JPH0368678B2 - - Google Patents
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Description
本発明は、グルコース、ATP、クレアチンホ
スホキナーゼ（以下CPKという。）、その他の各
種ホスホトランスフエラーゼ、各種グリコシダー
ゼなどの測定用組成物に関するものである。 従来、グルコキナーゼ（以下GKという。）と
グルコース−６−リン酸脱水素酵素（以下
G6PDHという。）とを共役酵素とする方法、い
わゆるGK／G6PDH共役酵素系が臨床検査分野
において、グルコースやCPKの測定に用いられ
ている。 その測定原理は、 CP＋ADPCPK ――――→ Ｃ＋ATP (1) ATP＋グルコースGK ――→ ADP＋G6P (2) G6P＋NAD（Ｐ）G6POH ――――――→ ６ −PGA＋NAD（Ｐ）Ｈ (3) で示される。 （上記略号はCP：クレアチンリン酸、Ｃ：ク
レアチン、ADP：アデノシン−5′−二リン酸、
ATP：アデノシン−5′−三リン酸、G6P：グル
コース−６−リン酸、NAD（Ｐ）：酸化型ニコチ
ンアミドアデニンジヌクレオチド（リン酸）
NAD（Ｐ）Ｈ：還元型ニコチンアミドアデニンジ
ヌクレチド（リン酸）、６−PGA：６−ホスホグ
ルコン酸を表す。） 上記反応式(1)，(2)及び(3)を触媒する酵素がおの
おのCPA，GK，G6PDHである。 従来のGK／G6PDH共役酵素系によるグルコ
ース又はCPK測定用組成物は、溶液状態での室
温保存安定性が乏しく、液状化してからの試薬の
室温（18〜35℃）での寿命は非常に短かつた。こ
のため、本出願人は特開昭56−124397号公報や特
開昭56−169598号公報で耐熱性のGKや耐熱性の
G6PDHを用いた定量用組成物を提案した。この
組成物は、たしかに従来の組成物に比べて、室温
保存安定性が改善されたものである。しかしなが
ら、その組成物に含まれるカツプリング酵素の不
安定性及びSH化合物の不安定性から、その安定
性はいまだ十分とはいえず、しかも長期間安定に
保つためには、比較的多量の酵素が必要であつ
た。 そこで、本発明者らはかかる観点から、酵素の
使用量を少なくしても室温で長期間保存すること
ができる経済性に優れた測定用組成物を提供する
ことを目的として鋭意研究した結果、組成物中に
カリウムイオン又はアンモニウムイオンを含有さ
せると、上記の目的がすべて達成しうることを見
い出し、本発明を完成した。 すなわち、本発明はグルコキナーゼとグルコー
ス−６−リン酸脱水素酵素とからなる測定用組成
物において、カリウムイオン又はアンモニウムイ
オンを含有することを特徴とする測定用組成物で
ある。 本発明に用いられるGK及びG6PDHとしては、
微生物由来のもの、動物由来のものなど各種のも
のを使用することができるが、なかでも最適生育
温度が50℃ないし85℃である微生物の産生するも
のが安定性の面から好ましい。そのような微生物
としては、例えばバチルス・ステアロサーモフイ
ルス、バチルス・サーモプロテオリテイクス、バ
チルス・アシドカルダリウスなどのバチルス属、
サーモアクチノマイセス属、サーマス属、サーモ
ミクロビウム属、カルデリア属などの微生物があ
げられる。これらの中でも特に好ましい微生物と
しては、バチルス・ステアロサーモフイルス
（Bacillus stearothermophilus）があげられ、具
体例としては、ATCC7953，7954，8005，10149，
12980，NCA1503などがある。 G6PDHについてもGKと同様に、給源が限定
されるものではないが、好ましくは補酵素として
NADPだけではなくNADにも作用するG6PDH
（例えばLeuconostoc mesenteroides，
Pseudomonas fluorescens由来）、さらに好まし
くはNAD，NADP共に作用できかつ、安定性、
保存性に富む好熱性細菌由来の耐熱性G6PDHが
望ましい。 また、これらGK，G6PDHを製造する場合は、
抽出、精製法などについて、公知技術を適宜組合
