NO169847B - Herdbart belegningsmiddel og anvendelse derav ved belegning av et metallsubstrat - Google Patents
Herdbart belegningsmiddel og anvendelse derav ved belegning av et metallsubstrat Download PDFInfo
- Publication number
- NO169847B NO169847B NO85855004A NO855004A NO169847B NO 169847 B NO169847 B NO 169847B NO 85855004 A NO85855004 A NO 85855004A NO 855004 A NO855004 A NO 855004A NO 169847 B NO169847 B NO 169847B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- solution
- determination
- optical density
- creatine
- creatine phosphokinase
- Prior art date
Links
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 title 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 title 2
- 239000000463 material Substances 0.000 title 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 title 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 39
- 102000004420 Creatine Kinase Human genes 0.000 claims description 28
- 108010042126 Creatine kinase Proteins 0.000 claims description 28
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 claims description 21
- CVSVTCORWBXHQV-UHFFFAOYSA-N creatine Chemical compound NC(=[NH2+])N(C)CC([O-])=O CVSVTCORWBXHQV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 20
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 17
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 15
- 229960003624 creatine Drugs 0.000 claims description 10
- 239000006046 creatine Substances 0.000 claims description 10
- XTWYTFMLZFPYCI-KQYNXXCUSA-N 5'-adenylphosphoric acid Chemical compound C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1[C@@H]1O[C@H](COP(O)(=O)OP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@H]1O XTWYTFMLZFPYCI-KQYNXXCUSA-N 0.000 claims description 8
- ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-J ATP(4-) Chemical compound C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1[C@@H]1O[C@H](COP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O)[C@@H](O)[C@H]1O ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-J 0.000 claims description 8
- XTWYTFMLZFPYCI-UHFFFAOYSA-N Adenosine diphosphate Natural products C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1C1OC(COP(O)(=O)OP(O)(O)=O)C(O)C1O XTWYTFMLZFPYCI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- ZKHQWZAMYRWXGA-UHFFFAOYSA-N Adenosine triphosphate Natural products C1=NC=2C(N)=NC=NC=2N1C1OC(COP(O)(=O)OP(O)(=O)OP(O)(O)=O)C(O)C1O ZKHQWZAMYRWXGA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- DRBBFCLWYRJSJZ-UHFFFAOYSA-N N-phosphocreatine Chemical compound OC(=O)CN(C)C(=N)NP(O)(O)=O DRBBFCLWYRJSJZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M Pyruvate Chemical compound CC(=O)C([O-])=O LCTONWCANYUPML-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 7
- -1 sulfhydryl compound Chemical class 0.000 claims description 7
- 150000002085 enols Chemical class 0.000 claims description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims description 5
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 claims description 4
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000013009 Pyruvate Kinase Human genes 0.000 claims description 4
- 108020005115 Pyruvate Kinase Proteins 0.000 claims description 4
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 4
- 229950007002 phosphocreatine Drugs 0.000 claims description 4
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-L NADH(2-) Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-L 0.000 claims description 2
- 238000002798 spectrophotometry method Methods 0.000 claims description 2
- 239000012085 test solution Substances 0.000 claims 5
- 239000012088 reference solution Substances 0.000 claims 4
- 239000000376 reactant Substances 0.000 claims 2
- 125000003700 epoxy group Chemical group 0.000 abstract 4
- 239000008199 coating composition Substances 0.000 abstract 3
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 abstract 2
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 abstract 2
- 239000003822 epoxy resin Substances 0.000 abstract 2
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 abstract 2
- 229920000647 polyepoxide Polymers 0.000 abstract 2
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 abstract 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 abstract 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 abstract 1
- 125000000467 secondary amino group Chemical group [H]N([*:1])[*:2] 0.000 abstract 1
- 239000011343 solid material Substances 0.000 abstract 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 30
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 19
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 7
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 7
- 239000007983 Tris buffer Substances 0.000 description 4
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 4
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 239000012496 blank sample Substances 0.000 description 3
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 3
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 description 2
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 108091006112 ATPases Proteins 0.000 description 1
- 102000057290 Adenosine Triphosphatases Human genes 0.000 description 1
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 1
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 235000019687 Lamb Nutrition 0.000 description 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 1
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CDZHZLQKNAKKEC-UHFFFAOYSA-N [bis(hydroxymethylamino)methylamino]methanol Chemical compound OCNC(NCO)NCO CDZHZLQKNAKKEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 238000012937 correction Methods 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- FRQONEWDWWHIPM-UHFFFAOYSA-N n,n-dicyclohexylcyclohexanamine Chemical class C1CCCCC1N(C1CCCCC1)C1CCCCC1 FRQONEWDWWHIPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 210000002027 skeletal muscle Anatomy 0.000 description 1
