JP4484519B2 - Bacillusgibsonii(DSM14393)由来の新規なアルカリ性プロテアーゼならびに該新規なアルカリ性プロテアーゼを含有する洗浄剤および浄化剤 - Google Patents
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Description
・特定のアミノ酸残基をプロリンで置換する(WO92/19729、それぞれEP583339およびUS5858757、ならびにEP516200による);
・より高極性の基またはより高電荷の基を分子表面に導入する(EP525610、EP995801およびUS5453372による);
・金属イオンの結合を、特にカルシウム結合部位の突然変異誘発によって増強する(例えば、国際特許出願WO88/08028およびWO88/08033の教示による);
・修飾または突然変異誘発によって自己分解をブロックする(例えば、WO98/20116またはUS5543302による);
・複数の安定化戦略を組合せる(欧州特許出願EP398539A1に開示);
・US5340735、US5500364、US5985639およびUS6136553によれば、安定化に関連する位置を、3次元構造の分析によって見い出すことができる。
このための基礎が、特定の応用分野を標的としたさらなる開発が可能な新規なプロテアーゼによって広がる。
それぞれの場合に、Bacillus gibsonii(DSM 14393)由来の新規なアルカリ性プロテアーゼとの同一性の程度が増大しているものほど、好ましさが増大する。
「プロタンパク質」は、タンパク質の不活性前駆体である。シグナル配列を含む前者の前駆体は、「プレプロタンパク質」と称される。
このような酵素を、本願の実施例に記載のように、Bacillus gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼの形態で見い出すことができた。
同定される一致に基づいて、および他の示したスブチリシンとの関係に基づいて、このアルカリ性プロテアーゼは、スブチリシンとみなすべきである。
これらの中で、順に増大して好ましいのは、そのアミノ酸配列が、少なくともそれぞれの場合に、配列番号2に示されるアミノ酸配列に72%、74%、76%、78%、80%、82%、84%、85%、86%、88%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%および100%同一であるものである。
これは、これらの特性が、B.gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼの特性に、この順に増大して類似していると予測されるためである。
これらの中で、順に増大して好ましいのは、そのアミノ酸配列が、少なくともそれぞれの場合に、配列番号2に示されるアミノ酸配列に115〜384位において86%、88%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%および100%同一であるものである。
これは、このようなプロテアーゼが、本願により利用可能になったBacillus gibsonii(DSM 14393)由来の新規に見い出されたアルカリ性プロテアーゼを構成するためである。
誘導体とは、上記したタンパク質からさらなる修飾によって導かれるタンパク質を意味する。このような修飾は、例えば、安定性、基質特異性もしくは基質への結合強さまたは酵素活性に影響を及ぼすことができる。また、このような修飾を用いて、タンパク質のアレルゲン性および/または免疫原性を低下させ、こうして例えば皮膚との適合性を増大させることができる。
・特定のアミノ酸残基をプロリンで置換する(EP583339に従う);
・より高極性またはより高電荷の基を分子の表面に導入する(EP995801に従う);
・金属イオンの結合、特にカルシウム結合部位を改変する(例えば、国際特許出願WO88/08028およびWO88/08033の教示に従う)。
・US5453372によれば、変性剤(例えば界面活性剤)の作用に対して表面における特定の突然変異によって、タンパク質を保護することができる。
さらなる同等の可能性は、US5340735、US5500364、US5985639およびUS6136553に示されている。
これは、これらが外側膜を持たず、従って分泌されたタンパク質を直接的に周囲培地に放出するためである。
バシラス属のグラム陽性細菌からのものが極めて特に好ましい。
これは、本発明の酵素の態様がそれから最初に得られたためである。その関連配列は配列表に示され、その酵素特性は実施例に記載されている。これからまたは関連の菌株から、特に分子生物学的標準法(例えば、自体既知のPCR法および/または点突然変異誘発法など)を適用することによって、上記の変異体を調製することができる。
核酸は、実質的に全ての分子生物学的研究およびタンパク質の開発およびその製造のための出発点である[特に、遺伝子の配列決定および対応するアミノ酸配列の誘導、あらゆる種類の突然変異誘発(上記を参照)およびタンパク質の発現を含む]。
これは、これらの核酸が、B.gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼの特性に、この順に増大して類似している特性を有するタンパク質をコードしていると予測されるためである。
上記した好ましい形態をコードしている核酸、特に突然変異誘発によって得られる核酸が、対応して好ましい。
・天然供給源、特に微生物から得られることを特徴とする核酸;
・これらの中で、微生物がグラム陽性細菌であることを特徴とする核酸;
・これらの中で、グラム陽性細菌がバシラス属の細菌であることを特徴とする核酸;および
・これらの中で、バシラス属の種がBacillus sp.、特にBacillus gibsonii(DSM 14393)であることを特徴とする核酸。
