DE2745954A1

DE2745954A1 - Modifiziertes protein, verfahren zu seiner herstellung und dieses enthaltende nahrungsmittel

Info

Publication number: DE2745954A1
Application number: DE19772745954
Authority: DE
Inventors: Ramesh Chander Jolly
Original assignee: Pfizer Inc
Current assignee: Pfizer Inc
Priority date: 1976-10-13
Filing date: 1977-10-12
Publication date: 1978-04-20
Also published as: GB1536990A; SE7710423L; BE859635A; US4107334A; DE2745954C2; NO145367B; IT1090503B; IE46114B1; JPS5347560A; NO145367C; NL7710841A; IE46114L; CA1094867A; NO773156L; FR2367773B1; FI772938A; DK440977A; LU78294A1; FR2367773A1

Description

Die Erfindung bezieht sich auf Proteine, insbesondere auf das Modifizieren natürlicher Proteine zur Verbesserung ihrer Funktionalität und dadurch zur Steigerung ihrer Brauchbarkeit in Nahrungsmitteln, ferner auf ein Verfahren zu ihrer Herstellung und solche modifizierten Proteine enthaltende Nahrungsmittel.

Der Nährwert ist ein wesentlicher Punkt in der weltweiten Suche nach neuen Proteinquellen, doch muß auch den funktioneilen und Geschmackseigenschaften der Proteine Aufmerksamkeit geschenkt werden. Denn während nährwertmäßig ausgewogene Nahrungsmittel aus einer Vielzahl von Quellen hergestellt werden können, hängt die Annehmbarkeit solcher Nahrungsmittel von ihren sensorischen Eigenschaften wie dem Geschmack und der Struktur ab. Ein an die Stelle traditioneller Proteine gesetztes Protein sollte daher

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die Qualität und die Annehmbarkeit von Nahrungsmittelerzeugnissen, in die es eingearbeitet wird, halten oder verbessern. Dies erfordert, daß das neue Protein nicht nur befriedigende Nährwerteigenschaften besitzt, sondern auch annehmbaren Geschmack, Farbe und weitere funktioneile Eigenschaften, wie Löslichkeit, Wärmebeständigkeit, Emulgier-, Schäum- und Struktureigenschaften.

Zugleich sucht die Nahrungsmittelindustrie v/eniger teure Proteine zur Verwendung bei der Herstellung moderner Komfortnahrungsmittel. Bei solchen Verwendungen muß das Protein häufig spezielle funktioneile Eigenschaften aufweisen. Beispielsweise sollte das Protein in einem Kaffeeaufheller bei Zusatz nicht ausfallen, und ein Protein zur Verwendung in kohlensäurehaltigen Getränken muß säurelöslich sein.

Es ist daher ein Hauptziel der Erfindung, ein einfaches und billiges Verfahren zur Herstellung funktioneilen Proteins zur Verwendung bei einer Vielzahl von Nahrungsmitteln anzubieten.

Zu früheren Versuchen, die darauf abzielten, gehören

1. direkte enzymatische Proteolyse natürlicher Proteine, wie gemäß den US-PS'en 2 489 208 und 3 889 001. Diese Lösung verwendet geringe Enzymmengen über lange Reaktionszeiten. Die Ausbeute an löslichem funktionellem Protein aus solchen Verfahren ist gewöhnlich gering,und das Produkt hat im allgemeinen einen mäßigen Geschmack.

2. enzymatische Behandlung natürlichen Proteins, das zunächst hohen Scherkräften unterworfen wurde, um die Proteinstruktur zu modifizieren. Nach der US-PS 3 694 221 beispielsweise erfolgt die Proteolyse des vorbehandelten Proteins mit hohen Enzymmengen für kurze Reaktionszeiten und liefert vorgeblich ein leicht

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benetzbares und dispergierbares Produkt mit gutem Mundgefühl .

3. enzymatische Behandlung von wärmebehandeltem Protein, wie in den US-PS«en 3 857 966 und 3 876 806 offenbart. Nach der US-PS 3 857 966 wird wärmegefälltes und abgetrenntes Protein anfangs alkalischer Hydrolyse bei erhöhter Temperatur und dann anschließender proteolytischer Hydrolyse unterworfen, die sowohl mikrobielle alkalische als auch neutrale Protease und Pflanzenprotease über einen Zeitraum von etwa 2 h anwendet. Die US-PS 3 876 806 offenbart ein Verfahren, bei dem eine wässrige Aufschlämmung entfetteten Pflanzensamenproteins anfangs zur Zerstörung der vegetativen Zellen wärmebehandelt und dann zur Gewinnung löslichen Proteins enzymatischer Proteolyse unterworfen wird. Die Abtrennung wasserunlöslicher Stoffe erfolgt eher nach als vor der Proteolyse, und das Produkt enthält deshalb nicht nur lösliches Protein, sondern auch wasserlösliche Verunreinigungen, die in dem Protein-Ausgangsmaterial vorhanden sind.

Es wurde nun gefunden, daß enzymatische Proteolyse in einfacher Weise eingesetzt werden kann, um unlösliches, wärmedenaturiertes Protein in hochfunktionelles und mildes Produkt zu überführen, vorausgesetzt, der verwendete Enzymgehalt reicht aus, um die gewünschte Funktionalität in etwa min oder weniger zu entwickeln.

Allgemein v/ird erfindungsgemäß funktionelles Protein durch Wärmedenaturierung unreinen natürlichen Proteins aus Molke, mikrobiellen oder pflanzlichen Proteinen und durch enzymatische Proteolyse des abgetrennten denaturierten Proteins für bis zu 30 min bei 20 - 65⁰C unter Verwendung wenigstens einer festgelegten Minimalraenge an Enzym hergestellt. Auf-

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grund seines hohen Maßes an Funktionalität und des Fehlens bitteren Geschmacks besitzt das modifizierte Protein breite Anwendbarkeit in Nahrungsmitteln, hauptsächlich als Ersatz für fettfreie Trockenmilch, Natriumcaseinat, Gelatine und Eialbumin.

Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung funktionellen Proteins, das sich dadurch auszeichnet, daß

(a) unreines Naturprotein aus der Gruppe Molke, mikrobielles Protein und pflanzliches Protein einer Temperatur von etwa 40 bis 150⁰C in wässrigem Medium ausgesetzt v/ird, bis wesentliche Proteinfällung eintritt,

(b) das gefällte Protein vom Medium abgetrennt wird,

(c) das abgetrennte Protein in wässrigem Medium mit einem proteolytischen Enzym bei einer Temperatur von etwa 20 bis 65°C für bis zu 30 min behandelt wird, bis Lösung eintritt, und

(d) das Enzym desaktiviert wird, wobei das Enzym in einer Menge von wenigstens etwa 240 Hämoglobin-Einheiten auf Tyrosin-Basis (HET), wenn das Enzym eine mikrobielle saure Protease ist, 300 Bakterienprotease-Einheiten (PC), wenn das Enzym eine mikrobielle neutrale Protease ist, 2300 DeIf-Einheiten, wenn das Enzym eine mikrobielle alkalische Protease ist, 130 000 N.F.-Papain-Einheiten (N.F.-PE), wenn das Enzym eine Pflanzenprotease ist, und 150 Pepsin-Einheiten, wenn das Enzym eine tierische Protease ist, pro Gramm des abgetrennten Proteins auf Trockenbasis verwendet wird.

Bei bevorzugten Aspekten der Erfindung stammt das funktioneile Protein o.U3 Molke oder einer Hefe der Gruppe S. cerevisiae, S. fragilis und C. utilis, und das proteolytische Enzym stammt aus B. subtilis oder B. licheniformis.

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Das funktioneile Protein gemäß der Erfindung findet weite Verwendung in Nahrungsmitteln, da es ein Mittel entweder ergänzen oder einen beträchtlichen Anteil des herkömmlichen Proteingehalts des Mittels, insbesondere fettfreie Trockenmilch, Natriumcaseinat, Gelatine und Eialbumin, wirksam ersetzen kann.

Das erfindungsgemäße Verfahren bietet eine einfache und billige Maßnahme zur Abtrennung des Proteins aus vielen natürlichen Proteinquellen aus wasserlöslichen Bestandteilen und umgekehrt zur Umwandlung des abgetrennten Proteins in eine wasserlösliche Form mit hohem Maß an Funktionalität. Die bislang zum Extrahieren des löslichen Proteingehalts aus diesen Quellen angewandten aufwendigen und kostspieligen Isolier- und Reinigungstechniken v/erden so vermieden, und ein Protein mit verbesserter Säurelöslichkeit und Wärmebeständigkeit wird in höheren Ausbeuten erhalten als nach solchen Techniken.

