JPH08503370A - 酵素反応の強化 - Google Patents
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Abstract
(57)【要約】
本発明は、酵素の活性化に関する。より特に、本発明は、ペルオキシダーゼ強化剤に関する。本発明は、ペルオキシダーゼ酵素及びペルオキシダーゼ強化剤の存在中過酸化水素の源により基質を酸化する方法にも関する。より特に、本発明は、溶液中の染料の漂白方法、その織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害する方法、リグニン含有増量の漂白、特に紙製造のためのパルプの漂白の方法、パルプ製造からの廃水の処理方法、並びにリグニン又はリグニン含有材料の酵素的重合及び/又は修飾の方法に関する。
Description
【発明の詳細な説明】
酵素反応の強化
技術分野
本発明は、酵素の活性化に関する。より特に、本発明は、ペルオキシダーゼ強
化剤に関する。
本発明は、ペルオキシダーゼ酵素及びペルオキシダーゼ強化剤の存在中過酸化
水素の源により基質を酸化する方法にも関する。より特に、本発明は、溶液中の
染料の漂白方法、その織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき染色された織物か
ら他の織物への繊維染料の転移を阻害する方法、リグニン含有増量の漂白、特に
紙製造のためのパルプの漂白の方法、パルプ製造からの廃水の処理方法、並びに
リグニン又はリグニン含有材料の酵素的重合及び/又は修飾の方法に関する。
背景技術
ペルオキシダーゼ(E.C.1.11.1.7)は、過酸化水素による基質(電子又は水
素供与体)の酸化を触媒する酵素である。このような酵素は、微生物、植物及び
動物起源から公知であり、例えば、コプリナス・シネレウス(Corinus cinereus )
からのペルオキシダーゼがある(例えば、EP 179,486参照)。それらは、典型
的にはヘモタンパク質であり、すなわち、それらは、補欠分子団としてヘムを含
む。
過酸化水素又は過酸化水素前駆体と一緒のペルオキシダーゼの使用は、紙製造
のためのパルプの漂白において、パルプ製造からの廃水の処理において、洗濯洗
剤中での改良された漂白のために、洗濯の間の染料転移の阻害のために、並びに
リグニン修飾のために、例
えば、パーティクルボードの製造において、提案されてきた。
Boehringer Mannheimにより供給される化合物2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベ
ンゾチアゾリン-6-スルホネート)、ABTSは、発色性基質、且つ一般的なペルオ
キシダーゼ及びフェノール・オキシダーゼ検定剤である。これらの酵素は、それ
ぞれ、過酸化水素及び2酸素(dioxygen)によるABTSの酸化を触媒し、緑っぽい
青色を作り出し、この過程は光度計によりモニターされることができる。
ABTSは、ラッカーゼ酵素(ポリフェノール・オキシダーゼ、EC 1.10.3.2)に
より酸化されるとき安定なラジカル・カチオンを形成することが発見され、そし
て非フェノール性リグニン・モデル化合物の酸化のための酸化還元仲介物質とし
て作用することか提案されている[Bourbonnais R,Paice M G;FEBS Lett(199
0)267 99-102]。
ABTSの存在中のラッカーゼ酵素によるクラフト・パルプの脱メチル化及び脱リ
グニン化についての研究は、ラッカーゼによる部分的脱メチル化の程度がABTSの
存在中で増加されたことを示した[Bourbonnais R.and Paice M.G;Appl.Micro
biol.Biotechnol.(1992)36 823-827]。
特定の酸化性基質、例えは、金属イオン及びフェノール化合物、例えば、7-ヒ
ドロキシクマリン(7HCm)、バニリン(VAN)、及びp-ヒドロキシベンゼンスルホ
ネート(pHBS)が、漂白反応を強化することができる加速剤又は強化剤として記
載されている(例えば、WO 92/18683、WO 92/18687、及びKato M and Shimizu S
,Plant Cell Physiol.1985 26(7),pp.1291-1301(特に表1参照)、又はS aunders B C,et al.
,Peroxidase,London,1964,p.141 ffを参照こと。)。
この加速効果は、短寿命ラジカルの形成又は、その着色物質の漂
白又は他の修飾に参加する上記基質の他の酸化状態に帰すると考えられている。
発明の要約
本発明の目的は、ペルオキシダーゼ酵素の活性を強化するための剤を提供する
こと、そしてペルオキシダーゼ酵素の活性を強化する方法を提供することである
。今般、驚くべきことに、ペルオキシダーゼの活性が、電子受容体として作用す
ることができる安定した酸化生成物を生成することができる化学的化合物の存在
中で有意に増加することが発見された。
従って、本発明の第一態様において、本発明は、ペルオキシダーゼ酵素の活性
を強化するための剤であって、そのペルオキシダーゼ酵素のための基質であり、
そして250μMまでの濃度において存在するとき安定した電子受容体を生成するこ
とができる剤を提供する。
本発明の第二態様においては、本発明は、過酸化水素の源の存在中、及び本発
明に係るペルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素により基質を
酸化する方法を提供する。
特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、
染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害する方法であって、過酸
化水素の源の存在中、及び本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペル
オキシダーゼ酵素によりその洗浄液を処理することを含んで成る方法を提供する
。
特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、
染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害することができる洗剤添
加物であって、ペルオキシダーゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源及び本発明に
係るペルオキシダーゼ強化剤を含んで成る洗剤添加物を提供する。
さらに特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄される
とき、染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害することができる
洗剤組成物であって、ペルオキシダーゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源、及び
本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤を含んで成る洗剤組成物を提供する。
他の態様においては、本発明は、リグニン含有材料の漂白、特に紙製造のため
のパルプの漂白の方法であって、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係るペ
ルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりそのリグニン又は
リグニン含有材料を処理することを含んで成る方法を提供する。
さらなる態様においては、本発明は、リグニン又はリグニン含有材料の酵素的
重合及び/又は修飾方法であって、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係る
ペルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりそのリグニン又
はリグニン含有材料を処理することを含んで成る方法を提供する。
そしてさらなる態様においては、本発明は、廃水、例えば、化学又は医薬産業
からの廃水の処理方法であって、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係るペ
ルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりその廃水を処理す
ることを含んで成る方法を提供する。
図面の簡単な説明
本発明をさらに添付図面を参照して説明する、ここで:
図1は、pH8.5における電子受容体半減期(秒)の関数としての初期DBl漂白(
-ΔmAbs/分)を示す。
図2は、pH10.5における電子受容体半減期(秒)の関数としての初期DBl漂白
(-ΔmAbs/分)を示す。
図3は、コプリナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼに
よるメチル・オレンジの漂白に適用された本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤
(ABTS)とpHBSとの比較を示し(1:pHBS、20μM H2O2;2:pHBS、200μM H2O2
;3:ABTS、20μM H2O2;4:ABTS、200μM H2O2);
図4は、本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤(ABTS)の変動濃度の存在中の
コプリナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼによるメチル
・オレンジの加速された漂白を示し(1:0μM ABTS;2:1μM ABTS;3:5
μM ABTS,及び4:10μM ABTS);
図5は、pH 10.5におけるダイレクト・ブルー1(DB1)の漂白の間の初期漂白
