CS250227B2 - Testing system for substances' determination liquids - Google Patents
Testing system for substances' determination liquids Download PDFInfo
- Publication number
- CS250227B2 CS250227B2 CS831987A CS198783A CS250227B2 CS 250227 B2 CS250227 B2 CS 250227B2 CS 831987 A CS831987 A CS 831987A CS 198783 A CS198783 A CS 198783A CS 250227 B2 CS250227 B2 CS 250227B2
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- glucose
- enzyme
- reaction
- determination
- test system
- Prior art date
Links
- 238000012360 testing method Methods 0.000 title claims description 33
- 239000000126 substance Substances 0.000 title claims description 19
- 239000007788 liquid Substances 0.000 title 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 40
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 40
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 40
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 29
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 claims description 27
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 26
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 26
- 229950006238 nadide Drugs 0.000 claims description 26
- 108010050375 Glucose 1-Dehydrogenase Proteins 0.000 claims description 22
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 10
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 10
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 10
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 10
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 claims description 8
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 claims description 7
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 239000000370 acceptor Substances 0.000 claims description 5
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims description 5
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims description 5
- 125000003831 tetrazolyl group Chemical group 0.000 claims description 4
- 241000194107 Bacillus megaterium Species 0.000 claims description 3
- 108010046301 glucose peroxidase Proteins 0.000 claims description 3
- 108020005199 Dehydrogenases Proteins 0.000 claims description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 2
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 claims 1
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 claims 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 claims 1
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 claims 1
- ANNOWMBWHHKGLN-UHFFFAOYSA-N pyridine-3,5-dicarboxamide Chemical compound NC(=O)C1=CN=CC(C(N)=O)=C1 ANNOWMBWHHKGLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 claims 1
- FBWADIKARMIWNM-UHFFFAOYSA-N N-3,5-dichloro-4-hydroxyphenyl-1,4-benzoquinone imine Chemical compound C1=C(Cl)C(O)=C(Cl)C=C1N=C1C=CC(=O)C=C1 FBWADIKARMIWNM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 11
- 239000005515 coenzyme Substances 0.000 description 10
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 8
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 7
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 description 6
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 description 6
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 6
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 5
- 230000001575 pathological effect Effects 0.000 description 5
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 5
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 4
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 4
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 4
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 4
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 4
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 1,4-benzoquinone Chemical compound O=C1C=CC(=O)C=C1 AZQWKYJCGOJGHM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerol Natural products OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 3
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 3
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 3
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 3
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 3
- 230000000007 visual effect Effects 0.000 description 3
- 241000588624 Acinetobacter calcoaceticus Species 0.000 description 2
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 2
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- PVNIIMVLHYAWGP-UHFFFAOYSA-N Niacin Chemical compound OC(=O)C1=CC=CN=C1 PVNIIMVLHYAWGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- XJLXINKUBYWONI-DQQFMEOOSA-N [[(2r,3r,4r,5r)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3-hydroxy-4-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl] [(2s,3r,4s,5s)-5-(3-carbamoylpyridin-1-ium-1-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl phosphate Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 XJLXINKUBYWONI-DQQFMEOOSA-N 0.000 description 2
- 210000001124 body fluid Anatomy 0.000 description 2
- 239000010839 body fluid Substances 0.000 description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 2
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 2
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 2
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 2
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 2
- 238000011197 physicochemical method Methods 0.000 description 2
- 239000012898 sample dilution Substances 0.000 description 2
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 description 2
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 2
- QLAJNZSPVITUCQ-UHFFFAOYSA-N 1,3,2-dioxathietane 2,2-dioxide Chemical compound O=S1(=O)OCO1 QLAJNZSPVITUCQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JJMQRJKPLUACSO-UHFFFAOYSA-N 3-(4-iodophenyl)-2-(4-nitrophenyl)-5-phenyl-1,3-dihydrotetrazol-3-ium;chloride Chemical compound [Cl-].C1=CC([N+](=O)[O-])=CC=C1N1N(C=2C=CC(I)=CC=2)[NH2+]C(C=2C=CC=CC=2)=N1 JJMQRJKPLUACSO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FFISWZPYNKWIRR-UHFFFAOYSA-N 5-oxidophenazin-5-ium Chemical compound C1=CC=C2[N+]([O-])=C(C=CC=C3)C3=NC2=C1 FFISWZPYNKWIRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102100031126 6-phosphogluconolactonase Human genes 0.000 description 1
- 108010029731 6-phosphogluconolactonase Proteins 0.000 description 1
- 241000589291 Acinetobacter Species 0.000 description 1
