DE211895T1 - Reinigungsverfahren des antihaemphilischen faktors. - Google Patents
Reinigungsverfahren des antihaemphilischen faktors.Info
- Publication number
- DE211895T1 DE211895T1 DE198686901251T DE86901251T DE211895T1 DE 211895 T1 DE211895 T1 DE 211895T1 DE 198686901251 T DE198686901251 T DE 198686901251T DE 86901251 T DE86901251 T DE 86901251T DE 211895 T1 DE211895 T1 DE 211895T1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- column
- additive
- concentration
- protein
- chromatography
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 43
- 239000000654 additive Substances 0.000 claims 26
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 claims 26
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 14
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 14
- 230000036571 hydration Effects 0.000 claims 10
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 claims 10
- FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N D-Glucitol Natural products OC[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-FSIIMWSLSA-N 0.000 claims 9
- 239000000600 sorbitol Substances 0.000 claims 9
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 6
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims 6
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims 6
- 238000004440 column chromatography Methods 0.000 claims 6
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims 6
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 claims 6
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims 6
- 230000000603 anti-haemophilic effect Effects 0.000 claims 5
- 239000003599 detergent Substances 0.000 claims 5
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 claims 4
- FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N D-glucitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-JGWLITMVSA-N 0.000 claims 4
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims 4
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims 4
- 238000001042 affinity chromatography Methods 0.000 claims 4
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims 4
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 claims 4
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 claims 4
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims 4
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 claims 3
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- PNNNRSAQSRJVSB-UHFFFAOYSA-N L-rhamnose Natural products CC(O)C(O)C(O)C(O)C=O PNNNRSAQSRJVSB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 229930195725 Mannitol Natural products 0.000 claims 3
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 239000000594 mannitol Substances 0.000 claims 3
- 235000010355 mannitol Nutrition 0.000 claims 3
- 239000000463 material Substances 0.000 claims 3
- HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N meso ribitol Natural products OCC(O)C(O)C(O)CO HEBKCHPVOIAQTA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 239000000244 polyoxyethylene sorbitan monooleate Substances 0.000 claims 3
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 claims 3
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 claims 3
- 229940068968 polysorbate 80 Drugs 0.000 claims 3
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims 3
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 claims 3
- SVTBMSDMJJWYQN-UHFFFAOYSA-N 2-methylpentane-2,4-diol Chemical compound CC(O)CC(C)(C)O SVTBMSDMJJWYQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- SHZGCJCMOBCMKK-UHFFFAOYSA-N D-mannomethylose Natural products CC1OC(O)C(O)C(O)C1O SHZGCJCMOBCMKK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N D-xylopyranose Chemical compound O[C@@H]1COC(O)[C@H](O)[C@H]1O SRBFZHDQGSBBOR-IOVATXLUSA-N 0.000 claims 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- SHZGCJCMOBCMKK-JFNONXLTSA-N L-rhamnopyranose Chemical compound C[C@@H]1OC(O)[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O SHZGCJCMOBCMKK-JFNONXLTSA-N 0.000 claims 2
- TWRXJAOTZQYOKJ-UHFFFAOYSA-L Magnesium chloride Chemical compound [Mg+2].[Cl-].[Cl-] TWRXJAOTZQYOKJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 2
- CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L Magnesium sulfate Chemical compound [Mg+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] CSNNHWWHGAXBCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 2
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 claims 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 2
- 238000005349 anion exchange Methods 0.000 claims 2
- 238000005571 anion exchange chromatography Methods 0.000 claims 2
- PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N arabinose Natural products OCC(O)C(O)C(O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N beta-D-Pyranose-Lyxose Natural products OC1COC(O)C(O)C1O SRBFZHDQGSBBOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- UCMIRNVEIXFBKS-UHFFFAOYSA-N beta-alanine Chemical compound NCCC(O)=O UCMIRNVEIXFBKS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 238000003795 desorption Methods 0.000 claims 2
- 239000012149 elution buffer Substances 0.000 claims 2
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 2
- KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N glycine betaine Chemical compound C[N+](C)(C)CC([O-])=O KWIUHFFTVRNATP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 238000004255 ion exchange chromatography Methods 0.000 claims 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 claims 2
