KR20010022908A - 사카라이드 검 분해 효소를 포함하는 세탁 세제 조성물 - Google Patents
사카라이드 검 분해 효소를 포함하는 세탁 세제 조성물 Download PDFInfo
- Publication number
- KR20010022908A KR20010022908A KR1020007001513A KR20007001513A KR20010022908A KR 20010022908 A KR20010022908 A KR 20010022908A KR 1020007001513 A KR1020007001513 A KR 1020007001513A KR 20007001513 A KR20007001513 A KR 20007001513A KR 20010022908 A KR20010022908 A KR 20010022908A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- laundry detergent
- alkyl
- detergent composition
- enzymes
- gly
- Prior art date
Links
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 247
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 181
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 181
- 239000003599 detergent Substances 0.000 title claims abstract description 160
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 title claims abstract description 48
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 title claims abstract description 45
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims abstract description 40
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims abstract description 40
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 180
- -1 karawa Polymers 0.000 claims description 92
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 claims description 84
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 78
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 claims description 75
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims description 66
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 claims description 51
- 239000004744 fabric Substances 0.000 claims description 50
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 31
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 claims description 30
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims description 29
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims description 29
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical group C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 28
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 27
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 claims description 21
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 claims description 20
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 claims description 20
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 19
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims description 18
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims description 18
- 239000000499 gel Substances 0.000 claims description 18
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims description 18
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 17
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 17
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims description 17
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 16
- 239000003945 anionic surfactant Substances 0.000 claims description 15
- 239000006260 foam Substances 0.000 claims description 15
- 238000012546 transfer Methods 0.000 claims description 14
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 13
- 239000000665 guar gum Substances 0.000 claims description 13
- 235000010417 guar gum Nutrition 0.000 claims description 13
- 229920002907 Guar gum Polymers 0.000 claims description 11
- 229960002154 guar gum Drugs 0.000 claims description 11
- 239000003093 cationic surfactant Substances 0.000 claims description 10
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 claims description 10
- HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N dioxosilane;oxo(oxoalumanyloxy)alumane Chemical compound O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O HNPSIPDUKPIQMN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 claims description 10
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 claims description 10
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 claims description 10
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 claims description 8
- 108010054377 Mannosidases Proteins 0.000 claims description 8
- 102000001696 Mannosidases Human genes 0.000 claims description 8
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 8
- 229920001615 Tragacanth Polymers 0.000 claims description 8
- 239000008272 agar Substances 0.000 claims description 8
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 claims description 8
- 235000010487 tragacanth Nutrition 0.000 claims description 8
- 239000000196 tragacanth Substances 0.000 claims description 8
- 229920001285 xanthan gum Polymers 0.000 claims description 8
- 241000416162 Astragalus gummifer Species 0.000 claims description 7
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 claims description 7
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 claims description 7
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 7
- 229940116362 tragacanth Drugs 0.000 claims description 7
- 239000010457 zeolite Substances 0.000 claims description 7
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims description 6
- 235000010419 agar Nutrition 0.000 claims description 6
- 108010093031 Galactosidases Proteins 0.000 claims description 5
- 102000002464 Galactosidases Human genes 0.000 claims description 5
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 claims description 5
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 claims description 5
- 229910021536 Zeolite Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 claims description 5
- GJCOSYZMQJWQCA-UHFFFAOYSA-N 9H-xanthene Chemical compound C1=CC=C2CC3=CC=CC=C3OC2=C1 GJCOSYZMQJWQCA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 108010060309 Glucuronidase Proteins 0.000 claims description 4
- 102000053187 Glucuronidase Human genes 0.000 claims description 4
- 239000008187 granular material Substances 0.000 claims description 4
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 claims description 4
- 108010045649 agarase Proteins 0.000 claims description 3
- 239000007921 spray Substances 0.000 claims description 3
- 238000011161 development Methods 0.000 claims description 2
- 239000006072 paste Substances 0.000 claims description 2
- 239000003826 tablet Substances 0.000 claims description 2
- 102000004317 Lyases Human genes 0.000 claims 1
- 108090000856 Lyases Proteins 0.000 claims 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 abstract description 9
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 83
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 81
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 77
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 53
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 50
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 48
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 47
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 40
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 39
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 38
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 37
- 239000000463 material Substances 0.000 description 36
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 36
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 33
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 32
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 30
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 29
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 29
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 29
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 28
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 28
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 27
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 description 26
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 description 26
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 description 26
- 229920000768 polyamine Polymers 0.000 description 25
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 24
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 24
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 24
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 24
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 22
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 22
- 239000000047 product Substances 0.000 description 21
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 20
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 19
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 19
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 19
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 18
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 18
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 18
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 18
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 description 17
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 17
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 16
- 239000007859 condensation product Substances 0.000 description 16
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 16
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 16
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 15
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 15
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 15
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 15
- 241000894007 species Species 0.000 description 15
- 150000001204 N-oxides Chemical class 0.000 description 14
- 229920005646 polycarboxylate Polymers 0.000 description 14
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 14
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 14
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 14
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 13
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 description 13
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 13
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 13
- WHNWPMSKXPGLAX-UHFFFAOYSA-N N-Vinyl-2-pyrrolidone Chemical compound C=CN1CCCC1=O WHNWPMSKXPGLAX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 12
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 12
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 description 12
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 description 12
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 12
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 12
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 description 11
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 11
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 11
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 description 11
- 241001292348 Salipaludibacillus agaradhaerens Species 0.000 description 11
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 11
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 11
- 125000002768 hydroxyalkyl group Chemical group 0.000 description 11
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 description 11
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 description 11
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 11
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 10
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 10
- 235000008733 Citrus aurantifolia Nutrition 0.000 description 10
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 10
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 10
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 10
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 10
- 235000011941 Tilia x europaea Nutrition 0.000 description 10
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 10
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 description 10
- 239000004571 lime Substances 0.000 description 10
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 10
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 10
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 10
- 230000003248 secreting effect Effects 0.000 description 10
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 9
- 229920000926 Galactomannan Polymers 0.000 description 9
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 9
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 9
- 230000027455 binding Effects 0.000 description 9
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 9
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 description 9
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 9
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 9
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 9
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 9
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 9
- 230000008569 process Effects 0.000 description 9
- 239000003760 tallow Substances 0.000 description 9
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 9
- 241000194110 Bacillus sp. (in: Bacteria) Species 0.000 description 8
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 8
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 238000007792 addition Methods 0.000 description 8
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 8
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 8
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 8
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 8
- 125000000623 heterocyclic group Chemical group 0.000 description 8
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 8
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 8
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 8
- 150000003512 tertiary amines Chemical class 0.000 description 8
- CPELXLSAUQHCOX-UHFFFAOYSA-M Bromide Chemical compound [Br-] CPELXLSAUQHCOX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 7
- 240000008886 Ceratonia siliqua Species 0.000 description 7
- 235000013912 Ceratonia siliqua Nutrition 0.000 description 7
- 229920002488 Hemicellulose Polymers 0.000 description 7
- 229920000057 Mannan Polymers 0.000 description 7
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 7
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 7
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 7
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 7
- 238000007046 ethoxylation reaction Methods 0.000 description 7
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 7
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 7
- 229920000058 polyacrylate Polymers 0.000 description 7
- WGYKZJWCGVVSQN-UHFFFAOYSA-N propylamine Chemical compound CCCN WGYKZJWCGVVSQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 150000003856 quaternary ammonium compounds Chemical class 0.000 description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 7
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 6
- BMVXCPBXGZKUPN-UHFFFAOYSA-N 1-hexanamine Chemical compound CCCCCCN BMVXCPBXGZKUPN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 6
- 101100022267 Bacillus subtilis (strain 168) gmuG gene Proteins 0.000 description 6
- ROSDSFDQCJNGOL-UHFFFAOYSA-N Dimethylamine Chemical group CNC ROSDSFDQCJNGOL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N Disodium Chemical compound [Na][Na] QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 6
- 101100159694 Escherichia coli (strain K12) ydhT gene Proteins 0.000 description 6
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 102000004157 Hydrolases Human genes 0.000 description 6
- 108090000604 Hydrolases Proteins 0.000 description 6
- 229920002873 Polyethylenimine Polymers 0.000 description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- ZMANZCXQSJIPKH-UHFFFAOYSA-N Triethylamine Chemical compound CCN(CC)CC ZMANZCXQSJIPKH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 125000002723 alicyclic group Chemical group 0.000 description 6
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 6
- 125000003342 alkenyl group Chemical group 0.000 description 6
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 6
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 6
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 6
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 6
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 6
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 6
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 6
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 6
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 6
- 229920006037 cross link polymer Polymers 0.000 description 6
- 239000002979 fabric softener Substances 0.000 description 6
- 125000001183 hydrocarbyl group Chemical group 0.000 description 6
- RAXXELZNTBOGNW-UHFFFAOYSA-N imidazole Natural products C1=CNC=N1 RAXXELZNTBOGNW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 6
- 229930027917 kanamycin Natural products 0.000 description 6
- SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N kanamycin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N 0.000 description 6
- 229960000318 kanamycin Drugs 0.000 description 6
- 229930182823 kanamycin A Natural products 0.000 description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 6
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 6
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 6
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 6
- 229920001296 polysiloxane Polymers 0.000 description 6
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 6
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 6
- 150000003467 sulfuric acid derivatives Chemical class 0.000 description 6
- OSSNTDFYBPYIEC-UHFFFAOYSA-N 1-ethenylimidazole Chemical compound C=CN1C=CN=C1 OSSNTDFYBPYIEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N Acetaminophen Chemical compound CC(=O)NC1=CC=C(O)C=C1 RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- KDFQZBWWPYQBEN-ZLUOBGJFSA-N Asp-Ala-Asn Chemical compound C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)O)N KDFQZBWWPYQBEN-ZLUOBGJFSA-N 0.000 description 5
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 5
- 229920002581 Glucomannan Polymers 0.000 description 5
- 229920000161 Locust bean gum Polymers 0.000 description 5
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 5
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 5
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 5
- WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N alpha-D-galactose Chemical group OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N 0.000 description 5
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 5
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 5
- 229940077388 benzenesulfonate Drugs 0.000 description 5
- 125000002915 carbonyl group Chemical group [*:2]C([*:1])=O 0.000 description 5
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 5
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 5
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 5
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 description 5
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 5
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 5
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 5
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 5
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 5
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 5
- 235000010420 locust bean gum Nutrition 0.000 description 5
- 125000001360 methionine group Chemical group N[C@@H](CCSC)C(=O)* 0.000 description 5
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 5
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 5
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 5
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 5
- IEQIEDJGQAUEQZ-UHFFFAOYSA-N phthalocyanine Chemical compound N1C(N=C2C3=CC=CC=C3C(N=C3C4=CC=CC=C4C(=N4)N3)=N2)=C(C=CC=C2)C2=C1N=C1C2=CC=CC=C2C4=N1 IEQIEDJGQAUEQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 description 5
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 5
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 5
- 229960004063 propylene glycol Drugs 0.000 description 5
- 235000013772 propylene glycol Nutrition 0.000 description 5
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 5
- 108010061238 threonyl-glycine Proteins 0.000 description 5
- 108010038745 tryptophylglycine Proteins 0.000 description 5
- 235000010493 xanthan gum Nutrition 0.000 description 5
- 239000000230 xanthan gum Substances 0.000 description 5
- OMDQUFIYNPYJFM-XKDAHURESA-N (2r,3r,4s,5r,6s)-2-(hydroxymethyl)-6-[[(2r,3s,4r,5s,6r)-4,5,6-trihydroxy-3-[(2s,3s,4s,5s,6r)-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxyoxan-2-yl]methoxy]oxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O[C@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)O1 OMDQUFIYNPYJFM-XKDAHURESA-N 0.000 description 4
- LUEWUZLMQUOBSB-FSKGGBMCSA-N (2s,3s,4s,5s,6r)-2-[(2r,3s,4r,5r,6s)-6-[(2r,3s,4r,5s,6s)-4,5-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)-6-[(2r,4r,5s,6r)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-4,5-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxy-6-(hydroxymethyl)oxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@H](O[C@@H](OC3[C@H](O[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H]3O)CO)[C@@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O LUEWUZLMQUOBSB-FSKGGBMCSA-N 0.000 description 4
- NSMMFSKPGXCMOE-UHFFFAOYSA-N 2-[2-(2-sulfophenyl)ethenyl]benzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1C=CC1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O NSMMFSKPGXCMOE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- AXAVXPMQTGXXJZ-UHFFFAOYSA-N 2-aminoacetic acid;2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol Chemical compound NCC(O)=O.OCC(N)(CO)CO AXAVXPMQTGXXJZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- MPNXSZJPSVBLHP-UHFFFAOYSA-N 2-chloro-n-phenylpyridine-3-carboxamide Chemical compound ClC1=NC=CC=C1C(=O)NC1=CC=CC=C1 MPNXSZJPSVBLHP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- YJHSJERLYWNLQL-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxyethyl(dimethyl)azanium;chloride Chemical compound Cl.CN(C)CCO YJHSJERLYWNLQL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229920000936 Agarose Polymers 0.000 description 4
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 4
- 125000002853 C1-C4 hydroxyalkyl group Chemical group 0.000 description 4
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 4
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 4
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 4
- QUSNBJAOOMFDIB-UHFFFAOYSA-N Ethylamine Chemical compound CCN QUSNBJAOOMFDIB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229920002324 Galactoglucomannan Polymers 0.000 description 4
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- AVXURJPOCDRRFD-UHFFFAOYSA-N Hydroxylamine Chemical compound ON AVXURJPOCDRRFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 4
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Natural products OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N Pyridine Chemical compound C1=CC=NC=C1 JUJWROOIHBZHMG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- KAESVJOAVNADME-UHFFFAOYSA-N Pyrrole Chemical compound C=1C=CNC=1 KAESVJOAVNADME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 description 4
- ULUAUXLGCMPNKK-UHFFFAOYSA-N Sulfobutanedioic acid Chemical class OC(=O)CC(C(O)=O)S(O)(=O)=O ULUAUXLGCMPNKK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 4
- 229910000323 aluminium silicate Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000002585 base Substances 0.000 description 4
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 4
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 4
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 4
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 4
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 4
- IQDGSYLLQPDQDV-UHFFFAOYSA-N dimethylazanium;chloride Chemical compound Cl.CNC IQDGSYLLQPDQDV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 4
- 125000003438 dodecyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 4
- JRBPAEWTRLWTQC-UHFFFAOYSA-N dodecylamine Chemical compound CCCCCCCCCCCCN JRBPAEWTRLWTQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 4
- 125000001301 ethoxy group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])O* 0.000 description 4
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 4
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 description 4
- 229940046240 glucomannan Drugs 0.000 description 4
- 125000003147 glycosyl group Chemical group 0.000 description 4
- 108010040030 histidinoalanine Proteins 0.000 description 4
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 239000003752 hydrotrope Substances 0.000 description 4
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 4
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 4
- 125000005647 linker group Chemical group 0.000 description 4
- 239000000711 locust bean gum Substances 0.000 description 4
- FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N maleic anhydride Chemical compound O=C1OC(=O)C=C1 FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 4
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 4
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 4
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 4
- IOQPZZOEVPZRBK-UHFFFAOYSA-N octan-1-amine Chemical compound CCCCCCCCN IOQPZZOEVPZRBK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 4
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 4
- 229920002006 poly(N-vinylimidazole) polymer Polymers 0.000 description 4
- 150000003138 primary alcohols Chemical class 0.000 description 4
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 4
- 229920005604 random copolymer Polymers 0.000 description 4
- 230000010076 replication Effects 0.000 description 4
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 4
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 4
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 4
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 4
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 4
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 4
- FRPJTGXMTIIFIT-UHFFFAOYSA-N tetraacetylethylenediamine Chemical compound CC(=O)C(N)(C(C)=O)C(N)(C(C)=O)C(C)=O FRPJTGXMTIIFIT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000013518 transcription Methods 0.000 description 4
- 230000035897 transcription Effects 0.000 description 4
- 229940082509 xanthan gum Drugs 0.000 description 4
- 150000003751 zinc Chemical class 0.000 description 4
- ZMPRRFPMMJQXPP-UHFFFAOYSA-N 2-sulfobenzoic acid Chemical class OC(=O)C1=CC=CC=C1S(O)(=O)=O ZMPRRFPMMJQXPP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010013043 Acetylesterase Proteins 0.000 description 3
- 101100055551 Bacillus licheniformis amyS gene Proteins 0.000 description 3
- 241001474374 Blennius Species 0.000 description 3
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 description 3
- 244000303965 Cyamopsis psoralioides Species 0.000 description 3
- MHZGKXUYDGKKIU-UHFFFAOYSA-N Decylamine Chemical compound CCCCCCCCCCN MHZGKXUYDGKKIU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108091029865 Exogenous DNA Proteins 0.000 description 3
- 229920002148 Gellan gum Polymers 0.000 description 3
- 239000004705 High-molecular-weight polyethylene Substances 0.000 description 3
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 3
- 101100216056 Lactobacillus amylovorus amyL gene Proteins 0.000 description 3
- WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N Lithium Chemical compound [Li] WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000006142 Luria-Bertani Agar Substances 0.000 description 3
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Malonic acid Chemical compound OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N Manganese Chemical compound [Mn] PWHULOQIROXLJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102100036617 Monoacylglycerol lipase ABHD2 Human genes 0.000 description 3
- QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N N,N-bis{2-[bis(carboxymethyl)amino]ethyl}glycine Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- WUGMRIBZSVSJNP-UHFFFAOYSA-N N-L-alanyl-L-tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(NC(=O)C(N)C)C(O)=O)=CNC2=C1 WUGMRIBZSVSJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108091034117 Oligonucleotide Proteins 0.000 description 3
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 3
- GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N Propylene oxide Chemical compound CC1CO1 GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- RWRDLPDLKQPQOW-UHFFFAOYSA-N Pyrrolidine Chemical compound C1CCNC1 RWRDLPDLKQPQOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229920002323 Silicone foam Polymers 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 3
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 3
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-M acrylate group Chemical group C(C=C)(=O)[O-] NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000009471 action Effects 0.000 description 3
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 3
- 239000011543 agarose gel Substances 0.000 description 3
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 3
- 229910052784 alkaline earth metal Inorganic materials 0.000 description 3
- 150000004996 alkyl benzenes Chemical class 0.000 description 3
- 125000005907 alkyl ester group Chemical group 0.000 description 3
- 108010030291 alpha-Galactosidase Proteins 0.000 description 3
- 150000003863 ammonium salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000002280 amphoteric surfactant Substances 0.000 description 3
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 3
- 108010068265 aspartyltyrosine Proteins 0.000 description 3
- 125000001797 benzyl group Chemical group [H]C1=C([H])C([H])=C(C([H])=C1[H])C([H])([H])* 0.000 description 3
- 108010088537 beta-1,4-mannosidase Proteins 0.000 description 3
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 3
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 3
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 3
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 3
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 3
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 3
- 229960004106 citric acid Drugs 0.000 description 3
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 3
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 3
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 3
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 3
- 239000013078 crystal Substances 0.000 description 3
- 238000000151 deposition Methods 0.000 description 3
- 238000013461 design Methods 0.000 description 3
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 3
- 125000000118 dimethyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 3
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 3
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 3
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 3
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 3
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 3
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 3
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 3
- 239000003205 fragrance Substances 0.000 description 3
- 125000000524 functional group Chemical group 0.000 description 3
- 229930182830 galactose Chemical group 0.000 description 3
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 3
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 3
- 238000000760 immunoelectrophoresis Methods 0.000 description 3
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 3
- 239000011256 inorganic filler Substances 0.000 description 3
- 229910003475 inorganic filler Inorganic materials 0.000 description 3
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 3
- 229910052744 lithium Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 3
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 3
- 229910052748 manganese Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000011572 manganese Substances 0.000 description 3
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 3
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 3
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 3
- JZMJDSHXVKJFKW-UHFFFAOYSA-M methyl sulfate(1-) Chemical compound COS([O-])(=O)=O JZMJDSHXVKJFKW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 3
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 3
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 3
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 3
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 3
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 3
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 description 3
- 230000037361 pathway Effects 0.000 description 3
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 3
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 3
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 3
- 150000003141 primary amines Chemical class 0.000 description 3
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 3
- 108010042388 protease C Proteins 0.000 description 3
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 description 3
- 125000001453 quaternary ammonium group Chemical group 0.000 description 3
- 238000003259 recombinant expression Methods 0.000 description 3
- 230000006798 recombination Effects 0.000 description 3
- 238000005215 recombination Methods 0.000 description 3
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 3
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 description 3
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 3
- 108010026333 seryl-proline Proteins 0.000 description 3
- 239000013514 silicone foam Substances 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 3
- LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K tripotassium phosphate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]P([O-])([O-])=O LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- 125000004417 unsaturated alkyl group Chemical group 0.000 description 3
- VKZRWSNIWNFCIQ-WDSKDSINSA-N (2s)-2-[2-[[(1s)-1,2-dicarboxyethyl]amino]ethylamino]butanedioic acid Chemical compound OC(=O)C[C@@H](C(O)=O)NCCN[C@H](C(O)=O)CC(O)=O VKZRWSNIWNFCIQ-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N (R)-(-)-Propylene glycol Chemical compound C[C@@H](O)CO DNIAPMSPPWPWGF-GSVOUGTGSA-N 0.000 description 2
- BETLSGXAHKBRAR-UHFFFAOYSA-N 10-ethylphenothiazine-4-carboxylic acid Chemical compound C1=CC=C(C(O)=O)C2=C1N(CC)C1=CC=CC=C1S2 BETLSGXAHKBRAR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- XMVBHZBLHNOQON-UHFFFAOYSA-N 2-butyl-1-octanol Chemical compound CCCCCCC(CO)CCCC XMVBHZBLHNOQON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- BFSVOASYOCHEOV-UHFFFAOYSA-N 2-diethylaminoethanol Chemical compound CCN(CC)CCO BFSVOASYOCHEOV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IYAQFFOKAFGDKE-UHFFFAOYSA-N 4,5-dihydro-1h-imidazol-3-ium;methyl sulfate Chemical compound C1CN=CN1.COS(O)(=O)=O IYAQFFOKAFGDKE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 4-(1,3-benzothiazol-2-ylsulfanyl)morpholine Chemical compound C1COCCN1SC1=NC2=CC=CC=C2S1 MHKLKWCYGIBEQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- RSWGJHLUYNHPMX-UHFFFAOYSA-N Abietic-Saeure Natural products C12CCC(C(C)C)=CC2=CCC2C1(C)CCCC2(C)C(O)=O RSWGJHLUYNHPMX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- MBWYUTNBYSSUIQ-HERUPUMHSA-N Ala-Asn-Trp Chemical compound C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)C(=O)O)N MBWYUTNBYSSUIQ-HERUPUMHSA-N 0.000 description 2
- YSMPVONNIWLJML-FXQIFTODSA-N Ala-Asp-Pro Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N1CCC[C@H]1C(O)=O YSMPVONNIWLJML-FXQIFTODSA-N 0.000 description 2
- WMYJZJRILUVVRG-WDSKDSINSA-N Ala-Gly-Gln Chemical compound C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(N)=O WMYJZJRILUVVRG-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- VGPWRRFOPXVGOH-BYPYZUCNSA-N Ala-Gly-Gly Chemical compound C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)NCC(O)=O VGPWRRFOPXVGOH-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 2
- SIGTYDNEPYEXGK-ZANVPECISA-N Ala-Gly-Trp Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)C)C(O)=O)=CNC2=C1 SIGTYDNEPYEXGK-ZANVPECISA-N 0.000 description 2
- RTZCUEHYUQZIDE-WHFBIAKZSA-N Ala-Ser-Gly Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)NCC(O)=O RTZCUEHYUQZIDE-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- ZVWXMTTZJKBJCI-BHDSKKPTSA-N Ala-Trp-Ala Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](NC(=O)[C@@H](N)C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)=CNC2=C1 ZVWXMTTZJKBJCI-BHDSKKPTSA-N 0.000 description 2
- QDGMZAOSMNGBLP-MRFFXTKBSA-N Ala-Trp-Tyr Chemical compound C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)C(=O)N[C@@H](CC3=CC=C(C=C3)O)C(=O)O)N QDGMZAOSMNGBLP-MRFFXTKBSA-N 0.000 description 2
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonia chloride Chemical compound [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710152845 Arabinogalactan endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 2
- IJPNNYWHXGADJG-GUBZILKMSA-N Arg-Ala-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O IJPNNYWHXGADJG-GUBZILKMSA-N 0.000 description 2
- CVKOQHYVDVYJSI-QTKMDUPCSA-N Arg-His-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CN=CN1)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N)O CVKOQHYVDVYJSI-QTKMDUPCSA-N 0.000 description 2
- LLUGJARLJCGLAR-CYDGBPFRSA-N Arg-Ile-Val Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N LLUGJARLJCGLAR-CYDGBPFRSA-N 0.000 description 2
- FMYQECOAIFGQGU-CYDGBPFRSA-N Arg-Val-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O FMYQECOAIFGQGU-CYDGBPFRSA-N 0.000 description 2
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 2
- PFOYSEIHFVKHNF-FXQIFTODSA-N Asn-Ala-Arg Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O PFOYSEIHFVKHNF-FXQIFTODSA-N 0.000 description 2
- IARGXWMWRFOQPG-GCJQMDKQSA-N Asn-Ala-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O IARGXWMWRFOQPG-GCJQMDKQSA-N 0.000 description 2
- IOTKDTZEEBZNCM-UGYAYLCHSA-N Asn-Asn-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O IOTKDTZEEBZNCM-UGYAYLCHSA-N 0.000 description 2
- GYOHQKJEQQJBOY-QEJZJMRPSA-N Asn-Glu-Trp Chemical compound C1=CC=C2C(=C1)C(=CN2)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCC(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N GYOHQKJEQQJBOY-QEJZJMRPSA-N 0.000 description 2
- IICZCLFBILYRCU-WHFBIAKZSA-N Asn-Gly-Asp Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O IICZCLFBILYRCU-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- OWUCNXMFJRFOFI-BQBZGAKWSA-N Asn-Gly-Met Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCSC)C(O)=O OWUCNXMFJRFOFI-BQBZGAKWSA-N 0.000 description 2
- NKLRWRRVYGQNIH-GHCJXIJMSA-N Asn-Ile-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O NKLRWRRVYGQNIH-GHCJXIJMSA-N 0.000 description 2
- GKKUBLFXKRDMFC-BQBZGAKWSA-N Asn-Pro-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)NCC(O)=O GKKUBLFXKRDMFC-BQBZGAKWSA-N 0.000 description 2
- SNYCNNPOFYBCEK-ZLUOBGJFSA-N Asn-Ser-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O SNYCNNPOFYBCEK-ZLUOBGJFSA-N 0.000 description 2
- DPWDPEVGACCWTC-SRVKXCTJSA-N Asn-Tyr-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O DPWDPEVGACCWTC-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- XOQYDFCQPWAMSA-KKHAAJSZSA-N Asn-Val-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O XOQYDFCQPWAMSA-KKHAAJSZSA-N 0.000 description 2
- BKXPJCBEHWFSTF-ACZMJKKPSA-N Asp-Gln-Asp Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O BKXPJCBEHWFSTF-ACZMJKKPSA-N 0.000 description 2
- JUWZKMBALYLZCK-WHFBIAKZSA-N Asp-Gly-Asn Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O JUWZKMBALYLZCK-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- WBDWQKRLTVCDSY-WHFBIAKZSA-N Asp-Gly-Asp Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O WBDWQKRLTVCDSY-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- QCVXMEHGFUMKCO-YUMQZZPRSA-N Asp-Gly-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O QCVXMEHGFUMKCO-YUMQZZPRSA-N 0.000 description 2
- SNDBKTFJWVEVPO-WHFBIAKZSA-N Asp-Gly-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O SNDBKTFJWVEVPO-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- PGUYEUCYVNZGGV-QWRGUYRKSA-N Asp-Gly-Tyr Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 PGUYEUCYVNZGGV-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 2
- CLUMZOKVGUWUFD-CIUDSAMLSA-N Asp-Leu-Asn Chemical compound OC(=O)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O CLUMZOKVGUWUFD-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- UMHUHHJMEXNSIV-CIUDSAMLSA-N Asp-Leu-Ser Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O UMHUHHJMEXNSIV-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- MNQMTYSEKZHIDF-GCJQMDKQSA-N Asp-Thr-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O MNQMTYSEKZHIDF-GCJQMDKQSA-N 0.000 description 2
- KBJVTFWQWXCYCQ-IUKAMOBKSA-N Asp-Thr-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O KBJVTFWQWXCYCQ-IUKAMOBKSA-N 0.000 description 2
- NWAHPBGBDIFUFD-KKUMJFAQSA-N Asp-Tyr-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O NWAHPBGBDIFUFD-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 2
- BPAUXFVCSYQDQX-JRQIVUDYSA-N Asp-Tyr-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CC=C(C=C1)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)O)N)O BPAUXFVCSYQDQX-JRQIVUDYSA-N 0.000 description 2
- HTSSXFASOUSJQG-IHPCNDPISA-N Asp-Tyr-Trp Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(O)=O HTSSXFASOUSJQG-IHPCNDPISA-N 0.000 description 2
- PLOKOIJSGCISHE-BYULHYEWSA-N Asp-Val-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O PLOKOIJSGCISHE-BYULHYEWSA-N 0.000 description 2
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 2
- 241000193422 Bacillus lentus Species 0.000 description 2
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M Bicarbonate Chemical class OC([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000193764 Brevibacillus brevis Species 0.000 description 2
- KXDHJXZQYSOELW-UHFFFAOYSA-N Carbamic acid Chemical class NC(O)=O KXDHJXZQYSOELW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920002134 Carboxymethyl cellulose Polymers 0.000 description 2
- 241000905957 Channa melasoma Species 0.000 description 2
- 108010022172 Chitinases Proteins 0.000 description 2
- 102000012286 Chitinases Human genes 0.000 description 2
- RGSFGYAAUTVSQA-UHFFFAOYSA-N Cyclopentane Chemical compound C1CCCC1 RGSFGYAAUTVSQA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 description 2
- 102000012410 DNA Ligases Human genes 0.000 description 2
- 108010061982 DNA Ligases Proteins 0.000 description 2
- 102000016928 DNA-directed DNA polymerase Human genes 0.000 description 2
- 108010014303 DNA-directed DNA polymerase Proteins 0.000 description 2
- 108010083608 Durazym Proteins 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710147028 Endo-beta-1,4-galactanase Proteins 0.000 description 2
- VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N Ethene Chemical compound C=C VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000005977 Ethylene Substances 0.000 description 2
- PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N Ethylenediamine Chemical compound NCCN PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N Etidronic acid Chemical compound OP(=O)(O)C(O)(C)P(O)(O)=O DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000192125 Firmicutes Species 0.000 description 2
- VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N Fumaric acid Chemical compound OC(=O)\C=C\C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- ODBLJLZVLAWVMS-GUBZILKMSA-N Gln-Asn-Lys Chemical compound C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)NC(=O)[C@H](CCC(=O)N)N ODBLJLZVLAWVMS-GUBZILKMSA-N 0.000 description 2
- VSXBYIJUAXPAAL-WDSKDSINSA-N Gln-Gly-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O VSXBYIJUAXPAAL-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- NXPXQIZKDOXIHH-JSGCOSHPSA-N Gln-Gly-Trp Chemical compound C1=CC=C2C(=C1)C(=CN2)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(=O)N)N NXPXQIZKDOXIHH-JSGCOSHPSA-N 0.000 description 2
- JKGHMESJHRTHIC-SIUGBPQLSA-N Gln-Ile-Tyr Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(C=C1)O)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCC(=O)N)N JKGHMESJHRTHIC-SIUGBPQLSA-N 0.000 description 2
- MQJDLNRXBOELJW-KKUMJFAQSA-N Gln-Pro-Phe Chemical compound N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(O)=O MQJDLNRXBOELJW-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 2
- SBCYJMOOHUDWDA-NUMRIWBASA-N Glu-Asp-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O SBCYJMOOHUDWDA-NUMRIWBASA-N 0.000 description 2
- PBFGQTGPSKWHJA-QEJZJMRPSA-N Glu-Asp-Trp Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(O)=O PBFGQTGPSKWHJA-QEJZJMRPSA-N 0.000 description 2
- PHONAZGUEGIOEM-GLLZPBPUSA-N Glu-Glu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O PHONAZGUEGIOEM-GLLZPBPUSA-N 0.000 description 2
- RAUDKMVXNOWDLS-WDSKDSINSA-N Glu-Gly-Ser Chemical compound OC(=O)CC[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O RAUDKMVXNOWDLS-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- IOUQWHIEQYQVFD-JYJNAYRXSA-N Glu-Leu-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O IOUQWHIEQYQVFD-JYJNAYRXSA-N 0.000 description 2
- CUPSDFQZTVVTSK-GUBZILKMSA-N Glu-Lys-Asp Chemical compound OC(=O)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O CUPSDFQZTVVTSK-GUBZILKMSA-N 0.000 description 2
- YRMZCZIRHYCNHX-RYUDHWBXSA-N Glu-Phe-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)NCC(O)=O YRMZCZIRHYCNHX-RYUDHWBXSA-N 0.000 description 2
- MXJYXYDREQWUMS-XKBZYTNZSA-N Glu-Thr-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O MXJYXYDREQWUMS-XKBZYTNZSA-N 0.000 description 2
- ZTNHPMZHAILHRB-JSGCOSHPSA-N Glu-Trp-Gly Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)N)C(=O)NCC(O)=O)=CNC2=C1 ZTNHPMZHAILHRB-JSGCOSHPSA-N 0.000 description 2
- 102000004366 Glucosidases Human genes 0.000 description 2
- 108010056771 Glucosidases Proteins 0.000 description 2
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- LJXWZPHEMJSNRC-KBPBESRZSA-N Gly-Gln-Trp Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(O)=O LJXWZPHEMJSNRC-KBPBESRZSA-N 0.000 description 2
- JLJLBWDKDRYOPA-RYUDHWBXSA-N Gly-Gln-Tyr Chemical compound NCC(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 JLJLBWDKDRYOPA-RYUDHWBXSA-N 0.000 description 2
- PDAWDNVHMUKWJR-ZETCQYMHSA-N Gly-Gly-His Chemical compound NCC(=O)NCC(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CNC=N1 PDAWDNVHMUKWJR-ZETCQYMHSA-N 0.000 description 2
- BUEFQXUHTUZXHR-LURJTMIESA-N Gly-Gly-Pro zwitterion Chemical compound NCC(=O)NCC(=O)N1CCC[C@H]1C(O)=O BUEFQXUHTUZXHR-LURJTMIESA-N 0.000 description 2
- DGKBSGNCMCLDSL-BYULHYEWSA-N Gly-Ile-Asn Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)NC(=O)CN DGKBSGNCMCLDSL-BYULHYEWSA-N 0.000 description 2
- IXHQLZIWBCQBLQ-STQMWFEESA-N Gly-Pro-Phe Chemical compound NCC(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 IXHQLZIWBCQBLQ-STQMWFEESA-N 0.000 description 2
- IMRNSEPSPFQNHF-STQMWFEESA-N Gly-Ser-Trp Chemical compound NCC(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C12)C(=O)O IMRNSEPSPFQNHF-STQMWFEESA-N 0.000 description 2
- JQFILXICXLDTRR-FBCQKBJTSA-N Gly-Thr-Gly Chemical compound NCC(=O)N[C@@H]([C@H](O)C)C(=O)NCC(O)=O JQFILXICXLDTRR-FBCQKBJTSA-N 0.000 description 2
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 2
- AEMRFAOFKBGASW-UHFFFAOYSA-N Glycolic acid Chemical compound OCC(O)=O AEMRFAOFKBGASW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102100023177 Glycoprotein endo-alpha-1,2-mannosidase Human genes 0.000 description 2
- 229920000569 Gum karaya Polymers 0.000 description 2
- JBCLFWXMTIKCCB-UHFFFAOYSA-N H-Gly-Phe-OH Natural products NCC(=O)NC(C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 JBCLFWXMTIKCCB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- YADRBUZBKHHDAO-XPUUQOCRSA-N His-Gly-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(O)=O YADRBUZBKHHDAO-XPUUQOCRSA-N 0.000 description 2
- VTMLJMNQHKBPON-QWRGUYRKSA-N His-Gly-His Chemical compound C([C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=1NC=NC=1)C(O)=O)C1=CN=CN1 VTMLJMNQHKBPON-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 2
- FYTCLUIYTYFGPT-YUMQZZPRSA-N His-Gly-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O FYTCLUIYTYFGPT-YUMQZZPRSA-N 0.000 description 2
- FZKFYOXDVWDELO-KBPBESRZSA-N His-Gly-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O FZKFYOXDVWDELO-KBPBESRZSA-N 0.000 description 2
- BXOLYFJYQQRQDJ-MXAVVETBSA-N His-Leu-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC1=CN=CN1)N BXOLYFJYQQRQDJ-MXAVVETBSA-N 0.000 description 2
- 101000598987 Homo sapiens Medium-wave-sensitive opsin 1 Proteins 0.000 description 2
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 2
- JRHFQUPIZOYKQP-KBIXCLLPSA-N Ile-Ala-Glu Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O JRHFQUPIZOYKQP-KBIXCLLPSA-N 0.000 description 2
- FVEWRQXNISSYFO-ZPFDUUQYSA-N Ile-Arg-Glu Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)O)N FVEWRQXNISSYFO-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 2
- GYAFMRQGWHXMII-IUKAMOBKSA-N Ile-Asp-Thr Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)O)N GYAFMRQGWHXMII-IUKAMOBKSA-N 0.000 description 2
- LLZLRXBTOOFODM-QSFUFRPTSA-N Ile-Asp-Val Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)O)N LLZLRXBTOOFODM-QSFUFRPTSA-N 0.000 description 2
- VQUCKIAECLVLAD-SVSWQMSJSA-N Ile-Cys-Thr Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)O)N VQUCKIAECLVLAD-SVSWQMSJSA-N 0.000 description 2
- TVSPLSZTKTUYLV-ZPFDUUQYSA-N Ile-Glu-Met Chemical compound N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)O TVSPLSZTKTUYLV-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 2
- PDTMWFVVNZYWTR-NHCYSSNCSA-N Ile-Gly-Lys Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCCCN)C(O)=O PDTMWFVVNZYWTR-NHCYSSNCSA-N 0.000 description 2
- UQXADIGYEYBJEI-DJFWLOJKSA-N Ile-His-Asp Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)O)N UQXADIGYEYBJEI-DJFWLOJKSA-N 0.000 description 2
- PFPUFNLHBXKPHY-HTFCKZLJSA-N Ile-Ile-Ser Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)O)N PFPUFNLHBXKPHY-HTFCKZLJSA-N 0.000 description 2
- IITVUURPOYGCTD-NAKRPEOUSA-N Ile-Pro-Ala Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O IITVUURPOYGCTD-NAKRPEOUSA-N 0.000 description 2
- UYODHPPSCXBNCS-XUXIUFHCSA-N Ile-Val-Leu Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC(C)C UYODHPPSCXBNCS-XUXIUFHCSA-N 0.000 description 2
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 2
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 2
- LHSGPCFBGJHPCY-UHFFFAOYSA-N L-leucine-L-tyrosine Natural products CC(C)CC(N)C(=O)NC(C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 LHSGPCFBGJHPCY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- TYYLDKGBCJGJGW-UHFFFAOYSA-N L-tryptophan-L-tyrosine Natural products C=1NC2=CC=CC=C2C=1CC(N)C(=O)NC(C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 TYYLDKGBCJGJGW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000880493 Leptailurus serval Species 0.000 description 2
- CQQGCWPXDHTTNF-GUBZILKMSA-N Leu-Ala-Glu Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(O)=O CQQGCWPXDHTTNF-GUBZILKMSA-N 0.000 description 2
- ZRHDPZAAWLXXIR-SRVKXCTJSA-N Leu-Lys-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O ZRHDPZAAWLXXIR-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- WXUOJXIGOPMDJM-SRVKXCTJSA-N Leu-Lys-Asn Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O WXUOJXIGOPMDJM-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- SQUFDMCWMFOEBA-KKUMJFAQSA-N Leu-Ser-Tyr Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 SQUFDMCWMFOEBA-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 2
- ICYRCNICGBJLGM-HJGDQZAQSA-N Leu-Thr-Asp Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC(O)=O ICYRCNICGBJLGM-HJGDQZAQSA-N 0.000 description 2
- VQHUBNVKFFLWRP-ULQDDVLXSA-N Leu-Tyr-Val Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 VQHUBNVKFFLWRP-ULQDDVLXSA-N 0.000 description 2
- HKCCVDWHHTVVPN-CIUDSAMLSA-N Lys-Asp-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O HKCCVDWHHTVVPN-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- QZONCCHVHCOBSK-YUMQZZPRSA-N Lys-Gly-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O QZONCCHVHCOBSK-YUMQZZPRSA-N 0.000 description 2
- WRODMZBHNNPRLN-SRVKXCTJSA-N Lys-Leu-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O WRODMZBHNNPRLN-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- YTJFXEDRUOQGSP-DCAQKATOSA-N Lys-Pro-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O YTJFXEDRUOQGSP-DCAQKATOSA-N 0.000 description 2
- JHNOXVASMSXSNB-WEDXCCLWSA-N Lys-Thr-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(O)=O JHNOXVASMSXSNB-WEDXCCLWSA-N 0.000 description 2
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 2
- SLQDSYZHHOKQSR-QXEWZRGKSA-N Met-Gly-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCSC SLQDSYZHHOKQSR-QXEWZRGKSA-N 0.000 description 2
- HAQLBBVZAGMESV-IHRRRGAJSA-N Met-Lys-Lys Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(O)=O HAQLBBVZAGMESV-IHRRRGAJSA-N 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 description 2
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 2
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 description 2
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 2
- YBAFDPFAUTYYRW-UHFFFAOYSA-N N-L-alpha-glutamyl-L-leucine Natural products CC(C)CC(C(O)=O)NC(=O)C(N)CCC(O)=O YBAFDPFAUTYYRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SITLTJHOQZFJGG-UHFFFAOYSA-N N-L-alpha-glutamyl-L-valine Natural products CC(C)C(C(O)=O)NC(=O)C(N)CCC(O)=O SITLTJHOQZFJGG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- AJHCSUXXECOXOY-UHFFFAOYSA-N N-glycyl-L-tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(NC(=O)CN)C(O)=O)=CNC2=C1 AJHCSUXXECOXOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010079364 N-glycylalanine Proteins 0.000 description 2
- 108010002311 N-glycylglutamic acid Proteins 0.000 description 2
- JZTPOMIFAFKKSK-UHFFFAOYSA-N O-phosphonohydroxylamine Chemical compound NOP(O)(O)=O JZTPOMIFAFKKSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108020005187 Oligonucleotide Probes Proteins 0.000 description 2
- BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N Orthosilicate Chemical compound [O-][Si]([O-])([O-])[O-] BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 2
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 2
- 238000012408 PCR amplification Methods 0.000 description 2