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 101000950981 Bacillus subtilis (strain 168) Catabolic NAD-specific glutamate dehydrogenase RocG Proteins 0.000 description 1
- 241000283707 Capra Species 0.000 description 1
- 102000018832 Cytochromes Human genes 0.000 description 1
- 108010052832 Cytochromes Proteins 0.000 description 1
- FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N D-Mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO FBPFZTCFMRRESA-KVTDHHQDSA-N 0.000 description 1
- 108010018962 Glucosephosphate Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 102000016901 Glutamate dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 102000057621 Glycerol kinases Human genes 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 102000005548 Hexokinase Human genes 0.000 description 1
- 108700040460 Hexokinases Proteins 0.000 description 1
- 208000008454 Hyperhidrosis Diseases 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 1
- PCNDJXKNXGMECE-UHFFFAOYSA-N Phenazine Natural products C1=CC=CC2=NC3=CC=CC=C3N=C21 PCNDJXKNXGMECE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710163410 Probable glycerol kinase Proteins 0.000 description 1
- 241000589774 Pseudomonas sp. Species 0.000 description 1
- 239000002250 absorbent Substances 0.000 description 1
- 230000002745 absorbent Effects 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 230000001143 conditioned effect Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000007357 dehydrogenase reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002405 diagnostic procedure Methods 0.000 description 1
- 208000013219 diaphoresis Diseases 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 238000007824 enzymatic assay Methods 0.000 description 1
- GNBHRKFJIUUOQI-UHFFFAOYSA-N fluorescein Chemical compound O1C(=O)C2=CC=CC=C2C21C1=CC=C(O)C=C1OC1=CC(O)=CC=C21 GNBHRKFJIUUOQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940020947 fluorescein sodium Drugs 0.000 description 1
- AWUCVROLDVIAJX-UHFFFAOYSA-N glycerol 1-phosphate Chemical compound OCC(O)COP(O)(O)=O AWUCVROLDVIAJX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 229940049920 malate Drugs 0.000 description 1
- BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N malic acid Chemical compound OC(=O)C(O)CC(O)=O BJEPYKJPYRNKOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- CXKWCBBOMKCUKX-UHFFFAOYSA-M methylene blue Chemical compound [Cl-].C1=CC(N(C)C)=CC2=[S+]C3=CC(N(C)C)=CC=C3N=C21 CXKWCBBOMKCUKX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229960000907 methylthioninium chloride Drugs 0.000 description 1
- 235000001968 nicotinic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011664 nicotinic acid Substances 0.000 description 1
- 229960003512 nicotinic acid Drugs 0.000 description 1
- 238000006395 oxidase reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 1
- -1 phenazinethosulphate Chemical compound 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- MMXZSJMASHPLLR-UHFFFAOYSA-N pyrroloquinoline quinone Chemical class C12=C(C(O)=O)C=C(C(O)=O)N=C2C(=O)C(=O)C2=C1NC(C(=O)O)=C2 MMXZSJMASHPLLR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000012207 quantitative assay Methods 0.000 description 1
- 230000027756 respiratory electron transport chain Effects 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N tris Chemical compound OCC(N)(CO)CO LENZDBCJOHFCAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/54—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving glucose or galactose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/32—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving dehydrogenase
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/805—Test papers
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/81—Packaged device or kit
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Emergency Medicine (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Description
(54) Zkušební systém ke stanovení látek v tekutinách
Řešení se týká zkušebního systému ke stanovení látek v tekutinách obsahujícího současně alespoň dva enzymy nebo enzymové systémy pro nezávislou reakci se stanovenou látkou.
Zkušební systém s rozšířeným měřicím rozsahem je obzvláště vhodný pro stanovení glukózy.
Vynález se _ týká ' zkušebního systému ke stanovení látek v tekutinách, obzvláště v tělesných tekutinách.
Stanovení látek v tělesných tekutinách má pro lékařskou diagnózu velký ! význam. To platí jak pro kvantitativní stanovení, tak také pro semíkvantitativní nebo kvalitativní způsob, který umožňuje vlastní kontrolu jednotlivým pacientům nebo jednoduchou zkoušku. Podle významu této zkoušky byly známé četné způsoby. Nejobvyklejšími způsoby jsou enzymatická stanovení, která umožňují vysoký stupeň specifičnosti. Zde se stanoví přímo nebo nepřímo vizuálně, fotometricky nebo jinými optickými nebo fyzikálně-chemickými způsoby přírůstek nebo úbytek reakční složky přítomné při reakci. (
Všem těmto systémům je společné, že vždy reaguje jen enzym nebo enzymový systém se stanovovanou látkou, přičemž se reakční produkt vytvoří ve stejném nebo proporcionálním molárním poměru nebo se spotřebuje spolureagující složka.
Proto je zapotřebí pro všechny způsoby stejně velký měřicí rozsah, který se může posunovat podle citlivosti měrného signálu a zředění vzorku.
Pro lékařskou diagnózu jsou zapotřebí testy, které jsou schopné bezpečně postihnout jak jen málo rozdílné hodnoty v rozsahu normálního rozmezí a patologického rozmezí, tak také současně ' umožnit v patologickém rozmezí pokud možno velký rozsah. To obzvláště platí také pro třídicí metody, například zkušebními tyčinkovými systémy. Měřicí rozsah získaný pro obvyklé testy je pro část získaných údajů nedostatečný, to především platí pro stanovení glukózy. Bylo již sice zkoušeno tento problém vyřešit testovanými přísadami, které změní citlivost testu, větší měřicí rozsah se však získá pouze tehdy, když se pojme do celkového testu více zkoušek s příslušně různě _ nastavenými měřicími rozsahy.
Úkolem vynálezu je vyvinout zkušební systémy, které, mají proti obvyklým systémům a způsobům několikanásobně větší měřicí rozsah při alespoň stejné přesnosti měření. Tento úkol byl vyřešen tak, že se spojí dohromady více různých enzymů nebo enzymových systémů, které reagují nezávisle na sobě se stejným substrátem jako výchozí reakční složkou, ale poskytují různé rozlišitelné konečné produkty.
