DE2261653A1 - Amylolytische enzyme enthaltende granulate - Google Patents

Amylolytische enzyme enthaltende granulate

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DE2261653A1
DE2261653A1 DE19722261653 DE2261653A DE2261653A1 DE 2261653 A1 DE2261653 A1 DE 2261653A1 DE 19722261653 DE19722261653 DE 19722261653 DE 2261653 A DE2261653 A DE 2261653A DE 2261653 A1 DE2261653 A1 DE 2261653A1
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DE
Germany
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amino acid
granules
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amino acids
amylolytic enzymes
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Application number
DE19722261653
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English (en)
Inventor
Petrus Hermanus An Schunselaar
Wilhelm Cornelis Vrijland
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Unilever NV
Original Assignee
Unilever NV
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    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38672—Granulated or coated enzymes

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  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Detergent Compositions (AREA)

Description

C 502 Rotterdam
UNILEVER N.J. Museumpark 1, Rotterdam/Holland
Priorität: 21.Dezember 1971, Großbritannien,Nr.59 296/71
Die Erfindung bezieht sich auf enzymhaltige Granulate und körnige Detergensmittel mit einverleibten enzymhaltige η Granulatenv
Enzymhaltige Granulate sind bekannt. Sie sind insbesondere entwickelt worden zur Verwendung in körnigen Detergensini'tie3 ι Sie werden üblicherweise hergestellt durch. Granulieren pulverförmiger Enzymprodukte mittels eines Granulierungsagens, oder durch Anhaften pulverförmiger Enzymprodukte auf einem Trägermaterial mittels eines klebend wirkenden Agens. Ein anderes Verfahren besteht darin, pulverförmige E^.nzyme auf ein hydratisierbares Trägermaterial mittels Wasser aufzukleben, entweder durch Aufsprühen einer Wassermenge auf eine Mischung pulverförmiger Enzyme, oder durch Aufsprühen einer wässrigen Lösung der Enzyme auf das hydratisierbare Trägermaterial. Die vorstehenden Verfahren zur Herstellung e^nzymhaltiger Granulate sind
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beispielsweise beschrieben in der Nli-Patentanmeldung 6915293, US-PS 3 519 570 und US-PS 3 451 935.
Im Vergleich mit pulverförmigen Enzympräparaten eignen sich enzyrahaltige Granulate besser zum Einverleiben in körnige Waschmittel, weil sie darin beständiger als pulver· förmige Enzympräparate sind.
Jedoch wenn es sich bei den Enzymen in solchen enzymhaltigen Granulaten um amylolytische Enzyme handelt, ist die Lagerbeständiglceit solcher amyloly ti scher enzymhaltigei Granulate oft unbefriedigend.
Es wurde nun gefunden, dass die Lagerbeständigkeit amylolytischer enzymhaltiger Granulate in auffallender Weise durch]
in diese
Einschluss/einer Aminosäure oder eines ihrer Derivate,
vorzugsweise einerlalpha-Aminos%re , verbessert werden kann«
Es ist auch bereits vorgeschlagen, Aminosäuren zum Stabilisieren besonderer proteolytischer Enzyme in Lösung zu verwenden. So beschreibt z.B. die US-PS 3 051 627 die Verwendung von Aminosäuren zum Stabilisieren von alpha-Chymotrypsin in wässriger Lösung, und die DT-PS 1 185 768 offenbart die Verwendung von Aminosäuren zum Stabilisieren wässriger Trypsinlösungen. Dieser Stand der Technik befasst sich jedoch mit der Stabilisierung proteolytischer Enzyme in wässrigen Lösungen.
Ferner werden nach der US-PS 3 560 392 proteolytische Enzyme in Granulaten durch Einschluss eines teilweise hydrolysieren und teilweise löslichgemachten Gollagens als Stabilisator für diese proteolytischen Enzyme in diese
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■ Granulate stabilisiert. Diese Methode jedoch betrifft die Stabilisierung proteolytischer Enzyme mittels eines besonderen Substratschutzes. Dies bedeutet notwendigerweise, dass völlig hydrolysierte Proteine ungeeignet sind, was auch deutlich in der Schrift zugegeben ist.