- 230000002269 spontaneous effect Effects 0.000 description 1
- 230000007704 transition Effects 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08G—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
- C08G59/00—Polycondensates containing more than one epoxy group per molecule; Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups
- C08G59/18—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08G—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
- C08G59/00—Polycondensates containing more than one epoxy group per molecule; Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups
- C08G59/18—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing
- C08G59/40—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing characterised by the curing agents used
- C08G59/62—Alcohols or phenols
- C08G59/64—Amino alcohols
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08G—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
- C08G59/00—Polycondensates containing more than one epoxy group per molecule; Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups
- C08G59/18—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing
- C08G59/182—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing using pre-adducts of epoxy compounds with curing agents
- C08G59/184—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing using pre-adducts of epoxy compounds with curing agents with amines
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08G—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
- C08G59/00—Polycondensates containing more than one epoxy group per molecule; Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups
- C08G59/18—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing
- C08G59/40—Macromolecules obtained by polymerising compounds containing more than one epoxy group per molecule using curing agents or catalysts which react with the epoxy groups ; e.g. general methods of curing characterised by the curing agents used
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09D—COATING COMPOSITIONS, e.g. PAINTS, VARNISHES OR LACQUERS; FILLING PASTES; CHEMICAL PAINT OR INK REMOVERS; INKS; CORRECTING FLUIDS; WOODSTAINS; PASTES OR SOLIDS FOR COLOURING OR PRINTING; USE OF MATERIALS THEREFOR
- C09D163/00—Coating compositions based on epoxy resins; Coating compositions based on derivatives of epoxy resins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09D—COATING COMPOSITIONS, e.g. PAINTS, VARNISHES OR LACQUERS; FILLING PASTES; CHEMICAL PAINT OR INK REMOVERS; INKS; CORRECTING FLUIDS; WOODSTAINS; PASTES OR SOLIDS FOR COLOURING OR PRINTING; USE OF MATERIALS THEREFOR
- C09D163/00—Coating compositions based on epoxy resins; Coating compositions based on derivatives of epoxy resins
- C09D163/10—Epoxy resins modified by unsaturated compounds
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10T—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER US CLASSIFICATION
- Y10T428/00—Stock material or miscellaneous articles
- Y10T428/31504—Composite [nonstructural laminate]
- Y10T428/31511—Of epoxy ether
- Y10T428/31529—Next to metal
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Epoxy Resins (AREA)
- Paints Or Removers (AREA)
- Liquid Crystal Substances (AREA)
- Photoreceptors In Electrophotography (AREA)
- Laminated Bodies (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
- Macromonomer-Based Addition Polymer (AREA)
- Polarising Elements (AREA)
- Polymers With Sulfur, Phosphorus Or Metals In The Main Chain (AREA)
- Fertilizers (AREA)
- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
Description
Fremgangsmåte ved spektrofotometrisk bestemmelse av kreatinfosfokinase.
Oppfinnelsen angår bestemmelse'av kreatinfosfokinase i serum eller andre væsker, ved fremgangsmåten som er angitt i krav l's innledning.
Ved fremstilling av kreatinfosfokinase og ved fremstilling av reagenser som må være frie for kreatinfosfokinase, såsom f.eks. lactatdehydrogenase og pyruvatkinase som anvendes ved bestemmelse av kreatinfosfokinase, er det viktig å ha en enkel, men effek-tiv, metode til å påvise tilstedeværelse og bestemme mengden av kreatinfosfokinase i dyreserumet eller annet biologisk medium fra hvil-ket kreatinfosfokinase eller annet enzym ekstraheres. Metoder til å ekstrahere kreatinfosfokinase er beskrevet av Noda, Kuby og Lardy i Journal of Biological Chemistry, volume 209, side 291 f.f. og side
Bestemmelsen av CPK (kreatinfosfokinase) er basert på at den er en spesifik katalysator for en reversibel reaksjon ifdlge hvilken adenosin-trifosfat (ATP) og kreatin reagerer under dannelse av adenosin-difosfat ADP) og fosfokreatin:
Likevekten av reaksjon (1) er ytterst pH-avhengig. Den optimale pH for forover-reaksjonen (mot ADP og fosfokreatin) er ca. 9, og for bakover-reaksjonen er den ca. 7,2.
Både forover-reaksjonen og bakover-reaksjonen har vært benyttet i en rekke metoder for bestemmelse av CPK. En av de fdrste metoder som ble benyttet (Ebashi et al, J. Biochem. (Tokyo), 46, 103), gjorde bruk av foroverreaksjonen og målte kolorimetrisk mengden av fritt fosfor fra hydrolysen av det dannede fosfokreatin.Denne metode har vist sig å være ganske enkel, men den har ikke vist sig å være særlig fdlsom. Dessuten fordrer den at forsdkene utfores med serumprdver innen noen få timer efter at provene er tatt, da sogar prover som er lagret i fryst tilstand viser varierende reduk-sjoner i CPK-aktiviteten når de testes efter denne metode.