Předmětem vynálezu je zkušební systém s rozšířeným měřicím rozsahem ke stanovení látek v tekutinách, který se vyznačuje tím, že obsahuje současně alespoň dva enzymy nebo enzymové systémy pro nezávislou reakci se stanovenou látkou.
Následné spojení různých enzymatických reakcí je známo v různých příkladech, jako reakce hexokinázy a glukóza-6-fosfátdehydrogenázy ke stanovení glukózy nebo reakce urázy a glutamátodehydrogenázy ke stanovení močoviny. Tyto enzymové systémy mají společné to, že jsou zapojeny za sebou, tj. že reakční produkt první reakce je výchozím substrátem druhé reakce.
Paralelní spojení různých enzymatických reakcí, tj. současná přítomnost více enzymových systémů reagujících se stejným substrátem, musí vést k souběhu obou reakcí a tím vzájemné závislosti reakcí. Při spojení reakce glukózooxidázy s reakcí glukózodehydrogenázy závislou na nikotinamidadenin-dinukleotidu se získá současný průběh obou reakcí; poměr přitom vytvořených konečných produktů je závislý na koncentraci obou enzymů. Když se například zvýší koncentrace glukózooxidázy, tak se za stejných podmínek při stejné koncentraci glukózy redukuje menší množství nikotinamidadenin-dinukleotidu.
Celkově se získá tímto způsobem sice zvětšení měřicího rozsahu, avšak zvýší se také náklady. Kromě toho registrují obě reakce společný měřicí rozsah.
Tím neočekávanější je, že je možné spojení více enzymových systémů reagujících se stejným substrátem nezávisle na sobě přímo nebo nepřímo na rozdílné produkty, přičemž se získají alespoň dva rozdílné koncentrační rozsahy stanovené látky. To znamená, že při současné přítomnosti systémů podle vynálezu reagujících s látkou probíhá reakce druhým systémem teprve po spotřebování koenzymu prvního systému. Tím se získají dva definované měřicí rozsahy v jednom celkovém rozsahu měření.
Enzym nebo systém podle vynálezu jsou dehydrogenázy s akceptory nebo , donory elektronů na sobě nezávislými. Zkušební systém podle toho obsahuje následující složky:
a) Enzym nebo enzymový systém, který reaguje s redukovaným nebo oxidovaným nikotinamidenindinukleotidem (NADH, NAD+) nebo amidadenin-dinukleotidfosfátem kyseliny nikotinové (NADPH, NADP+).
b) Enzym nebo enzymový systém, který nereagujes koenzymy uvedenými pod a), nýbrž s akceptorem nebo denorem elektronů který poskytuje měrný signál rozlišitelný od těchto koenzymů. Tyto látky jsou např. známé jako koenzymy z třídy cytochromu, chinonu nebo pyrrolochinolinchinonu, v úvahu přichází také flavinnukleotid, hexakyanoferát, methylenová modř, fenazlnmetosulfát, fenazinethosulfát, benzochinon, dichlorfenolindofenol, dichlorlndofenol, trichlorindofenol a jiné. Příslušné enzymy reagující s těmito koenzymy jsou známé z literatury.
c) Všechny koenzymy potřebné k provádění diagnostického testu pomocí enzymového systému podle vynálezu a pomocné látky jako pufr, stabilizační prostředek, chromogeny atd.
Spojením enzymů nebo enzymatických systémů uvedených pod a] a b] se získá zkušební systém podle vynálezu se dvěma definovanými měřicími rozsahy, které se dopl250227 šířen. Čísla uvedená pro enzymy závislé a nezávislé na NAD odpovídají enzymové nomenklatuře. Nomenklatur Commitee of the
International Nnion of Biochemistry:
ňují na rozšířený celkový rozsah měření. V následující tabulce je uveden jako příklad výběr látek stanovitelných pomocí zkušebního systému, který může být libovolně rozstanovená látka NAD-závislý enzym NAD-nezávislý enzym
| Alkohol | l.l.l.l | 1.1.99.8 |
| glukóza | 1.1.1.47 | 1.1.99,— |
| glycerin-3-fosfát | 1.1.1.8 | 1.1.99.5 |
| glycin | 1.4.1.10 | 1.4.2.1. |
| laktát | 1.1.1.27 | 1.1.2.3 |
| malát | 1.1.1.37 | 1.1.99.16 |
| mannit | 1.1.1.67 | 1.1.2.2 |
V případě stanovení glukózy je NAD-závislý enzym glukózodehydrogenáza 1.1.1.47, s výhodou z Bacilus megaterium, a NAD-nezávislý enzym glukózodehydrogenáza 1.1.99, s výhodou z Acinetobacter calcoaceticus.
Pro stanovení glukózy takovými systémy, které obsahují jen jednu glukózodehydrogenázu, závislou nebo nezávislou na NAD, se získá při stejném zředění vzorků rozdílná poloha, ale při stejném rozmezí měřicího rozsahu. Systém spojený z obou enzymových systémů umožňuje naproti tomu podstatně větší měřicí rozsah. Spojení glukózodehydrogenázy a glukózooxidázy vede rovněž к rozšíření měřicího rozsahu, přitom se však získá ze současného souběhu reakcí očekávané zmenšení přesnosti měření.
glycerin-3-fosfát 4NAD 4- 4- glycerin-3-fosfátdehydrogenáza akceptor 4- glycerin-3-fosfátdehydrogenáza
Enzymový systém reagující s NAD může také obsahovat tetrazoliovou sůl a systém přenášející elektrony, např. diaforázu.
