の目的を損わない限り他の成分、原料（例えば未
結合リゾリン脂質の他糖類、合成乳化剤（例えば脂肪酸
モノグリセリド）など）を含みうる。
られる水溶液の形態のままであってもよいが、製品とし
ての取扱い、あるいは保存上の観点から通常、例えば凍
結乾燥、噴霧乾燥などの手段により乾燥した乾燥品形態
であるのが一般的である。なお、このような本発明の蛋
白複合体は、リゾリン脂質と蛋白質との結合物以外にも
本発明の目的を損わない限り他の成分、原料（例えば未
結合リゾリン脂質の他糖類、合成乳化剤（例えば脂肪酸
モノグリセリド）など）を含みうる。
【００１０】次に、本発明の蛋白複合体の代表的な製造
方法を説明する。まず、リゾリン脂質の水溶液を調製す
る。この際リゾリン脂質の濃度は１〜２００ｍＭ程度と
するのが一般的である。あまり濃度が低いと蛋白質との
結合が困難となり、また一方、あまり濃度が高いとリゾ
リン脂質が水の表面に浮いてくるようになり混合分散が
困難となる。なお、リゾリン脂質の溶解／分散を向上さ
せるために上記溶液は例えば超音波ホモゲナイザー（１
００〜５００Ｗ）などの装置を用いて１〜５分間程度超
音波処理をしておくとよい。次いで別途蛋白質の水溶液
を調製する。この際蛋白質の濃度は０．１〜５ｍＭ程度
とするのが一般的である。なお、上記の両水溶液の調製
に際しては、最終製品におけるリゾリン脂質と蛋白質と
の所望結合割合に応じてそれぞれ適宜調製するとよい。
また、リゾリン脂質と蛋白質との結合効率の観点から
は、両溶液は等容量で用いるのが好ましい。
方法を説明する。まず、リゾリン脂質の水溶液を調製す
る。この際リゾリン脂質の濃度は１〜２００ｍＭ程度と
するのが一般的である。あまり濃度が低いと蛋白質との
結合が困難となり、また一方、あまり濃度が高いとリゾ
リン脂質が水の表面に浮いてくるようになり混合分散が
困難となる。なお、リゾリン脂質の溶解／分散を向上さ
せるために上記溶液は例えば超音波ホモゲナイザー（１
００〜５００Ｗ）などの装置を用いて１〜５分間程度超
音波処理をしておくとよい。次いで別途蛋白質の水溶液
を調製する。この際蛋白質の濃度は０．１〜５ｍＭ程度
とするのが一般的である。なお、上記の両水溶液の調製
に際しては、最終製品におけるリゾリン脂質と蛋白質と
の所望結合割合に応じてそれぞれ適宜調製するとよい。
また、リゾリン脂質と蛋白質との結合効率の観点から
は、両溶液は等容量で用いるのが好ましい。
【００１１】このようにして調製したリゾリン脂質水溶
液と蛋白質水溶液とを次いで混合、攪拌する。なお、混
合に先立ってリゾリン脂質溶液のｐＨを、あるいは混合
後混合溶液のｐＨを、通常２〜５程度に調整するのが好
ましい。蛋白質の等電点以下のｐＨにすると、より好ま
しくは等電点のｐＨより１位ほど低くすると、混合状態
にある蛋白質とリゾリン脂質とが結合し易くなるのが認
められている。ｐＨ調整には塩酸、リン酸などが好まし
く用いられる。両溶液の攪拌は、充分な分散によりリゾ
リン脂質と蛋白質との結合を促進させる上で強目に実施
するのが好ましい。このような攪拌は、例えば超音波ホ
モゲナイザー（１００〜５００Ｗ）などの装置を用いて
２０〜６０℃で２〜３０分間程度超音波処理をすること
により実施すればよい。
液と蛋白質水溶液とを次いで混合、攪拌する。なお、混
合に先立ってリゾリン脂質溶液のｐＨを、あるいは混合
後混合溶液のｐＨを、通常２〜５程度に調整するのが好
ましい。蛋白質の等電点以下のｐＨにすると、より好ま
しくは等電点のｐＨより１位ほど低くすると、混合状態
にある蛋白質とリゾリン脂質とが結合し易くなるのが認
められている。ｐＨ調整には塩酸、リン酸などが好まし
く用いられる。両溶液の攪拌は、充分な分散によりリゾ
リン脂質と蛋白質との結合を促進させる上で強目に実施
するのが好ましい。このような攪拌は、例えば超音波ホ
モゲナイザー（１００〜５００Ｗ）などの装置を用いて
