WO2004104036A1 - 大豆ホエー蛋白及び大豆ホエー蛋白分解物の製造法 - Google Patents

大豆ホエー蛋白及び大豆ホエー蛋白分解物の製造法 Download PDF

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soybean
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soy whey
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Masahiko Samoto
Wataru Kugimiya
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Fuji Oil Company, Limited
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    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Definitions

  • the present invention relates to a method for producing a soybean whey protein and a soybean whey protein hydrolyzate that can be efficiently and highly recovered from soybean whey.
  • 7S globulin also referred to as -conglycinin
  • 11S globulin also referred to as dalycinin
  • the soybean whey produced as a by-product at that time contains lectin (also called hemagglutinin), which is a trace protein of soybean, and a nick-type trypsin inhibitor. It has been reported that these soy whey proteins have various physiological activities and are expected as a new healthy nutritional material.
  • Patent Document 1 JP-A-3-22971
  • Patent Document 2 JP-A-59-179064
  • the present invention provides a soybean whey protein (Lecty) which is a trace protein of soybean from soybean whey. It is an object of the present invention to provide a method for producing soybean soy protein which can efficiently and highly recover tryptic inhibitors (such as lipstick type trypsin inhibitor).
  • the inventors of the present invention have conducted intensive studies and found that the purity of soybean whey protein tends to increase by exposing the heated aggregate obtained from soybean whey to acidity and removing soluble matter. Obtained. As a result of further research, the inventors found that by adjusting the pH during washing to a specific pH range, the protein purity of soybean hoprotein was dramatically increased, and completed the present invention. .
  • the present invention is a method for producing soybean hoprotein, which comprises exposing heated aggregates produced by heating soybean soybean to an acidity of pH 4 or less to remove soluble matter.
  • the temperature at which the soybean honey is heated is preferably 80 to 120 ° C. Heating is preferably performed in the presence of alkaline earth metal ions.
  • the pH when heating soybean ho is preferably 2-9. It is preferable that the obtained soybean hoprotein contains at least 96 mg of protein per lg of solid content (60% by weight or more as a protein when the nitrogen conversion coefficient is 6.25) as nitrogen content by the Kedar method.
  • the present invention is a method for producing solubilized soybean hoprotein, which further comprises neutralizing the soybean soybean protein obtained by the above production method and then heating (100 to 150 ° C). Further, the present invention is a method for producing a soybean protein decomposed product, wherein a protease is allowed to act on the soybean protein obtained by the above production method.
  • soybean hoproteins such as soybean lectin and trypsin inhibitor with high purity can be provided by an industrially feasible production method.
  • the production method capable of efficiently preparing high-purity soybean soybean protein as in the present invention is very promising as a technique for supplying soybean soybean protein as a soybean protein material.
  • soybean ho Unlike the main stored soybean protein, the protein contained in soybean ho was contained only in trace amounts and was not easy to recover. By adopting this production method, it is possible to recover this soybean soy protein with high efficiency and high purity, and to impart solubility if desired. Processing and expanding the use of soybean protein that has been used so far This is made possible by adopting this manufacturing method.
  • the present invention is a method for producing soy whey protein, which comprises exposing heated aggregates generated by heating soy whey to an acidity of pH 4 or less to remove soluble substances.
  • the soybean whey used in the present invention is obtained by removing 7S globulin or 11S globulin, which is a main storage protein of soybean, during or after water extraction from defatted soybean or soybean, and as a protein, lectin or trypsin inhibitor. And trace components such as Preferably, defatted soybeans are extracted with an aqueous solvent to remove soybean milk, soymilk is obtained, and 7S globulin or an isolated soybean protein containing 11S globulin as a main component is recovered by isoelectric precipitation (pH 4.4-4.6).
  • soy whey obtained as a by-product is used.
  • the soybean whey contains about 15 to 30% by weight of crude protein per total solid content, depending on the preparation method. Its composition is different from the main storage protein of soybeans, and it is composed mainly of 10-20% of lectin, 30 and 50% of nick-type trypsin inhibitor in total protein, and other components such as 3/3 amylase and lipoxygenase. . And the composition of j3_conglycinin and glycinin, the main storage proteins of soybean, is less than 10% of the total protein.
  • a step of heating soybean whey and recovering a substance that aggregates (heated aggregate) is performed.
  • proteins in the soybean whey undergo thermal denaturation and aggregate.
  • the caloric heat temperature is a temperature sufficient for denaturing the soy whey protein, preferably at 80-120 ° C, more preferably at 85-100 ° C. If the heating temperature is lower than 80 ° C, the growth into agglomerates is insufficient, and if the heating temperature is higher than 120 ° C, coloring such as browning is likely to occur.
