DE2709035C2 - Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung - Google Patents

Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung

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Description

Die Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung, wie Hautabschnitte, Blößenspalte, Maschinenleimleder und dergleichen durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme, um das flüssige Hydrolysat danach biologisch abbauen oder gegebenenfalls zu gewerblich verwertbaren Produkten weiterverwenden zu können.
Der Abbau von Häuten und dergleichen mit Hilfe von proteolytischen Enzymen ist bekannt wobei im allgemeinen die gewerbliche Verwertung der dabei entstehenden Produkte Ziel des Vorgehens ist. Bereits 1915 wurde mit dem DRP 3 03 184 vorgeschlagen, die als »Leimleder« bezeichneten Teile von tierischen Häuten (für die Lederverarbeitung ungeeignete Stücke der Haut die nach der Enthaarung in den Gerbereien abgeschnitten wurden) derart zu nutzen, daß die mit verdünnter Ätznatronlösung behandelten Abfälle der Einwirkung proteolytischer Enzyme unterworfen und anschließend in üblicher Weise zu Leim verkocht wurden. Die bei der modernen Gerbereitechnologie auftretenden Abfälle, vor allem das sogenannte Maschinenleimleder, werden aus verschiedenen Gründen, z.B. wegen der Umweltbelastung, vorab wegen mangelnder Rentabilität von der Leimindustrie nur noch zögernd aufgenommen. Die auftretenden technischen Schwierigkeiten bei der Beseitigung, wie auch bei der eventuellen Weiterverwertung von kollagenhaltigen Abfallprodukten der Lederherstellung bzw. -Verarbeitung mit Hilfe von proteolytischen Enzymen rühren einmal von den Struktureigenschaften des nativen Kollagens her. Es galt die Auffassung, daß die intakten helicalen Bereiche des Kollagens nur von Enzymen des Collagenase-Typs wirksam gespalten und zur Auflösung gebracht werden können. Saure Proteinasen, wie Pepsin, greifen dieser Auffassung nach ausschließlich den nicht-helicalen Bereich des Kollagens an. Ein Verfahren zur Herstellung von Gelatine aus kollagenhaltigem Material unter Mitverwendung einer sauren Protease ist im Japan. Patent 70 06 274 vorgeschlagen worden. Die franz. Patentschrift 14 50 430 betrifft die Oberführung von Kollagenfasern mittels saurer proteolytischer Enzyme (z. B. aus Aspergillus niger) in einen wasserlöslichen Zustand, aus dem das Protein bei Neutralisation mit im wesentlichen
ίο unveränderten physikalischen Kennzeichen wieder ausfällt Dem französ. Patent zufolge erreicht man bei Einwirkung von Pepsin nur ein sehr unvollständiges ln-Lösung-Gehen des Kollagens. Es war bereits vorgeschlagen worden, gewisse Typen von neutralen und/oder alkaiischen Proteinasen, die nicht collagenase-artig wirken, zur Herstellung eines partiellen Hydrolysats aus Hauistücken zu verwenden (DOS 22 52 281).
Erfindungsgemäß wurde ein Verfahren zu.n Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme gefunden, bei dem die Hydrolyse mit sauren Proteinasen im sauren pH-Bereich durchgeführt wird. Bei den kollagenhaltigen Abfallstoffen handelt es sich um Hautabschnitte, Blößenabschnitte, Maschinenleimleder und dergleichen, die hinsichtlich ihrer Proteinbestandteile, insbesondere der Proteine mit Kollagen-Struktur aufgelöst werden können.
Angewendet werden erfindungsgemäß ein oder mehrere Proteasen, deren normaler Anwendungsbereich im sauren pH-Gebiet liegt (saure Proteinasen).
Als besonders vorteilhaft im Rahmen der vorliegenden Erfindung hat sich die Hydrolyse von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung mittels saarer Proteasen im sauren pH-Bereich in Anwesenheit von Harnstoff herausgestellt. Als Substrat des enzymatischen Abbaus kann sowohl unvorbehandeltes als auch vorbehandeltes, d. h. ganz oder teilweise denaturiertes Hautmaterial verwendet werden. Im engeren Sinne seien unter sauren Proteinasen proteolytische Enzyme mit einem normalen Anwendungsbereich zwischen pH 1 und 6, speziell zwischen 3 und 6 — bedingt durch das Wirkungsoptimum bzw. die Stabilitätserfordernisse des Enzyms — verstanden.
