JPS63283735A - レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 - Google Patents
レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤Info
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- JPS63283735A JPS63283735A JP62118118A JP11811887A JPS63283735A JP S63283735 A JPS63283735 A JP S63283735A JP 62118118 A JP62118118 A JP 62118118A JP 11811887 A JP11811887 A JP 11811887A JP S63283735 A JPS63283735 A JP S63283735A
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Landscapes
- Emulsifying, Dispersing, Foam-Producing Or Wetting Agents (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、レシチン−グルテン又はレシチン−グロビン
複合体からなる乳化剤に関する。
複合体からなる乳化剤に関する。
従来、レシチンは天然乳化剤として、食品、医薬品、化
粧品等に広く利用され、その改変もいろいろ試みられて
きた。
粧品等に広く利用され、その改変もいろいろ試みられて
きた。
従来知られているレシチンの改変方法としては、化学的
方法としてレシチンをアセチル化する方法（Ｊｏｕｒｎ
ａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｗ＋ｅｒｉｃａｎ Ｏ
ｉｌ Ｃｈｅｓｉｓｔｓ’５ｏｃｉｅｔｙ。
方法としてレシチンをアセチル化する方法（Ｊｏｕｒｎ
ａｌ ｏｆ ｔｈｅ Ａｗ＋ｅｒｉｃａｎ Ｏ
ｉｌ Ｃｈｅｓｉｓｔｓ’５ｏｃｉｅｔｙ。
５３、４２５． （１９７６） ’）、レシチンの脂肪
酸をヒドロキシ化する方法（上記のＪＡＯＣ５，菰、４
２５． （１９７６））が、又、酵素的方法としては、
レシチンの脂肪酸エステルを加水分解する方法（Ｕ、Ｓ
、Ｐ、３６５２３９７）がある。
酸をヒドロキシ化する方法（上記のＪＡＯＣ５，菰、４
２５． （１９７６））が、又、酵素的方法としては、
レシチンの脂肪酸エステルを加水分解する方法（Ｕ、Ｓ
、Ｐ、３６５２３９７）がある。
上記従来のレシチンの改変方法は、それぞれ、つぎのよ
うな問題点があった。
うな問題点があった。
すなわち、レシチンをアセチル化したり、脂肪酸をヒド
ロキシル化する方法は、食品への適用は不適当であり、
しかも、前記反応の過程で副反応を起こし、褐変、重合
、分解等によるレシチンの品質低下を伴いやすい。
ロキシル化する方法は、食品への適用は不適当であり、
しかも、前記反応の過程で副反応を起こし、褐変、重合
、分解等によるレシチンの品質低下を伴いやすい。
また、酵素による加水分解法では、加水分解によって生
成する遊離脂肪酸が反応系のｐＨを下げるため、ｐＨを
調整する必要がある。しかも、このｐＨ調整のために使
用した薬剤の除去や脂肪酸の除去が必要となり、その除
去手段として、溶剤分別等が行われている。この溶剤分
別等の操作は手間がかかるうえ、製品の安全性の点等で
も問題がある。
成する遊離脂肪酸が反応系のｐＨを下げるため、ｐＨを
調整する必要がある。しかも、このｐＨ調整のために使
用した薬剤の除去や脂肪酸の除去が必要となり、その除
去手段として、溶剤分別等が行われている。この溶剤分
別等の操作は手間がかかるうえ、製品の安全性の点等で
も問題がある。
本発明者らは、上記問題点を解決すべく研究した結果、
レシチンとグルテン又はレシチンとグロビンとの混合物
を処理、とりわけ超音波処理することにより、レシチン
−グルテン又はレシチン−グロビン複合法が形成され、
得られたレシチン−グルテン又はレシチン−グロビン複
合体は乳化剤として優れた性質を有することを見出し、
とり分け、従来の乳化剤であるレシチンより乳化安定性
に優れたことを見出し、この新しい知見に基づいてさら
に研究を重ねて本発明を完成するに到った。
