BR112013001558A2 - método para purificar enzima nacetilgalactosamina-6-sulfatase (galns) recombinante, composição que compreende a referida enzima e seu uso no tratamento de mucopolissacaridose 5 tipo iva (mps iva) ou síndrome de morquio a, bem como formulação - Google Patents
método para purificar enzima nacetilgalactosamina-6-sulfatase (galns) recombinante, composição que compreende a referida enzima e seu uso no tratamento de mucopolissacaridose 5 tipo iva (mps iva) ou síndrome de morquio a, bem como formulação Download PDFInfo
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Abstract
FABRICAÇÃO DE N-ACETILGALACTOSAMINA-6-SULFATASE HUMANA FOSFORILADA ALTAMENTE ATIVA E SEUS USOS- Esta invenção fornece composições de N-acetilgalactosamina-6-sulfatase (GALNS) humana fosforilada altamente ativas e composições farmacêuticas e formulações das mesmas, métodospara produzir e purificar GALNS, e seu uso no diagnóstico, na profilaxia ou tratamento de doenças e condições incluindo, em particular, as doenças de armazenamento lisossomal que são causadas por, ou associadas com, uma deficiência na enzima GALNS, por exemplo, Mucopolissacaridose IVa (MPS IVa ou síndrome de Morquio A).
Description
Relatório Descritivo da Patente de Invenção para "MÉTODO PARA PURIFICAR ENZIMA N-ACETILGALACTOSAMINA-6-SULFATASE (GALNS) RECOMBINANTE, COMPOSIÇÃO QUE COMPREENDE A RE- FERIDA ENZIMA E SEU USO NO TRATAMENTO DE MUCOPOLISSACA- 5 RIDOSE TIPO IVa (MPS IVa) OU SÍNDROME DE MORQUIO A, BEM CO- MO FORMULAÇÃO".
REFERÊNCIA CRUZADA A PEDIDOS RELACIONADOS O presente pedido reivindica a prioridade e benefício do Pedi- do Provisório US 61/366.714, depositado em 22 de julho de 2010, a divulga- ção do qual é incorporada aqui por referência em sua totalidade.
CAMPO DA INVENÇÃO A presente invenção refere-se aos campos técnicos da biolo- gia e medicina celular e molecular, especialmente à fabricação de enzimas de sulfatase lisossomais humanas fosforiladas altamente ativas e seu uso no controle das doenças por armazenamento lisossomal associadas à deficiên- cia da enzima sulfatase lisossomal. Em particular, a presente invenção refe- re-se à fabricação da N-acetilgalactosamina-6-sulfatase humana recombi- nante fosforilada altamente ativa (GALNS) e sua utilização no controle de Mucopolissacaridose IVa (MPS IVa ou síndrome de Morquio A) e outras do- enças por armazenamento lisossomal, associadas a uma deficiência de GALNS.
ANTECEDENTES DA INVENÇÃO Doenças de depósito lisossomal (LSDs) resultam da deficiên- cia de enzimas lisossomais dentro da célula específica que são essenciais para a degradação de resíduos celulares no lisossoma. A deficiência de en- zimas lisossomais leva a tal acúmulo dentro do lisossoma de “material de armazenamento” não degradado, o que provoca inchaço e mau funciona- mento dos lisossomos e, finalmente, danos celulares e aos tecidos. O gran- de número de enzimas lisossomais foi identificado e correlacionado com su- as doenças relacionadas. Uma vez que a enzima ausente foi identificada, o tratamento pode ser reduzido ao único problema de distribuir eficientemente uma enzima de substituição aos tecidos afetados de pacientes.
Segue-se folha 1a/160
1a/160
Uma forma de tratar doenças de armazenamento lisossomal é pela terapia de substituição de enzima intravenosa (ERT) (Kakkis, Expert Opin.
Investig.
