JP2703250B2 - 工業的使用のための酵素の液状組成物、皮革製造法、洗浄‐及び精浄剤及び糊抜き法、ペルオキシド漂白法、基質転換法、裸皮の脱灰法、皮及び毛皮の浸漬法及び裸皮の脱脂法 - Google Patents

工業的使用のための酵素の液状組成物、皮革製造法、洗浄‐及び精浄剤及び糊抜き法、ペルオキシド漂白法、基質転換法、裸皮の脱灰法、皮及び毛皮の浸漬法及び裸皮の脱脂法

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Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、殊に特別な、流動学に影響を及ぼす添加剤
と一緒に無水の有機溶剤の使用下での酵素の液状組成物
に関し、これは特に皮革工業における使用に好適であ
る。
従来の技術 酵素の工業的使用は現在極めて重要であるが、これは
“ソフト”テクロノジイの典型として認められている。
酵素を使用する工業的方法の種類及び数は今だに限ら
れている。しかしながら拡充が期待されている（ウルマ
ンス・エンサイクロペデイエ・デア・テヒニツツシエン
・ヒエミー（Ullmanns′ Encyclopaedie der technisch
en Chemie）、10巻、522〜526頁以降、フエアラーグ・
ヒエミー（Verlag Chemie）1975年；キルク−オスマー
（Kirk−Othmer）、エンサイクロペデイア・オブ・ケミ
カル・テクロノジイ（Encyclopedia of Chemical Techn
ology）、３版、９巻、173〜224頁、ウイリー（J.Wile
y）1980年参照）。
酵素使用がすでに長い慣例となつている食料−及び飼
料テクロノジイ、洗剤テクノロジイ及び皮革製造の分野
が特に挙げられる。更に酵素は目的とされる化学的反応
にも使用される（ラウル・プロヴエ（Raul Praewe）、
ヤールブツフ・ビオテヒノロジイ（Jahrbuch Biotechno
logie）1986/87年、カール・ハンサー・フエアラーグ
（Carl Hanser Verlag）、ミユンヘン、ウイーン、359
〜397頁参照）。
工業的に使用される酵素（インダストリアル・エンチ
ームス（Industrial Enzymes）＝IE）の主要な代表的な
ものは、例えばγ−アミノブチロトランスアミナーゼ、
アミラーゼ、セルラーゼ、コラゲナーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、グルタミン酸−デカルボキシラーゼ、ヘミ
セルラーゼ、インベルターゼ、カタラーゼ、リパーゼ、
ペクチナーゼ、ペニシラーゼ、プロテアーゼ、ストレプ
トキナーゼである。
その中で、天然にすでに存在する酵素が有効である媒
体では、極めて圧倒的に水性媒体が重要であり、この際
屡々なお水性媒体のpH−値及び溶解成分の一定の従属性
も記録されるので、水性環境が酵素反応における標準媒
体として認められる。
その有効性が最初の手がかりとしてその構造的組織化
に依存するポリペプチドとしての酵素は、他の蛋白質の
ように一定の有機溶剤によつても変性され得るので、酵
素と一緒の有機溶剤の使用においては差し控えることが
以前から妥当であつた。
最近では例えば不動化酵素の実験では水性媒体への水
溶性有機溶剤の添加の影響を測定し、かつ誘電率が減少
すると共に反応速度が上昇することが確認された〔ウイ
タール（H.Weetall）、フアン（P.Vann）“エンチーム
・エンジニアリング（Enzyme Engineering）”中、第４
巻（ブラウン（G.B.Brown）等編集）“エヌシーアイ・
モノグラフ（NCI Monograph）No.27（スツルベルグ（M.
P.Stulberg）編集）1967年、141〜152頁参照〕。
発明が解決しようとする課題 特に化学的試剤の配量操作の際に、これが液状形で存
在する場合が屡々有利であると認められる。通例液状反
応溶媒中への液状調製剤の加入混合は、粉末又は他の固
体の装入よりも問題が少ない。これは酵素調製剤につい
てもあてはまる。
相応する傾向は、例えば洗剤工業で追求することがで
きる。他方では液状酵素製剤においてまさに多くの問題
に直面する。まず第１にこのような酵素製剤の安定性が
ある。前記の様に、水性媒体中の酵素は、存在する他の
媒体成分例えば、酸、塩基、塩、界面活性及び錯作用成
分、他の高分子（Mekromolekuele）、特に他の酵素、酵
素作用の基質等による影響をうける。これらの添加剤は
安定的並びに不安定的に作用しうる。水溶液中の一定の
酵素のための安定化添加剤としては、例えばグリコー
ル、ポリグリコール、界面活性剤、蛋白質及び蛋白質加
水分解物、合成ポリマー、カルボン酸、特殊の陽イオン
もしくは陰イオン等が提案されている〔米国特許（US−
patent）第4519934号明細書；クラベツツ（L.Kravet
z）、グイン（K.F.Guin）、Journal of the Am.Oil.Che
m.Soc.Vol.62、５（1985年）；ギアンフレダ（L.Gianfr
eda）、モダフエリ（M.Modafferri）及びグレコ（G.Gre
co）、Enzyme Microb.Technol.7巻、78〜82頁（1985
年）；マーチネツク（K.Martinek）、トルチリン（V.P.
Torchilin）、Enzyme Microb.Technol.1巻、74〜82頁
（1979年）；米国特許（US−Ａ）第4111855号明細書（1
978年）；米国特許（US−Ａ）第4318818号明細書（1982
年）；米国特許（US−Ａ）第3557002号明細書（1971
年）；米国特許（US−Ａ）第4169817号明細書（1979
年）参照〕。
水溶液中の酵素を安定化するためのもう１つの可能性
として、水／界面活性剤／有機溶剤系の逆ミセル（inve
rser Micellen）の形成が考慮された（ルイジ（P.L.Lui
si）、Angew.Chem.97巻、449〜460頁（1985年）参
照）。
本発明の課題は、皮革製造で使用される酵素もしくは
酵素系の例で詳説される。皮革製造の場合にはまさに近
年は固体配量に対して液体配量が強力に広まつてきて、
それというのもこれは実際に殊に取り扱いにおいて利点
を有するからである。しかしながら酵素を含有する液状
製剤、例えば酵素による脱灰−及び浸漬助剤の製造の際
の問題は、このような製品の不十分な安定性にある。特
に膵臓製剤の不安定は決して予想されずに現われるもの
ではない；それを一部は酵素の後処理からすでに知つて
いる。プロテアーゼを問題とする限り、自己消化作用及
び他の存在する酵素蛋白質への分解作用も特に予期しな
ければならない（マーチネク（K.Martinek）、トルチリ
ン（V.P.Torchilin）、Enzyme Microb.Technol.1巻、74
〜82頁（1979年）参照〕。
液状酵素製剤が実際に今までに成功し得なかつたとい
うことはずつと認められている。すなわち相変らず、
ａ）実際の条件下で十分に安定でなければならず、ｂ）
その際に酵素の活性ができるだけ影響されてはならずも
しくは不可逆に影響されてはならず、ｃ）酵素の所定の
使用範囲と適合し得なければならず、かつｄ）経済的及
