JP6236319B2 - 乳製品の調製におけるグリコシダーゼの使用 - Google Patents
乳製品の調製におけるグリコシダーゼの使用 Download PDFInfo
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Description
本発明は、有効量のN−結合型グリコシダーゼ及び/又はO−結合型グリコシダーゼを乳に添加することを含む、乳製品(例えばヨーグルト)を製造するための方法に関する。
乳製品、例えば、発酵乳製品(例えば、ヨーグルト)は、当該技術分野においてよく知られている。
本発明により解決される課題は、関連する乳製品、例えば、ヨーグルトのような発酵乳製品、特に低脂肪ヨーグルトのような低脂肪発酵乳製品のゲル硬度を改善する/増加させるための新しい方法の提供に見ることができる。さらに、前記の新しい方法は、好ましくは製品の粘性に悪影響を与えるべきではない。
(i):N−結合型グリコシダーゼ及び/又はO−結合型グリコシダーゼを乳基質に添加する工程;
(ii):任意で、乳基質を酸性化(例えば、発酵)させ、そして/あるいは任意で乳製品を得るために十分な工程を行なう工程であって、前記十分な工程は、有効量のグリコシダーゼが、その存在の結果として乳製品に増加したゲル硬度を与える条件下で行なわれる、工程
を含んでなる方法に関する。
(i):有効量のN−結合型グリコシダーゼ及び/又はO−結合型グリコシダーゼを動物乳基質に添加する工程;
(ii)乳製品を得るために十分な工程を行なう工程であって、前記十分な工程は、有効量のグリコシダーゼが、その存在の結果として乳製品に増加したゲル硬度を与える条件下で行なわれる、工程;
を含み、前記グリコシダーゼが、乳中に存在するκ−カゼインの脱グリコシル化を行なうことができるO−結合型グリコシダーゼ(例えば、α−ガラクトシダーゼ、N−アセチル−ガラクトサミニダーゼ[GalNAC]及びノイラミニダーゼ)のみである場合、前記動物乳製品が、関連する微生物を接種した発酵乳製品(発酵乳製品は、乳清の有意な除去が生じるチーズ製品ではない)であることを条件とする、方法に関する。
用語「グリカン」とは、多糖又はオリゴ糖を意味する。グリカンは、単糖残基のホモ又はヘテロポリマーであり、そして直線状であるか、又は分岐している。グリカンはまた、複合糖質、例えば糖タンパク質、糖脂質、又はプロテオグリカンの糖質部分を意味するのに用いられる。
動物乳製品
一般的に言えば、動物乳製品(即ち、動物乳に基づく製品)を含む本明細書で好ましい乳製品のpHは、pH3〜pH6.5、より好ましくは、pH3.5〜pH5.75である。
(A):105〜1013cfu/ml(好ましくは106〜1011cfu/ml)の乳酸菌(LAB)培養物を動物乳基質に接種し;及び
(B):10℃〜55℃の温度において、2〜120時間、乳基質を発酵させること
により得られる。
上述のように、用語「グリコシダーゼ」(グリコシドヒドラーゼとも称される)とは、グリコシド結合(linkage)/結合(bond)の加水分解を触媒する酵素を意味し、グリコシド結合は、炭水化物(糖)分子が、別の炭水化物である、又は別の炭水化物でない別の基と結合する共有結合の一種である。上述のように、グリコシダーゼはまた、本明細書において脱グリコシル化酵素とも称される。
第一の態様の本明細書に記載される方法の工程(i)は、「(i):有効量のN−結合型グリコシダーゼ及び/又はO−結合型グリコシダーゼを動物乳基質に添加すること」と読める。
第一の態様の本明細書で記載される方法の工程(ii)は、「(ii):動物乳製品を得るために十分な工程を行なうことであって、前記十分な工程は、有効量のグリコシダーゼが、その存在の結果として改善されたゲル硬度を乳製品に与える条件下で行なわれる、工程」と読むことができる。
・10〜50℃の温度(例えば20〜40℃);
・pH3〜pH9のpH(例えばpH4〜pH7.5、3〜7、又は3〜6.5);
・10分〜120時間の期間(例えば1時間〜120時間、又は0.5〜5時間)
でもよい。
a)乳基質を提供し;
b)N−結合型グリコシダーゼ活性を有する酵素を用いて乳基質を処理し;及び
c)任意で、微生物、例えば乳酸菌を用いて乳基質を発酵させること
を含む。興味深い実施形態において、工程b)は、工程c)の前又は間に行なわれる。
・前記乳基質が酸性化の前にパスツーリゼーションに供され、酵素処理がパスツーリゼーション前に行なわれる方法;
・前記乳基質が、N−結合型グリコシダーゼ活性を有する酵素を用いた処理の前に、熱処理に供される方法;
・前記乳製品が、セット型発酵乳製品、飲料用発酵乳製品、及びスプーン用発酵乳製品からなる群から選択される方法;