Dabei spielt die Herkunft der sauren Proteinasen keine entscheidende Rolle. Es können somit aus höheren Tieren und Pflanzen und aus Mikroorganismen gewonnene Enzyme verwendet werden. Besonders genannt seien die sauren Pilzproteinasen, beispielsweise die sauren Proteinasen aus Aspergillus (Asp. oryzae, Asp. saitoi. Asp. parasiticus, Asp. usamii, Asp. awamori). aus Paecilomyces sp. (Paeliomyces varioti), Penicillium (Peniciil. roquefort! u. a.), Acrocylindrium sp., Trametes sanguinea, sowie saure Proteinasen pflanzlichen Ursprungs, wie Papain, Bromelain, Ficin. Genannt seien auch Proteinasen tierischen Ursprungs, wie Pepsin, wenn sie in Kombination mit anderen Proteinasen angewendet werden, sowie die pepsinähniichen Proteinasen aus Mikroorganismen.
Die Anwendung saurer Proteinasen in Kombination stellt eine spezielle Ausgestaltung der Erfindung dar. Bevorzugt werden dabei die Kombinationen saurer Proteasen pflanzlicher Herkunft mit Pilzenzymen, beispielsweise die Kombination von Papain mit Proteasen aus Aspergillus (Asp. oryzae, Asp. saitoi, Asp. parasiticus). Vorteilhaft ist, wie erwähnt, auch die Anwendung von Pepsin gemeinsam mit sauren Proteinasen pflanzlicher Herkunft, wie Papain, Bromelain, Ficin oder mit sauren Pilzproteinasen, beispielsweise aus Aspergillus.
Die zu verwendende Menge an Enzym richtet sich nach Art und Aktivität des Enzyms. Sie liegt in der Regel bei 0,05 bis 5,0%, überwiegend bei 0,01 bis 1%, bezogen auf das Gewicht des Substrats.
Saure Proteinasen, wie Pepsin und pepsinähnliche proteolytische Enzyme, werden bekanntlich durch Harnstoff ab einer gewissen Schwellenkonzentration wirkungsmäßig beeinträchtigt bzw. denaturiert Diese Schwellenkonzentration ist in der Regel oberhalb eines Harnstoffgehalts von 1 Mo!/1 anzusetzen. Bei diesem Sachverhalt war nicht zu erwarten, daß Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb dieses Schwellenwertes die Enzymreaktion überhaupt, sei es positiv oder negativ, beeinflussen würde. Es muß daher als außerordentlich überraschend betrachtet werden, daß bei dem erfindungsgemäßen Verfahren die enzymatische Auflösung von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung mittels saurer Proteinasen durch Zusatz von Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb des oben definierten Schwellenwertes, sowohl hinsichtlich der AbbaugeEcöwindigkeit als auch des Abbaugrades, in technisch höchst erwünschtem Maße gefördert wird. Dabei liegt der bevorzugte Bereich bei Harnstoffzusätzen zum enzymatischen Ansatz zwischen 0,25 und 0.01 Mol/I, besonders bei 0,18 bis 0,05 Mol/l. Die Mengenangaben setzen die erfindungsgemäß vorgesehenen Substrate voraus und sind sowohl für Maschinenleim mit einem Wassergehalt von 80—90 Gew.-°/o als auch für Hautabschnitte mit einem Wassergehalt von 30—50 Gew.-% gültig. Im übrigen werden zweckmäßigerweise bei der Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens die für »-ie einzelnen verwendeten Enzyme vorliegenden Erfahrungen berücksict'igt.
Der gewünschte pH-Wert J'ann in üblicher Weise durch Zugabe geeigneter, enzyiiriatis'ner unbedenklicher Säuren, saurer Salze, Puffer usw. eingestellt werden. Ais Säuren kommen beispielsweise Salzsäure, Schwefelsäure, Phosphorsäure, Essigsäure und Zitronensäure in geeigneter Konzentration, sowie die sauren Salze der Schwefelsäure und Phosphorsäure in Betracht.
Die Reaktionstemperatur ist bei dem erfindungsgemäßen enzymatischen Verfahren nicht eigentlich kritisch, jedoch richtet man sich zweckmäßig nach den für die einzelnen Proteasen angegebenen Kenndaten. Im allgemeinen werden Reaktionstemperaluren zwischen 20 und 600C eingehalten. Bei Anwendung von Pepsin sollte beispielsweise dessen pH-Wirkungsoptimum bei pH 2,0 bis 4,0 und die maximal zulässige Temperatur von 500C eingehalten werden.
Das Verfahren kann erfindungsgemäß in folgender Weise durchgeführt werden:
Bei der Vorbereitung des Substrats für die enzymatische Reaktion muß beachtet werden, daß die kollagenhaltigen Abfallstoffe der Lederherstellung normalerweise von der vorausgegangenen alkalischen Behandlung her alkalisch reagieren. Die aufzulösenden Hautabfälle, Hautabschnitte, Blößenspalte, Maschinenleimleder usw. werden zweckmäßig vor dem Einbringen in den enzymatischen Ansatz durch Behandlung mit Säuren vorbereitet, um die Beibehaltung des erforderlichen sauren pH im Enzymansatz zu gewährleisten. Nach dem Einbringen des Gutes und nach Überprüfung und gegebenenfalls Einstellen des pH und der Temperatur auf die gewünschten Werte, wird gegebenenfalls der Harnstoffe und — nach dessen Auflösung und erfolgter gleichmäßiger Verteilung — die benötigte Enzymmenge zugegeben. Gegebenenfalls kann das Gut auch in der harnstoffhaltigen Lösung vor Zugabe des Enzyms inkubiert werden.
