RU2010154437A - Композиции и способы, включающие варианты целлюлазы со сниженным сродством к нецеллюлозным материалам - Google Patents

Композиции и способы, включающие варианты целлюлазы со сниженным сродством к нецеллюлозным материалам Download PDF

Info

Publication number
RU2010154437A
RU2010154437A RU2010154437/10A RU2010154437A RU2010154437A RU 2010154437 A RU2010154437 A RU 2010154437A RU 2010154437/10 A RU2010154437/10 A RU 2010154437/10A RU 2010154437 A RU2010154437 A RU 2010154437A RU 2010154437 A RU2010154437 A RU 2010154437A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
cellulase
seq
cbh2
positions
amino acid
Prior art date
Application number
RU2010154437/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2486242C2 (ru
Inventor
Луис Г. КАСКАО-ПЕРЕЙРА (US)
Луис Г. КАСКАО-ПЕРЕЙРА
Тейс КАПЕР (US)
Тейс КАПЕР
Брэдли Р. КЕЛЕМЕН (US)
Брэдли Р. КЕЛЕМЕН
Эми ЛЮ (US)
Эми ЛЮ
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US)
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US), ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК. (US)
Publication of RU2010154437A publication Critical patent/RU2010154437A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2486242C2 publication Critical patent/RU2486242C2/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2437Cellulases (3.2.1.4; 3.2.1.74; 3.2.1.91; 3.2.1.150)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/02Monosaccharides
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01091Cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (3.2.1.91)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02EREDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
    • Y02E50/00Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
    • Y02E50/10Biofuels, e.g. bio-diesel

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Processing Of Solid Wastes (AREA)

Abstract

1. Выделенный вариант целлюлазы, который является зрелой формой, обладающей целлюлазной активностью и включающей замену в одном или более положениях, выбираемых из группы, состоящей из 63, 77, 129, 147, 153, 157, 161, 194, 197, 203, 237, 239, 247, 254, 281, 285, 288, 289, 294, 327, 339, 344, 356, 378 и 382, причем положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3, а замена в одном или более положениях является причиной того, что вариант целлюлазы имеет более отрицательный результирующий заряд, чем эталонная CBH2. ! 2. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает удаление одного или более положительных зарядов. ! 3. Выделенный вариант целлюлазы по п.2, в котором удаление одного или более положительных зарядов включает замену лизина или аргинина нейтральной аминокислотой. ! 4. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает добавление одного или более отрицательных зарядов. ! 5. Выделенный вариант целлюлазы по п.4, в котором добавление одного или более отрицательных зарядов включает замену нейтральной аминокислоты отрицательно заряженной аминокислотой. ! 6. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает удаление одного или более положительных зарядов и добавление одного или более отрицательных зарядов. ! 7. Выделенный вариант целлюлазы по п.6, в котором удаление одного или более положительных зарядов и добавление одного или более отрицательных зарядов включает замену лизина или аргинина отрицательно заряженной аминокислотой. ! 8. Выделенный вариант ц�

Claims (23)

