BR112021004507A2 - composição detergente, método de tratamento de um substrato com uma composição detergente e uso de uma enzima lipase bacteriana - Google Patents

Abstract

COMPOSIÇÃO DETERGENTE, MÉTODO DE TRATAMENTO DE UM SUBSTRATO COM UMA COMPOSIÇÃO DETERGENTE E USO DE UMA ENZIMA LIPASE BACTERIANA. A presente invenção provê uma composição detergente compreendendo: (i) de 0,1 a 10% em peso de um polímero de liberação de sujeira, e (ii) de 0,0005 a 2,5% em peso de uma enzima lipase bacteriana, em que o polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira a base de poliéster; e um método de tratamento de um substrato com a dita composição e o uso de uma enzima lipase não fúngica para prover limpeza lipolítica sem degradação do dito polímero de liberação de sujeira de poliéster.

Description

Relatório Descritivo de Patente de Invenção COMPOSIÇÃO DETERGENTE, MÉTODO DE TRATAMENTO DE UM

SUBSTRATO COM UMA COMPOSIÇÃO DETERGENTE E USO DE UMA

ENZIMA LIPASE BACTERIANA Campo da Invenção

[0001] A presente invenção se refere a uma composição detergente, particularmente uma composição detergente compreendendo um polímero de liberação de sujeira.

Antecedentes da Invenção

[0002] Polímeros de liberação de sujeira são ingredientes úteis para formulações detergentes, particularmente para detergentes de lavagem de roupas. Outro ingrediente que é útil é a incorporação de enzimas, particularmente enzimas lipase. Entretanto, inclusão de enzimas lipase causam a degradação do polímero de liberação de sujeira. Então o formulador tem de renunciar a um destes ingredientes úteis.

[0003] Um problema com a inclusão de lipases é que elas não podem ser incluídas em uma formulação detergente com polímeros de liberação de sujeira.

[0004] Este problema é particularmente pronunciado em formulações detergentes de lavagem de roupas, especialmente formulações detergentes de lavagem de roupas líquidas.

Sumário da Invenção

[0005] Foi encontrado que a incorporação de enzimas lipase não fúngicas em composições detergentes não causam a degradação do polímero de liberação de sujeira. Por outro lado, as lipases não fúngicas ainda provém uma limpeza eficaz.

[0006] Em um aspecto a presente invenção provê uma composição detergente compreendendo: (i) de 0,1 a 10% em peso, preferivelmente de 0,2 a 9% em peso, mais preferivelmente de 0,25 a 8%, ainda mais preferivelmente de 0,5 a 6% em peso, ainda mais preferivelmente de 1 a 5% em peso de um polímero de liberação de sujeira; e, (ii) de 0,0005 a 2,5% em peso, preferivelmente de 0,005 a 2% em peso, mais preferivelmente de 0,01 a 1% em peso de uma enzima lipase não fúngica, em que o polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira a base de poliéster.

[0007] Mais preferivelmente o polímero de liberação de sujeira de poliéster é um polímero de liberação de sujeira a base de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno.

[0008] Preferivelmente a enzima lipase não fúngica é uma enzima lipase bacteriana.

[0009] Lipases bacterianas preferidas são derivadas de Burkholderia cepacia, Pseudomonas fluorescense ou Psychromonas ingrahamii. Lipases bacterianas mais preferidas são derivadas de Burkholderia cepacia ou Psychromonas ingrahamii.

[0010] Uma composição detergente preferida é uma composição detergente para lavanderia. Preferivelmente a composição detergente para lavanderia é um líquido ou um pó, mais preferivelmente o detergente é um detergente líquido.

[0011] Preferivelmente a composição detergente para lavanderia compreende um tensoativo aniônico e/ou não iônico, mais preferivelmente a composição detergente para lavanderia compreende ambos tensoativos aniônicos e não iônicos.

[0012] A composição detergente para lavanderia preferivelmente compreende de 0,1 a 8% em peso de uma poliamina alcoxilada.

[0013] Composições detergentes preferidas, particularmente composições detergentes para lavanderia compreendem adicionalmente uma enzima adicional selecionada do grupo consistindo de: proteases, celulases, alfa- amilases, peroxidases/oxidases, pectato liases e/ou mananases.

[0014] Em outro aspecto a presente invenção provê um método de tratamento de um substrato com uma composição detergente compreendendo i) uma enzima lipase; e ii) um polímero de liberação de sujeira de poliéster, preferivelmente um polímero de liberação de sujeira de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno; para prover limpeza lipolíticas sem degradação do dito polímero de liberação de sujeira de poliéster, o dito método compreendendo incorporação em uma composição detergente de uma enzima lipase bacteriana em uma composição detergente de acordo com a composição do primeiro aspecto; e tratamento subsequente de um substrato, preferivelmente tecidos, com a dita composição.

[0015] Em outro aspecto a presente invenção provê o uso de uma enzima lipase bacteriana, em uma composição detergente compreendendo um polímero de liberação de sujeira de poliéster, preferivelmente um polímero de liberação de sujeira de poliéster de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno, para prover limpeza lipolítica sem degradação do dito polímero de liberação de sujeira de poliéster.

Breve Descrição das Figuras

[0016] A figura 1 mostra o espectro RMN da formulação detergente incluindo o polímero de liberação de sujeira (Texcare UL da Clariant). Como mostrado na figura 1, a incubação controle da formulação sem lipase. O pico principal para SRP sendo destacado.

[0017] A figura 2 mostra o espectro RMN da formulação detergente incluindo o polímero de liberação de sujeira (Texcare UL da Clariant) e Lipex 100L (uma lipase fúngica da Novozymes). Como mostrado na figura 2, a formulação mais Lipex 100L (lipase fúngica). O pico principal para SRP sendo destacado.

[0018] A figura 3 mostra o espectro RMN da formulação detergente incluindo o polímero de liberação de sujeira (Texcare UL da Clariant) e lipase Amano de Burkholderia cepacia (uma enzima lipase bacteriana fornecida pela Sigma). Como mostrado na figura 3, a formulação mais lipase Amano de Burkholderia cepacia. O pico principal para SRP sendo destacado.

[0019] A figura 4 mostra o espectro RMN da formulação detergente incluindo o polímero de liberação de sujeira (Texcare UL da Clariant) e lipase PinLip de Psychromonas ingrahamii (uma enzima lipase bacteriana fornecida como enzima purificada pela Universidade de Exeter). Como mostrado na figura 4, a formulação mais PinLip. O pico principal para SRP sendo destacado.

Descrição Detalhada da Invenção

[0020] O artigo indefinido “um” ou “uma” e seu correspondente artigo definido “o” ou “a” tal como usado aqui significa pelo menos um, ou um ou mais, a menos que especificado de outra forma.

[0021] Todos os níveis em % dos ingredientes em composições (formulações) listados aqui são em % em peso com base na formulação total a menos que indicado de outra forma.