Während der enzymatischen Reaktion kann auf übliche Weise, beispielsweise durch Rotieren, Rühren usw., für Durchmischung des Ansatzes gesorgt werden. Mit fortschreitendem Hydrolysegrad wird sich die Pufferwirkung der freigesetzten Aminosäuren bzw. Oligopeptide auf den pH des Ansatzes auswirken. Die Reaktion kann bis zur möglichst weitgehenden Auflösung- des
ίο Gutes fortgesetzt werden. Dabei liegen die Reaktionszeiten im allgemeinen bei 1 —5 Stunden.
Gegebenenfalls können ungelöste Anteile mechanisch, d. h. mittels Filtrieren, Sieben u. ä, von der Lösung abgetrennt werden.
Mit dem erfindungsgemäßen Verfahren wird die Möglichkeit geboten, das Hydrolysat von kollagenhaltigen Abfallstoffen aus der Lederherstellung biologisch abbauen und als unbedenkliches Abwasser in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwassersysteme entlassen zu können. Gegebenenfalls kann das Hydrolysat durch Verdünnen und/oder Angleichung des pH-Wertes an die Erfordernisse für den biologischen Abbau vorbereitet werden. Das Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung gestattet somit die Beseitigung von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung innerhalb kurzer Zeit mit geringem Energieaufwand in nur wenigen Verfahrensschritten.
Das Verfahren ist darüber hinaus ökologisch unbedenklich, da die Hydrolyseprodukte weiterverwertet oder direkt in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwassersysteme entlassen werden können.
Die Hydrolyse nach dem erfindungsgemäßen Verfahren liefert lösliche abgebaute Produkte mit niedriger Viskosität
Bei dem Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung können an sich bekannte Zusätze zu der enzymatischen Reaktion, wie Akxivatoren, Stabilisatoren u. ä., verwendet werden. Die proteolytischer Wirksamkeit von Enzymen wird gebräuchlicherweise nach der Anson-Hämoglobin-Methode (M. L. Ansori J. Gen. Physiol. 22, 79 (1939)) bzw. nach der Löhlein-Volhard-Methode (Die Löhlein-Volhard'sche Methode zur Bestimmung der proteolytischen Aktivität Gerbereichem. Taschenbuch, Dresden-Leipzig 1955) als »LVE« (Löhlein-Volhard-Einheit) bestimmt. Unter einer Löhlein-Volhard-Einheit ist diejenige Enzymmenge zu verstehen, die unter den spezifischen Bedingungen der Methode 1,725 mg Casein verdaut.
Weiter werden in den nachfolgenden Beispielen für d:-e Aktivitätsbestimmung der im sauren Bereich wirksamen Enzyme Einheiten verwendet, die aus der Anson-Methode abgeleitet sind. Diese werden als »Proteinase-Units(Hämoglobin)« Uhö bezeichnet. Eine UHb entspricht der Enzymmenge, welche die Freisetzung von trichloressigsäure-löslichen Bruchstücken aus Hämoglobin äquivalent 1 μΜοΙ Tyrosin pro Minute bei 37°C (gemessen bei 280 nm) katalysiert.
1 mUHb = 10-3UHb.
Die nachstehenden Beispiele erläutern das erfindungsgemäße Verfahren.
Beispiele
Beispiel 1
1000 g eines im Fleischwolf zerkleinerten Leimfleisches von Kalbfellen wird in ein Becherglas von 2 Liter
Inhalt eingewogen. Danach werden 12 g Schwefelsäure 0,5 g
techn. (98%ig) zugegeben und im Wasserbad auf 500C 0,6 g
erwärmt 2,0 g
Unter rühren gibt man 7,0 g
Pepsin mit ICO mLWmg (pH5,0)
Bromelain mit 80 mUHt/rng (pH 7,5)
Ammonchlorid
Ammonsulfat
0,25 g Piizproteinase aus Aspergillus ory-
zae mit 3000 LVE
0,7 g Papain mit 160 mUm/mg (pH — 7,5)
2,0 g Ammonsulfat
zu. Nach lstündigem Rühren ist das Material zu über 90% hydrolysiert. Nach Abtrennen des Hautfettes sowie des Rückstandes im Scheidetrichter erhält man 800—850 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 13—14%. Der pH-Wert lag bei Beginn bei 5,0. Das Hydrolysat hat am Ende der Behandlung einen pH-Wert von 6,2.