び生態学的に使用可能でなければならない酵素のための
液状組成物を提供するという課題が存在した。皮革製造
の最新方法のためのこのようないわゆる“液状系”への
要求は、活性減少が４〜６月間内で15％よりも大きくて
はならないことに及ぶ。
課題を解決するための手段 ところで、本発明による液状酵素組成物が技術的要求
を驚異的にも高度に満たすことが判明した。本発明は工
業的使用のための酵素の液状組成物に関し、この際酵素
の担持液体として少なくとも１種の実際に無水の有機溶
剤（LM）又はそれらの混合物を使用する。溶剤として前
記の課題と一致している有利に自体常用の、殊に環境懸
念のない、特に毒性の少ない、酵素非障害の溶剤がこれ
に該当する。本発明により使用すべき有機溶剤LMは殊に
炭素原子、水素原子及び場合により酵素原子及びあまり
有利でない硫黄原子のほかには他のヘテロ原子を含有し
ない。
式I: R1−Ｘ−R2 ……Ｉ 〔式中Ｘは酵素原子又は硫黄原子であり、かつR1は１〜
８個の炭素原子を有するアルキル基、又は基： （この際R3は水素原子、−CH3又は−CH2OHを表わす）又
は基：−（CH2−CH2O）ｎ−Ｈ（この際ｎは１〜15の数
を表わす）であり、かつR2は水素原子又は１〜８個の炭
素原子を有するアルキル基であるか又はR1及びR2は基：
−CH2−CH2OHであるか又はR1及びR2は酸素原子と一緒に
５−又は６員環を形成し、この際全ての環員は−CH2−
基よりなり又は１個の環員は１個のカルボニル基であ
り、かつこの際場合によりもう１個の環員は酸素原子か
ら成つて良く、又はＸはカルボニル基−Ｃ＝Ｏである
が、この場合にはR1及びR2は１〜３個の炭素原子を有す
るアルキル基を表わすことが条件であるか又はＸはCOO
−基であるが、この場合にはR1及びR2は１〜６個の炭素
原子を有するアルキル基であるか又はR1は水素原子であ
りかつR2は１〜６の炭素原子を有するアルキル基である
ことが条件である〕の溶剤が有利である。
更に溶剤LMとして、式II: 〔式中R5は基−CH3又は−CH＝CH2である〕のものが使用
可能である。
式Ｉの代表的なものとして炭酸エステル、特に環状炭
酸エステル、特別に炭酸プロピレンが特に挙げられる。
更に多価アルコール、例えばグリセリン、エチレングリ
コール、ブチルグリコール、ブチルジグリコール、ジエ
チレングリコール、ポリエチレングリコール（MW＜40
0）、プロピレングリコール（それらが液状であるかぎ
り）、並びにエーテル化された誘導体、１価のアルカノ
ールもしくは脂肪アルコール、例えばメタノール、エタ
ノール、イソプロパノール、ｎ−ブタノール、イソブタ
ノール、２−エチルヘキサノール、シクロヘキサノー
ル、エーテル、例えばジエチルエーテル、メトキシプロ
パノール、ジエチレングリコールモノメチルエーテル特
に環状エーテル、例えばジオキサン、テトラヒドロフラ
ン、ケトン、例えばアセトン、エチルメチルケトン、シ
クロヘキサノン、エステル、例えば酢酸エチル、酢酸ブ
チル、ラクトン、例えばγ−ブチロラクトンが重要であ
る。
更にオキソアルコール及びエチレンオキサイド約３〜
約14を有するそのエトキシル化生成物が挙げられる。脂
肪アルコール及びそのエトキシル化生成物、オレフイン
もしくはそのスルホン化された誘導体、例えばC9〜C12
−α−オレフインスルホネート（ほぼそのナトリウム塩
の形）、脂肪アルコール−エーテルスルホネート例えば
スルフエート化されたエチレンオキサイドと縮合したC
12〜C15−アルコール。
脂肪酸のアルカノールアミド例えばC16〜C18−脂肪酸
エタノールアミド、フエノール誘導体例えばオクチルフ
エノール及びエトキシル化誘導体例えばエチレンオキサ
イド８〜９モルを有するノニルフエノールエトキシレー
ト。有機液体の混合物も有利である。
式IIの代表的なものとしては、トルオール及びスチロ
ールが挙げられ、更にテルペンチン、溶剤ナフサ、石油
ベンジン（Lackbenzine）、脂肪族炭化水素及び鉱油
（沸騰範囲殊に50〜180℃、特に70〜150℃）が使用可能
である。ポリエチレングリコールを除いて、通例この液
体は、分子量＜100を有しかつ主に標準圧で沸点300℃以
下を有するものである。（溶剤についての他の詳細は、
例えば論文グラム（Gramm）、フツクス（Fuchs）、レー
ズングスミツテル・ウント・ヴアイツヒマツハウングス
ミツテル（Loesungsmittel und Weichmachumgsmittel）
８版、Wissensch.Verlaggesellschaft;Stuttgart 1980
年から引用することができる）。本発明により使用すべ
き有機液体は、実質的に無水であり、すなわちこれらは
通例、水１重量％よりも少なく含有し、殊に通常の付着
水分以上は含有しない。この液体の乾燥は、自体慣用の
方法、例えば常用の乾燥剤、蒸留、共沸等により行なう
（ホーベン・ウイル（Houben Weyl）版、I/2巻、765〜8
86頁、ゲオルグ・テイーメ（Georg Thieme）−出版、19
59年参照）。
本発明による組成物中の水の存在は、一般には所定で
はなく、少なくとも本発明目的を侵害する量ではない。
水と混じらない溶剤の使用においては酵素組成物は付加
的に界面活性剤を含有することができる。この際、陰イ
オン型、例えばアルキルスルフエート、アルキルエーテ
ルスルフエート、アルキルホスフエート、アルキルエー
テルホスフエート、アルキルスルホネート及びアルキル
アリールスルホネートのほかに脂肪アルコール−／アル
キルフエノールエトキシレート（例えばオレオセチル−
及びオレインアルコールとの）更にポリグリコールと酸
化エチレン４〜42モルとの付加体の型の非イオン界面活
性剤が有利である（西ドイツ国特許公開（DE−Ａ）第33
22840号明細書参照）。界面活性剤の割合は一般に担持
液体に対して0.001〜50重量％、殊に0.005〜20重量％で
ある。乳化剤のHLB−値（もしくは油／水−乳化作用）
は一般に８〜18、殊に９〜15である（乳化剤及びELB−
値については、キルク−オスマー（Kirk−Othmer）、第
３版、８巻、910〜916頁参照）。更に、水と混じりうる
溶剤LMと、特に水といかなる割合でも混ざる溶剤が有利
である。最初の手がかりとして、酵素は溶剤LM中に完全
に不溶性のままであることから出発すべきである。従つ
て自己消化もしくは他の酵素の分解への傾向が著しく減
退する。
使用される溶剤LMの量は第１に酵素の取り扱いの際の
合目的性から適合する；これは固有で絶対的ではない。
一般には取り扱い可能性の理由から酵素対溶剤の重量比
1:10を下回らない。合理的な濃度比のために、酵素対LM
の重量関係の前記の範囲は、通例1:30〜1:500で評価す
べきである。
単純な原則として酵素対LMの割合１対約50が良好に使
用可能であると実証された。前記の溶剤LMよりなる混合
物も場合により適当である。実際に無水の溶剤LMへの実
際に蛋白質から成る酵素の添加の際には、例えば湿潤化
が遅延するという問題及び／又は分配問題例えば沈殿−
又はクリーム化現象（Aufrahmerscheinung）が起りう
る。
ところで、本発明のもう１つの実施態様では、均質の
液状酵素組成物の製造と結びついた問題、例えばクリー
ム化及び沈殿が、無機の粉末状添加剤AZを溶剤LM中に加
