CN115516072A - 组合物及其用途 - Google Patents

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CN115516072A CN202180032647.0A CN202180032647A CN115516072A CN 115516072 A CN115516072 A CN 115516072A CN 202180032647 A CN202180032647 A CN 202180032647A CN 115516072 A CN115516072 A CN 115516072A
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S·许弗
I·加西亚卡斯特罗
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Abstract

本发明涉及组合物，包含(A)至少一种聚合物和(B)至少一种水解酶，该聚合物包含(a)通过使二胺H2N‑Z‑NH2与每分子的羧基总数TN在3‑10范围内的化合物反应而得到的核，其中Z选自可以未被取代或者被一个或多个O‑C1‑C4烷基取代的C3‑C12亚环烷基并且其中C3‑C12亚环烷基可以带有1‑3个甲基，并且其中羧基选自COOH和COOX1，其中X1选自C1‑C4烷基，或者两个羧基一起形成酸酐基团，(b)聚氧化烯链。

Description

组合物及其用途
本发明涉及组合物，包含：
(A)至少一种聚合物，包含：
(a)通过使二胺H2N-Z-NH2与每分子的羧基总数TN在3-10范围内的多羧酸化合物PC反应而得到的核，
其中Z选自可以未被取代或者被一个或多个O-C1-C4烷基取代的C3-C12亚环烷基并且其中C3-C12亚环烷基可以带有1-3个甲基，并且其中羧基选自COOH和COOX1，其中X1选自C1-C4烷基，
或者两个羧基一起形成酸酐基团，
(b)聚氧化烯链，
(B)至少一种水解酶。
各种洗涤剂组合物如但不限于洗衣用洗涤剂必须满足几个要求。它们需要从衣物除去所有种类的脏污，例如所有种类的颜料、粘土、脂肪脏污和染料，包括来自食品和饮料如红葡萄酒、茶、咖啡以及包括浆果汁在内的果汁的染料。洗衣用洗涤剂还需要呈现一定的储存稳定性。尤其是为液体或者含有吸湿成分的洗衣用洗涤剂通常缺乏良好的储存稳定性，例如酶倾向于失活。
脂肪脏污在洗衣中仍是一个挑战。尽管已经有许多去除建议—聚合物、酶、表面活性剂，但好使的解决方案仍令人感兴趣。已经建议使用脂酶来支持脂肪去除，但是许多助洗剂尤其是在液体洗衣用洗涤剂中并不能与脂酶很好地配合。
因此，目的是要提供一种满足上面所讨论要求的洗涤剂组合物。另一目的是要提供满足上述要求的成分并且目的是要提供一种制备该类成分和洗涤剂组合物的方法。
现已发现含有WO 2019/233795中所公开的聚合物的组合物在与水解酶一起用于洗衣用洗涤剂或自动洗餐具组合物中时具有优异的脂肪去除性能。
因此，发现了开头所定义的组合物，下文也称为本发明组合物或本发明的组合物。下面更详细描述本发明组合物。
本发明组合物包含：
(A)一种聚合物，下文也简称为“聚合物(A)”或简称为(A)，其中所述聚
合物(A)包含：
(a)核，下文也简称为核(a)或简称为(a)，其中核(a)通过使二胺H2N-Z-NH2与下文也简称为PC的多羧酸化合物PC反应而得到，其中PC每分子的羧基总数TN在3-10范围内，
其中Z选自可以未被取代或者被一个或多个O-C1-C4烷基取代的C3-C12亚环烷基并且其中C3-C12亚环烷基可以带有1-3个甲基，并且其中羧基选自COOH和COOX1，其中X1选自C1-C4烷基，
或者两个羧基一起形成酸酐基团，
(b)聚氧化烯链，
(B)至少一种脂酶，下文也称为“脂酶(B)”。
为了合成核(a)，使每分子的羧基总数TN为3-10，优选3或4的PC与下式的二胺反应：
H2N-Z-NH2
其中Z表示具有2-20个碳原子，优选3-10个碳原子的有机基团。
优选Z是不包含氢和碳以外的原子的烃；更优选Z是脂族或脂环族烃。
更优选Z是脂环族烃基，因此它包含脂环族环体系。在一个实施方案中，Z选自亚环己基和亚环戊基，各自未被取代或者被1-2个甲基或甲氧基取代。
甚至更优选所述脂环族环体系是可以被1-3个，尤其是1或2个烷基取代的环己基环。该烷基可以是C1-C6烷基，优选该烷基是甲基或乙基。
在最优选的实施方案中，式H2N-Z-NH2的二胺是1-甲基-2,4-二氨基环己烷、1-甲基-2,6-二氨基环己烷或其混合物。1-甲基-2,4-二氨基环己烷和1-甲基-2,6-二氨基环己烷的混合物可以由2,6-和2,4-二氨基甲苯的相应混合物通过氢化得到。
在本发明的一个实施方案中，Z选自
Figure BDA0003922380450000031
的组合。
二胺和PC优选以在0.3TN-1·TN，优选0.3TN-0.98TN范围内的二胺/PC摩尔比反应。
羧基优选选自COOH和COOX1，其中X1选自C1-C4烷基，或两个羧基一起形成酸酐基团。
更优选羧基是羧酸酯基团，尤其是式-C(＝O)-O-Y的羧酸烷基酯基团，其中Y是烷基，优选具有1-10个碳原子，更优选1-4个碳原子的烷基。
在优选实施方案中，PC每分子包含3或4个羧基。在更优选实施方案中，PC每分子包含3个羧基。
优选PC具有小于2000g/mol，特别是小于1000g/mol，更优选小于500g/mol的分子量。最小分子量为148g/mol。
PC的实例是柠檬酸、异柠檬酸、乌头酸、丙烷-1,2,3-三甲酸、均苯三甲酸、偏苯三甲酸、偏苯三甲酸酐、环丁烷-和环戊烷-1,2,3,4-四甲酸以及苯-1,2,4,5-四甲酸、二苯甲酮-3,3',4,4'-四甲酸二酐及其酸酐、乙二胺四乙酸(EDTA)及其相应的三-和四甲基酯及三-和四乙基酯。
PC的其他实例是多羧酸和酸酐，例如1,2,3-苯三甲酸和1,2,3-苯三甲酸二酐，1,3,5-苯三甲酸(均苯三甲酸)，优选1,2,4-苯三甲酸(偏苯三甲酸)，偏苯三甲酸酐以及尤其是1,2,4,5-苯四甲酸(均苯四甲酸)和1,2,4,5-苯四甲酸二酐(均苯四酸二酐)，3,3',4,4”-二苯甲酮四甲酸，3,3',4,4”-二苯甲酮四甲酸二酐，此外还有苯六甲酸(苯六酸)和苯六酸的酸酐及其相应的三-和四甲基酯及三-和四乙基酯。
包括其酸酐在内的PC的其他合适实例是偏苯四甲酸和偏苯四甲酸酐，1,2,3,4-苯四甲酸和1,2,3,4-苯四甲酸二酐，3,3,4,4-联苯四甲酸和3,3,4,4-联苯四甲酸二酐，2,2,3,3-联苯四甲酸和2,2,3,3-联苯四甲酸二酐，1,4,5,8-萘四甲酸和1,4,5,8-萘四甲酸二酐，1,2,4,5-萘四甲酸和1,2,4,5-萘四甲酸二酐，2,3,6,7-萘四甲酸和2,3,6,7-萘四甲酸二酐，1,4,5,8-十氢萘四甲酸和1,4,5,8-十氢萘四甲酸二酐，4,8-二甲基-1,2,3,5,6,7-六氢萘-1,2,5,6-四甲酸和4,8-二甲基-1,2,3,5,6,7-六氢萘-1,2,5,6-四甲酸二酐，2,6-二氯萘-1,4,5,8-四甲酸和2,6-二氯萘-1,4,5,8-四甲酸二酐，2,7-二氯萘-1,4,5,8-四甲酸和2,7-二氯萘-1,4,5,8-四甲酸二酐，2,3,6,7-四氯萘-1,4,5,8-四甲酸和2,3,6,7-四氯萘-1,4,5,8-四甲酸二酐，1,3,9,10-菲四甲酸和1,3,9,10-菲四甲酸二酐，3,4,9,10-苝四甲酸和3,4,9,10-苝四甲酸二酐，二(2,3-二羧基苯基)甲烷和二(2,3-二羧基苯基)甲烷二酐，二(3,4-二羧基苯基)甲烷和二(3,4-二羧基苯基)甲烷二酐，1,1-二(2,3-二羧基苯基)乙烷和1,1-二(2,3-二羧基苯基)乙烷二酐，1,1-二(3,4-二羧基苯基)乙烷和1,1-二(3,4-二羧基苯基)乙烷二酐，2,2-二(2,3-二羧基苯基)丙烷和2,2-二(2,3-二羧基苯基)丙烷二酐，2,3-二(3,4-二羧基苯基)丙烷和2,3-二(3,4-二羧基苯基)丙烷二酐，二(3,4-羧基苯基)砜和二(3,4-羧基苯基)砜二酐，二(3,4-羧基苯基)醚和二(3,4-羧基苯基)醚二酐，乙烯四甲酸和乙烯四甲酸二酐，1,2,3,4-丁烷四甲酸和1,2,3,4-丁烷四甲酸二酐，1,2,3,4-环戊烷四甲酸和1,2,3,4-环戊烷四甲酸二酐，2,3,4,5-吡咯烷四甲酸和2,3,4,5-吡咯烷四甲酸二酐，2,3,5,6-吡嗪四甲酸和2,3,5,6-吡嗪四甲酸二酐，2,3,4,5-噻吩四甲酸和2,3,4,5-噻吩四甲酸二酐。
PC的其他实例是对应于上述多羧酸和酸酐的酯的酯。优选该类多羧酸酯的羧酸酯基团是烷基酯基团，其中该烷基是具有1-10个，更优选1-4个碳原子的烷基。
优选的PC是式(I)化合物：
Figure BDA0003922380450000041
其中所有X1不同或相同并且选自甲基和乙基，因此PC选自呈游离酸或呈其中所有羧基用甲醇或乙醇酯化的酯的柠檬酸。
使PC与二胺H2N-Z-NH2反应。
二胺和PC反应形成带有酰胺基团和氨基的化合物，其已知为酰胺基胺或多酰胺基胺或者在本发明上下文中已知为核(a)。
优选使0.3TN-TN mol二胺与PC反应。TN是该PC的羧基数目。
例如，在TN＝3的PC情况下，二胺的摩尔量为0.9(由0.3×TN＝0.9得到)-3(对应于TN)。
使具有3个羧基的PC与3mol二胺反应可以得到每分子具有3个酰胺基团和3个氨基并且由正好1mol PC和3mol胺形成的限定多酰胺基胺。然而，优选由PC与二胺反应得到化合物的混合物。使用小于3mol二胺通常得到具有更高分子量的多酰胺基胺，因为二胺的更多氨基反应形成酰胺基团并且因此连接几个分子的PC。
优选使PC和该二胺以0.3TN-0.98TN mol二胺/1mol PC的比例反应。
更优选使PC和该二胺以0.3TN-0.86TN mol二胺/1mol PC的比例反应。
最优选使PC和二胺以0.3TN-0.8TN mol二胺/1mol PC的比例反应。
二胺与PC的反应可以在使用或不使用溶剂下进行。在其中PC和二胺在21℃和1巴下为液体的实施方案中该反应优选在没有溶剂下进行。
在形成核(a)的反应中可以使用催化剂。然而，由于伯氨基和羧基的反应性，通常不需要催化剂，尤其是当将酸酐或C1-C4烷基酯用作PC时。可以使用的催化剂例如是次磷酸钠或本领域已知的任何其他酰胺化催化剂。
形成核(a)的反应可以可以在常压(1巴)下进行。减压可能有助于去除低沸点化合物如水(在使具有羧酸基团的PC反应的情况下)或醇如乙醇(在使具有C1-C4烷基酯基团的PC反应的情况下)。
核(a)的形成可以在升高的温度下进行。该反应优选在50-150℃，具体为80-120℃的温度下进行。
该反应优选在排除氧气下进行。该反应例如可以在氮气下进行。
由上述方法得到的核(a)在21℃和1巴下可以为液体或固体。
若没有使用溶剂，则无需特定后处理。否则的话可以在该反应过程中或该反应之后除去溶剂。若使用催化剂，则可以将其钝化或以其他方式除去。
