JP2005507671A - 改良された発泡性質を有する改良されたホエータンパク質組成物 - Google Patents
改良された発泡性質を有する改良されたホエータンパク質組成物 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2005507671A JP2005507671A JP2003541370A JP2003541370A JP2005507671A JP 2005507671 A JP2005507671 A JP 2005507671A JP 2003541370 A JP2003541370 A JP 2003541370A JP 2003541370 A JP2003541370 A JP 2003541370A JP 2005507671 A JP2005507671 A JP 2005507671A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- whey protein
- phospholipase
- improved
- protein preparation
- enzyme
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 88
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 title claims abstract description 85
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 title claims abstract description 83
- 238000005187 foaming Methods 0.000 title claims abstract description 19
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title description 4
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 claims abstract description 83
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 claims abstract description 83
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 63
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 49
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims abstract description 38
- 239000006260 foam Substances 0.000 claims abstract description 28
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims abstract description 11
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 11
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 10
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 7
- 102100037883 Phospholipase B1, membrane-associated Human genes 0.000 claims description 6
- 108020002496 Lysophospholipase Proteins 0.000 claims description 5
- 238000012545 processing Methods 0.000 claims description 5
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 claims description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 4
- 102000000571 Phospholipases A Human genes 0.000 claims description 2
- 108010002176 Phospholipases A Proteins 0.000 claims description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 2
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 claims description 2
- 108010013563 Lipoprotein Lipase Proteins 0.000 claims 3
- 102000006447 Phospholipases A2 Human genes 0.000 claims 3
- 102100031415 Hepatic triacylglycerol lipase Human genes 0.000 claims 2
- 102000006448 Phospholipases A1 Human genes 0.000 claims 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 36
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 36
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 36
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 19
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 19
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 19
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 10
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 10
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 9
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 9
- 239000000047 product Substances 0.000 description 8
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 7
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 7
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 7
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 5
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 4
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 3
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 3
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 3
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 3
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 2
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 2
- 241000168726 Dictyostelium discoideum Species 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 2
- 241000223221 Fusarium oxysporum Species 0.000 description 2
- 241000427940 Fusarium solani Species 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 2
- 240000005384 Rhizopus oryzae Species 0.000 description 2
- 241000221696 Sclerotinia sclerotiorum Species 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 2
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 2