Eine Reihe von Methoden stehen zur Verfügung, um die Funktionalität eines gegebenen Proteins, das für Nahrungszwecke verwendet v/erden soll, zu bestimmen. Dazu gehören solche auf der Grundlage der Löslichkeit, Emulgation, des Schäumens, der Viskosität und der Geliereigenschaften. Das erfindungsgemäße Protein wird auf der Grundlage seiner Eignung zur Verwendung in einer Kaffee-Aufhellermischung bewertet. Eine solche Verwendung gibt nicht nur einen Hinweis auf die Wärmebeständigkeit eines Proteins unter scharfen Bedingungen, sondern gibt auch seine Löslichkeit, Säurebeständigkeit, Viskosität und Emulgiereigenschaften wieder. Der hier verwendete Ausdruck "funktionelles Protein" soll solche Proteine umfassen, die, wenn sie in die Testrezeptur des nachfolgend beschriebenen Beispiels 16 eingearbeitet sind, zu einem Kaffeeaufhellungsmittel führen, das keine "Federbildung" (Fällung oder Koagulation von Pro-

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tein) und keine größere Fettabsonderung zeigt als die der Kontrollrezeptur nach Zusatz zu heißem Kaffee, wie in dem Beispiel beschrieben. Außerdem hat das funktioneile Protein einen milden Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Zu Quellen für das funktionelle Protein gehören Molke, mikrobielles Protein und pflanzliches Protein. Mit "Molke" ist Käsemolke gemeint, der wässrige Teil der Milch, der von der Dickmilch oder dem Quark beim Vorgang der Käseherstellung abgetrennt wird. Die Molke kann entweder süße oder saure Molke sein und in Form von frischer, eingedickter Molke oder als Molkefeststoffe vorliegen. Während das erfindungsgemäße Verfahren besonders auf diese unreinen Formen von Molkeprotein anwendbar ist, kann auch teilweise gereinigte Molke, wie die Konzentrate der Ultrafiltration (UF), Umkehrosmose, Elektrodialyse oder Gelfiltration verwendet werden.

Die Quelle für mikrobielles Protein können Hefe, Bakterien oder Fungi sein. Zu bevorzugten Hefen gehören solche der Gattungen Saccharomyces, Candida, Hansenula und Pichia, insbesondere solche der Stämme wie s. cerevisiae, S. fragilis und C. utilis. Bevorzugte Bakteriengattungen sind Pseudomonas, Lactobacillus, Streptococcus, Microcorscus, Cellulomonas, Arthrobacter, Bacillus, Hydrogenomonas und Aerobacter, insbesondere solche der Stämme P. methylotropha, L. bulgaricus und S. lactis. Bevorzugte Fungi sind solche der Gattungen Trichoderma, Fusarium, Penicillium, Aspergillus, Neurospora und Endomycopsis, insbesondere solche der Stämme T. viride, F. solani und A. oryzae. Die Mikrobenzellen werden zunächst aufgebrochen und der Zellproteingehalt aus den Zellbruchstücken vor der Weiterverarbeitung nach herkömmlichen Techniken abgetrennt.

Geeignete pflanzliche Proteinquellen sind z.B. Sojabohnen,

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Weizengluten, Baumwollsamen, Rosenpappel, Maisgluten, Erdnüsse, Kartoffeln, Alfalfa, Hafer, Reis, Rapssamen, Sesamsamen und Sonnenblumensamen. Bevorzugte Quellen sind Sojabohnen, V/eizengluten und Baumwollsamen. Insbesondere bevorzugt sind Sojabohnen in solchen Formen wie Sojagrütze, lösungsmittelextrahierte Sojabohnenflocken, Sojamehl, alkoholbehandelte Sojaflocken, Sojakonzentrat und Sojamolke. Die Proteinquelle wird gewöhnlich in Wasser aufgeschlämmt, irgendwelches ungelöstes Material abgetrennt und die flüssige Phase in das Verfahren eingebracht, Pflanzenproteinmolke, wie Käsemolke, kann direkt verarbeitet werden.

Der zugeführte Strom unreinen Proteins in wässrigem Medium ist normalerweise eine Lösung, kann aber auch eine Suspension sein, vorausgesetzt, daß eine trübe bis klare Lösung bei der nachfolgenden, anschließend beschriebenen proteolytischen Hydrolysestufe anfällt. Dieser Strom wird auf einen gewünschten pH-Wert eingestellt, auf eine Temperatur von etwa 40 bis 150⁰C erwärmt und bei dieser Temperatur gehalten, bis erhebliche Fällung denaturierten Proteins eintritt. Mit "erheblich" oder "wesentlich" sind wenigstens 50 % der bei der angewandten Temperatur und dem angewandten pH äußerstenfalls möglichen Proteinfällung gemeint. Der Proteingehalt des Rohproteins beträgt normalerweise etwa 1 bis 60 Gewichtsprozent auf Trockenbasis, während der Gehalt des Rohproteins im eingeführten Ausgangsstrom bequemerweise etwa 1 bis 25 Gev/ichtsprozent beträgt. Da der pH bei dieser Stufe unkritisch ist, wird die Fällung gewöhnlich bei einem pH von etwa 0,5 bis 9 durchgeführt. Wesentlich über pH 9 oder unter pH 0,5 kann zu starker Abbau des Proteins eintreten. Vorzugsweise erfolgt die Fällung bei etwa dem isoelektrischen pH des Proteins, um seine Gewinnung maximal zu gestalten. Dieser pH variiert mit der Proteinquelle und liegt normalerweise zwischen etwa 4 und 7. Die angegebene

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Temperatur führt normalerweise zu erheblicher Fällung in 1 see bis 60 min. Bei Temperaturen viel unter 40⁰C ist die Fällungsgeschwindigkeit zu gering, um praktikabel zu sein. Bei Temperaturen viel über 150⁰C kann das Protein Geschmacksabweichungen erfahren. Vorzugsweise liegt die Temperatur zwischen etwa 70 und 95 C, wobei erhebliche Fällung in etwa 2 see bis 10 min eintritt.

Das gefällte, wärmedenaturierte Protein wird vom wässrigen Medium nach irgendeiner angemessenen Methode abgetrennt, wie durch Filtrieren oder Zentrifugieren, wobei letzteres bevorzugt wird. Die abgetrennte Fällung wird vorzugsweise mit V/asser gewaschen, um die wasserlöslichen Verunreinigungen in der Fällung auf ein Minimum zu„bringen. Diese Verunreinigungen umfassen z.B. Lactose und Salz im Falle von Molkenprotein und Ribonucleinsäure im Falle von Mikrobenprotein. Die abgetrennte Fällung kann auch mit wasserlöslichem Alkohol von Genußqualitat, wie Äthanol, vor dem Waschen mit Wasser, wenn gewünscht, gewaschen werden. Die feuchten, wärmedenaturierten Proteinfeststoffe können auf herkömmliche Weise getrocknet werden, wenn gewünscht, oder sie können direkt in der nächsten Stufe des Verfahrens eingesetzt werden.

Das wärmedenaturierte Protein wird in wässrigem Medium aufgeschlämmt und in funktionelles Protein mit proteolytischem Enzym überführt. Jede saure, neutrale oder alkalische Protease mikrobiellen, pflanzlichen oder tierischen Ursprungs ist geeignet. Bevorzugt werden mikrobielle Proteasen bakteriellen Ursprungs, wie solche, die sich von B. subtilis und B. licheniformis ableiten, und solche aus Fungi, wie solche, die sich von A. oryzae, A. flavus, A. niger und S. griseus ableiten; Pflanzenproteasen, wie Papain, Ficin und Bromelain, und tierische Proteasen, wie Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin und Rennin. Besonders geeignet sind Proteasen,

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die aus B. licheniformis und B. subtilis stammen. Auch können Kombinationen solcher Proteasen oder von Proteasen mit Peptidasen verwendet werden. Das einzige Erfordernis ist, daß die Protease in ausreichender Menge vorhanden ist, um die Umwandlung des denaturierten Proteins in funktionelles Protein innerhalb von 30 min ohne widerwärtige Bitterkeit im fertigen Proteinprodukt zu gewährleisten.

Während die Mindestmenge an proteolytischer Aktivität für den erfindungsgemäßen Erfolg kritisch ist, bestimmt sich die Maximalmenge ausschließlich nach wirtschaftlichen Gesichtspunkten. So ist ein praktischer Arbeitsbereich für den Gehalt an proteolytischem Enzym, ausgedrückt in Einheiten proteolytischen Enzyms pro Gramm trockenen denaturierten Proteins, wie folgt:

240 bis 1200 H3T für mikrobielle saure Protease, 300 bis 1500 PC für mikrobielle neutrale Protease, 2300 bis 24 000 Delf-Einheiten für mikrobielle alkalische Protease,

130 000 bis 1 200 000 N.P. PE für Pflanzenprotease und 150 bis 750 Pepsin-Einheiten für tierische Protease.

