JP2014524245A - 二級アルコールの酸化及びアミン化 - Google Patents
二級アルコールの酸化及びアミン化 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2014524245A JP2014524245A JP2014524330A JP2014524330A JP2014524245A JP 2014524245 A JP2014524245 A JP 2014524245A JP 2014524330 A JP2014524330 A JP 2014524330A JP 2014524330 A JP2014524330 A JP 2014524330A JP 2014524245 A JP2014524245 A JP 2014524245A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- group
- transaminase
- nad
- alcohol dehydrogenase
- enzyme
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/001—Amines; Imines
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/1096—Transferases (2.) transferring nitrogenous groups (2.6)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/005—Amino acids other than alpha- or beta amino acids, e.g. gamma amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P17/00—Preparation of heterocyclic carbon compounds with only O, N, S, Se or Te as ring hetero atoms
- C12P17/02—Oxygen as only ring hetero atoms
- C12P17/04—Oxygen as only ring hetero atoms containing a five-membered hetero ring, e.g. griseofulvin, vitamin C
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
- C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
- C12Y101/01001—Alcohol dehydrogenase (1.1.1.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
- C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y206/00—Transferases transferring nitrogenous groups (2.6)
- C12Y206/01—Transaminases (2.6.1)
- C12Y206/01018—Beta-alanine-pyruvate transaminase (2.6.1.18)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
Abstract
Description
a)二級アルコールを調製する工程、
b)前記二級アルコールを、NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼと接触させて酸化する工程、及び
c)工程a)からの酸化生成物をトランスアミナーゼと接触させる工程を含み、
前記NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ及び/又はトランスアミナーゼが組み換え酵素又は単離酵素である方法、前記方法の実施のためのホールセル触媒及び二級アルコールの酸化のための前記ホールセル触媒の使用に関する。
次の工程
a)二級アルコールを調製する工程、
b)前記二級アルコールを、NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼと接触させて酸化する工程、及び
c)工程a)からの酸化生成物をトランスアミナーゼと接触させる工程
を含み、前記NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ及び/又はトランスアミナーゼが組み換え酵素又は単離酵素である方法
によって解決される。
式H3C−C(OH)H−(CH2)x−R4
[式中、R4が−OH、−SH、−NH2及び−COOR5を含む群から選択されており、xが少なくとも3であり、R5がH、アルキル及びアリールを含む群から選択されている]の二級アルコールである。
a)式
HO−(CH2)x−R7
(式中、R7は、−OH、−SH、−NH2及び−COOR8を含む群から選択され、xは少なくとも3であり、R8は、H、アルキル及びアリールを含む群から選択されている)の一級アルコールの提供、
b)NAD+依存性アルコールデヒドロゲナーゼとの接触による一級アルコールの酸化、及び
c)工程a)からの酸化生成物とトランスアミナーゼとの接触
を含み、NAD+アルコールデヒドロゲナーゼ及び/又はトランスアミナーゼが組み換え酵素又は単離酵素である方法によって解決される。
H−(CH2)x−R7
のアルカンのヒドロキシル化によって行われる。
(式中、R9及びR10はそれぞれ相互に独立して、メチル、エチル、プロピル及びブチルを含む群から選択されており、xは1〜4であり、ここで好ましくはR9及びR10はそれぞれメチルでありxは2である)の化合物である。
基質:
基質として、シクロヘキサノール(1)、(S)−オクタン−2−オール(2)及び(S)−4−フェニルブタン−2−オール(3)を使用した。
アラニンデヒドロゲナーゼ:
バシラス・サチリス(Bacillus subtilis)のL−アラニン−デヒドロゲナーゼを、大腸菌中で発現させた。まず、オーバーナイト培養物を準備し、引き続きこれを使用してメイン培養物(LB−アンピシリン培地)に接種した。細胞を24時間30℃及び120rpmで振盪器によりインキュベーションした。引き続き、滅菌条件下で、IPTG(0.5mM イソプロピルβ−D−1−チオガラクトピラノシド、Sigma)を誘導のために添加し、そして、培養物を更なる24時間20℃で振盪させた。
バチラス・ステアロサーモフィラスのNAD+依存性アルコールデヒドロゲナーゼの調製のために(Fiorentino G, Cannio R, Rossi M, Bartolucci S: Decreasing the stability and changing the Substrate specificity of the Bacillus stearothermophilus alcohol dehydrogenase by Single amino acid replacements. Protein Eng 1998, 1 1 : 925-930)、まずオーバーナイト培養物を調製し(10ml LB/アンピシリン培地、アンピシリン100μg/ml、30℃、120rpm)、これを引き続き培養容器を接種するために使用して、これを再度約12時間37℃及び120rpmで振盪させた。細胞を遠心分離により分離し(8000rpm、20分、4℃)、洗浄し、上清を廃棄し、ペレットを凍結乾燥させた。最後に、細胞を超音波(1秒 パルス、4秒 停止、時間:10分、振幅40%)を使用して、破砕し、混合物を遠心分離により分離し(20分、18000rpm、4℃)、粗製抽出物として使用した。タンパク質濃度をSDS−PAGEにより評価した。
酵素をバチラス・ステアロテルモフィラスのアルコールデヒドロゲナーゼと同一条件で調製したが、この場合に、プラスミドpTZE03_AlkJ(配列番号20)及び抗生物質(50μg/ml)としてカナマイシンを使用した点で異なる。タンパク質濃度を同様にSDS−PAGEにより評価した。
クロモバクテリウム・ビオラセウム(Chromobacterium violaceum)からのCV−ωTAの調製のために(U. Kaulmann, K. Smithies, M. E. B. Smith, H. C. Hailes, J. M. Ward, Enzyme Microb. Technol. 2007, 41, 628-637; b) M. S. Humble, K. E. Cassimjee, M. Haekansson, Y. R. Kimbung, B. Waise, V. Abedi, H.-J. Federsei, P. Berglund, D. T. Logan, FEBS Journal 2012, 279, 779-792; c) D. Koszelewski, M. Goeritzer, D. Clay, B. Seisser, W. Kroutil, ChemCatChem 2010, 2, 73-77)、まずオーバーナイト培養物を調製し(LB/アンピシリン培地、30℃、120rpm)、これを引き続き同様の培地を有する培養フラスコを接種するために使用し、これを約3時間37℃及び120rpmで振盪させて、600nmで0.7の光学密度を達成した。引き続き、IPTG出発溶液(0.5mM)を添加し、3時間20℃及び120rpmで誘導した。細胞を遠心分離により分離し、上清を廃棄し、細胞を4℃で貯蔵した。最後に、細胞を超音波(1秒 パルス、4秒 停止、時間:10分、振幅40%)を使用して、破砕し、混合物を遠心分離により分離し(20分、18000rpm、4℃)、上清を粗製抽出物として使用した。
500μlを有する試料に200μlのトリエチルアミン並びにESOF(エチルスクシンイミドオキシホルミアート)(80又は40mg)をアセトニトリル(500μl)中に添加した。試料を引き続き1時間45℃で振盪させ、引き続きジクロロメタンで抽出し、硫酸ナトリウムで乾燥させ、GC−MSを使用して測定した。アラニンデヒドロゲナーゼなしに作業する場合には、水溶液にL−アラニン(500mM)、NAD+(2mM)及びPLP(0.5mM)を8.5のpH値で(NaOHの添加により調節)を添加し、そして基質をDME(120μl、25mM)に添加した。反応をそのつど200μlのアルコールデヒドロゲナーゼ(NAD+依存性)又はAlkJ)及びトランスアミナーゼの添加によって開始した。試料を25℃で300rpmで24時間にわたり振盪させた。試料を上記のように後処理し、GC−MSで分析した。
一連の構造的に異なる二級アルコールに関して、それぞれ、反応をバチラス・ステアロテルモフィラス(Bacillus stearothermophilus)のNAD+依存性アルコールデヒドロゲナーゼの使用下でアルコールデヒドロゲナーゼAlkJの使用に比較して顕著により効率的に進行することが示された。
以下の例は、更なる、構造的に異なる基質及びNADP+依存性アルコールデヒドロゲナーゼの使用下の本発明の教示の実施を示す。
緩衝溶液(1ml リン酸緩衝液、50mM pH7.5)に、1mM NAD+、1mM PLP、5当量のL−アラニン、4当量の塩化アンモニウム、50mM トリプロピレングリコール、ロドコッカス・ルバー(Rhodococcus ruber)のアラニンデヒドロゲナーゼ(300μl/試料、熱処理)、20μlのビブリオ・フルバリス(Vibrio fluvalis)、バチラス・メガテリウム(Bacillus megaterium)、アルトロバクタ−種(Arthrobacter sp.)、クロモバクテリウム・ビオラセウム(Chromobacterium violaceum)又はpCR6のトランスアミナーゼを添加し、トランスアミナーゼを含まないブランク試料(ブランク)を除く。試料を引き続き30℃で450rpmで24時間にわたり振盪させた。