核(a)优选具有100-1500mg KOH/g核(a)的胺值。
核(a)更优选具有100-800mg KOH/g核(a)的胺值。
胺值不包括核(a)的酰胺基。因此，胺值对应于核(a)的可以烷氧基化的氨基数。
该氨基数优选通过WO 2016/062578中所述的滴定根据第13页给出的式子确定：
计算：
Figure BDA0003922380450000061
其中
胺值＝全部胺的含量，作为mg KOH/g计算
VP＝达到拐点的标准溶液消耗[ml]
VB＝空白值滴定中标准溶液消耗[ml]
t＝标准溶液滴定度
c＝标准溶液浓度[＝0.1mol/l]
56.1＝KOH的分子量[g/mol]
E＝所取样品重量[g]。
然后使核(a)与至少一种C2-C4氧化烯反应。C2-C4氧化烯的实例是氧化乙烯(“EO”)、氧化丙烯(“PO”)、氧化丁烯(“BuO”)以及前述中至少两种的混合物，例如氧化乙烯和氧化丙烯或者氧化乙烯和氧化丁烯的混合物。优选氧化丙烯和氧化乙烯，更优选氧化乙烯。所述反应下文也称为“烷氧基化步骤”或简称为“烷氧基化”。
在本发明的一个实施方案中，核(a)与聚氧化烯链(b)在聚合物(a)中的比例在1-100至1-4，优选1-50至1-9范围内。
所述烷氧基化优选在催化剂，例如碱或双金属氰化物存在下进行。
在一个实施方案中，烷氧基化在碱存在下进行。合适的碱如氢氧化钾，氢氧化钠，钠或钾醇盐如甲醇钾(KOCH3)、叔丁醇钾、乙醇钠和甲醇钠(NaOCH3)，优选氢氧化钾和氢氧化钠。催化剂的其他实例是碱金属氢化物和碱土金属氢化物如氢化钠和氢化钙，以及碱金属碳酸盐如碳酸钠和碳酸钾。优选碱金属氢氧化物，优选氢氧化钾和氢氧化钠，以及碱金属醇盐，特别优选在叔丁醇中的叔丁醇钾、在正己醇中的正己醇钠和在正壬醇中的甲醇钠。该碱的典型用量基于来自步骤(β)的缩合物和C2-C4氧化烯的总量为0.05-10重量％，尤其是0.5-2重量％。
在一个实施方案中，烷氧基化在双金属氰化物存在下进行。下文也称为双金属氰化物化合物或DMC化合物的双金属氰化物通常包含至少两种不同金属—它们中的至少一种选自过渡金属且另一种选自过渡金属和碱土金属—以及此外还有氰化物抗衡离子。特别适合烷氧基化的催化剂是含有锌、钴或铁或者其中两种的双金属氰化物化合物。例如柏林蓝特别合适。
优选使用结晶DMC化合物。在优选实施方案中，将包含乙酸锌作为其他金属盐组分的Zn-Co型结晶DMC化合物用作催化剂。该类化合物以单斜晶系结构结晶并且具有片晶状晶形。
在一个实施方案中，烷氧基化在至少一种选自六氰钴酸盐的双金属氰化物存在下进行。
在一个实施方案中，烷氧基化在至少一种选自通式(X)的化合物的双金属氰化物存在下进行：
M1 r1[M2(CN)r2(A)r3]r4·r6M1 r7X2 m1·r8(H2O)·r5L·kP (X)，其中
M1是至少一种选自Zn2+、Fe2+、Fe3+、Co3+、Ni2+、Mn2+、Co2+、Sn2+、Pb2+、Mo4+、Mo6+、Al3+、V4 +、V5+、Sr2+、W4+、W6+、Cr2+、Cr3+、Cd2+、Hg2+、Pd2+、Pt2+、V2+、Mg2+、Ca2+、Ba2+、Cu2+、La3+、Ce3+、Ce4+、Eu3+、Ti3+、Ti4+、Ag+、Rh2+、Rh3+、Ru2+、Ru3+的金属离子，
M2是至少一种选自Fe2+、Fe3+、Co2+、Co3+、Mn2+、Mn3+、V4+、V5+、Cr2+、Cr3+、Rh3+、Ru2+、Ir3+的金属离子，
并且其中M1和M2不相同，
A和X2相互独立地是选自卤离子、氢氧根、硫酸根、碳酸根、氰根、硫氰酸根、异氰酸根、氰酸根、羧酸根、草酸根、硝酸根、亚硝酰基、硫酸氢根、磷酸根、磷酸二氢根、磷酸氢根或碳酸氢根的阴离子，
L是选自醇类，醛类，酮类，醚类，聚醚类，酯类，聚酯类，聚碳酸酯，脲类，酰胺类，伯、仲和叔胺类，具有吡啶氮的配体，腈类，硫化物类，磷化物类，亚磷酸酯类，膦类，膦酸酯类和磷酸酯类的配体，
k大于或等于0并且至多为6。变量k可以是整数或分数。
P是有机添加剂，例如选自聚醚类，聚酯类，聚碳酸酯类，聚亚烷基二醇脱水山梨糖醇酯类，聚亚烷基二醇缩水甘油醚，聚丙烯酰胺类，聚(丙烯酰胺-co-丙烯酸)，聚丙烯酸，聚(丙烯酰胺-co-马来酸)，聚丙烯腈类，聚丙烯酸烷基酯，聚甲基丙烯酸烷基酯，聚乙烯基甲基醚，聚乙烯基乙基醚，聚乙酸乙烯酯，聚乙烯醇，聚-N-乙烯基吡咯烷酮，聚(N-乙烯基吡咯烷酮-co-丙烯酸)，聚乙烯基甲基酮，聚(4-乙烯基苯酚)，聚(丙烯酸-co-苯乙烯)，
Figure BDA0003922380450000081
唑啉聚合物，马来酸和马来酸酐共聚物，羟乙基纤维素，聚乙酸酯，离子性表面活性和界面活性化合物，胆汁酸或其盐、酯或酰胺，多元醇的羧酸酯和糖苷类。
选择r1、r2、r3、r4、r7和m1以确保化合物(X)的电中性，其中f和r3各自可以为0，
r5为配体分子的数目，例如大于0的分数或整数，或者0，
r5和r6相互独立地为大于0的分数或整数，或者0。
在一个实施方案中，r5、r6和r8的上限各自为6。
双金属氰化物化合物可以作为粉末、糊或悬浮液使用或者可以模塑而得到模制品，可以引入模制品、泡沫等中或者可以应用于模制品、泡沫等。
优选该用于烷氧基化的DMC催化剂为5-2000ppm，即mg催化剂/kg核(a)，优选小于1000ppm，尤其小于500ppm，特别优选小于100ppm，例如小于50ppm或35ppm，特别优选小于25ppm；ppm涉及核(a)的质量ppm(每百万的份数)。
所述烷氧基化可以在本体中进行—实施方案(i)，或者在有机溶剂中进行—实施方案(ii)。在实施方案(i)中可以从核(a)除去水或醇。该除水可以通过在在0.01-0.5巴范围内的减压下加热至在80-150℃范围内的温度并蒸除该水而进行。
在一个实施方案中，烷氧基化在70-200℃，优选100-180℃范围内的反应温度下进行。
烷氧基化可以在一个或多个步骤，例如2或3个步骤中进行。该类步骤也称为“子步骤”。
在一个实施方案中，烷氧基化在两个子步骤或三个子步骤中进行。在第一子步骤中，使核(a)与1摩尔氧化乙烯或氧化丙烯反应，涉及核(a)的伯和仲氨基总和并忽略酰胺基团。在第二子步骤中，使来自第一子步骤的反应产物与一种或多种C2-C4氧化烯反应，例如涉及核(a)的氨基以1-100摩尔，优选5-80摩尔，甚至更优选6-60摩尔的摩尔比。优选使核(a)与氧化乙烯或氧化丙烯或者氧化乙烯和氧化丙烯的组合反应。
由上面的反应序列得到聚合物(A)。聚合物(A)可以在没有后处理下使用。然而，优选钝化催化剂—若存在的话—并且除去挥发分，例如未反应的C2-C4氧化烯，例如通过真空处理除去。
在本发明的一个实施方案中，聚合物(A)具有在1,500-80,000g/mol，优选5,000-50,000g/mol范围内的平均分子量Mw。该平均分子量例如可以通过凝胶渗透色谱法(GPC)在作为移动相的四氢呋喃(THF)中以线性聚甲基丙烯酸甲酯(“PMMA”)作为标样测定。
在本发明的一个实施方案中，聚合物(A)具有在1.1-2.5范围内的分子量分布Mw/Mn。
在本发明的一个实施方案中，聚合物(A)在10重量％水溶液中测定具有在20-500范围内的Hazen色数。
在本发明的一个实施方案中，聚合物(A)具有的OH值根据DIN53240(2013)测量在20-650，优选30-100mg KOH/g聚合物(A)范围内。
在本发明的一个实施方案中，聚合物(A)具有的总胺值根据ASTM D2074-07测定在10-650，优选10-510，更优选10-80mg KOH/g聚合物(A)范围内。
在本发明的一个实施方案中，本发明的洗衣用洗涤剂组合物可以含有0.1-20重量％范围内的聚合物(A)。百分数涉及相应洗衣用洗涤剂组合物的总固体含量。
在本发明的一个实施方案中，本发明用于硬表面清洁剂的洗涤剂组合物可以含有0.1-20重量％，优选0.5-15重量％，甚至更优选1.0-5重量％范围内的聚合物(A)。百分数涉及相应洗涤剂组合物的总固体含量。
总固体含量在每种情况下通过在80℃下在真空中除去挥发分而测定。
本发明组合物进一步包含至少一种酶。酶由多肽序列(本文也称为氨基酸序列)标识。多肽序列规定了包括酶的“活性部位”在内的三维结构，后者又决定了该酶的催化活性。多肽序列可以由SEQ ID NO标识。根据世界知识产权局(WIPO)标准ST.25(1998)，本文中的氨基酸使用首字母大写的三字母码或相应的单字母表示。
本发明的任何酶涉及亲本酶和/或变体酶，二者均具有酶催活性。具有酶催活性的酶是酶促活性的或者产生酶催转化，这意味着酶作用于底物上并将这些转化为产物。术语“酶”在本文中不包括酶的无活性变体。
(亲本蛋白或酶，也称为“亲本酶”的)“亲本”序列是用于对该序列引入变化(例如通过引入一种或多种氨基酸替代、***、缺失或其组合)，从而得到亲本序列的“变体”的起始序列。术语亲本酶(或亲本序列)包括野生型酶(序列)和合成产生的序列(酶)，它们用作引入(其他)变化的起始序列。
术语“酶变体”或“序列变体”或“变体酶”涉及在其氨基酸序列上一定程度不同于其亲本酶的酶。若无相反指明，具有“酶催活性”的变体酶是指该变体酶与相应亲本酶具有相同类型的酶催活性。
在描述本发明的变体时使用如下所述的命名：
氨基酸替代按如下描述：提供该亲本酶的原始氨基酸，随后是在该氨基酸序列中的位置编号，随后是被替代的氨基酸。氨基酸缺失按如下描述：提供该亲本酶的原始氨基酸，随后是在该氨基酸序列中的位置编号，随后是*。氨基酸***按如下描述：提供该亲本酶的原始氨基酸，随后是在该氨基酸序列中的位置编号，随后是原始氨基酸和额外的氨基酸。例如在紧随甘氨酸的位置180处***赖氨酸表示为“Gly180GlyLys”或“G180GK”。在其中替代和***发生在相同位置的情况下，这可以表示为S99SD+S99A或者简言之S99AD。在其中***与现有氨基酸残基相同的氨基酸残基的情况下，出现命名简并。若例如在上述实例中在甘氨酸之后***甘氨酸，则这将由G180GG表示。当在某一位置可以引入不同的改变时，这些不同的改变由逗号隔开，例如“Arg170Tyr，Glu”表示在位置170处的精氨酸被酪氨酸或谷氨酸替代。或者不同的改变或任选替代可以示于括号中，例如Arg170[Tyr，Gly]或Arg170{Tyr，Gly}；或者简言之R170[Y，G]或R170{Y，G}；或者全长表示为R170Y，R170G。
酶变体可以由其与亲本酶相比较时的序列同一性定义。序列同一性通常以“％序列同一性”或“％同一性”提供。为了计算序列同一性，在第一步中必须产生序列比对。根据本发明，必须产生成对总体比对，这意味着两个序列必须在其完整长度上比对，这通常使用称为比对算法的数学方法产生。根据本发明，比对通过使用Needleman和Wunsch的算法(J.Mol.Biol.(1979)48，第443-453页)产生。优选使用程序默认参数(缺口开启＝10.0，缺口延伸＝0.5和矩阵＝EBLOSUM62)将程序“NEEDLE”(The European Molecular BiologyOpen Software Suite(EMBOSS))用于本发明的目的。