せればよい。 本発明の組成物にはカリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンを含有させることが必要である。カ
リウムイオン又はアンモニウムイオンの含有量は
組成物に対し0.1ｍＭ以上、さらには0.2ｍＭ以
上、特に0.5ｍＭ以上であることが好ましい。含
有量が0.1ｍＭ未満の場合は本発明の効果が発現
しにくい。一方、2Mをこえる場合は、本発明の
効果がそれより向上せず、むしろ不経済になる傾
向がある。組成物にカリウムイオン又はアンモニ
ウムイオンを含有させるには、水に溶解すること
によりカリウムイオン又はアンモニウムイオンを
生成する化合物を用いることができる。そのよう
な化合物としては、例えば炭酸、塩酸、硫酸、硝
酸、リン酸、ホウ酸など無機酸の塩、酢酸、プロ
ピオン酸などのモノカルボン酸、マロン酸、コハ
ク酸などのジカルボン酸、グリシン、アラニンな
どのアミノ酸、グリコール酸、乳酸などのオキシ
酸、グリセロリン酸などの有機リン酸の塩など水
に溶解することによりカリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンを生成するものであればいかなるも
のでも使用できる。これらの化合物は単独で用い
ることもできるし、２種以上混合して使用するこ
ともできる。したがつて、組成物はカリウムイオ
ン又はアンモニウムイオンを単独で含むものであ
つてもよいし、両者を含むものであつてもよい。 本発明の測定用組成物は、GKとG6PDHとか
らなり、かつカリウムイオン又はアンモニウムイ
オンを含むものであり、例えばグルコース、
CPK，ATP、その他の生体成分の測定に用いる
ことができる。したがつて、組成物の他の構成成
分は、これらの目的とする測定物の種類により適
宜選んで配合すればよい。組成物中の各成分の濃
度は公知技術を適応すればよいが、一般には次の
ような濃度が好ましい。例えば、GKを0.1〜20ユ
ニツト／ml、G6PDHを0.1〜20ユニツト／ml、測
定すべきホスホトランスフエラーゼの基質（リン
酸供与体）を０〜40ｍＭ、測定すべきグリコシダ
ーゼの基質を０〜40ｍＭ、ADPを０〜20ｍＭ、
ATPを０〜20ｍＭ、グルコースを０〜40ｍＭ、
NADあるいはNADPを0.1〜10ｍＭ、マグネシウ
ムを含む塩を１〜10ｍＭさらにカリウムイオン又
はアンモニウムイオンを0.1ｍＭ〜2Mとなるよう
にそれぞれ10〜500ｍＭのトリス−塩酸、イミダ
ゾール酢酸などの緩衝液（PH５〜10）に溶解させ
ればよい。 本発明の組成物は、前述のように臨床検査分野
における重要測定項目であるグルコース、CPK，
ATPなどの測定ばかりでなく、ホスホトランス
フエラーゼ、あるいはグルコースを遊離するグリ
コシダーゼなどの活性測定への応用も可能であ
る。 本発明の組成物は、カリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンが共役酵素反応を活性化するため、
測定用試薬に用いる酵素量を減少することがで
き、さらに測定用試薬の溶液状態での室温安定性
を高めることができるようになつたので、一度に
大量の試薬を調製しておくことができ、作業効率
が改善される他、余剰の試薬を廃棄する頻度も減
少させることが可能となる。 次に本発明を実施例により具体的に説明する。 実施例１、比較例１ バチルス・ステアロサーモフイラスNCA−
1503から得られた耐熱性のGK2ユニツト／ml、
同一菌体から得られた耐熱性のG6PDH2ユニツ
ト／ml、NADP・ナトリウム塩２ｍＭ、ATP・
二ナトリウム塩２ｍＭ、MgCl22ｍＭ、塩化カリ
ウム50ｍＭ、アジ化ナトリウム10ｍＭ、トリス−
塩酸緩衝液（PH8.5）100ｍＭの濃度のグルコース
測定用組成物を作製した（実施例１）。 この組成物でグルコース濃度が既知の標準血清
を被検液としてエンドポイント法でグルコース濃
度を測定した。なお、標準血清としては、標準血
清中のグルコース濃度が200mg／dl有するものを
用いた。 測定方法としては、上記組成物を30℃に保温
し、その0.6mlを光路長１cmのセルに入れ、セル
室を同じく30℃の恒温に保つた分光光度計にて
340nｍの吸光度（A0）を測定した。 次にグルコース検体4μlをセルに添加し、酵素
