JP2005519581A - 架橋酵素およびヒドロコロイドを含むタンパク質含有食料品 - Google Patents

Abstract

本発明は、ヒドロコロイドおよび酵素を含む組成物を提供し、ここで、この酵素は、架橋酵素であり、そしてこのヒドロコロイドおよび酵素は、２０Ｕ／ｇ以下のタンパク質含有食料品中にこの酵素の１回投薬量を提供する量で存在し、そしてこの食料品中に１％未満のヒドロコロイド濃度を提供する量で存在する。１つの局面において、本発明のヒドロコロイドが、カラギナン、澱粉、ペクチン、アルギナート、ローカストビーンゴム、ジェラン、キサンタン、カルボキシメチルセルロース、グァーガム、アカシアゴムおよびこれらの組合わせより選択される。

Description

本発明は、ヒドロコロイドおよび酵素を含む組成物に関する。

多数のヒドロコロイドが、ゲル化目的および安定化目的のための食品添加物として数年にわたって使用されている。例えば、カラギナンは、プディングおよび他のデザートにおけるゲル化剤として、ならびにカカオ乳における堆積に対するカカオ粒子の安定化のために使用されている。ペクチンは、多くの製品におけるテクスチャー（ｔｅｘｔｕｒｅ）を提供するために使用されている。ペクチンの主要な用途の１つは、ジャムおよびゼリーにおいてであり、ここでペクチンは、ゲル強度を提供する。ペクチンはまた、他の食品において（例えば、発酵した乳製品において）ゲル強度のために、そして分離したホエー（ｗｈｅｙｉｎｇ ｏｆｆ）に対する粘度および安定化を増大させるために、使用される。食品におけるヒドロコロイドの使用に対する研究は、例えば、ＬａｐａｓｉｎおよびＰｒｉｃｌ（１９９５），Ｒｈｅｏｌｏｇｙ ｏｆ ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ ｐｏｌｙｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓ：Ｔｈｅｏｒｙ ａｎｄ Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｃｈａｐｔｅｒ ２：Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｏｌｙｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓ，Ｃｈａｐｍａｎ＆Ｈａｌｌ，Ｌｏｎｄｏｎ，ＵＫによって要約される。

タンパク質の酵素的架橋は、タンパク質含有食品についての幾分新たな型の安定化機構である。最近１０〜１５年の間の研究は、酵素的架橋についての多くの興味深い適用を示した。しかし、酵素的架橋に関する今日までの研究は、タンパク質架橋の有利な効果自体または他の型の酵素（例えば、プロテアーゼ）との組合わせに関与した。

酵素的タンパク質架橋は、化学結合によって直接的または間接的にタンパク質またはペプチドを一緒に結合する酵素触媒プロセスである。トランスグルタミナーゼ（ＴＧａｓｅ）は、系統名Ｒ−グルタミニル−ペプチド：アミンγ−グルタミルトランスフェラーゼを有する群の酵素である。これらの酵素は、アシルドナーとしてのペプチド結合したグルタミン残基のγ−カルボキシアミド（ｃａｒｂｏｘａｍｉｄｅ）基と、アクセプターとしての種々の一級アミンとの間でのアシル転移反応を触媒する。ペプチド結合したリジンのε−アミノ基がアシルアクセプターとして作用する場合、ε−（γ−グルタミル）リジン架橋が形成される（ＦｏｌｋおよびＦｉｎｌａｙｓｏｎ，１９７７，Ｔｈｅ ε−（γ−Ｇｌｕｔａｍｙｌ）ｌｙｓｉｎｅ Ｃｒｏｓｓｌｉｎｋ ａｎｄ ｔｈｅ Ｃａｔａｌｙｔｉｃ Ｒｏｌｅ ｏｆ Ｔｒａｎｓｇｌｕｔａｍｉｎａｓｅｓ．Ａｄｖａｎｃｅｓ ｉｎ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ３１，２−１２０）。さらに、いくつかの酸化酵素（例えば、アミンオキシダーゼ、ジアミンオキシダーゼおよびリシルオキシダーゼ）が、タンパク質架橋を誘導することを示した（ＭａｔｈｅｉｓおよびＷｈｉｔａｋｅｒ，１９８７，Ａ ｒｅｖｉｅｗ：ｅｎｚｙｍａｔｉｃ ｃｒｏｓｓ−ｌｉｎｋｉｎｇ ｏｆ ｐｒｏｔｅｉｎｓ ａｐｐｌｉｃａｂｌｅ ｔｏ ｆｏｏｄｓ．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ １１，３０９−３２７）。一般に、これは、タンパク質中に遊離基を誘導するＨ_２Ｏ_２の形成を介して生じる（例えば、反応性のキニーネまたはアルデヒド）。酵素のこれらの基に加え、いくつかのプロテアーゼが、疎水性相互作用によって架橋するペプチドが形成する間の特定の様式においてタンパク質を加水分解することが知られている（Ｏｔｔｅ，Ｊ．，Ｊｕ，Ｚ．Ｙ．，Ｆａｅｒｇｅｍａｎｄ，Ｍ．，Ｌｏｍｈｏｌｔ，Ｓ．Ｂ．およびＱｖｉｓｔ．Ｋ．Ｂ．，１９９６，Ｐｒｏｔｅａｓｅ−ｉｎｄｕｃｅｄ ａｇｇｒｅｇａｔｉｏｎ ａｎｄ ｇｅｌａｔｉｏｎ ｏｆ ｗｈｅｙ ｐｒｏｔｅｉｎｓ．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ ６５，９１１−９１５）。

酵素的架橋は、ゲル化を誘導し、そして広範な数の食品タンパク質（牛乳タンパク質を含む）の種々の機能的特性に影響することが示されている。架橋タンパク質に基く牛乳ゲルが、酸性ｐＨにおいて（Ｂｕｄｏｌｆｓｅｎ，Ｇ．，Ｎｉｅｌｓｅｎ，Ｐ．Ｍ．，１９９９，Ｍｅｔｈｏｄｓ ｆｏｒ ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ ｏｆ ａｎ ａｃｉｄｉｆｉｅｄ ｅｄｉｂｌｅ ｇｅｌ ｏｎ ｍｉｌｋ ｂａｓｉｓ，ＵＳ５，８６６，１８０）および非酸性化牛乳から（Ｂｕｄｏｌｆｓｅｎ，Ｇ．，Ｎｉｅｌｓｅｎ，Ｐ．Ｍ．，１９９４，Ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ ｏｆ ａ ｎｏｔ ａｃｉｄｉｆｉｅｄ ｅｄｉｂｌｅ ｇｅｌ ｏｎ ｍｉｌｋ ｂａｓｉｓ，ａｎｄ ｕｓｅ ｏｆ ｓｕｃｈ ａ ｇｅｌ，ＷＯ９４／２１１３０）の両方で生成された。さらに、アイスクリームへのトランスグルタミナーゼの適用に対するいくつかの特許が、存在する（Ｍｏｔｏｋｉ，Ｍ．，Ａｔｓｕｓｈｉ，Ｏ．，Ｎｏｎａｋａ，Ｍ．，Ｔａｎａｋａ，Ｈ．，Ｕｃｈｉｏ，Ｒ．，Ｍａｔｓｕｕｒａ，Ａ．，Ａｎｄｏ，Ｈ．，Ｕｍｅｄａ，Ｋ．，１９９２，Ｔｒａｎｓｇｌｕｔａｍｉｎａｓｅ，ＵＳ５，１５６，９５６；Ｙｕｚｏ，Ｏ．，Ｋａｚｕｙｏｓｈｉ，Ｍ．，Ｔａｋａｈｉｋｏ，Ｓ．，１９９３，Ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｐｒｏｄｕｃｉｎｇ ｌｏｗ−ｃａｌｏｒｉｅ ｉｃｅ ｃｒｅａｍｓ，ＪＰ５０９１８４０Ａ２；Ｈｉｒｏｂｕｍｉ，Ｍ．，Ｉｓａｏ，Ｋ．，１９９４，Ｍｅｔｈｏｄ ｆｏｒ ｉｍｐｒｏｖｉｎｇ ｑｕａｌｉｔｙ ｏｆ ｉｃｅ ｃｒｅａｍ，ＪＰ６３０３９１２Ａ２；Ｔａｋａｈｉｋｏ，Ｓ．，Ｋａｔｓｕｔｏｓｈｉ，Ｙ．，１９９５，Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ ｏｆ ｉｃｅ ｃｒｅａｍｓ，ＪＰ７１８４５５４Ａ２）。

ＷＯ９９／２９１８６は、タンパク質物質の分解速度を加速させるための方法に関し、この方法は、タンパク質をトランスグルタミナーゼで処理し、アニオン性多糖とともにこれを混合することにある。

ＵＳ５，１５６，９５６は、タンパク質ゲル化生成物を生成するためのプロセスに関する。このプロセスは、タンパク質含有溶液またはスラリーをトランスグルタミナーゼと染色させる工程を包含し、トランスグルタミナーゼは、Ｃａ^２＋に非依存的にペプチドまたはタンパク質鎖中のグルタミン残基のγ−カルボキシアミド基のアシル転移反応を触媒する。この組成物は、さらに多糖を含み得る。

本発明は、先行技術の問題を軽減させる。

１つの局面において、本発明は、ヒドロコロイドおよび酵素を含む組成物を提供し、ここで、この酵素は、架橋酵素であり、そしてこのヒドロコロイドおよび酵素は、２０Ｕ／ｇ以下のタンパク質含有食料品中にこの酵素の１回投薬量を提供する量で存在し、そしてこの食料品中に１％未満のヒドロコロイド濃度を提供する量で存在する。

１つの局面において、本発明は、ヒドロコロイド、タンパク質および酵素を含む組成物を提供し、ここで、この酵素は、架橋酵素であり、そしてこの酵素の投薬量は、２０Ｕ／ｇ以下のタンパク質であり、そしてヒドロコロイドの濃度は１％未満である。