Popsané enzymy reagují zpravidla se stanovovanou látkou přímo. Je však také možné spojit enzymový systém podle vynálezu s jednou nebo více předešlými enzymatickými reakcemi. Jako příklad se může uvést následující reakční systém:
lipáza triglycerid------ glycerin glycerokináza glycerin-------» glycerin-3-fosfát
NADH 4- dihydroxyacetonfosfát red. akceptor 4- dihydroxyacetonfosfát
Tím je umožněno provádět zkušební postup s rozšířeným měřicím rozsahem pro velký počet stanovení.
Rovněž je možné pomocí zkušebního systému podle vynálezu nechat reagovat substrát, který se vytvoří reakcí stanoveného enzymu v jedné reakci. Přito se mohou eliminovat obzvláště jednoduchým způsobem rušící vlivy, jako aditivní výsledky slepého pokusu. Např. se může odstranit při stanovení amylázy v první reakci endogenní glukóza, zatímco měřicí rozsah podmíněný druhou reakcí zůstane zcela zachován pro stanovení vytvořené glukózy.
Zkušební systém podle vynálezu nabízí také možnost změnit jeden měřicí rozsah, zatímco druhý zůstane nezměněn. Tím se může ovlivnit zkušební systém podle vynálezu tak, že existuje pro popsané limitní rozmezí normálním rozmezím a patalogickým rozmezím měřicí rozsah odpovídající obvyklým metodám, zatímco se pro patalogické rozmezí nastaví proměnlivý měřicí rozsah přizpůsobený požadavkům lékařské diagnózy. V případě stanovení glukózy se toto do sáhne přídavkem glukózooxidázy a peroxidázy.
Provedení enzymatického stanovení pomocí zkušebního systému podle vynálezu se provádí způsobem obvyklým pro enzymatické metody, přičemž se však přidají oba enzymové systémy současně к roztoku vzorku. Vyhodnocení se může provádět vizuálně, fotometricky nebo jinými optickými, jako také fyzikálně chemickými metodami. Při fotometrickém stanovení se může vyhodnocení provádět způsobem koncového bodu při dvou určených vlnových délkách, např. při 334 a 600 nm nebo při 460 a 650 nm. Rovněž je možné kineticky registrovat a vyhodnocovat průběh reakce při jedné nebo dvou vlnových délkách.
Rozšířený měřicí rozsah přitom umožňuje především jednoduché stanovení také zvýšených patologických hodnot pro jednu látku další zředění není nutné.
Vynález bude blíže objasněn v následujících příkladech a na přiložených výkresech, kde obr. 1 představuje stanovení glu250227 kozy spojeným systémem glukózodehydrogenázy s NAD jako koenzymem a glukózodehydrogenázy s dichlorfenolindofenolem jako koenzymem, obr. 2 představuje ' stanovení glukózy spojeným systémem glukózodehydrogenáza (NAD) za přítomnosti glukózooxidázy a peroxidázy, obr. 3 představuje grafické vizuální stanovení glukózy spojeným systémem glukózodehydrogenáza (NAD) diaforéza (tetrazoliová sůl a glukózodehydrogenáza) dichlorfenolindofenol, a obr. 4 představuje stanovení laktátu spojeným systémem laktátdehydrogenáza (NAD) diaforáza a laktátdehydrogenáza (dichlorfenolindofenol.
Na obr. 1, 2 a 4 je na úsečkách nanesena koncentrace stanovené látky v mmol/1 a na pořadnicích extinkce při dané vlnové délce. Na obrázku 3 je nanesena na úsečce koncentrace stanovované látky v mmo^l/1.
Na obr. 1 znázorňuje křivka 1 stanovení glukózy měřením extinkce při 334 mn a křivka 2 stanovení glukózy měřením extinkce při 600 nm.
Na obr. 2 znázorňuje křivka 1 stanovení glukózy měřením extinkce při 334 nm.
Na obr. 3 znázorňuje · přímka 1 vsázku A, přímka 2 vsázku Bl, přímka 3 vsázku B2 a přímka 4 vsázku B 3.
Na obr. 4 znázorňuje křivka 1 stanovení laktátu měřením extinkce při 650 nm a křivka 2 stanovení laktátu při 460 nm.
Příklad 1
Stanovení glukózy spojeným systémem glukózodehydrogenázy s NAD jako koenzymem a glukózodehydrogenázy s dichlorfenolindofenolem jako koenzymem.
ml následující reakční směsi obsahující
a) 0,12 molu/1 fosfátového pufru, pH 6,5
1,0 mmolu/1 NAD +
5,0 kU/1 glukózodehydrogenázy z Bacilus megaterium
b) 0,12 molu/1 fosfátového pufru, pH 6,5 0,12 mmolu/1 dichlorfenolindofenolu,
250 U/l glukózodehydrogenázy z Acinetobakter/calcoaceticus, se smíchá a přidá se 40 /41 séra (1 + 1 bez bílkoviny s 0,3 molu/1 trichloroctové kyseliny) s různým definovaným obsahem glukózy. Po 15 minutách se měří extinkce při 334 a 600 mm. Získané výsledky jsou znázorněny na obr. 1.