- 125000003071 maltose group Chemical group 0.000 claims 2
- SCVFZCLFOSHCOH-UHFFFAOYSA-M potassium acetate Chemical compound [K+].CC([O-])=O SCVFZCLFOSHCOH-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 2
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims 2
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims 2
- HEBKCHPVOIAQTA-ZXFHETKHSA-N ribitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-ZXFHETKHSA-N 0.000 claims 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims 2
- 125000000185 sucrose group Chemical group 0.000 claims 2
- BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N (S)-malic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 1
- 125000000022 2-aminoethyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])N([H])[H] 0.000 claims 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 claims 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 claims 1
- 102000015081 Blood Coagulation Factors Human genes 0.000 claims 1
- 108010039209 Blood Coagulation Factors Proteins 0.000 claims 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-IVMDWMLBSA-N D-allopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-IVMDWMLBSA-N 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 claims 1
- HMFHBZSHGGEWLO-SOOFDHNKSA-N D-ribofuranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H]1O HMFHBZSHGGEWLO-SOOFDHNKSA-N 0.000 claims 1
- 229920002307 Dextran Polymers 0.000 claims 1
- 239000004386 Erythritol Substances 0.000 claims 1
- UNXHWFMMPAWVPI-UHFFFAOYSA-N Erythritol Natural products OCC(O)C(O)CO UNXHWFMMPAWVPI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229920001917 Ficoll Polymers 0.000 claims 1
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 claims 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 claims 1
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 claims 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 claims 1
- SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N Hexa-Ac-myo-Inositol Natural products CC(=O)OC1C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C(OC(C)=O)C1OC(C)=O SQUHHTBVTRBESD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 claims 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N Raffinose Natural products O(C[C@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O[C@@]2(CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O1)[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-RMMQSMQOSA-N 0.000 claims 1
- JVWLUVNSQYXYBE-UHFFFAOYSA-N Ribitol Natural products OCC(C)C(O)C(O)CO JVWLUVNSQYXYBE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- PYMYPHUHKUWMLA-LMVFSUKVSA-N Ribose Natural products OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-LMVFSUKVSA-N 0.000 claims 1
- 229920002684 Sepharose Polymers 0.000 claims 1
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N UNPD196149 Natural products OC1C(O)C(CO)OC1(CO)OC1C(O)C(O)C(O)C(COC2C(C(O)C(O)C(CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N Xylitol Natural products OCCC(O)C(O)C(O)CCO TVXBFESIOXBWNM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- HMFHBZSHGGEWLO-UHFFFAOYSA-N alpha-D-Furanose-Ribose Natural products OCC1OC(O)C(O)C1O HMFHBZSHGGEWLO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N alpha-D-galactose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-PHYPRBDBSA-N 0.000 claims 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N alpha-hydroxysuccinic acid Natural products OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- -1 aminoethyl anion Chemical class 0.000 claims 1
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 claims 1
- PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N arabinose Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)C=O PYMYPHUHKUWMLA-WDCZJNDASA-N 0.000 claims 1
- 229940000635 beta-alanine Drugs 0.000 claims 1
- 229960003237 betaine Drugs 0.000 claims 1
- 239000013060 biological fluid Substances 0.000 claims 1
- 239000003114 blood coagulation factor Substances 0.000 claims 1
- AIYUHDOJVYHVIT-UHFFFAOYSA-M caesium chloride Chemical compound [Cl-].[Cs+] AIYUHDOJVYHVIT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 claims 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 claims 1
- 239000006167 equilibration buffer Substances 0.000 claims 1
- UNXHWFMMPAWVPI-ZXZARUISSA-N erythritol Chemical compound OC[C@H](O)[C@H](O)CO UNXHWFMMPAWVPI-ZXZARUISSA-N 0.000 claims 1
- 235000019414 erythritol Nutrition 0.000 claims 1
- 229940009714 erythritol Drugs 0.000 claims 1
- 229940093476 ethylene glycol Drugs 0.000 claims 1
- 229930182830 galactose Natural products 0.000 claims 1
- 229960005150 glycerol Drugs 0.000 claims 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 claims 1
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 claims 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 claims 1
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 claims 1
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 claims 1
- FZWBNHMXJMCXLU-BLAUPYHCSA-N isomaltotriose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H](OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)C=O)O1 FZWBNHMXJMCXLU-BLAUPYHCSA-N 0.000 claims 1