På grunn av disse ulemper er det foreslått en rekke al-ternative metoder. Således kombinerer Tanzer og Gilvarg (J. Biol. Chem. 234, 3201) forover-reaksjonen (1) med de folgende reaksjoner:
Oxydasjonshastigheten for DPNH (dihydrodifosfopyridin-nucleotid) bestemmes ved hjelp av et UV-spektrofotometer ved bølge-lengde på 340 nm. Noen av vanskelighetene med denne metode er ganske åpenbare. Avlesningene må foretas med ndyaktige tidsinterval-ler. Dessuten krever denne metode 2 ml serum og gir meget små, og folgelig undyaktige, avlesninger for normalt serum.
Andre forskere har brukt bakover-reaksjon (1). Så tid-lig som 1954 beskrev Ennor og Rosenberg (Biochem. J., 57, 203) en rekke eksperimenter hvor såvel forover-reaksjon (1) som bakover-re-aks jon (1) ble benyttet, idet forover-reaksjon (1) ble utfort ved pH 10,5, og bakover-reaksjon (1) ble utfort ved pH 7,2. Efter å ha anvendt renset CPJC fra skjelettmusktLer fra lam og bestemt den gjen-værende eller dannede mengde kreatin, rapporterte de blant annet to viktige oppdagelser. For det fdrste fant de, efter å ha utfort mange eksperimenter, at der krevdes femti ganger mer CPK for forover-reaks jon (1) enn for bakover-reaksjon (1) for å oppnå en hensikts-messig reaksjonshastighet. For det annet fant de at skjont tilsetningen av cystein forte til akselerering av reaksjonshastigheten for bakover-reaksjon (1), hadde det ingen virkning på hastigheten av forover-reaksjon (1). Senere forskere har fulgt Ennors og Rosenbergs anvisninger. Hughes (Clinica Chemica Acta, 7, 597
(1962) benytter bakover-reaksjon (1), tilsetter en sulfhydrylforbindelse og bestemmer den dannede mengde kreatin. Han har funnet at denne metode gir en lineær sammenheng mellom mengden av CPK og mengden av dannet kreatin og gir reproduserbare resultater, enn-skjont sulfhydrylforbindelsen interfererer med bestemmelsen av kreatin. Nielsen og Ludvigsen (J. Lab. & Clin. Med., 62, 159 (1963) benytter ytterligere en annen metode som krever 1,75 ml serum, og citerer Ennor og Rosenberg angående uttalelsen om at sammenlignbare målinger ved anvendelse av forover-reaksjon (1) krever femti ganger hoyere konsentrasjon av CPK.
Det er et mål med denne oppfinnelse å tilveiebringe en enkel og ndyaktig metode for å bestemme kreatinfosfokinase.
Stikk imot hva Ennor og Rosenberg, supra, angir, har det vist sig at tilsetning av en sulfhydrylforbindelse under reaksjons-betingelser som benyttes ved fremgangsmåten ifdlge oppfinnelsen, ved en pH-verdi på ca. 9 forer til mangedobling av reaksjonshastigheten og langt mere reproduserbare resultater, selv ved anvendelse av serum som er lagret i et betydelig tidsrom. Således tilveiebringes en meget fdlsom og reproduserbar metode til å bestemme CPK under anvendelse av bare en liten mengde serum.
Det særegne ved fremgangsmåten ifdlge foreliggende oppfinnelse er angitt i patentkrav l's karakteriserende del..
Fremgangsmåten ifdlge oppfinnelsen kan også benyttes ved fremgangsmåten ifdlge Tanzer og Gilvarg, supra, hvorved der fremkommer en modifisert fremgangsmåte som er langt enklere, mere folsom og mere pålitelig enn den umodifiserte fremgangsmåte.
Ved denne fremgangsmåte kombineres fdlgende reaksjoner med forover-reaksjon (1) i nærvær av en sulfhydrylforbindelse.
Ndyaktig kjente mengder av samtlige reagenser anvendes for fremstilling av en oppldsning av kjent volum. Det vil sees at efter en kort inkuberingsperiode gir regenereringen av ATP i reaksjon (4) en konstant konsentrasjon av ATP. Under betingelsene ved den modifiserte fremgangsmåte har det vist sig at reaksjonshastigheten blir lineær efter en kort inkubasjonsperiode. Det er derfor ikke nddvendig å bestemme reaksjonshastigheten ved hyppige avlesninger med et UV-spektrofotometer, men bare en enkelt avlesning efter inkubasjonsperioden og en sluttelig avlesning efter et på for-hånd bestemt tidsrom, f.eks. efter IO minutter. På grunn av ustabi-liteten av enkelte av reagensene når de blandes i oppldsningen, til-beredes der en blindprdve som inneholder samtlige reagenser unntatt kieatinet, og de to spektrofotometeravlesninger ved begynnelse og slutt foretas under anvendelse av denne blindprdve som en standard. På samme måte som ved den umodifiserte fremgangsmåte bestemmes den optiske tetthet ved en bdlgelengde på 340 nm, som er en bølgelengde hvor DPNH har hdy optisk tetthet. Minskningen i den optiske tetthet er proporsjonal med CPK-aktiviteten i serumet.