入分散させる場合に、少なくとも部分的に解決すること
ができることが判明した。
無機分散剤よりなる粉末状添加剤は完全に他の使用目
的のために、例えば“水中油”型分散液の分散剤として
もしくはラジカル粒状重合における分散剤として記載さ
れている（ホーベン−ウイル（Houben−Weyl）、メトー
デン・デア・オルガニツシエン・ヒエミー（Methoden d
er Organichen Chemie）XIV/1巻、マクロモレキュラー
レ・ストツフエ（Makromolekulate Stoffe）、420〜421
頁、ゲオルグ−テイーメ（Georg−Thieme）出版、1961
年参照）。このような無機分散剤として例えばアルカリ
土類金属の不溶性塩（炭酸塩、燐酸塩、硫酸塩、珪酸
塩）、水酸化アルミニウム、滑石及びベントナイトが推
奨される。
本発明の課題の解決のために、粘土例えばベントナイ
ト及び特に二酸化珪素、殊に高熱法二酸化珪素が推奨さ
れる（Kirk−Othmer、第３版20巻、748〜781頁、763頁
以降、Ullmenns Encyclopaedie der Technisohen Chemi
e 第４版、18巻、652〜656頁、Varlag Chemie 1979年参
照）。
高熱法二酸化珪素−変性物は、気相反応で、例えば火
焔加水分解によるかもしくはリヒトボーゲン法（Lichtb
ogen−Verfahren）により得られることは公知である。
これは一般に主粒径５〜500nmの球状粒子より成る。そ
の密度は2.2g/cm3である。
市販品としては例えばエーロジル（Aerosil 及びカ
ブ−ｏ−シル（cab−ｏ−sil ）が挙げられる。安定化
された溶液の粘度範囲は一般に10〜60000mPasである。
粘土とは、普通の珪酸アルミニウム、ベントナイトと
は、主にモンモリロナイト（Al2O3・４・SiO2・H2O）よ
りなる市販製剤である。有機的に活性化されたベントナ
イト、例えばNa−モンモリロナイトと四級のアルキルア
ンモニウム化合物との反応により生成したものが特に重
要である。有機性の液体中で膨潤するいわゆる親有機性
のベントナイトが陽イオン交換により生成する（ウルマ
ン前記引用文、323頁参照）。市販品（小板、粘度範囲
0.5〜５μｍ）を一般に使用することができるが、有利
に剪断応力下の処理は選択した溶剤LM中で行なわなけれ
ばならない。一般に無機添加剤AZの溶剤LMの含量は溶剤
に対して0.1〜３重量％、殊に0.3〜１重量％である。溶
剤LMと一緒の酵素濃縮物の無機添加を、適当な機械、特
に分散機に依り剪断作用に委ねることが特に有利である
と実証された。分散機としては市販の機械が重要である
（ウルマンス・エンサイクロペデイエ・デア・テヒニツ
シエン・ヒエミー、４版、１巻、239頁、フエアラグ・
ヒエミー、1972年参照）。
回転数もしくは適用すべき作業時間は先ず第１に機械
の種類に依る。本発明により使用すべき溶剤LMの１種中
のベントナイトに対する市販の分散作用を有する機械の
作用のための根拠として周速度４〜36m/秒で２〜60分間
が挙げられる。特に適当な溶剤としては、特に二酸化珪
素、更にベントナイトと組合せた炭酸プロピレンが明ら
かになつた。
本発明による組成物は酸素成分に関して認めうるよう
になつた制限に従わない（この場合には有機溶剤例えば
アルコールに対する酵素自体の安定性に関してであ
る）。溶剤成分LMは酵素の最終的使用と適合することを
予測しなければならない。抗沈殿−もしくは抗−クリー
ム化効果の上昇のために、担持液体（特にそれが例えば
式Ｉの型の極性溶剤が重要である場合に）に更に少量の
極性溶剤を添加することができる。すなわち、担持液体
が炭化水素、特に５〜20個の炭素原子を有する分枝鎖又
は直鎖の脂肪族１〜10重量％含有することが有利であり
うる。例えば沸騰範囲50〜180℃の石油溜分が例えば挙
げられる（前記のLMの定義も参照）。酵素としては特に
すでに工業的又はその他の適用分野で利用されるものが
強調される（スタンド・デア・デヒニツク、前記参
照）。
Ａ）プロテアーゼ（E.C.3.4;キルク−オスマー、前記引
用文、９巻、アウンストルツプ（K.Aunstrup）スペンサ
ー（B.Spencer）編集、インダストリアル・アスペクツ
・オブ・ビオケミストリー（Industrial Aspects of Bi
ochemistry）30巻（Ｉ）、23〜46頁中、北オランダ（No
rth Holland）1974年） ａ）動物源、例えば α）レンニン（E.C.3.4.23.4） β）膵臓−プロテアーゼ パンクレアチン、特にトリプシン、キモトリプ
シン（pH−作用範囲約７〜10）、ペプシン（E.C.3.4.2
3.1）（pH−作用範囲約1.5〜4.0）、カテプシン（E.C.
3.4.23.5）（pH−作用範囲約4.0〜5.0） ｂ）植物源 α）パパイン（E.C.3.4.22.1）pH−作用範囲約5.0
〜8.0 β）フイシン（E.C.3.4.22.3）pH−作用範囲約4.0
〜9.0 γ）ブロメライン（E.C.3.4.22.4及び3.4.22.5）pH
−作用範囲約5.0〜7.0 ｃ）微生物源（ケアイ（L.Keay）プロセス・ビオケミス
トリー（Process Biochemistry）中、1971、17〜21参
照）。
α）バチルス（Bacillus）−種から、例えばバチル
ス・スブチリス（B.subtilis）、バチルス・リヒエニホ
ルミス（B.licheniformis）、バチルス・アルカロフイ
ルス（B.alkalophilus）、バチルス・セレウス（B.cere
us）、バチルス・ナツト（B.natto）、バチルス・ブル
ガツス（B.vulgatus）、バチルス・ミコイデス（B.myco
ides） β）ストレプトコツクス（Streptococcus）−種か
ら γ）ストレプトミセス（Streptomyces）−種から、
例えばストレプトミセス・フラデアエ（S.fradiae）、
ストレプトミセス・グリセウス（S.griseus）、ストレ
プトミセス・レクツス（S.rectus） δ）アスペルギルス（Aspergillus）−種から、例
えばアスペルギルス・フラブス−オリザエ（A.flavus−
oryzae）、アスペルギルス・ニゲル（A.niger）、アス
ペルギルス・サイトレイ（A.saitoi）、アスペルギルス
・ウサミイ（A.usamii） ε）ムコル（Mucor）−及びリゾプス（Rhizopus）
−種から、例えばムコル・プジルス（M.pusillus）、ム
コル・ミエトレイ（M.mietrei） ζ）エンドシア（Endothia）−種から、例えばエン
ドシア・パラシチカ（E.parasitica） η）トラメテス（Trametes）−種から例えばトラメ
テス・サングイネア（T.sanguinea） 素姓による違いのほかに作用部位による（エキソ−対
エンド−酵素）及びプロテアーゼ（DFPにより抑制され
るセリン−プロテアーゼ、スルフヒドリル−酵素）の
“活性部位（Active Site）”による違いも使用でき
る。更に酵素活性のpH−依存性が極めて実際に重要であ
る。従つて殊に実際の観点で区別する ｉ）約pH7.5〜13の範囲の作用最適値を有するアルカリ
性プロテアーゼ、特にアルカリ性細菌プロテアーゼ（E.