\ Es wurde nun überraschenderweise gefunden, dass Aminosäure-
\ derivate, vorzugsweise Aminosäuren und insbesondere alpha-
( Aminosäuren ,wirkungsvolle .»Verbesserer der Lagerstabilitat
:■ von amylolytisehe Enzyme enthaltenden Granulaten sind, worir
die amylolytisehen Enzyme in inniger Berührung mit der
\ Aminosäure oder ihren Derivaten sich befinden.
Die DT-OS 1 942 236 beschreibt ein Detergensmittel, welches ; Aminosäuren und gegebenenfalls Enzyme, einschliesslieh amylolytiseher Enzyme enthält. Die Aminosäuren werden jedoch als solche, also nicht in den enzymhaltigen Granulaten, in das Detergensmittel einverleibt. Ferner*beschreibt die DT-PS 729 667 die Inaktivierung von Pektin abbauenden Enzyme welche in amylasehaltigen Enzympräparaten zugegen sind, durc Behandlung der Enzymmischung mit wässrigen lösungen von . alpha-Aminsäuren. Die Verwendung von alpha-Amin^äuren in amylolytische Enzyme enthaltenden Granulaten ist jedoch, dort nicht offenbart.
- Die Erfindung bezieht sich daher auf amylolytische Enzyme enthaltende Granulate mit verbesserter Lagerbeständigkeit, wobei diese Granulate eine stabilisierende Menge an alpha-Aminosäure enthalten.
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Die gemäss der Erfindung zu verwendenden amyIoIytischen Enzyme können von pflanzlichem oder tierischem Ursprung sein oder sie können aus Mikroorganismen, insbesondere aus Bakterien oder Pilzen stammen. Geeignete amylolytische Enzyme pflanzlichen oder tierisohen Ursprungs sind malzamylolytische Enzyme, pankreasamylolytische Enzyme. Vorzugsweise werden alpha-Amylasen werwendet. Geeignete Beispiele von Amylasen aus Bakterien sind diejenigen, welche durch die Bazillus-Spezies, insbesondere Stämme von B.subtilis, erzeugt werden. Diese Amylasen sind im Handel erhältlich, z.B. alpha-Amylase der Ιίονο Industri A/S,Kopenhagen,Dänemark, Maxamyl der Royal Fermentation Industries,DeIft, Holland, bakterielle alpha-Amylase der Wallerstein Co. New York. Amylolytische Enzyme aus Pilzen sind z.B. solche aus Aspergillus oryzae, A.Niger usw. Die im Handel erhältliclae-n amylolytischen Enzyme enthalten oft kleine Mengen an anderen Enzymen, wie z.B. Proteasen, Lipasen, Cellulasen, Maltesen, Glukosidasen u.dgl.
Die gemäss der Erfindung zu verwendenden alpha-Aminosäuren sind die üblichen Aminosäuren aus Proteinen. Beispiele solcher alpha-Aminosäuren sind Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylanilin, Tyrosin, Prolin, Hydroxyprolin, Serin, Threonin, Cystein, Cystin, Methionin, Thryptophan, Aspartinsäure, Glutaminsäure, Arginin, Lysin, Histidin und Ornithin. Völlig hydrolysierte Proteine sind auch für die Erfindung geeignet. Obwohl alle alpha-Aminosäuren die Lagerbeständigkeit verbessern, werden besonders bevorzugt Glycin, Histidin, Hydroxyprolin, Leucin, Isoleucin
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Alanin, Glutamin, Prolin^ und Serin, aber, auch voll-hydrolysierte Proteine wie z.B. voll-hydrolysiertes Casein, Weizaa- und Sogabohnenmehl. Diese Proteine werden auf "beliebige geeignete Weise völlig hydrolysiert, z.B. mit Salzsäure, gefolgt von der Neutralisation des erhaltenen sauren Hydrolysate mit z.B. Natriumhydroxyd, und Filtrieren des erhaltenen Produktes. Dann wird zur Verbesserung der Farbe des filtrierten Produktes mit Aktivkohle behandelt. Besonders geeignet sind Glycin und völlig hydrolysiertes . Gasein. Gemische verschiedener alpha-Aminosäuren können ' naturgemäss ebenfalls benutzt werden.
