JPS61104788A - 核酸塩基配列 - Google Patents

核酸塩基配列

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JPS61104788A
JPS61104788A JP59224205A JP22420584A JPS61104788A JP S61104788 A JPS61104788 A JP S61104788A JP 59224205 A JP59224205 A JP 59224205A JP 22420584 A JP22420584 A JP 22420584A JP S61104788 A JPS61104788 A JP S61104788A
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mouse
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dna
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明 工藤
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Yataro Ichikawa
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    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
    • C07K16/30—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants from tumour cells
    • C07K16/3061—Blood cells
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
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    • Y10S530/867—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof involving immunoglobulin or antibody produced via recombinant dna technology

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 ａ、産業上の利用分野 本発明は新規な核酸塩基配列に関するものである。更に
詳しくは、抗ヒト急性白血病リンパ腫共有抗原抗体を産
生ずるハイブリドーマＮし−１におけるＨ鎖遺伝子のＶ
領域に由来する核酸塩基配列に関する。
ｂ、従来技術 ハイブリドーマＮＬ−１は、抗ヒト急性白血病リンパ腫
共有抗原抗体を産生することは知られている［例えばｐ
　ｒｏｃＪＪ　ａｔｌ、Ａｃａｄ、ｓ　ｃｉ、　Ｕ　Ｓ
　ＡＶｏｌ、　７９．　ｐｌｌ、　４３８６−４３９０
．　Ｊｕｌｙ　１９８２　　Ｉ　ｍｍｕｎｏ　Ｉ　Ｏｇ
Ｖ参照参照 一般に免疫グロブリンは、Ｈ鎖（ｔ−１ｃａｕｙＣｈａ
ｉｎ）とＬ　！ｌ　（Ｌ　１（ｌｈｔｃ　ｈａｉｎ）と
から構成サレ、ソレソれは抗原と特異的に結合するぼ能
を有する■領域と、イフエクター機能を有するＣ領域と
を有している。
前記した如くハイプリドーマＮＬ−１の産出する免疫グ
ロブリンは、種々あるヒト急性白血病リンパ腫に対し共
通して作用することが知られているが、抗原へ結合する
特異性を規定しているＶ領域の遺伝子の構造については
未だ知られていなかった。
Ｃ０発明の構成 そこで本発明者らは、前記ハイブリドーマＮＬ−１にお
けるＨ１遺伝子の■領域を解明すべく研究を進めたとこ
ろ、該■領域の遺伝子断片の取出すことができまたその
塩基配列を明らかにすることができ本発明に到達したも
のである。
すなわち、本発明によれば下記核酸塩基配列（Ｓ）及び
それに相補的塩基配列からなるポリヌクレオチドを含有
する核酸塩基配列が提供される。
ＧＡＴＧＴＧＣＡＧＣＴＧＧＴＧＧＡＧＴＣＴＧＧＧＧ
ＧＡＧＧＣＴＴＡＧＴＧＣＡＧＣＣＴＧＧＡＧＧＧＴＣ
（、ＣＧＧＡＡＡＣＴＣＴＣＣＴＧＴＧＣＡＧＣＣＴＣ
ＴＧＧＡＴＴＣＡＣＴＴＴＣＡＧＴＡＧＣＴＴＴＧＧＡ
ＡＴＧＣＡＣＴＧＧＧＴＴＣＧＴＣＡＧＧＣＴＣＣＡＧ
ＡＧＡ　Ａ　Ｇ　Ｇ　Ｇ　Ｇ　ＣＴ　Ｇ　Ｇ　Ａ　Ｇ　
Ｔ　Ｇ　Ｇ　Ｇ　Ｔ　ＣＧ　ＣＡＴＡＴＡＴＴＡＧＴＧ
