DE2221261A1 - Ap-glykoproteine und verfahren zu ihrer isolierung - Google Patents

Ap-glykoproteine und verfahren zu ihrer isolierung

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DE2221261A1 DE19722221261 DE2221261A DE2221261A1 DE 2221261 A1 DE2221261 A1 DE 2221261A1 DE 19722221261 DE19722221261 DE 19722221261 DE 2221261 A DE2221261 A DE 2221261A DE 2221261 A1 DE2221261 A1 DE 2221261A1
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Description

Ma 151 BEHRINGWERKE AKTIENGESELLSCHAFT, Marburg / Lahn
Aktenzeichen: Hoe 72/b 007 - Ma 151 Datum: . 28. April 1972 Dr. Li/Fo
AP-Glykoproteine und Verfahren zu ihrer Isolierung
Gegenstand der Erfindung sind AP-Glykcproteine und\ ein Verfahren zu ihrer Isolierung.
Es ist bereits ein Verfahren zur Isolierung eines schwanger-· schaftsspezifischen ß-,-Glykoproteins vorgeschlagen worden. Es war in diesem Vorschlag jedoch nicht erwähnt, dass während der Schwangerschaft zwei weitere Glycoproteine auftreten, die aber nicht schwangerschaftsspezifisch sind, da sie auch im Serum von Patienten mit Krankheiten verschiedener Genese auftreten. Wegen dieses Auftretens sowohl in der Schwangerschaft als auch bei Erkrankungen v/erden sie AP-Glykoproteine genannt (AP: Akute Phase).
Es wurde gefunden, dass man diese beiden AP-Glykoproteine aus Plazenten oder aus dem Blut von Schwangeren isolieren kann.
Gegenstand der Erfindung sind demgemäss die beiden Glycoproteine:
Das β-,-AP-Glykoprοtein, gekennzeichnet durch eine elektrophoretische V/anderungsgeschwindigkeit im Agargel im Bereich der ß-j-Globuline und einem Molekulargewicht von etwa 100.000,
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und das alpha2-AP-Glykoprotein, gekennzeichnet durch eine elektrophoretisch^ Wanderungsgeschwindigkeit im Agargel im Bereich der. alpha2-Glykoproteine und einem Molekular- · gewicht von etwa 300.000.
Dass die AP-Glykoproteine einen höheren Gehalt an Kohlenhydraten aufweisen, ergibt sich aus der Änderung ihrer elektrophoretischen Beweglichkeit bei der Behandlung mit Neuraminidase, Das ß-, AP-Glykoprotein zeigt nach Abspaltung der Neuraminsaure die Beweglichkeit eines Gammaglobulins, das dL2AP-Glyk°Protein die Beweglichkeit eines ß-,-Globulins.
Eine solch starke Verschiebung zeigen im allgemeinen nur Plasmaproteine, die mindestens 2-6% Neuraminsaure bzw. 10 30 % Kohlenhydrate enthalten.
Die Wanderungsgeschwindigkeit in einem Polyacrylamid-Gel (mit 5,5% Acrylamid bei pH 8,5 in Tris-Zitrat-Borat-Puffer, Z.elin. Chem. 4, 58 (1966)) beträgt für das B1AP-Glykoprotein 62, für das ckjAP-Glykoprotein 32» wenn man die Wanderungsgeschwindigkeit von Human-Albumin mit 100 festsetzt.
r _
Gegenstand der Erfindung ist ferner ein Verfahren zur Isolierung· dieser beiden AP-Glykoproteine, das dadurch gekennzeichnet ist, dass man Plazenten oder Blut von Schwangeren nach an sich bekannten Methoden fraktioniert.
Für die Isolierung der AP-Glykoproteine können zerkleinerte Plazenten mit einer schwachen Salzlösung extrahiert werden. Aus dem Extrakt kann mit Diaminäthoxyakridinlaktat bei schwach saurem pH-Werf eine inaktive Vorfällung abgetrennt und anschliessend im alkalischen pH-Bereich wiederum durch Fällung mit Diaminäthoxyakridinlaktat die beiden Glykoproteine ausgefällt werden . Zur weiteren Reinigung eignet sich die Gel-Filtration mit vernetztem Dextran, z.B. Sephadex G-150 Und/ oder die präparative Zonenelektrophorese.
