CN101756041A - 一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 - Google Patents
一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN101756041A CN101756041A CN201010040073A CN201010040073A CN101756041A CN 101756041 A CN101756041 A CN 101756041A CN 201010040073 A CN201010040073 A CN 201010040073A CN 201010040073 A CN201010040073 A CN 201010040073A CN 101756041 A CN101756041 A CN 101756041A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- casein
- enzymolysis liquid
- copper
- peptide chelated
- chelated copper
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
本发明涉及一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法。本发明方法的具体步骤是：首先将酪蛋白溶解在去离子水中制成酪蛋白悬浊液，然后将蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液，将酸加入过滤后的酶解液，调节pH值为2～7；将去离子水或者蒸馏水加热，再将酶解液的1/3～2/3加入到去离子水或者蒸馏水中，然后加入硫酸铜或氯化铜，再将剩余的备用酶解液加入，并加入硫酸铜或氯化铜，进行螯合反应，将反应液干燥纯化后得到酪蛋白肽螯合铜。本发明得到的产品纯度和生产总收率较高，并且工艺简便、成本低廉，适宜于规模化工业生产。
Description
技术领域
本发明属于添加剂技术领域，具体涉及一种在动物技术领域中作营养食物的酪蛋白肽螯合铜的制备方法。
背景技术
螯合物是一种通过强配位键螯合得到有机分子(氨基酸或者肽链)和金属离子的化合物。这些化合物广泛应用于动物技术领域，因为他们的有效性来自所涉及金属的生物活性，它在许多酶的反应中用作活化剂并在所有生物有机体的各种新陈代谢功能中用作调节剂。
金属离子由于与肽链或者氨基酸物质的键的螯合，有利于金属离子的吸收、利用和使用，因为它通过有机组分转运到有机体的所有区域。尤其在动物技术领域中，这些化合物用于各种饲养或者是培育领域以增加和增强正常的新陈代谢和功能活动，同时对动物的产出性生长的能力有显著的正面影响。
目前存在于国际国内市场上的螯合物可划分为各种类型。最熟悉的一类是和能够与特定单个氨基酸形成配合物的金属离子在一起的种类。它们在化学组成上是可充分定义的化合物，容易被有机体吸收和利用。第二类由能够与单个氨基酸形成配合物的微量营养素组成，尽管这类螯合物不能充分定义，但特性类似于前述种类的那些。在生产这些化合物的过程中，还注意到，某些可溶性的金属盐难以螯合或留下非所需的残余产物，如磷酸或氢氯酸。第三类包含有几种，优选最多三种分子量最高800道尔顿的氨基酸形成配合物的金属离子。但是较大的分子尺寸导致键接强度较弱且更加难以吸收。最后一种类是有些金属离子能够与小肽上的某些氨基酸形成有机组分对动物的实际营养需求影响小且金属与小肽结合得配合物，非常可溶，而且在倡导中不易解离，对肠道内PH值没有影响，能够顺利到达小肠，被小肠吸收。
发明内容
本发明的目的就是提供一种在动物技术领域中作营养食物的酪蛋白肽螯合铜的制备方法，用于营养食物的螯合添加剂，该添加剂不仅有效，而且稳定，水溶性好，并容易再生产，并且没有非所需的反应副产物。
为实现该目的，本发明方法采用如下具体步骤：
(1)将酪蛋白溶解在去离子水中制成酪蛋白悬浊液，酪蛋白悬浊液中酪蛋白与去离子水的重量比为1∶2～20；然后用碱调节酪蛋白悬浊液的PH值为7～13，所用的碱为NaOH、KOH、NH3.H2O中的一种。
(2)将蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液；加入的蛋白酶与酪蛋白悬浊液中所含酪蛋白的质量比为1∶30～100，酶解温度45～65℃，酶解时间1～10小时；所述的蛋白酶为碱性蛋白酶、胰蛋白酶中的一种或者是两者的混合物。
(3)将酶解液过滤，滤除杂质；将酸加入过滤后的酶解液，调节PH值为2～7，得到备用酶解液；加入的酸为HCl或H2SO4。