ＧＴＧＧＣＡＧＴＴＡＴＡＣＣＡＴＣＴＡＣＴＡＴＧＣ
ＡＧＡＣＡＣＡＧＴＧＡＡＧＧＧＣＣＧＡＴＴＣＡＣＣ
ＡＴＣＴＣＣＡＧＡＧＡＣＡＡＴＣＣＣＡＡＧＡＡＣＡ
ＣＣＣＴＧＴＴＣＣＴＡＣΔＡＡＴＧΔＣＣＡＧＴＣＴ
ＡＡＧＧＴＣＴＧＡＧＧＡＣＡＣＧＧ　ＣＣＡ　Ｔ　Ｇ
　Ｔ　Ａ　Ｔ　Ｔ　Ａ　ＣＴ　Ｇ　Ｔ　Ｇ　ＣＡ　Ａ　
Ｇ　ＴＴＣＣＴＡＴＧＧＴＡＡＣＴＴＣＴＧＧＴＡＣＴ
ＴＣＧＡＴＧＴＣＴＧＧＧＧＣＧＣＡＧＧＧは、下記ア
ミノ酸の配列として示されるポリペプチド（Ｔ）をコー
ドするものとして表わすこともできる。
ＡＳＩ）　　Ｖａｌ　　Ｑｌｎ　　１−ｅｕ　　Ｖａｌ
　　Ｇｌｕ　　５ｅｒＧｌｙ　　Ｇｌｙ　　Ｇｌｙ　　
Ｌｅｕ　　Ｖａｌ、　Ｇｌｎ　　Ｐｒ。
Ｇｌｙ　　ＧＩＶ　　Ｓｅｒ　　Ａｒ（］　　Ｌｙｓ　
　Ｌｅｕ　　５ｅｒＣｙｓ　　Ａｌａ　　Ａｌａ　　Ｓ
ｅｒ　　Ｇｌｙ　　Ｐｈｅ　　ＴｈｒＰｈｅ　　３ｅｒ
　　３ｅｒ　　ｐｈｅ　　Ｑｌｙ　　Ｍｅｔ　　Ｈｉｓ
７ｒｐ　　ｖａｌ　　Ａｒｇ　　Ｇｌｎ　　Ａｌａ　　
Ｐｒｏ　　ＧｌｕＬｙｓ　　Ｇｌｙ　　Ｌｅｕ　　Ｇｌ
ｕ　　Ｔｒｐ　　Ｖａｔ　　ＡｌａＴｙｒ　　Ｉｌｅ　
　３ｅｒ　　Ｇｌｙ　　Ｇｌｙ　　Ｓｅｒ　　ＴｙｒＴ
ｈｒ　　Ｉｌｅ　　Ｔｙｒ　　Ｔｙｒ　　Ａｌａ　　Ａ
ｓｐ　　ＴｈｒＶａｌ　　Ｌｉ　　ＧＩＶ　　ＡｒｇＰ
ｈｅ　　Ｔｈｒ　　ｌ１ｅ３ｅｒ　　Ａｒａ　　ＡＳＤ
　　ＡＳｎ　　ｐｒｏ　　Ｌｙｓ　　ＡｓｎＴｈｒ　　
Ｌｅｕ　　Ｐｈｅ　　ｌｅｎ　　Ｇｌｎ　　Ｍｅｔ　　
ＴｈｒＳｅｒ　　Ｌｅｕ　　ＡｒｇＳｅｒ　　Ｇｌｕ　
　Ａｓｐ　　ＴｈｒＡｌａ　　Ｍｅｔ　　Ｔｙｒ　　ｌ
ｒ　　ＣｙｓＡｌａ　　５ｅｒＳｅｒ　　Ｔｙｒ　　Ｇ
ｌｙ　　Ａｓｎ　　Ｐｈｅ　　ＴｒＥＩ　　Ｔｙｒｐｈ
ｅ　　ＡＳＩ）　　Ｖａｔ　　Ｔｒｐ　　Ｇｌｙ　　Ａ
ｌａ　　Ｇ＋ｌ／本発明者らの研究によれば、前記ポリ
ヌクレオチドを含有する核酸塩基配列は、その配列の５
′末端側の塩基（ＧＡＴ）に下記核酸塩基配列（ｐ）及
びそれに相補的塩基配列よりなる核酸塩基配列を結合さ
せることによってその配列がプロモーターとしての機能
として作用し、その発現を促進するさせることができる
。
ＧＣＡＴＧＣＴＡＴＡＧＡＧＧＡΔＧＡＴＡＴＧＣＡＡ
ＡＴＡＡＴＴＣＴＴＣＴＣＴＧＡＧ丁ＴＣＡＴＡＴＡＡ
ＡＣＣＡＧＣＣＣＴＧＣＣＣＣＧＡＧＴＣＴＧＴＡＧＣ
ＴＣＴＧΔＣＡＧＡＧＧＡＧＣＣＡＡＧＣＣＣＴＧＧＡ
ＴＴＣＣＣＡＧＧＴＣＣＴＣＡＣＡＴＴＣＡＧＴＧＡＴ
ＣＡＧＣＡＣＴＧＡＡＣＡＣＡＧＡＣＣＡＣＴＣＡＣＣ
ＡＴＧＧＡＣ：ＴＣＣＡＧＧＣＴＣＡＡＴＴＴＡＧＴＴ
Ｔ丁ＣＣＴＴＧＴＣＣＴＴＡＴＴＴＴＡＡＡＡＧＧＴＡ
ＡＴＴＴＧＴＡＧＡＧＡＴＧＡＧＴＴＴＣＴＧＣＣＴＧ
ＴＴＧＴＧＴＧＣＣＣＡＡＧＧＧＡＡＡＴＡＧＡＡＡＣ
ＡＴＴＧＴＴＴＧＴＴＴＣＡＴＴＡＴＴＴＴＡＴＴＴＴ
ＧＴＴＡＧＴＡＡＣＡＧＴＴＴＴＣＴＧＡＣＣＡＧＣＡ
ＴＴＧＴＣＴＧＴＴＴＧＣＡＧＧＴＧＴＣＣＡＧＴＧＴ （ここでＡ、Ｔ、Ｇ及びＣは前記定義と同じ）かくして
本発明による前記核酸塩基配列は、種々のヒト急性白血
病リンパ腫に共通して認識し得る抗体を与えることがで
きるので、ヒト急性白血病リンパ腫の診断及び治療に役
立つものと考えられる。
以下本発明の実施例について説明するが本発明はこれに
限定されるものではない。
実施例１．（マウス染色体ＯＮ、Ａの単離）マウスハイ
プリドーマＮ　Ｌ　−１２Ｘ　１０７個を１％ＳＤＳ　
（Ｓｏｄｉｕｍ　１ａｕｒｙｌ　５ｕＢａｔｅ）存在下
プロテアーゼＫ（シグマ社製）で処理した後、水飽和フ
ェノールを加えＤＮＡを抽出した、遠心により水相を分
離し、１０　ｍＭ　　Ｔｒｉｓ　ＨＣＩ　ＯＨ７，４０
，１ａ＋Ｍ　　Ｎａ　Ｃ１，０，１ｍＭ　　ＥＤＴＡ　
（丁ＮＥ）バッファーで透析した。リボヌクレアーゼＡ
（シグマ社製）処理し、再度フェノール抽出を行なった
後、ＴＮＥバッファーで透析しマウス染色体ＤＮＡ３０
０μ９を得た。
実験例２゜ （マウスＮＬ−１ｉ伝子ライブラリーの作成）実施例１
で得られたマウス染色体ＤＮＡ１５０μりを後述する実
施例４に示した方法に準じてａｉｌｌ限エンドヌクレア
ーゼＥｃｏＲＩ（宝酒造社！ＦＪ）で完全消化しアガロ
ース電気泳動を行ない、７に〜９Ｋｂに相当するＤＮＡ
断片５μ９をアガロースゲル中から電気的に抽出した。
次にこのＤＮＡ０．４μ９とシャロン４Ａ（Ｃｈｓｒｏ
ｎ４Ａ）ベクターＥｃｏＲＩ　　ａｒｅａ（アマ−ジャ
ム社製）との連結を７４　　ＤＮＡリガーゼ（宝酒造社
製）で行ない、アマージャム社のキットを用いて、ｉｎ