Die hier verwendeten Einheiten zur V/iedergabe der Aktivität der obigen Proteinklassen sind auf dem Fachgebiet gut bekannt und klar definiert in Veröffentlichungen wie dem ersten Ergänzungsband zum Food Chemical Codex, 2. Auflage, 1974.

Die Konzentration des denaturierten Proteins in der wässrigen Aufschlämmung ist unkritisch und liegt normalerweise zwischen etwa 1 und 20 Gewichtsprozent auf Trockenbasis. Die Temperatur und der pH der Hydrolyse hängt von der Natur des hydrolysieren Proteins und des verwendeten proteolytischen Enzyms ab und werden so gewählt, daß die Umwandlung des denaturierten Proteins in funktionelles Protein

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optimal verläuft. Angebrachte Temperaturen liegen zwischen etwa 20 und 65°C. Wesentlich unter 20⁰C verläuft die Hydrolyse mit ziemlich geringer Geschwindigkeit, während bei Temperaturen über etwa 65⁰C das Enzym desaktiviert werden kann. Die Optimaltemperatur ist normalerweise etwa 50⁰C.

Nach vollendeter Reaktion wird die angefallene trübe bis klare funktioneile Proteinlösung zur Enzymdesaktivierung behandelt. Die Behandlungsmethode hängt von der Natur des Enzyms ab, die Desaktivierung erfolgt aber gewöhnlich durch Erhitzen der Reaktionslösung auf etwa 80 bis 100⁰C für etv/a 1 bis 20 min. In Abhängigkeit von dem verwendeten Enzym kann eine solche Behandlung von einer pH-Einstellung begleitet sein.

Die nach der Enzymdesaktivierung erhaltene funktionelle Proteinlösung wird normalerweise auf etwa Raumtemperatur gekühlt, auf pH 6 bis 8 eingestellt und dann entweder direkt in Nahrungsmitteln verwendet oder nach herkömmlichen Maßnahmen getrocknet, wie durch Sprüh- oder Gefriertrocknen, bevor es so verwendet wird. Mit "Nahrungsmitteln" ist ein von Tieren einschließlich dem Menschen zur Befriedigung von Hunger oder Durst aufgenommenes Mittel gemeint. Geeignete Nahrungs- oder Futtermittel sind solche, die das erfindungsgemäße funktionelle Protein und wenigstens einen Vertreter aus der Gruppe der Kohlenhydrate, Fette, einer zweiten, anderen als der funktionellen Proteinquelle, Vitamine und Mineralstoffe enthalten.

Nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellte funktionelle Proteine sind aufgrund des Fehlens von bitterem Geschmack und ihrer ausgezeichneten Funktionalität, einschließlich der Löslichkeit über einen weiten pH-Bereich, Wärmestabilität, geringen Viskosität in Lösung und ausgezeichneten Dispergierbarkeit, Belüftungs-, Emulgier- und Struktureigenschaften in einem so breiten Bereich von

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Nahrungs- und Futtermitteln brauchbar. Während diese Proteine als Nahrungszusätze geeignet sind, wo sie die einzige Proteinquelle in einem Nahrungs- oder Futtermittel sein können, liegt ihre Hauptverwendung im Ersatz für einen erheblichen Anteil (wenigstens 20 Gewichtsprozent) vieler der teureren löslichen Proteine, die traditionell in Nahrungs- und Futtermitteln verwendet werden, insbesondere fettfreier Trockenmilch, Natriumcaseinat, Eialtumin und Gelatine. In vielen Fällen führt, wie in den Beispielen gezeigt, ein solcher Ersatz zu einem überlegenen Nahrungs- oder Futtermittel.

So erweist sich das funktionelle Protein aufgrund seiner Säurelöslichkeit als gut geeignet für* die Verwendung in sauren Nahrungs- oder Futtermitteln, wie kohlensäurehaltigen und sauren, nicht-kohlensäurehaltigen Getränken, wo herkömmliche Proteine nicht verwendet werden können. Das funktionelle Protein kann bis zum Zweifachen seines Gewichts nichtfetter Trockenmilch in vielen Nahrungsmitteln, einschließlich Backwaren, wie mit Hefe getriebenem Brot, Genußmitteln, wie Zuckerguß, und Milchnougat, Desserts, v/ie Puddings und Eiscreme, Frühstücks-Fertignahrungsmitteln, bearbeitetem Fleisch, wie Hackbraten, Dressings, wie Salatdressings und Mayonnaise, und fermentierten Milcherzeugnissen, wie Joghurt, ersetzen. Natriumcaseinat wird in solchen Mitteln wie Kaffeeaufhellern, Nicht-Molkereiprodukten, wie Weichkäse, nicht in der Molkerei bearbeitetem Käse und Käseaufstrich, Schlagobers und saurer Sahne sowie sowohl in milch- als auch zitrusartigen Fertigfrühstücken und in bearbeiteten Fleischerzeugnissen vollständig ersetzt. Gelatine kann in Nahrungsmitteln wie gefrorenem Instant-Pudding und Marshmallows ganz ersetzt werden, während Eialbumin in solchen Erzeugnissen wie Meringen, Zuckerwaren, wie innen weichen Bonbons, leichtem Kuchen, strukturiertem Pflanzenprotein,

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Teigwaren und Nudeln teilweise oder ganz ersetzt wird. Das funktioneile Protein kann auch Kombinationen natürlicher Proteine ersetzen, z.B. fettfreie Trockenmilch und Eialbumin in chemisch getriebenen Backwaren, wie Kuchen, fettfreie Trockenmilch und Eigelb in Salatdressings, fettfreie Trockenmilch, Eifeststoffe und Sojaprotein in Snack-Waren, wie z.B. mit dünnem Eierteig überzogenen Zwiebelringen, Eialbumin und Sojaprotein in proteinreichen Frühstücks-Nahrungsmitteln, Gelatine und proteinhaltiges Schlagmittel (Hyfoama der Lenderink & Co., New York) in Marshmallows und Gelatine und Sojaprotein in Leraon-Chiffon.

Die folgenden Beispiele veranschaulichen lediglich das erfindungsgemäße Verfahren und die Verwendung des funktionellen Proteinprodukts gemäß der Erfindung in Nahrungsmitteln und sollen die Erfindung in ihrem Umfang keinesfalls beschränken.

Beispiel 1

Eine Probe frischer süßer Käsemolke (94,6 1) wurde auf pH 5,0 eingestellt, auf 90°C erwärmt und 5 min bei dieser Temperatur gehalten. Die sich ergebende Aufschlämmung wurde auf Raumtemperatur gekühlt und zentrifugiert. Der Zentrifugenkuchen wurde mit V/asser gewaschen und ergab 1415 g feuchter, wärmedenaturierter Molkeproteinfeststoffe (436 g trocken).

Ein Teil (32,7 g) der feuchten, wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffe (10,1 g trocken) wurde in 100 ml Wasser dispergiert. Die Aufschlämmung wurde auf pH 8,5 und 50⁰C eingestellt, 20 mg Alcalase S-6 (eine mikrobielle alkalische Protease aus B. licheniformis; 2970 DeIf-Einheiten/g Protein) wurden zugesetzt, und das Gemisch wurde bei 50⁰G und pH 8,5 30 min gerührt, wobei der pH durch Zugabe von 1 η NaOH aufrecht erhalten wurde. Die anfallende Lösung

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wurde 2 min auf 8O⁰C erwärmt, um das zugesetzte Enzym zu desaktivieren. Die Lösung wurde dann auf Raumtemperatur gekühlt, auf pH 7,0 mit 1 η HCl eingestellt und gefriergetrocknet. Das Trockenprodukt bestand den Protein-Funktionalitätstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Die frische Molke kann auch auf pH 4,0 und 40⁰C oder auf pH 7',0 und 150⁰C, pH 0,5 und 100⁰C oder pH 9,0 und 120⁰C eingestellt und genügend lange gehalten werden, um die Molkeproteinfeststoffe im wesentlichen auszufällen.

Die Proteolyse der wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffe kann auch bei 20⁰C oder bei 65 C unter Verwendung von Alcalase S-6 mit 2300 Delf-Einheiten oder mehr pro Gramm trockenem Protein durchgeführt werden, um das Lösen des Proteins innerhalb von 30 min zu gewährleisten.

Beispiel 2

Eine Probe UF-Holkekonzentrat (600 g, 40 Gewichtsprozent Feststoffe) wurde auf 2400 g mit Wasser verdünnt, auf pH 4,8 eingestellt, auf 9O⁰C erwärmt und 2 min bei dieser Temperatur gehalten. Die angefallene Aufschlämmung wurde auf Raumtemperatur gekühlt und zentrifugiert. Der Zentrifugenkuchen wurde mit V/asser gewaschen und gefriergetrocknet und ergab 112,5 g wärraedenaturierte Molkeproteinfeststoffe.