1. Выделенный вариант целлюлазы, который является зрелой формой, обладающей целлюлазной активностью и включающей замену в одном или более положениях, выбираемых из группы, состоящей из 63, 77, 129, 147, 153, 157, 161, 194, 197, 203, 237, 239, 247, 254, 281, 285, 288, 289, 294, 327, 339, 344, 356, 378 и 382, причем положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3, а замена в одном или более положениях является причиной того, что вариант целлюлазы имеет более отрицательный результирующий заряд, чем эталонная CBH2.
2. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает удаление одного или более положительных зарядов.
3. Выделенный вариант целлюлазы по п.2, в котором удаление одного или более положительных зарядов включает замену лизина или аргинина нейтральной аминокислотой.
4. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает добавление одного или более отрицательных зарядов.
5. Выделенный вариант целлюлазы по п.4, в котором добавление одного или более отрицательных зарядов включает замену нейтральной аминокислоты отрицательно заряженной аминокислотой.
6. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает удаление одного или более положительных зарядов и добавление одного или более отрицательных зарядов.
7. Выделенный вариант целлюлазы по п.6, в котором удаление одного или более положительных зарядов и добавление одного или более отрицательных зарядов включает замену лизина или аргинина отрицательно заряженной аминокислотой.
8. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замена в одном или более положениях включает одну или более замен, выбираемых из группы, состоящей из K129E, K157E, K194E, K288E, K327E, K356E, R63Q, R77Q, R153Q, R203Q, R294Q, R378Q, N161D, N197D, N237D, N247D, N254D, N285D, N289D, N339D, N344D, N382D, Q147E, Q204E, Q239E и Q281E, причем положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3.
9. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, который включает дополнительную замену в одном или более дополнительных положениях, выбираемых из группы, состоящей из 146, 151, 189, 208, 211, 244, 277 и 405, причем дополнительные положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3.
10. Выделенный вариант целлюлазы по п.9, в котором дополнительная замена в одном или более дополнительных положениях включает замену аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты нейтральной аминокислотой.
11. Выделенный вариант целлюлазы по п.9, в котором дополнительная замена в одном или более дополнительных положениях включает одну или более замен из группы, состоящей из D151N, D189N, D211N, D277N, D405N, E146Q, E208Q и E244Q, причем положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3.
12. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором замену в одном или более положениях выбирают из группы, состоящей из 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 и 10 положений.
13. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, который происходит из исходной целлюлазы, выбираемой из группы, состоящей из CBH2 Hypocrea jecorina, CBH2 Hypocrea koningii, CBH2 Humicola insolens, CBH2 Acremonium cellulolyticus, CBH2 Agaricus bisporus, EG Fusarium osysporum, CBH2 Phanerochaete chrysosporium, CBH2 Talaromyces emersonii, CBH2 Thermobifida fusca 6B/E3, EG Thermobifida fusca 6A/E2 и EG CenA Cellulomonas fimi.
14. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, который происходит из исходной целлюлазы, аминокислотная последовательность которой идентична, по меньшей мере, на 75% члену группы, состоящей из SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:12 и SEQ ID NO:13.
15. Выделенный вариант целлюлазы по п.1, в котором более отрицательный результирующий заряд по сравнению с эталонной CBH2 составляет -1 или -2.
16. Способ преобразования биомассы в сахара, включающий приведение указанной биомассы в контакт с вариантом целлюлазы по п.1.
17. Способ продуцирования топлива, включающий
приведение композиции биомассы в контакт с ферментной композицией, включающей вариант целлюлазы по п.1, для получения сахарного раствора и
культивирование сахарного раствора с ферментирующим микроорганизмом в условиях, достаточных для продуцирования топлива.
18. Вариант целлюлазы, который является зрелой формой, обладающей целлюлазной активностью и включающей химическую модификацию остатка лизина для удаления положительного заряда остатка лизина.
19. Вариант целлюлазы по п.18, в котором химическая модификация включает обработку соединением, выбираемым из группы, состоящей из янтарного ангидрида, ацетоксиянтарного ангидрида, малеинового ангидрида, диоксиянтарного ангидрида, фталевого ангидрида, тримеллитового ангидрида, цис-аконитового ангидрида, трет-нитрофталевого ангидрида, уксусного ангидрида, масляного ангидрида, изомасляного ангидрида, капронового ангидрида, валерианового ангидрида, изовалерианового ангидрида и триметилуксусного ангидрида.
20. Вариант целлюлазы по п.18, который происходит из исходной целлюлазы, выбираемой из группы, состоящей из целлобиогидролазы I Hypocrea jecorina, целлобиогидролазы II Hypocrea jecorina, эндоглюканазы I Hypocrea jecorina, эндоглюканазы II Hypocrea jecorina и бета-глюкозидазы Hypocrea jecorina.
21. Вариант целлюлазы по п.18, который происходит из исходной целлюлазы, выбираемой из группы, состоящей из CBH2 Hypocrea jecorina, CBH2 Hypocrea koningii, CBH2 Humicola insolens, CBH2 Acremonium cellulolyticus, CBH2 Agaricus bisporus, EG Fusarium osysporum, CBH2 Phanerochaete chrysosporium, CBH2 Talaromyces emersonii, CBH2 Thermobifida fusca 6B/E3, EG Thermobifida fusca 6A/E2 и EG CenA Cellulomonas fimi.
22. Вариант целлюлазы по п.18, который происходит из исходной целлюлазы, аминокислотная последовательность которой идентична, по меньшей мере, на 75% члену группы, состоящей из SEQ ID NO:3, SEQ ID NO:4, SEQ ID NO:5, SEQ ID NO:6, SEQ ID NO:7, SEQ ID NO:8, SEQ ID NO:9, SEQ ID NO:10, SEQ ID NO:11, SEQ ID NO:12 и SEQ ID NO:13.
23. Вариант целлюлазы по п.18, который включает замену в одном или более положениях, выбираемых из группы, состоящей из 63, 77, 129, 147, 153, 157, 161, 194, 197, 203, 237, 239, 247, 254, 281, 285, 288, 289, 294, 327, 339, 344, 356, 378 и 382, причем положения пронумерованы в соответствии с аминокислотной последовательностью эталонной целлобиогидролазы II (CBH2), представленной в SEQ ID NO:3.
RU2010154437/10A 2008-06-06 2009-06-03 Композиции и способы, включающие варианты целлюлазы со сниженным сродством к нецеллюлозным материалам RU2486242C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US5950608P 2008-06-06 2008-06-06
US61/059,506 2008-06-06
PCT/US2009/046159 WO2009149202A2 (en) 2008-06-06 2009-06-03 Compositions and methods comprising cellulase variants with reduced affinity to non-cellulosic materials