C.3.4・21.）（多くはセリン−型に属する）及びアルカ
リ性真菌プロテアーゼ ii）pH6.0〜9.0の範囲の作用最適値を有する中性プロテ
アーゼ、特に中性細菌プロテアーゼ（E.C.3.4.24.）
（金属酵素に属する）及び真菌プロテアーゼ、例えばバ
チルス−プロテアーゼ、プセイドモナス（Pseudomona
s）−プロテアーゼ、ストレプトマイセス−プロテアー
ゼ、アスペルギルス−プロテアーゼ、 iii）pH2.0〜5.0の範囲の作用最適値を有する酸性プロ
テアーゼ（E.C.3.4.23）、特に例えばリゾプス（Rhizop
us）種、アスペルギルス種、ペリシリウム（Pennicilli
um）種、ムコル種及びインペツクス・ラクテウス（Impe
x lacteus）及びエンドシチア・パラシチカ（Endothiti
a parasitica）よりなる酸性真菌プロテアーゼ。
プロテアーゼは特に皮革製造で、洗剤で及び清浄の際
に、糊抜き（Entschlichlung）で、チーズ製造の際に、
肉分解の際にかつビールの安定化の際に工業的に使用す
る。
アルカリ性プロテアーゼとして特にスブチリシン、pH
範囲９〜10で安定でかつ過硼酸塩に対して多少不感性で
あるセリン−型のアルカリ性細菌プロテイナーゼが挙げ
られる。酵素の蛋白質分解作用は常法でアンソン−ヘモ
グロビン−法（Anson−Haemoglobin−Methode）により
（アンリン（M.L.Anson）、J.Gen.Physiol、22巻、79頁
（1939年））もしくはレ−ライン−フオルハルド−法
（蛋白質分解作用の測定のためのレ−ライン−フオルハ
ルドの方法 Gerbereichem.Teschenbuch.ドレスデン−
ライプツツヒ、1955年）により“LVE"（レ−ライン−フ
オルハルド−単位）として測定する。レ−ライン−フオ
ルハルド−単位とは、方法の特殊条件下でカゼイン1.72
5mgを消化する酵素量である。更に次に酸性範囲で有効
な酵素の活性特性のために、アンソン法から由来してい
る単位を使用する。これは“プロテイナーゼ−ユニツト
（ヘモグロビン）"UHbと表示する。UHbは、（280nmで測
定した）37℃で１分間当りチロシン１μモルに相当する
ヘモグロビンからのトリクロル酢酸溶性断片の遊離を触
媒する酵素量に相当する（1m UHb＝10-3UHb）。
Ｂ）アミラーゼ（E.C.3.2.、ウルマン前記引用文10巻、
506〜510頁及びスペンサー（B.Spencer）、インダスト
リアル・アスペクツ・オブ・ビオケミストリー前記引用
文143〜144頁参照）。
α）エンド−アミラーゼ α１）α−アミラーゼ（α−1,4−グルカンヒ
ドロラーゼ（E.C.3.2.1.1） α２）α−1,6−グルカンヒドロラーゼ β）エキソ−アミラーゼ（サツカロジエニツクアミ
ラーゼ） β１）β−アミラーゼ（α−1,4−グルカンマ
ントヒドロラーゼ）（E.C.3.2.1.2） β２）グルカミラーゼ（α−1,4−グルカン−
グルコヒドロラーゼ）（E.C.3.2.1.3） α−アミラーゼは周知のように特に植物中にβ−アミ
ラーゼと一緒に分布する。工業的収得は例えば膵臓から
及び細菌−及び真菌培養物から行なわれる。
バチルス−種、例えばB.スブチリス、B.メセンテリク
ス（mesentericus）、B.ポリミキサ（polymixa）、B.ア
ミロリクエフアシエンス（amyloliquefaciens）、B.リ
ヒエニホルミス（licheniformis）から、更に真菌、特
にアスペルギルス−種、例えばA.ニゲル、A.ホエニシス
（phoenicis）、A.オリザエ（oryzae）、A.アワモリ（a
wamori）、ムコル種、例えばM.ロウキシアヌス（rouxia
nus）、リゾプス−種、例えばR.デレマル（delemal）、
R.オリザエ（oryzae）、R.ヤポニクス（Japonicus）、
及びエンドミセス−種、例えばE.フイブリゲル（fibuli
ger）からの製造が特に有利である。α−アミラーゼのp
H最適値は主に4.7〜7.2の範囲である。アミラーゼは特
に栄養部位〔レム（H.J.Rehm）＆リード（G.Reed）編集
“バイオテクノロジイ（Biotechnology）"5巻フエアラ
グ・ヒエミー1983年;B.スペンサー編集、インダストリ
アル・アスペクツ・オブ・バイオケミストリー;30巻パ
ートＩ、139〜186頁、213〜260頁、エルセヴイアース
（Elseviers）（1973年）参照〕に、澱粉液化、麦芽収
得、エタノール収得、糊抜き（Entschlichten）、皮革
製造時で使用する。基質として澱粉の使用下でのα−ア
ミラーゼの活性はサンドステツド（Sandstedt）、クニ
ーン（Kneen）＆ブリシユ（Blish）の方法により（Cere
al Chem.16巻172頁（1939年）及びテクニカル・ブレチ
ン（Technical Bulletin）No.1024、U.S.Dept.of Agric
ulture）測定することができる。この際１アミラーゼ単
位（＝1SKB−単位）は、30℃及び他の与えられた反応条
件で、活性澱粉1gを１時間の経過中にデキストリン化す
ることができる酵素量である。
更にヴイルステツター（Willstaette）の方法を膵臓
アミラーゼの活性の測定に引用する（ホツペ−セイラー
ス（Hoppe−Seylers）、Z.physiol.Chem.126巻143頁（1
923））。この際ヴイステツター−アミラーゼ−単位
は、所定の試験条件下で単分子の反応定数が0.01に等し
い速度で澱粉を分解する酵素量の100倍として定義う
る。
Ｃ）リパーゼ（E.C.3.1.1.3） 周知のように、グリセリンエステルを水性乳化液中で
分解するカルボキシルエステラーゼをリパーゼと称す
る。その限りではこれら、基質を水溶液中で分解する他
のカルボキシルエステラーゼと異なる。
α）膵臓リパーゼ 膵臓酵素複合体はリパーゼのほかに大部分エステラー
ゼ並びにプロテアーゼ及びアミラーゼを工業的に重要な
随伴酵素として含有する。pH−最適値（オリーブ油に対
して）は７〜8.5の範囲であり、活性範囲はpH6.5〜9.5
である。リパーゼは一般に、特に随伴プロテアーゼによ
る蛋白質分解に対して極めて不安定である。
β）微生物学的リパーゼ 例えばプセイドモナス・フラギ（Pseudomonas frag
i）、アシペルギルス種（例えば、A.ルチユエンシス（l
uchuensis）、カンジダ・シリンドラセア（Candida cyl
indracea）、ゲオトリチユム・カンジデユム（Geotrich
um candidum）、フミコラ・ラヌギノサ（Humicola lanu
ginosa）、ムコル・プシルス、ペニシリウム種（例えば
クリソゲヌム（chrysogenum）、P.オキザリクム（oxali
cum）、リゾプス種（R.ニグリカンス（nigricans）、R.
オリザエ（oryzae））よりなる。
これらのリパーゼは通例少なくとも１つのpH最適値を
pH＞7.0で示す。リパーゼは、その不安定性がそれを認
める限り、特に廃物排除で、皮革工業でかつ栄養部門で
使用される。
Ｄ）カタラーゼ／ヒドロペルオキシダーゼ（E.C.1.11.
1.6） α）動物組織から、例えば肝臓から β）植物から、例えばホースラデイツシユから γ）微生物から、例えば、ミクロコツクス・リゾデ
イクチクス（Micrococcus lysodeicticus）から。
カクラーゼはペルオキシド−漂白にかつ乳工業で使用
される。
Ｅ）セルラーゼ〔E.C.3.2.1.4〕（ウルマン前記引用文5
10〜511頁参照） セルラーゼは周知のように、その成分が天然セルロー
スの分解に漸次に関与している酵素複合体である。
セルラーゼは昆虫、軟体動物及び微生物（細菌／カビ
菌）中にある。セルラーゼの商業的に利用される給源は
特にアスペルギルス−、ノイロスポラ（Neurospora）
−、リゾプス−、トリコデルマ（Trichoderma）−及び
トラメテス（Trametes）−種である。
工業的製剤の作用最適値はpH4〜６の間である。公知
技術水準のセルラーゼ製剤は冷乾貯蔵において１年間当
りその活性の約10〜20％を失う。セルラーゼは食品工業
でセルロース含有の廃物等の変換に使用される。
本発明は皮革製造における酵素の使用の実施例で詳説
する。酵素、特に蛋白質分解酵素の使用は、約80年間に
Dr.オツトー・レム（Otto Roehm）による（西ドイツ国
特許（DE−PS）第200519号明細書）酵素脱灰液／オロポ
ン（OROPON ）−脱灰液中の膵臓のトリプシン消化酵素
を皮革製造、特に給水設備の固体成分に導入して以来で
ある：酵素製剤は脱灰液中での使用（西ドイツ国特許