Den foretrukne modifiserte fremgangsmåte ifdlge oppfinnelsen er som det vil fremgå av nedenstående. Fremgangsmåten utfores mens oppløsningene holdes ved en temperatur av 25°C.
De fdlgehde reagenser anbringes ved hjelp av pipetter i en skål eller kolbe som inneholder 1,0 mg S-DPNH: 0,5 ml fosfo(enol)pyruvatoppldshing (60 mikromol aktivt fosfo(enol)pyruvat, f.eks. tricyclohexylaminsalt, i IO ml Mg-tris buffer, nemlig 0,015 M MgSO^ og M tris (hydroxymethylamino)-methan innstillet med CH1 til pH 9,0 ved 25°C)
3,5 ral vann
0,2 ml serum
0,2 ml ATP-glutathionoppldsning (en alikvot oppldsning inneholdende 310 mg ATPj Na2, 3H20, 19L mg glutathion, i redusert form, og 3,7 ml vann)
0,1' ml PK/LDH enzymer, 2 mg krystallinsk pyruvatkinase og 2 mg lactatdehydrogenase pr. ml 2,2 M ammoniumsulfatoppldsning.
Skålen forsynes med lokk og vendes om flere ganger for
å oppldse DPNH. Derefter overfores 2,0 ml av denne oppldsning ved hjelp av en pipette til hver av to cuvetter, med lysbaner på 1 cm.
I den ene av cuvettene pipetteres l'o ml Mg-tris bufferopplosning (0,015 M MgS04 og 0,6 M tris innstillet med HC1 til pH 9,0 ved 25°C).. Denne cuvette betegnes "blindprdve"-cuvetten. I den annen cuvette, som betegnes "test"-cuvetten, pipetteres 1,0 ml kreatinoppldsning som inneholder 0,06 M kreatin i Mg-tris bufferopplosning og som har en pH på 9,0 ved 25°C. Innholdet i hver cuvette blandes ved ven-ding av cuvetten og holdes ved ndyaktig 25°C. Det ideelle er at spektrofotometret som anvendes ved denne fremgangsmåte er forsynt med "thermospacers" for å holde en konstant temperatur på 25°C, og at cuvettene straks anbringes i spektrofotometret. Dersom spektrofotometret ikke er forsynt med "thermospacers", kan cuvettene pla-seres i et bad av konstant temperatur. Efter omtrent 5 minutter innstilles spektrofotometret slik at der avleses en optisk tetthet på 0,400 ved 340 nm, med "blindprdve"-cuvetten i lysbanen. Derefter avleses og noteres den optiske tetthet av "test"-cuvetten. Dette er avlesningen (Tq) for tiden null. Efter en bestemt tid, f.eks. 10 minutter efter null-tidsavlesningen,innstilles spektrofotometret påny slik at der avleses en optisk tetthet på 0,400 når "blindprdve"-cuvetten står i lysbanen, og den optiske tetthet av "test"-cuvetten avleses påny. Dette er avlesningen (T-^q) efter 10 minutter. Differansen mellom Tq og T1Q er direkte proporsjonal med aktiviteten av CPK i serumet..
Skjdnt differansen mellom Tq og i sig selv kan være tilstrekkelig til å indikere graden av aktivitet av CPK i det teste-de serum efter at der er utfort et stort antall bestemmelser, er det dnskelig å definere CPK-aktiviteten i en standard enhet for denne fremgangsmåte. Enheten kan defineres som den CPK-aktivitet som vil fosforylere 1 nm kreatin pr. minutt ved 25°C under betingelsene ved denne fremgangsmåte. Denne definisjon vil gjore det mulig for forskjellige utdvere av fremgangsmåten å sammenligne resultatene, og kan vise sig å være anvendelig som en standard til hvilken andre enheter ved andre fremgangsmåter kan omdannes ved bruk av en enkel om-regningsfaktor. Antall enheter av CPK-åktiviteten ved den foreliggende fremgangsmåte kan regnes ut ved hjelp av fdlgende formel:
Betegnelsen AOD angir differansen mellom Tq og T^q, tallet 3,0 betegner væskevolumet i hver cuvette, tallet lOOO omdan-ner mikromol til nmol, tallet 6,22 er den millimolare ekstensjons-koeffisient for B-DPNH ved 340 nm, tallet 0,089 representerer volu-met av serum i hver cuvette og tallet 10 betegner antall minutter.