レシチンとグルテン又はレシチンとグロビンとの混合物
を処理、とりわけ超音波処理することにより、レシチン
−グルテン又はレシチン−グロビン複合法が形成され、
得られたレシチン−グルテン又はレシチン−グロビン複
合体は乳化剤として優れた性質を有することを見出し、
とり分け、従来の乳化剤であるレシチンより乳化安定性
に優れたことを見出し、この新しい知見に基づいてさら
に研究を重ねて本発明を完成するに到った。
すなわち、本発明は、レシチン−グルテン又はレシチン
−グロビン複合体からなる乳化剤である。
−グロビン複合体からなる乳化剤である。
以下、本発明につき、さらに詳細に説明する。
本発明でいうレシチンとは、レシチンと称せらているり
ん脂質一般を示すものである。このようなレシチンとし
ては、卵黄レシチン、大豆レシチン等の動植物レシチン
が挙げられるが、乳化活性、価格、供給面から考えると
卵黄レシチンより大豆レシチンを使用する事が有利であ
る。また、本発明では通常のトリグリセリドを含有した
ペースト状レシチン、トリグリセリドを除去した粉末レ
シチンや改変レシチン、即ち酵素処理レシチン、化学処
理レシチン等の改変レシチン等も利用することができる
。
ん脂質一般を示すものである。このようなレシチンとし
ては、卵黄レシチン、大豆レシチン等の動植物レシチン
が挙げられるが、乳化活性、価格、供給面から考えると
卵黄レシチンより大豆レシチンを使用する事が有利であ
る。また、本発明では通常のトリグリセリドを含有した
ペースト状レシチン、トリグリセリドを除去した粉末レ
シチンや改変レシチン、即ち酵素処理レシチン、化学処
理レシチン等の改変レシチン等も利用することができる
。
グルテンとしては、小麦グルテンがグロビンとしては血
液グロビンが乳化活性、価格、供給面を考慮すると好適
に利用できる。
液グロビンが乳化活性、価格、供給面を考慮すると好適
に利用できる。
グルテン又はグロビンとレシチンとの重量混合比はｌ：
２０〜ｌ：２の範囲である。
２０〜ｌ：２の範囲である。
本発明の乳化剤の形成方法としては、レシチンとグロビ
ン又はグルテンを混合した溶液を特に超音波処理するこ
とにより達成できる。超音波処理は室温にて周波数５〜
４０ＫＨｚでｌθ〜９０Ｗ、Ｈｒ処理する事により行な
う事が出来る。
ン又はグルテンを混合した溶液を特に超音波処理するこ
とにより達成できる。超音波処理は室温にて周波数５〜
４０ＫＨｚでｌθ〜９０Ｗ、Ｈｒ処理する事により行な
う事が出来る。
本発明のレシチン−グロビン又はレシチン−グルテン複
合体形成の確認は、ゲル濾過法等により行うことができ
る。ゲル濾過法による確認は、セフアクリンＳ−４００
を用いて行なう事が出来る。すなわちレシチン−グルテ
ン又はレシチン−グロビン複合体はレシチン単独よりも
溶出位置が高分子側に移り、かつ、複合体中のグルテン
又はグロビン及びレシチンの溶出位置が一致し及びその
パターンが類似することにより確認することができる。
合体形成の確認は、ゲル濾過法等により行うことができ
る。ゲル濾過法による確認は、セフアクリンＳ−４００
を用いて行なう事が出来る。すなわちレシチン−グルテ
ン又はレシチン−グロビン複合体はレシチン単独よりも
溶出位置が高分子側に移り、かつ、複合体中のグルテン
又はグロビン及びレシチンの溶出位置が一致し及びその
パターンが類似することにより確認することができる。
つぎに、本発明の実施例により詳しく説明する。
実施例１
グルテンは小麦粉より酸抽出法によって、また、グロビ
ンはＳｉｇ＋ｓａ社のヘモグロビンより単用らの方法（
Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇ
ｙ １６８１〜９１（１９８１））で調製して用いた。
ンはＳｉｇ＋ｓａ社のヘモグロビンより単用らの方法（
Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇ
ｙ １６８１〜９１（１９８１））で調製して用いた。
大豆レシチンは日清製油ＫＭのものを用いた。グルテン
及びグロビンを各々１６．７■秤量し、ＨＣｌあるいは
Ｎａ０ＩＩによりｐＨを３に調整しながら各々全量ｌ−
の溶液とした。又、大豆レシチンを１−当り１０■含む
溶液を別に作成した。
及びグロビンを各々１６．７■秤量し、ＨＣｌあるいは
Ｎａ０ＩＩによりｐＨを３に調整しながら各々全量ｌ−
の溶液とした。又、大豆レシチンを１−当り１０■含む