- RIYZXJVARWJLKS-KKUMJFAQSA-N Phe-Asp-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 RIYZXJVARWJLKS-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 2
- ZOGICTVLQDWPER-UFYCRDLUSA-N Phe-Tyr-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O ZOGICTVLQDWPER-UFYCRDLUSA-N 0.000 description 2
- NQRYJNQNLNOLGT-UHFFFAOYSA-N Piperidine Chemical compound C1CCNCC1 NQRYJNQNLNOLGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 2
- DIFXZGPHVCIVSQ-CIUDSAMLSA-N Pro-Gln-Ser Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O DIFXZGPHVCIVSQ-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- LGSANCBHSMDFDY-GARJFASQSA-N Pro-Glu-Pro Chemical compound C1C[C@H](NC1)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)N2CCC[C@@H]2C(=O)O LGSANCBHSMDFDY-GARJFASQSA-N 0.000 description 2
- POQFNPILEQEODH-FXQIFTODSA-N Pro-Ser-Ala Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O POQFNPILEQEODH-FXQIFTODSA-N 0.000 description 2
- KIDXAAQVMNLJFQ-KZVJFYERSA-N Pro-Thr-Ala Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](NC(=O)[C@@H]1CCCN1)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O KIDXAAQVMNLJFQ-KZVJFYERSA-N 0.000 description 2
- 239000004146 Propane-1,2-diol Substances 0.000 description 2
- 102000007327 Protamines Human genes 0.000 description 2
- 108010007568 Protamines Proteins 0.000 description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 2
- SMWDFEZZVXVKRB-UHFFFAOYSA-N Quinoline Chemical compound N1=CC=CC2=CC=CC=C21 SMWDFEZZVXVKRB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- KHPCPRHQVVSZAH-HUOMCSJISA-N Rosin Natural products O(C/C=C/c1ccccc1)[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 KHPCPRHQVVSZAH-HUOMCSJISA-N 0.000 description 2
- 239000012722 SDS sample buffer Substances 0.000 description 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- 229920002684 Sepharose Polymers 0.000 description 2
- JPIDMRXXNMIVKY-VZFHVOOUSA-N Ser-Ala-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O JPIDMRXXNMIVKY-VZFHVOOUSA-N 0.000 description 2
- FCRMLGJMPXCAHD-FXQIFTODSA-N Ser-Arg-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O FCRMLGJMPXCAHD-FXQIFTODSA-N 0.000 description 2
- YMEXHZTVKDAKIY-GHCJXIJMSA-N Ser-Asn-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@@H](N)CO)C(O)=O YMEXHZTVKDAKIY-GHCJXIJMSA-N 0.000 description 2
- BNFVPSRLHHPQKS-WHFBIAKZSA-N Ser-Asp-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)NCC(O)=O BNFVPSRLHHPQKS-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 2
- OJPHFSOMBZKQKQ-GUBZILKMSA-N Ser-Gln-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@@H](N)CO OJPHFSOMBZKQKQ-GUBZILKMSA-N 0.000 description 2
- YQQKYAZABFEYAF-FXQIFTODSA-N Ser-Glu-Gln Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(O)=O YQQKYAZABFEYAF-FXQIFTODSA-N 0.000 description 2
- SFTZWNJFZYOLBD-ZDLURKLDSA-N Ser-Gly-Thr Chemical compound C[C@@H](O)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CO SFTZWNJFZYOLBD-ZDLURKLDSA-N 0.000 description 2
- BEAFYHFQTOTVFS-VGDYDELISA-N Ser-Ile-His Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CO)N BEAFYHFQTOTVFS-VGDYDELISA-N 0.000 description 2
- NVNPWELENFJOHH-CIUDSAMLSA-N Ser-Ser-His Chemical compound C1=C(NC=N1)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CO)N NVNPWELENFJOHH-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 2
- XJDMUQCLVSCRSJ-VZFHVOOUSA-N Ser-Thr-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O XJDMUQCLVSCRSJ-VZFHVOOUSA-N 0.000 description 2
- PURRNJBBXDDWLX-ZDLURKLDSA-N Ser-Thr-Gly Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)NCC(=O)O)NC(=O)[C@H](CO)N)O PURRNJBBXDDWLX-ZDLURKLDSA-N 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010022999 Serine Proteases Proteins 0.000 description 2
- 102000012479 Serine Proteases Human genes 0.000 description 2
- 229910004298 SiO 2 Inorganic materials 0.000 description 2
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- BCKXLBQYZLBQEK-KVVVOXFISA-M Sodium oleate Chemical compound [Na+].CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC([O-])=O BCKXLBQYZLBQEK-KVVVOXFISA-M 0.000 description 2
- 235000015125 Sterculia urens Nutrition 0.000 description 2
- 240000001058 Sterculia urens Species 0.000 description 2
- KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N Terephthalic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C(C(O)=O)C=C1 KKEYFWRCBNTPAC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N Tetrahydrofuran Chemical compound C1CCOC1 WYURNTSHIVDZCO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- MQBTXMPQNCGSSZ-OSUNSFLBSA-N Thr-Arg-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](N)[C@@H](C)O)CCCN=C(N)N MQBTXMPQNCGSSZ-OSUNSFLBSA-N 0.000 description 2
- YOSLMIPKOUAHKI-OLHMAJIHSA-N Thr-Asp-Asp Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O YOSLMIPKOUAHKI-OLHMAJIHSA-N 0.000 description 2
- VULNJDORNLBPNG-SWRJLBSHSA-N Thr-Glu-Trp Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)C(=O)O)N)O VULNJDORNLBPNG-SWRJLBSHSA-N 0.000 description 2
- WPAKPLPGQNUXGN-OSUNSFLBSA-N Thr-Ile-Arg Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O WPAKPLPGQNUXGN-OSUNSFLBSA-N 0.000 description 2
- YOOAQCZYZHGUAZ-KATARQTJSA-N Thr-Leu-Ser Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O YOOAQCZYZHGUAZ-KATARQTJSA-N 0.000 description 2
- IJVNLNRVDUTWDD-MEYUZBJRSA-N Thr-Leu-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O IJVNLNRVDUTWDD-MEYUZBJRSA-N 0.000 description 2
- CGCMNOIQVAXYMA-UNQGMJICSA-N Thr-Met-Phe Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(O)=O CGCMNOIQVAXYMA-UNQGMJICSA-N 0.000 description 2
- STUAPCLEDMKXKL-LKXGYXEUSA-N Thr-Ser-Asn Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O STUAPCLEDMKXKL-LKXGYXEUSA-N 0.000 description 2
- BBPCSGKKPJUYRB-UVOCVTCTSA-N Thr-Thr-Leu Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O BBPCSGKKPJUYRB-UVOCVTCTSA-N 0.000 description 2
- ZMYCLHFLHRVOEA-HEIBUPTGSA-N Thr-Thr-Ser Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O ZMYCLHFLHRVOEA-HEIBUPTGSA-N 0.000 description 2
- XGFYGMKZKFRGAI-RCWTZXSCSA-N Thr-Val-Arg Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCN=C(N)N XGFYGMKZKFRGAI-RCWTZXSCSA-N 0.000 description 2
- SPIFGZFZMVLPHN-UNQGMJICSA-N Thr-Val-Phe Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(O)=O SPIFGZFZMVLPHN-UNQGMJICSA-N 0.000 description 2
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 2
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 2
- FNOQJVHFVLVMOS-AAEUAGOBSA-N Trp-Gly-Asn Chemical compound C1=CC=C2C(=C1)C(=CN2)C[C@@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)N FNOQJVHFVLVMOS-AAEUAGOBSA-N 0.000 description 2
- UPOGHWJJZAZNSW-XIRDDKMYSA-N Trp-His-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O UPOGHWJJZAZNSW-XIRDDKMYSA-N 0.000 description 2
- CXPJPTFWKXNDKV-NUTKFTJISA-N Trp-Leu-Ala Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)=CNC2=C1 CXPJPTFWKXNDKV-NUTKFTJISA-N 0.000 description 2
- HWCBFXAWVTXXHZ-NYVOZVTQSA-N Trp-Ser-Trp Chemical compound C1=CC=C2C(=C1)C(=CN2)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC3=CNC4=CC=CC=C43)C(=O)O)N HWCBFXAWVTXXHZ-NYVOZVTQSA-N 0.000 description 2
- HIZDHWHVOLUGOX-BPUTZDHNSA-N Trp-Ser-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O HIZDHWHVOLUGOX-BPUTZDHNSA-N 0.000 description 2
- WPVGRKLNHJJCEN-BZSNNMDCSA-N Tyr-Asp-Phe Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 WPVGRKLNHJJCEN-BZSNNMDCSA-N 0.000 description 2
- NJLQMKZSXYQRTO-FHWLQOOXSA-N Tyr-Glu-Tyr Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 NJLQMKZSXYQRTO-FHWLQOOXSA-N 0.000 description 2
- JWGXUKHIKXZWNG-RYUDHWBXSA-N Tyr-Gly-Gln Chemical compound C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)O)N)O JWGXUKHIKXZWNG-RYUDHWBXSA-N 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HNWQUBBOBKSFQV-AVGNSLFASA-N Val-Arg-His Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)N HNWQUBBOBKSFQV-AVGNSLFASA-N 0.000 description 2
- VLOYGOZDPGYWFO-LAEOZQHASA-N Val-Asp-Glu Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O VLOYGOZDPGYWFO-LAEOZQHASA-N 0.000 description 2
- PMDOQZFYGWZSTK-LSJOCFKGSA-N Val-Gly-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)C(C)C PMDOQZFYGWZSTK-LSJOCFKGSA-N 0.000 description 2
- VXDSPJJQUQDCKH-UKJIMTQDSA-N Val-Ile-Glu Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)O)NC(=O)[C@H](C(C)C)N VXDSPJJQUQDCKH-UKJIMTQDSA-N 0.000 description 2
- UKEVLVBHRKWECS-LSJOCFKGSA-N Val-Ile-Gly Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)NCC(=O)O)NC(=O)[C@H](C(C)C)N UKEVLVBHRKWECS-LSJOCFKGSA-N 0.000 description 2
- VHRLUTIMTDOVCG-PEDHHIEDSA-N Val-Ile-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)O)NC(=O)[C@H](C(C)C)N VHRLUTIMTDOVCG-PEDHHIEDSA-N 0.000 description 2
- OJPRSVJGNCAKQX-SRVKXCTJSA-N Val-Met-Arg Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)O)N OJPRSVJGNCAKQX-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 2
- NZGOVKLVQNOEKP-YDHLFZDLSA-N Val-Phe-Asn Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)N NZGOVKLVQNOEKP-YDHLFZDLSA-N 0.000 description 2
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 2
- UAOKXEHOENRFMP-ZJIFWQFVSA-N [(2r,3r,4s,5r)-2,3,4,5-tetraacetyloxy-6-oxohexyl] acetate Chemical compound CC(=O)OC[C@@H](OC(C)=O)[C@@H](OC(C)=O)[C@H](OC(C)=O)[C@@H](OC(C)=O)C=O UAOKXEHOENRFMP-ZJIFWQFVSA-N 0.000 description 2
- JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N [3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-[[5-(2-amino-6-oxo-1H-purin-9-yl)-3-hydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(6-aminopurin-9-yl)oxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-5-(4-amino-2-oxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl [5-(6-aminopurin-9-yl)-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] hydrogen phosphate Polymers Cc1cn(C2CC(OP(O)(=O)OCC3OC(CC3OP(O)(=O)OCC3OC(CC3O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)C(COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3COP(O)(=O)OC3CC(OC3CO)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3ccc(N)nc3=O)n3cc(C)c(=O)[nH]c3=O)n3cnc4c3nc(N)[nH]c4=O)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)n3cnc4c(N)ncnc34)O2)c(=O)[nH]c1=O JLCPHMBAVCMARE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N acridine Chemical compound C1=CC=CC2=CC3=CC=CC=C3N=C21 DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010078114 alanyl-tryptophyl-alanine Proteins 0.000 description 2
- 108010041407 alanylaspartic acid Proteins 0.000 description 2
- 101150019439 aldB gene Proteins 0.000 description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 2
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000003973 alkyl amines Chemical class 0.000 description 2
- 125000005210 alkyl ammonium group Chemical group 0.000 description 2
- 125000005599 alkyl carboxylate group Chemical group 0.000 description 2
- 125000005037 alkyl phenyl group Chemical group 0.000 description 2
- 102000005840 alpha-Galactosidase Human genes 0.000 description 2
- 108010061314 alpha-L-Fucosidase Proteins 0.000 description 2
- 102000012086 alpha-L-Fucosidase Human genes 0.000 description 2
- 125000003368 amide group Chemical group 0.000 description 2
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 2
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 2
- 235000019270 ammonium chloride Nutrition 0.000 description 2
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 2
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 2
- 238000005349 anion exchange Methods 0.000 description 2
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 2
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 2
- SRSXLGNVWSONIS-UHFFFAOYSA-M benzenesulfonate Chemical compound [O-]S(=O)(=O)C1=CC=CC=C1 SRSXLGNVWSONIS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 2
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 2
- 125000000484 butyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 2
- 210000004899 c-terminal region Anatomy 0.000 description 2
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 2
- 235000010948 carboxy methyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 150000007942 carboxylates Chemical class 0.000 description 2
- 125000002057 carboxymethyl group Chemical group [H]OC(=O)C([H])([H])[*] 0.000 description 2
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 2
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 2
- 239000000679 carrageenan Substances 0.000 description 2
- 229940113118 carrageenan Drugs 0.000 description 2
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 2
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 2
- 238000000224 chemical solution deposition Methods 0.000 description 2
- WIIZWVCIJKGZOK-RKDXNWHRSA-N chloramphenicol Chemical compound ClC(Cl)C(=O)N[C@H](CO)[C@H](O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 WIIZWVCIJKGZOK-RKDXNWHRSA-N 0.000 description 2
- 229960005091 chloramphenicol Drugs 0.000 description 2
- 239000013611 chromosomal DNA Substances 0.000 description 2
- 230000002759 chromosomal effect Effects 0.000 description 2
- 210000000349 chromosome Anatomy 0.000 description 2
- ZUKDFIXDKRLHRB-UHFFFAOYSA-K cobalt(3+);triacetate Chemical class [Co+3].CC([O-])=O.CC([O-])=O.CC([O-])=O ZUKDFIXDKRLHRB-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 239000003086 colorant Substances 0.000 description 2
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 2
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 2
- 239000007822 coupling agent Substances 0.000 description 2
- 230000009260 cross reactivity Effects 0.000 description 2
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 2
- RWGFKTVRMDUZSP-UHFFFAOYSA-N cumene Chemical compound CC(C)C1=CC=CC=C1 RWGFKTVRMDUZSP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 2
- GHVNFZFCNZKVNT-UHFFFAOYSA-N decanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCC(O)=O GHVNFZFCNZKVNT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 2
- 150000005690 diesters Chemical class 0.000 description 2
- ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N diethanolamine Chemical compound OCCNCCO ZBCBWPMODOFKDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N diethylamine Chemical compound CCNCC HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 2
- 108010009297 diglycyl-histidine Proteins 0.000 description 2
- WOZVHXUHUFLZGK-UHFFFAOYSA-N dimethyl terephthalate Chemical compound COC(=O)C1=CC=C(C(=O)OC)C=C1 WOZVHXUHUFLZGK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NUCJYHHDSCEKQN-UHFFFAOYSA-M dimethyl-bis(2-octadecanoyloxyethyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC[N+](C)(C)CCOC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC NUCJYHHDSCEKQN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- PGZPBNJYTNQMAX-UHFFFAOYSA-N dimethylazanium;methyl sulfate Chemical compound C[NH2+]C.COS([O-])(=O)=O PGZPBNJYTNQMAX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000007598 dipping method Methods 0.000 description 2
- UKMSUNONTOPOIO-UHFFFAOYSA-N docosanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O UKMSUNONTOPOIO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N dodecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCC(O)=O POULHZVOKOAJMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000003623 enhancer Substances 0.000 description 2
- 210000003979 eosinophil Anatomy 0.000 description 2
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 2
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N ether Substances CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229940071106 ethylenediaminetetraacetate Drugs 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 229940083124 ganglion-blocking antiadrenergic secondary and tertiary amines Drugs 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 229930182478 glucoside Natural products 0.000 description 2
- 150000008131 glucosides Chemical class 0.000 description 2
- VPZXBVLAVMBEQI-UHFFFAOYSA-N glycyl-DL-alpha-alanine Natural products OC(=O)C(C)NC(=O)CN VPZXBVLAVMBEQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010019832 glycyl-asparaginyl-glycine Proteins 0.000 description 2
- 108010020688 glycylhistidine Proteins 0.000 description 2
- 150000004820 halides Chemical class 0.000 description 2
- 108010025306 histidylleucine Proteins 0.000 description 2
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 2
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 2
- ROBFUDYVXSDBQM-UHFFFAOYSA-N hydroxymalonic acid Chemical compound OC(=O)C(O)C(O)=O ROBFUDYVXSDBQM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VKOBVWXKNCXXDE-UHFFFAOYSA-N icosanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O VKOBVWXKNCXXDE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000002163 immunogen Effects 0.000 description 2
- 229910010272 inorganic material Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011147 inorganic material Substances 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 2
- 108010044374 isoleucyl-tyrosine Proteins 0.000 description 2
- 235000010494 karaya gum Nutrition 0.000 description 2
- 239000000231 karaya gum Substances 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010012058 leucyltyrosine Proteins 0.000 description 2
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 description 2
- 238000009630 liquid culture Methods 0.000 description 2
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 2
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 2
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 2
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 2
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 2
- 239000000155 melt Substances 0.000 description 2
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 2
- 229920000609 methyl cellulose Polymers 0.000 description 2
- 235000010981 methylcellulose Nutrition 0.000 description 2
- 239000001923 methylcellulose Substances 0.000 description 2
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 2
- 239000003607 modifier Substances 0.000 description 2
- YWFWDNVOPHGWMX-UHFFFAOYSA-N n,n-dimethyldodecan-1-amine Chemical compound CCCCCCCCCCCCN(C)C YWFWDNVOPHGWMX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 210000004897 n-terminal region Anatomy 0.000 description 2
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 2
- GLDOVTGHNKAZLK-UHFFFAOYSA-N octadecan-1-ol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCCO GLDOVTGHNKAZLK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002751 oligonucleotide probe Substances 0.000 description 2
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 2
- SECPZKHBENQXJG-FPLPWBNLSA-N palmitoleic acid Chemical compound CCCCCC\C=C/CCCCCCCC(O)=O SECPZKHBENQXJG-FPLPWBNLSA-N 0.000 description 2
- 150000004965 peroxy acids Chemical class 0.000 description 2
- 125000001997 phenyl group Chemical group [H]C1=C([H])C([H])=C(*)C([H])=C1[H] 0.000 description 2
- 108010084572 phenylalanyl-valine Proteins 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- 239000007981 phosphate-citrate buffer Substances 0.000 description 2
- 108010020378 poly-alpha-L-guluronate lyase Proteins 0.000 description 2
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 2
- 229920001281 polyalkylene Polymers 0.000 description 2
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 2
- 108010077112 prolyl-proline Proteins 0.000 description 2
- ULWHHBHJGPPBCO-UHFFFAOYSA-N propane-1,1-diol Chemical compound CCC(O)O ULWHHBHJGPPBCO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N pyridine Natural products COC1=CC=CN=C1 UMJSCPRVCHMLSP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CYIDZMCFTVVTJO-UHFFFAOYSA-N pyromellitic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC(C(O)=O)=C(C(O)=O)C=C1C(O)=O CYIDZMCFTVVTJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002516 radical scavenger Substances 0.000 description 2
- 238000010188 recombinant method Methods 0.000 description 2
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 2
- 235000014438 salad dressings Nutrition 0.000 description 2
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 2
- 150000003335 secondary amines Chemical class 0.000 description 2
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 2
- 108010048818 seryl-histidine Proteins 0.000 description 2
- 229910021647 smectite Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 2
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 2
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 2
- 235000011083 sodium citrates Nutrition 0.000 description 2
- MSFGZHUJTJBYFA-UHFFFAOYSA-M sodium dichloroisocyanurate Chemical compound [Na+].ClN1C(=O)[N-]C(=O)N(Cl)C1=O MSFGZHUJTJBYFA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 2
- 229940045872 sodium percarbonate Drugs 0.000 description 2
- 159000000000 sodium salts Chemical class 0.000 description 2
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L sodium sulfite Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])=O GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 2
- MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L sodium;oxido carbonate Chemical compound [Na+].[O-]OC([O-])=O MWNQXXOSWHCCOZ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 2
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M sulfonate Chemical compound [O-]S(=O)=O BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 2
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- QEMXHQIAXOOASZ-UHFFFAOYSA-N tetramethylammonium Chemical compound C[N+](C)(C)C QEMXHQIAXOOASZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 description 2
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 2
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 2
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 description 2
- 108010072986 threonyl-seryl-lysine Proteins 0.000 description 2
- KHPCPRHQVVSZAH-UHFFFAOYSA-N trans-cinnamyl beta-D-glucopyranoside Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC=CC1=CC=CC=C1 KHPCPRHQVVSZAH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000009466 transformation Effects 0.000 description 2
- 230000014616 translation Effects 0.000 description 2
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QAEDZJGFFMLHHQ-UHFFFAOYSA-N trifluoroacetic anhydride Chemical compound FC(F)(F)C(=O)OC(=O)C(F)(F)F QAEDZJGFFMLHHQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010029384 tryptophyl-histidine Proteins 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010005834 tyrosyl-alanyl-glycine Proteins 0.000 description 2
- 108010020532 tyrosyl-proline Proteins 0.000 description 2
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 2
- 108010073969 valyllysine Proteins 0.000 description 2
- 229920002554 vinyl polymer Polymers 0.000 description 2
- 230000002087 whitening effect Effects 0.000 description 2
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 2
- UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L zinc;1-(5-cyanopyridin-2-yl)-3-[(1s,2s)-2-(6-fluoro-2-hydroxy-3-propanoylphenyl)cyclopropyl]urea;diacetate Chemical compound [Zn+2].CC([O-])=O.CC([O-])=O.CCC(=O)C1=CC=C(F)C([C@H]2[C@H](C2)NC(=O)NC=2N=CC(=CC=2)C#N)=C1O UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L 0.000 description 2
- 239000002888 zwitterionic surfactant Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- MJYQFWSXKFLTAY-OVEQLNGDSA-N (2r,3r)-2,3-bis[(4-hydroxy-3-methoxyphenyl)methyl]butane-1,4-diol;(2r,3r,4s,5s,6r)-6-(hydroxymethyl)oxane-2,3,4,5-tetrol Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O.C1=C(O)C(OC)=CC(C[C@@H](CO)[C@H](CO)CC=2C=C(OC)C(O)=CC=2)=C1 MJYQFWSXKFLTAY-OVEQLNGDSA-N 0.000 description 1
- JQFLYFRHDIHZFZ-RXMQYKEDSA-N (2s)-3,3-dimethylpyrrolidine-2-carboxylic acid Chemical compound CC1(C)CCN[C@@H]1C(O)=O JQFLYFRHDIHZFZ-RXMQYKEDSA-N 0.000 description 1
- CNPSFBUUYIVHAP-AKGZTFGVSA-N (2s)-3-methylpyrrolidine-2-carboxylic acid Chemical compound CC1CCN[C@@H]1C(O)=O CNPSFBUUYIVHAP-AKGZTFGVSA-N 0.000 description 1
- OYHQOLUKZRVURQ-NTGFUMLPSA-N (9Z,12Z)-9,10,12,13-tetratritiooctadeca-9,12-dienoic acid Chemical compound C(CCCCCCC\C(=C(/C\C(=C(/CCCCC)\[3H])\[3H])\[3H])\[3H])(=O)O OYHQOLUKZRVURQ-NTGFUMLPSA-N 0.000 description 1
- WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N (E)-8-Octadecenoic acid Natural products CCCCCCCCCC=CCCCCCCC(O)=O WRIDQFICGBMAFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CIOXZGOUEYHNBF-UHFFFAOYSA-N (carboxymethoxy)succinic acid Chemical compound OC(=O)COC(C(O)=O)CC(O)=O CIOXZGOUEYHNBF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PSBDWGZCVUAZQS-UHFFFAOYSA-N (dimethylsulfonio)acetate Chemical compound C[S+](C)CC([O-])=O PSBDWGZCVUAZQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PUNFIBHMZSHFKF-KTKRTIGZSA-N (z)-henicos-12-ene-1,2,3-triol Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCCC(O)C(O)CO PUNFIBHMZSHFKF-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- QGLWBTPVKHMVHM-KTKRTIGZSA-N (z)-octadec-9-en-1-amine Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCCN QGLWBTPVKHMVHM-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- QLAJNZSPVITUCQ-UHFFFAOYSA-N 1,3,2-dioxathietane 2,2-dioxide Chemical compound O=S1(=O)OCO1 QLAJNZSPVITUCQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YRIZYWQGELRKNT-UHFFFAOYSA-N 1,3,5-trichloro-1,3,5-triazinane-2,4,6-trione Chemical compound ClN1C(=O)N(Cl)C(=O)N(Cl)C1=O YRIZYWQGELRKNT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004465 16S ribosomal RNA Proteins 0.000 description 1
- DBRHJJQHHSOXCQ-UHFFFAOYSA-N 2,2-dihydroxyethyl(methyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].C[NH2+]CC(O)O DBRHJJQHHSOXCQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 2,3,4,5-tetrahydroxypentanal Chemical compound OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RYRZSXJVEILFRR-UHFFFAOYSA-N 2,3-dimethylterephthalic acid Chemical compound CC1=C(C)C(C(O)=O)=CC=C1C(O)=O RYRZSXJVEILFRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OMGHIGVFLOPEHJ-UHFFFAOYSA-N 2,5-dihydro-1h-pyrrol-1-ium-2-carboxylate Chemical compound OC(=O)C1NCC=C1 OMGHIGVFLOPEHJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QOVUSIZUVWPIAP-UHFFFAOYSA-N 2,6-bis(methoxycarbonyl)benzenesulfonic acid Chemical compound COC(=O)C1=CC=CC(C(=O)OC)=C1S(O)(=O)=O QOVUSIZUVWPIAP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MPJQXAIKMSKXBI-UHFFFAOYSA-N 2,7,9,14-tetraoxa-1,8-diazabicyclo[6.6.2]hexadecane-3,6,10,13-tetrone Chemical compound C1CN2OC(=O)CCC(=O)ON1OC(=O)CCC(=O)O2 MPJQXAIKMSKXBI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CFPOJWPDQWJEMO-UHFFFAOYSA-N 2-(1,2-dicarboxyethoxy)butanedioic acid Chemical class OC(=O)CC(C(O)=O)OC(C(O)=O)CC(O)=O CFPOJWPDQWJEMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VIFBEEYZXDDZCT-UHFFFAOYSA-N 2-(2-phenylethenyl)benzenesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1C=CC1=CC=CC=C1 VIFBEEYZXDDZCT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WQNHWIYLCRZRLR-UHFFFAOYSA-N 2-(3-hydroxy-2,5-dioxooxolan-3-yl)acetic acid Chemical compound OC(=O)CC1(O)CC(=O)OC1=O WQNHWIYLCRZRLR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LVVZBNKWTVZSIU-UHFFFAOYSA-N 2-(carboxymethoxy)propanedioic acid Chemical compound OC(=O)COC(C(O)=O)C(O)=O LVVZBNKWTVZSIU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LKAWQFHWVVSFTR-UHFFFAOYSA-N 2-(methylamino)ethanol;hydrochloride Chemical compound [Cl-].C[NH2+]CCO LKAWQFHWVVSFTR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GNRKVLMFBDYHJW-UHFFFAOYSA-N 2-(methylamino)ethanol;methyl hydrogen sulfate Chemical compound C[NH2+]CCO.COS([O-])(=O)=O GNRKVLMFBDYHJW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FUOOLUPWFVMBKG-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoisobutyric acid Chemical compound CC(C)(N)C(O)=O FUOOLUPWFVMBKG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VKZRWSNIWNFCIQ-UHFFFAOYSA-N 2-[2-(1,2-dicarboxyethylamino)ethylamino]butanedioic acid Chemical compound OC(=O)CC(C(O)=O)NCCNC(C(O)=O)CC(O)=O VKZRWSNIWNFCIQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CQWXKASOCUAEOW-UHFFFAOYSA-N 2-[2-(carboxymethoxy)ethoxy]acetic acid Chemical compound OC(=O)COCCOCC(O)=O CQWXKASOCUAEOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SQAKQVFOMMLRPR-UHFFFAOYSA-N 2-[2-[4-[4-[2-(2-sulfophenyl)ethenyl]phenyl]phenyl]ethenyl]benzenesulfonic acid Chemical group OS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1C=CC1=CC=C(C=2C=CC(C=CC=3C(=CC=CC=3)S(O)(=O)=O)=CC=2)C=C1 SQAKQVFOMMLRPR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CIEZZGWIJBXOTE-UHFFFAOYSA-N 2-[bis(carboxymethyl)amino]propanoic acid Chemical compound OC(=O)C(C)N(CC(O)=O)CC(O)=O CIEZZGWIJBXOTE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WTLNOANVTIKPEE-UHFFFAOYSA-N 2-acetyloxypropanoic acid Chemical compound OC(=O)C(C)OC(C)=O WTLNOANVTIKPEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SNBCLPGEMZEWLU-QXFUBDJGSA-N 2-chloro-n-[[(2r,3s,5r)-3-hydroxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methyl]acetamide Chemical compound O=C1NC(=O)C(C)=CN1[C@@H]1O[C@H](CNC(=O)CCl)[C@@H](O)C1 SNBCLPGEMZEWLU-QXFUBDJGSA-N 0.000 description 1
- 125000000954 2-hydroxyethyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])O[H] 0.000 description 1
- KIWHTCQTPQNKQN-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxyethyl(dimethyl)azanium;methyl sulfate Chemical compound COS([O-])(=O)=O.C[NH+](C)CCO KIWHTCQTPQNKQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QTJISTOHDJAKOQ-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxyethylazanium;methyl sulfate Chemical compound [NH3+]CCO.COS([O-])(=O)=O QTJISTOHDJAKOQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LBLYYCQCTBFVLH-UHFFFAOYSA-M 2-methylbenzenesulfonate Chemical compound CC1=CC=CC=C1S([O-])(=O)=O LBLYYCQCTBFVLH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- CDUUKBXTEOFITR-UHFFFAOYSA-N 2-methylserine zwitterion Chemical compound OCC([NH3+])(C)C([O-])=O CDUUKBXTEOFITR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YZTJKOLMWJNVFH-UHFFFAOYSA-N 2-sulfobenzene-1,3-dicarboxylic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC(C(O)=O)=C1S(O)(=O)=O YZTJKOLMWJNVFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 20:1omega9c fatty acid Natural products CCCCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O LQJBNNIYVWPHFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CJAZCKUGLFWINJ-UHFFFAOYSA-N 3,4-dihydroxybenzene-1,2-disulfonic acid Chemical class OC1=CC=C(S(O)(=O)=O)C(S(O)(=O)=O)=C1O CJAZCKUGLFWINJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MNPHLWRFWWHIOK-UHFFFAOYSA-N 3,4-dimethyl-2-sulfobenzoic acid Chemical compound CC1=CC=C(C(O)=O)C(S(O)(=O)=O)=C1C MNPHLWRFWWHIOK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DVFGEIYOLIFSRX-UHFFFAOYSA-N 3-(2-ethylhexoxy)propan-1-amine Chemical compound CCCCC(CC)COCCCN DVFGEIYOLIFSRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- INEWUCPYEUEQTN-UHFFFAOYSA-N 3-(cyclohexylamino)-2-hydroxy-1-propanesulfonic acid Chemical compound OS(=O)(=O)CC(O)CNC1CCCCC1 INEWUCPYEUEQTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NHQDETIJWKXCTC-UHFFFAOYSA-N 3-chloroperbenzoic acid Chemical class OOC(=O)C1=CC=CC(Cl)=C1 NHQDETIJWKXCTC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SATHPVQTSSUFFW-UHFFFAOYSA-N 4-[6-[(3,5-dihydroxy-4-methoxyoxan-2-yl)oxymethyl]-3,5-dihydroxy-4-methoxyoxan-2-yl]oxy-2-(hydroxymethyl)-6-methyloxane-3,5-diol Chemical compound OC1C(OC)C(O)COC1OCC1C(O)C(OC)C(O)C(OC2C(C(CO)OC(C)C2O)O)O1 SATHPVQTSSUFFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PIJBVCVBCQOWMM-UHFFFAOYSA-N 5-acetyloxypentyl acetate Chemical compound CC(=O)OCCCCCOC(C)=O PIJBVCVBCQOWMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SFHBJXIEBWOOFA-UHFFFAOYSA-N 5-methyl-3,6-dioxabicyclo[6.2.2]dodeca-1(10),8,11-triene-2,7-dione Chemical compound O=C1OC(C)COC(=O)C2=CC=C1C=C2 SFHBJXIEBWOOFA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SBLCUTIOHNPTHL-UHFFFAOYSA-N 6-(nonanoylamino)hexanoic acid Chemical compound CCCCCCCCC(=O)NCCCCCC(O)=O SBLCUTIOHNPTHL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AVLQNPBLHZMWFC-UHFFFAOYSA-N 6-(nonylamino)-6-oxohexaneperoxoic acid Chemical compound CCCCCCCCCNC(=O)CCCCC(=O)OO AVLQNPBLHZMWFC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 9-Heptadecensaeure Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O QSBYPNXLFMSGKH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004507 Abelmoschus esculentus Species 0.000 description 1
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002126 Acrylic acid copolymer Polymers 0.000 description 1
- 229910002012 Aerosil® Inorganic materials 0.000 description 1
- CVGNCMIULZNYES-WHFBIAKZSA-N Ala-Asn-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCC(O)=O CVGNCMIULZNYES-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- KIUYPHAMDKDICO-WHFBIAKZSA-N Ala-Asp-Gly Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)NCC(O)=O KIUYPHAMDKDICO-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- RXTBLQVXNIECFP-FXQIFTODSA-N Ala-Gln-Gln Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(O)=O RXTBLQVXNIECFP-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- FUSPCLTUKXQREV-ACZMJKKPSA-N Ala-Glu-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O FUSPCLTUKXQREV-ACZMJKKPSA-N 0.000 description 1
- NJWJSLCQEDMGNC-MBLNEYKQSA-N Ala-His-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CN=CN1)NC(=O)[C@H](C)N)O NJWJSLCQEDMGNC-MBLNEYKQSA-N 0.000 description 1
- RGQCNKIDEQJEBT-CQDKDKBSSA-N Ala-Leu-Tyr Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=C(O)C=C1 RGQCNKIDEQJEBT-CQDKDKBSSA-N 0.000 description 1
- XSTZMVAYYCJTNR-DCAQKATOSA-N Ala-Met-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O XSTZMVAYYCJTNR-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- CYBJZLQSUJEMAS-LFSVMHDDSA-N Ala-Phe-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CC=CC=C1)NC(=O)[C@H](C)N)O CYBJZLQSUJEMAS-LFSVMHDDSA-N 0.000 description 1
- XSLGWYYNOSUMRM-ZKWXMUAHSA-N Ala-Val-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O XSLGWYYNOSUMRM-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 1
- 101710184263 Alkaline serine protease Proteins 0.000 description 1
- 239000001904 Arabinogalactan Substances 0.000 description 1
- 229920000189 Arabinogalactan Polymers 0.000 description 1
- TTXYKSADPSNOIF-IHRRRGAJSA-N Arg-Asp-Phe Chemical compound [H]N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(O)=O TTXYKSADPSNOIF-IHRRRGAJSA-N 0.000 description 1
- UHFUZWSZQKMDSX-DCAQKATOSA-N Arg-Leu-Asn Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)N UHFUZWSZQKMDSX-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- GOVUDFOGXOONFT-VEVYYDQMSA-N Asn-Arg-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O GOVUDFOGXOONFT-VEVYYDQMSA-N 0.000 description 1
- CUQUEHYSSFETRD-ACZMJKKPSA-N Asn-Asp-Gln Chemical compound C(CC(=O)N)[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N CUQUEHYSSFETRD-ACZMJKKPSA-N 0.000 description 1
- BHQQRVARKXWXPP-ACZMJKKPSA-N Asn-Asp-Glu Chemical compound C(CC(=O)O)[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N BHQQRVARKXWXPP-ACZMJKKPSA-N 0.000 description 1
- UDSVWSUXKYXSTR-QWRGUYRKSA-N Asn-Gly-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O UDSVWSUXKYXSTR-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 1
- XVBDDUPJVQXDSI-PEFMBERDSA-N Asn-Ile-Glu Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N XVBDDUPJVQXDSI-PEFMBERDSA-N 0.000 description 1
- GIQCDTKOIPUDSG-GARJFASQSA-N Asn-Lys-Pro Chemical compound C1C[C@@H](N(C1)C(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)N)C(=O)O GIQCDTKOIPUDSG-GARJFASQSA-N 0.000 description 1
- JTXVXGXTRXMOFJ-FXQIFTODSA-N Asn-Pro-Asn Chemical compound NC(=O)C[C@H](N)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O JTXVXGXTRXMOFJ-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- RDLYUKRPEJERMM-XIRDDKMYSA-N Asn-Trp-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O RDLYUKRPEJERMM-XIRDDKMYSA-N 0.000 description 1
- HMQDRBKQMLRCCG-GMOBBJLQSA-N Asp-Arg-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O HMQDRBKQMLRCCG-GMOBBJLQSA-N 0.000 description 1
- KNMRXHIAVXHCLW-ZLUOBGJFSA-N Asp-Asn-Ser Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)O)N)C(=O)O KNMRXHIAVXHCLW-ZLUOBGJFSA-N 0.000 description 1
- HRGGPWBIMIQANI-GUBZILKMSA-N Asp-Gln-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O HRGGPWBIMIQANI-GUBZILKMSA-N 0.000 description 1
- DRCOAZZDQRCGGP-GHCJXIJMSA-N Asp-Ser-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O DRCOAZZDQRCGGP-GHCJXIJMSA-N 0.000 description 1
- PLNJUJGNLDSFOP-UWJYBYFXSA-N Asp-Tyr-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O PLNJUJGNLDSFOP-UWJYBYFXSA-N 0.000 description 1
- QOJJMJKTMKNFEF-ZKWXMUAHSA-N Asp-Val-Ser Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](C(C)C)NC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O QOJJMJKTMKNFEF-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 1
- 241000228215 Aspergillus aculeatus Species 0.000 description 1
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 1
- 238000000035 BCA protein assay Methods 0.000 description 1
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 1
- 101000740449 Bacillus subtilis (strain 168) Biotin/lipoyl attachment protein Proteins 0.000 description 1
- 101000906493 Bacillus subtilis Endoglucanase Proteins 0.000 description 1
- 101001035464 Bacillus subtilis Endoglucanase Proteins 0.000 description 1
- 235000021357 Behenic acid Nutrition 0.000 description 1
- 101710130006 Beta-glucanase Proteins 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N Betaine Natural products C[N+](C)(C)CC([O-])=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002028 Biomass Substances 0.000 description 1
- BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N Borate Chemical compound [O-]B([O-])[O-] BTBUEUYNUDRHOZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- 108010073997 Bromide peroxidase Proteins 0.000 description 1
- 239000008001 CAPS buffer Substances 0.000 description 1
- YKROIAMLMVENMW-UHFFFAOYSA-N CCC(=O)ON(OC(=O)CC)CCN(OC(=O)CC)OC(=O)CC Chemical compound CCC(=O)ON(OC(=O)CC)CCN(OC(=O)CC)OC(=O)CC YKROIAMLMVENMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101100148128 Caenorhabditis elegans rsp-4 gene Proteins 0.000 description 1
- 101100201838 Caenorhabditis elegans rsp-6 gene Proteins 0.000 description 1
- 102000005701 Calcium-Binding Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010045403 Calcium-Binding Proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000005632 Capric acid (CAS 334-48-5) Substances 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L Carbonate Chemical compound [O-]C([O-])=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 108010008885 Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase Proteins 0.000 description 1
- RZXLPPRPEOUENN-UHFFFAOYSA-N Chlorfenson Chemical compound C1=CC(Cl)=CC=C1OS(=O)(=O)C1=CC=C(Cl)C=C1 RZXLPPRPEOUENN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010035722 Chloride peroxidase Proteins 0.000 description 1
- 108010023736 Chondroitinases and Chondroitin Lyases Proteins 0.000 description 1
- 102000011413 Chondroitinases and Chondroitin Lyases Human genes 0.000 description 1
- VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N Chromium Chemical compound [Cr] VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XXAXVMUWHZHZMJ-UHFFFAOYSA-N Chymopapain Chemical compound OC1=CC(S(O)(=O)=O)=CC(S(O)(=O)=O)=C1O XXAXVMUWHZHZMJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001595482 Columbicola bacillus Species 0.000 description 1
- 241001137251 Corvidae Species 0.000 description 1
- 241000195493 Cryptophyta Species 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-WFVLMXAXSA-N DEAE-cellulose Chemical compound OC1C(O)C(O)C(CO)O[C@H]1O[C@@H]1C(CO)OC(O)C(O)C1O GUBGYTABKSRVRQ-WFVLMXAXSA-N 0.000 description 1
- 102000053602 DNA Human genes 0.000 description 1
- 108020003215 DNA Probes Proteins 0.000 description 1
- 239000003298 DNA probe Substances 0.000 description 1
- 238000001712 DNA sequencing Methods 0.000 description 1
- 102000004163 DNA-directed RNA polymerases Human genes 0.000 description 1
- 108090000626 DNA-directed RNA polymerases Proteins 0.000 description 1
- 241000350052 Daniellia ogea Species 0.000 description 1
- FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N Dextrotartaric acid Chemical compound OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C(O)=O FEWJPZIEWOKRBE-JCYAYHJZSA-N 0.000 description 1
- 101001096557 Dickeya dadantii (strain 3937) Rhamnogalacturonate lyase Proteins 0.000 description 1
- RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N Diethylenetriamine Chemical compound NCCNCCN RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QEVGZEDELICMKH-UHFFFAOYSA-N Diglycolic acid Chemical compound OC(=O)COCC(O)=O QEVGZEDELICMKH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001269524 Dura Species 0.000 description 1
- 108700035693 EC 4.2.2.- Proteins 0.000 description 1
- 102000054773 EC 4.2.2.- Human genes 0.000 description 1
- 229940120146 EDTMP Drugs 0.000 description 1
- 102100021771 Endoplasmic reticulum mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 1
- 101710112457 Exoglucanase Proteins 0.000 description 1
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 1
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- 229920000855 Fucoidan Polymers 0.000 description 1
- 108700007698 Genetic Terminator Regions Proteins 0.000 description 1
- 241000193385 Geobacillus stearothermophilus Species 0.000 description 1
- PNENQZWRFMUZOM-DCAQKATOSA-N Gln-Glu-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O PNENQZWRFMUZOM-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- OSCLNNWLKKIQJM-WDSKDSINSA-N Gln-Ser-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)NCC(O)=O OSCLNNWLKKIQJM-WDSKDSINSA-N 0.000 description 1
- VTTSANCGJWLPNC-ZPFDUUQYSA-N Glu-Arg-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O VTTSANCGJWLPNC-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 1
- FLLRAEJOLZPSMN-CIUDSAMLSA-N Glu-Asn-Arg Chemical compound OC(=O)CC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCN=C(N)N FLLRAEJOLZPSMN-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- MLCPTRRNICEKIS-FXQIFTODSA-N Glu-Asn-Gln Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(O)=O MLCPTRRNICEKIS-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- AFODTOLGSZQDSL-PEFMBERDSA-N Glu-Asn-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(=O)N)NC(=O)[C@H](CCC(=O)O)N AFODTOLGSZQDSL-PEFMBERDSA-N 0.000 description 1
- RDDSZZJOKDVPAE-ACZMJKKPSA-N Glu-Asn-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O RDDSZZJOKDVPAE-ACZMJKKPSA-N 0.000 description 1
- KRGZZKWSBGPLKL-IUCAKERBSA-N Glu-Gly-Lys Chemical compound C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(=O)O)N KRGZZKWSBGPLKL-IUCAKERBSA-N 0.000 description 1
- ITBHUUMCJJQUSC-LAEOZQHASA-N Glu-Ile-Gly Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)NCC(O)=O ITBHUUMCJJQUSC-LAEOZQHASA-N 0.000 description 1
- NPMSEUWUMOSEFM-CIUDSAMLSA-N Glu-Met-Asn Chemical compound CSCC[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCC(=O)O)N NPMSEUWUMOSEFM-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- HZISRJBYZAODRV-XQXXSGGOSA-N Glu-Thr-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O HZISRJBYZAODRV-XQXXSGGOSA-N 0.000 description 1
- HQTDNEZTGZUWSY-XVKPBYJWSA-N Glu-Val-Gly Chemical compound CC(C)[C@H](NC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O)C(=O)NCC(O)=O HQTDNEZTGZUWSY-XVKPBYJWSA-N 0.000 description 1
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 1
- MZZSCEANQDPJER-ONGXEEELSA-N Gly-Ala-Phe Chemical compound NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 MZZSCEANQDPJER-ONGXEEELSA-N 0.000 description 1
- GNPVTZJUUBPZKW-WDSKDSINSA-N Gly-Gln-Ser Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O GNPVTZJUUBPZKW-WDSKDSINSA-N 0.000 description 1
- NPSWCZIRBAYNSB-JHEQGTHGSA-N Gly-Gln-Thr Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O NPSWCZIRBAYNSB-JHEQGTHGSA-N 0.000 description 1
- STVHDEHTKFXBJQ-LAEOZQHASA-N Gly-Glu-Ile Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O STVHDEHTKFXBJQ-LAEOZQHASA-N 0.000 description 1
- JNGJGFMFXREJNF-KBPBESRZSA-N Gly-Glu-Trp Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(O)=O JNGJGFMFXREJNF-KBPBESRZSA-N 0.000 description 1
- XMPXVJIDADUOQB-RCOVLWMOSA-N Gly-Gly-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C([O-])=O)NC(=O)CNC(=O)C[NH3+] XMPXVJIDADUOQB-RCOVLWMOSA-N 0.000 description 1
- LHYJCVCQPWRMKZ-WEDXCCLWSA-N Gly-Leu-Thr Chemical compound [H]NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O LHYJCVCQPWRMKZ-WEDXCCLWSA-N 0.000 description 1
- SFOXOSKVTLDEDM-HOTGVXAUSA-N Gly-Trp-Leu Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O)NC(=O)CN)=CNC2=C1 SFOXOSKVTLDEDM-HOTGVXAUSA-N 0.000 description 1
- DNAZKGFYFRGZIH-QWRGUYRKSA-N Gly-Tyr-Ser Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CN)CC1=CC=C(O)C=C1 DNAZKGFYFRGZIH-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 1
- YGHSQRJSHKYUJY-SCZZXKLOSA-N Gly-Val-Pro Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N1CCC[C@@H]1C(=O)O)NC(=O)CN YGHSQRJSHKYUJY-SCZZXKLOSA-N 0.000 description 1
- 101710162064 Glycoprotein endo-alpha-1,2-mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 102000005744 Glycoside Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108010031186 Glycoside Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- YOSQCYUFZGPIPC-PBCZWWQYSA-N His-Asp-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O YOSQCYUFZGPIPC-PBCZWWQYSA-N 0.000 description 1
- SKOKHBGDXGTDDP-MELADBBJSA-N His-Leu-Pro Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N1CCC[C@@H]1C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC2=CN=CN2)N SKOKHBGDXGTDDP-MELADBBJSA-N 0.000 description 1
- ZFDKSLBEWYCOCS-BZSNNMDCSA-N His-Phe-Lys Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CC=1NC=NC=1)C1=CC=CC=C1 ZFDKSLBEWYCOCS-BZSNNMDCSA-N 0.000 description 1
- WYKXJGWSJUULSL-AVGNSLFASA-N His-Val-Arg Chemical compound CC(C)[C@H](NC(=O)[C@@H](N)Cc1cnc[nH]1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(=N)N)C(=O)O WYKXJGWSJUULSL-AVGNSLFASA-N 0.000 description 1
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000223200 Humicola grisea var. thermoidea Species 0.000 description 1
- 108010003272 Hyaluronate lyase Proteins 0.000 description 1
- 102000009066 Hyaluronoglucosaminidase Human genes 0.000 description 1
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004354 Hydroxyethyl cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920000663 Hydroxyethyl cellulose Polymers 0.000 description 1
- PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N Hydroxyproline Chemical compound O[C@H]1CN[C@H](C(O)=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N 0.000 description 1
- QADCTXFNLZBZAB-GHCJXIJMSA-N Ile-Asn-Ala Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)O)N QADCTXFNLZBZAB-GHCJXIJMSA-N 0.000 description 1
- OUUCIIJSBIBCHB-ZPFDUUQYSA-N Ile-Leu-Asp Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O OUUCIIJSBIBCHB-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 1
- PNTWNAXGBOZMBO-MNXVOIDGSA-N Ile-Lys-Gln Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)O)N PNTWNAXGBOZMBO-MNXVOIDGSA-N 0.000 description 1
- XLXPYSDGMXTTNQ-UHFFFAOYSA-N Ile-Phe-Leu Natural products CCC(C)C(N)C(=O)NC(C(=O)NC(CC(C)C)C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 XLXPYSDGMXTTNQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PELCGFMHLZXWBQ-BJDJZHNGSA-N Ile-Ser-Leu Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)O)N PELCGFMHLZXWBQ-BJDJZHNGSA-N 0.000 description 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- 108010065920 Insulin Lispro Proteins 0.000 description 1
- 241000274177 Juniperus sabina Species 0.000 description 1
- FADYJNXDPBKVCA-UHFFFAOYSA-N L-Phenylalanyl-L-lysin Natural products NCCCCC(C(O)=O)NC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 FADYJNXDPBKVCA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 1
- RCFDOSNHHZGBOY-UHFFFAOYSA-N L-isoleucyl-L-alanine Natural products CCC(C)C(N)C(=O)NC(C)C(O)=O RCFDOSNHHZGBOY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- HXEACLLIILLPRG-YFKPBYRVSA-N L-pipecolic acid Chemical compound [O-]C(=O)[C@@H]1CCCC[NH2+]1 HXEACLLIILLPRG-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- DZLNHFMRPBPULJ-VKHMYHEASA-N L-thioproline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CSCN1 DZLNHFMRPBPULJ-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- KKJQZEWNZXRJFG-UHFFFAOYSA-N L-trans-4-Methyl-2-pyrrolidinecarboxylic acid Chemical compound CC1CNC(C(O)=O)C1 KKJQZEWNZXRJFG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- 241000218652 Larix Species 0.000 description 1
- 235000005590 Larix decidua Nutrition 0.000 description 1
- 239000005639 Lauric acid Substances 0.000 description 1
- CZCSUZMIRKFFFA-CIUDSAMLSA-N Leu-Ala-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O CZCSUZMIRKFFFA-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- KWTVLKBOQATPHJ-SRVKXCTJSA-N Leu-Ala-Lys Chemical compound C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)N KWTVLKBOQATPHJ-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- POJPZSMTTMLSTG-SRVKXCTJSA-N Leu-Asn-Lys Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O)N POJPZSMTTMLSTG-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- ZDSNOSQHMJBRQN-SRVKXCTJSA-N Leu-Asp-His Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)N ZDSNOSQHMJBRQN-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- SEMUSFOBZGKBGW-YTFOTSKYSA-N Leu-Ile-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O SEMUSFOBZGKBGW-YTFOTSKYSA-N 0.000 description 1
- TVEOVCYCYGKVPP-HSCHXYMDSA-N Leu-Ile-Trp Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)N TVEOVCYCYGKVPP-HSCHXYMDSA-N 0.000 description 1
- HDHQQEDVWQGBEE-DCAQKATOSA-N Leu-Met-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O HDHQQEDVWQGBEE-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- GCXGCIYIHXSKAY-ULQDDVLXSA-N Leu-Phe-Arg Chemical compound [H]N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O GCXGCIYIHXSKAY-ULQDDVLXSA-N 0.000 description 1
- PJWOOBTYQNNRBF-BZSNNMDCSA-N Leu-Phe-Lys Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O)N PJWOOBTYQNNRBF-BZSNNMDCSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000003960 Ligases Human genes 0.000 description 1
- 108090000364 Ligases Proteins 0.000 description 1
- 102000003820 Lipoxygenases Human genes 0.000 description 1
- 108090000128 Lipoxygenases Proteins 0.000 description 1
- KPJJOZUXFOLGMQ-CIUDSAMLSA-N Lys-Asp-Asn Chemical compound C(CCN)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)N KPJJOZUXFOLGMQ-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- RZHLIPMZXOEJTL-AVGNSLFASA-N Lys-Gln-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCC(=O)N)NC(=O)[C@H](CCCCN)N RZHLIPMZXOEJTL-AVGNSLFASA-N 0.000 description 1
- ITWQLSZTLBKWJM-YUMQZZPRSA-N Lys-Gly-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCCCN ITWQLSZTLBKWJM-YUMQZZPRSA-N 0.000 description 1
- HQXSFFSLXFHWOX-IXOXFDKPSA-N Lys-His-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CN=CN1)NC(=O)[C@H](CCCCN)N)O HQXSFFSLXFHWOX-IXOXFDKPSA-N 0.000 description 1
- GIKFNMZSGYAPEJ-HJGDQZAQSA-N Lys-Thr-Asp Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O GIKFNMZSGYAPEJ-HJGDQZAQSA-N 0.000 description 1
- DLCAXBGXGOVUCD-PPCPHDFISA-N Lys-Thr-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O DLCAXBGXGOVUCD-PPCPHDFISA-N 0.000 description 1
- IEIHKHYMBIYQTH-YESZJQIVSA-N Lys-Tyr-Pro Chemical compound C1C[C@@H](N(C1)C(=O)[C@H](CC2=CC=C(C=C2)O)NC(=O)[C@H](CCCCN)N)C(=O)O IEIHKHYMBIYQTH-YESZJQIVSA-N 0.000 description 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 240000002129 Malva sylvestris Species 0.000 description 1
- 235000006770 Malva sylvestris Nutrition 0.000 description 1
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 1
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 1
- 229930195725 Mannitol Natural products 0.000 description 1
- HZVXPUHLTZRQEL-UWVGGRQHSA-N Met-Leu-Gly Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(O)=O HZVXPUHLTZRQEL-UWVGGRQHSA-N 0.000 description 1
- KYXDADPHSNFWQX-VEVYYDQMSA-N Met-Thr-Asp Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC(O)=O KYXDADPHSNFWQX-VEVYYDQMSA-N 0.000 description 1
- CERQOIWHTDAKMF-UHFFFAOYSA-N Methacrylic acid Chemical compound CC(=C)C(O)=O CERQOIWHTDAKMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PQNASZJZHFPQLE-LURJTMIESA-N N(6)-methyl-L-lysine Chemical compound CNCCCC[C@H](N)C(O)=O PQNASZJZHFPQLE-LURJTMIESA-N 0.000 description 1
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O N,N,N-trimethylglycinium Chemical compound C[N+](C)(C)CC(O)=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- JYXGIOKAKDAARW-UHFFFAOYSA-N N-(2-hydroxyethyl)iminodiacetic acid Chemical compound OCCN(CC(O)=O)CC(O)=O JYXGIOKAKDAARW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N N-Hydroxysuccinimide Chemical compound ON1C(=O)CCC1=O NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N N-glycyl-L-proline Natural products NCC(=O)N1CCCC1C(O)=O KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000000815 N-oxide group Chemical group 0.000 description 1
- 238000005481 NMR spectroscopy Methods 0.000 description 1
- 229910000503 Na-aluminosilicate Inorganic materials 0.000 description 1
- 108091092724 Noncoding DNA Proteins 0.000 description 1
- 238000000636 Northern blotting Methods 0.000 description 1
- CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N O-Xylene Chemical compound CC1=CC=CC=C1C CTQNGGLPUBDAKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- TTZMPOZCBFTTPR-UHFFFAOYSA-N O=P1OCO1 Chemical compound O=P1OCO1 TTZMPOZCBFTTPR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005642 Oleic acid Substances 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N Oleic acid Natural products CCCCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004435 Oxo alcohol Substances 0.000 description 1
- 238000009004 PCR Kit Methods 0.000 description 1
- 241000194109 Paenibacillus lautus Species 0.000 description 1
- 235000019482 Palm oil Nutrition 0.000 description 1
- 235000021319 Palmitoleic acid Nutrition 0.000 description 1
- 241000282372 Panthera onca Species 0.000 description 1
- 108010029182 Pectin lyase Proteins 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N Performic acid Chemical compound OOC=O SCKXCAADGDQQCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KXUZHWXENMYOHC-QEJZJMRPSA-N Phe-Leu-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O KXUZHWXENMYOHC-QEJZJMRPSA-N 0.000 description 1
- YTILBRIUASDGBL-BZSNNMDCSA-N Phe-Leu-Leu Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 YTILBRIUASDGBL-BZSNNMDCSA-N 0.000 description 1
- GKRCCTYAGQPMMP-IHRRRGAJSA-N Phe-Ser-Met Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(O)=O GKRCCTYAGQPMMP-IHRRRGAJSA-N 0.000 description 1
