DE69919327T2 - Prognostische allergie- oder entzündungstest - Google Patents

Prognostische allergie- oder entzündungstest Download PDF

Info

Publication number
DE69919327T2
DE69919327T2 DE69919327T DE69919327T DE69919327T2 DE 69919327 T2 DE69919327 T2 DE 69919327T2 DE 69919327 T DE69919327 T DE 69919327T DE 69919327 T DE69919327 T DE 69919327T DE 69919327 T2 DE69919327 T2 DE 69919327T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
epitopes
antigen
ige
antibodies
kit
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
DE69919327T
Other languages
English (en)
Other versions
DE69919327D1 (de
Inventor
Hugh A. Sampson
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Seer Pharmaceuticals LLC
Original Assignee
Seer Pharmaceuticals LLC
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Seer Pharmaceuticals LLC filed Critical Seer Pharmaceuticals LLC
Publication of DE69919327T2 publication Critical patent/DE69919327T2/de
Application granted granted Critical
Publication of DE69919327D1 publication Critical patent/DE69919327D1/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/5005Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving human or animal cells
    • G01N33/5091Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving human or animal cells for testing the pathological state of an organism
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/569Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6803General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
    • G01N33/6842Proteomic analysis of subsets of protein mixtures with reduced complexity, e.g. membrane proteins, phosphoproteins, organelle proteins
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6854Immunoglobulins
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6878Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids in eptitope analysis
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/68Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
    • G01N33/6893Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids related to diseases not provided for elsewhere
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2800/00Detection or diagnosis of diseases
    • G01N2800/02Nutritional disorders
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N2800/00Detection or diagnosis of diseases
    • G01N2800/24Immunology or allergic disorders

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Physiology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
  • Medicines Containing Plant Substances (AREA)