Ein Teil (10 g) der wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffe wurde in 90 ml Wasser dispergiert. Die Aufschlämmung wurde auf pH 9,5 und 50⁰C eingestellt, 25 mg Alcalase S-6 (3750 DeIf-Einheiten/g Protein) .wurden zugesetzt und das Gemisch 15 min bei 50⁰C gerührt, wobei der pH durch · Zugabe von 1 η NaOH aufrecht erhalten wurde. Die anfallende Lösung wurde auf 80⁰C 2 min erwärmt, um das zuge-

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setzte Enzym zu desaktivieren, und dann wurde die Lösung auf Raumtemperatur gekühlt, auf pH 7,0 mit 1 η HCl eingestellt und gefriergetrocknet. Das Trockenprodukt bestand den Protein-Punktionalitatstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Die Verwendung von 7,5 mg Alcalase S-6 (11 250 Delf-Einheiten/g Protein) in der obigen Enzymbehandlung führte ebenso zu einem funktionellen Protein mit annehmbarem Geschmack. Ein vergleichbares Produkt wurde auch erhalten, wenn nach dem obigen Verfahren mit der Ausnahme gearbeitet wurde, daß der Zentrifugenkuchen aus der Wärmefällungsstufe anfangs mit Äthanol und dann mit Wasser gewaschen wurde und die Enzymbehandlung mit 5,0 mg (7500 Delf-Einheiten/g Protein) durchgeführt wurde.

Beispiel 3

Die Enzymbehandlung des Beispiels 2 wurde mit einer zweiten 10 g-Portion der gleichen wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffe wiederholt, aber mit 15 mg Alcalase S-6 (2250 Delf-Einheiten/g Protein), wobei die Behandlung so lange erfolgte, bis die Aufnahme von 1 η NaOH gleich war mit der bei Verwendung von 25 mg Alcalase S-6. Dies dauerte 36 min. Das Trockenprodukt bestand nicht den Protein-Funktionalitätstest und hatte weniger guten Geschmack mit leicht unangenehmer Bitterkeit.

Beispiele 4-7

Die Enzymbehandlung von Beispiel 2 wurde mit wärmedenaturierten Molkeproteinfeetstoffen wiederholt, hergestellt aus UP-Molkekonzentrat wie in jenem Beispiel, aber unter folgenden Abänderungen der Behandlung:

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Beispiel

Proteinauf- schlämmung	10	Enzymb ehandlung	50	25	25	25
Protein, g	90	Enzyme Subtilisin ^¹'	7500	225	225	225
, Wasser, ml		50
	Einheiten/g Protein(5)	8,5	Papain' '	Pepsin^'	Fungi-Pro tease^ '
Temperatur ⁰C	5	250	250	250
pH		162000	200	310
Zeit, min	80	50	37	50
Desaktivierung	2	8,5	2,5	7,0
Temp. ⁰C		30	30	30
Zeit, min
80	95	80
10	10	2

(1) mikrobielle alkalische Protease aus B, subtilis

(2) Pflanzenprotease

(3) tierische Protease

(4) mikrobielle neutrale Protease aus A. oryzae

(5) Beispiel 4 - Delf-Einheiten; Beispiel 5 - N.F. PE; Beispiel 6 - Pepsin-Einheiten; Beispiel 7 - PC

Das aus jedem der Ansätze erhaltene gefriergetrocknete Produkt bestand den Protein-Punktionalitätstest und hatte guten Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

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Beispiel 8

S. cerevisiae-Hefezellen (800 g feucht, 172 g trocken) wurden in 1000 ml Wasser dispergiert, und der pH der Aufschlämmung wurde auf 9,5 durch Zugabe von 1 η NaOH eingestellt. Die Zellen wurden bei 633 kg/cm und 30 C 80 min lang homogenisiert. Das anfallende Gemisch wurde zentrifugiert und die überstehende Flüssigkeit dekantiert. Die zurückbleibenden 'Feststoffe wurden in 1000 ml Wasser wieder aufgeschliimmt und erneut zentrifugiert. Die überstehenden Flüssigkeiten wurden vereinigt, auf pH 6,0 eingestellt, auf 70⁰C erwärmt und bei dieser Temperatur 1 h gehalten. Die anfallende Aufschlämmung wurde zentrifugiert, und der Zentrifugenkuchen wurde mit Wasser gewaschen, um 392 g feuchte, wärmedenaturierte Hefeproteinfeststoffe (72 g trocken) zu ergeben.

Sin Anteil (50 g) der feuchten, wärmedenaturierten Hefeproteinfeststoffe (9,2 g trocken) wurde in 200 ml Wasser dispergiert. Die Aufschlämmung wurde auf pH 8,5 und 50°C eingestellt, 100 mg Subtilisin (16 300 Delf-Einheiten/g Protein) wurden zugesetzt, und das Gemisch wurde bei 5O⁰C und pH 8,5 30 min gerührt, wobei der pH durch Zugabe von 1 η NaOH aufrechterhalten wurde. Die anfallende Lösung wurde auf 80⁰C 5 min erwärmt, um das zugesetzte Enzym zu desaktivieren, und die Lösung wurde dann auf Raumtemperatur gekühlt, auf pH 7,0 mit 1 η HCl eingestellt und gefriergetrocknet. Das Produkt bestand den Protein-Funktionalitätstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack,

Die Hydrolyse kann unter Verwendung von Fungi-Protease (einer mikrobiellen sauren Protease) mit 240 HET/g Protein bei 50⁰C und pH 5,0 30 min wiederholt werden, um ein funktionelles Protein mit annehmbarem Geschmack zu ergeben.

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ZO

Ersatz der S. cerevisiae-Zellen bei dieser Herstellung durch S. fragilis- oder C. utilis-Hefezellen, P. methylotropha, L. bulgaricus oder S. lactis-Bakterienzellen oder T. viride, F. solani oder A. oryzae-Pungizellen führt auch zu einem funktioneilen Protein mit annehmbarem Geschmack.

Beispiel 9

Eine Probe von 200 g trockener, wärmedenaturierter S. cerevisiae-Hefeproteinfeststoffe (ein Bäckerhefe-Protein, gefällt bei 50⁰C, pH 6,0, aus mechanisch zertrümmerten Zellen) wurde in 1000 ml Äthanol aufgeschlämmt, filtriert und mit Wasser gewaschen. Der gewaschene Filterkuchen wurde in 1000 ml Wasser aufgeschlämmt, die Aufschlämmung auf pH 8,5 und 50⁰C eingestellt, 2,0 g Alcalase S-6 (15 000 Delf-Einheiten/g Protein) wurden zugesetzt und das Gemisch bei 50⁰C und pH 8,5 30 min gerührt. Die erhaltene Lösung wurde 3 min auf 80⁰C erwärmt, um das zugesetzte Enzym zu desaktivieren, und die Lösung wurde dann auf Raumtemperatur gekühlt, auf pH 7,0 mit 1 η HCl eingestellt und gefriergetrocknet. Das Produkt bestand den Protein-Funktionalitätstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Beispiel 10

Ein Gemisch aus 100 g lösungsmittelextrahierten Sojabohnenflocken und 1400 ml Wasser wurde 2 h bei 60⁰C gerührt und dann durch Siebe filtriert. Die zurückbleibenden Flocken wurden erneut in 1100 ml V/asser 1o min bei 29⁰C auf geschlämmt und wieder durch Siebe filtriert. Die vereinigten Flüssigkeiten wurden durch Filtration geklärt, auf pH 5,0 eingestellt, auf 95°C erwärmt und bei dieser Tempera;· tür 10 min gehalten. Die erhaltene Aufschlämmung wurde auf Raumtemperatur gekühlt und zentrifugiert, und der Zentrifu-

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genkuchen wurde mit Wasser gewaschen, tun 100 g feuchte, wärmedenaturierte Sojaproteinfeststoffe (25 g trocken) zu ergeben.

Die feuchten, wärmedenaturierten Sojaproteinfeststoffe wurden in 300 ml Wasser aufgeschlämmt. Die Aufschlämmung wurde auf pH 9,5 und 50⁰C eingestellt, 125 mg Alcalase S-6 (7500 Delf-Einheiten/g Protein) wurden zugesetzt, und das .Gemisch wurde 15 min bei 50⁰C und pH 9,5 gerührt, wobei der pH durch Zugabe von 1 η NaOH aufrechterhalten wurde. Die erhaltene Lösung wurde 2 min auf 85°C erwärmt, um das zugesetzte Enzym zu desaktivieren, und dann wurde die Lösung auf Raumtemperatur abgekühlt, auf pH 7,0 eingestellt und gefriergetrocknet. Das trockne Produkt bestand den Protein-Funktionalitätstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Die lösungsmittelextrahierten Sojabohnenflocken können durch Sojamehl, alkoholbehandelte Sojaflocken, Sojakonzentrat oder Sojagrütze ersetzt werden.