- MJOJSHOTYWABPR-WIRXVTQYSA-N Phe-Trp-Trp Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 MJOJSHOTYWABPR-WIRXVTQYSA-N 0.000 description 1
- SJRQWEDYTKYHHL-SLFFLAALSA-N Phe-Tyr-Pro Chemical compound C1C[C@@H](N(C1)C(=O)[C@H](CC2=CC=C(C=C2)O)NC(=O)[C@H](CC3=CC=CC=C3)N)C(=O)O SJRQWEDYTKYHHL-SLFFLAALSA-N 0.000 description 1
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N Phosphorous acid Chemical class OP(O)=O ABLZXFCXXLZCGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 239000004642 Polyimide Substances 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- 241000206614 Porphyra purpurea Species 0.000 description 1
- FZHBZMDRDASUHN-NAKRPEOUSA-N Pro-Ala-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H]1CCCN1)C(O)=O FZHBZMDRDASUHN-NAKRPEOUSA-N 0.000 description 1
- CQZNGNCAIXMAIQ-UBHSHLNASA-N Pro-Ala-Phe Chemical compound C[C@H](NC(=O)[C@@H]1CCCN1)C(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(O)=O CQZNGNCAIXMAIQ-UBHSHLNASA-N 0.000 description 1
- WGAQWMRJUFQXMF-ZPFDUUQYSA-N Pro-Gln-Ile Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O WGAQWMRJUFQXMF-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 1
- XZONQWUEBAFQPO-HJGDQZAQSA-N Pro-Gln-Thr Chemical compound [H]N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O XZONQWUEBAFQPO-HJGDQZAQSA-N 0.000 description 1
- KWMUAKQOVYCQJQ-ZPFDUUQYSA-N Pro-Ile-Glu Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)O)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 KWMUAKQOVYCQJQ-ZPFDUUQYSA-N 0.000 description 1
- KLSOMAFWRISSNI-OSUNSFLBSA-N Pro-Ile-Thr Chemical compound C[C@@H](O)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H]([C@@H](C)CC)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 KLSOMAFWRISSNI-OSUNSFLBSA-N 0.000 description 1
- AUQGUYPHJSMAKI-CYDGBPFRSA-N Pro-Ile-Val Chemical compound CC(C)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H]([C@@H](C)CC)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 AUQGUYPHJSMAKI-CYDGBPFRSA-N 0.000 description 1
- FYPGHGXAOZTOBO-IHRRRGAJSA-N Pro-Leu-His Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)NC(=O)[C@@H]2CCCN2 FYPGHGXAOZTOBO-IHRRRGAJSA-N 0.000 description 1
- 101710093543 Probable non-specific lipid-transfer protein Proteins 0.000 description 1
- HDSBZMRLPLPFLQ-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol alginate Chemical compound OC1C(O)C(OC)OC(C(O)=O)C1OC1C(O)C(O)C(C)C(C(=O)OCC(C)O)O1 HDSBZMRLPLPFLQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710180012 Protease 7 Proteins 0.000 description 1
- 101710194948 Protein phosphatase PhpP Proteins 0.000 description 1
- 101710130181 Protochlorophyllide reductase A, chloroplastic Proteins 0.000 description 1
- 241000145542 Pseudomonas marginata Species 0.000 description 1
- 101000968491 Pseudomonas sp. (strain 109) Triacylglycerol lipase Proteins 0.000 description 1
- 241000589614 Pseudomonas stutzeri Species 0.000 description 1
- 239000012564 Q sepharose fast flow resin Substances 0.000 description 1
- 239000012614 Q-Sepharose Substances 0.000 description 1
- 238000012181 QIAquick gel extraction kit Methods 0.000 description 1
- 230000004570 RNA-binding Effects 0.000 description 1
- 101000702488 Rattus norvegicus High affinity cationic amino acid transporter 1 Proteins 0.000 description 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 1
- 241000206572 Rhodophyta Species 0.000 description 1
- 108091028664 Ribonucleotide Proteins 0.000 description 1
- 101001069700 Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) Saccharolysin Proteins 0.000 description 1
- 240000000111 Saccharum officinarum Species 0.000 description 1
- 235000007201 Saccharum officinarum Nutrition 0.000 description 1
- ZUGXSSFMTXKHJS-ZLUOBGJFSA-N Ser-Ala-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O ZUGXSSFMTXKHJS-ZLUOBGJFSA-N 0.000 description 1
- HRNQLKCLPVKZNE-CIUDSAMLSA-N Ser-Ala-Leu Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O HRNQLKCLPVKZNE-CIUDSAMLSA-N 0.000 description 1
- HBZBPFLJNDXRAY-FXQIFTODSA-N Ser-Ala-Val Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(O)=O HBZBPFLJNDXRAY-FXQIFTODSA-N 0.000 description 1
- IUXGJEIKJBYKOO-SRVKXCTJSA-N Ser-Leu-His Chemical compound CC(C)C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC1=CN=CN1)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CO)N IUXGJEIKJBYKOO-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- VZQRNAYURWAEFE-KKUMJFAQSA-N Ser-Leu-Phe Chemical compound OC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 VZQRNAYURWAEFE-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 1
- MUJQWSAWLLRJCE-KATARQTJSA-N Ser-Leu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O MUJQWSAWLLRJCE-KATARQTJSA-N 0.000 description 1
- JWOBLHJRDADHLN-KKUMJFAQSA-N Ser-Leu-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O JWOBLHJRDADHLN-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 1
- LRWBCWGEUCKDTN-BJDJZHNGSA-N Ser-Lys-Ile Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(O)=O LRWBCWGEUCKDTN-BJDJZHNGSA-N 0.000 description 1
- UGTZYIPOBYXWRW-SRVKXCTJSA-N Ser-Phe-Asp Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O UGTZYIPOBYXWRW-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- NERYDXBVARJIQS-JYBASQMISA-N Ser-Trp-Thr Chemical compound C[C@H]([C@@H](C(=O)O)NC(=O)[C@H](CC1=CNC2=CC=CC=C21)NC(=O)[C@H](CO)N)O NERYDXBVARJIQS-JYBASQMISA-N 0.000 description 1
- PQEQXWRVHQAAKS-SRVKXCTJSA-N Ser-Tyr-Asn Chemical compound NC(=O)C[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CO)N)CC1=CC=C(O)C=C1 PQEQXWRVHQAAKS-SRVKXCTJSA-N 0.000 description 1
- 239000004965 Silica aerogel Substances 0.000 description 1
- KEAYESYHFKHZAL-UHFFFAOYSA-N Sodium Chemical compound [Na] KEAYESYHFKHZAL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004115 Sodium Silicate Substances 0.000 description 1
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 241001085826 Sporotrichum Species 0.000 description 1
- 235000021355 Stearic acid Nutrition 0.000 description 1
- 241000934878 Sterculia Species 0.000 description 1
- KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N Succinic acid Natural products OC(=O)CCC(O)=O KDYFGRWQOYBRFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- 240000004584 Tamarindus indica Species 0.000 description 1
- 235000004298 Tamarindus indica Nutrition 0.000 description 1
- FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N Tartaric acid Natural products [H+].[H+].[O-]C(=O)C(O)C(O)C([O-])=O FEWJPZIEWOKRBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002359 Tetronic® Polymers 0.000 description 1
- ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-M Thiocyanate anion Chemical compound [S-]C#N ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- BSNZTJXVDOINSR-JXUBOQSCSA-N Thr-Ala-Leu Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O BSNZTJXVDOINSR-JXUBOQSCSA-N 0.000 description 1
- DWYAUVCQDTZIJI-VZFHVOOUSA-N Thr-Ala-Ser Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O DWYAUVCQDTZIJI-VZFHVOOUSA-N 0.000 description 1
- TWLMXDWFVNEFFK-FJXKBIBVSA-N Thr-Arg-Gly Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(O)=O TWLMXDWFVNEFFK-FJXKBIBVSA-N 0.000 description 1
- CSNBWOJOEOPYIJ-UVOCVTCTSA-N Thr-Thr-Lys Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(O)=O CSNBWOJOEOPYIJ-UVOCVTCTSA-N 0.000 description 1
- SBYQHZCMVSPQCS-RCWTZXSCSA-N Thr-Val-Met Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(O)=O SBYQHZCMVSPQCS-RCWTZXSCSA-N 0.000 description 1
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical compound OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SUEGAFMNTXXNLR-WFBYXXMGSA-N Trp-Ser-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CNC2=C1C=CC=C2)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O SUEGAFMNTXXNLR-WFBYXXMGSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LTSIAOZUVISRAQ-QWRGUYRKSA-N Tyr-Gly-Cys Chemical compound C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)O)N)O LTSIAOZUVISRAQ-QWRGUYRKSA-N 0.000 description 1
- FIRUOPRJKCBLST-KKUMJFAQSA-N Tyr-His-Asp Chemical compound C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC2=CN=CN2)C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)O)N)O FIRUOPRJKCBLST-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 1
- OSXNCKRGMSHWSQ-ACRUOGEOSA-N Tyr-His-Tyr Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](CC1=CNC=N1)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(O)=O OSXNCKRGMSHWSQ-ACRUOGEOSA-N 0.000 description 1
- GITNQBVCEQBDQC-KKUMJFAQSA-N Tyr-Lys-Asn Chemical compound [H]N[C@@H](CC1=CC=C(O)C=C1)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O GITNQBVCEQBDQC-KKUMJFAQSA-N 0.000 description 1
- ZOBLBMGJKVJVEV-BZSNNMDCSA-N Tyr-Lys-Lys Chemical compound C1=CC(=CC=C1C[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O)N)O ZOBLBMGJKVJVEV-BZSNNMDCSA-N 0.000 description 1
- QPOUERMDWKKZEG-HJPIBITLSA-N Tyr-Ser-Ile Chemical compound CC[C@H](C)[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 QPOUERMDWKKZEG-HJPIBITLSA-N 0.000 description 1
- SYFHQHYTNCQCCN-MELADBBJSA-N Tyr-Ser-Pro Chemical compound C1C[C@@H](N(C1)C(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC2=CC=C(C=C2)O)N)C(=O)O SYFHQHYTNCQCCN-MELADBBJSA-N 0.000 description 1
- LVILBTSHPTWDGE-PMVMPFDFSA-N Tyr-Trp-Lys Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(O)=O)C1=CC=C(O)C=C1 LVILBTSHPTWDGE-PMVMPFDFSA-N 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- CGGVNFJRZJUVAE-BYULHYEWSA-N Val-Asp-Asn Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)O)N CGGVNFJRZJUVAE-BYULHYEWSA-N 0.000 description 1
- JXGWQYWDUOWQHA-DZKIICNBSA-N Val-Gln-Phe Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)N[C@@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)O)N JXGWQYWDUOWQHA-DZKIICNBSA-N 0.000 description 1
- BTWMICVCQLKKNR-DCAQKATOSA-N Val-Leu-Ser Chemical compound CC(C)[C@H]([NH3+])C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CO)C([O-])=O BTWMICVCQLKKNR-DCAQKATOSA-N 0.000 description 1
- GBIUHAYJGWVNLN-AEJSXWLSSA-N Val-Ser-Pro Chemical compound CC(C)[C@@H](C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N1CCC[C@@H]1C(=O)O)N GBIUHAYJGWVNLN-AEJSXWLSSA-N 0.000 description 1
- GBIUHAYJGWVNLN-UHFFFAOYSA-N Val-Ser-Pro Natural products CC(C)C(N)C(=O)NC(CO)C(=O)N1CCCC1C(O)=O GBIUHAYJGWVNLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LCHZBEUVGAVMKS-RHYQMDGZSA-N Val-Thr-Leu Chemical compound CC(C)C[C@H](NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](N)C(C)C)[C@@H](C)O)C(O)=O LCHZBEUVGAVMKS-RHYQMDGZSA-N 0.000 description 1
- 108020005202 Viral DNA Proteins 0.000 description 1
- TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N Xylitol Natural products OCCC(O)C(O)C(O)CCO TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000007244 Zea mays Nutrition 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003082 abrasive agent Substances 0.000 description 1
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010084631 acetolactate decarboxylase Proteins 0.000 description 1
- 125000002777 acetyl group Chemical group [H]C([H])([H])C(*)=O 0.000 description 1
- 239000002535 acidifier Substances 0.000 description 1
- 229940095602 acidifiers Drugs 0.000 description 1
- 150000001252 acrylic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 238000001042 affinity chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000012867 alanine scanning Methods 0.000 description 1
- 229910000288 alkali metal carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000008041 alkali metal carbonates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 1
- 150000001336 alkenes Chemical class 0.000 description 1
- 125000006177 alkyl benzyl group Chemical group 0.000 description 1
- 125000005211 alkyl trimethyl ammonium group Chemical group 0.000 description 1
- 125000002947 alkylene group Chemical group 0.000 description 1
- 108010012864 alpha-Mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 102000019199 alpha-Mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010084650 alpha-N-arabinofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- DTOSIQBPPRVQHS-PDBXOOCHSA-N alpha-linolenic acid Chemical compound CC\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCCCCC(O)=O DTOSIQBPPRVQHS-PDBXOOCHSA-N 0.000 description 1
- 235000020661 alpha-linolenic acid Nutrition 0.000 description 1
- HUVXQFBFIFIDDU-UHFFFAOYSA-N aluminum phthalocyanine Chemical compound [Al+3].C12=CC=CC=C2C(N=C2[N-]C(C3=CC=CC=C32)=N2)=NC1=NC([C]1C=CC=CC1=1)=NC=1N=C1[C]3C=CC=CC3=C2[N-]1 HUVXQFBFIFIDDU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000003277 amino acid sequence analysis Methods 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- UYJXRRSPUVSSMN-UHFFFAOYSA-P ammonium sulfide Chemical compound [NH4+].[NH4+].[S-2] UYJXRRSPUVSSMN-UHFFFAOYSA-P 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N ampicillin Chemical compound C1([C@@H](N)C(=O)N[C@H]2[C@H]3SC([C@@H](N3C2=O)C(O)=O)(C)C)=CC=CC=C1 AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N 0.000 description 1
- 229960000723 ampicillin Drugs 0.000 description 1
- 101150039703 amyL gene Proteins 0.000 description 1
- 238000005571 anion exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000000137 annealing Methods 0.000 description 1
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000001153 anti-wrinkle effect Effects 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- 235000019312 arabinogalactan Nutrition 0.000 description 1
- 108010076955 arabinogalactan endo-1,4-beta-galactosidase Proteins 0.000 description 1
- 108010013835 arginine glutamate Proteins 0.000 description 1
- 108010010430 asparagine-proline-alanine Proteins 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 108010069205 aspartyl-phenylalanine Proteins 0.000 description 1
- IPTLKMXBROVJJF-UHFFFAOYSA-N azanium;methyl sulfate Chemical compound N.COS(O)(=O)=O IPTLKMXBROVJJF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003899 bactericide agent Substances 0.000 description 1
- 210000003651 basophil Anatomy 0.000 description 1
- 229940116226 behenic acid Drugs 0.000 description 1
- JBIROUFYLSSYDX-UHFFFAOYSA-M benzododecinium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)CC1=CC=CC=C1 JBIROUFYLSSYDX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 102000005936 beta-Galactosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960003237 betaine Drugs 0.000 description 1
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000009141 biological interaction Effects 0.000 description 1
- 238000010170 biological method Methods 0.000 description 1
- 230000001851 biosynthetic effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 229920001400 block copolymer Polymers 0.000 description 1
- 229910021538 borax Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 1
- KDYFGRWQOYBRFD-NUQCWPJISA-N butanedioic acid Chemical class O[14C](=O)CC[14C](O)=O KDYFGRWQOYBRFD-NUQCWPJISA-N 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 159000000007 calcium salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 150000001718 carbodiimides Chemical class 0.000 description 1
- BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N carbonic acid Chemical class OC(O)=O BVKZGUZCCUSVTD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000003763 carbonization Methods 0.000 description 1
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008112 carboxymethyl-cellulose Substances 0.000 description 1
- 239000002752 cationic softener Substances 0.000 description 1
- WOWHHFRSBJGXCM-UHFFFAOYSA-M cetyltrimethylammonium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)C WOWHHFRSBJGXCM-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 229940095710 chewable product Drugs 0.000 description 1
- 150000001805 chlorine compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012501 chromatography medium Substances 0.000 description 1
- SECPZKHBENQXJG-UHFFFAOYSA-N cis-palmitoleic acid Natural products CCCCCCC=CCCCCCCCC(O)=O SECPZKHBENQXJG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940018560 citraconate Drugs 0.000 description 1
- HNEGQIOMVPPMNR-IHWYPQMZSA-N citraconic acid Chemical compound OC(=O)C(/C)=C\C(O)=O HNEGQIOMVPPMNR-IHWYPQMZSA-N 0.000 description 1
- 150000001860 citric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 238000012411 cloning technique Methods 0.000 description 1
- 229910017052 cobalt Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010941 cobalt Substances 0.000 description 1
- GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N cobalt atom Chemical compound [Co] GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005515 coenzyme Substances 0.000 description 1
- 238000004737 colorimetric analysis Methods 0.000 description 1
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 1
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 1
- 238000004590 computer program Methods 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 238000007334 copolymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 1
- 239000004064 cosurfactant Substances 0.000 description 1
- 230000037029 cross reaction Effects 0.000 description 1
- 238000009295 crossflow filtration Methods 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 210000004748 cultured cell Anatomy 0.000 description 1
- ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N cyanogen bromide Chemical compound BrC#N ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000004122 cyclic group Chemical group 0.000 description 1
- SINKOGOPEQSHQD-UHFFFAOYSA-N cyclopentadienide Chemical compound C=1C=C[CH-]C=1 SINKOGOPEQSHQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001461 cytolytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000006196 deacetylation Effects 0.000 description 1
- 238000003381 deacetylation reaction Methods 0.000 description 1
- CDJGWBCMWHSUHR-UHFFFAOYSA-M decyl(triethyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCC[N+](CC)(CC)CC CDJGWBCMWHSUHR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- RLGGVUPWOJOQHP-UHFFFAOYSA-M decyl-(2-hydroxyethyl)-dimethylazanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCC[N+](C)(C)CCO RLGGVUPWOJOQHP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- 239000013530 defoamer Substances 0.000 description 1
- 239000005547 deoxyribonucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000002637 deoxyribonucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 239000002274 desiccant Substances 0.000 description 1
- 235000011850 desserts Nutrition 0.000 description 1
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 150000001991 dicarboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- GSPKZYJPUDYKPI-UHFFFAOYSA-N diethoxy sulfate Chemical compound CCOOS(=O)(=O)OOCC GSPKZYJPUDYKPI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940090960 diethylenetriamine pentamethylene phosphonic acid Drugs 0.000 description 1
- 238000009792 diffusion process Methods 0.000 description 1
- FLISWPFVWWWNNP-BQYQJAHWSA-N dihydro-3-(1-octenyl)-2,5-furandione Chemical compound CCCCCC\C=C\C1CC(=O)OC1=O FLISWPFVWWWNNP-BQYQJAHWSA-N 0.000 description 1
- 238000007865 diluting Methods 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- NAPSCFZYZVSQHF-UHFFFAOYSA-N dimantine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCCN(C)C NAPSCFZYZVSQHF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229950010007 dimantine Drugs 0.000 description 1
- 239000000539 dimer Substances 0.000 description 1
- 239000004205 dimethyl polysiloxane Substances 0.000 description 1
- UAKOZKUVZRMOFN-JDVCJPALSA-M dimethyl-bis[(z)-octadec-9-enyl]azanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC[N+](C)(C)CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC UAKOZKUVZRMOFN-JDVCJPALSA-M 0.000 description 1
- REZZEXDLIUJMMS-UHFFFAOYSA-M dimethyldioctadecylammonium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)CCCCCCCCCCCCCCCCCC REZZEXDLIUJMMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 description 1
- 235000013766 direct food additive Nutrition 0.000 description 1
- 238000002845 discoloration Methods 0.000 description 1
- 238000004851 dishwashing Methods 0.000 description 1
- TVMXXLUFDNBORP-UHFFFAOYSA-L disodium;5-(4-phenyltriazol-2-yl)-2-[2-[4-(4-phenyltriazol-2-yl)-2-sulfonatophenyl]ethenyl]benzenesulfonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S(=O)(=O)C1=CC(N2N=C(C=N2)C=2C=CC=CC=2)=CC=C1C=CC(C(=C1)S([O-])(=O)=O)=CC=C1N(N=1)N=CC=1C1=CC=CC=C1 TVMXXLUFDNBORP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L disodium;carboxylatooxy carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C(=O)OOC([O-])=O VTIIJXUACCWYHX-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- OQEVSCYDUYRAAM-UHFFFAOYSA-N disodium;oxido-[oxido(oxo)silyl]oxy-oxosilane Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si](=O)O[Si]([O-])=O OQEVSCYDUYRAAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004664 distearyldimethylammonium chloride (DHTDMAC) Substances 0.000 description 1
- PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N dl-hydroxyproline Natural products OC1C[NH2+]C(C([O-])=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JHUXOSATQXGREM-UHFFFAOYSA-N dodecanediperoxoic acid Chemical compound OOC(=O)CCCCCCCCCCC(=O)OO JHUXOSATQXGREM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DDXLVDQZPFLQMZ-UHFFFAOYSA-M dodecyl(trimethyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)C DDXLVDQZPFLQMZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- DUYCTCQXNHFCSJ-UHFFFAOYSA-N dtpmp Chemical compound OP(=O)(O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(=O)O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O DUYCTCQXNHFCSJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 1
- 238000004043 dyeing Methods 0.000 description 1
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 1
- NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N edtmp Chemical compound OP(O)(=O)CN(CP(O)(O)=O)CCN(CP(O)(O)=O)CP(O)(O)=O NFDRPXJGHKJRLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002003 electron diffraction Methods 0.000 description 1
- 238000004520 electroporation Methods 0.000 description 1
- 239000003974 emollient agent Substances 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P endo-1,4-beta-Xylanase Chemical compound C=1C=CC=CC=1C[N+](CC)(CC)CCCNC(C(C=1)=O)=CC(=O)C=1NCCC[N+](CC)(CC)CC1=CC=CC=C1 YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P 0.000 description 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 description 1
- 235000020774 essential nutrients Nutrition 0.000 description 1
- XWENCHGJOCJZQO-UHFFFAOYSA-N ethane-1,1,2,2-tetracarboxylic acid Chemical compound OC(=O)C(C(O)=O)C(C(O)=O)C(O)=O XWENCHGJOCJZQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 1
- NGXROVHZXLJEJG-UHFFFAOYSA-M ethyl-hydroxy-dimethylazanium;chloride Chemical compound [Cl-].CC[N+](C)(C)O NGXROVHZXLJEJG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229940071087 ethylenediamine disuccinate Drugs 0.000 description 1
- 210000003527 eukaryotic cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000003778 fat substitute Substances 0.000 description 1
- 235000013341 fat substitute Nutrition 0.000 description 1
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 235000004426 flaxseed Nutrition 0.000 description 1
- 230000003311 flocculating effect Effects 0.000 description 1
- 235000003599 food sweetener Nutrition 0.000 description 1
- 235000014105 formulated food Nutrition 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 235000013611 frozen food Nutrition 0.000 description 1
- 239000001530 fumaric acid Substances 0.000 description 1
- 229920001002 functional polymer Polymers 0.000 description 1
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 1
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 1
- 125000002519 galactosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 1
- 108010063718 gamma-glutamylaspartic acid Proteins 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 235000010492 gellan gum Nutrition 0.000 description 1
- 239000000216 gellan gum Substances 0.000 description 1
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010078144 glutaminyl-glycine Proteins 0.000 description 1
- 108010008237 glutamyl-valyl-glycine Proteins 0.000 description 1
- 108010049041 glutamylalanine Proteins 0.000 description 1
- 229930182470 glycoside Natural products 0.000 description 1
- 150000002338 glycosides Chemical class 0.000 description 1
- 230000013595 glycosylation Effects 0.000 description 1
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 description 1
- HPAIKDPJURGQLN-UHFFFAOYSA-N glycyl-L-histidyl-L-phenylalanine Natural products C=1C=CC=CC=1CC(C(O)=O)NC(=O)C(NC(=O)CN)CC1=CN=CN1 HPAIKDPJURGQLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010075431 glycyl-alanyl-phenylalanine Proteins 0.000 description 1
- 108010081985 glycyl-cystinyl-aspartic acid Proteins 0.000 description 1
- 108010074027 glycyl-seryl-phenylalanine Proteins 0.000 description 1
- 108010050848 glycylleucine Proteins 0.000 description 1
- 108010037850 glycylvaline Proteins 0.000 description 1
- 210000005255 gram-positive cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 description 1
- 229910052736 halogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002367 halogens Chemical class 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- DMEGYFMYUHOHGS-UHFFFAOYSA-N heptamethylene Natural products C1CCCCCC1 DMEGYFMYUHOHGS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002391 heterocyclic compounds Chemical group 0.000 description 1
- HSNNVKUBZQTSQA-UHFFFAOYSA-N hexadecanoic acid;tetradecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCC(O)=O.CCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O HSNNVKUBZQTSQA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HKZVDXUEAWCPIQ-UHFFFAOYSA-N hexane-1,2,3,4,5,6-hexacarboxylic acid Chemical class OC(=O)CC(C(O)=O)C(C(O)=O)C(C(O)=O)C(C(O)=O)CC(O)=O HKZVDXUEAWCPIQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002773 hyaluronidase Drugs 0.000 description 1
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 1
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000416 hydrocolloid Substances 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-N hydrogen thiocyanate Natural products SC#N ZMZDMBWJUHKJPS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N hydroxyacetaldehyde Natural products OCC=O WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000005020 hydroxyalkenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 235000019447 hydroxyethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960002591 hydroxyproline Drugs 0.000 description 1
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 1
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 1
- 230000002055 immunohistochemical effect Effects 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 239000000411 inducer Substances 0.000 description 1
- 230000006698 induction Effects 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 229910001410 inorganic ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 1
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 238000004255 ion exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N isethionic acid Chemical class OCCS(O)(=O)=O SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 1
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N isooleic acid Natural products CCCCCCCC=CCCCCCCCCC(O)=O QXJSBBXBKPUZAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000001449 isopropyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])(*)C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- GCHPUFAZSONQIV-UHFFFAOYSA-N isovaline Chemical compound CCC(C)(N)C(O)=O GCHPUFAZSONQIV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940039371 karaya gum Drugs 0.000 description 1
- 108010011519 keratan-sulfate endo-1,4-beta-galactosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000002147 killing effect Effects 0.000 description 1
- HXEACLLIILLPRG-RXMQYKEDSA-N l-pipecolic acid Natural products OC(=O)[C@H]1CCCCN1 HXEACLLIILLPRG-RXMQYKEDSA-N 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 239000004816 latex Substances 0.000 description 1
- 229920000126 latex Polymers 0.000 description 1
- LFEUVBZXUFMACD-UHFFFAOYSA-H lead(2+);trioxido(oxo)-$l^{5}-arsane Chemical compound [Pb+2].[Pb+2].[Pb+2].[O-][As]([O-])([O-])=O.[O-][As]([O-])([O-])=O LFEUVBZXUFMACD-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 108010062085 ligninase Proteins 0.000 description 1
- 229960004488 linolenic acid Drugs 0.000 description 1
- KQQKGWQCNNTQJW-UHFFFAOYSA-N linolenic acid Natural products CC=CCCC=CCC=CCCCCCCCC(O)=O KQQKGWQCNNTQJW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000001320 lysogenic effect Effects 0.000 description 1
- 108010064235 lysylglycine Proteins 0.000 description 1
- 108010054155 lysyllysine Proteins 0.000 description 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 1
- 159000000003 magnesium salts Chemical class 0.000 description 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L magnesium sulphate Substances [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- FODOUIXGKGNSMR-UHFFFAOYSA-L magnesium;2-oxidooxycarbonylbenzoate;hexahydrate Chemical compound O.O.O.O.O.O.[Mg+2].[O-]OC(=O)C1=CC=CC=C1C([O-])=O FODOUIXGKGNSMR-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 description 1
- 229910001437 manganese ion Inorganic materials 0.000 description 1
- LUEWUZLMQUOBSB-GFVSVBBRSA-N mannan Chemical class O[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@H](O[C@@H](O[C@H]3[C@H](O[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H]3O)CO)[C@@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O LUEWUZLMQUOBSB-GFVSVBBRSA-N 0.000 description 1
- 239000000594 mannitol Substances 0.000 description 1
- 235000010355 mannitol Nutrition 0.000 description 1
- 125000000311 mannosyl group Chemical group C1([C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 1
- 108010009689 mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 238000004949 mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 108010003855 mesentericopeptidase Proteins 0.000 description 1
- HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N meso ribitol Natural products OCC(O)C(O)C(O)CO HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LULAYUGMBFYYEX-UHFFFAOYSA-N metachloroperbenzoic acid Natural products OC(=O)C1=CC=CC(Cl)=C1 LULAYUGMBFYYEX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002734 metacrylic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 1
- VXBSKVAMQMBCCA-UHFFFAOYSA-M methyl sulfate;trimethyl(tetradecyl)azanium Chemical compound COS([O-])(=O)=O.CCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)C VXBSKVAMQMBCCA-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 150000005451 methyl sulfates Chemical class 0.000 description 1
- XJRBAMWJDBPFIM-UHFFFAOYSA-N methyl vinyl ether Chemical compound COC=C XJRBAMWJDBPFIM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000013508 migration Methods 0.000 description 1
- 230000005012 migration Effects 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 235000019426 modified starch Nutrition 0.000 description 1
- 238000010369 molecular cloning Methods 0.000 description 1
- CZVREELBPMUGDN-UHFFFAOYSA-N n-(6-oxo-6-phenylhexyl)nonanamide Chemical compound CCCCCCCCC(=O)NCCCCCC(=O)C1=CC=CC=C1 CZVREELBPMUGDN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MLYBNWOOIDAKQL-UHFFFAOYSA-N n-(6-oxo-6-phenylhexyl)octanamide Chemical compound CCCCCCCC(=O)NCCCCCC(=O)C1=CC=CC=C1 MLYBNWOOIDAKQL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YVJGIGDFHMIDFH-FTWQHDNSSA-N n-[(2s,3r,4r,5r,6r)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)-2-methoxyoxan-3-yl]-5-(dimethylamino)naphthalene-1-sulfonamide Chemical class CO[C@H]1O[C@H](CO)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1NS(=O)(=O)C1=CC=CC2=C(N(C)C)C=CC=C12 YVJGIGDFHMIDFH-FTWQHDNSSA-N 0.000 description 1
- GOQYKNQRPGWPLP-UHFFFAOYSA-N n-heptadecyl alcohol Natural products CCCCCCCCCCCCCCCCCO GOQYKNQRPGWPLP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001206 natural gum Polymers 0.000 description 1
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000004433 nitrogen atom Chemical group N* 0.000 description 1
- 239000002417 nutraceutical Substances 0.000 description 1
- 235000021436 nutraceutical agent Nutrition 0.000 description 1
- QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(O)=O QIQXTHQIDYTFRH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N octadecanoic acid Natural products CCCCCCCC(C)CCCCCCCCC(O)=O OQCDKBAXFALNLD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000002347 octyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N olefin Natural products CCCCCCCC=C JRZJOMJEPLMPRA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N oleic acid Chemical compound CCCCCCCC\C=C/CCCCCCCC(O)=O ZQPPMHVWECSIRJ-KTKRTIGZSA-N 0.000 description 1
- 229960002969 oleic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000021313 oleic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000011368 organic material Substances 0.000 description 1
- 229920000620 organic polymer Polymers 0.000 description 1
- 150000002924 oxiranes Chemical class 0.000 description 1
- 239000002540 palm oil Substances 0.000 description 1
- 239000012188 paraffin wax Substances 0.000 description 1
- 229940055076 parasympathomimetics choline ester Drugs 0.000 description 1
- 239000013618 particulate matter Substances 0.000 description 1
- 108010087558 pectate lyase Proteins 0.000 description 1
- 108020004410 pectinesterase Proteins 0.000 description 1
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical compound [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 1
- HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I pentasodium;[oxido(phosphonatooxy)phosphoryl] phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- 229960003330 pentetic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 239000002304 perfume Substances 0.000 description 1
- 125000000864 peroxy group Chemical group O(O*)* 0.000 description 1
- JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L persulfate group Chemical group S(=O)(=O)([O-])OOS(=O)(=O)[O-] JRKICGRDRMAZLK-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 238000002823 phage display Methods 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- ZRXJXIVOMZDPKQ-UHFFFAOYSA-N phenyl 6-(nonanoylamino)hexanoate Chemical compound CCCCCCCCC(=O)NCCCCCC(=O)OC1=CC=CC=C1 ZRXJXIVOMZDPKQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010051242 phenylalanylserine Proteins 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- PTMHPRAIXMAOOB-UHFFFAOYSA-N phosphoramidic acid Chemical class NP(O)(O)=O PTMHPRAIXMAOOB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 1
- 239000007856 photoaffinity label Substances 0.000 description 1
- 150000003021 phthalic acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 1
- 235000015108 pies Nutrition 0.000 description 1
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 1
- 238000007747 plating Methods 0.000 description 1
- 229920001983 poloxamer Polymers 0.000 description 1
- 108010004131 poly(beta-D-mannuronate) lyase Proteins 0.000 description 1
- 229920000435 poly(dimethylsiloxane) Polymers 0.000 description 1
- 229920001495 poly(sodium acrylate) polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000004584 polyacrylic acid Substances 0.000 description 1
- 230000008488 polyadenylation Effects 0.000 description 1
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 description 1
- 229920001748 polybutylene Polymers 0.000 description 1
- 229920000570 polyether Polymers 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 229920001721 polyimide Polymers 0.000 description 1
- 229920000098 polyolefin Polymers 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 102000023848 polysaccharide binding proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091008395 polysaccharide binding proteins Proteins 0.000 description 1
- 150000004804 polysaccharides Polymers 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 229910000160 potassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011009 potassium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- IFIDXBCRSWOUSB-UHFFFAOYSA-N potassium;1,3-dichloro-1,3,5-triazinane-2,4,6-trione Chemical compound [K+].ClN1C(=O)NC(=O)N(Cl)C1=O IFIDXBCRSWOUSB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 235000013324 preserved food Nutrition 0.000 description 1
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 1
- 230000002062 proliferating effect Effects 0.000 description 1
- 108010053725 prolylvaline Proteins 0.000 description 1
- NJKRDXUWFBJCDI-UHFFFAOYSA-N propane-1,1,2,3-tetracarboxylic acid Chemical compound OC(=O)CC(C(O)=O)C(C(O)=O)C(O)=O NJKRDXUWFBJCDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NJEVMKZODGWUQT-UHFFFAOYSA-N propane-1,1,3,3-tetracarboxylic acid Chemical compound OC(=O)C(C(O)=O)CC(C(O)=O)C(O)=O NJEVMKZODGWUQT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000010409 propane-1,2-diol alginate Nutrition 0.000 description 1
- 239000000770 propane-1,2-diol alginate Substances 0.000 description 1
- ZNZJJSYHZBXQSM-UHFFFAOYSA-N propane-2,2-diamine Chemical compound CC(C)(N)N ZNZJJSYHZBXQSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000002572 propoxy group Chemical group [*]OC([H])([H])C(C([H])([H])[H])([H])[H] 0.000 description 1
- 229940048914 protamine Drugs 0.000 description 1
- 229950008679 protamine sulfate Drugs 0.000 description 1
- 238000000164 protein isolation Methods 0.000 description 1
- 238000001742 protein purification Methods 0.000 description 1
- 238000001243 protein synthesis Methods 0.000 description 1
- 150000003242 quaternary ammonium salts Chemical class 0.000 description 1
- 150000004023 quaternary phosphonium compounds Chemical class 0.000 description 1
- 150000003248 quinolines Chemical class 0.000 description 1
- 238000006268 reductive amination reaction Methods 0.000 description 1
- 230000008521 reorganization Effects 0.000 description 1
- 230000003362 replicative effect Effects 0.000 description 1
- NXLOLUFNDSBYTP-UHFFFAOYSA-N retene Chemical compound C1=CC=C2C3=CC=C(C(C)C)C=C3C=CC2=C1C NXLOLUFNDSBYTP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000004007 reversed phase HPLC Methods 0.000 description 1
- 239000002336 ribonucleotide Substances 0.000 description 1
- 125000002652 ribonucleotide group Chemical group 0.000 description 1
- 239000007320 rich medium Substances 0.000 description 1
- WBHHMMIMDMUBKC-XLNAKTSKSA-N ricinelaidic acid Chemical compound CCCCCC[C@@H](O)C\C=C\CCCCCCCC(O)=O WBHHMMIMDMUBKC-XLNAKTSKSA-N 0.000 description 1
- 229960003656 ricinoleic acid Drugs 0.000 description 1
- FEUQNCSVHBHROZ-UHFFFAOYSA-N ricinoleic acid Natural products CCCCCCC(O[Si](C)(C)C)CC=CCCCCCCCC(=O)OC FEUQNCSVHBHROZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 1
- 235000003441 saturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 150000004671 saturated fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000015067 sauces Nutrition 0.000 description 1
- 150000003333 secondary alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 1
- 230000021148 sequestering of metal ion Effects 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 238000012807 shake-flask culturing Methods 0.000 description 1
- 230000035939 shock Effects 0.000 description 1
- 229910052710 silicon Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010703 silicon Substances 0.000 description 1
- 229920002545 silicone oil Polymers 0.000 description 1
- 239000000429 sodium aluminium silicate Substances 0.000 description 1
- 235000012217 sodium aluminium silicate Nutrition 0.000 description 1
- URGAHOPLAPQHLN-UHFFFAOYSA-N sodium aluminosilicate Chemical compound [Na+].[Al+3].[O-][Si]([O-])=O.[O-][Si]([O-])=O URGAHOPLAPQHLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M sodium bicarbonate Substances [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L sodium carbonate Substances [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019812 sodium carboxymethyl cellulose Nutrition 0.000 description 1
- 229920001027 sodium carboxymethylcellulose Polymers 0.000 description 1
- 229940079842 sodium cumenesulfonate Drugs 0.000 description 1
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 1
- NNMHYFLPFNGQFZ-UHFFFAOYSA-M sodium polyacrylate Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)C=C NNMHYFLPFNGQFZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N sodium silicate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])=O NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052911 sodium silicate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000010265 sodium sulphite Nutrition 0.000 description 1
- 235000010339 sodium tetraborate Nutrition 0.000 description 1
- DAPMZWDGZVFZMK-UHFFFAOYSA-N sodium;2-[2-[4-[4-[2-(2-sulfophenyl)ethenyl]phenyl]phenyl]ethenyl]benzenesulfonic acid Chemical group [Na].[Na].OS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1C=CC1=CC=C(C=2C=CC(C=CC=3C(=CC=CC=3)S(O)(=O)=O)=CC=2)C=C1 DAPMZWDGZVFZMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M sodium;4-methylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- QEKATQBVVAZOAY-UHFFFAOYSA-M sodium;4-propan-2-ylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC(C)C1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 QEKATQBVVAZOAY-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 210000004872 soft tissue Anatomy 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 235000010356 sorbitol Nutrition 0.000 description 1
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- SFVFIFLLYFPGHH-UHFFFAOYSA-M stearalkonium chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)CC1=CC=CC=C1 SFVFIFLLYFPGHH-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000008117 stearic acid Substances 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 125000001424 substituent group Chemical group 0.000 description 1
- 150000003890 succinate salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 150000005846 sugar alcohols Polymers 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 125000004964 sulfoalkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 229940117986 sulfobetaine Drugs 0.000 description 1
- DIORMHZUUKOISG-UHFFFAOYSA-N sulfoformic acid Chemical compound OC(=O)S(O)(=O)=O DIORMHZUUKOISG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000003871 sulfonates Chemical class 0.000 description 1
- 238000006277 sulfonation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 239000000271 synthetic detergent Substances 0.000 description 1
- 239000003784 tall oil Substances 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 239000011975 tartaric acid Substances 0.000 description 1
- 235000002906 tartaric acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000004026 tertiary sulfonium compounds Chemical class 0.000 description 1
- FAGUFWYHJQFNRV-UHFFFAOYSA-N tetraethylenepentamine Chemical compound NCCNCCNCCNCCN FAGUFWYHJQFNRV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002103 transcriptional effect Effects 0.000 description 1
- 238000001890 transfection Methods 0.000 description 1
- 230000001131 transforming effect Effects 0.000 description 1
- 229910052723 transition metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000003624 transition metals Chemical class 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- CEYYIKYYFSTQRU-UHFFFAOYSA-M trimethyl(tetradecyl)azanium;chloride Chemical compound [Cl-].CCCCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)C CEYYIKYYFSTQRU-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- JSPLKZUTYZBBKA-UHFFFAOYSA-N trioxidane Chemical compound OOO JSPLKZUTYZBBKA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N trisodium borate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]B([O-])[O-] BSVBQGMMJUBVOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GPRLSGONYQIRFK-MNYXATJNSA-N triton Chemical compound [3H+] GPRLSGONYQIRFK-MNYXATJNSA-N 0.000 description 1
- 108010051110 tyrosyl-lysine Proteins 0.000 description 1
- 235000021122 unsaturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 150000004670 unsaturated fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 108700026220 vif Genes Proteins 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 108010068608 xanthan lyase Proteins 0.000 description 1
- 239000008096 xylene Substances 0.000 description 1
- 239000000811 xylitol Substances 0.000 description 1
- HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N xylitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N 0.000 description 1
- 235000010447 xylitol Nutrition 0.000 description 1
- 229960002675 xylitol Drugs 0.000 description 1
- 101150004638 ydhT gene Proteins 0.000 description 1
- 238000004383 yellowing Methods 0.000 description 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/39—Organic or inorganic per-compounds
- C11D3/3942—Inorganic per-compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D1/00—Detergent compositions based essentially on surface-active compounds; Use of these compounds as a detergent
- C11D1/38—Cationic compounds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/0005—Other compounding ingredients characterised by their effect
- C11D3/0036—Soil deposition preventing compositions; Antiredeposition agents
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/37—Polymers
- C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C11D3/3723—Polyamines or polyalkyleneimines
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38636—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing enzymes other than protease, amylase, lipase, cellulase, oxidase or reductase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38645—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing cellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
- C11D2111/10—Objects to be cleaned
- C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Inorganic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
본 발명은 우수한 세정 성능, 특히 식품 얼룩/오물의 제거, 더러운 세정 및 순백성 이득을 제공하는 사카라이드 검 분해 효소를 포함하는 세탁 세제 조성물에 관한 것이다.
Description
<110> The Procter & Gamble Company
<120> Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme
<130> 5-1998-062118-8
<150> EP 97870120.9
<151> 1997-08-14
<160> 6
<170> KOPATIN 1.5
<210> 1
<211> 1407
<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<220>
<221> CDS
<222> (1).. (1482)
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 1
atgaaaaaaa agttatcaca gatttatcat ttaattattt gcacacttat aataagtgtg 60
ggaataatgg ggattacaac gtccccatca gcagcaagta caggctttta tgttgatggc 120
aatacgttat atgacgcaaa tgggcagcca tttgtcatga gaggtattaa ccatggacat 180
gcttggtata aagacaccgc ttcaacagct attcctgcca ttgcagagca aggcgccaac 240
acgattcgta ttgttttatc agatggcggt caatgggaaa aagacgacat tgacaccatt 300
cgtgaagtca ttgagcttgc ggagcaaaat aaaatggtgg ctgtcgttga agttcatgat 360
gccacgggtc gcgattcgcg cagtgattta aatcgagccg ttgattattg gatagaaatg 420
aaagatgcgc ttatcggtaa agaagatacg gttattatta acattgcaaa cgagtggtat 480
gggagttggg atggctcagc ttgggccgat ggctatattg atgtcattcc gaagcttcgc 540
gatgccggct taacacacac cttaatggtt gatgcagcag gatgggggca atatccgcaa 600
tctattcatg attacggaca agatgtgttt aatgcagatc cgttaaaaaa tacgatgttc 660
tccatccata tgtatgagta tgctggtggt gatgctaaca ctgttagatc aaatattgat 720
agagtcatag atcaagacct tgctctcgta ataggtgaat tcggtcatag acatactgat 780
ggtgatgttg atgaagatac aatccttagt tattctgaag aaactggcac agggtggctc 840
gcttggtctt ggaaaggcaa cagtaccgaa tgggactatt tagacctttc agaagactgg 900
gctggtcaac atttaactga ttgggggaat agaattgtcc acggggccga tggcttacag 960
gaaacctcca aaccatccac cgtatttaca gatgataacg gtggtcaccc tgaaccgcca 1020
actgctacta ccttgtatga ctttgaagga agcacacaag ggtggcatgg aagcaacgtg 1080
accggtggcc cttggtccgt aacagaatgg ggtgcttcag gtaactactc tttaaaagcc 1140
gatgtaaatt taacctcaaa ttcttcacat gaactgtata gtgaacaaag tcgtaatcta 1200
cacggatact ctcagctcaa cgcaaccgtt cgccatgcca attggggaaa tcccggtaat 1260
ggcatgaatg caagacttta cgtgaaaacg ggctctgatt atacatggca tagcggtcct 1320
tttacacgta tcaatagctc caactcagga acaacgttat cttttgattt aaacaacatc 1380
gaaaatagtc atcatgttag ggaaataggc gtgcaatttt cagcggcaga taatagcagt 1440
ggtcaaactg ctctatacgt tgataacgtt actttaagat ag 1482
<210> 2
<211> 493
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 2
Met Lys Lys Lys Leu Ser Gln Ile Tyr His Leu Ile Ile Cys Thr Leu
1 5 10 15
Ile Ile Ser Val Gly Ile Met Gly Ile Thr Thr Ser Pro Ser Ala Ala
20 25 30
Ser Thr Gly Phe Tyr Val Asp Gly Asn Thr Leu Tyr Asp Ala Asn Gly
35 40 45
Gln Pro Phe Val Met Arg Gly Ile Asn His Gly His Ala Trp Tyr Lys
50 55 60
Asp Thr Ala Ser Thr Ala Ile Pro Ala Ile Ala Glu Gln Gly Ala Asn
65 70 75 80
Thr Ile Arg Ile Val Leu Ser Asp Gly Gly Gln Trp Glu Lys Asp Asp
85 90 95
Ile Asp Thr Ile Arg Glu Val Ile Glu Leu Ala Glu Gln Asn Lys Met
100 105 110
Val Ala Val Val Glu Val His Asp Ala Thr Gly Arg Asp Ser Arg Ser
115 120 125
Asp Leu Asn Arg Ala Val Asp Tyr Trp Ile Glu Met Lys Asp Ala Leu
130 135 140
Ile Gly Lys Glu Asp Thr Val Ile Ile Asn Ile Ala Asn Glu Trp Tyr
145 150 155 160
Gly Ser Trp Asp Gly Ser Ala Trp Ala Asp Gly Tyr Ile Asp Val Ile
165 170 175
Pro Lys Leu Arg Asp Ala Gly Leu Thr His Thr Leu Met Val Asp Ala
180 185 190
Ala Gly Trp Gly Gln Tyr Pro Gln Ser Ile His Asp Tyr Gly Gln Asp
195 200 205
Val Phe Asn Ala Asp Pro Leu Lys Asn Thr Met Phe Ser Ile His Met
210 215 220
Tyr Glu Tyr Ala Gly Gly Asp Ala Asn Thr Val Arg Ser Asn Ile Asp
225 230 235 240
Arg Val Ile Asp Gln Asp Leu Ala Leu Val Ile Gly Glu Phe Gly His
245 250 255
Arg His Thr Asp Gly Asp Val Asp Glu Asp Thr Ile Leu Ser Tyr Ser
260 265 270
Glu Glu Thr Gly Thr Gly Trp Leu Ala Trp Ser Trp Lys Gly Asn Ser
275 280 285
Thr Glu Trp Asp Tyr Leu Asp Leu Ser Glu Asp Trp Ala Gly Gln His
290 295 300
Leu Thr Asp Trp Gly Asn Arg Ile Val His Gly Ala Asp Gly Leu Gln
305 310 315 320
Glu Thr Ser Lys Pro Ser Thr Val Phe Thr Asp Asp Asn Gly Gly His
325 330 335
Pro Glu Pro Pro Thr Ala Thr Thr Leu Tyr Asp Phe Glu Gly Ser Thr
340 345 350
Gln Gly Trp His Gly Ser Asn Val Thr Gly Gly Pro Trp Ser Val Thr
355 360 365
Glu Trp Gly Ala Ser Gly Asn Tyr Ser Leu Lys Ala Asp Val Asn Leu
370 375 380
Thr Ser Asn Ser Ser His Glu Leu Tyr Ser Glu Gln Ser Arg Asn Leu
385 390 395 400
His Gly Tyr Ser Gln Leu Asn Ala Thr Val Arg His Ala Asn Trp Gly
405 410 415
Asn Pro Gly Asn Gly Met Asn Ala Arg Leu Tyr Val Lys Thr Gly Ser
420 425 430
Asp Tyr Thr Trp His Ser Gly Pro Phe Thr Arg Ile Asn Ser Ser Asn
435 440 445
Ser Gly Thr Thr Leu Ser Phe Asp Leu Asn Asn Ile Glu Asn Ser His
450 455 460
His Val Arg Glu Ile Gly Val Gln Phe Ser Ala Ala Asp Asn Ser Ser
465 470 475 480
Gly Gln Thr Ala Leu Tyr Val Asp Asn Val Thr Leu Arg
485 490
<210> 3
<211> 1407
<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 3
atgaaaaaaa agttatcaca gatttatcat ttaattattt gcacacttat aataagtgtg 60
ggaataatgg ggattacaac gtccccatca gcagcaagta caggctttta tgttgatggc 120
aatacgttat atgacgcaaa tgggcagcca tttgtcatga gaggtattaa ccatggacat 180
gcttggtata aagacaccgc ttcaacagct attcctgcca ttgcagagca aggcgccaac 240
acgattcgta ttgttttatc agatggcggt caatgggaaa aagacgacat tgacaccatt 300
cgtgaagtca ttgagcttgc ggagcaaaat aaaatggtgg ctgtcgttga agttcatgat 360
gccacgggtc gcgattcgcg cagtgattta aatcgagccg ttgattattg gatagaaatg 420
aaagatgcgc ttatcggtaa agaagatacg gttattatta acattgcaaa cgagtggtat 480
gggagttggg atggctcagc ttgggccgat ggctatattg atgtcattcc gaagcttcgc 540
gatgccggct taacacacac cttaatggtt gatgcagcag gatgggggca atatccgcaa 600
tctattcatg attacggaca agatgtgttt aatgcagatc cgttaaaaaa tacgatgttc 660
tccatccata tgtatgagta tgctggtggt gatgctaaca ctgttagatc aaatattgat 720
agagtcatag atcaagacct tgctctcgta ataggtgaat tcggtcatag acatactgat 780
ggtgatgttg atgaagatac aatccttagt tattctgaag aaactggcac agggtggctc 840
gcttggtctt ggaaaggcaa cagtaccgaa tgggactatt tagacctttc agaagactgg 900
gctggtcaac atttaactga ttgggggaat agaattgtcc acggggccga tggcttacag 960
gaaacctcca aaccatccac cgtatttaca gatgataacg gtggtcaccc tgaaccgcca 1020
actgctacta ccttgtatga ctttgaagga agcacacaag ggtggcatgg aagcaacgtg 1080
accggtggcc cttggtccgt aacagaatgg ggtgcttcag gtaactactc tttaaaagcc 1140
gatgtaaatt taacctcaaa ttcttcacat gaactgtata gtgaacaaag tcgtaatcta 1200
cacggatact ctcagctcaa cgcaaccgtt cgccatgcca attggggaaa tcccggtaat 1260
ggcatgaatg caagacttta cgtgaaaacg ggctctgatt atacatggca tagcggtcct 1320
tttacacgta tcaatagctc caactcagga acaacgttat cttttgattt aaacaacatc 1380
gaaaatatca tcatgttagg gaaatag 1407
<210> 4
<211> 468
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 4
Met Lys Lys Lys Leu Ser Gln Ile Tyr His Leu Ile Ile Cys Thr Leu
1 5 10 15
Ile Ile Ser Val Gly Ile Met Gly Ile Thr Thr Ser Pro Ser Ala Ala
20 25 30
Ser Thr Gly Phe Tyr Val Asp Gly Asn Thr Leu Tyr Asp Ala Asn Gly
35 40 45
Gln Pro Phe Val Met Arg Gly Ile Asn His Gly His Ala Trp Tyr Lys
50 55 60
Asp Thr Ala Ser Thr Ala Ile Pro Ala Ile Ala Glu Gln Gly Ala Asn
65 70 75 80
Thr Ile Arg Ile Val Leu Ser Asp Gly Gly Gln Trp Glu Lys Asp Asp
85 90 95
Ile Asp Thr Ile Arg Glu Val Ile Glu Leu Ala Glu Gln Asn Lys Met
100 105 110
Val Ala Val Val Glu Val His Asp Ala Thr Gly Arg Asp Ser Arg Ser
115 120 125
Asp Leu Asn Arg Ala Val Asp Tyr Trp Ile Glu Met Lys Asp Ala Leu
130 135 140
Ile Gly Lys Glu Asp Thr Val Ile Ile Asn Ile Ala Asn Glu Trp Tyr
145 150 155 160
Gly Ser Trp Asp Gly Ser Ala Trp Ala Asp Gly Tyr Ile Asp Val Ile
165 170 175
Pro Lys Leu Arg Asp Ala Gly Leu Thr His Thr Leu Met Val Asp Ala
180 185 190
Ala Gly Trp Gly Gln Tyr Pro Gln Ser Ile His Asp Tyr Gly Gln Asp
195 200 205
Val Phe Asn Ala Asp Pro Leu Lys Asn Thr Met Phe Ser Ile His Met
210 215 220
Tyr Glu Tyr Ala Gly Gly Asp Ala Asn Thr Val Arg Ser Asn Ile Asp
225 230 235 240
Arg Val Ile Asp Gln Asp Leu Ala Leu Val Ile Gly Glu Phe Gly His
245 250 255
Arg His Thr Asp Gly Asp Val Asp Glu Asp Thr Ile Leu Ser Tyr Ser
260 265 270
Glu Glu Thr Gly Thr Gly Trp Leu Ala Trp Ser Trp Lys Gly Asn Ser
275 280 285
Thr Glu Trp Asp Tyr Leu Asp Leu Ser Glu Asp Trp Ala Gly Gln His
290 295 300
Leu Thr Asp Trp Gly Asn Arg Ile Val His Gly Ala Asp Gly Leu Gln
305 310 315 320
Glu Thr Ser Lys Pro Ser Thr Val Phe Thr Asp Asp Asn Gly Gly His
325 330 335
Pro Glu Pro Pro Thr Ala Thr Thr Leu Tyr Asp Phe Glu Gly Ser Thr
340 345 350
Gln Gly Trp His Gly Ser Asn Val Thr Gly Gly Pro Trp Ser Val Thr
355 360 365
Glu Trp Gly Ala Ser Gly Asn Tyr Ser Leu Lys Ala Asp Val Asn Leu
370 375 380
Thr Ser Asn Ser Ser His Glu Leu Tyr Ser Glu Gln Ser Arg Asn Leu
385 390 395 400
His Gly Tyr Ser Gln Leu Asn Ala Thr Val Arg His Ala Asn Trp Gly
405 410 415
Asn Pro Gly Asn Gly Met Asn Ala Arg Leu Tyr Val Lys Thr Gly Ser
420 425 430
Asp Tyr Thr Trp His Ser Gly Pro Phe Thr Arg Ile Asn Ser Ser Asn
435 440 445
Ser Gly Thr Thr Leu Ser Phe Asp Leu Asn Asn Ile Glu Asn Ile Ile
450 455 460
Met Leu Gly Lys
465
<210> 5
<211> 1029
<212> DNA
<213> Bacillus sp.
