DE237398T1 - Verfahren zur herstellung biologisch aktiver polypeptide, so erhaltene polypeptide und diese enthaltende zusammensetzungen. - Google Patents

Verfahren zur herstellung biologisch aktiver polypeptide, so erhaltene polypeptide und diese enthaltende zusammensetzungen.

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DE237398T1 DE198787400410T DE87400410T DE237398T1 DE 237398 T1 DE237398 T1 DE 237398T1 DE 198787400410 T DE198787400410 T DE 198787400410T DE 87400410 T DE87400410 T DE 87400410T DE 237398 T1 DE237398 T1 DE 237398T1
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Gerard F-45590 Saint-Cyr-En-Val Redziniak
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Moet-Hennessy Recherche, Colombes
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Claims (21)

87 4OO 410.4 Patentansprüche
1. Verfahren zur Herstellung von biologisch aktiven PoIypeptiden durch Hydrolyse von natürlichen Substanzen im wäßrigen Milieu, dadurch gekennzeichnet, daß es die folgenden Stufen umfaßt:
(a) Herstellung eines wäßrigen Homogenisats von natürlichen Substanzen,
(b) Durchführung einer enzymatischen Hydrolyse mit einem ^-Chymotrypsin enthaltenden Hydrolysemittel,
(c) Gewinnung des Hydrolysats und
(d) Abtrennung einer die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von weniger als etwa 20 000 Dalton enthaltenden Fraktion von dem Hydrolysat und Gewinnung dieser Fraktion.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß
in der Stufe (d) die Fraktion abgetrennt wird, welche die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von weniger als etwa 10 000 Dalton enthält.
3. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß in der Stufe (d) von dem Hydrolysat oder von der Hydrolysatfraktion, welche die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von weniger als 20 000 Dalton enthält, die Fraktion abgetrennt wird, welche die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von weniger als etwa 1 000 Dalton enthält.
4. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß außerdem vor der Abtrennung einer die Polypeptide mit einem festgelegten Molekulargewicht enthaltenden
·>.■.■■■ ■
Fraktion von dem Hydrolysat eine Filtration durchgeführt wird, um die festen Teilchen und Agglomerate zu eliminieren.
5. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß das Hydrolysemittel nur aus OC-Chymotrypsin besteht.
6. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß das Hydrolysemittel aus <X-Chymotrypsin und einem anderen proteolytischen Enzym besteht.
7. Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß das Hydrolysemittel aus Ä-Chymotrypsin und Trypsin besteht.
8. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß die natürlichen Substanzen aus biologischen Materialien tierischen Ursprungs oder aus Mikroorganismen stam- * men.
9. Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 8, dadurch gekennzeichnet, daß das Homogenisat der natürlichen Substanzen hergestellt wird aus Primärmaterialien, die ausgewählt werden ■'■:''■ ■ ■ aus: . ■■■.."-■. ■ ■
- tierischen Organen oder Geweben, wie z.B. Herz, Thymusdrüse, Gehirn oder Leber von Rindern oder Schafen oder Rinderembryonen oder Hühnerembryonen, Rinderplacentas, Schafplacentas oder Humanplaeentas,
- Proteinen, wie z.B. Proteinen von Bindegeweben, wie Collagen, Elastin, Reticulin oder Fibronectin, Faserproteinen, wie Fibroinen von Seide, Keratin von Tier- oder Menschenhaaren oder Sericin oder
- Hefen.
10. Biologisch aktive Polypeptide, die nach dem Verfahren ok nach einem der Ansprüche 1 bis 9 hergestellt worden sind.
&bull;&EEgr; &Ogr; mm,
*
11. Biologisch aktive Polypeptide, die nach einem Verfahren hergestellt worden sind, in dem
(a) ein wäßriges Homogenisat aus Substanzen hergestellt wird, ausgewählt aus Kalbsthymusdrüse, Rinderherz, Humanplacenta und Hefen,
(b) das wäßrige Homogenisat mit einem Hydrolysemittel, ausgewählt aus Ct-Chymotrypsin und einem Gemisch aus 0( -Chymotrypsin und einem anderen proteolytischen Enzym,hydrolysiert wird,
(c) das Hydrolysat gewonnen wird und
(d) von dem Hydrolysat eine Fraktion abgetrennt wird, welche die Polypeptide mit einem Molekulargewicht von weniger als etwa 20 000 Dalton enthält.
12. Polypeptide nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, daß sie ein Molekulargewicht zwischen 20 000 und 1 000 Dalton, vorzugsweise zwischen 10 000 und 1 000 Dalton, haben.
13. Zusammensetzungen, die nützlich sind aufgrund ihrer Wirkungen auf die Zellen in vivo und/oder in vitro, dadurch gekennzeichnet, daß sie eine biologisch aktive Menge der Polypeptide nach einem der Ansprüche 10 bis 1.2 und einen akzeptablen Träger enthalten.
14. Kosmetische Zusammensetzungen nach Anspruch 13.
15. Zusammensetzungen für die äußere topische Anwendung nach Anspruch 13.
gQ 16. Zusammensetzungen für die Herstellung von Zellkulturen nach Anspruch 13.
17. Kosmetische Zusammensetzungen für die äußere topische Anwendung, dadurch gekennzeichnet, daß sie mindestens ein biologisch aktives Polypeptid nach einem der Ansprüche 11 und enthalten.
&bull; . ■ . ■ ■ ■ ~4- . ■
18. Zusammensetzungen nach einem der Ansprüche 13 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß sie außerdem Kälberserum enthalten.
19. Zusammensetzungen nach einem der Ansprüche 13 bis 18, da-
durch gekennzeichnet, daß sie außerdem ein Vitamin oder eines seiner Derivate, wie z.B. das Acetat von Vitamin E, enthalten.
20. Zusammensetzungen nach einem der Ansprüche 13 bis 19, dadurch gekennzeichnet, daß sie außerdem ein Hydrolysat von Pro-
teinen, insbesondere ein Hydrolysat von Elastin und/oder Collagen, enthalten.
21. Zusammensetzungen nach einem der Ansprüche 13 bis 20, dadurch gekennzeichnet, daß die Polypeptide in Liposomen enthalten sind.
DE198787400410T 1986-02-25 1987-02-24 Verfahren zur herstellung biologisch aktiver polypeptide, so erhaltene polypeptide und diese enthaltende zusammensetzungen. Pending DE237398T1 (de)

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