１つの局面において、本発明は、本明細書中に規定されるような組成物および牛乳タンパク質を含むタンパク質含有飲料を提供する。

１つの局面において、本発明は、架橋タンパク質を含む組成物の調製のためのプロセスを提供し、このプロセスは、タンパク質をヒドロコロイドおよび酵素と接触させる工程を包含し；ここで、この酵素は架橋酵素であり、この酵素の投薬量は２０Ｕ／ｇ以下であり、そしてこのヒドロコロイドの濃度は１％未満である。

１つの局面において、本発明は、タンパク質含有食料品におけるゲルの相乗的な形成のための、ヒドロコロイドおよび架橋酵素の使用を提供する。

用語「相乗的な形成」によって、ヒドロコロイドおよび架橋酵素の単純な相加効果から予想されるよりもより高い錯体計数（ゲルの堅さ）および／またはより低い位相角（本明細書中に記載されるような）を有するゲルの形成が意味される。

１つの局面において、本発明は、デザート、酸性化したゲル、飲用のタンパク質含有飲料、およびドー（ｄｏｕｇｈ）より選択される食料品を調製する際の、ヒドロコロイド、タンパク質および架橋酵素を含む組成物の使用を提供する。

１つの局面において、本発明は、アイスクリームを含有するタンパク質の調製の際の、ヒドロコロイドおよび架橋酵素を含む組成物の使用を提供し、ここで、この酵素は２０Ｕ／ｇ以下の投薬量である。

驚くことに、タンパク質含有食品に添加したヒドロコロイドと酵素的架橋との間に相乗作用が存在することが、見出された。

ヒドロコロイドをタンパク質の酵素的架橋と組合わせて使用することによって、タンパク質およびヒドロコロイドを含む組成物（食品または食品の一部）に驚くほど強力なゲル化を与えることが見出され、そしてここで、いずれか一方の使用は、かなり弱いゲル化を与える。

１つの局面において、本発明は、タンパク質におけるゲル（化粧品を含む）の相乗的な形成のための、ヒドロコロイドおよび架橋酵素の使用を提供する。

驚くことに、タンパク質含有化粧品に添加したヒドロコロイドと酵素的架橋との間に相乗作用が存在することが、見出された。

ヒドロコロイドをタンパク質の酵素的架橋と組合わせて使用することによって、タンパク質およびヒドロコロイドを含む組成物（化粧品または化粧品の一部）に驚くほど強力なゲル化を与えることが見出され、そしてここで、いずれか一方の使用は、かなり弱いゲル化を与える。

本明細書中で使用される場合、用語「タンパク質」は、用語「ポリペプチド」または「窒素物質（ｐｒｏｔｅｉｎａｃｅｏｕｓ）」と等価である。

用語「架橋酵素」によって、この酵素がタンパク質の架橋を直接的または間接的に触媒することが意味される。タンパク質を架橋する酵素の例としては、トランスフェラーゼ（例えば、トランスグルタミナーゼ、オキシドレダクターゼ）およびいくつかのプロテアーゼが挙げられる。

本明細書中で使用される場合、用語「ヒドロコロイド」は、分子またはポリ分子の粒子をいい、これは、水溶液または水性溶液中に分散される／分散可能である。ヒドロコロイドは、多糖を含む。ヒドロコロイドは、半透膜を透過しないかまたは徐々に透過する。ヒドロコロイドの例としては、カラギナン、澱粉、ペクチン、グァーガム、アルギナート、ローカストビーンゴム（ＬＢＧ）、ジェラン、キサンタン、カルボキシメチルセルロース（ＣＭＣ）、グァーガム、アカシアゴムが挙げられる。

１つの局面において、ヒドロコロイドは、架橋すべきタンパク質または架橋しているタンパク質以外である。

（好ましい局面）
（酵素）
好ましい局面において、酵素は、トランスグルタミナーゼ（ＴＧａｓｅ）である。

１つの局面において、好ましくは、酵素の投薬量は２０Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１８Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１６Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１４Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１２Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１０Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、６．２５Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、４Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、３．５Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、２Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１．６Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、１．３Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、０．５Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、０．３Ｕ／ｇ以下であり、好ましくは、０．１５Ｕ／ｇ以下である。

酵素活性は、ＣＢＺ−Ｌ−グルタミニルグリシンを基質として用いるヒドロキサメート手順によって測定される（ＦｏｌｋおよびＣｏｌｅ，１９６６，Ｍｅｃｈａｎｉｓｍ ｏｆ ａｃｔｉｏｎ ｏｆ ｇｕｉｎｅａ ｐｉｇ ｌｉｖｅｒ ｔｒａｎｓｇｌｕｔａｍｉｎａｓｅ，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．２４１，５５１８−５５２５）。本明細書中で使用される場合、酵素活性「単位（Ｕ）」は、ｐＨ６．０および３７℃で１分間当たり１Ｍ（モル）のヒドロキサム酸の形成を生じる１単位として規定される。Ｕ／ｇは、基質タンパク質１ｇ当たりの酵素活性をいう。

酵素調製物の比活性は、１００Ｕ／ｇであり得る（生成物１ｇ当たりの酵素活性）。

酵素調製物の比活性は、１００Ｕ／ｇであり得る（生成物１ｇ当たりの酵素活性）。

（ヒドロコロイド）
好ましい局面において、ヒドロコロイドは、カラギナン、澱粉、ペクチン、アルギナート、ローカストビーンゴム（ＬＢＧ）、ジェラン、キサンタン、ＣＭＣ、グァーガムおよびこれらの組合わせより選択される。

１つの局面において、好ましくは、ヒドロコロイドの濃度は１％未満であり、好ましくは、０．９５％以下であり、好ましくは、０．８％以下であり、好ましくは、０．６５％以下であり、好ましくは、０．６％以下であり、好ましくは、０．５５％以下であり、好ましくは、０．５％以下であり、好ましくは、０．４５％以下であり、好ましくは、０．４％以下である。

本明細書中で与えられるパーセントの全てが、他で示されない限り総食品項目の重量に基く。

１つの局面において、好ましくは、ヒドロコロイドの濃度は０．３５％以下であり、好ましくは、０．３％以下であり、好ましくは、０．２５％以下であり、好ましくは、０．２％以下である。

１つの局面において、好ましくは、ヒドロコロイドの濃度は０．１５％以下であり、好ましくは、０．１％以下であり、好ましくは、０．０２％以下である。

いくつかの局面において、好ましくは、
・ヒドロコロイドの濃度は０．３％以下であり、そして酵素の濃度は１０Ｕ／ｇ以下である。
・ヒドロコロイドの濃度は０．２５％以下であり、そして酵素の濃度は６．２５Ｕ／ｇ以下である。
・ヒドロコロイドの濃度は０．２％以下であり、そして酵素の濃度は２Ｕ／ｇ以下である。

（タンパク質）
好ましい局面において、タンパク質は、ダイズタンパク質、牛乳タンパク質、ホエータンパク質、小麦タンパク質、肉タンパク質、およびこれらの組合わせより選択されるか、あるいは、肉、肉ペースト、およびタンパク質含有飲料中に存在するか、肉、肉ペースト、およびタンパク質含有飲料より得られるか、または肉、肉ペースト、およびタンパク質含有飲料より入手可能である。

１つの局面において、好ましくは、タンパク質投薬量は９０％以下であり、好ましくは、７５％以下であり、好ましくは、５０％以下であり、好ましくは、２５％以下である。

１つの局面において、好ましくは、タンパク質投薬量は１２％以下であり、好ましくは、１０％以下であり、好ましくは、９％以下であり、好ましくは、８％以下であり、好ましくは、７．５％以下であり、好ましくは、５％以下であり、好ましくは、２．５％以下であり、好ましくは、２％以下である。

好ましくは、タンパク質は、ダイズタンパク質である。この局面では、好ましくは、
・ 親水コロイドは、カラギナンである
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．５％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．４５％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．４％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．３％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．２％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンが、ダイズタンパク質と接触された後に、酵素がダイズタンパク質と接触される。

・ 親水コロイドは、デンプンである
・ 好ましくは、デンプンの濃度は、０．５％を超えない
・ 好ましくは、デンプンの濃度は、０．４５％を超えない
・ 好ましくは、デンプンの濃度は、０．４％を超えない
・ 好ましくは、デンプンの濃度は、０．２％を超えない
・ 好ましくは、デンプンおよび酵素は、ミルクタンパク質と同時に接触される
・ 好ましくは、酵素が、ダイズタンパク質と接触された後、デンプンがダイズタンパク質と接触される。

・ 親水コロイドは、ペクチンである
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、１％未満である
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、０．５％を超えない
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、０．２％を超えない
・ 好ましくは、酵素が、ダイズタンパク質と接触された後、ペクチンがダイズタンパク質と接触される
・ 好ましくは、ペクチンが、ダイズタンパク質と接触され、次いで、混合物を熱処理（例えば、８０℃で１５分間）した後、酵素がダイズタンパク質と接触される。

好ましくは、タンパク質は、ミルクタンパク質である。この局面では、好ましくは、
・ 親水コロイドは、カラギナンである
・ 好ましくは、カラギナンおよび酵素は、ミルクタンパク質と同時に接触される
・ 好ましくは、カラギナンが、ミルクタンパク質と接触された後、酵素がミルクタンパク質と接触される。

・ 親水コロイドは、デンプンである
・ 好ましくは、デンプンが、ミルクタンパク質と接触され、次いで、混合物を熱処理（例えば、８０℃で１５分間）した後、酵素がミルクタンパク質と接触される
・ 好ましくは、デンプンおよび酵素は、ミルクタンパク質と同時に接触される
・ 親水コロイドは、ペクチンである
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、１％未満であり、そして酵素の濃度は、１０Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、０．５％を超えない
・ 好ましくは、ペクチンの濃度は、０．２％を超えない
・ 好ましくは、酵素の濃度は、５Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、酵素の濃度は、２Ｕ／ｇを超えない。