速度の比較を示し(□ABTS、1nmペルオキシダーゼ;◆VAN、100nMペルオキシダ
ーゼ;■7HCm、100nmペルオキシダーゼ;▲pHBS、100nMペルオキシダーゼ);そ
して
図6は、pH8.8(及びpH10.5)におけるDBIの漂白の間の初期漂白速度の比較を
示す(□ABTS pH8.8;◆VAN pH8.8;■7HCm pH8.8;◇ABTS pH 10.5;及び▲pHB
S pH 8.8)。
発明の詳細な説明ペルオキシダーゼ強化剤
本発明は、酸化性基質を酸化する方法であって、その基質を、ペルオキシダー
ゼ又は(以下に定義する)過酸化物形成作用性化合物、過酸化水素の源並びに強
化剤であってそのペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物によりその強
化剤の酸化の(以下に定義する)回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受
容体に酸化されることができる強化剤と、接触させることを含んで成る方法に関
する。
半減期は、様々な方法により、例えば、実施例1、6、7及び8
中に記載されているように、又は本分野において公知の他の方法により測定され
ることができる。
本発明の文脈において、回転数は、ペルオキシダーゼの初期濃度により除した
Vmax(強化剤の最大酵素的酸化速度)として定義される。
本発明の文脈において、安定した電子受容体は、強化剤が250μMまでの濃度に
おいて存在するとき、1m秒以上の半減期(t1/2)をもつ受容体として定義され
る。
より好ましい態様においては、安定した電子受容体は、強化剤が250μMまでの
濃度において存在するとき、10m秒以上の半減期(t1/2)をもつ受容体である。
最も好ましい態様においては、安定した電子受容体は、強化剤が250μMまでの
濃度において存在するとき、100m秒以上の半減期(t1/2)をもつ受容体である。
最も好ましい態様においては、本発明に係る強化剤は、以下の群:2,2'-アジ
ノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルホネート)、N-メチルフェノチア
ジン、3,3',5,5'-テトラメチルベンジジンから選ばれる芳香族有機化合物である
。
本発明に係る方法において使用される酵素は、酵素分類EC 1.11.1.7に含まれ
るいずれかのペルオキシダーゼ酵素、ペルオキシダーゼ活性を示すそれから誘導
されるいずれかの断片、又はそれらの合成的又は半合成的誘導体であることがで
きる(例えば、ポルフィリン環系又はミクロペルオキシダーゼ、例えば、米国特
許第4,077,768号、欧州特許出願第537,381号、国際特許出願WO 91/05858及びWO
92/16634参照)。微生物、植物及び動物起源からのこのような酵素が、公知であ
る。
好ましくは、本発明に係る方法において使用されるペルオキシダ
ーゼは、植物(例えば、ホースラディッシュ又は大豆ペルオキシダーゼ)又は微
生物、例えば、菌又はバクテリアにより生産されることができる。幾つかの好ま
しい菌は、下門不完全菌類(Deuteromycotina)、ヒホミセス綱(Hyphomycetes
)に属する株、例えば、フザリウム(Fusarium)、フミコーラ(Humicola)、ト
リコデルマ(Tricoderma)、ミロセシウム(Myrothecium)、ベルティシラム(V erticillum)
、アルスロミセス(Arthromyces)、カルダリオミセス(Caldariom yces)
、ウロクラディウム(Ulocladium)、エンベリシア(Embellisia)、クラ
ドスポリウム(Cladosporium)又はドレシュレラ(Dreschlera)、特にフザリウ
ム・オキシスポラム(Fusarium oxysporum)(DSM 2672)、フミコーラ・インソ
レンス(Humicola insolens)、トリコデルマ・レシイ(trichoderma resii)、
ミロセシウム・ベルカナ(Myrothecium verrucana)(IFO 6113)、ベルティシ
ラム・アルボアトラム(Verticillum alboatrum)、ベルティシラム・ダーリー(Verticillum dahlie)
、アルスロミセス・ラモサス(Arthromyces ramosus)
(FERM P-7754)、カルダリオミセス・フマゴ(Caldariomyces fumago)、ウロ
クラディウム・チャータラム(Ulocladium chartarum)、エンベリシア・アリ( Embellisia alli)
又はドレシュレラ・ハロデス(Dreshlera halodes)を含む。
他の好ましい菌は、下門担子菌類(Basidiomycotina)、担子菌綱(Basidiomy
cetes)に属する株、例えば、コプリナス(Coprinus)、ファネロカエテ(Phane rochaete)
、コリオラス(Coriolus)又はトラメテス(Trametes)、特にコブリ
ナス・シネレウス・f.ミクロスポラス(Coprinus cinereus f.microsporus)
、コプリナス・マクロリザス(Coprinus macrorhizus)、ファネロカエテ・クリ
ソスポリウム(Phanerochaete chrysosporium)(例えば、NA-12)又は(従来ポ
リポラス(Polyporus)といわれていた)トラメテス(Trametes)、例えば、
トラメテス(Trametes versicolor)(例えば、PR4 28-A)を含む。
さらに好ましい菌は、下門接合菌類(Zygomycotina)、ミコラセアエ(Mycora
ceae)綱に属する株、例えば、Rhizopus(クモノスカビ)又はMucor(ケカビ)
、特にムコー・ヒエマリス(Mucor hiemalis)を含む。
幾つかの好ましいバクテリアは、Actimomycetales目の株、例えば、ストレプ
トミセス・スフェロイデス(Streptomyces spheroides)(ATCC 23965)、スト
レプトミセス・サーモビオラセウス(Streptomyces thermoviolaceus)(IFO 12
382)又はストレプトヴァーティシラム・ヴァーティシリウムssp.ヴァーティシ
リウム(Streptoverticillum verticillium ssp.verticillium)を含む。
他の好ましいバクテリアは、バチルス・プミラス(Bacillus pumilus)(ATCC
12905)、バチルス・ステアロサーモフィラス(Bacillus stearothermophillus )
、ロードバクター ・スフェアロイデス(Rhodobacter sphaeroides)、ロー
ドモナス・パルストリ(Rhodomonas palstri)、ストレプトコッカス・ラクティ
ス(Streptococcus lactis)、シュードモナス・プロチニア(Pseudomonas purr ocinia)
(ATCC 15958)又はシュードモナス・フルオレッセンス(Pseudomonas fluorescens
)(NRRL B-11)を含む。
さらに好ましいバクテリアは、ミクソコッカス(Myxococcus)に属する株、例
えば、ミクソコッカス・ビレッセンス(M.virescens)を含む。
有用な特定のペルオキシダーゼの他の潜在的な源は、Saunders B C,前記,41
-43頁中に列記されている。
さらに本ペルオキシダーゼは、上記ペルオキシダーゼをエンコードしているDN
A配列並びにそのペルオキシダーゼをエンコードしているDNA配列の発現を可能に
する機能をエンコードしているDNA配
列を担持している組換え体DNAベクターにより形質転換された宿主細胞を、その
ペルオキシダーゼの発現を許容する条件下で培養し、そしてその培養物からその
ペルオキシダーゼを回収することを含んで成る方法により生産可能であるもので
ある。
特に、組換えにより生産されたペルオキシダーゼは、コプリナス(Coprinus)
種、特にWO 92/16634に記載されたコプリナス・マクロリザス(C.macrorhizus )
又はコプリナス・シネレウス(C.cinereus)から得られるペルオキシダーゼ
である。
本発明の文脈において、過酸化物形成作用性化合物は、チトクローム、ヘモグ
ロビン又はペルオキシダーゼ酵素から誘導されたペルオキシダーゼ活性断片、並
びにそれらの合成的又は半合成的誘導体、例えば、鉄ポルフィン、鉄ポルフィリ
ン、及び鉄フタロシアニン並びにそれらの誘導体を含んで成る。工業的用途
ペルオキシダーゼ酵素の存在中過酸化水素源による基質の酸化の本発明に係る
方法は、様々な工業的用途が在る。
好ましい態様においては、本発明に係る方法は、溶液中での染料の漂白のため
の用途が在る。
他の態様においては、本発明に係る方法は、染料転移阻害のための、例えば、
染色された繊維(例えば、WO 92/18687参照)又は洗濯(例えば、WO 91/05839参
照)のための用途が在る。
従って、特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄され
るとき、染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害する方法であっ
て、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤の存在
中、ペルオキシダーゼ酵素によりその洗浄液を処理することを含んで成る方法を
提供する。そ
の繊維染料は、合成染料、例えば、アゾ染料、又は天然若しくは天然と同一の染
料であることができる。
第三の態様においては、紙製造のためのパルプの漂白における用途が在る。紙
パルプの漂白における過酸化水素又は過酸化水素前駆体と一緒のペルオキシダー
ゼの使用は、例えば、SE 88/0673及びUS 4,690,895中に記載されている。
従って、本発明は、リグニン含有材料の漂白、特に紙製造のためのパルプの漂