（DE−PS） 第927464号明細書；西ドイツ国特許 第976107号明細書；西ドイツ国特許 第941811号明細書；西ドイツ国特許 第974813号明細書；西ドイツ国特許 第975095号明細書；西ドイツ国特許 第976928号明細書；西ドイツ国特許 第1120066号明細書；西ドイツ国特許 第1134474号明細書；西ドイツ国特許 第1219620号明細書；西ドイツ特特許 第1282837号明細書；米国特許（US−PS） 第3939040号明細書；米国特許 第4273876号明細書）のほかに浸漬軟化（weiche）（西
ドイツ国特許第288095号明細書；西ドイツ国特許第9766
02号明細書；西ドイツ国特許第1022748号明細書；西ド
イツ国特許第1034317号明細書；西ドイツ国特許第12828
38号明細書；西ドイツ国特許第2059453号明細書；米国
特許第4278432号明細書；米国特許第4344762号明細
書）、毛弛緩及び皮分解（米国特許第4294087号明細
書）でも使用される。
脱毛のため（西ドイツ国特許第1026038号明細書、西
ドイツ国特許第1211349号明細書、西ドイツ国特許第115
5560号明細書、西ドイツ国特許第1230169号明細書、西
ドイツ国特許第1288728号明細書、米国特許第3623950号
明細書）及び石灰液中（西ドイル国特許第1023183号明
細書、西ドイツ国特許第1203416号明細書、西ドイツ国
特許第2053016号明細書、西ドイツ国特許公開公報（DE
−OS）第3429047号明細書）塩漬（西ドイツ国特許第847
947号明細書、西ドイツ国特許第941680号明細書）又は
コンパクト法（Kompaktverfahren）（米国特許第398692
6号明細書、米国特許第3986926号明細書、米国特許第39
66551号明細書）、湿式脱脂のため（西ドイツ国特許（D
E−Ａ）第3312840号明細書）、毛皮製品の繊維組織の弛
緩のため（米国特許第3549495号明細書；米国特許第355
8430号明細書）等。更に酵素製剤は、機械膠皮革（Masc
hinenleimleder）及び皮革製造の他の副産物の溶解のた
めに（米国特許第4210721号明細書、スイス国特許（CH
−PS）等631486号明細書、米国特許第4293647号明細
書、米国特許第4220723号明細書）、ケラチン含有の原
料の溶解のために（米国特許第4232123号明細書）、エ
ラスチン含有の製剤の溶解のために（米国特許第417933
3号明細書）、コラーゲン含有の原料の後処理のため
（米国特許第4220714号明細書）等に用いる。
前記の酵素法に依り、酵素−液状−組成物は本発明の
請求項に相応して皮革製造の各段階で使用することがで
きる（ウルマンス・エンサイクロペデイエ・デア・テヒ
ニツシエ・ヒエミー、３版、11巻、609頁、ウルバン／
シュヴアルツエンベルグ、ウルマンス・エンサイクロペ
デイエ・デア・テヒニツシエ・ヒエミー、４版、16巻、
111〜174頁、フエアラグ・ヒエミー、1978年、スターサ
ー（F.Stather）ゲルベライヒエミー・ウント・ゲルベ
ライテヒノロジイー（Gerbereichemie und Gerbereitte
chnologie）４版、アカデミー（Akademie）−フエアラ
グ、ベルリン1967年）。
Ｉ）軟化（Weiche）において、 II）毛弛緩の際、石灰液中及び脱毛において III）石灰戻しの際及び脱灰において及び場合により IV）塩漬において。
Ｉ）浸漬軟化に対し、 塩貯蔵の際に生じる皮の硬化をもとにもどす皮原料の
浸漬軟化は通例pH7.0〜10.0で実施する。酵素、特に蛋
白質分解酵素〔Ａ）参照〕の共同使用は、皮のコラーゲ
ン繊維組織に属さない水溶性及び他の蛋白質の“消化”
により浸漬軟化作用を促進する。
一般にpH7.0〜10.0における作用範囲（もしくは蛋白
質分解作用のpH最適値）を有する酵素を浸漬液中に使用
する。非コラーゲン蛋白質の除去と共により急速でかつ
より強力な皮の湿潤が保証される。浸漬水を有利に弱ア
ルカリ性にするが、pH値を常に＜12にしておかなければ
ならない。更に常用の濃度範囲（10〜1000g/）におけ
る浸漬助剤（例えば防腐剤、例えばツエフイロール（Ze
phyrol）とのモノエタノールアミン又は置換されたフエ
ノールと組合せたナフタリンスルホン酸；メチルヘキサ
リンとの高スルホン化リシノール酸ブチルエステル；溶
剤との脂肪アルコーススルフエート）が有利である。本
発明による酵素−液状−組成物中の酵素添加剤として、
例えば前記のＡ）で挙げたプロテアーゼ、特にＡ）Ｃ）
で挙げたプロテアーゼがこれに該当する：特に作用範囲
４〜9.5における微生物プロテアーゼ、特に例えばアス
ペルギルス種よりなる真菌プロテイナーゼ、例えばA.サ
イトイ（Saitoi）及びA.ウサミイ（usamii）、特にpH作
用範囲2.5〜4.5を有する酸性プロテイナーゼ、更にpH作
用範囲4.0〜9.5を有するA.オリザエよりなるもの、更に
pH作用範囲9.5〜11.0を有するA.ニゲル及びA.フラブス
よりなるもの。
一般に使用されるプロテイナーゼの蛋白質分解活性の
濃度は、１浸漬液当りアンソン単位0.1〜1.0もしくはレ
ーライン−フオルハルド単位1000〜3000の範囲にある。
最後に浸漬液はなおＢ）によるアミラーゼを含有する。
アミラーゼは例えば真菌プロテイナーゼの随伴酵素とし
て生じる。これは皮のプロテオグリカン及び糖蛋白質に
おけるグリコシド結合の分解を促す。特に微生物起源の
アミラーゼ、特にアスペルギルス種、例えばA.オリザエ
及びA.ニゲルよりなるもの、殊に3.0〜5.8のpH作用範囲
を有するもの、更に5.0〜7.0の作用範囲を有する細胞起
源のもの、例えばバチルス・スブチリス、B.メセンテリ
クス、B.ポリミキサよりなるものが適当である。一般に
アミラーゼの糖分解活性は500〜2000SKBの範囲である。
浸漬液の温度は有利に＞20℃である。浸漬時間はできる
だけ短かく測られねばならず、これは一般に４〜36時間
の間である。
II） 毛弛緩、石灰液、皮分解に対して 脱毛には大抵石灰液を使用する（ウルマン前記引用
文、３版11巻、560頁;4版16巻118〜119頁参照）。殊に
水酸化カルシウム及び硫化ナトリウムの組合せのいわゆ
る増強された石灰液を用いてかつ膨潤を阻止し緩衝する
石灰液助剤（例えばモノエタノールアミンと組合せた湿
潤剤、特に陽イオン活性湿潤剤及び消毒剤、例えば四級
アルキル−ジメチル−ベンジルアンモニウム化合物もし
くはジアルキルアミン及びそのスルフエート）の存在で
一般に作業する。毛弛緩及び皮分解のために、常用の石
灰液化学薬品のほかに、このpH範囲で十分に安定してい
る酵素を使用することができる。浸漬液及び石灰はpH値
の徐々の上昇及び相応の酵素の使用により総括すること
ができる。
石灰液／毛弛緩−／脱毛作用と関連する酵素の使用は
一般にpH範囲９〜13、特に９〜12で行なわれる。
西ドイツ国特許公開（DE−Ａ）第2917376号明細書も
しく米国特許（US−Ａ）第4294687号明細書に従つて、
貯蔵塩を除去した皮を先ず酸性pH範囲でジスルフイド橋
を分解する物質で前処理し、引続き前記の浸漬液なしで
アルカリ性範囲で有効なプロテアーゼの使用下でpH値約
11〜13で毛弛緩及び皮分解を同時に行なうことができ
る。次いで給水設備で常用のそれ以上の作業段階III）
及び場合によりIV）を続ける。II）で給水設備の操作中
にｉ）型のアルカリ性プロテアーゼ（前記参照）、特に
例えばB.スブチリス、B.リヒエミホルミス、B.フイルム
ス、B.アルカロフイルス、B.ポリミキサ、B.メセンテリ
クスよりなるアルカリ性細菌プロテイナーゼ（セリン−
プロテアーゼ）を有利に使用する。これらのプロテアー
ゼは一般に1g当り8000及び10000レ−ライン−フオルハ
ルド−単位（LVE）の間の活性を有する。塩づけにした
皮及び毛皮の重量に対して（総重量）0.1〜10重量％、
殊に１〜５重量％となる量で有利にそれを使用する。毛
収得／皮分解の際の酵素反応を約18〜28℃で実施し、そ
の際反応時間は一般に12〜24時間、特に12〜16時間であ
る。
脱毛もしくは脱羊毛はｉ）型のアルカリ性真菌プロテ
イナーゼを用いて、例えば特にpH9.5〜11.0における作
用範囲を有するA.ニゲル及びA.フラブスよりなるアスペ
ルギルス−プロテアーゼで実施することもできる。
更に西ドイツ国特許公開（DE−Ａ）第3429047号明細
書による酵素脱毛法を使用することができ（それに従つ
て皮及び毛皮をその作用最適値が２〜7.5のpH範囲にあ
る蛋白質分解酵素を用いて９〜11のpH範囲にある浸液中
で処理した）かつ脱毛を実施する。そのために特にA.オ
リザエ、A.サイトイ、A.パラジチクス、A.ウサミイ、A.