Beispiel 11

Eine 50 g-Probe trockener Sojamolkefeststoffe wurde in 150 ml Wasser gelöst. Die Lösung wurde auf pH 5,0 eingestellt, auf 95°C erwärmt und bei dieser Temperatur 5 min gehalten. Die erhaltene Aufschlämmung wurde auf Raumtemperatur gekühlt und zentrifugiert, und der Zentrifugenkuchen wurde mit Wasser gewaschen, um 32 g feuchter, wärmedenaturierter Sojamolkeproteinfeststoffe (8 g trocken) zu ergeben. Der feuchte Kuchen wurde in 75 ml Wasser erneut aufgeschlämmt. Die Aufschlämmung wurde auf pH 9,0 und 50°C eingestellt, 50 mg Alcalase S-6 (9375 Delf-Einheiten/g Protein) wurden zugesetzt, und das Gemisch wurde 15 min bei 5O⁰C und pH 9,0 gerührt, wobei der pH durch Zu-

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gäbe von 1 η NaOH gehalten wurde. Die erhaltene Lösung wurde 3 min auf 80⁰C erwärmt, um das zugesetzte Enzym zu desaktivieren, und die Lösung wurde dann auf Raumtemperatur gekühlt, auf pH 7,0 eingestellt und gefriergetrocknet. Das trockne Produkt bestand den Protein-Funktionalitätstest und hatte annehmbaren Geschmack ohne widerwärtige Bitterkeit oder Salzgeschmack.

Beispiel 12

Funktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch mit Hefe getriebener Backwaren unter Verwendung folgender Rezepturen für ein Standard-Weißbrot getestet:

Bestandteil, g	Kontrolle	Test
Allzweckmehl	250,0	250,0
Trockenhefe	6,25	6,25
gekörnter Zucker	20,00	20,00
fettfreie Trockenmilch	5,00	-
funktionelles oder denaturier
tes Molkeprotein		2,50
Salz	5,75	5,75
Calciumphosphat (monobasisches)	0,50	0,50
pflanzliches Backfett	8,25	8,25
Azodicarbamid (0,1 ^oige Lösung)	2,83	2,83
Kaliumbromat (0,45 ^c/>±ge Lösung)	2,50	2,50
Wasser	165,0	165,0
Stearyl-2-lactylat-Emulgator	0,50	0,50
Lactose	_	2,50

Die Bestandteile jeder Rezeptur wurden gemischt und der erhaltene Teig in eingefettete Formen eingefüllt, 5 h bei 60⁰C aufgehen gelassen und bei 221⁰C gebacken.

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27AB95A

Testrezepturen, bei denen der Proteinersatz entweder funk~ tionelle Molkeproteinfeststoffe oder ein 1 : 1 -Gemisch aus funktioneilen Molkeproteinfeststoffen und wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffen war, führten zu einem qualitativ guten Brot mit überlegenem Geschmack, Struktur und Laibvolumen. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe alleine ergab ein Brot mit einem Geschmack, der mit der Kontrolle vergleichbar war, aber von weniger guter Struktur und geringerem Laibvolumen.

Punktionelle Hefeproteinfeststoffe, wie in Beispiel 8 hergestellt, können an die Stelle von funktioneilen Molkeproteinfeststoffen in dieser Rezeptur gesetzt werden.

Beispiel 13

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit zum Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch von Salatdressings unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, g	Kontrolle	Test
Weinessig	20,0	20,0
blauer Käse (Blue cheese)	12,0	12,0
fettfreie Trockenmilch	5,0	-
funktionelles oder denaturier
tes Molkeprotein
Instant-Stärke	3,0	3,0
Eigelb	1,0	1,0
körniger Zucker	4,0	4,0
Salz	4,0	4,0
Pflanzenöl	15,0	15,0
Trockensenf	0,4	0,4
Zv/ieb eipulver	0,2	0,2

809816/0806

0,2	0,2
0,1	0,1
35,1	35,1

Knoblauchpulver

Mononatriumglutamat

Wasser

Die Stärke jeder Rezeptur wurde mit dem Wasser und dem Weinessig in einem Mischvorgang mit mittlerer Geschwindigkeit kombiniert. Die verbleibenden Trockenbestandteile, zuvor miteinander vermischt, wurden zugesetzt, dann das Eigelb, Pflanzenöl und schließlich der blaue Käse. Das Gemisch wurde bis zu einer gleichmäßigen Konsistenz gemischt und gekühlt.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz funktioneile Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einem qualitativ guten Salatdressing mit verbessertem Geschmack, verbesserter Viskosität und Beständigkeit gegenüber der Abtrennung von Wasser. Der Ersatz durch wärmedenaturiertes Molkeprotein ergab ein Dressing mit weniger gutem Geschmack und herabgesetzter Viskosität, das auch Wasserabscheidung zeigte.

Die Herstellung eines Dressings wie angegeben, wobei 3,5 g funktionelle Molkeproteinfeststoffe sowohl die 5,0 g fettfreie Trockenmilch als auch 1,0 g Eigelb in der Kontrollrezeptur ersetzten, führte zu einem Produkt verbesserter Viskosität und verstärktem Geschmack oder Aroma ohne Anzeichen für eine Wasserabscheidung.

Beispiel 14

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit für den Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch in Süßwaren unter Verwendung der folgenden Rezepturen für einen Schokoladeguß getestet:

809816/0806

Bestandteil_f g	Kontrolle	Test
Pflanzenfett	26,6	26,6
körniger Zucker	60,1	60,1
Tapiocastärke	0,5	0,5
fettfreie Trockenmilch	3,8	-
funktionelles oder denatu		1,9
riertes Molkeprotein		5,8
Kakao"	5,8	0,1
Vanillin	0,1	0,08
Salz	0,08	0,05
S chokoladenfarbe	0,04	56,9
Wasser (siedend)	56,9

Das siedende Wasser wird den vorgemischten Trockenbestandteilen zugesetzt, und das Gemisch wird (15-20 min) geschlagen, bis der gewünschte Überlauf erhalten wurde. Der anfallende Schokoladenguß wurde unter Kühlung gelagert.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz funktioneile Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einem qualitativ guten Schokoladenguß mit verbessertem Geschmack. Der Ersatz durch wärmedenaturiertes Molkeprotein ergab ebenfalls einen qualitativ guten Guß, aber mit weniger gutem Geschmack.

Ein Gemisch funktioneller Molkeproteinfeststoffe mit Gelatine wurde hergestellt, in dem 2,1 g Gelatine in 200 ml Wasser bei 5O⁰C gelöst waren, und die Lösung wurde mit 43,7 g der funktioneilen Molkeproteinfeststoffe, 3,4 g Natriumhexametaphosphat und 1,7 g Kaliumaluminiumsulfat kombiniert, auf pH 5,0 eingestellt und gefriergetrocknet. Die Verwendung dieses Gemischs als Proteinersatz in der Testrezeptur führte zu einem überlegenen Schokoladenguß mit stark verbessertem Geschmack, verbesserter Verteilbarkeit, Glanztrocknung und Spitzeneigenschaften.

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Funktionelle Hefeproteinfeststoffe, wie in Beispiel 8 hergestellt, können bei diesem Rezept an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe gesetzt werden.

Beispiel 15

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch gefrorener Desserts unter Verwendung der folgenden Rezepturen für Schokoladeeiscreme getestet;

Bestandteil, g

schwere Sahne fettfreie Trockenmilch

funktionelles oder denaturiertes Molkeprotein

granulierter Zucker Lactose

Gelatine

Kakaopulver Wasser

Vanilleextrakt

Die Gelatine wurde in einem kleinen Anteil Wasser bei 63 66°C gelöst und unter konstantem Rühren den zuvor zusammengemischten übrigen Bestandteilen, Geschmacks- oder Aromastoff ausgenommen, bei der Temperatur zugesetzt. Das anfallende Gemisch wurde 20 - 30 min bei 74⁰C pasteurisiert und der Geschmacks- bzw. Aromastoff zugesetzt. Das Gemisch wurde dann in einem zweistufigen Homogenisator homogenisiert, rasch auf 4°C gekühlt und nach Standard-Gefriertechniken für Eiscreme gefroren.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz die funktionel-

Kontrolle	Test
25,0	25,0
9,95	-
-	4,97
18,0	18,0
-	4,98
0,5	0,5
3,0	3,0
43,05	43,05
0,5	0,5

809816/0806

len Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einer qualitativ guten Eiscreme mit überlegenem Überlauf, Geschmack, Struktur und Mundgefühl. Der Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe ergab eine Eiscreme mit weniger gutem Überlauf, Geschmack, Struktur und Mundgefühl.