根据本发明应用％同一性的下列计算：％同一性＝(相同的残基/在其完整长度上显示本发明相应序列的比对区域的长度)*100。
根据本发明酶变体可以描述为至少n％与相应亲本酶的氨基酸序列相同的氨基酸序列，其中“n”为10-100的整数。在一个实施方案中，当与亲本酶的全长度氨基酸序列相比较时，变体酶至少70％，至少75％，至少80％，至少81％，至少82％，至少83％，至少84％，至少85％，至少86％，至少87％，至少88％，至少89％，至少90％，至少91％，至少92％，至少93％，至少94％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％或至少99％相同，其中该酶变体具有酶催活性。
“酶催活性”是指酶所施加的催化效果，通常表示为单位/毫克酶(比活性)，后者涉及每分子酶每分钟转化的底物分子数(分子活性)。当所述酶变体显示出相应亲本酶的酶催活性的至少20％，至少25％，至少30％，至少35％，至少40％，至少45％，至少50％，至少55％，至少60％，至少65％，至少70％，至少75％，至少80％，至少85％，至少90％，至少95％或100％时，变体酶根据本发明可能具有酶催活性。
在一个实施方案中，酶选自水解酶，优选选自蛋白酶、淀粉酶、脂酶、纤维素酶和甘露糖酶。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物包含：
(B)至少一种脂酶，下文也称为脂酶(B)。
“脂酶”、“脂解酶”、“类脂酯酶”全部涉及EC类别3.1.1的酶(“羧酸酯水解酶”)。该脂酶(B)可以具有脂酶活性(或脂解活性；三酰甘油脂酶，EC 3.1.1.3)、角质酶活性(EC3.1.1.74；具有角质酶活性的酶在本文可以称为角质酶)、甾醇酯酶活性(EC 3.1.1.13)和/或蜡酯水解酶活性(EC 3.1.1.50)。脂酶(B)包括细菌或真菌来源的那些。
市售脂酶(B)包括但不限于以牌号LipolaseTM，LipexTM，LipolexTM和LipocleanTM(Novozymes A/S)，PreferenzTM L(DuPont)，Lumafast(最初来自Genencor)以及Lipomax(Gist-Brocades/现为DSM)销售的那些。
在本发明的一个方面中，脂酶(B)选自下列：来自腐质霉属(Humicola)(同义词嗜热真菌属(Thermomyces))的脂酶，例如如EP 258068，EP 305216，WO 92/05249和WO 2009/109500中所述来自柔毛腐质霉(H.lanuginosa)(疏绵状嗜热丝孢菌(T.lanuginosus))或如WO 96/13580中所述来自特异腐质霉(H.insolens)的脂酶；如WO 92/05249中所述衍生于米黑根毛霉(Rhizomucor miehei)的脂酶；来自假单胞菌属(Pseudomonas)菌株的脂酶(这些中的一些现在重新命名为伯克氏菌(Burkholderia))，例如来自产碱假单胞菌(P.alcaligenes)或类产碱假单胞菌(P.pseudoalcaligenes)(EP 218272，WO 94/25578，WO95/30744，WO 95/35381，WO 96/00292)，洋葱假单胞菌(P.cepacia)(EP 331376)，斯氏假单胞菌(P.stutzeri)(GB 1372034)，荧光假单胞菌(P.fluorescens)，假单胞菌属菌株SD705(WO 95/06720和WO 96/27002)，威斯康辛假单胞菌(P.wisconsinensis)(WO 96/12012)，门多萨假单胞菌(Pseudomonas mendocina)(WO 95/14783)，荚壳假单胞菌(P.glumae)(WO95/35381，WO 96/00292)的脂酶；来自灰色链霉菌(Streptomyces griseus)(WO 2011/150157)和始旋链霉菌(S.pristinaespiralis)(WO 2012/137147)的脂酶，GDSL型链霉菌属(Streptomyces)脂酶(WO 2010/065455)；如WO 2011/084412所公开来自褐色嗜热裂孢菌(Thermobifida fusca)的脂酶；如WO 2011/084417所公开来自嗜热脂肪地芽孢杆菌(Geobacillus stearothermophilus)的脂酶；例如如WO 00/60063所公开的芽孢杆菌属(Bacillus)脂酶，如Dartois等(1992)，Biochemica et Biophysica Acta，1131，253-360或WO 2011/084599所公开来自枯草芽孢杆菌(B.subtilis)、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)(JP S64-074992)或短小芽孢杆菌(B.pumilus)(WO 91/16422)的脂酶；如WO 94/01541所公开来自南极假丝酵母(Candida antarctica)的脂酶。合适的脂酶(B)还包括为上述脂酶的具有脂解活性的变体的那些。该类合适的脂酶变体例如是由WO95/22615，WO 97/04079，WO 97/07202，WO 00/60063，WO 2007/087508，EP 407225和EP260105中所公开的方法培养的那些。合适的脂酶变体例如是由WO 95/22615，WO 97/04079，WO 97/07202，WO 00/60063，WO 2007/087508，EP 407225和EP 260105中所公开的方法培养的那些。
合适的脂酶(B)还包括为上述脂酶的具有脂解活性的变体的那些。合适的脂酶变体包括当与上面所公开的亲本酶的全长度多肽序列相比较时具有至少40％至100％同一性的变体。在一个实施方案中，当与上面所公开的亲本酶的全长度多肽序列相比较时，具有脂解活性的脂酶变体可以至少40％，至少45％，至少50％，至少55％，至少60％，至少65％，至少70％，至少75％，至少80％，至少85％，至少90％，至少91％，至少92％，至少93％，至少94％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％或至少99％相同。
脂酶(B)具有“脂解活性”。测定脂解活性的方法在文献中是众所周知的(例如见Gupta等(2003)，Biotechnol.Appl.Biochem.37，第63-71页)。例如，脂酶活性可以通过在底物棕榈酸对硝基苯酯(pNP棕榈酸酯，C:16)中酯键水解并且释放pNP而测量，后者为黄色并且可以在405nm下检测。
在一个实施方案中，脂酶(B)选自真菌三酰甘油脂酶(EC类别3.1.1.3)。真菌三酰甘油脂酶可以选自疏绵状嗜热丝孢菌(Thermomyces lanuginosa)的脂酶。在一个实施方案中，至少一种疏绵状嗜热丝孢菌脂酶选自根据US 5869438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的三酰甘油脂酶及其具有脂解活性的变体。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以选自具有脂解活性的变体，当与US 5,869,438的SEQID NO:2的氨基酸1-269的全长度多肽序列相比较时，它们至少90％，至少91％，至少92％，至少93％，至少94％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％或至少99％相同。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以选自仅包含保守突变的具有脂解活性的变体，它们并不涉及US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的功能域。当与US 5,869,438的SEQ IDNO:2的氨基酸1-269的全长度多肽序列相比较时，该实施方案的具有脂解活性的脂酶变体可以至少95％，至少96％，至少97％，至少98％或至少99％相似。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以选自当与US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269相比较时至少包含下列氨基酸替代的具有脂解活性的变体：T231R和N233R。当与US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269相比较时，所述脂酶变体可以进一步包含下列氨基酸交换中的一种或多种：Q4V，V60S，A150G，L227G，P256K。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以选自在US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的多肽序列中至少包含氨基酸替代T231R、N233R、Q4V、V60S、A150G、L227G、P256K并且当与US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的全长度多肽序列相比较时至少95％，至少96％或至少97％相似的具有脂解活性的变体。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以选自在US 5869438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269中包含氨基酸替代T231R和N233R并且当与US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的全长度多肽序列相比较时至少95％，至少96％，至少97％，至少98％或至少99％相似的具有脂解活性的变体。
疏绵状嗜热丝孢菌脂酶可以是US5869438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的具有脂解活性的变体，其中US 5,869,438的SEQ ID NO:2的氨基酸1-269的变体的特征在于含有氨基酸替代T231R和N233R。所述脂酶在本文中可以称为Lipex。
在本发明的一个实施方案中，可以使用前述脂酶(B)中至少两种的组合。