アワモリよりなる、パエロミセス種よりなる、ペリシリ
ウム種よりなる、同様にリゾプス種よりなる及び／又は
ムコル・プシルスよりなるiii）型（前記参照）のプロ
テアーゼ並びにＡ）ａ）及びＡ）ｂ）（前記参照）下の
酸性プロテアーゼを使用する。
一般に、塩づけした皮又は毛皮の重量に対して0.5〜
６重量％、殊に1.0〜３重量％を使用する。この際活性
は一般に50〜200mUHbの範囲にある。
III）に関して 石灰戻しの際及び脱灰において有利に酵素を使用す
る。石灰戻しはpH値13〜14の裸皮の活性をpH7〜８の範
囲に下げるために用いる。石灰戻しのために殊に強く解
離されない、例えばジカルボン酸又は弱酸性の塩の型の
弱有機酸を使用しなければならない。脱灰の際には表皮
−、毛−及び色素残部が除去されかつ付加的な皮分解が
作用されねばならない。更に非コラーゲン蛋白質成分が
除去される（ウルマン、４版、166巻前記引用文119〜12
0頁参照）。脱灰の際には慣用的にpH7.5〜8.5で作業す
る。西ドイツ国特許（DE−Ａ）第3108428号明細書から
石灰戻しで環状カルボネートの使用が公知である。
脱灰の際にはＣによるリパーゼ、例えばpH7.0〜9.0に
おける作用範囲を有する膵臓−リパーゼを同時に使用す
ることもできる。
脱灰の際にグリコシド結合の分解を促すＢに依るアミ
ラーゼ、例えばpH5.5〜8.5における作用範囲を有する膵
臓−アミラーゼも脱灰への有利な影響を有する（殊にト
リプシン及びキモトリプシンの随伴酵素として）。
IV） 塩漬に対して 周知のように裸皮は鉱物性鞣皮の準備のために酸性に
する、すなわち約８のpH値から３〜４にしなければなら
ない。これは例えば水中酸／塩溶液、例えば食塩と一緒
にの硫酸又は蟻酸である塩漬液中で行なわれる。例えば
カビ菌トリプターゼ、膵臓−トリプターゼ及び細菌トリ
プターゼが場合により、特に細菌又はカビ菌よりなる炭
水化物−分解酵素と一緒に推奨される。
有利な作用 本発明による液状−組成物は、様々に存在する、必ら
ずしも言明されてはいないとしても、つまり液状組成物
を使用し得るための課題の一般化可能なかつ比較的に問
題の少ない解明を与える。酵素を、水性環境で、かつよ
り長い作用時間で酵素作用を妨げる他の成分と組合せる
可能性も有利である。これは殊に種々の酵素、例えばプ
ロテアーゼとアミラーゼ、リパーゼ等との、しかし同様
に好水性剤、例えば尿素、グアニジニウム塩、クロルス
ルホネート等との組合せても適用される。
次の実施例につき本発明による液状−組成物及びその
使用を説明する。
実施例 例 Ａ 膵臓−及び真菌酵素を基礎とする液状酵素製剤の製造 炭酸プロピレン（水0.6％）700gを有機変性ベントナ
イト（例えばベトン（Betone）27、クロノス／チタン
（Kronos/Titan）社、レバクーゼン）3.5gの添加後に45
〜60分間16m/秒の回転で歯状円盤撹拌機（Zahnscheiben
rhrer）中で分散させる（円盤：容器＝1:2.5;供給高
は円盤直径の２〜2.5倍であり、撹拌器の底間隔は円盤
直径の半分である）。更に分散させながら、アスペルギ
ルス・パラジチクス（pH最適値7.5〜９）よりなる真菌
プロテアーゼ濃縮物2.54g及び膵臓酵素製剤（pH最適値
６〜８）（220000LVE）1.48gを添加する。一様の回転数
で更に30分間分散させ、この際温度が40℃を越えないこ
とに注意する。最終生成物は活性1000LVEを有し、かつ2
0℃で４週間後の活性低下はない。生成物は酵素のクリ
ーム化−もしくは沈殿現象を示さない。
溶剤の種類、酵素濃縮物の粒度及び濃度により、分散
条件（回転数）及び有機変性ベントンの型を変えなけれ
ばならない。
例 Ｂ 炭酸プロピレン中の膵臓−及び真菌酵素を基礎とする液
状酵素生成物を用いる組合せ石灰戻し及び脱灰 石灰処理しかつ洗浄した牛裸皮10g、厚さ（Spaltst
rke）３〜4mm、水30％、温度35℃、例Ａにおけるような
炭酸プロピレン中の膵臓−及び真菌酵素に基づく酵素溶
液（活性1000LV/g）３％、酸化エチレン８〜９モルを有
する脂肪アルコールエトキシレートを基礎とする非イオ
ン性湿潤剤0.2％。
80分間後に裸皮は完全に石灰戻しされており並びに皮
地及び皮垢は著しく柔軟になつている。浸液の最終pHは
8.0である。石灰戻し中に、pHはpH8.0以下に下がらない
ので、毒性の硫化水素は出ない。
例 Ｃ ブチルグリコール920g及び石油（Kp110〜130）40gを
有機変性されたベントナイト（例えばベントン27、クロ
ノス−チタン社、レバークーゼン）30gの添加後、ウル
トラ−ツラツクス（Ultra−Turrax）−撹拌器中で16m/
秒で38分間分散させる。
分散物を24時間放置する。この際バチルス・スブチリ
ス−株からの中性プロテアーゼ（pH最適値5.5〜７）（7
0000LVE/g）18.5gを前記の分散条件下で添加する。全部
で更に５分間分散させる。最終生成物は活性1300LVEを
有する。５週間後に、LVE−測定における活性降下は認
められない。酵素液状組成物は沈殿もしくはクリーム化
することなく均質のままである。
例 Ｄ 酵素的軟化（Weiche）及び汚軟化（schmutgeweicht
e）牛皮の脱脂「％」は塩重量に対する： 汚軟化牛皮 100.0kg Ｔ＝26℃を有する水 200.0％ 例Ｃからの酵素液状組成物 0.8％ 酸化エチレン６モルを有する脂肪アルコールエトキシ
レートを基礎とする非イオン湿潤剤 0.4％ クロルアセトアミドを基礎とする殺菌剤 0.2％ ５時間の浸漬時間後に皮は完全に再軟化されていてか
つ同時に毛弛緩の準備ができている。天然の皮脂の大部
分は軟化浴中に乳化されている。
前記の方法及びやり方で軟化された皮を公知方法によ
り石灰処理し、靴用の外皮に更に加工する。
例 Ｅ 石油（Kp110〜130℃）1000gを40℃に加熱し、有機変
性ベントナイト（例えばMPA−Ｘ−2000、クロノス−チ
タン社、レバークーゼン）の添加後10分間分散させ、次
いでアスペルギルス・パラジチクスよりなる酸性真菌プ
ロテアーゼ（pH最適値3.5〜５）（80000LVE/g）2.5gを
添加し、更に５分間分散させる。
活性200LVEを有する液状酸素組成物を得、これは20℃
で４週間後に活性降下を示さない。溶液は均質であり、
クリーム化、沈殿もしない。
例 Ｆ 羊−及び小羊塩漬裸皮の樹脂及び酵素的弛緩柔軟化 （塩漬重量に対するパーセント表示） 水35℃200％、食塩15％、５分間振動し、塩漬裸皮10k
gを添加し、30分間振動し、肉を除き、浸液を捨てる。
脱脂 （除肉重量に対するパーセント表示） 水30％、35℃、脂肪アルコールエトキシレート（酸化
エチレン６〜８モル）を基礎とする非イオン湿潤剤２
％、例Ｅからの液状酵素（200LVE/g）６％、塩漬裸皮6k
g、30分間振動。
裸皮は酵素／界面活性剤／石油の組合せの作用により
良好に脱脂及び弛緩している。
脱塩のために市販の脱塩鞣皮剤（Entpickelungsgerbs
toffe）を延長されたもしくは新たな浸液に添加し、か
つ公知方法で更に加工することができる。
例 Ｇ 撹拌容器中で、ノニルフエノール＋エチレンオキサイ
ド8.5モルを基礎とする非イオン性で無水の湿潤剤927.5
gにエーロジル380（Aerosil 380;DEGUSSA社Hanau、Ｗ
−Germany在、高分散性無定形二酸化硅素）12g並びにボ
ルシゲン STL（Borchigen STL ；変性脂肪酸を基礎と
する湿潤−及び溶解剤;Borchers,Gosler,W−Germany）5
gを添加し、歯状円盤撹拌機を用い15〜18m/secで15分間
分散させる。粘度は15m Pasから255m Pasに上昇する（B
rookfield−Visko−simeterを用い、条件I/6upmで測
定）。次いで、α−アミラーゼ−濃縮物（90000SKB/g;S
KB−Analyseに関しては、Sand−stedt,R.M.E.E.Kneen及