溶液を別に作成した。
グルテン溶液３−に大豆レシチン溶液を１ｍ、２．５ｓ
ｉｆ、 ５ｓｆ、 １０−添加し、Ｎａ１１． ＨＣ
ｊ！にてｐＨを７に調整しながら全量を１０−とじた、
これらを久保田製作所製インソネータモデル２００Ｍを
用いて超音波処理（２００ＷＪ室温にて１０分間）し、
Ｐｅａｒｃｅらの方法（Ｊｏａｒｎａｌ ｏｆ Ａｇｒ
ｉｃｕｌｔｕａｌ Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｏ＋１ｓｔｒｙ２
６、７１６（１９７８））に準じ波長５００ｎｍにて吸
光度を測・定し、乳化活性とした。グロビン溶液につい
ても同様の処理を行ない乳化活性を測定した。
ｉｆ、 ５ｓｆ、 １０−添加し、Ｎａ１１． ＨＣ
ｊ！にてｐＨを７に調整しながら全量を１０−とじた、
これらを久保田製作所製インソネータモデル２００Ｍを
用いて超音波処理（２００ＷＪ室温にて１０分間）し、
Ｐｅａｒｃｅらの方法（Ｊｏａｒｎａｌ ｏｆ Ａｇｒ
ｉｃｕｌｔｕａｌ Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｏ＋１ｓｔｒｙ２
６、７１６（１９７８））に準じ波長５００ｎｍにて吸
光度を測・定し、乳化活性とした。グロビン溶液につい
ても同様の処理を行ない乳化活性を測定した。
乳化活性を測定した結果を図示すると第１図となった。
第１図よりレシチン単独よりもレシチン−グルテン又は
レシチン−グロビン複合体を形成する事により乳化活性
は大幅に増加する事がわかる。
レシチン−グロビン複合体を形成する事により乳化活性
は大幅に増加する事がわかる。
次にレシチン−グルテン又はレシチン−グロビン複合体
のｐＨ安定性をみる為、レシチン−グルテン複合体及び
レシチン−グロビン複合体をｐＨ３〜１１に各種調整し
、その乳化活性を測定した。
のｐＨ安定性をみる為、レシチン−グルテン複合体及び
レシチン−グロビン複合体をｐＨ３〜１１に各種調整し
、その乳化活性を測定した。
又、グルテン、グロビン、レシチン溶液についても同様
な乳化活性を測定した。
な乳化活性を測定した。
乳化活性を測定した結果を図示すると第２図。
第３図となった。第２図、第３図よりｐＨを変化させて
も、一部の例外を除いて複合体を形成した方が乳化活性
が増加する事がわかる。又、グルテン、グロビン共に単
独では中性付近での乳化活性は低いが、複合体を形成す
る事により乳化活性が大幅に増加した。
も、一部の例外を除いて複合体を形成した方が乳化活性
が増加する事がわかる。又、グルテン、グロビン共に単
独では中性付近での乳化活性は低いが、複合体を形成す
る事により乳化活性が大幅に増加した。
次に複合体が形成されている事を確認する為、セファク
リルＳ−４００（２，２Ｘ７０Ｃ１ｌ）を用いてゲル濾
過を行なった結果を第４図に示す。
リルＳ−４００（２，２Ｘ７０Ｃ１ｌ）を用いてゲル濾
過を行なった結果を第４図に示す。
複合体はレシチンとグロビンを１０：１となるように前
述の実施例１の方法で調整した。溶媒はＮａＯＨ溶液（
ｐＨ１０）とした、ゲル濾過によって複合体が形成され
ていることを確認するためにグロビンは蛋白質含量を測
定し、レシチンはレシチン含量を測定し、グロビン、レ
シチン及び本願発明の複合体のそれぞれの溶出図を重ね
合わせてみたものが第４図である。
述の実施例１の方法で調整した。溶媒はＮａＯＨ溶液（
ｐＨ１０）とした、ゲル濾過によって複合体が形成され
ていることを確認するためにグロビンは蛋白質含量を測
定し、レシチンはレシチン含量を測定し、グロビン、レ
シチン及び本願発明の複合体のそれぞれの溶出図を重ね
合わせてみたものが第４図である。
グロビン単独の場合の溶出位置は蛋白質量の測定により
破線のようになった。レシチン単独の場合はその溶出位
置はフラクション容量が３５０−以上に認められた。
破線のようになった。レシチン単独の場合はその溶出位
置はフラクション容量が３５０−以上に認められた。
本願発明の複合体中の蛋白質及びレシチンの溶出位置は
、蛋白質及びグロビン単独の溶出位置より高分子側に移
り、又、その位置が全く一致した事及びパターンが類似
した事によりレシチン−グロビン複合体が形成されてい
る事が確認出来た。
、蛋白質及びグロビン単独の溶出位置より高分子側に移
り、又、その位置が全く一致した事及びパターンが類似
した事によりレシチン−グロビン複合体が形成されてい
