JP2009500023A - サブチラーゼ変異体 - Google Patents
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Abstract
Description
洗剤産業においては、酵素は、洗浄配合物に30年以上の間、使用されて来た。そのような配合物に使用される酵素は、プロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、セルラーゼ、及び他の酵素、又はそれらの混合物を包含する。商業的に最も重要な酵素は、プロテアーゼである。
従って、第1の観点においては、本発明は、表1に列挙される、1又は複数の修飾を含んで成るサブチラーゼ変異体に関する。
第2の観点においては、本発明は、本発明のサブチラーゼ変体をコードする、単離されたポリヌクレオチドに関する。
第3の観点においては、本発明は、本発明の単離されたポリヌクレオチドを含んで成る発現ベクターに関する。
第4の観点においては、本発明は、本発明の発現ベクターにより形質転換された微生物宿主細胞に関する。
第6の観点においては、本発明は、本発明の変異体を含んで成る、清浄又は洗剤組成物、好ましくは洗濯又は皿洗い組成物に関する。
一列整列及び番号付けに関しては、スブチリシンBPN’(a)(BASBPN)とスブチリシン309(b)(BLSAVI)との間の一列整列を示す図1が言及される。この一列整列は、本特許出願においては、残基を番号付けるための参照として使用される。
本発明をさらに詳細に論じる前、次の用語及び慣例が最初に定義されるであろう。アミノ酸及び核酸の命名法の詳細な説明に関しては、引用により本明細書に組込まれるWO00/71691号(5ページで開始する)を参照のこと。
本発明に従って生成され又は企画される種々のサブチラーゼ酵素変異体を記載する場合、次の命名法及び慣例が参照の容易さのために適合されて来た:参照の枠は、サブチリシンBPN’(BASBPN)と単離された又は親酵素とを整列することによって、最初に定義される。
もう1つの方法は、サブチラーゼ間の既知の認識される一列整列、例えばWO91/00345号に示される一列整列を使用することである。ほとんどの場合、差異は重要なものではないであろう。
タンパク質基質におけるアミド結合を切断する酵素は、プロテアーゼ、又は(交換可能的には)ペプチダーゼとして分類される(Walsh, 1979, Enzymatic Reaction Mechanisms, W.H. Freeman and Campany, San francisco, Chapter 3を参照のこと)。
他に何も言及されていなければ、本明細書において使用されるアミノ酸番号付けは、サブチラーゼBPN’ (BASBPN) 配列のそのアミノ酸番号付けに対応する。BPN’配列のさらなる記載については、図1、又はSiezenなど., Protein Engng. 4 (1991) 719-737を参照のこと。
セリンプロテアーゼは、ペプチド結合の加水分解を触媒し、そして活性部位で必須セリン残基が存在する酵素である(White, Handler and Smith, 1973 “Principles of Biochmistry”, Fifth Edition, McGraw-Hill Book Company, NY, pp. 271-272)。 細菌セリンプロテアーゼは、20,000〜45,000ドルトン範囲の分子量を有する。それらはジイソプロピルフルオロホスフェートにより阻害される。それらは単純な末端エステルを加水分解し、そして活性的に、真核キモトリプシン、すなわちまたセリンプロテアーゼに類似する。サブグループを包含するより狭い用語アルカリプロテアーゼは、いくつかのセリンプロテアーゼの高い最適度(pH9.0〜11.0)に影響を及ぼす(再考のためには、Priest(1977)Bacteriological Rev. 41: 711-753を参照のこと)。
Siezenなどは、セリンプロテアーゼにより試験的に企画されたサブチラーゼのサブグループを提案している(Protein Engng, 4(1991) 719-737及びSiezenなど。Protein Science 6(1997) 501-523)。それらは、サブチリシン−様プロテアーゼとして、これまで言及されているセリンプロテアーゼの170個よりも多くのアミノ酸配列の相同性分析により定義される。サブチリシンは、グラム−陽性細菌又は菌類により生成されるセリンプロテアーゼとしてこれまでしばしば定義されており、そしてSiezenなどによれば、現在、サブチラーゼのサブグループである。広範囲の種類のサブチラーゼが同定されており、そして多くのサブチラーゼのアミノ酸配列が決定されている。そのようなサブチラーゼ及びそれらのアミノ酸配列のさらなる詳細な記載に関しては、Siezenなど.(1997)を参照のこと。