(4)在反应器内加入去离子水或者蒸馏水，加入的量为备用酶解液体积的3～5倍，加热至40～85℃，然后将备用酶解液的1/3～2/3加入到去离子水或者蒸馏水中，搅拌均匀后加入铜盐，加入的铜盐的量为加入的备用酶解液重量的5～40％，40～85℃下保温搅拌0.5～2小时进行螯合反应，得到初级螯合液；所述的铜盐为硫酸铜或氯化铜。
(5)将剩余的备用酶解液加入到初级螯合液中，搅拌均匀后加入铜盐，加入的铜盐的量为剩余的备用酶解液重量的5～40％，40～85℃下保温搅拌0.5～2小时进行螯合反应，反应完毕后冷却过滤，反应液待用；所述的铜盐为硫酸铜或氯化铜。在整个螯合反应过程中用HCl或H2SO4调节PH值为2～7。
(6)将反应液置于真空干燥器中干燥至水重量含量在10％以下，得到干燥产品，真空干燥器的干燥温度为75～80℃；将干燥产品粉碎后加入到无水乙醇中，搅拌0.5～2小时，然后离心得到酪蛋白肽螯合铜沉淀物，将沉淀物置于真空干燥器中干燥至水重量含量在10％以下，得到酪蛋白肽螯合铜，真空干燥器的干燥温度为75～80℃。
本发明的制备方法利用硫酸铜或氯化铜以及酪蛋白水解肽易溶于水不溶于乙醇的特性，在纯化时采用乙醇析出结晶，得到产品纯度好(含量可以达到97％以上)生产总收率为96％～99％，产品为均匀的疏松的晶体，质量上乘。本发明工艺简便、成本低廉，乙醇可以循环回收利用，适宜于规模化工业生产。
具体实施方式
实施例1
(1)首先将400g酪蛋白溶解在2L去离子水中制成酪蛋白悬浊液；然后用NaOH调节酪蛋白悬浊液的PH值为13。
(2)将8g碱性蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液，酶解温度为55℃之间，酶解时间为5小时；
(3)将酶解液过滤，滤除杂质；加入H2SO4调节酶解液的PH值为5，得到备用酶解液。
(4)在反应器内加入去离子水，加入的量为备用酶解液体积的3倍，加热至50℃，然后将备用酶解液的1/3加入到去离子水中，搅拌均匀后加入CuSO4，加入的CuSO4的量为加入的备用酶解液重量的10％，在50℃下保温搅拌1小时进行螯合反应，得到初级螯合液。
(5)将剩余的备用酶解液加入到初级螯合液中，搅拌均匀后加入CuSO4，加入的CuSO4的量为剩余的备用酶解液重量的10％，50℃下保温搅拌1小时进行螯合反应，反应完毕后冷却过滤，反应液待用。在整个螯合反应过程中用H2SO4调节PH值为5。
(6)将反应液置于真空干燥器中干燥至水重量含量为8％，得到干燥产品，真空干燥器的干燥温度为75℃；将干燥产品粉碎后加入到无水乙醇中，搅拌1小时，然后离心得到酪蛋白肽螯合铜沉淀物，将沉淀物置于真空干燥器中干燥至水重量含量为8％，得到酪蛋白肽螯合铜，真空干燥器的干燥温度为75℃。
实施例2
(1)首先将600g酪蛋白溶解在1.2L去离子水中制成酪蛋白悬浊液；然后用KOH调节酪蛋白悬浊液的PH值为7。
(2)将20g胰蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液，酶解温度为65℃之间，酶解时间为1小时；
(3)将酶解液过滤，滤除杂质；加入HCl调节酶解液的PH值为2，得到备用酶解液。
(4)在反应器内加入去离子水，加入的量为备用酶解液体积的4倍，加热至40℃，然后将备用酶解液的2/3加入到去离子水中，搅拌均匀后加入CuCl2，加入的CuCl2的量为加入的备用酶解液重量的5％，在40℃下保温搅拌0.5小时进行螯合反应，得到初级螯合液。
(5)将剩余的备用酶解液加入到初级螯合液中，搅拌均匀后加入CuCl2，加入的CuCl2的量为剩余的备用酶解液重量的5％，40℃下保温搅拌0.5小时进行螯合反应，反应完毕后冷却过滤，反应液待用。在整个螯合反应过程中用HCl调节PH值为2。
(6)将反应液置于真空干燥器中干燥至水重量含量为7％，得到干燥产品，真空干燥器的干燥温度为80℃；将干燥产品粉碎后加入到无水乙醇中，搅拌0.5小时，然后离心得到酪蛋白肽螯合铜沉淀物，将沉淀物置于真空干燥器中干燥至水重量含量为7％，得到酪蛋白肽螯合铜，真空干燥器的干燥温度为80℃。
实施例3
(1)首先将300g酪蛋白溶解在6L去离子水中制成酪蛋白悬浊液；然后用NH3.H2O调节酪蛋白悬浊液的PH值为10。
(2)将2g碱性蛋白酶和1g胰蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液，酶解温度为45℃之间，酶解时间为10小时；
(3)将酶解液过滤，滤除杂质；加入HCl调节酶解液的PH值为7，得到备用酶解液。
(4)在反应器内加入去离子水，加入的量为备用酶解液体积的5倍，加热至85℃，然后将备用酶解液的1/2加入到去离子水中，搅拌均匀后加入CuCl2，加入的CuCl2的量为加入的备用酶解液重量的40％，在85℃下保温搅拌2小时进行螯合反应，得到初级螯合液。