- 229910001629 magnesium chloride Inorganic materials 0.000 claims 1
- 235000011147 magnesium chloride Nutrition 0.000 claims 1
- 229910052943 magnesium sulfate Inorganic materials 0.000 claims 1
- 235000019341 magnesium sulphate Nutrition 0.000 claims 1
- FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N maleic anhydride Chemical compound O=C1OC(=O)C=C1 FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000001630 malic acid Substances 0.000 claims 1
- 235000011090 malic acid Nutrition 0.000 claims 1
- 229920000867 polyelectrolyte Polymers 0.000 claims 1
- 235000011056 potassium acetate Nutrition 0.000 claims 1
- ZNNZYHKDIALBAK-UHFFFAOYSA-M potassium thiocyanate Chemical compound [K+].[S-]C#N ZNNZYHKDIALBAK-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 229940116357 potassium thiocyanate Drugs 0.000 claims 1
- 229960004063 propylene glycol Drugs 0.000 claims 1
- MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N raffinose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO[C@@H]2[C@@H]([C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O2)O)O1 MUPFEKGTMRGPLJ-ZQSKZDJDSA-N 0.000 claims 1
- 239000000523 sample Substances 0.000 claims 1
- 239000012723 sample buffer Substances 0.000 claims 1
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 claims 1
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 claims 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 claims 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 claims 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 claims 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 claims 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims 1
- 239000000811 xylitol Substances 0.000 claims 1
- 235000010447 xylitol Nutrition 0.000 claims 1
- HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N xylitol Chemical compound OC[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)CO HEBKCHPVOIAQTA-SCDXWVJYSA-N 0.000 claims 1
- 229960002675 xylitol Drugs 0.000 claims 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
- C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
- C12N9/64—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue
- C12N9/6421—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from animal tissue from mammals
- C12N9/6424—Serine endopeptidases (3.4.21)
- C12N9/647—Blood coagulation factors not provided for in a preceding group or according to more than one of the proceeding groups
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J41/00—Anion exchange; Use of material as anion exchangers; Treatment of material for improving the anion exchange properties
- B01J41/20—Anion exchangers for chromatographic processes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
- C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
- C07K1/18—Ion-exchange chromatography
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/745—Blood coagulation or fibrinolysis factors
- C07K14/755—Factors VIII, e.g. factor VIII C (AHF), factor VIII Ag (VWF)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/76—Albumins
- C07K14/765—Serum albumin, e.g. HSA
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/06—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
- C07K16/065—Purification, fragmentation
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Hematology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Immunology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Claims (43)
1. Verfahren für die Reinigung eines Proteins
durch Säulenchromatographie, in dem das Protein der
Anwesenheit eines Hydratationszusatzes, ausgewählt aus einer Gruppe, umfassend Zucker, polyhydrierte
Alkohole, Aminosäuren und Salze, bei einer Konzentration ausgesetzt wird, die ausreicht, um wenigsten©
entweder die Ausbeute, die Reinheit oder die Auflösung des genannten, von der Säule wiedergewonnenen Proteins
wesentlich zu erhöhen.
2. Verfahren nach Anspruch 1, in dem die
lenchromatographie aus einer Gruppe, umfassend Ionen austauscher, hydrophobe Affinitätschromatographie,
gemischte Hydrophobe und lonenaustauscherchromat©=
graphie und In-Serie Kombinationen davon, ausgewählt wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1, in dem das Protein aus einer Gruppe, umfassend antihaemophilen
Faktor (AHF), Gerinnungsfaktor II, VII, IX und X, Al
bumin und Immunglobuline, ausgewählt wird.
4. Verfahren nach Anspruch 1, in dem der Hydra tationszusatz aus einer Gruppe, umfassend Sucrose,
Maltose, Lactose, Glucose, Ribose, Arabinose, Gilac=
tose, Fructose, Mannose, Rhamnose, Raffin©@@, M@l@gi
tose, Dextran, Xylose, Allose, 6»Desoxymann©i© und
6-Desoxygalactose, ausgewählt wird.
5. Verfahren nach Anspruch 1, in dem der genannte Hydratationszusatz ein polyhydrierter Alkohol
ist, der aus einer Gruppe, umfassend Sorbit, Mannit, Inosit, Adonit, Erythrit, Ethylenglycol, GIycerol,
Propylenglycol, Xylit, 2-Methyl-2,4-Pentandiol,
Ficoll und Ribit, ausgewählt wird.
6. Verfahren nach Anspruch 1, in dem der genannte Hydratationszusatz eine Aminosäure ist und aus
einer Gruppe, umfassend Glycin, Beta-Alanin, Alpha-Alahin
und Betain, ausgewählt wird.
7. Verfahren nach Anspruch 1, in dem der genannte Hydratationszusatz ein Salz aus einer Gruppe,
umfassend Natrium- und Kaliumacetat, Natriumchlorid,
Natriumsulfat, Calciumchlorid, Magnesiumchlorid, Magnesiuinsulf at,
Cäsiumchlorid und Kaliumthiocyanat, ausgewählt wird.