在本发明的一个实施方案中，脂酶(B)以使得本发明组合物成品具有的脂解酶活性在100-0.005LU/mg，优选25-0.05LU/mg该组合物范围内的量包括在本发明组合物中。脂酶单位(LU)是在下列条件下在pH恒定下每分钟产生1μmol可滴定脂肪酸的脂酶量：温度30℃；pH＝9.0；底物是3.3重量％橄榄油和3.3％***胶在13mmol/l Ca2+和20mmol/l NaCl存在下在5mmol/l Tris缓冲液中的乳液。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物包含：
(B)至少一种蛋白酶(B)，下文也称为蛋白酶(B)。
在一个实施方案中，至少一种蛋白酶(B)选自丝氨酸内肽酶(EC 3.4.21)，最优选选自枯草溶菌素型蛋白酶(EC 3.4.21.62)。丝氨酸蛋白酶或丝氨酸肽酶的特征在于在催化活性部位具有丝氨酸，其在催化反应过程中与底物形成共价加合物。丝氨酸蛋白酶在本发明上下文中可以选自胰凝乳蛋白酶(例如EC 3.4.21.1)、弹性蛋白酶(例如EC 3.4.21.36)、弹性蛋白酶(例如EC 3.4.21.37或EC 3.4.21.71)、粒酶(例如EC 3.4.21.78或EC3.4.21.79)、激肽释放酶(例如EC 3.4.21.34，EC 3.4.21.35，EC 3.4.21.118或EC3.4.21.119)、纤溶酶(例如EC 3.4.21.7)、胰蛋白酶(例如EC 3.4.21.4)、凝血酶(例如EC3.4.21.5)和枯草溶菌素。枯草溶菌素也已知为枯草杆菌肽酶，例如EC 3.4.21.62，后者在下文也称为“枯草溶菌素”。枯草溶菌素相关类别的丝氨酸蛋白酶共享限定催化三联体的共同氨基酸序列，这将它们与胰凝乳蛋白酶相关类别的丝氨酸蛋白酶区分开来。枯草溶菌素和胰凝乳蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶均具有包括天冬氨酸、组氨酸和丝氨酸的催化三联体。
蛋白酶是发挥“蛋白酶活性”或“蛋白水解活性”的活性蛋白。蛋白水解活性与蛋白质在限定的时间内被蛋白酶或蛋白水解酶降解的速率有关。
分析蛋白水解活性的方法在文献中是众所周知的(例如见Gupta等(2002)，Appl.Microbiol.Biotechnol.60：381-395)。蛋白水解活性可以通过使用琥珀酰-Ala-Ala-Pro-Phe-对硝基苯胺(Suc-AAPF-pNA，简写为AAPF；例如见DelMar等(1979)，AnalyticalBiochem 99，316-320)作为底物测定。pNA通过蛋白水解裂解与该底物分子分离，导致释放出黄色的游离pNA，后者可以通过测量OD405而量化。
蛋白水解活性可以以单位/克酶提供。例如，1U蛋白酶可能对应于在pH 8.0和37℃下每分钟释放1μmol福林阳性氨基酸和肽类(作为酪氨酸)的蛋白酶量(酪蛋白作为底物)。
枯草溶菌素型(EC 3.4.21.62)的蛋白酶可以是选自如下的源自微生物的细菌蛋白酶：芽孢杆菌属(Bacillus)，梭菌属(Clostridium)，肠球菌属(Enterococcus)，地芽孢杆菌属(Geobacillus)，乳杆菌属(Lactobacillus)，乳球菌属(Lactococcus)，海洋芽孢杆菌属(Oceanobacillus)，葡萄球菌属(Staphylococcus)，链球菌属(Streptococcus)或链霉菌属(Streptomyces)蛋白酶，或革兰氏阴性细菌多肽如弯曲杆菌属(Campylobacter)，大肠杆菌(E.coli)，黄杆菌属(Flavobacterium)，梭杆菌属(Fusobacterium)，螺杆菌属(Helicobacter)，泥杆菌属(llyobacter)，奈瑟菌属(Neisseria)，假单胞菌属(Pseudomonas)，沙门氏菌属(Salmonella)和脲原体属(Ureaplasma)。
在本发明的一个方面，至少一种蛋白酶(D)选自嗜碱芽孢杆菌(Bacillusalcalophilus)，解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)，短芽孢杆菌(Bacillusbrevis)，环状芽孢杆菌(Bacillus circulans)，克劳氏芽孢杆菌(Bacillus clausii)，凝结芽孢杆菌(Bacillus coagulans)，坚强芽孢杆菌(Bacillus firmus)，吉氏芽孢杆菌(Bacillus gibsonii)，灿烂芽孢杆菌(Bacillus lautus)，迟缓芽孢杆菌(Bacilluslentus)，地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)，巨大芽孢杆菌(Bacillusmegaterium)，短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)，球形芽孢杆菌(Bacillus sphaericus)，嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)，枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)或苏云金芽孢杆菌(Bacillus thuringiensis)蛋白酶。
在本发明的一个实施方案中，至少一种蛋白酶(B)选自下列：来自解淀粉芽孢杆菌BPN'的枯草溶菌素(由Vasantha等(1984)J.Bacteriol.，第159，第811-819页和JA Wells等(1983)在Nucleic Acids Research，第11卷，第7911-7925页中所述)；来自地衣芽孢杆菌的枯草溶菌素(枯草溶菌素Carlsberg；公开于EL Smith等(1968)，J.Biol Chem，第243卷，第2184-2191页和Jacobs等(1985)，Nucl.Acids Res，第13卷，第8913-8926页中)；枯草溶菌素PB92(碱性蛋白酶PB92的原始序列描述于EP 283075A2中)；WO 89/06279中所公开的枯草溶菌素147和/或309(分别为
Figure BDA0003922380450000171
Figure BDA0003922380450000172
)；如WO 91/02792所公开的来自迟缓芽孢杆菌的枯草溶菌素，如来自WO 95/23221中所述迟缓芽孢杆菌DSM 5483或迟缓芽孢杆菌DSM5483的变体的枯草溶菌素；DE 10064983中所公开的来自嗜碱芽孢杆菌(DSM 11233)的枯草溶菌素；WO 2003/054184中所公开的来自吉氏芽孢杆菌(DSM 14391)的枯草溶菌素；WO 2003/056017中所公开的来自芽孢杆菌属(Bacillus sp.)(DSM 14390)的枯草溶菌素；WO 2003/055974中所公开的来自芽孢杆菌属(DSM 14392)的枯草溶菌素；WO 2003/054184中所公开的来自吉氏芽孢杆菌(DSM 14393)的枯草溶菌素；如WO 2005/063974中所述具有SEQ ID NO:4的枯草溶菌素；如WO 2005/103244中所述具有SEQ ID NO:4的枯草溶菌素；如WO 2005/103244中所述具有SEQ ID NO:7的枯草溶菌素；以及如申请DE 102005028295.4中所述具有SEQ ID NO:2的枯草溶菌素。
按照本发明有用的蛋白酶(B)的实例包括WO 92/19729，WO 95/23221，WO 96/34946，WO 98/20115，WO 98/20116，WO 99/11768，WO 01/44452，WO 02/088340，WO 03/006602，WO 2004/03186，WO 2004/041979，WO 2007/006305，WO 2011/036263，WO 2011/036264和WO 2011/072099中所述变体。合适的实例尤其包括如EP 1921147中所述衍生于SEQ ID NO:22的枯草溶菌素蛋白酶的变体(为来自迟缓芽孢杆菌DSM 5483的成熟碱性蛋白酶的序列)，在下列位置中的一个或多个中具有氨基酸替代：3，4，9，15，24，27，33，36，57，68，76，77，87，95，96，97，98，99，100，101，102，103，104，106，118，120，123，128，129，130，131，154，160，167，170，194，195，199，205，206，217，218，222，224，232，235，236，245，248，252和274(根据BPN'编号)，它们具有蛋白水解活性。在一个实施方案中，该蛋白酶在位置Asp32、His64和Ser221(根据BPN'编号)处不突变。
在一个实施方案中，至少一种蛋白酶(B)具有根据如EP 1921147所述的SEQ IDNO:22的序列，或者为至少80％与其相同并且具有蛋白水解活性的蛋白酶。在一个实施方案中，所述蛋白酶的特征在于在位置101(根据BPN'编号)处具有氨基酸谷氨酸(E)，或天冬氨酸(D)，或天门冬酰胺(N)，或谷氨酰胺(Q)，或丙氨酸(A)，或甘氨酸(G)，或丝氨酸(S)并且具有蛋白水解活性。在一个实施方案中，所述蛋白酶包含一个或多个其他替代：(a)在位置3处的苏氨酸(3T)、(b)在位置4处的异亮氨酸(4I)、(c)在位置63处的丙氨酸、苏氨酸或精氨酸(63A，63T或63R)、(d)在位置156处的天冬氨酸或谷氨酸(156D或156E)、(e)在位置194处的脯氨酸(194P)、(f)在位置199处的蛋氨酸(199M)、(g)在位置205处的异亮氨酸(205I)、(h)在位置217处的天冬氨酸、谷氨酸或甘氨酸(217D，217E或217G)、(i)两种或更多种根据(a)-(h)的氨基酸的组合。
至少一种蛋白酶(B)可以与EP 1921147中所述的SEQ ID NO:22至少80％相同并且特征在于与氨基酸101E、101D、101N、101Q、101A、101G或101S(根据BPN'编号)一起包含一种氨基酸(根据(a)-(h))或根据(i)的组合。在一个实施方案中，所述蛋白酶的特征在于包含突变(根据BPN'编号)R101E或S3T+V4I+V205I，或R101E和S3T，V4I和V205I，或S3T+V4I+V199M+V205I+L217D并且具有蛋白水解活性。
在一个实施方案中，根据如EP 1921147所述的SEQ ID NO:22的蛋白酶的特征在于包含突变(根据BPN'编号)S3T+V4I+S9R+A15T+V68A+D99S+R101S+A103S+I104V+N218D并且具有蛋白水解活性。
本发明组合物可以包含至少两种蛋白酶，优选选自丝氨酸内肽酶(EC 3.4.21)，更优选选自枯草溶菌素型蛋白酶(EC 3.4.21.62)的蛋白酶的组合—全部如上所公开。
优选在组合物中使用脂酶(B)和蛋白酶(B)的组合，例如1-2重量％蛋白酶(B)和0.1-0.5重量％脂酶(B)，均涉及该组合物的总重量。