[0022] É entendido que qualquer referência a um ingrediente preferido da composição detergente é considerada como sendo matéria combinável com qualquer outro ingrediente preferido da composição detergente revelada aqui.

[0023] A composição detergente pode assumir qualquer forma adequada, por exemplo líquidos, sólidos (incluindo pós) ou géis.

[0024] A composição detergente pode ser aplicada a qualquer substrato adequado. Substratos particularmente preferidos são tecidos. Composições detergentes particularmente preferidas são composições detergentes de para lavanderia.

[0025] Composições detergentes de para lavanderia podem assumir qualquer forma adequada. Formas preferidas são líquida ou pó, sendo líquida a mais preferida.

Polímero de liberação de sujeira

[0026] O polímero de liberação de sujeira está presente em um nível de a partir de 0,1 a 10% em peso.

[0027] Os níveis de polímero de liberação de sujeira são preferivelmente de 0,2 a 9% em peso, mais preferivelmente de 0,25 a 8% em peso, ainda mais preferivelmente de 0,5 a 6% em peso, ainda mais preferivelmente de 1 a 5% em peso.

[0028] O polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira com base em poliéster. Mais preferivelmente o polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira a base de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno, mais preferivelmente um polímero de liberação de sujeira a base de tereftalato de polipropileno.

[0029] Polímeros de liberação de sujeira à base de poliéster são descritos no documento WO 2014/029479 e WO 2016/005338.

Lipases não fúngicas

[0030] Lipases (E.C. 3.1.1.3) são enzimas hidrolíticas que são conhecidas por clivar ligações éster em lipídeos.

[0031] A lipase é de origem outra que fúngica, i.e., é uma enzima lipase não fúngica. Tais enzimas lipase não fúngicas podem ser por exemplo de origem de mamífero, de planta ou bacteriana.

[0032] Lipases não fúngicas foram identificadas, mas não limitadas a, de plantas, e.g. Arabidopsis thaliana, de mamíferos, e.g. pâncreas, hepática, lipoproteína, de microrganismo bacteriano, e.g. Psychromonas, Pseudomonas, Vibrio, Burkholderia, Chromobacterium.

[0033] Preferivelmente a enzima lipase não fúngica é uma enzima lipase bacteriana.

[0034] Exemplos de lipases bacterianas são classificadas em Arpigny & Jaeger (1999) e Lopez-Lopez et al. (2014).

[0035] Lipases bacterianas preferidas são derivadas de Burkholderia cepacia,

Pseudomonas fluorescense ou Psychromonas ingrahamii.

[0036] Lipases bacterianas mais preferidas são derivadas de Burkholderia cepacia ou Psychromonas ingrahamii.

[0037] Uma lipase não fúngica é um polipeptídeo isolado, sintético ou recombinante, não codificando uma lipase fúngica.

[0038] Estas enzimas lipase não fúngicas, preferivelmente bacterianas, provém limpeza eficaz, o propósito da inclusão nestas composições detergentes, assim como superar o problema de incompatibilidade com o polímero de liberação de sujeira devido a degradação do polímero.

Tensoativo

[0039] A composição detergente compreende tensoativo (que inclui uma mistura de dois ou mais tensoativos). A composição compreende de 1 a 60% em peso, preferivelmente de 2,5 a 50% em peso, mais preferivelmente de 4 a 40% em peso de tensoativo. Níveis ainda mais preferidos de tensoativo são de 6 a 40% em peso, mais preferivelmente de 8 a 35% em peso.

[0040] A composição detergente (preferivelmente uma composição detergente para lavanderia) compreende tensoativo aniônico e/ou não iônico, preferivelmente compreendendo ambos tensoativos aniônico e não iônico.

[0041] Compostos detergentes aniônicos adequados que podem ser usados são geralmente sais de metais alcalinos de sulfatos orgânicos solúveis em água e sulfonatos tendo radicais alquila contendo de cerca de 8 a cerca de 22 átomos de carbono, o termo “alquila” sendo usado para incluir a porção alquila de radicais alquila superiores.

[0042] Exemplos de compostos detergentes aniônicos sintéticos adequados são sulfatos de alquila de sódio e potássio, especialmente aqueles obtidos ao sulfatar álcoois C 8 a C 18 superiores, produzidos por exemplo a partir de sebo ou óleo de coco, sulfonatos de alquil C 9 a C 20 benzeno de sódio e potássio, particularmente sulfonatos de aquil C 10 a C 15 benzeno secundários lineares de sódio; e sulfatos de alquil gliceril éter de sódio, especialmente aqueles éteres de álcoois superiores derivados de sebo ou óleo de coco e álcoois sintéticos derivados de petróleo.

[0043] O tensoativo aniônico é preferivelmente selecionado de: sulfonato de alquil benzeno linear; sulfatos de alquila; sulfatos de alquil éter; sabões; sulfonatos de alquil (preferivelmente metil) éster e misturas dos mesmos.

[0044] Os tensoativos aniônicos mais preferidos são selecionados de: sulfonato de alquil benzeno linear; sulfato de alquila; sulfato de alquil éter e misturas dos mesmos. Preferivelmente o sulfato de alquil éter é um sulfato de n-alquil C 12-C14 éter com uma média de 1 a 3 unidades de EO (etoxilato).

[0045] Sulfato de lauril éter de sódio (SLES) é particularmente preferido. Preferivelmente o sulfonato de alquil benzeno linear é um sulfonato de alquil C 11-C 15 benzeno de sódio. Preferivelmente o sulfato de alquila é um sulfato de alquila C 12-C18 de sódio linear ou ramificado. Sulfato de dodecila de sódio é particularmente preferido (SDS, também conhecido como sulfato de alquila primária).

[0046] Em formulações líquidas preferivelmente dois ou mais tensoativos estão presentes, por exemplo sulfonato de alquil benzeno linear junto com um sulfato de alquil éter.

[0047] Em formulações líquidas, preferivelmente a composição para lavanderia, em adição ao tensoativo aniônico, compreende tensoativo alquil etoxilado não iônico, preferivelmente de 2 a 8% em peso de tensoativo alquil etoxilado não iônico.

[0048] Compostos detergentes não iônicos adequados que podem ser usados incluem, em particular, os produtos de reação de compostos tendo um grupo hidrofóbico alifático e um átomo de hidrogênio reativo, por exemplo, álcoois, ácidos ou amidas alifáticas, especialmente óxido de etileno tanto sozinho ou com óxido de propileno. Compostos detergentes não iônicos preferidos são os produtos de condensação de álcoois alifáticos C8 a C 18, primários ou secundários, lineares ou ramificados com óxido de etileno.

[0049] Mais preferivelmente, o composto detergente não iônico é o tensoativo não iônico alquil etoxilado que é um álcool primário C 8 a C 18 com média de etoxilação de 7 a 9 unidades de EO.

[0050] Preferivelmente, os tensoativos usados são saturados.

Poliamina alcoxilada

[0051] Quando a composição detergente está na forma de uma composição de para lavanderia, é preferido que uma poliamina alcoxilada seja incluída.