8. Verfahren nach Anspruch 1, in dem die Säulenchromatographie eine Ionenaustauschersäulenchromatographie
ist.
9. Verfahren nach Anspruch 8, in dem das Protein ein antihaemophiler Faktor (AHF) ist, und die
genannte Säulenchromatographie eine Anionenaustauschersäulenchromatographie
ist.
10. Verfahren nach Anspruch 9, in dem zusätzlich eine zweite Reinigung des genannten Faktors durch
hydrophobe Affinitätssäulenchromatographie im Anschluß an die Anionenaustauscherchromatographie erfolgt.
11. Verfahren nach Anspruch 8, in dem der Hy-
drat at ionszusat&zgr; in die Säule eingeführt wird, um die
Bindung zwischen dem genannten Protein und dem Ionenaustauschermaterial
in der Säule zu erhöhen.
12. Verfahren nach Anspruch 11, in dem der Hydratationszusat&zgr;
in den Probenpuffer eingeführt wird, um die Bindung zwischen dem genannten Protein und
der Säule selektiv zu erhöhen und dadurch seine Adsorption an das Ionenaustauschermaterial in der Säule
zu fördern.
13. Verfahren nach Anspruch 12, in dem der Hydratationszusatz
von der Säule vor dem Eluieren des genannten Proteins entfernt wird.
14. Verfahren nach Anspruch 13, in dem das genannte
Protein antihaemophiler Faktor (AHF) ist.
15. Verfahren nach Anspruch 14, in dem der genannte Zusatz aus einer Gruppe, umfassend Sucrose,
Maltose, Lactose, Glucose, Sorbit und Mannit, ausgewählt wird.
16. Verfahren nach Anspruch 15, in dem der genannte
Zusatz Sucrose ist und seine Konzentration zwischen ungefähr 0,5 und 2 M liegt.
17. Verfahren nach Anspruch 15, in dem der genannte Zusatz Maltose ist und seine Konzentration
zwischen ungefähr 0,2 und 0,4 M liegt.
18. Verfahren nach Anspruch 15, in dem der genannte Zusatz Glucose ist und seine Konzentration
zwischen ungefähr 0,5 und 2,0 M liegt.
19. Verfahren nach Anspruch 15, in dem der genannte Zusatz Sorbit ist und seine Konzentration
zwischen ungefähr 0,5 und 2,0 M ]iegt.
20. Verfahren nach Anspruch 12, in dem der genannte Hydratationszusatz auch dem Äquilibrierungspuffer
für die genannte Säule zugefügt wird, bevor eine Probe der genannten biologischen Flüssigkeit,
die das genannte Protein enthält, auf die Säule aufgetragen
wird.
21. Verfahren nach Anspruch 20, in dem das genannte Harz ein quaternäres Aminoethylanionenaustauscherharz
ist.
22. Verfahren für die Reinigung antihaemophilen Faktors (AHF) aus Plasmacryopräcipitaten, umfassend:
Auftragen des genannten Cryopräcipitats auf
eine Anionenaustauscherchromatographiesäule in Gegenwart
eines Zusatzes, der aus einer Gruppe, bestehend aus Glucose, Sucrose, Maltose, Lactose und Sorbit,
ausgewählt wird, in einer die Bindungsaffinität von AHF zu genannter Säule wesentlich erhöhenden Menge;
Waschen der Säule, um Verunreinigungen zu entfernen ;
Entfernen des Zusatzes von der Säule; Eluieren und Wiedergewinnen des Faktors.
25
23. Verfahren nach Anspruch 22, in dem die genannte Anionenaustäuschersäule eine Säule eines
quaternären Aminoethylanionenharzes ist.
24. Verfahren nach Anspruch 23, in dem für den Eluierungsschritt ein physiologisch akzeptables Detergenz
verwendet wird, um die Desorption des genannten Faktors von der Säule zu beschleunigen.
25. Verfahren nach Anspruch 24, in dem der genannte Zusatz Sorbit ist und in einer Konzentration
zwischen unqeiahr 0,5 und 2,-0 M vtrwtnöc-:. wird.
26. Verfahren nach Anspruch 25, in dem das genannte Detergenz Polysorbat 80 in einer Konzentration
zwischen ungefähr 0,01 und 0,05 % ist.