白のための方法であって、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係るペルオキ
シダーゼ強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりそのリグニン又はリグニ
ン含有材料を処理することを含んで成る方法を提供する。
第四の態様においては、本発明に係る方法は、リグニン修飾、例えば、パーテ
ィクルボード製造における用途が在る。木複合材、例えば、繊維ボード及びパー
ティクルボードの製造のためのバインダーは、ペルオキシダーゼ処理されたリグ
ニンから作られることができる(US 4,432,921参照)。
従って、本発明は、リグニン又はリグニン含有材料の酵素的重合及び/又は修
飾方法であって、過酸化水素の源の存在中、及び本発明に係るペルオキシダーゼ
強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりそのリグニン又はリグニン含有材
料を処理することを含んで成る方法を提供する。
第五の態様においては、本発明は、廃水、例えば、化学又は医薬産業からの、
染料製造からの、繊維産業からの、又はパルプ製造からの廃水の処理において用
途が在る(例えば、US 4,623,465、又はJP-A 2-31887参照)。
より特定の態様においては、本発明は、染料製造からの、繊維産業からの、又
はパルプ製造からの廃水の処理方法であって、過酸化
水素の源の存在中、及び本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤の存在中、ペルオ
キシダーゼ酵素によりその廃水を処理することを含んで成る方法を提供する。洗剤組成物
本発明に従って、本ペルオキシーダーゼ強化剤は、洗剤組成物の成分として添
加されることができる。
特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、
染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害することができる洗剤添
加物であって、ペルオキシダーゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源及び本発明に
係るペルオキシダーゼ強化剤を含んで成る洗剤添加物を提供する。この洗剤添加
物は、さらに、洗剤中で慣用に使用される1以上の他の酵素、例えば、プロテア
ーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、又はセルラーゼを含んで成ることができる。
好ましくは、この洗剤添加物は、粒状物、好ましくは非発塵性粒状物、液体、
特に安定化液体、スラリーの形態で、又は保護された形態で、提供される。
他の特定の態様においては、本発明は、織物が洗浄液中で一緒に洗浄されると
き、染色された織物から他の織物への繊維染料の転移を阻害することができる洗
剤組成物であって、ペルオキシダーゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源、及び本
発明に係るペルオキシダーゼ強化剤を含んで成る洗剤組成物を提供する。
本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤は、ペルオキシダーゼ酵素、過酸化水素
の源、及び本発明に係るペルオキシダーゼ強化剤を含んで成る、ペルオキシダー
ゼ系の一部として、その洗剤中に含まれることができる。
このペルオキシダーゼ系は、非発塵性粒状物、液体、特に安定化液体の形態又
は保護された形態においてその洗剤組成物中に含まれることができる。非発塵性
粒状物は、例えば、US 4,106,991及び4,661,452(両方Novo Industri A/Sへ付与
されたもの)中に開示されているように、製造されることができ、そして場合に
より、本分野において公知の方法によりコートされることができる。液体酵素調
製物は、例えば、確立された方法に従って、ポリオール、例えば、プロピレン・
グリコール、糖若しくは糖アルコール、乳酸又は硼酸の添加により安定化される
ことができる。他の酵素安定化剤も本分野においてよく知られている。このペル
オキシダーゼ系の保護形態は、EP 238,216中に開示された方法に従って調製され
ることができる。
本発明に係る洗剤組成物は、いずれかの便利な形態で、例えば、粉末、粒状物
又は液体として存在することができる。液体洗剤は、水性、典型的には70%まで
の水及び0-20%の有機溶媒であることができる。
この洗剤組成物は、1以上の界面活性剤であってそのそれぞれがアニオン性、
非イオン性、カチオン性、両性であることができるものを含んで成る。この洗剤
は、普通には、5-30%のアニオン性界面活性剤、例えば、直鎖状アルキルベンゼ
ンスルホネート(LAS)、アルファーオレフィンスルホネート(AOS)、硫酸アル
キル(AS)、アルコール・エトキシスルフェート(AES)又は石鹸を含むであろ
う。それは、3-20%非イオン性界面活性剤、例えば、ノニル・フェノール・エト
キシレート又はアルコール・エトキシレートを含むこともできる。
この洗剤組成物は、さらに、1以上の他の酵素、例えば、アミラーゼ、リパー
ゼ、セルラーゼ又はプロテアーゼを含んで成ることが
できる。
この洗剤は、1-40%の洗剤ビルダー、例えば、ゼオライト、ホスフェート、ホ
スホネート、クエン酸塩、ニトリロトリ酢酸(NTA)、エチレンジアミンテトラ
酢酸(EDTA)又はジエチレントリアミンペンタ酢酸(DTPA)、アルケニル琥珀酸
無水物、又はシリケートを含むことができ、又はそれは、ビルドされない(すな
わち、本質的に洗剤ビルダーを含まない)ことができる。それは、他の慣用の洗
剤成分、例えば、織物コンディショナー、泡ブースター、抗-腐食剤、土壌懸濁
剤、金属イオン封鎖剤、抗-土壌再デポジション剤、酵素のための安定化剤、泡
抑制剤、染料、殺バクテリア剤、光学的増白剤又は芳香剤を含むことができる。
(水性洗剤溶液中で測定される)pHは、普通には中性又はアルカリ性、例えば
、7-11であろう。
本発明の範囲内の洗剤組成物の特定の形態は:
a)ホスフェート・ビルダー、アニオン性界面活性剤、非イオン性界面活性剤
、シリケート、使用における所望のpHに調整するためのアルカリ、及び中性無機
塩を含む洗剤粉末として配合された洗剤組成物、
b)ゼオライト・ビルダー、アニオン性界面活性剤、非イオン性界面活性剤、
アクリル又は等価なポリマー、シリケート、使用における所望のpHに調整するた
めのアルカリ、及び中性無機塩を含む洗剤粉末として配合された洗剤組成物、
c)アニオン性界面活性剤、非イオン性界面活性剤、有機酸、アルカリを含ん
で成る水性洗剤液体であって7〜11の間の値に調整された使用におけるpHをもつ
ものとして配合された洗剤組成物、
d)本質的に直鎖状アルコキシル化第一アルコール、ホスフェート・ビルダー
、アルカリから成る液体非イオン性界面活性剤を含んで
成る非水性洗剤液体であって7〜11の間の値に調整された使用におけるpHをもつ
ものとして配合された洗剤組成物、
e)アニオン性界面活性剤及び非イオン性界面活性剤、ホスフェート・ビルダ
ー、シリケートを含み、並びにほとんど又は実質的に全く中性無機塩を含まない
、少なくとも600 g/lのバルク密度をもつ粒状物の形態における洗剤粉末として
配合された洗剤組成物、
f)アニオン性界面活性剤及び非イオン性界面活性剤、ゼオライト・ビルダー
、シリケートを含み、並びにほとんど又は実質的に全く中性無機塩を含まない、
少なくとも600 g/lのバルク密度をもつ粒状物の形態における洗剤粉末として配
合された洗剤組成物、
g)アニオン性界面活性剤、非イオン性界面活性剤、アクリル・ポリマー、脂
肪酸石鹸、カーボネート、スルフェート、粘度粒子、及びシリケートを含む洗剤
粉末として配合された洗剤組成物、
h)5-65重量%の界面活性剤、0-50重量%のビルダー及び0-30重量%の電
解質を含んで成る液体コンパクト洗剤、
i)直鎖状アルキルベンゼンスルホネート、獣脂アルキル・スルフェート、C14-15
アルキル・スルフェート、C14-15アルコール7回エトキシ化、獣脂アルコ
ール11回エトキシ化、分散剤、シリコーン液、クエン酸3ナトリウム、クエン酸
、ゼオライト、マレイン酸/アクリル酸コポリマー、ジエチレントリアミンペン
タキス(メチレンホスホン酸)、セルラーゼ、プロテアーゼ、リパーゼ、アミラ
ーゼ、ナトリウム・シリケート、硫酸ナトリウム、PVP、過硼酸塩及び漂白活性
剤を含んで成るコンパクト粒状洗剤、
j)C11-12アルキルベンゼンスルホネート、硫酸ナトリウム、ゼオライトA
、ニトリロトリ酢酸ナトリウム、セルラーゼ、PVP、テトラ酢酸エチレンジアミ
ン、硼酸塩及び過硼酸塩を含んで成る粒状洗剤、
k)C12-14アルケニル琥珀酸、クエン酸、ナトリウムC12-15アルキル・スル
フェート、C12-15アルコール2回エトキシ化の硫酸ナトリウム塩、C12-15アル
コール2回エトキシ化、C12-15アルコール7回エトキシ化、C12-15アルコール
5回エトキシ化、ジエチレントリアミンペンタキス(メチレンホスホン酸)、オ
レイン酸、エタノール、プロパンジオール、プロテアーゼ、セルラーゼ、PVP、
石鹸泡抑制剤、水酸化ナトリウム、過硼酸塩及び漂白活性剤を含んで成る液体洗
剤、
を含む。
以下の実施例は、本発明をさらに説明し、そしてそれは、いかなる方法による
かを問わず請求されるものとして本発明の範囲を限定するものと意図されない。
実施例1ダイレクト・ブルー1の漂白及び酸化された増加剤の半減期
コピリナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼ(CiP)をWO
92/16634に従って得て、そして以下の方法によりSDS-PAGE上で単一バンドに精
製した:
粗ペルオキシダーゼ調製物を25w/w%硫酸アンモニウムにより沈殿させ、そして
遠心分離後、その沈殿物を10 mMホスフェートpH 7(バッファーA)中に溶解し