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010154437A true RU2010154437A (ru) 2012-07-20
RU2486242C2 RU2486242C2 (ru) 2013-06-27

Family

ID=41061038

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2010154437/10A RU2486242C2 (ru) 2008-06-06 2009-06-03 Композиции и способы, включающие варианты целлюлазы со сниженным сродством к нецеллюлозным материалам

Country Status (16)

Country Link
US (3) US8236542B2 (ru)
EP (5) EP2628796A1 (ru)
JP (1) JP5690721B2 (ru)
KR (1) KR20110020243A (ru)
CN (2) CN104312998A (ru)
AU (1) AU2009256171B2 (ru)
BR (1) BRPI0913624A2 (ru)
CA (1) CA2726357A1 (ru)
CO (1) CO6331367A2 (ru)
DK (1) DK2288698T3 (ru)
ES (1) ES2619902T3 (ru)
HK (1) HK1156972A1 (ru)
MX (2) MX2010013099A (ru)
PH (1) PH12013501799A1 (ru)
RU (1) RU2486242C2 (ru)
WO (1) WO2009149202A2 (ru)

Families Citing this family (30)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2318523A4 (en) * 2008-08-01 2011-11-23 Iogen Energy Corp CELLULASE OF FAMILY 6 WITH INACTIVATION BY LOWERED LIGNIN
CA2750920A1 (en) 2009-02-27 2010-09-02 Iogen Energy Corporation Novel lignin-resistant cellulase enzymes
CN102803482B (zh) 2009-06-03 2015-04-29 丹尼斯科美国公司 具有改善的表达、活性和/或稳定性的纤维素酶变体,及其用途
DK2480660T5 (da) 2009-09-23 2020-11-09 Danisco Us Inc Hidtil ukendte glycosylhydrolaseenzymer og anvendelser heraf
MX2012007224A (es) 2009-12-23 2012-07-30 Danisco Us Inc Metodos para mejorar la eficacia de las reacciones de sacarificacion y fermentacion simultaneas.
EA201201126A1 (ru) 2010-02-11 2013-05-30 ДСМ АйПи АССЕТС Б.В. Полипептид, обладающий активностью целлобиогидролазы, и его применение
EP2534246A4 (en) * 2010-02-11 2013-07-10 Iogen Energy Corp MODULES FOR BINDING CARBON WITH LIGNINED REDUCED BINDING
JP2011234683A (ja) * 2010-05-12 2011-11-24 Bio−energy株式会社 セルロースの糖化力が増強された酵母
BR112013023757A2 (pt) 2011-03-17 2017-06-06 Danisco Us Inc método para redução de viscosidade no processo de sacarificação
KR20150018517A (ko) 2012-05-21 2015-02-23 다니스코 유에스 인크. 트리코데르마 하이드로포빈의 생성
EP2931889A1 (en) * 2012-12-12 2015-10-21 Danisco US Inc. Variants of cellobiohydrolases
US8778641B1 (en) * 2013-02-12 2014-07-15 Novozymes Inc. Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same
US8778640B1 (en) * 2013-02-12 2014-07-15 Novozymes Inc. Polypeptides having cellobiohydrolase activity and polynucleotides encoding same
US9850512B2 (en) 2013-03-15 2017-12-26 The Research Foundation For The State University Of New York Hydrolysis of cellulosic fines in primary clarified sludge of paper mills and the addition of a surfactant to increase the yield
US9951363B2 (en) 2014-03-14 2018-04-24 The Research Foundation for the State University of New York College of Environmental Science and Forestry Enzymatic hydrolysis of old corrugated cardboard (OCC) fines from recycled linerboard mill waste rejects
JP6470967B2 (ja) * 2014-12-25 2019-02-13 花王株式会社 変異キシラナーゼ
CN108291245A (zh) 2015-07-07 2018-07-17 丹尼斯科美国公司 使用高浓度糖混合物诱导基因表达
PL3416740T3 (pl) 2016-02-19 2021-05-17 Intercontinental Great Brands Llc Procesy tworzenia wielu strumieni wartości ze źródeł biomasy
KR20180117166A (ko) 2016-03-04 2018-10-26 다니스코 유에스 인크. 미생물에서의 단백질 생산을 위한 유전자 조작 리보솜 프로모터
WO2018053058A1 (en) 2016-09-14 2018-03-22 Danisco Us Inc. Lignocellulosic biomass fermentation-based processes
EP3523415A1 (en) 2016-10-04 2019-08-14 Danisco US Inc. Protein production in filamentous fungal cells in the absence of inducing substrates
WO2018118815A1 (en) 2016-12-21 2018-06-28 Dupont Nutrition Biosciences Aps Methods of using thermostable serine proteases
AU2017388956A1 (en) 2016-12-28 2019-07-11 Fujifilm Corporation Emulsion of nitrogen atom-containing polymer or salt thereof, production method therefor, and production method for particles
WO2019074828A1 (en) 2017-10-09 2019-04-18 Danisco Us Inc CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE
WO2019078197A1 (ja) 2017-10-16 2019-04-25 富士フイルム株式会社 高リン血症治療剤
WO2019089898A1 (en) 2017-11-02 2019-05-09 Danisco Us Inc Freezing point depressed solid matrix compositions for melt granulation of enzymes
JP7051491B2 (ja) * 2018-02-26 2022-04-11 花王株式会社 変異β-グルコシダーゼ
DE102019134499A1 (de) * 2019-12-16 2021-06-17 Knorr-Bremse Systeme für Nutzfahrzeuge GmbH Verfahren und Einrichtung zur Bestimmung eines Fahrverhaltens eines Fahrzeugs innerhalb eines Platoons, sowie Fahrzeug mit einer solchen Einrichtung
CN113147764B (zh) * 2021-06-01 2022-08-16 吉林大学 基于协同式自适应巡航***混合势函数的车辆控制方法
CN116334111B (zh) * 2023-03-03 2024-02-09 上海市农业科学院 一种草菇纤维二糖水解酶及其用途