Drugs 11(5): 675-685, 2002). ERT aproveita a vasculatura
Segue-se folha 2/160
Claims (16)
1. Método para purificar uma enzima N-acetilgalactosamina-6- sulfatase (GALNS) humana recombinante, a referida enzima GALNS com- preende uma sequência de aminoácidos pelo menos 95% idêntica aos ami- 5 noácidos 27 a 522 de SEQ ID NO: 4, em que a referida enzima GALNS: (i) tem uma pureza de pelo menos cerca de 95%, como de- terminada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS- PAGE em condições não redutoras, (ii) tem pelo menos cerca de 50% de conversão do resíduo de cisteína na posição 53 para Cα-formilglicina (FGly), e (iii) tem entre 0,5 a 0,8 de cadeias de oligomanose bis- fosforiladas por cadeia de proteína monomérica, e em que pelo menos 98% da referida enzima GALNS está na forma precursora, como determinada por SDS-CGE, o referido método caracterizado pelo fato de que compreende: a) filtrar um meio de cultura contendo a enzima GALNS secre- tada de uma linhagem de células de mamífero que expressa o fator 1 de modificação de sulfatase humana (SUMF1) e a enzima GALNS humana re- combinante, ultrafiltrar/diafiltrar o meio de cultura filtrado, pelo que o meio de cultura ulfiltrado/diafiltrado é concentrado cerca de 20X, e filtrar a carvão o meio de cultura ultrafiltrado/diafiltrado concentrado 20X; b) carregar o meio de cultura ultrafiltrado/diafiltrado 20X filtra- do a carvão da etapa a) em uma coluna de captura Sepharose FF quelante de Zn, lavar a coluna em condições tais que a enzima GALNS seja retida na coluna e eluir a enzima GALNS da coluna; c) opcionalmente filtrar o eluato da coluna de captura Sepha- rose FF quelante de Zn na etapa b) através de um filtro para remover vírus; d) ajustar o pH do eluato da coluna de captura Sepharose FF quelante de Zn da etapa b) ou do filtrado da etapa c) para cerca de pH 4,5 ± 0,1 e filtrar o eluato ajustado para pH 4,5 da coluna de captura Sepharose FF quelante de Zn ou filtrado; e) carregar o eluato ajustado para pH 4,5 da coluna de captu-
ra FF quelante de Zn ou filtrado da etapa d) em uma coluna de troca catiôni- ca Fractogel EMD SE Hi-Cap, lavar a coluna em condições tais que a enzi- ma GALNS seja retida na coluna e eluir a enzima GALNS da coluna; f) ajustar o pH do eluato da coluna de troca catiônica Fractogel 5 EMD SE Hi-Cap da etapa e) para cerca de pH 3,5 ± 0,1 para inativação viral; g) ajustar o eluato inativado viral de pH 3,5 da etapa f) para cerca de pH 5,0, então carregar o eluato inativado viral ajustado para pH 5,0 em uma coluna de polimento ToyoPearl Butyl 650 M, lavar a coluna em con- dições tais que a enzima GALNS seja retida na coluna e eluir a enzima GALNS da coluna; h) trocar em tampão o eluato da coluna de polimento ToyoPe- arl Butyl 650M da etapa g) para uma formulação compreendendo NaO- Ac/HOAc 20 mM, NaH2PO4 50 mM, arginina HCl 30 mM, sorbitol a 2% (p/v), pH 5,4, e ajustar a concentração da enzima GALNS na formulação para cer- ca de 3 mg/mL; i) remover qualquer DNA e/ou vírus residual filtrando a formu- lação trocada em tampão na etapa h) com um filtro DV20 e um filtro Mustang Q; e j) adicionar polissorbato 20 (PS20) à formulação na etapa i) até uma concentração final de 0,01 (p/v).
2. Composição purificada de acordo com o método, como de- finido na reivindicação 1, caracterizada pelo fato de que compreende uma enzima N-acetilgalactosamina-6-sulfatase (GALNS) humana recombinante, a referida enzima GALNS compreendendo uma sequência de aminoácidos pelo menos 95% idêntica aos aminoácidos 27 a 522 de SEQ ID NO: 4, em que a referida enzima GALNS: (i) tem uma pureza de pelo menos cerca de 95% como deter- minada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS- PAGE em condições não redutoras, (ii) tem pelo menos cerca de 50% de conversão do resíduo de cisteína na posição 53 para Cα-formilglicina (FGly), e (iii) tem entre 0,5 a 0,8 de cadeias de oligomanose bis-
fosforiladas por cadeia de proteína monomérica, e em que pelo menos 98% da referida enzima GALNS está na forma precursora como determinada por SDS-CGE.
3. Uso de uma composição compreendendo uma enzima N- 5 acetilgalactosamina-6-sulfatase (GALNS) humana recombinante purificada de acordo com o método, como definido na reivindicação 1, caracterizado pelo fato de que é para a fabricação de um medicamento para o tratamento de um indivíduo que sofre de Mucopolissacaridose tipo IVa (MPS IVa) ou síndrome de Morquio A, a referida enzima GALNS compreendendo uma se- quência de aminoácidos pelo menos 95% idêntica aos aminoácidos 27 a 522 de SEQ ID NO: 4, em que a referida enzima GALNS: (i) tem uma pureza de pelo menos cerca de 95% como deter- minada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS- PAGE em condições não redutoras, (ii) tem pelo menos cerca de 50% de conversão do resíduo de cisteína na posição 53 de Cα-formilglicina (FGly), e (iii) opcionalmente tem entre 0,5 a 0,8 de cadeias de oligoma- nose bis-fosforiladas por cadeia de proteína monomérica, e em que pelo menos 98% da referida enzima GALNS está na forma precursora como determinada por SDS-CGE.
4. Formulação, caracterizada pelo fato de que compreende: (a) enzima N-acetilgalactosamina-6-sulfatase (GALNS) huma- na recombinante, purificada de acordo com o método, como definido na rei- vindicação 1, a referida enzima GALNS compreendendo uma sequência de aminoácidos pelo menos 95% idêntica aos aminoácidos 27 a 522 de SEQ ID NO: 4, e (i) tendo uma pureza de pelo menos cerca de 95% como de- terminada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS- PAGE em condições não redutoras, (ii) tendo pelo menos cerca de 50% de conversão do resíduo de cisteína na posição 53 de Cα-formilglicina (FGly), e (iii) tendo entre 0,5 a 0,8 de cadeias de oligomanose bis-
fosforiladas por cadeia de proteína monomérica, em que pelo menos 98% da referida enzima GALNS está na forma precursora como determinada por SDS-CGE, e (b) um ou mais carreadores, diluentes ou excipientes farma- 5 ceuticamente aceitáveis compreendendo: (i) uma quantidade de tampão fosfato eficaz para reduzir a desfosforilação da referida enzima GALNS; e (ii) uma quantidade estabilizadora de um ou mais estabilizado- res selecionados do grupo que consiste em sais de aminoácidos, tampões de aminoácidos, tensoativos e poliois; em que a referida formulação está a um pH de cerca de 5,0 a 5,8.
5. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracterizada pelo fato de que a compreende adicionalmente um segundo tampão, opcio- nalmente tampão de acetato.
6. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracterizada pelo fato de que um ou mais estabilizador(es) é/são: um sal ou tampão de arginina ou histidina, opcionalmente cloridrato de arginina; um polissorbato, opcionalmente polissorbato 20; e um álcool de açúcar tri-hídrico ou superior, opcionalmente sorbitol.
7. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracterizada pelo fato de que a enzima GALNS é pelo menos 95% pura como determina- do por RP-HPLC.
8. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracterizada pelo fato de que entre 50% a 80% da enzima GALNS se ligam a uma coluna de receptor de manose-6-fosfato.
9. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracterizada pelo fato de que a enzima GALNS apresenta uma absorção específica (Kab- sorção) em fibroblastos que é de cerca de 1 a 5 nM, preferivelmente cerca de 1 a 3,5 nM.
10. Formulação de acordo com a reivindicação 4, caracteriza- da pelo fato de que a concentração de enzima GALNS é de cerca de 0,5 a
1,5 mg/mL.
11. Formulação de acordo com a reivindicação 5, caracteriza- da pelo fato de que os agentes tamponantes são NaOAc/HOAc e NaH2PO4.
12. Formulação de acordo com a reivindicação 11, caracteri- 5 zada pelo fato de que a concentração de NaOAc/HOAc é de cerca de 10 a 30 mM e a concentração de NaH2PO4 é de cerca de 25 a 75 mM.
13. Formulação, de acordo com a reivindicação 6, caracteri- zada pelo fato de que os estabilizadores são Arginina HCl, Tween-20 e sor- bitol.
14. Formulação de acordo com a reivindicação 13, caracteri- zada pelo fato de que a concentração de arginina HCl é de cerca de 10 a 50 mM, a concentração de Tween-20 é de cerca de 0,005% a 0,015% (p/v) e a concentração de sorbitol é de cerca de 1,0% a 3,0% (p/v).
15. Formulação, caracterizada pelo fato de que compreende: (a) enzima N-acetilgalactosamina-6-sulfatase (GALNS) huma- na recombinante, purificada através do método, como definido na reivindica- ção 1, a referida enzima GALNS compreendendo uma sequência de amino- ácidos pelo menos 95% idêntica aos aminoácidos 27 a 522 de SEQ ID NO: 4, e (i) tendo uma pureza de pelo menos cerca de 95% como de- terminada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS- PAGE em condições não redutoras, (ii) tendo pelo menos cerca de 50% de conversão do resíduo de cisteína na posição 53 para Cα-formilglicina (FGly), e (iii) tendo entre 0,5 a 0,8 de cadeias de oligomanose bis- fosforiladas por cadeia de proteína monomérica, em que pelo menos 98% da referida enzima GALNS estão na forma precursora como determinada por coloração com Azul de Coomassie quando submetida a SDS-PAGE em condições redutoras, e (b) um ou mais carreadores, diluentes ou excipientes farma- ceuticamente aceitáveis, compreendendo: (i) NaOAc/HOAc e NaH2PO4 como agentes de tamponamento,
em que a concentração de NaOAc/HOAc é cerca de 20 +/- 10 mM e a con- centração de NaH2PO4 é cerca de 50 +/- 25 mM; (ii) Arginina HCl, Tween-20 e sorbitol como estabilizadores, em que a concentração de HCl é cerca de 30 +/- 20 mM, a concentração de 5 Tween-20 é cerca de 0,01% +/- 0,005% (p/v) e a concentração de sorbitol é cerca de 2,0% +/- 1,0% (p/v); e (iii) um pH de cerca de 5,4 +/- 0,4.
16. Invenção, caracterizada por quaisquer formas de suas concretizações ou qualquer categoria aplicável de reivindicação, por exem- plo, de produto ou de processo ou uso englobadas pela matéria inicialmente descrita, revelada ou ilustrada no pedido de patente.
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