、そして同一バッファーに対して透析した。このサンプルをバッファーAにより
平衡化したHighLoad Q-Sepharoseカラム(Pharmacia,Sweden)上に適用し、バ
ッファーにより洗浄し、そして同一バッファー中0.5 MまでのNaClの線形グラジ
エントにより溶出した。
ペルオキシダーゼ活性を含む主画分を集め、(10kDの膜カット-オフによる)
限外濾過により濃縮してバッファーAに対して透析し
た。
CiPの濃度を、109mM -1cm-1のモル吸収を使用してA404により測定した。
化学物質を、Sigma-Aldrich、Janssen Chimica、Kodak、Tokyo Kasai Organic
Chemicals、Daiichi Pure Chemicals co.又はBoehringer Mannheimから得た。
本発明に従う強化剤の使用するCiPによるダイレクト・ブルー1(DB1)の初期
漂白を、標準的な条件下で測定した酸化された強化剤(電子受容体)の半減期と
比較した。
漂白のための条件は:
最終濃度
200 μl 50 mM Britton-Robinson*バッファー
それぞれpH 8.5と10.5 10 mM
200 μl DBI-3.0吸収単位(610 nm) 0.6(A610nm)
200 μl 10 nM CiP(pH 8.5)又は
5 nM CiP(pH 10) 2又は1nM
200 μl 50μM 強化剤 10μM
200 μl 100μM H2O2 20μM
*H3PO4、CH3CO2H、H3BO3、全3成分:50 mM
であった。
試薬を30℃においてサーモスタット・キュベット内で混合し、そして漂白を過
酸化水素の添加により開始した。
漂白を、DB1の吸収ピークである610nmにおいて分光光度計により検出した。5
秒後、漂白を少なくとも1分間続け、そしてその初期漂白速度(吸収曲線の初期
勾配から測定される、1分間当たりの
ミリ-吸収単位における減少、-ΔmAbs/分)を測定した。
酸化された強化剤の半減期を8mMの濃度において存在する強化剤のサイクリッ
ク・ボルタモグラム(cyclic voltammogram)から測定した。このサイクリック
・ボルタモグラムは、
作用電極 白金ディスク
対電極 白金ワイヤー
参照電極 塩化水銀(I)(Calomel)
から成る標準的な3-電極系内で得られる。
酸化された強化剤の半減期(t1/2)をサイクリックボルタモグラムにおけるス
キャン速度(υ)、ピーク位置及びスイッチング電位から計算した。ここで、還
元ピークのピーク電流は酸化ピークのピーク電流の値の半分をもっていた。
ΔEは、還元ピークのピーク位置とスイッチング電位との差である。
スイッチング電位は、電位において、可逆的ボルタモグラムにおける酸化ピー
クのピーク位置よりも0.2 V高く固定された。可逆ボルタモグラムは、酸化ピー
クの位置と還元ピークの位置との間の差が0.059 Vに達するところのスキャン速
度において得られる。
図1及び2中に示す結果から、酸化された強化剤がより長い半減期をもってよ
り良好な漂白を示すことが分かる。
実施例2メチル・オレンジの漂白
2,2'-アジノ-ビス(3-メチルベンゾチアゾリン-6-スルフホネート)(ABTS
、Boehringer Mannheimにより供給されたもの)又はパラ-ヒドロキシベンゼン・
スルホネート(pHBS、Sigmaにより供給されたもの)の存在中、WO 92/16634に従
って得られた組換えにより生産されたコプリナス・シネレウス(Coprinus ciner eus)
ペルオキシダーゼ(rCiP)、及び過酸化水素により触媒されるメチル・オ
レンジ(Merck)の加速された漂白を図2中に示す。以下の条件を使用した:
10 nM rCiP
25 μM メチル・オレンジ(Methyl Orange)
50 μM ABTS又はパラ-ヒドロキシベンゼン・スルホネート
20 及び200 μM 過酸化水素
50 mM Britton & Robinsonバッファー、pH 8.8
30 ℃サーモスタット。
試薬を1cm キュベット内で混合し、そして漂白を過酸化水素の添加により開
始した。漂白をこの染料の吸収ピークである465nmにおいて分光光度計により検
出した。漂白を10分間のスパンにわたる時間に関して追跡した。
実施例2メチル・オレンジの漂白
2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルフホネート)(ABTS
、Boehringer Mannheimにより供給されたもの)又はパラ-ヒドロキシベンゼン・
スルホネート(pHBS、Sigmaにより供給
されたもの)の存在中、実施例1に従って得られた組換えにより生産されたコプ
リナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼ(rCiP)、及び過
酸化水素により触媒されるメチル・オレンジ(Merck)の加速された漂白を図2
中に示す。以下の条件を使用した:
10 nM rCiP
25 μM メチル・オレンジ(Methyl Orange)
50 μM ABTS又はパラ-ヒドロキシベンゼン・スルホネート
20 及び200 μM 過酸化水素
50 mM Britton & Robinsonバッファー、pH 8.8
30 ℃サーモスタット。
試薬を1cm キュベット内で混合し、そしてその漂白を過酸化水素の添加によ
り開始した。漂白を上記染料の吸収ピークである465nmにおいて分光光度計によ
り検出した。漂白を10分間のスパンにわたる時間に関して続けた。
実施例3メチル・オレンジの漂白
2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルホネート)(ABTS、B
oehringer Mannheimにより供給されたもの)の変化濃度の存在中、実施例1に従
って得られた組換えにより生産されたコプリナス・シネレウス(Coprinus ciner eus)
ペルオキシダーゼ(CiP)、及び過酸化水素により触媒されるメチル・オレ
ンジ(Merck)の加速された漂白を図3中に示す。以下の条件を使用した:
10 nM rCiP
25 μM メチル・オレンジ(Methyl Orange)
0、1、5及び10μM ABTS
200μM 過酸化水素
50 mM Britton & Robinsonバッファー、pH 8.8
30 ℃サーモスタット。
この漂白の混合、開始及び検出は実施例2中に記載したものと同じである。
実施例4ダイレクト・ブルー1の漂白
加速剤としてABTSを使用した、実施例1に従って得られた組換えにより生産さ
れたコプリナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼ( CiP)
によるダイレクト・ブルー1(Direct Blue1(DB1))の初期漂白を、これまで
に公知の加速剤の中で最良のもの:7-ヒドロキシクマリン(7HCm)、バニリン
(VAN)、及びp-ヒドロキシベンゼン・スルホネート(pHBS)と比較した。以下
の条件を使用
した:
1 nM CIP又は100 nM CIP(pH 10.5における)
それぞれ、0、10、25、50、又は75μMの加速剤
50 mM Britton & Robinsonバッファー、それぞれ、pH 8.8又
は10.5
20μM 過酸化水素。
試薬を1cmキュベット内で混合し、そしてその漂白を過酸化水素の添加により
開始した。漂白をその染料の吸収ピークである610 nmにおいて分光光度計により
検出した。漂白を10分間続け、そして漂白速度(-ΔmAbs/分)を吸収における初
期(線形)減少から測定した。
pH 10.5において、加速剤として100 nm CiP及びABTSを使用した漂白は、その
キュベットが分光光度計内に置かれることができる前に漂白が既に完了している
程速かった。この理由は、pH 10.5におけるrCiPの投与量がABTSとの組み合わせ
において使用されるとき1 nMまで減少されたからであり、但し、100 nM rCiP付
近の投与量が、吸収における有意な減少を観察するために(これまで公知な)す
べての他の加速剤のために必要であった。
1分間当たりの初期漂白の結果を加速剤濃度の関数として図4及び5中に例示
する。
実施例5ABTSによる強化された染料転移阻害
洗浄試験を、ペルオキシダーゼに基く染料転移阻害に対するABTSの効果を調査
するためにTerg-o-tometer内で行った。比較のために、確立された強化剤pHBSを
もテストした。
綺麗な白色のトレーサー・テスト片(綿、Testfabrics,Inc.,USAからのStyle
#400;漂白されているが、蛍光増白されていないもの)を、アゾ染料Acld Red 1
51(C.I.26900;例えば、Aldrich Chemical Co.から入手可能なもの)により染
色されたナイロン・テスト片と一緒に洗浄した。参照テスト片を、同一綿布から
切断し、そして染色された織物の非存在中で洗浄した。所定のTerg-o-tometerポ
ット内の染料転移を、上記トレーサー片の間のハンター色差(Hunter color dif
ference):
として測定し、ここで、ポット及び上記の参照片、ハンターL、a、及びb値を
Datacolor Elrephometer 2000上の非フィルター昼光源により得られた軽減デー
タから評価した。
この洗浄試験のための洗剤溶液を、漂白及び光学的増白剤を全く含まない商業
的に入手可能な欧州の高pHパワー洗剤4.5 g/lを使用して調製した。使用した水
は、1:2の比で脱鉱物水と混合された水道水であり;その混合物は、約1.1 mM
Ca2+に等しい硬度をもっていた。
詳細な実験条件は以下のものであった:
洗浄経過時間: 15分間
Terg-o-tometer攪拌: 70回転/分
温度: 35℃
pH: ペルオキシダーゼ系の添加に先立
ってNaOHにより10.5に調整された
繊維負荷: 1リッターの洗浄液当たりAcid R
ed 151により染色された約6gナイ
ロン及び1g白色綿