<223> nucleic acid, single, linear
<400> 5
aattggcgca tactgtgtcg cctgtgaatc ctaatgccca gcagacaaca aaaacagtga 60
tgaactggct tgcgcacctg ccgaaccgaa cggaaaacag agtcctttcc ggagcgttcg 120
gaggttacag ccatgacaca ttttctatgg ctgaggctga tagaatccga agcgccaccg 180
ggcaatcgcc tgctatttat ggctgcgatt atgccagagg atggcttgaa acagcaaata 240
ttgaagattc aatagatgta agctgcaacg gcgatttaat gtcgtattgg aaaaatggcg 300
gaattccgca aatcagtttg cacctggcga accctgcttt tcagtcaggg cattttaaaa 360
caccgattac aaatgatcag tataaaaaca tattagattc agcaacagcg gaagggaagc 420
ggctaaatgc catgctcagc aaaattgctg acggacttca agagttggag aaccaaggtg 480
tgcctgttct gttcaggccg ctgcatgaaa tgaacggcga atggttttgg tggggactca 540
catcatataa ccaaaaggat aatgaaagaa tctctctata taaacagctc tacaagaaaa 600
tctatcatta tatgaccgac acaagaggac ttgatcattt gatttgggtt tactctcccg 660
acgccaaccg agattttaaa actgattttt acccgggcgc gtcttacgtg gatattgtcg 720
gattagatgc gtattttcaa gatgcctact cgatcaatgg atacgatcag ctaacagcgc 780
ttaataaacc atttgctttt acagaagtcg gcccgcaaac agcaaacggc agcttcgatt 840
acagcctgtt catcaatgca ataaaacaaa aatatcctaa aaccatttac tttctggcat 900
ggaatgatga atggagcgca gcagtaaaca agggtgcttc agctttatat catgacagct 960
ggacactcaa caagggagaa atatggaatg gtgattcttt aacgccaatc gttgagtgaa 1020
tccgggatc 1029
<210> 6
<211> 363
<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<223> amino acid, linear
<400> 6
Leu Phe Lys Lys His Thr Ile Ser Leu Leu Ile Ile Phe Leu Leu Ala
1 5 10 15
Ser Ala Val Leu Ala Lys Pro Ile Glu Ala His Thr Val Ser Pro Val
20 25 30
Asn Pro Asn Ala Gln Gln Thr Thr Lys Thr Val Met Asn Trp Leu Ala
35 40 45
His Leu Pro Asn Arg Thr Glu Asn Arg Val Leu Ser Gly Ala Phe Gly
50 55 60
Gly Tyr Ser His Asp Thr Phe Ser Met Ala Glu Ala Asp Arg Ile Arg
65 70 75 80
Ser Ala Thr Gly Gln Ser Pro Ala Ile Tyr Gly Cys Asp Tyr Ala Arg
85 90 95
Gly Trp Leu Glu Thr Ala Asn Ile Glu Asp Ser Ile Asp Val Ser Cys
100 105 110
Asn Gly Asp Leu Met Ser Tyr Trp Lys Asn Gly Gly Ile Pro Gln Ile
115 120 125
Ser Leu His Leu Ala Asn Pro Ala Phe Gln Ser Gly His Phe Lys Thr
130 135 140
Pro Ile Thr Asn Asp Gln Tyr Lys Asn Ile Leu Asp Ser Ala Thr Ala
145 150 155 160
Glu Gly Lys Arg Leu Asn Ala Met Leu Ser Lys Ile Ala Asp Gly Leu
165 170 175
Gln Glu Leu Glu Asn Gln Gly Val Pro Val Leu Phe Arg Pro Leu His
180 185 190
Glu Met Asn Gly Glu Trp Phe Trp Trp Gly Leu Thr Ser Tyr Asn Gln
195 200 205
Lys Asp Asn Glu Arg Ile Ser Leu Tyr Lys Gln Leu Tyr Lys Lys Ile
210 215 220
Tyr His Tyr Met Thr Asp Thr Arg Gly Leu Asp His Leu Ile Trp Val
225 230 235 240
Tyr Ser Pro Asp Ala Asn Arg Asp Phe Lys Thr Asp Phe Tyr Pro Gly
245 250 255
Ala Ser Tyr Val Asp Ile Val Gly Leu Asp Ala Tyr Phe Gln Asp Ala
260 265 270
Tyr Ser Ile Asn Gly Tyr Asp Gln Leu Thr Ala Leu Asn Lys Pro Phe
275 280 285
Ala Phe Thr Glu Val Gly Pro Gln Thr Ala Asn Gly Ser Phe Asp Tyr
290 295 300
Ser Leu Phe Ile Asn Ala Ile Lys Gln Lys Tyr Pro Lys Thr Ile Tyr
305 310 315 320
Phe Leu Ala Trp Asn Asp Glu Trp Ser Ala Ala Val Asn Lys Gly Ala
325 330 335
Ser Ala Leu Tyr His Asp Ser Trp Thr Leu Asn Lys Gly Glu Ile Trp
340 345 350
Asn Gly Asp Ser Leu Thr Pro Ile Val Glu*
355 360
현재 세제 조성물은 소정의 필요성을 충족시키는 활성 성분들의 복합 배합물을 함유한다. 특히, 현재의 세제 제형은 일반적으로 세정 및 직물 보호 이득을 제공하는 세제 효소, 및 더욱 특히, 셀룰라제 및 아밀라제 효소를 포함한다.
직물 세정제 및 직물에 대한 거칠기 저하제의 관점에서, 셀룰로스 분해 효소, 예를 들어, 셀룰라제의 효능이 한동안 인지되어 왔다. 셀룰라제의 활성은 셀룰로스성 섬유 또는 기질이 셀룰라제에 의해 가수분해되는 활성을 나타내며 이것은 엔도- 또는 엑소 셀룰라제 및 각각의 헤미셀룰라제일 수 있는 셀룰라제의 특정 기능에 좌우된다. 셀룰로스 구조는 탈중합화하거나 보다 작게 절단되어 보다 가용성이거나 분산성인 단편이된다. 특히, 직물에 대한 활성은 직물 구조에 대한 세정성, 쇄신성, 연화성 및 일반적으로 개선된 촉감성을 제공한다.
천연적으로 존재하거나 전분 함유 식품 얼룩/오물 또는 가공제로서 첨가된 전분상에 아밀라제가 작용하여 얼룩 제거능으로서의 이득을 제공한다는 것은 공지되어 있다.
식품 얼룩/오물은 대부분의 소비자 관련된 얼룩/오물을 나타내며 흔히 식품 첨가제를 포함한다. 뉴트라세티칼(Neutraceuticals), 산성제, 산화방지제, 방부제, 감미제, 효소, 하이드로콜로이드와 같은 증점제/안정화제 및 유화제는 통상적으로 사용되는 식품 첨가제이다. 특히, 지방 및 칼로리의 감소에 대한 소비자의 요구가 지방 대체물질로서 텍스쳐 가공제의 사용을 증가시키고 있다. 식품 검이라 지칭되는 하이드로콜로이드 텍스쳐 가공제/안정화제에 대한 시장이 연간 약 4%로 성장할 것으로 예상된다. 크산탄 검의 성장은 연간 6% 내지 8%의 성장을 기록하고 있고 식용해초는 연간 약 3%이다[참조문헌: Chemical week, June 19(1996)pp32-34].
용어 "검"은 온수 또는 냉수에서 수화하여 점성 용액, 분산액 또는 겔을 형성하는, 산업적으로 유용한 다당류(장쇄 중합체) 또는 이의 유도체의 그룹을 언급한다. 검은 천연 검 및 개질된 검으로서 분류되고 천연 검은 해초 추출물, 식물 압출물, 종자 또는 뿌리 기원의 검 및 미생물 발효에 의해 수득된 검을 포함한다. 개질된(반합성) 검은 셀룰로스 및 전분 유도체 및 저급 메톡실 펙틴과 같은 소정의 합성 검, 프로필렌 글리콜 알기네이트 및 카복실메틸 및 하이드로프로필 구아(guar) 검을 포함한다[참조문헌: Gums in Encyclopedia Chemical Technology 4thEd Vol 12. pp842-862. J. Baird, Kelco division of Merck, Carbohydrate Chemistry for Food Scientists(Eagan Press - 1997) by R.L. Whistler and J.N. BeMiller. Chap 4, pp63-89 and Direct Food Additives in Fruit Processing by P. Laslo. Bioprinciples and Applications. Vol1, Chapter II, pp313-325(1996)Technomie publishing].
이들 검중의 일부 검[예를 들어, 크산탄 검(E 415. CEE number), 겔란 검(E416), 구아 검(E412), 로커스트 빈(E410) 및 트라가칸트(E413)]은 또는 많은 식품 적용에서 단독으로 또는 배합되어 광범위하게 사용되고 있다[문헌참조: Gums in ECT 4thEd. Vol. 12 pp842-862. J. Baird. Kelco division of Merck]. 특히, 구아 검은 흔히 식품에서 증점제로서 사용되고 소스 및 샐러드 드레싱에서 유리수의 결합제로서 사용된다. 구아 검은 또한 아이스크림 및 동결된 디저트에서 유리수의 결합제 및 안정화제로서 사용된다. 아이스크림 믹스내의 유리수는 가공된 아이스크림에서 낟알 같은 구조, 얼음 결정체, 열악한 녹기(meltdown) 성질 및 빈약한 열-쇼크 내성을 유발한다. 아이스크림 믹스의 약 0.3% 이하의 양으로 구아 검을 포함하는 안정화제를 혼입하는 경우 서서히 녹게 되고 우수한 열 쇼크 내성을 갖는, 부드러운-조직의 저작 산물이 수득된다. 또한 특히, 이것은 이의 신속한 수화 성질 때문에 순간적인 저온살균(pasteurisation)을 위해 적합하다. 물과의 결합능으로 인해 구아 검으로 안정화될 수 있는 또 다른 식품 항목은 동결된 식품, 치즈, 파이 속, 아이싱 및 애완동물용 식품이다. 또 다른 예는 셔벗, 통조림 및 조제된 식품에 사용되는 것으로 공지된 알긴 검, 샐러드 드레싱에 사용되는 트라가칸트 검, 유제품 및 음료수를 위한 크산탄 검을 포함한다. 겔란은 아이싱, 과자 및 유제품에서 발견되고 로커스트 빈 및 한천은 아이스크림에서 발견된다.
이들 식품 검의 특징은 물에 수화되는 경우 용액에 매우 높은 점도를 부여한다는 것이다. 이들 검중의 일부(예: 구아, 알긴, 아라비아, 카라야, 메틸 셀룰로스 로커스 빈 검)가 또한 제지 산업에 사용되고 셀룰로스성 섬유에 대한 이들의 높은 친화성 때문에 선택된다[참조문헌: Industrial gums by R. L. Whistler and J.N BeMiller(Academic Press - 1973)]. 점토, 및 칼슘염과 같은 또 다른 무기 물질을 응집시키는 이들의 효능은 물 처리와 같은 또 다른 응용분야에서 사용된다. 이들 식품 검의 높은 점도는 상기 언급된 식품 및 또 다른 응용분야를 위해 요망된다.
그러나, 놀랍게도 이들 식품 검은 직물의 면 섬유상에 강하게 흡착됨으로써 직물상에 얼룩/오물을 접착시킨다는 것이 밝혀졌다. 이것은 심지어 검이 식품 조성물에 매우 낮은 농도, 예를 들어, 0.01 내지 5%, 보다 통상적으로는 0.01% 내지 0.8%로 존재하는 경우에도 마찬가지이다.
또한 놀랍게도 점토를 응집시키는 이들 식품 검의 능력은 직물을 더럽히고 황변시키는 것으로 밝혀졌다. 이것은 특히, 세제의 전체 수행능이 오물 및 얼룩을 제거하는 능력 뿐만아니라 오물 또는 오물의 분해 산물 또는 임의의 불용성 염이 세척된 제품상에 재침착하는 것을 예방하는 능력으로 감별되기 때문에 중요하다. 재침착 효과는 제품이 비적절한 막으로 피복되게 하여 세척 과정 종료시점에서 온전한 상태로 남아있는 가시적인 얼룩으로 덮여 있거나 줄무늬로 나타나게 한다. 이들 잔사가 직물상에 축적되어 이를 더럽히고 황변시킨다.
상기에서 알 수 있는 바와 같이, 전체적으로 우수한 세정 성능을 제공하는 세탁 세제 조성물을 제형화하는 것이 계속적으로 요구되고 있다. 따라서, 본 발명의 목적은 보다 우수한 세정 및 순백 성능 이득을 제공하고 특히 우수한 식품 얼룩/오물을 제거하며 더러움 세정 및 순백성을 유지하는 세탁 세제 조성물을 제공하는 것이다.
상기 목적은 사카라이드 검 분해 효소를 함유하는 세탁 세제 조성물을 제형화함으로써 충족되었다.
놀랍게도, 사카라이드 검 분해 효소를 함유하는 본 발명의 세탁 세제 조성물은 면 직물상에 식품 사카라이드 검 결합 식품 또는 점토 얼룩/오물을 가수분해함으로써 우수한 식품 얼룩/오물 제거, 더러움 세정 및 순백성 유지를 제공하는 것으로 밝혀졌다. 추가로 본 발명의 세탁 세제 조성물의 성능은 선별된 계면활성제, 또 다른 효소, 빌더 및/또는 표백 시스템을 부가하여 증진된다는 것이 밝혀졌다.
GB2-169-393은 염색 공장 및 가공 공장의 통상적인 기계 및 장치를 사용하여 직물 탄화 과정동안에 H2SO4의 농도를 2%이하로 감소시키는, 셀룰로스 분해성 및 펙틴 분해성 효소를 함유하는 효소 제제로 처리함으로써 세룰로스 오염물 및 또 다른 식물성 오염물을 직물로부터 제거시키는 방법을 기술하고 있다.
WO96/06532는 생물 기원의 염기성 단백질 또는 펩타이드(예: 프로타민 또는 프로타민 설페이트)를 사용하여 증식하는 미생물 세포를 사멸시키거나 억제시킬 수 있는 조성물에 관한 것이다. 특정 세균 또는 진균류에 대해, 이들 조성물은 옥시도리덕타제 또는 엔도글리코시다제 II형과 같은 세포벽 분해 효소, 라이소자임 및/또는 키티나제를 추가로 함유한다.
WO95/35362는 펙티나제 및/또는 헤미셀룰라제 및 임의로 셀룰라제와 같은 세포벽 분해 효소를 함유하는 세탁 조성물, 식기세척 조성물 및 특히 가정용 세정 조성물을 포함하는 세정 조성물에 대해 기술하고 있다. 이들 조성물은 특히 식물 기원의 얼룩 및 유사한 구조를 갖는 오물 및 먼지를 제거하는데 적합하다. 이들 식물 세포 벽 분해 효소는 구조화된 다당류(예: 셀룰로스, 헤미셀룰로스 및 펙틴)와 같은 식물 세포 벽의 구조 성분을 분해하고 셀룰로스 분해 효소, 펙틴 분해 효소 및 헤미셀룰로스 분해 효소를 포함한다. 다수의 식물 세포 벽 분해 효소가 존재한다. 셀룰로스 분해 효소는 3개의 부류의 분류된다: 엔도글루카나제, 엑소글루카나제 또는 셀로바이오하이드롤라제 및 β-글루코시다제. 다수의 효소가 펙틴을 분해하는 것으로 공지되어 있고 예로서 펙틴 에스터라제, 펙틴 리아제, 펙테이트 리아제 및 엔도- 또는 엑소-폴리갈락투로나제가 있다. 평탄한 영역을 분해하는 이들 효소 뿐만아니라 람노갈락투로나제와 같은 털 영역을 분해하는 효소 및 보조 효소가 또한 밝혀졌다. 다수의 효소가 헤미셀룰로스 구조를 분해시키는데 유용하며 예로서 크실라나제, 갈락타나제, 아라비나제, 리케나제 및 만나나제가 있다.
그러나, 세탁 세제 조성물에서 면 직물에 우수한 세정 성능에 대한 사카라이드 검 분해 효소의 용도는 결코 이전에 인지되지 않았다.
발명의 요약
본 발명은 사카라이드 검 분해 효소를 함유하고, 면 섬유에 대해 우수한 세정 성능, 특히 음식 얼룩/오물 제거, 더러움 세정 및 순백성 유지 이득을 제공하는 세탁 세제 조성물에 관한 것이다.
본 발명은 사카라이드 검 분해 효소를 함유하는 세탁 세제 조성물에 관한 것이다.
본 발명의 세탁 세제 조성물의 필수 성분은 사카라이드 검 분해 효소이다. 이들 효소는 1% 용액에서 800cps 이상의 점도(20rpm에서 브룩필드 신크로-렉틱 점도계로 25℃의 물에서 측정됨)를 갖는 비-전분, 비-셀룰로스 식품 다당류를 가수분해시킬 수 있다.
놀랍게도 본 발명의 세탁 세제 조성물은 우수한 세정 및 순백성 성능 및 특히 상당한 식품 얼룩/오물의 제거 이득 및 더러움 얼룩/오물 세정을 제공하는 것으로 밝혀졌다.
이론에 구속되지 않으면서, 사카라이드 검 분해 효소는 식품 얼룩/오물에 존재하여 면 섬유상에 얼룩/오물을 접착시키는, 식품 검 첨가제를 가수분해시키는 것으로 간주된다. 실질적으로 이들 비-전분, 비-셀룰로스 식품 다당류는 면 섬유에 대해 높은 친화성을 갖고 이로써 직물에 얼룩/오물을 결합시킨다. 따라서,이들 비-전분, 비-셀룰로스 식품 다당류의 가수분해는 면 직물로부터 얼룩/오일을 배출시킨다.
더욱이, 놀랍게도 본 발명의 세탁 세제 조성물은 상당한 더러운 세정 및 순백성 유지를 제공하는 것으로 밝혀졌다. 이론에 구속되지 않으면서 현행 세제 제형에 의한 이들 식품 얼룩/오물의 부분적인 세정에 따른 분해 산물인 사카라이드는 직물상에 재침착하고 점토 화합물과 같은 미립자 오물과 반응하여 면 직물을 더럽히는 것으로 간주된다. 본 발명의 사카라이드 검 분해 효소는 직물상에 침착된 사카라이드 막을 가수분해시켜 이들 화합물이 특정 오물과 응집하는 것을 방지한다.
이론에 구속되지 않으면서, 또한, 본 발명의 사카라이드 검 분해 효소의 효소적 작용은 식품 및 더러운 얼룩/오물이 세탁 세제 조성물중에 또 다른 세제 성분과 보다 용이하게 접촉될 수 있도록하는 것으로 간주된다. 특히, 본 발명의 세탁 세제 조성물의 성능은 선별된 계면활성제, 또 다른 효소, 빌더 및/또는 표백시스템과 배합되어 증진되는 것으로 밝혀졌다.
본 발명의 효소는 1% 용액에서 800cps 이상의 점도를 갖는 비-전분, 비-셀룰로스 식품 다당류(예: 한천, 알긴, 카라와, 트라가칸트, 구아검, 로커스 빈, 크산탄 및/또는 이의 혼합물)에 대해 주요 활성 또는 부수적인 활성을 나타낸다.
식품 첨가제로서 별도로 배합되어 사용되는 산업용 검의 예는 다음과 같다:
- 종자 검(예: 구아 검, 로커스트 빈 퀸스(Quince) 종자 사일리엄(Psylium), 아마 종자 및 오크라 검, 타마린, 낙엽송 아라비노칼락탄),
- 식물 압출물(예: 아라비아, 가티, 카라야, 트라가칸트),
- 해초 추출물(예: 알긴, 한천, 카라게난, 푸코이단, 푸르셀라란) 및
-생합성 검(예: 크산탄).
본 발명의 목적에 적합한 효소는 하기의 주요 효소 활성 또는 부수적인 효소 활성을 갖는다:
- 아라비나제: 엔도 아라바나제(E.C. 3.2.1.99)(예: 엔도 a-1,5-아라비노시다제), 엑소 아라바나제(E.C. 3.2.1.55), 엑소 A(α-1,2; α-1,3)아라비노푸라노시다제, 엑소 B(α-1,3; α1,5)아라비노푸라노시다제;
-(α-1,2; α1,3)푸코시다제, a-1,6-푸코시다제(E.C. 3.2.1.127);
-β-1,2-갈락타나제, β-1,3-갈락타나제(E.C. 3.2.1.90), β-1,4-갈락타나제, β-1,6-갈락타나제, 갈락타나제는 또한 아라비노 갈락탄 갈락토시다제(E.C. 3.2.1.89)로 지칭됨, α 및 β 갈락토시다제(E.C. 3.2.1.22 & 23). (E.C 3.2.1.102)(E.C.3.2.1.103)
- β-만노시다제(3.2.1.25), α-만노시다제(3.2.1.24), β-1,2-만노시다제, α-1,2-만노시다제(E.C.3.2.1.113)(E.C.3.2.1.130), α-1,2-1,6-만노시다제(3.2.1.137), β-1,3-만노시다제(E.C. 3.2.1.77), β-1,4-만노시다제(E.C. 3.2.1.78), β-1,6-만노시다제(E.C. 3.2.1.101), α-1,3-1,6-만노시다제(E.C. 3.2.1 114), β-1,4-만노시다제(E.C. 3.2.1.100);
-글루쿠로노시다제(E.C. 3.2.1.131), 글루쿠로니다제(E.C. 3.2.1.31), 엑소 1,2 또는 1,4 글루쿠로니다제.
- 아가라제(E.C. 3.2.1.81), 카라게나제(E.C. 3.2.1.83), a-1,2-크산탄 리아제, 폴리(α-L-굴루로네이트)리아제, 또한 알기나제 II(E.C. 4.2.2.11)로 지칭됨.
바람직한 사카라이드 검 분해 효소는 다음과 같다:
- 만노시다제: β-만노시다제, 엔도 1,4-β-D-만노시다제, 엔도 1,2-β-D-만노시다제 및 엑소 1,3-β-D 만노시다제:
-갈락토시다제: 엑소 1,6-β-D-갈락토시다제 및 1,3-β-D-갈락토시다제;
-글루쿠로니다제: 글루쿠로노시다제 및 엑소 1,2 또는 1,4-글루쿠로니다제;
-아라비나제: 엔도 a-1,5-아라비노시다제, 엑소 아라바나제, 엑소 A(α-1,2:α-1,3)아라비노푸라노시다제, 엑소 B(α-1,3:α-1,5)아라비노푸라노시다제;
-크산탄 리아제: 폴리(α-L 굴루로네이트)리아제, 아가라제 및 카라게나제.
특히, 하기의 효소는 1% 용액에서 800 cps 이상의 점도를 갖는, 소정의 비-전분 비-셀룰로스 식품 다당류에 대해 바람직한 사카라이드 검 분해 효소이다: 구아 검(구아 분, 재규어 검), 로커스트 빈 검 및 카로브 빈 검(식품 첨가제 E 410, E 412 및 21CFR 184,1339 및 13423으로서 공지됨)을 가수분해시키는 효소는 만노시다제, 갈락토만노시다제, 바람직하게는 엔도 만노시다제 및 갈락토만노시다제 효소(예: 아스퍼질러스 나이거(Aspergillus niger) 기원의 갈락토만나나제인 가마나제R)이다. 크산탄 검을 분해시키는데 바람직한 효소는 만노시다제, 글루쿠로노시다제 및 글루코시다제이다. 바람직한 효소는 갈락토시다제, 카라야 검을 분해시키는 람노갈락투로나제이다. 바람직한 효소는 갈락투로나제, 갈락토시다제, 푸코시다제, 트라가칸트 검을 분해시키는 아라바나제이다. 겔란, 한천 및 카라게난을 분해시키는데 바람직한 효소는 각각 글루코시다제, 람노시다제 및 글루쿠로니다제, 아라가제 및 카라게나제이다. 바람직한 효소는 알기네이트에 함유된 만노피라노실우론산 및 굴로피라노실우론산 잔기를 분해시키는 만누로나제 및 굴루로나제이다.
본 발명에 포함되는 효소는 하기 3개의 만난-분해 효소이다: EC 3.2.1.25: β-만노시다제, EC 3.2.178: 엔도-1,4-β-만노시다제, 이후에 "만나나제" 및 EC 3.2.1.100으로서 언급됨; 1,4-β-만노비오시다제(IUPAC 분류-효소 명명법, 1992 ISBN 0-12-227165-3 아카데믹 프레스).
보다 바람직하게, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 만나나제로서 언급되는 β-1,4-만노시다제(E.C 3.2.1.78)를 함유한다. 용어 "만나나제" 또는 "갈락토만나나제"는 공식적으로 만난 엔도-1,4-베타-만노시다제로 명명되고 또 다른 베타-만나나제 및 엔도1,4-만나나제라는 명칭을 갖고 만난, 갈락토만난, 글루코만난 및 갈락토글루코만난에서 1,4-베타-D-만노시드 결합의 무작위 가수분해를 촉매하는, 당해 기술 분야에서 정의된 만나나제 효소를 의미한다.
특히, 만나나제(EC 3.2.1.78)은 만난을 분해하고, 만노스 단위체를 함유하는 폴리오스 쇄를 절단시킬 수 있는, 예를 들어, 만난, 글루코만난, 갈락토만난 및 갈락토글루코-만난에서 글리코시드 결합을 절단시킬 수 있는 효소를 지칭하는 폴리사카라제 그룹을 구성한다. 만난은 β-1,4-결합된 만노스로 이루어진 골격을 갖는 다당류이고 글루코만난은 β-1,4-결합된 만노스 및 글루코스가 다소 규칙적으로 반복되는 골격을 갖는 다당류이고, 갈락토만난 및 갈락토글루코만난은 α-1,6 결합된 갈락토스 측쇄를 갖는 만난 및 글루코만난이다. 이들 화합물은 아세틸화될 수 있다.
갈락토만난 및 갈락토글루코만난의 분해는 갈락토스 측쇄를 완전히 또는 부분적으로 제거함으로써 촉진된다. 추가로, 아세틸화된 만난, 글루코만난, 갈락토만난 및 갈락토글루코만난의 분해는 완전하거나 부분적인 탈아세틸화로 촉진된다. 아세틸 그룹은 알카리 또는 만난 아세틸에스터라제에 의해 제거될 수 있다. 만나나제, 또는 만나나제 및 α-갈락토시다제 및/또는 만난 아세틸 에스터라제의 배합 효소에 의해 배출된 올리고머는 β-만노시다제 및/또는 β-글루코시다제에 의해 추가로 분해되어 유리된 말토스를 배출할 수 있다.
만나나제는 수종의 바실러스 미생물에서 동정되었다. 예를 들어, 문헌[참조: Talbot et al, Appl. Environ. Microbiol., Vol. 56. No. 11. pp. 3505-3510(1990)]은 분자량이 162 kDa이고 최적 pH가 5.5 내지 7.5인 이량체 형태로 바실러스 스테아로써모필러스(Bacillus stearothermophilus)로부터 기원하는 베타-만나나제를 기술하고 있다. 문헌[참조: Mendoza et al., World J. Microbiol, Biotech., Vol. 10. No. 5, pp. 551-555(1994)]은 분자량이 38 kDa이고 pH 5.0 및 55℃에서 최적 활성이고, pI가 4.8인 바실러스 서브틸리스(bacillus subtilis)로부터 기원하는 베타-만나나제를 기술하고 있다. JP-0304706은 겔 여과로 측정된 분자량이 373 kDa이고 최적 pH가 8 내지 10이고 pI가 5.3 내지 5.4인 바실러스 종으로부터 기원하는 베타-만나나제를 기술하고 있다. JP-63056289는 예를 들어 만난의 베타-1,4-D-만노피라노시드 결합을 가수분해하여 만노-올리고사카라이드를 생산하는 알칼리성 열안정성 베타-만나나제의 생산을 기술하고 있다. JP-63036774는 알카리성 pH에서 베타-만나나제 및 베타-만노시다제를 생산하는 바실러스 미생물 FERM P-8856에 관한 것이다. JP-08051975는 호염기성 바실러스 종 AM-001로부터 기원하는 알카리성 베타-만나나제를 기술하고 있다. 펄프 및 제지의 표백에 유용한, 바실러스 아밀로리쿠에패션스(Bacillus amyloliquefaciens)로부터 기원하는 정제된 만나나제 및 이의 제조 방법은 WO 97/11164에 기술되어 있다. WO 91/18974는 최대 pH 및 온도에서 활성인 헤미셀룰라제(예: 글루카나제, 크실라나제 또는 만나나제)를 기술하고 있다. WO 94/25576은 식물 또는 조류 세포 벽 물질의 분해 또는 변형에 유용할 수 있는 만나나제 활성을 나타내는, 아스퍼질러스 애쿨레아투스(Aspergillus aculeatus) CBS 101.43으로부터 기원하는 효소를 기술하고 있다. WO 93/24622는 리그노셀룰로스 펄프를 표백하는데 유용한, 트리코더마 레세이로부터 분리된 만나나제를 기술하고 있다. 만난 함유 헤미셀룰로스를 분해할 수 있는 헤미셀룰라제는 WO91/18974에 기술되어 있고 바실러스 아밀로리쿠에패션스로부터 정제된 만나나제는 WO97/11164에 기술되어 있다.
특히, 상기 만나나제 효소는 하기 정의된 바와 같은 알카리성 만나나제, 가장 바람직하게는 세균으로부터 기원하는 만나나제이다. 특히, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 바실러스 아가라드헤렌스(Bacillus agaradherens) 균주 및/또는 바실러스 서브틸리스 균주 168의 유전자 yght의 만나나제로부터 선택된 알칼리성 만나나제를 함유한다.
용어 "알칼리성 만나나제 효소"는 7 내지 12, 바람직하게는 7.5 내지 10.5 범위의 주어진 pH에서 효소 활성이 최대 활성의 10% 이상, 바람직하게는 25% 이상, 보다 바람직하게는 40% 이상인 효소 활성을 갖는 효소를 포함하는 것으로 의미된다.
가장 바람직하게는, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 바실러스 아가라드헤렌스로부터 기원하는 알칼리성 만나나제를 포함한다. 상기 만나나제는
ⅰ) 바실러스 아가라드헤렌스, NCIMB 40482에 의해 생산된 폴리펩타이드,
ⅱ) 서열 2의 32 내지 343 위치에서 보여지는 바와 같은 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩타이드, 또는
ⅲ) 상기 폴리펩타이드와 70% 이상 상동성이거나, 1개 또는 수 개의 아미노산의 치환, 결실 또는 첨가에 의해 상기 폴리펩타이드로부터 유도되거나, 정제된 형태의 상기 폴리펩타이드에 대한 폴리클로날 항체와 면역적으로 반응성인, ⅰ) 또는 ⅱ)에서 정의된 폴리펩타이드의 동족체이다.
본 발명은 또한
(a) 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하고 서열 1에서 보여지는 바와 같은 뉴클레오타이드 97에서 뉴클레오타이드 1029까지의 뉴클레오타이드의 서열을 포함하는 폴리뉴클레오타이드 분자;
(b) (a)의 종 동족체;
(c) 서열 2에서 아미노산 잔기 32에서 아미노산 잔기 343까지의 아미노산 서열과 70% 이상 상동성이며 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하는 폴리뉴클레오타이드 분자;
(d) (a), (b) 또는 (c)에 상보적인 분자; 및
(e) (a), (b), (c) 또는 (d)의 축퇴성 뉴클레오타이드 서열로 이루어진 그룹으로부터 선택된 만나나제 활성을 갖는 분리된 폴리펩타이드를 포함한다.
본 발명의 만나나제를 암호화하는 폴리뉴클레오티드 분자(DNA 서열)를 포함하는 플라스미드 pSJ1678을 에스케리치아 콜라이(Escherichia coli) 균주로 형질전환시켰고, 이는 특허 절차의 목적으로 미생물 기탁의 국제 승인에 대한 부다페스트 조약에 따라 본 발명자들에 의해 독일 데-38124 브라운슈바이크 마쉐로더 베크 1베 소재의 기탁기관[Deutsche sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH]에 1998년 5월 18일자로 수탁 번호 DSM 12180으로 기탁되었다.
두 번째로 가장 바람직한 효소는 바실러스 서브틸리스 균주 168로부터 기원하는 만나나제로서, 이것은
ⅰ) 서열 5에서 보여지는 DNA 서열의 암호화 영역 또는 상기 서열의 동족체에 의해 암호화되고/되거나,
ⅱ) 서열 6에서 보여지는 바와 같은 아미노산 서열을 포함하는 폴리펩타이드이거나,
ⅲ) 상기 폴리펩타이드와 70% 이상 상동성이거나, 1개 또는 수 개의 아미노산의 치환, 결실 또는 첨가에 의해 상기 폴리펩타이드로부터 유도되거나, 정제된 형태의 상기 폴리펩타이드에 대한 폴리클로날 항체와 면역적으로 반응성인, ⅱ)에서 정의된 폴리펩타이드의 동족체이다.
본 발명은 또한
(a) 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하고 서열 5에서 보여지는 바와 같은 뉴클레오타이드의 서열을 포함하는 폴리뉴클레오타이드 분자;
(b) (a)의 종 동족체;
(c) 서열 6의 아미노산 서열과 70% 이상 상동성인 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하는 폴리뉴클레오타이드 분자;
(d) (a), (b) 또는 (c)에 상보적인 분자; 및
(e) (a), (b), (c) 또는 (d)의 축퇴성 뉴클레오타이드 서열로 이루어진 그룹으로부터 선택된 만나나제 활성을 갖는 분리된 폴리펩타이드를 포함한다.
정의
본 발명을 보다 상세하게 논의하기 전에, 다음의 용어를 먼저 정의 내리도록 한다.
용어 "오르톨로그"(또는, "종 동족체")는 상이한 종으로부터의 상동성 폴리펩타이드 또는 단백질과 동족체인, 하나의 종에서 수득된 폴리펩타이드 또는 단백질을 지칭한다.
용어 "파라로그"는 동일한 종으로부터의 독특한 폴리펩타이드 또는 단백질과 동족체인, 유사한 주어진 종에서 수득된 폴리펩타이드 또는 단백질을 지칭한다.
용어 "발현 벡터"는 전사를 위해 제공되는 추가 단편에 작동가능하게 결합된 목적하는 폴리펩타이드를 암호화하는 단편을 포함하는, 선형 또는 환형의 DNA 분자를 지칭한다. 이러한 추가 단편은 프로모터 및 터미네이터 서열을 포함할 수 있고, 임의로 하나 이상의 복제 오리진, 하나 이상의 선택적 마커, 인핸서 및 폴리아데닐화 시그날 등을 포함할 수 있다. 발현 벡터는 일반적으로 플라스미드 또는 바이러스성 DNA로부터 유도되거나, 이들 둘 다의 요소를 함유할 수 있다. 본 발명의 발현 벡터는 재조합 DNA 과정에 간편하게 적용되는 임의의 발현 벡터일 수 있고, 벡터는 종종 벡터가 도입되는 숙주 세포에 따라 선택한다. 따라서, 벡터는 자발적으로 복제하는 벡터, 즉 복제가 염색체 복제와는 무관한 비-염색체 실체로서 존재하는 벡터, 예를 들어, 플라스미드일 수 있다. 또한, 벡터는 숙주 세포로 도입시, 숙주 세포 게놈으로 통합되고 통합되어진 염색체(들)와 함께 복제되는 것일 수 있다.
폴리펩타이드 또는 단백질의 발현과 관련되어 본원에서 사용되는 용어 "재조합 발현" 또는 "재조합적 발현"은 당해 기술 분야의 표준 정의에 따라 정의된다. 단백질의 재조합적 발현은 일반적으로 바로 앞에서 정의된 발현 벡터를 사용함으로써 수행된다.
용어 "분리된"이란, 폴리뉴클레오타이드 분자에 적용시, 폴리뉴클레오타이드가 이의 고유 유전적 환경으로부터 제거되어 또 다른 외인성 또는 원치않는 암호 서열을 함유하지 않으며, 유전적으로 조작된 단백질 제조 시스템내에서 사용하기에 적합한 형태임을 지칭한다. 이러한 분리된 분자는 이의 고유 환경으로부터 분리된 분자이고 cDNA와 게놈성 클론을 포함한다. 본 발명의 분리된 DNA 분자는 통상 이들이 연관되는 또 다른 유전자를 함유하지 않으나, 프로모터 및 터미네이터와 같은 천연적으로 존재하는 5' 및 3'의 비-해독 영역을 포함할 수 있다. 관련 영역의 확인은 당해 기술 분야의 숙련인에게 명백할 것이다[참조 문헌: Dynan and Tijan, Nature 316:774-78, 1985].
용어 "분리된 폴리뉴클레오타이드"는 또한 "클로닝된 폴리뉴클레오타이드"로 지칭될 수 있다. 단백질/폴리펩타이드에 적용되는 경우, 용어 "분리된"은 단백질이 천연 환경 이외의 조건에서 발견됨을 가리킨다. 바람직한 형태에서, 분리된 단백질은 또 다른 단백질, 특히 또 다른 상동성 단백질[즉, "상동성 불순물"(하기 참조)]을 실질적으로 함유하지 않는다. 단백질을 40% 이상 순수한 형태, 보다 바람직하게는 60% 이상 순수한 형태로 제공하는 것이 바람직하다. 훨씬 더 바람직하게는, SDS-PAGE에 의해 측정된 바와 같이, 단백질을 매우 정제된 형태, 즉, 80% 이상 순수한 형태, 보다 바람직하게는 95% 이상, 훨씬 더 바람직하게는 99% 이상 순수한 형태로 제공하는 것이 바람직하다.
용어 "분리된 단백질/폴리펩타이드"는 또한 "정제된 단백질/폴리펩타이드"로 지칭될 수 있다.
용어 "상동성 불순물"은 본 발명의 폴리펩타이드가 원래 수득되는 상동성 세포로부터 기원하는 임의의 불순물(예: 본 발명의 폴리펩타이드 이외의 또 다른 폴리펩타이드)을 의미한다.
특정 미생물 기원과 관련하여 본원에서 사용되는 용어 "~로부터 수득된"은 특정 공급원에 의하거나, 공급원으로부터의 유전자가 삽입되어 있는 세포에 의해 생산되는 폴리뉴클레오타이드 및/또는 폴리펩타이드가 수득됨을 의미한다.
DNA 단편과 관련하여, 용어 "작동가능하게 결합된"은 단편이 의도하는 목적에 일치하여 작용하도록, 예를 들면, 전사가 프로모터에서 개시하여 암호 단편을 통해 터미네이터로 진행하도록 정렬되는 것을 의미한다.
용어 "폴리뉴클레오타이드"는 5'에서 3' 말단으로 판독되는 데옥시리보뉴클레오타이드 또는 리보뉴클레오타이드 염기의 일본쇄- 또는 이본쇄 중합체를 지칭한다. 폴리뉴클레오타이드는 RNA 및 DNA를 포함하고, 천연 공급원으로부터 분리되고 시험관내에서 합성되거나 천연 및 합성 분자의 배합으로 제조될 수 있다.
용어 "폴리뉴클레오타이드 분자의 상보물"은 참조 서열과 비교하여 상보적인 염기 서열과 역 배향을 갖는 폴리뉴클레오타이드 분자를 지칭한다. 예를 들어, 서열 5' ATGCACGGG 3'는 5' CCCGTGCAT 3'에 상보적이다.
용어 "축퇴성 뉴클레오타이드 서열"은 (폴리펩타이드를 암호화하는 참조 폴리뉴클레오타이드 분자와 비교하여) 하나 이상의 축퇴성 코돈을 포함하는 뉴클레오타이드의 서열을 지칭한다. 축퇴성 코돈은 3개의 상이한 뉴클레오타이드를 포함하나, 동일한 아미노산 잔기를 암호화한다(즉, GAU 및 GAC 트리플렛은 각각 Asp를 암호화한다).
용어 "프로모터"는 RNA 폴리머라제의 결합 및 전사 개시를 위해 제공되는 DNA 서열을 포함하는 유전자의 일부를 지칭한다. 프로모터 서열은 통상적으로 유전자의 5' 비-암호 영역에서 발견되나 항상 그런 것은 아니다.
용어 "분비 시그날 서열"은, 보다 큰 폴리펩타이드의 성분으로서, 보다 큰 폴리펩타이드가, 폴리펩타이드가 합성되는 세포의 분비 경로를 통과하도록 지시하는 폴리펩타이드("분비성 펩타이드")를 암호화하는 DNA 서열을 지칭한다. 보다 큰 펩타이드는 통상적으로 절단되어 분비 경로를 통해 이동하는 동안 분비성 펩타이드가 제거된다.
본 발명의 서열을 사용하여 또 다른 관련 서열을 수득하는 방법
본 발명의 만나나제를 암호화하는 폴리뉴클레오타이드 서열과 관련된 본원에 기술된 서열 정보는 또 다른 상동성 만나나제를 동정하는 도구로서 사용될 수 있다. 예를 들어, 폴리머라제 연쇄 반응(PCR)은 각종 미생물 기원, 특히 상이한 바실러스 종으로부터의 또 다른 상동성 만나나제를 암호화하는 서열을 증폭시키는데 사용될 수 있다.
활성 시험에 대한 검정
만나나제 활성을 갖는 본 발명의 폴리펩타이드는 당해 기술 분야에 공지된 표준 시험 공정에 따라 예를 들어, 시험하고자 하는 용액을 0.2% AZCL 갈락토만난[카로브(carob)] 예를 들어, 가격이 3g당 US$110.00하는 CatNo.I-AZGMA[제조원: 메가짐(Megazyme)사, Megazyme의 인터넷 주소: http://www.megazyme.com/Purchase/index.html]로서 구입가능한 엔도-1,4-베타-D-만나나제의 분석을 위한 기질을 함유하는 한천 플레이트에 뚫린 4mm 직경의 구멍에 분주함으로써 만나나제 활성에 대해 시험할 수 있다.
폴리뉴클레오타이드
본 발명의 분리된 폴리뉴클레오타이드는 적어도 중간정도의 엄격한 조건하에 서열 1의 유사한 크기의 영역 또는 이에 상보적인 서열과 하이브리드화 할 수 있다.
특히, 본 발명의 폴리뉴클레오타이드는 다음에 상세히 기술되어 있는 바와 같이 적어도 중간 정도의 엄격한 최소 조건, 바람직하게는 고도로 엄격한 조건하에 서열 1의 97-1029 위치에서 보여지는 완전 서열, 또는 약 100개의 염기쌍 길이를 갖는 서열 1의 서열 일부를 포함하는 임의의 프로브를 포함하는 변성된 이중 나선 DNA 프로브와 하이브리드화 한다. 중간 또는 고도의 엄격 조건에서 뉴클레오타이드 프로브와 상동성 DNA 또는 RNA 서열 간의 하이브리드화를 측정하기에 적합한 실험 조건은 10분간 5×SSC(염화나트륨/나트륨 시트레이트, Sambrook 등, 1989)에서 하이브리드화시키기 위한 DNA 단편 또는 RNA를 함유하는 필터의 예비침지, 및 5×SSC 용액, 5×덴하르트(Denhardt) 용액(Sambrook 등, 1989), 0.5% SDS 및 초음파처리된 변성 연어 정자 DNA(Sambrook 등, 1989) 100㎍/㎖에서의 필터의 예비하이브리드화에 이어, 10ng/㎖ 농도의 랜덤-프라임[참조 문헌: Feinberg, A.P. 및 Vogelstein, B.(1983) Anal. Biochem. 132:6-13]되고, 32P-dCTP-표지된(1×109cpm/㎍ 보다 높은 비활성) 프로브를 약 45℃에서 12시간 동안 함유하는 동일 용액에서의 하이브리드화를 포함한다. 이어서, 필터를 60℃ 이상(중간 엄격성), 보다 더 바람직하게는 65℃ 이상(중간/고도의 엄격성), 훨씬 더 바람직하게는 70℃ 이상(고도의 엄격성), 이 보다 더 바람직하게는 75℃ 이상(매우 높은 엄격성)에서 2×SSC, 0.5% SDS에서 30분간 2회 세척한다.
이러한 조건하에 올리고뉴클레오타이드 프로브가 하이브리드화하는 분자는 x선 필름을 사용하여 탐지한다.
앞서 언급된 바와 같이, 본 발명의 분리된 폴리뉴클레오타이드는 DNA와 RNA를 포함한다. DNA와 RNA를 분리시키는 방법은 당해 기술 분야에 익히 공지되어 있다. 목적하는 유전자를 암호화하는 DNA와 RNA는 당해 기술 분야에 공지된 방법에 의해 진 뱅크(Gene Bank) 또는 DNA 라이브러리에서 클로닝될 수 있다.
본 발명의 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하는 폴리뉴클레오타이드는, 예를 들어, 하이브리드화 또는 PCR에 의해 동정되고 분리될 수 있다.
본 발명은 또한 상이한 세균성 균주로부터 대응하는 폴리펩타이드 및 폴리뉴클레오타이드(오르톨로그 또는 파랄로그)를 제공한다. 바실러스 종을 포함하는 그람-양성 호염기성 균주기원의 만나나제 폴리펩타이드가 특히 바람직하다.