Punktionelle Hefeprcteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können bei diesem Rezept an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe gesetzt werden.

Beispiel 16

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz von Natriumcaseinat in nicht auf Milch basierenden Kaffeeaufhellern unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, g

pflanzliches Fett Maissirupfeststoffe, 42 D.E. Nat riumc as e inat funktionelles oder denaturiertes Molkeprotein Karrageenan Emulgator (Span 60) Polysorbat 60 Kaliumdihydrogenphosphat Wasser

Wasser und Fett wurden auf 6O⁰C erwärmt, und das Natriumcaseinat oder dessen Proteinersatz und dann die zuvor geschmolzenen Emulgatoren, das Karrageenan und die Maissirupfeststoffe wurden zugemischt. Das Gemisch wurde dann auf 71⁰C erwärmt, mit einem zweistufigen Homogenisator warm homogenisiert, wenn nötig auf pH 7,0 eingestellt, gekühlt

809816/0806

Kontrolle	Test
20,0	20,0
20,0	20,0
6,0	-
-	6,0
0,4	0,4
0,5	0,5
0,3	0,3
0,4	0,4
152,0	152,0

27Λ595Α

und bei 4°C gelagert.

Jeder erhaltene flüssige Kaffeeaufheller wurde durch Zusatz von 10 ml des Aufhellers zu 80 ml einer Lösung von 2 Gewichtsprozent gefriergetrocknetem Kaffee in Wasser bei 74⁰C und anschließendes Erwärmen des erhaltenen Gemischs auf 91°C ausgewertet.

Die Testrezeptur, >iei der der Proteinersatz funktionelles Molkeprotein war, verhielt sich ähnlich wie die Kontrolle insofern, als sowohl die Kontrolle als auch der Testkaffee keine Proteinkoagulation oder -fällung und nur leichte Ölabscheidung beim Erwärmen von 74 auf 91⁰C (165 bis 195⁰F) zeigten. Dagegen zeigte der Kaffee mit wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffen in der Testrezeptur beide Erscheinungen beim Erwärmen in beträchtlichem Umfang.

Funktionelle Hefe- und Bakterienproteinfeststoffe, hergestellt wie in den Beispielen 8 und 9, und funktioneile Sojaproteinfeststoffe, hergestellt wie in den Beispielen 10 und 11, ersetzten die funktioneilen Molkeproteinfeststoffe in dieser Rezeptur mit vergleichbaren Ergebnissen.

Beispiel 17

Funktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch eines Instant-Frühstücksnährungsmittels unter Verwendung der folgenden Rezeptur getestet:

809816/0806

Bestandteil, g

fettfreie Trockenmilch funktionelles oder de-

Schokolade
Kontrolle Test

Orange Kontrolle Test

10,6

naturiertes Molkeprotein	-	4,5	-	5,3
Lactose	-	4,5	-	5,3
körniger Zucker	6,0	6,0	6,0	6,0
Maissirupfeststoffe	2,0	2,0	2,0	2,0
Kakao	1,6	1,6	-	-
Orangenaroma (ml) t Λ \	-	-	0,6	0,6
Orangenfarbstoff (ml)^ '	-	-	3,0	3,0
Salz	0,06	0,06	0,02	0,02
Karrageenan	0,2	0,2	0,2	0,2
Emulgator (Span 60)	0,25	O,"25	-	-
Polysorbat 60	0,15	0,15	-	-
Wasser	100,0	100,0	100,0	100,0

(¹^Lösung von 1 % FDC Nr. 5 und 0,2 % FDC Nr. 6

Die Bestandteile jeder Rezeptur wurden kombiniert und das
erhaltene Gemisch wurde bei 60 C 10 min pasteurisiert, in
einem zweistufigen Homogenisator homogenisiert und gefriergetrocknet.

Durch Zugabe von 5 g der Schokoladengemischfeststoffe zu
100 ml Milch und der gleichen Menge Orangengemischfeststoffe zu Orangensaft wurden sofort-fertige Frühstücke hergestellt.

Sowohl mit Schokoladen- als auch Orangentestrezepturen unter Verwendung funktioneller Molkeproteinfeststoffe wurden qualitativ gute Fertigfrühstücke erhalten.

Funktionelle Hefeprcteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe in diesen Rezepturen gesetzt werden.

809816/0806

3,8	3,8
0,15	0,15
0,40	0,40
2,00	2,00
30,5	30,5
54,0	54,0

Beispiel 18

Punktionelle und wärmedenaturierte Moliceproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Natriumcaseinat in Nichtmolkerei-Rahmkäse unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, g Kontrolle Test

Natriumcaseinat 9,5

funktionelles oder denatu- _ ο c

riertes Molkeprotein ~ ^>:>

Maissirupfeststoffe

Emulgator (Atmos 150)

pflanzliches Fett

Wasser

Die Trockenbestandteile wurden mit dem Wasser gemischt. Das geschmolzene Backfett und Emulgator wurden zugesetzt, und das Gemisch wurde dann auf pH 4,0 bis 5,0 eingestellt, 15 min bei 65°C pasteurisiert, in einem einstufigen Homogenisator homogenisiert und auf 4⁰C gekühlt.

Die Testrezeptur, in der der Proteinersatz funktioneile Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einem ausgezeichneten Rahmkäse mit überlegener Struktur und überlegenem Mundgefühl. Sowohl die Kontrollrezeptur mit Natriumcaseinat als auch die Testrezeptur mit wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffen als Proteinersatz ergaben keinen geeigneten Käse, weil das saure Gemisch beim Pasteurisieren gerann.

Wiederholung der Herstellung unter Ersatz der funktioneilen Hefeproteinfeststoffe durch wärmedenaturierte Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 9, führte zu vergleichbaren Ergebnissen.

809816/0806

Kontrolle	Test
400	400
16,0	16,0
5,0	5,0
3,0	3,0
• 48,0	■ -
-	24,0
0,25	0,25
1,0	1,0
3,0	3,0

Beispiel 19

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Y/irksamkeit beim Ersatz des Gehalts an fettfreier Trockenmilch "bearbeiteter Fleischprodukte unter Verwendung der folgenden Rezepturen für Hackfleisch getestet:

Bestandteil, g

frisch zerkleinertes Rindfleisch

zerriebene Zwiebeln

Tomatencatchup

fettfreie Trockenmilch

funktionelles oder denaturiertes
Molkeprotein

weißer Pfeffer
vermahlene Lorbeerblätter
Worcestershire-Sauce

Die Bestandteile wurden gemischt, in eine Hackfleischform gebracht und 45 min bei 191⁰C gebacken.

Die Testrezeptur, in der der Proteinersatz funk ti one He Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einem besser strukturierten Hackfleisch mit verstärktem Geschmack. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe ergab ein weniger gutes Hackfleisch mit weniger gutem Geschmack.

Unter Verwendung geeigneter Rezepte und ähnlicher Arbeitsweisen können Bratwürste und Frankfurter hergestellt werden.

Funktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe in diesem' Rezept und in geeigneten Rezepten für andere Fleischverarbeitungserzeugnisse, wie Würstchen und Frank-

809816/0806

"**" 274595A

furter, gesetzt werden, worin die modifizierten Molkeproteinfeststoffe den Gehalt an fettfreier Trockenmilch oder Natriumcaseinat des verarbeiteten Fleisches ersetzen können.

Beispiel 20

Funktionelle und wärmedenaturierte Iiolkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Natriumcaseinat in einem Schlagobers der folgenden Zusammensetzungen getestet:

Bestandteil, g

pflanzliches Backfett Natriumcaseinat

funktionelles oder denaturiertes Molkeprotein Karrageenan Guargummi

Polysorbat 60 Emulgator (Span 60) körniger Zucker Vanille

V/asser

Das V/asser und das pflanzliche Fett v/urden kombiniert, auf 71⁰C erwärmt und mit dem Natriumcaseinat oder dessen Ersatz gemischt. Das Gemisch aus Karrageenan, Guargummi, Polysorbat 60 und dem Emulgator (Span 60) wurde auf 49°C erwärmt und dem Gemisch zugesetzt. Dann wurden der Zucker und Aromastoffe zugesetzt und das erhaltene Gemisch in einem zweistufigen Homogenisator warm homogenisiert, auf 10⁰C gekühlt und 4 h bei 4°C gelagert. Das abgeschreckte Gemisch wurde unter Verwendung eines Hochgeschwindigkeitsrührers mit Stickstoffeinspritzung auf 150 - 250 % Überlauf geschlagen und das geschlagene Erzeugnis abgepackt und gefroren.