[0052] Níveis preferidos de poliamina alcoxilada estão na faixa de 0,1 a 8% em peso, preferivelmente de 0,2 a 6% em peso, mais preferivelmente 0,5 a 5% em peso. Outro nível preferido é de 1 a 4% em peso.

[0053] A poliamina alcoxilada pode ser linear ou ramificada. Pode ser ramificada na extensão em que é um dendrímero. A alcoxilação pode ser tipicamente etoxilação ou propoxilação, ou mistura de ambos. Onde um átomo de nitrogênio é alcoxilado, um grau médio preferido de alcoxilação é de 10 a 30, preferivelmente de 15 a 25.

[0054] Um material preferido é polietilenoimina alcoxilada, mais preferivelmente polietilenoimina etoxilada, com um grau médio de etoxilação sendo de 10 a 30, preferivelmente de 15 a 25, onde um átomo de nitrogênio é etoxilado.

Enzimas adicionais

[0055] Enzimas adicionais, outras que não as lipases especificadas podem estar presentes na composição detergente. É preferido que enzimas adicionais estejam presentes na composição detergente de para lavanderia preferida.

[0056] Caso estejam presentes, então o nível de cada enzima na composição para lavanderia da invenção é de 0,0001% em peso a 0,1% em peso.

[0057] Níveis de enzima presentes na composição preferivelmente se referem ao nível de enzima como proteína pura.

[0058] Enzimas adicionais preferidas incluem aquelas no grupo consistindo de: proteases, celulases, alfa-amilases, peroxidases/oxidases, pectato liases, e/ou mananases. As ditas enzimas adicionais preferidas incluem uma mistura de duas ou mais destas enzimas.

[0059] Preferivelmente a enzima adicional é selecionada de: proteases, celulases e/ou alfa-amilases.

[0060] Enzimas protease hidrolisam ligações dentro de peptídeos e proteínas, no contexto de para lavanderia, isto leva a remoção melhorada de manchas contendo proteínas ou peptídeos. Exemplos de famílias de proteases adequadas incluem proteases aspárticas; proteases cisteínicas; proteases glutâmicas; asparagina peptideo liase; proteases serínicas e proteases treonínicas. Tais famílias de protease são descritas no banco de dados MEROPS peptidase (http://merops.sanger.ac.uk/). Proteases serínicas são preferidas. Protease serínica do tipo subtilase são mais preferidas. O termo “subtilase” se refere a um subgrupo de protease serínica de acordo com Siezen et al., Protein Engng. 4 (1991) 719-737 e Siezen et al. Protein Science 6 (1997) 501-523. Proteases serínicas são um subgrupo de proteases definidos por terem uma serina no sítio ativo, que formam um aduto covalente com o substrato. As subtilases podem ser divididas em 6 subdivisões, i.e., a família Subtilisina, a família Termitase, a família Proteinase K, a família peptidase Lantibióticas, a família Kexina e a família Pirolisina.

[0061] Exemplos de subtilases são aquelas derivadas de Bacillus como Bacillus lentus, B. alkalophilus, B. subtilis, B. amyloliquefaciens, Bacillus pumilus e Bacillus gibsonii descritos em US 7262042 e WO 09/021867, e subtilisina lentus, substilisina Novo, subtilisina Carlsberg, Bacillus licheniformis, subtilisina BPN’, subtilisina 309, subtilisina 147 e subtilisina 168 descritas em WO 89/06279 e protease PD 138 descrita em WO 93/18140. Outras proteases úteis podem ser aquelas descritas em WO 92/175177, WO 01/016285, WO 02/026024 e WO 02/016547. Exemplos de proteases do tipo tripsina são tripsina (e.g. de origem porcina ou bovina) e a protease de Fusarium descrita em WO 89/06270, WO 94/25583 e WO 05/040372 e proteases quimotripsina derivadas de Cellumonas descritas em WO 05/052161 e WO 05/052146.

[0062] Mais preferivelmente a protease é uma subtilisina (EC 3.4.21.62).

[0063] Exemplos de subtilases são aquelas derivadas de Bacillus como Bacillus lentus, B. alkalophilus, B. subtilis, B. amyloliquefaciens, Bacillus pumilus e Bacillus gibsonii descritos em US 7262042 e WO 09/021867, e subtilisina lentus, substilisina Novo, subtilisina Carlsberg, Bacillus licheniformis, subtilisina BPN’, subtilisina 309, subtilisina 147 e subtilisina 168 descritas em WO 89/06279 e protease PD 138 descrita em WO 93/18140. Preferivelmente, a subtilisina é derivada de Bacillus, preferivelmente Bacillus lentus, B. alkalophilus, B. subtilis, B. amyloliquefaciens, Bacillus pumilus e Bacillus gibsonii conforme descrito em US 6312936 B1, US 5679630, US 4760025, US 7262042 e WO 09/021867. Mais preferivelmente a subtilisina é derivada de Bacillus gibsonii ou Bacillus Lentus.

[0064] Enzimas protease comercialmente disponíveis adequadas incluem aquelas vendidas com os nomes de marca de Alcalase ®, Blaze®, Duralase®, Duranzym®, Relase®, Relase Ultra®, Savinase®, Savinase Ultra®, Primase®, Polarzyme®, Kannase®, Liquanase®, Liquanase Ultra®, Ovozyme®, Coronase®, Coronase Ultra®, Neutrase®, Everlase® e Esperase®, todos podem ser vendidos como Ultra® ou Evity® (Novozymes A/S).

[0065] A composição pode usar cutinase, classificada em EC 3.1.1.74. A cutinase usada de acordo com a invenção pode ser de qualquer origem. Preferivelmente as cutinases são de origem microbiana, em particular de origem bacteriana, de fungo ou de levedura.

[0066] Amilases adequadas (alfa e/ou beta) incluem aquelas de origem bacteriana ou de fungo. Proteínas quimicamente modificadas ou mutantes de engenharia de proteína estão inclusas. Amilases incluem, por exemplo, alfa- amilases obtidas de Bacillus, e.g. uma cepa especial de B. licheniformis, descrita em maior detalhe em GB 1296839 ou a cepa de Bacillus sp. revelada em WO 95/026397 ou WO 00/060060. Amilases comercialmente disponíveis são Duramyl®, Termamyl®, Termamyl Ultra®, Natalase®, Stainzyme®, Amplify®, Fungamyl® e BAN® (Novozymes A/S), Rapidase ® e Purastar® (da Genencor

International Inc.).

[0067] Celulases adequadas incluem aquelas de origem bacteriana ou fúngica. Proteínas quimicamente modificadas ou mutantes de engenharia de proteína estão inclusas. Celulases adequadas incluem celulases do gênero Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, e.g. celulase fúngica produzida por Humicola insolens, Thielavia terrestris, Myceliophthora thermophila e Fusarium oxysporum reveladas em US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757, WO 89/09259, WO 96/029397 e WO 98/012307. Celulases comercialmente disponíveis incluem Celluzyme ®, Carezyme®, Celluclean®, Endolase®, Renozyme® (Novozyme A/S), Clazinase ® e Puradax HA® (Genencor International Inc.), e KAC-500(B)®, (Kao Corporation). Celluclean® é preferida.