본 발명의 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드의 종 동족체는 통상적인 클로닝 기술과 조합하여 본 발명에 의해 제공되는 정보 및 조성물을 사용하여 클로닝될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 DNA 서열은 단백질을 발현시키는 세포 유형으로부터 수득되는 염색체 DNA를 사용하여 클로닝될 수 있다. DNA의 적합한 공급원은 본원에 기술된 서열로부터 고안된 프로브를 사용하여 노던 블롯을 수행함으로써 확인될 수 있다. 이어서, 라이브러리는 양성 세포주의 염색체 DNA로부터 작제된다. 이어서, 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드를 암호화하는 본 발명의 DNA 서열은 각종 방법, 예를 들어, 본 발명의 명세서 및 청구의 범위에 기술되어 있는 서열로부터 고안된 프로브를 사용하거나 기재된 서열을 기본으로 하는 축퇴성 프로브의 하나 이상의 셋트를 사용하여 탐침시킴으로써 분리될 수 있다. 본 발명의 DNA 서열은 또한 폴리머라제 연쇄 반응 또는 PCR(Mullis, 미국 특허 제4,683,202호)을 사용하고 본원에 기술된 서열로부터 고안된 프라이머를 사용하여 클로닝될 수 있다. 추가의 방법내에서, DNA 라이브러리는 숙주 세포를 형질전환시키거나 형질감염시키기 위해 사용될 수 있고, 목적하는 DNA의 발현은 비. 아가라드헤렌스, NCIMB 40482로부터 클로닝되고 실시예 1의 물질 및 방법에 기술된 바와 같이 발현되고 정제된 만나나제에 대한 항체(모노클노날 또는 폴리클로날)를 사용하거나, 만나나제 활성을 갖는 폴리펩타이드에 관한 활성 시험에 의해 검출될 수 있다.
에스케리치아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드 pSJ1678로 클로닝된 DNA 서열 및/또는 본 발명의 상동성 DNA 서열의 만나나제 암호화 부분은 만난 분해 활성을 갖는 효소를 생산하는 세균 종인 바실러스 아가라드헤렌스의 균주, 바람직하게는 균주 NCIMB 40482 또는 본원에 기술된 또 다른 미생물 또는 관련 미생물로부터 클로닝될 수 있다.
또한, 상동성 서열은 에스케리키아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드로부터 수득가능한 DNA 서열(이는 첨부된 서열 1과 동일한 것으로 여겨짐) 예를 들어, 이의 서열 일부를 기본으로 하여 작제될 수 있고/있거나 DNA 서열에 의해 암호화된 만나나제의 또 다른 아미노산 서열을 발생시키지는 않으나, 효소의 제조를 목적으로 하는 숙주 미생물의 코돈 용도에 상응하는 뉴클레오타이드 치환의 도입, 또는 상이한 아미노산 서열(즉, 본 발명의 만난 분해 효소의 변형물)을 발생시킬 수 있는 뉴클레오타이드 치환의 도입에 의해 작제될 수 있다.
폴리펩타이드
서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343의 서열은 성숙한 만나나제 서열이다.
본 발명은 또한 서열 2의 폴리펩타이드 및 이의 종 동족체(파랄로그 또는 오르톨로그)와 실질적으로 상동성인 만나나제 폴리펩타이드를 제공한다. 용어 "실질적으로 상동성"이란 본원에서 서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343 또는 이의 오르톨로그 또는 파랄로그에서 보여지는 서열에 70%, 바람직하게는 80% 이상, 보다 바람직하게는 85% 이상, 보다 더 바람직하게는 90% 이상 동일한 폴리펩타이드를 지칭하기 위해 사용된다. 이러한 폴리펩타이드는 보다 바람직하게 서열 2의 아미노산 번호 32 내지 343 또는 이의 오르톨로그 또는 파랄로그에서 보여지는 서열에 95% 이상, 가장 바람직하게는 98% 이상 동일할 수 있다. 서열 상동성 %는 그 전체가 본원에 참조로 인용된 문헌[참조: Needleman, S.B. and Wunsch, C.D., (1970), Journal of Molecular Biology, 48, 443-453]에 기술된 바와 같은 GCG 프로그램 팩키지(위스콘신 팩키지의 프로그램 매뉴얼, 버젼 8, 1994년 8월, 유전학 컴퓨터 그룹, 미국 53711 위스콘신 매디슨 사이언스 드라이브 575)에 제공된 GAP와 같은 당해 기술 분야에 알려진 컴퓨터 프로그램을 사용하는 통상의 방법에 의해 측정된다. GAP는 폴리펩타이드 서열 비교를 위한 셋팅: 3.0의 GAP 크리에이션 패널티(creation penalty) 및 0.1의 GAP 익스텐션 패널티(extension penalty)와 함께 사용된다.
폴리뉴클레오타이드 분자의 서열 상동성은 DNA 서열 비교를 위한 하기 셋팅: 5.0의 GAP 크리에이션 패널티 및 0.3의 GAP 익스텐션 패널티와 함께 GAP를 사용하는 유사 방법에 의해 측정된다.
본 발명의 효소 제제는 바람직하게는 미생물, 바람직하게는 세균, 아르키(archea) 또는 진균류, 특히 세균, 예를 들어, 바실러스, 바람직하게는 바실러스 아가라드헤렌스, 및 모든 종이 바람직하게는 정렬된 16S rDNA 서열을 기준으로 하여 바실러스 아가라드헤렌스와 95% 이상, 보다 더 바람직하게는 98% 이상 상동성인 고도의 관련 바실러스 종으로 이루어진 그룹으로부터 선택될 수 있는 호염기성 바실러스 균주에 속하는 세균으로부터 유도된다.
실질적으로 상동성 단백질 및 폴리펩타이드는 하나 이상의 아미노산 치환, 결실 또는 첨가를 특징으로 한다. 이들 변화는, 바람직하게는 보존적 아미노산 치환(표 2 참조)과 단백질 또는 폴리펩타이드의 폴딩 또는 활성에 크게 영향을 미치지 않는 또 다른 치환; 전형적으로 1개 내지 약 30개의 아미노산의 작은 결실; 및 작은 아미노- 또는 카복실-말단 연장, 예를 들어, 아미노-말단 메티오닌 잔기, 약 20 내지 25개 이하의 잔기의 작은 링커 펩타이드, 또는 예를 들어, 폴리-히스티딘 트랙, 단백질 A와 같은 정제를 촉진시키는 작은 연장(친화성 태그)과 같은 최소로 변화되는 특성이다[참조 문헌: 본원에 참조로 인용되어 있는 Nilsson et al, EMBO J. 4: 1075, 1985; Nilsson et al, Methods Enzymol. 198:3, 1991; Ford et al, Protein Expression and Purification 2: 95-107, 1991]. 친화성 태그 암호화 DNA는 시중의 공급업체로부터 구입가능하다[제조원: Pharmacia Biotech, Piscataway, NJ; New England Biolabs, Beverly, MA].
그러나, 상기된 변화가 바람직하게는 작은 특성의 변화 일지라도, 이러한 변화는 300개 이하의 아미노산의 더 큰 폴리펩타이드의 융합 또는 본 발명의 만나나제 폴리펩타이드로의 아미노- 또는 카복실-말단 확장과 같은 보다 큰 특성일 수도 있다.
염기성 | 아르기닌, 리신, 히스티딘 |
산성 | 글루타민산, 아스파르트산 |
극성 | 글루타민, 아스파라긴 |
소수성 | 류신, 이소류신, 발린 |
방향족 | 페닐알라닌, 트립토판, 티로신 |
소형 | 글리신, 알라닌, 세린, 트레오닌, 메티오닌 |
20개의 표준 아미노산 이외에, 비표준 아미노산(예: 4-하이드록시프롤린, 6-N-메틸 리신, 2-아미노이소부티르산, 이소발린 및 a-메틸 세린)은 본 발명에 따른 폴리펩타이드의 아미노산 잔기에 대해 치환될 수 있다. 유전자 코드에 의해 암호화되지 않는 아미노산인 제한된 수의 비보존적 아미노산 및 비천연 아미노산은 아미노산 잔기에 대해 치환될 수 있다. "비천연 아미노산"은 단백질 합성 후에 개질되고/되거나 측쇄에 있어서 표준 아미노산의 측쇄와 상이한 화학적 구조를 갖는다. 비천연 아미노산은 화학적으로 합성될 수 있거나, 바람직하게는 구입할 수 있으며 피페콜산, 티아졸리딘 카복실산, 데하이드로프롤린, 3- 및 4-메틸프롤린 및 3,3-디메틸프롤린을 포함한다.
본 발명의 만나나제 폴리펩타이드에 필수적인 아미노산은 당해 기술 분야에 알려진 방법, 예를 들어 부위-지시된 돌연변이 또는 알라닌-스캐닝 돌연변이에 따라 동정될 수 있다[참조 문헌: Cunningham and Wells, Sciences 244: 1081-1085, 1989]. 후자의 기술에서, 단일 알라닌 돌연변이는 분자 중의 매 잔기마다 도입되며, 수득된 돌연변이분자는 생물학적 활성(즉, 만나나제 활성)에 대해 시험되어 분자의 활성에 결정적인 아미노산 잔기를 동정한다[참조 문헌: Hilton 등, J. Biol. Chem. 271: 4699-4708, 1996]. 효소의 활성 부위 또는 또 다른 생물학적 상호작용은 또한 추정되는 접촉 부위 아미노산의 돌연변이와 연계하여 핵 자기 공명, 결정 그래프, 전자 회절 또는 광친화성 표지와 같은 기술에 의해 측정된 바와 같은 구조의 물리학적 분석에 의해 결정될 수 있다[참조 문헌: de Vos et al, Science 255: 306-312, 1992; Smith et al., J.Mol. Biol. 224:899-904; Wlodaver et al., FEBS Lett. 309:59-64, 1992]. 필수 아미노산의 존재는 또한 본 발명에 따른 폴리펩타이드와 관련된 폴리펩타이드와의 상동성 분석으로부터 추론될 수 있다.
다중 아미노산 치환이 수행될 수 있고 돌연변이, 재조합 및/또는 적절한 스크리닝 방법에 수반되는 재편성의 공지된 방법을 사용하여 시험될 수 있는데, 이들은 문헌[참조: Reidhaar-Olson and Sauer(Science 241:53-57, 1988), Bowie and Saucer(Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:2152-2156, 1989), WO 95/17413 또는 WO 95/22625]에 기술되어 있다. 요약하면, 이들 저자들은 폴리펩타이드에서 둘 이상의 위치를 동시에 랜덤화시키는 방법 또는 상이한 돌연변이체의 재조합/재편성[참조 문헌: WO 95/17413, WO 95/22625]에 이어서 작용성 폴리펩타이드를 선별하고, 돌연변이된 폴리펩타이드를 서열화시켜 각각의 위치에서 허용가능한 치환의 스텍트럼을 결정하는 방법을 기술하고 있다. 사용가능한 또 다른 방법은 파지 디스플레이[참조 문헌: Lowman et al, Biochem. 30:10832-10837, 1991; Ladner et al., 미국 특허 제5,223,409호; Huse, WIPO 공보 WO 제92/06024호] 및 부위-지시된 돌연변이[참조 문헌: Derbyshire et al, Gene 46:145, 1986; Ner et al, DNA 7:127, 1988]를 포함한다.
상기된 바와같은 돌연변이/재편성 방법은 고도의 작업 처리량의 자동화 스크리닝 방법과 병용되어 숙주 세포에서 클로닝되고 돌연변이화된 폴리펩타이드의 활성을 탐지할 수 있다. 활성 폴리펩타이드를 암호화하는 돌연변이화된 DNA 분자는 숙주 제포로부터 회수될 수 있으며 현대식 장치를 사용하여 신속하게 서열화될 수 있다. 이들 방법은 목적하는 폴리펩타이드 중의 개개의 아미노산 잔기의 중요성을 신속하게 결정할 수 있도록 하고, 알려지지 않은 구조의 폴리펩타이드에 적용될 수 있다. 상기된 방법을 사용하여, 당해 기술 분야의 숙련인들은 서열 2의 잔기 32 내지 343과 실질적으로 상동성인 각종 폴리펩타이드를 동정하고/하거나 제조할 수 있고 야생형 단백질의 만나나제 활성을 유지할 수 있다.
단백질 제조:
완전한 길이의 단백질, 이의 단편 및 융합 단백질을 포함하는, 본 발명의 단백질 및 폴리펩타이드는 통상적인 기술에 따라 유전적으로 조작된 숙주 세포에서 생산될 수 있다. 적합한 숙주 세포는 외인성 DNA를 사용하여 형질전환되거나 형질감염되고 배지에서 성장될 수 있는 세포 유형으로, 세균, 진균 세포 및 배양된 고등 진핵 세포를 포함한다. 세균 세포, 특히 그람-양성 미생물의 배양된 세포가 바람직하다. 바실러스 속으로부터 그람-양성 세포가 특히 바람직한데, 예를 들어, 바실러스 서브틸리스, 바실러스 렌투스(Bacillus lentus), 바실러스 브레비스, 바실러스 스테아로써모필러스, 바실러스 알칼로필러스, 바실러스 아밀로리쿠에파션스, 바실러스 코귤란스, 바실러스 서큘란, 바실러스 라우투스, 바실러스 써린기엔시스, 바실러스 리케니포르미스, 및 바실러스 아가라드헤렌스, 특히 바실러스 아가라드헤렌스로 이루어진 그룹으로부터 선택되는 것이다.
클로닝된 DNA 분자를 조작하고 외인성 DNA를 각종 숙주 세포로 도입시키는 기술은 본원에 참조로 인용된 문헌[참조: Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989; Ausubel et al., (eds.), Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley and Sons, Inc., NY, 1987; and "Bacillus subtilis and Other Gram-Positive Bacteria", Sonensheim et al, 1993, American Society for Microbiology, Washington D.C.]에 기술되어 있다.
일반적으로, 본 발명의 만나나제를 암호화하는 DNA 서열은 이의 발현을 위해 요구되는, 일반적으로 발현 벡터내에 전사 프로모터 및 터미네이터를 포함하는 또 다른 유전적 성분에 작동가능하게 결합되어 있다. 당해 기술 분야의 숙련인들은 특정 시스템내에서 선택성 마커가 별도의 벡터에 대해 제공될 수 있고 외인성 DNA가 숙주 세포 게놈으로 통합됨으로써 복제될 수 있다는 것을 인지할 수 있음에도 불구하고, 벡터는 또한 일반적으로 하나 이상의 선택성 마커 및 하나 이상의 복제 오리진을 함유할 수 있다. 프로모터, 터미네이터, 선택성 마커, 벡터 및 또 다른 성분의 선택은 당해 기술 분야의 숙련인의 수준내에서 일상적인 고안의 문제이다. 이러한 다수의 성분들은 문헌에 기술되어 있고 통상의 제조업자로부터 구입된다.
폴리펩타이드를 숙주 세포의 분비 경로로 직결시키기 위해, 분비 시그날 서열(또한 리더 서열, 프레프로 서열 또는 프레 서열로서 알려짐)은 발현 벡터에 제공된다. 분비 시그날 서열은 폴리펩타이드의 서열일 수 있거나, 또 다른 분비된 단백질로부터 유도되거나 새로이 합성될 수 있다. 다수의 적합한 분비 시그날 서열은 당해 기술 분야에 알려져 있고, 문헌[참조: Bacillus subtilis for Microbio;ogy, Washington D.C.; and Cutting, S.M.(eds.)"Molecular Biological Methods for Bacillus", John Wiley and Sons, 1990]은 특히 바실러스 숙주 세포에서의 분비를 위해 적합한 분비 시그날 서열을 추가로 기술하고 있다. 분비 시그날 서열은 정확한 판독 프레임에서 DNA 서열에 결합된다. 특정 시그날 서열이 목적하는 DNA 서열의 어디에나 위치할 수 있음에도 불구하고, 분비 시그날 서열은 통상적으로 목적하는 폴리펩타이드를 암호화하는 DNA 서열에 대해 5'에 위치한다[참조 문헌: Welch et al., 미국 특허 제5,037,743호; Holland et al, 미국 특허 제5,143,830호].
형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포는 통상의 방법에 따라 선택된 숙주 세포의 성장을 위해 요구되는 영양물 및 또 다른 성분을 함유하는 배양 배지에서 배양된다. 합성 배지 및 복합 배지를 포함한, 각종 안정한 배지는 당해 기술 분야에 알려져 있고 일반적으로 탄소원, 질소원, 필수 아미노산, 비타민 및 무기물을 포함한다. 배지는 또한 필요한 경우에 성장 인자 또는 혈청과 같은 성분을 함유할 수 있다. 일반적으로, 성장 배지는 예를 들어, 약물 선별 또는 발현 벡터에 탑재되거나 숙주 세포에 함께 형질감염되는 선택성 마커가 보충된 필수 영양물에서의 결핍에 의해 외인성으로 가해진 DNA를 함유하는 세포를 선별할 수 있다.
단백질 분리:
발현된 재조합 폴리펩타이드가 분비되는 경우, 폴리펩타이드는 성장 배지로부터 정제될 수 있다. 바람직하게는, 발현 숙주 세포는 폴리펩타이드의 정제 이전에 (예를 들어, 원심분리에 의해) 배지로부터 제거된다.
발현된 재조합 폴리펩타이드가 숙주 세포로부터 분비되지 않는 경우, 숙주 세포는 바람직하게는 파쇄되고 폴리펩타이드는 이러한 정제 기술의 제1 단계인 수성 "추출물"로 방출된다. 바람직하게는, 발현 숙주 세포는 세포 파쇄 이전에 (예를 들어, 원심분리에 의해) 배지로부터 회수된다.
세포 파쇄는 라이소자임 분해 또는 고압을 통한 세포의 가압과 같은 통상의 기술에 의해 수행될 수 있다. 참조 문헌: Robert K. Scobes, Protein Purification, Second edition, Springer-Verlag(이들에는 이러한 세포 파쇄 기술에 대한 추가의 설명이 기술되어 있다).
발현된 재조합 폴리펩타이드(또는 키메릭 폴리펩타이드)의 분비 여부에 따라 분획화 및/또는 통상의 정제 방법 및 배지를 사용하여 정제될 수 있다.
황화암모늄 침전 및 산 또는 카오트로프(chaotrope) 추출이 샘플의 분획화에 대해 사용될 수 있다. 예시적인 정제 단계는 하이드록시애퍼타이트, 크기별 추출법, FPLC 및 역상 고성능 액체 크로마토그래피를 포함할 수 있다. 적합한 음이온 교환 매질은 덱스트란 유도체, 아가로스, 셀룰로스, 폴리아크릴아미드 및 스페셜티 실리카 등을 포함한다. PEI, DEAE, QAE 및 Q 유도체가 바람직하고, DEAE 패스트-플로우 세파로스[제조원: Pharmacia, Piscataway, NJ]가 특히 바람직하다. 예시적인 크로마토그래피 매질은 페닐, 부틸 또는 옥틸 그룹으로 유도화된 매질, 예를 들어, 페닐-세파로스 FF[제조원: Pharmacia], 도요펄 부틸 650[제조원: Toso Haas, Montgomeryville, PA], 옥틸-세파로스[제조원; Pharmacia] 등, 또는 폴리아크릴산 수지, 예를 들어, 앰버크롬 CG 71(Toso Haas) 등을 포함한다. 적합한 고체 지지체는 사용되는 조건하에서 불용성인, 유리 비드, 실리카계 수지, 셀룰로스성 수지, 아가로스 비드, 가교결합된 아가로스 비드, 폴리스티렌 비드, 가교결합된 폴리아크릴아미드 수지 등을 포함한다. 이들 지지체는 아미노 그룹, 카복실 그룹, 설프하이드릴 그룹, 하이드록실 그룹 및/또는 탄수화물 잔기에 의한 단백질의 부착을 가능케 하는 반응성 그룹으로 개질될 수 있다. 커플링제의 예에는 시아노겐 브로마이드 활성제, N-하이드록시숙신이미드 활성제, 에폭사이드 활성제, 설프하이드릴 활성제, 하이드라지드 활성제, 및 카보디이미드 커플링제에 대한 카복실과 아미노 유도체를 포함한다. 이들 및 또 다른 고체 매질은 익히 알려져 있으며 당해 기술 분야에서 널리 사용되고 공급업체로부터 시판 중이다.
특정 방법의 선택은 일상적인 고안의 문제이고 선택된 지지체의 특성에 의해 일부 결정된다. 참조 문헌: Affinity Chromatography: Principle & Methods, Pharmacia LKB Biotechnology, Uppsala, Sweden, 1988.
본 발명의 폴리펩타이드 또는 이의 단편은 또한 화학적 합성을 통해 제조될 수 있다. 본 발명의 폴리펩타이드는 단량체 또는 다량체; 글리코실화 또는 비글리코실화; 페글리화 또는 비페글리화될 수 있고 초기의 메티오닌 아미노산 잔기를 포함하거나 포함하지 않을 수 있다.
본원에 기술된 서열 정보를 기본으로 하여, 본 발명의 만나나제를 암호화하고 서열 1에서 보여지는 DNA 서열, 즉 위치 97에서 위치 1029까지의 최소한의 DNA 서열을 포함하는 완전한 길이의 DNA 서열은 클로닝될 수 있다.
클로닝은 다음과 같은 당해 기술 분야에 공지된 표준 방법에 의해 수행된다:
■ 바실러스 균주, 특히 균주 비. 아가라드헤렌스, NCIMB40482로부터의 게놈성 라이브러리의 제조;
■ 적합한 기질 플레이트상에서의 이러한 라이브러리의 플레이팅;
■ 서열 1을 기본으로 하는 프로브를 사용한 표준 하이브리드화 기술에 의한 본 발명의 폴리뉴클레오타이드 서열을 포함하는 클론의 동정; 또는
■ 서열 1로부터의 서열 정보를 기준으로 하는 프라이머를 사용한 역 PCR 방법에 의한 상기 바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482 게놈성 라이브러리로부터의 클론 동정. 역 PCR에 관한 추가의 설명은 다음의 문헌에 기술되어 있다[참조: M.J. MCPherson et al., ("PCR A practical approach" Information Press Ltd, Oxford England)].
본원에 기술된 서열 정보(서열 1, 서열 2)를 기본으로 하여 게놈성 라이브러리를 사용하는 유사한 방법에 의해 본 발명의 상동성 만나나제를 암호화하는 상동성 폴리뉴클레오타이드 서열을 관련 미생물, 특히 바실러스의 호염기성 종과 같은 바실러스 속의 또 다른 균주기원의 게놈성 라이브러리로부터 분리시키는 것은 당해 기술 분야의 숙련인에게는 일상적인 일이다.
또는, 본 발명의 만난 또는 갈락토만난-분해 효소를 암호화하는 DNA는 익히 공지된 방법에 따라 상기 언급된 모든 미생물과 같은 적합한 공급원으로부터 에스케리키아 콜라이 DSM 12180에 존재하는 플라스미드로부터 수득가능한 DNA 서열을 기반으로 작제된 합성 올리고뉴클레오타이드 프로브를 사용하여 클로닝될 수 있다.
따라서, 본 발명의 폴리뉴클레오타이드 분자는 상기된 바와 같이 클로닝에 의해 수득되는 플라스미드가 침착되는 에스케리키아 콜라이, DSM 12180으로부터 분리될 수 있다. 또한, 본 발명은 분리되고 실질적으로 순수한 균주 에스케리치아 콜라이, DSM 12180의 생물학적 배양물에 관한 것이다.
본원에서, 용어 "효소 제조"는 능히 단일종의 미생물로부터 분리되고 정제된 통상의 효소 발효 생성물, 예를 들어, 상이한 각종 효소 활성을 포함하는 제제, 또는 단일성분 효소, 바람직하게는 세균 또는 진균 종으로부터 통상의 재조합 기술을 사용하여 유도된 효소의 혼합물(이때 효소는 발효되고 능히 분리되며 각각 정제되고 상이한 종, 바람직하게는 진균 또는 세균 종으로부터 기원할 수 있다]이거나, 재조합 만나나제의 발현을 위한 숙주 세포로서 작용하는 미생물의 발효 생성물[이때 미생물은 미생물의 천연적으로 존재하는 발효 생성물인 또 다른 효소, 예를 들어, 펙틴 분해 효소, 프로테아제 또는 셀룰라제, 즉, 상응하게 천연적으로 존재하는 미생물에 의해 통상적으로 제조되는 효소 복합체 이다]을 의미한다.
본 발명의 효소 제제의 생산방법은 효소의 생산을 허용하는 조건하에 만나나제를 생산할 수 있는 미생물, 예를 들어, 야생형 균주를 배양하고, 배양물로부터 효소를 회수함을 포함하는 방법이다. 배양은 통상의 발효 기술, 예를 들어, 만나나제 효소의 생산을 유도하는 성장 배지가 충분히 통기되도록 하는 진탕과 함께 진탕 플라스크 또는 발효기에서 배양함으로써 수행될 수 있다. 성장 배지는 통상의 질소원, 예를 들어, 펩톤, 효모 추출물 또는 카스아미노산, 환원량의 통상의 탄소원, 예를 들어, 덱스트로스 또는 슈크로스, 및 유도 인자(inducer), 예를 들어, 구아 검 또는 로커스트 빈 검을 함유할 수 있다. 회수는 통상의 기술, 예를 들어, 원심분리 또는 여과에 의한 바이오매스 및 상등액의 분리, 상등액의 회수 또는 목적 효소가 세포내에 존재하는 경우 세포 파쇄에 이어서 문헌[참조: EP 제0 406 314호]에 기술된 바와 같은 추가의 정제 또는 문헌[참조: WO 제97/15660호]에 기술된 바와 같은 결정화에 의해 수행될 수 있다.
면역학적 교차-반응성:
면역 교차-반응성의 측정시 사용되는 폴리클로날 항체는 정제된 만나나제 효소를 사용하여 제조될 수 있다. 보다 구체적으로, 본 발명의 만나나제에 대한 항혈청은 문헌[참조: N. Axelsen et al., in A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1973, Chapter 23, or A. Johnstone and R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, Blackwell Scientific Publications, 1982(보다 구체적으로는, p.29-31)]에 기술된 방법에 따라 래빗을 면역화함으로써 생성될 수 있다. 정제된 면역글로불린은 항혈청으로부터 예를 들어 염 침전((NH4)2SO4)에 이어서 투석 및 예를 들어 DEAE-세파덱스상에서 이온 교환 크로마토그래피에 의해 수득될 수 있다. 단백질의 면역화학적 특성은 아웃첼로니(Outcherlony) 이중-확산 분석[참조 문헌: O.Ouchterlony in: Handbook of Experimental Immunology(D.M.Weir, Ed), Blackwell Scientific Publications, 1967, pp. 655-706], 교차 면역전기영동[참조 문헌: N. Axelsen et al., supra, Chapter 3 and 4] 또는 로켓(rocket) 면역전기영동[참조 문헌: N.Axelsen 등, Chapter 2]에 의해 수행될 수 있다.
본 발명의 효소 또는 효소 제제를 생산하는 유용한 박테리아의 예는 바람직하게는 바실러스/락토바실러스 서브디비젼, 바람직하게는 바실러스 속의 균주, 보다 바람직하게는 바실러스 아가라드헤렌스의 균주, 특히 바실러스 아가라드헤렌스, NCIMB 40482 균주에 속하는 그람 양성 세균이다.
본 발명은 상기된 특성을 갖고 상동성 불순물을 함유하지 않으며 통상의 재조합 기술을 사용하여 생산되는 분리된 만나나제를 포함한다.
만나나제의 촉매 활성(ManU)의 측정
비색계 분석: 기질: pH10.0의 0.1M 글리신 완충액중의 카로브로부터의 0.2% AZCL-갈락토만난(오스트레일리아, 메가짐). 분석은 교반 및 40℃의 온도 조절과 함께 열혼합기상의 1.5㎖ 용량의 에펜도르프 마이크로 튜브에서 수행된다. 20분동안 0.05㎖ 효소로 0.750㎖ 기질의 항온처리는 15000rpm에서 4분동안의 원심분리에 의해 종료된다. 상등액의 색도는 1㎝ 큐벳에서 600nm에서 측정된다. 하나의 ManU(만나나제 단위)는 1㎝에서 0.24 흡광도를 나타낸다.
바실러스 아가라드헤렌스 만나나제 NCIBM 40482의 수득
균주
바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482는 만나나제 효소를 암호화하는 DNA 서열을 포함한다.
이. 콜라이 균주: 이.콜라이 SJ2의 세포[참조 문헌: Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L., Jensen, B.R., Sjoholm, C.(1990), 바실러스 브레비스. J.박테리올로부터의 세포외 효소인 알파-아세토락테이트 데카복실라제를 암호화하는 aldB의 클로닝, 172, 4315-4321]가 작제되고 공급업자에 의해 기술된 바와 같이 진 펄서(Gene Pulser)TM전기천공기[제조원: BIO-RAD]를 사용하여 전기천공시킴으로써 형질전환시킨다.
비.서브틸리스 PL2306. 이들 균주는 공지된 바실러스 서브틸리스 셀룰라제 유전자의 전사 단위에서 붕괴되어 셀룰라제 음성 세포가 된, 붕괴된 apr과 npr 유전자[참조 문헌: Diderichsen, B., Wedsted, U., Hedegaard, L.,Jensen, B.R., Sjoholm, C.(1990) Cloning of aldB, 이는 바실러스 브레비스로부터의 세포외 효소인 알파-아세토락테이트 데카보실라제를 암호화함, J.Bacteriol., 172, 4315-4321]를 갖는 비.서브틸리스 DN 1885이다. 붕괴는 필수적으로 문헌[참조: Eds. A.L. Sonenshein, J.A. Hoch 및 Richard Losick(1993) Bacillus subtilis and other Gram-Positive Bacteria, American Society for microbiology, p.618]에 기술된 바와 같이 수행한다.
컴피턴트 세포를 문헌[참조: Yasbin, R.E., Wilson, G.A. 및 Young, F.E.(1975), Transformation and transfection in lysogenic strains of Bacillus subtilis: evidence for selective induction of prophage in competent cells.J. Bacterial, 121:296-304]에 기술된 바와 같이 작제하고 형질전환시킨다.
플라스미드
pSJ1678(그 전체가 본원에 참조로 인용된 WO 94/19454에 상세히 기술되어 있음).
pMOL944: 이러한 플라스미드는 바실러스 서브틸리스에서 복제가능한 플라스미드를 구성하는 성분인 카나마이신 내성 유전자를 필수적으로 함유하고 강한 프로모터와 비.리케니포르미스 ATCCA4580의 amyL 유전자로부터 클로닝된 시그날 펩타이드를 갖는 pUB110 유도체이다. 시그날 펩타이드는 시그날 펩타이드와 융합된 단백질의 성숙한 부분을 암호화하는 DNA의 클로닝을 용이하게 하는 SacII 부위를 함유한다. 이로써 프레-단백질이 세포 외부로 발현되게 한다.
플라스미드를 다음에 간략하게 기술되어 있는 통상의 유전자 조작 기술로 작제한다.
pMOL944의 작제:
pUB110 플라스미드[참조: McKenzie, T. et al, 1986, Plasmid 15:93-103]를 단일 제한 효소 Ncil로 분해시킨다. 플라스미드 pDN1981[참조 문헌: P.L. Jorgensen et al, 1990, Gene, 96, p37-41]에 암호화된 amyL 프로모터로부터 증폭된 PCR 단편을 Ncil로 분해시키고 Ncil 분해된 pUB110에 삽입시켜 플라스미드 pSJ2624를 수득한다.
사용되는 2개의 PCR 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN5494 5'-
GTCGCCGGGGCGGCCGCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3'
#LWN5495 5'-
GTCGCCCGGGAGCTCTGATCAGGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAA
TGAGGCAGCAAGAAGAT-3'
프라이머 #LWN5494를 플라스미드 중의 NotI 부위에 삽입시킨다.
이어서, 플라스미드 pSJ2624를 SacI과 NotI로 분해시키고 pDN1981상에 암호화된 amyL 프로모터에서 증폭된 신규한 PCR 단편을 SacI과 NotI로 분해시키고 이러한 DNA 단편을 SacI-NotI 분해된 pSJ2624에 삽입시켜 플라스미드 pSJ2670을 수득한다.
이러한 클로닝은 동일한 프로모터를 사용하나 역 방향인 제1의 amyL 프로모터 클로닝을 대신한다. PCR 증폭에 사용되는 2개의 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN5938 5'-
GTCGGCGGCCGCTGATCACGTACCAAGCTTGTCGACCTGCAGAATG
AGGCAGCAAGAAGAT-3'
#LWN5939 5'-GTCGGAGCTCTATCAATTGGTAACTGTATCTCAGC-3'
플라스미드 pSJ2670을 제한 효소 PstI와 BclI로 분해시키고 알칼리성 아밀라제 SP722(그 전체가 본원에 참조로 인용된 국제 특허 공보 WO95/26397에 기술되어 있음)를 암호화하는 클로닝된 DNA 서열로부터 증폭된 PCR 단편을 PstI와 BclI로 분해시키고 삽입시켜 플라스미드 pMOL944를 수득한다. PCR 증폭에 사용되는 2개의 프라이머는 다음의 서열을 갖는다:
#LWN7864 5'-AACAGCTGATCACGACTGATCTTTTAGCTTGGCAC-3'
#LWN7901 5'-AACTGCAGCCGCGGCACATCAATAATGGGACAAATGGG-3'
프라이머 #LWN7901을 플라스미드 중의 SacII 부위에 삽입시킨다.
바실러스 아가라드헤렌스로부터의 만나나제 유전자의 클로닝
게놈성 DNA 제조:
바실러스 아가라드헤렌스 NCIMB 40482 균주를 문헌[참조: WO94/01532]에 기술된 바와 같이 액체 배지에서 증식시킨다. 30℃ 및 300rpm에서 배양시킨 지 16시간 후, 세포를 회수하고 피쳐 등이 문헌[참조: Pitcher, D.G., Saunders, N.A., Owen, R.J.(1989)]에 기술한 방법으로 게놈성 DNA를 분리시킨다. 구아니듐 티오시아네이트를 사용하여 세균 게놈성 DNA를 신속하게 추출한다[참조 문헌: Lett.Appl.Microbiol., 8, 151-156].
게놈성 라이브러리 작제:
게놈성 DNA를 제한 효소 Sau3A를 사용하여 부분적으로 분해시키고 0.7% 아가로스 겔에서 전기영동하여 크기-분획화시킨다. 크기가 2 내지 7kb인 단편을 전기영동으로 DEAE-셀룰로스 종이상에서 분리시킨다[참조 문헌: Dretzen, G., Bellard, M., Sassone-Corsi, P., Chambon, P.(1981) A reliable method for the recovery of DNA fragments from agarose and acrylamide gels. Anal. Biochem., 112, 295-298].
분리된 DNA 단편을 BamHI 분해된 pSJ1678 플라스미드 DNA로 연결시키고 연결 혼합물을 사용하여 이.콜라이 SJ2를 형질전환시킨다.
양성 클론의 확인:
상기된 바와 같이 작제된 이.콜라이에서의 DNA 라이브러리를 0.2% AZCL-갈락토만난(메가짐) 및 9㎍/㎖ 클로르암페니콜을 함유하는 LB 한천 플레이트에서 스크리닝하고 37℃에서 밤새 배양시킨다. 만나나제 활성을 나타내는 클론은 청색 확산 원광으로 나타난다. 이들 클론 중 하나로부터의 플라스미드 DNA를 밤새 배양한 액체 배양물(9㎍/㎖ 클로르암페니콜과 함께 TY 중의 37℃에서 배양시키고 250rpm에서 진탕시킨 세포) 1㎖상의 퀴아겐 플라스미드 스핀 프펩스로 분리시킨다.
이러한 클론(MB525)는 추가로 클로닝된 Sau3A DNA 단편의 DNA를 서열화하여 특징화 한다. DNA 서열화는 Taq 데옥시-말단 사이클 서열화 키트(퍼킨-엘머, USA), 형광 표지된 터미네이터 및 프라이머로서 적합한 올리고뉴클레오타이드를 사용하여, 프라이머워킹에 의해 수행된다.
서열 데이타의 분석은 문헌[참조: Devereux et al(1984) Nucleic Acids Res. 12, 387-395]에 따라 수행된다. 만나나제를 암호화하는 서열은 서열 1에 보여진다. 유도된 단백질 서열은 서열 2에서 보여진다.
비.서브틸리스에서의 만나나제의 서브클로닝 및 발현:
만나나제를 암호화하는 본 발명의 DNA 서열은 이러한 2개의 올리고 뉴클레오타이드로 이루어진 PCR 프라이머 셋트를 사용하여 PCR 증폭된다:
만나나제 상부 SacII
5'-CAT TCT GCA GCC GCG GCA GCA AGT ACG GGC TTT TAT GTT GAT GG-3'
만나나제 하부 NotI
5'-GAC GAC GTA CAA GCG GCC GCG CTA TTT CCC TAA CAT GAT GAT ATT TTC G-3'
제한 부위 SacII 및 NotII에 밑줄이 쳐져 있다.
상기된 바와 같이 비.아가라드헤렌스 NCIMB 40482로부터 분리된 염색체 DNA를 제조업자의 지시에 따라 Amplitaq DNA 폴리머라제(퍼킨 엘머)를 사용하는 PCR 반응에서 주형으로서 사용한다. PCR 반응을 각각의 dNTP 200μM, 2.5 유니트의 Amplitaq 폴리머라제(퍼킨-엘머, 세투스, USA) 및 각각의 프라이머 100pmol을 함유하는 PCR 완충제에서 수행한다.
DNA 열 순환기(란드그라프, 독일)를 사용하여 PCR 반응을 수행한다. 94℃에서 1분간 항온처리시킨 다음, 94℃에서 30초간 변성시키는 사이클 프로필을 사용하고 60℃에서 1분간 어닐링시키고 72℃에서 2분간 연장시켜 PCR을 30회 회전시킨다. 증폭 생성물 5㎕ 분액을 0.7% 아가로스 겔(NuSieve, FMC)에서 전기영동으로 분석한다. 크기 1.4kb의 DNA 단편의 출현은 유전자 단편의 적합한 증폭을 가리킨다.
PCR 단편의 서브클로닝
상기된 바와 같이 생성된 PCR 생성물의 45㎕ 분액을 제조업자의 지시에 따라 QIAquick PCR 정제 키트(Qiagen, USA)를 사용하여 정제한다. 정제된 DNA를 pH 8.5의 10mM 트리스-HCl 50㎕를 사용하여 용출시킨다.
pMOL944 5㎍ 및 정제된 PCR 단편 25㎕를 SacII 및 NotI로 분해시키고 겔화 온도가 낮은 0.8% 아가로스 겔(seaplaque GTG, FMC)에서 전기영동시키고 상응하는 단편을 겔로부터 절단시키며, 제조업자의 지시에 따라 QIAquick 겔 추출 키트(Qiagen, USA)를 사용하여 정제한다. SacII-NotI로 분해되고 정제된 pMOL944에 분리된 PCR DNA 단편을 연결시킨다. 각각의 DNA 단편 0.5㎍, T4 DNA 리가제 1U 및 T4 리가제 완충액(Boehringer Mannheim, Germany)을 사용하여 16℃에서 밤새 연결시킨다.
연결 혼합물을 사용하여 컴피턴트 비.서브틸리스 PL2306을 형질전환시킨다. 형질전환된 세포를 카나마이신 플레이트의 LBPG-10㎍/㎖에 도말시킨다. 37℃에서 배양한지 18시간 후에, 콜로니가 플레이트상에 관찰된다. 밤새 배양한 액체 배양물로부터 플라스미드 DNA를 분리시켜 수개의 콜로니를 분석한다.
이러한 양성 클론중 하나를 상기 사용된 바와 같은 한천 플레이트 상에 수 회에 걸쳐 다시 스트리킹하고, 이러한 클론을 MB594라 명명한다. 클론 MB594를 37℃에서 TY-10㎍/㎖ 카나마이신에서 밤새 증식시키고, 다음날 세포 1㎖를 사용하여 비.바실러스 플라스미드 작제에 대한 제조업자의 추천에 따라 Qiaprep Spin Plasmid Miniprep Kit #27106을 사용하여 세포로부터 플라스미드를 분리한다. 이러한 DNA는 서열화되고 만나나제의 성숙한 부분, 즉, 첨부된 서열 3의 위치 94 내지 1404에 상응하는 DNA 서열을 나타낸다. 유도된 성숙한 단백질은 서열 4에서 보여진다. 이는 서열 1의 서열에 의해 암호화된 만나나제의 3' 말단이 PCR에서 사용된 하부 프라이머의 디자인으로 인해 서열 3에서 보여지는 것으로 변화되었다는 것을 알 수 있다. 수득된 아미노산 서열은 서열 4에 보여지고, 서열 2(SHHVREIGVQFSAADNSSGQTALYVDNVTLR)의 C 말단이 서열 4(IIMLGK)의 C 말단으로 변화되었다는 것이 명백하다.
배지:
TY[문헌(참조: Ausubel, F.M. et al.,(eds.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley 및 Sons, 1995)에 기술된 바와 같음].
LB 한천[문헌(참조: Ausubel, F.M. et al.,(eds.) "Current protocols in Molecular Biology". John Wiley and Sons, 1995)에 기술된 바와 같음].
LBPG는 0.5% 글루코스 및 pH 7.0의 0.05M 인산칼슘으로 보충된 LB 한천이다(상기 참조).
BPX 배지는 문헌[참조: EP 0 506 780(WO 91/09129)]에 기술되어 있다.
바실러스 아가라드헤렌스로부터의 만나나제의 발현, 정제 및 특성화
당해 물질 및 방법하에서 상기된 바와 같이 수득된 클론 MB 594를 500㎖ 용량의 2개의 배플 진탕 플라스크에서 300rpm으로 37℃에서 5일 동안 카나마이신 10㎍/㎖과 함께 25×200㎖ BPX 배지에서 증식시킨다.
클론 MB 594(배치 제9813호)의 진탕 플라스크 배양액 6500㎖를 수거하고 pH를 5.5로 조정한다. 양이온제(C521) 146㎖ 및 음이온제(A130) 292㎖를 응집물을 교반시키는 동안 가한다. 응집된 물질을 6℃에서 20분간 9000rpm으로 Sorval RC 3B 원심분리기를 사용한 원심분리에 의해 분리시킨다. 상등액을 왓트만 유리 필터 GF/D 및 C를 사용하여 세정시키고 최종적으로 10kDa의 공극을 갖는 필트론상에서 농축시킨다.
당해 농축물 750㎖를 수산화나트륨을 사용하여 pH 7.5로 조정한다. 청정액은 pH7.5의 50mmol 트리스로 평형화된 900㎖ 용량의 Q-세파로스 칼럼을 사용하여 음이온-교환 크로마토그래피에 적용한다. 만나나제 활성 구역을 염화나트륨 농도 구배를 사용하여 용출시킨다.
순수 효소는 분자량이 38kDa인 SDS-PAGE에서 단일 밴드를 나타낸다. 만나나제 효소의 아미노산 서열, 즉, 해독된 DNA 서열은 서열 2에서 보여진다.
역학 상수의 측정:
기질: 로커스 콩 검(카로브) 및 환원당 분석(PHBAH). 시그마로부터의 로커스 콩 검(G-0753)
상이한 농도의 로커스 빈 검을 사용하는 역학 측정 및 pH 10 및 40℃에서 20분간의 항온처리는 다음의 결과를 제공한다:
Kcat: 1초당 467
Km: ℓ당 0.08g
MW: 3.8kDa
pI(등전점): 4.2
만나나제의 최적 온도는 60℃인 것으로 밝혀졌다.
pH 활성 프로필은 pH 8 내지 10에서 최대 활성을 나타낸다.
DSC 차등 스캐닝 열량계는, 효소가 매우 열안정적임을 나타내는 트리스 완충액 중의 pH 7.5에서 융점으로서 77℃를 나타낸다.
기질로서 카로브로부터의 0.2% AZCL-갈락토만난 및 상기된 40℃에서의 배양물을 사용하는 세제 혼화성은 통상의 액상 세제와의 탁월한 혼화성 및 통상의 분말 세제와의 양호한 혼화성을 나타낸다.
바실러스 서브틸리스 만나나제 168의 수득
바실러스 서브틸리스 β-만나나제는 하기와 같이 특징화하고 정제한다: 바실러스 서브틸리스 게놈을 공지된 바실리서 종 β-만나나제 유전자 서열과의 상동성에 대해 조사한다(참조: Mendoza et al., Biochemica et Biophysica Acta 1243:552-554, 1995). 생성물이 미지인(unknown) ydhT의 암호 영역은 공지된 바실러스 β-만나나제에 대해 58% 유사성을 나타내었다. 하기 올리고뉴클레오타이드 서열: 5'-GCT CAA TTG GCG CAT ACT GTG TCG CCT GTG-3' 및 5'-GAC GGA TCC CGG ATT CAC TCA ACG ATT GGC G-3'는 추정되는 β-만나나제의 성숙한 부분을 암호화하는 서열을 증폭시키기 위해 고안되었다. 바실러스 서브틸리스 균주 1A95로부터의 총 게놈성 DNA는 상기한 프라이머를 사용하여 ydhT 성숙한 영역을 증폭시키기 위한 주형으로서 사용한다. PCR은 AMPLITAQ DNA 폴리머라제를 갖는 진-앰프 PCR 키트(GENE-AMP PCR Kit)(Perkin Elmer, Applied Biosystems, Foster city, CA)를 사용하여 수행한다. 초기 용융 시간을 95℃에서 5분간 한 다음, 95℃에서 1분간 용융, 55℃에서 2분간 어닐링, 72℃에서 2분간 연장하는 프로그램으로 25회 사이클을 수행한다. 최종 사이클 후, 반응을 72℃에서 10분동안 유지하여 완전히 연장시킨다. PCR 생성물을 QIAquick PCR 정제 키트(Qiagen, Chatsworth, CA)를 사용하여 정제한다.
바실러스 서브틸리스 균주 1A95로부터 증폭된 ydhT 성숙 영역은 하기와 같은 발현 벡터 pPG1524(이미 기술됨)로 삽입시킨다. 증폭된 1028bp 단편을 Mfe I 및 BamH I으로 분해시킨다. 발현 벡터 pPG1527를 EcoR I 및 BamH I으로 분해시킨다. 제한 분해 생성물을 QIAquick PCR 정제 키트(Qiagen, Chatsworth, CA)를 사용하여 정제한다. 두개의 단편을 T4 DNA 리가제를 사용하여 연결시키고(13시간, 16℃) 컴피턴트 이. 콜리 균주 DH5-α를 형질전화시키는데 사용한다. 암피실린 내성 콜로니를 DNA 제조동안 배양한다. 이어서 DNA는 제한 분석으로 특징화한다. 플라스미드 pPG3200은 ydhT 유전자의 성숙 영역을 함유한다. 이어서 플라스미드 pPG3200을 사용하여 컴피턴트 바실러스 서브틸리스 균주 PG 632(Saunders et al., 1992)를 형질전환시킨다.
7개의 카나마이신 내성 바실러스 서브틸리스 클론 및 하나의 PG 632 대조구 클론을 찍어 내어 25% 말트린 1㎖, 10mM MnCl2120㎕ 및 50㎎/㎖ 카나마이신 20㎕가 보충된 20/20/5 배지(트립톤 20g/ℓ, 효모 추출물 20g/ℓ, NaCl 5g/ℓ)에서 증식시킨다. 단백질의 발현을 위해 250㎖ 배플 플라스크중에서, 클론들을 37℃에서 250rpm으로 밤새 진탕하여 배양한다. 세포를 14,000 rpm에서 15분 동안 회수한다. 각 상등액 1㎕를 50mM 아세트산나트륨(pH 6.0) 99㎕에 희석시킨다. 이 희석액의 1㎕를 제조업자의 지시에 따라서 엔도-1,4-β-만나나제 베타-만나자임 탭스(Megazyme, ireland)를 사용하여 검정한다. 베크만 DU640 분광계 상의 590nm에서 흡광도를 측정한다. 클론 7이 최고의 흡광도 1.67을 나타낸다. PG 632 대조구는 590nm에서 흡광도를 전혀 나타내지 않는다.
상등액을 10 내지 20% 트리스-글리신 겔(Novex, San diego, Ca) 상의 SDS-PAGE로 분석하여 예상된 38kDa 크기의 단백질을 확인한다. 샘플을 하기와 같이 준비한다. ydhT 클론 7 및 PG 632 상등액의 500㎕ 샘플을 100%의 트리클로로아세트산(Sigma) 55.5㎕로 침전시키고 5%의 트리클로로아세트산 100㎕로 세척하고 트리스-글리신 SDS 샘플 완충액(Novex)에 재현탁시키고 5분 동안 비등시킨다. 각 샘플 1㎕를 겔상에서 90분 동안 30mA에서 전기영동시킨다. ydhT 클론 7에 대한 거대 단백질 밴드가 38kDa에서 나타난다.
바실러스 서브틸리스 ydhT 클론 7의 10ℓ 발효는 비.브라운 바이오스타트(B. Braun Biostat) C 발효조에서 수행한다. 발효 조건은 하기와 같다. 세포를 20/20/5와 유사한 영양이 풍부한 배지에서 37℃에서 18시간 동안 배양한다. 발효의 종결시에 세포를 제거하고 상등액을 접선의 유동 여과 시스템을 사용하여 1ℓ로 농축시킨다. 농축된 상등액에서 β-만나나제의 최종 수율은 3g/ℓ이다.