　Ｖｉｔｒｏパッケージングを行ない、マウスＮＬ−１
遺伝子ライブラリー８ｘｌＯ’ＰＦＵ／μびを得た。
実施例３゜ （マウス抗体Ｈ鎖遺伝子のスクリーニング）前記実施例
２で得られたマウスＮＬ−１由来のＤＮＡを含む。シＶ
Ｏン４Ａ　（Ｃｈａｒｏｎ　４Ａ＞７？−ジを大腸菌Ｌ
Ｅ３９２株に感染させ、プラークを形成させた。マウス
抗体Ｈ鎖遺伝子を含むり〇−ンはプラークハイブリダイ
ゼーション法（Ｗ。
Ｄ、　Ｂｅｎｔｏｎ　ａｎｄ　Ｒ，Ｗ、　Ｄａｖｉｓ、
、５ｃｉｅｎｃｅユ旺１８０　（１９７７）を使用して
”Ｐ　ＩＩＡ識マウス抗体Ｈ鎖Ｊ遺伝子で選別した。
この方法によって７，９Ｋ　ｂのマウスＮＬ−１の全Ｖ
領域（５’　ｆｌａｎｋｉｎｇ領域、ＶＤＪ及びエンハ
ンサ−領域）を含む遺伝子を単離した。
実施例４゜ （制限エンドヌクレアーゼ切断点地図の作成）実施例３
のマウスＮＬ−ＩＨｇｌＤＮＡ　　ＥｃｏＲ工断片７．
９Ｋ　ｂをベクターＰＢＲ３２２にリクローニングし、
大腸菌ＤＨ−１形質転換し、この大腸菌の人聞培養によ
り約ＩＪｌｊのマウスＮＬ−１ト１鎖ＤＮＡ　７．９Ｋ
ｔｌをＰＢＲ３２２のＥＣｏＲＩ号イトに挿入したプラ
スミド（ＰＢＲＮＬ−１−Ｈ）を得た。このＰＢＲＮＬ
−１−Ｈを制限エンドヌクレアーゼＥｃｏＲＩ　、　Ｂ
ａｍＨＩ　、　Ｈｉｎｄ　ＩＩＩ　、　Ｅｃ。
ＲＶ、　ＰＶｕＩ　（いずれも宝酒造社製）ＳｐｈＩ（
ベセスダ・リサーチ・ラボラトリ−）を用いて、切断し
制限酵素切断点地図を作成した。代表例として、ＥＣ０
ＲＩ切断を例示すると、ＤＮＡ１μグ。
制限エンドヌクレアーゼ消化用バッファー５０　ｍ〜Ｉ
Ｔｒｉｓ　　ＨＣｆ　　ｐＨ７，４、１００ｍ　Ｍ　　
Ｎａ　Ｃ１゜１０　ｍＭ　　Ｍｇ５ｏ　４水溶液を用い
ＥｃｏＲＩ　　４ユニツトで３７℃２時間消化を行ない
、ＤＮＡをエチジウムブロマイド水溶液２μｇ／＃！ｉ
！で染色し、紫外線照射によって消化パターンの解析を
行ない添加図面に示す制限酵素切断部位を決定した。
実施例５．（塩基配列の決定） 前記ＰＢＲ−ＮＬ−１−Ｈを制限エンドヌクレアーゼ５
ｐｈｌにューイングランドバイオラボ社製）及びＰＶｕ
ｎ（宝酒造社製）で切断し、挿入遺伝子の与えるＳ　ｐ
ｈ　Ｉ・ｐｖｕ［切断部位ではさまれるム２種類の断片
を得た。これらを５ｐｈＩ及びＨｉｎｃｌＩ（宝酒造社
製）で切断したＭ１３ファージベクターｍｐ１８及びｍ
ｐ１９　（ビーエルバイオケミカルス）にクローニング
した。シーケンシングはＭ１３シークエンスキット（宝
酒造社製）を用いて、ジデオキシチェーンターミネーシ
ョン法で行った。
５ＤｈＩ／ＰｖｕＩ［断片の５′側断片についてはＳｐ
ｈエサイトから３′方向、ｐｖｕ［サイトから５′方向
に、３′側隣接断片についてはＰｖｕＩＩサイトから３
′方向に塩基配列を決定した。
【図面の簡単な説明】
添加図面は、マウスＮＬ−１における■領域を含む遺伝
子断片の制限酵素切断地図を示したものである。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １、下記核酸塩基配列（Ｓ）及びそれに相補的塩基配列
    からなるポリヌクレオチドを含有する核酸塩基配列。 【塩基配列があります】 〔ここで、Ａはデオキシアデノシン−５′−リン酸、Ｃ
    はデオキシシチジン−５′−リン酸、Ｇはデオキシグア
    ノシン−５′−リン酸Ｔはデオキシチミジン−５′−リ
    ン酸を示す。〕２、下記アミノ酸で示されるポリペプチ
    ド（Ｔ）をコードすることを特徴とする第１項記載の核
    酸塩基配列。 【塩基配列があります】 〔ここで各記号は下記アミノ酸を意味する。 Ｇｌｙ；グリシン　Ａｓｐ；アスパラギン酸　Ａｌａ；
    アラニン　Ｌｙｓ；リジン　 Ｖａｌ；バリン　Ａｒｇ；アルギニン　 Ｌｅｕ；ロイシン　Ｈｉｓ：ヒスチジン　 Ｉｌｅ；イソロイシン　Ｐｈｅ；フェニルアラニン　Ｓ
    ｅｒ：セリン　Ｔｙｒ；チロシン　 Ｔｈｒ：スレオニン　Ｔｒｐ；トリプトファン　Ｃｙｓ
    ；システイン　Ｐｒｏ：プロリン Ｍｅｔ；メチオニン　Ａｓｎ；アスパラギン　Ｇｌｕ：
    グルタミン酸　Ｇｌｎ；グルタミン〕３、（１）下記核
    酸塩基配列（ｐ） 【塩基配列があります】 〔ここで、Ａはデオキシアデノシン−５′−リン酸、Ｃ
    はデオキシシチジン−５′−リン酸、Ｇはデオキシグア
    ノシン−５′−リン酸Ｔはデオキシチミジン−５′−リ
    ン酸を示す。〕及び（ｉｉ）記核酸塩基配列（Ｓ） 【塩基配列があります】 （ここで、Ａ、Ｔ、Ｇ及びＣは前記定義と同じ）よりな