びM.J.Blish,Cereal Chem.16.712（1939）参照、Bacill
us subtilisから取得）55.5gを加える。更に15分間分散
させる。
当初安定性5000SKG/gを有する液状最終組成物は４週
後に沈殿もクリーム化もしなかつた。25℃までの貯蔵の
際の活性消失は3.4％である。
例 Ｈ ジーンズ製品の酵素的予備軟化 デンプン糊付け処理されているデニム織布（ジーンズ
製品）10kgを40℃の水50中に入れる。例Ｇからの生成
物50mlの添加の後に、温度を10分間以内に60℃まで高
め、織布を５〜10分間洗浄し、引続き40℃の水各50mlで
２回洗浄する。デンプン分解生成物の除去のための付加
的に湿潤剤での洗浄工程を省略する。この糊抜きされた
織布は良好な軟かい感触を有する。
例 Ｉ 液状の生物学的に分解可能のヘビーデユテイ洗剤（Grob
waschmittel） 撹拌容器中で1,2−プロピレングリコール466g、非イ
オン性界面活性剤マルリパール 013−90（Marlipal 0
13−90;イソトリデシルアルコール＋エチレンオキサイ
ド９モル;Chemischen Warke Hls社（西ドイツ）製
品）400g、エチルアルコール（98％）100gをエーロジル
380（高分散性二酸化珪素、DEGUSSA社製）10g及びボ
ルシゲン STL（変性脂肪酸（エーテル化）を基礎とす
る湿潤−及び溶解剤）4gと共に歯状円盤撹拌器を用い15
〜18m/secで分散させる。粘度は1250m Pasまで上昇す
る。次いで、更に分散下に次の固体を次の順序で添加す
る： アルカリ性プロテアーゼ（バチルス・スブチリスか
ら、活性92000LVE/g） 6g α−アミラーゼ（バチルス・スブチリスから、90000S
KB/g） 4g 光学的明化剤（4,4′ビス−（４−アミノ−６−〔Ｎ
−（２−ヒドロキシエチル）−Ｎ−（２−カルバモイル
エチル）−アミノ〕−Ｓ−トリアジン−２−イル−アミ
ノ−2,2′−スチルベン−ジスルホン酸） 6g EDTA（エチレンジアミン四酢酸）のNa−塩 2g α−Ｃ９〜12−オレフインスルホネートNa−塩（98
％） 6g 添加の後に15分間分散させる。得られる粘液性で良好
な注型可能な溶液は、25℃で４週間貯蔵の後に沈殿もク
リーム化もしない。
α−アミラーゼの活性消失は25℃で４週間の後に１％
であり、プロテアーゼはその当初活性の1.4％を失なつ
た。
例 Ｊ 60℃での血液汚染木綿織布の軟化 牛血液で浸漬され乾燥された白色木綿織布500gを水2.
5中で、例１からの液体洗剤（貯蔵時間３ケ月）6g及
びメタ珪酸ナトリウム2gで60℃で15分間処理し、引続
き、30℃で水2.5で２回洗浄する。
これとの比較で、同じ織布を同じ条件下に、例１と同
じであるが1,2−プロピレングリコールの代りに水を用
いた、同じ貯蔵時間の液体洗剤6gで処理した。
反射光度計ELREFOMAT DFC ５（Zeiss、西ドイツ）で
の双方の実験織布評価では、この無水の洗剤での処理に
対して、46％だけ改良された織布からの血液の除去が得
られた。
例 Ｋ 液状リパーゼ生成物の製造 撹拌容器中で、ゲナポール ０−050（Genapol 0−05
0;C16〜18−脂肪アルコール＋エチレンオキサイド５モ
ル、Hoechst AG社（西ドイツ））968gをエーロジル 38
0（高分散性二酸化珪素、DEGUSSA社）12g及びボルシゲ
ン STL（変性脂肪酸を基礎とする湿潤−及び溶解剤、B
orchers、Gosler社）4gと共に歯状円盤撹拌機を用い15
〜18m/secで15分間分散させる。粘度は18m Pasから290m
Pasまで上昇する。次いで、リパーゼ濃縮物（シユード
モナスsp.から、活性5000LCA/mg、LCA−単位の定義及び
測定はSemerivaのBiochem,10、2143（1971）参照）16g
を加え、10分間更に分散させる。
活性80LCA/mgを有する液状の酵素生成物が得られ、こ
れは、25℃で６週間貯蔵の後に沈殿もクリーム化もしな
い。この貯蔵時間後の活性はなお77〜78LCA/mgである。
例 Ｌ 牛脂の鹸化 牛脂400g及び水600gを例Ｋからのリパーゼ生成物5gと
共に50℃で乳化させ、この温度で３時間撹拌する。この
時間の後に、加水分解により遊離された脂肪酸の滴定
〔JUPAC−Standard Methods of oils,Fats and Derivat
ives、Pergamon Press,Oxford、第６版、56頁（197
9）〕により、72％の加水分解度が測定される。
例 Ｍ 液状セルラーゼ／ヘミセルラーゼ製剤の製造 撹拌容器中で、エーロジル 200（高分散性二酸化珪
素、Hoechst AG社）13g及びボルシゲン STL（変性脂肪
酸を基礎とする湿潤−及び溶解剤、Borchers,Goslet
社）5gと共に歯状円盤撹拌機を用い、15〜18m/secの回
転速度で10分間分散させる。粘度は、35m Pasから330m
Pasまで上昇する。次いで、セルラーゼ／ヘミセルラー
ゼ濃縮物（トリコデルマ・ビリデイから、活性10000FPU
/g、FPU−単位に関してはMandels,M.Andreotti、R.,及
びRoche C.（1976）Biothech.Bioeng.Symp.6、17参照）
100gを加え、更に10分間分散させる。年稠性で均質な酵
素生成物（2600mPas;1000FPU/g）が得られ、これは、25
℃で５週間の貯蔵時間の後に、沈殿もクリーム化もしな
かつた。この貯蔵時間後の活性は95％である。
例 Ｎ グルテン濾過用のセルラーゼ／ヘミセルラーゼ トウモロコシデンプンからの遠心分離により分離され
るグルテン懸濁液（乾燥含分約30％）10kgをこのセルラ
ーゼ製品の3gで、40℃で１時間処理する。濾過を阻止す
るポリサツカライドは分解され、真空回転フイルター上
で迅速かつ簡単に濾過される。
例 Ｏ 撹拌容器中で、グリセリン975g（水含分≦１％）をエ
ーロジル 380（高分散性二酸化珪素、DEGUSSA社）20g
と共に歯状円盤撹拌機（回転速度15〜18m/sec）を用い1
5分間分散させる。次いで、ペクチナーゼ濃縮物（アス
ペルギルス・オリザエから、活性100000PGU/mg、PGU−
単位の定義及び測定に関しては、Ｒhm−Analysenvors
chrift PZV−30参照）5gを添加し、更に10分間分散させ
る。
活性5000PGU/mgを有する液状で、良好に注型可能な均
質ペクチナーゼ生成物が得られ、これは、25℃で６週間
貯蔵の後にクリーム化も沈殿もしない。
この貯蔵時間の後の活性は、当初値のなお97％であ
る。
例 Ｐ 果汁澄明化用ペクチナーゼ 新鮮圧搾リンゴ果汁1000を例Ｏからのペクチナーゼ
生成物50gで処理する。ペクチナーゼ並びにコロイド物
質が分解し、これらが混濁粒子として沈殿する。濁り沈
降（Trbflockung）もしくは限外又は精密濾過による
澄明化の際に、このコロイドは障害になる。２時間処理
の後に、べントナイトの添加により、濁り沈降が実施さ
れる。引続く濾過工程は容易かつ支障なく行なわれる。
例 Ｑ 酵素的軟化用の液状助剤 撹拌容器中にC13−オキソ−アルコール＋エチレンオ
キサイド６モルを基礎とする非イオン性界面活性剤300g
及びC13−オキソアルコール＋エチレンオキサイド９モ
ルを基礎とする非イオン性界面活性剤682gをエーロジル
380（高分散性二酸化珪素、DEGUSSA）13g及びボルシ
ゲン STL（変性脂肪酸を基礎とする湿潤及び溶解剤、B
orchers,Gosler）5gと共に歯状円盤撹拌機を用い15〜18
m/secの回転速度で15分間分散させる。次いで、順次に
アルカリ性プロテアーゼ（バチルス・スブチリスから、
活性80000LVE/g）27.5g及び真菌プロテアーゼ（アスペ
ルギルス・パラシテイクスから220000LVE/g）10gを添加
し、更に10分間分散させる。
液状で均質な、良好に注型可能でポンプ送り可能な酵
素生成物が得られ、これは、４週間の貯蔵時間の後に、