Andere für die Erfindung brauchbare Aminosäuren ausser den alpha-Aminosäuren sind beispiels^reise beta-Alanin, gamma-Aminobuttersäure uodgl. Die erfindungsgemäss .brauchbaren Aminosäurederivate sind Z0B0 niedere acylierte Aminosäuren, z.B. Acetylglycinj Hippurinsäure Uodgl«; ferner Aminoderivate wie Histamin, Glycinamid; Ester, z.Bo Glycinäthylester. Auch Oligopeptide sind brauchbar, z.B. Oligopeptide bis zu Decapeptiden. Beispiele solcher Oligopeptide sind sind (Glykol)nglycin, worin η = 1-3 ist;
Glycylyalin usw. Vorzugsweise werden aber alpha-Amifisäuren» bei der Erfindung verwendet«,
Die Aminosäuren oder ihre Derivate . werden in dem amylolytisches Enzym enthaltenden Granulat in stabilisieren der Menge angewendet. Im allgemeinen beträgt das Gewichtsverhältnis der Aminosäuren oder ihrer Derivate zu den amylolytischen Enzymen von 10 zu , vorzugsweise von
1 . 1_
' * 10°
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Die Menge an amylolytischen Enzymen in dein Granulat ist im allgemeinen 1 bis 25, vorzugsweise 5 bis 15 Gew.5^·
Die erfindungsgemässen Granulate können in jeder geeigneten Weise hergestellt werden, wobei die amylolytischen Enzyme in innige Berührung mit den Aminosäuren oder ihren Derivaten gebracht werden. Beispielsweise können Granulate aus einem trockenen Gemisch von gepulverten amylolytischen Enzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten mittels eines geeigneten Granuliserungsagens, wie z.B. nichtionischen Tensiden, gemacht werden. Dieses Granulierungsverfahren ist "beispielsweise in der NL-Patentanmeldung 6915293 beschrieben.
Eine andere brauchbare Methode besteht darin, eine innige Mischung aus pulverförmigen amylolytischen Enzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten auf ein Trägermaterial in der Weise aufzukleben, wie es in der US-iES 3 519 570 "beschrieben ist» Eine Abwandlung hiervon besteht darin, dass die Mischung aus amylolytischen Enzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten in dem nichtionischen Tensid dispergiert und auf ein geeignetes granuliertes Trägermaterial aufgesprüht wird. · ■
Ein bevorzugtes Verfahren zur Herstellung der erfindungsgemässen Granulate besteht darin, die amylolytischen Enzyme in Anwesenheit der Aminosäuren oder ihrer Derivate auf ein hydratisierbares Trägermaterial nach dem Verfahren-der US-PS. 3 451 935 aufzuleimen. Besonders bevorzugt als Trägermaterial ist Natriumtripolyphosphat. Ss kann bewirkt werden durch Herstellen einer trockenen Mischung aus den amylolytisehen Enzymen, dem Trägermaterial und den Aminosäuren ofler
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ihren Derivaten und Zusetzen einer geeigneten Menge an Wasser zu dieser Mischung unter Rühren» Ein anderes Verfahren "besteht darin, ausreichend Wasser zu den pulverförmi gen amylolytischen Enzymen plus den Aminosäuren oder iliren Derivaten hinzuzufügen, um eine breiartige Dispersion zuzubereiten und dann diese Dispersion mit dem Trägermaterial in einer geeigneten Mischeinrichtung zu vermischen«,
Die Mischung aus den amyIoIytischen. Enzymen mit den Aminosäuren oder ihren Derivaten, aus welcher Granulate hergestellt werden können, kann in beliebiger geeigneter- Weise erhalten werden. Die amylolytischen Enzyme können ausgefällt oder aus der Mutterlauge in Gegenwart der Aminosäuren oder ihrer Derivate adsorbiert werden, oder die die amylolytische Enzyme und Aminosäuren oder ihre Derivate enthaltende: . Mutterlauge kann eingedampft oder sprühgetrocknet werden. Die so erhaltenen Produkte können dann in·der oben beschriebenen Weise granuliert werden.