サブナーゼ(商標) は、NOVOZYMES A/Sにより市販されている。それは、B.レンタスからのスブチリシン309であり、そして1つの位置においてのみ、BAALKPとは異なる(N87S)。サビナーゼ(商標) は、図1のb)に表されるアミノ酸配列を有する。
用語“親サブチラーゼ”とは、Siezenなど. (1991及び1997)に従って定義されるサブチラーゼを記載する。さらなる詳細については、上記“サブチラーゼ”の記載を参照のこと。親サブチラーゼはまた、天然源から単離されたサブチラーゼでもあり得、ここで続く修飾は、サブチラーゼの特徴を保持しながら、行なわれている。さらに、親サブチラーゼは、J.E. Nessなど., Nature Biotechnology, 17, 893-896 (1999) により記載されるDNAシャフリング技法により調製されたサブチラーゼでもあり得る。他方では、用語“親サブチラーゼ”とは、“野生型サブチラーゼ”と呼ばれ得る。
本明細書において使用される用語“修飾”とは、サブチラーゼの化学的修飾、及びサブチラーゼをコードするDNAの遺伝子操作を包含するよう定義される。修飾は、アミノ酸側鎖の置換、興味あるアミノ酸における、又はそのアミノ酸での置換、欠失及び/又は挿入であり得る。
本発明においては、用語サブチラーゼ変異体又は突然変異誘発されたサブチラーゼは、原又は親遺伝子を有し、そして対応する親酵素を生成する親微生物に由来する変異体遺伝子を発言する生物により生成されたサブチラーゼを意味し、ここで前記親遺伝子は、突然変異誘発されたサブチラーゼプロテアーゼが、適切な宿主において発現される場合、生成される、変異体遺伝子を生成するために突然変異誘発されている。
本発明においては、2種のアミノ酸配列間の相同性は、パラメーター“同一性”により記載される。2種のサブチラーゼ間の同一性の程度を決定するためには、GCGパッケージバージョン9.1のGAPルーチンが、同じ設定を用いて適用され得る(下記参照のこと)。前記ルーチンからの出力は、アミノ酸一列整列の他に、2種の配列間の“%同一性”の計算である。この記載に基づけば、本発明に従って修飾され得る、適切な相同サブチラーゼ及び対応する相同活性部位ループ領域を同定することは、当業者にとって通常のことである。
用語“単離された”とは、ポリヌクレオチドに適用される場合、ポリヌクレオチドがその天然の遺伝子環境から除かれており、そして従って、他の外因性又は所望しないコード配列を有さず、そして遺伝子的に構築されたタンパク質生成システム内での使用のために適切な形で存在することを示す。そのような単離された分子は、それらの天然の環境から分離され、そしてcDNA及びゲノムクローンを含むそれらの分子である。本発明の単離されたDNA分子は、それらが通常関連する他の遺伝子を有さないが、しかし天然に存在する5’及び3’未翻訳領域、例えばプロモーター及びターミネーターを含むことができる。関連する領域の識別は、当業者に明らかであろう(例えば、Dynan and Tijan, Nature 316: 774-78, 1985 を参照のこと)。用語“単離されたポリヌクレオチド”とは、二者択一的に“単離されたポリヌクレオチド”と呼ばれる。
タンパク質に適用される場合、用語“単離された”とは、タンパク質がその天然の環境から分離されていることを示す。
好ましい形においては、単離されたタンパク質は、他のタンパク質、特に他の相同タンパク質(すなわち、“相同不純物”(下記参照のこと)を実質的に有さない。
用語“相同不純物”とは、本発明のサブチラーゼが本来得られる相同細胞に起因するいずれかの不純物(例えば、本発明のサブチラーゼ以外のポリペプチド)を意味する。
用語“〜から得られる”とは、特定の微生物源に関して本明細書において使用される場合、ポリヌクレオチド及び/又はサブチラーゼが、特定の源、又は前記源からの遺伝子が挿入されている細胞により生成されることを意味する。
プロテアーゼのための基質に関して使用される用語“基質”とは、サブチリシンプロテアーゼによる加水分解に対して敏感な少なくとも1つのペプチド(アミド)結合を含む化合物を含んで成るようなその広い形で解釈されるべきである。