[0068] Peroxidases/oxidases adequadas incluem aquelas de origem de planta, bacteriana ou fúngica. Proteínas quimicamente modificadas ou mutantes de engenharia de proteína estão inclusas. Exemplos de peroxidases úteis incluem peroxidases de Coprinus, e.g. de C. cinereus e variantes da mesma como aquelas descritas em WO 93/24618, WO 95/10602 e WO 98/15257. Peroxidases comercialmente disponíveis incluem Guardzyme ® e Novozym® 51004 (Novozymes A/S).

[0069] Enzimas adicionais adequadas para uso são discutidas em WO 2009/087524, WO 2009/090576, WO 2009/107091, WO 2009/111258 e WO 2009/148983.

[0070] A solução aquosa usada no método preferivelmente tem uma enzima presente. A enzima é preferivelmente presente na solução aquosa usada no método em uma concentração na faixa de 0,01 a 10 ppm, preferivelmente 0,05 a 1 ppm.

Estabilizantes de enzima

[0071] Qualquer enzima presente na composição pode ser estabilizada usando agentes de estabilização convencionais, e.g. um poliol como propilenoglicol ou glicerol, um açúcar ou álcool de açúcar, ácido láctico, ácido bórico ou derivado de ácido bórico, e.g. um éster de borato aromático, ou um derivado de ácido fenil borônico como ácido 4-formilfenil borônico, e a composição pode ser formulada como descrito em e.g. WO 92/19709 e WO 92/19708.

Agente quelante

[0072] Agentes quelantes podem estar presentes ou ausentes nas composições detergentes.

[0073] Se presente, então o agente quelante está presente em um nível de a partir de 0,01 a 5% em peso.

[0074] Exemplos de agentes quelantes de ácido fosfônico (ou sal do mesmo) são: ácido 1-hidroxietilideno-1,1-difosfônico (HEDP); ácido dietilenotriaminopenta(metilenofosfônico) (DTPMP); ácido hexametilenodiaminotetra(metilenofosfônico) (HDTMP); ácido aminotris(metilenofosfônico) (ATMP); ácido etilenodiaminotetra(metilenofosfônico) (EDTMP); ácido tetrametilenodiaminotetra(metilenofosfônico) (TDTMP); e ácido fosfonobutanotricarboxílico (PBTC).

Materiais adicionais

[0075] Materiais adicionais opcionais, mas preferidos que podem ser incluídos nas composições detergentes (preferivelmente composições detergentes de lavagem de roupa) incluem agente fluorescente, perfume, corante tonalizante e polímeros.

Agente fluorescente

[0076] A composição preferivelmente compreende um agente fluorescente (clareador óptico). Agentes fluorescentes são bem conhecidos e muitos dos ditos agentes fluorescentes são comercialmente disponíveis. Geralmente, estes agentes fluorescentes são fornecidos e usados na forma de seus sais de metal alcalino, por exemplo, sais de sódio.

[0077] A quantidade total de agente ou agentes fluorescentes usados na composição é geralmente de 0,0001 a 0,5% em peso, preferivelmente 0,005 a 2% em peso, mais preferivelmente 0,01 a 0,1% em peso.

[0078] Classes preferidas de agente fluorescente são: compostos diestiril bifenílicos, Tinopal®, CBS-X, compostos de ácido diaminoestilbeno disulfônico, e.g. Tinopal DMS pure Xtra e Blankophor® HRH, e compostos pirazolina, e.g. Blankophor SN.

[0079] Agentes fluorescentes preferidos são agentes fluorescentes com CAS nº 3426-43-5; CAS nº 35632-99-6; CAS nº 24565-13-7; CAS nº 12224-16-7; CAS nº 13863-31-5; CAS nº 4193-55-9; CAS nº 16090-02-1; CAS nº 133-66-4; CAS nº 68444-86-0; CAS nº 27344-41-8.

[0080] Agentes fluorescentes mais preferidos são: 2-(4-estiril-3-sulfofenil)-2H- naftol[1,2-d]triazol de sódio, 4,4’-bis{[(4-anilino-6-(N-methyl-N-2- hidroxietil)amino 1,3,5-triazin-2-il)]amino}estilbeno-2-2’-disulfonato de disódio, 4,4’-bis{[(4-anilino-6-morfolino-1,3,5-triazin-2-il)]amino}estilbeno-2,2’-disulfonato de disódio e 4,4’-bis(2-sulfoestiril)bifenila de disódio.

[0081] A solução aquosa usada no método tem um agente fluorescente presente. O agente fluorescente está presente na solução aquosa usada no método preferivelmente na faixa de 0,0001 g/L a 0,1 g/L, mais preferivelmente 0,001 a 0,02 g/L.

Perfume

[0082] A composição preferivelmente compreende um perfume. Muitos exemplos adequados de perfume são providos no guia internacional de compradores da CTFA (Associação de Cosméticos, Produtos de Higiene Pessoal e Fragrâncias) de 1992, publicado pela Publicações CFTA e 80ª edição anual do Diretório de Compradores de Produtos Químicos da OPD de 1993, publicado pela Schnell Publishing Co.

[0083] Preferivelmente o perfume compreende pelo menos uma nota

(composto) de: alfa-isometil ionona; salicilato de benzila; citronelol; cumarina; hexil cinamal; linalol; ácido pentanóico, 2-metil-, etil éster; octanal; acetato de benzila; 1,6-octadien-3-ol, 3,7-dimetil-, 3-acetato; ciclohexanol, 2-(1,1- dimetiletil)-1-acetato; delta-damascona; beta-ionona; acetato de verdila; dodecanal; aldeído hexil cinâmico; ciclopentadecanolida; ácido benzenoacético, 2-feniletil éster; salicilato de amila; beta-cariofileno; undecilenato de etila; antranilato de geranila; alfa-irona; benzoato de beta-fenil etila; alfa-santalol; cedrol; acetato de cedrila; formato de cedrila; salicilato de ciclohexila; gama- dodecalactona; e acetato de beta-feniletil fenila.

[0084] Componentes úteis de perfume incluem materiais com origem tanto natural e sintética. Eles incluem compostos sozinhos ou misturas. Exemplos específicos de tais componentes podem ser encontrados na literatura atual, e.g. Guia Fenaroli de Ingredientes de Aromas, 1975, CRC Press; Adjuntos de Comida Sintéticos, 1947 por M.B. Jacobs, editado por Van Nostrand; ou Produtos Químicos de Perfume e Aromas por S. Arctander 1969, Montclair, N.J. (USA).

[0085] É prática comum para uma pluralidade de componentes de perfume estarem presentes em uma formulação. Nas composições da presente invenção é previsto que há quatro ou mais, preferivelmente cinco ou mais, mais preferivelmente seis ou mais ou ainda mais preferivelmente sete ou mais componentes de perfume diferentes.