過酸化物源: すべての場合に、50μMH2O2
がペルオキシダーゼと共に存在し
た
ペルオキシダーゼ: 5nMにおける、実施例1に従って
得られた、組換えにより生産され
たCoprinus cinereusペルオキシ
ダーゼ。
洗浄後、上記テスト片を冷水道水中で十分に濯ぎ、そして暗所において一夜乾
燥させ、その後、軽減の測定を行った。
上記2つの強化剤の各濃度による処理が以下の結果をもたらした:
白色洗浄織物に関するハンターΔE
1μM ABTS 34.9
5μM ABTS 32.3
20μM ABTS 23.7
1μM pHBS 34.8
5μM pHBS 34.5
20μM pHBS 30.8
ハンターΔEの≧2単位の差異は統計的に有意であった。
両方の場合において、1μM強化剤によるペルオキシダーゼ系は、有意な染料
転移阻害を提供しなかった(ペルオキシダーゼ系によらない参照はここでは含ま
れない)。しかしながら、見て分かるよう
に、ABTS系は、既に5μMの強化剤において効果をもち、一方、pHBS系はもたず
;そして20μMの強化剤においては、ABTS系は、pHBS系よりもかなり大きな効果
をもつ。
実施例6ABTSラジカルの安定性
実施例1に従って得られた組換えにより生産されたコプリナス・シネレウス( Coprinus cinereus)
ペルオキシダーゼ(rCiP)によるABTSの酸化により形成さ
れたABTSラジカルの安定性を電子スピン共鳴技術(ESR)により研究した。このE
SRシグナルは、曲線下の領域がそのラジカルの濃度に一致した20スキャンの後に
計算した。このシグナルを、3260ガウスから3300ガウスまで積分した。
このラジカルの安定性を様々なpH値において0.1 M Britton & Robinsonバッフ
ァーにおいて測定した。2.27 mM H2O2の濃度及び34 PODU/mlの酵素濃度を適用し
た。ペルオキシダーゼ活性
1ペルオキシダーゼ単位(PODU)は、標準的な条件下(すなわち、pH 7.0;温
度30℃;反応時間3分間)、1分間当たり1μmolの過酸化水素の変換を触媒す
る酵素の量として定義される。この活性は、発色団としてABTS(2,2'-アジノ-ビ
ス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルホネート))の基く検定を使用して測
定され、作り出される緑っぽい青色を418nmにおいて光度計により測定した。
結果を以下の表3中に表す。
各濃度において測定された表3中の半減期を、比較のために、2次崩壊を呈す
る250μMの濃度まで計算された。
実施例7
バニリンと7-ヒドロキシクマリンの半減期を強化剤のサイクリック・ボルタ
モグラムから測定した。このサイクリック・ボルタモグラムを、
作用電極 白金ディスク
対電極 白金ワイヤー
参照電極 カロメル(Calomel)
から成る3-電極系内で得た。
強化剤の濃度は、2mM であった。
酸化された強化剤の崩壊反応の次数を、そのスキャン速度(υ)に対する酸化
ピーク(Epo)のピーク位置の依存性から測定した。両方の強化剤について、ス
キャン速度レンジ0.1-1.0V/s内における
(δEpo/δlogυ)=0.019 Vは、その崩壊反応が2次であることを示している
。
酸化された強化剤の崩壊反応の速度定数を、実験的サイクリック・ボルタモグ
ラムと刺激されたボルタモグラムとの比較から測定した。この剌激に必要なパラ
メーターは、Analytical Chemistry,Vo1.60,p.1159,1988中に記載されて
いるように、その崩壊反応の反応次数、その強化剤の濃度、その崩壊反応のため
の速度定数のスキャン速度である。
バニリンと7-ヒドロキシクマリンの両方について、108M-1s-1のオーダーに
おける崩壊反応のための速度定数があった。
250μMの濃度における、半減期は、約40μs まで計算されることができる。
実施例8ダイレクト・ブルー1の漂白及び酸化された強化剤の半減期
コプリナス・シネレウス(Coprinus cinereus)ペルオキシダーゼ(CiP)を実
施例1中に記載したように得た。
使用したバッファーは、3成分(H3PO4、CH3CO2H、H3BO3)のすべてに関して0
.02MのBritton Robinsonバッファーであった。この酵素を、10.000 PODU/ml(50
.000 nM)の濃度までミリ-量の水の中に溶解した。保存溶液をDMF/H2O(1:1)中
のテスト強化剤のすべてから調製した。
以下の条件を上記漂白効果を検査するために使用した:
H2O2 20μM
CiP 1又は2 nM(pH 9.5又はpH10.5)
DB 1 0.025 mg/ml
加速剤 10μM
DNF 0.1%
B-Rバッファー 0.02M(pH 8.5又は10.5)
温度 室温。
ペルオキシダーゼ、DB1及び強化剤をキュベット内でバッファーと混合し、分
光光度計内に置き、そしてH2Oをその実験の開始直前に添加した。酵素の濃度は
、pH 8.5において1nMであり、そしてpH 10.5において2nMであった。
598nmにおける染料の吸収における変化を5〜305秒の時間の関数として測定し
た。その加速剤の効果を定量するために、300秒間における漂白(Δabs)を計算
する:
ΔAbs(%)=((Abs 300秒-Abs 10秒)/ Abs 10秒)* 100
様々なベンジン誘導体の半減期を、実施例1中に記載したようにpH 8.5及び10
.5におけるDMF/H2Oバッファー(1/9)中のサイクリック・ボルタメトリ(CV)に
より測定した。ベジジンの濃度は2mMであり、そして化合物の半減期(t1/2)は
、2つの電子転移を参照する。
実施例9強化剤の酸化
本発明に係る強化剤のいくつか、10-エチル-4-フェノチアジンカルボン酸(E
PC)及び10-フェノチアジンプロピオン酸(PTP)の酸化のための見かけの速度定
数を、CiP(PTPについて4nM及びEPCについて3.1nM)、ボレート・バッファー(1
0mM)pH 8.5、H2O2(50μM)及び強化剤の変化濃度を使用して30℃において測定
した。酸化された強化剤の形成を514nmにおいてモニターした。
Kcat(app.)は、Vmax/[CiP]0として計算される回転数として定義される
。ここで、[CiP]0は、CIPの初期濃度である。
酸化強化剤(電子受容体)の安定性を、高濃度のCiP(107μM)、Britton-Rob
insonバッファー(10mM)pH 8.5、H2O2(50μM)及び変化濃度の強化剤(20-100
μM)、30℃を使用して測定した。
酸化強化剤の非常に速い形成の後、崩壊を514nmにおける吸収により追跡する
ことができた。
両方の酸化された強化剤について。以下の定数をもつ2次崩壊が見られた。
実施例10H2O2、染料及び強化剤の化学量論
H2O2及びメチル・オレンジ(MO)の間の化学量論を測定するために、以下の条
件を使用した:
10 mM Britton-RobinsonバッファーpH 8.8
(実施例1に従って得られた)10 nM CiP
0-150μM MO
10μM ABTS
220μM H2O2
30℃
試薬を1cmキュベット内で混合し、そして漂白をH2O2の添加により開始した。
漂白を5時間までにわたり465 nmにおいて分光光度計により検出した。
様々なMO濃度について獲得できる漂白の破壊点を、2:1のH2O2:MO化学量論
又は4電子の転移を与える110μM MOにおいて得た。
上記の系であるが、過剰のH2O2(440μM)を使用しては、MO漂白は、150μM M
Oまでは線形であり、これは、1:(少なくとも)15のABTS:MOの化学量論を与
える。
【手続補正書】特許法第184条の8
【提出日】1995年2月6日
【補正内容】
請求の範囲
1.酸化性基質を酸化する方法であって、その方法がペルオキシダーゼ活性の測
定のための検定法ではなく、その基質を、ペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作
用性化合物、過酸化水素の源並びに強化剤であってそのペルオキシダーゼ又は過
酸化物形成作用性化合物によりその強化剤の酸化の回転数(turnover number)
の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸化されることができる強化剤と
、接触させることを含んで成る方法。
2.強化剤が、ペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物により、250μM
までの濃度において存在する安定した電子受容体に酸化されることができる、請
求項1に記載の方法。
3.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、1m秒以
上の半減期(t1/2)をもつ、請求項1又は2のいずれかに記載の方法。
4.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、10m秒以
上の半減期(t1/2)をもつ、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。
5.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、100m秒以
上の半減期(t1/2)をもつ、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。
6.強化剤が、以下の群:2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-
スルホネート)、N-メチルフェノチアジン、3,3',5,5'-テトラメチルベンジジン
から選ばれる芳香族有機化合物である、請求項1〜5のいずれかに記載の方法。
7.強化剤が、方法の開始において又は間において添加される、請求項1〜6の
いずれかに記載の方法。
8.強化剤の量が、0.01〜500μM、より好ましくは0.1〜250μ