발효 상등액으로부터 β-만나나제의 정제는 하기와 같이 수행한다. 상등액 500㎖을 10,000rpm에서 4℃, 10분 동안 원심분리시킨다. 이어서 원심분리한 상등액을 Spectrapor 12,000 내지 14,000 몰 중량 공극 막을 통해(스펙트럼) 10mM 인산칼륨염(pH 7.2) 4ℓ를 2회 바꾸면서 4℃에서 밤새 투석시킨다. 투석한 상등액을 10,000rpm에서 10분 동안 4℃에서 원심분리한다. 200㎖ Q 세파로스 신속 유동 (파마시아) 음이온 교환 컬럼을 20℃에서 10mM 인산칼륨염(pH 7.2) 1ℓ로 평형화시키고 상등액 300㎖을 컬럼상에 로딩한다. 2개의 210㎖째의 분획(샘플 A) 및 175㎖째의 분획(샘플 B)을 수집한다. 2개의 분획을 50mM 아세트산나트륨(pH 6.0) 199㎕로 희석하는 것을 제외하고는 이전과 같이 검정하고 이들의 흡광도는 각각 0.38 및 0.52이다. 각 샘플 2㎕를 트리스-글리신 SDS 샘플 완충액(Novex, CA) 8㎕에 첨가하고 5분 동안 비등시킨다. 수득한 샘플을 10 내지 20% 트리스-글리신 겔(Novex, Ca) 상, 30mA에서 90분 동안 전기영동한다. 38kDa에 상응하는 주요 밴드가 각 샘플에 존재하고 95% 이상의 총 단백질을 포함된다. BCA 단백질 검정(Pierce)은 제조자의 지시에 따라서 두 샘플에서 수행하고, 표준으로서 소 혈청 알부민을 사용한다. 샘플 A 및 B는 각각 β-만나나제 1.3㎎/㎖ 및 1.6㎎/㎖를 함유한다. 단백질의 동정은 이온 분사 질량 분광계 및 아미노 말단 아미노산 서열 분석으로 확인한다.
정제된 β-만나나제 샘플은 하기와 같이 효소 활성을 특징화하는데 사용한다. 모든 검정은 이전에 기술한 바와 같은 엔도-1,4-β-만나나제 베타 만나자임 탭스(Megazyme, Ireland)를 사용한다. pH 범위 3.0 내지 9.0에서의 활성 측정은 50mM 인산시트레이트염 완충액에서 수행되고 pH 9.5에서의 활성 측정은 50mM CAPSO (Sigma)에서 수행하고 pH 10.0 내지 11.0 범위에서의 활성 측정은 50mM CAPS 완충액을 사용한다. 바실러스 서브틸리스 β-만나나제에 대한 최적 pH는 pH 6.0 내지 6.5인 것으로 밝혀졌다. 온도 활성 프로파일은 50mM 인산시트레이트염 완충액(pH 6.5)에서 수행한다. 효소는 40 내지 45℃의 온도에서 최적 활성을 나타낸다. 바실러스 서브틸리스 β-만나나제는 15℃ 이하 및 80℃ 이상에서 현저한 활성을 유지한다. β-1,4-갈락토만난에 대한 비활성은 제조자의 지시에 따라 엔도-1,4-β-만나나제 베타 만나자임 탭스(Megazyme, Ireland)를 사용하여 160,000μmol/min·㎎ β-만나나제인 것으로 측정된다. 바실러스 서브틸리스 β-만나나제의 뉴클레오타이드 및 아미노산 서열은 서열 5 및 6에 나타낸다.
사카라이드 검 분해 효소는 조성물을 기준으로, 순수한 효소로서 바람직하게는 0.0001중량% 내지 2중량%, 더욱 바람직하게는 0.0001중량% 내지 0.1중량%, 가장 바람직하게는 0.0006중량% 내지 0.02중량% 수준으로 본 발명의 세탁 세제 조성물에 혼입된다.
본 발명의 사카라이드 검 분해 효소는 촉매적 도메인을 포함하는 효소 코어 이외에도, 셀룰로스 결합 도메인(CBD), 작동가능하게 결합되는 효소의 셀룰로스 결합 도메인 및 효소 코어(촉매적 활성 도메인)를 포함한다. 셀룰로스 결합 도메인(CBD)은 암호화된 효소의 통합 부분으로서 존재할 수 있거나 또 다른 기원의 CBD는 효소로 도입되어 효소 하이브리드를 형성할 수 있다. 본원에서, 용어 "셀룰로스 결합 도메인"은 피터 톰 등(Peter Tomme et al.)이 문헌["Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" in "Enzyme Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler and Michael H. Penner(Eds.), ACS Symposium Series, No. 618, 1996]에서 정의된 바와 같다. 이러한 정의에서는 120개 이상의 셀룰로스-결합 도메인을 10개의 부류(I-X)로 분류하고 CBD가 셀룰라제, 크실라나제, 만나나제, 아라비노푸라노시다제, 아세틸 에스터라제 및 키티나제와 같은 각종 효소에서 발견된다는 것을 입증한다. CBD는 또한 조류(예: 비-가수분해성 다당류-결합 단백질로서 적색 조류인 포르피라 풀푸레아(Porphyra purpurea))(참조: Tomme et al., op.cit.)에서 발견되었다. 그러나, 대부분의 CBD는 셀룰라제 및 크실라나제에 존재하고 CBD는 단백질의 N 및 C 말단에서 발견되거나 내부에 존재한다. 효소 하이브리드는 당해 기술분야에서 공지되어 있고[참조: WO 90/00609 및 WO 95/16782], 링커의 존재 또는 부재하에, 사카라이드 검 분해 효소를 암호화하는 DNA 서열에 연결된 셀룰로스 결합 도메인을 암호화하는 하나 이상의 DNA 단편을 포함하는 DNA 작제물로 숙주 세포를 형질전환시키고 숙주 세포를 성장시켜 융합된 유전자를 발현시킴으로써 생산할 수 있다. 효소 하이브리드는 하기 식으로 기술할 수 있다.
CBD-MR-X
상기식에서,
CBD는 적어도 셀룰로스-결합 도메인에 상응하는 아미노산 서열의 N-말단 또는 C-말단 영역이고,
MR은 중간 영역(링커)이고 결합이거나 바람직하게는 탄소수 약 2 내지 약 100, 더욱 바람직하게는 탄소수 2 내지 40의 짧은 연결 그룹이거나 바람직하게는 약 2 내지 약 100개의 아미노산, 더욱 바람직하게는 2 내지 40개의 아미노산이고,
X는 본 발명의 효소의 N-말단 또는 C-말단 영역이다.
상기한 효소는 식물, 동물, 세균, 진균 및 효모 기원과 같은 적합한 기원 중의 어느 하나에 존재할 수 있다. 기원은 추가로 중온성 또는 호극성(호냉성, 호열성, 호온성, 호압성, 호염기성, 호산성, 호염성 등)일 수 있다. 정제 또는 비정제 형태의 이러한 효소가 사용될 수 있다. 최근, 본 발명의 세정 조성물에 성능 효율을 최적화하기 위해 야생형 효소를 단백질/유전자 조작 기술을 통해 변형시키는 것이 일반적으로 실시된다. 예를 들면, 변형체는 이러한 조성물에서 일반적으로 존재하는 성분에 대한 효소의 혼화성이 증가되도록 고안될 수 있다. 또한, 변형체는 효소 변형체의 최적 pH, 표백 또는 킬레이트 안정성, 촉매적 활성 등이 특정 세정 용도에 적합하게 조작될 수 있도록 고안될 수 있다.
특히, 표백 안정성의 경우 산소에 대한 아미노산 민감성 및 계면활성제 혼화성을 위한 표면 전하에 촛점이 맞춰져야 한다. 이러한 효소의 등전점은 일부 하전된 아미노산의 치환에 의해 변형될 수 있고, 예를 들면 등전점의 증가는 음이온성 계면활성제와의 혼화성을 개선시키는데 도움이 될 수 있다. 효소의 안정성은 예를 들면, 추가의 염 브릿지를 형성하고 킬레이트 안정성을 증가시키기 위한 금속 결합 부위를 형성함으로써 추가로 강화될 수 있다.
세제 성분
본 발명의 세탁 세제 조성물은 추가의 세제 성분을 함유할 수 있다. 이러한 추가 성분의 정확한 특성 및 이의 혼입 정도는 조성물의 물리적 형태 및 사용될 조성물에 대한 세정 작용의 특성에 따라 다양할 것이다.
본 발명의 세탁 세제 조성물은 바람직하게 선택된 계면활성제, 또다른 효소, 빌더 및/또는 표백 시스템으로부터 선택된 세제 성분을 추가로 포함한다.
본 발명에 따른 세탁 세제 조성물은 액체, 페이스트, 겔, 바, 타블렛, 스프레이, 포옴, 분말 또는 과립 형태일 수 있다. 과립 조성물은 또한 "조밀한" 형태로 존재할 수도 있고 액체 조성물은 "농축" 형태로 존재할 수도 있다.
하나의 바람직한 유형의 겔 세제는 (i) 5중량% 내지 25중량%의 알킬폴리에톡실레이트 설페이트(여기서, 알킬 그룹은 탄소수 약 10 내지 약 22이고 폴리에톡실레이트 쇄는 0.5 내지 15, 바람직하게는 0.5 내지 약 5, 보다 바람직하게는 0.5 내지 약 4개의 에틸렌 옥사이드 잔기를 포함한다) 및 (ii) 5중량% 내지 20중량%의 지방산을 포함하는 15중량% 내지 40중량%의 음이온 계면활성제 성분을 포함하는 중질(heavy duty) 겔 세탁 세제 조성물이다.
본원의 겔 조성물은 비-시트레이트 빌더, 광학적 증백제, 오물 방출 중합체, 염료 전이 억제제, 중합체 분산제, 효소, 거품 억제제, 염료, 향료, 착색제, 충진제, 염, 향수성 물질, 재침착 방지제, 퇴색 방지제, 염료 고착제, 프릴/퍼징 저하제 및 이의 혼합물로 이루어진 그룹으로부터 선택되는 하나 이상의 첨가제를 추가로 함유할 수 있다.
본원의 겔 조성물은 20s-1의 전단율에서 약 100cp 내지 약 4,000cp, 바람직하게는 약 300cp 내지 약 3,000cp, 보다 바람직하게는 약 500cp 내지 약 2,000cp의 점도를 갖고 저장시 안정하다.
이론에 제한되지 않고 전해질의 존재는 겔 조성물의 점도를 조절하는 작용을 하는 것으로 사료된다. 따라서, 본원의 조성물의 겔 특성은 선택된 계면활성제 및 존재하는 전해질의 양에 의해 영향받는다. 본원의 바람직한 양태에서, 조성물은 추가로 0% 내지 약 10%, 보다 바람직하게는 약 2% 내지 약 6%, 더욱 바람직하게는 약 3% 내지 약 5%의 적합한 전해질 또는 이의 산 등가물을 포함한다. 나트륨 시트레이트는 본원에 사용하기에 매우 바람직한 전해질이다.
본원의 조성물은 임의로 약 0중량% 내지 약 10중량%의 용매 및 하이드로트로프를 함유한다. 이론에 제한되지 않고 용매 및 하이드로트로프의 존재는 조성물의 구조 및 등방성에 영향을 미칠 수 있다고 사료된다. "용매"는 알킬 모노알콜, 디- 및 트리-알콜, 에틸렌 글리콜, 프로필렌 글리콜, 프로판디올, 에탄디올, 글리세린등을 포함하여 세제 산업에서 통상적으로 사용되는 용매를 의미한다. "하이드로트로프"는 또 다른 계면활성제의 가용화를 도와주는 단쇄 계면활성제를 포함하여 세제 산업에서 통상적으로 사용되는 하이드로트로프를 의미한다. 하이드로트로프의 또 다른 예는 큐멘, 크실렌 또는 톨루엔 설포네이트, 우레아, C8이하의 단쇄 알킬 카복실레이트 및 C8이하의 단쇄 알킬 설페이트 및 에톡실화된 설페이트를 포함한다.
본원에 사용되는 지방산은 천연자원으로부터 수득되거나 합성된 포화되고/되거나 불포화된 지방산을 포함한다. 지방산의 예는 카프르산, 라우르산, 미리스트산 팔미트산, 스테아르산, 아라키드산 및 베헨산을 포함한다. 또 다른 지방산은 팔미톨레산, 올레산, 리놀레산, 리놀렌산 및 리시놀레산을 포함한다.
본 발명의 조성물은, 세탁 첨가 조성물 및 얼룩진 직물의 침지 및/또는 전처리에 사용하기 적합한 조성물 및 린스가 첨가된 직물 연화 조성물을 포함하는 손세탁 및 세탁기 세제 조성물로서 제형화될 수 있다.
세탁기 세척 방법에 사용하기 적합한 조성물로서 제형화되는 경우, 본 발명의 조성물은 계면활성제 화합물 및 빌더 화합물 모두 및 추가로 유기 중합체성 화합물, 표백제, 추가의 효소, 거품 억제제, 분산제, 라임-비누 분산제, 오물 현탁제, 재침착방지제, 부식 억제제로부터 선택된 하나 이상의 세제 성분을 함유할 수 있다. 세탁 조성물 또한 추가의 세제 성분으로서 연화제를 함유할 수 있다. 사카라이드 검 가수분해 효소를 함유하는 조성물은 직물 세정, 얼룩 제거, 순백성 유지, 연화, 색상 발현 및 염료 전이 억제를 제공할 수 있다.
본 발명의 조성물은 세제 첨가 생성물로서 사용할 수 있다. 이러한 첨가 생성물은 통상의 세제 조성물의 성능을 보충하거나 증가시키는 경향이 있다.
필요한 경우, 본원에서 세탁 세제 조성물의 밀도는 20℃에서 측정시 조성물의 400 내지 1200g/ℓ, 바람직하게는 500 내지 950g/ℓ범위이다.
본원에서 조성물의 "조밀한" 형태는 밀도에 의해, 조성물의 관점에서 무기 충전제 염의 양에 의해 잘 반영되고, 무기 충전제 염은 분말 형태의 세제 조성물에 통상적인 성분이고,통상의 세제 조성물에서, 충전제 염은 실질적인 양, 통상적으로 총 조성물의 17 내지 35중량%로 존재한다. 조밀한 조성물에서, 충전제 염은 총 조성물의 15중량%를 초과하지 않는 양, 바람직하게는 10중량%를 초과하지 않는 양, 가장 바람직하게는 5중량%를 초과하지 않는 양으로 존재한다. 본 조성물에서 의미하는 바와 같은 무기 충전제 염은 설페이트 및 클로라이드의 알칼리 및 알칼리성 토금속 염으로부터 선택된다. 바람직한 충전제 염은 황산나트륨이다.
본 발명에 따르는 액체 세제 조성물은 "농축 형태"로 존재할 수도 있고, 이러한 경우에, 본 발명에 따르는 액체 세제 조성물은 통상의 액체 세제에 비해 소량의 물을 함유한다. 통상적으로 농축 액체 세제의 물 함량은 바람직하게는 세제 조성물의 40중량% 이하, 더욱 바람직하게는 30중량% 이하, 가장 바람직하게는 20중량% 이하이다.
계면활성제 시스템
본 발명에 따르는 세탁 세제 조성물은 계면활성제가 비이온성 및/또는 음이온성 및/또는 양이온성 및/또는 양쪽성 및/또는 쯔비터이온성 및/또는 반극성 계면활성제로부터 선택될 수 있는 계면활성제 시스템을 일반적으로 포함할 수 있다. 본 발명의 세탁 세제 조성물은 바람직하게는 비이온성, 음이온성 및/또는 양이온성 계면활성제를 포함한다.
추가로 비이온성, 음이온성 계면활성제 및/또는 양이온성 계면활성제를 포함하는 본 발명의 세탁 세제 조성물은 놀랍게도, 식품 얼룩/오물 제거, 더러운 세정 및 순백성 유지를 증진시키는 것으로 밝혀졌다.
이론에 국한되지 않고 효소적 가수분해를 통해 오물을 입자화하는 것으로 공지된 비이온성 계면활성제에 의해 작은 입자가 용이하게 제거되는 것으로 간주된다. 또한 사카라이드 검 분해 효소의 효소적 가수분해와 함께 직물 양이온성 계면활성제의 배합은 성능을 개선시키는 것으로 사료된다.
계면활성제는 통상적으로 0.1중량% 내지 60중량% 수준으로 존재한다. 더욱 바람직한 혼입 수준은 본 발명에 따르는 세탁 세제 조성물의 1중량% 내지 35중량%, 가장 바람직하게는 1중량% 내지 30중량%이다.
계면활성제는 바람직하게는, 조성물에 존재하는 효소 성분과 혼화성이도록 제형화된다. 액체 또는 겔 조성물에서, 계면활성제는 가장 바람직하게는, 이러한 조성물에서 효소의 안정성을 증진시키거나 적어도 저하시키지 않도록 제형화된다.
비이온성 계면활성제
알킬 페놀의 폴리에틸렌, 폴리프로필렌 및 폴리부틸렌 옥사이드 축합물이 본 발명의 계면활성제 시스템에서 비이온성 계면활성제로서 사용하기에 적합하고, 폴리에틸렌 옥사이드 축합물을 사용하는 것이 바람직하다. 이러한 화합물은 알킬렌 산화물을 갖는 직쇄 또는 측쇄 배위에서 탄소수 약 6 내지 약 14, 바람직하게는 탄소수 약 8 내지 약 14를 함유하는 알킬 그룹을 갖는 알킬 페놀의 축합 생성물을 포함한다. 바람직한 양태에서, 에틸렌 옥사이드는 알킬 페놀 1몰 당 에틸렌 옥사이드 약 2 내지 약 25몰, 더욱 바람직하게는 약 3 내지 약 15몰과 동일한 양으로 존재한다. 시판되는 이러한 유형의 비이온성 계면활성제는 lgepal™ CO-630(GAF corporation) 및 트리톤™ X-45, X-114, X-100 및 X-102(Rohm & Hass Company)를 포함한다. 이러한 계면활성제는 통상적으로 알킬페놀 알콕실레이트(예: 알킬 페놀 에톡실레이트)로서 언급된다.
1급 및 2급 지방족 알콜과 에틸렌 옥사이드 약 1몰 내지 약 25몰과의 축합 생성물은 본 발명의 비이온성 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기에 적합하다. 지방족 알콜의 알킬쇄는 직쇄 또는 측쇄, 1급 또는 2급 알콜일 수 있고 일반적으로 탄소수 약 8 내지 약 22를 함유한다. 탄소수 약 8 내지 약 20, 더욱 바람직하게는 약 10 내지 약 18을 함유하는 알킬 그룹을 갖는 알콜과 알콜 1몰당 에틸렌 옥사이드 약 2 내지 약 10몰과의 축합 생성물이 바람직하다. 알콜 1몰당 에틸렌 옥사이드 약 2 내지 약 7몰, 가장 바람직하게는 2 내지 5몰이 상기 축합 생성물에 존재한다. 이러한 유형의 시판되는 비이온성 계면활성제의 예들은 둘 다 유니온 카바이드 코포레이션(Union Carbide Corporation) 제품인 테르기톨(Tergitol)™ 15-S-9 (C11-C15직쇄 알콜과 에틸렌 옥사이드 9몰과의 축합 생성물), 테르기톨™ 24-L-6 NMW (C12-C141급 알콜과 에틸렌 옥사이드 6몰과의 좁은 분자량 분포를 갖는 축합 생성물); 쉘 케미칼 컴파니(Shell Chemical Company) 제품인 네오돌(Neodol)™ 45-9 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 옥사이드 9몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 23-3 (C12-C13직쇄 알콜과 에틸렌 옥사이드 3.0몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 45-7 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 옥사이드 7몰과의 축합 생성물), 네오돌™ 45-5 (C14-C15직쇄 알콜과 에틸렌 옥사이드 5몰과의 축합 생성물); 프록터 앤드 갬블 컴파니(The Procter & Gamble Company) 제품인 키로(Kyro)™ EOB (C13-C15알콜과 에틸렌 옥사이드 9몰과의 축합 생성물); 및 훽스트 제품인 제나폴(Genapol) LA O3O 또는 O5O (C12-C14알콜과 에틸렌 옥사이드 3 또는 5몰과의 축합 생성물)을 포함한다. 이러한 생성물에서 HLB의 바람직한 범위는 8 내지 11이고 가장 바람직하게는 8 내지 10이다.
본 발명의 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 유용한 것은 탄소수 약 6 내지 약 30, 바람직하게는 탄소수 약 10 내지 약 16을 함유하는 소수성 그룹 및 다당류, 예를 들면 폴리글리코사이드, 사카라이드 단위 약 1.3 내지 약 10, 바람직하게는 약 1.3 내지 약 3, 가장 바람직하게는 약 1.3 내지 약 2.7을 함유하는 친수성 그룹을 갖는 알킬다당류[레나도(Llenado)의 미국 특허 제4,565,647호(1986년 1월 21일에 허여)]이다. 탄소수 5 또는 6을 함유하는 어떠한 환원성 사카라이드도 사용될 수 있고, 예를 들면 글루코스, 갈락토스 및 갈락토실 잔기가 글루코실 잔기로 치환될 수 있다(임의의 소수성 그룹은 2-, 3-, 4- 등의 위치에서 결합되므로 글루코사이드 또는 갈락토사이드에 반대하는 글루코스 또는 갈락토스를 수득한다). 내부사카라이드 결합은, 예를 들면, 추가의 사카라이드 단위의 하나의 위치와 이전 사카라이드 단위의 2-, 3-, 4- 및/또는 6-위치 사이에 존재할 수 있다. 바람직한 알킬폴리글리코사이드는 화학식 R2O(CnH2nO)t(글리코실)x(여기서, R2는 알킬 그룹이 탄소수 약 10 내지 약 18, 바람직하게는 탄소수 약 12 내지 약 14를 함유하는 알킬, 알킬페닐, 하이드록시알킬, 하이드록시알킬페닐 및 이의 혼합물로 이루어진 그룹으로부터 선택되고, n은 2 또는 3, 바람직하게는 2이고, t는 0 내지 약 10, 바람직하게는 0이고, x는 약 1.3 내지 약 10, 바람직하게는 약 1.3 내지 약 3, 가장 바람직하게는 약 1.3 내지 약 2.7이다)이다. 글리코실은 바람직하게는 글루코스로부터 유도된다. 이러한 화합물을 제조하기 위해, 알콜 또는 알킬폴리에톡시 알콜이 먼저 형성되고 이어서 글루코스 또는 글루코스원과 반응시켜 글루코사이드(1-위치에서 결합)을 형성한다. 이어서, 추가의 글리코실 단위는 1-위치 및 이전의 글리코실 단위 2-, 3-, 4- 및/또는 6-위치, 바람직하게는 주로 2-위치 사이에서 결합할 수 있다.
프로필렌 옥사이드와 프로필렌 글리콜과의 축합에 의해 형성된 소수성 염기와 에틸렌 옥사이드의 축합 생성물은 또한 본 발명의 추가의 비이온성 계면활성제 시스템으로서 사용하기에 적합하다. 이들 화합물의 소수성 부위는 분자량이 바람직하게는 약 1500 내지 약 1800이고 수불용성을 나타낸다. 폴리에틸렌 잔기의 이러한 소수성 부분으로의 첨가는 분자 전체의 수용성을 증가시키는 경향이 있고 생성물의 액성이 폴리옥시에틸렌 함량이 에틸렌 옥사이드의 약 40몰 이하의 축합물에 상응하는 총 축합 생성물의 약 50중량% 이하로 유지된다. 이러한 유형의 화합물의 예는 시판되는 플루라팍(Plurafac)™ LF404 및 플루로닉(Pluronic)™ 계면활성제(BASF 제품)를 포함한다.
또한, 본 발명의 비이온성 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기에 적합한 것은 에틸렌 옥사이드와 프로필렌 옥사이드 및 에틸렌디아민의 반응으로부터 수득한 생성물의 축합 생성물이다. 이러한 생성물의 소수성 잔기는 에틸렌디아민과 초과량의 프로필렌 산화물의 반응 생성물로 이루어지고, 일반적으로 분자량이 약 2500 내지 약 3000이다. 소수성 잔기는 에틸렌 옥사이드와 축합되어 축합 생성물이 폴리옥시에틸렌 약 40중량% 내지 약 80중량%를 함유하게 되고 분자량이 약 5,000 내지 약 11,000이도록 한다. 이러한 유형의 비이온성 계면활성제의 예는 시판되는 특정 테트로닉(Tetronic)™ 화합물(BASF 제품)을 포함한다.
본 발명의 계면활성제 시스템의 비이온성 계면활성제로서 사용하기 바람직한 것은 알킬 페놀의 폴리에틸렌 옥사이드 축합물, 1급 및 2급 지방족 알콜과 에틸렌 옥사이드 약 1 내지 약 25몰과의 축합 생성물, 알킬다당류 및 이의 혼합물이다. 에톡시 그룹 3 내지 15개의 C8-C14알킬 페놀 에톡실레이트 및 에톡시 그룹 2 내지 10개의 C8-C18알콜 에톡실레이트(바람직하게는 평균 C10)가 가장 바람직하다.
매우 바람직한 비이온성 계면활성제는 화학식(여기서, R1은 H이거나 R1은 C1-4하이드로카르빌, 2-하이드록시 에틸, 2-하이드록시 프로필 또는 이의 혼합물이고, R2는 C5-31하이드로카르빌이고, Z가 3개 이상의 하이드록실이 쇄에 직접 결합된 직쇄 하이드로카빌 쇄를 갖는 폴리하이드록시하이드로카르빌 또는 이의 알콕실화 유도체이다)의 폴리하이드록시 지방산 아미드 계면활성제이다. 바람직하게는 R1이 메틸이고, R2가 코코넛 알킬 또는 이의 혼합물과 같은 직쇄 C11-15알킬 또는 C16-18알킬 또는 알케닐 쇄이고, Z가 환원성 아민화 반응에서 글루코스, 프럭토스, 말토스, 락토스와 같은 환원당으로부터 유도된다.
음이온성 계면활성제
본 발명의 목적을 위해 바람직한 음이온성 계면활성제는 알킬 에스테르 설페이트 및 직쇄 알킬 벤젠 계면활성제이다. 사용될 적합한 음이온 계면활성제는 문헌[참조: "The Journal of the American Oil Chemists Society", 52(1975), pp 323-329]에 따른 기체성 SO3로 설폰화된 C8-C20카복실산(즉, 지방산)의 직쇄 에스테르를 포함하는 직쇄 알킬 벤젠 설포네이트, 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제이다. 적합한 출발 물질은 탈로우 및, 팜 오일 등으로부터 유도된 천연 지방 물질을 포함한다.
특히 세탁 적용을 위해 바람직한 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제는 화학식(여기서, R3은 C8-C20하이드로카르빌, 바람직하게는 알킬 또는 이의 배합물이고, R4는 C1-C6하이드로카르빌, 바람직하게는 알킬 또는 이의 배합물이고, M은 알킬 에스테르 설포네이트와 수용성 염을 형성하는 양이온이다)의 알킬 에스테르 설포네이트 계면활성제를 포함한다. 적합한 염 형성 양이온은 나트륨, 칼륨 및 리튬과 같은 금속, 및 모노에탄올아민, 디에탄올아민 및 트리에탄올아민과 같은 치환되거나 비치환된 암모늄 양이온을 포함한다. 바람직하게는 R3이 C10-C16알킬이고, R4가 메틸, 에틸 또는 이소프로필이다. R3이 C10-C16알킬인 메틸 에스테르 설포네이트가 특히 바람직하다.
기타 적합한 음이온성 계면활성제는 화학식 ROSO3M[여기서, R은 바람직하게는 C10-C24하이드로카르빌, 바람직하게는 C10-C20알킬 성분을 갖는 알킬 또는 하이드록시알킬, 더욱 바람직하게는 C12-C18알킬 또는 하이드록시알킬이고, M이 H 또는 양이온, 예를 들면 알칼리 금속 양이온(예: 나트륨, 칼륨, 리튬) 또는 암모늄 또는 치환된 암모늄(예: 메틸-, 디메틸- 및 트리메틸 암모늄 양이온, 및 테트라메틸 암모늄 및 디메틸 피페리디늄 양이온과 같은 4급 암모늄 양이온, 및 에틸아민, 디에틸아민, 트리에틸아민 및 이의 혼합물 등과 같은 알킬아민으로부터 유도된 4급 암모늄 양이온)이다]의 수용성 염 또는 산인 알킬 설페이트 계면활성제를 포함한다. 통상적으로 C12-C16의 알킬쇄는 보다 낮은 세척 온도(예: 약 50℃ 미만)에서 바람직하고 C16-C18알킬쇄는 더 높은 세척 온도(예: 약 50℃ 이상)에서 바람직하다.
세제 목적으로 유용한 기타 음이온성 계면활성제는 또한 본 발명의 세탁 세제 조성물에 포함될 수 있다. 이들은 비누의 염(예를 들면 나트륨, 칼륨, 암모늄, 및 모노-, 디- 및 트리에탄올아민 염과 같은 치환된 암모늄 염을 포함), C8-C22의 1급 또는 2급 알칸설포네이트, C8-C24올레핀설포네이트, 예를 들면 영국 특허 명세서 제1,082,179호에 기술된 알칼리성 토금속 시트레이트의 피롤화 생성물의 설폰화에 의해 제조된 설폰화 폴리카복실산, C8-C24알킬폴리글리콜에테르설페이트(에틸렌 옥사이드 10몰 이하 함유); 알킬 글리세롤 설포네이트, 지방 아실 글리세롤 설포네이트, 지방 올레일 글리세롤 설페이트, 알킬 페놀 에틸렌 옥사이드 에테르 설페이트, 파라핀 설포네이트, 알킬 포스페이트, 아실 이세티오네이트와 같은 이세티오네이트, N-아실 타우레이트, 알킬 숙시나메이트 및 설포숙시네이트, 설포석시네이트의 모노에스테르(특히, 포화 및 불포화 C12-C18모노에스테르) 및 설포숙시네이트의 디에스테르(특히, 포화 및 불포화 C6-C12디에스테르), 아실 살코시네이트, 알킬폴리글루코사이드의 설페이트와 같은 알킬다당류의 설페이트(하기 기술된 비이온성 비설페이트화 화합물), 측쇄 1급 알킬 설페이트 및 화학식 RO(CH2CH2O)k-CH2COO-M+(여기서, R은 C8-C22알킬이고, k는 1 내지 10의 정수이고, M은 가용성 염 형성 양이온이다)의 화합물과 같은 알킬 폴리에톡시 카복실레이트를 포함할 수 있다. 로진, 수소화 로진, 및 톨 오일에 존재하거나 이로부터 유도되는 수지산 및 수소화 수지산과 같은 수지산 및 수소화 수지산도 적합하다.
추가의 실시예는 문헌[참조: "Surface Active Agents and Detergents"(Vol. I 및 II, Schwartz, Perry and Berch)]에 기술되어 있다. 이러한 각종 계면활성제는 또한, 일반적으로 (본원에서 참조로 인용한) 라플린 등(Laughlin, et al.)의 미국 특허 제3,929,678호(1975.12.30에 허여)컬럼 23, 58줄 내지 컬럼 29, 23줄에 기술되어 있다.
여기에 포함되는 경우, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 전형적으로 약 1중량% 내지 약 40중량%, 바람직하게는 약 3중량% 내지 약 20중량%의 상기 음이온 계면활성제를 함유한다.
고도로 바람직한 음이온 계면활성제는 알킬 알콕실화된 설페이트를 포함하고 이의 계면활성제는 수용성 염 또는 화학식 RO(A)mSO3M[여기서, R은 비치환된 C10-C24알킬 또는 C10-C24알킬 성분을 갖는 하이드록시알킬 그룹, 바람직하게는 C12-C20알킬 또는 하이드록시알킬, 보다 바람직하게는 C12-C18알킬 또는 하이드록시알킬이고, A는 에톡시 또는 프로폭시 단위체이고, m은 0초과, 전형적으로 약 0.5 내지 약 6, 보다 바람직하게는 약 0.5 내지 약 3이고 M은 H 또는 예를 들어, 금속 양이온(예: 나트륨, 칼륨, 리튬, 칼슘 및 마그네슘등), 암모늄 또는 치환된 암모늄 양이온일 수 있는 양이온이다]의 산이다. 알킬 에톡실화된 설페이트 및 알킬 프로폭실화된 설페이트가 본원에서 고려된다. 치환된 암노늄 양이온의 특정 예는 메틸-, 디메틸, 트리메틸-암모늄 양이온 및 4급 암모늄 양이온(예: 테트라메틸-암모늄) 및 디메틸 피페르디늄 양이온 및 알킬 아민(예: 에틸아민, 디에틸아민, 트리에틸아민)으로부터 유도된 양이온 및 이의 혼합물등을 포함한다. 예를 들어, 계면활성제는 C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(1.0)설페이트(C12-C18E(1.0)M), C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(2.25)설페이트(C12-C18E(2.25)M),C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(3.0)설페이트(C12-C18E(3.0)M) 및 C12-C18알킬 폴리에톡실레이트(4.0)설페이트(C12-C18E(4.0)M)[여기서, M은 나트륨 및 칼륨으로부터 간편하게 선택된다]이다.
양이온 계면활성제
본 발명의 세탁 세제 조성물중에 사용하기에 적합한 양이온 세제성 계면활성제는 하나의 장쇄의 하이드로카르빌 그룹을 갖는 계면활성제이다. 예를 들어, 상기 양이온 계면활성제는 암모늄 계면활성제(예: 알킬트리메틸암모늄 할로게나이드) 및 화학식 [R2(OR3)y][R4(OR3)y]2R5N+X-[여기서, R2는 알킬쇄중에 탄소수 약 8 내지 약 18의 알킬 또는 알킬 벤질 그룹이고, 각각의 R3은 -CH2CH2-, -CH2CH(CH3)-, CH2CH(CH2OH)-, -CH2CH2CH2- 및 이의 혼합물로 이루어진 그룹으로부터 선택되고, 각각의 R4는 C1-C4알킬, C1-C4하이드록시알킬, 2개의 R4그룹이 결합함으로써 형성된 벤질 환 구조, -CH2CHOH-CHOHCOR6CHOHCH2OH(여기서, R6은 약 1000이하의 분자량을 갖는 중합체이다) 및 수소(이때 y는 0이 아니다)로 이루어진 그룹중에서 선택되고, R5는 R4와 동일하거나 R2와 R5의 총 탄소수가 약 18이하인 알킬쇄이고, 각각의 y는 0 내지 약 10이고, y값의 합은 약 0 내지 15이고, X는 임의의 혼화성 음이온이다]의 계면활성제를 포함한다.
본 발명에 적합한 4급 암모늄 계면활성제는 화학식 I의 화합물이다.
상기식에서,
R1은 단쇄 길이의 화학식 II의 알킬(C6내지 C10) 또는 알킬아미도알킬이고;
y는 2 내지 4, 바람직하게는 3이고;
R2는 H 또는 C1내지 C3알킬이고;
x는 0 내지 4, 바람직하게는 0 내지 2, 가장 바람직하게는 0이고;
R3, R4및 R5는 동일하거나 상이하고 화학식 III의 단쇄 알킬 (C1내지 C3) 또는 알콕실화된 알킬이고;
X-는 역이온 바람직하게는 할라이드, 예를 들어, 클로라이드 또는 메틸설페이트이고;
R6은 C1내지 C4이고;
z는 1 또는 2이다.
바람직한 4급 암모늄 계면활성제는 R1이 C8내지 C10또는 이의 혼합물이고, x가 0이고, R3및 R4는 CH3이고, R5가 CH2CH2OH인 화학식 I에 정의된 계면활성제이다.
고도로 바람직한 양이온 계면활성제는 본 발명의 조성물중에 유용한 화학식 i 의 수용성 4급 암모늄 화합물이다:
상기식에서,
R1은 C8내지 C16알킬이고;
각각의 R2, R3및 R4는 독립적으로 C1-C4알킬, C1-C4하이드록시 알킬, 벤질 및 -(C2H40)XH(여기서, x는 2 내지 5이다)이고;
X는 음이온이고;
단 R2, R3또는 R4중 하나만이 벤질이어야만 한다.
R1에 대해 바람직한 알킬 쇄 길이는 특히 알킬 그룹이 코코넛 또는 팜 케르넬 지방으로부터 유도되거나 올레핀 축합 또는 OXO 알콜 합성에 의해 합성적으로 유도된 쇄 길이의 혼합인 C12내지 C15이다. R2, R3및 R4에 대해 바람직한 그룹은 메틸 및 하이드록시에틸 그룹이고 음이온 X는 할라이드, 메토설페이트, 아세테이트 및 포스페이트 이온중에서 선택될 수 있다. 예를 들어, 본원에 사용하기 위해 화학식 i의 적합한 4급 암모늄 화합물은 다음과 같다:
코코넛 트리메틸 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
코코넛 메틸 디하이드록시에틸 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
데실 트리에틸 암모늄 클로라이드,
데실 디메틸 하이드록시에틸 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
C12-15디메틸 하이드록시에틸 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
코코넛 디메틸 하이드록시에틸 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
미리스틸 트리메틸 암모늄 메틸 설페이트,
라우릴 디메틸 벤질 암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
라우릴 디메틸(에테녹시)4암모늄 클로라이드 또는 브로마이드,
콜린 에스테르(R1이알킬이고 R2, R3및 R4가 메틸인 화학식 i의 화합물),
디-알킬 이미다졸린[화학식 i의 화합물].
본 발명에 유용한 또 다른 양이온 계면활성제는 1980년 10월 14일자로 허여된 미국 특허 제4,228,044호 및 유럽 특허원 제000,224호에 기술되어 있다.
전형적인 양이온성 직물 연화 성분은 수불용성 4급-암모늄 직물 연화 활성성분 또는 이의 상응하는 아민 전구체를 포함하고 가장 일반적으로 사용되는 성분은 디-장쇄의 알킬 암모늄 클로라이드 또는 메틸 설페이트이다.
이들 중에서 바람직한 양이온성 연화제는 하기의 화합물을 포함한다:
1) 디탈로우 디메틸암모늄 클로라이드(DTDMAC);
2) 이수소화된 탈로우 디메틸암모늄 클로라이드;
3) 이수소화된 탈로우 디메틸암모늄 메틸설페이트;
4) 디스테아릴 디메틸암모늄 클로라이드;
5) 디올레일 디메틸암모늄 클로라이드;
6) 디팔미틸 하이드록시에틸 메틸암모늄 클로라이드;
7) 스테아릴 벤질 디메틸암모늄 클로라이드;
8) 탈로우 트리메틸암모늄 클로라이드;
9) 수소화된 탈로우 트리메틸암모늄 클로라이드;
10) C12-14알킬 하이드록시에틸 디메틸암모늄 클로라이드;
11) C12-18알킬 디하이드록시에틸 메틸암모늄 클로라이드;
12) 디(스테아로일옥시에틸)디메틸암모늄 클로라이드(DSOEDMAC);
13) 디(탈로우-옥시-에틸)디메틸암모늄 클로라이드;
14) 디탈로우 이미다졸리늄 메틸설페이트;
15) 1-(2-탈로우일아미도에틸)-2-탈로우일 이미다졸리늄 메틸설페이트.
생분해성 4급 암모늄 화합물은 통상적으로 사용되는 디-장쇄 알킬 암모늄 클로라이드 및 메틸 설페이트에 대한 대용물로서 제공된다. 상기 4급 암모늄 화합물은 카복시 그룹과 같은 작용 그룹에 의해 차단된 장쇄 알크(엔)일 그룹을 포함한다. 이들 물질을 포함하는 상기 물질 및 직물 연화 조성물은 수많은 공보(예: EP-A-0,040,562, EP-A-0,239,910)에 기술되어 있다.
본원에서 4급 암모늄 화합물 및 아민 전구체는 하기 화학식 1 또는 2의 화합물이다:
상기식에서,
Q는 -O-C(O)-, -C(O)-O-, -O-C(O)-O-, -NR4-C(O)-, -C(O)-NR4-로부터 선택되고;
R1은 (CH2)n-Q-T2또는 T3이고;
R2는 (CH2)m-Q-T4또는 T5또는 R3이고;
R3은 C1-C4알킬 또는 C1-C4-하이드록시알킬 또는 H이고;
R4는 H 또는 C1-C4알킬 또는 C1-C4하이드록시알킬이고;
T1, T2, T3, T4및 T5는 독립적으로 C11-C22알킬 또는 알케닐이고;
n 및 m은 1 내지 4의 정수이고;
X-는 연화제-혼화성 음이온이다.
예를 들어, 제한되지 않는 연화제-양립성 음이온은 클로라이드 또는 메틸 설페이트를 포함한다.
알킬 또는 알케닐 쇄 T1, T2, T3, T4및 T5는 11개 이상의 탄소원자, 바람직하게는 16개 이상의 탄소원자를 함유해야만 한다. 쇄는 직쇄 또는 측쇄일 수 있다. 탈로우는 장쇄 알킬 및 알케닐 물질의 간편하고 저렴한 공급원이다. T1, T2, T3, T4및 T5가 탈로우에 전형적인 장쇄 물질의 혼합물인 화합물이 특히 바람직하다.
본원의 수성 직물 연화 조성물에 사용하기에 적합한 4급 암모늄 화합물의 특정 예는 하기의 화합물을 포함한다:
1) N,N-디(탈로우일-옥시-에틸)-N,N-디메틸 암모늄 클로라이드;
2) N,N-디(탈로우일-옥시-에틸)-N-메틸, N-(2-하이드록시에틸)암모늄 메틸 설페이트;
3) N,N-디(2-탈로우일-옥시-2-옥소-에틸)-N,N-디메틸 암모늄 클로라이드;
4) N,N-디(2-탈로우일-옥시-에틸카보닐-옥시-에틸)-N,N-디메틸 암모늄 클로라이드;
5) N-(2-탈로우일-옥시-2-에틸)-N-(2-탈로우일-옥시-2-옥소-에틸)-N,N-디메틸 암모늄 클로라이드;
6) N,N,N-트리(탈로우일-옥시-에틸)-N-메틸 암모늄 클로라이드;
7) N-(2-탈로우일-옥시-2-옥소-에틸)-N-(탈로우일-N.N-디메틸-암모늄 클로라이드;
8) 1,2-디탈로우일-옥시-3-트리메틸암모니오프로판 클로라이드; 및 상기 물질중 임의의 혼합물.
여기에 포함되는 경우, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 전형적으로 0.2중량% 내지 약 25중량%, 바람직하게는 약 1중량% 내지 약 8중량%의 양이온 계면활성제를 함유한다.
통상적인 세제 효소
세탁 세제 조성물은 바람직하게 사카라이드 검 분해 효소 뿐만아니라 세정 성능, 직물 보호 및/또는 위생적인 이득을 제공하는 하나 이상의 효소, 바람직하게는 셀룰라제 및/또는 아밀라제를 함유한다.
놀랍게도, 추가로 또 다른 효소, 특히 셀룰라제 및/또는 아밀라제를 함유하는 본 발명의 세탁 세제 조성물은 식품 얼룩/오물 제거, 더러운 세정 및 순백성 유지를 증진시키는 것으로 밝혀졌다. 특히, 셀룰로스 분해 효소는 셀룰로스 다당류 식품 첨가제를 분해시키는데 유용하여 식품 얼룩/오물을 면 직물로부터 세정하는데 유용하다는 것이 밝혀졌다.
이론에 구애받지 않고, 상기 개선된 성능은 면 직물 지지체상에 작용하는 셀룰라제 효소 및 면 직물 지지체상에 얼룩을 부착시키는 다당류에 작용하는 사카라이드 검 분해 효소의 배합된 효소적 가수분해에 기인하는 것으로 사료된다. 유사하게, 면 직물의 표면을 덮고 있는 전분 기재 가공제상에 작용하는 아밀라제와 오물을 면 직물에 부착시키는 다당류에 작용하는 사카라이드 검 분해 효소의 조합된 작용이 성능을 증진시킨다.
상기 효소는 셀룰라제, 헤미셀룰라제, 퍼옥시다제, 프로테아제, 글루코-아밀라제, 아밀라제, 크실라나제, 리파제, 포스포리파제, 에스터라제, 쿠티나제, 펙티나제, 케라타나제, 리덕타제, 옥시다제, 페놀옥시다제, 리폭시게나제, 리그니나제, 풀루라나제, 탄나제, 펜토사나제, β-글루카나제, 아라비노시다제, 하이알루로니다제, 콘드로이티나제, 라카제로부터 선택된 효소 또는 이의 배합물을 포함한다.
본 발명에 유용한 셀룰라제는 세균성 또는 진균성 셀룰라제 모두를 포함한다. 바람직하게 이들은 5 내지 12의 pH 최적 및 50 CEVU/mg(셀룰로스 점도 단위)의 비활성을 갖는다. 적합한 셀룰라제는 미국 특허 제4,435,307호, 바베스고아르드등의 J61078384, 및 휴미콜라 인솔렌(Humicola insolens), 트리코더마(Trichoderma), 티엘비아(Thielvia) 및 스포로트리쿰(Sporotrichum)으로부터 각각 생산된 진균성 셀룰라제를 기술하고 있는 WO96/02653에 기술되어 있다. EP 739 982는 신규 바실러스 종으로부터 분리된 셀룰라제를 기술하고 있다. 적합한 셀룰라제는 또한 문헌[참조: GB-A-2,075,028, GB-A-2,095,275, DE-OS-2,247,832 and WO95/26398]에 기술되어 있다.
상기 셀룰라제의 예는 휴미콜라 인솔렌의 균주(휴미콜라 그리세아 바르. 써모이데아(Humicola grisea var. thermoidea), 특히 휴미콜라 균주 DSM 1800에 의해 생산된 셀룰라제이다.
또 다른 적합한 셀룰라제는 휴미콜라 인솔렌으로부터 기원한, 약 50KDa의 분자량 및 5.5의 등전점을 갖고 415개의 아미노산으로 구성되는 셀룰라제 및 휴미콜라 인솔렌 DSM 1800으로부터 기원하는 43kD의 엔도글루카나제이고 바람직한 엔도글루카나제는 문헌[참조: PCT Patent Application No. WO 91/17243]에 기술된 아미노산 서열을 갖는다. 또한 적합한 셀룰라제는 문헌[참조: WO94/21801, Genencor, Published September 29, 1994]에 기술된 트리코더마 롱기브라키아텀 기원의 EGIII 셀룰라제이다. 특히 적합한 셀룰라제는 색상 보호 이득을 갖는 셀룰라제이다. 상기 셀룰라제의 예는 문헌[참조: European patent application No. 91202879.2 filed November 6, 1991(Novo)]에 기술된 셀룰라제이다. 케어자임(Carezyme) 및 셀루자임(Celluzyme)(Novo Nordisk A/S)이 특히 유용하다[참조문헌: WO91/17244 and WO91/21801]. 직물 보호 및/또는 세정 성질에 대해 또 다른 적합한 셀룰라제는 문헌[참조: WO 96/34092, WO96/17994 및 WO95/24471]에 기술되어 있다.
상기 셀룰라제는 일반적으로 세제 조성물중에 0.0001% 내지 2%의 순수 효소의 농도로 세제 조성물에 혼입된다.
아밀라제(α 및/또는 β)는 탄수화물계의 얼룩을 제거하기위해 함유될 수 있다. 문헌[참조: WO94/02597, Novo Nordisk A/S published February 03, 1994]은 돌연변이 아밀라제가 혼입된 세정 조성물을 기술하고 있다[참조문헌: WO 95/10603, Novo Nordisk A/S published April 20, 1995]. 세정 조성물에 사용하기위해 공지된 또 다른 아밀라제는 α-아밀라제 및 β-아밀라제 모두를 포함한다. α-아밀라제는 당해 기술분야에 공지되어 있고 문헌[참조: US Pat. No 5,003,257, EP 252,666, WO/91/08353, FR 2,676,456, EP 285,123, EP 525,610, EP 368,341 및 British Patent specification No. 1,296,839(Novo)]에 기술된 것을 함유한다. 또 다른 적합한 아밀라제는 문헌[참조: WO94/18314, published August 18, 1994 and WO96/05295, Genencor, published February 22, 1996]에 기술된 안정성이 증진된 아밀라제 및 문헌[참조: WO95/10603, published April 95]에 기술된, 제조회사(Novo Nordisk A/S)에서 시판되는 직접 관련된 모체에 추가의 변형을 갖는 아밀라제 변이체이다.
시판되는 α-아밀라제 제품의 예는 제조회사(Genencor)의 Purafect Ox AmR및 제조회사[Novo Nordisk A/S Denmark]의 TermamylR, BanR, FungamylR및 DuramylR이다. WO95/26397은 또 다른 적합한 아밀라제, 즉 PhadebasRα-아밀라제 활성 검정에 의해 측정되는 바와 같이 25℃ 내지 55℃의 온도 범위 및 8 내지 10의 pH값 범위에서 TermamylR의 비활성보다 25%이상 높은 비활성을 갖는 α-아밀라제이다. WO96/23873(Novo Nordisk)에 기술된 상기 효소의 변이체가 적합하다. 활성 수준 ,및 조합된 열안정성과 보다 높은 활성 수준에 대해 개선된 성질을 갖는 또 다른 아밀로스 분해 효소가 WO95/35382에 기술되어 있다.
아밀로스 분해 효소는 본 발명의 세제 조성물중에 0.0001% 내지 2%, 바람직하게는 0.00018% 내지 0.06%, 보다 바람직하게는 0.00024% 내지 0.048% 농도의 순수한 효소로서 본 발명의 세제 조성물에 혼입된다.
바람직한 배합물은 하나 이상의 식물 세표벽 분해 효소와 연계된 프로테아제, 아밀라제, 리파제, 쿠티나제 및/또는 셀룰라제 계열의 통상적으로 적용되는 효소의 칵테일을 갖는 세탁 세제 조성물이다.
퍼옥시다제 효소는 산소 공급원, 예를 들어, 퍼카보네이트, 퍼보레이트, 퍼설페이트 및 과산화수소등 및 표백 증신 분자로서 페놀성 기질과 배합되어 사용된다. 이들은 "용액 표백", 예를 들어, 세척 과정중에서 세척 용액중에 기질로부터 제거된 염료 또는 색소가 또 다른 기질로 이동하는 것을 예방하는데 사용된다. 퍼옥시다제 효소는 당해 기술분야에 공지되어 있고 예를 들어, 고추냉이 퍼옥시다제, 리기니나제 및 할로퍼옥시다제(예: 클로로- 및 브로모-퍼옥시다제)를 포함한다. 퍼옥시다제 함유 세제 조성물은 예를 들어, 문헌[참조: PCT International Application WO 89/099813, WO089/09813, European Patent application EP No 91202882.6 filed on November 6, 1991 and EP No 96870013.8 filed February 20 1996]에 기술되어 있다. 또한 락카제 효소가 적합하다.
인핸서(enhancer)는 총 조성물을 기준으로 0.1중량% 내지 5중량%의 농도로 함유되어 있다. 바람직한 증백제는 치환된 펜티아진 및 페녹사신 10-페노피아진프로피온산(PPT), 10-에틸페노티아진-4-카복실산(EPC), 10-페노사진프로피온산(POP) 및 10-메틸페노사진(WO94/12621에 기술됨) 및 치환된 시린게이트(C3-C5치환된 알킬 시린게이트) 및 페놀이다. 과탄산 나트륨 또는 과붕산 나트륨은 과산화수소의 바람직한 공급원이다.