Beispiel 2
Nach einer Reaktionszeit von 2V2 Stunden sind ca. 90% des eingesetzten Materials hydrolysiert Der pH-Wert der Suspension wird während der Behandlungsdauer auf 4,0 eingestellt Zur pH-Regulierung werden nachträglich noch 4,0 g Schwefelsäure konz. (98%ig) zugesezt
Nach Abtrennung des Schlamms sowie des Hautfettes werden 880 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 10% erhalten.
Beispiel 5
25
1000 g Maschinenleimleder von Kalbfellen werden in ein Bechergias von 2 Liier Inhalt eingewogen. Nach Zugabe von 15 g Schwefelsäure techn. Lanz. (98%ig) wird das Material im Wasserbad auf 500C erwärmt. Anschließend werden
0,25 g Piizproteinase aus Aspergillus sai-
toi mit 3000 LVE
0,7 g Papain mit 160 mUHb/mg (pH — 7,5)
4,0 g Harnstoff
2,0 g Ammonsulfat
nachgesetzt und 90 Minuten bei 500C im Wasserbad behandelt
Nach dieser Zeit sind 95% des eingewogenen Materials aufgelöst Es werden nach Abtrennen des Hautfettes sowie des Rückstandes 900 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 8—10% erhalten. Bei Beginn der Behandlung wird ein pH von 5,0 gemessen. Der pH-Wert des Hydrolysats beträgt 6,0—6,2.
Beispiel 3
In ein 2-Liter-Becherglas werden 1000 g mit einem Fleischwolf zerkleinertes Leimleder von Rindshäuten eingewogen. Das Gut wird mit 14 g konz. Schwefelsäure techn. (98%ig) auf pH 4,0 eingestellt und im Wasserbad auf 50° C erwärmt. Danach setzt man
0,6 g Papain mit 80 mllm/mg (pH 7,5) 0,25 g Pepsin mit 100 mLWmg (pH 5,0)
2,0 g Harnstoff
7,0 g Ammonsulfat
zu und läßt 75 Minuten im Wasserbad bei 400C reagieren. Nach dieser Zeit sind mehr als 90% des eingebrachten Materials hydrolysiert. Das Hydrolysat hat einen pH-Wert von 6,2 und enthält 10% Trockensubstanz.
B e i s ρ i e 1 4
In ein 2-Liter-Becherglas werden 1000 g im Fleischwolf zerkleinertes Maschinenleimleder von Großviehhäuten eingewogen. Zur Sauerstellung werden zunächst 15 g Schwefelsäure konz. (98%ig) zugeführt und im Wasserbad auf 5Q0C erwärmt. Die weitere Behandlung erfolgt ohne Bewegung bei 50° C im Wasserbad.
Es wird zugesetzt:
1000 g im Fleischwolf zerkleine/ter Rindspalt wird in ein 2-Liter-Becherglas eingewogen. Zur Sauerstellung werden 10 g konz. Schwefelsäure techn. (98%ig) zugegeben und im Wasserbad auf 50° C i-rwärmt
Zur enzymaiischen Hydrolyse gibt man
0,4 g Piizproteinase aus Aspergillus parasiti-
cus mit 3000 LVE
1,0 g Papain mit 160 mUHb/mg (pH — 7,5)
6,0 g Harnstoff
3,0 g Ammonsulfat
30 zu. Nach 4 Stunden Reaktionszeit ohne Bewegung bei 500C im Wasserbad sind 80% des eingebrachten Gutes hydrolysiert Es werden 600 g Hydrolysat mit 26% Trokkensubstanz erhalten. Der pH-Wert des Hydrolysats ist 4,9. Ohne Harnstoff werden unter gleichen Bedingungen nur 30—40% des eingesetzten Materials umgesetzt.
40

Claims (7)

Patentansprüche:
1. Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme, dadurch gekennzeichnet, daß man die Hydrolyse mit sauren Proteinasen in sauren pH-Bereich durchführt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man als saure Proteinasen solche aus Aspergillus oryzae, Aspergillus saitoi oder Aspergil-Ius parasiticus einsetzt
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man verschiedene saure Proteinasen in Kombination einsetzt
4. Verfahren nach den Ansprüchen I und 3, dadurch gekennzeichnet, daß man Pepsin in Kombination mit sauren Pilzproteinasen oder sauren pflanzlichen Proteinasen einsetzL
5. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet daß man saure pflanzliche Proteinasen in Kombination mit sauren Pilzproteinasen einsetzt
6. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß man die Hydrolyse bei einer Harnstoffkonzentration von 0,25 bis 0,01 Mol/l durchführt.
7. Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet daß man die Hydrolyse bei einer Harnstoffkonzentration von 0,18 bis 0,05 Mol/h durchführt.
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