２０〜６０℃で２〜３０分間程度超音波処理をすること
により実施すればよい。
【００１２】このような攪拌処理の結果、リゾリン脂質
と蛋白質とが結合した蛋白複合体が生成する。本発明の
蛋白複合体はこうして得られた水溶液そのままの形態の
ものであってもよいが、通常、製品としての取扱い、あ
るいは保存上の観点からこのものを凍結乾燥、噴霧乾燥
などの手段により乾燥処理する。
と蛋白質とが結合した蛋白複合体が生成する。本発明の
蛋白複合体はこうして得られた水溶液そのままの形態の
ものであってもよいが、通常、製品としての取扱い、あ
るいは保存上の観点からこのものを凍結乾燥、噴霧乾燥
などの手段により乾燥処理する。
【００１３】なお、上記の製造過程において、結合に関
与せずに溶液中に混合状態のままで止まっている過剰量
のリゾリン脂質の除去が望まれる場合は、上記攪拌処理
後の溶液を、例えば、（イ）超遠心分離に処して蛋白複
合体の部分を沈澱させ、液部に残存しているリゾリン脂
質を除去するか、あるいは上記攪拌処理後の溶液を、
（ロ）限外濾過に処して蛋白複合体部分から分離して除
去するか、あるいはまた、上記攪拌処理後の溶液に、
（ハ）蛋白質沈澱剤（例えば４〜６％トリクロル酢酸溶
液）を添加して蛋白複合体を沈澱させ、液部に残存して
いるリゾリン脂質を除去すればよい。
与せずに溶液中に混合状態のままで止まっている過剰量
のリゾリン脂質の除去が望まれる場合は、上記攪拌処理
後の溶液を、例えば、（イ）超遠心分離に処して蛋白複
合体の部分を沈澱させ、液部に残存しているリゾリン脂
質を除去するか、あるいは上記攪拌処理後の溶液を、
（ロ）限外濾過に処して蛋白複合体部分から分離して除
去するか、あるいはまた、上記攪拌処理後の溶液に、
（ハ）蛋白質沈澱剤（例えば４〜６％トリクロル酢酸溶
液）を添加して蛋白複合体を沈澱させ、液部に残存して
いるリゾリン脂質を除去すればよい。
【００１４】こうして得られた本発明の蛋白複合体は、
後述の試験例の結果から明らかなように、優れた乳化作
用を有し、乳化力の点で従来の蛋白質乳化剤より一段と
高められたものである。本発明の蛋白複合体を乳化剤と
して用いる場合は、蛋白複合体を固形分換算で、０．５
〜１０％程度の濃度の水溶液とし、次いで、例えば所定
の油脂を添加するなどして乳化すればよい。この際乳化
には従来用いられている攪拌装置を用い、常法に準じ
て、例えば数千〜数万rpm で２〜１５分間などの条件下
攪拌処理すればよい。また、油粒子の微細化を図る場合
は、超音波ホモゲナイザーなどを利用すればよい。
後述の試験例の結果から明らかなように、優れた乳化作
用を有し、乳化力の点で従来の蛋白質乳化剤より一段と
高められたものである。本発明の蛋白複合体を乳化剤と
して用いる場合は、蛋白複合体を固形分換算で、０．５
〜１０％程度の濃度の水溶液とし、次いで、例えば所定
の油脂を添加するなどして乳化すればよい。この際乳化
には従来用いられている攪拌装置を用い、常法に準じ
て、例えば数千〜数万rpm で２〜１５分間などの条件下
攪拌処理すればよい。また、油粒子の微細化を図る場合
は、超音波ホモゲナイザーなどを利用すればよい。
【００１５】
【作用】本発明の蛋白複合体は、後述の試験例の結果か
ら明らかなように、従来の蛋白質乳化剤に比べて一段と
高い乳化力を有するが、それは、乳化の際の油粒子の取
り囲みを従来の蛋白質乳化剤による取り囲みに比べて安
定化し、油粒子を動きにくくするためではないか、と考
えられる。
ら明らかなように、従来の蛋白質乳化剤に比べて一段と
高い乳化力を有するが、それは、乳化の際の油粒子の取
り囲みを従来の蛋白質乳化剤による取り囲みに比べて安
定化し、油粒子を動きにくくするためではないか、と考
えられる。
【００１６】
【実施例および試験例】以下、本発明を実施例および試
験例により更に詳しく説明する。なお、本発明において