27. Verfahren nach Anspruch 26, in dem der genannte Zusatz Sorbit in einer Konzentration von ungefähr
1 M ist.
28. Verfahren nach Anspruch 1, in dem die Säulenchromatographie
eine hydrophobe Affinitätssäulenchromatographie ist.
29. Verfahren nach Anspruch 1 , in dem das Protein anithaemophiler Faktor (AHF) ist.
30. Verfahren nach Anspruch 1, in dem der Hydratationszusatz
der Säule zugesetzt wird, um selektiv die Bindung zwischen dem genannten Protein und
dem hydrophoben Affinitätsmaterial in der Säule zu
schwächen, um so das Eluieren des genannten Proteins von der Säule zu erleichtern.
31. Verfahren nach Anspruch 29, in dem der genannte
Hydratationszusatz dem lerungspuffer
für genannte Säulen zugefügt wird, wobei der genannte Eluierungspuffer für das Eluieren des genannten Proteins verwendet wird.
32. Verfahren nach Anspruch 30, in dem der genannte Zusatz aus einer Gruppe, umfassend Sorbit,
Sucrose, Maltose, Lactose, Glucose und Mannit, ausgewählt wird.
33. Verfahren nach Anspruch 30, in dem die hydrophobe Af f i ni t atschromatogr aphi esäul e irr vesentlj-hen
aus AminohexyIsepharose besteht.
34. Verfahren nach Anspruch 31,in dem der EIuierungsschritt
die Verwendung eines physiologisch akzeptablen Detergenzes einschließt, um die Desorption
des genannten Faktors weiter zu beschleunigen.
35. Verfahren nach Anspruch 34,in dem das genannte Detergenz Polysorbat 80 in einer Konzentration
zwischen ungefähr 0,01 und 0,8% vorliegt.
36. Verfahren nach Anspruch 34,in dem der genannte Zusatz Sorbit in einer Konzentration zwischen
ungefähr 0,5 und 2,0 M ist.
37. Verfahren nach Anspruch 34,in dem der genannte Zusatz Sucrose in einer Konzentration zwischen
ungefähr 0,5 und 2,0 M ist.
38. Verfahren nach Anspruch 34,in .dem der genannte
Zusatz Maltose in einer Konzentration zwisehen ungefähr 0,2 und 0,4 M ist.
39. Verfahren nach Anspruch 34,in dem der genannte Zusatz Glucose in einer Konzentration zwischen
ungefähr 0,5 und 2,0 M ist.
40. Verfahren nach Anspruch 34 ,in dem der genannte Zusatz Sorbit in einer Konzentration von ungefähr
1 M ist.
41. Verfahren nach Anspruch 1,in dem die genannte
Chromatographie mit einer gemischten Ionenaustauscher-hydrophoben Affinitätssäule durchgeführt
wird .
42. Verfahren nach Anspruch 41 ,in dem die genannte
Säule eine Maleinsäureanhydrid-Polyelektro]yt säule
ist.
O ZT T 8 9.5
43. Verfahren nach Anspruch 34, indem das genannte Detergenz Polysorbat 80 in einer Konzentration
zwischen 0, 05 und 0,2% ist.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US06/697,267 US4743680A (en) | 1985-02-01 | 1985-02-01 | Method for purifying antihemophilic factor |
| PCT/US1986/000228 WO1986004486A1 (en) | 1985-02-01 | 1986-01-31 | Method for purifying antihemophilic factor |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE211895T1 true DE211895T1 (de) | 1987-09-03 |
Family
ID=24800479
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE198686901251T Pending DE211895T1 (de) | 1985-02-01 | 1986-01-31 | Reinigungsverfahren des antihaemphilischen faktors. |
Country Status (13)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4743680A (de) |
| EP (1) | EP0211895A4 (de) |
| JP (1) | JPS62501562A (de) |
| KR (1) | KR870700006A (de) |
| AU (1) | AU594325B2 (de) |
| BR (1) | BR8605129A (de) |
| DE (1) | DE211895T1 (de) |
| DK (1) | DK448686A (de) |
| ES (1) | ES8702432A1 (de) |
| FI (1) | FI863954A0 (de) |
| IE (1) | IE860305L (de) |
| NO (1) | NO863902L (de) |
| WO (1) | WO1986004486A1 (de) |
Families Citing this family (34)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5043428A (en) * | 1984-08-31 | 1991-08-27 | Behringwerke Aktiengesellschaft | Pasteurized, isoagglutinin-free factor VIII preparation and a process for its production |