好ましくは、タンパク質は、ホエータンパク質である。この局面では、好ましくは、
・ 親水性コロイドは、カラギナンである。

・ 好ましくは、酵素が、ホエーミルクタンパク質と接触された後、デンプンが、ホエータンパク質と接触される。

・ 親水性コロイドは、デンプンである。

・ 好ましくは、酵素が、ホエーミルクタンパク質と接触された後、デンプンが、ホエータンパク質と接触される。

好ましくは、タンパク質は、タンパク質含有飲料中に存在するか、この飲料から得られるか、またはこの飲料から得ることが可能である。この局面では、好ましくは、
・ 親水性コロイドは、カラギナンである
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．０４％を超えず、そして酵素の投薬量は、１０Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、０．０２％を超えない
・ 好ましくは、カラギナンの濃度は、２Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、酵素の投薬量は、１．６Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、酵素の投薬量は、１．３Ｕ／ｇを超えない
・ 好ましくは、組成物は、フレーバリングをさらに含む
・ 好ましくは、フレーバリングは、ココアの固形物である
・ 好ましくは、フレーバリングは、チョコレート、イチゴ、キイチゴ、バナナ、オレンジ、マンゴー、レモン、ライム、サクランボ、ピーチ、ナシ、リンゴ、パイナップル、またはこれらの組み合わせから選択される。

本明細書中で用いられる場合、句「タンパク質含有飲料」は、溶液中のタンパク質をいう。例えば、ミルク、豆乳および再配合ミルク（ｒｅｃｏｍｂｉｎｅｄ ｍｉｌｋ）；再配合ミルクは、一般的に、ドライミルク粉、（無水）乳脂肪および水から作製される。

好ましくは、タンパク質はグルテンである。この局面において、好ましくは、
・ 親水性コロイドは、グァーガムである
・ 酵素の投薬量は、０．３Ｕ／ｇを超えない
・ 酵素の投薬量は、０．１５Ｕ／ｇを超えない。

（プロセス）
本発明のプロセスにおいて、酵素、タンパク質および親水性コロイドは、別々にかまたはその組み合わせで提供され得る。これらが一緒に提供される局面では、好ましくは、親水性コロイドおよび酵素は、本明細書中で規定される組成物として提供される。

酵素および親水性コロイドは、タンパク質と任意の順序で接触され得る。これらを、同時にタンパク質と接触されてもよいし、酵素を、初めにタンパク質と接触させ、引き続いて親水性コロイドと接触させてもよいし、親水性コロイドを、初めにタンパク質、引き続いて酵素と接触させてもよい。いくつかの局面では、親水性コロイドおよび／または酵素の量は分割され得、そして接触は、上の組み合わせであり得る。

（さらなる局面）
さらなる局面では、本発明は、以下を提供する：
・ タンパク質含有食品中のゲルの相乗的形成のための、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ デザートの調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ ヨーグルトまたは酸性化デザート製品（酸性化ゲル）の調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ タンパク質含有飲料（ココアミルク飲料、飲料用ヨーグルト、ホエーベースの飲料）の調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ アイスクリームの調製における、本明細書中で定義される組成物の使用
・ この局面では、好ましくは、親水性コロイドは、カラギナンであり、そして酵素は、ＴＧａｓｅである
・ 焼いた製品の調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ この局面では、好ましくは、親水性コロイドは、グァーであり、そして酵素は、ＴＧａｓｅである
・ ドーの調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ この局面では、親水性コロイドは、グァーガムであり、そして酵素は、ＴＧａｓｅである
・ 肉製品の調製における、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用
・ タンパク質含有化粧品中のゲルの相乗的形成のための、親水性コロイドおよび架橋酵素の使用。

本明細書中で用いられる場合、句「酸性化デザート製品」は、用語「酸性化ゲル」および／または用語「ヨーグルト」と等価である。

本発明は、ここで、例示のみの目的のために、添付の図面を参照して、さらに詳細に記載される。

（材料および方法）
以下の実施例に用いた酵素調製物は、１００ｕ／ｇの公表された活性を有する、Ａｊｉｎｏｍｏｔｏ Ａｃｔｉｖｅ ＶＭ（Ａｊｉｎｏｍｏｔｏ，Ｊａｐａｎ）製である。

親水性コロイドと酵素架橋剤との相乗作用の概念を、以下の５つの系で試験した：（１）デザートモデル系、（２）酸性化ミルク系、（３）ココアミルクモデル、（４）アイスクリーム系、および（５）ドー系。

各系において、酵素および親水性コロイドの添加の順序および同時添加を、他のパラメーターを変えることなく試験した。さらに、いくつかの系において、実験を行い、ここで酵素および／または親水性コロイドの一方または両方を、製品から除外した。

（デザートモデル系）
このモデルの基本レシピを以下に与える：
・ ３７．５ｇのダイズ単離物（Ｓｕｐｒｏ ＸＴ １２）を、攪拌下で６０℃にて３０分間、４５３．５ｇの脱塩水中に溶解した。次いで、４０℃に冷却した。
・ 上記混合物に、１０Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅ（Ａｃｔｉｖｅ ＷＭ，１００ 単位／ｇ、Ａｊｉｎｏｍｏｔｏ Ｃｏ．）を添加し、そして混合物を、４０℃にて６０分間インキュベートした。
・ ０．５ｇの糖と混合した０．１ｇのカラギナン（Ｇｒｉｎｄｓｔｅｄ^ＴＭ Ｃａｒｒａｇｅｅｎａｎ ＣＬ ３６０）を、攪拌下で、上記混合物に添加した。
・ この最終混合物を、８０℃に加熱し、そして８０℃で１０分間維持した。
・ １０分後、最終混合物を、Ｓｔｒｅｓｓ Ｔｅｃｈ圧力制御レオメーターに移し、ここで１℃／分で８０℃〜５℃に冷却する間のゲル化を追跡した。

次いで、温度を、ゲルの構築を測定するために、５℃にて６０分間維持した。

Ｓｔｒｅｓｓ Ｔｅｃｈレオメーターでの測定のための設定：
測定型： Ｓｔｒａｉｎ ｃｏｎｔｒｏｌｌｅｄ ｏｓｃｉｌｌａｔｉｏｎ
測定システム： Ｃ２５、同心円シリンダー
ひずみ： ０．００５
周波数： １Ｈｚ
温度： ８０〜５℃、１℃／分〜６０分５℃一定
初期平衡時間： ３００秒。

以下のパラメーターは、流体力学的測定から抽出した。
Ｇ^＊： 複素弾性率またはゲル剛性（Ｐａ）；これは、小さな変形に対するサンプルの全体の抵抗の測定値である。
位相角、δ： 位相角は、サンプルが主に固体（弾性）であるか、液体（粘性）であるかを記載する。完全に弾性のサンプルは、０°の位相角を有し、一方、完全に粘性の流体（例えば、水）は、９０°の位相角を有する。好ましくは、位相角４５°未満である。

他のデザートモデルを試験した。ここで、ダイズ（これらの実験において７．５％タンパク質）を、ホエータンパク質単離物（５％タンパク質）または脱脂粉乳（３％タンパク質）と交換した。全ての実験において、酵素のレベルは、上の実施例に記載されるのと同じレベルで一定を維持し、一方、（全ての製品の）カラギナン濃度を、全ての実験において一定に維持した。

（ダイズ、ホエーまたは脱脂乳ベースの）他のデザートモデルを、試験した。ここで、カラギナンをデンプン（ワキシー種（Ｗａｘｙ）トウモロコシ、１％）と交換した。

（酸性化ゲル化製品（例えば、ヨーグルトモデル））
このモデルの基本レシピを以下に与える：
・ 脱脂乳を、１５分間８０℃まで加熱した。次いで、４０℃に冷却した。
・ １０Ｕ／ｇのＴＧａｓｅ（Ａｊｉｎｏｍｏｔｏ）を加え、そしてサンプルを４０℃にて６０分間インキュベートした。
・ ０．１％ ＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）Ｐｅｃｔｉｎ ＬＣ ７１０を、０．５ｇの糖と乾燥ブレンドし、そして攪拌下で１５分間、ミルク混合物に加えた。
・ ２％グルコノ−δ−ラクトン（ＧＤＬ）を加え、そしてサンプルを、酸性化のために、４０℃でインキュベートした。ｐＨが４．５になったときに、サンプルを冷却し、そして測定の前に、５℃にて一晩保存した。

いくつかの実験では、酸性化ミルク製品のゲル化を、Ｓｔｒｅｓｓ Ｔｅｃｈレオメーターで追跡した。ここで、サンプルを、ＧＤＬを添加した後にアプライした。ｐＨの下降を、並列のサンプルで追跡し、そして流体力学的測定を、ｐＨ４．５で停止した。

Ｓｔｒｅｓｓ Ｔｅｃｈレオメーターでの測定のための設定：
測定型： Ｓｔｒａｉｎ ｃｏｎｔｒｏｌｌｅｄ ｏｓｃｉｌｌａｔｉｏｎ
測定システム： Ｃ２５、同心円シリンダー
ひずみ： ０．００５
周波数： １Ｈｚ
温度： ４０℃一定
初期平衡時間： ３００秒。

他の実験において、酸性化ゲルの大きな変形特性を、５℃にて一晩保存した後に、Ｔｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｚｅｒを用いて決定して、後への押出し（ｂａｃｋ−ｅｘｔｒｕｓｉｏｎ）に対するサンプルの耐性を測定した。

Ｔｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｚｅｒでの測定のための設定：
試験モデル： Ｍｅａｓｕｒｅ ｆｏｒｃｅ ｉｎ ｃｏｍｐｒｅｓｓｉｏｎ
プローブ： Ｂａｃｋ ｅｘｔｒｕｓｉｏｎ ｒｉｇ ３５ｍｍ
試験速度： １ｍｍ／秒
温度： 室温／２５℃
ロードセル： ５ｋｇ
距離： ２０ｍｍ
トリガー： 自動、１０ｇ。