M、最も好ましくは1〜100μMのレンジ内にある、請求項1〜7のいずれかに記
載の方法。
9.過酸化水素の源が、過酸化水素又は過酸化水素前駆体、例えば、ペルカーボ
ネート又は過硼酸塩、又は過酸化水素生成酵素系、例えば、オキシダーゼ及びそ
の基質、あるいはペルオキシカルボン酸又はその塩である、請求項1〜8のいず
れかに記載の方法。
10.ペルオキシダーゼ酵素が、大豆ペルオキシダーゼ、ホースラディッシュ・
ペルオキシダーゼあるいはコプリナス(Coprinus)、例えば、コプリナス・シネ
レウス(C.cinereus)又はコプリナス・マクロリザス(C.macrorhizus)から、
又はバチルス(Bacillus)、例えば、バチルス・プミラス(B.pumilus)から、
又はミクソコッカス(Myxococcus)、例えば、ミクソコッカス・ビレッセンス( M.virescens)
から得られるペルオキシダーゼ酵素である、請求項1〜9のいず
れかに記載の方法。
11.溶液中の染料の漂白に適用される、請求項1〜10のいずれかに記載の方
法。
12.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ
の繊維染料の転移を阻害することに適用される請求項1〜10のいずれかに記載の
方法であって、その洗浄液を、ペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物
、過酸化水素の源並びに強化剤であってそのペルオキシダーゼ又は過酸化物形成
作用性化合物によりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ
電子受容体に酸化されることができる強化剤により処理することを含んで成る方
法。
13.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ
の繊維染料の転移を阻害することができる洗剤添加物であって、ペルオキシダー
ゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源並び
に強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼによりその強化剤の酸化の回
転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸化されることができる強化
剤を含んで成る洗剤添加物。
14.強化剤が、2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルホネ
ート)である、請求項14に記載の洗剤添加物。
15.粒状物、好ましくは非発塵性粒状物、液体、特に安定化液体、スラリーの
形態で、又は保護された形態で、提供される、請求項13又は14のいずれかに記載
の洗剤添加物。
16.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ
の繊維染料の転移を阻害することができる洗剤組成物であって、ペルオキシダー
ゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源、並びに強化剤であってその活性を示すペル
オキシダーゼによりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ
電子受容体に酸化されることができる強化剤を含んで成る洗剤組成物。
17.電子供与体が、2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スル
ホネート)である、請求項16に記載の洗剤組成物。
18.1以上の他の酵素、特に、プロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、セルラ
ーゼ、及び/又はオキシダーゼ、あるいはその混合物をさらに含んで成る、請求
項16又は17のいずれかに記載の洗剤組成物。
19.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに
よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸
化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりリグニン又
はリグニン含有材料を処理することを含んで成る、リグニン含有材料の漂白、特
に紙製造のためのパルプの漂白のために適用される請求項1〜10のいずれかに記
載の方法。
20.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに
よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸
化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりリグニン又
はリグニン含有材料を処理することを含んで成り、リグニン又はリグニン含有材
料の酵素的重合及び/又は修飾に適用される請求項1〜10のいずれかに記載の方
法。
21.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに
よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸
化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素により廃水を処理
することを含んで成る、廃水、例えば、化学又は医薬産業からの廃水の処理にお
いて適用される請求項1〜10のいずれかに記載の方法。
22.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに
よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸
化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素により廃水を処理
することを含んで成る、染料製造からの、繊維産業からの、又はパルプ製造から
の廃水の処理のための請求項21に記載の方法。
─────────────────────────────────────────────────────
フロントページの続き
(72)発明者 エブドルップ,セーレン
デンマーク国,デーコー―2100 コペンハ
ーゲン エー.,エステー.テー.ホ
ー.,ウィレモエスガゼ 89
(72)発明者 イデ,ビルギッテ
デンマーク国,デーコー―3520 ファル
ム,トルネヘーイ 148
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1.酸化性基質を酸化する方法であって、その基質を、ペルオキシダーゼ又は過 酸化物形成作用性化合物、過酸化水素の源並びに強化剤であってそのペルオキシ ダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物によりその強化剤の酸化の回転数の逆数よ りも大きな半減期をもつ電子受容体に酸化されることができる強化剤と、接触さ せることを含んで成る方法。 2.強化剤が、ペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物により、250μM までの濃度において存在する安定した電子受容体に酸化されることができる、請 求項1に記載の方法。 3.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、1m秒以上 の半減期(t1/2)をもつ、請求項1又は2のいずれかに記載の方法。 4.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、10m秒以 上の半減期(t1/2)をもつ、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。 5.強化剤が250μMまでの濃度において存在するとき、電子受容体が、100m秒以 上の半減期(t1/2)をもつ、請求項1〜3のいずれかに記載の方法。 6.強化剤が、以下の群:2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6- スルホネート)、N-メチルフェノチアジン、3,3',5,5'-テトラメチルベンジジン から選ばれる芳香族有機化合物である、請求項1〜5のいずれかに記載の方法。 7.強化剤が、方法の開始において又は間において添加される、請求項1〜6の いずれかに記載の方法。 8.強化剤の量が、0.01〜500 μM、より好ましくは0.1〜250μM、最も好ましく は1〜100μMのレンジ内にある、請求項1〜7 のいずれかに記載の方法。 9.過酸化水素の源が、過酸化水素又は過酸化水素前駆体、例えば、ペルカーボ ネート又は過硼酸塩、又は過酸化水素生成酵素系、例えば、オキシダーゼ及びそ の基質、あるいはペルオキシカルボン酸又はその塩である、請求項1〜8のいず れかに記載の方法。 10.ペルオキシダーゼ酵素が、大豆ペルオキシダーゼ、ホースラディッシュ・ ペルオキシダーゼあるいはコプリナス(Coprinus)、例えば、コプリナス・シネ レウス(C.cinereus)又はコプリナス・マクロリザス(C.macrorhizus)から 、又はバチルス(Bacillus)、例えば、バチルス・ブミラス(B.pumilus)から 、又はミクソコッカス(Myxococcus)、例えば、ミクソコッカス・ビレッセンス(M.virescens) から得られるペルオキシダーゼ酵素である、請求項1〜9のい ずれかに記載の方法。 11.溶液中の染料の漂白に適用される、請求項1〜10のいずれかに記載の方法 。 12.