Zatímco se s oběma jednotlivými reakcemi provede v jednom případě stanovení glukózy 0,5 až 12 mmolu/1 a v druhém případě 2 až 60 mmolu/1, ukazuje obrázek 1, že se se spojeným systémem podle vynálezu může bezpečně stanovit 0,5 až nad 160 mmolů/1 glukózy. 1 mmol odpovídá 18 mg % glukózy.
Příklad 2
Stanovení glukózy spojeným systémem glukózodehydrogenáza/NAD za přítomnosti glukózooxidázy a peroxidázy.
Použijí se podmínky podle příkladu 1 a vsázka podle la).
Reakční směs obsahuje navíc 1 kU/1 glukózooxidázy a 400 U/l peroxidázy. Získaná měřicí křivka je znázorněna v obr. 2.
Tento obr. ukazuje, že spojení reakce glukózodehydrogenázy a glukózooxidázy rovněž vede k rozšíření měřicího rozsahu, přičemž se však zmenší na základě plochého průběhu křivky přesnost měření.
Příklad 3
Vizuální stanovení glukózy spojeným systémem glukózodehydrogenáza NAD) diaforáza/tetrazoliová sůl a glukózodehydrogenáza/dichlorfenolindofenol; variace měřicího rozsahu.
Použijí se dva ml reakční směsi pro čtyři různé vsázky, které všechny obsahují 0,12 molu/1 fosfátového pufru, pH 6,5 a 103 hmot. % fluoresceinu sodného. Kromě toho obsahuje vsázka A:
mmol/1 NAD + 0,67 mmolu/1 3-(4-jódf enyl) -2- (4-nitro-f enyl) -5-f enyl-2H-tetrazoliumchloridu (INT), kU/1 glukózodehydrogenázy z B. megaterium a
250 U/l diaforázy.
vsázka B 1:
mmol/1 NAD+
0,25 mmolu/1 dichlorfenolindofenol,
0,67 mmol/1 INT
2,5 kU/1 glukózodehydrogenázy z B. megaterium,
250 U/l glukózodehydrogenázy z A. calcoaceticus a
250 U/l diaforázy.
vsázka B 2:
reagencie uvedené v vsázce Bl ve stejné koncentraci včetně 500 ’Ц/l glukózooxidázy a 200 U/l peroxidázy.
vsázka B 3:
reagencie uvedené v vsázce Bl ve stejné koncentrací včetně 1 kU/1 glukózooxidázy a 400 U/l peroxidázy.
K reakční směsi se připipetuje 60 μΐ séra (1 + 1 bez bílkoviny s 0,3 molu/1 trichloroctové kyseliny) s různým definovaným obsahem glukózy. Po 20 min. se vizuálně stanoví barevný vjem celkového roztoku, vizuálně rozlišitelné koncentrace glukózy poskytnou přitom celkový rozsah měře250227 ní. Na obr. 3 je graficky znázorněn výsledek. Rozpozná se větší měřicí rozsah spojeného systému a možná široká variace.
Příklad 4
Stanovení laktátu spojeným systémem laktátdehydrogenáza (NAD) diaforáza a laktátdehydrogenáza [ dichlorfenolindofenol.
Použije se 2 ml reakční směsi, která obsahuje 0,25 molu/1 fosfátového pufru, pH 7,0.
mmol/1 NAD +
0,12 mmolu/1 dichlorfenolindofenolu
0.67 mmolu/1 INT
RU/1 laktátdehydrogenázy ze srdce vepře
250 U/l diaforázy a
200 U/l laktátdehydrogenázy z kvasinek.
K tomu se připipetuje 100 gd séra (1 + 1 bez bílkoviny s 0,3 molu/1 trichloroctové kyseliny). Po 30 minutách se měří extlnkce při 460 a 650 nm. Získané výsledky jsou znázorněny v obr. 4.
Zatímco se stanoví s oběma jednotlivými reakcemi v jednom případě . obsah laktátu 0,2 až 6 mmolu/1 a ve druhém případě 0,8 až 24 mmolu/1, ukazuje obr. 4, že se spojeným systémem podle vynálezu se může stanovit 0.2 až nad 60 mmolů/1 laktátu.
Příklad 5
Stanovení alkoholu se spojeným systémem nol.
alkoholdehydrogenáza (NAD) diaforáza a alkohol dehydr ogenáza/ dichlorf enolindofePoužijí se 2 ml reakční směsi, která obsahuje 0,3 molu/1 tris(hydrox.ymethyl)-aminornethanového pufru, pH 8,0 0,1 mmol/1 NAD+,
0,12 mmolu/1 dichlorfenolindofenol,
0,67 mmol/1 INT, kU/1 ADH z kvasinek,
250 U/l diaforázy a
250 U/l ADH z Pseudomonas sp. M 27.
K tomu se připipetuje 50 gl séra (1 + 1 bez bílkoviny s 0,3 molu/1 trichloroctové kyseliny). Po 30 minutách se měří extinkce při 460 a 650 nm. Získá se měřicí rozsah. 0,02 až nad 3 g/1 alkoholu, zatímco s dvěma jednotlivými reakcemi se získají pouze měřicí rozsahy 0,02 až 0,5 nebo 0,08 až 2,2 g/1 alkoholu.