Kontrolle	Test
79,9	79,9
1.0	-
-	1,0
1,41	1,41
0,94	0,94
2,11	2,11
0,84	0,84
70,0	70,0
2,5	2,5
146,0	146,0

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Z7A59S4

Die Testrezeptur, in der der Proteinersatz funktionelle Molkeproteinfeststoffe waren, ergab ausgezeichneten Schlagobers mit verbessertem überlauf, während die, in der der Ersatz wännedenaturierte Molkeproteinfeststoffe waren, sich nicht schlagen ließ und einen Überlauf von weniger als 50 % hatte.

Die Herstellung von Schlagobers wurde unter Verwendung funktioneller Hefeproteinfeststoffe und wärmedenaturierter Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, wiederholt. Mit dem funktionellen Protein war der Überlauf sogar noch höher, während die Rezeptur mit dem denaturierten Protein sich wieder nicht schlagen ließ.

Beispiel 21

Punktionelle und wärmedenaturierte ilolkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Gelatine in sofortfertigen gefrorenen Milchdesserts unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, κ	Kontrolle	Test
körniger Zucker	42,5	42,5
pflanzliches Backfett (Kaorich beads)	16,5	16,5
fettfreie Trockenmilch	14,5	14,5
pflanzliches Backfett (Kaokreme)	13,0	13,0
Instant-Stärke	10,0	10,0
Salz	1,0	1,0
Vanille	1,0	1,0
Gelatine	1,0	-
funktionelles oder denaturiertes
Molkeprotein	-	1,0
Dextrin	-	1,0
Wasser (siedend)	100,5	100,5

809816/0806

Die Trockenbestandteile wurden in einem Mischer gemischt, das siedende Wasser langsam in Anteilen und unter Rühren der Mischung zugesetzt und die anfallende Mischung abgepackt und gefroren.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz funktioneile Molkeproteinfeststoffe waren, führte zu einem qualitativ guten Gefrorenen mit verbessertem Geschmack. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe ergab ein Dessert v/eniger guten Geschmacks. Eine Testrezeptur, bei der der Proteinersatz ein Gemisch funktioneller Molkeproteinfeststoffe und von Gelatine war, wie in Beispiel 14 hergestellt, ergab ein ausgezeichnetes Gefrorenes mit überlegenem Geschmack.

Punktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können bei diesem Rezept anstelle der funktionellen Molkeproteinfeststoffe gesetzt werden.

Beispiel 22

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, und funktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 9, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Gelatine und proteinhaltigem Schlagmittei in Marshmallows unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, g Kontrolle Test

Teil A

proteinhaltiges Schlagmittel 3,0

funktionelles oder denaturiertes Protein

Wasser
Süßigkeiten-Zucker

—	0	3	,0
15,	0	15	,0
15,	15	,0

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—	1,0
3,0	3,0
91,0	91,0
11,0	11,0
31,0	31,0

Teil B

Gelatine 1,0

funktionelles oder denaturiertes Protein

Wasser

Teil C

körniger Zucker
Glucose

Wasser

Die Bestandteile des Teils A wurden gemischt und zu einem steifen Schaum geschlagen. Die Gelatine oder ihr Ersatz wurde in dem Wasser des Teils B gelöst und die Lösung unter Mischen dem Teil A zugesetzt. Die.bestandteile des Teils C wurden vereinigt, zum Sieden gebracht und mit den kombinierten Teilen A und B gemischt. Das erhaltene Gemisch wurde geschlagen, bis es die gewünschte Steifigkeit besaß.

Die Testrezepturen, in denen der Proteinersatz entweder funktionelle Molkeproteinfeststoffe oder funktioneile Hefe-Proteinfeststoffe waren, führten zu qualitativ guten Marshmallows vergleichbaren Geschmacks. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe ergab ein Produkt, das sich nicht schlagen ließ und geschmacklich weitaus schlechter v/ar. Eine Testrezeptur, in der der Proteinersatz ein Gemisch funktioneller Molkeproteinfeststoffe und von Gelatine war, wie in Beispiel 14 hergestellt, ergab ausgezeichnete Marshmallows mit einem überlegenen Geschmack.

Beispiel 23

Funktionelle und wärmedenaturierte Molke- und Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in den Beispielen 2 bzw. 9, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Eialbumin in Meringen unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

809816/0806

34

Bestandteil, f, Kontrolle Test

Eiweiß	55,0	16,5
funktionelles oder denaturier
tes Molkeprotein	-	5,8
V/asser	-	32,7
Cream of tartar	0,8	0,8
körniger Zucker	77,0	77,0
Vanilleextrakt (Teelöffel)	1/4	1/4

Das Eiweiß oder sein Ersatz wurde schaumig geschlagen. Cream of tartar, Zucker und Vanille wurden beim Schlagen zugesetzt, und es wurde weiter geschlagen, bis die Masse stehen blieb. Die Meringe wurde dann auf einer Zitronenfüllung in einer vorgekochten Pastetenkruste verteilt und die Pastete bei 2O4°C 5-10 min gebacken.

Testrezepturen, bei denen der Proteinersatz entweder funktionelle Molkeproteinfeststoffe oder funktionelle Hefeproteinfeststoffe waren, führten zu qualitativ guten Heringen mit ähnlichem Geschmack, verbesserter Struktur und Wasser-Synerese. Bei Ersatz durch wärmedenaturierte Molke- oder Hefeproteinfeststoffe entstand keine Meringe.

Beispiel 24

Funktionelle und v/ärmedenaturierte Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 9, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Eialbumin in einem leichten Kuchen unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet:

Bestandteil, g

frisches Eiv/eiß

funktionelles oder denaturiertes Hefeprotein

Kuchenmehl
körniger Zucker

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Kontrolle	Test
102	81,6
-	2,75 .
30	30
97,0	97,0

of

Salz	0,3	0,3
Cream of tartar	1,75	1,75
Vanilleextrakt (Teelöffel)	3/8	3/8
Mandelextrakt (Teelöffel)	1/8	1/8
Wasser	—	18,0

Das Mehl und die Hälfte des Zuckers wurden vorgemischt. Eiweiß, Cream of tartar und Salz wurden zusammengegeben und 6chaumig geschlagen. Dann wurde die zv/eite Hälfte des Zuckers langsam zugesetzt und weitergeschlagen, bis eine steife Meringe entstand. Geschmacks- bzw. Aromastoffe und anschließend die Mehl/Zucker-Mischung wurden langsam in die Meringe eingehoben und der erhaltene Teig wurde in eine ungefettete Röhrenform gebracht und gebacken.

Die Testrezeptur, bei der der Proxeinersatz aus funktioneilen Hefeproteinfeststoffen bestand, führte zu einem qualitativ guten leichten Kuchen von geringfügig v/eniger gutem Geschmack. Ersatz durch die wärmedenaturierten Hefeproteinfeststoffe ergab auch einen Kuchen mit geringfügig v/eniger gutem Geschmack sowie geringerem Kuchenvolumen.

Beispiel 25

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz von Eialbumin in Pfefferminzpasteten und anderen Süßwaren mit weichem Inneren unter Verwendung der folgenden Rezepturen zur Herstellung des Mazetta-Teils der Süßware getestet:

Bestandteil, g Kontrolle Test

Maissirup 58,19 58,19

körniger Zucker 29,09 29,09 .

Wasser 10,9 10,9

809816/0806

Eialbuminfeststoffe 1,82

funktionelles oder denaturiertes Molkeprotein - 1,82

Die Bestandteile wurden zusammengegeben, auf 114°C erhitzt, bis zu maximalem Überlauf heiß geschlagen und gekühlt.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz aus funktionellen Molkeproteinfeststoffen bestand, führte zu einer qualitativ guten Mazetta, die lockerer war und im Geschmack geringfügig weniger gut als die Kontrolle. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe ergab eine etwa gleich lockere Mazetta wie die Kontrolle, aber mit viel schlechterem Geschmack.

Funktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können an die Stelle funktionaler Molkeproteinfeststoffe in dieser Rezeptur gesetzt werden.

Beispiel 26

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirkung beim Ersatz von Eialbumin als Bindemittel für strukturiertes Pflanzenprotein unter Verwendung der folgenden Rezepturen für strukturiertes Sojaprotein getestet:

Bestandteil, g Kontrolle Test

hydratisiertes, strukturiertes Sojaprotein	100	100
pflanzliches Backfett	20	20
Eialbuminfeststoffe	5	—
funkbionelles oder denaturiertes Molkeprotein	-	5
Sojamehl	10	10
Weizengluten	10	10
Wasser	25	25

809816/0P06

Das hydratisierte, strukturierte Sojaprotein wurde durch Mischen von 125 g strukturiertem Sojaprotein, 300 g V/asser, 25 g Fleischaroma, 8 g Mononatriumglutamat, 12,5 g Salz und 0,5 g weißen Pfeffers und Stehenlassen des Gemischs bei Raumtemperatur über Nacht hergestellt.