クローニングベクターは、所望の遺伝子の貯蔵、生物学的増幅または選択に加えて、その分子生物学的な特性化に適している。同時に、これらは、特許請求されている核酸の輸送可能および貯蔵可能な形態であり、また、細胞に関係しない分子生物学的技術(例えば、PCRまたはインビトロ突然変異誘発法など)の出発点である。
この種の発現ベクターは、生物学的な製造系において対応する核酸を働かせ、これによって、対応するタンパク質を製造するための基礎となるものである。本発明のこの対象の好ましい態様は、発現に必要な遺伝子エレメント、例えば該遺伝子の上流に元から位置する天然プロモーターまたは別の生物からのプロモーターを担持する発現ベクターである。該エレメントを、例えば、「発現カセット」の形態で配置することができる。別の可能性は、調節エレメントのいずれかまたは全部を、それぞれの場合に宿主細胞から得ることである。これら発現ベクターを、特に好ましくは、さらなる特性、例えば選択した発現系(特に宿主細胞)に対する最適コピー数などに関連して適合させる(後記を参照)。
即ち、上記した本発明のタンパク質、タンパク質フラグメント、融合タンパク質または誘導体を、上記した本発明の核酸を用いて、および/または上記した本発明のベクターを用いて、および/または上記した本発明の細胞のいずれかを用いて製造するためのあらゆる方法が特許請求されている。
これらには、例えば化学的合成法が含まれ、これは、特に比較的短いフラグメントのために経済的に有用である。
で示されるポリヒドロキシ脂肪酸アミドである。
このポリヒドロキシ脂肪酸アミドは、アンモニア、アルキルアミンまたはアルカノールアミンを用いた還元糖の還元的アミノ化、およびその後の、脂肪酸、脂肪酸アルキルエステルまたは脂肪酸塩化物を用いたアシル化によって通常得られる既知の物質である。
で示される化合物を包含する。
即ち、上記した本発明のタンパク質、タンパク質フラグメント、融合タンパク質または誘導体に加えて、さらなる酵素によっても特徴付けられる洗浄または浄化製品が本発明の好ましい態様である。これらには、特に、他のプロテアーゼ、アミラーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、例えばβ-グルカナーゼ、オキシドレダクターゼ、例えばラッカーゼ、クチナーゼ、および/またはリパーゼだけでなく、エステラーゼおよびこの使用分野に対して先行技術に記載されている他の全ての酵素が含まれる。
上記した濃度範囲は、この使用に好ましく当てはまる。
即ち、上記した本発明のタンパク質、タンパク質フラグメント、融合タンパク質または誘導体を含有する化粧品、あるいは、上記した本発明のタンパク質、タンパク質フラグメント、融合タンパク質または誘導体を組み込んだ化粧方法、あるいは、上記した本発明のタンパク質、タンパク質フラグメント、融合タンパク質または誘導体の、化粧目的のための、特に対応する方法の枠内での、または対応する製品における使用が特許請求されている。
土壌試料(0.1g)を、滅菌0.9%濃度NaCl溶液(1ml)に懸濁させ、ミルク粉末を含有する寒天プレート[1.5%寒天、0.5%NaCl、0.1%K2HPO4、0.1%酵母エキス、2%ペプトン(ICN、Eschwede、Cat.No.104808)、1%ミルク粉末(スキムミルク;Difco、Heidelberg、Cat.No.232100)、pH10]上にプレーティングした。30℃で72時間インキュベートした後、透明ゾーンを有するコロニーが、ミルク寒天において明らかであった。単一コロニーをこれから取り、エルレンマイヤーフラスコ中、Horikoshi培地[0.1%K2HPO4、0.5%酵母エキス、1%ペプトン、0.02%MgSO4、0.3%Na2CO3、pH9]において、37℃で200rpmにて振盪しながら培養した。
Bacillus gibsonii(DSM 14393)由来の染色体DNAを、標準法によって調製し、制限酵素Sau3Aで処理し、得られたフラグメントをベクターpAWA22中にクローン化した。これは、バシラス種において使用するためのpBC16から導いた発現ベクターである[Bernhardら(1978)、J.Bacteriol.、Vol.133(2)、p.897-903]。このベクターを、プロテアーゼ陰性の宿主菌株 Bacillus subtilis DB 104 [KawamuraおよびDoi (1984)、J.Bacteriol.、Vol.160 (1)、p.442-444]に導入した。
Horikoshi培地(上記を参照)(100ml)を、500mlのエルレンマイヤーフラスコに入れ、実施例2におけるように形質転換したバシラス菌株の1つのコロニーを接種し、増殖の定常期に到達するまで37℃で72時間培養した。
この培養物の上清から以下の精製工程によって単一のタンパク質分解酵素を単離することができた:20mM HEPES/NaOH緩衝液(pH7.6)に対する上清の透析;Q-SepharoseR(Pharmacia-Amersham Biotech、スウェーデン国)における負アニオン交換クロマトグラフィー;HEPES/NaOHの勾配緩衝液(0〜1M NaCl、pH7.6)で溶離するS-SepharoseR(Pharmacia-Amersham)における通過物のカチオン交換クロマトグラフィー。プロテアーゼは、0.2M NaClで溶出し、次いでこれを、溶離液としてHEPES/NaOH(pH7.6)を用いるResource SR(Pharmacia-Amersham)におけるカチオン交換クロマトグラフィーによって濃縮した。
SDSゲル電気泳動およびクーマッシー染色によれば純粋であるタンパク質を、このようにして得た。