プロテアーゼ酵素反応から誘導された生成物に関して使用される用語“生成物”は、サブチラーゼプロテアーゼを包含する加水分解反応の生成物を包含するものとして、本明細書において解釈されるべきである。生成物は、続く加水分解反応における基質であるべきである。
本発明においては、用語“洗浄性能”とは、例えば洗浄又は硬質表面清浄の間、清浄される目的物上に存在するタンパク質性又は有機物質のしみを除去する酵素の能力として使用される。また、本明細書における例3の“洗浄性能”を参照のこと。
本発明は、洗浄性能、熱安定性、貯蔵安定性及び触媒活性を包含する1又は複数の性質において、親サブチラーゼに対する変更を示す新規サブチラーゼ変異体に関する。本発明の一部であるよう企画される変異体は、野生型サブチラーゼに比較される場合、1又は複数のアミノ酸残基が置換、欠失又は挿入により修飾されるそのような変異体である。本発明の変異体は、表1に列挙される1又は複数のそれらの修飾を含んで成る。
本発明の第1観点のサブチラーゼ変異体は、天然から同定され、そして単離された親又は野生型サブチラーゼであり得る。そのような親野生型サブチラーゼは特に、当業界において知られている標準技法によりスクリーンされ得る。
サブチラーゼは、それらのDNA及びアミノ酸配列が相同である点で、保存された酵素のグループである。従って、興味あるポリヌクレオチド配列を両端に有する比較的特異的なプライマーを構成することが可能である。
K27R, *36D, S56P, N62D, V68A, N76D, S87N, G97N, S99SE, S101G, S101 R, S103A, V104A, V104I, V104N, V104Y, S106A, H120D, H120N, N123S, G159D, Y167A, R170S, R170L, A194P, N204D, V205I, Q206E, L217D, N218S, N218D, M222S, M222A, T224S, A232V, K235L, Q236H, Q245R, N248D, N252K 及び T274A。
さらに、本発明の主要観点のサブチラーゼ変異体は好ましくは、位置129, 131及び194のいずれかにおける1又は複数の修飾、好ましくは129K, 131H及び194P修飾、及び最も好ましくはP129K, P131H及びA194P修飾と組み合わされる。それらの修飾のいずれかが、より高い発現レベルのサブチラーゼ変異体を、その生成において提供することが予測される。
結果的に、本発明の変異体が少なくとも前記言及された最低レベル、より好ましくはその最高レベルに基づく上記基準を満たすことが好ましい。
サブチラーゼをクローニングし、そして遺伝子(例えば、サブチラーゼ遺伝子)中に挿入物を導入するための多くの方法は、当業界においてよく知られている。
本発明の酵素をコードするDNA構造体を含んで成る組換え発現ベクターは、便利には、組換えDNA方法にゆだねられ得るいずれかのベクターであり得る。ベクターの選択は、それが導入される宿主細胞にしばしば依存する。従って、ベクターは自律的に複製するベクター、すなわち染色体存在物として存在するベクター(この複製は染色体複製に無関係である)、例えばベクターであり得る。
宿主細胞中に導入される、本発明の酵素をコードするDNA配列は、問題の宿主に対して相同であっても、又は異種であっても良い。宿主細胞に対して相同である場合、すなわち天然において宿主細胞により生成される場合、それは、典型的には、もう1つのプロモーター配列、又は適用できるなら、その天然の環境においてよりももう1つの分泌シグナル配列及び/又はターミネーター配列に操作可能的に連結されるであろう。用語“相同”とは、問題の宿主生物に対して生来の酵素をコードするDNA配列を包含することが意図される。用語“異種”とは天然において宿主細胞により発現されないDNA配列を包含することが意図される。従って、DNA配列は、もう1つの生物からであり得るか、又はそれは合成配列でもあり得る。
本発明は、本発明の単離された酵素の生成方法を提供し、ここで前記酵素をコードするDNA配列により形質転換されている適切な宿主細胞が、前記酵素の生成を可能にする条件下で培養され、そしてその得られる酵素が培養物から回収される。