[0086] Em misturas de perfume preferivelmente 15 a 25% em peso são notas de cabeça. Notas de cabeça são definidas por Poucher (Jornal da Sociedade de Químicos Cosméticos 6(2):80 [1955]). Notas de cabeça preferidas são selecionadas de óleos de citrus, linalol, acetato de linalila, lavanda, dihidromircenol, óxido de rosa e cis-3-hexanol.

[0087] A Associação Internacional de Fragrâncias publicou uma lista de ingredientes de fragrância (perfumes) em 2011 (http://ifraorg.org/en- us/ingredients#.U7Z4hPldWzk).

[0088] O Instituto de Pesquisas de Materiais de Fragrância provê um banco de dados de perfumes (fragrâncias) com informação confiável.

[0089] Notas de cabeça de perfume podem ser usados para sugerir benefício de brancura e brilho da invenção.

[0090] Alguns ou todos os perfumes podem ser encapsulados, componentes de perfume típicos onde é vantajoso encapsular, incluem aqueles com ponto de ebulição relativamente baixo, preferivelmente aqueles com ponto de ebulição de menos de 300, preferivelmente 100-250°C. É também vantajoso encapsular componentes de perfume que tem um baixo CLog P (i.e., aqueles que tem uma maior tendência de ser particionados em água), preferivelmente com um CLog P de menos de 3,0. Estes materiais, de ponto de ebulição relativamente baixo e CLog P relativamente baixo tem sido chamados de ingredientes de perfume de “floração prolongada” e incluem um ou mais dos seguintes materiais: caproato de alila, acetato de amila, propionato de amila, aldeído anísico, anisol, benzaldeído, acetato de benzila, benzil acetona, álcool de benzila, formato de benzila, isovalerato de benzila, propionato de benzila, beta gama hexenol, goma de cânfora, laevo-carvona, d-carvona, álcool cinâmico, formato cinamílico, cis-jasmona, acetato de cis-3-hexenila, álcool cumínico, ciclal C, dimetil benzil carbinol, acetato de dimetil benzil carbinol, acetato de etila, etil aceto acetato, etil amil cetona, benzoato de etila, butirato de etila, etil hexil cetona, acetato de etil fenila, eucaliptol, eugenol, acetato de fenchila, acetato de flor (acetato de triciclo decenila), fruteno (propionato de triciclo decenila), geraniol, hexenol, acetato de hexenila, acetato de hexila, formato de hexila, álcool hidratrópico, hidroxicitronelal, indona, álcool isoamílico, isomentona, acetato de isopulegila, isoquinolona, ligustral, linalol, óxido de linalol, formato de linalila, mentona, mentil acetofenona, metil amil cetona, antranilato de metila, benzoato de metila, acetato de metil benila, metil eugenol, metil heptenona, carbonato de metil heptina, metil heptil cetona, metil hexil cetona, acetato de metil fenil carbinila, salicilato de metila, antranilato de metil-n-metila, nerol, octalactona, álcool de octila, p-cresol, p-cresol metil éter, p-metoxi acetofenona, p-metil acetofenona, fenoxi etanol, fenil acetaldeído, acetato de fenil etila, álcool fenil etílico, fenil etil dimetil carbinol, acetato de prenila, bornato de propila, pulegona, óxido de rosa, safrol, 4-terpinelol, alfa-terpinelol e/ou viridina. É prática comum que uma pluralidade de componentes de perfume esteja presente em uma formulação. Nas composições da presente invenção é previsto que há quatro ou mais, preferivelmente cinco ou mais, mais preferivelmente seis ou mais ou ainda mais preferivelmente sete ou mais componentes de perfume diferentes da lista dada acima de perfumes de floração prolongada presentes no perfume.

[0091] Outro grupo de perfumes com os quais a presente invenção pode ser aplicada são os chamados materiais de ‘aromaterapia’. Estes incluem vários componentes também usados na perfumaria, incluindo componentes de óleos essenciais como sálvia esclaréia, eucalipto, gerânio, lavanda, extrato de maçã, neroli, noz-moscada, hortelã, erva doce violeta e valeriana.

[0092] É preferido que a composição de tratamento para lavanderia não contenha um alvejante de peroxigênio, e.g. percarbonato de sódio, perborato de sódio e perácido.

Corante tonalizante

[0093] Preferivelmente quando a composição é uma composição detergente para lavanderia, então ela compreende um corante tonalizante. Preferivelmente, o corante tonalizante está presente de 0,0001 a 0,1% em peso da composição.

[0094] Corantes são descritos em Síntese da Química de Cores, Propriedades e Aplicações de corantes e pigmentos orgânicos (H. Zollinger, Wiley VCH, Zürich, 2003) e, Química de Corantes Industriais, Propriedades e Aplicações (K Hunger (ed), Wiley-VCH Weinheim 2003).

[0095] Corantes tonalizantes para uso em composições para lavanderia preferivelmente tem um coeficiente de extinção na absorção máxima na faixa do visível (400 a 700nm) de mais de 5000 L mol-1cm-1, preferivelmente mais que 10000 L mol-1cm-1. Os corantes são azuis ou violeta em cor.

[0096] Cromóforos de corante tonalizante preferidos são azo, azina, antraquinona e trifenilmetano.

[0097] Corantes azo, antraquinona, ftalocianina e trifenilmetano preferivelmente carregam uma carga líquida aniônica ou são não carregados. Azina preferivelmente carrega uma carga líquida aniônica ou catiônica. Corantes tonalizantes azul ou violeta depositam no tecido durante a etapa de lavagem ou enxágue do processo de lavagem provendo um tom visível ao tecido. Neste contexto, o corante dá uma cor azul ou violeta a um tecido branco com um ângulo de tom de 240 a 345, mais preferivelmente 250 a 320, mais preferivelmente 250 a 280. O tecido branco usado neste teste foi um lençol de algodão entrelaçado não mercerizado alvejado.

[0098] Corantes tonalizantes são descritos em WO 2005/003274, WO 2006/032327 (Unilever), WO 2006/032397 (Unilever), WO 2006/045275 (Unilever), WO 2006/027086 (Unilever), WO 2008/017570 (Unilever), WO 2008/141880 (Unilever), WO 2009/132870 (Unilever), WO 2009/141173 (Unilever), WO 2010/099997 (Unilever), WO 2010/102861 (Unilever), WO 2010/148624 (Unilever), WO 2008/087497 (P&G), WO 2011/011799 (P&G), WO 2012/054820 (P&G), WO 2013/142495 (P&G) e WO 2013/151970 (P&G).

[0099] Corantes monoazo preferivelmente contém um anel heterocíclico e são, mais preferivelmente, corantes tiofeno. Os corantes monoazo são preferivelmente alcoxilados e são preferivelmente não carregados ou carregados anionicamente em pH=7. Corantes de tiofeno alcoxilado são descritos em WO 2013/142495 e WO 2008/087497. Exemplos preferidos de corantes tiofeno são mostrados abaixo: (I);

(II); e, (III).