- 125000001924 fatty-acyl group Chemical group 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 description 2
- 238000010647 peptide synthesis reaction Methods 0.000 description 2
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- VUDQSRFCCHQIIU-UHFFFAOYSA-N 1-(3,5-dichloro-2,6-dihydroxy-4-methoxyphenyl)hexan-1-one Chemical compound CCCCCC(=O)C1=C(O)C(Cl)=C(OC)C(Cl)=C1O VUDQSRFCCHQIIU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 4-amino-1-[(2r)-6-amino-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-[[(2r)-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-phenylpropanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]hexanoyl]piperidine-4-carboxylic acid Chemical compound C([C@H](C(=O)N[C@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](CCCCN)C(=O)N1CCC(N)(CC1)C(O)=O)NC(=O)[C@H](N)CC=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 FWMNVWWHGCHHJJ-SKKKGAJSSA-N 0.000 description 1
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 1
- 241000892910 Aspergillus foetidus Species 0.000 description 1
- 241001480052 Aspergillus japonicus Species 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000194107 Bacillus megaterium Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 241000195940 Bryophyta Species 0.000 description 1
- 241000588923 Citrobacter Species 0.000 description 1
- 240000008990 Cyperus javanicus Species 0.000 description 1
- 241000224495 Dictyostelium Species 0.000 description 1
- 241000607471 Edwardsiella tarda Species 0.000 description 1
- 241000588914 Enterobacter Species 0.000 description 1
- 241000588697 Enterobacter cloacae Species 0.000 description 1
- 241000588698 Erwinia Species 0.000 description 1
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- -1 F. culmorum Chemical compound 0.000 description 1
- 241000223194 Fusarium culmorum Species 0.000 description 1
- 241000146406 Fusarium heterosporum Species 0.000 description 1
- AVXURJPOCDRRFD-UHFFFAOYSA-N Hydroxylamine Chemical compound ON AVXURJPOCDRRFD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000221775 Hypocreales Species 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 241000588748 Klebsiella Species 0.000 description 1
- 241000588915 Klebsiella aerogenes Species 0.000 description 1
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 1
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 1
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 1
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 240000002129 Malva sylvestris Species 0.000 description 1
- 235000006770 Malva sylvestris Nutrition 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241000235395 Mucor Species 0.000 description 1
- 241001149951 Mucor mucedo Species 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 241000221961 Neurospora crassa Species 0.000 description 1
- 241000588912 Pantoea agglomerans Species 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 241000588769 Proteus <enterobacteria> Species 0.000 description 1
- 241000588768 Providencia Species 0.000 description 1
- 241000588778 Providencia stuartii Species 0.000 description 1
- 241000235402 Rhizomucor Species 0.000 description 1
- 241000235527 Rhizopus Species 0.000 description 1
- 241000872726 Rhizopus pusillus Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000607142 Salmonella Species 0.000 description 1
- 241000293869 Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium Species 0.000 description 1
- 241000221662 Sclerotinia Species 0.000 description 1
- 241000607720 Serratia Species 0.000 description 1
- 241000607715 Serratia marcescens Species 0.000 description 1
- 241000607768 Shigella Species 0.000 description 1
- 241000607762 Shigella flexneri Species 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 241000223238 Trichophyton Species 0.000 description 1
- 241000223229 Trichophyton rubrum Species 0.000 description 1
- 241000607734 Yersinia <bacteria> Species 0.000 description 1
- 241000607447 Yersinia enterocolitica Species 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003659 bee venom Substances 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 1
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000012217 deletion Methods 0.000 description 1