る事が確認出来た。
又、レシチン−グルテン複合体についてもレシチン−グ
ルテン複合体と同様な方法でゲル濾過を行った結果を図
示したものが第５図である。即ち複合体はレシチンとグ
ルテンを１０：１となるように前述の実施例１の方法で
調整した。溶媒はＮａＯＨ溶液（ｐ Ｈ１０）とした、
ゲル濾過によって複合体が形成されていることを確認す
るためにグルテンは蛋白質含量を測定し、レシチンはレ
シチン含量を測定し、グルテン、レシチン及び本願発明
のそれぞれの溶出図を重ね合わせてみた。グルテン単独
の場合は溶出しないため記載できないが、又レシチン単
独の場合は溶出量が３５０−以上に認められた。レシチ
ン−グルテン複合体は溶出位置が明らかに高分子側に移
行していること、及び該複合体中のレシチンの溶出位置
と該複合体中のグルテンの溶出位置が全く一致している
こと及びその両者のパターンが類似していることより、
レシチン−グルテン複合体が形成されていることが確認
できた。
ルテン複合体と同様な方法でゲル濾過を行った結果を図
示したものが第５図である。即ち複合体はレシチンとグ
ルテンを１０：１となるように前述の実施例１の方法で
調整した。溶媒はＮａＯＨ溶液（ｐ Ｈ１０）とした、
ゲル濾過によって複合体が形成されていることを確認す
るためにグルテンは蛋白質含量を測定し、レシチンはレ
シチン含量を測定し、グルテン、レシチン及び本願発明
のそれぞれの溶出図を重ね合わせてみた。グルテン単独
の場合は溶出しないため記載できないが、又レシチン単
独の場合は溶出量が３５０−以上に認められた。レシチ
ン−グルテン複合体は溶出位置が明らかに高分子側に移
行していること、及び該複合体中のレシチンの溶出位置
と該複合体中のグルテンの溶出位置が全く一致している
こと及びその両者のパターンが類似していることより、
レシチン−グルテン複合体が形成されていることが確認
できた。
続いて複合体の安定性を確認する為、前述の実施例１の
方法に準じてレシチン−グルテン比率が１０：１及びレ
シチン−グロビン比率がｌＯ：１の複合体を形成した複
合体のｐＨはＮａ０ＩＩ、 ＨＣＩによりｐ）１７に調
整した。又、保存中の微生物汚染を防止する為、無菌的
条件で２５℃に保存した。そして保存日数０日、１日、
２日、４日、１０日、 １００日目定態菌的にサンプリ
ングしＰｅａｒｃｅの方法にて５００ ｎｓで吸光度を
測定し乳化活性とした。
方法に準じてレシチン−グルテン比率が１０：１及びレ
シチン−グロビン比率がｌＯ：１の複合体を形成した複
合体のｐＨはＮａ０ＩＩ、 ＨＣＩによりｐ）１７に調
整した。又、保存中の微生物汚染を防止する為、無菌的
条件で２５℃に保存した。そして保存日数０日、１日、
２日、４日、１０日、 １００日目定態菌的にサンプリ
ングしＰｅａｒｃｅの方法にて５００ ｎｓで吸光度を
測定し乳化活性とした。
その結果を表１に示した。
表 １ ５００ｎｍにおける吸光
度以上のようにレシチン−グロビン複合体で１００日保
存しても初期の８９％の活性が維持され、又、レシチン
−グルテン複合体では９０％の活性が維持されていた。
度以上のようにレシチン−グロビン複合体で１００日保
存しても初期の８９％の活性が維持され、又、レシチン
−グルテン複合体では９０％の活性が維持されていた。
つまり、本願発明の複合体は１００日後でも乳化活性が
保持されていることがわかり、充分食品工業乳化剤とし
て利用出来る事がわかった。
保持されていることがわかり、充分食品工業乳化剤とし
て利用出来る事がわかった。
更に本願発明のレシチン−グルテン複合体の乳化剤と市
販の乳化剤の乳化活性を比較した。使用した市販乳化剤
はエルマイザーＡ（協和醗酵型）、ＢＯＬＥＣＩＴＤ
（光陽商会型）、キラヤニンＣ−１００（丸善化成製）
であり、本願発明のレシチン−グルテン複合体の乳化剤
は、レシチン５０暉／ｄとグルテン５■／−から生成し
た。又市販乳化剤の各々の濃度は５０■／−とした。
販の乳化剤の乳化活性を比較した。使用した市販乳化剤
はエルマイザーＡ（協和醗酵型）、ＢＯＬＥＣＩＴＤ
（光陽商会型）、キラヤニンＣ−１００（丸善化成製）
であり、本願発明のレシチン−グルテン複合体の乳化剤
は、レシチン５０暉／ｄとグルテン５■／−から生成し
た。又市販乳化剤の各々の濃度は５０■／−とした。
本願発明の乳化剤及び各々の市販乳化剤を共に緩衝液を
用いて、ｐＨ７及び６及び４に調整し、それぞれを実施
例１で使用した方法で乳化活性を測定した。その結果を