| US4847362A (en) * | 1985-02-01 | 1989-07-11 | New York University | Method for purifying antihemophilic factor |
| US4952675A (en) * | 1985-02-01 | 1990-08-28 | New York University | Method for purifying antihemophilic factor |
| DE3621828A1 (de) * | 1986-06-28 | 1988-01-14 | Biotest Pharma Gmbh | Stabilisierung eines fuer therapeutische zwecke, insbesondere beim menschen, bestimmten interleukin-2-praeparates sowie dieses praeparat enthaltende stabilisierte waessrige loesung oder feststoff |
| CA1339946C (en) * | 1987-03-31 | 1998-07-07 | Michael J. Griffith | Ultrapurification process for polypeptides |
| FR2632309B1 (fr) * | 1988-06-07 | 1990-08-24 | Lille Transfusion Sanguine | Procede de purification par voie chromatographique de proteines, notamment de facteur viii, et les produits obtenus |
| EP0367840B1 (de) | 1988-11-05 | 1993-02-03 | Octapharma AG | Verfahren zur Herstellung eines hochreinen, nicht infektiösen Antihämophiliefaktors mittels Chromatographie |
| DE3904354A1 (de) * | 1989-02-14 | 1990-08-16 | Behringwerke Ag | Pasteurisiertes, gereinigtes von willebrand-faktor-konzentrat und verfahren zu seiner herstellung |
| FR2644064B1 (fr) * | 1989-02-17 | 1994-05-27 | Aquitaine Dev Transf Sanguine | Procede de fabrication du facteur antihemophilique fviiic ayant une tres haute purete et facteur antihemophilique fviiic ainsi obtenu, ainsi que composition pharmaceutique le contenant |
| USH1509H (en) * | 1989-06-09 | 1995-12-05 | Eran; Harutyun | Heparin enhanced process for separating antihemophilic factor (Factor VIII) and fibronectin from cryoprecipitate |
| ATE148165T1 (de) * | 1989-07-24 | 1997-02-15 | Bayer Ag | Stabilisierung von hochgereinigten proteinen |
| US5110907A (en) * | 1989-08-01 | 1992-05-05 | Alpha Therapeutic Corporation | Factor viii complex purification using heparin affinity chromatography |
| DE3926034C3 (de) * | 1989-08-07 | 1996-11-21 | Behringwerke Ag | Verfahren zur Herstellung eines stabilen Faktors VIII |
| EP0444441B1 (de) * | 1990-03-01 | 1996-09-25 | Hewlett-Packard Company | Minimierung von Eluatbandbreiten in der Flüssigchromatographie |
| IT1248723B (it) * | 1990-06-12 | 1995-01-26 | Scalvo S P A | Processo per la purificazione del fattore viii e fattore viii ottenuto con tale processo |
| DE4111393A1 (de) * | 1991-04-09 | 1992-10-15 | Behringwerke Ag | Stabilisierte faktor viii-praeparationen |
| DE4118912C1 (de) * | 1991-06-08 | 1992-07-02 | Biotest Pharma Gmbh, 6072 Dreieich, De | |
| FR2681867B1 (fr) * | 1991-09-26 | 1993-12-31 | Pasteur Merieux Serums Vaccins | Procede de purification du facteur viii et preparations obtenues. |
| US5278289A (en) * | 1991-11-12 | 1994-01-11 | Johnson Alan J | Antihemophilic factor stabilization |
| DE4202667C1 (de) * | 1992-01-29 | 1993-05-13 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg, De | |
| US5252216A (en) * | 1992-03-24 | 1993-10-12 | Smithkline Beecham Corporation | Protein purification |
| SE503424C2 (sv) * | 1994-11-14 | 1996-06-10 | Pharmacia Ab | Process för rening av rekombinant koagulationsfaktor VIII |
| US5659017A (en) * | 1995-11-07 | 1997-08-19 | Alpha Therapeutic Corporation | Anion exchange process for the purification of Factor VIII |
| IL135087A (en) * | 1997-10-24 | 2005-05-17 | Genentech Inc | Process for purifying peptides, polypeptides and biologically active non-peptidyl compounds |
| US6265542B1 (en) | 1997-10-24 | 2001-07-24 | Genentech, Inc. | Purification of molecules |
| PT1062244E (pt) * | 1998-03-12 | 2002-12-31 | Inst Genetics Llc | Metodos melhorados para produzir proteinas do factor viii |