상기 퍼옥시다제는 일반적으로 세제 조성물중에 0.0001중량% 내지 2중량% 농도의 순수한 효소로 세제 조성물에 혼입된다.
본 발명의 세제 조성물에 함유될 수 있는 또 다른 바람직한 효소는 리파제를 포함한다. 세제에 사용하기에 적합한 리파제 효소는 영국 특허 제1,372,034호에 기술된 바와 같이 슈도모나스 그룹(예: 슈도모나스 스투트제리(Pseudomonas stutzeri)ATCC 19.154)의 미생물에 의해 생산되는 리파제 효소를 포함한다. 적합한 리파제는 슈도모나스 를루오레슨트 IAM 1057 미생물에 의해 생산되는 리파제의 항체와 면역학적 양성 교차 반응을 나타내는 리파제를 포함한다. 상기 피라제는 이후에 "Amino-P"로서 언급되는 상표명 리파제 P "Amano"하에 제조회사[Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japan]로부터 시판되고 있다. 또 다른 적합한 상업용 리파제는 아마노-CES, 제조회사[Toyo Jozo Co., Tagata. Japan]으로부터 시판되는 크로모박터 비스코섬(Chromobacter viscosum), 예를 들어, Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673 기원의 리파제, 제조회사[U.S. Biochemical Corp., U.S.A and Disoynth Co., The Netherland]로부터 시판되는 크로모박터 비스코섬 리파제 및 슈도모나스 글라디올리(Pseudomonas gladioli) 기원의 리파제를 포함한다. 특히 적합한 리파제는 본 발명의 조성물과 배합하여 사용되는 경우 매우 효과적인 것으로 밝혀진 M1 리파제R및 리포맥스R(Gist-Brocades) 및 리폴라제R및 리폴라제 울트러R(Novo)와 같은 리파제이다. 또한 참조[문헌: EP 258068, WO 92/05249 및 WO 95/22615 by Novo Nordisk and WO 94/03578, WO 95/35381 및 WO 96/00292 by Unilever]에 기술된 지질 분해 효소가 적합하다.
또한 특정 종류의 리파제, 즉 계면 활성화를 요구하지 않는 리파제로서 간주될 수 있는 쿠티나제[EC 3.3.1.50]가 적합하다. 세제 조성물로 쿠티나제의 첨가는 참조[문헌: WO-A-88/09367(Genencor); WO 90/09446(Plant Genetic System) and WO 94/14963 and WO 94/14964(Unilever)]에 기술되어 있다.
리파제 및/또는 쿠티나제는 통상적으로 세제 조성물의 중량에 대해 순수한 효소 0.0001% 내지 2%의 수준으로 세제 조성물에 혼입된다.
적절한 프로테아제는 비. 서브틸리스(B.subtilis) 및 비. 리케니포미스(B.licheniformis)의 특정 균주로부터 얻어지는 서브틸신(subtilsin)(서브틸신 BPN 및 BPN')이다. 적절한 프로테아제 중 하나는 덴마크의 노보(NOVO) 공업사(이하 “노보”라 명명함)에 의해 개발되고 상표명 에스페라제R(ESPERASE)시판되는, pH 8 내지 12의 범위에서 최대 활성을 갖는 바실러스(Bacillus) 균주로 부터 수득된다. 이 효소 및 동족 효소의 생산은 노보의 GB 1,243,784에 기술되어 있다. 다른 적절한 프로테아제로는 노보 사의 알칼라제R(ALCALASE), 두라짐R(DURAZYM) 및 사비나제R(SAVINASE) 및 기스트-브로카데스R(Gist-Brocades) 사의 막사타제R(MAXATASE), 막사칼R(MAXACAL), 프로페라제R(PROPERASE) 및 막사펨R(MAXAPEM)(단백질 조작된 막사칼)을 들 수 있다. 또한 단백질 분해 효소에는 변형된 세균성 세린 프로테아제, 예를 들면, 1987년 4월 28일에 출원된 유럽 특허 출원 제 87 303761.8호(특히, 17, 24 및 98면)에 기술된 것들(이하 “프로테아제 B”라 명명함) 및 1986년 10월 29일에 공개된 베네가스(Venegas)의 유럽 특허 출원 제 199.404에 기술된 것들 (본원에서 “프로테아제 A”로 언급되는 변형된 세균성 세린 단백질 분해 효소를 언급함)을 포함한다. 본원에서 “프로테아제 C”로 언급되는 프로테아제가 적절한 것으로 이는 27번 위치에서 리신이 아르기닌을, 104번 위치에서 티로신이 발린을, 123번 위치에서 세린이 아스파라긴을, 274번 위치에서 알라닌이 트레오닌을, 대체한 것으로 바실러스(Bacillus) 기원의 알칼리성 세린 프로테아제의 변형체이다. 프로테아제 C는 WO 91/06637의 상응하는 출원으로 1991년 5월 16일에 공개된 EP 90915958.4에 기술되어 있다. 특히 프로테아제 C의 유전적으로 개질된 변형체들 또한 본원에 포함된다.
“프로테아제 D”로 언급되는 바람직한 프로테아제는 천연적으로 발견되지 않는 아미노산 서열을 갖는 카보닐 가수분해 효소의 변형체로서, 전구체 카보닐 가수분해효소에서 WO 95/10591 및 1994년 10월 13일에 출원된 고쉬(Ghosh) 등의 미국 출원번호 제08/322.677호인 “프로테아제 효소를 포함하는 표백 조성물”에 기술된 바실러스 아밀로리퀘파시엔스 서브틸리신의 번호 매김에 따라 +76번에 상응하는 위치, 바람직하게는 +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265 및/또는 +274로 이루어진 군으로부터 선택된 것들과 동일한 위치의 아미노산 잔기 하나 이상과 조합된 다수의 아미노산 잔기를 상이한 아미노산으로 대체함으로써 전구체 카보닐 가수분해효소로부터 얻어진다. 또한 전구체 효소에서 하나 이상의 하기 잔기: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 및 +222와 함께 +210 위치에 상응하는 위치의 아미노산 잔기가 다수의 아미노산 잔기로 대체됨으로써 유도된 아미노산 서열을 갖는, WO 95.10591에 기술된 프로테아제의 카보닐 가수분해효소의 변형체가 바람직하며, 상기에서 번호화된 위치는 바실러스 아밀로리퀘파시엔에 천연적으로 존재하는 서브틸리신이나 다른 카보닐 가수분해효소 또는 서브틸리신, 예를 들면 바실러스 렌투스 서브틸리신(1997년 6월 4일에 출원된 공계류 중인 미국 출원번호 60/048,550)의 동일 아미노산 잔기와 상응한다.
또한 본원 발명에서는 특허 출원 EP 251 446 및 WO 91/06637에 기술된 프로테아제, WO 91/02792에 기술된 프로테아제 BLAPR및 WO 95/23221에 기술된 그의 변형체들이 적절하다.
(노보 사의 WO 93/18140 A에 기술된 바실러스 종 NCIMB 40338로부터 기원된 고 pH 프로테아제 참조). 프로테아제, 하나이상의 다른 효소 및 가역적인 프로테아제 억제제를 포함하는 효소적 세제는 노보 사의 WO 92/03529A에 기술되어 있다. 경우에 따라, 프록터 앤드 갬블(Procter & Gamble) 사의 WO 95/07791에 기술된 감소된 흡수성과 증가된 가수분해성을 갖는 프로테아제를 이용할 수 있다. 본원에 적절한 세제용 재조합 트립신형 프로테아제는 노보사의 WO 94/25583에 기술되어 있다. 다른 적절한 프로테아제는 유니레버(Unilever) 사의 EP 516 200에 기술되어 있다.
단백질 분해 효소는 조성물 중량에 대해 순수 효소 0.0001% 내지 2%, 바람직하게는 0.001% 내지 0.2%, 더욱 바람직하게는 0.005% 내지 0.1%로 본원의 세제 조성물에 혼입된다.
상기 효소는 임의의 적절한 기원, 예를 들면 식물, 동물, 세균, 진균류 및 효모 기원일 수 있다. 또한 기원은 중온성 또는 호극성(호냉성, 호열성, 호온성, 호압성, 호염기성, 호산성, 호염성 등)일 수 있다. 이러한 효소의 정제 또는 비-정제된 형태가 사용될 수 있다. 요즘, 야생형 효소를 단백질/유전자 조작 기술로 변형시켜 발명의 세정 조성물에서 이의 성능 효율을 최적화하는 것이 일반적 관행이다. 예를 들면, 이러한 조성물에 통상으로 첨가되는 성분과 효소의 혼화성을 증진기키기 위해 변형체를 고안할 수 있다. 한편으로는, 효소 변형체의 최적 pH, 표백 또는 킬란트 안정성, 촉매 활성 등을 특정 세정 용도에 적합하도록 조작하기 위해 변형체를 고안할 수 있다.
특히, 표백 안정성의 경우에는 산화에 민감한 아미노산 및 계면활성제 혼화성을 위한 표면 전하에 촛점을 맞추어야 한다. 이런 효소의 등전점은 약간의 하전된 아미노산으로 치환함으로써 변화될 수 있는 것으로, 예를 들면 등전점의 증가는 음이온성 계면활성제와의 혼화성을 증가시키는 데 도움이 될 수 있다. 또한 효소의 안정성은 예를 들면 부가적 염 브릿지를 생성시키거나 켈란트 안정성을 증가시키기 위한 강화된 칼슘 결합 부위를 생성시킴으로써 증진시킬 수 있다. 대부분의 셀룰라제는 별도의 결합 도메인(CBD)을 갖기 때문에 셀룰라아제에는 특별한 주의를 기울여야 한다. 이들 도메인을 변화시켜 이러한 효소들의 특성을 변화시킬 수 있다.
일반적으로 상기 효소는 세제 조성물 중량에 대해 순수 효소 0.0001% 내지 2%로 세제 조성물에 혼입된다. 이러한 효소는 별도의 단일 성분(하나의 효소를 포함하는 프릴(prill), 과립, 안정화된 액체 등)으로 또는 둘 이상의 혼합된 효소(예로, 공과립체)로 첨가될 수 있다.
첨가될 수 있는 다른 적절한 세제 성분에는 1992년 1월 31일에 출원된 공계류중인 유럽 특허 출원 제92870018.6호에 기술된 효소 산화 스캐빈저가 있다. 이러한 효소 산화 스캐빈저의 예로는 에톡실화된 테트라에틸렌 폴리아민을 들 수 있다.
또한 효소 제제의 범위 및 이들을 합성 세제 조성물에 혼입시키는 방법은 제넨코르(Genencor) 사의 국제 출원 WO 9307263 A 및 WO 9307260 A, 노보 사의 WO 8908694 A 및 맥카티(McCarty) 등의 US 3,553,139(1971.1.5)에 기술되어 있다. 또한 효소는 플레이스(Place) 등의 US 4,101,457(1978.7.18) 및 허기스(Hughes)의 US 4,261,868(1985.3.26)에 기술되어 있다. 액체 세제 제형화에 유용한 효소 물질 및 상기 제제 중에 이를 혼입시키는 것이 호라(Hora) 등의 US 4,261,868(1981.4.14)에 기술되어 있다. 세제에 사용하기 위한 효소는 다양한 기술로 안정화될 수 있다. 효소 안정화 기술은 게지(Gedge) 등의 US 3,600,319(1971.8.17), 베네가스(Venegas) 등의 EP 199,405 및 EP 200,586(1986.10.29)에 기술되고 예시되어 있다. 효소 안정화 시스템은 또한 예를 들면 U.S. 3,519,570에 기술되어 있다. 프로테아제, 크실라나제 및 셀룰라제를 제공하는 유용한 바실러서 종, AC13이 노보 사의 WO 9401532 A에 기술되어 있다.
표백제
놀랍게도 표백제, 특히 표백 활성화제 표백 시스템을 추가로 포함하는 본 발명의 세탁 세제 조성물은 식품 얼룩/오물 제거, 더러운 세정 및 순백성 유지를 증진시키는 것으로 밝혀졌다. 이론에 얽매이려 하지 않으면서, 사카라이드 검 분해 효소의 가수분해를 가수분해 작용으로 생성된 보다 작은 발색단 입자가 특히 저온에서 표백 활성화된 표백화 시스템에 의해 보다 쉽게 작용받을 수 있다고 사료된다.
본 발명의 세탁 세제 조성물에 포함될 수 있는 또다른 임의의 세제 성분으로는 표백제, 예를 들면 과산화수소, PB1, PB4 및 400 내지 800 마이크론의 입자 크기를 갖는 과탄산염이 있다.
이러한 표백제 성분은 하나 이상의 산소 표백제 및 선택된 표백제에 따라 하나 이상의 표백 활성화제를 포함할 수 있다. 존재할 경우, 산소 표백 화합물은 통상 약 1% 내지 약 25%로 존재한다.
본원에서 사용하기 위한 표백제 성분은 산소 표백제 뿐아니라 당해 기술 분야에 공지된 다른 것들을 포함하는 세탁 세제 조성물에 유용한 임의의 표백제일 수 있다. 본 발명에 적합한 표백제는 활성화 또는 불-활성화된 표백제일 수 있다.
사용될 수 있는 산소 표백제의 한 종류에는 퍼카복실산 표백제 및 그의 염이 포함된다. 이런 표백제의 적절한 예로는 마그네슘 모노퍼록시프탈레이트 헥사히드레이트, 메타-클로로 퍼벤조산의 마그네슘 염, 4-노닐아미노-4-옥소퍼옥시부티르산 및 디퍼옥시도데칸디오산이 있다. 이러한 표백제는 미국 특허 제 4,483,781호, 미국 특허원 제740,446호, 유럽 특허 출원 제0,133,354호 및 미국 특허 제4,412,934호에 기술되어 있다. 또한 매우 바람직한 표백제로는 미국 특허 제4,634,551호에 기술된 6-노닐아미노-6-옥소퍼록시카프로산을 들 수 있다.
사용될 수 있는 또다른 표백제 종류에는 할로겐 표백제를 들 수 있다. 예를 들면 하이포할라이트 표백제의 예는 트리클로로시아누르산 및 나트륨 및 칼륨 디클로로이소시아누레이트 및 N-클로로 및 N-브로모 알칸 설폰아미드가 있다. 이러한 물질은 통상 최종 생성물 중량의 0.5 내지 10%, 바람직하게는 1 내지 5%로 첨가된다.
표백 활성화제, 예를 들면, 테트라아세틸에틸렌디아민(TAED), 노나노일옥시벤젠-설포네이트(NOBS, US 4,412,934에 기술됨), 3,5-트리메틸헥산올옥시벤젠설포네이트(ISONOBS, EP 120,591에 기술됨) 또는 펜타아세틸글루코스(PAG) 또는 N-노나노일-6-아미노카프로산(NACA-OBS, WO 94/28106에 개시됨)와 함께 과산화수소 방출제가 사용될 수 있으며, 이들은 과가수분해되어 활성 표백제로서 과산이 형성되어 표백효과를 증가시킨다. 또한 적절한 활성화제로는 예를 들면 공계류 중인 유럽 특허 출원 제 91870207.7에 개시된 아실레이트화된 시트레이트 에스테르 및 프록터 앤드 갬블 사의 계류 중인 특허 출원 US 제 60/022,786(1996.7.30에 출원됨) 및 제 60/028,122(1996.10.15에 출원됨)에 개시된 하기 구조식을 갖는 비대칭적 비환식 이미드 표백 활성화제가 있다.
상기에서,
R1은 C7내지 C13직쇄 또는 측쇄 포화 또는 불포화 알킬 그룹이고,
R2는 C1내지 C8직쇄 또는 측쇄 포화 또는 불포화 알킬 그룹이며,
R3은 C1내지 C4직쇄 또는 측쇄 포화 또는 불포화 알킬 그룹이다.
퍼옥시산 및 본 발명에 따른 세제 조성물에 사용할 표백 활성화제 및 과산소 표백 화합물을 포함하는 표백 시스템을 포함하는 유용한 표백제는 공계류 중인 출원번호 USSN 08/136,626, PCT/US95/07823, WO 95/27772, WO 95/27773, WO 95/27774 및 WO 95/27775에 기술되어 있다.
또한 세척 및/또는 린스 과정 초기에 또는 동안에 과산화 수소를 생성시킬 수 있는 효소 시스템을 (즉, 효소 및 그의 기질)을 첨가함으로써 효소 과산화수소가 존재할 수도 있다. 이러한 효소 시스템은 1991년 10월 9일에 출원된 유럽 특허 출원 91202655.6에 기술되어 있다.
표백 조성물에 사용하기 위한 금속 함유 촉매로는 코발트-함유 촉매, 예를 들면 펜타아민 아세테이트 코발트(III) 염 및 망간 함유 촉매, 예를 들면 EPA 549 271, EPA 549 272, EPA 458 397, US 5,246,621, EPA 458 398, US 5,194,416 및 US 5,114,611에 기술된 것들을 들 수 있다. 퍼옥시 화합물, 망간-함유 표백 촉매 및 킬레이팅제를 포함하는 표백 조성물은 특허 출원 제94870206.3호에 기술되어 있다.
산소 표백제 이외의 표백제가 또한 공지되어 있으며 본원에서 사용될 수 있다. 특히 관심이 되는 비-산소 표백제의 한 유형으로는 설폰화된 아연 및/또는 알루미늄 프탈로시아닌과 같은 광활성화된 표백제를 들 수 있다. 이러한 물질은 세척 과정 동안 기질 상에 침착될 수 있다. 산소가 존재할 경우 의류를 일광에 건조시키는 것과 같이 빛으로 조사할 경우, 설폰화된 아연 프탈로시아닌은 활성화되며, 결과적으로 기질이 표백된다. 바람직한 아연 프탈로시아닌 및 광활성화된 표백 과정은 미국 특허 제 4,033,718에 기술되어 있다. 통상적으로, 세제 조성물은 설폰화된 아연 프탈로시아닌을 약 0.025 중량% 내지 약 1.25 중량%로 함유한다.
빌더 시스템
본 발명의 세탁 세제 조성물은 바람직하게는 빌더, 보다 바람직하게는 무기 빌더, 가장 바람직하게는 제올라이트 A, 적층된(layered) 실리케이트 및/또는 나트륨 트리폴리포스페이트를 포함한다. 놀랍게도 빌더를 추가로 포함하는 본 발명의 세탁 세제 조성물은 식품 얼룩/오물 제거, 더러운 세정 및 순백성 유지를 증진시키는 것으로 밝혀졌다. 이론에 얽매이려 하지 않으면서, 사카라이드 검이 칼슘을 포집할 수 있어 효소의 가수분해를 제한시킬 수 있다고 사료된다. 따라서, 빌더를 사용하면 포집된 칼슘이 제거되고 사카라이드 검 분해 효소의 작용을 호전시킬 것으로 예상된다.
임의의 통상적인 빌더 시스템은 알루미노실리케이트 물질, 실리케이트, 폴리카복실레이트, 알킬- 또는 알케닐-숙신산 및 지방산, 예를 들면 에틸렌디아민 테트라아세테이트와 같은 물질, 디에틸렌 트리아민 펜타메틸렌아세테이트, 금속 이온 격리제, 예를 들면 아미노폴리포스포네이트, 특히 에틸렌디아민 테트라메틸렌 포스폰산 및 디에틸렌 트리아민 펜타메틸렌포스폰산을 포함하여 본원에 사용되기에 적합하다. 포스페이트 빌더 또한 본원에서 사용될 수 있다.
적절한 빌더는 무기 이온 교환 물질, 통상적으로 무기 수화된 알루미노실리케이트 물질, 보다 특히 수화된 합성 제올라이트, 예를 들면 수화된 제올라이트 A, X, B, HS 또는 MAP일 수 있다.
또다른 적절한 무기 빌더 물질로는 적층된 실리케이트, 예를 들면 SKS-6(훽스트(Hoechst) 사)이 있다. SKS-6은 나트륨 실리케이트(Na2Si2O5)로 이루어진 결정성 적층된 실리케이트이다.
하나의 카복시 그룹을 포함하는 적합한 폴리카복실레이트로는 벨기에 특허 제 831.368, 821.369 및 821.370에 기술된 젖산, 글리콜산 및 그의 에테르 유도체가 있다. 두개의 카복시 그룹을 포함하는 폴리카복실레이트에는 숙신산, 말론산, (에틸렌디옥시)디아세트산, 말레산, 디글리콜산, 타르타르산, 타르트론산 및 푸마르산의 수용성 염 뿐아니라 독일 공개 공보 제2,446,686호 및 제2,446,687호 및 미국 특허 제 3,935,257에 기술된 에테르 카복실레이트 및 벨기에 특허 제840,623호에 기술된 설피닐 카복실레이트가 있다. 특히 3개의 카복시 그룹을 포함하는 폴리카복실레이트에는 수용성 시트레이트, 아코니트레이트 및 시트라코네이트 뿐아니라 영국 특허 제1,379,241호에 기술된 카복시메틸옥시숙시네이트와 같은 숙시네이트 유도체, 네덜란드 특허 출원 제7205873호에 기술된 락트옥시숙시네이트 및 영국 특허 제1,387,447호에 기술된 2-옥사-1,1,3-프로판 트리카복실레이트와 같은 옥시폴리카복실레이트 물질이 있다.
4개의 카복시 그룹을 포함하는 폴리카복실레이트에는 영국 특허 제1,261,829호에 기술된 옥시디숙시네이트, 1,1,2,2-에탄 테트라카복실레이트, 1,1,3,3-프로판 테트라카복실레이트 및 1,1,2,3-프로판 테트라카복실레이트가 있다. 설포 치환체를 포함하는 폴리카복실레이트에는 영국 특허 제1,398,421호 및 제1,398,422호 및 미국 특허 제3,936,448호에 기술된 설포숙시네이트 유도체 및 영국 특허 제1,082,179호에 기술된 설폰화된 피롤화된 시트레이트가 있으며, 포스폰 치환체를 포함하는 폴리카복실레이트는 영국 특허 제1,439,000호에 기술되어 있다.
알리사이클릭 및 헤테로사이클릭 폴리카복실레이트에는 사이클로펜탄 시스, 시스, 시스-테트라카복실레이트, 사이클로펜타디에나이드 펜타카복실레이트, 2,3,4,5-테트라하이드로-푸란, -시스, 시스, 시스-테트라카복실레이트, 2,5-테트라하이드로-푸란, -시스-디카복실레이트, 2,2,5,5-테트라하이드로푸란-테트라카복실레이트, 1,2,3,4,5,6-헥산-헥사카복실레이트 및 소르비톨, 만니톨 및 크실리톨과 같은 다가 알코올의 카복시메틸 유도체가 포함된다. 방향족 폴리-카복실레이트에는 영국 특허 제 1,425,343에 기술된 멜리트산, 피로멜리트산 및 프탈산 유도체가 포함된다.
이중에서, 바람직한 폴리카복실레이트는 분자 당 3개 이하의 카복시 그룹을 포함하는 하이드록시카복실레이트, 보다 특히 시트레이트이다.
본 조성물에 사용하기 위한 바람직한 빌더 시스템은 수용성 알루미노실리케이트 빌더, 예를 들면 제올라이트 A 또는 적층된 실리케이트(SKS-6), 및 수용성 카복실레이트 킬레이트화제, 예를 들면 시트르산의 혼합물을 포함한다. 다른 바람직한 빌더 시스템에는 수불용성 알루미노실리케이트 빌더, 예를 들면 제올라이트 A 및 수용성 카복실레이트 킬레이트화제, 예를 들면 시트르산이 포함된다. 본 발명의 액체 세제 조성물에 사용하기 위한 바람직한 빌더 시스템은 비누 및 폴리카복실레이트이다.
과립 조성물에 사용하기 위한 빌더 시스템의 일부를 형성할 수 있는 다른 빌더 물질에는 무기 물질, 예를 들면 알칼리 금속 카보네이트, 바이카보네이트, 실리케이트 및 유기 물질, 예를 들면 유기 포스포네이트, 아미노 폴리알킬렌 포스포네이트 및 아미노 폴리카복실레이트가 포함된다.
다른 적절한 수용성 유기염은 단일- 또는 공-중합산 또는 그의 염이 있으며, 상기에서 폴리카복실산은 두개 이하의 탄소 원자에 의해 각각으로부터 분리된 두개 이상의 카복실 라디칼을 포함한다. 이런 형태의 중합체는 GB-A-1,596,756에 기술되어 있다. 이러한 염의 예로는 분자량 2000 내지 5000의 폴리아크릴레이트 및 말레산 무수물과 이의 공중합체, 예를 들면 20,000 내지 70,000, 특히 약 40,000의 분자량을 갖는 공중합체이다.
세제 빌더 염은 보통 조성물 중량의 5% 내지 80%, 바람직하게는 10% 내지 70%, 가장 통상적으로는 30% 내지 60%의 양으로 포함된다.
다른 계면활성제 시스템
본 발명의 세탁 세제 조성물은 또한 본원에서 이미 기술된 것들 이외의 양이온성, 양쪽성, 쯔비터이온성 및 반극성 게면활성제 뿐아니라 비이온성 및/또는 음이온성 계면활성제를 포함할 수 있다.
또한 양쪽성 계면활성제가 본 발명의 세탁 세제 조성물에 사용하기에 적합하다. 이러한 계면활성제는 또한 2급 또는 3급 아민의 지방족 유도체, 또는 지방족 라디칼이 직쇄 또는 측쇄일 수 있는 헤테로사이클릭 2급 및 3급 아민의 지방족 유도체로써 광범위하게 언급될 수 있다. 지방족 치환체의 하나는 약 8 이상의 탄소수, 통상적으로는 약 8 내지 약 18의 탄소수를 포함하며, 하나 이상은 음이온성 수용성 그룹, 예를 들면 카복시, 설포네이트, 설페이트를 포함한다(양쪽성 계면활성제의 예로 1975년 12월 30일에 등록된 라울린(Laughlin) 등의 미국 특허 제3,929,678호, 제 19 칼럼, 제 18 내지 35 행 참조).
본원에 포함될 경우, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 일반적으로 상기 양쪽성 계면활성제 0.2 중량% 내지 약 15 중량%, 바람직하게는 약 1 중량% 내지 약 10 중량%를 포함한다.
또한 쯔비터이온성 계면활성제는 세탁 세제 조성물에 사용되기에 적합하다. 이러한 계면활성제는 2급 및 3급 아민 유도체, 헤테로사이클릭 2급 및 3급 아민의 유도체 또는 4급 암모늄, 4급 포스포늄 또는 3급 설포늄 화합물의 유도체로 광범위하게 기술될 수 있다(쯔비터이온성 계면활성제의 예로 1975년 12월 30일에 등록된 라울린 등의 미국 특허 제 3,929,678, 제 19 칼럼, 제 38 행 내지 제 22 칼럼 제 35 행 참조).
본원에 포함될 경우, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 일반적으로 상기 쯔비터이온성 계면활성제 0.2 중량% 내지 약 15 중량%, 바람직하게는 약 1 중량% 내지 약 10 중량%를 포함한다.
반극성 비이온성 계면활성제는 약 10개 내지 약 18개의 탄소원자를 갖는 하나의 알킬 잔기 및 약 1개 내지 약 3개의 탄소 원자를 포함하는 알킬기 및 하이드록시알킬기로 이루어진 군으로부터 선택된 2개의 잔기: 탄소수 약 10 내지 약 18을 갖는 하나의 알킬 잔기 및 탄소수 약 1 내지 약 3을 포함하는 알킬기 및 하이드록시알킬기로 이루어진 군으로부터 선택된 2개의 잔기: 및 탄소수 약 10 내지 약 18을 갖는 하나의 알킬 잔기 및 탄소수 약 1 내지 약 3을 갖는 알킬 및 하이드록시알킬 잔기를 포함하는 군으로부터 선택된 잔기를 포함하는 수용성 아민 옥사이드를 포함하는 비이온성 계면활성제의 특정 부류이다.
반극성 비이온성 세제 계면활성제는 하기 화학식을 갖는 아민 옥사이드 계면활성제를 포함한다:
상기에서,
R3은 탄소수 약 8 내지 약 22를 포함하는 알킬, 하이드록시알킬, 또는 알킬 페닐 그룹 또는 그의 혼합물이며;
R4는 탄소수 약 2 내지 약 3을 포함하는 알케닐 또는 하이드록시알케닐 그룹 또는 그의 혼합물이고;
x는 0 내지 약 3이며;
각 R5는 탄소수 약 1 내지 약 3을 포함하는 알킬 또는 하이드록시알킬 그룹 이거나 약 1개 내지 약 3개의 에틸렌 옥사이드 그룹을 포함하는 폴리에틸렌 옥사이드 그룹이다. R5는 예를 들면 산소 또는 질소 원자를 통해 각각 부착됨으로써 환 구조를 형성할 수 있다.
특히 이들 아민 옥사이드 게면활성제는 C10내지 C18알킬 디메틸 아민 옥사이드 및 C8내지 C12알콕시 에틸 디하이드록시 에틸 아민 옥사이드를 포함한다.
본원에 포함될 경우, 본 발명의 세정 조성물은 일반적으로 상기 반-극성 비이온성 면활성제 0.2 중량% 내지 약 15 중량%, 바람직하게는 약 1 중량% 내지 약 10 중량%를 포함한다.
본 발명의 세탁 세제 조성물은 또한 1급 또는 3급 아민 그룹으로부터 선택된 보조 계면활성제를 포함할 수 있다. 본원에 사용하기 위한 적절한 1급 아민은 화학식 R1NH2를 따르는 아민이며, 상기에서 R1은 C6내지 C12, 바람직하게는 C6내지 C10알킬 쇄 또는 R4X(CH2)n(여기서, X는 -O-, -C(O)NH- 또는 -NH-이고, R4는 C6내지 C12알킬 쇄이며, n은 1 내지 5, 바람직하게는 3이다)이다. R1알킬 쇄은 직쇄 또는 측쇄일 수 있으며 12이하, 바람직하게는 5이하의 에틸렌 옥사이드 잔기가 도입될 수 있다. 상기 화학식에 따른 바람직한 아민은 n-알킬 아민이다. 본원에 사용될 수 있는 적절한 아민은 1-헥실아민, 1-옥틸아민, 1-데실아민 및 라우릴아민으로부터 선택될 수 있다. 다른 바람직한 1급 아민에는 C8내지 C10옥시프로필아민, 옥틸옥시프로필아민, 2-에틸헥시-옥시프로필아민, 라우릴 아미도 프로필아민 및 아미도 프로필아민이 포함된다.
본원에 사용되기 위한 적절한 3급 아민에는 화학식 R1R2R3N을 갖는 3급 아민이 포함된다. 상기에서 R1및 R2는 C1내지 C8알킬이거나이며, R3은 C6내지 C12, 바람직하게는 C6내지 C10알킬 쇄 또는 R3는 R4X(CH2)n중 하나이고(여기서, X는 -O-, -C(O)NH- 또는 -NH-이며, R4는 C4내지 C12이고, n은 1 내지 5, 바람직하게는 2 내지 3이다) R5는 H 또는 C1-C2알킬이며 x은 1 내지 6이다. R3및 R4는 직쇄 또는 측쇄일 수 있다; R3알킬 쇄은 12 이하, 바람직하게는 5이하의 에틸렌 옥사이드 잔기로 차단될 수 있다.
바람직한 3급 아민은 R1R2R3N(여기서, R1은 C6내지 C12알킬 쇄, R2및 R3은 C1내지 C3알킬 또는(여기서, R5는 H 또는 CH3이고 x는 1 내지 2이다))이다.
또한 하기 화학식의 아미도아민이 바람직하다
상기 식에서, R1은 C6내지 C12알킬이고; n은 2 내지 4, 바람직하게는 n은 3이며;
R2및 R3는 C1내지 C4이다.
본 발명의 가장 바람직한 아민에는 1-옥틸아민, 1-헥실아민, 1-데실아민, 1-도데실아민, C8내지 C10옥시프로필아민, N 코코 1-3 디아미노프로판, 코코넛알킬디메틸아민, 라우릴디메틸아민, 라우릴 비스-(하이드록시에틸)아민, 코코 비스(하이드록시에틸)아민, 프로폭실화된 라우릴 아민 2몰, 프로폭실화된 옥틸 아민 2몰, 라우릴 아미도프로필 디메틸아민, C8내지 C10아미도프로필디메틸아민 및 C10아미도프로필디메틸아민이 포함된다.
본원의 조성물에 사용하기 위한 가장 바람직한 아민은 1-헥실아민, 1-옥틸아민, 1-데실아민, 1-도데실아민이다. n-도데실디메틸아민 및 비스하이드록시에틸코코넛알킬아민 및 올레일아민 7배 에톡실화된 라우릴 아미도 프로필아민 및 코코아미도 프로필아민이 특히 바람직하다.
색상 보호 및 직물 보호 이득
일종의 색상 보호 잇점을 제공하는 기술 또한 도입될 수 있다. 이러한 기술의 예로는 색상 유지를 위한 금속 촉매를 들 수 있다. 이러한 금속 촉매는 계류 중인 유럽 특허 출원 제92870181.2에 기술되어 있다. 염료 고착제, 주름 방지를 위한 폴리올레핀 분산제 및 색상 보호 처리 및 향기 영속을 위한 증진된 수분 흡수성, 방향제 및 아미노-작용성 중합체 또한 색상 보호/직물 보호 기술의 일예이며 계류 중인 특허 출원 제 96870140.9(1996.11.7 출원됨)에 기술되어 있다.
직물 연화제 또한 본 발명과 함께 세탁 세제 조성물에 도입될 수 있다. 이런 제제는 무기 또는 유기 형일 수 있다. 무기 연화제는 GB-A 1 400 898 및 USP 5,019,292에 개시된 스멕타이트 진흙을 예로 들 수 있다. 유기 직물 연화제에는 GB-A1 514 276 및 EP-B0 011 340에 개시된 수용성 3급 아민이 포함되며, C12내지 C144급 암모늄 염과 이들의 조합이 EP-B-0 260 527 및 EP-B-0 026 528에 기술되어 있으며, 또한 EP-B-0 242 919에 기술된 디 장쇄 아미드도 포함된다. 직물 연화 시스템의 다른 유용한 유기 성분에는 EP-A-0 299 575 및 0 313 146에 개시된 고분자량의 폴리에틸렌 옥사이드 물질이 포함된다.
스멕타이트 점토의 양을 제제의 나머지 성분에 건조 혼합 성분으로 첨가해 가면서, 그 양은 보통 2 중량% 내지 20 중량%, 보다 바람직하게는 5 중량% 내지 15 중량%이다. 고분자량의 폴리에틸렌 옥사이드 물질 및 수용성 양이온 물질을 0.1 중량% 내지 2 중량%, 보통 0.15 중량% 내지 1.5 중량%로 첨가하면서, 수-불용성 3급 아민 또는 디 장쇄 아미드 물질과 같은 유기 직물 연화제는 0.5 중량% 내지 5 중량%, 보통 1 중량% 내지 3 중량%로 첨가한다. 몇몇 경우에는 상기 물질들을 건조 혼합 입자로 첨가하거나 용융액으로 조성물의 다른 고형 성분 상에 분무하는 것이 보다 편리할 수도 있지만, 보통 조성물의 분무 건조 성분에 첨가된다.
킬레이트화제
본원의 세탁 세제 조성물은 또한 임의로 하나이상의 철 및(또는) 망간 킬레이트화제를 포함할 수 있다. 이러한 킬레이트화제는 하기에 정의되는 바와 같은 아미노카복실레이트, 아미노포스포네이트, 다작용성 치환 방향족 킬레이트화제 및 이들의 혼합물로 이루어진 군으로부터 선택될 수 있다. 이론에 얽매이려 하지 않으면서, 이러한 물질의 잇점은 이들이 수용성 킬레이트를 형성함으로써 세척액으로부터 철이나 망간이온을 제거하는 이들의 예기치못한 활성에 기인한다고 믿어진다.
임의의 킬레이트화제로 유용한 아미노 카복실레이트에는 에틸렌디아민테트라세테이트, N-하이드록시에틸에틸렌디아민트리아세테이트, 니트릴로트리아세테이트, 에틸렌디아민 테트라프로피온에이트, 트리에틸렌테트라아민-헥사아세테이트, 디에틸렌트리아민펜타아세테이트 및 에탄올디글리신, 그의 알칼리금속, 암모늄 및 치환된 암모늄 염 및 그의 혼합물이 포함된다.
만약 적어도 총 인의 최소농도가 세제 조성물에 혼입된다면, 아미노 포스페이트 또한 본 발명 조성물의 킬레이트화제로 사용하기에 적절하며, 이에는 DEQUEST로써 에틸렌디아민테트라키스(메틸렌포스포네이트)가 포함된다. 바람직하게는 이들 아미노 포스페이트는 탄소수 약 6이상인 알킬 또는 알케닐기를 포함하지 않는다.
다작용적으로 치환된 방향족 킬레이트화제 또한 본원의 조성물에 유용하다(코너(Connor) 등의 1974년 5월 21에 등록된 미국 특허 제 3,812,044 참조). 산 형태로 이런 유형의 바람직한 화합물로는 1,2-디하이드록시-3,5-디술포벤젠과 같은 디하이드록시디술포벤젠이 있다.
본원에 사용하기 위한 바람직한 생분해 킬레이트제로는 에틸렌디아민 디숙시네이트(“EDDS”), 특히 하트만(Hartman) 및 퍼킨스(Perkins)의 미국 특허 제 4,704,233에 개시된 [S,S,] 이성질체가 있다.
본원의 조성물은 또한 예를 들면 제올라이트, 적층된 실리케이트 등과 같은 불용성 빌더와 함께 유용한 킬란트(chelant) 또는 보조 빌더로써 수용성 메틸 글리신 디아세트산(MDGA) 염을 포함할 수 있다.
사용된다면, 이들 킬레이트화제는 일반적으로 본원의 세제 조성물의 0.1 중량% 내지 약 15 중량%를 포함할 것이다. 보다 바람직하게는 사용된다면, 이들 킬레이트화제는 이런 조성물의 약 0.1 중량% 내지 약 3.0 중량%를 포함한다.
거품 억제제
또다른 임의 성분에는 거품 억제제가 있으며 예를 들면 실리콘 및 실리카-실리콘 혼합물이 있다. 실리카는 보통 세분된 형태, 예를 들면 실리카 에어로겔 및 크세로겔 및 다양한 형태의 소수성 실리카로 사용되는 반면, 실리콘은 일반적으로 알킬화된 폴리실록산 물질이 대표적이다. 유익하게는 거품 억제제가 이탈가능하게 수용성 또는 수-분산성이고, 실질적으로 비-표면활성적인 세제 불투과성 담체로 혼입된 입자로 이들 물질을 혼입시킬 수 있다. 다른 한편으로는 거품 억제제를 액체에 용해시키거나 분산시킬 수 잇으며, 하나 이상의 다른 성분 상에 분무시켜 도입할 수도 있다.
바람직한 실리콘 거품 조절제는 바톨로타(Bartollota) 등의 미국 특허 제 3 933 672에 개시되어 있다. 다른 특히 유익한 거품 억제제로는 독일 특허 출원 DTOS 2 646 126(1977.4.28 공개됨)에 개시된 자체 유화성 실리콘 거품 억제제이 있다. 이런한 화합물의 한 예로는 다우 코닝(Dow Corning) 사의 시판 DC-544가 있으며, 이는 실록산-글리콜 공중합체이다. 특히 바람직한 거품 조절제는 실리콘 오일 및 2-알킬-알카놀을 포함하는 거품 억제제 시스템이다. 적절한 2-알킬-알카놀은 상표명 이소폴R(Isofol) 12로 시판되는 2-부틸-옥타놀이다.
이러한 거품 억제제 시스템은 계류 중인 유럽 특허 출원 제 92870174호(1992.11.10에 출원됨)에 개시되어 있다.
특히 바람직한 실리콘 거품 조절제는 계류 중인 유럽 특허 출원 제 92201649.8에 개시되어 있다. 상기 조성물은 발연된 비다공성 실리카, 예를 들면 에어로실R과 함께 실리콘/실리카 혼합물을 포함할 수 있다.
상기에 기술한 거품 억제제는 통상 조성물의 0.001 중량% 내지 2 중량%, 바람직하게는 0.01 중량% 내지 1 중량%로 사용된다.
기타
세탁 세제 조성물에 사용되는 기타 성분, 예를 들면 오물 현탁제, 오물 방출제, 광학적 증백제, 연마제, 살균제, 변색 방지제, 착색제 및/또는 캅셀화된 또는 비-캅셀화된 방향제가 사용될 수 있다.
특히 적절한 캅셀화 물질은 예를 들면 GB 1,464,616에 기술된 폴리사카라이드 및 폴리하이드록시 화합물의 매트릭스로 이루어진 수용성 캡슐이다. 다른 적절한 수용성 캅셀화 물질은 US 3,455,838에 기술된 것과 같은 치환된 디카복실산의 젤라틴화되지 않은 녹말 산-에스테르로부터 형성된 덱스트린을 포함한다. 바람직하게는 이들 산-에스테르 덱스트린은 연 옥수수, 연 사탕수수, 사고(sago), 타피오카(tapioca) 및 감자와 같은 녹말로부터 제조된다. 상기 캅셀화 물질의 적절한 예에는 내셔널 스타치(National Starch) 사의 N-록(Lok)이 포함된다. 상기 N-록 캅셀화 물질은 변형된 옥수수 녹말 및 글루코스로 이루어져 있다. 옥테닐 숙신산 무수물과 같은 단일작용성 치환된 기를 첨가함으로써 상기 녹말을 변형시킨다.
본원에서 적절한 재침착 방지제 및 오물 부유제에는 셀룰로스 유도체,예를 들면 메틸셀룰로스, 카복시메틸셀룰로스 및 하이드록시에틸셀룰로스 및 단일- 또는 공-중합성 폴리카복실산 또는 그의 염이 포함된다. 이런 유형의 중합체에는 폴리아크릴레이트 및 말레산 무수물, 빌더로써 상기에 언급한 아크릴산 공중합체 뿐 아니라, 말레산 무수물과 에틸렌, 메틸비닐 에테르 또는 메타크릴산의 공중합체를 들 수 있으며 상기 말레산 무수물은 적어도 공중합체의 20 몰%로 구성된다. 이들 물질은 보통 조성물의 0.5 중량% 내지 10 중량%, 보다 바람직하게는 0.75 중량% 내지 8 중량%, 가장 바람직하게는 1 중량% 내지 6 중량%로 사용된다.
바람직한 임의의 증백제는 음이온 특성을 갖는 것들, 예를 들면, 이나트륨 4,4'-비스-(2-디에탄올아미노-4-아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디술포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-모르폴리노-4-아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디술포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2,4-디아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디술포네이트, 일나트륨 4,4"-비스-(2,4-디아닐리노-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2-술포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-아닐리노-4-(N-메틸-N-2-하이드록시에틸아미노)-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디술포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(4-페닐-2,1,3-트리아졸-2-일)-스틸벤-2,2'-디술포네이트, 이나트륨 4,4'-비스-(2-아닐리노-4-(1-메틸-2-하이드록시에틸아미노)-s-트리아진-6-일아미노)스틸벤-2,2'-디술포네이트, 나트륨-2-(스틸빌-4"-(나프토-1',2',4,5)-1,2,3-트리아졸-2"-술포네이트 및 4,4'-비스(2-술포스티릴)비페닐이 있다. 매우 바람직한 증백제는 계류 중인 유럽 특허 출원 제 95201943.8의 특정 증백제이다.
다른 유용한 중합성 물질로는 폴리에틸렌 글리콜, 특히 분자량이 1000 내지 10000, 보다 바람직하게는 2000 내지 8000, 가장 바람직하게는 분자량이 약 4000인 것들이 있다. 이들은 0.20 중량% 내지 5 중량%, 보다 바람직하게는 0.25 중량% 내지 2.5 중량%로 사용된다. 이들 중합체 및 상기 언급된 단일- 또는 공-중합체 폴리카복실레이트 염은 순백성 유지, 직물의 잔재 분해 및 전이 금속 불순물이 존재할 경우 진흙 및 단백질성이고 산화가능한 오물 상에서 세정 성능을 증진시키는 데 효과적이다.
본 발명의 조성물에서 유용한 오물 제거제는 통상 테레프탈산과 다양한 배열의 에틸렌 글리콜 및(또는) 프로필렌 글리콜 단위와의 공중합체이다. 상기 중합체의 예로는 양도된 미국 특허 제 4116885 및 4711730 및 유럽 공개 특허 출원 제 0 272 033에 개시되어 있다. EP-A 0 272 033에 따른 특히 바람직한 중합체는 하기 화학식을 갖는다.
(CH3(PEG)43)0.75(POG)0.25[(T-PO)2.8(T-PEG)0.4]T(POH)0.25(PEG)43CH3)0.75
상기식에서,
PEG는 -(OC2H4)O-이고, PO는 (OC3H6O)이며, T는 (pcOC6H4CO)이다.
또한 디메틸 테레프탈레이트, 디메틸 설포이소프탈레이트, 에틸렌 글리콜 및 1,2-프로판 디올의 랜덤 공중합체로써 변형된 폴리에스테르가 매우 유용하며, 말단기는 1차적으로 설포벤조에이트로 구성되며 2차적으로 에틸렌 글리콜 및(또는) 프로판-디올의 모노 에스테르로 이루어진다. 목적은 양 말단이 설포벤조에이트 기로 봉합된 중합체를 얻고자 하는 것으로, 본 명세서 상의 “1차적으로”일 경우 대부분의 본원 상기 중합체가 설포벤조에이트기로 말단-봉합될 것이다. 그러나, 몇몇의 공중합체는 완전히 봉합되지 않을 것이며, 그러므로 이들의 말단기는 에틸렌 글리콜 및(또는) 프로판 1,2-디올의 모노에스테르로 구성될 것이므로 이들 종으로“2차적으로”구성될 것이다.
본원의 선택된 폴리에스테르는 디메틸 테레프탈산의 약 46 중량%, 프로판 1,2-디올의 약 16 중량%, 에틸렌 글리콜의 약 10 중량%, 디메틸 술포벤조산의 약 13 중량% 및 술포이소프탈산의 약 15 중량%로 포함되며 약 3,000의 분자량을 갖는다. 상기 폴리에스테르 및 이의 제조 방법은 EPA 311 342에 상세히 기술되어 있다.
수도물 상의 유리 염소는 세제 조성물에 포함된 효소를 급속히 비활성화시킨다는 것은 당업계에 공지되어 있다. 그러므로, 염소 스캐빈저, 예를 들면 퍼보레이트, 암모늄 설페이트, 나트륨 설파이트 또는 폴리에틸렌이민을 총 조성물의 0.1 중량% 이상을 사용하면, 이러한 제제에서 세제 효소의 세척 안정성이 증가될 것이다. 염소 스캐빈저를 포함하는 조성물은 유럽 특허 출원(1992.1.31에 출원됨)에 개시되어 있다.
알콕실화된 폴리카복실레이트, 예를 들면 폴리아크릴레이트로부터 제조된 것들은 본원에서 부가적인 지방질 제거 성능을 제공하는 데 유효하다. 이러한 물질은 본원에 참고로 혼입된 제 4면 이하의 WO 91/08281 및 PCT 90/01815에 개시되어 있다. 화학적으로, 이들 물질은 모든 7 내지 8 아크릴레이트 단위 당 하나의 에톡시 측쇄를 갖는 폴리아크릴레이트를 포함한다. 측쇄는 화학식 -(CH2CH2O)m(CH2)nCH3이며, 여기서 m은 2 내지 3이고 n은 6 내지 12이다. 상기 측쇄는 폴리아크릴레이트 “골격”에 에스테르 가교결합되어진 것으로 “ ”중합체 형태의 구조를 제공한다. 분자량은 변화가능하나 일반적으로 약 2000 내지 약 50,000 범위이다. 이러한 알콕실화된 폴리카복실레이트는 본원 조성물의 약 0.05 중량% 내지 약 10 중량%를 포함할 수 있다.
분산제
본 발명의 세탁 세제 조성물은 또한 분산제를 포함할 수 있다. 적절한 수용성 유기 염은 단일- 또는 공-중합성 산 또는 그의 염으로, 여기서 폴리카복실산은 2 이하의 탄소 원자에 의해 서로 분리된 적어도 2개의 카복실 라디칼을 포함한다. 이런 형태의 중합체는 GB-A-1,596,756에 개시되어 있다. 이러한 염의 예는 분자량이 2000 내지 5000인 폴리아크릴레이트 및 1,000 내지 100,000의 분자량을 갖는 말레산 무수물과 이의 공중합체가 있다.
특히 분자량이 4000이며 조성물의 0.5 내지 20 중량%로 포함되는 480N과 같은 아크릴레이트 및 메타크릴레이트의 공중합체가 본 발명의 세탁 세제 조성물에 첨가될 수 있다.
본 발명의 조성물은 하기 정의된 8이하, 바람직하게는 7이하, 가장 바람직하게는 6이하의 석회 비누 교질화 화합물을 포함할 수 있으며, 바람직하게는 석회 비누 분산 분말(LSDP)을 포함한다. 석회 비누 교질제 화합물은 바람직하게는 0 중량% 내지 20 중량%로 존재한다.
석회 비누 교질제 효능의 수적인 측정은 석회 비누 분산제 분말(LSDP)로 하였으며, 이는 H.C. 보게티(Borghetty) 및 C.A. 버그만(Bergman)에 의한 문헌[J.Am.Oil.Chem. Soc., 제 27권, 제 88-90면(1950)]에 개시된 석회 비누 분산제 시험을 사용하여 측정한다. 이러한 석회 비누 분산 시험 방법은 예를 들면 하기 문헌에 언급되어 있으며 당업자들에 의해 주로 사용되고 있다; W.N.린필드(Linfield)의 문헌[Surjactant science Series, 제7권, 제3면]; W.N.린필드의 문헌[Tenside surf. det. 제27권 제159-163면(1990)]; 및 W.K.나가라얀(Nagarajan), W.F.마슬러(Masler)의 문헌[Cosmetics and Toiletries, 제104권, 제71-73면(1989)]. 상기 LSDP는 분산제와 333ppm CaCO3(Ca:Mg=3:2)와 동일 경도의 물 30ml 중의 나트륨 올레에이트 0.025g에 의해 형성되는 석회 비누 침착물을 분산시키기 위해 필요한 나트륨 올레에이트의 중량% 비이다.