- 230000037430 deletion Effects 0.000 description 1
- 235000011850 desserts Nutrition 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 238000005553 drilling Methods 0.000 description 1
- 238000010410 dusting Methods 0.000 description 1
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 1
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 235000014105 formulated food Nutrition 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 230000013595 glycosylation Effects 0.000 description 1
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 238000001727 in vivo Methods 0.000 description 1
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 1
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 238000005374 membrane filtration Methods 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 235000011929 mousse Nutrition 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000026731 phosphorylation Effects 0.000 description 1
- 238000006366 phosphorylation reaction Methods 0.000 description 1
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 description 1
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 description 1
- 230000006916 protein interaction Effects 0.000 description 1
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 1
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 1
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 description 1
- 239000003998 snake venom Substances 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000005846 sugar alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013618 yogurt Nutrition 0.000 description 1
- 235000021241 α-lactalbumin Nutrition 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
- A23J3/343—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of dairy proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/08—Dairy proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/01—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12Y301/01004—Phospholipase A2 (3.1.1.4)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/01—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12Y301/01005—Lysophospholipase (3.1.1.5)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y301/00—Hydrolases acting on ester bonds (3.1)
- C12Y301/01—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12Y301/01032—Phospholipase A1 (3.1.1.32)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2200/00—Function of food ingredients
- A23V2200/20—Ingredients acting on or related to the structure
- A23V2200/226—Foaming agent
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
【0001】
本発明は、ホエータンパク質を改良するための方法、及び改良された発泡性質を有する、改良されたホエータンパク質組成物に関する。
【背景技術】
【0002】
ホエーは、チーズ製造の副産物である。従来、ホエーは、未使用廃棄物から処理されるか、又は肥料又は動物用飼料として使用される。卵白固形物に代わるものとして、食品加工産業は、種々の配合された食品に特定性質を付与するためにホエータンパク質調製物を使用する。食品加工産業に関しては、ホエータンパク質は、その官能的性質及び機能的性質、並びに卵白固形物に比較してその低い費用のために、成分の重要且つ価値ある源を提供する。
【0003】
食品加工産業におけるホエータンパク質の有益な使用の1つは、発泡体としてである。ホエータンパク質は、例えば低いカロリーデザート、アイスクリーム及び製菓製品への使用のために発泡体に泡立てされ得る。不運なことには、ホエータンパク質は、卵白固形物に比較して不良な発泡性質、例えば不良な泡立て能力、及び泡立てされた後、不良な気泡安定性を示す傾向がある。
【0004】
多くの方法が、ホエータンパク質の発泡性質を改良するために提案されて来た。Phillipsなど., アメリカ特許第5,580,491号は、ホエータンパク質の気泡性質を改良するためにホエータンパク質を改良するための非酵素方法を記載する。Bleckerなど., “Modification of the interfacial properties of whey by enzymatic hydrolysis of the residual fat”, Food Macromolecules and Colloids, p. 85-59 (1995)は、リパーゼによる酵素加水分解によりホエータンパク質を改良するための酵素方法を記載する。Chen, WO01/06867号はまた、プロテアーゼを用いてホエータンパク質を改良することによって、発泡性質を改良するための酵素方法を記載する。
それらの及び他の前進にもかかわらず、ホエータンパク質調製物の発泡性質及び官能的性質を改良するための方法についての必要性が当業界においてまだ存在する。
【発明の開示】
【0005】
本発明は、ホエータンパク質調製物の発泡性質を改良するための方法を提供する。本発明の改良されたホエータンパク質調製物は、ホエータンパク質を含む水溶液とホスホリパーゼとを接触することによって調製される。ホスホリパーゼによる処理は、ホスホリパーゼにより処理されていないホエータンパク質調製物に比較して、泡立てされる場合に、改良された気泡過剰及び気泡安定性を有するホエータンパク質調製物をもたらす。さらに、ホスホリパーゼによるホエータンパク質の処理は、その改良されたホエータンパク質調製物、又はその改良されたホエータンパク質調製物から調製された気泡製品に対して所望しない風味を付与しない。
【0006】
本発明はさらに、ホエータンパク質成分から製造される生成物の製造へのホスホリパーゼの使用に関し、ここで前記ホスホリパーゼ処理は、ホエータンパク質成分に対して行われる。本発明はまた、本明細書に記載される方法のいずれかにより調製された生成物にも関する。
【発明を実施するための最良の形態】
【0007】
泡立てられる場合に、改良された発泡性質を有するホエータンパク質調製物は、ホエータンパク質を含む水溶液とホスホリパーゼとを接触することによって調製され得る。ホエータンパク質は、当業界において知られているいずれかの方法により得られる。好ましくは、ホエータンパク質は、チーズホエーの1又は複数の限外濾過、電気透析、蒸発及び逆浸透により得られる。例えば、アメリカ特許第3,547,900号及びHortonなど., Food Technol., 26: 30 (1972)を参照のこと。
