DE69826118T2

DE69826118T2 - Verfahren zur steigerung der enzymaktivität, bleichmittelzusammensetzung, waschmittel und verfahren zur verhinderung der farbstoffübertragung

Info

Publication number: DE69826118T2
Application number: DE69826118T
Authority: DE
Inventors: Ronald Hage; Jiri Hora; Ton Swarthoff; Robin Stefan Twisker
Original assignee: Unilever NV
Current assignee: Unilever NV
Priority date: 1997-06-10
Filing date: 1998-05-19
Publication date: 2005-01-20
Anticipated expiration: 2018-05-20
Also published as: CA2293698A1; AU8020398A; BR9809979A; ES2226144T3; ZA985026B; WO1998056899A1; TR199902957T2; EP0975740A1; AR012947A1; DE69826118D1; EP0975740B1; US6225275B1

Description

Technisches Gebiet
Die vorliegende Erfindung betrifft im Allgemeinen die Aktivierung von Enzymen mit Hilfe von verstärkenden Mitteln. Insbesondere befasst sich die Erfindung mit der Aktivierung von Oxidoreduktasen, insbesondere der Aktivierung von Peroxidase in einem Verfahren zum Bleichen von Textilien während des Waschens.
Hintergrund und Stand der Technik
Oxidoreduktasen sind Enzyme, die biologische Oxidation und Reduktion und deshalb Atmungs- und Fermentationsprozesse betreffen. Die Klasse von Oxidoreduktasen schließt Oxidasen, Laccasen (1.10.3), Peroxidasen (1.11.1.7) und Oxygenasen ein. Die Verwendung von Peroxidase und Laccase-Enzymen in einem Verfahren zur Oxidation einer breiten Vielzahl von Substraten ist bereits bekannt. Beispielsweise wurde die Verwendung von Peroxidasen zum Bleichen von Textilien während des Waschens in EP-A-424 398 (Novo Nordisk) vorgeschlagen. WO-A-91/05839 (Novo Nordisk) beschreibt die Inhibierung von Farbstoffübertragung während des Waschens mit Hilfe von Peroxidase oder einem Enzym, das Oxidase-Aktivität für phenolische Verbindungen zeigt. Die Zusammensetzungen werden auch zum Bleichen von beliebigem gelöstem Textilfarbstoff angegeben, sodass sich kein Farbstoff auf dem Textil wieder abscheiden kann. US-A-4 690 895 (Repligen Corporation) offenbart die Verwendung einer spezifischen Peroxidase, nämlich Ligninase, zum Bleichen oder Entfärben von Kraftzellstoff für die Herstellung von Papier.
Es ist auch bekannt, dass die Aktivität von Oxidoreduktasen, insbesondere Peroxidasen, durch die Zugabe von bestimmten organischen Verbindungen erhöht werden kann. Die Verwendung solcher aktivierter Enzymsysteme für verschiedene Zwecke, beispielsweise zum Inhibieren der Farbstoffübertragung in einem Waschverfahren, wurde auch beschrieben. Das vorstehend erwähnte WO-A-91/05839 (Novo Nordisk) beschreibt auch, dass die Zugabe von weiterem oxidierbarem Substrat die Enzymaktivität verstärken kann. Beispiele für solche oxidierbaren Substrate oder „Verstärker" sind bestimmte phenolische Verbindungen, beispielsweise 2,4-Dichlorphenol.
In drei aufeinander folgenden Patentanmeldungen (WO-A-94/12619, WO-A-94/12620 und WO-A-94/12621, alle von Novo Nordisk) wird offenbart, dass die Wirkung von Peroxidase in solchen Antifarbstoffübertragungszusammensetzungen durch die Zugabe einer Vielzahl aromatischer Verbindungen verstärkt werden kann, von denen 2,2'-Azo-bis-(3-ethylbenzo-thiazolin-6-sulfonat) oder ABTS als die bevorzugte Verbindung erscheint. Jedoch können einige von diesen aromatischen Verbindungen als Bestandteile der Waschmittelzusammensetzungen aus ökonomischen- und Umweltgründen nicht günstig sein. Weiterhin sind einige von diesen Verstärkern, wie ABTS, in ihrer oxidierten Form selbst Farbstoffe. Dies hat den Nachteil, dass die gewaschenen Textilien durch Restmengen der oxidierten ABTS gefärbt sein können.
EP-A-717 143 (Call) offenbart ein Verfahren zum Verstärken der Aktivität einer Oxidoreduktase, wobei Hydroxybenzotriazole oder Chinolin-Derivate zum Verstärken der Aktivität des Enzyms verwendet werden. US-A-3 975 161 (Svoboda) und GB-A-1 057 056 (Miles Laboratories) offenbaren auch, dass Chinolin-Derivate für den Zweck verwendet werden können und gemäß EP-A-087 959 (Secretary of State) werden Benzothiazol-Derivate zum Verstärken der Aktivität von Oxidoreduktasen zugesetzt.