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Die Gel-Filtration wird nach Dialyse gegen eine schwache, z.B. 0,01 molare Tris-Salzsäure-Pufferlösung von pH 7,5 Ms 8,5, vorzugsweise pH 8,0, an vernetztem Dextran wie Sephadex G-150 ausgeführt. Zur Elution kann beispielsweise 0,1 molarer Tris-Salzsäure-Puffer pH 8,0 dienen, der noch 1 Mol pro Liter Natriumchlorid enthält. Bei diesem Elutionsverfahren wird zuerst das alpi^-AP-Glykoprotein eluiert, während das β-,-ΑΡ-Gltykoprotein erst später von der Säule kommt. Das alphap-AP-Glykoprotein wird unmittelbar nach dem alphap-Mdro-globulin, das ß^-AP-Glykoprotein unmittelbar nach dem 7 S-Gammaglobulin eluiert.
Beide Proteine werden ausgefällt durch Ammonsulfat (etwa''... . _ 2-2,5 Mol/l). Nach dem Auflösen der beiden Niederschläge in destilliertem Wasser werden die Lösungen gegen eine Pufferlösung wie Ammoniumhydrogencarbonat pH 8,0 bis 8,5 dialysiert und zweckmässig mit dem gleichen Puffer in der präparativen Zonenelektrophorese weiter aufgetrennt. Die entsprechenden Zonen im alphap- bzw. βη-Bereich werden mit: Ammoniumhydrogencarbonat eluiert und gefriergetrocknet.
Zur Isolierung der beiden AP-Glyik.oproteine aus Serum werden die Verfahrensprodukte im alkalischen pH-Bereich (pH 8-9) mit Diaminoäthoxyakridinlactat aus Retroplaz entarserum ausge-.fällt. Der Akridin-Komplex wird mit Natriumchloridlösung, beispielsweise einer 4 bis 6 , vorzugsweise 5%igen Lösung, zerlegt und der Überstand mit festem Ammonsulfat (2-2,5 Mol/l) gefällt.
Zur Trennung der beiden AP-G2ykoproteine kann auch hier die GeIfiltration. verwendet werden, wobei das alpha^-AP-Glykoprotein nach dem alphap-Makroglobulin eluiert wird, das ß-^- AP-Gly_koprotein nach dem 7 S-Gammaglobulin. Anschliessend wird - wie bei der Isolierung aus Plazenta bereits beschrieben eine präparative Zonenelektrophorese angeschlossen. Die Molekulargewichte wurden durch ihr Verhalten bei der'Gel-Filtration ermittelt.
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Ma
Die erfindungsgemäss isolierten AP-Glykoproteine dienen zur Gewinnung von Antiseren. Mit diesen wiederum kann durch immunologische Methoden (Gel-Diffusionstest, Überwanderungselektrophorese, radioimmunologische Bestimmung) der Zustand einer Krankheit festgestellt und der Verlauf von Krankheiten verfolgt werden.
Der immunologische Nachweis der AP-Glykoproteine ist für die Differentialdiagnostik von Bedeutung, da bei verschiedenen Krankheiten qualitative und quantitiative Unterschiede im Vorkommen dieser Proteine bestehen. Ihre immunologische Bestimmung kann ausserdem zur Überwachung der Therapie verwendet werden. Der Nachweis wird mit Serum des Patienten durchgeführt.
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Beispiel 1 ·
Isolierung aus Retroplazentarserum: '. 500 ml Retroplazentarserum werden mit 500 ml destilliertem Wasser verdünnt und bei pH 8,5 (0,1 normale Natriumchloridlösung) mit 350 ml einer 3?oigen Diaminoäthoxyakridin-Laktat-Lösung gefällt. Der Niederschlag wird abzentrifugiert und mit 500 ml 5%iger Natriumchlorid-Lösung zerlegt. Das ausgeschiedene Akridinderivat wird abzentrifguiert, der Überstand durch Zugabe von 30% (w/v) festem Ammonsulfat gefällt. Der 50%ige Sättigungsniederschlag enthält die beiden AP-Glykoproteine. Diese werden nach Lösen in Wasser durch Gelfiltration an Sephä_dex G-150 voneinander getrennt (Säule 10 χ 100 cm).' Zur Elution dient 0,1 molarer Tris-Salzsäure-Puffer pH 8,0 , der noch 1,0 Mol/l Natriumchlorid enthält. t. ■
Das alpha2~AP-Glykoprotein wird unmittelbar nach dem alpha2-Makroglobulin eluiert, das ß-,-AP-Glykoprotein nach dem Gammaglobulin IgG und IgA.
Die entsprechenden Fraktionen, in denen die beiden Verfahrensprodukte nachgewiesen wurden, werden jeweils vereinigt, mit Ammonsulfat (50% Sättigung) gefällt, gegen 0,075 molare Ammoniumhydrogencarbonatlösung dialysiert und zur weiteren Reinigung durch präparative Elektrophorese aufgetrennt. Man bedient sich dazu des Polyvinylchlorids als Träger und einer 0,075 %igen Ammoniumhydrogencarbonatlösung als Puffer.