| US7820796B2 (en) | 1998-03-12 | 2010-10-26 | Genetics Institute, Llc. | Methods for producing Factor VIII proteins |
| BR0008405B1 (pt) | 1999-02-22 | 2014-04-22 | Baxter Int | Composição de fator viii formulada sem a adição de albumina, uso de uma composição de fator viii, e, método de liofilizar uma formulação farmacêutica aquosa |
| US20020077276A1 (en) * | 1999-04-27 | 2002-06-20 | Fredeking Terry M. | Compositions and methods for treating hemorrhagic virus infections and other disorders |
| US7329353B2 (en) * | 2004-01-23 | 2008-02-12 | Amgen Inc. | LC/MS method of analyzing high molecular weight proteins |
| US20100168018A1 (en) * | 2008-11-07 | 2010-07-01 | Baxter International Inc. | Factor viii formulations |
| US20100222560A1 (en) | 2009-03-02 | 2010-09-02 | Zymo Research Corporation | Universal column |
| JP2019043961A (ja) * | 2010-04-20 | 2019-03-22 | オクタファルマ・アーゲー | 医薬タンパク質の新規な安定化剤 |
| AU2011244348B2 (en) | 2010-04-20 | 2015-02-12 | Octapharma Ag | New stabilizing agent for pharmaceutical proteins |
Family Cites Families (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2635894A1 (de) * | 1976-08-10 | 1978-02-16 | Biotest Serum Institut Gmbh | Verfahren zur herstellung eines antihaemophiles globulin a enthaltenden konzentrats |
| FR2460305A2 (fr) * | 1979-06-29 | 1981-01-23 | Merieux Inst | Procede de preparation d'un concentre de facteur viii |
| SE448945B (sv) * | 1979-12-20 | 1987-03-30 | Blombaeck E G B | Forfarande for rening och /eller koncentrering av faktor viii-komplexet |
| US4404132A (en) * | 1980-05-27 | 1983-09-13 | Cutter Laboratories, Inc. | Blood coagulation promoting product |
| AT369263B (de) * | 1980-08-27 | 1982-12-27 | Immuno Ag | Verfahren zur herstellung eines faktor viii(ahf) -hochkonzentrates |
| DE3130770C2 (de) * | 1981-08-04 | 1986-06-19 | Biotest-Serum-Institut Gmbh, 6000 Frankfurt | Verfahren zur Gewinnung von hepatitissicheren, sterilen, pyrogenfreien und stromafreien Hämoglobinlösungen |
| US4457916A (en) * | 1982-08-31 | 1984-07-03 | Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha | Method for stabilizing Tumor Necrosis Factor and a stable aqueous solution or powder containing the same |
| JPS5959625A (ja) * | 1982-09-28 | 1984-04-05 | Dainippon Pharmaceut Co Ltd | ガン壊死因子を安定化する方法 |
| US4427580A (en) * | 1982-09-01 | 1984-01-24 | Cornell Research Foundation, Inc. | Method for separation and recovery of proteins and nucleic acids from nucleoproteins using water destructuring salts |
| JPS5967228A (ja) * | 1982-10-07 | 1984-04-16 | Green Cross Corp:The | 寒冷不溶性グロブリンの凍結乾燥方法 |
| US4483849A (en) * | 1983-01-07 | 1984-11-20 | Carter William A | Stabilization and purification of interferon with propylene glycol, resulting in a non-toxic product |
| US4508709A (en) * | 1983-12-05 | 1985-04-02 | Armour Pharmaceutical Company | Process for purifying factor VIII:C |
| GB8403473D0 (en) * | 1984-02-09 | 1984-03-14 | Special Trustees For St Thomas | Purification of factor viii |
| DE3432083A1 (de) * | 1984-08-31 | 1986-03-06 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Pasteurisierte, isoagglutininfreie faktor viii-praeparation und verfahren zu ihrer herstellung |
-
1985
- 1985-02-01 US US06/697,267 patent/US4743680A/en not_active Expired - Fee Related
-
1986
- 1986-01-31 DE DE198686901251T patent/DE211895T1/de active Pending
- 1986-01-31 JP JP61501112A patent/JPS62501562A/ja active Pending
- 1986-01-31 AU AU54540/86A patent/AU594325B2/en not_active Ceased
- 1986-01-31 BR BR8605129A patent/BR8605129A/pt unknown
- 1986-01-31 WO PCT/US1986/000228 patent/WO1986004486A1/en not_active Application Discontinuation