反応を進行させ、10分後の340nｍの吸光度(A)を
測定した。 試料中のグルコース濃度は次式により算出し
た。グルコース濃度（mg／dl）＝437（Ａ−A0）ま
た、上記の組成物を25℃の恒温槽に保存し１週間
後及び１カ月後にこの保存組成物を用い、上記標
準血清中のグルコース測定を実施した。 比較のため、塩化カリウムを添加せず、他は実
施例１と同様に行つた（比較例１）。 それらの結果を表１にしめすが、実施例１にお
いては、調製当日及び25℃保存１週間後及び１カ
月後とも同じ値が得られ、本発明による安定化効
果を示している。 実施例２、比較例２ 実施例１のGK及びG6PDH濃度を３分の１に
減じた以外は実施例１と同様に行つた（実施例
２）。 また、比較のため塩化カリウムを添加せず、他
は上記と同様に行つた（比較例１）。 その結果を表１に示す。 表１より、実施例２は実施例１とほぼ同一の測
定値が得られ、酵素濃度を減少せしめることが可
能であることが明らかである。
スホキナーゼ（以下CPKという。）、その他の各
種ホスホトランスフエラーゼ、各種グリコシダー
ゼなどの測定用組成物に関するものである。 従来、グルコキナーゼ（以下GKという。）と
グルコース−６−リン酸脱水素酵素（以下
G6PDHという。）とを共役酵素とする方法、い
わゆるGK／G6PDH共役酵素系が臨床検査分野
において、グルコースやCPKの測定に用いられ
ている。 その測定原理は、 CP＋ADPCPK ――――→ Ｃ＋ATP (1) ATP＋グルコースGK ――→ ADP＋G6P (2) G6P＋NAD（Ｐ）G6POH ――――――→ ６ −PGA＋NAD（Ｐ）Ｈ (3) で示される。 （上記略号はCP：クレアチンリン酸、Ｃ：ク
レアチン、ADP：アデノシン−5′−二リン酸、
ATP：アデノシン−5′−三リン酸、G6P：グル
コース−６−リン酸、NAD（Ｐ）：酸化型ニコチ
ンアミドアデニンジヌクレオチド（リン酸）
NAD（Ｐ）Ｈ：還元型ニコチンアミドアデニンジ
ヌクレチド（リン酸）、６−PGA：６−ホスホグ
ルコン酸を表す。） 上記反応式(1)，(2)及び(3)を触媒する酵素がおの
おのCPA，GK，G6PDHである。 従来のGK／G6PDH共役酵素系によるグルコ
ース又はCPK測定用組成物は、溶液状態での室
温保存安定性が乏しく、液状化してからの試薬の
室温（18〜35℃）での寿命は非常に短かつた。こ
のため、本出願人は特開昭56−124397号公報や特
開昭56−169598号公報で耐熱性のGKや耐熱性の
G6PDHを用いた定量用組成物を提案した。この
組成物は、たしかに従来の組成物に比べて、室温
保存安定性が改善されたものである。しかしなが
ら、その組成物に含まれるカツプリング酵素の不
安定性及びSH化合物の不安定性から、その安定
性はいまだ十分とはいえず、しかも長期間安定に
保つためには、比較的多量の酵素が必要であつ
た。 そこで、本発明者らはかかる観点から、酵素の
使用量を少なくしても室温で長期間保存すること
ができる経済性に優れた測定用組成物を提供する
ことを目的として鋭意研究した結果、組成物中に
カリウムイオン又はアンモニウムイオンを含有さ
せると、上記の目的がすべて達成しうることを見
い出し、本発明を完成した。 すなわち、本発明はグルコキナーゼとグルコー
ス−６−リン酸脱水素酵素とからなる測定用組成
物において、カリウムイオン又はアンモニウムイ
オンを含有することを特徴とする測定用組成物で
ある。 本発明に用いられるGK及びG6PDHとしては、
微生物由来のもの、動物由来のものなど各種のも
のを使用することができるが、なかでも最適生育
温度が50℃ないし85℃である微生物の産生するも
のが安定性の面から好ましい。そのような微生物
としては、例えばバチルス・ステアロサーモフイ
ルス、バチルス・サーモプロテオリテイクス、バ
チルス・アシドカルダリウスなどのバチルス属、
サーモアクチノマイセス属、サーマス属、サーモ
ミクロビウム属、カルデリア属などの微生物があ
げられる。これらの中でも特に好ましい微生物と
しては、バチルス・ステアロサーモフイルス
（Bacillus stearothermophilus）があげられ、具