表２に示す。
用いて、ｐＨ７及び６及び４に調整し、それぞれを実施
例１で使用した方法で乳化活性を測定した。その結果を
表２に示す。
表 ２ ５０Ｏｎ−における吸
光度以上のように本願発明のレシチン−グルテン複合体
は、いずれのｐＨにおいても乳化活性が高（、市販ｐ乳
化剤よりも優れていることがわかる。
光度以上のように本願発明のレシチン−グルテン複合体
は、いずれのｐＨにおいても乳化活性が高（、市販ｐ乳
化剤よりも優れていることがわかる。
本発明によれば、乳化活性及び乳化安定性に優れ、かつ
、食品として安全なレシチン−グロビン又はレシチン−
グルテン複合体が得られ、このレシチン−グロビン又は
レシチン−グルテン複合体からなる乳化剤は、食品、医
薬品、化粧品等の製造に好適に使用できる。
、食品として安全なレシチン−グロビン又はレシチン−
グルテン複合体が得られ、このレシチン−グロビン又は
レシチン−グルテン複合体からなる乳化剤は、食品、医
薬品、化粧品等の製造に好適に使用できる。
【図面の簡単な説明】
第１図はレシチン−蛋白複合体の乳化活性を示す図、第
２図はレシチン−グルテン複合体の各ｐＨでの乳化特性
を示す図、第３図はレシチン−グロビン複合体の各ｐＨ
での乳化特性を示す図、第４図はレシチン−グロビン複
合体のゲル濾過の結果を示す図、第５図はレシチン−グ
ルテン複合体のゲル濾過の結果を示す図である。
２図はレシチン−グルテン複合体の各ｐＨでの乳化特性
を示す図、第３図はレシチン−グロビン複合体の各ｐＨ
での乳化特性を示す図、第４図はレシチン−グロビン複
合体のゲル濾過の結果を示す図、第５図はレシチン−グ
ルテン複合体のゲル濾過の結果を示す図である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、レシチン−グルテン複合体又はレシチン−グロビン
複合体からなる乳化剤。 ２、グルテンが小麦グルテンであることを特徴とする特
許請求の範囲第１項記載の乳化剤。 ３、グロビンが血液グロビンであることを特徴とする特
許請求の範囲第１項記載の乳化剤。 ４、レシチンが大豆レシチンであることを特徴とする特
許請求の範囲第１項乃至第３項のいずれかの項記載の乳
化剤。 ５、レシチンが改変レシチンであることを特徴とする特
許請求の範囲第１項乃至第４項のいずれかの項記載の乳
化剤。 ６、レシチンとグルテン又はグロビンの重量成分比率が
２０：１〜２：１あることを特徴とする特許請求の範囲
第１項乃至第４項のいずれかの項記載の乳化剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62118118A JPH0618626B2 (ja) | 1987-05-16 | 1987-05-16 | レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62118118A JPH0618626B2 (ja) | 1987-05-16 | 1987-05-16 | レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63283735A true JPS63283735A (ja) | 1988-11-21 |
| JPH0618626B2 JPH0618626B2 (ja) | 1994-03-16 |
Family
ID=14728477
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62118118A Expired - Fee Related JPH0618626B2 (ja) | 1987-05-16 | 1987-05-16 | レシチン−蛋白質複合体からなる乳化剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0618626B2 (ja) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0556751A (ja) * | 1991-08-31 | 1993-03-09 | Q P Corp | 蛋白複合体 |
| JPH0654650A (ja) * | 1991-03-26 | 1994-03-01 | Q P Corp | 蛋白複合体 |