％は重量％を意味する。実施例１ （１）卵黄リゾレシチン（純度９８％）の３０ｍＭ水溶
液および卵白アルブミンの１ｍＭ水溶液をそれぞれ調製
し、両者を等容量で混合した。この混合溶液のｐＨを塩
酸を用いてｐＨ３に調整した後超音波ホモゲナイザー
（５００Ｗ）を用いて２５℃で５分間超音波処理した。
この処理液を次いで凍結乾燥し、本発明の蛋白複合体を
製造した。
験例により更に詳しく説明する。なお、本発明において
％は重量％を意味する。実施例１ （１）卵黄リゾレシチン（純度９８％）の３０ｍＭ水溶
液および卵白アルブミンの１ｍＭ水溶液をそれぞれ調製
し、両者を等容量で混合した。この混合溶液のｐＨを塩
酸を用いてｐＨ３に調整した後超音波ホモゲナイザー
（５００Ｗ）を用いて２５℃で５分間超音波処理した。
この処理液を次いで凍結乾燥し、本発明の蛋白複合体を
製造した。
【００１７】（２）なお、乾燥前の処理液の一部を分取
し、これに４％トリクロル酢酸溶液を添加し、生じた沈
澱物を濾別して沈澱物中の卵黄リゾレシチンと濾液中の
残存卵黄リゾレシチンとの割合を調べた結果、前者中の
リゾレシチンは用いたリゾレシチンの２４／３０で、後
者中の割合は６／３０であったところから、卵黄リゾレ
シチンの蛋白複合体への転換比は約２４／３０、即ち、
卵白アルブミン１モルに対して卵黄リゾレシチン２４モ
ルが結合しているのではないか、と推定された。
し、これに４％トリクロル酢酸溶液を添加し、生じた沈
澱物を濾別して沈澱物中の卵黄リゾレシチンと濾液中の
残存卵黄リゾレシチンとの割合を調べた結果、前者中の
リゾレシチンは用いたリゾレシチンの２４／３０で、後
者中の割合は６／３０であったところから、卵黄リゾレ
シチンの蛋白複合体への転換比は約２４／３０、即ち、
卵白アルブミン１モルに対して卵黄リゾレシチン２４モ
ルが結合しているのではないか、と推定された。
【００１８】（３）また、一方、乾燥前の処理液の一部
を分取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製セファ
クリルＳ−２００ＨＲ）したところまず高分子の溶質部
分が溶出したが、未結合卵白アルブミンの溶出は全く認
められなかった。これにより、卵白アルブミンはそれ自
体より高分子の別の形態のものにすべて変換されたこと
がわかった。溶出された高分子の溶質部分をポリアクリ
ルアミド使用の電気泳動にかけてみたところ、このもの
は分離ゲル域に進まず濃縮ゲル域に止まっていた。上記
の（２）および（３）の結果、得られた蛋白複合体は卵
白アルブミンと卵黄リゾレシチンとの結合割合（モル
比）が前者１に対して後者が約２４であることが判明し
た。
を分取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製セファ
クリルＳ−２００ＨＲ）したところまず高分子の溶質部
分が溶出したが、未結合卵白アルブミンの溶出は全く認
められなかった。これにより、卵白アルブミンはそれ自
体より高分子の別の形態のものにすべて変換されたこと
がわかった。溶出された高分子の溶質部分をポリアクリ
ルアミド使用の電気泳動にかけてみたところ、このもの
は分離ゲル域に進まず濃縮ゲル域に止まっていた。上記
の（２）および（３）の結果、得られた蛋白複合体は卵
白アルブミンと卵黄リゾレシチンとの結合割合（モル
比）が前者１に対して後者が約２４であることが判明し
た。
【００１９】実施例２ （１）卵黄リゾレシチン（純度９８％）の６６ｍＭ水溶
液およびカゼインの１ｍＭ水溶液をそれぞれ調製し、両
者を等容量で混合した。この混合溶液のｐＨを塩酸を用
いてｐＨ３に調整した後超音波ホモゲナイザー（５００
Ｗ）を用いて２５℃で５分間超音波処理した。この処理
液を次いで凍結乾燥し、本発明の蛋白複合体を製造し
た。
液およびカゼインの１ｍＭ水溶液をそれぞれ調製し、両
者を等容量で混合した。この混合溶液のｐＨを塩酸を用