Claims (18)
- 次の工程
a)二級アルコールを調製する工程、
b)前記二級アルコールを、NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼと接触させて酸化する工程、及び
c)工程a)からの酸化生成物をトランスアミナーゼと接触させる工程
を含み、前記NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ及び/又はトランスアミナーゼが組み換え酵素又は単離酵素である方法。 - 前記二級アルコールが、α−ヒドロキシカルボン酸、シクロアルカノール、好ましくはビス(p−ヒドロキシシクロヘキシル)メタン、式R1−CR2H−CR3H−OHのアルコール並びにそのエーテル及びポリエーテル及び二級アルカノール、好ましくは2−アルカノールを含む群からのアルコールであり、ここで、R1は、ヒドロキシ、アルコキシ、水素及びアミンを含む群から選択されており、R2は、アルキル、好ましくはメチル、エチル及びプロピル及び水素を含む群から選択されており、R3は、アルキル、好ましくはメチル、エチル及びプロピルを含む群から選択されている請求項1記載の方法。
- 前記二級アルコールが、
式H3C−C(OH)H−(CH2)x−R4
[式中、R4が−OH、−SH、−NH2及び−COOR5を含む群から選択されており、xが少なくとも3であり、R5がH、アルキル及びアリールを含む群から選択されている]の二級アルコールである請求項2記載の方法。 - 工程a)が、好ましくは組み換え又は単離されたモノオキシゲナーゼによって、式の相応するアルカンのヒドロキシル化によって行われる請求項1記載の方法。
- 前記NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼが、補因子として少なくとも1の亜鉛原子を有するNAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼである請求項1から4のいずれか1項記載の方法。
- 前記アルコールデヒドロゲナーゼが、ロドコッカス・ルバー(Rhodococcus ruber)(データバンクコードAJ491307.1)のアルコールデヒドロゲナーゼA又はその変異体である請求項5記載の方法。
- 前記モノオキシゲナーゼが、シュードモナス・プチダ(Pseudomonas putida)のAlkBGT、カンジダ・トロピカリス(Candida tropicalis)又はヒヨコマメ(Cicer arietinum)からのチトクロムP450を含む群から選択されている請求項4から6のいずれか1項記載の方法。
- 前記トランスアミナーゼが、クロモバクテリウム・ビオラセウム(Chromobacterium violaceum)ATCC 12472(データバンクコードNP_901695)のトランスアミナーゼからのVal224に相応するアミノ酸配列の位置に、イソロイシン、バリン、フェニルアラニン、メチオニン及びロイシンを含む群から選択されるアミノ酸1つを有し、クロモバクテリウム・ビオラセウム(Chromobacterium violaceum)ATCC 12472(データバンクコードNP_901695)のトランスアミナーゼからのGly230に相応するアミノ酸配列の位置にトレオニン以外のアミノ酸、好ましくはセリン、システイン、グリシン及びアラニンを含む群からのアミノ酸1つを有することを特徴とするトランスアミナーゼ及びその変異体の群から選択されている、又は、前記トランスアミナーゼが、ビブリオ・フルビアリス(Vibrio fluvialis)(AEA39183.1)のトランスアミナーゼ、バチラス・メガテリウム(Bacillus megaterium)(YP001374792.1)のトランスアミナーゼ、パラコッカス・デントリフィカンス(Paracoccus denitrificans)(CP000490.1)のトランスアミナーゼ及びその変異体を含む群から選択されている請求項1から7のいずれか1項記載の方法。
- 工程b)及び/又は工程c)を、単離又は組み換えアラニンデヒドロゲナーゼ及び無機窒素供給源の存在下で実施する請求項1から8のいずれか1項記載の方法。
- NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ、トランスアミナーゼ、モノオキシゲナーゼ及びアラニンデヒドロゲナーゼを含む群からの少なくとも1の酵素が組み換えられており、かつ、相応する酵素を有するホールセル触媒の形で供給される、請求項1から9のいずれか1項記載の方法。
- 全ての酵素が1又はそれより多いホールセル触媒の形で供給され、好ましくは1のホールセル触媒が全ての必要な酵素を有する請求項10記載の方法。
- 工程b)で、好ましくは工程b)及びc)で、−1.38より多い、好ましくは−0.5〜1.2、さらに好ましくは−0.4〜0.4のlogPを有する有機補助溶媒が存在する請求項1から11のいずれか1項記載の方法。
- 補助溶媒が、不飽和脂肪酸、好ましくはオレイン酸を含む群から選択されている請求項12記載の方法。
- 前記補助溶媒が、式R6−O−(CH2)x−O−R7[式中、R6及びR7は、それぞれ相互に独立してメチル、エチル、プロピル及びブチルを含む群から選択されており、xは1〜4であり、好ましくはR6及びR7はそれぞれメチルであり、xは2である]の化合物である請求項13記載の方法。
- NAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ、好ましくは補因子として少なくとも1の亜鉛原子を有するNAD(P)+依存性アルコールデヒドロゲナーゼ、トランスアミナーゼ、任意にモノオキシゲナーゼ及び任意にアラニンデヒドロゲナーゼを有し、これら酵素が組み換え酵素である、ホールセル触媒。
- 好ましくは式H3C−C(OH)H−(CH2)x−R4[式中、R4が−OH、−SH、−NH2及び−COOR5を含む群から選択されており、xが少なくとも3であり、R5がH、アルキル及びアリールを含む群から選択されている]の二級アルコールである、二級アルコールの酸化及びアミン化のための、請求項15記載のホールセル触媒の使用。