体例としては、ATCC7953，7954，8005，10149，
12980，NCA1503などがある。 G6PDHについてもGKと同様に、給源が限定
されるものではないが、好ましくは補酵素として
NADPだけではなくNADにも作用するG6PDH
（例えばLeuconostoc mesenteroides，
Pseudomonas fluorescens由来）、さらに好まし
くはNAD，NADP共に作用できかつ、安定性、
保存性に富む好熱性細菌由来の耐熱性G6PDHが
望ましい。 また、これらGK，G6PDHを製造する場合は、
抽出、精製法などについて、公知技術を適宜組合
せればよい。 本発明の組成物にはカリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンを含有させることが必要である。カ
リウムイオン又はアンモニウムイオンの含有量は
組成物に対し0.1ｍＭ以上、さらには0.2ｍＭ以
上、特に0.5ｍＭ以上であることが好ましい。含
有量が0.1ｍＭ未満の場合は本発明の効果が発現
しにくい。一方、2Mをこえる場合は、本発明の
効果がそれより向上せず、むしろ不経済になる傾
向がある。組成物にカリウムイオン又はアンモニ
ウムイオンを含有させるには、水に溶解すること
によりカリウムイオン又はアンモニウムイオンを
生成する化合物を用いることができる。そのよう
な化合物としては、例えば炭酸、塩酸、硫酸、硝
酸、リン酸、ホウ酸など無機酸の塩、酢酸、プロ
ピオン酸などのモノカルボン酸、マロン酸、コハ
ク酸などのジカルボン酸、グリシン、アラニンな
どのアミノ酸、グリコール酸、乳酸などのオキシ
酸、グリセロリン酸などの有機リン酸の塩など水
に溶解することによりカリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンを生成するものであればいかなるも
のでも使用できる。これらの化合物は単独で用い
ることもできるし、２種以上混合して使用するこ
ともできる。したがつて、組成物はカリウムイオ
ン又はアンモニウムイオンを単独で含むものであ
つてもよいし、両者を含むものであつてもよい。 本発明の測定用組成物は、GKとG6PDHとか
らなり、かつカリウムイオン又はアンモニウムイ
オンを含むものであり、例えばグルコース、
CPK，ATP、その他の生体成分の測定に用いる
ことができる。したがつて、組成物の他の構成成
分は、これらの目的とする測定物の種類により適
宜選んで配合すればよい。組成物中の各成分の濃
度は公知技術を適応すればよいが、一般には次の
ような濃度が好ましい。例えば、GKを0.1〜20ユ
ニツト／ml、G6PDHを0.1〜20ユニツト／ml、測
定すべきホスホトランスフエラーゼの基質（リン
酸供与体）を０〜40ｍＭ、測定すべきグリコシダ
ーゼの基質を０〜40ｍＭ、ADPを０〜20ｍＭ、
ATPを０〜20ｍＭ、グルコースを０〜40ｍＭ、
NADあるいはNADPを0.1〜10ｍＭ、マグネシウ
ムを含む塩を１〜10ｍＭさらにカリウムイオン又
はアンモニウムイオンを0.1ｍＭ〜2Mとなるよう
にそれぞれ10〜500ｍＭのトリス−塩酸、イミダ
ゾール酢酸などの緩衝液（PH５〜10）に溶解させ
ればよい。 本発明の組成物は、前述のように臨床検査分野
における重要測定項目であるグルコース、CPK，
ATPなどの測定ばかりでなく、ホスホトランス
フエラーゼ、あるいはグルコースを遊離するグリ
コシダーゼなどの活性測定への応用も可能であ
る。 本発明の組成物は、カリウムイオン又はアンモ
ニウムイオンが共役酵素反応を活性化するため、
測定用試薬に用いる酵素量を減少することがで
き、さらに測定用試薬の溶液状態での室温安定性
を高めることができるようになつたので、一度に
大量の試薬を調製しておくことができ、作業効率
が改善される他、余剰の試薬を廃棄する頻度も減
少させることが可能となる。 次に本発明を実施例により具体的に説明する。 実施例１、比較例１ バチルス・ステアロサーモフイラスNCA−
1503から得られた耐熱性のGK2ユニツト／ml、
同一菌体から得られた耐熱性のG6PDH2ユニツ
ト／ml、NADP・ナトリウム塩２ｍＭ、ATP・