サンプルもまた調製した。ここで、ペクチン（０．１％）を、デンプン（０．５％）と交換した。

（タンパク質含有飲料モデル−ココアミルク）
ココアミルクモデルを、以下の基本レシピから調製した：
・ ３７．５ｇの脱脂粉乳、３０ｇの糖および１０ｇの脱脂ココア粉を、攪拌下で、６０℃にて３０分間、４２０ｇの脱塩した水中に溶解した。次いで、４０℃に冷却した。
・ ５０ｍｌの上記混合物に、１０Ｕ／ｇのＴＧａｓｅ（Ａｃｔｉｖｅ ＷＭ，１００単位／ｇ、Ａｊｉｎｏｍｏｔｏ Ｃｏ．）を加え、そして混合物を４０℃にて６０分間インキュベートした。
・ ０．１０ｇの糖と混合した０．０２ｇのカラギナン（ＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）Ｃａｒｒａｇｅｅｎａｎ ＣＬ ２２０）を、攪拌下で、上記混合物に加えた。
・ この混合物を、８０℃まで１５分間加熱した。
・ ココアミルクを、室温まで冷却した後、Ｔｕｒｂｉｓｃａｎ試験管にピペットで入れ、そして安定性（沈降または清澄）を、５℃でのココアミルクの保存の間追跡した。

いくつかの実験では、脱脂乳タンパク質を、ダイズ単離物と交換した。

沈降を、保存の間、Ｔｕｂｉｓｃａｎ装置（Ｆｏｒｍｕｌａｔｉｏｎ，Ｆｒａｎｃｅ）を用いて、底部での後方散乱を測定することにより追跡した。後方散乱は、サンプルの特定の層における（すなわち、この場合、底部での）特定の密度（またはサイズ）の測定値である。沈降は、粒子密度が増加するにつれて、サンプルの底部での後方散乱を増加させる。

（アイスクリームモデル）
アイスクリームモデルを、以下の基本レシピにより調製した：
水 ６１．７７８％
硬化ココナッツ油（Ｃｏｃｏｗａｒ ３１） ７．８８８％
脱脂粉乳 １１．１７３％
ショ糖 １４．０００％
グルコースシロップ ４．２１１％
ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０^＊ ０．６％
バニラフレーバリング ＮＡ Ｕ３５０３５ ０．３００％
着色料（Ｃｏｌｏｕｒ）、ａ−１６０−ｗｓ ０．０５％。

いくつかの実験では：
ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＵＰＥＲ^＊ ０．３％
ＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）Ｃａｒｒａｇｅｅｎａｎ ＩＣ Ｆ ０．０５％
ＴＧａｓｅ（Ａｃｔｉｖｅ ＭＰ） ０．２５％
（すなわち、６．２５Ｕ／ｇタンパク質）。

いくつかの実験では、ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＵＰＥＲ（０．３％）およびＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）Ｃａｒｒａｇｅｅｎａｎ ＩＣ Ｆ（０．５％）ならびに／またはＴＧａｓｅ（０．２５％）を、標準的な乳化剤／安定化剤ブレンド（ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０）の代わりに用いた。いくつかの場合、ＴＧａｓｅを、標準的な乳化剤／安定化剤ブレンド（ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０）と共に加えた。

^＊ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０は、食品グレードの乳化剤（モノグリセリドおよびジグリセリド）と安定化剤（カラギナン、ＬＢＧ、アルギン酸ナトリウム、グァーガム）との完全なブレンドである。

^＊ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＵＰＥＲは、食用の完全に硬化された植物脂肪から製造されるモノ−ジグリセリドである。

（プロセス）
１．脂肪を約５０℃で融解する
２．液体成分を２０〜２２℃で混合する
３．乾燥成分を混合する
４．バニラフレーバリングを加える
５．着色料を加える
６．脂肪を加え、そして温度を３０度に上昇させる
７．７８℃で２〜３分間、低温殺菌する
８．７８℃にて、脂肪のパーセンテージに応じて最適な圧力で、でホモジナイズする
９．ホモジナイザークーラーで４０℃に冷却する
１０．ＴＧａｓｅを加え、そして４０℃にて４５分間放置する
１１．氷水浴中で５℃に冷却する
１２．氷水（１〜２℃）中で一晩置く
１３．攪拌する
１４．連続フリージングトンネル（ｃｏｎｔｉｎｕｏｕｓ ｆｒｅｅｚｉｎｇ ｔｕｎｎｅｌ）中で、−２．８℃にて６０％オーバーラン（ｏｖｅｒｒｕｎ）で、凍結する
１５．１リットルのカップを充填する
１６．鋳型中に充填し、そして挿入されるスティックと共に凍結する
１７．硬化トンネル（ｈａｒｄｅｎｉｎｇ ｔｕｎｎｅｌ）中で、−３０度にて一晩凍結する
１８．−１８℃で保存する。

アイスクリームの融解は、制御された温度（２０℃）にあるネットの上へそのアイスクリームを適用し、そして融解したアイスの液滴がどの程度そのネットを通過するかを測定することによって評価される。

（ドーモデル系）
ドーは、以下の基本レシピによって調製される。

小麦粉１０．０ｇ
塩 ０．２ｇ
水 ５００Ｂｒａｂｅｎｄｅｒ単位（ＢＵ）
（ＢＵを、ＡＡＣＣ法５４−２１に従って決定した）
＋酵素およびグァー。

このドーのレオロジー作用は、Ｆａｒｉｎｏｇｒａｐｈ試験によって研究され、続いてＫｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇを備えるＴｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｓｅｒを用いたＥｘｔｅｎｓｉｏｇｒａｐｈ測定によって研究される。

このドーは、６分間、２６℃にて、Ｆａｒｉｎｏｇｒａｐｈで混合される（Ｆａｒｉｎｏｇｒａｐｈ曲線は、ＡＡＣＣ法に従って分析され、そして安定性およびドーの発達時間が記録される）。

プラスチックストリップは、型枠の溝付き基部上に配置される。１５ｇのドーサンプル（予め準備された）は、型枠の溝付き基部上に配置される。型枠の頂部ブロックは、サンプル上に配置され、そして２つのブロックが合わさるまで強固に押し下げられる。過剰なドーは、側面から除去される。このドーを含む型枠は、プラスチックバッグ中で型枠プレスにおいて４０分間、３４℃でクランプで締め付けられる；これにより、このサンプルはストリップへと切断され、このドーが弛緩して水分の損失を予防するのが可能になる。次いで、ドーの型枠がこのプレスから除去され、そしてドーストリップは、溝付き基部を超えて頂部の型枠ブロックを注意深くスライドさせることによって、必要な場合、１つづつ取り出される。

試験設定：ドーに貫通させたり、ドーを伸張させたり、ドーを変形させたりしないように注意しながら、スパチュラを用いてドーから各プラスチックストリップを注意深く除去する。これらのストリップを、サンプルプレートの溝付き領域上に配置し、そしてバネを取り付けたクランプレバーを下に保持しながら、このプレートをこのリグ中に挿入する。次いで、Ｔｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｓｅｒでの引張り試験が、開始される。

サンプル結果：（同じ調製物のうちの）約８個のドーサンプルから得られる試験結果は、それらのそれぞれの変動係数（Ｃ．Ｖ．）とともに、（伸張限界点での）平均ピーク力値（ｇ）および平均ピーク距離値（ｍｍ）を与える：力×距離（ｇ×ｍｍ）の積分面積もまた計算される。

（実施例１〜３−デザートモデル）
（実施例１−ダイズタンパク質系）
（実施例１．１ ダイズ、カラギナンおよびＴＧａｓｅ）
ダイズタンパク質、０．３％カラギナン、基質タンパク質あたり１０Ｕ／ｇのＴＧａｓｅを含むデザートクリームのゲル剛性を測定する実験を実施した。

実施した実験は以下の通りであった：
Ａ：ＴＧａｓｅを最初に添加し、１時間後にカラギナンを添加した
Ｂ：ＴＧａｓｅとカラギナンとを同時に添加した
Ｃ：カラギナンを最初に添加し、次いで酵素を添加した
Ｄ：カラギナンのみを添加した
Ｅ：ＴＧａｓｅのみを添加した
Ｆ：コントロール。

ダイズベースのデザートモデル製品では、カラギナンと酵素架橋との間での明確な相乗作用が観察された。図１は、添加の順序が変化した場合の実験の結果を示す。架橋酵素の添加前にカラギナンをダイズタンパク質と反応させた場合、最大の程度の相乗作用が得られたことが明らかである（実験Ｃ）。この架橋酵素をカラギナンの前に添加した場合、得られたゲル剛性は、これらの成分を逆の順序で添加した場合よりも約５倍低かった。このことは、架橋酵素およびカラギナンを用いる場合に非常に高いゲル剛性を提供する機構が、タンパク質−ヒドロコロイドネットワークの架橋である（おそらく、ダイズタンパク質とのカラギナンの反応は、ずっと大きな粒子をもたらし、これは次いで、架橋酵素が添加された場合にネットワークを容易に形成し得ることに起因する）ことを示す。

比較のために、カラギナンの投与量の増加の影響を図２に示す。

（実施例１．２ ダイズ、ワキシートウモロコシデンプンおよびＴＧａｓｅ）
実施例１．１を繰り返した。カラギナンの代わりに、デンプン（多くの食品において用いられる別の成分）を用いた。

実施した実験は以下の通りであった：
Ａ：ＴＧａｓｅを最初に添加し、１時間後にデンプンを添加した
Ｂ：ＴＧａｓｅとデンプンとを同時に添加した
Ｃ：デンプンを最初に添加し、次いで酵素を添加した
Ｄ：デンプンのみを添加した
Ｅ：ＴＧａｓｅのみを添加した。