- 1986-01-31 EP EP19860901251 patent/EP0211895A4/de not_active Withdrawn
- 1986-01-31 KR KR1019860700677A patent/KR870700006A/ko not_active Application Discontinuation
- 1986-01-31 ES ES551483A patent/ES8702432A1/es not_active Expired
- 1986-02-03 IE IE860305A patent/IE860305L/xx unknown
- 1986-09-18 DK DK448686A patent/DK448686A/da not_active Application Discontinuation
- 1986-09-30 NO NO863902A patent/NO863902L/no unknown
- 1986-09-30 FI FI863954A patent/FI863954A0/fi not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DK448686D0 (da) | 1986-09-18 |
| FI863954A (fi) | 1986-09-30 |
| NO863902D0 (no) | 1986-09-30 |
| ES8702432A1 (es) | 1987-01-16 |
| IE860305L (en) | 1986-08-01 |
| AU5454086A (en) | 1986-08-26 |
| US4743680A (en) | 1988-05-10 |
| EP0211895A4 (de) | 1987-08-24 |
| DK448686A (da) | 1986-11-28 |
| KR870700006A (ko) | 1987-02-28 |
| EP0211895A1 (de) | 1987-03-04 |
| AU594325B2 (en) | 1990-03-08 |
| WO1986004486A1 (en) | 1986-08-14 |
| ES551483A0 (es) | 1987-01-16 |
| BR8605129A (pt) | 1987-05-05 |
| NO863902L (no) | 1986-09-30 |
| JPS62501562A (ja) | 1987-06-25 |
| FI863954A0 (fi) | 1986-09-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE211895T1 (de) | Reinigungsverfahren des antihaemphilischen faktors. | |
| EP0684941B1 (de) | Verfahren zur abtrennung und reinigung von milchsäure | |
| DE69632224T2 (de) | Reduzierung von Gelation von Fettsäureacylierten Proteinen unter Nutzung von Zitratpuffer | |
| EP0143413B1 (de) | Digitalis-Antikörper, Verfahren zu ihrer Herstellung und ihre Verwendung zur Therapie von Digitalis-Intoxikationen | |
| EP0447585B1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines intravenös verträglichen Immunglobulin-G-Präparates | |
| EP0174525B1 (de) | Verfahren zur Aufreinigung synthetischer Oligonucleotide | |
| DE2719912A1 (de) | Verfahren zur isolierung von 0 geschweifte klammer auf -4,6-dideoxy-4 eckige klammer auf eckige klammer auf 1 s-(1,4,6/5)-4,5,6-trihydroxy-3-hydroxymethyl-2-cyclohexen-1-yl eckige klammer zu -amino eckige klammer zu -alpha-d-glucopyranosyl geschweifte klammer zu -(1- pfeil nach rechts 4)-0- alpha-d-glucopyranosyl-(1- pfeil nach rechts 4)-d-glucopyranose aus kulturbruehen | |
| CH647158A5 (de) | Verfahren zur reinigung von interferon. | |
| DE3650276T2 (de) | Proteinreinigung. | |
| DE69128088T2 (de) | Trennung der proteine und farbstoffe | |
| DE60213248T2 (de) | Verfahren zur reinigung hochanionischer proteine | |
| DE2720655A1 (de) | Verfahren zur isolierung von albumin | |
| DE2924744C2 (de) | Gewinnung von reiner Urokinase | |
| DE3229132A1 (de) | Reinigung von rinder-thrombin | |
| DE2323981C3 (de) | Verfahren zur Isolierung des thrombinartig wirkenden Bestandteils aus dem Gift der Otter Agkistrodon rhodostoma | |
| DE3821809A1 (de) | Verfahren zur fluoreszenzmarkierung von zuckern | |
| DE2551966C3 (de) | Verfahren zum Reinigen von Urokinase | |
| DE2326897A1 (de) | Verfahren zur reinigung niederer alkylester von alpha-l-aspartyl-lphenylalanin | |
| DE69303941T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von hochreinem Fibrinogen | |
| DE19506633A1 (de) | Verfahren zur Herstellung von Faktor IX aus biologischen Quellen | |
| DE3013701C2 (de) | ||
| DE102010054766B4 (de) | Verfahren zur Trennung, Aufkonzentration oder Reinigung eines (Blut)Plasmaproteins oder Virenbestandteils aus einer Mischung | |
| Waley et al. | Rearrangement of the amino-acid residues in peptides by the action of proteolytic enzymes | |
| DE2818649A1 (de) | Verfahren zur trennung von peptiden | |
| DD285113A5 (de) | Verfahren zur gewinnung von reinem menschlichen wachstumshormon (hgh) |