WO-A-97/11217 (Novo Nordisk) offenbart ein Verfahren zum Bleichen von Flecken, die auf Textil vorliegen, umfassend In-Kontakt-Bringen des Textils in einem wässrigen Medium mit einem Phenol oxidierenden Enzym und einem Mediator. Bevorzugte Mediatoren sind Syringon-Derivate oder Phenothiazin-Derivate.
Die nicht vorveröffentlichte internationale Patentanmeldung WO-A-98/51772 (Call) offenbart ein enzymatisches Bleichsystem, umfassend eine Oxidoreduktase und einen Mediationsverstärker, der beispielsweise Indazol, Benzimidazol, Benztriazol, Chinolin, Phthalazin, Chinazolin, Chinoxalin, Benzothiazol, Benzoxazol oder Derivate davon sein kann.
WO-A-97/06244 (Ciba) offenbart verschiedene andere Verbindungen, wie Verstärker für Peroxidase- und Laccasesysteme, wie substituierte Naphthole, Barbitursäure und substituierte Cumarine.
Somit gibt es, obwohl sich einige von diesen Versuchen in bestimmtem Ausmaß als erfolgreich erwiesen haben, noch einen Bedarf für alternative oder verbesserte Verstärker für die Aktivität einer Oxidoreduktase. Insbesondere gibt es einen Bedarf für wirksame enzymatische Bleichmittelzusammensetzungen. Es ist deshalb eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung, solche wirksamen Alternativen oder verbesserte Oxidoreduktase-Verstärker und enzymatische Bleichmittelzusammensetzungen, die dieselben enthalten, bereitzustellen.
Wir haben nun überraschenderweise gefunden, dass diese und andere Aufgaben durch neue erfindungsgemäße Enzymverstärker gelöst werden können.
Definition der Erfindung
Gemäß einem ersten Aspekt der Erfindung wird ein Verfahren zum Verstärken der Aktivität einer Oxidoreduktase bereitgestellt, das die Zugabe eines Hydroxybenzothiophens zu dem Enzym als Verstärker für die Aktivität des Enzyms umfasst.
Gemäß einem zweiten Aspekt wird eine enzymatische Bleichmittelzusammensetzung, umfassend eine Oxidoreduktase und einen Verstärker, wie vorstehend gezeigt, bereitgestellt. Gemäß einem dritten Aspekt wird eine Waschmittelzusammensetzung bereitgestellt, die die enzymatische Bleichmittelzusammensetzung umfasst und die zusätzlich ein oder mehrere Tenside umfasst. Gemäß einem vierten Aspekt wird ein Verfahren zur Inhibierung der Übertragung eines Textilfarbstoffs von einem gefärbten Textil auf das gleiche oder ein weiteres Textil bereitgestellt, wenn die Textilien gemeinsam unter Verwendung der vorstehenden Bleichmittelzusammensetzung oder einer bleichenden Waschmittelzusammensetzung gewaschen werden.
Beschreibung der Erfindung Ein erster Aspekt der Erfindung ist ein Verfahren zum Verstärken der Aktivität einer Oxidoreduktase durch Zugabe bestimmter spezieller Verbindungen, die die Aktivität des Oxidoreduktase-Enzyms verstärken können, der so genannten „Verstärker" für das Enzym. Ein zweiter Aspekt der Erfindung wird durch enzymatische Bleichmittelzusammensetzungen gebildet, die eine Oxidoreduktase und die Verstärker umfassen.