いてｐＨ３に調整した後超音波ホモゲナイザー（５００
Ｗ）を用いて２５℃で５分間超音波処理した。この処理
液を次いで凍結乾燥し、本発明の蛋白複合体を製造し
た。
【００２０】（２）なお、乾燥前の処理液の一部を分取
し、これに４％トリクロル酢酸溶液を添加し、生じた沈
澱物を濾別して沈澱物中の卵黄リゾレシチンと濾液中の
残存卵黄リゾレシチンとの割合を調べた結果、前者中の
リゾレシチンは用いたリゾレシチンの６０／６６で、後
者中の割合は６／６６であったところから、卵黄リゾレ
シチンの蛋白複合体への転換比は約６０／６６、即ち、
カゼイン１モルに対して卵黄リゾレシチン６０モルが結
合しているのではないか、と推定された。
し、これに４％トリクロル酢酸溶液を添加し、生じた沈
澱物を濾別して沈澱物中の卵黄リゾレシチンと濾液中の
残存卵黄リゾレシチンとの割合を調べた結果、前者中の
リゾレシチンは用いたリゾレシチンの６０／６６で、後
者中の割合は６／６６であったところから、卵黄リゾレ
シチンの蛋白複合体への転換比は約６０／６６、即ち、
カゼイン１モルに対して卵黄リゾレシチン６０モルが結
合しているのではないか、と推定された。
【００２１】（３）また、一方、乾燥前の処理液の一部
を分取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製セファ
クリルＳ−２００ＨＲ）したところまず高分子の溶質部
分が溶出したが、未結合カゼインの溶出は全く認められ
なかった。これにより、カゼインはそれ自体より高分子
の別の形態のものにすべて変換されたことがわかった。
溶出された高分子の溶質部分をポリアクリルアミド使用
の電気泳動にかけてみたところ、このものは分離ゲル域
に進まず濃縮ゲル域に止まっていた。上記の（２）およ
び（３）の結果、得られた蛋白複合体はカゼインと卵黄
リゾレシチンとの結合割合（モル比）が前者１に対して
後者が約６０であることが判明した。
を分取し、ゲル濾過（充填剤：ファルマシア社製セファ
クリルＳ−２００ＨＲ）したところまず高分子の溶質部
分が溶出したが、未結合カゼインの溶出は全く認められ
なかった。これにより、カゼインはそれ自体より高分子
の別の形態のものにすべて変換されたことがわかった。
溶出された高分子の溶質部分をポリアクリルアミド使用
の電気泳動にかけてみたところ、このものは分離ゲル域
に進まず濃縮ゲル域に止まっていた。上記の（２）およ
び（３）の結果、得られた蛋白複合体はカゼインと卵黄
リゾレシチンとの結合割合（モル比）が前者１に対して
後者が約６０であることが判明した。
【００２２】試験例 上記実施例１および２で得られた本発明の蛋白複合体の
５％（固形分換算）水溶液（塩酸によりｐＨ３に調整）
をそれぞれ調製した。これらの各溶液１００ｇに大豆サ
ラダ油１５ｇを添加し、高速攪拌装置を用い１２，００
０rpm で５分間攪拌して乳化した。こうして得られた各
乳化物を次いで乳化力試験（４８時間後の水相分離状況
並びに乳化油脂の粒径測定（４℃））に供した。
５％（固形分換算）水溶液（塩酸によりｐＨ３に調整）
をそれぞれ調製した。これらの各溶液１００ｇに大豆サ
ラダ油１５ｇを添加し、高速攪拌装置を用い１２，００
０rpm で５分間攪拌して乳化した。こうして得られた各
乳化物を次いで乳化力試験（４８時間後の水相分離状況
並びに乳化油脂の粒径測定（４℃））に供した。
【００２３】なお、対照として本発明の蛋白複合体に代
えて卵白アルブミン、カゼインおよび卵黄リゾレシチン
をそれぞれ単独で用い、５％の水溶液とし、次いでこれ
らに関しても上記と同様にそれぞれ乳化物を製して同一
の乳化力試験に供した。
えて卵白アルブミン、カゼインおよび卵黄リゾレシチン
をそれぞれ単独で用い、５％の水溶液とし、次いでこれ
らに関しても上記と同様にそれぞれ乳化物を製して同一
の乳化力試験に供した。