    る塩基配列及びそれと相補的塩基配列からなるポリヌク
    レオチドを含有する核酸塩基配列。
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Cited By (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6248516B1 (en) 1988-11-11 2001-06-19 Medical Research Council Single domain ligands, receptors comprising said ligands methods for their production, and use of said ligands and receptors
US6291161B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertiore
US6291160B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6291159B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6291158B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertoire
US6680192B1 (en) 1989-05-16 2004-01-20 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6969586B1 (en) 1989-05-16 2005-11-29 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertoire

Families Citing this family (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6548640B1 (en) 1986-03-27 2003-04-15 Btg International Limited Altered antibodies
US5225539A (en) * 1986-03-27 1993-07-06 Medical Research Council Recombinant altered antibodies and methods of making altered antibodies
GB8607679D0 (en) * 1986-03-27 1986-04-30 Winter G P Recombinant dna product
JPH02500329A (ja) * 1987-05-21 1990-02-08 クリエイテイブ・バイオマリキユールズ・インコーポレーテツド ターゲット化多機能蛋白質
US5091513A (en) * 1987-05-21 1992-02-25 Creative Biomolecules, Inc. Biosynthetic antibody binding sites
US5258498A (en) * 1987-05-21 1993-11-02 Creative Biomolecules, Inc. Polypeptide linkers for production of biosynthetic proteins
US5132405A (en) * 1987-05-21 1992-07-21 Creative Biomolecules, Inc. Biosynthetic antibody binding sites
US5223409A (en) 1988-09-02 1993-06-29 Protein Engineering Corp. Directed evolution of novel binding proteins
EP0376851A3 (en) * 1988-12-29 1991-06-26 Cytogen Corporation Molecular recognition units
US7413537B2 (en) * 1989-09-01 2008-08-19 Dyax Corp. Directed evolution of disulfide-bonded micro-proteins
WO1992006191A1 (en) * 1990-09-28 1992-04-16 Protein Engineering Corporation Proteinaceous anti-dental plaque agents