実施例2および3におけるようにして得たB.gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼは、PHASTR系(Pharmacia-Amersham Biotech、スウェーデン国から供給)における変性SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動において、26kDの分子量を示す。
同様にPHASTR系(Pharmacia-Amersham Biotechから供給)における等電点電気泳動によれば、B.gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼの等電点は11である。
比活性
実施例2および3におけるようにして精製したB.gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼの比活性を、基質 Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-p-ニトロアニリド(AAPF;Bachem Biochemica GmbH、Heidelbergから)を用いて測定した。それは、pH8.6および25℃で5分間インキュベートしたときに、16U/mgの活性を示した。この場合、1Uは、1μモルの切断された基質/分に等しい。
pH依存性
Bacillus gibsonii(DSM 14393)由来のアルカリ性プロテアーゼのpHプロフィールを、pH範囲6〜12にわたって記録した。この目的のために、基質としてカゼインを用いて、50℃でそれぞれの整数pH値について活性を測定した。これによれば、pH最適値はpH10にある。50℃で15分間のインキュベート後に残存する活性は、pH11でなお73%、pH12でなお1%、pH6でなお16%およびpH9でなお83%である。
Eidgenoessische Material-Pruefungs- und -Versuchsanstalt(St.Gallen、スイス国;EMPA)あるいはWaeschereiforschungsanstalt(Krefeld、独国)から入手し、標準化された方法で汚した織物を、この実施例に使用した。以下の汚れおよび織物を使用した:A(血液/ミルク/インク;綿)、B(血液;綿)およびC(卵/すす;綿)。
この試験材料を用い、洗濯計(launderometer)を用いて、種々の洗浄製品配合物の洗浄性能を試験した。この目的のために、液比をそれぞれ1:12に設定し、洗浄を40℃の温度で30分間行った。用量は、1Lの洗浄液あたり、5.88gの特定の製品であった。水硬度は、16°ドイツ硬度であった。
平行した測定系列(D)において、C(卵/すす;綿)と同様にして処理した試料を、60℃の温度において、それ以外は同一の条件下で洗浄した。
B.gibsonii(DSM 14393)由来の本発明のプロテアーゼが、試験した全ての汚れに対する洗浄性能への寄与において、確立されたプロテアーゼであるB.lentusアルカリ性プロテアーゼF49およびSavinaseRに等しいか、またはある場合には、それらよりも優れていることがわかる。
先の実施例の実験の繰返しにおいて、プロテアーゼを他は同一の条件下で濃縮して、それぞれ洗浄液1Lあたりに5.625PEのタンパク質分解活性の最終濃度が得られるようにした。
以下に挙げる表4は、A、BおよびCに対応する同じ汚れA'、B'およびC'について同じ方法で得られた結果を示すものである。
使用した比活性が比較的高いこれらの場合において、B.gibsonii(DSM 14393)由来の本発明のプロテアーゼは、比較した確立されたプロテアーゼよりも優れているかまたはそれと等しい性能を与える。
硬く滑らかな表面を有する容器を、標準化した方法で、半熟卵(E)、卵/ミルク(F)および頑固な挽肉(G)と接触させ、市販の家庭用食器洗浄機により洗浄した。これらを、MieleR G 676型の食器洗浄機の通常プログラムを用いて45℃で洗浄した。20gの食器洗浄剤を、それぞれ1回の食器洗浄試行あたりに使用した。水硬度は、16°ドイツ硬度であった。
これらの結果は、本発明のBacillus gibsonii(DSM 14393)プロテアーゼの性能が、機械食器洗浄剤において、試験した他のプロテアーゼの性能よりも一部において優れており、また少なくとも同等であり、これが、比較的低い活性を使用したときであってもそうであることを示す。
実施例8におけるように、容器を、標準化した方法により半熟卵(H)、卵/ミルク(I)およびミルク(J)で汚し、それぞれ同じ浄化製品配合物を用いて同じ方法で洗浄した。これらを、MieleR G676型の食器洗浄機の通常プログラムを用いて45℃で洗浄した。唯一の相違は、それぞれの場合に、20000PEの各プロテアーゼを使用したことである。これは、それぞれの場合に、浄化製品濃厚物において約0.2mgのプロテアーゼに相当した。
機械食器洗浄製品のために確立されたプロテアーゼであるB.lentusアルカリ性プロテアーゼF49およびProperaseRと比較して、関連製品の全体の浄化性能に対する本発明のプロテアーゼの、より高いかまたは少なくとも同等の寄与が、使用したプロテアーゼ活性が比較的高いときにも明らかである。
図1は、Bacillus gibsonii(DSM 14393)由来の本発明のプロテアーゼと、表2にまとめた最も類似する最も重要な既知のスブチリシン(それぞれ、成熟形態、即ちプロセシングされた形態にある)とのアミノ酸配列の整列図である。
以下の数字は、以下のプロテアーゼを意味する(カッコ内は、それぞれデータベース受入のIDである;実施例2の表2をも参照):
Claims (35)
- 配列番号2に示されるアミノ酸配列に100%同一であるアミノ酸配列からなるスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼ。
- 配列番号2に示されるアミノ酸配列の115〜384位に100%同一であるアミノ酸配列からなるスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼ。