Dersom AOD er stdrre enn 0,30, må bestemmelsen gjentas under anvendelse av en passende fortynning av serumet, og det nye resultat multipliseres med fortynningsfaktoren.
Hess og MacDonald har anbefalt å utfore fortynningen med et varmeinaktivert serum (serum oppvarmet ved 56°C i 15 minutter) . Patentinnehaveren har ikke iakttatt noen forskjell av betyd-ning når fortynningen utfores med saltoppldsning (0,9 % NaCl), hen-holdsvis utfores med varmeinaktivert serum.
Ennskjdnt fortolkningen av de oppnådde resultater ikke utgjor noen del av oppfinnelsen, menes det at målt i de enheter som er definert for denne fremgangsmåte, inneholder normalt serum 0-12 enheter pr. ml, mens overgangssonen med hensyn til aktivitet er fra 12 til 20 enheter pr. ml,og forhdyet aktivitet svarer til mere enn
20 enheter pr. ml.
Anvendelsen av blindprdven er nddvendig ved denne fremgangsmåte, fordi der også i fravær av tilsatt kreatin finner sted en reduksjon av den optiske tetthet. Det meste av denne reduksjon forårsakes av den spontane nedbrytning av ATP og DPNH og av tilste-deværelsen av de fdlgende enzymer i serum:
ATPase, DPNH-oxydase og alkalisk fosfatase.
Én fordel ved denne fremgangsmåte er den at det meget
lett kan kontrolleres at reagensene virker tilfredsstillende. Denne kontroll kan utfores nu og da som en del av bestemmelsen. Like for nulltidsavlesningen foretas, avleses den optiske tetthet av "blindprdven" under anvendelse av vann som referanse. Dersom den optiske tetthet av "blindprdven" er lavere enn 0,8, er der enten for meget ADP i ATP, eller der er for meget fritt pyruvat i fosfo(enol)pyru-vatoppldsningen eller der er for lite S-DPNH i skålen. En annen kontroll utfores ved at man avleser (T,.) fem minutter efter nullti-den, i tillegg til den vanlige (T^q)-avlesning efter 10 minutter. Differansen mellom TQ og T5 bor være praktisk talt den samme som
J> rm r» w —
differansen mellom T,. og T1Q. Dersom dette ikke er tilfelle, er det sansynlig at temperaturen ikke har vært konstant eller, eventu-elt, at en av reagensene ikke har foreligge* i den riktige mengde, slik som ved den fdrste kontrollprdve. En tredje kontrollprdve utfores efter de IO minutter ved at man påny avleser den optiske tetthet av "blindprdven" under anvendelse av vann som referanse. En optisk tetthet på mindre enn 0,7 indikerer etav de samme problemer som ved den fdrste kontrollprdve. En fjerde kontrollprdve foretas ved at man tilsetter ca. 0,5 mg ADP til "blindprdven". Efter 2 eller 3 minutter skal den optiske tetthet ha minsket med 0,4 eller mere. Dersom dette fall i optisk tetthet ikke finner sted, og dersom den optiske tetthet for tilsetningen av ADP var 0,7 eller hdye-re, er PK/LDH-enzymoppldsningen inaktiv.
Mange variasjoner i fremgangsmåten ifdlge oppfinnelsen, hvor der anvendes en sulfhydrylforbindelse ved forover-reaksjon (1) og en pH på ca. 9,0, vil være åpenbare for en fagmann på området i lys av den ovenstående beskrivelse. Den fremgangsmåte som er beskrevet mere detaljert, kan også varieres i betydelig grad. Eksem-pelvis kan mengden av fosfo(enol)pyruvatoppldsning dkes betydelig. Videre kan andre buffere, såsom f.eks. en glycinbuffer, benyttes
for å holde pH-verdien på ca. 9,0. Der kan anvendes cuvetter med en lysbane på mere eller mindre enn 1 cm, i hvilke tilfeller de beregnede enheter CPK-aktivitet må divideres med den anvendte lysbane målt i cm, for å oppnå aktiviteten i de her definerte enheter. Oppholdet på omtrent 5 minutter for nulltidsavlesningen foretas til-later reaksjonen å nå en lineær hastighet. Erfaringen kan vise at denne ventetid kan innkortes eller sldyfes med bare ubetydelig virkning på resultatene. Skjdnt temperaturen må holdes konstant, kan en . annen temperatur enn 25°C anvendes. De beregnede aktivitetsenheter må da multipliseres med en egnet temperaturkorreksjonsfaktor.(TC)
som vist i den fdlgende tabell:
Claims (2)
1. Fremgangsmåte ved spektrofotometrisk bestemmelse av kreatinfosfokinase ved omsetning av adenosintrifosfat med kreatin til adenosindifosfat og fosfokreatin i nærvær av en sulfhydrylforbindelse i en vandig testoppldsning inneholdende en ukjent mengde kreatinfosfokinase, karakterisert ved at man til testoppldsningen tilsetter en puffer for å holde oppldsningens pH-verdi på ca. 9,0, fosfo(enol)pyruvat, pyruvatkinase, lactatdehydrogenase og dihydrodifosfopyridin-nucleotid, foretar en fdrste bestemmelse av oppløsningens optiske tetthet ved ca. 340 nm ca. 5 minutter efter at samtlige av testoppldsningens reaktanter er blitt blandet sammen, foretar en ny bestemmelse av oppldsningens optiske tetthet ved samme bdlgelengde, et bestemt tidsrom, f.eks. 10 minutter, efter den fdrste bestemmelse og bestemmer testoppldsningens innhold av kreatinfosfokinase av differansen mellom de målte optiske tettheter.