・前記乳製品が、8%未満の乳固体非脂肪含量を有する方法;
・前記乳製品が、2%未満の脂肪含量を有する方法;
・前記乳製品が、0.5%未満の脂肪含量を有する方法;
・前記乳製品が、パッケージされている方法(即ち、前記方法はパッケージングを含む);及び/又は
・前記グリコシダーゼが、α−N−アセチル−ガラクトサミニダーゼ;GalNAC);α−ガラクトシダーゼ;ノイラミニダーゼ;ペプチド−N(4)−(N−アセチル−ベータ−グルコサミニル)アスパラギンアミダーゼ;N−グリコシダーゼ−F;PNGase−F;エンド−β−N−アセチルグルコサミニダーゼH;ENDO−H及びEC3.2.1.49、EC3.2.1.18、EC3.2.1.22、EC3.5.1.52、又はEC3.2.1.96に分類される任意の酵素からなる群から選択される方法
である。
実施例1:グリコシダーゼ
本明細書に記載される方法に用いられるグリコシダーゼの例としては、アスパラギンアミダーゼ、アセチルグルコサミニダーゼ、又はガラクトサミニダーゼが挙げられる。本方法に用いられるPNGase−Fとしても知られるN−グリコシダーゼ−Fは、アスパラギンアミダーゼ(EC3.5.1.52)であり、フラボバクテリウム・メシンゴセプチクムに由来してもよい。これは、糖タンパク質からN−結合型オリゴ糖の完全且つ無傷の切断を触媒する。これは、PNGase−Fの名称でNew England Biolabs Inc.から市販品として得てもよく、あるいはLoo et al(Protein Expression and Purification 24, 90-98, 2002)に記載されているプラスミド及び方法を用いて我々が行なったように、大腸菌のような株において組み換え生産されてもよい。ENDO−Hとしても知られるエンド−β−N−アセチルグルコサミニダーゼH(EC3.2.1.96)は、例えば、ストレプトマイセス・プリカタスに由来してもよい。ENDO−Hは、N−結合型グリコシル化の二つのN−アセチルグリコサミン間のグリコシド結合の加水分解を触媒する。これは、ENDO−Hの名称でNew England Biolabs Inc.から市販品として得ることができる。α−N−アセチル−ガラクトサミニダーゼ(EC3.2.1.49)は、スレオニン又はセリンからα−結合型D−N−アセチル−ガラクトサミン残基の加水分解を触媒する大変に特異的なエキソグリコシダーゼである。これは、α−N−アセチル−ガラクトサミニダーゼの名称でNew England Biolabs Inc.から購入して得ることができる。自社で生産されたPNGase−Fについて、我々は、ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS−PAGE)、続くクーマシーブリリアントブルー(CBB)染色を用いて、高い(>95%)純度を確認した。さらに純度を確認するために、プールした酵素を、SDS−PAGEにより分離し、銀を用いて染色した。出現したバンドを、次にPNGase−Fの存在、そしてPNGase−Fのみであることを確認するために、質量分析により分析した。
上述の結果に基づいて、いわゆる自社で生産されたPNGase−Fに汚染物質の混入がないことは、明らかであった。供給者により記載されるように、上述の他の市販のグリコシダーゼに、汚染物質の混入はなかった。
ゲル硬度を、自動サンプルチェンジャーを備えたAnton Paarレオメーター(Physica DSRレオメーター+ASC)の使用により測定した。測定ローター(measuring bob)を20mlのサンプルを含む測定カップ中に置き、これを手で撹拌し、13℃に加熱した。ローター(bob)をサンプル中に置いた後、待機時間を適用した。次にゲル硬度を振動により測定した。本明細書において、前記株(strain)を、0.3%の一定に維持し、周波数を0.5Hzから30Hzまで増加させた。前記測定から、弾性係数(G’)及び粘性係数(G’’)を計算することができ、そしてこれらから複素係数(G*)を得た。
ゲル硬度及び粘性を測定するための上記の標準的な方法に基づいて、本明細書に記載の動物乳製品を製造するための方法に従って、グリコシダーゼの添加により、目的の乳製品のゲル硬度及び/又は粘性が改善されたか否かを当業者が決定することは、日常業務である。
シネレシスの量を測定するための二つの異なる方法が本発明において用いられる。
方法1:50mlのヨーグルト(実施例4のように生産される)をエッペンドルフチューブに入れ、冷所(5℃)で14日間保存し、その後ヨーグルトの上部の乳清の量を定規(mm)で測定する。当業者に明らかなように、目的の乳製品の保存により、ヨーグルト以外の別の乳製品のシネレシス効果を測定し、そして目的の乳製品の上部の乳清の量を測定してもよい。
シネレシス効果を測定するための上記の標準的な方法に基づいて、本明細書に記載の動物乳製品を製造するための方法に従って、グリコシダーゼの添加により、目的の乳製品に対する有意なシネレシス効果を有するか否かを当業者が確認することは、日常業務である。
2リットルの脱脂乳(0.1%脂肪、Arla Express, Slagelse)を1.6%脱脂粉乳(SMP、生産者)で補強し、冷蔵庫に一晩置いた。前記溶液を90℃で20分間熱処理し、43℃に冷却し、0.02%YoFlex(登録商標)Advance 2.0(Chr. Hansen A/S, Denmarkから得られる)、及び10ml PNGase−F又は対照サンプルとして50mM NaClを含む10mlの20mM リン酸Na緩衝液pH7.5のいずれかで接種し、pH4.55まで発酵させた。pH4.55に達した場合、前記ヨーグルトを撹拌し、後処理ユニット(PTU)を通過させ、前記ヨーグルトを25℃で2barの背圧に供した。最終製品を5日目にレオメーター分析に供した。
上記の結果は、PNGase−Fが、低脂肪ヨーグルトのゲル硬度を増加させることを例証する。この実験の条件下で、対照と比較して75%(即ち1.75倍)を有した。さらに、シネレシスが、PNGase−F処理に応じて減少することを発見した。PNGase−Fの存在下において得られる粘性は、対照サンプルに匹敵する、あるいは僅かに優れる。
ヨーグルトを20mlのレオメーターカップ中で直接製造した。この結果、セット型ヨーグルトを得た。脱脂乳(0.1%脂肪、Arla Express, Slagelse)を2%脱脂粉乳(SMP、生産者)で補強し、冷蔵庫に一晩置いた。前記溶液を90℃で20分間熱処理し、43℃に冷却し、0.02%YoFlex(登録商標)Advance 2.0(Chr. Hansen A/S, Denmarkから得られる)及び様々なグリコシダーゼで接種し、発酵させた(表1)。前記サンプルを冷蔵庫に置き、レオロジーを、実施例2に従って、3日目に測定した。
上記結果は、全ての試験されたグリコシダーゼ、N−グルコシダーゼ、及びO−グルコシダーゼであるGalNACについて、ゲル硬度が著しく改善されたことが分かった。
米国特許第7,560,127号明細書では、α−グルコシダーゼであるGalNACが、チーズカード/凝固形成を導くことができることが示されている。我々は、本明細書において、低脂肪ヨーグルトにおけるGalNACが与えるシネレシス形成に関する効果を分析した。前記実験は、実施例3の方法2に記載されるように行なった。ヨーグルトを100mlのレオメーターカップ中で直接製造した。この結果、セット型ヨーグルトが得られた。脱脂乳(0.1%脂肪、Arla Express, Slagelse)を2%脱脂粉乳(SMP, Arla Express, Slagelse)で補強し、冷蔵庫に一晩置いた。前記溶液を90℃で20分間熱処理し、43℃に冷却し、0.02%YoFlex(登録商標)Advance 2.0(Chr. Hansen A/S, Denmarkから得られる)及び1mlの乳あたり100Uの濃度のGalNACで接種した。酵素を含まない対照サンプルについて、21日後の乳清のパーセンテージが0.3±0.04%である一方で、酵素処理されたサンプルについての乳清画分は、0.2±0.08%であった。驚くべきことに、それ故GalNACを用いた処理は、同一の培養物で発酵させた対照サンプルと比較した場合、シネレシスを増加させなかったことが分かった。米国特許第7,560,127号明細書は、O−結合型グリカンの除去がカード形成、及びその結果乳清の分離を導くことを示唆しているので、この結果は予測されなかった。
上記の結果は、ヨーグルトの生産の間、試験されたO−結合型グリコシダーゼがシネレシスを引き起さなかったことを例証する。
本実験において、我々は、PNGase−Fの効果が酸性化の機構に依存するか否かを評価することを望んだ。実験的に、発酵させたヨーグルト及び化学的にグルコノ−δ−ラクトン(GDL)で酸性化したヨーグルトにおけるPNGase−Fの効果を比較することにより行なった。9.5%の乾燥物からなる乳に、表3に示されるように、YoFlex(登録商標)Advance 2.0又はグルコノ−δ−ラクトン(GDL)のいずれか、及びPNGase−Fを接種し、43℃に加熱し、pH4.55まで発酵させた。サンプルを5℃で3日間保存後、サンプルを攪拌器で撹拌し、レオメーターカップに注ぎ、レオロジーを実施例2及び3に従って測定した。表3に表される結果は、PNGase−Fの効果が物理的現象として記載されてもよいことを確認した。化学的に酸性化したヨーグルトは、Advance 2.0培養物よりもより硬いゲルを生成した。しかしながら、酸性化の双方の方法について、PNGase−Fの添加がゲル硬度を改善したことは明らかである。
上記の結果は、酸性化の双方の方法について、PNGase−Fの添加がゲル硬度を改善したことが明らかであることを例証する。
1.米国特許出願公開第2005/0095316A1号明細書 (Danone)
2.米国特許出願公開第2005/0095317A1号明細書 (Danone)
3.国際公開2007/095958A1号(Chr. Hansen A/S)
4.A.N. Hassan et al (J. Dairy Sci: 86:1632-1638; 2003)
5.米国特許第7560127B2号明細書(DSM)
6.E. Cases et al (Journal of Food Science; Vol. 68, Nr. 8, 2003, Pages 2406-2410)
7.欧州特許第1489135A1号
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9.G. Bylund, (1995), Dairy processing handbook, Tetra Pak Processing Systems, Lund, Sweden
10.F. Kosikowski, (1982), Cheese and fermented foods, second ed., Kosikowski & Associates, New York
Claims (5)
- 動物由来の乳のヨーグルトを生産するための方法であって、
a)動物由来の乳を提供し;
b)ペプチド−N(4)−(N−アセチル−ベータ−グルコサミニル)アスパラギンアミダーゼ(EC番号:3.5.1.52;別名:N−グリコシダーゼ−F又はPNGase−F)及びエンド−β−N−アセチルグルコサミニダーゼH(EC番号:3.2.1.96;別名ENDO−H)からなる群から選択される少なくとも一つのN−結合型グリコシダーゼを用いて当該乳を処理し;そして
c)ストレプトコッカス・サーモフィルス(Streptococcus thermophilus)、ラクトバチルス・デルブルッキー亜種ブルガリクス(Lactobacillus delbrueckii subsp bulgaricus)、ラクトコッカス・ラクティス(Lactococcus lactis)、ラクトコッカス・ラクティス亜種クレモリス(Lactococcus lactis subsp. cremoris)、リューコノストック・メゼンテロイデス亜種クレモリス(Leuconostoc mesenteroides subsp. cremoris)、シュードリューコノストック・メゼンテロイデス亜種クレモリス(Pseudoleuconostoc mesenteroides subsp. cremoris)、ペディオコッカス・ペントサセウス(Pediococcus pentosaceus)、ラクトコッカス・ラクティス亜種ラクティス次亜種ジアセチラクティス(Lactococcus lactis subsp. lactis biovar. diacetylactis)、ラクトバチルス・カゼイ亜種カゼイ(Lactobacillus casei subsp. Casei)、ラクトバチルス・パラカゼイ亜種パラカゼイ(Lactobacillus paracasei subsp. Paracasei)、ビフィドバクテリウム・ビフィドゥム(Bifidobacterium bifidum)及びビフィドバクテリウム・ロンガム(Bifidobacterium longum)からなる群から選択される種に属する微生物を用いて当該乳を発酵させること
を含む、方法。 - 工程b)が、工程c)の前、又は間に行なわれる、請求項1に記載の方法。
- 前記動物由来の乳が、ウシ、ヒツジ(sheep)、雌ヒツジ(ewes)、ヤギ、バッファロー又はラクダ由来である、請求項1又は2のいずれか1項に記載の方法。
- 請求項1〜3のいずれか一項に記載の方法により得られるヨーグルト。
- 動物由来の乳のヨーグルトを生産するための方法であって、
(i):動物由来の乳に、当該動物由来の乳のゲル硬度を増加させる量のO−結合型グリコシダーゼを添加する工程;及び
(ii):O−結合型グリコシダーゼが当該動物由来の乳のゲル硬度を増加させる条件下でヨーグルトを取得する工程;
を含み、当該O−結合型グリコシダーゼが、α−N−アセチル−ガラクトサミニダーゼ(EC番号:3.2.1.49;別名:GalNAC)である、方法。
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