在本发明上下文中，当脂酶(B)和/或蛋白酶(B)“在应用中可用的”酶催活性与储存之前的初始酶催活性相比等于至少60％时认为它是稳定的。若酶在应用中可用的酶催活性与储存之前的初始酶催活性相比为至少60％，至少65％，至少70％，至少75％，至少80％，至少85％，至少90％，至少91％，至少92％，至少93％，至少94％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％，至少99％或至少99.5％，则在本发明中可以将它称为稳定的。
从100％减去a％得到与储存之前的初始酶催活性相比较时的“储存过程中的酶催活性损失”。在一个实施方案中，当在储存过程中基本没有出现酶催活性损失，即与储存之前的初始酶催活性相比酶催活性损失等于0％时，根据本发明酶是稳定的。在本发明中基本没有酶催活性损失可能是指酶催活性损失小于30％，小于25％，小于20％，小于15％，小于10％，小于9％，小于8％，小于7％，小于6％，小于5％。
特别有利的洗衣用洗涤剂组合物和用于清洁剂，尤其是用于自动洗餐具的洗涤剂组合物可以含有一种或多种配位剂以除去水硬度。有利的清洁剂用洗涤剂组合物和有利的洗衣用洗涤剂组合物可以含有一种或多种配位剂(在本发明上下文中也称为多价螯合剂)。多价螯合剂的实例是MGDA(甲基甘氨酸二乙酸)、GLDA(谷氨酸二乙酸)、IDS(亚氨基二琥珀酸)、柠檬酸、膦酸衍生物的碱金属盐，例如羟基乙烷-1,1-二膦酸(“HEDP”)的二钠盐，以及具有配位基团如其中20-90mol％的N原子带有至少一个CH2COO-基团的聚乙烯亚胺的聚合物及其相应碱金属盐，尤其是其钠盐，例如GLDA-Na4、IDS-Na4和柠檬酸三钠，以及磷酸盐如STPP(三聚磷酸钠)。由于就磷酸盐的使用所出现的环境关切，优选有利的硬表面清洁用洗涤剂组合物和有利的洗衣用洗涤剂组合物不含磷酸盐。“不含磷酸盐”在本发明上下文中应理解为指磷酸盐和聚磷酸盐的含量总共在10ppm-0.2重量％范围内，这通过重量分析测定。
优选的多价螯合剂是通式(II a)的那些：
[CH3-CH(COO)-N(CH2-COO)2]M3-xHx (II a)
其中M选自铵和相同或不同的碱金属阳离子，例如钠、钾的阳离子以及前述中至少两种的组合。铵可以被烷基取代，但优选未被取代的铵NH4 +。碱金属阳离子的优选实例是钠、钾以及钠和钾的组合，甚至更优选在通式(II a)的化合物中所有M相同并且它们全部是Na；
并且式(II a)中的x在0.01-1.0，优选0.015-0.2范围内，
或者式(II b)的那些：
[OOC-CH2CH2-CH(COO)-N(CH2-COO)2]M4-xHx (II b)
其中M如上所定义并且式(II b)中的x在0.01-2.0，优选0.015-1.0范围内，或者式(II c)的那些：
[OOC-CH2-CH(COO)]-N-CH(COO)-CH2-COO]M4-xHx (II c)
其中M如上所定义并且式(II c)中的x在0.01-2.0，优选0.015-1.0范围内。
在本发明的一个实施方案中，所述衣物护理或硬表面清洁用洗涤剂组合物含有前述中至少两种的组合，例如通式(II a)的螯合剂和通式(II b)的螯合剂的组合。
优选通式(II a)的螯合剂。
在本发明的一个实施方案中，通式(II a)的化合物选自外消旋MGDA的至少一种铵或碱金属盐以及式(II a)的L-和D-对映体的混合物的铵和碱金属盐，所述混合物主要含有对映体过量(ee)在5-99％，优选5-95％，更优选10-75％，甚至更优选10-66％范围内的相应L-异构体。
在本发明的一个实施方案中，通式(II b)的化合物选自式(II b)的L-和D-对映体的混合物的至少一种碱金属盐，所述混合物含有外消旋混合物或者优选主要含有相应L-异构体，例如对映体过量(ee)在5-99％，优选15-95％范围内。
通式(II a)的化合物的对映体过量可以通过测量极化(偏振测定法)或者优选通过色谱法，例如通过具有手性柱，例如具有一种或多种作为固定相的环糊精或者具有配体交换(Pirkle刷)概念手性固定相的HPLC测定。优选通过具有固定的光学活性胺如D-青霉胺的HPLC在铜(+II)盐存在下测定该ee。通式(II b)的化合物盐的对映体过量可以通过测量极化(偏振测定法)测定。
有利的硬表面清洁剂用洗涤剂组合物和有利的洗衣用洗涤剂组合物可以含有一种或多种表面活性剂(C)，优选一种或多种非离子表面活性剂(C)。
优选的非离子表面活性剂是烷氧基化醇，氧化乙烯和氧化丙烯的二-和多嵌段共聚物以及脱水山梨糖醇与氧化乙烯或氧化丙烯的反应产物，烷基聚糖苷(APG)，羟烷基混合醚类和氧化胺。
阴离子表面活性剂(C)的实例是C8-C18烷基硫酸的碱金属和铵盐，C8-C18脂肪醇聚醚硫酸的碱金属和铵盐，乙氧基化C4-C12烷基酚(乙氧基化：1-50mol氧化乙烯/mol)的硫酸半酯的碱金属和铵盐，C12-C18磺基脂肪酸烷基酯的碱金属和铵盐，例如C12-C18磺基脂肪酸甲酯的碱金属和铵盐，此外还有C12-C18烷基磺酸和C10-C18烷基芳基磺酸的碱金属和铵盐。优选上述化合物的碱金属盐，特别优选钠盐。
阴离子表面活性剂(C)的其他实例是皂类，例如硬脂酸、油酸、棕榈酸、醚羧酸和烷基醚磷酸的钠或钾盐。
在本发明的优选实施方案中，阴离子表面活性剂(C)选自通式(III)的化合物：
R1-O(CH2CH2O)x-SO3M (III)
其中
R1是n-C10-C18烷基，尤其具有偶数个碳原子，例如正癸基、正十二烷基、正十四烷基、正十六烷基或正十八烷基，优选C10-C14烷基，甚至更优选n-C12烷基；
x为1-5，优选2-4范围内的数，甚至更优选为3；
M选自碱金属，优选钾，甚至更优选钠。
在阴离子表面活性剂(C)中，x可以是平均数并且因此n不一定为整数，而在式(III)的单个分子中，x表示整数。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物可以含有0.1-60重量％，优选5-50重量％的阴离子表面活性剂(C)。
本发明组合物可以包含上述以外的成分。实例是非离子表面活性剂、香料、染料、生物杀伤剂、防腐剂、酶、水溶助长剂、粘度改性剂、聚合物、缓冲剂、消泡剂和防腐添加剂。
优选的本发明组合物可以含有一种或多种非离子表面活性剂。
优选的非离子表面活性剂是烷氧基化醇、氧化乙烯和氧化丙烯的二-和多嵌段共聚物以及脱水山梨糖醇与氧化乙烯或氧化丙烯的反应产物，烷基聚糖苷(APG)，羟烷基混合醚和氧化胺。
烷氧基化醇和烷氧基化脂肪醇的优选实例例如是通式(IV a)的化合物：
Figure BDA0003922380450000221
其中各变量如下所定义：
R2相同或不同且选自氢和线性C1-C10烷基，优选在每种情况下相同并且是乙基，特别优选是氢或甲基，
R3选自支化或线性C8-C22烷基，例如n-C8H17、n-C10H21、n-C12H25、n-C14H29、n-C16H33或n-C18H37，
R4选自C1-C10烷基，例如甲基、乙基、正丙基、异丙基、正丁基、异丁基、仲丁基、叔丁基、正戊基、异戊基、仲戊基、新戊基、1,2-二甲基丙基、异戊基、正己基、异己基、仲己基、正庚基、正辛基、2-乙基己基、正壬基、正癸基或异癸基，
变量e和f在0-300范围内，其中e和f之和至少为1，优选在3-50范围内。
优选e在1-100范围内并且f在0-30范围内。
在一个实施方案中，通式(IV a)的化合物可以是嵌段共聚物或无规共聚物，优选嵌段共聚物。
烷氧基化醇的其他优选实例例如是通式(IV b)的化合物：
Figure BDA0003922380450000222
其中各变量如下所定义：
R2相同或不同且选自氢和线性C1-C0烷基，优选在每种情况下相同并且是乙基，特别优选是氢或甲基，
R5选自支化或线性C6-C20烷基，尤其是n-C8H17、n-C10H21、n-C12H25、n-C13H27、n-C15H31、n-C14H29、n-C16H33、n-C18H37，
a为0-10，优选1-6范围内的数，
b为1-80，优选4-20范围内的数，
d为0-50，优选4-25范围内的数。
a+b+d之和优选在5-100，甚至更优选9-50范围内。
通式(IV b)的化合物可以是嵌段共聚物或无规共聚物，优选嵌段共聚物。
其他合适的非离子表面活性剂选自由氧化乙烯和氧化丙烯构成的二-和多嵌段共聚物。其他合适的非离子表面活性剂选自乙氧基化或丙氧基化脱水山梨糖醇酯。氧化胺或烷基聚糖苷，尤其是线性C4-C16烷基聚葡糖苷和支化C8-C14烷基聚糖苷如平均通式(IV c)的化合物同样是合适的。
Figure BDA0003922380450000231
其中
R6是C1-C4烷基，尤其是乙基、正丙基或异丙基，
R7是-(CH2)2-R6，
G1选自具有4-6个碳原子的单糖，尤其选自葡萄糖和木糖，
y在1.1-4范围内，其中y是平均数，
非离子表面活性剂的其他实例是通式(V)和(VI)的化合物：
Figure BDA0003922380450000232
AO选自氧化乙烯、氧化丙烯和氧化丁烯，
EO是氧化乙烯CH2CH2-O，
R8选自支化或线性C8-C18烷基且R5如上所定义；
A3O选自氧化丙烯和氧化丁烯，
w为15-70，优选30-50范围内的数，
w1和w3为1-5范围内的数，和
w2为13-35范围内的数。
合适的其他非离子表面活性剂的综述可以在EP-A 0 851 023和DE-A 198 19 187中找到。
也可以存在两种或更多种选自前述的不同非离子表面活性剂的混合物。
可以存在的其他表面活性剂选自两性(两性离子)表面活性剂和阴离子表面活性剂及其混合物。
两性表面活性剂的实例是在使用条件下在相同分子中带有正电荷和负电荷的那些。两性表面活性剂的优选实例是所谓的甜菜碱表面活性剂。甜菜碱表面活性剂的许多实例每分子带有一个季铵化氮原子和一个羧酸基团。两性表面活性剂的特别优选实例是椰油酰胺基丙基甜菜碱(月桂酰胺基丙基甜菜碱)。
氧化胺表面活性剂的实例是通式(VII)的化合物：
R9R10R11N→O (VII)
其中R9、R10和R11相互独立地选自脂族、脂环族或C2-C4亚烷基-C10-C20烷基酰胺基结构部分。优选R9选自C8-C20烷基或C2-C4亚烷基-C10-C20烷基酰胺基且R10和R11均为甲基。
特别优选的实例是月桂基二甲基氧化胺，有时也称为月桂氧化胺。另一特别优选的实例是椰油酰胺基丙基二甲基氧化胺，有时也称为椰油酰胺基丙基氧化胺。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物可以含有0.1-60重量％至少一种选自非离子表面活性剂、两性表面活性剂和氧化胺表面活性剂的表面活性剂。
在优选实施方案中，用于清洁剂的本发明固体洗涤剂组合物以及尤其是用于自动洗餐具的那些不含任何阴离子表面活性剂。
本发明组合物可以含有至少一种漂白剂。漂白剂可以选自含氯漂白剂和过氧化物漂白剂，而过氧化物漂白剂可以选自无机过氧化物漂白剂和有机过氧化物漂白剂。优选选自碱金属过碳酸盐、碱金属过硼酸盐和碱金属过硫酸盐的无机过氧化物漂白剂，尤其是过碳酸钠Na2CO3·1.5H2O2。