Ein anderes bevorzugtes Verfahren besteht darin, eine wässri ge Lösung oder eine Mischung der amylolytischen Enzyme mit den Aminosäuren oder ihren Derivaten gefrierzutroeknen und anschliessend diese gefriergetrocknete Mischung auf ein körniges Trägermaterial nach dem Verfahren der US-PS 3 519 570 aufzukleben
Die erfindungsgemässen amylolytische Enzyme enthaltenden Granulate sind insbesondere brauchbar zum Einschluss in ein körniges Detergensmittel, wie z.B. ein Textilwasehmittel oder ein Geschirrspülmittel (zur Verwendung als Einweichmittel,Hauptwaschmittel oder -Geschirrspülmittel).
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Das körnige Detergensmittel zum Waschen von Textilien kann ein sprühgetrocknetes oder trocken-gemischtes Mittel sein, welches im allgemeinen ein Aktivdetergens, Gerüstsalze und weitere übliche Uetergenshilfsmittel enthält.
Das aktive Detergensmaterial kann ein anionisches, ein nichtionisches synthetisches £etergens,eine Seife oder Mischungen daraus umfassen.
Beispiele geeigneter anionischer Tenside sind Alkalisalze von Alkylbenzolsulfonaten mit 12 Ms 18 Kohlenstoffatomen in der Alkylgruppe; von G-jo~G24 Alkylsulfate unt* -sulfonate; von C-jo~^2O Olefinsulfonate, welche Sulfonierungsprodukte von C^0-Cp0 Olefinen sind, insbesondere alpha-Olefine, welche neutralisiert und hydrolysiert wurden. Weitere geeignete Beispiele anionischer Tenside können in dem Buch von Schwartz, Perry and Berch, "Surface-active Agents and Detergents'% Band 11,1958 in dem Abschnitt "Anionic Surfactants" gefunden werden, welcher hiermit in die Anmeldung eingeschlossen ist.
Beispiele geeigneter nichtionischer Tenside sind Äthylenoxyd- oder Propjrlenoxydkondensationsprodukte mit primären oder sekundären einwertigen G1 ,,-C0, Alkoholen , mit G0-O.Q
ic. Z 4 ο 1 ο
Alkylphenolen, mit C<|o~G?4 Fettsäureamiden, mit Polyalkylenglykolen,und gemischte Alkylenoxydkondensationsprodukte. Fernere geeignete Beispiele können in dem eben genannten Buch in dem Abschnitt "Honionic Surfactants" gefunden werden,
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Beispiele geeigneter Seifen sind die Alkalisalze von G12-022-Fettsäuren wie Kokosöl-, Palmöl-, Fischöl-und Talgfettsäuren. Die Fettsäuren können natürliche oder äynthetisehe Fettsäuren sein. Weitere Beispiele können ebenfalls indem erwähnten Buch unter dem Abschnitt "Soaps" gefunden werden.
Das Detergensmittel umfasst weiter ein wasserlösliches Alkaligerüstsalz. Dies ist ein Salz, welches das durch ein Aktivdetergens erreichbare Reinigungsvermögen steigert. Geeignete Beispiele wasserlöslicher Alkaligerüstsalze sind Alkaliorthophosphate, -pyrophosphate, -tripolyphosphate, Aminopolycarboxylate,z.B. Ithylendiamintetraacetat und Nitrilotriacetate, Alkalicarbonate und -Silikate. Mischungen dieser Gerüstsalze sind gleichfalls brauchbar»
Das eriindungsgemässe Detergensmittel kann ferner ein Sauerstoff freisetzendes bleichendes Agens enthalten. Geeignete Beispiele sind Persalze wie Alkalipercarbonate und -perborate.