【0008】
いずれかのチーズ源、例えばチェダーチーズ、スイスチーズ、モッツアレーラチーズ及び同様のチーズに由来するホエーが使用され得る。典型的には、β−ラクトグロブリン及び/又はα−ラクトアルブミンを含むホエータンパク質調製物は、例えば、Davisco (Le Sueur MN); Bio-isolates PLC (Deeside, UK); NZMP North America (Santa Rosa CA); Formost Farms (Baraboo WI) ; MD Foods (Union NJ);及び Avenmore Waterford (Monroe WI)からホエータンパク質濃縮物(WPC)又はホエータンパク質単離物(WPI)として市販されている。好ましい態様においては、ホエータンパク質は、ホエータンパク質濃縮物である。
【0009】
本発明において使用される場合、用語“ホスホリパーゼ”とは、本明細書において定義されるようにリン脂質に対して酵素活性を有する酵素を包含する。リン脂質は、外部(sn-1)及び中間(sn-2)位置における2種の脂肪酸によりエステル化されたグリセロール、及び第3位置におけるリン酸によりエステル化されたグリセロールから成り;前記リン酸はアミノ−アルコールにエステル化され得る。ホスホリパーゼは、リン脂質の加水分解に関与する酵素である。いくつかのタイプのホスホリパーゼ活性、例えばリゾリン脂質を形成するために1つの脂肪アシル基(それぞれ、sn-1及びsn-2位置における)を加水分解するホスホリパーゼA1及びA2;及びリゾリン脂質における残る脂肪アシル基を加水分解する、リゾホスホリパーゼ及びホスホリパーゼBが区別され得る。用語、ホスホリパーゼは、本明細書において使用される場合、ホスホリパーゼA1、ホスホリパーゼA2又はホスホリパーゼB、及びそれらの組合せを包含する。
【0010】
ホスホリパーゼ処理は、1又は複数のホスホリパーゼ、例えば複数のホスホリパーゼにより、例えばタイプA及びBの両者;タイプA1及びA2の両者;タイプA1及びBの両者;タイプA2及びBの両者による処理;又は同じタイプの2種の異なったホスホリパーゼによる処理により提供される。わずか1つのタイプのホスホリパーゼ、例えばA1, A2又はBによるホエータンパク質の処理もまた包含される。本発明の好ましい態様においては、ホスホリパーゼ酵素活性が、ホスホリパーゼ活性のみ、又は実質的にホスホリパーゼ活性のみを有する酵素により提供され、そしてここで前記ホスホリパーゼ酵素の副活性ではない。
【0011】
ホスホリパーゼは、いずれかの起源、例えば動物起源(例えば、哺乳類)、例えば膵臓(例えば、ウシ又はブタ膵臓)又はヘビベノム又はハチベノム起源のものであり得る。他方では、ホスホリパーゼは、微生物起源、例えば糸状菌、酵母又は細菌、例えばアスペルギラス(Aspergillus)属又は種、例えばA.ニガー(A.niger);ジクチオステリウム(Dictyostelium)、例えばD.ジスコイデウム(D.discoideum);ムコル(Mucor)、例えばM.ジャバニカス(M.javanicus)、M.ムセド(M.mucedo)、M.スブチリシマス(M.subtilissimus);ネウロスポラ(Neurospora)、例えばN.クラサ(N.crassa);リゾムコル(Rhizomucor)、例えばR.プシラス(R.pusillus);
【0012】
リゾパス(Rhizopus)、例えばR.アルヒザズ(R.arrhizus)、R.ジャポニカス(R.japonicus)、R.ストロニフェル(R.stolonifer);スクレロチニア(Sclerotinia)、例えばS.リベルティアナ(S.libertiana);トリコファイトン(Trichophyton)、例えばT.ルブラム(T.rubrum);ウェゼリニア(Whetzelinia)、例えばW.スクレロチオラム(W.sclerotiorum);バチルス(Bacillus)、例えばB.メガテリウム(B.megaterium)、B.スブチリス(B.subtilis);シトロバクター(Citrobacter)、例えばC.フレウンジル(C.freundil);エンテロバクター(Enterobacter)、例えばE.アエロゲネス(E.aerogenes)、E.クロアカエ(E.cloacae);エドワルドステラ(Edwardstella)、E.タルダ(E.tarda);エルウィニア(Erwinia)、例えばE.ヘルビコラ(E.herbicola);エスシェリシア(Escherichia)、例えばE.コリ(E.coli);ゲレブシェラ(Klebsiella)、例えばK.プネウモニアエ(K.pneumoniae);
【0013】
プロテウス(Proteus)、例えばP.バルガリス(P.vulgaris);プロビデンシア(Providencia)、例えばP.スタウリチ(P.stuartii);サルモネラ(Salmonella)、例えばS.ティフィムリウム(S.typhimurium);セラチア(Serratia)、例えばS.リケファシエンス(S.liquefasciens)、S.マルセスセンス(S.marcescens);シゲラ(Shigella)、例えばS.フレキシネリ(S.flexneri);ストレプトミセス(Streptomyces)、例えばS.ビオレセオルべル(S.violeceoruber);エルシニア(Yersinia)、例えばY.エンテロコリチカ(Y.enterocolitica)起源のものであり得る。従って、ホスホリパーゼは、菌類、例えばピレノマイセテス(Pyrenomycetes)、例えばフサリウム(Fusarium)属、例えばF.クルモラム(F.culmorum)F.へテロスポラム(F.heterosporum)、F.ソラニー(F.solani)、又はF.オキシスポラム(F.oxysporum)の株からである。
【0014】
ホスホリパーゼはまた、糸状菌株、例えばアスペルギラス属、例えばA.アワモリ(A.awamori)、A.ホエチダス(A.foetidus)、A.ジャポニカス(A.japonicus)、A.ニガー(A.niger)又はA.オリザエ(A.oryzae)の株からでもあり得る。好ましいホスホリパーゼは、フサリウム、特にF.オキシスポラムの株、例えばWO98/26057号に記載されるようなDSM2627株、特にWO98/26057号の請求項36及び配列番号2に記載されるDSM2627株に由来する。さらなる態様においては、ホスホリパーゼは、PCT/DK/00664号に開示されるようなホスホリパーゼである。
【0015】
本発明の方法に使用されるホスホリパーゼは、本明細書に言及される源のいずれかに由来するか又はそれらから得られる。用語“由来する”とは、本明細書においては、酵素が、それが天然において存在する生物から単離され得、すなわち酵素のアミノ酸配列の本体が天然の酵素の配列と同一であることを意味する。用語“由来する”とはまた、酵素が宿主生物において組換え的に生成され、ここで組換え体は生来の酵素と同一の本体を有するか、又は欠失され、挿入され、そして/又は置換される1又は複数のアミノ酸を有する酵素、すなわち生来のアミノ酸配列の変異体及び/又はフラグメントである、組み換え的に生成された酵素、又は当業界において知られている核酸シャフリング方法により生成された酵素を生成することを意味する。
【0016】
天然の変異体は、生来の酵素の意味内に包含される。さらに、用語“由来する”とは、例えばペプチド合成により、合成的に生成される酵素を包含する。用語“由来する”とはまた、例えばインビボ又はインビトロのいずれにかかわらず、グリコシル化、リン酸化、等により修飾された酵素も包含する。用語“得られる”とは、酵素が生来の酵素と同一のアミノ酸配列を有することを意味する。この用語は、それが天然において存在する生物、又はそれが同じタイプの生物か又は他のタイプの生物において組換え的に発現されている生物から単離された酵素、又は例えばペプチド合成により合成的に生成される酵素を包含する。組換え的に生成された酵素に関して、用語“得られる”及び“由来する”とは、酵素の生体を言及し、そしてそれが組換え的に生成される宿主生物の本体を言及するものではない。
【0017】
ホスホリパーゼは、いずれかの適切な技法の使用により微生物が入手され得る。例えば、ホスホリパーゼ酵素調製物は、適切な微生物の発酵、及び得られる発酵されたブイヨン又は微生物から当業界において知られている方法によるホスホリパーゼ調製物の続く単離により得られる。ホスホリパーゼはまた、組換えDNA技法の使用により得られる。そのような方法は通常、問題のホスホリパーゼをコードするDNA配列、及びDNA配列が酵素の発現を可能にする条件下で培養培地においてホスホリパーゼを発現し、そしてその培養物から酵素を回収することができるよう適切な発現シグナルにより作用可能に連結されたDNA配列を含んで成る組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞の培養を含んで成る。DNA配列はまた、宿主細胞ゲノム中に組み込まれ得る。DNA配列は、ゲノム、cDNA又は合成起源、又はそれらのいずれかの組合せのものであり得。そして当業界において知られている方法に従って単離又は合成され得る。
【0018】
適切なホスホリパーゼは市販されている。好ましい態様においては、ホスホリパーゼは、膵臓由来のホスホリパーゼA2、例えばLecitase(商標)(Novozymes North America, Inc.)である。