P ř í k 1 a d 6
Stanovení glukózy v moči pomocí testovacích proužků. Savý materiál se napustí roztokem podle příkladu 2, avšak při 20násolmě vyšší koncentraci enzymu, opatrně se usuší a fixuje se na vhodném nosiči. Po ponoření do roztoku vzorku se získá podle obsahu glukózy zabarvení od modré přes modrozelenou, zelenou světlezelenou, béžovou, oranžovou, červenou až tmavě červenou barvu. Vyhodnocení se může provádět srovnáním s vhodnou standardní barevnou stupnicí.
Claims (6)
- PŘEDMĚT V Y NALEZU1. Zkušební systém ke stanovení látek v tekutinách vyznačený tím, že obsahuje současně alespoň dva enzymy nebo enzymové systémy pro nezávislou reakci se stanovovanou látkou.
- 2. Zkušební systém podle bodu 1, vyznaičený tím, že enzym nebo enzymové systémy jsou dehydrogenázy s alespoň dvěma, rozdílnými akceptory nebo donory elektronů.
- 3. Zkušební systém podle bodu 1 a 2. vyznačený tím, že jeden z enzymových systémů je dehydroyenáza pro reakci s redukovaným nebo oxidovaným nikotinamidadenindinukleotidem nebo dinikotinamidadenindinukleotidfosfátem.
- 4. Zkušební systém podle bodů 1 až 3 ke stanovení glukózy, vyznačený tím, že enzymový systém pro reakci s nikotinamidadenindinukleotidem obsahuje glukózodehydrogenázu z Bacillu.s megaterium a druhý enzymový systém pro nezávislou reakci s iukózou obsahuje glukózodehydrogenázu z Acimtďcacter calcoaceticus.
- 5. Zkušební systém podle hodů 1 až 4, vyznačený tím, že enzymový systém pro reakci s nikotinamidadenindinukleotidem obsahuje tetrazoliovou sůl a diaforáza a/nebo ^^21^^1103111101 nebo fenazinethosulfát.
- 6. Zkušební systém podle bodů 4 a 5, vyznačený tím, že obsahuje glukózooxidázu a peroxidázu.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19823211167 DE3211167A1 (de) | 1982-03-26 | 1982-03-26 | Testsystem und verfahren zur bestimmung von substanzen in fluessigkeiten |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS250227B2 true CS250227B2 (en) | 1987-04-16 |
Family
ID=6159381
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS831987A CS250227B2 (en) | 1982-03-26 | 1983-03-23 | Testing system for substances' determination liquids |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4490465A (cs) |
| EP (1) | EP0090223B1 (cs) |
| JP (1) | JPS58175498A (cs) |
| CS (1) | CS250227B2 (cs) |
| DD (1) | DD209478A5 (cs) |
| DE (2) | DE3211167A1 (cs) |
| IL (1) | IL68198A (cs) |
| ZA (1) | ZA832105B (cs) |
Families Citing this family (43)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3247894A1 (de) * | 1982-12-24 | 1984-06-28 | Merck Patent Gmbh, 6100 Darmstadt | Testsystem und verfahren zur bestimmung von nad(p)h |
| US4923800A (en) * | 1984-01-10 | 1990-05-08 | Ly Uy Vu | Instrumentless quantitative analysis system |
| US4654310A (en) * | 1984-01-10 | 1987-03-31 | Ly Uy Vu | Instrumentless quantitative analysis system |
| US4746607A (en) * | 1985-02-07 | 1988-05-24 | Eastman Kodak Company | Use of substituted quinone electron transfer agents in analytical determinations |
| US4649121A (en) * | 1985-02-26 | 1987-03-10 | Miles Laboratories, Inc. | Viability test device |
| US4772550A (en) * | 1986-02-10 | 1988-09-20 | Miles Inc. | Heterogeneous specific binding assay employing an aggregatable binding reagent |
| US5220035A (en) * | 1986-04-04 | 1993-06-15 | Miles Inc. | Dithiol-(2-nitrobenzoate) indicators |
| US4975367A (en) * | 1986-04-04 | 1990-12-04 | Miles Inc. | Catalytic test composition intended to produce a range of colors |
| CA1295216C (en) * | 1986-04-04 | 1992-02-04 | James P. Albarella | Rainbow test device |
| US4898813A (en) * | 1986-04-04 | 1990-02-06 | Albarella James P | Catalytic test composition intended to produce a range of colors |
| US4812400A (en) * | 1986-07-14 | 1989-03-14 | Steinman Gary D | Process for measuring sodium levels in biological fluids |
| US4814142A (en) * | 1987-05-22 | 1989-03-21 | Polymer Technology International Corp. | Test strip having a non-particulate dialyzed polymer layer |
| US5037738A (en) * | 1987-06-03 | 1991-08-06 | Abbott Laboratories | Simultaneous assay for glucose and urea |
| US4855228A (en) * | 1987-09-11 | 1989-08-08 | Miles Inc. | Multiple oxidative indicator system for visual determination of hydrogen peroxide |
| US5200325A (en) * | 1988-02-10 | 1993-04-06 | Miles Inc. | Self-indicating analysis employing stoichiometric chemical subtraction |
| JP2811319B2 (ja) * | 1989-04-18 | 1998-10-15 | 旭化成工業株式会社 | 胆汁酸の高感度測定法および測定用組成物 |
| US5334507A (en) * | 1991-09-20 | 1994-08-02 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Composition for measurement of potassium ion concentration and composition for elimination of ammonium ions |
| DE4215275A1 (de) * | 1992-05-09 | 1993-11-11 | Merck Patent Gmbh | Mittel und Verfahren zur Behandlung von Körperflüssigkeiten bei der Bestimmung von Neopterin |
| JPH06153991A (ja) * | 1992-11-18 | 1994-06-03 | Unitika Ltd | ホスファターゼ測定試薬 |
| US5416004A (en) * | 1993-01-19 | 1995-05-16 | Detwiler; Richard L. | Multilayer analytical element containing primary amine buffer and method for the determination of ethanol |
| EP1579814A3 (en) | 1996-05-17 | 2006-06-14 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Methods and apparatus for sampling and analyzing body fluid |
| US5824491A (en) * | 1996-05-17 | 1998-10-20 | Mercury Diagnostics, Inc. | Dry reagent test strip comprising benzidine dye precursor and antipyrine compound |
| US20020010406A1 (en) | 1996-05-17 | 2002-01-24 | Douglas Joel S. | Methods and apparatus for expressing body fluid from an incision |
| ES2315961T3 (es) | 2001-06-08 | 2009-04-01 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Dispositivo de extraccion de muestras de fluido corporal. |
| JP3934107B2 (ja) * | 2001-06-08 | 2007-06-20 | エフ ホフマン−ラ ロッシュ アクチェン ゲゼルシャフト | 体液を収集するための試験片および体液を収集する方法 |
| US7731900B2 (en) | 2002-11-26 | 2010-06-08 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Body fluid testing device |
| US7244264B2 (en) * | 2002-12-03 | 2007-07-17 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Dual blade lancing test strip |
| US7582258B2 (en) | 2002-12-23 | 2009-09-01 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Body fluid testing device |
| KR100699214B1 (ko) | 2002-12-23 | 2007-03-28 | 에프. 호프만-라 로슈 아게 | 체액 검사 장치, 검사 카세트, 시험 배지 제공 방법, 및 체액 분석 방법 |
| US20040127818A1 (en) | 2002-12-27 | 2004-07-01 | Roe Steven N. | Precision depth control lancing tip |
| AU2003300941A1 (en) * | 2002-12-30 | 2004-07-29 | F.Hoffmann-La Roche Ag | Suspension for a blood acquisition system |
| US7214200B2 (en) * | 2002-12-30 | 2007-05-08 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Integrated analytical test element |
| AU2003300940A1 (en) * | 2002-12-30 | 2004-07-29 | Hoffmann-La Roche Ag | Flexible test strip lancet device |
| WO2004066822A2 (en) * | 2003-01-29 | 2004-08-12 | Roche Diagnostics Gmbh | Integrated lancing test strip |
| US7909776B2 (en) | 2004-04-30 | 2011-03-22 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Lancets for bodily fluid sampling supplied on a tape |
| US7322942B2 (en) | 2004-05-07 | 2008-01-29 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Integrated disposable for automatic or manual blood dosing |
| US7488298B2 (en) | 2004-10-08 | 2009-02-10 | Roche Diagnostics Operations, Inc. | Integrated lancing test strip with capillary transfer sheet |
| EP1870046A1 (de) * | 2006-06-22 | 2007-12-26 | Roche Diagnostics GmbH | Biegeweiche Vorrichtung zum Einbringen einer medizinischen Vorrichtung in den Körper |
| ATE534328T1 (de) * | 2007-05-29 | 2011-12-15 | Hoffmann La Roche | Flexible lanzette in einem lanzettensystem |
| WO2012028697A1 (en) | 2010-09-01 | 2012-03-08 | Eth Zürich, Institute Of Molecular Biology And Biophysics | Affinity purification system based on donor strand complementation |
| WO2014066670A1 (en) | 2012-10-24 | 2014-05-01 | Calysta Energy, Inc. | Engineering of multi-carbon substrate utilization pathways in methanotrophic bacteria |
| US20230213499A1 (en) * | 2020-02-21 | 2023-07-06 | Kikkoman Corporation | Device for evaluating state of sample, system containing same, method for evaluating state of sample and lactate dehydrogenase used therefor |
| JPWO2022071417A1 (cs) * | 2020-09-29 | 2022-04-07 |
Family Cites Families (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE142973C (cs) * | ||||
| DE143180C (cs) * | ||||
| SE173761C1 (cs) * | 1956-11-07 | 1960-12-20 | ||
| JPS4940192A (cs) * | 1972-08-17 | 1974-04-15 | ||
| CA1056746A (en) * | 1974-09-06 | 1979-06-19 | Chung J. Lai | Biologically active membrane material |
| US4056442A (en) * | 1976-06-01 | 1977-11-01 | The Dow Chemical Company | Lipase composition for glycerol ester determination |
| US4120755A (en) * | 1977-04-28 | 1978-10-17 | Beckman Instruments, Inc. | Kinetic method for determination of glucose concentrations with glucose dehydrogenase |
| SU905787A1 (ru) * | 1978-07-31 | 1982-02-15 | Иркутский Государственный Медицинский Институт | Способ определени аденозинтрифосфорной кислоты в крови |
| DE2905708A1 (de) * | 1979-02-15 | 1980-08-28 | Vitatron Scientific Bv | Verfahren zur photometrischen bestimmung von zwei oder mehr bestandteilen einer fluessigkeitsprobe sowie reagenzsatz zur durchfuehrung dieser photometrischen bestimmung |
| US4259440A (en) * | 1979-05-21 | 1981-03-31 | Miles Laboratories, Inc. | Hydrolysis and assay of triglycerides |
| SU857874A1 (ru) * | 1979-07-23 | 1981-08-23 | Ордена Ленина Институт Химической Физики Ан Ссср | Способ количественного определени глюкозы |
| DE2950381A1 (de) * | 1979-12-14 | 1981-06-19 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und reagens zur bestimmulng von triglyceriden |
| US4309502A (en) * | 1980-06-30 | 1982-01-05 | Beckman Instruments, Inc. | Enzymatic assay for glycerol and triglycerides and a reagent for use therein |
| US4340669A (en) * | 1981-02-12 | 1982-07-20 | Miles Laboratories, Inc. | System for the determination of glucose in fluids |
| DE3210095A1 (de) * | 1982-03-19 | 1983-09-29 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und reagenz zur bestimmung von glycerin |
-
1982
- 1982-03-26 DE DE19823211167 patent/DE3211167A1/de not_active Withdrawn
-
1983
- 1983-03-11 DE DE8383102388T patent/DE3373314D1/de not_active Expired
- 1983-03-11 EP EP83102388A patent/EP0090223B1/de not_active Expired
- 1983-03-22 IL IL68198A patent/IL68198A/xx unknown
- 1983-03-23 CS CS831987A patent/CS250227B2/cs unknown
- 1983-03-24 DD DD83249136A patent/DD209478A5/de not_active IP Right Cessation
- 1983-03-24 ZA ZA832105A patent/ZA832105B/xx unknown
- 1983-03-25 US US06/478,765 patent/US4490465A/en not_active Expired - Fee Related
- 1983-03-25 JP JP58049099A patent/JPS58175498A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| IL68198A0 (en) | 1983-06-15 |
| DE3373314D1 (en) | 1987-10-08 |
| IL68198A (en) | 1986-09-30 |
| DE3211167A1 (de) | 1983-09-29 |
| DD209478A5 (de) | 1984-05-09 |
| ZA832105B (en) | 1983-12-28 |
| EP0090223A2 (de) | 1983-10-05 |
| US4490465A (en) | 1984-12-25 |
| JPS58175498A (ja) | 1983-10-14 |
| EP0090223B1 (de) | 1987-09-02 |
| EP0090223A3 (en) | 1985-08-14 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CS250227B2 (en) | Testing system for substances' determination liquids | |
| EP0240849B1 (en) | Controlled hue test device | |
| US5037738A (en) | Simultaneous assay for glucose and urea | |
| EP0823943B1 (en) | Determination of glycated proteins | |
| Akimoto et al. | Luminol chemiluminescence reaction catalyzed by a microbial peroxidase | |
| JPS61146196A (ja) | Ｈ↓２ｏ↓２の測色的測定を改善するための方法び試薬 | |
| JPH0470000B2 (cs) | ||
| EP0200540B1 (en) | Analytical element and method for determination of creatine kinase isoenzyme | |
| US4215197A (en) | Test means and method for creatinine determination | |
| CS244665B2 (en) | Method of enzymatic determination of enzyme substrates | |
| EP0116307B1 (en) | Composition, analytical element and method for the quantification of creatine kinase | |
| EP0133681B1 (en) | Enzymatic urea assay | |
| Kohlbecker et al. | Direct spectrophotometric determination of serum and urinary oxalate with oxalate oxidase | |
| US20020031794A1 (en) | Method and reagent for quantitative determination of 1,5- anhydroglucitol | |
| Majkić-Singh et al. | Spectrophotometric assay of xanthine oxidase with 2, 2'-azino-di (3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate)(ABTS) as chromogen | |
| Orfanos et al. | A rapid screening test for Duchenne muscular dystrophy using dried blood specimens | |
| EP0285998B1 (en) | Method and reagent for determination of dehydrogenase or its substrate | |
| Perlstein et al. | Spectrophotometric study of bilirubin and hemoglobin interactions in several hydrogen peroxide generating procedures | |
| Kayamori et al. | Enzymatic method for assaying uric acid in serum with a new tetrazolium salt produces water-soluble formazan dye | |
| JPS60210998A (ja) | 無機リン酸塩の酵素学的測定用試験組成物、試験具及び試験方法 | |
| JP3034984B2 (ja) | Ｄ−ガラクトースの高感度定量法および定量用組成物 | |
| JPH0731498A (ja) | １，５−アンヒドログルシトールの定量用キット及び該キットを使用する定量法 | |
| JPH0687798B2 (ja) | 体液中のカルシウム測定方法 | |
| JPH1118798A (ja) | コレステロールの定量方法及び定量用試薬 | |
| JP2643205B2 (ja) | 高感度比色定量法 |