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ の繊維染料の転移を阻害することに適用される請求項1〜10のいずれかに記載の 方法であって、その洗浄液を、ペルオキシダーゼ又は過酸化物形成作用性化合物 、過酸化水素の源並びに強化剤であってそのペルオキシダーゼ又は過酸化物形成 作用性化合物によりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ 電子受容体に酸化されることができる強化剤により処理することを含んで成る方 法。 13.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ の繊維染料の転移を阻害することができる洗剤添加物であって、ペルオキシダー ゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオ キシダーゼによりその強化 剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸化されること ができる強化剤を含んで成る洗剤添加物。 14.強化剤が、2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スルホネ ート)である、請求項14に記載の洗剤添加物。 15.粒状物、好ましくは非発塵性粒状物、液体、特に安定化液体、スラリーの 形態で、又は保護された形態で、提供される、請求項13又は14のいずれかに記載 の洗剤添加物。 16.織物が洗浄液中で一緒に洗浄されるとき、染色された織物から他の織物へ の繊維染料の転移を阻害することができる洗剤組成物であって、ペルオキシダー ゼ活性を示す酵素、過酸化水素の源、並びに強化剤であってその活性を示すペル オキシダーゼによりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ 電子受容体に酸化されることができる強化剤を含んで成る洗剤組成物。 17.電子供与体が、2,2'-アジノ-ビス(3-エチルベンゾチアゾリン-6-スル ホネート)である、請求項16に記載の洗剤組成物。 18.1以上の他の酵素、特に、プロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、セルラ ーゼ、及び/又はオキシダーゼ、あるいはその混合物をさらに含んで成る、請求 項16又は17のいずれかに記載の洗剤組成物。 19.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸 化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によりリグニン又 はリグニン含有材料を処理することを含んで成る、リグニン含有材料の漂白、特 に紙製造のためのパルプの漂白のために適用される請求項1〜10のいずれかに記 載の方法。 20.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオ キシダーゼによりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電 子受容体に酸化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素によ りリグニン又はリグニン含有材料を処理することを含んで成り、リグニン又はリ グニン含有材料の酵素的重合及び/又は修飾に適用される請求項1〜10のいずれ かに記載の方法。 21.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸 化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素により廃水を処理 することを含んで成る、廃水、例えば、化学又は医薬産業からの廃水の処理にお いて適用される請求項1〜10のいずれかに記載の方法。 22.過酸化水素の源並びに強化剤であってその活性を示すペルオキシダーゼに よりその強化剤の酸化の回転数の逆数よりも大きな半減期をもつ電子受容体に酸 化されることができる強化剤の存在中、ペルオキシダーゼ酵素により廃水を処理 することを含んで成る、染料製造からの、繊維産業からの、又はパルプ製造から の廃水の処理のための請求項21に記載の方法。
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ES2173971T3 (es) * | 1994-10-20 | 2002-11-01 | Novozymes As | Proceso de decoloracion que comprende una enzima oxidante de fenol, una fuente de peroxido de hidrogeno y un agente intensificador. |
DE19523389A1 (de) * | 1995-06-23 | 1997-01-09 | Bayer Ag | Enzymatische Methode zum oxidativen Abbau von fluoreszierenden Verbindungen |
US5908472A (en) * | 1996-01-12 | 1999-06-01 | Novo Nordisk A/S | Fabric treated with cellulase and oxidoreductase |
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WO1997031090A1 (en) * | 1996-02-20 | 1997-08-28 | The Procter & Gamble Company | A cleaning composition comprising peroxidase |
US6077818A (en) * | 1996-02-20 | 2000-06-20 | The Procter & Gamble Company | Cellulase activity control by a terminator |
EP0816513B1 (en) * | 1996-06-28 | 2003-01-08 | Nitto Denko Corporation | Pressure sensitive adhesive sheet for detection of microorganism and method for detection of microorganism |
AU5752698A (en) * | 1996-11-25 | 1998-06-22 | Unilever Plc | Enzymatic oxidation process |
DE19713852A1 (de) | 1997-04-04 | 1998-10-08 | Henkel Kgaa | Aktivatoren für Persauerstoffverbindungen in Wasch- und Reinigungsmitteln |
DE19820947B4 (de) * | 1997-05-12 | 2005-12-01 | Call, Krimhild | Enzymatisches Bleichsystem mit neuen enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder Verändern oder Abbau von Kohle sowie Verfahren unter Verwendung des Bleichsystems |
EP0975740B1 (en) | 1997-06-10 | 2004-09-08 | Unilever N.V. | Method for enhancing the activity of an enzyme, bleach composition, detergent composition and process for inhibiting dye transfer |
DE19726241A1 (de) * | 1997-06-20 | 1998-12-24 | Call Krimhild | Erweitertes enzymatisches Multikomponentensystem zur Behandlung von Abwässern, zur Herstellung von Holzverbundstoffen, zum Deinken von Altpapier, Colour stripping von Altpapier, zum Einsatz als Oxidationssystem bei der organischen Synthese und zum Einsatz bei der Kohleverflüssigung |
CA2300906A1 (en) * | 1997-09-08 | 1999-03-18 | Unilever Plc | Method for enhancing the activity of an enzyme |
US6592867B2 (en) * | 1998-11-09 | 2003-07-15 | Novozymes A/S | Antimicrobial composition containing an oxidoreductase and an enhancer of the N-hydroxyanilide-type |
AU5530800A (en) | 1999-06-23 | 2001-01-31 | Breel, Greta J. | Method and composition for enhancing the activity of an enzyme |
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WO2001084937A1 (en) * | 2000-05-08 | 2001-11-15 | Novozymes A/S | Oxidoreductase mediated antimicrobial activity |