Das pflanzliche Backfett wurde geschmolzen und mit dem Wasser, Eialbumin oder dessen Ersatz, Sojamehl und Weizengluten zusammengegeben. Dieses Gemisch wurde dann mit 100 g des hydratisierten, strukturierten Sojaproteins gemischt. Dieses Gemisch wurde 1 - 5 h stehengelassen und dann zu Fleischpasteten verarbeitet und bei 191⁰C 15 min erhitzt.

Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz aus funktioneilen Kolkeproteinfeststoffen bestand, führte zu einer qualitativ guten gebackenen Pastete, die der Kontrolle hinsichtlich Binde-, Emulgier- und Geschmackseigenschaften ähnlich war. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe führte zu einer schlechteren Pastete mit v/eniger guten Binde-, Emulgier- und Geschmackseigenschaften.

Funktionelle Bakterienproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können an die Stelle der funktionellen Molkeproteinfeststoffe in dieser Rezeptur oder einer solchen, in der der Proteinersatz für Sojamehl oder den Wei zenglutengehalt des strukturierten Proteinerzeugnisses steht, gesetzt werden.

Beispiel 27

Die Wirksamkeit funktioneller und wärmedenaturierter Mol keproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, bei der Verstärkung kohlensäurehaltiger Getränke wurde durch Zusatz von 0,5 bis 2 g der Feststoffe zu 100 ml einer

80981 6/C806

handelsüblichen, kohlensäurehaltigen Orange-Soda oder von Ingwerbier (ginger ale) getestet. Zugabe der funktioneilen Molkeproteinfeststoffe beeinträchtigte die Klarheit oder den Geschmack der Soda nicht. Zugabe der wärmedenaturierten Molkeproteinfeststoffe zerstörte die Klarheit der Soda unter Ausfällung von Protein.

Punktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, oder funktioneile Sojaproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 10 oder 11, können an die Stelle der funktioneilen Molkeproteinfeststoffe zur Verstärkung solcher kohlensäurehaltigen Getränke gesetzt werden.

Beispiel 28

Punktionelle und wärmedenaturierte I'iolkeproteinfeststoffe, hergestellt v/ie in Beispiel 2, wurden auf ihre Wirksamkeit beim Ersatz von fettfreier Trockenmilch in einer Schokoladenmilch unter Verwendung der folgenden Rezepturen getestet;

Bestandteil, g	Kontrolle	Test
fettfreie Trockenmilch	6,6	_
funktionelles oder denaturier
tes Molkeprotein	-	3,3
Vollmilch	25,0	25,0
Lactose	-	3,3
körniger Zucker	9,2	9,2
Karrageenan	0,04	0,04
Kakao	1,02	1,02
Vanille	0,15	0,15
V/asser	58,0	58,0

Die Bestandteile wurden gemischt, 10 min bei 65⁰C pasteurisiert, in einem zweistufigen Homogenisator homogenisiert-

und auf 4⁰C gekühlt.

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Die Testrezeptur, bei der der Proteinersatz aus funktionellen Molkeproteinfeststoffen bestand, führte zu einer qualitativ guten Schokoladenniilch mit nur geringfügig schlechterem Geschmack als dem der Kontrolle. Ersatz durch v/ärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe v/ar unwirksam, da sich die Feststoffe nicht auflösten.

Punktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 8, können an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe in dieser Rezeptur gesetzt v/erden.

Beispiel 29

Punktionelle und wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe, hergestellt wie in Beispiel 2, wurden .auf ihre Wirkung beim Ersatz von fettfreier Trockenmilch, Eifeststoffen und Sojaprotein in Imbißnahrungsmitteln unter Verwendung der folgenden Rezepturen für teigüberzogene Zwiebelringe getestet:

Bestandteil, g Kontrolle Test

fettfreie Trockenmilch	8,0	_p
funktionelles oder denaturiertes
Molkeprotein		7,2
Sojaprotein	2,2	-
Weizenmehl	32,6	32,6
Salz	0,73	0,78
Eifeststoffe	0,30	0,15
pflanzliches Backfett	2,33	2,33
1:1-Emulgatorgemisch (Atmos 300: Tween 60)	0,30	0,30
V/asser	54,0	54,0

Alle Bestandteile, ausgenommen die Emulgatoren und das Backfett, wurden gründlich zusammengemischt. Emulgatoren und Backfett wurden zusammengegeben, geschmolzen und dem Gemisch zugesetzt. Geschnittene Zwiebelringe wurden in den

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erhaltenen leichten Teig getaucht und bei 163°C in Pflanzenöl gebacken.

Die Testrezeptur, in der der Proteinersatz aus funktioneilen Molkeproteinfeststoffen bestand, führte zu qualitativ verbesserten Zwiebelringen, die knusprig waren und einen leichten Fettgeschmack und gutes Aroma hatten. Ersatz durch wärmedenaturierte Molkeproteinfeststoffe führte zu Ringen mit-e.twa gleicher Qualität wie die Kontrolle.

Punktionelle Hefeproteinfeststoffe, hergestellt v/ie in Beispiel 8, können an die Stelle funktioneller Molkeproteinfeststoffe in dieser Rezeptur gesetzt v/erden.

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Claims

Patentansprüche

1. Funktionelles Protein, dadurch gekennzeichnet, daß es hergestellt wurde, indem

(a) ungereinigtes natürliches Protein der Gruppe Molkeprotein, mikrobielles Protein und pflanzliches Protein einer Temperatur von etwa 40 bis 150⁰C in wässrigem Medium bis zu erheblicher Proteinfällung ausgesetzt,

(b) das ausgefällte Protein von dem Medium abgetrennt,

(c) das abgetrennte Protein in wässrigem Medium mit einem proteolytischen Enzym bei einer Temperatur von etwa 20 bis 65⁰C bis zu 30 min bis zum Lösen behandelt und

(d) das Enzym desaktiviert wurde, wobei das Enzym in einer Menge, jeweils pro Gramm des abgetrennten Proteins auf Trockenbasis, von wenigstens etwa 240 HET bei einer mikrobiellen sauren Protease, 300 PC bei einer mikrobiellen neutralen Protease, 2300 Delf-Einheiten bei einer mikrobie?»len alkalischen Protease,

130 000 N.P. PE bei einer Pflanzenprotease und 150 Pepsin-Einheiten bei einer tierischen Protease

eingesetzt wurde.

2. Verfahren zur Herstellung des Proteins gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß

(a) ungereinigtes natürliches Protein der Gruppe Molkeprotein, mikrobielles Protein und pflanzliches Protein einer Temperatur von etwa 40 bis 150⁰C in wässrigem Medium bis praktisch zum Lösen des Proteins ausgesetzt,

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(b) das ausgefällte Protein vom Medium abgetrennt,

(c) das abgetrennte Protein in wässrigem Medium mit einem proteolytischen Enzym bei einer Temperatur von etwa 20 bis 65⁰C bis zu 30 min bis zum Lösungseintritt behandelt und

(d) das Enzym desaktiviert wird, wobei das Enzym in einer Menge, jeweils pro Gramm des abgetrennten Prote-

« . ins auf Troclcenbasis, von wenigstens etwa

240 HET bei einer mikrobiellen sauren Protease,
300 PC bei einer mikrobiellen neutralen Protease,
2300 Delf-Einheiten bei einer mikrobiellen alkalischen Protease,

130 000 N.F. PE bei einer Pflanzenprotease und
150 Pepsin-Einheiten bei einer*tierischen Protease

eingesetzt v/ird.

3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß Molkeprotein verwendet wird.

4. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Quelle für das mikrobielle Protein eine Hefe aus
der Gruppe S. cerevisiae, S. fragilis und C. utilis
verwendet wird.

5. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß in Stufe (a) bei einer Temperatur von etwa 70 bis 95⁰C und einem pH des wässrigen Mediums von etv/a 4 bis 7 gearbeitet wird.

6. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß ein von B. subtilis oder B. licheniformis stammendes
proteolytisches Enzym verwendet wird.

7. Nahrungsmittel, enthaltend ein funktionelles Protein
gemäß Anspruch 1 bzw. hergestellt gemäß einem der An-

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sprüche 2 bis 6, sowie wenigstens einen Vertreter aus der Gruppe Kohlenhydrat, Fett, einer v/eiteren, von dem funktioneilen Protein verschiedenen Proteinquelle, Vitamine und Mineralstoffe.

8. Nahrungsmittel nach Anspruch 7, dadurch gekennzeichnet, daß das funktionelle Protein die einzige Proteinquelle ist.

9. Nahrungsmittel nach Anspruch 7 mit der zweiten Proteinquelle, wobei das funktionelle Protein einen erheblichen Anteil am Gesamtproteingehalt des Nahrungsmittels ausmacht .

10. Nahrungsmittel nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, daß die zweite Proteinquelle fettfreie Trockenmilch, Natriumcaseinat, Gelatine oder Eialbumin ist.

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