ES2330052T3 (es) * 1991-03-01 2009-12-03 Dyax Corporation Proteina quimerica que comprende micro-proteinas que tienen dos o mas puentes disulfuro y relaizaciones de las mismas.
US6235525B1 (en) * 1991-05-23 2001-05-22 Ludwig Institute For Cancer Research Isolated nucleic acid molecules coding for tumor rejection antigen precursor MAGE-3 and uses thereof

Cited By (11)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6248516B1 (en) 1988-11-11 2001-06-19 Medical Research Council Single domain ligands, receptors comprising said ligands methods for their production, and use of said ligands and receptors
US7306907B2 (en) 1988-11-11 2007-12-11 Cambridge Antibody Technology Limited Single domain ligands, receptors comprising said ligands, methods for their production, and use of said ligands and receptors
US6291161B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertiore
US6291160B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6291159B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6291158B1 (en) * 1989-05-16 2001-09-18 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertoire
US6680192B1 (en) 1989-05-16 2004-01-20 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity
US6969586B1 (en) 1989-05-16 2005-11-29 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertoire
US7189841B2 (en) 1989-05-16 2007-03-13 Scripps Research Institute Method for tapping the immunological repertoire
US7858359B2 (en) 1989-05-16 2010-12-28 Stratagene Method for tapping the immunological repertoire
US8338107B2 (en) 1989-05-16 2012-12-25 Scripps Research Institute Method for producing polymers having a preselected activity

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Publication number Publication date
JPH0559702B2 (ja) 1993-08-31
DE3576524D1 (de) 1990-04-19
US4786719A (en) 1988-11-22
EP0183964A1 (en) 1986-06-11
EP0183964B1 (en) 1990-03-14

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