Das erfindungsgemässe Detergensmittel kann weiterhin umfassen die normalen Detergenshilfsmittel wie z.B, Schaumverstärker, z.B. Kokosöläthanolamid; Schmutzsuspendierer, z.B. Natriumcarboxymethylcellulose, Hydrotrope, zoB*· Natriumtoluolsulfonat; Aktivatoren für die- bleichende Substs Z0B. Tetraacetyläihylendiamin; Enzyme, z.B. proteolytische, lipolytische und cellulolytische Enzyme; Parfüme, Farbstoffe Antikorrosionsagentien, Substanzen zur Verhinderung der Schädigung von Textilien, Substanzen zur Verhinderung des Wiederablagerns von Schmutz u.dgl« Die feinteilige Beschaffenheit des Mittels wird durch übliche Arbeitsweisen
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wie Sprühtrocknung eines wässrigen Breies der Bestandteile, Trockenvermischen usw. erhalten.
Im allgemeinen enthalten die erfindungsgemässen Detergensmittel von 1-80$ eines Aktivdetergens, welches ein anionisches, nichtionische» oder kationisches synthetisches DetergenSjOder Seife oder Mischungen daraus sein kann . Wenn Mischungen synthetischer Detergentien benutzt werden, kann das Detergensmittel von 2 bis 20 Gew.^ eines anionischen Tensids, von 1 bis 10 Gew.^ einer Alkaliseife enthalten. Das Mittel kann ferner von 10 bis 60 Gew.?6 eines wasserlöslichen Alkaligerüstsalzes und bis zu 45 Gew.$ eines bleichenden Agens enthalten. Andere Enzyme, z.B. Proteasen, Lipasen und Cellulasen können auch dem erfindungsgemässen Mittel zugesetzt werden, entweder als getrennt Granulate oder einverleibt in die amylolytische Enzyme enthaltenden GranulateB
Die Menge an amylolytische Enzyme enthaltenden Granulaten in dem erfindungsgemässen Detergensmittel beträgt im allgemeinen von 3 bis 80 und vorzugsweise von 10 bis 25 Gew.^.
Die Erfindung wird noch beispielsweise im folgenden näher erläutert.
Beispiel 1
Eine Reihe von amylolytische Enzyme enthaltenden Granulaten nachstehender Zusammensetzung wurde hergestellt:
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Granulate
A B O D E g·
körniges · j Pentanatrium- '
tripolyphosphat 76 76 63 63 76 7-6
sek.G...,-..[- Alkohol,kondensiert mit 7 Molen Äthylenoxyd 12 12 10 10 12 12
alpha-Amylase (MaxamylVS/KA 200)
(Aktivität 22,9 IU/mg) "7 7 7 7 ~ *Glyein/Maxamyl®1200 (Verhältnis 1:5"
(Aktivität 24,4 IU/mg ~ " " " 8»5 ~
**völlig hydrol^siertes
Casein/Maxamyl^KA 200 - - - 8,5
Maxatase ©500,000
(ein proteolytisches Enzym) 3,5 3,5 3,5 3,5 3,5 3,5
Glycin .. 1,5 - 1,5
Natriumsulfat -1,5-1,5--
j Wasser - - 15 15 - - -
Die Granulate A, B, E und I1 wurden in folgender Weise hergestellt: die Hälfte des niehtionisohen Tensids wurde über das körnige Natriumtripolyphosphat gesprüht und darauf wurde das Enzym/Aminosäure- oder Enzym/NapSO,-Gemisch zugesetzt und nach gründlichem Vermischen ifurde die andere Hälfte des nichtionischen Tensids auf diese Mischung gesprüht.