| WO1994017675A1 (en) * | 1993-02-05 | 1994-08-18 | Kao Corporation | Taste modifying method and bitter taste reducing method |
| US5785984A (en) * | 1993-02-05 | 1998-07-28 | Kao Corporation | Taste-modifying method and bitterness-decreasing method |
| EP0841057A3 (de) * | 1996-11-06 | 1999-09-15 | Rhone-Poulenc Rorer Gmbh | Phospholipidische Zusammensetzung, Verfahren zur Herstellung einer derartigen Zusammensetzung und Verwendung derselben |
| US7790702B2 (en) | 1995-09-06 | 2010-09-07 | Kyowa Hakko Bio Co., Ltd. | Lipid metabolism improving agent |
| US7901668B2 (en) | 2001-11-29 | 2011-03-08 | Eaudelman Co., Ltd. | Silk fibroin emulsifier and process for the production thereof |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS57102148A (en) * | 1980-12-17 | 1982-06-25 | Riken Vitamin Co Ltd | Production of powder active gluten of good dispersiblity in water |
| JPS6030644A (ja) * | 1983-07-13 | 1985-02-16 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | 活性グルテン |
| JPS61162148A (ja) * | 1985-01-09 | 1986-07-22 | Meiji Milk Prod Co Ltd | クリ−ム状乳化油脂組成物の製造法 |
-
1987
- 1987-05-16 JP JP62118118A patent/JPH0618626B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| CN1065415C (zh) * | 1993-02-05 | 2001-05-09 | 花王株式会社 | 蛋白质和类脂复合体用于改善味觉的用途 |
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| EP0841057A3 (de) * | 1996-11-06 | 1999-09-15 | Rhone-Poulenc Rorer Gmbh | Phospholipidische Zusammensetzung, Verfahren zur Herstellung einer derartigen Zusammensetzung und Verwendung derselben |
| US6126941A (en) * | 1996-11-06 | 2000-10-03 | Rhone-Poulenc Rorer Gmbh & Co. | Phospholipidic composition, method for the production of such a composition and its use |
| US7901668B2 (en) | 2001-11-29 | 2011-03-08 | Eaudelman Co., Ltd. | Silk fibroin emulsifier and process for the production thereof |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0618626B2 (ja) | 1994-03-16 |
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