【0019】
ホスホリパーゼはまた、精製されたホスホリパーゼでもあり得る。用語“精製された”とは、本明細書において使用される場合、ホスホリパーゼが由来する生物からの成分を有さないホスホリパーゼ酵素タンパク質を包含する。用語“精製された”とはまた、ホスホリパーゼが得られる天然の生物からの成分を有さないホスホリパーゼ酵素タンパク質を包含し、これはまた、“実質的に純粋な”とも呼ばれ、そして特に、天然に存在するホスホリパーゼであり、そして例えば1又は複数のアミノ酸残基の欠失、置換又は挿入により遺伝子的に修飾されていないホスホリパーゼのために適切であり得る。ホスホリパーゼは、精製され得、そしてわずかな量の他のタンパク質が存在する。
【0020】
“他のタンパク質”とは、特に他の酵素に関する。用語“精製された”とはまた、本明細書において使用される場合、他の成分、特に他のタンパク質、及び最も特定には、ホスホリパーゼの起源の細胞に存在する他の酵素を言及する。ホスホリパーゼは、“実質的に純粋”であり、すなわちホスホリパーゼが生成される生物、すなわち組換え的に生成されたホスホリパーゼのための宿主生物からの他の成分を有さない。好ましくは、酸素は、少なくとも75%(w/w)純粋、より好ましくは少なくとも80%、少なくとも85%、少なくとも90%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%又は少なくとも99%純粋である。もう1つの好ましい態様においては、ホスホリパーゼは、100%純粋である。
【0021】
用語、ホスホリパーゼはまた、酵素の触媒活性のために必要である補助化合物、例えば反応システムにおいて天然で存在できるか又は存在し得ない適切な受容体又は補因子が何であれ、それらも包含する。
【0022】
ホスホリパーゼは、処理工程への使用のために適切ないずれかの形、例えば乾燥粉末又は顆粒、非ダスチング顆粒、液体、安定化された液体又は保護された酵素の形で存在することができる。顆粒は、例えばアメリカ特許第4,106,991号及び第4,661,452号に開示されるようにして生成され得、そして任意には、当業界において知られている方法により被覆され得る。液体酵素調製物は、確立された方法に従って、安定剤、例えば糖、糖アルコール又はポリオール、乳酸又は他の有機酸を添加することによって安定化され得る。保護された酵素は、EP238,216号に開示される方法に従って調製され得る。
【0023】
本発明の方法における酵素処理は、ホエータンパク質を含む水溶液中にホスホリパーゼを分散するか、又は水の存在下でホエータンパク質及びホスホリパーゼを混合し、そして適切な維持時間及び適切な室温での酵素反応発生を可能にすることによって行われ得る。反応混合物は、ホエータンパク質調製物の発泡性質を改良するのに十分な量のホスホリパーゼを、ホエータンパク質含有水溶液に添加することによって形成される。ホスホリパーゼによる処理は、当業界において良く知られている原理に従って、選択された酵素を適合するよう選択された条件下で行われ得る。個々の反応条件(例えば、タンパク質基質の濃度、酵素:基質の比、pH、温度及び時間)は、例えばホエータンパク質基質及び/又は酵素の源に依存して、変化することが理解されるであろう。反応条件の最適化は、条件のマトリックスを確立し、そしてそのマトリックスにおける異なった点を試験することによって、通常の実験を用いて達成され得ることがさらに理解されるであろう。
【0024】
ホスホリパーゼは、有効量で添加される。用語“有効量”とは、本明細書に記載される所望の修飾を達成するのに十分な量を意味し、本発明の好ましい態様においては、1%〜50%(w/w)のタンパク質、好ましくは約5〜40%及び最も好ましくは約10〜20%のタンパク質に対応する濃度で、ホエータンパク質単離物又はホエータンパク質濃縮物を含む水溶液が調製される。好ましくは、ホスホリパーゼは、脂肪に基づいて約0.01〜1.0%(w/w)の量で、及びより好ましくは、脂肪に基づいて約0.02〜2.0%(w/w)の量で添加される(10,000単位/gの酵素生成物活性を想定して)。好ましくは、反応混合物は、約25〜55℃の温度、より好ましくは40〜50℃の温度でインキュベートされるか又は反応せしめられる。好ましくは、反応時間は、約10〜120分、より好ましくは10〜60分である。酵素処理は、いずれかの適切なpHで、例えば5〜9の範囲のpHで、より好ましくは6〜8のpHで行われ得る。
【0025】
酵素処理は、攪拌しながらタンクにおいて、回分式で行われ得るか、又はそれは連続的に、例えば一連の攪拌されたタンク反応器において、又は当業界において知られているいずれかの適切な方法により行われ得る。
【0026】
任意には、酵素処理の後、ホスホリパーゼ酵素タンパク質は除去され/減じられ、そして/又は酵素は不活性化される。従って、いくつかの態様においては、本発明の方法は、ホスホリパーゼを不活性化するか又は除去する追加の段階を包含する。不活性化は、当業界において知られているいずれかの方法、例えば反応混合物の温度を約70℃以上に上げ、そしてこの混合物のpHを約5.0以下に下げ;圧力を約6000バール以上に上げることにより;及び当業界において知られているいずれか他の方法により達成され得る。ホスホリパーゼの除去は、例えば濾過又は固定化、例えば固定された酵素の使用により達成され得る。ホスホリパーゼの不活性化又は除去は、当業界において知られているいずれかの方法を用いて、残留ホスホリパーゼ活性を試験することによってモニターされる。
【0027】
いくつかの態様においては、本発明の方法は、例えば乾燥、例えば噴霧乾燥及び凍結乾燥、及び例えば蒸発又は膜濾過を用いて達成され得る濃縮により、改良されたホエータンパク質を処理する1又は複数の追加の段階を包含する。
【0028】
本発明は、改良されていないホエータンパク質調製物に比較して、改良された発泡性質を示す改良されたホエータンパク質調製物を低供する。改良された発泡性は、下記例2に記載のようにして測定され得る。発泡過剰は、所定の体積の溶液の重量−その同じ体積の発泡体の重量×100として定義される。典型的には、本発明の方法は、改良されていないタイプ質により示される発泡過剰及び発泡能力に比較して、少なくとも約800%、好ましくは少なくとも1200%及び最も好ましくは少なくとも1500%の発泡過剰、及び少なくとも2倍、好ましくは少なくとも5倍の高められた発泡能力をもたらす。
【0029】
本発明はまた、ホエータンパク質が由来する改良されていないタンパク質調製物に比較して、改良された安定性を示す改良されたホエータンパク質調製物を提供する。気泡安定性は、Phillipsなど., J. Food Sci. 55, no. 4, 1991及び下記例3に記載のようにして測定され、そして液体としてドレンするために気泡の元の重量の半分のために必要とされる時間として表される。好ましい態様においては、本発明の改良されたホエータンパク質調製生物は、少なくとも10分、より好ましくは少なくとも30分、及び最も好ましくは少なくとも60分の気泡安定性を示す。
【0030】
本発明によれば、改良されたホエータンパク質は、安定した発泡体に用意に泡立てられ得、そして従って、卵白にとって変えられ得る。次に、ホエータンパク質調製物は、高−発泡性及び安定した発泡体生成成分を必要とする種々の異なった食品、例えばベークド製品、例えばケーク、泡立てられたトッピング、フロスト、フローズンヨーグルト及びムースの製品において成分として使用され得る。
本発明は次の詳細な例により例示されるが、それらは本発明の範囲を限定するものではない。さらに、前記に言及されるすべての引例は、引用により本明細書に組み込まれる。
【実施例】
【0031】
例1.凍結乾燥されたホエータンパク質濃縮物
タンパク質78%を含むホエータンパク質濃縮物(WPC)(80%の乾量基準の可溶性WPC、Leprino Foods)を用いて、10%タンパク質溶液を製造した。1つの溶液を対照(ホスファターゼを添加されていない)として放置し、1つの溶液を1.4LEUのレシターゼ10L/g WPC(Novozymes North America, Inc.)により処理し、そして最後の溶液を、40LEUのレクチターゼ10L/g WPCにより処理した。すべての3種の溶液を50℃に30分間、加熱し、室温に冷却し、そして一晩、凍結した。凍結した後、サンプルを、細かな粉末になるまで凍結乾燥した。
【0032】
例2.発泡体形成及び過剰( overrun )測定
過剰測定を、上記末処理の及び処理された、凍結乾燥ホエータンパク質濃縮物の5%分散体150mlを用いて、合計15分間の泡立てのために5分間隔で行った。分散体を、pH7.00に調節した。
【0033】
例1からの5%凍結乾燥ホエータンパク質濃縮物(FDWPC)分散体、及び5%卵白タンパク質粉末(未処理)(Ballas Egg Products, LECOにより決定された81.83%タンパク質)分散体を、二重ビーターSunbeam Mastermixer 275 Wattsを用いて泡立てた。Mastermixerは、製造業者によれば、卵白発泡体の最適な設定である、11の速度で使用された。前記タンパク質分散体(150ml)を、ステンレス鋼ボウルに注ぎ、そして5分間で泡立てた。それぞれ5分間の間隔の後、ミキサーを停止し、そしてミキサーヘッドを注意して除き、気泡破壊を最少にした。発泡体のサンプルを、へらにより軽くかき集め、そして小さなスクープを用いて、及び大きなエアーポケットを回避して、発泡体によりすばやく満たされた2種の前もって計量された船形容器に配置した。個々の測定において一定の体積を得るために、検量船型容器により発泡体の上部を、へらを用いて一様にした。重量を記録し、そして次に、発泡体をボウルに戻し、そして泡立てを再開した。