前記酵素をコードするDNA配列を含んで成る発現ベクターが異種細胞中に形質転換される場合、本発明の酵素の異種組換え生成を可能にすることができる。それにより、相同不純物を有さないことにおいて特徴づけられる高く精製されたサブチラーゼ組成物を製造することが可能である。
本発明の酵素は、洗剤組成物に添加され、そして従って、その組成物の成分に成ることができる。本発明の洗剤組成物は、手動又は機械洗濯用洗剤組成物、例えば染色された布の前処理のために適切な洗濯用添加剤組成物及びすすぎ用布ソフトナー組成物として配合され得、又は一般的な家庭用硬質表面洗浄操作における使用のための洗剤組成物として配合され得、又は手動又は機械皿洗い操作のために配合され得る。
一般的に、選択された酵素の性質は、選択された洗剤と適合できるべきであり(すなわち、他の酵素及び非酵素の成分、等とのpH−最適適合性)、そして酵素は効果的な量で存在すべきである。
適切なプロテアーゼは、動物、植物又は微生物起源のものを包含する。微生物起源が好ましい。化学的に修飾された、又はタンパク質構築された変異体が含まれる。プロテアーゼは、セリンプロテアーゼ又は金属プロテアーゼ、好ましくはアルカリ微生物プロテアーゼ又はトリプシン−様プロテアーゼであり得る。アルカリプロテアーゼの例は、スブチリシン、特にバチルスに由来するそれらのもの、例えばスブチリシンNovo、スブチリシンCarlsberg、スブチリシン309、スブチリシン147及びスブチリシン168(WO89/06279号に記載される)である。トリプシン−様プロテアーゼの例は、トリプシン(例えば、ブタ又はウシ起源のもの)、及びWO89/06270号及びWO94/25583号に記載されるフサリウムプロテアーゼである。
適切なリパーゼは、細菌又は菌類起源のそれらのものを包含する。化学的に修飾された又はタンパク質構築された変異体が包含される。有用なリパーゼの例は、ヒューミコラ(別名、サーモミセス)、例えばヨーロッパ特許第258068号及び第305216号に記載のようなヒューミコラ・ラウギノサ(T.ラウギノサ)、又はWO96/13580号に記載のようなヒューミコラ・インソレンス、P.アルカリゲネス又はP.プソイドアルカリゲネス(ヨーロッパ特許第218272号)、P.セパシア(ヨーロッパ特許第331376号)、P.スツゼリ(P.stutzeri)(イギリス特許第1,372,034号)、P.フルオレセンス、プソイドモナスsp. SD705株(WO75/06720号及びWO96/27002号)、P.ウイスコンシネンシス(WO96/12012号)からのリパーゼ、バチルスリーパーゼ、例えばB.スブチリス(Dartoisなど. (1993), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253-360)、B. ステアロサーモフィラス(日本特許64/744992)又はB.プミラス(WO91/16422号)からのリーパーゼを包含する。他の例は、リパーゼ変異体、例えばWO92/05249号、WO94/01541号、ヨーロッパ特許第407225号、ヨーロッパ特許第206105号、WO95/35381号、WO96/00292号、WO95/30744号、WO94/25576号、WO95/14783号、WO95/22615号、WO97/04079号及びWO97/0720号に記載されるものを包含する。好ましい市販のリパーゼ酵素は、Lipolase(商標)、 Lipolase Ultra(商標) 及び Lipex(商標) (Novozymes A/S)を包含する。
適切なアミラーゼ(α−及び/又はβ)は、細菌又は菌類起源のそれらのものを包含する。化学的に修飾された又はタンパク質構築された変異体が包含される。アミラーゼは、バチルス、例えばイギリス特許第1,296,839号により詳細に記載される、B.リケニルホルミスの特許株から得られるα−アミラーゼを包含する。有用なアミラーゼの例は、WO94/02597号、WO94/18314号、WO96/23873号及びWO/43424号に記載される変異体、特に1又は複数の次の位置での置換を有する変異体である:15, 23, 105, 106, 124, 128, 133, 154, 156, 181, 188, 190, 197, 202, 208, 209, 243, 264, 304, 305, 391, 408, 及び 444。市販のアミラーゼは、Duramyl(商標)、 Termamyl(商標)、 Stainzyme(商標)、 Fungamyl(商標) 及び BAN(商標) (Novozymes A/S)、 RapidaseTM、 PurastarTM 及びPurastar OxAmTM (Genencor International Inc.からの)である。