有机过氧化物漂白剂的实例是有机过羧酸，尤其是有机过羧酸。
在本发明组合物中，碱金属过碳酸盐，尤其是过碳酸钠优选以涂敷形式使用。该类涂层可以是有机或无机性质的。实例是甘油、硫酸钠、硅酸盐、碳酸钠以及前述中至少两种的组合，例如碳酸钠和硫酸钠的组合。
合适的含氯漂白剂例如是1,3-二氯-5,5-二甲基乙内酰脲、N-氯磺酰胺、氯胺T、氯胺B、次氯酸钠、次氯酸钙、次氯酸镁、次氯酸钾、二氯异氰脲酸钾和二氯异氰脲酸钠。
本发明组合物可以包含例如在3-10重量％范围内的含氯漂白剂。
本发明组合物可以包含一种或多种漂白催化剂。漂白催化剂可以选自助漂性过渡金属盐或过渡金属配合物，例如锰-、铁-、钴-、钌-或钼-salen配合物或羰基配合物。具有含氮三倍体配体的锰、铁、钴、钌、钼、钛、钒和铜配合物以及还有钴-、铁-、铜-和钌-胺配合物也可以用作漂白催化剂。
本发明组合物可以包含一种或多种漂白活性剂，例如N-甲基吗啉
Figure BDA0003922380450000251
乙腈盐(“MMA盐”)，三甲基铵乙腈盐，N-酰基酰亚胺，如N-壬酰基琥珀酰亚胺，1,5-二乙酰基-2,2-二氧代六氢-1,3,5-三嗪(“DADHT”)或腈季化物(三甲基铵乙腈盐)。
合适漂白活性剂的其他实例是四乙酰基乙二胺(TAED)和四乙酰基己二胺。
香料的实例是水杨酸苄基酯、作为
Figure BDA0003922380450000252
市购的2-(4-叔丁基苯基)-2-甲基丙醛和己基肉桂醛。
染料的实例是酸性蓝9、酸性黄3、酸性黄23、酸性黄73、颜料黄101、酸性绿1、溶剂绿7和酸性绿25。
本发明组合物可以含有一种或多种防腐剂或生物杀伤剂。生物杀伤剂和防腐剂防止本发明液体洗涤剂组合物由于来自微生物的侵袭而发生改变。生物杀伤剂和防腐剂的实例是BTA(1,2,3-苯并***)、氯苄烷铵、1,2-苯并异噻唑啉-3-酮(“BIT”)、2-甲基-2H-异噻唑-3-酮(“MIT”)和5-氯-2-甲基-2H-异噻唑-3-酮(“CIT”)、苯甲酸、山梨酸、丁基氨基甲酸碘代丙炔酯(“IPBC”)、二氯二甲基乙内酰脲(“DCDMH”)、溴氯二甲基乙内酰脲(“BCDMH”)和二溴二甲基乙内酰脲(“DBDMH”)。
粘度改性剂的实例是琼脂，角叉菜胶，黄蓍胶，***树胶，藻酸盐，果胶，羟乙基纤维素，羟丙基纤维素，淀粉，明胶，刺槐豆胶，交联聚(甲基)丙烯酸酯，例如用二(甲基)丙烯酰胺交联的聚丙烯酸，此外还有硅酸，粘土如但不限于蒙脱土，沸石，糊精和酪蛋白。
在本发明上下文中水溶助长剂是促进在水中具有有限溶解性的化合物溶解的化合物。水溶助长剂的实例是有机溶剂如乙醇、异丙醇、乙二醇、1,2-丙二醇以及在正常条件下没有限制地呈水溶混性的其他有机溶剂。合适水溶助长剂的其他实例是甲苯磺酸、二甲苯磺酸和枯烯磺酸的钠盐。
聚合物(A)以外的聚合物实例尤其是聚丙烯酸及其相应碱金属盐，尤其是其钠盐。合适的聚合物尤其是聚丙烯酸，优选平均分子量Mw在2,000-40,000g/mol，优选2,000-10,000g/mol，尤其是3,000-8,000g/mol范围内，各自部分或完全被碱金属，尤其是钠中和。还合适的是共聚聚羧酸盐，尤其是丙烯酸与甲基丙烯酸以及丙烯酸或甲基丙烯酸与马来酸和/或富马酸的那些。聚丙烯酸及其相应碱金属盐可以用作防污物再沉积剂。
聚合物的其他实例是聚乙烯基吡咯烷酮(PVP)。聚乙烯基吡咯烷酮可以用作染料转移抑制剂。
聚合物的其他实例是聚对苯二甲酸乙二醇酯、聚氧乙烯对苯二甲酸酯和每分子用一个或两个亲水性基团封端的聚对苯二甲酸乙二醇酯，其中亲水性基团选自CH2CH2CH2-SO3Na、CH2CH(CH2-SO3Na)2和CH2CH(CH2SO2Na)CH2-SO3Na。
缓冲剂的实例是单乙醇胺和N,N,N-三乙醇胺。
消泡剂的实例是聚硅氧烷。
本发明组合物不仅能够就有机脂肪脏污如油而言清洁染污衣物。本发明液体洗涤剂组合物对于从衣物除去不可漂白的污渍如但不限于来自红葡萄酒、茶、咖啡、蔬菜以及各种果汁如浆果汁的污渍非常有用。它们更不会在衣服上留下残渣。
为了适合作为液体洗衣组合物，本发明组合物可以呈散装形式或作为单剂量，例如呈香囊或小袋形式。适合小袋的材料是水溶性聚合物如聚乙烯醇。
在本发明的优选实施方案中，本发明组合物是液体或凝胶类型的。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物是液体或凝胶类型的并且具有在7-9，优选7.5-8.5范围内的pH值。
在本发明的一个实施方案中，本发明组合物是液体或凝胶类型的并且具有在8-80％，优选10-50％范围内的总固体含量，这通过在真空下于80℃下干燥而测定。
本发明的另一方面涉及本发明组合物在衣物护理或硬表面清洁中的用途。
在本发明上下文中，术语“硬表面清洁剂用洗涤剂组合物”包括用于家庭护理和工业或机构应用的清洁剂。术语“清洁剂用洗涤剂组合物”包括用于洗餐具，尤其是手洗餐具和自动洗餐具以及器皿洗涤的组合物，以及硬表面清洁用组合物如但不限于用于浴室清洁、厨房清洁、地板清洁、管道除垢、窗户清洁、包括卡车清洗在内的汽车清洗、此外还有露天工厂清洁、原位清洗、金属清洗、消毒清洁、农场清洗、高压清洗的组合物，但不是洗衣用洗涤剂组合物。
在本发明上下文中并且除非另有明确说明，百分数就洗衣用洗涤剂组合物的成分而言为重量百分数并且涉及相应洗衣用洗涤剂组合物的总固体含量。在本发明上下文中并且除非另有明确说明，百分数就硬表面清洁剂用洗涤剂组合物的成分而言为重量百分数并且涉及硬表面清洁用洗涤剂组合物的总固体含量。
本发明由下列工作实施例进一步说明。
I.合成聚合物(A)
I.1合成核(a)
I.1.1合成核(a.1)
核(a.1)由1.2mol(332g)柠檬酸三乙酯和3.34mol(431g)甲基环己烷二胺(“MCDA”)作为
Figure BDA0003922380450000271
的4:1混合物合成。
向具有滴液漏斗、氮气入口、顶部蒸馏和搅拌器的1L烧瓶中加入332g柠檬酸三乙酯。在环境温度下搅拌下各自在10分钟内以两部分滴加431gMCDA。观察到轻微放热反应。在减压下将所得无色液体脱气，然后在81/2小时的时间内加热至141℃。收集馏出液—155g乙醇。然后将压力降至410毫巴并在将该混合物冷却至环境温度的同时继续搅拌。结果作为粘性固体红黑色材料分离541g核(a.1)。
在六氟异丙醇(“HFIP”)中的GPC：Mn 667g/mol，Mw 4010g/mol
胺值：402mg KOH/g
I.1.2合成核(a.2)
基本重复I.1.1的程序，但是在141℃下的反应持续时间仅为71/2小时。收集约90g馏出液。结果作为高度粘稠的透明红色材料分离623g核(a.2)。在HFIP中的GPC：Mn 407g/mol，Mw 1960g/mol
胺值：425mg KOH/g
I.1.3合成核(a.3)
基本重复I.1.1的程序，但是在141℃下的反应持续时间为10小时。收集约163g馏出液。结果作为高度粘稠的透明红色材料分离498g核(a.2)。
在HFIP中的GPC：Mn 1224g/mol，Mw 9008g/mol
胺值：375mg KOH/g
I.1.4合成核(a.4)
基本重复I.1.1的程序，但是将0.5mol(138g)柠檬酸三乙酯与1.4mol(180g)MCDA合并。
向具有滴液漏斗、氮气入口、顶部蒸馏和搅拌器的1L烧瓶中加入138g柠檬酸三乙酯。在环境温度下搅拌下在10分钟内滴加180g MCDA。观察到轻微放热反应。在减压下将所得无色液体脱气，然后在2小时内加热至95℃并且随后在另外2小时内加热至112℃。收集馏出液(约23g)。然后将压力降至410毫巴并在将该混合物冷却至环境温度的同时继续搅拌。结果作为透明液体红色材料分离285g核(a.4)。
在HFIP中的GPC：Mn 341g/mol，Mw 1000g/mol
胺值：458mg KOH/g
在HFIP中的GPC：Mn 1224g/mol，Mw 9008g/mol
胺值：375mg KOH/g
I.2烷氧基化
通用：聚合物的所有分析通过GPC在四氢呋喃(THF)中进行。
I.2.1合成聚合物(A.1.1)：每个伯氨基具有20个乙氧基的核(a.1)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.1)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入31g氧化乙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10分钟内将28g氧化乙烯加入反应混合物中并在16小时内加入另外572g氧化乙烯。使反应混合物另外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到731g聚合物(A.1.1)。
I.2.2合成聚合物(A.1.2)：每个伯氨基具有10个乙氧基的核(a.1)
重复上述程序，但是在10小时内加入184g氧化乙烯而不是随后在16小时内加入572g氧化乙烯。结果得到342g聚合物(A.1.2)。数据汇总于表1中。
I.2.3合成聚合物(A.1.3)：每个伯氨基具有20个乙氧基和10个丙氧基的核(a.1)
向2L高压釜中加入730g聚合物(A.1.1)和4g KOH水溶液(50重量％)并用氮气吹扫。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后将高压釜加热至130℃并在16小时内加入623g氧化丙烯。使反应混合物另外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到1353g聚合物(A.1.3)。
I.2.4合成聚合物(A.1.4)：每个伯氨基具有15个乙氧基和8个丙氧基的核(a.1)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.1)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入31g氧化乙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入2g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10分钟内将28g氧化乙烯加入反应混合物中并在16小时内加入另外414g氧化乙烯。使反应混合物另外反应4小时。然后在10小时内加入333g氧化丙烯。在130℃下使反应混合物另外反应4小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到731g聚合物(A.1.4)。
I.2.5合成聚合物(A.2.1)：每个伯氨基具有20个乙氧基的核(a.2)
重复程序I.2.1，但是使用100g核(a.2)而不是(a.1)。结果得到766g聚合物(A.2.1)。数据汇总于表1中。