【００２４】結果を下表に示す。 表 本 発 明 品 対 照 品 卵黄リゾレシチ 卵黄リゾレシ 卵白ア カゼ 卵黄リゾ ン／卵白アルブ チン／カゼイ ルブミ 項 目 ミン複合体 ン複合体 ン イン レシチン ４８時間後の水相 の分離割合（％） 0 5.0 26.0 15.6 12.0 乳化油脂の平均粒径（μ） 乳化直後 0.60 1.42 5.80 2.77 2.60 ４８時間後 0.67 2.10 >20 4.20 2.60 乳化力総合評価 ○ ○ × △ △ 註： １．表中の記号は下記の意義を有する。 ○…乳化力が優れている △…乳化力が多少認められる ×…乳化力が乏しい ２．粒径の測定はレーザー光動的散乱法で測定した。
【００２５】上記の表の結果から、本発明の蛋白複合体
は従来の蛋白質乳化剤に比べて乳化力が一段と高められ
たものであり、しかも乳化油脂の粒径がかなり小さいこ
とが理解される。
は従来の蛋白質乳化剤に比べて乳化力が一段と高められ
たものであり、しかも乳化油脂の粒径がかなり小さいこ
とが理解される。
【００２６】
【発明の効果】本発明により乳化力が従来の蛋白質乳化
剤より一段と高い新規な蛋白複合体が提供される。よっ
てこの蛋白複合体を乳化剤として用いると食品および医
薬の分野などにおける蛋白質乳化剤の一層の利用拡大が
期待できる。
剤より一段と高い新規な蛋白複合体が提供される。よっ
てこの蛋白複合体を乳化剤として用いると食品および医
薬の分野などにおける蛋白質乳化剤の一層の利用拡大が
期待できる。
Claims (2)
- 【請求項１】リゾリン脂質と蛋白質とが結合してなる蛋
白複合体。 - 【請求項２】請求項１の蛋白複合体からなる乳化剤。
Priority Applications (1)
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|---|---|---|---|
| JP3062045A JP2618540B2 (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 蛋白複合体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3062045A JP2618540B2 (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 蛋白複合体 |
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|---|---|
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Family
ID=13188801
Family Applications (1)
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| JP3062045A Expired - Fee Related JP2618540B2 (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 蛋白複合体 |
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| JP (1) | JP2618540B2 (ja) |
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-
1991
- 1991-03-26 JP JP3062045A patent/JP2618540B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| JPH0654650A (ja) | 1994-03-01 |
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