Die AP-Glykoproteine werden aus den entsprechenden Zonen, nämlich dem ß-,- bzw. alpha^-Bereich der Globuline mit dem . gleichen Puffer eluiert und die Eluate anschliessend lyophilisiert.
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Beispiel 2
Isolierung aus Plazenten:
10 kg menschliche Plazenten werden in tiefgefrorenem Zustand zerkleinert und mit 10 Liter einer 0,5 %igen Natriumchlorid-Lösung extrahiert (1 Stunde bei 5-100C). 10 Liter der Extraktionslösung werden mit 20%iger Essigsäure auf pH 6,0 eingestellt und zunächst mit 1500 ml einer 3%igen Diaminoäthoxyakridin-Laktat-Lösung versetzt. Die inaktive Vorfällung wird durch Zentrifugation abgetrennt und verworfen. Der Überstand wird mit 2 normaler Natriumhydroxidlösung auf pH 8,5 eingestellt und mit 3 Liter der 3%igen Akridinsalzlösung gefällt. Der Niederschlag, der die AP-Glykoproteine enthält, wird mit 6 Liter einer 5%igen Natriumchlorid-Lösung zerlegt. Nach Zentrifugation wird dem Überstand 30% festes Ammonsulfat zugefügt. Der Niederschlag, der durch Filtration gewonnen wird, wird in Wasser gelöst und gegen eine 0,01 molare Tris-Salzsäure-Lösung (pH 6,0) dialysiert. Zur Entfernung von Gammaglobulin und Hämoproteinen wird die Lösung mit 150 g feuchter Carboxymethylcellulose verrührt und anschliessend filtriert. Aus dem FiItrat werden die AP-Glykoproteine durch Ammonsulfatfällung (30 % w/v) isoliert. Der Niederschlag wird in Wasser gelöst und gemäss Beispiel 1 durch Gelfiltration und präparative Zonenelektrophorese aufgetrennt und gereinigt. Die Ausbeute beträgt 15 mg des ßV-AP-Glykoproteins und 5 mg des alphap-AP-Glykoproteins.
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Claims (7)

  1. Ma 151
    — 7 —
    Patentansprüche
    Cy. βη-AP-Glykoprotein, gekennzeichnet durch eine elektrophoretische Wanderungsgeschwindigkeit im Agargel im Bereich der ß-^-Globuline und einem Molekulargewicht von Letwa 100.000.
  2. 2. Alphap-AP-Glykoprotein, gekennzeichnet durch eine elektrophoretische Wanderungsgeschwindigkeit im Agargel im Bereich .der alphap-Glykoproteine und einem Molekulargewicht von etwa 300.000.
  3. 3. Verfahren zur Isolierung der beiden AP-Glykoproteine gemäss Anspruch .1-2, dadurch gekennzeichnet, dass man Plazenten oder Blut von Schwangeren nach an sich bekannten Methoden fraktioniert.
  4. 4. Verfahren zur Isolierung der AP-Glykoproteine gemäss' Anspruch 1-2, dadurch gekennzeichnet, dass man zerkleinerte Plazenten mit einer Salzlösung extrahiert, aus dem Extrakt mit Diamira-äthoxy-acridin-lactat bei schwach saurem pH-Wert eine inaktive Vorfällung abtrennt und anschliessend im alkalischen pH-Bereich die beiden Glykoproteine mit Diamino-äthoxy-acridin-lactat ausfällt.
  5. 5. Verfahren zur Isolierung der AP-Glykoproteine gemäss Anspruch 1 - 2, dadurch gekennzeichnet, dass man Retropl.a zentarserum im alkalischen pH-Bereich mit Diaminoäthoxy-acridin-lactat versetzt, den Niederschlag abtrennt, in Natriumchloridlösung aufnimmt, vom ungelösten abtrennt und mit festem Ammoniumsulfat versetzt.
  6. 6. Verwendung der AP-Glykoproteine gemäss Anspruch 1-2
    zur Gewinnung von Antiseren nach an sich bekannten Verfahren.
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    Ma 151
  7. 7. Verwendung von ß-,- und alphap- AP-Glykoproteinen als Reagenz und zur Gewinnung von Antiseren, die als Reagenz zur Differentialdiagnose von Krankheiten, zur Überwachung des Krankheitsverlaufs und zur Kontrolle der Therapie dienen.
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