【0034】
%過剰率=[(100mlのタンパク質の重量)−(100mlの発泡体の重量)]/(100mlの発泡体の重量)×100
【0035】
前記過剰プロフィールは、発泡体形成の間、フィルム形成に関与する全体的なタンパク質の相互作用の観察を提供し(Phillipsなど、1987)、ここでドレンは発泡体の全体的な安定性を示す。レシターゼ10LによるWPCの処理は、末処理のWPCに比較される場合、%過剰率を実質的に高めた(図1)。1.4LEUレシターゼ10L/g WPCで投与される場合、過剰測定は、卵白タンパク質の過剰測定にほとんど等しい。
【0036】
例3.気泡安定性を測定
気泡安定性測定を、上記未処理の及び処理されたFDWPCの5%分散体150mlを用いて、合計15分の泡立てについて行った。分散体は、pH7.00に調節された。
【0037】
気泡安定性、すなわちドレンを測定するために、泡立てボウルを、そのボウルに穴を開けることにより改良した。一片のテープを、ドレンの測定が始まるまで、穴の上に配置した。タンパク質分散体を前記ボウルに注いだ。ボウル、ビーター及びタンパク質分散体を計量し、そして次に泡立てを、11の速度で15分間、開始した。泡立てが完結した場合、タイマーを開始した。ボウル、ビーター及び発泡体を計量し、泡立ての間、失われた湿気を定量化した。次に、テープをボウルから除き、そして前もって計量された船形容器を、穴の下に配置した。ドレンされた流体の重量を5分ごとに計り、そして50%ドレンまでの時間を報告した。
【0038】
安定性測定はまた、レシターゼ10Lを用いての処理により高められる。未処理のFDWPC発泡体サンプルに比較される場合、最初の5分での平均ドレンは低下した(図2)。第2の5分での平均ドレンは、未処理の及び処理されたサンプルにおいてほぼ等しかった。これは、タンパク質の処理が、10分でドレンされる全体の重量を低めたことを示す。高められた安定性は、卵白タンパク質発泡体に比較される場合、一定に維持しなかった。卵白発泡体は、最初の10分の観察において無視できるドレンを示し、そしてわずか45分後、合計溶液の50%をドレンした。レシターゼ10Lにより処理されたFDWPC発泡体は、卵白発泡体ほど安定性ではないが、それらは対照よりも安定性である。従って、レシターゼ10LによるWPCの処理は、未処理のWPCに比較される場合、発泡体過剰(foam overrun)及び気泡安定性を改良した。
【0039】
例4.LECO を用いてのタンパク質決定
%窒素率を、LECOを用いて、FDWPCサンプルに対して決定した。%タンパク質を、%窒素率に6.38を掛けることによって計算した。
【0040】
例5.CEM を用いての湿分の決定
湿分を、15分の間隔及び0.2mgの差重量を伴って、80%の動力を用いて、FDWPCサンプルに対して決定した。
【0041】
例6.Bobcock 方法を用いて脂肪の決定
脂肪を、20%FDWPCサンプル(100gの合計溶液に20gのWPC)に対して決定した。Babcock方法に従って、乳製品における脂肪のEUS-SM-0204決定を行った。
表Iは、レシターゼ10Lにより処理される場合、両組のFDWPCについての組成分析を示す。4種のサンプルの%タンパク質、%湿分及び%脂肪は、値、特に脂肪値において類似した。FDWPCを用いて製造されたすべての溶液を、%タンパク質(w/w)に基づいて調節した。結果的に、タンパク質及び脂肪は、実験を通して一定に維持された。
【0042】
【表1】
【図面の簡単な説明】
【0043】
【図1】図1は、発泡体過剰に対するホエータンパク質濃縮物のホスホリパーゼ処理の効果のグラフである。
【図2】図2は、ドレン時間により測定される気泡安定性に対するホエータンパク質濃縮物のホスホリパーゼ処理の効果のグラフである。
Claims (20)
- 改良されたホエータンパク質調製物の製造方法であって、ホエータンパク質調製物が泡立てられる場合に、そのホエータンパク質調製物の発泡過剰及び気泡安定性を改良するために十分な量のホスホリパーゼによりホエータンパク質調製物を処理することを含んで成る方法。
- 前記ホエータンパク質調製物が、ホエータンパク質濃縮物の形で存在する請求項1記載の方法。
- 前記ホエータンパク質調製物が、ホエータンパク質単離物の形で存在する請求項1記載の方法。
- 前記工程が、前記ホエータンパク質調製物を含んで成る水溶液中に前記ホスホリパーゼを分散することを含んで成る請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、精製されたホスホリパーゼである請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼAである請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼA1である請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼA2である請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼBである請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼA1及びA2の組合せである請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼA及びBの組合せである請求項1記載の方法。
- 前記ホスホリパーゼが、ホスホリパーゼA1、ホスホリパーゼA2、ホスホリパーゼB及びそれらの組合せから成る群から選択される請求項1記載の方法。
- 改良されたホエータンパク質調製物の製造方法であって、
a)ホエータンパク質の水溶液を供給し;
b)反応混合物を形成するために、前記水溶液にホスホリパーゼを添加し;
c)改良されたホエータンパク質調製物を製造するために、前記反応混合物をインキュベートすることを含んで成り、ここで前記改良されたホエータンパク質調製物が、末処理のホエータンパク質に比較して、泡立てられる場合に、改良された発泡過剰及び気泡安定性を示すことを特徴とする方法。 - 前記c)に続いて、前記ホスホリパーゼ酵素を不活性化する段階をさらに含んで成る請求項13記載の方法。
- 前記改良されたホエータンパク質調製物を乾燥する段階をさらに含んで成る請求項13又は14記載の方法。
- 前記改良されたホエータンパク質調製物を濃縮する段階をさらに含んで成る請求項13〜15のいずれか1項記載の方法。
- 前記ホエータンパク質が、ホエータンパク質濃縮物の形で存在する請求項13記載の方法。
- 前記ホエータンパク質が、ホエータンパク質単離物の形で存在する請求項13記載の方法。
- 発泡体性生物の製造方法であって、
a)ホエータンパク質調製物の水溶液を供給し;
b)反応混合物を形成するために、前記水溶液にホスホリパーゼを添加し;
c)改良されたホエータンパク質調製物を製造するために、前記反応混合物をインキュベートし;
d)前記ホエータンパク質調製物を、発泡体に泡立てることを含んで成る方法。 - 請求項1〜19のいずれか1項記載の方法により製造された、改良されたホエータンパク質調製物を含んで成る食品。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US33321501P | 2001-11-06 | 2001-11-06 | |
PCT/US2002/035315 WO2003039264A1 (en) | 2001-11-06 | 2002-11-04 | Modified whey protein compositions having improved foaming properties |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2005507671A true JP2005507671A (ja) | 2005-03-24 |
JP4343689B2 JP4343689B2 (ja) | 2009-10-14 |
Family
ID=23301829
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2003541370A Expired - Fee Related JP4343689B2 (ja) | 2001-11-06 | 2002-11-04 | 改良された発泡性質を有する改良されたホエータンパク質組成物 |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US7897186B2 (ja) |
EP (1) | EP1443825B1 (ja) |
JP (1) | JP4343689B2 (ja) |
CN (1) | CN1283168C (ja) |
AT (1) | ATE410065T1 (ja) |
AU (1) | AU2002336717B2 (ja) |
DE (1) | DE60229281D1 (ja) |
DK (1) | DK1443825T3 (ja) |
NZ (1) | NZ532678A (ja) |
WO (1) | WO2003039264A1 (ja) |