架橋酵素と組み合わせてこのデンプンを添加することの有益な効果が見出された−図３を参照のこと。明らかに、この酵素とデンプンとの間の相乗作用もまた存在する。カラギナンおよび架橋酵素を用いた実験とは対照的に、デンプンについて添加の順序の明確な効果はなかった。おそらく、この理由は、デンプンとタンパク質との間での、カラギナンとタンパク質との間でよりも特異性がより低い反応である。しかし、添加するデンプンと架橋酵素との間での相乗作用は明確であった；特に、位相角から明確であった−図４を参照のこと。どの成分も、（この適用量で）単独で添加した場合、ゲルを形成しなかった。しかし、一緒に添加した場合、４５°よりも小さい位相角は、ゲル形成を示した。

カラギナンを用いた場合とは対照的に、ダイズタンパク質、デンプンおよび架橋酵素の間での相互作用は、ＴＧａｓｅを最初に添加し、次いでデンプンを添加することによって、わずかに好都合であるようである（より低い位相角、図４を参照のこと）。おそらく、架橋反応が生じる前にデンプンを添加した場合、不活性デンプン粒の膨潤（酵素的に、そしてタンパク質ネットワーク形成に関して）が、いくらかの架橋を立体的に妨害する。

（実施例２−乳タンパク質系）
（実施例２．１ 乳、カラギナンおよびＴＧａｓｅ）
カラギナンおよびＴＧａｓｅを含む、スキムミルクベースのデザートクリームのゲル剛性（複素弾性率（ｃｏｍｐｌｅｘ ｍｏｄｕｌｕｓ）および位相角を測定する実験を実施した。この実験は以下の通りであった：
Ａ：ＴＧａｓｅを最初に添加し、１時間後にカラギナンを添加した
Ｂ：ＴＧａｓｅとカラギナンとを同時に添加した
Ｃ：カラギナンを最初に添加し、次いで酵素を添加した
Ｄ：カラギナンのみを添加した
Ｅ：ＴＧａｓｅのみを添加した
Ｆ：コントロール。

乳の独特のミセルタンパク質系において、架橋酵素をカラギナンと一緒に添加する効果は、それほど明らかではなかった−図５を参照のこと。

これらの２つを組合せて添加した場合、ゲル剛性に対する正の効果は観察されなかった；最大のゲル剛性は、カラギナン単独によって得られた。

相乗効果は、位相角（弾性の程度）について観察され、ここで、架橋酵素の添加は、位相角をわずかに減少させ（特に、カラギナンの後に添加した場合；実験Ｃ）、従って、より弾性があるが、総ゲル剛性はより低いゲルを形成した。おそらく、この系における、ゲル剛性に対する架橋の負の影響は、より粗いネットワークの形成に起因する。カゼインミセル間でのわずかな架橋でさえ、粒子のネットワークを中断し得る、非常に大きな粒子を作製し得る。従って、破壊されているが強固な鎖を有するネットワークが形成され得る。

（実施例３−ホエータンパク質系）
（実施例３．１ ホエー、カラギナンおよびＴＧａｓｅ）
カラギナンおよびＴＧａｓｅを含む、ホエータンパク質ベースのデザートモデル（５％タンパク質）のゲル剛性を測定する実験を実施した。

実施した実験は以下の通りであった：
Ａ：ＴＧａｓｅを最初に添加し、１時間後にカラギナンを添加した
Ｂ：ＴＧａｓｅとカラギナンとを同時に添加した
Ｃ：カラギナンを最初に添加し、次いで酵素を添加した
Ｄ：カラギナンのみを添加した
Ｅ：ＴＧａｓｅのみを添加した
Ｆ：コントロール。

カラギナン単独は、ゲル化（すなわち、位相角は、４５°よりも大きかった）を誘導しなかったが、複素弾性率（これは、弾性率と粘性率との合計である）の増加によって示されるように、この溶液の粘度（粘性率（ｖｉｓｃｏｕｓ ｍｏｄｕｌｕｓ）、示さず）を増大させた（図６を参照のこと）。架橋酵素単独は、類似の効果（粘性率を増大させた（示さず）が、位相角は高かった）を有した。

カラギナンおよび架橋酵素の両方を添加した場合、ゲル化が見られ、そして総ゲル剛性は、カラギナンのみを添加することと比較してずっと増大した（約２倍になった）。従って、いずれかの成分単独を添加する場合、粘性率の増加に起因して、総剛性（複素弾性率）の増大が見られた。しかし、両方の成分を添加した場合、コントロールと比較して、ゲル形成およびゲル剛性の増大の両方が生じた。従って、これらの２つの成分を添加することの間には相乗作用が存在する。

（実施例３．２ ホエー、デンプンおよびＴＧａｓｅ）
ワキシートウモロコシデンプンおよびＴＧａｓｅを含む、ホエータンパク質ベースのデザートモデル（５％タンパク質）のゲル剛性を測定する実験を実施した。

実施した実験は以下の通りであった：
Ａ：ＴＧａｓｅを最初に添加し、１時間後にデンプンを添加した
Ｂ：ＴＧａｓｅとデンプンとを同時に添加した
Ｃ：デンプンを最初に添加し、次いで酵素を添加した
Ｄ：デンプンのみを添加した
Ｅ：ＴＧａｓｅのみを添加した。

ホエーベースのデザートモデル製品中のデンプンを用いて、素晴らしい相乗作用が見られた−図７を参照のこと。デンプンを（８０℃で）添加する前にこの架橋酵素をホエータンパク質を反応させる場合、デンプンまたは架橋酵素を単独で用いる場合と比較して２０倍のゲル剛性の増加が見られた（実験Ａ）。組合せを用いた場合、約２２°（デンプン）または６２°（酵素単独）から９°への位相角の減少によって示される、明らかにより強いゲルが形成された。この相乗作用は、特に、ホエータンパク質の架橋後にこのデンプンが８０℃で添加された場合に観察された（デンプンの前にＴＧａｓｅを添加する利点もまた、より小さな程度までであるが、ダイズベースの系において観察された−図４を参照のこと）。

（実施例４〜５−酸性化ゲル）
ヒドロコロイドおよびＴＧａｓｅを含む、乳タンパク質／ダイズタンパク質ベースのデザートモデルのゲルの硬さを測定する、実験を実施した。

（実施例４−ミルクタンパク質系）
（実施例４．１−ミルク、ペクチンおよびＴＧａｓｅ）
酸性化したミルク産物（例えば、ヨーグルト）および酸性化した乳製品デザートにおいて、安定化剤（例えば、ペクチン）を、粘稠度改良を提供し、例えば、攪拌した産物中のより高い粘度およびセット型産物中のより高いゲル強度を生じるために、使用する。そのような産物型についてのモデルとして、本発明者らは、化学的に酸性化したミルクゲルを使用した。

酸性化したスキムミルク中において、ペクチンの使用と酵素的架橋との間に、図８（示される値は、二連の実験の平均であり、誤差バーは、標準偏差を示す）に示されるように、明確な相乗作用が存在した。ペクチン自体が、０．１％レベルでゲル強度の中程度の１０％増加を提供した一方で、１０ Ｕ／ｇ酵素調製物でのＴＧａｓｅは、ゲル剛性の約５０％増加を提供した。しかし、これら２つを組み合わせて使用した場合、結果は、ゲル強度の１００％を超える増加であった。このことは、この系におけるペクチンと酵素的架橋との間の相乗効果を示す。

これらの結果は、大きな変形測定値により確認される−測定値は、代表的には、感覚的知覚と良好に相関付けられる。酸性化したミルクゲルのＴｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｓｅｒでの戻し押出からの結果が、下記図９に示される。

図９は、酸性化したスキムミルクゲルのゲル強度に対する、ペクチンおよびＴＧａｓｅの効果を示す。その数は、以下の実験を示す：
１：添加物全くなし
２：０．１％ペクチン添加の後に、８０℃にて１５分間ミルクを加熱
３：８０℃にて１５分間ミルクを加熱した後に、０．１％ペクチン添加
４：ミルクの熱処理（８０℃、１５分間）の後に、１０ Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅを添加し、その後、４０℃にて１時間インキュベートした後に、０．１％ペクチンを添加
５：ペクチンおよびＴＧａｓｅを一緒に添加し、その後、４０℃にて１時間のインキュベートした後に、加熱処理（８０℃、１５分間）
６：ペクチン添加し、その後、加熱処理（８０℃、１５分間）した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート
７：加熱処理（８０℃、１５分間）し、その後、４０℃まで冷却した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート。

ＧＤＬを、種々の処理の後に、すべてのサンプルに酸性化剤として添加した。サンプルを、ｐＨが４．５へと低下するまで４０℃インキュベートした。その後、サンプルを冷却し、そして測定するまで５℃にて一晩保存した。

ペクチンを架橋酵素と組み合わせて用いて得られた結果と比較すると、ペクチン投与量を増加させる効果が、図１０に示される。図１０は、酸性化したスキムミルクゲルのゲル強度に対する、ペクチン投与量増加の効果を示す。この強度に関して、何の利益も見出されない。さらに、ゲルは、（眼で観察したところ）高ペクチン投与量で砂のようにザラザラ（ｇｒｉｔｔｙ）になる。ゲルの強度増加は、ペクチン投与量を増加することによっては得られ得ないことが、明らかである。

ヨーグルトモデル系におけるペクチンとＴＧａｓｅとの間の相乗作用は、ペクチンの投与量が０．２％まで増加した場合に、かなりより明瞭になった−図１１を参照のこと。図１１は、酸性化したミルクゲルのゲル強度に対する、種々のペクチン投与量およびＴＧａｓｅ投与量の組み合わせの効果を示す。濃度は、グラフ上に示される通りである。サンプルは、すべて、図９におけるサンプル４と同様に調製した。０．２％ペクチン単独の添加は、ゲル強度を減少させた（図１０を参照のこと）が、ＴＧａｓｅとともに、０．２％ペクチンを２．５Ｕ／ｇ程度の少量のＴＧａｓｅと組み合わせた場合、強力な相乗作用が見出された。

（実施例４．２−ミルク、デンプンおよびＴＧａｓｅ）
ペクチンの代わりにデンプンを使用して、実験を実施した。この系において、強力ではなく弱い相乗作用が、見出された。図１２を参照のこと。