2. Fremgangsmåte ifdlge krav 1, karakterisert ved at en oppldsning inneholdende adenosintrifosfat, en sulfhydrylforbindelse, en puffer, fosfo(enol)pyruvat, pyruvatkinase, lactatdehydrogenase. og DPNH, i omtrent samme konsentrasjon som i testoppldsningen benyttes som referanseoppldsning ved både den fdrste og den annen bestemmelse av optisk tetthet, at en kontrollbestemmelse av referanseoppldsningen foretas ved samme bdlgelengde som den fdrste og annen bestemmelse av den optiske tetthet, på omtrent samme tidspunkt som den annen bestemmelse av optisk tetthet, og under anvendelse av vann som referanse, at adenosindifosfat derefter tilsettes til referanseoppldsningen, at der foretas ytterligere en kontrollbestemmelse av referanseoppldsningen under anvendelse av vann som referanse, og at disse kontrollbestemmelser sammenlignes med en standard for å bestemme eventuell aktivitet av andre reaktanter enn kreatinfosfokinase.
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB8409670A GB8409670D0 (en) | 1984-04-13 | 1984-04-13 | Coating |
PCT/GB1985/000167 WO1985004666A1 (en) | 1984-04-13 | 1985-04-12 | Curable coating composition and epoxy resin adduct useful therein |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO855004L NO855004L (no) | 1985-12-12 |
NO169847B true NO169847B (no) | 1992-05-04 |
NO169847C NO169847C (no) | 1992-08-12 |
Family
ID=10559631
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO855004A NO169847C (no) | 1984-04-13 | 1985-12-12 | Herdbart belegningsmiddel og anvendelse derav ved belegning av et metallsubstrat |
Country Status (17)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4678712A (no) |
EP (1) | EP0162567B1 (no) |
JP (1) | JPS61500499A (no) |
KR (1) | KR900007873B1 (no) |
AT (1) | ATE46914T1 (no) |
AU (1) | AU566840B2 (no) |
BR (1) | BR8506694A (no) |
CA (1) | CA1250991A (no) |
DE (1) | DE3573434D1 (no) |
DK (1) | DK573985A (no) |
ES (2) | ES8702941A1 (no) |
FI (1) | FI854798A (no) |
GB (1) | GB8409670D0 (no) |
NO (1) | NO169847C (no) |
NZ (1) | NZ211756A (no) |
PT (1) | PT80282B (no) |
WO (1) | WO1985004666A1 (no) |
Families Citing this family (28)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CA1257434A (en) * | 1985-08-26 | 1989-07-11 | Gary W. Bogan | Encapsulating compositions |
KR920006004B1 (ko) * | 1988-02-17 | 1992-07-25 | 미쓰이세끼유 가가꾸 고오교오 가부시끼가이샤 | 변성 에폭시수지 조성물 및 그 제법과 그것을 사용한 도료 조섬물 |
JP2755411B2 (ja) * | 1988-02-17 | 1998-05-20 | 三井化学株式会社 | 変性エポキシ樹脂組成物及びその製法、並びにそれを用いた塗料組成物 |
JPH02227470A (ja) * | 1989-02-28 | 1990-09-10 | Somar Corp | エポキシ樹脂紛体塗料組成物 |
US5565505A (en) * | 1993-06-30 | 1996-10-15 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resins, dispersions made therewith, and coating compositions made therefrom |
US5583167A (en) * | 1993-06-30 | 1996-12-10 | Henkel Corporation | Curing agents for aqueous epoxy resins |
AU1403595A (en) | 1993-12-27 | 1995-07-17 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resins and coatings |
US5604269A (en) * | 1993-12-27 | 1997-02-18 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resins, dispersions made therewith, and coating compositions made therefrom |
US5565506A (en) * | 1994-03-01 | 1996-10-15 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resins, dispersions made therewith, and coating compositions made therefrom |
AU3862995A (en) * | 1994-07-25 | 1996-02-22 | Henkel Corporation | Curing agents for aqueous epoxy resins |
US5508373A (en) * | 1994-08-04 | 1996-04-16 | Henkel Corporation | Curing agents for epoxy resins based on 1,2-diaminocyclohexane |
US5648409A (en) * | 1994-12-29 | 1997-07-15 | Henkel Corporation | Aqueous self-dispersible epoxy resin based on epoxy-amine adducts containing aromatic polyepoxide |
US5643976A (en) * | 1994-12-29 | 1997-07-01 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resin dispersions and coating compositions made therefrom |