適切なセルラーゼは、細菌又は菌類起源のそれらのものを包含する。化学的に修飾された又はタンパク質構築された変異体が包含される。適切なセルラーゼは、バチルス、ヒューミコラ、フサリウム、チエラビア、アクレモニウム属からのセルラーゼ、例えばアメリカ特許第4,435,307号、アメリカ特許第5,648,263号、アメリカ特許第5,691,178号、アメリカ特許第5,776,757号及びWO89/09259号に開示されるヒューミコラ・インソレンス、マイセリオプソラ・サーモフィラ/オキシスポラムから生成される菌類セルラーゼを包含する。
適切なペルオキシダーゼ/オキシダーゼは、植物、細菌又は菌類起源のそれらのものを包含する。化学的に修飾された又はタンパク質構築された変異体が包含される。有用なペルオキシダーゼの例は、コプリナス、例えばコプリナス・シネレウス、及びWO93/24618 号、WO95/10602号及びWO98/15257号に記載されるそれらのようなそれらの変異体からのペルオキシダーゼを包含する。市販の使用されているペルオキシダーゼは、GuardzymeTM (Novozyme A/S)を包含する。
適切なヘミセルラーゼは、細菌又は菌類起源のそれらを包含する。化学的に修飾された又はタンパク質構築された変異体が包含される。適切なヘミセルラーゼは、WO95/35362号に記載されるように、マンナナーゼ、リケナーゼ、キシラナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼアセチルキシランエステラーゼ、グルクルニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマリン酸エステラーゼ及びアラビノフラノシダーゼを包含する。適切なマンナナーゼは、WO99/64619号に記載されている。
洗剤組成物は、非イオン性、例えば半−極性及び/又はアニオン性及び/又はカチオン性及び/又は両性イオンであり得る1又は複数の界面活性剤を含んで成る。界面活性剤は典型的には、0.1〜6.0重量%のレベルで存在する。
洗剤は、1又は複数のポリマーを含んで成る。例としては、カルボキシメチルセルロース、ポリ(ビニルピロリドン)、ポリ(エチレングリコール)、ポリ(ビニルアルコール)、ポリ(ビニルピリジン−N−オキシド)、ポリ(ビニルイミダゾール)、ポリカルボキシレート(例えばポリアクリレート、マレイン酸/アクリル酸コポリマー及びラウリルメタクリレート/アクリル酸コポリマーを含んで成る。
洗剤組成物においては、いずれかの酵素、特に本発明の酵素は、洗浄液体1L当たり0.01−100mgの酵素タンパク質、好ましくは洗浄液体1L当たり0.05−5mgの酵素タンパク質、特に洗浄液体1L当たり0.1−1mgの酵素タンパク質に対応する量で添加され得ることが、現在企画される。
本発明のサブチラーゼ変異体は、食品の加工、特に、乳製品、例えばミルク、クリーム及びチーズの分野、及びまた、食肉及び野菜の加工に使用され得る。本発明のサブチラーゼ変異体はまた、家畜、家禽及びブタの飼料、及び特にペットフードの加工に使用され得る。さらに、本発明のサブチラーゼは、獣皮の処理のために使用され得る。本発明のサブチラーゼ変異体はまた、プリオン又は他の感染剤を分解するために、病院、診療所及び食肉加工プラント、等の装置、表面及び他の材料を除菌するための工程にも使用され得る。
プロテアーゼ変異体の生成方法:
本発明は、本発明の単離された酵素の生成方法を提供し、ここで、前記方法は、前記酵素をコードするDNA配列により形質転換された適切な宿主細胞が、前記酵素の生成を可能にする条件下で培養され、そして得られる酵素がその培養物から回収されることを含んで成る。
酵素をコードするDNA配列を含んで成る発現ベクターが異種宿主細胞を形質転換する場合、本発明の酵素の異種組換え生成を可能にする。それにより、同種不純物を有さないことを特徴とする、高度に精製されたRP-IIプロテアーゼ組成物の製造を可能にする。
酵素活性は、基質としてスクシニル−アラニン−プロリン−グルタミン酸−パラニトロアニリンを用いて、PNAアッセイにより測定される。PNAアッセイの原理は、Journal of American Oil Chemists Society, Rothgeb, T.M., Goodlander, B. D., Garrison, P.H., and Smith, LA, (1988)に記載される。