図１２中の数は、以下の実験を示す：
１：添加物全くなし
２：０．５％デンプン添加の後に、８０℃にて１５分間ミルクを加熱
３：８０℃にて１５分間ミルクを加熱した後に、０．５％デンプン添加
４：ミルクの熱処理（８０℃、１５分間）の後に、１０ Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅを添加し、その後、４０℃にて１時間インキュベートした後に、０．５％デンプンを添加
５：デンプンおよびＴＧａｓｅを一緒に添加し、その後、４０℃にて１時間のインキュベートした後に、加熱処理（８０℃、１５分間）
６：デンプン添加し、その後、加熱処理（８０℃、１５分間）した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート
７：加熱処理（８０℃、１５分間）し、その後、４０℃まで冷却した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート。

ＧＤＬを、種々の処理の後に、すべてのサンプルに酸性化剤として添加した。サンプルを、ｐＨが４．５へと低下するまで４０℃でインキュベートした。その後、サンプルを冷却し、そして測定するまで５℃にて一晩保存した。

結果（図１２）は、デンプン自体は強度の少しの増加を提供し、一方、デンプンとＴＧａｓｅとの組み合わせが、より高い強度をもたらすことを示す。ＴＧａｓｅ単独もまた、強度の有意な増加を提供し、デンプンとＴＧａｓｅとを組み合わせた効果は、添加物よりもわずかにしか高くないようであり、デンプンを添加（すなわち、ゼラチン化）した後ＴＧａｓｅを添加する場合にのみ、両方を添加する有益な効果が存在する。

（実施例５−ダイズタンパク質系）
ダイズベースの酸性化ゲルにおいて、ペクチンとＴＧａｓｅとの間の相乗作用は、ミルクベースの系においてよりも明らかではなかった。しかし、ゲルは、高タンパク質含量に起因して非常に堅かった。このことは、ＴＧａｓｅ単独を含むサンプルと、ペクチンも含むサンプルとの間を区別する能力に影響を与え得る。しかし、わずかな相乗作用が、図１３において観察され得る。

その相乗作用は、図１４に示されるように、ペクチンレベルが０．２％まで増加した場合に、かなりより明確になる。図１４は、酸性化したダイズタンパク質ゲルのゲル強度に対する、ペクチンおよびＴＧａｓｅの効果を示す。そのサンプルを、図１２に記載されるのと同様に調製した。ＴＧａｓｅおよび０．２％ペクチンを含むゲルを、図１２中のサンプル４と同様に調製した。投与量０．２％のペクチン単独は、ゲル強度を増加させなかったが、ＴＧａｓｅと合わせると、単にＴＧａｓｅを含むよりもかなり堅いゲルが、形成された。

図１３は、酸性化したダイズタンパク質ゲルのゲル強度に対する、ペクチンおよびＴＧａｓｅの効果を示す。その数は、以下の実験を示す：
１：添加物全くなし
２：０．１％ペクチン添加の後に、８０℃にて１５分間ダイズ溶液を加熱
３：８０℃にて１５分間ダイズ溶液を加熱した後に、０．１％ペクチン添加
４：ダイズ溶液の熱処理（８０℃、１５分間）の後に、１０ Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅを添加し、その後、４０℃にて１時間インキュベートした後に、０．１％ペクチンを添加
５：ペクチンおよびＴＧａｓｅを一緒に添加し、その後、４０℃にて１時間のインキュベートした後に、加熱処理（８０℃、１５分間）
６：ペクチン添加し、その後、加熱処理（８０℃、１５分間）した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート
７：加熱処理（８０℃、１５分間）し、その後、４０℃まで冷却した後に、ＴＧａｓｅの添加および４０℃にて１時間のインキュベート。

ＧＤＬを、種々の処理の後に、すべてのサンプルに酸性化剤として添加した。サンプルを、ｐＨが４．５へと低下するまで４０℃でインキュベートした。その後、サンプルを冷却し、そして測定するまで５℃にて一晩保存した。

（実施例６−タンパク質含有飲料モデル−ココアミルク系）
ココアミルクは、貯蔵の間のココア粒子の沈降を回避するために、しばしば、カラギナンを用いて安定化される。そのような飲料においてカナゲランと架橋酵素との間に相乗的安定化効果が見出され得るか否かを、調査した。

ココア固体、カラギナン、およびＴＧａｓｅを含むタンパク質含有飲料の沈降を測定する実験を、実施した。
実施した実験は、以下の通りである：
１：コントロール
２：１０Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅのみ
３．０．０４％カラギナンのみ
４．０．０４％カラギナンおよび１０Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅ
５：０．０３％カラギナンのみ
６：０．０１％カラギナンのみ
７：０．０１％カラギナンおよび１．３Ｕ／ｇＴＧａｓｅ
８：１．３Ｕ／ｇＴＧａｓｅ
９：コントロール。

代表的に使用したカラギナン濃度０．０４％にて、１０Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅの添加は、図１５に示されるように、カラギナンのみを添加したサンプルと比較して、安定性を減少させた。図１５は、サンプルの底での光散乱の増加として測定した沈降を示す。カラギナンの投与量およびＴＧａｓｅの投与量が示される。カラギナンを、混合サンプル中にＴＧａｓｅの前に添加した。各曲線は、３つの測定を示す。１０Ｕ／ｇにて単独添加した場合、ＴＧａｓｅは、その飲料の安定性を増加しなかった。一方、０．０４％カラギナンは、コントロールと比較して、ココアミルクを完全に安定化した。この２つの安定化剤の不安定化効果は、この投与量で組み合わせて使用した場合、ココアミルク中でのあまりにも強力なネットワークの形成に起因して、可能な相分離を示す（微小シネレシス）。

しかし、カラギナン濃度を０．０１％まで低下させた場合、低投与量での架橋酵素の添加は、その産物の安定性を明確に改善した。図１６は、サンプルの底での光散乱の増加として測定した、沈降を示す。カラギナンおよびＴＧａｓｅの投与量は、グラフ上に示される。カラギナンを、混合サンプル中にＴＧａｓｅの前に添加した。各曲線は、３つの測定を示す。図１６に示されるように、その飲料の安定性は、いずれかの成分単独を使用する場合と比較して、明確に改善された。このことは、この産物におけるこの２つの成分間の相乗作用を示す。

（実施例７−アイスクリームモデル）
カラギナンおよびＴＧａｓｅを含むアイスクリームの融解を測定する、実験を実施した。

実施した実験は、以下の通りであった：
１：０．６％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０（標準物）
２：０．６％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）ＳＥ３０＋６．２５Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅ
３：０．３％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）Ｓｕｐｅｒ＋０．０５％ ＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）カラギナン
４：０．３％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）Ｓｕｐｅｒ＋０．０５％ ＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）カラギナン＋６．２５Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅ
５：０．３％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）Ｓｕｐｅｒ
６：０．３％ ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）Ｓｕｐｅｒ＋６．２５Ｕ／ｇ ＴＧａｓｅ。

グラフ（図１７）は、２０℃での上記の６つのアイスクリームの融解を示す。アイスクリーム１およびアイスクリーム２は、完全乳化剤−安定化剤複合体（モノグリセリド、カラギナン、グアール、ＬＢＧ、アルギナート）を用いて作製する標準アイスクリームであり、アイスクリーム２には、ＴＧａｓｅを添加する。明らかに、アイスクリーム２は、アイスクリーム１よりも、ゆっくりそして少ししか融解しない。

アイスクリーム３およびアイスクリーム４は、乳化剤（ＣＲＥＭＯＤＡＮ（登録商標）Ｓｕｐｅｒ）およびＧＲＩＮＤＳＴＥＤ（登録商標）カラギナンを用いて（すなわち、他の安定化剤を用いずに）作製する；アイスクリーム４には、ＴＧａｓｅを添加する；また、明らかに、ＴＧａｓｅを含むアイスクリーム（アイスクリーム４）は、ゆっくり、そしてよりわずかな程度融解する。

アイスクリーム５およびアイスクリーム６は、乳化剤を用いるが安定化剤を用いずに作製する；アイスクリーム６には、ＴＧａｓｅを添加する。その融解は、ＴＧａｓｅを使用しても見かけ上減少されない。

従って、添加されるヒドロコロイド（完全乳化剤複合体か、または他の安定化剤を含まないカラギナンかのいずれか）とＴＧａｓｅとの間に、明らかな相乗作用が存在する。

（実施例８−ドー系）
グァーガムおよびＴＧａｓｅを含有するドーの安定性および伸長性を測定する実験を実施した。

実施した実験は以下のとおり：
１．グァーガムまたはＴＧａｓｅは加えない
２．０．９５％グァーガム
３．１５０Ｕ／ｋｇ コムギＴＧａｓｅ
４．１５０Ｕ／ｋｇ コムギＴＧａｓｅおよび０．９５％グァーガム
５．３００Ｕ／ｋｇ コムギＴＧａｓｅ
６．３００Ｕ／ｋｇ コムギＴＧａｓｅおよび０．９５％グァーガム。

異なる実験の各々についてドーを三連で実施した。

この最初の実験において、ＴＧａｓｅおよびグァーの様々な添加量を伴ったドーを、吸水性の計算のために作製した。次いで、これらのドーを、ファリノグラフ（Ｆａｒｉｎｏｇｒａｐｈ）において作製し、そして上記の方法に従ってＫｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇについて分析した。ファリノグラフ試験による結果を、表１に示す。

多元ＡＮＯＶＡ検定は、ドー伸展時間に対するグァーおよびＴＧａｓｅの有意な効果を示さなかった。ドー安定性のＡＮＯＶＡ分析を図１８に図示した。これらの結果は、ドー安定性に対してグァーとＴＧａｓｅとの間の相互作用効果が存在することを示している。

図１８において例示した結果は、低添加量のＴＧａｓｅは、安定性の改善に寄与するが、高添加量のＴＧａｓｅは安定性を低下させる。０．９５％グァーガムはこのドーの安定性を低下させるがグァーと併用してＴＧａｓｅを添加することによってこの安定性をある程度回復する。

Ｋｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇ分析による結果を表２において示し、そして、この平均の伸展性曲線を図１９に示す。

力に対するＴＧａｓｅおよびグァーの効果を、図２０に示されるＡＮＯＶＡ検定によって評価した。これらの結果は、Ｋｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇにおいてドーを引くのに必要な最大力に対するグァーとＴＧａｓｅとの間の強い相互作用を示している。

Ｋｉｅｆｆｅｒ試験においてドーが切れる前の距離（ｍｍ）に対するＴＧａｓｅおよびグァーの効果を、図２１に例示する。グァーおよびＴＧａｓｅの両方は、ドーが切れる前の距離を低下させたが、このＡＮＯＶＡは、相互作用効果を示さなかった。

伸展性曲線の下の面積に対するグァーおよびＴＧａｓｅの効果は、ドーのストリップを引くのに必要な総仕事量（ｗｏｒｋ ｉｎｐｕｔ）についての指標である。この面積に対する効果のＡＮＯＶＡ評価を図２２に例示している。ＡＮＯＶＡの結果は、グァーとＴＧａｓｅとの間の相互作用を示し、そして、ＴＧａｓｅ単独で面積値を低下させ、そしてグァー単独では面積値に対する効果はないが、併用すると面積値に有意な増大が存在することに留意すること（図２２）は非常に興味深い。この効果は、焼成（ベーキング）に使用するときにドーの安定性の改善として期待される。

ＴＧａｓｅおよびグァーを、ミニファリノグラフにおいて１０ｇのコムギに基づいてドーを作製することにより、モデル系において試験した。これらのドーの伸展性は、Ｋｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇを使用するテクスチャアナライザー（Ｔｅｘｔｕｒｅ Ａｎａｌｙｓｅｒ）において試験した。これらの結果によって、グァーおよびＴＧａｓｅをこのドーに合わせて添加することの相乗的な効果が存在することが確認される。これは、ドーを引くのに必要な最大力の増加に対する効果によって明確に示され、そしてまた、相乗増加効果がドーが切れるまでドーを引くのに必要なエネルギーにおいて観察される。

（実施例９−低脂肪スプレッド）
（材料および方法（低脂肪スプレッド））
低脂肪スプレッドモデル−低脂肪スプレッドを、以下の基本的なレシピによって調製した：

いくつかの実験において、いくつかまたは全てのアルギナートを水で置換した。

いくつかの実験において、ＴＧａｓｅを水で置換した。

ＴＧａｓｅを除く水相の全ての成分を、混合してそして６０℃で溶解し、次いで、３７℃に冷却した。ＴＧａｓｅを添加して、全水相を１．５時間インキュベートした。

脂肪相を、６５℃で混合し、そして３７℃に冷却した。

これらの二相を混合して、激しく攪拌することによって一様にした。このスプレッドを、結晶化して、チューブ深冷器中で練った。処理後、これらのサンプルを、１００ｍｌの容器に満たし、そして視覚的評価および感覚受容性評価の前に１４日間４℃で静置した。

実験を以下のとおり実施した：
Ａ：１．５％アルギナート０％ＴＧａｓｅ
Ｂ：０．５％アルギナート０％ＴＧａｓｅ
Ｃ：０％アルギナート０％ＴＧａｓｅ
Ｄ：１．５％アルギナート０．５７％ＴＧａｓｅ
Ｅ：０．５％アルギナート０．５７％ＴＧａｓｅ
Ｆ：０％アルギナート０．５７％ＴＧａｓｅ。

「材料および方法」の節における基本的なレシピと比較して省略した任意の成分を、水で置換した。

（評価）
これらのサンプルを、熟練者の一群により評価して、そして、評価する各パラメーターについて０〜８のスコアを与えた。シネレシスを視覚的認識により評価した。安定性を、ボール紙上に低脂肪スプレッドを広げた後に、視覚認識によって評価した。安定したスプレッドは、広げたときに滑らかな質感を保持する（すなわち、粒状にならない）スプレッドである。粘性を、感覚受容的に評価した。

ＴＧａｓｅとアルギナートとを合わせることによって、より多くのシネレシスを得ることなしにアルギナートの量を少なくとも２／３にまで低減し得ると結論付けられる。低粘性、高安定性、および低シネレシスは、アルギナートおよびＴＧａｓｅを合わせることによってのみ達成され得、これは、これらの２つの成分の相乗効果を例示する。アルギナートおよびＴＧａｓｅの両方を含むサンプルのみが、質感的および視覚的に許容可能な製品であった。

（実施例１０−プロセスチーズ）
（材料および方法）
（プロセスチーズモデル）
プロセスチーズを、以下のレシピによって調製した：

生のチーズ、塩、乳酸カルシウム、オイル、香料、および酵素を、４０℃でリイミテックミキサー中で２／３の水とともに混合して、この温度で１時間、インキュベーションした。アルギナートを、７５℃にて残りの水の中で溶解し、そして、チーズの塊とともに混合した。全混合物を、７分間に亘って９５℃まで加熱した。この混合物のｐＨを、１００ｍｌのプラスチック容器の中にこの混合物を軽くたたいて落す前に乳酸を用いて５．６に調整した。

実施した実験は、以下である：
Ａ：０％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｂ：０．５％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｃ：１％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｄ：０％アルギナート、０．５％ＴＧａｓｅ
Ｅ：０．５％アルギナート、０．５％ＴＧａｓｅ
Ｆ：１％アルギナート、０．５％ＴＧａｓｅ。

（評価）
これらのサンプルを、視覚的に評価しかつテクスチャ分析によって評価した。

チーズＣ、ＤおよびＦのサンプルを示す写真を図２３に示す。

アルギナートおよびＴＧａｓｅの２つの化合物が合わさったときのみ、フィルムテクスチャおよび固体テクスチャを得るので、アルギナート処理およびＴＧａｓｅ処理の相乗効果は、直ちに明らかになる。

さらに多くのチーズサンプルをテクスチャ分析によって評価した。これらのサンプルの破壊強度の結果を表４に示している。

アルギナートおよびＴＧａｓｅの両方を含むサンプルのみが高い破壊強度を有するために、相乗効果が表４の中の結果によって明確に示される。アルギナートおよびＴＧａｓｅの両方を含むチーズにおける効果は、ＴＧａｓｅおよびアルギナートの効果を個々に足し合わせたものによって説明され得ない。

（実施例１１−クリームチーズ）
（材料および方法）
（クリームチーズモデル）
クリームチーズを、以下の基本レシピによって調製した：

いくつかの実験において、いくつかまたは全てのアルギナートを水で置換した。

いくつかの実験において、ＴＧａｓｅを水で置換した。

クリームチーズベースおよびクォークチーズを４０℃にて水を用いて混合した。ＴＧａｓｅを添加して、このチーズの塊を３０分間で４０℃にてインキュベートしたままにした。アルギナート、塩、およびＮｉｓａｐｌｉｎ^ＴＭを混合し、そしてこのチーズ塊の中に添加した。このチーズ塊を３分間８０℃で加熱し、次いで、７０℃まで冷却し、そして１００ｍｌのプラスチックの容器の中に満たした。このチーズを、評価前に５日間５℃で貯蔵した。

実施した実験は以下である：
Ａ：０．２％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｂ：０．１％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｃ：０％アルギナート、０％ＴＧａｓｅ
Ｄ：０．２％アルギナート、１％ＴＧａｓｅ
Ｅ：０．１％アルギナート、１％ＴＧａｓｅ
Ｆ：０％アルギナート、１％ＴＧａｓｅ。

「材料および方法」の節における基本的なレシピと比較して省略した任意の成分を、水で置換した。

（評価）
これらのサンプルを、熟練者の一群により評価して、そして、評価する各パラメーターについて０〜８のスコアを与えた。シネレシスを視覚的認識により評価した。安定性を、ボール紙上に低脂肪スプレッドを広げた後に、評価した。安定したチーズは、広げたときに滑らかな質感を保持する（すなわち、粒状にならない）チーズである。

低シネレシスおよび高安定性は、アルギナートおよびＴＧａｓｅを合わせることによってのみ達成され得ることが表５から見受けられる。アルギナートおよびＴＧａｓｅの両方を含むサンプルのみが、質感的および視覚的に受容可能な製品であった。

（結論）
ゲルの相乗的な形成を広範な系において実証した。特に興味深い相乗効果は、以下について見出された：
・ダイズベースのデザートクリームのゲル強度に対するカラゲーニンおよび架橋酵素
・ホエーベースのデザートクリームのゲル強度に対するカラゲーニンおよび架橋酵素
・酸性化したミルク／ダイズタンパク質ゲル強度におけるペクチンおよび架橋酵素
・固形ココアを含むタンパク質含有飲料の安定性に対するカラゲーニンおよび架橋酵素
・アイスクリームの溶融に対するカラゲーニンおよび架橋酵素
・ドーの安定性および伸展性に対するグァーガムおよび架橋酵素。

上記の明細書中で言及した全ての刊行物は、本明細書中で、参考として援用される。本発明の記載の方法およびシステムの種々の改変およびバリエーションが、本発明の範囲および精神を逸脱することなしに当業者にとって明らかである。本発明は、具体的な好ましい実施形態と結びつけて記載されているが、特許請求する本発明は、このような具体的な実施形態に不当に限定されないことが理解されるべきである。実際、化学または関連の分野の当業者にとって自明である、本発明を実施するための記載された様式の種々の改変は、「特許請求の範囲」の範囲にあることが企図される。