(a) Die Oxidoreduktase
Die erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen umfassen als einen ersten Bestandteil eine Oxidoreduktase. Das Enzym kann entweder ein Enzym, das Peroxidase-Aktivität zeigt (das dann zusammen mit einer Wasserstoffperoxid-Quelle verwendet wird), oder ein Phenol oxidierendes Enzym sein. Ein „Phenol oxidierendes Enzym" wird zum Zweck der vorliegenden Erfindung als ein Enzym oder System definiert, in dem ein Enzym durch Anwendung von Wasserstoffperoxid oder molekularem Sauerstoff in der Lage ist, organische Verbindungen, die phenolische Gruppen enthalten, zu oxidieren. Beispiele für solche Enzyme sind Peroxidasen und Oxidasen. Geeignete Enzyme werden in EP-A-495 835 (Novo Nordisk) offenbart. Beispielsweise können geeignete Peroxidasen aus Pflanzen oder Mikroorganismen, wie Bakterien oder Pilzen, isoliert oder dadurch erzeugt werden. Bevorzugte Pilze sind Stämme, die zur Klasse der Basidiomyceten gehören, insbesondere Coprinus oder zu der Klasse von Hyphomyceten, insbesondere Arthromyces, ganz besonders Arthromyces ramosus. Andere bevorzugte Quellen sind Hormographiella sp. oder Sojabohnen-Peroxidase. Andere relevante Peroxidasen sind Halogen-Peroxidasen (US-A-4 397 192), wie Chlorid-Peroxidasen, Brom-Peroxidasen und Jodid-Peroxidasen. Andere potenzielle Quellen für verwendbare Peroxidasen sind in B.C. Saunders et al., Peroxidases, London, 1964, Seiten 41–43 angeführt. von Interesse sind auch synthetische oder halbsynthetische Derivate und Modelle von solchen Enzymen, wie jene, die Eisen- oder Mangan-Porphyrinsysteme, Mikroperoxidasen und Eisen- oder Mangan-Phthalocyanin-Verbindungen umfassen, beispielsweise wie in US-A-4 077 768, WO-A-91/05858 und WO-A-92/16634 beschrieben. Beispiele für geeignete Enzyme, die Oxidase-Aktivität auf phenolische Verbindungen zeigen, sind Brenzcatechin-Oxidase und Laccase und Bilirubin-Oxidase.
Im Zusammenhang mit dieser Erfindung ist als Laccase und Laccase-ähnliche Enzyme ein beliebiges Laccase-Enzym denkbar, das von der Enzymeinteilung (EC 1.10.3.2) umfasst wird, ein beliebiges Bremscatechin-Oxidase-Enzym, das von der Enzymeinteilung (EC 1.10.3.1) umfasst wird, ein beliebiges Bilirubin-Oxidase-Enzym, das von der Enzymeinteilung (EC 1.3.3.5) umfasst wird, oder ein beliebiges Monophenolmonooxigenase-Enzym, das von der Enzymeinteilung (EC 1.14.99.1) umfasst wird. Die Laccase-Enzyme von mikrobiellem und pflanzlichem Ursprung sind bekannt. Das mikrobielle Laccase-Enzym kann von Bakterien oder Pilzen (einschließlich filamentösen Pilzen und Hefen) abgeleitet sein und geeignete Beispiele schließen eine Laccase, ableitbar von einem Stamm von Aspergillus, Neurospora, beispielsweise N. crasse, Podosprora, Botrytis, Collybia, Fomes, Lentinus, Pleurotus, Trametes, (vorher genannt Polyporus), beispielsweise T. villosa und T. versicolor, Rhizoctonia, beispielsweise R. solani, Coprinus, beispielsweise C. plicatilis und C. cinereus, Psatyrella, Myceliophthora, beispielsweise M. thermophylia, Schytalidium, Phlebia, beispiels weise P. radita (WO-A-92/01046) oder Coriolus, beispielsweise C. hirsutus (JP-A-2-238885) ein.
Die Laccase oder das Laccase-ähnliche Enzym kann weiterhin jenes sein, das durch ein Verfahren reproduzierbar ist, das Kultivieren einer Wirtszelle, transformiert mit einem rekombinanten DNA-Vektor, welcher eine DNA-Sequenz, die die Laccase kodiert, sowie eine DNA-Sequenz trägt, die die Funktionen kodiert, welche die Expression der DNA-Sequenz kodierenden Laccase erlauben, in einem Kulturmedium unter Bedingungen, die die Expression des Laccase-Enzyms und die Gewinnung der Laccase aus der Kultur erlauben, umfasst.
(b) Die Quelle von Wasserstoffperoxid
Wenn Peroxidase in den erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen verwendet wird, ist es notwendig, eine Wasserstoffperoxid-Quelle einzuschließen. Diese kann Wasserstoffperoxid selbst sein, jedoch sind stabilisiertere Formen von Wasserstoffperoxid, wie Perborat oder Percarbonat, bevorzugt. Besonders bevorzugt ist Natriumpercarbonat. Alternativ kann man ein enzymatisches Wasserstoffperoxid erzeugendes System anwenden. Das enzymatische Wasserstoffperoxid erzeugende System kann im Prinzip aus verschiedenen enzymatischen Wasserstoffperoxid erzeugenden Systemen ausgewählt sein, die auf dem Fachgebiet offenbart wurden. Beispielsweise kann man eine Aminoxidase und ein Amin, eine Aminosäureoxidase und eine Aminosäure, Cholesterinoxidase und Cholesterin, Harnsäureoxidase und Harnsäure oder eine Xanthinoxidase mit Xanthin verwenden. In dem letzteren System wird Superoxid erzeugt, das sich unter Erzeugung von Wasserstoffperoxid zersetzt. Vorzugsweise jedoch wird die Kombination einer C₁–C₄–Alkanoloxidase und eines C₁–C₄–Alkanols verwendet und besonders bevorzugt ist die Kombination von Methanoloxidase und Ethanol. Die Methanoloxidase wird vorzugsweise aus einem Catalase-negativen Hansenula polymorpha-Stamm isoliert. (siehe beispielsweise EP-A-244 920 (Unilever)).
Wenn eine Laccase oder ein Laccase-ähnliches System verwendet wird, ist das in dem erfindungsgemäßen Abbauverfahren verwendete Oxidationsmittel (molekularer) Sauerstoff. Dieser kann zweckmäßigerweise als Luft oder reiner Sauerstoff, gegebenenfalls mit der Anwendung von Druck, zugeführt werden. Die Laccase oder das Laccase-ähnliche System ist jedoch nicht nur auf Disauerstoff beschränkt und beliebige oder weitere von den vorangehenden Bleichmittelsystemen können geeigneterweise angewendet werden.
(c) Der Verstärker
Als weiterer Bestandteil umfassen die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen eine Hydroxybenzothiophen-Verstärkerverbindung, wie 5-Hydroxybenzothiophen (5HB).
(d) Anwendungen
Das erfindungsgemäße Verfahren und die Bleichmittelzusammensetzung können im Prinzip in allen Situationen angewendet werden, wo Oxidoreduktasen nun verwendet werden oder vorgeschlagen wurden, wie Zellstoffbleichen in der Papierindustrie, Abwasserbehandlung und Textilwaschen. Die Erfindung ist von besonderem Nutzen zum Formulieren von Waschmittelzusammensetzungen, die in der Lage sind, während des Waschens Textilien zu bleichen, jedoch auch zum Formulieren von enzymatischen Antifarbstoffübertragungszusammensetzungen, auch bei alkalischem pH-Wert und in Gegenwart von proteolytischen Enzymen. Die enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen und die Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung können eine beliebige geeignete physikalische Form, wie ein Pulver, eine wässrige oder nicht wässrige Flüssigkeit, eine Paste oder ein Gel, annehmen. Jedoch sind gekörnte Waschmittel (Pulver) bevorzugt.
Die erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen umfassen etwa 0,001 bis 50 Milligramm aktives Enzym pro Gramm Waschmittelzusammensetzung. Vorzugsweise umfassen sie 0,001 bis 5 Milligramm aktives Enzymprotein pro Gramm Waschmittelzusammensetzung, bevorzugter 0,005 bis 1,0 Milligramm pro Gramm. Zweckmäßiger wird die Menge an Oxidoreduktase-Enzym als Einheiten von Enzymaktivität ausgedrückt. Die Menge an Peroxidase-Enzym kann gewöhnlich als ABTS (2,2'-Azino-bis(3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonsäure)-Einheiten ausgedrückt werden. Eine ABTS-Einheit gibt die Menge an Enzym wieder, die ABTS oxidiert, unter Erzeugung einer Erhöhung von 1 Einheit optischer Dichte bei 418 nm in einer Minute. Bedingungen für das Aktivitätsassay sind 2 mM ABTS, 1 mM H₂O₂, 20 mM Tris, pH 9. Die Menge an Laccase kann auch als ABTS-Einheiten unter Anwendung von etwas anderen Bedingungen, auf Grund des pH-Optimums von Laccase (2 mM ABTS in 20 mM Natriumphosphatpuffer pH 6,0 bei 25°C) ausgedrückt werden.
Die in der vorliegenden Erfindung verwendeten Oxidoreduktasen können brauchbar in beliebiger geeigneter Form zu den Waschmittelzusammensetzungen gegeben werden, d.h. die Form einer gekörnten Zusammensetzung, einer Flüssigkeit oder einer Aufschlämmung des Enzyms mit Trägermaterial (beispielsweise in EP-A-258 068 und die Savinase (TM) und Lipolase (TM) Produkte von Novo Nordisk) oder einer Beschichtung. Ein guter Weg des Zugebens des Enzyms zu dem flüssigen Waschmittelprodukt erfolgt in Form einer Aufschlämmung, die 0,5 bis 50 Gewichtsprozent des Enzyms in einem ethoxylierten Alkohol nichtionischen Tensid enthält, wie in EP-A-450 702 (Unilever) beschrieben.
Falls erwünscht, kann eine langsam freisetzende Beschichtung auf das Granulat der Oxidoreduktase angewendet werden. Mit Hilfe solcher Beschichtungen ist es möglich, die gesteuerte Freisetzung des Enzyms zu erreichen, wenn das Granulat in die Waschlauge eingeführt wird. Bevorzugte langsam freisetzende Materialien sind Verbindungen, die in Wasser im Wesentlichen unlöslich sind.
Beispiele für solche Materialien schließen langkettige Fettsäuremono-, -di-, -triester von Glycerin, ethoxylierte Fettalkohole, Latizes, Wachse, Talg, hydriertes Talg, teilwei se hydriertes Talg, Kohlenwasserstoffe mit einem Schmelzpunkt im Bereich von 50–80°C ein.
(e) Tenside
Wenn zum Formulieren von Bleichwaschmittelzusammensetzungen verwendet, werden die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen gewöhnlich ein oder mehrere waschaktive Verbindungen (Tenside) enthalten, die ausgewählt sein können aus anionischen, kationischen, nichtionischen, amphoteren und zwitterionischen waschaktiven Seifen- und Nicht-Seifen-Verbindungen und Gemischen davon. Viele geeignete waschaktive. Verbindungen sind erhältlich und werden ausführlich in der Literatur beschrieben, beispielsweise „Surface-Active Agents and Detergents", Bände I und II, von Schwartz, Perry und Berch.
Die bevorzugten waschaktiven Verbindungen, die verwendet werden können, sind Seifen und synthetische anionische und nichtionische Nicht-Seifen-Verbindungen. Die Waschmittelzusammensetzung kann sowohl nichtionisches als auch anionisches Tensid umfassen, es ist bevorzugt, wenn das Verhältnis von nichtionischem Tensid zu anionischem Tensid mindestens 1 zu 3, bevorzugter mindestens 1 zu 1, ist. Es ist besonders bevorzugt, wenn die Waschmittelzusammensetzung im Wesentlichen frei von anionischem Tensid, insbesondere linearem Alkylbenzolsulfonat, ist. Anionische Tenside sind dem Fachmann gut bekannt. Beispiele schließen Alkylbenzolsulfonate, insbesondere lineare Alkylbenzolsulfonate mit einer Alkylkettenlänge von C₈–C₁₅ primäre und sekundäre Alkylsulfate, insbesondere primäre C₈-C₁₅-Alkylsulfate, Alkylethersulfate, Olefinsulfonate, Alkylxylolsulfonate, Dialkylsulfosuccinate, und Fettsäureestersulfonate ein. Natriumsalze sind im Allgemeinen bevorzugt.
Nichtionische Tenside, die verwendet werden können, schließen die primären und sekundären Alkoholethoxylate, insbesondere die aliphatischen C₈–C₂₀-Alkohole, ethoxyliert mit im Durchschnitt 1 bis 20 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol und insbesondere die primären und sekundären aliphatischen C₁₀–C₁₅- Alkohole, ethoxyliert mit im Durchschnitt 1 bis 10 (und vorzugsweise 3 bis 7) Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol, ein. Nichtethoxylierte nichtionische Tenside schließen Alkylpolyglycoside, Glycerinmonoether und Polyhydroxyamide (Glucamid) ein.
Die Auswahl der waschaktiven Verbindung (Tensid) und die vorliegende Menge werden von der vorgesehenen Verwendung der Waschmittelzusammensetzung abhängen. In Textilwaschzusammensetzungen können, wie dem Formulierungsfachmann gut bekannt, für Handwaschprodukte und für Produkte, die zur Verwendung in verschiedenen Arten Waschmaschinen vorgesehen sind, verschiedene Tensidsysteme ausgewählt werden.
Die Gesamtmenge an vorliegendem Tensid wird auch von der beabsichtigten Endverwendung abhängen und kann in einer Höhe von 60 Gewichtsprozent liegen, beispielsweise in einer Zusammensetzung zum Waschen von Textilien per Hand. In den Zusammensetzungen zum Maschinenwaschen von Textilien ist im Allgemeinen eine Menge von 5 bis 40 Gewichtsprozent geeignet. Waschmittelzusammensetzungen, die zur Verwendung in den meisten automatischen Textilwaschmaschinen geeignet sind, enthalten im Allgemeinen anionisches Nicht-Seifentensid oder nichtionisches Tensid oder Kombinationen von zwei in beliebigem Verhältnis, gegebenenfalls zusammen mit Seife.
(f) Waschmittelbuilder
Die erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen werden im Allgemeinen auch ein oder mehrere Waschmittelbuilder enthalten. Diese Waschmittelbuilder können beliebiges Material sein, das in der Lage ist, den Anteil von freien Calciumionen in der Waschlauge zu senken und werden vorzugsweise die Zusammensetzung mit weiteren vorteilhaften Eigenschaften, wie der Erzeugung eines alkalischen pH-Werts, der Suspension von Schmutzentfernung von dem Textil und der Suspension des Textil weich machenden Tonmaterials, bereitstellen. Die Gesamtmenge an Waschmittelbuilder in den Zusam mensetzungen wird geeigneterweise im Bereich von 5 bis 80%, vorzugsweise 10 bis 60 Gewichtsprozent, liegen. Anorganische Builder, die vorliegen können, schließen Natriumcarbonat, falls erwünscht, in Kombination mit einem Kristallisationskeim für Calciumcarbonat, wie offenbart in GB-A-1 437 950 (Unilever), kristalline und amorphe Aluminosilicate, beispielsweise Zeolithe, wie offenbart in GB A 1 437 201 (Henkel), amorphe Aluminosilicate, wie offenbart in GB-A-1 473 202 (Henkel) und gemischte kristalline/amorphe Aluminosilicate, wie offenbart in GB-A-1 470 250 (Procter & Gamble) und Schichtsilicate, wie offenbart in EP-B-164 (Hacksawed), ein. Anorganische Phosphatbuilder, beispielsweise Natriumorthophosphat, -pyrophosphat und -tripolyphosphat, können auch vorliegen, jedoch aus Umweltgründen sind jene nicht mehr bevorzugt.
Die erfindungsgemäßen Waschmittelzusammensetzungen enthalten vorzugsweise einen Alkalimetall-, vorzugsweise Natrium-, -aluminosilicatbuilder. Natriumaluminosilicate können im Allgemeinen in Mengen von 10 bis 70 Gewichtsprozent (wasserfreie Basis), vorzugsweise 25 bis 50 Gewichtsprozent, eingearbeitet werden. Das Alkalimetallaluminosilicat kann entweder kristallin oder amorph oder Gemische davon sein mit der allgemeinen Formel: 0,8–1,5 Na₂O. Al₂O₃. 0,8–6 SiO₂ Diese Materialien enthalten etwas gebundenes Wasser und es wird gefordert, dass sie eine Calciumion-Austauschkapazität von mindestens 50 mg CaO/g aufweisen. Die bevorzugten Natriumaluminosilicate enthalten 1,5–3,5 SiO₂ Einheiten (in der vorstehenden Formel). Sowohl die amorphen als auch kristallinen Materialien können leicht durch Reaktion zwischen Natriumsilicat und Natriumaluminat, wie ausführlich in der Literatur beschrieben, hergestellt werden. Geeignete kristalline Natriumaluminosilication-Austauschwaschmittelbuilder werden beispielsweise in GB-A-1 429 143 (Procter & Gamble) beschrieben. Die bevorzugten Natriumaluminosilicate dieses Typs sind die gut bekannten kommerziell erhältlichen Zeolithe A und X und Gemische davon. Der Zeolith kann der kommerziell erhältliche Zeolith 4A sein, der nun breit in Wäschewaschmittelpulvern verwendet wird. Jedoch gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung, ist der Zeolithbuilder, der in die erfindungsgemäßen Zusammensetzungen eingearbeitet ist, Maximum Aluminiumzeolith P (Zeolith MAP), wie beschrieben und beansprucht in EP-A-384 070 (Unilever). Zeolith MAP wird als ein Alkalimetallaluminosilicat vom Zeolith P-Typ mit einem Silizium-zu-Aluminiumverhältnis, das 1,33 nicht übersteigt, vorzugsweise innerhalb des Bereichs von 0,90 bis 1,33 und bevorzugter innerhalb des Bereichs von 0,90 bis 1,20 definiert. Besonders bevorzugt ist Zeolith MAP mit einem Silizium-zu-Aluminiumverhältnis das 1,07, vorzugsweise etwa 1,00 nicht übersteigt. Die Calcium-Bindungskapazität von Zeolith MAP ist im Allgemeinen mindestens 150 mg CaO pro g wasserfreies Material.
Organische Builder, die vorliegen können, schließen Polycarboxylatpolymere, wie Polyacrylate, Acryl/Maleinsäurecopolymere und Acrylphosphinate, monomere Polycarboxylate, wie Citrate, Gluconate, Oxydisuccinate, Glycerinmono-, -di- und -trisuccinate, Carboxymethyloxysuccinate, Carboxymethyl-oxymalonate, -dipicolinate, Hydroxyethyliminodiacetate, Alkyl- und Alkenylmalonate und -succinate und sulfonierte Fettsäuresalze ein. Diese Liste ist nicht als erschöpft aufzufassen.
Insbesondere bevorzugte organische Builder sind Citrate, die geeigneterweise in Mengen von 5 bis 30 Gewichtsprozent, vorzugsweise 10 bis 25 Gewichtsprozent, verwendet werden und Acrylpolymere, insbesondere Acryl/Maleinsäurecopolymere, die geeigneterweise in Mengen von 0,5 bis 15%, vorzugsweise 1 bis 10 Gewichtsprozent verwendet werden. Builder, sowohl anorganische als auch organische, liegen vorzugsweise in Form ihrer Alkalimetallsalz-, insbesondere deren Natriumsalz, vor.
(g) Andere Bestandteile
Die erfindungsgemäßen enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen können in weiteren Ausführungsformen auch Kombinationen mit anderen Enzymen und anderen Bestandteilen, die normalerweise in Waschmittelsystemen verwendet werden, einschließlich Additive für Waschmittelzusammensetzungen, umfassen. Solche anderen Komponenten können beliebige von verschiedenen bekannten Arten sein, beispielsweise Enzymstabilisatoren, Schaumverstärker, Schmutz suspendierende Mittel, Schmutz lösende Polymere, hydrotrope Stoffe, Korrosionsinhibitoren, Farbstoff, Parfums, Silicate, Maskierungsmittel, optische Aufheller, Schaumsenkungsmittel, Germicide, Antitrübungsmittel, Opazitätsmittel, Textil weich machende Mittel, Puffer und dergleichen umfassen.
Das Bleichmittelsystem kann neben der Wasserstoffperoxid-Quelle, wie vorstehend ausgewiesen, auch einen Persäure bildenden Bleichmittelaktivator, wie Tetraacetyl-ethylendiamin (TAED) oder N,N-Phthaloylaminoperoxycapronsäure (PAP), enthalten. Alternativ können anorganische Peroxysäuren, wie Kaliummonopersulfat (MPS), angewendet werden. Alkylhydroperoxide sind eine weitere Klasse von Peroxy-Bleichmittelverbindungen. Beispiele von diesen Materialien schließen t-Butylhydroperoxid und Cumolhydroperoxid ein. Gegebenenfalls können Bleichmittelkatalysatoren eingeschlossen sein. Solche Verbindungen sind auf dem Fachgebiet gut bekannt und schließen beispielsweise auf Mangan basierende Katalysatoren wie in US-A-5 246 621, US-A-5 244 594, US-A-5 194 416, US-A-5 114 606, EP-A-458 397 und EP-A-458 397 offenbart, oder die auf Eisen basierenden Katalysatoren, wie in WO-A-95/34628 offenbart, ein.
Beispiele werden in GB-A-1 372 034 (Unilever), US-A-3 950 277, US-A-4 011 169, EP-A-179 533 (Procter & Gamble), EP-A-205 208 und EP-A-206 390 (Unilever), JP-A-63078000 (1988) und Research Disclosure 29056 vom Juni 1988 beschrieben. Die Formulierung von erfindungsgemäßen Waschmittelzusammensetzun gen kann auch durch Bezug auf die Beispiele D1 bis D14 von EP-A-407 225 (Unilever) erläutert werden.
Spezieller Vorteil kann durch solche Waschmittelzusammensetzungen erzielt werden, worin ein proteolytisches Enzym oder Protease auch vorliegt. Proteasen zur Verwendung in den enzymatischen Bleichmittelzusammensetzungen können Subtilisine vom beispielsweise BPN'-Typ oder von vielen der anderen Typen von in der Literatur offenbartem Subtilisin einschließen, wobei einige davon bereits für Waschmittelanwendung vorgeschlagen wurden, beispielsweise mutante Proteasen, wie beispielsweise in EP-A-130 756 oder EP-A-251 446 (beide Genentech), US-A-4 760 025 (Genencor), EP-A-214 435 (Henkel), WO-A-87/04661 (Amgen), WO-A-87/05050 (Genex), Thomas et al. (1086) Nature 5, 316, und 375-376 und in J.Mol.Biol. (1987) 193, 803-813, Russel et al. (1987) Nature 328, 496-500 und anderen beschrieben.
Weiterhin sind bestimmte Polymer-Materialien, wie Polyvinylpyrrolidone, typischerweise mit einem Molekulargewicht von 5000 bis 20000, verwendbare Bestandteile zum Verhindern der Übertragung von labilen Farbstoffen zwischen Textilien während des Waschverfahrens. Insbesondere bevorzugt sind Bestandteile, die auch Farbpflegevorteile bereitstellen. Beispiele davon sind Polyamid-N-oxid enthaltende Polymere.
Die Erfindung wird nun weiterhin in den nachstehenden nicht begrenzenden Beispielen erläutert.
Beispiel 1
Die in den nachstehenden Beispielen angewendeten Verstärker haben die nachstehenden Formeln:
Die Oxidation von Acid Red 88 (AR88) wird spektrophotometrisch bei 500 nm in einem Spektrophotometer verfolgt. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der nachstehenden Reihenfolge zu einer 1 cm-Küvette gegeben: wässriger Carbonatpuffer pH 9 (20 mM), ORB (60μM), Verstärker (100 μM), Wasserstoffperoxid (250 μM) und Peroxidase-Enzym (Arthromyces ramosus Peroxidase von Sigma, P4794), 0,6 Einheiten/ml. Die Reaktion wurde 30 Minuten bei Raumtemperatur ausgeführt. Der Unterschied im Absorptionsvermögen zwischen t=0 und t=30 min ist ein Maß der Verstärkung der Aktivität des getesteten Systems.
Beispiel 2
Die Oxidation von Reactive Black 5 (RB5) wird spektrophotometrisch bei 590 nm in einem Spektrophotometer verfolgt. Die Reagenzien werden unter Verwendung einer Pipette in der nachstehenden Reihenfolge zu einer 1 cm-Küvette gegeben: wässriger Carbonatpuffer pH 9 (20 mM), RB5 (60 μM), Verstärker (100 μM) und Peroxidase-Enzym (Arthromyces ramosus Peroxidase von Sigma, P4794) 6 Einheiten/ml. Die Reaktion wur de 30 Minuten bei Raumtemperatur ausgeführt. Der Unterschied im Absorptionsvermögen zwischen t=0 und t=30 min ist ein Maß der Verstärkungsaktivität des getesteten Systems.
RB5 [590nm]: 25°C, pH 9, 30 min.
ARP [60u/ml], H₂O₂ [250 μM], DG26 [60 μM], Verstärker [100 μM]
Es kann ersichtlich werden, dass die Verstärker 3HQ, 6HQ, 7HQ, 3–isoHQ, 7–isoHQ, 2MB und 5HB signifikant bessere Verstärker zum homogenen Bleichen von ORB und RB5 sind als ß-Naphthol. Dies veranschaulicht den positiven Einfluss des Heteroatoms in der Paraposition zu der Hydroxyl-Gruppe in den aromatischen Ringen.

Claims

Verfahren zum Verstärken der Aktivität einer Oxidoreduktase, umfassend Zugeben eines Hydroxybenzothiophens zu dem Enzym als Verstärker der Aktivität des Enzyms.
Verfahren nach Anspruch 1, wobei der Verstärker 5-Hydroxybenzothiophen ist.
Enzymatische Bleichmittelzusammensetzung, umfassend: (a) eine Oxidoreduktase, (b) einen Verstärker nach Ansprüchen 1–2.
Enzymatische Bleichmittelzusammensetzung nach Anspruch 3, umfassend: (a) ein Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, und eine Quelle für Wasserstoffperoxid.
Enzymatische Bleichmittelzusammensetzung nach Anspruch 4, wobei die Wasserstoffperoxidquelle ein Alkalimetallpercarbonat, vorzugsweise Natriumpercarbonat, ist.
Enzymatische Bleichmittelzusammensetzung nach einem der Ansprüche 3–5, wobei die Wasserstoffperoxidmenge 0,001 bis 10 mM, vorzugsweise 0,01 bis 1 mM, ist.
Enzymatische Bleichmittelzusammensetzung nach Anspruch 6, umfassend (a) ein Phenol oxidierendes Enzym und (b) einen Verstärker nach Ansprüchen 1–2.
Bleichwaschmittelzusammensetzung, umfassend eine enzymatische Bleichmittelzusammensetzung nach Ansprüchen 3–7 und ein oder mehrere Tenside.
Bleichwaschmittelzusammensetzung nach Anspruch 8, die weiterhin ein proteolytisches Enzym umfasst.
Bleichwaschmittelzusammensetzung nach Anspruch 9, worin das proteolytische Enzym eine Subtilisinprotease ist.
Bleichwaschmittelzusammensetzung nach Anspruch 8–10 in Form einer gekörnten Waschmittelzusammensetzung.
Verfahren zum Inhibieren der Übertragung eines Textilfarbstoffs von einem gefärbten Textil auf das gleiche oder ein anderes Textil, wenn die Textilien miteinander gewaschen werden, unter Verwendung einer bleichenden Zusammensetzung nach Ansprüchen 3–7 oder einer Bleichwaschmittelzusammensetzung nach Ansprüchen 8–11.
Verwendung eines Verstärkers nach Ansprüchen 1–2 zum Inhibieren der Übertragung von Textilfarbstoff von einem Textil auf ein weiteres Textil während eines Waschvorgangs.