標準の布片を、EMPA St. Gallen, Lerchfeldstrasse 5, CH- 9014 St. Gallen, Switzerland or CFT, Center For Testmaterials, Vlaardingen, Netherlandsから入手する。特に重要なものは、EMPA116(血液、ミルク及びインキにより汚された綿布)、EMPA117(血液、ミルク及びインキにより汚されたポリエステル/綿布)、C-03(チョコレートミルク及びすすにより汚された綿布)、C-05(血液、ミルク及びインキにより汚された綿布)及びC-10(ミルク、油世帯顔料により汚された綿布)である。
本発明の酵素は、WO97/07202号に開示される洗剤配合物又は上記洗剤例において試験され得る。さらに、試験が、wfk testgewebe GmbH (Germany)又は類似する供給者から購入される洗剤配合物、又は市販の洗剤において行われる。
Wfk testgewebeからの試験洗剤の列挙:
- IEC 60456 タイプ A* 基材洗剤
- IEC 60456 タイプ B 基材洗剤
- IEC 60456 タイプ C 洗剤
- ECE 参照 洗剤 (リン酸塩を含む) (1977)
- ECE 参照 洗剤(リン酸塩を含まない) (1998)
- AHAM 標準 洗剤
- EU ECOLABEL (洗剤) 軽質洗剤
- EU ECOLABEL (洗剤) PVP
さらに、上記に特定される洗剤についての商標拡張又は色/コンパクトバーションが同様に使用され得る。
自動機械応力アッセイ(AMSA)は、下記例3に記載される。
ミニ洗浄アッセイ:
新規変異体の性能が、相対的性能を計算することにより、サビナーゼの性能に比較される:
RP=(Rvarjant-RBLANK)/(RSAVINASE-RBANK)
変異体は、それが少なくとも1つの洗剤組成物において参照により良好に遂行する場合、改良された洗浄性能を示すと思われる。
特定部位の突然変異誘発:
特定の挿入/欠失/置換を含んで成る本発明のサブチラーゼ309(Savinase(商標))特定部位変異体を、所望する突然変異体を含むオリゴヌクレオチドを用いて、PCRにより生成されたDNAフラグメント(Bambrookなど., molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd Ed., Cold Spring Harbor, 1989)の従来のクローニングにより製造した(下記参照のこと)。
発酵の後、スブチリシン変異体の精製を、疎水性変化誘発クロマトグラフィー(HCIC)及び続く真空濾過により達成する。酵素を捕獲するために、HCICは、4−メルカプト−エチル−ピリジン(4−MEP)が結合されているセルロースマトリックスを使用する。
表1の既知濃度の変異体を、下記のように洗剤における洗浄性能について試験した。
本出願の酵素変異体を、自動機械応力アッセイ(AMSA)を用いて試験する。AMSA試験により、大量の少体積の酵素−洗剤溶液の洗浄性能を試験することができる。AMSAプレートは、試験溶液のための多くのスロット、及びすべてのスロット開口に対して洗浄される布スワッチを強く絞る蓋を有する。洗浄時間の間、プレート、試験溶液、布及び蓋を、激しく振盪し、試験溶液と布とを接触し、そして機会的応力を適用する。さらなる説明のためには、WO02/42740号(特に“特定方法の態様”、23−24ページ)を参照のこと。このアッセイを、下記に特定される実験条件下で行う。
潜在用量: 2.2g/l
試験溶液の体積: 160μl
pH: NaHCO3によりpH9.5−10.3に調節する
洗浄時間: 14分
温度: 20℃
水の硬度: 9°dH*
試験溶液における酵素濃度: 5nM, 10nM及び30nM
試験材料: C-10
*:°dH:Milli-Q水にCaCl2・2H2O、MgCl2・6H2O(Ca2+:Mg2+=2:1)を添加することにより調節される。
酵素変異体の性能を、特定酵素変異体により洗浄される布サンプルの色彩の明るさとして測定する。明るさはまた、白色光により照らされる場合、布サンプルから反射される光の強度としても表され得る。布が汚れる場合、反射される光の強度は、きれいな布の強度よりも低い。従って、反射される光の強度が、酵素変異体の洗浄性能を測定するために使用され得る。
P=Int(V)
その結果は表2に示され、ここで性能は、10nMのプロテアーゼ濃度でのサブナーゼの性能に対する新規変異体の相対的性能として与えられる:
RP=(PVARIANT-PBLANK)/(PSAVINASE-PBLANK)
ml規模の洗浄性能アッセイを、次の条件下で行った:
新規変異体の性能を、相対的性能を計算することにより、10nMのプロテアーゼ濃度で、サビナーゼの性能に比較する:
RP=(Rvarjant-RBLANK)/(RSAVINASE-RBANK)
評点:評点=1は、1.1に等しいか又は良好な改良された洗浄性能を有する変異体に対して与えられる。
Claims (14)
- 下記修飾:
T143K,Y167A,R170S,A194P;
Y167A,R170S,A194P,K251R;
Y167A,R170S,A194P,S265K;
Y167A,R170S,A194P,V244R;
S141E,Y167A,R170S,A194P;
Y167A,R170S,M175I;
Y167A,R170S,A172T;
Y167A,R170S,A174V,M175F;
Y167A,R170S,A172V,A174V;
Y167A,R170S,A172E;
Y167A,R170S,M175L;
Y167A,R170S,A174T;
Y167A,R170S,A174T,M175L;
G53C,G61E;
A98S,S99D,G100S;
S9R,T22A,V68A,S99A,*99aD;
S9R,P14H,R19L,N62D;
G61P,*99aS;
N43S,N62D;
*96aG,P131S,V203A,A228T;
N62D,A232C,Q236L,Q245N;
*96aA,A98T,R247K;
S99D,S101R,S103A,V104I,G160S,A194P,L217D;
*61aD;
N62D,S106A;
V68A,S106M,N184D;
S9R,A15T,*97aV,H120N;
A15M,A16P,*99aD;
*99aE,G160S,S163T, G195S,G211S,K237R,G258A,T260L;
G23S,*99aD,A194P,S242T,Q245R;
G100S,N173D;
Y167A,R170S,A172E;
A98T,Q137L,Y167A,R170S,M175L;
*98aA,S99D;
S99A, *99aD,V203A;
N62D,K237R;
V11M,N76D,L126F,K251R;
S9F,A15L,A16P,T22l,*98aA,S99D,R170H;
*96aA, *130aG,P131H;
E54D,N62D;
*98aA,*98bS,S99G,S101T;
S9R,A15T,V68A,I79T,G102S,P131 H,Q137H;
*100aA,*100bG,*100cS,*10OdG;
V68A,L111I;
*98aA,R170H,Q245R;
I35V,N62D,N183D,T224S;
*97aG,P131S,V203A,A228T;
S9R,R10K,P14Q,T22A,Y167A,R170S;
S9R,*22aL,S57A,G61E,*98aA,V139L,N173S;
P14T,N18K,Y167A,R170S;
S9R,Q12E,P14Q,K27R,Y167A,R170S;
N62D,R170L;
N62D,R170S,Q245R;
Y167A,R170S,A194P,K251R,S265K;
P14T,N18K,Y167A,R170S,A194P;
N62D,A151G,K237R;
N62D,A151G,Q245R;
N62D,A151G, K237R,Q245R;
S103A, V104I, G159D, A232V, Q236H, Q245R;
S9R, A15T, T22A, V139L;
S9R, A15T, G61E, A85T, E89Q, P239L, Q245C;
S9R, A15T, V68A, H120N, Q245R;
N248R;
S9R, A15T, *22aL, V139L, N204D, Q245L;
N218S;
S9R, A15T, V68A, Q245R, N252K;
S9R, A15T, V68A, Q245R, H120N;
V68A, S106A, H120N;
V68A, S106A, N252K;
A15T,V68A,S99G,Q245R,N261D;
S9R,V68A,S99G,Q245R,N261D;
V68A,S99G,Q245R,N261D;
S9R,A15T,V68A,S99G,N261D;
S9R, A15T, V68A, Q245R, N261D;
S9R,A15T,*22aL,V139L,S163G,N204D,Q245L;
Q245R,N252H;
S9R,*22aL,G61E,*97aA,M119l,Q137H,N173S;
V68A, S106A, T213A;
S9R,A15T,V68A,H120N,P131 S,Q137H,Q245M;
S9R, A15T, V68A, I72F, S99G, Q245R, N261D;
S9R, A15T, V68A, S99D, Q245R, N261D;
S9R, A15T, V68A, S99G, A194P, Q245R, N261D;
S9R, A15T, V68A, N76I, S99G, Q245R, N261D 及び
S9R, A15T, V68A, S99G, A228V, Q245R, N261D、
からなる群から選択された1又は複数の修飾を含んで成るサブチラーゼ変異体。 - 前記親サブチラーゼが、サブグループI-S1に属する請求項1記載の変異体。
- 前記親サブチラーゼがサブグループI-S2に属し、そして前記親が好ましくはBLSAVIである請求項1又は2記載の変異体。
- 請求項1〜3のいずれか1項記載のサブチラーゼ変異体をコードする単離されたDNA配列。
- 請求項4記載の単離されたDNA配列を含んで成る発現ベクター。
- 請求項5記載の発現ベクターにより形質転換された微生物宿主細胞。
- 細菌、好ましくはバチルス(Bacillus)、特にB, レンタス(B, lentus)である請求項6に記載の微生物宿主細胞。
- 菌類又は酵母、好ましくは糸状菌、特にアスペルギラス(Aspergillus)である請求項6に記載の微生物宿主細胞。
- 請求項1〜3のいずれか1項記載のサブチラーゼ変異体の生成方法であって、請求項6〜8のいずれか1項記載の宿主を、前記変異体の発現及び分泌の助けとなる条件下で培養し、そして前記変異体を回収することを含んで成る方法。
- 請求項1〜3のいずれか1項記載の変異体を含んで成る、清浄又は洗剤組成物、好ましくは洗濯又は皿洗い組成物。
- セルラーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、クチナーゼ、プロテアーゼ、ヘミセルラーゼ、エステラーゼ、ラクターゼ、グリコアミラーゼ、ポリガラクツロナーゼ、β−ガラクトシダーゼ、リグニナーゼ又はそれらの混合物を、さらに含んで成る請求項10記載の組成物。
- 洗濯及び/又は皿洗い洗剤への請求項1〜3のいずれか1項記載の変異体の使用。
- 前記変異体がさらに、1又は複数の修飾K27R, *36D, S56P, N62D, V68A, N76D, S87N, G97N, S99SE, S101 G, S101 R, S103A, V104A, V104I, V104N, V104Y, S106A, H120D, H120N, N123S, G159D, Y167A, R170S, R170L, A194P, N204D, V205I, Q206E, L217D, N218S, N218D, M222S, M222A, T224S, A232V, K235L, Q236H, Q245R, N248D, N252K, T274A, S101G+V104N, S87N+S101G+V104N, K27R+V104Y+N123S+T274A, N76D+S103A+V104I,
S99D+S101R+S103A+V104I+G160S,
S3T+V4I+S99D+S101R+S103A+V104I+G160S+V199M+V205I+L217D,
S3T+V4I+S99D+S101R+S103A+V104I+G160S+A194P+V199M+V205I+L217D, S3T+V4I+S99D+S101R+S103A+V104I+G160S+V205I 及び N76D+V104Aを含んで成る請求項1記載のサブチラーゼ変異体。 - 次の置換:
S101G+S103A+V104I+G159D+A232V+Q236H+Q245R+N248D+N252K
を含んで成る請求項1記載のサブチラーゼ変異体。
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