우수한 석회 비누 교질 능력을 갖는 계면활성제로는 임의의 아민 옥사이드, 베타인, 술포베타인, 알킬 에톡시설페이트 및 에톡실화된 알코올을 들 수 있다.
본 발명에서 사용하기 위한 8 이하의 LSDP를 갖는 예시적 계면활성제로는 1 내지 5의 평균 에톡실화도를 갖는 C16내지 C18디메틸 아민 옥사이드, C12내지 C18알킬 에톡시설페이트, 특히 3의 평균 에톡실화도(LSDP=4)를 갖는 C12내지 C15알킬 에톡시설페이트 계면활성제, 및 바스프(BASF) GmbH에 의해 각각 루텐솔(Lutensol) A012 및 루텐솔 A030의 상표명으로 시판되는 12(LSDP=6) 또는 30의 평균 에톡실화도를 갖는 C14내지 C15에톡실화된 알코올이 포함된다.
본원에 사용하기에 적합한 중합성 석회 비누 교질제는 M.K.나가라얀, M.F.마슬러의 문헌[Cosmetics and Toiletries, 제104권, 제71-73면(1989)]에 개시되어 있다.
소수성 표백제, 예를 들면 4-[N-옥타노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트, 4-[N-노나노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트, 4-[N-데카노일-6-아미노헥사노일]벤젠 설포네이트 및 그의 혼합물 및 친수성/소수성 표백제 제제와 함께 노나노일옥시 벤젠 설포네이트가 또한 석회 비누 교질제 화합물로 사용될 수 있다.
염료 전이 억제
본 발명의 세탁 세제 조성물은 또한 착색된 직물을 포함하는 직물 세탁 과정 동안 부닥치게 되는 한 직물에서 다른 직물로 용해되고 부유된 염료의 염료 전이를 막기 위한 화합물이 포함할 수 있다.
중합성 염료 전이 억제제
본 발명에 따른 세탁 세제 조성물은 또한 중합성 염료 전이 억제제 0.001 중량% 내지 10 중량%, 바람직하게는 0.01 중량% 내지 2 중량%, 보다 바람직하게는 0.05 중량% 내지 1 중량%를 포함할 수 있다. 상기 중합성 염료 전이 억제제는 일반적으로 세탁 세제 조성물에 혼입되어 착색된 직물에서 직물로의 염료 전이를 억제한다. 이들 중합체는 복합체를 형성력을 보유하거나 세척시 순식간에 염색된 직물로부터 세척된 탈 염료를 흡수한다.
특히 적절한 중합성 염료 전이 억제제로는 폴리아민 N-옥사이드 중합체, N-비닐피롤리돈 및 N-비닐이미다졸의 공중합체, 폴리비닐피롤리돈 중합체, 폴리비닐옥사졸리돈 및 폴리비닐이미다졸 또는 이의 혼합물을 들 수 있다.
또한 상기 중합체를 첨가하면 본 발명에 따른 효소의 성능을 증가시키게 된다.
a) 폴리아민 N-옥사이드 중합체
사용하기에 적합한 폴리아민 N-옥사이드 중합체는 하기 구조식을 갖는 단위를 포함한다.
상기에서
P는 중합가능한 단위로 R-N-O 그룹이 부착가능하거나 R-N-O 그룹이
중합가능한 단위의 일부를 형성하거나 이들의 복합체이다.
A는 NC,, N이고; x는 0 또는 1이며;
R은 지방족, 에톡실화된 지방족, 방향족, 헤테로사이클릭 또는
알리사이클릭 그룹 또는 이의 임의의 복합체로 N-O 그룹이 부착될 수 있거나
N-O 그룹의 질소가 이들 그룹의 일부일 수 있다.
상기 N-O 그룹은 하기 일반 구조로 대표될 수 있다;
상기에서,
R1, R2및 R3는 지방족 그룹, 방향족, 헤테로사이클릭 또는 알리사이클릭 그룹 또는 이들의 복합체이며,
x 및/또는 y 및/또는 z는 0 또는 1이고,
상기 N-O 그룹의 질소가 이들 그룹의 일부를 형성한다.
상기 N-O 그룹은 중합가능한 단위 (P)의 일부일 수 있거나 중합성 골격에 부착될 수 있거나 또는 이들의 복합체일 수 있다.
N-O 그룹은 중합가능한 단위의 일부를 형성하는 적절한 폴리아민 N-옥사이드는 폴리아민 N-옥사이드를 포함하며, 여기서 R은 지방족, 방향족, 알리사이클릭 또는 헤테로사이클릭 그룹으로부터 선택된다.
상기 폴리아민 N-옥사이드의 한 부류로 N-O 그룹이 R-그룹의 일부를 형성하는 폴리아민 N-옥사이드 군을 포함한다. 바람직한 폴리아민 N-옥사이드는 R이 헤테로사이클릭 그룹, 예를 들면 피리딘, 피롤, 이미다졸, 피롤리딘, 피페리딘, 퀴놀린, 아크리딘 및 그의 유도체인 것들이다.
상기 폴리아민 N-옥사이드의 또다른 부류에는 N-O 그룹의 질소가 R-그룹에 부착된 폴리아민 N-옥사이드 군이다.
다른 적절한 폴리아민 N-옥사이드는 N-O 그룹이 중합가능한 단위에 부착된 폴리아민 옥사이드이다.
이들 폴리아민 N-옥사이드의 바람직한 부류는 R이 방향족, 헤테로사이클릭 또는 알릭사이클릭 그룹이고 N-O 작용기의 질소가 상기 R 그룹의 일부인 화학식(I)을 갖는 폴리아민 N-옥사이드이다. 이들 부류의 예는 R이 헤테로사이클릭 화합물, 예를 들면 피리딘, 피롤, 이미다졸 및 그의 혼합물인 폴리아민 옥사이드이다. 폴리아민 N-옥사이드의 또다른 바람직한 부류는 R이 방향족, 헤테로사이클릭 또는 알리사이클릭 그룹이고 N-O 작용기의 질소가 상기 R 그룹에 부착된 화학식(I)의 폴리아민 옥사이드이다.
이들 부류의 예는 R 그룹에 페닐과 같은 방향족일 수 있는 폴리아민 옥사이드이다.
임의의 중합체 골격은 형성된 아민 옥사이드 중합체가 수용성이고 염료 전이 억제 특성을 갖는 한 사용될 수 있다. 적절한 중합성 골격의 예는 폴리비닐, 폴리알킬렌, 폴리에스테르, 폴리에테르, 폴리아미드, 폴리이미드, 폴리아클레이트 및 이의 혼합물이다.
본 발명의 아민 N-옥사이드 중합체는 일반적으로 아민 대 아민 N-옥사이드의 비율이 10:1 내지 1:1000000이다. 그러나, 폴리아민 옥사이드 중합체에 존재하는 아민옥사이드기의 양은 적절한 공중합반응 또는 적절한 N-산화도에 의해 변화될 수 있다. 바람직하게는 아민 대 아민 N-옥사이드의 비는 2:3 내지 1:1000000이다. 보다 바람직하게는 1:4 내지 1:1000000이며, 가장 바람직하게는 1:7 내지 1:1000000이다. 본 발명의 중합체는 사실상 단량체의 한 유형이 아민 N-옥사이드 및 단량체의 다른 유형이 아민 N-옥시이거나 아닌 랜덤 또는 블록 공중합체를 포함한다. 폴리아민 N-옥사이드의 아민 옥사이드 단위는 pKa가 10 미만, 바람직하게는 pKa7 미만, 보다 바람직하게는 pKa6 미만이다.
폴리아민 옥사이드는 거의 임의의 중합반응도로 수득될 수 있다. 물질이 목적하는 수용성 및 염료 부유화 분말을 포함하는 한 중합반응도는 중요하지 않다.
일반적으로 평균 분자량은 500 내지 1000,000, 바람직하게는 1,000 내지 50,000, 보다 바람직하게는 2,000 내지 30,000, 가장 바람직하게는 3,000 내지 20,000의 범위 내이다.
b) N-비닐피롤리돈 및 N-비닐이미다졸의 공중합체
본 발명에 사용된 N-비닐이미다졸 및 N-비닐피롤리돈 중합체는 5,000 내지 1,000,000, 바람직하게는 5,000 내지 200,000의 평균 분자량을 갖는다.
본 발명에 따른 세제 조성물에 사용하기 위한 매우 바람직한 중합체는 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체로부터 선택되며, 상기 중합체는 5,000 내지 50,000, 보다 바람직하게는 8,000 내지 30,000, 가장 바람직하게는 10,000 내지 20,000 범위의 평균 분자량을 갖는다.
평균 분자량은 바스(Barth) H.G 및 메이즈(Mays) J.W.의 문헌 [Chemical Analysis, 제113권의 “Modern Methods of Polymer Characterization”]에 기술된 광 분산법으로 측정하였다.
상기 평균 분자량을 갖는 것으로 특징화된 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체는 제제화된 세제 조성물의 세정 성능에 악영향을 끼치지 않으면서 탁월한 염료 전이 억제 특성을 제공한다.
본 발명의 N-비닐이미다졸 N-비닐피롤리돈 공중합체는 N-비닐이미다졸 대 N-비닐피롤리돈의 몰비가 1 내지 0.2, 보다 바람직하게는 0.8 내지 0.3, 가장 바람직하게는 0.6 내지 0.4이다.
c) 폴리비닐피롤리돈
본 발명의 세제 조성물은 또한 약 2,500 내지 약 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 5,000 내지 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000의 평균 분자량을 갖는 폴리비닐피롤리돈(“PVP”)을 사용할 수 있다. 적절한 폴리비닐피롤리돈은 ISP 코포레이션으로부터 뉴욕, 몬트리올, 카나다에서 상표명 PVP K-15(평균 분자량 10,000), PVP K-30(평균 분자량 40,000), PVP K-60(평균 분자량 160,000) 및 PVP K-90(평균 분자량 360,000)으로 시판되고 있다. 바스프 코포레이션으로부터 시판되는 다른 적절한 폴리비닐피롤리돈에는 세제 분야의 당업자에게 공지된 폴리비닐피롤리돈인 소칼란(Sokalan) HP 165 및 소칼란 HP 12이 있다(EP-A-262,897 및 EP-A-256,696 참조).
d) 폴리비닐옥사졸리돈
본 발명의 세제 조성물은 또한 중합성 염료 전이 억제제로 폴리비닐옥사졸리돈을 사용할 수 있다. 상기 폴리비닐옥사졸리돈은 약 2,500 내지 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 약 5,000 내지 약 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000의 평균 분자량을 갖는다.
e) 폴리비닐이미다졸
본 발명의 세제 조성물은 또한 중합성 염료 전이 억제제로 폴리비닐이미다졸을 사용할 수 있다. 상기 폴리비닐이미다졸은 약 2,500 내지 약 400,000, 바람직하게는 약 5,000 내지 약 200,000, 보다 바람직하게는 약 5,000 내지 약 50,000 및 가장 바람직하게는 약 5,000 내지 약 15,000의 분자량을 갖는다.
f) 가교 결합된 중합체
가교 결합된 중합체는 임의 정도로 상호연결되어 있으며; 이들 가교는 화학적 또는 물리적 특성을 가질 수 있으며, 골격이나 측쇄에 활성기를 가질 수도 있고; 가교 결합된 중합체는 문헌[Journal of Polymer Science, 제22권, 제1035-1039면]에 기술되어 있다.
한 실시태양에서, 가교결합된 중합체는 3차원적 구조로 형성된 구멍에 염료를 포집할 수 있는 3차원적 견구조를 형성하는 방식으로 만들어진다. 또다른 실시태양에서는 가교결합 중합체가 팽윤으로 염료를 포집한다. 상기 가교결합 중합체는 계류 중인 특허 출원 948770213.9에 기술되어 있다.
세척 방법
본 발명의 조성물은 침지 방법, 전처리 방법 및 별도의 세척 보조 조성물이 첨가될 수 있는 세척 단계를 거치는 방법을 포함하여, 필수적으로 임의의 세척 또는 세정 방법에 사용될 수 있다.
본 원에 기술된 방법은 직물을 통상적인 방법 및 하기에 예시된 방법으로 세척 용액에 접촉시킴을 포함한다.
본 발명의 방법은 간편하게 세정 과정중에 수행된다. 세정 방법은 바람직하게 5℃ 내지 95℃, 특히 10℃ 내지 60℃의 온도에서 수행된다. 처리 용액의 pH는 바람직하게 7 내지 11이다. 바람직하게, 본 발명의 세탁 세제 조성물은 물중에 1% 용액에서 7 내지 9.5의 pH(알카린 세제로서 언급됨)를 갖는다.
하기의 실시예는 본 발명의 조성물을 예시하는 것이지만 본 발명의 범위를 제한하거나 한정하는 것으로 해석되지 말아야한다.
세제 조성물중에 효소 농도는 총 조성물의 중량을 기준으로 순수한 효소로서 나타내고 달리 언급되지 않는한 세제 성분은 총 조성물의 중량으로 나타낸다. 본원에서의 각 성분의 약칭은 하기의 의미를 갖는다.
LAS: 나트륨 선형 C11-13알킬 벤젠 설포네이트
TAS: 나트륨 탈로우 알킬 설페이트
CoxyAS: 나트륨 C1X-C1y알킬 설페이트
CxySAS: 나트륨 C1x-C1y2급 (2,3) 알킬 설페이트
CxyEz: 평균 z 몰의 에틸렌 옥사이드와 축합된 C1x-C1y의 주로 선형인 1급 알콜
CxyEzS: 평균 z몰의 에틸렌 옥사이드와 축합된 C1x-C1y나트륨 알킬 설페이트
QAS: R2가 C12내지 C14인 R2N+(CH3)2(C2H4OH)
QAS 1: R2가 C8내지 C11인 R2N+(CH3)2(C2H4OH)
APA: C8내지 C10의 아미도 프로필 디메틸 아민
비누: 탈로우 및 코코넛 지방산의 80/20의 혼합물로부터 유도된 나트륨 선형 알킬 카복실레이트
비이온성: 평균 3.8의 예톡실화도 및 평균 4.5의 프로폭실화도를 갖는 C13내지 C15의 혼합된 에톡실화된/프로폭실화된 지방 알콜
네오돌 45 내지 13: 제조회사[Shell Chemical CO.]로부터 시판되는 C14또는 C15의 선형 1급 알콜 에톡실레이트
4급: 라우릴 트리메틸 암모늄 클로라이드, 미리스틸 트리메틸 암모늄 클로라이드, 팔미틸 트리메틸 암모늄 클로라이드, 코코넛 트리메틸암모늄 클로라이드, 코코넛 디메틸-모노하이드록시에틸-암모늄 클로라이드, 코코넛 디메틸-모노하이드록시에틸-암모늄 클로라이드, 코코넛 디메틸-모노하이드록시에틸암모늄 메틸설페이트, 스테릴 디메틸-모노하이드록시-에틸암모늄 클로라이드, 스테릴 디메틸모노하이ㅡㄷ록시에틸암모늄 메틸설페이트, 디-C12-C14알킬 디메틸 암모늄 클로라이드중 하나 이상으로부터 선택된 4급 계면활성제
STS: 나트륨 톨루엔 설포네이트
CFAA: C12내지 C14알킬 N-메틸 글루카미드
TFAA: C16내지 C18알킬 N-메틸 글루카미드
TPKFA: 총 상부에서 절단된 C12내지 C14지방산
DEQA: 디-(탈로우-옥시-에틸)디메틸 암모늄 클로라이드
DEQA(2): 디-(소프트-탈로우일옥시에틸)하이드록시에틸 메틸 암모늄 메틸설페이트
DTDMAMS: 디탈로우 디메틸 암모늄 메틸설페이트
SDASA: 1:2 비율의 스테아릴디메틸 아민: 트리플-가압된 암모늄 메틸설페이트
실리케이트: 무정형 나트륨 실리케이트(SiO2:Na2O의 비율 = 1.6 내지 3.2)
제올라이트 A: 주요 입자 크기가 0.1 내지 10마이크로미터(무수물을 기준으로 나타낸 중량)인 화학식 Na12(A1O2SiO2)12. 27H2O의 수화된 나트륨 알루미노실리케이트
Na-SKS-6: 화학식 δ-Na2Si2O5의 결정으로 적층된 실리케이트
시트레이트: 입자 크기 분포가 425 내지 850 마이크로미터인 86.4% 활성의 트리-나트륨 시트레이트 이수화물
시트르산: 시트르산 무수물
보레이트: 붕소산나트륨
카보네이트: 입자 크기가 200 내지 900 마이크로미터인 탄산나트륨 무수물
비카보네이트: 입자 크기 분포가 400 내지 1200 마이크로미터인 탄산수소나트륨 무수물
설페이트: 황산나트륨 무수물
Mg 무수물: 황산마그네슘 무수물
STPP: 나트륨 트리폴리포스페이트
TSPP: 테트라나트륨 피로포스페이트
MA/AA: 평균 분자량이 약 70,000 내지 80,000인 4:1의 아크릴레이트/말레에이트의 무작위 공중합체
MA/AA 1: 평균 분자량이 약 10,000dls 6:4의 아크릴레이트/말레에이트의 무작위 공중합체
AA: 평균 분자량이 4,500인 나트륨 폴리아크릴레이트 중합체
PB1: 표준 화학식 NaBO2.H2O2의 과붕소산나트륨 일수화물 무수물
PB4: 표준 화학식 2Na2BO2.3H2O.H2O2의 과붕소산나트륨 삼수화물
퍼카보네이트: 표준 화학식 2Na2CO3.3H2O2의 과탄산나트륨 무수물
NaDCC: 나트륨 디클로로이소시아누레이트
TAED: 테트라아세틸에틸렌디아민
NOBS: 나트륨염 형태의 노나노일옥시벤젠 설포네이트
NACA-OBS: (6-논아미도카프로일)옥시벤젠 설포네이트
DTPA: 디에틸렌 트리아민 펜타아세트산
HEDP: 1,1-하이드록시에탄 디포스폰산
DETPMP: 상표명 Dequest 2060하에 제조회사[ Monsanto]로부터 시판되는 디에틸트리아민 펜타(메틸렌)포스포네이트
EDDS: 나트륨염 형태의 에틸렌디아민-N,N'-디숙신산, (S,S) 이성체
광활성화된 표백제: 덱스트린 가용성 중합체내에 캅셀화된 설폰화 아연 프탈로시아닌
광활성화된 표백제 1: 덱스트린 가용성 중합체내에 캅셀화된 설폰화 알루미노 프탈로시아닌
PAAC: 펜타아민 아세테이트 코발트(III)염
만나나제: 상표명 Gamanase하에 제조회사(Novo Nordisk A/S)로부터 시판되는 만나나제 및/또는 상표명 Rohapec B1L하에 제조회사(Rohm)에 의해 시판되는 효소 산물로부터 추출되는 갈락토만나나제
알카린 만나나제: 바시러스 아가르드헤렌스(Bacillus agardherens), NCIMB 40482로부터 기원하는 만나나제
프로테아제: 상표명 Savinase, Alcalase, Durazym하에 제조회사(Novo Nordisk A/S)에 의해 시판되고 상표명 Maxacal, Maxapem하에 제조회사(Gist-Brocades)에 의해 시판되는 단백질 분해효소 및 특허 WO91/06637 및/또는 WO95/10591 및/또는 EP 251 446에 기술된 프로테아제
아밀라제: WO 94/18314, WO96/05295에 기술된 상표명 Purafact Ox AmR하에 제조회사(Genencor)에 의해 시판되고 상표명 TermamylR, FungamylR및 DuramylR하에 제조회사[Novo Nordisk A/S]로부터 시판되는 아밀로스 분해 효소 및 WO95/26397에 기술된 아밀로스 분해 효소.
리파제: 상표명 Lpolase, Lipolase Ultra하에 제조회사(Novo Nordisk A/S)에 의해 시판되고 상표명 Lipomax하에 제조회사(Gist-Brocades)에 의해 시판되는 지질 분해 효소
셀룰라제: 상표명 Carezyme, Celluzyme 및/또는 Endolase하에 제조회사(Novo Nordisk A/S로부터 시판되는 셀룰로스 분해 효소
CMC 나트륨 카복시메틸 셀룰로스
PVP: 분자량이 60,000인 폴리비닐 중합체
PVNO: 평균 분자량이 50,000인 폴리비닐피리딘-N-옥사이드
PVPVI: 평균 분자량이 20,000인 비닐이미다졸 및 비닐피롤리돈의 공중합체
증백제1: 이나트륨 4,4'-비스(2-설포스티릴)비페닐
증백제2: 이나트륨 4,4'-비스(4-아닐리노-6-모르폴리노-1,3,5-트리아진-2-일)스틸벤-2:2'-디설포네이트
실리콘 소포제: 발포체 조절제와 분산제의 비율이 10:1 내지 100:1인 분산제로서의 실록산옥시알킬렌 공중합체와 폴리디메틸실록산 발포체 조절제
거품 억제제: 과립 형태로 12%의 실리콘/실리카, 18% 스테아릴 알콜, 70% 전분
유백제: 상표명 Lytron 621하에 제조회사(BASF Aktiengesellshaft)에 의해 시판되는 물 기본 모노스티렌 라텍스 혼합물
SRP 1: 음이온으로 말단 캡핑된 폴리 에스테르
SRP 2: 디에톡실화된 폴리(1,2-프로필렌 테레프탈레이트) 짧은 블록 중합체
QEA: 비스((C2H5O)(C2H4O)n)(CH3)-N+-C6H12-N+-(CH3) 비스((C2H5O)-(C2H4O))n(여기서, n은 20 내지 30이다)
PEI: 평균 분자량이 1800이고 질소당 평균 7개의 에틸렌옥시 잔기의 에톡실화도를 갖는 폴리에틸렌이민
중합체 A: 평균 에톡실화도가 15인 PEI(분자량=182)의 변형된 폴리아민
중합체 B: 평균 에톡실화도가 20인 PEI(분자량=600)의 변형된 폴리아민
폴리아미드-폴리아민: 상표명 KymeneR, Kymene 557HR, Kymene 557LXR, RetenR및 CartaretinR하에 시판되는 폴리아미드-폴리아민
SCS: 나트륨 큐멘 설포네이트
HMWPEO: 고분자량 폴리에틸렌 옥사이드
PEGx: x 분자량의 폴리에틸렌 글리콜
PEO: 평균 분자량이 5,000인 폴리에틸렌 옥사이드
TEPAE: 테트라에틸렌펜타아민 에톡실레이트
실시예 1
하기 고밀도의 세탁 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 2
유럽 기기 세척 조건하에 특정 용도를 갖는 하기 과립 세탁 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 3
유럽 기기 세척 조건하에 특정 용도를 갖는 하기 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 4
하기 과립 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 5
착색된 의류의 세척에 있어서 특정 용도를 갖는 표백제를 함유하지 않는 하기 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 6
하기 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 7
하기의 과립 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 8
하기 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 9
하기 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 10
하기 액체 세제 제형은 본 발명의 방법에 따라 제조한다(농도는 중량부로 나타내고 효소는 순수한 효소로 나타낸다):
실시예 11
하기 액체 세제 제형은 본 발명의 방법에 따라 제조한다(농도는 중량부로 나타내고 효소는 순수한 효소로 나타낸다):
실시예 12
하기 액체 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다(농도는 중량부로 나타내고 효소는 순수한 효소로 나타낸다):
실시예 13
하기 액체 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다(농도는 중량부로 나타내고 효소는 순수한 효소로 나타낸다):
실시예 14
하기 겔 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 15
하기 겔 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다:
실시예 16
세척을 통해 연화시키는 능력을 제공하는 하기 과립 직물 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 17
직물 연화제 조성물에 첨가된 하기 세정제는 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 18
직물 컨디셔너 조성물에 첨가된 하기 직물 연화제 및 건조제는 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
실시예 19
하기 세탁 바 세제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다(농도는 중량부로 나타내고 효소는 순수한 효소로 나타낸다):
실시예 20
하기 세제 첨가제 조성물은 본 발명의 방법에 따라 제조한다.
Claims (17)
1% 용액에서 800 cps 이상의 점도를 갖는 비-전분 비-셀룰로스 식품 다당류를 분해하는 사카라이드 검 분해 효소인 세제 성분을 포함하는 세탁 세제 조성물.
제1항에 있어서, 다당류가 한천, 알긴, 카라와, 트라가칸트, 구아검, 로커스 빈, 크산탄, 및/또는 이의 혼합물 로부터 선택되는 세탁 세제 조성물.
제1항 또는 제2항에 있어서, 사카라이드 검 분해 효소가 만노시다제, 특히 β-만노시다제, 엔도 1,4-β-D 만노시다제, 엔도 1,2-β-D 만노시다제 및 엑소 1,3-β-D 만노시다제; 갈락토시다제, 특히 엑소 1,6-β-D-갈락토시다제 및 1,3-β-D-갈락토시다제; 글루쿠로니다제, 글루쿠로노시다제, 엑소 1,2 또는 1,4-글루쿠로니다제; 아라비나제, 특히 엔도 a-1,5-아라비노시다제, 엑소 아라바나제, 엑소 A(α-1,2; α-1,3)아라비노푸라노시다제, 엑소 B(α-1,3; α-1,5)아라비노푸라노시다제; 크산탄리아제; 폴리(α-L-글루로네이트)리아제; 아가라제, 카라게나제 및/또는 이의 혼합물로부터 선택되는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제3항중 어느 한 항에 있어서, 사카라이드 검 분해 효소가 β-만노시다제(EC 3.2.1.78-만나나제)인 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제4항중 어느 한 항에 있어서, 사카라이드 검 분해 효소가 총 조성물을 기준으로 0.0001중량% 내지 2중량%, 바람직하게는 0.0005중량% 내지 0.1중량%, 보다 바람직하게는 0.0006중량% 내지 0.015중량%의 순수한 효소로 존재하는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제6항중 어느 한 항에 있어서, 비이온성, 음이온성 계면활성제, 양이온성 계면활성제 및/또는 이의 혼합물로부터 선택되는 계면활성제를 추가로 포함하는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제6항중 어느 한 항에 있어서, 또 다른 효소, 바람직하게는 셀룰라제 및/또는 아밀라제를 추가로 포함하는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제7항중 어느 한 항에 있어서, 빌더, 바람직하게는 무기 빌더, 보다 바람직하게는 제올라이트 A, 적층화된 실리케이트, 나트륨 트리폴리포스페이트 및/또는 이의 혼합물로부터 선택되는 빌더를 추가로 포함하는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제8항중 어느 한 항에 있어서, 활성화된 표백 시스템을 추가로 포함하는 세탁 세제 조성물.
제1항 내지 제9항중 어느 한 항에 있어서, 조성물이 액체, 페이스트, 겔, 바, 타블렛, 스프레이, 포옴, 분말 또는 과립 형태임을 특징으로하는 세탁 세제 조성물.
제10항에 있어서, (i) 알킬 그룹이 탄소수 10 내지 22이고 폴리에톡실레이트 쇄가 0.5개 내지 15개, 바람직하게는 0.5개 내지 5개, 보다 바람직하게는 0.5개 내지 4개의 에틸렌 옥사이드 잔기를 함유하는 알킬 폴리에톡실레이트 설페이트 5중량% 내지 25중량% 및 (ii) 지방산 5중량% 내지 20중량%를 포함하는 음이온성 계면활성제 성분 15중량% 내지 40중량%를 포함하는 세탁 겔 세제 조성물.
사카라이드 검 분해 효소를 포함하는 세제 첨가제.
1% 용액에서 800cps 이상의 점도를 갖는 비-전분, 비-셀룰로스 식품 다당류를 분해하는 사카라이드 검 분해 효소 및 2개의 장쇄 길이를 포함하는 양이온성 계면활성제를 포함하는 직물 연화 조성물.
세탁 세제 조성물에 있어서 직물 세정 및/또는 직물 얼룩 제거 및/또는 직물 순백성 유지 및/또는 직물 연화 및/또는 직물 색상 발현 및/또는 직물 염료 전이 억제를 위한, 1% 용액에서 800cps 이상의 점도를 갖는 비-전분 비-셀룰로스 식품 다당류를 분해하는 사카라이드 검 분해 효소의 용도.
제14항에 있어서, 1% 용액에서 800cps 이상의 점도를 갖는 비-전분 비-셀룰로스 식품 다당류의 제거를 위한 사카라이드 검 분해 효소의 용도.
제14항 또는 제15항에 있어서, 다당류가 한천, 알긴, 카라와, 트라가칸트, 구아검, 로커스 빈, 크산탄 및/또는 이의 혼합물로부터 선택되는 사카라이드 검 분해 효소의 용도.
1% 용액에서 800cps 이상의 점도를 갖는 비-전분 식품 다당류를 제거하기 위한, 제14항 내지 제16항중 어느 한 항에 따른 사카라이드 검 분해 효소 및 셀룰라제의 용도.
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP97870120.9 | 1997-08-14 | ||
EP97870120A EP0896998A1 (en) | 1997-08-14 | 1997-08-14 | Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
KR20010022908A true KR20010022908A (ko) | 2001-03-26 |
Family
ID=8231031
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1020007001513A KR20010022908A (ko) | 1997-08-14 | 1998-06-10 | 사카라이드 검 분해 효소를 포함하는 세탁 세제 조성물 |
KR1020007001497A KR20010022893A (ko) | 1997-08-14 | 1998-06-10 | 만난아제 및 점토를 포함하는 세제 조성물 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1020007001497A KR20010022893A (ko) | 1997-08-14 | 1998-06-10 | 만난아제 및 점토를 포함하는 세제 조성물 |
Country Status (18)
Country | Link |
---|---|
EP (4) | EP0896998A1 (ko) |
JP (8) | JP2001515132A (ko) |
KR (2) | KR20010022908A (ko) |
CN (8) | CN1336953A (ko) |
AT (4) | ATE363527T1 (ko) |
AU (8) | AU7833498A (ko) |
BR (8) | BR9811195A (ko) |
CA (8) | CA2301404A1 (ko) |
CZ (2) | CZ2000506A3 (ko) |
DE (4) | DE69810309T2 (ko) |
DK (1) | DK1009795T3 (ko) |
ES (3) | ES2185172T3 (ko) |
HU (1) | HUP0003670A3 (ko) |
ID (1) | ID23442A (ko) |
MX (7) | MXPA00001567A (ko) |
PT (1) | PT1009795E (ko) |
TR (2) | TR200000339T2 (ko) |
WO (8) | WO1999009129A1 (ko) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20200005669A (ko) * | 2017-05-30 | 2020-01-15 | 에이비 엔자임스 오와이 | 만난아제 변이체 |
Families Citing this family (68)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6376445B1 (en) * | 1997-08-14 | 2002-04-23 | Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising a mannanase and a protease |
DE19752844A1 (de) * | 1997-11-28 | 1999-06-02 | Henkel Kgaa | Verstärkung der Reinigungsleistung von Waschmitteln |
KR20010052736A (ko) * | 1998-06-10 | 2001-06-25 | 피아 스타르 | 신규한 만난나제 |
CA2343142C (en) | 1998-09-16 | 2009-11-03 | Paula Griffiths | Fabric care composition |
GB2348434A (en) * | 1999-04-01 | 2000-10-04 | Procter & Gamble | Detergent compositions |
FI109921B (fi) * | 1999-09-29 | 2002-10-31 | Valtion Teknillinen | Menetelmä ja entsyymivalmiste prosessiteollisuuteen |
BR0014502A (pt) * | 1999-10-05 | 2002-06-11 | Ciba Sc Holding Ag | Composições amaciantes de tecidos |
ATE307186T1 (de) * | 1999-10-05 | 2005-11-15 | Ciba Sc Holding Ag | Verwendung von wäscheeichmacherzusammensetzungen |
US6949503B2 (en) * | 1999-10-05 | 2005-09-27 | Ciba Specialty Chemicals Corporation | Fabric softener compositions |
DE60022528T2 (de) * | 1999-10-05 | 2006-06-29 | Ciba Speciality Chemicals Holding Inc. | Verwendung von wäscheweichmacherzusammensetzungen |
GB0030669D0 (en) † | 2000-12-15 | 2001-01-31 | Unilever Plc | Detergent compositions |
GB0222501D0 (en) | 2002-09-27 | 2002-11-06 | Unilever Plc | Composition and method for bleaching a substrate |
JP2004211080A (ja) * | 2002-12-19 | 2004-07-29 | Kao Corp | 漂白洗浄剤組成物 |
ES2401795T3 (es) * | 2003-07-02 | 2013-04-24 | Syngenta Participations Ag | Glucanasas, ácidos nucleicos que las codifican y métodos para eleborarlas y utilizarlas |
WO2007026331A1 (en) | 2005-09-02 | 2007-03-08 | The Procter & Gamble Company | Laundry scent customization |
DE102006038448A1 (de) | 2005-12-28 | 2008-02-21 | Henkel Kgaa | Enzym-haltiges Reinigungsmittel |
EP1882731A1 (en) * | 2006-06-16 | 2008-01-30 | The Procter and Gamble Company | Detergent compositions |
EP1867707B1 (en) * | 2006-06-16 | 2011-09-07 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions |
EP1876227B2 (en) * | 2006-07-07 | 2020-08-12 | The Procter and Gamble Company | Detergent Compositions |
PL1867708T3 (pl) * | 2006-06-16 | 2017-10-31 | Procter & Gamble | Kompozycje detergentu |
MX2009008903A (es) * | 2007-02-28 | 2009-09-24 | Danisco Us Inc | Composiciones de limpieza que comprenden alfa-galactosidasa. |
US20080229514A1 (en) * | 2007-03-22 | 2008-09-25 | Poulose Ayrookaran J | Cleaning compositions comprising transglucosidase |
US20090048136A1 (en) * | 2007-08-15 | 2009-02-19 | Mcdonald Hugh C | Kappa-carrageenase and kappa-carrageenase-containing compositions |
CN104673532A (zh) | 2008-01-04 | 2015-06-03 | 宝洁公司 | 包含糖基水解酶的衣物洗涤剂组合物 |
EP2242829B1 (en) * | 2008-01-04 | 2013-03-13 | The Procter & Gamble Company | Laundry detergent composition comprising a glycosyl hydrolase and a benefit agent containing delivery particle |
BR112012000531A2 (pt) | 2009-07-09 | 2019-09-24 | Procter & Gamble | composição detergente para lavagem de roupas catalítica que compreende teores relativamente baixos de eletrólito solúvel em água |
CN102471729A (zh) | 2009-07-09 | 2012-05-23 | 宝洁公司 | 包含较低含量水溶性电解质的催化性衣物洗涤剂组合物 |
EP2292725B2 (en) | 2009-08-13 | 2022-08-24 | The Procter & Gamble Company | Method of laundering fabrics at low temperature |
EP2569406A4 (en) * | 2010-05-14 | 2013-11-13 | Sun Products Corp | POLYMERIC CLEANING COMPOSITIONS AND METHOD FOR THEIR PREPARATION AND USE |
DE102010041351A1 (de) * | 2010-09-24 | 2012-03-29 | Krones Aktiengesellschaft | Befüllvorrichtung |
JP2012111810A (ja) * | 2010-11-22 | 2012-06-14 | Kao Corp | 自動洗浄機用粉末洗浄剤組成物 |
KR20140114269A (ko) * | 2010-12-20 | 2014-09-26 | 이 아이 듀폰 디 네모아 앤드 캄파니 | 표적화된 과가수분해효소 |
DE102012200333A1 (de) | 2012-01-11 | 2013-07-11 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Acylhydrazone als bleichverstärkende Wirkstoffe |
US10087401B2 (en) * | 2012-03-16 | 2018-10-02 | Monosol, Llc | Water soluble compositions incorporating enzymes, and method of making same |
CN104271723B (zh) | 2012-05-07 | 2021-04-06 | 诺维信公司 | 具有黄原胶降解活性的多肽以及编码其的核苷酸 |
US9011610B2 (en) | 2012-06-22 | 2015-04-21 | Ecolab Usa Inc. | Solid fast draining/drying rinse aid for high total dissolved solid water conditions |
US9567551B2 (en) | 2012-06-22 | 2017-02-14 | Ecolab Usa Inc. | Solid rinse aid composition and method of making same |
WO2014068109A2 (en) * | 2012-11-05 | 2014-05-08 | Novozymes A/S | Enzyme compositions enabling re-use of water in laundry |
BR112015012968A2 (pt) * | 2012-12-07 | 2017-09-12 | Danisco Us Inc | composições e métodos de uso |
CN105102600A (zh) * | 2013-03-28 | 2015-11-25 | 宝洁公司 | 包含聚醚胺、去垢性聚合物和羧甲基纤维素的清洁组合物 |
DE102013103463A1 (de) | 2013-04-08 | 2014-10-09 | Ludwig Hettich & Co. Kg | Werkzeug, Schraube und System zur Übertragung eines Antriebsmoments |
KR20160003006A (ko) * | 2013-04-23 | 2016-01-08 | 바스프 에스이 | 제형, 식기세척 세제로서 또는 이를 제조하기 위한 이의 용도 및 이의 제조 |
EP3017032A2 (en) * | 2013-07-04 | 2016-05-11 | Novozymes A/S | Polypeptides having anti-redeposition effect and polynucleotides encoding same |
CN103695394B (zh) * | 2013-12-18 | 2015-07-29 | 青岛根源生物技术集团有限公司 | 一种优化的耐酸性甘露聚糖酶MAN26gy及其制备方法和应用 |
JP6184024B2 (ja) * | 2014-06-30 | 2017-08-23 | ライオン株式会社 | 粒状洗剤 |
JP6192231B2 (ja) * | 2014-07-02 | 2017-09-06 | ライオン株式会社 | 食器洗い用液体洗浄剤 |
CN104843844A (zh) * | 2015-05-07 | 2015-08-19 | 苏州能华节能环保科技有限公司 | 一种金属加工废水的环保处理剂及其制备方法 |
EP3292191B1 (en) | 2015-05-07 | 2019-06-05 | Unilever N.V. | Alkaline dishwash composition |
BR112017026459B1 (pt) * | 2015-06-11 | 2022-05-10 | Unilever Ip Holdings B.V. | Composição de detergente para lavagem de roupas e método de tratamento doméstico de um tecido |
CN107690472B (zh) | 2015-06-11 | 2020-10-27 | 荷兰联合利华有限公司 | 洗衣洗涤剂组合物 |
CN108350443B (zh) * | 2015-09-17 | 2022-06-28 | 诺维信公司 | 具有黄原胶降解活性的多肽以及编码它们的多核苷酸 |
JP6591277B2 (ja) * | 2015-12-15 | 2019-10-16 | 花王株式会社 | 食器用液体洗浄剤組成物 |
AU2016372352B2 (en) * | 2015-12-18 | 2020-05-21 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Penta-built liquid detergent composition |
EP3464536A1 (en) * | 2016-05-26 | 2019-04-10 | Novozymes A/S | Use of enzymes, cleaning composition and method for washing |
JP6749199B2 (ja) * | 2016-09-30 | 2020-09-02 | ライオン株式会社 | 繊維製品用のテカリ発生抑制剤、繊維製品用のテカリ発生抑制用処理液、及び繊維製品のテカリ発生の抑制方法 |
WO2018124092A1 (ja) * | 2016-12-27 | 2018-07-05 | 花王株式会社 | 繊維製品用粉末洗浄剤組成物 |
JP6862035B2 (ja) * | 2017-01-20 | 2021-04-21 | 株式会社Adeka | 中性洗浄剤組成物 |
JP6976704B2 (ja) * | 2017-04-12 | 2021-12-08 | 花王株式会社 | 硬質表面用液体洗浄剤組成物 |
JP7273126B2 (ja) * | 2017-04-12 | 2023-05-12 | 花王株式会社 | 硬質表面用液体洗浄剤組成物 |
EP3409767B1 (en) * | 2017-05-30 | 2020-10-21 | AB Enzymes Oy | Mannanase variants |
CN107490253A (zh) * | 2017-07-31 | 2017-12-19 | 兰溪市捷喜食品加工技术有限公司 | 高温、热均衡的工业用干燥机 |
US20200407664A1 (en) * | 2018-03-02 | 2020-12-31 | Conopco, Inc., D/B/A Unilever | Laundry composition |
BR112020017967A2 (pt) | 2018-03-02 | 2020-12-22 | Unilever N.V. | Método para amaciar malha de algodão e uso do método |
WO2020264077A1 (en) * | 2019-06-28 | 2020-12-30 | The Procter & Gamble Company | Cleaning composition |
JP2023547171A (ja) * | 2020-10-29 | 2023-11-09 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | アルギン酸リアーゼ酵素を含む洗浄組成物 |
GB202020463D0 (en) * | 2020-12-23 | 2021-02-03 | Reckitt Benckiser Vanish Bv | Mono-phase laundry composition |
CN115613044B (zh) * | 2022-09-28 | 2024-05-03 | 湖南金裕环保科技有限公司 | 冷轧钢板除油除灰无磷脱脂剂、制备方法及应用 |
CN116334043A (zh) * | 2023-04-25 | 2023-06-27 | 云南师范大学 | 耐酸性提高的β-甘露聚糖酶突变体V337E及其制备和应用 |
Family Cites Families (19)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4597898A (en) * | 1982-12-23 | 1986-07-01 | The Proctor & Gamble Company | Detergent compositions containing ethoxylated amines having clay soil removal/anti-redeposition properties |
US4548744A (en) * | 1983-07-22 | 1985-10-22 | Connor Daniel S | Ethoxylated amine oxides having clay soil removal/anti-redeposition properties useful in detergent compositions |
PL143146B1 (en) * | 1984-12-18 | 1988-01-30 | Ts Osrodek Badawczo Rozwo | Method of purifying fabrics from plant and other cellulosic impurities |
JPS62913A (ja) * | 1985-06-26 | 1987-01-06 | Lion Corp | コンタクトレンズ用洗浄剤 |
GB8905439D0 (en) * | 1989-03-09 | 1989-04-19 | Unilever Plc | Enzymatic dishwashing compositions |
EP0495258A1 (en) * | 1991-01-16 | 1992-07-22 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions with high activity cellulase and softening clays |
CN1134726A (zh) * | 1993-10-04 | 1996-10-30 | 诺沃挪第克公司 | 一种包含修饰酶的酶制剂 |
EP0736085B2 (en) * | 1993-12-21 | 2009-12-16 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing percarbonate, amylase and protease |
PE6995A1 (es) * | 1994-05-25 | 1995-03-20 | Procter & Gamble | Composicion que comprende un polimero de polialquilenoamina etoxilado propoxilado como agente de separacion de sucio |
US5872091A (en) * | 1994-06-17 | 1999-02-16 | Genencor International Inc. | Cleaning compositions containing plant cell wall degrading enzymes and their use in cleaning methods |
EP0709452A1 (en) * | 1994-10-27 | 1996-05-01 | The Procter & Gamble Company | Cleaning compositions comprising xylanases |
PT791046E (pt) * | 1994-11-18 | 2000-09-29 | Procter & Gamble | Composicoes detergentes contendo lipase e protease |
TW474900B (en) * | 1995-05-19 | 2002-02-01 | Betzdearborn Inc | Use of mannanases as slime control agents |
EP0756001A1 (en) * | 1995-07-24 | 1997-01-29 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions comprising specific amylase and a specific surfactant system |
DE69628656D1 (de) * | 1995-09-20 | 2003-07-17 | Genencor Int | Mannase von bacillus amyloliquefaciens und methode zu ihrer preparation |
CN1207759A (zh) * | 1995-11-17 | 1999-02-10 | 普罗格特-甘布尔公司 | 含有脂解酶和选择的季铵化合物的洗衣洗涤剂组合物 |
AU726017C (en) * | 1996-01-11 | 2006-09-14 | Bp Corporation North America Inc. | Glycosidase enzymes |
WO1997028243A1 (en) * | 1996-01-29 | 1997-08-07 | Novo Nordisk A/S | Process for removal or bleaching of soiling or stains from cellulosic fabric |
US5968893A (en) * | 1996-05-03 | 1999-10-19 | The Procter & Gamble Company | Laundry detergent compositions and methods for providing soil release to cotton fabric |
-
1997
- 1997-08-14 EP EP97870120A patent/EP0896998A1/en not_active Withdrawn
-
1998
- 1998-06-10 ES ES98926514T patent/ES2185172T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-10 AT AT98926506T patent/ATE363527T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 CA CA002301404A patent/CA2301404A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 BR BR9811195-7A patent/BR9811195A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 PT PT98928964T patent/PT1009795E/pt unknown
- 1998-06-10 AU AU78334/98A patent/AU7833498A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 JP JP2000509799A patent/JP2001515132A/ja not_active Withdrawn
- 1998-06-10 CA CA002301167A patent/CA2301167A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 CN CN98810047A patent/CN1336953A/zh active Pending
- 1998-06-10 AU AU78327/98A patent/AU7832798A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 JP JP2000509798A patent/JP2001515131A/ja active Pending
- 1998-06-10 AU AU78333/98A patent/AU7833398A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 BR BR9811196-5A patent/BR9811196A/pt not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 CN CN98810218A patent/CN1276005A/zh active Pending
- 1998-06-10 CN CN98810237A patent/CN1276826A/zh active Pending
- 1998-06-10 DE DE69810309T patent/DE69810309T2/de not_active Revoked
- 1998-06-10 JP JP2000509793A patent/JP2001515126A/ja active Pending
- 1998-06-10 CA CA002301205A patent/CA2301205A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 AT AT98930116T patent/ATE332958T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 KR KR1020007001513A patent/KR20010022908A/ko not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 TR TR2000/00339T patent/TR200000339T2/xx unknown
- 1998-06-10 DE DE69837850T patent/DE69837850T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-10 CA CA002301168A patent/CA2301168A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 CN CN98810231A patent/CN1276824A/zh active Pending
- 1998-06-10 CZ CZ2000506A patent/CZ2000506A3/cs unknown
- 1998-06-10 DK DK98928964T patent/DK1009795T3/da active
- 1998-06-10 CN CNA988100487A patent/CN1469919A/zh active Pending
- 1998-06-10 CN CN98810046A patent/CN1306566A/zh active Pending
- 1998-06-10 BR BR9811192-2A patent/BR9811192A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 AU AU80651/98A patent/AU8065198A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 DE DE69835214T patent/DE69835214T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/012015 patent/WO1999009129A1/en not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 ES ES98928964T patent/ES2227845T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-10 CN CN98810049A patent/CN1301294A/zh active Pending
- 1998-06-10 CA CA002300696A patent/CA2300696A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 JP JP2000509794A patent/JP2001515127A/ja not_active Withdrawn
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/011996 patent/WO1999009128A1/en active IP Right Grant
- 1998-06-10 EP EP98928963A patent/EP1036151A1/en not_active Withdrawn
- 1998-06-10 EP EP98926515A patent/EP1009794A1/en not_active Withdrawn
- 1998-06-10 EP EP98928978A patent/EP1009796A1/en not_active Withdrawn
- 1998-06-10 JP JP2000509797A patent/JP4090689B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-10 JP JP2000509800A patent/JP4090690B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-10 DE DE69826294T patent/DE69826294T2/de not_active Revoked
- 1998-06-10 JP JP2000509795A patent/JP4090688B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/012023 patent/WO1999009130A1/en not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 CA CA002299410A patent/CA2299410A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 AU AU80642/98A patent/AU8064298A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 JP JP2000509796A patent/JP2001515129A/ja not_active Withdrawn
- 1998-06-10 ES ES98930116T patent/ES2268780T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-06-10 CN CN98810236A patent/CN1276825A/zh active Pending
- 1998-06-10 AU AU80641/98A patent/AU8064198A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 ID IDW20000396A patent/ID23442A/id unknown
- 1998-06-10 TR TR2000/00340T patent/TR200000340T2/xx unknown
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/012025 patent/WO1999009132A1/en not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 CA CA002301156A patent/CA2301156A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 BR BR9811191-4A patent/BR9811191A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 BR BR9811186-8A patent/BR9811186A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 AU AU80653/98A patent/AU8065398A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/011993 patent/WO1999009126A1/en active IP Right Grant
- 1998-06-10 AT AT98928964T patent/ATE276344T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 HU HU0003670A patent/HUP0003670A3/hu unknown
- 1998-06-10 BR BR9811190-6A patent/BR9811190A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/012027 patent/WO1999009133A1/en active IP Right Grant
- 1998-06-10 BR BR9811189-2A patent/BR9811189A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 CA CA002301200A patent/CA2301200A1/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 CZ CZ2000502A patent/CZ2000502A3/cs unknown
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/011995 patent/WO1999009127A1/en not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 AT AT98926514T patent/ATE230013T1/de not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 BR BR9811187-6A patent/BR9811187A/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-06-10 AU AU79581/98A patent/AU7958198A/en not_active Abandoned
- 1998-06-10 KR KR1020007001497A patent/KR20010022893A/ko not_active Application Discontinuation
- 1998-06-10 WO PCT/US1998/012024 patent/WO1999009131A1/en not_active Application Discontinuation
-
2000
- 2000-02-14 MX MXPA00001567 patent/MXPA00001567A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001613 patent/MXPA00001613A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001617 patent/MXPA00001617A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001610 patent/MXPA00001610A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001618 patent/MXPA00001618A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001614 patent/MXPA00001614A/es unknown
- 2000-02-15 MX MXPA00001616 patent/MXPA00001616A/es unknown
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20200005669A (ko) * | 2017-05-30 | 2020-01-15 | 에이비 엔자임스 오와이 | 만난아제 변이체 |
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4090688B2 (ja) | マンナナーゼおよびプロテアーゼを含んだ洗剤組成物 | |
US6376445B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and a protease | |
US6440911B1 (en) | Enzymatic cleaning compositions | |
US6964943B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and a soil release polymer | |
US6486112B1 (en) | Laundry detergent compositions comprising a saccharide gum degrading enzyme | |
US6420331B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and a bleach system | |
EP1009793B1 (en) | Enzymatic cleaning compositions | |
EP1009797B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and a soil release polymer | |
EP1007617B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and percarbonate | |
EP1009795B1 (en) | Detergent compositions comprising a mannanase and a protease |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
WITN | Application deemed withdrawn, e.g. because no request for examination was filed or no examination fee was paid |