[0100] Corantes bis-azo são preferivelmente corantes bis-azo sulfonados. Exemplos preferidos de corantes bis-azo sulfonados são violeta direto 7, violeta direto 9, violeta direto 11, violeta direto 26, violeta direto 31, violeta direto 35, violeta direto 40, violeta direto 41, violeta direto 51, violeta direto 66, violeta direto 99 e versões alcoxiladas dos mesmos. Corantes bis-azo alcoxilados são descritos em WO 2012/054058 e WO 2010/151906.

[0101] Um exemplo de um corante bis-azo alcoxilado é: (IV).

[0102] Corantes tiofeno estão disponíveis pela Milliken sob o nome de marca de Liquitint Violet DD e Liquitint Violet ION.

[0103] Corante azina são preferivelmente selecionados de corantes fenazina sulfonados e corantes fenazina catiônicos. Exemplos preferidos são azul ácido 98, violeta ácido 50, corante com o CAS nº 72749-80-5, azul ácido 59 e corante fenazina selecionado de: (V), em que: X3 é selecionado de: -H; -F; -CH3; -C 2H5; -OCH3; e –OC 2H5; X4 é selecionado de: -H; -CH3; -C2H5; -OCH3; e –OC2H5; Y2 é selecionado de: -OH; -OCH2CH2OH; -CH(OH)CH2OH; -OC(O)CH3; e C(O)OCH3.

[0104] O corante tonalizante está presente na composição na faixa de 0,0001 a 0,5% em peso, preferivelmente 0,001 a 0,1% em peso. Dependendo da natureza do corante tonalizante, há faixas preferidas dependendo da eficácia do corante tonalizante que é dependente da classe e eficácia particular dentro de qualquer classe particular. Conforme mencionado acima, o corante tonalizante é um corante tonalizante azul ou violeta.

[0105] Uma mistura de corantes tonalizantes podem ser usados.

[0106] O corante tonalizante é ainda mais preferivelmente um corante antraquinona azul reativo ligado covalentemente a uma polietilenoimina alcoxilada. A alcoxilação é preferivelmente selecionada de etoxilação e propoxilação, mais preferivelmente propoxilação. Preferivelmente 80 a 95% em mol dos grupos N-H no polietilenoimina são substituídos com grupos álcool isopropil por propoxilação. Preferivelmente o polietilenoimina antes da reação com o corante e a propoxilação tem um peso molecular de 600 a 1800.

[0107] Um exemplo de estrutura de uma antraquinona reativa covalentemente ligada a um polietilenoimina propoxilado é:

(VI) Polímeros

[0108] A composição pode compreender um ou mais polímeros adicionais. Exemplos são carboximetilcelulose, poli(etilenoglicol), poli(álcool vinílico), policarboxilatos como poliacrilatos, copolímeros de ácido maleico/acrílico e copolímeros de lauril metacrilato/ácido acrílico.

Exemplos

[0109] A invenção será demonstrada pelos seguintes exemplos não limitantes. Determinação bioquímica da atividade da lipase

[0110] Atividade de lipase foi determinada por um método colorimétrico usando 4-nitrofenil-valerato (C5) e 4-nitrofenil-dodecanoato (C12) como substratos. 4- nitrofenil-dodecanoato (25 mg) ou 4-nitrofenil-valerato (18 mg) foram dissolvidos em 10 mL de solvente (metanol) para preparar soluções estoque de

8mM. Antes de realizar o ensaio, 1 mL de solução estoque foi adicionada em 7 mL de água acidificada (pH 4,5), para dar uma concentração final de 1 mM. Em placas de microtitulação de 96 poços, 60 µL dH2O, 115 µL de tampão Tris-HCl (pH 8,5, 50 mM), 5 µL de solução de enzima diluída e 20 µL de substrato (multi-canal no final) foram adicionados. Para brancos, a solução de enzima foi substituída por dH2O. Seguindo a adição de reagentes, a liberação de produto (4-nitrofenol) foi monitorado em 405nm por 15 min em temperatura ambiente em um leitor de placa Varioskan. Armazenamento de lipase e SRP em formulação para lavanderia

[0111] Em uma formulação de lavanderia contendo 2% p/p de polímero de liberação de sujeira Texcare UL, lipases diferentes foram adicionadas para dar a mesma atividade unidade/mL que uma adição 0,4% p/v da enzima Lipex 100L referência (Novozymes), com base na atividade específica como citado pelo fornecedor comercial da lipase. Este nível correspondeu a uma adição de lipase final de 400 unidades/mL, que no caso do Lipex 100L é uma concentração de lipase final de 0,08 mg/mL. Uma incubação controle sem lipase foi também feita. Formulações com e sem lipases foram armazenadas em incubadoras em 37 °C ou 45 °C por um mínimo de 4 semanas. Após diferentes intervalos de tempo, amostras de 1 mL foram transferidas em um tubo Eppendorf e armazenadas em -20 °C antes da análise por RMN. Após 4 semanas de incubação, atividade da lipase foi avaliada nas amostras de armazenamento restantes. Estudos de RMN-1H da estrutura SRP

[0112] Experimentos qualitativos e quantitativos padrão foram realizados usando um espectrômetro Bruker Avance DRX 400 MHz. Amostras foram preparadas como soluções poliméricas em D 2O para monitorar a estabilidade do polímero como líquidos para lavanderia completamente formulados após armazenamento. D 2O contendo 0,05% de ácido 3-(trimetilsilil)propiônico, sal de sódio (TSP) como padrões internos. Sinais são indicados em partes por milhão (ppm) em relação ao TSP.

Estudos de lavagem em MTP para o desempenho de lavagem da lipase

[0113] Tecido de algodão entrelaçado manchado seja com gordura de fritura (CS46B) ou gordura de carne (CS61) (Centro de materiais de teste – Holanda) foi cortado em placas de microtitulação de 96 poços vazios e leituras pré- lavagem foram coletadas para a intensidade da mancha. Soluções de lipase foram preparadas em água FH32, e subsequentemente transferidas (200µL) às manchas usando uma pipeta de multi-canal logo antes da incubação a 40 °C, com agitação em 200 rpm por 20 min. Após a lavagem, o líquido de lavagem foi imediatamente removido usando uma pipeta de multi-canal, e os discos de mancha foram lavados 3x com 200 µL de dH2O, antes de deixar durante uma noite em um armário para secar. Após a secagem, as placas de mancha foram escaneadas digitalmente e seu deltaE foi medido. Este valor é usado para expressar efeito de limpeza e é definido como a diferença de cor entre uma roupa branca e aquela da roupa manchada após ser lavada. Matematicamente, a definição do deltaE é: deltaE = [(ΔL) 2 + (Δa) 2 + (Δb) 2] 1/2 (1) em que ΔL é medido pela diferença de escuridão entre o tecido lavado e o branco; Δa e Δb são medidos pela diferença em vermelhidão e amarelidão respectivamente entre ambos os tecidos. A partir desta equação, fica claro que quanto menor o valor de deltaE, mais branco o tecido será. Em relação a esta técnica de medição de cor, é feita referência à Comissão Internacional de l’Eclairage (CIE); Recomendação em espaços de cor uniformes, equações de diferença de cor, termos de cor psicométricos, suplemento nº 2 a publicação CIE, nº 15, Colorimetria, Escritório Central da CIE, Paris, 1978.