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SG148934A1 (en) * | 2007-06-11 | 2009-01-29 | Novozymes As | A process for combined biopolishing and bleach clean-up |
US8734867B2 (en) * | 2007-12-28 | 2014-05-27 | Liveleaf, Inc. | Antibacterial having an extract of pomegranate combined with hydrogen peroxide |
EP2163605A1 (en) * | 2008-08-27 | 2010-03-17 | The Procter and Gamble Company | A detergent composition comprising cello-oligosaccharide oxidase |
MX344857B (es) | 2009-03-04 | 2017-01-10 | Metaactiv Inc | Metodo y material para el acomplejamiento activado en el sitio de moleculas biologicas. |
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US8722040B2 (en) | 2011-06-24 | 2014-05-13 | Liveleaf, Inc. | Site-activated binding systems that selectively increase the bioactivity of phenolic compounds at target sites |
US9192635B2 (en) | 2011-06-24 | 2015-11-24 | Liveleaf, Inc. | Method of treating damaged mucosal or gastrointestinal tissue by administering a composition comprising a mixture of pomegranate and green tea extracts and releasably bound hydrogen peroxide |
US8716351B1 (en) | 2012-12-23 | 2014-05-06 | Liveleaf, Inc. | Methods of treating gastrointestinal spasms |
ES2535784B2 (es) * | 2013-11-14 | 2015-08-31 | Universidade De Vigo | Procedimiento para la eliminación de compuestos orgánicos presentes en aguas residuales |
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Family Cites Families (22)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3893803A (en) * | 1972-10-10 | 1975-07-08 | Procter & Gamble | Hair dyeing premixes containing peroxidase enzymes stabilized with heme complexing agents |
US4318984A (en) * | 1979-11-13 | 1982-03-09 | Miles Laboratories, Inc. | Stabilized composition, test device, and method for detecting the presence of a sugar in a test sample |
DD147368A1 (de) * | 1979-11-23 | 1981-04-01 | Baerbel Porstmann | Verfahren zur aktivitaetssteigerung von meerrettich-peroxidase |
DE3037992C2 (de) * | 1980-10-08 | 1983-04-21 | Gesellschaft für Biotechnologische Forschung mbH (GBF), 3300 Braunschweig | Verfahren zur Herstellung eines Bindemittels für Holzwerkstoffe |
US4623465A (en) * | 1981-04-20 | 1986-11-18 | Massachusetts Institute Of Technology | Removal of combined organic substances from aqueous solutions |
JPS61104784A (ja) * | 1984-10-26 | 1986-05-23 | Suntory Ltd | ペルオキシダ−ゼの製造法 |
US4690895A (en) * | 1985-07-15 | 1987-09-01 | Repligen Corporation | Use of rLDM™ 1-6 and other ligninolytic enzymes in the bleaching of kraft pulp |
US5364554A (en) * | 1986-06-09 | 1994-11-15 | The Clorox Company | Proteolytic perhydrolysis system and method of use for bleaching |
US4931424A (en) * | 1987-09-04 | 1990-06-05 | Henty David L | Method for formation of high temperature superconductor films with reduced substrate heating |
EP0361470B1 (en) * | 1988-09-30 | 1993-12-22 | Fujirebio Inc. | Method for the chemiluminescence assay of the activity of peroxidase |
US5200338A (en) * | 1988-11-30 | 1993-04-06 | Idaho Research Foundation, Incorporation | Bacterial extracellular lignin peroxidase |
PE14291A1 (es) * | 1989-10-13 | 1991-04-27 | Novo Nordisk As | Procedimiento para inhibir la transferencia de tintes |
US5273896A (en) * | 1989-10-13 | 1993-12-28 | Novo Nordisk A/S | Hemopeptide having peroxidase activity for bleaching dyes |
US5147793A (en) * | 1990-10-18 | 1992-09-15 | The Mead Corporation | Biocatalytic oxidation using soybean peroxidases |
ES2104912T3 (es) * | 1991-04-12 | 1997-10-16 | Novo Nordisk As | Separacion de colorante en exceso de generos textiles nuevos. |
WO1992018683A1 (en) * | 1991-04-12 | 1992-10-29 | Novo Nordisk A/S | Process for bleaching of dyed textiles |
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US5288746A (en) * | 1992-12-21 | 1994-02-22 | The Procter & Gamble Company | Liquid laundry detergents containing stabilized glucose/glucose oxidase as H2 O2 generation system |
US5455755A (en) * | 1993-08-02 | 1995-10-03 | Bandy; Frank | Light display apparatus |
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Legal Events
Date | Code | Title | Description |
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A313 | Final decision of rejection without a dissenting response from the applicant |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A313 Effective date: 20040413 |
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A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20040511 |