二ナトリウム塩２ｍＭ、MgCl22ｍＭ、塩化カリ
ウム50ｍＭ、アジ化ナトリウム10ｍＭ、トリス−
塩酸緩衝液（PH8.5）100ｍＭの濃度のグルコース
測定用組成物を作製した（実施例１）。 この組成物でグルコース濃度が既知の標準血清
を被検液としてエンドポイント法でグルコース濃
度を測定した。なお、標準血清としては、標準血
清中のグルコース濃度が200mg／dl有するものを
用いた。 測定方法としては、上記組成物を30℃に保温
し、その0.6mlを光路長１cmのセルに入れ、セル
室を同じく30℃の恒温に保つた分光光度計にて
340nｍの吸光度（A0）を測定した。 次にグルコース検体4μlをセルに添加し、酵素
反応を進行させ、10分後の340nｍの吸光度(A)を
測定した。 試料中のグルコース濃度は次式により算出し
た。グルコース濃度（mg／dl）＝437（Ａ−A0）ま
た、上記の組成物を25℃の恒温槽に保存し１週間
後及び１カ月後にこの保存組成物を用い、上記標
準血清中のグルコース測定を実施した。 比較のため、塩化カリウムを添加せず、他は実
施例１と同様に行つた（比較例１）。 それらの結果を表１にしめすが、実施例１にお
いては、調製当日及び25℃保存１週間後及び１カ
月後とも同じ値が得られ、本発明による安定化効
果を示している。 実施例２、比較例２ 実施例１のGK及びG6PDH濃度を３分の１に
減じた以外は実施例１と同様に行つた（実施例
２）。 また、比較のため塩化カリウムを添加せず、他
は上記と同様に行つた（比較例１）。 その結果を表１に示す。 表１より、実施例２は実施例１とほぼ同一の測
定値が得られ、酵素濃度を減少せしめることが可
能であることが明らかである。
【表】
実施例３〜４、比較例３〜４
実施例１で用いた耐熱性のGK3ユニツト／ml、
同じく耐熱性のG6PDH3ユニツト／ml、ADP・
二ナトリウム塩１ｍＭ、グルコース12ｍＭ、
NADP・ナトリウム塩1.6ｍＭ、酢酸マグネシウ
ム５ｍＭ、AMP・二ナトリウム塩４ｍＭ、ジチ
オスレイトール10ｍＭ、アジ化ナトリウム10ｍ
Ｍ、クレアチンリン酸20ｍＭ、硫酸アンモニウム
20ｍＭ、イミダゾール−酢酸緩衝液（PH6.7）100
ｍＭよりなるCPK測定用組成物を作製した（実
施例３）。 また、比較のため硫酸アンモニウムを添加せ
ず、他は上記と同様に行つて組成物を作製した
（比較例３）。さらにGK、G6PDHの濃度を３分
の１に減らした以外は実施例３と同様に行つて測
定用組成物を作製した（実施例４）。また、比較
のため硫酸アンモニウムを添加せず、他は実施例
４と同様に行つて組成物を作製した（比較例５）。 次に上記各組成物を30℃に保温し、その0.6ml
を光路長１cmのセルに入れ、次に市販標準血清
40μlを添加し、セル室を同じく30℃の恒温に保つ
た分光光度計にて、340nｍの吸光度変化より検
体中のCPK活性の測定を実施した。 次に、上記各組成物を25℃の恒温槽に保存し６
日、10日、14日後にこれら組成物及びそれぞれの
日に新たに調製した実施例３の組成物を用い、 CPKを含む標準血清中のCPKの活性測定を実
施した。それぞれの日に新たに調製した実施例３
の組成物による測定値を100％とし、25℃保存の
組成物による測定値の相対比を示したものが第１
図である。図中の１は、実施例３，２は実施例
４，３は比較例３，４は比較例４を示すものであ
る。 第１図より本発明の組成物が長期間にわたつて
安定であることが明らかである。
同じく耐熱性のG6PDH3ユニツト／ml、ADP・
二ナトリウム塩１ｍＭ、グルコース12ｍＭ、
NADP・ナトリウム塩1.6ｍＭ、酢酸マグネシウ
ム５ｍＭ、AMP・二ナトリウム塩４ｍＭ、ジチ
オスレイトール10ｍＭ、アジ化ナトリウム10ｍ
Ｍ、クレアチンリン酸20ｍＭ、硫酸アンモニウム
20ｍＭ、イミダゾール−酢酸緩衝液（PH6.7）100
ｍＭよりなるCPK測定用組成物を作製した（実
施例３）。 また、比較のため硫酸アンモニウムを添加せ
ず、他は上記と同様に行つて組成物を作製した
（比較例３）。さらにGK、G6PDHの濃度を３分
の１に減らした以外は実施例３と同様に行つて測
定用組成物を作製した（実施例４）。また、比較
のため硫酸アンモニウムを添加せず、他は実施例