I.2.6合成聚合物(A.2.2)：每个伯氨基具有20个乙氧基和16个丙氧基的核(a.2)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.2)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入33g氧化乙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10分钟内将30g氧化乙烯加入反应混合物中并在16小时内加入另外604g氧化乙烯。使反应混合物另外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10小时内加入704g氧化丙烯。在130℃下使反应混合物另外反应4小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到1,472g聚合物(A.2.2)。
I.2.7合成聚合物(A.2.3)：每个伯氨基具有16个丙氧基的核(a.2)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.2)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入44g氧化丙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在12小时内加入660g氧化丙烯。使反应混合物另外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到804g聚合物(A.2.3)。
I.2.8合成聚合物(A.3.1)：每个伯氨基用20个乙氧基乙氧基化的核(a.3)
重复程序I.2.1，但是使用100g核(a.3)而不是(a.1)。结果得到689g聚合物(A.3.1)。数据汇总在表1中。
I.2.9合成聚合物(A.3.2)：每个伯氨基具有20个乙氧基和16个丙氧基的核(a.3)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.3)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入30g氧化乙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10分钟内将25g氧化乙烯加入反应混合物中并在16小时内加入另外534g氧化乙烯。使反应混合物另外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10小时内加入621g氧化丙烯。在130℃下使反应混合物另外反应4小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到1,310g聚合物(A.3.2)。
I.2.10合成聚合物(A.3.3)：每个伯氨基具有15个丙氧基和16个乙氧基的核(a.3)
向2L高压釜中加入100.0g核(a.3)和10g水并用氮气吹扫。将高压釜加热至120℃，在10分钟内加入39g氧化丙烯并将该混合物搅拌16小时。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10分钟内将30g氧化丙烯加入反应混合物中并在16小时内加入另外513g氧化丙烯。使反应混合物额外反应6小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。然后加入4g氢氧化钾水溶液(50重量％)并通过在减压下将高压釜加热至120℃而除去水。然后在10小时内加入471g氧化乙烯。在130℃下使反应混合物另外反应4小时。然后将高压釜冷却至100℃。将反应混合物用氮气汽提并在真空和80℃下除去挥发性化合物。结果得到1,310g聚合物(A.3.3)。
表1：聚合物(A)的性能
聚合物 M<sub>n</sub>[g/mol] M<sub>w</sub>[g/mol] PD 羟值[mg KOH/g]
(A.1.1) 5140 19650 3.82 146
(A.1.2) 1980 5410 2.73 360
(A.1.3) 10050 32100 3.19 91
(A.1.4) 6790 24400 3.59 138
(A.2.1) 3980 12740 3.20 152
(A.2.2) 8350 21900 2.62 97
(A.2.3) 4930 14250 2.89 172
(A.3.1) 9230 42120 4.56 132
(A.3.2) 20450 72410 3.54 87
(A.3.3) 17680 81025 4.58 99
PD：Mw/Mn
II.本发明配制剂的制备
蛋白酶(B.1)：Lavergy 104 LS，由BASF SE市购的蛋白酶
相应酶的量是原样的。
表2.用于液体洗涤剂配制剂的基础混合物L.1的成分
成分 重量％
C<sub>10</sub>-C<sub>13</sub>烷基苯磺酸钠盐 5.5
与7摩尔EO反应的C<sub>13</sub>/C<sub>15</sub>羰基合成醇 5.4
1,2-丙二醇 6
乙醇 2
椰油酸钾皂 2.4
NaOH 2.2
月桂基醚硫酸盐(C.1) 5.4
柠檬酸钠 3
水 至100
III.洗衣测试
在洗衣机中测试本发明配制剂的一次洗涤效果，使用14°dH硬度的水制备含有3.0g/L液体测试洗涤剂L.1(组成见表2)和3.0％相应聚合物(A)以及0.5重量％蛋白酶(B.1)的洗液(2.5mmol/L；Ca:Mg:HCO3 4:1:8)。
对于在洗衣机(Miele SOFTTRONIC W 1935WTL，30℃，短程序，1200rpm，3.5kg压载)中的效果测试，将3个多重污渍监测器(M1、M2、M3)与4块SBL-2004薄片(wfk TestgewebeGmbH，DE；对应于64g污碴)作为额外污碴一起洗涤。
用于洗衣机测试的多重污渍监测器：
M1：
PC-H144红陶土
KC-H115标准粘土
P-H145网球场粘土
KC-H018粘土，场地土
M2：
wfk20D皮脂Bey
EMPA 101橄榄油/炭黑
EMPA 141/2棉上污损的口红介质
CFT PC-S-04着色的橄榄油
EMPA 114红葡萄酒
EMPA 112热可可
EMPA 116血/牛奶/油墨
CFT C-S-01陈化血
CFT C-S-08青草
CFT C-10颜料/油/牛奶
CFT PC-05血/牛奶/油墨
M3：
CFT CS-06沙拉酱
CFT CS-80青草/泥浆
CFT C-05血/牛奶/油墨
EMPA 117血/牛奶/油墨
CFT C-03含烟灰的巧克力奶
CFT CS-44纯巧克力饮料
CFT C-11含炭黑的牛奶
CFT C-S-70巧克力慕斯
CFT C-S-38陈化的含颜料蛋黄
CFT C-S-39陈化的含颜料全蛋
总的清洁水平使用颜色测量评价。监测器上污渍的反射值使用在460nm下具有UV截止滤光片的球面反射式分光光度计(来自Datacolor，USA的SF 500类型，波长范围360-700nm，光学几何d/8°)测量。在这种情况下，借助CIE-Lab颜色空间分类在洗涤之前和之后测量亮度L*，在红-绿颜色轴上的a*值和在黄-蓝颜色轴上的b*值并对监测器的相应污渍平均。基于下式由评价颜色工具自动定义和计算的色值变化(ΔE)值是所实现的清洁效果的度量：
Figure BDA0003922380450000341
所有试验重复3次以提供代表性平均数。更高的ΔE值表明更好的清洁。对于各污渍，1个单位的不同可以由熟练技术人员目测。非专家可以容易地目测2个单位。对于相应M1、M2和M3的4、11和104个污渍以及对于一些选定的单一污渍，配制剂的ΔE值示于表3中。
表3.洗衣机测试织物监测器的结果
Figure BDA0003922380450000342
n.d.：未测定
在上面的测试中，使用聚合物(A)可以见到额外的清洁效能益处，与蛋白酶(B.1)组合也是如此。

Claims (10)

1.组合物，包含：
(A)至少一种聚合物，包含：
(a)通过使二胺H2N-Z-NH2与每分子的羧基总数TN在3-10范围内的多羧酸化合物PC反应而得到的核，
其中Z选自可以未被取代或者被一个或多个O-C1-C4烷基取代的C3-C12亚环烷基并且其中C3-C12亚环烷基可以带有1-3个甲基，
并且其中羧基选自COOH和COOX1，其中X1选自C1-C4烷基，
或者两个羧基一起形成酸酐基团，
(b)聚氧化烯链，
(B)至少一种水解酶。
2.根据权利要求1的组合物，其中Z选自各自未被取代或者被1-2个甲基或甲氧基取代的亚环己基和亚环戊基。
3.根据权利要求1或2的组合物，其中所述水解酶(B)选自蛋白酶(B)。
4.根据权利要求3的组合物，其中所述蛋白酶(B)选自枯草溶菌素型脂酶(EC3.4.21.62)。
5.根据前述权利要求中任一项的组合物，其中所述多羧酸化合物PC选自呈酯的柠檬酸，其中所有羧基被甲醇或乙醇酯化。
6.根据前述权利要求中任一项的组合物，其中核(a)通过使二胺和多羧酸化合物PC以在0.3TN-1·TN范围内的摩尔比反应而得到。
7.根据前述权利要求中任一项的组合物，其中所述聚合物(A)具有在1,500-80,000g/mol范围内的平均分子量Mw。
8.根据前述权利要求中任一项的组合物，其中Z选自
Figure FDA0003922380440000011
的组合。
9.根据前述权利要求中任一项的组合物，额外包含至少一种选自氨基多羧酸的碱金属盐和丙烯酸(共)聚合物的碱金属盐的助洗剂组分。
10.根据前述权利要求中任一项的组合物在衣物护理或硬表面清洁中的用途。
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Family Cites Families (62)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1372034A (en) 1970-12-31 1974-10-30 Unilever Ltd Detergent compositions
WO1987000859A1 (en) 1985-08-09 1987-02-12 Gist-Brocades N.V. Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions
NZ221627A (en) 1986-09-09 1993-04-28 Genencor Inc Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios
ES2135386T3 (es) 1987-02-27 1999-11-01 Genencor Int Transformacion de cepas de bacillus alcalofilas.