(5)将剩余的备用酶解液加入到初级螯合液中，搅拌均匀后加入CuCl2，加入的CuCl2的量为剩余的备用酶解液重量的40％，85℃下保温搅拌2小时进行螯合反应，反应完毕后冷却过滤，反应液待用。在整个螯合反应过程中用HCl调节PH值为7。
(6)将反应液置于真空干燥器中干燥至水重量含量为10％，得到干燥产品，真空干燥器的干燥温度为78℃；将干燥产品粉碎后加入到无水乙醇中，搅拌2小时，然后离心得到酪蛋白肽螯合铜沉淀物，将沉淀物置于真空干燥器中干燥至水重量含量为10％，得到酪蛋白肽螯合铜，真空干燥器的干燥温度为78℃。
Claims (5)
1.一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法，其特征在于该方法的具体步骤是：
(1)将酪蛋白溶解在去离子水中制成酪蛋白悬浊液，酪蛋白悬浊液中酪蛋白与去离子水的重量比为1∶2～20；然后用碱调节酪蛋白悬浊液的PH值为7～13；
(2)将蛋白酶加入酪蛋白悬浊液，得到酶解液；加入的蛋白酶与酪蛋白悬浊液中所含酪蛋白的质量比为1∶30～100，酶解温度45～65℃，酶解时间1～10小时；
(3)将酶解液过滤，滤除杂质；将酸加入过滤后的酶解液，调节PH值为2～7，得到备用酶解液；
(4)在反应器内加入去离子水或者蒸馏水，加入的量为备用酶解液体积的3～5倍，加热至40～85℃，然后将备用酶解液的1/3～2/3加入到去离子水或者蒸馏水中，搅拌均匀后加入铜盐，加入的铜盐的量为加入的备用酶解液重量的5～40％，40～85℃下保温搅拌0.5～2小时进行螯合反应，得到初级螯合液；
(5)将剩余的备用酶解液加入到初级螯合液中，搅拌均匀后加入铜盐，加入的铜盐的量为剩余的备用酶解液重量的5～40％，40～85℃下保温搅拌0.5～2小时进行螯合反应，反应完毕后冷却过滤，反应液待用；在整个螯合反应过程中用酸调节PH值为2～7；
(6)将反应液置于真空干燥器中干燥至水重量含量在10％以下，得到干燥产品，真空干燥器的干燥温度为75～80℃；将干燥产品粉碎后加入到无水乙醇中，搅拌0.5～2小时，然后离心得到酪蛋白肽螯合铜沉淀物，将沉淀物置于真空干燥器中干燥至水重量含量在10％以下，得到酪蛋白肽螯合铜，真空干燥器的干燥温度为75～80℃。
2.如权利要求1所述的一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法，其特征在于：步骤(1)中所述的碱为NaOH、KOH、NH3.H2O中的一种。
3.如权利要求1所述的一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法，其特征在于：步骤(2)中所述的蛋白酶为碱性蛋白酶、胰蛋白酶中的一种或者是两者的混合物。
4.如权利要求1所述的一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法，其特征在于：步骤(3)和步骤(5)中加入的酸为HCl或H2SO4。
5.如权利要求1所述的一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法，其特征在于：步骤(4)和步骤(5)中所述的铜盐为硫酸铜或氯化铜。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201010040073A CN101756041A (zh) | 2010-01-19 | 2010-01-19 | 一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201010040073A CN101756041A (zh) | 2010-01-19 | 2010-01-19 | 一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN101756041A true CN101756041A (zh) | 2010-06-30 |
Family
ID=42487547
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201010040073A Pending CN101756041A (zh) | 2010-01-19 | 2010-01-19 | 一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN101756041A (zh) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102640857A (zh) * | 2012-05-14 | 2012-08-22 | 浙江大学 | 一种大米活性肽螯合铜的制备方法 |
| CN115215920A (zh) * | 2022-07-29 | 2022-10-21 | 重庆工商大学 | 一种利用废旧印刷电路板制备小肽螯合铜的方法 |
-
2010
- 2010-01-19 CN CN201010040073A patent/CN101756041A/zh active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102640857A (zh) * | 2012-05-14 | 2012-08-22 | 浙江大学 | 一种大米活性肽螯合铜的制备方法 |
| CN115215920A (zh) * | 2022-07-29 | 2022-10-21 | 重庆工商大学 | 一种利用废旧印刷电路板制备小肽螯合铜的方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN103044144B (zh) | 一种有机螯合肥的制备方法 | |
| CN101830818B (zh) | 一种无水甜菜碱的制备方法 | |
| CN103044145B (zh) | 一种氨酸法直接造粒生产有机螯合型复合肥料的工艺 | |
| CN101731628B (zh) | 一种酪蛋白肽螯合铁的制备方法 | |
| CN104041675A (zh) | 一种氨基酸微量元素鳌合物的简易制备方法 | |
| CN101830859B (zh) | 一种异氰尿酸的生产方法 | |
| CN105294469A (zh) | 一种乙二胺四乙酸铁钠的制备方法 | |
| CN103044167A (zh) | 一种喷浆生产有机螯合型多元复合肥料的工艺 | |
| CN103553805A (zh) | 一种用红霉素菌渣和四环素尿素复盐母液生产有机肥的方法 | |
| CN103408346A (zh) | 一种聚合氨基酸增效缓释复合肥及制备方法 | |
| CN104058844B (zh) | 利用苏氨酸母液制备多元螯合物肥料的方法 | |
| CN102408347B (zh) | 一种分离制备l-天门冬氨酸螯合钾二水物的方法 | |
| CN102992998B (zh) | 一种葡萄糖酸亚铁的制备方法 | |
| CN101756041A (zh) | 一种酪蛋白肽螯合铜的制备方法 | |
| CN102491927A (zh) | 蛋氨酸金属(Cu，Zn，Co)螯合物的合成方法 | |
| CN102504253A (zh) | 农业用补钙剂聚天冬氨酸钙的环保制备方法 | |
| CN101731464A (zh) | 一种酪蛋白肽螯合锌的制备方法 | |
| CN104386664B (zh) | 肥料级磷酸二氢铵生产磷酸二氢钾铵的方法 | |
| CN106721058A (zh) | 一种饲料用氨基酸微量元素螯合物 | |
| CN103014086A (zh) | 一种酶固定化连续生产l-鸟氨酸复合盐的方法 | |
| CN101766262A (zh) | 一种酪蛋白肽螯合锰的制备方法 | |
| CN108117054A (zh) | 一种制备磷酸二氢钾联产磷酸二氢钾铵的方法 | |
| CN103497133B (zh) | 利用d,l-蛋氨酸生产的皂化液制备n-羟甲基-d,l-蛋氨酸微量元素螯合物的方法 | |
| CN102408257B (zh) | 引入微量元素的风化煤活化剂及活化方法与应用 | |
| CN1830943A (zh) | 改进的麦草畏生产中的重氮化工艺 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| C06 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| C10 | Entry into substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| C02 | Deemed withdrawal of patent application after publication (patent law 2001) | ||
| WD01 | Invention patent application deemed withdrawn after publication |
Application publication date: 20100630 |