Diese Mischung ist eine gefriergetrocknete, hergestellt wie folgt: 37,5 g Maxamyl^1200 und 7,5 g Glycin wurden in 100 ml destilliertem Wasser gelöst. 8 Tropfen Polypropy lenglykol (Molekulargewicht 2000) wurden zur Verhinderung von Schaumbildung zugesetzt. Diese Mischung wurde gefrier-
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getrocknet. Der Glycingehalt der gefriergetrockneten körnig« Zusammenstellung war 19,7$, die Enzymaktivität 22,7 ITJ/mg..
Das gleiche Verfahren wie oben wurde befolgt mit der Mischui aus 37,5 g Maxamyl^'KA 200 und 7,5 g völlig hydrolysiertes Casein. Das letztere hatte folgende Zusammensetzung:
Trockensubstanz 96
NaGl 44
Aminosäuren 52
Mononatriumglutamat 12
pH(40#ige Lösung) 5,0
Die Aktivität der gefriergetrockneten körnigen Mischung war 19,2 IU/mg.
Diepranulate G und D wurden wie folgt hergestellt: über das Natriumtripolyphosphat wurde eini wässriger Enzym/ Glycin- oder Enzym/NapSO.-Brei gesprüht. Nach 20 Minuten wurde das nichtionische Tensid über diese Mischung gesprüht
Lagerprüfungen wurden mit diesen Granulaten in einem körnigen Detergensmittel folgenden Ansatzes durchgeführt:
Pentanatriumtripolyphösphat 33,6
Dinatriumdihydrogenpyrophosphat 2,9
sek.C11 ..(rAlkohol,kondensiert mit
57 Molen Äthylenoxyd 2,0
latriumsulßrfc 61,5
Die Prüfungen wurden mit obigem Detergensmittel durchgeführ entweder konditioniert bei 300C und 60$ relativer Feuch-
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.tigkeit, oder nicht-konditioniert bei 3O°C (in geschlossenen Behältern) und bei 30° und 60fo relativer Feuchtigkeit. Die Menge an amylolytisch.es Enzym enthaltenden Granulaten, welche dem Detergensmittel zugesetzt wurde, betrug
Die restliche amylolytische Aktivität wurde nach mehreren Zeitabläufen geinessen.
Die Ergebnisse waren folgende:
Lagerbedingungen; 30°C (in geschlossenen Behältern)
. Granulate
Restliche amylolytische A
Aktivität(in $) nach
O Tagen
8 «
18 »
28 "
Der Index ο bedeutet das Granulat im nicht-konditionierten Detergenspulver und c im konditionierten Detergenspulver. Aus dieser Tabelle ergibt sich klar, dass die erfindungsgemässen Granulate A , A . O und Gn deutlich beständiger als der gleiche Granulattypus, jedoch ohne Glycin (B ,B .
O C
D und D) sind,
O - C
Beispiel 2
Beispiel 1 wurde, wiederholt, wobei die Lagerbedingungen in 3O0C und 60fo relative Feuchtigkeit abgeändert wurden,,
A0 Ac Bo Bc V Cc ~o D
100 100 100 100 100 100 100 1O(
85 96 83 85 107 105 79 81
67 71 56 59 81 79 52 6
44 69 41 46 84 85 47 6
41 65 39 52 87 87 28 6!
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Die Ergebnisse folgen:
Granulate
Restliche amylo- An An B B G . G D D lytische Aktivi- J ° ° ° ° c °
y
tat (in ^)nach
0 Tagen 100 100 100 100 100 100 100 100
4 " 94 108 92 85 110 109 88 87
8 " 67 70 63 58 76 90 68 69
18 » 71 79 64 64 91 87 60 67
28 » 67 ^ 75 62 68 92 92 67 70
Wiederum haben die erfindungsgemässen Granulate eine deutlich bessere Lagerbeständigkeit aXs die anderen Granulate,
Beispiel 3
Beispiel 1 wurde wiederholt unter Verwendung des nichtkonditionierten Betergensmittelpulvers. Die Produkte wurde?
in geschlossenen Behältern bei 3O0G gelagert.