Family Cites Families (33)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1358599A (en) 1970-12-22 1974-07-03 Monacelli Umberto Gun for firing tacks
DK187280A (da) 1980-04-30 1981-10-31 Novo Industri As Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode
GB2094826B (en) 1981-03-05 1985-06-12 Kao Corp Cellulase enzyme detergent composition
GB2095275B (en) 1981-03-05 1985-08-07 Kao Corp Enzyme detergent composition
US4822516A (en) 1986-12-08 1989-04-18 Kao Corporation Detergent composition for clothing incorporating a cellulase
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
DE68911131T2 (de) 1988-03-24 1994-03-31 Novonordisk As Cellulosezubereitung.
DK494089D0 (ru) 1989-10-06 1989-10-06 Novo Nordisk As
CA2093422C (en) * 1990-10-05 2001-04-03 DETERGENT COMPOSITIONS CONTAINING LOW CBH I CONTENT CELLULASE COMPOSITIONS
US5475101A (en) 1990-10-05 1995-12-12 Genencor International, Inc. DNA sequence encoding endoglucanase III cellulase
US5246853A (en) 1990-10-05 1993-09-21 Genencor International, Inc. Method for treating cotton-containing fabric with a cellulase composition containing endoglucanase components and which composition is free of exo-cellobiohydrolase I
US5650322A (en) 1990-10-05 1997-07-22 Genencor International, Inc. Methods for stonewashing fabrics using endoglucanases
DE69133352T2 (de) 1990-10-05 2004-11-04 Genencor International, Inc., Palo Alto Methoden zur behandlung baumwolle-enthaltender fasern mit zellulase
FI932521A0 (fi) 1993-06-02 1993-06-02 Alko Ab Oy Nytt endoglukanasenzym
US5861271A (en) 1993-12-17 1999-01-19 Fowler; Timothy Cellulase enzymes and systems for their expressions
CN100362100C (zh) * 1996-09-17 2008-01-16 诺沃奇梅兹有限公司 纤维素酶变体
KR100509310B1 (ko) 1996-11-13 2005-08-22 이 아이 듀폰 디 네모아 앤드 캄파니 재조합 유기체에 의한 1,3-프로판디올의 생산 방법
US6265204B1 (en) 1997-01-17 2001-07-24 Genencor International, Inc. DNA sequences, vectors, and fusion polypeptides for secretion of polypeptides in filamentous fungi
DE69822142T2 (de) 1997-04-07 2005-03-03 Unilever N.V. Transformation von schimmeln durch agrobacterium, insbesondere von der gattung aspergillus
US6599722B2 (en) 1998-12-22 2003-07-29 Genencor International, Inc. Method for producing ascorbic acid intermediates
US6439600B1 (en) 2000-03-13 2002-08-27 Am-Safe, Inc. Self-centering airbag and method for manufacturing and tuning the same
JP4897186B2 (ja) * 2002-03-27 2012-03-14 花王株式会社 変異アルカリセルラーゼ
EP2322607B1 (en) * 2002-08-16 2015-09-16 Danisco US Inc. Novel variant Hyprocrea jecorina CBH1 cellulases with increase thermal stability comprising substitution or deletion at position S113
US7348168B2 (en) * 2002-12-20 2008-03-25 Novozymes A/S Polypeptides having cellobiohydrolase II activity and polynucleotides encoding same
EP1862539B1 (en) 2003-05-29 2012-01-25 Danisco US Inc. Novel trichoderma genes
WO2005117756A2 (en) 2004-05-27 2005-12-15 Genencor International, Inc. Acid-stable alpha amylases having granular starch hydrolyzing activity and enzyme compositions
CA2592550C (en) * 2004-12-30 2015-05-19 Genencor International, Inc. Novel variant hypocrea jecorina cbh2 cellulases
US7785854B2 (en) * 2006-08-31 2010-08-31 Iogen Energy Corporation Modified cellulases with increased thermostability, thermophilicity, and alkalophilicity
CN101784662B (zh) * 2007-06-06 2014-11-05 丹尼斯科美国公司 用于改善蛋白质特性的方法
EP2313500A4 (en) 2008-07-16 2013-02-13 Iogen Energy Corp GLYCOSIDASES OF FAMILY 6 MODIFIED WITH MODIFIED SUBSTRATE SPECIFICITY
EP2318523A4 (en) * 2008-08-01 2011-11-23 Iogen Energy Corp CELLULASE OF FAMILY 6 WITH INACTIVATION BY LOWERED LIGNIN
KR20150140859A (ko) 2009-04-06 2015-12-16 캘리포니아 인스티튜트 오브 테크놀로지 셀룰라아제 활성을 갖는 폴리펩티드
CN102803482B (zh) 2009-06-03 2015-04-29 丹尼斯科美国公司 具有改善的表达、活性和/或稳定性的纤维素酶变体,及其用途