４と同様に行つて組成物を作製した（比較例５）。 次に上記各組成物を30℃に保温し、その0.6ml
を光路長１cmのセルに入れ、次に市販標準血清
40μlを添加し、セル室を同じく30℃の恒温に保つ
た分光光度計にて、340nｍの吸光度変化より検
体中のCPK活性の測定を実施した。 次に、上記各組成物を25℃の恒温槽に保存し６
日、10日、14日後にこれら組成物及びそれぞれの
日に新たに調製した実施例３の組成物を用い、 CPKを含む標準血清中のCPKの活性測定を実
施した。それぞれの日に新たに調製した実施例３
の組成物による測定値を100％とし、25℃保存の
組成物による測定値の相対比を示したものが第１
図である。図中の１は、実施例３，２は実施例
４，３は比較例３，４は比較例４を示すものであ
る。 第１図より本発明の組成物が長期間にわたつて
安定であることが明らかである。
第１図は、各種CPK測定用組成物を用いて横
軸に示す保存日数後に標準血清のCPK活性測定
を実施し、その実施日に新たに作製した実施例３
の測定組成物により得られた標準血清のCPK活
性値に対する相対比を縦軸に示したものであつ
て、１は実施例３，２は実施例４，３は比較例
３，４は比較例４を示す。
軸に示す保存日数後に標準血清のCPK活性測定
を実施し、その実施日に新たに作製した実施例３
の測定組成物により得られた標準血清のCPK活
性値に対する相対比を縦軸に示したものであつ
て、１は実施例３，２は実施例４，３は比較例
３，４は比較例４を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ グルコキナーゼとグルコース−６−リン酸脱
水素酵素とからなる測定用組成物において、カリ
ウムイオン又はアンモニウムイオンを含有するこ
とを特徴とする測定用組成物。 ２ グルコキナーゼが、最適生育温度が50℃ない
し85℃である微生物の産生するグルコキナーゼで
ある特許請求の範囲第１項記載の測定用組成物。
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58025249A JPS59151899A (ja) | 1983-02-16 | 1983-02-16 | 測定用組成物 |
| DE8484300863T DE3483841D1 (de) | 1983-02-16 | 1984-02-10 | Messungszusammensetzung. |
| EP84300863A EP0119722B1 (en) | 1983-02-16 | 1984-02-10 | Measuring composition |
| US08/467,891 US5506113A (en) | 1983-02-16 | 1995-06-06 | Measuring composition |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58025249A JPS59151899A (ja) | 1983-02-16 | 1983-02-16 | 測定用組成物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS59151899A JPS59151899A (ja) | 1984-08-30 |
| JPH0368678B2 true JPH0368678B2 (ja) | 1991-10-29 |
Family
ID=12160712
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58025249A Granted JPS59151899A (ja) | 1983-02-16 | 1983-02-16 | 測定用組成物 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5506113A (ja) |
| EP (1) | EP0119722B1 (ja) |
| JP (1) | JPS59151899A (ja) |
| DE (1) | DE3483841D1 (ja) |
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| JPS61257199A (ja) * | 1985-05-09 | 1986-11-14 | Unitika Ltd | アミラ−ゼ活性測定用試薬及び測定方法 |
| US4897346A (en) * | 1986-07-15 | 1990-01-30 | Beckman Instruments, Inc. | Stabilized liquid enzyme composition for glucose determination |
| KR100301268B1 (ko) * | 1993-08-25 | 2001-10-22 | 나이또 오사무 | 글루코오스측정용시약 |
| JP3203108B2 (ja) * | 1993-08-26 | 2001-08-27 | 協和メデックス株式会社 | グルコース−６−リン酸デヒドロゲナーゼの安定化方法 |
| JP5903017B2 (ja) * | 2012-09-20 | 2016-04-13 | 東亜ディーケーケー株式会社 | 定量方法、定量装置及び定量用キット |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE1598067A1 (de) * | 1951-01-28 | 1970-03-26 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und diagnostische Mittel zur enzymatischen Bestimmung von Glucose |
| US3929580A (en) * | 1974-08-29 | 1975-12-30 | American Cyanamid Co | Creatine phosphokinase test indicator |
| US4271264A (en) * | 1976-09-13 | 1981-06-02 | Modrovich Ivan Endre | Stabilized liquid enzyme and coenzyme compositions |
| JPS56169598A (en) * | 1980-05-26 | 1981-12-26 | Mitsubishi Petrochem Co Ltd | Measuring composition |
| JPS5995900A (ja) * | 1982-11-24 | 1984-06-02 | Unitika Ltd | 測定用組成物 |
-
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- 1983-02-16 JP JP58025249A patent/JPS59151899A/ja active Granted
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1984
- 1984-02-10 DE DE8484300863T patent/DE3483841D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1984-02-10 EP EP84300863A patent/EP0119722B1/en not_active Expired - Lifetime
-
1995
- 1995-06-06 US US08/467,891 patent/US5506113A/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE3483841D1 (de) | 1991-02-07 |
| EP0119722A2 (en) | 1984-09-26 |
| EP0119722A3 (en) | 1986-03-05 |
| JPS59151899A (ja) | 1984-08-30 |
| US5506113A (en) | 1996-04-09 |
| EP0119722B1 (en) | 1990-12-27 |
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