- 配列番号1に示されるヌクレオチド配列に100%同一であるヌクレオチド配列から導かれるスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼ。
- 配列番号1に示されるヌクレオチド配列の343〜1152位のヌクレオチド配列から導かれるアミノ酸配列と同一であるアミノ酸配列からなるスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼ。
- 微生物から得られることを特徴とする、請求項1〜4のいずれかに記載のタンパク質。
- 微生物がグラム陽性細菌であることを特徴とする、請求項5に記載のタンパク質。
- グラム陽性細菌がバシラス属のいずれかであることを特徴とする、請求項6に記載のタンパク質。
- バシラスの種がBacillus gibsoniiであることを特徴とする、請求項7に記載のタンパク質。
- スブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼをコードしている核酸であって、そのヌクレオチド配列が、配列番号1に示されるヌクレオチド配列に100%同一である核酸。
- スブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼをコードしている核酸であって、そのヌクレオチド配列が、配列番号1に示されるヌクレオチド配列の343〜1152位のヌクレオチド配列に100%同一である核酸。
- 微生物から得られることを特徴とする、請求項9または10に記載の核酸。
- 微生物がグラム陽性細菌であることを特徴とする、請求項11に記載の核酸。
- グラム陽性細菌がバシラス属のいずれかであることを特徴とする、請求項12に記載の核酸。
- バシラスの種がBacillus gibsoniiであることを特徴とする、請求項13に記載の核酸。
- 請求項9〜14のいずれかに記載の核酸領域を含んでなるベクター。
- スブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼを産生するBacillus gibsonii (DSM 14393)。
- 請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質を発現するかまたは発現するように誘導しうる、請求項15に記載のベクターで形質転換された宿主細胞。
- 細菌であることを特徴とする、請求項17に記載の宿主細胞。
- グラム陽性細菌であることを特徴とする、請求項18に記載の細菌。
- 真核細胞であることを特徴とする、請求項17に記載の細胞。
- 請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質のいずれかを、請求項9〜14のいずれかに記載の核酸を用いて、および/または請求項15に記載のベクターを用いて、および/または請求項16〜20のいずれかに記載の細胞を用いて製造する方法。
- 請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質を含有することを特徴とする洗浄または浄化製品。
- タンパク質を、製品1gあたり、2μg〜480mgの量で含有することを特徴とする請求項22に記載の製品。
- さらなる酵素をさらに含有することを特徴とする請求項22または23に記載の製品。
- 請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質を、単独でまたは他の活性成分に加えて含有することを特徴とする、織物原料の処理のためまたは織物ケアのための製品。
- 織物または硬表面を機械浄化するための方法であって、その行程の少なくとも1つにおいて、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質をスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼとして使用することを特徴とする方法。
- 織物原料の処理のためまたは織物ケアのための方法であって、その行程の少なくとも1つにおいて、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質をスブチリシン型のアルカリ性プロテアーゼとして使用することを特徴とする方法。
- 織物または硬表面を浄化するための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質分解活性なタンパク質の使用。
- 低分子量化合物またはタンパク質を合成するためまたは生化学的に分析するための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 天然物質または生物学的有用物質を調製、精製または合成するための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 天然原料の処理のための方法における、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 織物製造における原料または中間体の取得または処理のための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 織物原料の処理のためまたは織物ケアのための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 写真フィルムの処理のための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
- 食品または動物飼料を調製するための、請求項1〜8のいずれかに記載のタンパク質の使用。
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