US5750595A (en) * | 1994-12-29 | 1998-05-12 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resin dispersions and coating compositions made therefrom |
WO1996020970A1 (en) * | 1994-12-29 | 1996-07-11 | Henkel Corporation | Aqueous self-dispersible epoxy resin based on epoxy-amine adducts |
WO1998014488A1 (en) * | 1996-10-04 | 1998-04-09 | Ppg Industries, Inc. | Coating compositions with citric acid containing polymers for enhanced adhesion to substrates |
US5719210A (en) * | 1996-11-26 | 1998-02-17 | Henkel Corporation | Self-dispersing curable epoxy resins, dispersions made therewith, and coating compositions made therefrom |
AU5793398A (en) * | 1996-12-31 | 1998-07-31 | Basf Corporation | Powder slurry container coating composition, method for coating a container and article obtained thereby |
US6703070B1 (en) * | 1997-11-04 | 2004-03-09 | Morton International, Inc. | One-component, low temperature curable coating powder |
US6890999B2 (en) * | 1997-11-04 | 2005-05-10 | Rohm And Haas Company | Coating powder of epoxy resin and low temperature curing agent |
US6169150B1 (en) | 1998-12-02 | 2001-01-02 | Ppg Industries Ohio, Inc. | Coating compositions with dicarboxylic half ester containing polymers and polyanhydride curing agents |
EP1391490A1 (en) * | 2002-08-23 | 2004-02-25 | Vantico Gmbh | Modified epoxy resins for triboelectric coating processes |
US7001938B2 (en) * | 2003-01-27 | 2006-02-21 | Resolution Performance Products Llc | Epoxy resin curing compositions and resin compositions including same |
US7222736B1 (en) * | 2003-06-13 | 2007-05-29 | James Seijas | Device and method for indicating scheduled doses |
US20070065669A1 (en) * | 2003-09-05 | 2007-03-22 | Edmondson Stephen J | Curable alkanolamine-containing epoxy powder coating composition |
US20070293614A1 (en) * | 2006-06-15 | 2007-12-20 | Zhou Wenjing J | Powder coating composition for pipe coating |
JP5603256B2 (ja) * | 2008-01-23 | 2014-10-08 | ダウ グローバル テクノロジーズ エルエルシー | エポキシ樹脂硬化剤組成物及び前記硬化剤組成物を含むエポキシ樹脂組成物 |
KR101465492B1 (ko) * | 2012-09-25 | 2014-11-26 | 주식회사 케이씨씨 | 도료에 적용 가능한 부착증진용 보조수지 조성물 및 이를 포함하는 도료 조성물 |
Family Cites Families (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3317471A (en) * | 1959-03-12 | 1967-05-02 | Dow Chemical Co | Thermoplastic resinous reaction product of a diglycidyl ether and an amino compound |
NL128100C (no) * | 1964-04-16 | |||
US4152285A (en) * | 1974-05-28 | 1979-05-01 | Thomassen Ivar P | Curing agent for water-based epoxy resins |
US4162244A (en) * | 1978-08-25 | 1979-07-24 | The Dow Chemical Company | Coating compositions |
DE2846114C2 (de) * | 1978-10-23 | 1982-09-09 | Aeg Isolier- Und Kunststoff Gmbh, 3500 Kassel | Aus porösem Trägermaterial, Glimmer und einem Bindemittel betehendes, mit flüssigem Epoxidharz-Härtersystem imprägnierbares Wickelband |
US4246148A (en) * | 1979-08-27 | 1981-01-20 | Celanese Corporation | Two component aqueous coating composition based on an epoxy-polyamine adduct and a polyepoxide |
US4330644A (en) * | 1981-04-03 | 1982-05-18 | Shell Oil Company | Curable tris(hydroxyalkyl) aminomethane-modified epoxy resin composition |
-
1984
- 1984-04-13 GB GB8409670A patent/GB8409670D0/en active Pending
-
1985
- 1985-04-11 NZ NZ21175685A patent/NZ211756A/xx unknown
- 1985-04-12 KR KR1019850700384A patent/KR900007873B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1985-04-12 EP EP19850302588 patent/EP0162567B1/en not_active Expired
- 1985-04-12 US US06/815,081 patent/US4678712A/en not_active Expired - Fee Related
- 1985-04-12 CA CA000478953A patent/CA1250991A/en not_active Expired
- 1985-04-12 AU AU42114/85A patent/AU566840B2/en not_active Ceased
- 1985-04-12 WO PCT/GB1985/000167 patent/WO1985004666A1/en active Application Filing