- −1.38より多い、好ましくは−0.5〜1.2、さらに好ましくは−0.4〜0.4のlogPを有する有機補助溶媒がさらに存在する請求項16記載の使用。
- 前記補助溶媒が、不飽和脂肪酸、好ましくはオレイン酸を含む群から選択されている請求項17記載の使用。
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP11006458 | 2011-08-05 | ||
EP11006458.1 | 2011-08-05 | ||
EP12157917 | 2012-03-02 | ||
EP12157917.1 | 2012-03-02 | ||
PCT/EP2012/064805 WO2013020839A1 (de) | 2011-08-05 | 2012-07-27 | Oxidation und aminierung von sekundären alkoholen |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2014524245A true JP2014524245A (ja) | 2014-09-22 |
Family
ID=46582707
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2014524330A Pending JP2014524245A (ja) | 2011-08-05 | 2012-07-27 | 二級アルコールの酸化及びアミン化 |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20140308717A1 (ja) |
EP (1) | EP2739744A1 (ja) |
JP (1) | JP2014524245A (ja) |
CN (2) | CN107034247A (ja) |
BR (1) | BR112014002732A8 (ja) |
CA (1) | CA2844090A1 (ja) |
RU (1) | RU2014108194A (ja) |
WO (1) | WO2013020839A1 (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2021505184A (ja) * | 2018-02-05 | 2021-02-18 | アシムケム ライフ サイエンス (ティエンジン) カンパニー リミテッドAsymchem Life Science (Tianjin) Co., Ltd. | トランスアミナーゼ突然変異体及びその応用 |
Families Citing this family (29)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE102010043473A1 (de) | 2010-11-05 | 2012-05-10 | Evonik Degussa Gmbh | Carbon Nanotubes enthaltende Polyamid 12-Zusammensetzung |
DE102010043470A1 (de) | 2010-11-05 | 2012-05-10 | Evonik Degussa Gmbh | Zusammensetzung aus Polyamiden mit niedriger Konzentration an Carbonsäureamidgruppen und elektrisch leitfähigem Kohlenstoff |
DE102011075162A1 (de) | 2010-12-08 | 2012-06-14 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur homogen-katalysierte, hochselektiven direkten Aminierung von primären Alkoholen mit Ammoniak zu primären Aminen bei hohem Volumenverhältnis von Flüssig- zu Gasphase und/oder hohen Drücken |
UA112980C2 (uk) | 2011-02-16 | 2016-11-25 | Евонік Дегусса Гмбх | Рідкі катіоніти |
WO2012113475A1 (de) | 2011-02-21 | 2012-08-30 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur direkten aminierung von alkoholen mit ammoniak zu primären aminen mittels eines xantphos katalysatorsystems |
WO2013011018A1 (de) | 2011-07-20 | 2013-01-24 | Evonik Degussa Gmbh | Oxidation und aminierung von primären alkoholen |
DE102011084521A1 (de) | 2011-10-14 | 2013-04-18 | Evonik Industries Ag | Verwendung einer Mehrschichtfolie mit Polyamid- und Polypropylenschichten für die Herstellung photovoltaischer Module |
EP2602328A1 (de) * | 2011-12-05 | 2013-06-12 | Evonik Industries AG | Verfahren zur Oxidation von Alkanen unter Verwendung einer AlkB Alkan 1-Monooxygenase |
EP2607490A1 (de) | 2011-12-22 | 2013-06-26 | Evonik Industries AG | Verfahren zur verbesserten Abtrennung einer hydrophoben organischen Lösung von einem wässrigen Kulturmedium |
EP2639308A1 (de) | 2012-03-12 | 2013-09-18 | Evonik Industries AG | Enzymatische omega-Oxidation und -Aminierung von Fettsäuren |
DE102012204181A1 (de) | 2012-03-16 | 2013-09-19 | Evonik Degussa Gmbh | Elektrisch leitfähigen Kohlenstoff enthaltende Polyamidzusammensetzung |
EP2647696A1 (de) | 2012-04-02 | 2013-10-09 | Evonik Degussa GmbH | Verfahren zur aeroben Herstellung von Alanin oder einer unter Verbrauch von Alanin entstehenden Verbindung |
EP2653538A1 (de) * | 2012-04-20 | 2013-10-23 | Evonik Industries AG | NADP-abhängige Alanindehydrogenase |
DE102012207921A1 (de) | 2012-05-11 | 2013-11-14 | Evonik Industries Ag | Mehrstufiges Syntheseverfahren mit Synthesegas |
EP2700448A1 (de) | 2012-08-21 | 2014-02-26 | Evonik Industries AG | Verzweigte Fettsäuren als flüssige Kationenaustauscher |
EP2706076B1 (de) | 2012-09-07 | 2014-12-17 | Evonik Industries AG | Härtbare Zusammensetzungen auf der Basis von Epoxidharzen ohne Benzylalkohol |
EP2730655A1 (de) | 2012-11-12 | 2014-05-14 | Evonik Industries AG | Verfahren zur Umsetzung eines Carbonsäureesters unter Verwendung BioH-defizienter Zellen |
EP2746400A1 (de) | 2012-12-21 | 2014-06-25 | Evonik Industries AG | Herstellung von Aminen und Diaminen aus einer Carbonsäure oder Dicarbonsäure oder eines Monoesters davon |
EP2746397A1 (de) | 2012-12-21 | 2014-06-25 | Evonik Industries AG | Herstellung von Omega-Aminofettsäuren |
EP2759598A1 (de) | 2013-01-24 | 2014-07-30 | Evonik Industries AG | Verfahren zur Herstellung von alpha, omega-Alkandiol |
EP2944697A1 (en) | 2014-05-13 | 2015-11-18 | Evonik Degussa GmbH | Method of producing nylon |
EP2963121A1 (en) * | 2014-07-03 | 2016-01-06 | Basf Se | Redox self-sufficient biocatalytic amination of alcohols |
ES2803208T3 (es) | 2015-12-17 | 2021-01-25 | Evonik Operations Gmbh | Una célula acetogénica genéticamente modificada |
US11124813B2 (en) | 2016-07-27 | 2021-09-21 | Evonik Operations Gmbh | N-acetyl homoserine |
WO2018157395A1 (en) * | 2017-03-03 | 2018-09-07 | Rhodia Operations | Process for preparing an amine via a direct amination reaction |
US11952575B2 (en) | 2017-11-15 | 2024-04-09 | Asymchem Life Science (Tianjin) Co., Ltd | Transaminase mutant and use thereof |
CN108048419B (zh) * | 2017-11-15 | 2020-10-23 | 凯莱英生命科学技术(天津)有限公司 | 转氨酶突变体及其应用 |
CN110551771B (zh) * | 2018-05-31 | 2022-05-17 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 一种手性3-氨基-1-丁醇的合成方法 |
CN114672526B (zh) * | 2022-04-20 | 2024-01-26 | 南京工业大学 | 一种利用氧化还原中和体系从醇胺合成卤化吲哚的方法 |
Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011505854A (ja) * | 2007-12-17 | 2011-03-03 | エボニック デグサ ゲーエムベーハー | ω−アミノカルボン酸、ω−アミノカルボン酸エステル又はそのラクタムを生産する組換え細胞 |
WO2011031146A2 (en) * | 2009-09-11 | 2011-03-17 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of alpha-ketopimelic acid |
Family Cites Families (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
ATE346168T1 (de) | 2001-03-02 | 2006-12-15 | Univ Des Saarlandes Wissens Un | Funktionelles oberflächendisplay von polypeptiden |
DE102007042600A1 (de) * | 2007-09-07 | 2009-03-12 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur Herstellung von enantiomerenangereichten Aminen |
CN101889081B (zh) * | 2007-09-28 | 2014-06-18 | 科德克希思公司 | 酮还原酶多肽及其用途 |
EP2220223A1 (en) * | 2007-11-16 | 2010-08-25 | University of Iowa Research Foundation | Spray dried microbes and methods of preparation and use |
WO2010085731A2 (en) * | 2009-01-23 | 2010-07-29 | Microbia, Inc. | Production of 1,4 butanediol in a microorganism |
DE102009000592A1 (de) * | 2009-02-04 | 2010-08-05 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur Herstellung von Aminogruppen tragenden, multizyklischen Ringsystemen |
-
2012
- 2012-07-27 CN CN201710111933.1A patent/CN107034247A/zh active Pending
- 2012-07-27 JP JP2014524330A patent/JP2014524245A/ja active Pending
- 2012-07-27 US US14/237,121 patent/US20140308717A1/en not_active Abandoned
- 2012-07-27 CA CA2844090A patent/CA2844090A1/en not_active Abandoned
- 2012-07-27 BR BR112014002732A patent/BR112014002732A8/pt not_active IP Right Cessation
- 2012-07-27 RU RU2014108194/10A patent/RU2014108194A/ru not_active Application Discontinuation
- 2012-07-27 EP EP12740366.5A patent/EP2739744A1/de not_active Withdrawn
- 2012-07-27 WO PCT/EP2012/064805 patent/WO2013020839A1/de active Application Filing
- 2012-07-27 CN CN201280048033.2A patent/CN103827309A/zh active Pending
Patent Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011505854A (ja) * | 2007-12-17 | 2011-03-03 | エボニック デグサ ゲーエムベーハー | ω−アミノカルボン酸、ω−アミノカルボン酸エステル又はそのラクタムを生産する組換え細胞 |
WO2011031146A2 (en) * | 2009-09-11 | 2011-03-17 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of alpha-ketopimelic acid |
Non-Patent Citations (3)
Title |
---|
BIOTECHNOLOGY LETTERS, vol. 25, JPN6016006842, 2003, pages 809 - 814, ISSN: 0003308863 * |
CHEM. COMMUN., 2010, VOL. 46, PP. 6314-6316, JPN6016016511, ISSN: 0003308864 * |
ENZYME MICROB. TECH., 2011, VOL. 48, PP. 480-486, JPN6016016512, ISSN: 0003308865 * |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2021505184A (ja) * | 2018-02-05 | 2021-02-18 | アシムケム ライフ サイエンス (ティエンジン) カンパニー リミテッドAsymchem Life Science (Tianjin) Co., Ltd. | トランスアミナーゼ突然変異体及びその応用 |
US11359219B2 (en) | 2018-02-05 | 2022-06-14 | Asymchem Life Science (Tianjin) Co., Ltd | Transaminase mutant and application thereof |
JP7105307B2 (ja) | 2018-02-05 | 2022-07-22 | アシムケム ライフ サイエンス (ティエンジン) カンパニー リミテッド | トランスアミナーゼ突然変異体及びその応用 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US20140308717A1 (en) | 2014-10-16 |
WO2013020839A1 (de) | 2013-02-14 |
EP2739744A1 (de) | 2014-06-11 |
CN103827309A (zh) | 2014-05-28 |
RU2014108194A (ru) | 2015-09-10 |
BR112014002732A2 (pt) | 2017-06-13 |
BR112014002732A8 (pt) | 2017-06-20 |
CA2844090A1 (en) | 2013-02-14 |
CN107034247A (zh) | 2017-08-11 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP2014524245A (ja) | 二級アルコールの酸化及びアミン化 | |
JP6057994B2 (ja) | 第一級アルコールの酸化及びアミノ化 | |
Schrittwieser et al. | Biocatalytic imine reduction and reductive amination of ketones | |
US20160244790A1 (en) | Enzymatic amination | |
KR102000317B1 (ko) | 수성 배양 배지로부터 소수성 유기 용액을 분리하는 개선된 방법 | |
US20150099282A1 (en) | Nadp-dependent alanine dehydrogenase | |
US8168412B2 (en) | Method for producing optically-active amine compound, recombinant vector, and transformant containing the vector | |
JP2004000114A (ja) | カダベリンの製造方法 | |
US8227228B2 (en) | D-amino acid oxidase, and method for production of L-amino acid, 2-oxo acid, or cyclic imine | |
JPWO2010024445A1 (ja) | 光学活性なアミン誘導体を製造するための方法 | |
KR102114695B1 (ko) | 액체 양이온 교환체로서의 분지쇄 지방산 | |
EP2623593B1 (en) | Novel aminotransferase and gene encoding same, and use of the aminotransferase and the gene | |
WO2010067578A1 (ja) | 新規なアミノ酸脱水素酵素、およびl-アミノ酸、2-オキソ酸、又はd-アミノ酸の製造方法 | |
EP3095872A1 (en) | A method of producing alpha amino acids | |
US9481871B2 (en) | Nucleic acid encoding a polpeptide having aminotransferase activity, vectors and host cells comprising the nucleic acid | |
JP2004049028A (ja) | α−ケト酸還元酵素、その製造方法、およびこれを利用した光学活性α−ヒドロキシ酸の製造方法 | |
US7771977B2 (en) | Alkane polyol dehydrogenase | |
WO2019002459A1 (de) | Enzyme und verfahren zur stereoselektiven reduktion von carbonylverbindungen, oxidation sowie stereoselektiven reduktiven aminierung - zur enantioselektiven darstellung von alkoholaminverbindungen | |
JP2011177029A (ja) | 光学活性なアミン誘導体の製造方法 | |
Marx | Chemo-enzymatic cascades for the synthesis of chiral high-value chemicals | |
Scheller | Characterization and application of novel imine reductases |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20150602 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20160509 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20160808 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20161007 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20170306 |