沈殿もクリーム化もしない。この時間の後の活性は、25
℃貯蔵温度で、なお、当初活性44000LVE/gの97％であ
る。
例 Ｒ 汚軟化牛皮の酵素的軟化 （「％」は塩重量に対する） 汚軟化牛毛皮 100kg 水（25℃） 200％ 例Ｑからの酵素生成物 0.25％ 苛性ソーダ（50％） 0.2％ 樽中での５時間の軟化時間の後に、塩漬け皮革は完全
に戻し軟化され、皮脂の大部分及び汚れは除かれ、毛弛
緩の準備がされた。
例 Ｓ 石灰戻し及び脱脂作用を有する液状 脱灰剤の製造 撹拌容器中に、炭酸エチル400gを入れ、メチルエチル
ケトン300g及び非イオン性界面活性剤（Ｃ16〜18−脂脂
アルコール＋エチレンオキサイド９モル）264gと混合
し、40℃まで加温し、エーロジル 380（高分散性二酸
化珪素、DEGUSSA）10g及びボルシゲン STL（Borchers,
Gosler,例Ｑ参照）6gを添加する。混合物を歯状円盤撹
拌機を用い15〜18m/secの回転速度で15分間分散させ
る。
粘度は60m Pasから1040m Pasまで上昇する。次いで膵
臓酵素濃縮物（活性40000LVE/g）20gを加え、更に20分
間分散させる。液状で良好に注型可能な均質な酵素組成
物が得られ、これは、25℃での５週間の貯蔵時間の後
に、沈殿もクリーム化もしない。25℃でのこの時間後の
活性は、760LVE/gである（当初活性800LVE/g）。
例 Ｔ 牛裸皮の酵素的脱灰及び石灰戻し 石灰漬けされ洗浄された牛裸皮厚さ３〜4mm、水30
％、35℃、酵素（8000LVE/g、例Ｓと同じ）１重量％、
硫酸アルミニウム２重量％。
70分後に、この裸皮は完全に石灰戻しされており、皮
地及び皮垢は著るしく弛緩される。浴の最終pH−値はpH
7.8である。天然の脂肪はこの皮から良好に除かれ、浴
中で乳化される。
例 Ｕ ビーカー中で1,2−プロピレングリコール（無水）984
gをエーロジル 380（例Ｇ参照）10g及びボルシゲン S
TL（例Ｇ参照）5gと共に歯状円盤撹拌機を用い回転速度
15〜18m/secで10分間分散させる。粘度は20m Pasから31
0m Pasまで上昇する。
次いで、西洋ワサビペルオキシダーゼ（1000U/g、定
義及び測定法に関してはTaele、F.W.J.Biochem.Biophy
s.Acta 35、543頁（1959）参照）1gを加え、更に10分間
分散する。
液状の良流動性の生成物組成物（280mPas）が得ら
れ、これは、４週間の貯蔵時間の後に、沈殿もクリーム
化もしない。活性は、この時間の後に、２％だけ低下し
ている。
例 Ｖ 色素溶液の製造（模範反応） 溶液Ａ ｍ−フエニレンジアミン1gを0.1m燐酸塩緩衝液（0.1
m、pH7）999g中に溶かす。
溶液Ｂ 過酸化水素（30％） 反応実施 例Ｕからのペルオキシダーゼ）生成物1gを溶液A1000g
中に入れ、撹拌下に溶液B5gを加える。赤色の、数分後
に暗色になるアゾ色素の形成が認められる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｄ０６Ｌ 3/02 Ｄ０６Ｌ 3/02 (72)発明者 チルマン・テーガー ドイツ連邦共和国ゼーハイム‐ユーゲン ハイム・ブレスラウアー・シユトラーセ 35 (72)発明者 ウルズラ・ベルンシヤイン ドイツ連邦共和国グロス‐ゲラウ・アル テ・ダルムシユテツター・シユトラーセ 33

Claims (22)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】プロテアーゼ、膵臓トリプシン消化酵素、
    α−アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラー
    ゼ、ホースラデイシュパーオキシダーゼから選択された
    少なくとも１種の酵素が、炭酸プロピレン、ブチルグリ
    コールと石油、石油、ノニルフェノールとエチレンオキ
    サイド、1,2−プロピレングリコール、脂肪アルコール
    とエチレンオキサイド、炭酸エチルとメチルエチルケト
    ンから選択された少なくとも実質的に無水の有機液体よ
    りなる酵素用担持液体中に、有機変性ベントナイト及び
    二酸化珪素から選択された無機の粉状分散剤と共に分散
    されて存在することを特徴とする、工業的使用のための
    酵素の液状組成物。
  2. 【請求項２】酵素対担持液体の重量比が1:10〜1:500で
    ある、請求項１に記載の酵素の液状組成物。
  3. 【請求項３】無機の粉末状分散剤として二酸化珪素が使
    用される、請求項１又は２に記載の酵素の液状組成物。
  4. 【請求項４】二酸化珪素の含分は、担持液体に対して0.
    1〜６重量％である、請求項３に記載の酵素の液状組成
    物。
  5. 【請求項５】担持液体に対して0.001〜50重量％の割合
    で界面活性剤を含有する、請求項１から４のいずれか１
    項に記載の酵素の液状組成物。
  6. 【請求項６】担持液体は炭酸プロピレンである、請求項
    １から５のいずれか１項に記載の酵素の液状組成物。
  7. 【請求項７】酵素はプロテアーゼ（E.C.3.4）である、
    請求項１から６のいずれか１項に記載の酵素の液状組成
    物。
  8. 【請求項８】酵素はα−アミラーゼ（E.C.3.2）であ
    る、請求項１から６のいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  9. 【請求項９】酵素はリパーゼ（E.C.3.1.1.3）である、
    請求項１から６のいずれか１項に記載の酵素の液状組成
    物。
  10. 【請求項１０】酵素はカタラーゼ（E.C.1.11.1.6）であ
    る、請求項１から６のいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  11. 【請求項１１】酵素はセルラーゼ（E.C.3.2.1.4）であ
    る、請求項１から６のいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  12. 【請求項１２】皮革製造に使用するための、請求項１か
    ら９のいずれか１項に記載の酵素の液状組成物。
  13. 【請求項１３】洗浄剤又は清浄剤中で使用するための、
    請求項１から９までのいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  14. 【請求項１４】糊抜きに使用するための、請求項７又は
    ８に記載の酵素の液状組成物。
  15. 【請求項１５】ペルオキシド漂白に使用するための、請
    求項10に記載の酵素の液状組成物。
  16. 【請求項１６】セルロース含有基質の工業的変換に使用
    するための、請求項11に記載の酵素の液状組成物。
  17. 【請求項１７】裸皮の石灰戻し及び脱灰に使用するため
    の、請求項１から９のいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  18. 【請求項１８】膵臓酵素を含有する、請求項17に記載の
    酵素の液状組成物。
  19. 【請求項１９】皮及び毛皮の酵素的浸漬に使用するため
    の、請求項１から８のいずれか１項に記載の酵素の液状
    組成物。
  20. 【請求項２０】中性プロテアーゼを含有する、請求項19
    に記載の酵素の液状組成物。
  21. 【請求項２１】酸性プロテアーゼを含有する、裸皮の脱
    脂に使用するための、請求項１から７のいずれか１項に
    記載の酵素の液状組成物。
  22. 【請求項２２】アスペルギルス・プロテアーゼを含有す
    る、請求項21に記載の酵素の液状組成物。
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