Description

  • Von Überempfindlichkeitsreaktionen auf Nahrungsmittel sind bis zu 6% der Kinder in ihren ersten Lebensjahren betroffen (Bock, S. A., 1987, Pediatrics 79: 683–688), wobei Milch, Eier und Erdnüsse für die meisten der dokumentierten allergischen Reaktionen verantwortlich sind (James, J. M. und Sampson, H. A., 1992, Pediatr. Allergy & Immunol. 3: 67–78). Die meisten Kinder, die gegen Milch allergisch sind, entwickeln eine Überempfindlichkeit auf Kuhmilch innerhalb des ersten Lebensjahres, und dann überwinden ungefähr 80% ihre Empfindlichkeit (d. h. werden klinisch tolerant) bis zum Alter von drei Jahren (Host, A., 1994, Pediatr. Allergy Immunol. 5: 5–36). Die Überempfindlichkeit auf Hühnereier und Erdnüsse wird häufiger im zweiten Lebensjahr erkannt. Die Eiallergie scheint länger anzuhalten als die Kuhmilchallergie, während die Erdnussallergie sehr selten überwunden wird (Bock, S. A., 1982, J. Allergy Clin. Immunol. 69: 173–177; Sampson, H. A. und S. M. Scanlon, 1989, J. Pediatr. 115: 23–27; Bock, S. A. und F. M. Atkins, 1989, J. Allergy Clin. Immunol. 83: 900–904). Die Basis für diese Unterschiede bezüglich der Dauer der klinischen Überempfindlichkeit auf verschiedene Nahrungsmittelallergene ist unbekannt.
  • Eine Eiallergie kommt bei fast zwei Dritteln der Kinder mit atopischer Dermatitis vor (Sampson, H. A., 1997, Roy. Soc. Med. 90 (Suppl. 30): 3–9). Wenn Kinder, die allergisch gegen Eier sind, auf eine Diät gesetzt werden, die keine Eiproteine enthält, entwickelt ungefähr ein Drittel innerhalb von zwei Jahren eine klinische Toleranz auf Eier, auch wenn IgE-Antikörper gegen Eier (z. B. positive Prick-Hauttests) mehrere Jahre nachweisbar bleiben (Sampson 1989). Ovomucoid (Gal d 1) ist das vorherrschende Allergen im Hühnerei, und Kinder mit anhaltender Eiallergie haben signifikant höhere Konzentrationen an IgE-Antikörpern gegen Ovomucoid als diejenigen, die ihre Reaktivität überwinden (Bernhisel-Broadbent, J., et al. 1994, J. Allergy Clin. Immunol. 93: 1047–1059). Ovomucoid ist ein Glycoprotein, das aus 186 Aminosäuren besteht, die in drei Tandemdomänen angeordnet sind, die neun Disulfidbindungen innerhalb der Domänen sowie fünf Kohlenhydrat-Seitenketten enthalten (Kato et al, 1987, Biochemistry 26: 193–201).
  • Das Hauptallergen der Erdnuss, Ara ha 2 wird von Serum-IgE von > 90% der Patienten mit einer Erdnussüberempfindlichkeit erkannt (Stanley et al, 1997, Archives of Biochemistry and Biophysics, Bd. 342(2): 244–253). Die linearen Hauptepitope dieses Allergens, die Immun globulin E (IgE) binden, wurden mit Hilfe überlappender Peptide kartiert. Drei Epitope wurden von allen getesteten Patienten erkannt, und es wurde gezeigt, dass sie die immundominanten Epitope des Ara-h-2-Proteins sind (Stanley et al., 1997, oben).
  • Es ist ein Ziel dieser Erfindung, einen Test, der Verfahren und Reagenzien einschließt, zur Vorhersage der Wahrscheinlichkeit, dass Kinder eine Allergie, insbesondere eine Nahrungsmittelallergie, überwinden, bereit zu stellen.
  • Es ist ein weiteres Ziel der vorliegenden Erfindung, ein Verfahren und Reagenzien für das Screenen auf das Vorliegen von Antikörpern gegen lineare versus konformationelle Epitope in Proben von Patienten bereit zu stellen.
  • Es ist noch ein weiteres Ziel der vorliegenden Erfindung, ein Verfahren und Reagenzien für das Screenen von Patienten mit entzündlichen Darmkrankheiten zur Bestimmung der Wahrscheinlichkeit, dass sie einen eher progressiveren, refraktären Verlauf zeigen, bereit zu stellen.
  • Zusammenfassung der Erfindung
  • Es werden Verfahren und Reagenzien für die Verwendung zur Vorhersage der Wahrscheinlichkeit bereit gestellt, dass ein Kind eine Allergie, insbesondere eine Nahrungsmittelallergie, überwindet, und zwar durch das Screenen bezüglich der Immunreaktivität von IgE-Antikörpern gegenüber linearen Epitopen im Vergleich zu konformationellen Epitopen. Das Kind wird zunächst mittels Standardtechniken gescreent, um zu bestimmen, gegen welche Antigene das Kind allergisch ist. Die Immunglobuline in der Probe des Patienten werden dann entweder unter Einsatz des natürlichen gereinigten Antigens, eines rekombinanten Antigens, eines reduzierten und alkylierten Antigens, proteolytischer Fragmente des Antigens oder synthetischer Peptide mit einer Länge von 4 bis 40 Aminosäuren, vorzugsweise 6 bis 10 Aminosäuren, die für ein schnelles und genaues Screening immobilisiert werden können, charakterisiert. Die Antikörper des Patienten, die typischerweise in einer Serum- oder Plasmaprobe vorliegen, lässt man dann mit dem Protein oder den Peptiden reagieren, um zu bestimmen, welche Peptide von den Antikörpern gebunden werden. Diese Antikörper werden dann charakterisiert, um zu bestimmen, ob die Epitope, an die sie binden, linear oder konformationell sind. Diejenigen Patienten, die Antikörper besitzen, die primär mit konformationellen Epitopen reagieren (d. h., die mit nativem Protein oder proteolytischen Fragmenten reagieren, im Vergleich zu reduziertem und alkyliertem Protein oder synthetischen linearen Peptiden), werden typischerweise ihre Allergien überwinden. Diejenigen, die in erster Linie mit linearen Epitopen reagieren, können ihre Reaktivität möglicherweise nicht überwinden und müssen möglicherweise behandelt werden, um eine Toleranz zu induzieren.
  • Das Screening-Verfahren wird in einem Beispiel demonstriert, in dem gepoolte Seren von Patienten, die auf Eier allergisch sind, und überlappende synthetische Decapeptide, die von der Sequenz des Ovomucoids abgeleitet wurden, eingesetzt werden. Es wurde gefunden, dass das Ovomucoid fünf allergene, IgE-bindende Epitope besitzt. Die Untersuchung der allergenen Epitope mit einzelnen Seren von Patienten zeigte drei Muster der Epitopbindung: eine extensive IgE-Bindung an Decapeptide in allen drei Ovomucoid-Domänen, eine IgE-Bindung vorwiegend an Peptide der ersten Domäne, und praktisch keine IgE-Bindung an beliebige synthetische Peptide, was anzeigte, dass die meisten IgE-Antikörper in der letzteren Gruppe konformationelle Epitope erkannten. Alle Patienten zeigten eine extensive Bindung der IgG-Antikörper an die linearen, synthetischen Peptide, während alle Kontrollen, die nicht auf Eier allergisch waren, nur die konformationellen Epitope erkannten. Die Patienten in der Gruppe mit extensiver IgE-Bindung an lineare Decapeptide tendierten dazu, älter zu sein und nach dem Essen von Eiern schwerere, generalisierte allergische Symptome zu zeigen als die Patientengruppe mit wenigen IgE-Antikörpern gegen synthetische Peptide. Diese Befunde zeigen, dass Unterschiede bei der Antigenprozessierung und Unterschiede bei der Epitoperkennung durch den Antikörper eine Rolle beim klinischen Verlauf einer Allergenempfindlichkeit spielen.
  • Ein ähnliches Verfahren zur Beurteilung von IgG- oder IgA-Antikörpern kann eingesetzt werden, um die Prognose bestimmter entzündlicher Krankheiten, insbesondere derjenigen, die den Magen-Darm-Trakt betreffen, wie des Morbus Crohn, der Colitis ulcerosa und der Zöliakie, vorherzusagen.
  • Kurze Beschreibung der Zeichnungen
  • 1. Kumulative SPOTs-IgE-Gal-d-1-OD-Scores für jedes der 89 überlappenden synthetischen Decapeptide, die auf der SPOTs-Membran erzeugt wurden. Die Scores reflektieren die Gesamtbindung der 17 auf Eier allergischen Patienten, die untersucht wurden.
  • 2. Kumulative SPOTs-IgG-Gal-d-1-OD-Scores für jedes der 89 überlappenden synthetischen Decapeptide, die auf der SPOTs-Membran erzeugt wurden. Die Scores reflektieren die Gesamtbindung der 17 auf Eier allergischen Patienten, die untersucht wurden. weiter Seite 4 Zeile 4
  • 3ac. Muster der Bindung von Ovomucoid-spezifischem IgE an synthetisierte Decapeptide, gezeigt als Mediane der kumulativen SPOTs-IgE-Gal-d-1-OD-Scores: Gruppe 1, 3a, besaß IgE-Antikörper gegen Epitope in allen drei Ovomucoid-Domänen. Gruppe 2, 3b, hatte Ovomucoid-spezifische IgE-Antikörper primär gegen Epitope der ersten Ovomucoid-Domäne; und Gruppe 3, 3c, hatte vernachlässigbare IgE-Antikörper gegen beliebige synthetische Decapeptide.
  • 4ae. Mediane kumulative SPOTs-IgG-Gal-d-1-OD-Scores von Patienten mit Eiallergie (4a4c) und Kontrollen ohne Eiallergie/Patienten mit atopischer Dermatitis ohne Eiallergie (4d) und normalen Kontrollen ohne Eiallergie (4e).
  • 5ab. Es wurde das Verhältnis von Ovomucoid-spezifischen IgE-Antikörpern (5a) und IgG-Antikörpern (5b) gegen natives und „linearisiertes" (reduziertes und alkyliertes) Ovomucoid für jede Gruppe der gegen Eier allergischen Patienten verglichen.
  • Detaillierte Beschreibung der Erfindung
  • Bei der Bildung von IgE-spezifischen Antikörpern werden B-Zellen nach der Bindung von IgM an oberflächlich exponierte Oligopeptide des nativen Proteins aktiviert. Daraufhin erzeugte IgE-Antikörper können gegen lineare Epitope gerichtet sein, die 8–20 konsekutive (aufeinanderfolgende) Aminosäuren darstellen, oder gegen konformationelle Epitope, die Aminosäurereste aus unterschiedlichen Bereichen des Allergens umfassen. Es wurden sowohl lineare (z. B. Phl p 1, Timotheus-Gras (Ball et al, 1994, J. Biol. Chem. 269: 28232–28242)) als auch konformationelle (Bet v 1, Birkenpollen (Laffer et al. 1996, J. Immunol. 157: 4953–4962)), B-Zell-Epitope für inhalierte Allergene in der Luft definiert, obwohl man annimmt, dass die letzteren überwiegen. Da Nahrungsmittelallergene vor der Resorption und der Aufnahme durch Zellen des mit dem Darm assoziierten lymphoiden Gewebes einem extensiven chemischen und proteolytischen Verdau unterzogen werden, wurde geschlossen, dass die Epitope von Nahrungsmittelallergenen in erster Linie linear sind. Jedoch wurde in einer kürzlich durchgeführten Studie, bei der gepoolte Seren von Patienten eingesetzt wurden, die gegen Eier allergisch sind, 5 Bindungsstellen für IgE-Antikörper und 7 für IgG-Antikörper unter den 186 Aminosäureresten identifiziert, die das Ovomucoid ausmachen (Cooke und Sampson, J. Immunol., 1997, 159: 2026–2032). Die Untersuchung des reduzierten und alkylierten, d. h. „linearisierten" Ovomucoids legte nahe, dass nicht alle Patienten Antikörper gegen das Ovomucoid, die lineare Epitope erkannten, hatten, und das einige von ihnen Antikörper hatten, die in erster Linie gegen konformationelle Epitope gerichtet waren.
  • Im folgenden Beispiel wurden überlappende lineare Decapeptide sowie linearisiertes (reduziertes und alkyliertes) ganzes Ovomucoid eingesetzt, um die Erkennung linearer Ovomucoid-Epitope durch das IgE einzelner Patienten zu vergleichen. Es wurden die Seren von 17 gegen Eier allergischen Kindern mit relativ hohen Spiegeln an eispezifischen IgE-Antikörpern (größer als oder gleich 35 kUA/L) für das Screening der Ovomucoid-Epitope ausgewählt. Als die IgE-Bindung an die synthetisierten Decapeptide verglichen wurde, sah es so aus, dass drei verschiedene Muster der Antikörperbindung existierten. Wie in der 3a3c dargestellt ist, erkannten die IgE-Antikörper der einen Patientengruppe die meisten der allergenen Ovomucoid-Epitope, die zuvor identifiziert worden waren (Cooke und Sampson, 1997), die IgE einer Gruppe erkannten allergene Epitope vorwiegend in der ersten Ovomucoid-Domäne, und die dritte Gruppe zeigte praktisch keine IgE-Bindung an beliebige der synthetisierten Decapeptide. Bei den gegen Eier allergischen Patienten, die untersucht wurden, wurden drei Muster einer Ovomucoid-spezifischen Bindung von IgE an die synthetisierten Decapeptide gesehen. Wie sich in den medianen kumulativen SPOTs-IgE-Gal-d-1-OD-Scores widerspiegelt, besaß eine Gruppe von Patienten (Gruppe 1, 3a) IgE-Antikörper gegen Epitope in allen drei Ovomucoid-Domänen, eine Gruppe hatte für Ovomucoid spezifische IgE-Antikörper primär gegen Epitope in der ersten Ovomucoid-Domäne (Gruppe 2, 3b), und eine Gruppe hatte vernachlässigbare IgE-Antikörper gegen beliebige synthetische Decapeptide (Gruppe 3, 3c).
  • Da die Mengen der eispezifischen IgE-Antikörper in den drei Gruppen ähnlich waren, legte das nahe, dass die dritte Patientengruppe Ovomucoid-spezifische IgE-Antikörper besaß, die in erster Linie konformationelle Epitope erkannten. Diese Annahme wurde durch Befunde unterstützt, bei denen die Bindung von Ovomucoid-spezifischem IgE von Patienten an „natives" und „linearisiertes" (reduziertes und alkyliertes) Ovomucoid verglichen wurde (5a). Während die Bindung von Ovomucoid-spezifischen IgE-Antikörpern an natives Ovomucoid in allen 3 Patientengruppen ähnlich war, banden nur ungefähr 22% des Ovomucoid-spezifischen IgE der dritten Gruppe linearisiertes Ovomucoid im Vergleich zur nativen Form, während mehr als 50% des Ovomucoid-spezifischen IgE der ersten Gruppe die linearisierte Form des Ovomucoids banden.
  • Diese Untersuchungen haben zur Entwicklung eines Verfahrens und eines Test-Kits zur Bestimmung der Wahrscheinlichkeit, dass ein bestimmtes Individuum eine Allergie, insbesondere eine Nahrungsmittelallergie, überwindet, geführt.
  • Test zur Bestimmung der Wahrscheinlichkeit des Überwindung einer Allergie
  • Verfahren
  • Das Verfahren basiert auf der Entdeckung, dass Kinder mit größerer Wahrscheinlichkeit gegenüber Allergien gegen konformationelle Epitope als gegen lineare Epitope tolerant werden. Deshalb wird der Test typischerweise unter Verwendung von Blut- oder Serumproben durchgeführt, am bevorzugtesten von Kindern, obwohl Individuen beliebigen Alters getestet werden können. Diese Individuen werden zuerst durch ein Allergie-Screening mittels Standardtests identifiziert, z. B. durch einen Prick-Haut-Test, oder über die Injektion eines Antigens oder mehrerer Antigene in unterschiedlichen Titern, um zu bestimmen, ob das Individuum allergisch auf das Antigen ist, und um das Ausmaß zu bestimmen, in dem das Individuum allergisch ist. Die Antikörper werden typischerweise durch die Entnahme einer Blutprobe des Patienten erhalten, wonach die roten Blutkörperchen entfernt werden und das verbleibende Serum oder Plasma getestet wird. Die Proben können direkt bezüglich einer Reaktivität des IgE mit definierten Epitopen, die vom Antigen präsentiert werden, getestet werden (Cooke und Sampson, 1997), oder die IgE-Antikörper werden mittels Verfahren, die Fachleuten auf diesem Gebiet bekannt sind, von den anderen Antikörpern abgetrennt und auf ihre Reaktivität getestet. Gegebenenfalls kann die Probe auch auf IgG-Antikörper, die mit den Epitopen reagieren, gescreent werden.
  • Zwar entwickelten alle der 17 gegen Eier allergischen Patienten der Studie, die im Beispiel beschrieben wird, ihre Überempfindlichkeit gegen Eier in den ersten beiden Lebensjahren, aber die ersten Patientengruppe war älter und zeigte nach dem Verzehr von Eiern stärker ausgeprägte allergische Reaktionen als die dritte Patientengruppe. Die extensive Bindung Ovomucoid-spezifischer IgE-Antikörper der ersten Patientengruppe an zahlreiche lineare allergene Epitope ist derjenigen ähnlich, die man bei Patienten, die gegen Erdnüsse allergisch sind, an Ara h 1 und Ara h 2, Hauptallergene der Erdnuss, sieht (Stanley et al., 1997, Arch. Biochem. & Biophys. 342, 244–253). Patienten mit einer Allergie gegen Erdnüsse neigen dazu, eine „protrahierte" (lebenslange) Reaktivität auf Erdnüsse zu zeigen (Bock und Atkins, 1989), was die Möglichkeit nahe legt, dass eine „protrahierte" Nahrungsmittelüberempfindlichkeit mit der Entwicklung signifikanter Mengen von IgE-Antikörpern gegen lineare Epitope assoziiert ist. Bemerkenswerterweise hat ein 32 Jahre altes, gegen Eier allergisches Individuum, das nicht zu der ursprünglichen Gruppe von 17 gehörte, die getestet wurde, und der wiederholt anaphylaktische Reaktionen auf Eier zeigte, Ovomucoid-spezifische IgE-Antikörper mit einer extensiven Bindung an lineare Decapeptide, wie man sie in der ersten Patientengruppe dieser Studie sieht.
  • Dieses Beispiel unterstützt die Assoziation zwischen der Bindung von IgE an die Epitopstruktur, d. h. linear versus konformationell, und der Entwicklung einer „protrahierten" Nahrungsmittelüberempfindlichkeit. Von Kindern wurde gezeigt, dass sie in ihrem Kreislauf nach den Mahlzeiten erhöhte Spiegel an Nahrungsproteinen zeigen, wobei angenommen wird, dass es sich um einen sekundären Effekt als Folge einer verzögerten Reifung von Verdauungsprozessen, z. B. der Azidität des Magens, der Aktivität proteolytischer Enzyme, der Zusammensetzung des Mucins etc. sowie einer erhöhten Antigenaufnahme handelt (Hyman et al., 1985, J. Pediatr. 106: 467–471, Lebenthal, E. und P. C. Lee, 1980, Pediatrics 66: 556–560, Shub et al. 1983, Biochem. J. 215: 405–411, Bresson et al. 1984, Pediatr. Res. 18: 984–987). Der „durchlässige" Darm der Kinder würde es möglich machen, dass signifikante Mengen an konformationell intakten Nahrungsproteinen zu lokalen B-Zellen gelangen können, die nach ihrer Aktivierung in genetisch prädisponierten Wirten Ovomucoid-spezifische IgE-Antikörper erzeugen. Mit der Reifung des Gastrointestinaltraktes würde weniger konformationell intaktes Protein für die Aktivierung von Darm-assoziiertem lymphoidem Gewebe und von IgE-tragenden Gewebemastzellen zur Verfügung stehen, was zu einem Verlust der klinischen Reaktivität und schließlich zu einem Verlust der Synthese allergenspezifischer IgE-Antikörper führen würde. Der vollständige Ausschluss von Eiprotein aus der Nahrung würde den Verlust der klinischen Reaktivität weiter fördern, während die fortgesetzte Exposition gegen geringste Mengen an Eiprotein zur Entwicklung von IgE-Antikörpern gegen lineare Ovomucoid-Epitope und zu einer protrahierten Reaktivität führen könnte. Im reifen Darm penetrieren nur kleinste Mengen immunologisch intakter Proteine (wahrscheinlich lineare Epitope) die gastrointestinale Barriere (Host, 1994, Brunner, M. und Walzer, M., 1928, Arch. Intern. Med. 42: 173–179, Wilson S. J. und Walzer M., 1935, Am. J. Dis. Child 50: 49–54: Hubsy et al., 1985, Scand. J. Immunol. 22: 83–92). Konformationell intakte Proteine werden wahrscheinlich ausgeschlossen. Das stimmt mit der Beobachtung überein, dass die Wahrscheinlichkeit, die klinische Reaktivität zu verlieren, mit dem Alter des Patienten zum Zeitpunkt der Diagnose, dem Ausmaß der Vermeidung des verantwortlichen Allergens und dem jeweiligen Allergen (Allergien gegen Erdnüsse, Baumnüsse und Meerestiere werden kaum jemals überwunden) assoziiert ist. Jüngere Kinder erzeugen konformationelles IgE. Je jünger der Patient zu dem Zeitpunkt ist, an dem die Nahrungsmittelempfindlichkeit diagnostiziert wird, und/oder je strikter das Allergen vermieden wird, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass der Patient/die Patientin seine/ihre Nahrungsmittelallergie überwinden wird (Bock, 1982, Sampson und Scanlon, 1989, Pastorello et al., 1989, J. Allergy. Clin. Immunol. 84: 475–483).
  • Allergene
  • Es kann jedes beliebige Antigen für ein Screening, wie es hier beschrieben wird, verwendet werden. Die typischsten Antigene sind Nahrungsantigene, wie Eier, Baumnüsse, Erdnüsse und Milch. Zu weiteren verbreiteten Allergenen gehören Pollen, Schimmelpilze und Hausstaubmilben sowie Insekten, Haustiere (Hunde, Katzen, Vögel) und Pflanzen. Allergene sind Antigene, die zu einer IgE-Reaktion führen.
  • Zur Testung auf eine Reaktivität gegenüber konformationellen Epitopen können die Allergene als intaktes Protein, als rekombinantes Protein oder in Form proteolytischer Fragmente eingesetzt werden. Die Eigenschaften des Allergens können über die Auswahl des Expressionswirtes modifiziert werden; z. B. glycosylieren bakterielle Expressionssysteme typischerweise keine Proteine, Hefesysteme und Baculovirus/Insekten-Systeme liefern eine modifizierte Glycosylierung, und sogar innerhalb eukaryotischer Expressionssysteme können Modifikationen bezüglich der Glycosylierung und Phosphorylierung vorliegen, so dass die Reaktivität des Epitops verändert und weiter charakterisiert werden kann.
  • Lineare Epitope können kurze proteolytische Fragmente oder Peptide sein, die über die Expression rekombinanter DNA oder synthetisch durch den Einsatz von Standardtechniken hergestellt werden. Die Peptide haben typischerweise eine Länge von vier bis vierzig Aminosäuren, bevorzugter von sechs bis zwanzig, und am bevorzugtesten von acht. Sie werden auf der Basis der bekannten Aminosäuresequenz, die im allgemeinen über öffentliche Quellen, wie GenBank, verfügbar ist, konstruiert. Die Peptide werden bei der bevorzugten Ausführungsform beginnend mit den Aminosäuren 1 bis 9, 2 bis 10 usw. bis zum Ende des Proteins synthetisiert.
  • Das Allergen oder der Teil davon, der bezüglich der Bindung getestet werden soll, wird vorzugsweise immobilisiert, z. B. in einer 96-Well-Platte oder auf einem Stück Chromatographiepapier, und dann wie im Beispiel beschrieben bezüglich der Bindung getestet. Das Allergen kann für die Testung in Lösung oder für die Testung in einem ELISA oder mittels einer fluorimetrischen Technik an ein Teilchen oder an eine andere Vorrichtung gebunden werden.
  • Kits
  • Das Verfahren wird vorzugsweise unter Einsatz von Kits durchgeführt, die die Reagenzien zur Identifizierung der IgE-Antikörper in der Probe eines Patienten, die mit genügenden linearen und konformationellen Epitopen reaktiv sind, enthalten, so dass die Prognose des Patienten charakterisiert werden kann. Ein typischer Kit enthält eine Multiwell-Vorrichtung, die darin immobilisiert entweder lineare oder konformationelle Epitope eines Allergens oder mehrerer Allergene enthält. Der Kit enthält auch Reagenzien für den Nachweis oder die Trennung von IgE von IgG, wie fluoreszenzmarkierte Immunglobuline, die spezifisch für IgE sind, und Puffer für das Entfernen ungebundener Materialien durch Waschen. Der Kit kann dazu verwendet werden, die relativen Mengen von IgE bezüglich linearem und konformationellem Antikörper zu bestimmen, indem die Reaktivität gegenüber einem oder mehreren linearen Epitopen) und gegenüber einem oder mehren konventionellen Epitopen) bei unterschiedlichen Titern bestimmt wird und dann ihre relativen Verhältnisse bestimmt werden.
  • Das Ergebnis des Tests ist typischerweise ein Verhältnis der Anteile des IgE, die mit linearen versus konformationellen Epitopen reagieren, ohne dass auf eine Negativ- oder Positivkontrolle Bezug genommen wird, obwohl es erstrebenswert sein kann, positive und negative IgE-Proben mitzuführen, die entweder mit linearen oder mit konformationellen Epitopen reagieren, um die Integrität der Testkitreagenzien und der Testbedingungen sicher zu stellen.
  • Verfahren zur Behandlung von Allergien, insbesondere von Nahrungsmittelallergien
  • Diejenigen Individuen, die in erster Linie über IgE verfügen, das mit konformationellen Epitopen reagiert, werden ihre Allergie mit größerer Wahrscheinlichkeit überwinden als diejenigen, die im Prinzip durch eine Reaktivität mit linearen Epitopen gekennzeichnet sind. Das wird weiter in den Beispielen demonstriert. Bei Kindern, die für eine Atopie prädisponiert sind, kann die Entwicklung von IgE-Antikörpern gegen konformationelle versus lineare Epitope zum Teil eine verzögerte Reifung und/oder molekulare Unterschiede der Antigen-Prozessierung durch den Gastrointestinaltrakt, eine Unreife des Darmes und eine Allergen-Exposition anzeigen. Studien zur Prävention von Allergien bei Kindern, die einem „hohen Risiko" einer Atopieentwicklung ausgesetzt sind, haben gezeigt, dass das vollständige Vermeiden von Kuhmilch (eines Hauptnahrungsmittelallergens) wenigstens während des ersten Lebensjahres zu weniger Milchallergien führt als bei Kindern, die keiner Diätbeschränkung unterworfen wurden (Zeiger et al., 1989, J. Allergy Clin. Immunol. 84: 72–89; Halken et al. 1992, Allergy 47: 545–553).
  • Auf der Basis der oben genannten Information ist es möglich, generalisierte Screeningverfahren und Formulierungen für ein Screening zu entwickeln, um die Entscheidung zu erleichtern, ob ein Patient immuntherapeutischen Modalitäten zur Hervorrufung einer Toleranz bei allergischen Patienten unterzogen werden sollte oder nicht. Zu den immuntherapeutischen Modalitäten, die basierend auf den Ergebnissen des Screenings verordnet werden könnten, gehören eine vollständige Vermeidung des Allergens, z. B. des Nahrungsmittels, das die Epitope enthält, die mit dem IgE des Patienten reagieren, oder eine Desensibilisierungstherapie.
  • Verfahren zur Beurteilung der Prognose bei entzündlichen Erkrankungen
  • IgG-Antikörper gegen Nahrungsmittelproteine können praktisch bei allen Individuen nachgewiesen werden, die gegen Nahrungsmittelantigene exponiert sind (Johansson et al., Ann. Allergy 53: 665–672, Savilhati et al., 1987, Acta Paediatr. Scand. 76: 1–6), auch wenn die Spiegel der nahrungsmittelspezifischen IgG-Antikörper tendenziell mit dem Alter abnehmen (Kletter et al., 1971, Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 40: 656–666). Patienten mit Nahrungsmittelallergien oder entzündlichen Darmkrankheiten (z. B. Zöliakie, entzündlicher Darmerkrankung etc.) neigen dazu, deutlich erhöhte Spiegel an nahrungsmittelspezifischen IgG aufzuweisen (May et al., 1977, Clin. Allergy 7: 583–595). Das gleiche würde man im Falle von IgA-Antikörpern erwarten, die sich vorwiegend in der Auskleidung des Gastrointestinaltraktes finden.
  • Das Beispiel zeigt, dass Patienten mit protrahierter Allergie gegen Eier große Mengen von IgE-Antikörpern besitzen, die an lineare Ovomucoid-Epitope binden, während jüngere Patienten in erster Linie IgE-Antikörper besitzen, die an konformationelle Epitope binden. Außerdem entwickeln Patienten mit einer Allergie gegen Eier signifikante Mengen von Ovomucoid-spezifischen IgG-Antikörpern gegen lineare und konformationelle Epitope, während Individuen, die nicht gegen Eier allergisch sind, Ovomucoid-spezifische IgG entwickeln, die fast ausschließlich gegen konformationelle Epitope gerichtet sind.
  • Wie oben erwähnt wurde, werden erhöhte Spiegel an nahrungsmittelspezifischen IgG-Antikörpern auch bei Erkrankungen gesehen, die durch eine Entzündung des Gastrointestinaltraktes gekennzeichnet sind, z. B. dem Morbus Crohn, der ulzerativen Colitis, der Zöliakie etc. (Sampson, H. A., 1995, 11(6), 548–553). Man nimmt an, dass die Erhöhung der nahrungsmittel spezifischen Antikörper die sekundäre Folge einer erhöhten Permeabilität des Darmes bei diesen Erkrankungen ist, und dass sie nicht pathogen ist. Bei unkomplizierten entzündlichen Darmerkrankungen ist es wahrscheinlich, dass diese nahrungsmittelspezifischen IgG-Antikörper gegen konformationelle Epitope gerichtet sind. Bei der progressiven, refraktären Darmerkrankung wird jedoch angenommen, dass nahrungsmittelspezifische IgG-Antikörper gegen lineare Epitope gerichtet sind, was eine anormale Immunreaktion und eine ungünstige Prognose anzeigt.
  • Wie im Beispiel gezeigt wird, wurden, wenn die Bindung Ovomucoid-spezifischer IgG-Antikörper an lineare Decapeptide untersucht wurde, signifikante Unterschiede zwischen Patienten mit Eiallergie und Kontrollen gesehen. Die erste Patientengruppe, die die größte Menge an Ovomucoid-spezifischen IgE gegen lineare Decapeptide aufwies, zeigte eine signifikant geringere Bindung Ovomucoid-spezifischer IgG-Antikörper an die Ovomucoid-Decapeptide als die zweite und die dritte Patientengruppe (4a4c). Wie sich in den medianen kumulativen SPOTs-IgG-Gal-d-1-OD-Scores widerspiegelt, zeigten gegen Eier allergische Patienten (4a4c) eine extensive IgG-Bindung an Epitope in allen drei Ovomucoid-Domänen und signifikant mehr Ovomucoid-spezifische IgG-Antikörper gegen die SPOTs-Decapeptide als die nicht gegen Eier allergischen Kontrollen/Patienten mit atopischer Dermatitis ohne Eiallergie (4d) und die nicht-allergischen normalen Kontrollen (4e). Die zweite (4b) und die dritte (4c) Gruppe von Patienten mit Eiallergie hatten eine signifikant höhere Bindung von IgG-Antikörpern an die synthetisierten Peptide als die erste Gruppe (4a). Es gab jedoch keinen signifikanten Unterschied bezüglich des Prozentsatzes der Ovomucoid-spezifischen IgG-Bindung an das „linearisierte" Ovomucoid im Vergleich zu der an die native Form (5b). Kontrollgruppen, die aus Patienten mit atopischer Dermatitis, die nicht allergisch gegen Eier waren, und aus nicht-allergischen normalen Kontrollen bestanden, hatten signifikante Mengen von IgG-Antikörpern gegen natives Ovomucoid, aber praktisch keine Ovomucoid-spezifischen IgG-Antikörper gegen die linearen Decapeptide (4d4e). Diese Ergebnisse legen einen qualitativen Unterschied auf dem Niveau der Antigen-Prozessierung zwischen Individuen, die gegen Nahrungsmittel allergisch sind, und solchen, die nicht allergisch sind, bezüglich ihrer Immunreaktion auf oral aufgenommene Allergene nahe.
  • Es ist deshalb möglich, auf diejenigen Individuen zu screenen, die entzündliche Erkrankungen haben, die wahrscheinlich durch eine progressive refraktäre Darmerkrankung charakterisiert sind und nicht durch unkomplizierte entzündliche Darmerkrankungen. Die Verfahren und Reagenzien ähneln denjenigen die für die Bestimmung der Wahrscheinlichkeit, dass ein Individuum eine Allergie überwinden wird, auf der Basis der relativen Anteile des IgE, die mit linearen versus konformationellen Epitopen immunreaktiv sind, wobei jedoch die Immunreaktivität von IgG mit linearen versus konformationellen Epitopen untersucht wird.
  • Die vorliegende Erfindung wird durch die Bezugnahme auf das folgende, nichteinschränkende Beispiel noch besser verständlich werden.
  • Beispiel: Screening von Proben von Patienten zur Charakterisierung der Immunreaktivität von gegen Eier gerichtetem IgE und IgG
  • METHODEN UND MATERIALIEN
  • Abkürzungen
    • PBS = Phosphat-gepufferte Saline
    • SDS-PAGE = Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese
  • Patientenpopulation
  • Bei 17 Kindern (Medianwert des Alters: 4 Jahre, Bereich: 1–15 Jahre, 10 männlich, 7 weiblich), die wegen einer Untersuchung auf atopische Dermatitis die Klinik aufgesucht hatten, wurde eine Überempfindlichkeit gegen Eier über eine als Doppelblindversuch durchgeführte, Placebo-kontrollierte Provokation mit Eiern diagnostiziert, wie es bei Sampson, H. A. und C. C. McCaskill, 1985, J. Pediatr. 107: 669–675, und bei Sampson, H. A., 1992, Acta Derm. Veneorol. (Stockholm) Suppl. 176: 34–37, beschrieben wurde. Es wurde Blut durch Venenpunktion abgenommen, und die Seren wurden abgetrennt und eingefroren bei –20°C gelagert, bis sie in der Studie eingesetzt wurden. Die Konzentrationen des für Eier spezifischen Serum-IgE wurden mittels des CAP-RAST-FEIATM-Systems (Pharmacia Diagnostics, Uppsala, Schweden) bestimmt.
  • Präparation von reduziertem und alkyliertem Ovomucoid
  • Ovomucoid wurde reduziert und alkyliert, indem ganzes Ovomucoid in PBS in einer Konzentration von 50 mg/ml gelöst wurde, wie es bei Cooke und Sampson, J. Immunol., 1997, beschrieben wurde.
  • SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese
  • Die Proteine wurden mittels SDS-PAGE aufgetrennt, wie es kürzlich veröffentlicht wurde (Bernhisel-Broadbent et al., 1989, J. Allergy Clin. Immunol. 84: 701–709). Die Konzentrationen der Proteinproben wurden so optimiert, dass beim Färben mit Amidoschwarz und der Analyse mittels Laser-Densitometrie äquivalente Signale erhalten wurden. Die aufgetrennten Proteine wurden anschließend auf Nitrocellulose transferiert und dann mit Amidoschwarz gefärbt, um den Transfer der gesamten Proteine zu prüfen, oder es wurde für die Testung mit Patientenseren mit PBS-Tween und 0,5% Schweinegelatine geblockt.
  • Testung von Immunoblots mit Patientenseren
  • Die Patientenseren wurden 1 : 10 mit PBS-Tween plus Gelatine verdünnt, 2 Stunden unter sanftem Bewegen bei Raumtemperatur mit den Immunoblots inkubiert und wie kürzlich beschrieben (Cooke und Sampson 1997) bezüglich IgE- und IgG-Antikörpern entwickelt. Die Immunoblots wurden mit BCIP/NBT entwickelt (Sigma FAST, Sigma Chemical, St. Louis, Missouri) und mit einem Laserdensitometer (Ultrascan SL, Pharmacia Biotech, Piscataway, New Jersey) gescannt, um die Menge der gebundenen Ovomucoid-spezifischen Antikörper zu bestimmen.
  • Screening auf IpE- und IgG-Epitope
  • In dieser Studie wurde die SPOTsTM-Membran (Genosys Biosystems, The Woodlands, Texas), eine derivatisierte Cellulose-Membran, zur Erzeugung von Decapeptiden in einer 8 × 12-Matrix aus kleinen runden Spots verwendet. Mittels dieses Verfahrens wurden 89 Decapeptide, die die gesamte Sequenz von Gal d 1 repräsentierten, erzeugt. Die Peptide überlappten um 8 Aminosäuren, z. B. Peptid Nr. 1 = Gal-d-1-Aminosäuren 1–10, Peptid Nr. 2 = Gal-d-1-Aminosäuren 3–12, Peptid Nr. 3 = Gal-d-1-Aminosäuren 5–15 etc.
  • Vor dem Screenen der überlappenden Gal-d-1-Peptide mit Patientenseren wurde die SPOTs-Membran mit PBS (pH 7,2), die 0,01% Tween 20, 0,5% Schweinegelatine und 1 menschliches Serum (von einem Spender mit keinem nachweisbarem IgE gegen Eiproteine) enthielt, geblockt. Die einzelnen Patientenseren wurden 1 : 12 mit PBS mit 0,01% Tween 20 und 0,5% Schweinegelatine (PBS-Tween + Gel) verdünnt, auf einer Schüttelplattform 2 Stunden bei Raumtemperatur inkubiert und wie kürzlich beschrieben (Cooke und Sampson, 1997) bezüglich IgE-Antikörpern entwickelt. Für den Nachweis von IgG-Antikörpern der Patienten wurden die Patientenseren 1 : 10 in PBS-Tween + Gel verdünnt. Die Inkubationszeiten und die Waschungen waren die gleichen wie für den IgE-Antikörper. Der für den Nachweis eingesetzte Antikörper war ein Kaninchen-anti-Mensch-IgG-HRP-Konjugat (Dako Corp., Santa Barbara, Kalifornien). Die Membran wurde mit dem ECL-Chemilumineszenz-HRP-Detektionskit (Amersham, Arlington Heights, Illinois) entwickelt.
  • Nach dem Entwickeln des Röntgenfilms wurde die optische Dichte (OD) eines jeden einzelnen Peptid-Spots mittels eines Reflexionsdensitometers (The Answer II MacBeth, Newburgh, New York) gemessen. Die OD eines jeden Peptid-Spots wurde als die Differenz zwischen der gemessenen OD des Peptid-Spots und der Hintergrund-OD des Filmes bestimmt. Jedem der 89 Decapeptide wurde ein „kumulativer SPOTs-IgE- und IgG-Gal-d-1-OD-Score" zugeordnet, der die Summe der ODs für alle der 89 Gal-d-1-SPOT-Peptide der 17 untersuchten Patienten darstellte. Jeder Patient erhielt einen „kumulativen Patienten IgE- und IgG-Gal-d-1-OD-Score", der die Summe der ODs für alle 89 Gal-d-1-SPOT-Peptide des Patienten darstellte.
  • Die SPOTs-Membran konnte 8- bis 10-mal regeneriert und erneut getestet werden. Nach dem gründlichen Waschen der Membran mit entionisiertem destilliertem Wasser wurde sie dreimal mit 8 M Harnstoff gewaschen, der 35 mM SDS und 0,1% BME enthielt, und zwar jedes Mal 10 Minuten für ein Stripping des IgE oder 30 Minuten für ein Stripping des IgG. Die Membran wurde dann dreimal (10-Minuten-Waschungen) mit 50% Ethanol und 10% Essigsäure gewaschen, zweimal (10-Minuten-Waschungen) mit Methanol und dann wieder für eine erneute Testung geblockt. Die Inkubation der Membran mit lediglich dem sekundären Antikörper (Anti-Mensch-IgE oder -IgG) nach der Strippingprozedur in Abwesenheit eines Patientenserums ließ keine unspezifische Bindung erkennen, was anzeigte, dass die Strippingprozedur die SPOTs-Membran erfolgreich regeneriert hatte.
  • Statistische Analyse
  • Alle Datenanalysen wurden mittels nicht-parametrischer Tests durchgeführt, und zwar mittels des Vorzeichentests für zwei verbundene Stichproben und des Mann-Whitney-Tests.
  • ERGEBNISSE
  • Es wurden die Seren von 17 Kindern mit einer Eiallergie, die durch einen als Doppelblindversuch durchgeführten, Placebo-kontrollierten Nahrungsmittelprovokationstest bestätigt wurde, in dieser Studie eingesetzt. Alle hatten deutlich erhöhte eispezifische IgE im Serum; Medianwert – 83 kUA/L; Bereich – 35 bis über 100 kUA/L. Die einzelnen Patientenseren wurden dazu verwendet, die SPOTs-Membran auf Peptid-spezifische IgE- und IgG-Antikörper zu testen. Die 1 zeigt die kumulativen SPOTs-IgE-Gal-d-1-OD-Scores für alle 89 synthetischen Peptide. Die Peptide Nr. 1, Nr. 5, Nr. 6, Nr. 24, Nr. 25 und Nr. 57 wurden von den IgE-Antikörpern von mehr als 50% der Patienten gebunden, was anzeigte, dass diese Peptide „allergene Hauptepitope" repräsentieren. Diese allergenen Hauptepitope repräsentieren die Gal-d-1-Aminosäuren 1–10 (Peptid 1, AEVDCSRFPN), 9–20 (Peptide 5 und 6, PNATDKEGKDVL). 47–58 (Peptide 24 und 25, SIEFGTNISKEH) und 113–122 (Peptid 57, VEQGASVDKR). Zu weiteren synthetischen Peptiden mit signifikanten IgE-Gal-d-1-SPOTs-OD-Scores gehörten die Peptide 2 (Aminosäuren 3–12, VDCSRFPNAT), 4 (Aminosäuren 7–16, RFPNATDKEG), 21 (Aminosäuren 41–50, CLLCAYSIEF), 38 und 39 (Aminosäuren 75–86, NTTSEDGKVMVL), 53 (Aminosäuren 105–114, ECLLCAHKVE) und 89 (Aminosäuren 177–86, TLTLSHFGKC). Die meisten dieser Peptide wurden von IgE-Antikörpern von 6 oder mehr Patienten gebunden. Die 2 stellt die kumulativen IgG-Gal-d-1-SPOTs-OD-Scores für alle 89 synthetischen Decapeptide dar. Die Bindung von IgG-Antikörpern an die synthetischen Gal-d-1-Peptide war größer als die IgE-Bindung.
  • Wenn für jeden Patienten die Bindung von IgE-Antikörpern an die Decapeptide der SPOTs-Membranen verglichen wurde, wurden drei verschiedene Muster der Peptidbindung gesehen: Gruppe 1 – Die IgE-Antikörper banden Epitope in zwei oder mehr Gal-d-1-Domänen; Gruppe 2 – Die IgE-Antikörper waren spezifisch für Peptide primär in der ersten Gal-d-1-Domäne, und Gruppe 3 – vernachlässigbare IgE-Bindung an ein beliebiges der Decapeptide auf der SPOTs-Membran. Auch wenn zwischen den drei Patientengruppen keine signifikanten Unterschiede (p > 0,4) bezüglich der Konzentrationen an eispezifischem IgE im Serum bestanden (Gruppe 1 (n = 5) – 80 kUA/L, Gruppe 2 (n = 5) – 92 kUA/L und Gruppe 3 (n = 7) – 73 kUA/L), so unterschieden sich doch die medianen kumulativen SPOTs-IgE-Gal-d-1-OD-Scores für die drei Patientengruppen signifikant. Die Patienten der Gruppe 1 hatten eine signifikant höhere IgE-Bindung (mediane kumulative OD = 27,9) an die synthetisierten Gal-d-1-Decapeptide sowohl als Gruppe 2 (mediane kumulative OD = 7,0; p < 0,05) als auch als Gruppe 3 (mediane kumulative OD = 2,7; p < 0,01), und Gruppe 2 zeigte eine signifikant höhere IgE-Bindung an die Gal-d-1-Peptide als die Gruppe 3 (p < 0,05). Die mediane IgE-Bindung an die einzelnen Decapeptide ist für jede Patientengruppe in der 3 dargestellt. Interessanterweise tendierten die Patienten in den Gruppen 1 und 2 dazu, älter zu sein und eine länger bestehende Eiallergie zu haben als die Patienten in der Gruppe 3; das mediane Alter lag bei 10 bzw. 6 Jahren, wobei bei allen Patienten die Diagnose in den ersten beiden Lebensjahren gestellt worden war.
  • Die 4a4e stellt die mediane IgG-Bindung an die einzelnen Decapeptide für jede der drei Patientengruppen und zwei Kontrollgruppen dar. Es wurden signifikante Unterschiede der medianen kumulativen IgG-Gal-d-1-OD-Scores der Patienten zwischen den drei Patientengruppen und den Kontrollen gesehen: Gruppe 1 – 52,4 Gruppe 2 – 706, Gruppe 3 – 69,8, Kontrollen mit atopischer Dermatitis ohne Nahrungsmittelallergie (n = 5) – 9,6, nicht-allergische Kontrollen (n = 5) – 11,6. Die Patienten der Gruppe 1 zeigten eine signifikant geringere Bindung von IgG-Antikörpern an die Gal-d-1-Decapeptide als die Gruppen 2 und 3 (p < 0,01), während es keinen signifikanten Unterschied zwischen den Gruppen 2 und 3 gab (p = 0,4). Die drei Patientengruppen mit der Eiallergie zeigten eine signifikant höhere IgG-Bindung an die Ovomucoid-Decapeptide als die beiden Kontrollgruppen ohne Eiallergie (p < 0,01). Die Patientenkontrolle mit der atopischen Dermatitis ohne Eiallergie und die nicht-atopischen Kontrollen zeigten eine ähnliche (p = 0,4), minimale Bindung von IgG-Antikörpern an die 89 SPOTs-Decapeptide.
  • Das Fehlen einer IgE-Bindung an die synthetisierten Peptide bei den Patienten mit Eiallergie der Gruppe 3 legte nahe, dass der größere Teil ihrer Ovomucoid-spezifischen IgE-Antikörper konformationelle Epitope erkannte. Um das zu untersuchen wurde die Bindung von IgE-Antikörpern an natives sowie an reduziertes und alkyliertes (linearisiertes) Ovomucoid in den drei Patientengruppen verglichen. Die 5ab stellen die Verhältnisse der Bindung der IgE-Antikörper (OD) an reduziertes und alkyliertes Ovomucoid im Vergleich zur Bindung der IgE-Antikörper an natives Ovomucoid dar. Das Verhältnis der Ovomucoid-spezifischen IgE- und IgG-Antikörper gegen natives und „linearisiertes" (reduziertes und alkyliertes) Ovomucoid wurde für jede der Patientengruppen mit Eiallergie verglichen. Zwar waren die Konzentrationen der IgE-Antikörper gegen natives Ovomucoid für alle Gruppen vergleichbar, aber die Patienten der Gruppe 1, die älter waren und eine länger andauernde Eiallergie hatten, hatten signifikant mehr IgE-Antikörper gegen linearisiertes Ovomucoid als die Patienten der Gruppe 3, die jünger waren (5a)(5a – Mediane: 52% versus 22% für die Gruppen 1 bzw. 3, p < 0,05). Es wurden keine signifikanten Unterschiede bezüglich des Verhältnisses von IgG-Antikörpern gegen linearisiertes und gegen natives Ovomucoid unter den Patientengruppen mit Eiallergie gesehen (5b).

Claims (30)

  1. Verfahren zur Voraussage der Prognose einer Allergie oder entzündlichen Erkrankung, das umfaßt Herstellen einer Bank von linearen und konformationellen Epitopen, Screenen einer Probe von Antikörpern des Individuums auf Imunreaktivität mit linearen Epitopen versus konformationellen Epitopen, und Korrelieren des Prozentsatzes von IgE, IgR oder IgG-Antikörpern, die mit linearen Epitopen versus konformationellen Epitopen reaktiv sind, mit der Langzeitprognose der Erkrankung.
  2. Verfahren nach Anspruch 1, wobei die Epitope in der Bank aus der Gruppe ausgewählt sind, die besteht aus natürlichem gereinigtem Antigen, rekombinantem Antigen, reduziertem und alkyliertem Antigen, proteolytischen Fragmenten des Antigens und synthetischen Peptiden mit einer Länge zwischen 4 und 40 Aminosäuren.
  3. Verfahren nach Anspruch 2, wobei die Epitope in der Bank für das Screening immobilisiert sind.
  4. Verfahren nach Anspruch 1, wobei das Individuum gescreent wurde, um festzustellen, gegen welche Antigene das Individuum allergisch ist.
  5. Verfahren nach Anspruch 1 zur Ermittlung der Wahrscheinlichkeit, daß ein Individuum eine Allergie mit zunehmendem Alter überwindet, das umfaßt Screenen einer Probe, die IgE-Antikörper eines Individuums mit einer Allergie umfaßt, auf Reaktivität der IgE-Antikörper mit einem oder mehreren linearen Epitopen und einem oder mehreren konformationellen Epitopen, und Bestimmen, ob das IgE primär mit Epitopen der Bank reaktiv ist, die konformationelle Epitope sind, die aus der Gruppe ausgewählt sind, die besteht aus nativem Protein und proteolytischen Fragmenten von nativem Protein, wobei für das Individuum vorausgesagt wird, daß es die Allergie gegen die Epitope, die mit dem IgE reaktiv sind, mit zunehmendem Alter überwindet, oder ob das IgE primär reaktiv mit Epitopen der Bank reaktiv ist, die lineare Epitope sind, die aus der Gruppe ausgewählt sind, die aus reduziertem und alkyliertem Protein und synthetischen linearen Peptiden besteht, wobei für das Individuum vorausgesagt wird, daß es mit zunehmendem Alter die Allergie gegen die Epitope, die mit dem IgE reaktiv sind, nicht überwindet.
  6. Verfahren nach Anspruch 5, wobei die Epitope sich von Antigenen ableiten, die aus der Gruppe ausgewählt sind, die besteht aus Nahrungsmitteln, Pollen, Staub, Schimmeln, Insekten, Tieren und Pflanzenproteinen.
  7. Verfahren nach Anspruch 6, wobei sich die Antigene von Nahrungsmitteln ableiten.
  8. Verfahren nach Anspruch 7, wobei sich die Epitope von Antigenen ableiten, die ausgewählt sind aus der Gruppe, die besteht aus Erdnuss, Ei, Baumnüssen, Milch, Fisch und Schalentieren.
  9. Verfahren nach Anspruch 1 zur Bestimmung der Wahrscheinlichkeit, daß eine entzündliche Erkrankung progressiv und refraktär ist, das umfaßt Screenen einer Probe, die IgG- oder IgA-Antikörper von einem Individuum mit einer entzündlichen Erkrankung umfaßt, auf die Reaktivität der IgG- oder IgA-Antikörper mit einem oder mehreren linearen Epitopen und einem oder mehreren konformationellen Epitopen, und feststellen, ob das IgG oder IgA primär mit Epitopen der Bank reaktiv ist, die konformationelle Epitope sind, die aus der Gruppe ausgewählt sind, die besteht aus nativem Protein und proteolytischen Fragmenten des nativen Proteins, wobei die entzündliche Erkrankung wahrscheinlich nicht progressiv und refraktär ist, oder ob das IgG oder IgA primär mit Epitopen der Bank reaktiv ist, die lineare Epitope sind, die aus der Gruppe ausgewählt sind, die besteht aus reduziertem und alkyliertem Protein und synthetischen linearen Peptiden, wobei die entzündliche Erkrankung wahrscheinlich progressiv und refraktär ist.
  10. Verfahren nach Anspruch 9, wobei die entzündliche Erkrankung eine des gastrointestinalen Trakts ist.
  11. Verfahren nach Anspruch 10, wobei die entzündliche Erkrankung aus der Gruppe ausgewählt ist, die aus Morbus Crohn, Colitis ulcerosa und Zöliakie besteht.
  12. Verfahren nach Anspruch 11, wobei die Antikörper IgR-Antikörper sind.
  13. Kit, der umfaßt eine erste Zusammensetzung, die wenigstens ein lineares Epitop eines Antigens umfaßt, wobei in der Zusammensetzung jegliche konformationelle Epitope des Antigens fehlen; eine zweite Zusammensetzung, die wenigstens ein konformationelles Epitop des Antigens umfaßt; und Reagenzien zum Nachweis von IgE, IgA oder IgG-Antikörpern.
  14. Kit nach Anspruch 13, wobei die erste Zusammensetzung im wesentlichen alle linearen Epitope des Antigens umfaßt.
  15. Kit nach Anspruch 13 oder 14, wobei die erste Zusammensetzung reduziertes und alkyliertes Antigen oder ein reduziertes und alkyliertes Fragment davon umfaßt.
  16. Kit nach Anspruch 13, wobei die erste Zusammensetzung eines oder mehrere Peptide mit einer Länge zwischen 4 und 40 Aminosäuren umfaßt.
  17. Kit nach Anspruch 16, wobei die erste Zusammensetzung einen Satz von überlappenden Peptiden umfaßt, die die Länge des Antigens überspannen.
  18. Kit nach Anspruch 13, wobei die zweite Zusammensetzung gereinigtes natürliches Antigen umfaßt.
  19. Kit nach Anspruch 13, wobei die zweite Zusammensetzung eines oder mehrere Antigenfragmente umfaßt, wobei wenigstens ein Fragment die dreidimensionale Struktur in einem solchen Grad beibehält, der ausreicht, wenigstens ein konformationelles Epitop zu erhalten.
  20. Kit nach Anspruch 13, wobei das Antigen ein Proteinantigen ist.
  21. Kit nach Anspruch 13, wobei das Antigen mit einer entzündlichen Erkrankung assoziiert ist.
  22. Kit nach Anspruch 13, wobei das Antigen mit einer entzündlichen Darmerkrankung assoziiert ist; und die Reagenzien IgA oder IgG nachweisen.
  23. Kit nach Anspruch 22, wobei die entzündliche Erkrankung aus der Gruppe ausgewählt ist, die besteht aus Morbus Crohn, Colitis ulcerosa und Zöliakie.
  24. Kit nach Anspruch 13, wobei das Antigen mit einer Allergie assoziiert ist.
  25. Kit nach Anspruch 24, wobei das Antigen mit einer Allergie gegen Nahrungsmittel, Pollen, Staub, Schimmel, Insekten, Tiere oder Pflanzen assoziiert ist.
  26. Kit nach Anspruch 24, wobei das Antigen mit einer Nahrungsmittelallergie assoziiert ist.
  27. Kit nach Anspruch 26, wobei das Antigen mit einer Allergie gegen Erdnuss, Ei, Baumnuss, Milch, Fisch oder Schalentiere assoziiert ist.
  28. Kit nach Anspruch 26, wobei das Antigen ein Protein aus Erdnuss, Ei oder Milch ist.
  29. Kit nach Anspruch 13, wobei das Antigen mit einer Allergie assoziiert ist und die Reagenzien IgE nachweisen.
  30. Kit nach Anspruch 13, wobei eine oder beide von der ersten und zweiten Zusammensetzung Epitope von mehr als einem Antigen umfassen.
DE69919327T 1998-01-30 1999-01-28 Prognostische allergie- oder entzündungstest Expired - Lifetime DE69919327D1 (de)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US7317198P 1998-01-30 1998-01-30
US73171P 1998-01-30
PCT/US1999/001832 WO1999039211A1 (en) 1998-01-30 1999-01-28 Prognostic allergy or inflammation test

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE69919327T2 true DE69919327T2 (de) 2005-03-10
DE69919327D1 DE69919327D1 (de) 2009-11-26

Family

ID=22112157

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69919327T Expired - Lifetime DE69919327D1 (de) 1998-01-30 1999-01-28 Prognostische allergie- oder entzündungstest

Country Status (10)

Country Link
US (1) US6238925B1 (de)
EP (2) EP1939628B1 (de)
JP (1) JP4292262B2 (de)
AT (2) ATE426170T1 (de)
AU (1) AU741635B2 (de)
CA (1) CA2319317C (de)
DE (1) DE69919327D1 (de)
ES (2) ES2229673T3 (de)
HK (2) HK1032262A1 (de)
WO (1) WO1999039211A1 (de)

Families Citing this family (20)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE10110838C2 (de) * 2001-03-06 2003-04-03 Mlu Halle Wittenberg Verfahren zur Diagnostik von Allergien, Pseudoallergien und Intoleranzen
EP1410037A2 (de) * 2001-03-10 2004-04-21 Affina Immuntechnik GmbH Verfahren zur identifikation von immunreaktiven epitopen auf proteinen und verwendung der epitope zu prophylaktischen und therapeutischen zwecken
NZ542866A (en) * 2003-04-23 2009-07-31 Medarex Inc Compositions and methods for the therapy of inflammatory bowel disease
ES2643237T3 (es) 2004-06-21 2017-11-21 E. R. Squibb & Sons, L.L.C. Anticuerpos del receptor 1 de interferón alfa y sus usos
US8859210B2 (en) * 2008-10-17 2014-10-14 Mead Johnson Nutrition Company Method for identifying allergenic proteins and peptides
KR20110131262A (ko) * 2009-03-05 2011-12-06 아지노모토 가부시키가이샤 크론병 진단 시약
EP2478373B1 (de) * 2009-09-14 2019-01-09 Icahn School of Medicine at Mount Sinai Verfahren zur charakterisierung der antikörperbindungsaffinität und der epitopdiversität bei lebensmittelallergien
WO2012135313A1 (en) * 2011-03-28 2012-10-04 University Of Massachusetts Compositions and methods for detecting allergy to a-gal epitopes
EP2841098A4 (de) 2012-04-23 2016-03-02 Allertein Therapeutics Llc Nanopartikel zur behandlung von allergien
CN105188741A (zh) 2013-04-03 2015-12-23 阿勒丁医疗公司 新型纳米颗粒组合物
KR102202575B1 (ko) 2013-12-31 2021-01-13 삼성전자주식회사 메모리 관리 방법 및 장치
EP3126837B1 (de) * 2014-04-03 2021-09-15 AllerGenis, LLC Peptide und verfahren für den nachweis von lebensmittelallergien
AU2015346097A1 (en) 2014-11-14 2017-04-27 Biomerica, Inc. Compositions, devices, and methods of IBS sensitivity testing
EP3173789A1 (de) * 2015-11-24 2017-05-31 Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung GmbH Verfahren zur differenzierung einer immunantwort in einem individuum
AU2017257281A1 (en) * 2016-04-26 2018-10-25 Biomerica, Inc. Compositions, devices, and methods of ulcerative colitis sensitivity testing
US11686733B2 (en) * 2016-05-13 2023-06-27 Applied Medical Enzyme Research Institute Corporation Method for collecting data to predict risk of developing allergies
RU2621312C1 (ru) * 2016-06-15 2017-06-01 Федеральное государственное автономное учреждение "Научный центр здоровья детей" Министерства здравоохранения Российской Федерации (ФГАУ "НЦЗД" Минздрава России) Способ прогнозирования формирования толерантности при аллергии к белку коровьего молока у детей раннего возраста
KR102327467B1 (ko) * 2016-06-16 2021-11-16 호유 가부시키가이샤 생선 알레르기의 항원
CN110716055A (zh) * 2019-09-11 2020-01-21 天津医科大学 过敏原特异性免疫球蛋白e致病活性检测试剂盒
WO2022050416A1 (ja) * 2020-09-07 2022-03-10 三菱瓦斯化学株式会社 アレルギー疾患の判定方法及び判定システム

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5736362A (en) * 1990-10-26 1998-04-07 The University Of Melbourne Ryegrass pollen allergen
US5567594A (en) * 1991-04-26 1996-10-22 Enteron, L.P. Methods and compositions for the detection and treatment of diseases associated with antigens of microorganisms
US5480972A (en) * 1992-10-30 1996-01-02 The University Of Melbourne Allergenic proteins from Johnson grass pollen
US5558869A (en) * 1992-12-30 1996-09-24 University Of Arkansas Major peanut allergen ara h II
AU5957694A (en) * 1992-12-31 1994-08-15 Immulogic Pharmaceutical Corporation Allergenic proteins and peptides from dog dander and uses therefor

Also Published As

Publication number Publication date
EP1939628A1 (de) 2008-07-02
CA2319317C (en) 2006-04-18
JP4292262B2 (ja) 2009-07-08
HK1032262A1 (en) 2001-07-13
WO1999039211A1 (en) 1999-08-05
AU2347899A (en) 1999-08-16
EP1051626B1 (de) 2009-03-18
DE69919327D1 (de) 2009-11-26
ES2229673T3 (es) 2009-08-04
CA2319317A1 (en) 1999-08-05
ES2383002T3 (es) 2012-06-15
EP1051626A1 (de) 2000-11-15
US6238925B1 (en) 2001-05-29
HK1120865A1 (en) 2009-04-09
EP1939628B1 (de) 2012-03-21
AU741635B2 (en) 2001-12-06
JP2002502039A (ja) 2002-01-22
ATE550665T1 (de) 2012-04-15
ATE426170T1 (de) 2009-04-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69919327T2 (de) Prognostische allergie- oder entzündungstest
Gleich et al. Immunoglobulin E antibodies to pollen allergens account for high percentages of total immunoglobulin E protein
Bircher et al. IgE to food allergens are highly prevalent in patients allergic to pollens, with and without symptoms of food allergy
Petersen et al. Ubiquitous structures responsible for IgE cross-reactivity between tomato fruit and grass pollen allergens
Jensen-Jarolim et al. Atopic dermatitis of the face, scalp, and neck: type I reaction to the yeast Pityrosporum ovale?
Peng et al. Immunologic mechanisms in mosquito allergy: correlation of skin reactions with specific IgE and IgG antibodies and lymphocyte proliferation response to mosquito antigens
Arango et al. T-cell dysfunction and hyperimmunoglobulinemia E in paracoccidioidomycosis
DE69531311T2 (de) Monoklonale antikörper spezifisch für endprodukte der fortgeschrittenen glycosylation in biologischen proben
WO2006027374A1 (de) Bestimmung von felinem und caninem probnp
DE202006020682U1 (de) Mittel zur Diagnose von rheumatischen Erkrankungen
DE69333076T2 (de) Test und behandlung von demyelinierenden krankheiten wie multiple sklerosis
DE69730479T2 (de) Marker und immunologisches Reagens für Dialyse verbundenen Amyloidosis, Diabetes Mellitus und Diabetes Mellitus-Komplikationen
Ndhlovu et al. Age‐related antibody profiles in Schistosoma haematobium infections in a rural community in Zimbabwe
Hiatt et al. Serial observations of circulating immune complexes in patients with acute schistosomiasis
Ftis et al. Antibody to collagen type I in periodontal disease
KR20180056478A (ko) 알레르기 비염 항원의 진단용 마이크로어레이 키트 및 이의 제조방법
Ylönen et al. Comparison of the antigenic and allergenic properties of three types of bovine epithelial material
Feldmeier et al. Kinetics of humoral response during the acute and the convalescent phase of human trichinosis
EP2210097B1 (de) Verfahren zur in vitro-diagnose und/oder in vitro-therapieverfolgung von infektionen
JP2008164523A (ja) 唾液を利用したアレルギー診断薬
DE69814078T2 (de) Verbessertes Verfahren zur Bestimmung von Allergien
Firer et al. Possible role for rotavirus in the development of cows' milk enteropathy in infants
DE69637466T2 (de) Verfahren zur prüfung von antigenen, die mit durch mentalen stress bedingten erkrankungen assoziiert sind
DE69728037T2 (de) Diagnose von autoimmunkrankheiten des innenohres durch bestimmung von myelin protein p null
Hearn et al. Aspergillus fumigatus antigens used in the serodiagnosis of aspergillosis

Legal Events

Date Code Title Description
8327 Change in the person/name/address of the patent owner

Owner name: SEER PHARAMACEUTICALS, LLC, FAIRFIELD, CONN., US

8364 No opposition during term of opposition
8372 Publication of ep patent withdrawn
8380 Miscellaneous part iii

Free format text: DIE ERTEILUNG VOM 2.8.07 WURDE GELOESCHT. EPA HAT ERTEILUNG AUFGEHOBEN UND ERTEILUNGSVEROEFFENTLICHUNG GELOESCHT.

8364 No opposition during term of opposition