Also Published As

Publication number Publication date
KR20110020243A (ko) 2011-03-02
WO2009149202A2 (en) 2009-12-10
WO2009149202A3 (en) 2010-04-08
US8999692B2 (en) 2015-04-07
BRPI0913624A2 (pt) 2015-08-04
EP2626422A1 (en) 2013-08-14
EP2288698A2 (en) 2011-03-02
CO6331367A2 (es) 2011-10-20
CN102057041B (zh) 2014-10-15
EP2628795A1 (en) 2013-08-21
CA2726357A1 (en) 2009-12-10
ES2619902T3 (es) 2017-06-27
US9695407B2 (en) 2017-07-04
HK1156972A1 (en) 2012-06-22
JP2011523854A (ja) 2011-08-25
US20100041104A1 (en) 2010-02-18
CN102057041A (zh) 2011-05-11
US20150329842A1 (en) 2015-11-19
EP2628796A1 (en) 2013-08-21
CN104312998A (zh) 2015-01-28
EP2288698B1 (en) 2016-12-21
JP5690721B2 (ja) 2015-03-25
AU2009256171A1 (en) 2009-12-10
MX343221B (es) 2016-10-28
AU2009256171B2 (en) 2013-11-07
EP2636734A2 (en) 2013-09-11
MX2010013099A (es) 2010-12-21
US8236542B2 (en) 2012-08-07
EP2636734A3 (en) 2013-12-04
PH12013501799A1 (en) 2018-06-25
US20120276595A1 (en) 2012-11-01
DK2288698T3 (en) 2017-03-20
RU2486242C2 (ru) 2013-06-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2010154437A (ru) Композиции и способы, включающие варианты целлюлазы со сниженным сродством к нецеллюлозным материалам
Zhou et al. Optimization of cellulase mixture for efficient hydrolysis of steam-exploded corn stover by statistically designed experiments
Mathew et al. Progress in research on fungal cellulases for lignocellulose degradation
Jiang et al. New isolate of Trichoderma viride strain for enhanced cellulolytic enzyme complex production
JP2018068319A (ja) セルロース転換工程の改善方法
US20080057541A1 (en) Process for enzymatic hydrolysis of pretreated lignocellulosic feedstocks
US20130337508A1 (en) Beta-glucosidase enhanced filamentous fungal whole cellulase compostions and methods of use
Biswas et al. Production of cellulolytic enzymes
Dotsenko et al. Heterologous β-glucosidase in a fungal cellulase system: comparison of different methods for development of multienzyme cocktails
CN102803482A (zh) 具有改善的表达、活性和/或稳定性的纤维素酶变体,及其用途
Arora et al. Bioprospecting thermostable cellulosomes for efficient biofuel production from lignocellulosic biomass
Hu et al. Reconstitution of cellulosome: research progress and its application in biorefinery
Zhao et al. Production of cellulase by Trichoderma reesei from pretreated straw and furfural residues
Niyonzima Detergent-compatible fungal cellulases
Silva et al. Evaluation of different biological and chemical treatments in agroindustrial residues for the production of fungal glucanases and xylanases
Barcelos et al. Enzymes and accessory proteins involved in the hydrolysis of lignocellulosic biomass for bioethanol production
Panchapakesan et al. Fungal cellulases: an overview
Pasha et al. Sequential cellulase production, saccharification and ethanol fermentation using rice straw
Murugan et al. Production of xylanase from a mixed culture system of Acetobacter xylinum and Cellulomonas uda in submerged fermentation
Gomes et al. Comparative studies on production of cell wall-degrading hydrolases by Trichoderma reesei and T. viride in submerged and solid-state cultivations
Singhania Cellulolytic enzymes
Khokhar et al. Enhanced production of cellulase by Trichoderma reesei using wheat straw as a carbon source
WO2020182843A1 (en) Process for producing a fermentation broth
Shahriarinour et al. Purification and characterisation of extracellular cellulase main components from Aspergillus terreus
Banik et al. Advances in cellulosic enzyme technologies for enhanced stability and catalysis

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20160604