Families Citing this family (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP1900282A1 (en) * | 2006-08-28 | 2008-03-19 | Puratos N.V. | Method of preparing a cake using phospholipase |
MX2009008090A (es) * | 2007-02-01 | 2009-08-12 | Dsm Ip Assets Bv | Metodo para producir tarta con fosfolipasa a. |
JP4431181B2 (ja) * | 2008-03-04 | 2010-03-10 | 森永乳業株式会社 | ホエイ蛋白質の改質方法 |
JP2016523095A (ja) * | 2013-06-27 | 2016-08-08 | ネステク ソシエテ アノニム | エマルション安定性の改善された組成物及び栄養製品 |
FI127641B (en) | 2014-05-30 | 2018-11-15 | Valio Oy | Milk-based mousse and method for its preparation |
WO2016166149A1 (en) * | 2015-04-14 | 2016-10-20 | Dsm Ip Assets B.V. | Use of phospholipase c |
EP3300606A1 (de) * | 2016-09-28 | 2018-04-04 | DMK Deutsches Milchkontor GmbH | Aufschäumbare milchzubereitung |
WO2019238941A1 (en) * | 2018-06-15 | 2019-12-19 | Roquette Freres | Non-vital wheat protein and its production process |
CN115517284B (zh) * | 2022-10-08 | 2023-10-03 | 青岛丹香投资管理有限公司 | 一种应用磷脂酶处理的鸡蛋液体制作蛋糕的方法 |
Family Cites Families (34)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3547900A (en) | 1969-03-18 | 1970-12-15 | Swanson Emery Carlton | Process for separating protein from aqueous solutions containing dissolved material of lower molecular weight using a thin bed of molecular sieve material |
US3944680A (en) | 1973-05-08 | 1976-03-16 | Lever Brothers Company | Preparation of whippable emulsions |
US3935323A (en) | 1973-12-06 | 1976-01-27 | Stauffer Chemical Company | Process for improving whipping properties of aqueous protein solutions |
GB1525929A (en) | 1974-11-25 | 1978-09-27 | Unilever Ltd | Stabilised emulsions comprising phospholipoprotein |
US4029825A (en) | 1975-05-30 | 1977-06-14 | Stauffer Chemical Company | Production of egg white substitute from whey |
GB1590432A (en) | 1976-07-07 | 1981-06-03 | Novo Industri As | Process for the production of an enzyme granulate and the enzyme granuate thus produced |
NL8401026A (nl) | 1983-11-09 | 1985-06-03 | Unilever Nv | Eetbare w/o/w emulsie. |
DK263584D0 (da) | 1984-05-29 | 1984-05-29 | Novo Industri As | Enzymholdige granulater anvendt som detergentadditiver |
US4572837A (en) | 1984-06-28 | 1986-02-25 | The British Food Manufacturing Industries Research Association | Protein product |
EG18543A (en) | 1986-02-20 | 1993-07-30 | Albright & Wilson | Protected enzyme systems |
GB8616041D0 (en) | 1986-07-01 | 1986-08-06 | Unilever Plc | Phosphatide-containing compositions |
SE459140B (sv) | 1986-11-25 | 1989-06-12 | Albuglobe Ab | Hydrolys av vassleprotein foer att underlaetta avskiljning av fett daerifraan |
JP2501817B2 (ja) | 1987-03-27 | 1996-05-29 | 旭電化工業株式会社 | 乳化油脂組成物の製造法 |
EP0319064B1 (en) | 1987-12-03 | 1992-05-13 | Unilever N.V. | Process for the preparation of a water and oil emulsion |
ES2047827T3 (es) * | 1989-09-29 | 1994-03-01 | Unilever Nv | Productos alimenticios que contienen lisofosfolipoproteina deshidratada. |
ES2077220T3 (es) | 1990-03-09 | 1995-11-16 | Novo Nordisk As | Hidrolizados de proteinas. |
GB9111441D0 (en) | 1991-05-28 | 1991-07-17 | Kalinowski Piotr M | Stabilisation of plant extracts |
ES2106920T3 (es) | 1993-06-11 | 1997-11-16 | Nestle Sa | Composicion que permite estabilizar termicamente las proteinas y producto obtenido de este modo. |
US5405637A (en) | 1993-06-30 | 1995-04-11 | Bristol-Myers Squibb Company | Milk protein partial hydrolysate and infant formula containing same |
US5580491A (en) | 1993-07-13 | 1996-12-03 | Cornell Research Foundation, Inc. | Foamable whey protein composition |
US5681505A (en) | 1993-07-13 | 1997-10-28 | Cornell Research Foundation, Inc. | Stabilized foamable whey protein composition |
JP3464560B2 (ja) | 1995-04-14 | 2003-11-10 | 旭電化工業株式会社 | 水中油型乳化脂及びその製造法 |
JPH09145A (ja) | 1995-06-15 | 1997-01-07 | Unilever Nv | 食用積層ドウおよびそのための食用積層用分散体 |
DE19527274A1 (de) | 1995-07-26 | 1997-01-30 | Metallgesellschaft Ag | Enzymatisches Verfahren zur Entschleimung von pflanzlichen Ölen mit Aspergillus-Phospholipase |
DE69716711T3 (de) | 1996-12-09 | 2010-06-10 | Novozymes A/S | Verringerung von phosphorhaltigen Substanzen in Speiseölen mit hohem Anteil an nicht-hydratisierbarem Phosphor unter Verwendung einer Phospholipase, eine Phospholipase aus fädenförmigen Pilz, welche eine Phospholipase A und/oder B-Aktivität aufweist |