Die Ergebnisse folgen:
A Granulate B G D E F
Restliche amylo-
lytische Aktivi-
tät(in^) nach
0 Tagen		 100 100 100 100 100 100
3 " 93 81 86 77 73 80
14 " 47 47 57 44 51 59
20 " 36 28 49 37 42 53
27 " 34 35 49 30 37 50
Aus diesen Ergebnissen ergibt sich, dass die erfindungsgemässen Granulate A,G, E und I1 eine überlegenere Lagerbeständigkeit über diejerige der anderen Granulate besitzen.
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,0,
Beispiel 4.
Die Granulate A-E wurden als solche bei 3ΟυΟ gelagert. Zwecks Vergleichs wurden Nudeln der nachstehenden Zusammen^ Setzung ebenfalls in die lagerprüfung eingeschlossen:
Talgfettalkohol,kondensiert mit 50 Molen Äthylenoxyd Maxamyl ^^KA 200
Maxatase 500.000
Die Ergebnisse folgen:
70 20 10
Granulate
Nudeln ■
Restliche amylolytische Aktivität(in $) nach
O Tagen 100' 100 100 100 100 100
107 102 111 95 114 100
132 126 122 112 123 98
105 101 104 100 96 91*
65 58 84 76 85 61
52 42 82 66 99 75
58 55 84 62 87 67
Die effindungsgemässen Granulate (A,C und E) waren deutlich
"beständiger als die anderen Granulate oder die Nudeln.
7 η
14 11
28 Il
56 ti
84 ti
112 η
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Claims (1)

  1. P a t e η t a ii s ρ r ü c h e
    ). Amylolytische Enzyme enthaltende Granulate rait verbesserter Lagerbeständigkeit, dadurch gekennzeichnet, dass die Granulate eine stabilisierende Menge einer Aminosäure oder eines ihrer JJerrivate enthalten.
    2. Granulate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass dps Aminosäurederivat eine acetylierte Aminosäure ist·
    3. Granulate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Aminosäurederivat ein Aminosäureamid ist„
    4. Granulate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass das Aminosäurederivat ein Ester ist.
    5. Granulate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass
    das Aminosäurederivat ein Oligopeptid ist.
    6ο Granulate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass die Aminosäure eine alpha-Aminosäure ist,
    7. Granulate nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, dass die alpha-Aminosäure Glycin ist.
    8. Granulate nach Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet, dass die alpha-Aminosäure die l-iir, ellung von alpha-Aminosäuren,
    erhalten durch völlige Hydrolyse von Proteinen.ist.
    9. üetergensmittel, umfassend ein Aktiväetergensmaterial, ein wasserlösliches Gerüstsais und amylolytisches Enzym
    enthaltende Granulate gemäss den Ansprüchen 1-8.
    1Oo Verfahren zur Herstellung von Granulaten gemäss den Ansprüchen 1-9, dadurch gekennzeichnet, dass ein inniges Gemisch aus amylolytischen Enzymen und einer Aminosäure oder
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    Ihren Derivaten auf ein 'trägermaterial angeklebt wird,.
    11. Verfahren nach Anspruch.IQ» dadurch gekennzeichnet, das? die innige kisehung"durch Niederschlagen oder Adsorbieren aus oder Eindampfen oder Sprühtrοcknen einer Mutterlauge, welche amyloljrtische itfizyme und Aminosäuren oder ihre Derivate enthält, hergestellt wird.
    12. Verfahren nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass die innige Mischung durch Gefriertrocknen einer wässrigen Lösung von amylolytischen Enzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten erhalten wird.
    13. Verfahren nach Ansprüchen 10-12, dadurch gekennzeichnet, dass die Innige Mischung aus amylolytischen Lnzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten auf ein Trägermaterialmittels Hydration aufgeklebt wird.
    14. Verfahren nach Ansprüchen 10-12, dadurch gekennzeichnet, dass die innige Mischung aus amylolytischen Enzymen und Aminosäuren oder ihren Derivaten auf ein Trägermaterial mittels Aufklebens mit einem nichtionischen Tensid aufgebracht wird.
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    ORIQtNAt
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