全ての図面において、エラーバーが示される場合、示される値は、二連の実験の平均である。エラーバーは、他に記載されない限り、標準偏差を示す。

本発明は、ここで、以下の実施例においてさらに詳細に記載される。
図１は、ダイズタンパク質およびカラギナンを含むデザートクリームのゲル剛性を示す。 図２は、ゲル剛性（Ｇ^＊）およびカラギナンの漸増する投薬量の位相角を示す。 図３は、ダイズタンパク質、デンプンおよびＴＧａｓｅを含むデザートクリームのゲル剛性を示す。 図４は、ダイズタンパク質、ワキシー種トウモロコシデンプンおよびＴＧａｓｅを有するデザートクリームの位相角を示す。 図５は、カラギナンおよびＴＧａｓｅを有する脱脂乳ベースのデザートクリームのゲル剛性（複素弾性率）および位相角を示す。 図６は、ホエータンパク質、カラギナンおよびＴＧａｓｅを有するデザートクリームのゲル剛性および位相角を示す。 図７は、ホエータンパク質、ワキシー種トウモロコシデンプンおよびＴＧａｓｅを有するデザートクリームのゲル剛性および位相角を示す。 図８は、レオメーターでのＧＤＬ（グルコノ−δ−ラクトン）の酸性化後の、ｐＨ４．５での複素弾性率（ゲル剛性）を示す。 図９は、ペクチンおよびＴＧａｓｅを含む、酸性化脱脂乳ゲルのゲル剛性を示す。 図１０は、酸性化脱脂乳ゲルのゲルの堅さに対する、漸増投薬量のペクチンの影響を示す。 図１１は、酸性化脱脂乳ゲルのゲルの堅さに対する、ペクチンおよびＴＧａｓｅ投薬量の異なる組み合わせの影響を示す。 図１２は、ワキシー種のトウモロコシデンプンおよびＴＧａｓｅを含む酸性化脱脂乳ゲルのゲルの堅さを示す。 図１３は、ペクチンおよびＴＧａｓｅを含む酸性化ダイズタンパク質ゲルのゲルの堅さを示す。 図１４は、酸性化ダイズタンパク質ゲルのゲルの堅さに対する、ペクチンおよびＴＧａｓｅの影響を示す。 図１５は、サンプルの底部での光散乱の増加として測定される沈降を示す。 図１６は、サンプルの底部での光散乱の増加として測定される沈降を示す。 図１７は、アイスクリームの融解を示す。 図１８は、ドーの安定性に対する、グァーおよびＴＧａｓｅの影響を示す。組成物に加えられたグァーガムのパーセントをグラフの下に示す。 図１９は、Ｋｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇからの伸張曲線を示す。 図２０は、Ｋｉｅｆｆｅｒ Ｒｉｇ力に対する、グァーおよびＴＧａｓｅの影響を示す。ドーに加えられたグァーガムのパーセントを、グラフの下に示す。 図２１は、Ｋｉｅｆｆｅｒ ｒｉｇ距離に対する、グァーおよびＴＧａｓｅの影響を示す。ドーに加えられたグァーガムのパーセントを、グラフの下に示す。 図２２は、Ｋｉｅｆｆｅｒ ｒｉｇ面積に対する、グァーおよびＴＧａｓｅの影響を示す。ドーに加えられたグァーガムのパーセントを、グラフの下に示す。 図２３は、アルギナートおよび／またはＴｇａｓｅの組み合わせを含む、プロセスチーズサンプルを示す。

Claims (46)

1. ヒドロコロイドおよび酵素を含む組成物であって、ここで、該酵素が、架橋酵素であり、そして該ヒドロコロイドおよび酵素が、２０Ｕ／ｇ以下のタンパク質含有食料品中にこの酵素の１回投薬量を提供する量で存在し、そしてこの食料品中に１％未満のヒドロコロイド濃度を提供する量で存在する、組成物。
2. ヒドロコロイド、タンパク質および酵素を含む組成物であって、ここで、該酵素が、架橋酵素であって、そして該酵素の投薬量が２０Ｕ／ｇ以下のタンパク質であり、そして該ヒドロコロイドの濃度が１％未満である、組成物。
3. 前記ヒドロコロイドが、カラギナン、澱粉、ペクチン、アルギナート、ローカストビーンゴム、ジェラン、キサンタン、カルボキシメチルセルロース、グァーガム、アカシアゴムおよびこれらの組合わせより選択される、請求項１または２に記載の組成物。
4. 前記酵素がＴＧａｓｅである、請求項１〜３のいずれか１項に記載の組成物。
5. ダイズタンパク質をさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物。
6. 前記ヒドロコロイドが、好ましくは０．５％以下の濃度のカラギナンである、請求項５に記載の組成物。
7. 前記ヒドロコロイドが澱粉である、請求項５に記載の組成物。
8. 前記ヒドロコロイドがペクチンである、請求項５に記載の組成物。
9. 前記ペクチンのレベルが０．３％以下である、請求項８に記載の組成物。
10. 牛乳タンパク質をさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物。
11. 前記ヒドロコロイドがカラギナンである、請求項１０に記載の組成物。
12. 乳化剤−安定化剤複合体をさらに含む、請求項１１に記載の組成物。
13. 前記ヒドロコロイドが澱粉である、請求項１０に記載の組成物。
14. 前記ヒドロコロイドがペクチンである、請求項１０に記載の組成物。
15. 前記ペクチンの濃度が０．３％以下であり、そして前記酵素の濃度が２０Ｕ／ｇ以下である、請求項１４に記載の組成物。
16. ホエータンパク質をさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物。
17. 前記ヒドロコロイドがカラギナンである、請求項１６に記載の組成物。
18. 前記ヒドロコロイドが澱粉である、請求項１７に記載の組成物。
19. 請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物および牛乳タンパク質を含む、タンパク質含有飲料。
20. 前記ヒドロコロイドがカラギナンである、請求項１９に記載のタンパク質含有飲料。
21. 前記カラギナンの濃度が０．０２％以下であり、そして前記酵素の投薬量が２Ｕ／ｇ以下である、請求項２０に記載のタンパク質含有飲料。
22. カカオ固体である香味料をさらに含む、請求項１９〜２１のいずれか１項に記載のタンパク質含有飲料。
23. チョコレート、ストロベリー、ラズベリー、バナナ、オレンジ、マンゴー、レモン、ライム、サクランボ、モモ、ナシ、リンゴ、パイナップルまたはこれらの組合わせより選択される香味料をさらに含む、請求項１９〜２１のいずれか１項に記載のタンパク質含有飲料。
24. グルテンをさらに含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の組成物。
25. 前記ヒドロコロイドがグァーガムである、請求項２４に記載の組成物。
26. 前記グァーガムが１％未満であり、そして前記酵素の投薬量が０．３Ｕ／ｇ以下である、請求項２５に記載の組成物。
27. 架橋したタンパク質を含む組成物の調製のためのプロセスであって、該プロセスは、タンパク質をヒドロコロイドおよび酵素と接触させる工程を包含し；ここで、該酵素が架橋酵素であり、該酵素の投薬量が２０Ｕ／ｇ以下でありそして該ヒドロコロイドの濃度が１％未満である、プロセス。
28. 前記ヒドロコロイドが、カラギナン、澱粉、ペクチンおよびこれらの組合わせより選択される、請求項２７に記載のプロセス。
29. 前記酵素がＴＧａｓｅである、請求項２７または２８に記載のプロセス。
30. 前記タンパク質がダイズタンパク質であり、前記ヒドロコロイドがカラギナンであり、そして該酵素が該ダイズタンパク質と接触される前に、該カラギナンが該ダイズタンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
31. 前記タンパク質がダイズタンパク質であり、前記ヒドロコロイドが澱粉であり、そして該酵素が該ダイズタンパク質と接触される前に、該酵素が該ダイズタンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
32. 前記タンパク質が牛乳タンパク質であり、前記ヒドロコロイドがカラギナンであり、そして該カラギナンおよび酵素が、同時に該牛乳タンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
33. 前記タンパク質が牛乳タンパク質であり、前記ヒドロコロイドが澱粉であり、そして該酵素が該牛乳タンパク質と接触される前に、該澱粉が該牛乳タンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
34. 前記タンパク質が牛乳タンパク質であり、前記ヒドロコロイドがペクチンであり、そして該ペクチンが該牛乳タンパク質と接触される前に、該酵素が該牛乳タンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
35. 前記タンパク質がホエータンパク質であり、前記ヒドロコロイドが澱粉であり、そして該澱粉が該ホエータンパク質と接触される前に、該酵素が該ホエー牛乳タンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
36. 前記タンパク質が牛乳タンパク質であり、前記ヒドロコロイドがカラギナンであり、そして該酵素が該牛乳タンパク質と接触される前に、該カラギナンが該牛乳タンパク質と接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
37. 前記タンパク質がグルテンであり、前記ヒドロコロイドがグァーガムであり、そして該グァーガムおよび酵素が、同時に該グルテンと接触される、請求項２７〜２９のいずれか１項に記載のプロセス。
38. 前記ヒドロコロイドおよび前記酵素が、請求項１〜２６のいずれか１項に記載の組成物として提供される、請求項２７に記載のプロセス。
39. タンパク質含有食料品においてゲルの相乗的処方のための、ヒドロコロイドおよび架橋酵素の使用。
40. 前記ヒドロコロイドおよび前記架橋酵素が、請求項１〜２６のいずれか１項に記載の組成物として提供される、請求項３９に記載の使用。
41. ヒドロコロイド、タンパク質、および架橋酵素を、デザート、酸性化したゲル、飲用タンパク質含有飲料、およびドーより選択される食料品の調製物中に含む組成物の、使用。
42. ヒドロコロイドおよび架橋酵素を、タンパク質含有アイスクリームの調製物中に含む組成物の、使用であって、該酵素が２０Ｕ／ｇ以下の投薬量である、使用。
43. 前記ヒドロコロイドがカラギナンであり、そして前記酵素がＴＧａｓｅである、請求項４２に記載の使用。
44. 実施例１、２、３、４、５、６、７または８を参照して明細書中に実質的に記載される、組成物。
45. 実施例１、２、３、４、５、６、７または８を参照して明細書中に実質的に記載される、プロセス。
46. 実施例１、２、３、４、５、６、７または８を参照して明細書中に実質的に記載される、使用。

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