[0114] Aqui o efeito de limpeza é expresso na forma de índice de remoção de mancha (SRI): SRI = 100 – deltaE (2)

[0115] Quanto maior o SRI, mais limpo está o tecido, SRI = 100 (branco).

Estudos de lavagem em mini-frascos para benefício de limpeza SRP/lipase Tecidos pré-lavagem:

[0116] Tecido de poliéster trançado lavado foi cortado em quadrados 5x5cm. Em um frasco de vidro de 250mL, 0,5g de formulação armazenada contendo SRP e lipase foi diluído com 200 mL de água Prenton e o tecido de poliéster foi adicionado antes da incubação a 30 °C por 30 min. Isto deu uma concentração de SRP final de 50 ppm (na lavagem). O tecido foi enxaguado duas vezes em água Prenton e deixado para secar, antes de repetir a lavagem novamente usando a mesma formulação e condições. Controles usados foram formulação sem SRP e também um controle mais SRP sem lipase. Aplicação da mancha:

[0117] Uma mancha usada para estes experimentos foi óleo de girassol contendo 0,2% de corante violeta Macrolex. Um volume de 100 µL por amostra de mancha foi aplicado e deixado para secar e envelhecer por 5 dias em temperatura ambiente, antes de tomar uma leitura ‘pré-lavagem’ na intensidade da mancha (valor DE*). Lavagem principal:

[0118] A lavagem principal para limpar a mancha de óleo de girassol/corante macrolex foi uma repetição das condições pré-lavagem, entretanto, usando 3 quadrados de tecido manchado mais 2 quadrados de tecido de algodão de lastro; seguindo a lavagem, o tecido foi enxaguado duas vezes em água Prenton e permitido secar antes de tomar uma leitura ‘pós lavagem’ da intensidade da mancha e calcular o SRI como uma medida da limpeza. Estudos de lavagem em Tergo para o benefício de limpeza de SRP/lipase Tecidos pré-lavagem:

[0119] Tecido de poliéster trançado lavado foi cortado em quadrados 5x5cm. Em um vaso de Tergo, 2,5g de formulação armazenada contendo SRP e lipase foi diluído com 1 L de água FH26 e o tecido de poliéster foi adicionado antes da incubação a 30 °C por 30 min. Tecido de algodão de lastro foi adicionado para assegurar que uma razão líquido:tecido de 20:1 foi mantida. Isto deu uma concentração de SRP final de 50 ppm (na lavagem). O tecido foi enxaguado duas vezes em água FH26 e deixado para secar, antes de repetir a lavagem novamente usando a mesma formulação e condições. Controle usado foi formulação contendo SRP mas sem lipase. Aplicação da mancha:

[0120] A mancha usada para estes experimentos foi óleo de Dendê. Um volume de 200 µL por amostra de mancha em poliéster foi aplicado e deixado para secar e envelhecer por 3 dias em temperatura ambiente. Lavagem principal:

[0121] A lavagem principal para limpar a mancha de óleo de Dendê foi uma repetição das condições pré-lavagem, entretanto, usando 4 quadrados de tecido manchado com óleo de Dendê mais 3 amostras de algodão manchado com banha (para a medida da limpeza da lipase). Tecido de algodão de lastro foi adicionado para assegurar uma razão líquido:tecido de 20:1. Seguindo a lavagem, o tecido foi enxaguado duas vezes em água FH26 e permitido secar antes de tomar uma leitura ‘pós lavagem’ da intensidade da mancha e calcular o SRI como uma medida da limpeza.

Exemplo 1 – Classificação de lipases diferentes para a estabilidade de armazenamento da formulação

[0122] Para comparar frente à referência comercialmente disponível lipase Lipex 100L (uma lipase fúngica) que é conhecida por degradar o polímero de liberação de sujeira (SRP) Texcare UL, três diferentes lipases fúngicas comercialmente disponíveis, mais duas lipases de origem bacteriana e uma de planta foram incubadas em formulação para lavanderia contendo SRP por um período de 4 semanas, da qual amostras de 1 mL foram extraídas para testar a atividade da lipase e para integridade do SRP. O SRP foi um polímero de liberação de sujeira com base em poliéster, com base em um polímero de tereftalato de polipropileno.

[0123] As três lipases fúngicas compradas da Sigma Aldrich se originam de diferentes organismos: Rhizomucor miehei (cat. no: L4277), Thermomyces lanuginosus (cat. no: L0777), Candida rugosa (cat. no: L1754). Lipase Amano bacteriana de Burkholderia cepacia foi também comprada da Sigma (cat. no: 534641). Uma segunda lipase bacteriana usada nestes estudos (PinLip) se origina de Psychromonas ingrahamii, e foi fornecida como enzima purificada pela Universidade de Exeter (a enzima usada é idêntica àquela revelada em WO 2017/036901). A lipase de germe do trigo (comprado da Sigma Aldrich – cat. no: L3001) foi também testada nestes estudos. Com base na atividade da lipase específica como citado pelo fornecedor comercial ou determinado em trabalho anterior, lipases foram incorporadas em amostras de armazenamento para dar a mesma atividade unidade/mL que uma adição 0,4% p/v da enzima referência Lipex 100L – correspondendo a uma adição de lipase final de 400 unidades/mL. Das seis lipases testadas em comparação ao Lipex, somente duas destas foram mostrados como retendo atividade de lipase após 4 semanas de armazenamento em formulação de lavagem de roupas (contendo o SRP). Ambas as lipases bacterianas foram encontradas como sendo ativas após o período de armazenamento de 4 semanas. Com a lipase Amano de Burkholderia cepacia mantendo um nível similar de atividade da referência Lipex 100L. Nenhuma das lipases fúngicas/de planta que foram compradas da Sigma Aldrich provaram ser ativas após armazenamento de 4 semanas na formulação de lavagem de roupas a 37 °C.

[0124] Este experimento mostra que as lipases bacterianas mantêm sua função de eficácia de limpeza após armazenamento em uma composição detergente contendo um polímero de liberação de sujeira.

Exemplo 2 – Comparação da atividade de lipase em relação a degradação do polímero de liberação de sujeira

[0125] Amostras de formulação daquelas que mantiveram a atividade de lipase após 4 semanas de armazenamento (i.e., controle Lipex 100L, PinLip de

Psychromonas ingrahamii, e lipase Amano de Burkholderia cepacia) foram testadas para integridade de SRP via RMN.

[0126] A figura 1 mostra o espectro RMN para a formulação contendo SRP que foi incubada por 4 semanas na ausência de lipase. Esta figura mostra que o pico de RMN correspondendo ao SRP mantém seu formato após armazenamento em tanto 37°C e 45°C por 4 semanas (i.e., espectro idêntico ao t=0).