JP3733748B2 (ja) | 1998-06-24 | 2006-01-11 | 味の素株式会社 | 食感が改善されたチーズホエイ蛋白、その製造方法及びその利用 |
DK1131416T3 (da) | 1998-11-27 | 2009-10-26 | Novozymes As | Lipolytiske enzymvarianter |
MY129566A (en) | 1999-01-19 | 2007-04-30 | Nestle Sa | A hypoallergenic composition containing tolerogenic peptides inducing oral tolerance |
US6399121B1 (en) * | 1999-03-16 | 2002-06-04 | Novozymes A/S | Process for producing cheese |
BRPI0009001B1 (pt) * | 1999-03-16 | 2017-06-06 | Novozymes As | processo para a produção de queijo |
US6551636B2 (en) | 1999-07-23 | 2003-04-22 | Novozymes A/S | Modification of foaming properties of proteins |
AU773344B2 (en) | 1999-07-29 | 2004-05-20 | Fonterra Co-Operative Group Limited | Reduced fat whey protein concentrate and method of manufacture |
US6372280B1 (en) | 1999-11-02 | 2002-04-16 | Kraft Foods, Inc. | Stable foams in a high acid environment |
BR0107086A (pt) * | 2000-08-11 | 2002-06-18 | Novozymes North America Inc | Processo para produzir um aditivo para produto lácteo, aditivo para produto lácteo, processo para produzir um produto lácteo, e, produto lácteo |
-
2002
- 2002-11-04 WO PCT/US2002/035315 patent/WO2003039264A1/en active Application Filing
- 2002-11-04 DE DE60229281T patent/DE60229281D1/de not_active Expired - Lifetime
- 2002-11-04 EP EP02773970A patent/EP1443825B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2002-11-04 DK DK02773970T patent/DK1443825T3/da active
- 2002-11-04 AU AU2002336717A patent/AU2002336717B2/en not_active Ceased
- 2002-11-04 CN CNB02824320XA patent/CN1283168C/zh not_active Expired - Fee Related
- 2002-11-04 AT AT02773970T patent/ATE410065T1/de not_active IP Right Cessation
- 2002-11-04 NZ NZ532678A patent/NZ532678A/en not_active IP Right Cessation
- 2002-11-04 US US10/287,134 patent/US7897186B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2002-11-04 JP JP2003541370A patent/JP4343689B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP1443825B1 (en) | 2008-10-08 |
ATE410065T1 (de) | 2008-10-15 |
US7897186B2 (en) | 2011-03-01 |
EP1443825A1 (en) | 2004-08-11 |
US20030124647A1 (en) | 2003-07-03 |
CN1599559A (zh) | 2005-03-23 |
WO2003039264A1 (en) | 2003-05-15 |
EP1443825A4 (en) | 2005-08-03 |
DK1443825T3 (da) | 2009-02-02 |
AU2002336717B2 (en) | 2008-04-03 |
NZ532678A (en) | 2006-02-24 |
CN1283168C (zh) | 2006-11-08 |
DE60229281D1 (de) | 2008-11-20 |
JP4343689B2 (ja) | 2009-10-14 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
EP1830657B1 (en) | Method for producing fractions of a milk composition | |
JP3764170B2 (ja) | チーズを作るための方法 | |
EP2146582B1 (en) | Method for producing an acidified milk drink | |
WO2009016257A2 (en) | Method for producing an acidified milk drink | |
EP3740079B1 (en) | Fermented milk product and preparation thereof using phospholipase | |
JP4343689B2 (ja) | 改良された発泡性質を有する改良されたホエータンパク質組成物 | |
US6773731B2 (en) | Liquid egg yolk product comprising lysophospholipoprotein | |
AU2002336717A1 (en) | Modified whey protein compositions having improved foaming properties | |
FR2627062A1 (fr) | Utilisation dans les industries alimentaires de micro-organismes exprimant les genes de transglutaminase, pour texturer des melanges proteiques | |
CA2587488A1 (en) | Liquid egg yolk product comprising lysophospholipoprotein | |
RU2197834C2 (ru) | Способ переработки молочной сыворотки в основу для напитков с профилактическими свойствами | |
Minifie | Egg Albumen and Other Aerating Agents |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20051025 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20081113 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20081118 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20090216 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20090223 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20090518 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20090609 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20090709 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120717 Year of fee payment: 3 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20130717 Year of fee payment: 4 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |