JP2001514506A - プロテアーゼ阻害剤分析 - Google Patents
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Abstract
Description
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1.標的化合物がプロテアーゼ阻害剤としての活性を示すかどうかを決定するた めの分析を実施するための方法であって、 構築物を更に含む環境中で該プロテアーゼ及び該標的化合物を一緒にし(ここ で、該環境は、該プロテアーゼが、該プロテアーゼ阻害剤が存在しない場合に、 該構築物を開裂するようになっている)、 該構築物は、第一の末端において第一のリガンド結合対の第一のメンバーで、 かつ第二の末端において第二のリガンド結合対の第一のメンバーで終了するアミ ノ酸配列を含み(ここで、該第一のリガンド結合対の第一のメンバーは、第二の メンバーが表面に結合している第一のリガンドの結合対の第二のメンバーに結合 している)、 該プロテアーゼにより開裂された該構築物のいかなる断片をも除去し、 ある酵素と複合化した該第二のリガンド結合対の第二のメンバーの複合体を加 え、そして該複合体を該第二のリガンド結合対のいかなる該第一のメンバーにも 結合させ、 いかなる非結合複合体をも除去し、 該酵素基質である1,2−ジオキセタンを加え、そしてそれにより放出される 化学発光(ここで、該化学発光の発光強度は、該標的化合物によるプロテアーゼ 阻害活性の指標である)を観察することを特徴とする方法。 2.観察された該化学発光(ここで、観察された化学発光の量は、該化合物によ り示された阻害活性の程度に相関付けられる)を測定する、請求項1記載の方法 。 3.該分析が、差し替えなしの単一プレート終点分析である、請求項1記載の方 法。 4.該表面が、試験プレートの少なくとも一つのウエルの少なくとも一部分であ る、請求項1記載の方法。 5.該第二のリガンド結合対の該第二のメンバーが、抗体である、請求項1記載 の方法。 6.該第一のリガンド結合対が、ビオチン及び少なくともアビジンのように強固 にビオチンに結合する化合物である、請求項1記載の方法。 7.該第二のリガンド結合対が、ビオチン及び少なくともアビジンのように強固 にビオチンに結合する化合物である、請求項1記載の方法。 8.少なくともアビジンのように強固にビオチンに結合する該化合物が、アビジ ン又はストレプトアビジンである、請求項6記載の方法。 9.アビジンのように強固に結合する該化合物が、アビジン又はストレプトアビ ジンである、請求項7記載の方法。 10.該第一のリガンド結合対の該第一のメンバーが、ビオチンであり、そして 該第二のリガンド結合対の該第一のメンバーが、フルオレセインである、請求項 1記載の方法。 11.該第二のリガンド結合対が、FLAG及びその抗体である、請求項1記載 の方法。 12.該プロテアーゼが、セリンプロテアーゼ、システインプロテアーゼ、アス パラギン酸プロテアーゼ、及びメタロプロテアーゼよりなる群から選択される、 請求項1記載の方法。 13.該プロテアーゼが、HIV−1プロテアーゼ、キャスパーゼ、カテプシン 、ヒドロラーゼ、L−プロテイナーゼ、カルパイン、インターロイキン変換プロ テアーゼ、ウロキナーゼ、トリプシン、トロンビン、HIV−2プロテアーゼ、 ヤプシンI、ヤプシン3、プラスメプシンI、プラスメプシンIT、コラゲナーゼ 、ゲラチナーゼ、ストロメリシン、アミノペプチダーゼ及びエラスターゼよりな る群から選択される、請求項1記載の方法。 14.該プロテアーゼが、HIV−1プロテアーゼである、請求項13記載の方 法。 15.標的化合物のプロテアーゼ阻害活性を決定するための分析を実施するため のプロテアーゼ基質であって、 該基質が、ポリペプチドを含み、該ポリペプチドが、該プロテアーゼに特異的 な開裂部位を含み、該ポリペプチドが、第一の末端に第一のリガンド結合対の第 一のメンバー及び他の末端に第二のリガンド結合対の第一のメンバーを有し、こ こで該第一のリガンド結合対の該第一のメンバー及び該第二のリガンド結合対の 該第一のメンバーが、互いに結合しないことを特徴とする基質。 16.該第一及び第二のリガンド結合対が、独立して、抗原とその抗体、又はビ オチンとアビジンのように強固に結合する化合物からなる、請求項15記載の基 質。 17.該基質が、配列:フルオレセイン−スペーサー−Ser−Glu−Asu −Tyr−Pro−Ile−Val−Glu−スペーサー−ビオチン、又はFL AG−Ser−Nle−Ala−Glu−Phe−Leu−Val−Arg−A la−Hys−His−スペーサービオチンを有する、請求項15記載の基質。 18.標的化合物のプロテアーゼ阻害活性の決定のための均一分析であって、 構築物を更に含む環境中で該プロテアーゼ及び該標的化合物を一緒にし(ここ で、該環境は、該プロテアーゼが、該プロテアーゼが存在しない場合に、該構築 物を開裂するようになっている)、該構築物は、2〜20のアミノ酸のポリペプ チドを含み、該ポリペプチドは、第一の末端において、及び1,2−ジオキセタ ン又はそれの前駆体(それは、該環境で酸化さてれて、1,2−ジオキサン部分 を提供する)である部分で、及び第二の末端において、エネルギーを受け入れる 蛍光部分で終了し、 該前駆体を、もしそれが存在するならば、1,2−ジオキセタン部分を形成す るように酸化し、 該1,2−ジオキセタン部分を分解せしめ、そして該環境から発光される光の 波長(ここで、該波長は、もしそれが該蛍光発光の波長であるならば、阻害活性 の指標であり、該波長は、もしそれが該ジオキセタンの波長であるならば、阻害 活性の不在の指標である)を観察することを特徴とする分析。 19.標的化合物のプロテアーゼ阻害活性を決定するための均一分析を実施する ための構築物であって、 2〜10のアミノ酸残基を含み、ここで、該ポリペプチドは、該プロテアーゼ に特異的な開裂部位を含み、該ポリペプチドは、一つの末端に蛍光エネルギー受 け入れ部分又は化学発光消光部分を、及び他の末端に1,2−ジオキセタン又は 1,2−ジオキセタン前駆体部分(これは、該分析の過程で1,2−ジオキセタ ン部分を形成するように酸化されることができる)を有することを特徴とする構 築物。 20.プロテアーゼ阻害剤が試料中に存在するかどうかを決定する分析を実施す るためのキットであって、一個以上の容器中に、 a)該プロテアーゼ基質であるペプチド(ここで、該ペプチド基質は、(i)第 一のリガンド結合対の第一のメンバー、及び(ii)第二のリガンド結合対の第一 のメンバーで標識されている);及び (b)酵素的に開裂し得る基を含む、化学発光性1,2−ジオキセタン基質(こ の基質は、該基質から該酵素的に開裂し得る基を開裂する酵素の存在下で、光を 生じさせ得る)を含むことを特徴とするキット。 21.該プロテアーゼが、HIV−1プロテアーゼである、請求項20記載のキッ ト。 22.該ペプチド基質が、アミノ酸配列:−Ser−Gln−Asn−Try− Pro−Ile−Val−Gln−を含む、請求項21記載のキット。 23.該第二のリガンド結合対の該第一のメンバーが、フルオレセインである、 請求項20記載のキット。 24.該第一のリガンド結合対の該第一のメンバーが、ビオチンである、請求項 20記載のキット。 25.該1,2−ジオキセタンのためのポリマーの第4級オニウム塩強化剤を更 に含む、請求項20記載のキット。 26.該強化剤が、ポリビニルベンジルトリブチルアンモニウムクロリドを含む 、請求項20記載のキット。 27.該第二のリガンド結合対の第二のメンバーで複合化された酵素を更に含む 、請求項20記載のキット。 28.該酵素が、アルカリホスファターゼである、請求項27記載のキット。
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