[0127] Em contraste, a figura 2 mostra como a integridade do pico é perdida quando Lipex 100L é incluído na formulação de lavagem de roupas com SRP. Isto leva a uma redução do pico do polímero, assim como um aumento na intensidade do pico correspondendo aos picos relacionados a unidade do monômero (ácido tereftálico) e oligômero. De forma interessante, quando incubado com lipase Amano de Burkholderia cepacia, RMN mostra claramente o SRP mantendo a integridade estrutural apesar do período de incubação de 4 semanas em ambos 37°C e 45°C (figura 3). As medidas da atividade de lipase tomadas desta mesma amostra foram anteriormente descritas no exemplo 1. De maneira interessante, a lipase de Psychromonas ingrahamii (PinLip) também mostrou nenhuma atividade hidrolítica em relação ao SRP Texcare, com o período das amostras RMN na figura 4 mostrando preservação do pico de RMN de SRP ao longo de todo o período de armazenamento em 45 °C.

[0128] Este resultado mostra que lipases de origem bacteriana são preferíveis pela compatibilidade com SRP, uma vez que Lipex 100L fúngica é particularmente agressiva em relação a hidrólise de SRP, mesmo após apenas 1 semana de incubação.

Exemplo 3 – Medida do benefício de limpeza de SRP residual após armazenamento das lipases na formulação contendo SRP – Lipex 100L vs. PinLip

[0129] Com a análise de RMN das formulações armazenadas mostrando anteriormente a preservação da integridade estrutural do SRP (exemplo 2), e os ensaios bioquímicos mostrando atividade de lipase permanecendo (exemplo 1), os seguintes resultados provêm uma medida do benefício de limpeza que surgem devido a presença de SRP e lipase.

[0130] A Tabela 1 mostra que dentro dos controles da formulação, a presença de SRP resulta em um aumento notável grande na limpeza (~10 dSRI). Na formulação de SRP contendo Lipex 100L o nível de limpeza é reduzido quando comparado à formulação SRP em si. Isto mostra que o benefício de limpeza devido ao SRP é maior que o de Lipex 100L, e ressalta a importância da preservação do SRP sob armazenamento. Benefícios de limpeza devido a um polímero de liberação de sujeira estruturalmente intacto e uma lipase bacteriana ativa (Amano ou PinLip) são também mostradas na tabela. O benefício de limpeza adicional de ter a lipase presente com o SRP é observada nestes casos. Tabela 1: Mostrando o efeito positivo das lipases bacterianas com o SRP Amostra SRI Controle Negativo 85,45 ± 2,42 (formulação – SRP) Controle Positivo 93,96 ± 0,72 (formulação + SRP) A 92,03 ± 0,22 Formulação + SRP + Lipex 100L 1 95,85 ± 0,45 Formulação + SRP + Amano lipase 2 95,91 ± 0,77 Formulação + SRP + PinLip

[0131] A formulação sem SRP ou lipase resultou em um SRI de ~85. Adicionar o SRP aprimorou o SRI para ~94. Adição de Lipex 100L, uma enzima lipase fúngica, ao controle positivo, teve um efeito negativo, de forma que o SRI foi ainda menor que o controle positivo. Adição de qualquer uma das 2 enzimas bacterianas (Lipase Amano ou PinLip) não mostrou efeito negativo no SRP e resultou em um aprimoramento estatístico pequeno sobre o controle positivo.

Claims (9)

Reivindicações

1. Composição detergente caracterizada por compreender: (i) de 0,1% a 10% em peso, preferivelmente de 0,2% a 9% em peso, mais preferivelmente de 0,25% a 8%, ainda mais preferivelmente de 0,5 a 6% em peso, ainda mais preferivelmente de 1% a 5% em peso de um polímero de liberação de sujeira; e, (ii) de 0,0005% a 2,5% em peso, preferivelmente de 0,005 a 2% em peso, mais preferivelmente de 0,01 a 1% em peso de uma enzima lipase não fúngica, em que o polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira a base de poliéster, em que o polímero de liberação de sujeira é um polímero de liberação de sujeira a base de tereftalato de polietileno e/ou tereftalato de propileno; e, em que a enzima lipase não fúngica é uma enzima lipase bacteriana derivada de Burkholderia cepacia, Pseudomonas fluorescence ou Psychromonas ingranhamii.

2. Composição detergente, de acordo com a reivindicação 1, caracterizada pela composição detergente compreender de 1 a 60% em peso, preferivelmente de 2,5 a 50% em peso, mais preferivelmente de 4 a 40% em peso, ainda mais preferivelmente de 8 a 35% em peso de um tensoativo.

3. Composição detergente, de acordo com a reivindicação 2, caracterizada pela composição detergente compreender um tensoativo aniônico e/ou não iônico, preferivelmente compreendendo ambos tensoativos aniônicos e não iônicos.

4. Composição detergente, de acordo com qualquer uma das reivindicações anteriores, caracterizada pela composição detergente ser uma composição detergente de para lavanderia.

5. Composição detergente, de acordo com a reivindicação 4, caracterizada por ser para lavanderia e pela composição detergente para lavanderia ser um líquido ou um pó, preferivelmente um detergente líquido.

6. Composição detergente, de acordo com as reivindicações 4 ou 5, caracterizada por ser para lavanderia e pela composição detergente compreender uma poliamina alcoxilada, preferivelmente em um nível de a partir de 0,1% a 8% em peso, mais preferivelmente 0,2% a 6% em peso, ainda mais preferivelmente de 0,5% a 5% em peso.

7. Composição detergente, de acordo com qualquer uma das reivindicações anteriores, caracterizada por compreender adicionalmente uma enzima adicional selecionada do grupo consistindo de: proteases, celulases, alfa-amilases, peroxidases/oxidases, pectato liases e/ou mananases.

8. Método de tratamento de um substrato com uma composição detergente caracterizado por compreender i) uma enzima lipase; e ii) um polímero de liberação de sujeira, preferivelmente um polímero de liberação de sujeira de poliéster a base de tereftalato de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno; para prover limpeza lipolíticas sem degradação do dito polímero de liberação de sujeira de poliéster, o dito método compreendendo incorporação em uma composição detergente de uma enzima lipase bacteriana em uma composição detergente conforme definida em qualquer uma das reivindicações 1 a 7; e tratamento subsequente de um substrato, preferivelmente tecidos, com a dita composição.

9. Uso de uma enzima lipase bacteriana derivada de Burkholderia cepacia, Pseudomonas fluoresence ou Psychromonas ingrahamii caracterizado por ser em uma composição detergente,compreendendo um polímero de liberação de sujeira de poliéster, preferivelmente um polímero de liberação de sujeira de tereftalato de polietileno e/ou tereftalato de polipropileno, para prover limpeza lipolítica sem degradação do dito polímero de liberação de sujeira de poliéster.