- 1985-04-12 AT AT85302588T patent/ATE46914T1/de not_active IP Right Cessation
- 1985-04-12 DE DE8585302588T patent/DE3573434D1/de not_active Expired
- 1985-04-12 BR BR8506694A patent/BR8506694A/pt unknown
- 1985-04-12 PT PT8028285A patent/PT80282B/pt not_active IP Right Cessation
- 1985-04-12 JP JP60501589A patent/JPS61500499A/ja active Granted
- 1985-04-12 ES ES542194A patent/ES8702941A1/es not_active Expired
- 1985-12-04 FI FI854798A patent/FI854798A/fi not_active Application Discontinuation
- 1985-12-11 DK DK573985A patent/DK573985A/da not_active Application Discontinuation
- 1985-12-12 NO NO855004A patent/NO169847C/no unknown
-
1986
- 1986-08-14 ES ES557010A patent/ES8800855A1/es not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US4678712A (en) | 1987-07-07 |
JPH0126624B2 (no) | 1989-05-24 |
DK573985D0 (da) | 1985-12-11 |
AU4211485A (en) | 1985-11-01 |
NO855004L (no) | 1985-12-12 |
KR900007873B1 (ko) | 1990-10-22 |
NO169847C (no) | 1992-08-12 |
GB8409670D0 (en) | 1984-05-23 |
NZ211756A (en) | 1989-01-06 |
PT80282B (en) | 1987-03-16 |
AU566840B2 (en) | 1987-10-29 |
ES8800855A1 (es) | 1987-12-01 |
ES542194A0 (es) | 1987-01-16 |
BR8506694A (pt) | 1986-04-15 |
EP0162567A1 (en) | 1985-11-27 |
PT80282A (en) | 1985-05-01 |
DE3573434D1 (en) | 1989-11-09 |
ATE46914T1 (de) | 1989-10-15 |
DK573985A (da) | 1985-12-11 |
EP0162567B1 (en) | 1989-10-04 |
ES557010A0 (es) | 1987-12-01 |
KR860700038A (ko) | 1986-01-31 |
FI854798A0 (fi) | 1985-12-04 |
WO1985004666A1 (en) | 1985-10-24 |
CA1250991A (en) | 1989-03-07 |
JPS61500499A (ja) | 1986-03-20 |
FI854798A (fi) | 1985-12-04 |
ES8702941A1 (es) | 1987-01-16 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
NO169847B (no) | Herdbart belegningsmiddel og anvendelse derav ved belegning av et metallsubstrat | |
Laurell et al. | An enzymatic fluorometric micromethod for the determination of glycerol | |
Hohorst | D-Glucose-6-phosphate and D-fructose-6-phosphate: determination with glucose-6-phosphate dehydrogenase and phosphoglucose isomerase | |
Klingenberg | Nicotinamide-adenine dinucleotides (NAD, NADP, NADH, NADPH): spectrophotometric and fluorimetric methods | |
US4425427A (en) | Simultaneous, kinetic, spectrophotometric analysis of blood serum for multiple components | |
Masson et al. | Combined enzymic-Jaffé method for determination of creatinine in serum. | |
Nielsen et al. | Improved method for determination of creatine kinase | |
US4897346A (en) | Stabilized liquid enzyme composition for glucose determination | |
NO781296L (no) | Reagens for bestemmelse av glukosekonsentrasjoner med glukosedehydrogenase | |
Bishop et al. | Single stable reagent for creatine kinase assay | |
Scheer et al. | An improved assay for hexokinase activity in human tissue homogenates | |
Scopes | A new enzymic method for inorganic phosphate determination | |
JPH02104298A (ja) | 1,5−アンヒドログルシトールの定量法 | |
NO122809B (no) | ||
US20050069970A1 (en) | Detection of potassium ions using ion-sensitive enzymes | |
US4142938A (en) | Determination of triglycerides and glycerol | |
CA1175737A (en) | Determination of creatine phosphokinase in body fluids | |
Gruber et al. | Analytical Differentiation of Purine and Pyrimidine Nucleotides Determination of ADP, ATP, and Sum of GTP+ ITP in Biological Material | |
US3403077A (en) | Colorimetric determination of creatine phosphokinase | |
JPS62104598A (ja) | クレアチンキナ−ゼ測定用試薬 | |
Stolle et al. | An improved method for the determination of creatine kinase activity in serum | |
CA1338430C (en) | Determination of blood ammonia levels | |
Kuan et al. | An alternative method for the determination of uric acid in serum | |
US4151043A (en) | Enzyme determination method | |
US3838010A (en) | Photometric method for determining lactic acid dehydrogenase or glucose-6-phosphate dehydrogenase |