JPS6474992A (en) 1987-09-16 1989-03-20 Fuji Oil Co Ltd Dna sequence, plasmid and production of lipase
DK6488D0 (da) 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
JP3079276B2 (ja) 1988-02-28 2000-08-21 天野製薬株式会社 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法
CA2006527A1 (en) * 1988-12-30 1990-06-30 Martin S. Cardinali Enzymatic liquid detergent compositions
GB8915658D0 (en) 1989-07-07 1989-08-23 Unilever Plc Enzymes,their production and use
DE69033388T2 (de) 1989-08-25 2000-05-11 Henkel Research Corp Alkalisches proteolytisches enzym und verfahren zur herstellung
KR100236540B1 (ko) 1990-04-14 2000-01-15 레클로우크스 라우에르 알카리성 바실러스-리파제, 이를 코-딩하는 dna 서열 및 리파제를 생산하는 바실러스 균주
US5869438A (en) 1990-09-13 1999-02-09 Novo Nordisk A/S Lipase variants
CA2092615A1 (en) 1990-09-13 1992-03-14 Allan Svendsen Lipase variants
KR100258460B1 (ko) 1991-05-01 2000-06-01 한센 핀 베네드 안정화 효소 및 세제 조성물
DK88892D0 (da) 1992-07-06 1992-07-06 Novo Nordisk As Forbindelse
EP0652946B1 (en) 1993-04-27 2005-01-26 Genencor International, Inc. New lipase variants for use in detergent applications
JP2859520B2 (ja) 1993-08-30 1999-02-17 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物
JPH07143883A (ja) 1993-11-24 1995-06-06 Showa Denko Kk リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ
BR9506861A (pt) 1994-02-22 1997-09-23 Novo Nordisk As Processo para preparar e produzir uma variante de uma enzima lipolítica originária variante de enzima liplítica construção de dna vetor célula hospedeira aditivo detergente e composição detergente
ES2302330T3 (es) 1994-02-24 2008-07-01 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Enzimas mejoradas y detergentes que las contienen.
DE69528524T2 (de) 1994-05-04 2003-06-26 Genencor Int Lipasen mit verbesserten tensiostabilitaet
AU2884595A (en) 1994-06-20 1996-01-15 Unilever Plc Modified pseudomonas lipases and their use
WO1996000292A1 (en) 1994-06-23 1996-01-04 Unilever N.V. Modified pseudomonas lipases and their use
BE1008998A3 (fr) 1994-10-14 1996-10-01 Solvay Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci.
AU3697995A (en) 1994-10-26 1996-05-23 Novo Nordisk A/S An enzyme with lipolytic activity
JPH08228778A (ja) 1995-02-27 1996-09-10 Showa Denko Kk 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法
ATE429490T1 (de) 1995-05-05 2009-05-15 Novozymes As Protease-varianten und verbindungen
WO1997004078A1 (en) 1995-07-14 1997-02-06 Novo Nordisk A/S A modified enzyme with lipolytic activity
DE69632538T2 (de) 1995-08-11 2005-05-19 Novozymes A/S Neuartige lipolytische enzyme
JP2001503269A (ja) 1996-11-04 2001-03-13 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ ズブチラーゼ変異体及び、組成物
EP0948610B1 (en) 1996-11-04 2011-05-25 Novozymes A/S Subtilase variants and compositions
US5837663A (en) 1996-12-23 1998-11-17 Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. Machine dishwashing tablets containing a peracid
DE69839076T2 (de) 1997-08-29 2009-01-22 Novozymes A/S Proteasevarianten und zusammensetzungen
DE19819187A1 (de) 1998-04-30 1999-11-11 Henkel Kgaa Festes maschinelles Geschirrspülmittel mit Phosphat und kristallinen schichtförmigen Silikaten
AU3420100A (en) 1999-03-31 2000-10-23 Novozymes A/S Lipase variant
CA2394971C (en) 1999-12-15 2016-01-19 Novozymes A/S Subtilase variants having an improved wash performance on egg stains
DE10064983A1 (de) 2000-12-23 2002-07-18 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus alcalophilus (DSM 11233)
DE10121463A1 (de) 2001-05-02 2003-02-27 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease-Varianten und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neuen Alkalischen Protease-Varianten
DK200101090A (da) 2001-07-12 2001-08-16 Novozymes As Subtilase variants
DE10162728A1 (de) 2001-12-20 2003-07-10 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14393) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
DE10163883A1 (de) 2001-12-22 2003-07-10 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus sp. (DSM 14390) und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
DE10163884A1 (de) 2001-12-22 2003-07-10 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus sp. (DSM 14392) und Wasch- und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
JP2005531307A (ja) 2002-06-26 2005-10-20 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 変化した免疫原性を有するスブチラーゼ及びスブチラーゼ変異体
TWI319007B (en) 2002-11-06 2010-01-01 Novozymes As Subtilase variants
DE10360805A1 (de) 2003-12-23 2005-07-28 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease und Wasch- und Reinigungsmittel, enthaltend diese neue Alkalische Protease
DE102004019751A1 (de) 2004-04-23 2005-11-17 Henkel Kgaa Neue Alkalische Proteasen und Wasch- und Reinigungsmittel, enthaltend diese neuen Alkalischen Proteasen
MX2007016045A (es) 2005-07-08 2008-03-10 Novozymes As Variantes de subtilasa.
EP1979477B1 (en) 2006-01-23 2017-04-19 Novozymes A/S Lipase variants
PL2264137T3 (pl) * 2008-01-04 2016-07-29 Procter & Gamble Kompozycja detergentu piorącego zawierająca hydrolazę glikozylową
AR070490A1 (es) 2008-02-29 2010-04-07 Novozymes As Polipeptidos de thermomyces lanuginosus con actividad de lipasa y polinucleotidos que los codifican
WO2010065455A2 (en) 2008-12-01 2010-06-10 Danisco Us Inc. Enzymes with lipase activity
US20120252106A1 (en) 2009-09-25 2012-10-04 Novozymes A/S Use of Protease Variants
CN102648273B (zh) 2009-09-25 2017-04-26 诺维信公司 枯草蛋白酶变体
MX338884B (es) 2009-12-09 2016-05-04 Danisco Us Inc Composiciones y metodos que comprenden variantes de proteasa.
CN102712880A (zh) 2009-12-21 2012-10-03 丹尼斯科美国公司 含有嗜热脂肪地芽孢杆菌脂肪酶的洗涤剂组合物及其使用方法
CA2783972A1 (en) 2009-12-21 2011-07-14 Christian Adams Detergent compositions containing thermobifida fusca lipase and methods of use thereof
EP2516612A1 (en) 2009-12-21 2012-10-31 Danisco US Inc. Detergent compositions containing bacillus subtilis lipase and methods of use thereof
AR081423A1 (es) 2010-05-28 2012-08-29 Danisco Us Inc Composiciones detergentes con contenido de lipasa de streptomyces griseus y metodos para utilizarlas
MX2013011617A (es) 2011-04-08 2013-11-21 Danisco Us Inc Composiciones.
WO2016062578A1 (en) 2014-10-21 2016-04-28 Basf Se A process for preparing polylysines
PL3802665T3 (pl) 2018-06-06 2024-01-03 Basf Se Alkoksylowane poliamidoaminy jako środki dyspergujące
US20210395650A1 (en) * 2018-10-05 2021-12-23 Basf Se Compounds stabilizing hydrolases in liquids

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