  • the heating time depends on the temperature as long as it is sufficient for the formation of agglomeration, but it is sufficient if the heating time is in the range of 5-60 minutes.
  • the alkaline earth metal ion When soy whey is heated, coexistence of an alkaline earth metal ion in advance promotes aggregation of the soy whey protein, which is preferable for efficiently collecting the heated aggregate.
  • the alkaline earth metal ion may be added in an amount of 0.02 to 1% by weight based on the amount of soybean whey.
  • the kind of the alkaline earth metal is not particularly limited as long as it is a salt or hydroxide containing Ca or Mg.
  • the pH of soybean whey at the time of heating is 29. If the pH is less than 2, an unfavorable flavor may be caused by an acid, and if the pH exceeds 9, the flavor may be deteriorated by an alkali. More preferably, the pH is suitably set at 47, and even more preferably at 5-6. If the pH is less than 4, a large amount of acid is required for pH adjustment, so that the ash content of the heat-aggregate increases, making it difficult to purify the protein afterwards. On the other hand, if the pH exceeds 7, the heat aggregates tend to be tight and separation is difficult.
  • the heated aggregate is collected by a separation means such as centrifugation or membrane separation.
  • soybean oligosaccharides such as stachyose and raffinose contained in soybean whey are removed, and about 50% of the nitrogen content in soybean whey sediments.
  • Lectins and trypsin inhibitors are recognized as major protein components in this heat aggregate, and other trace protein components such as lipoxygenase ⁇ low molecular weight components having a molecular weight of 20,000 or less are also included.
  • the purity of the protein in the heat-aggregated product was estimated to be about 80 mg / g (solid content) per lg of solid content (50% by weight of protein when the nitrogen conversion factor was 6.25), according to the measurement of the Kenoledar method. Purity is too low to be treated as a soybean protein material, which is undesirable. In addition, as it is, it contains about 30% ash per solid content and has a strong salty taste.
  • the reason why the purity of the protein is so low is that, as described above, the ash such as Ca contains about 30% of the solid content. This ash forms a complex with phytic acid and the like, and this is considered to be coagulated together with soy whey protein by heating. This heated aggregate has low protein purity even after washing with pure water.
  • the present invention is characterized in that water is further added to a heated aggregate of soybean whey and exposed to strong acidity to wash out solubilized impurities.
  • exposure under strong acidity means exposure to pH 4 or less, preferably pH 3 or less, and more preferably pH 1.5-2.5. If the pH exceeds 4, impurities other than proteins cannot be sufficiently solubilized. For example, no matter how much water is precipitated by heating at about pH 5.3 and washed with water around pH 5.3 4.5, protein purity does not increase. In other words, even when exposed to slightly acidic and strong alkaline conditions, the protein While there is almost no change in the composition, exposure of the precipitate under strongly acidic conditions makes it possible to solubilize impurities other than proteins as much as possible.
  • the kind of acid used for adjusting the acidity is not particularly limited, and hydrochloric acid or phosphoric acid may be used.
  • the protein maintains insolubility at this time, by utilizing the dissolution behavior of both, washing and removal of the acid-soluble matter (ash content, which is considered to be mainly phytic acid), removes the protein by heat aggregation. It is possible to dramatically increase the protein purity in a product.
  • the pH may be higher than that of the above-mentioned exposing step, and the pH may be adjusted to 5 or less, more preferably adjusted to pH 1.54. When the pH exceeds 5, impurities which have been solubilized with an acid are insolubilized again and precipitate, so it is better to avoid them.
  • the obtained soybean whey protein has a nitrogen content of 96 mg or more per lg of solid content, preferably
  • the protein has a purity of 112 mg or more (when the nitrogen conversion coefficient is 6.25, the protein is 60% by weight or more, preferably 70% by weight or more, more preferably 75% by weight or more).
  • the protein per during soy whey protein, lectin 15- 30 weight 0/0, Kuni'tsu type trypsin inhibitor is contained 80 wt% 40-. Separation of the soluble matter from the acid and the insoluble soy whey protein may be performed by using a separation means such as centrifugation or membrane separation.
  • the resulting high-purity soybean whey protein was the by the force desired to have become insoluble, this pH 6. 5-9, preferably after Chu ⁇ Ro in pH7- 8, 100- 150 o C, preferably Is solubilized by strong heating at 110-120 ° C, so that it is possible to provide soluble and high-purity soy whey protein.
  • the heating means either indirect heating or direct heating can be used, but it is preferable to perform steam-blown direct heating in terms of flavor and coloring.
  • the soybean whey protein hydrolyzate can be provided by subjecting the soybean whey protein obtained as described above to a hydrolysis using a protease and removing an insoluble fraction if necessary.
  • the protease to be used is not particularly limited, but it is preferable to use an endo-type protease derived from a microorganism, a plant or an animal in order to obtain a higher physiological activity such as angiotensin converting enzyme inhibitory activity.
  • metalloproteases such as thermolysin
  • serine proteases such as trypsin, chymotrypsin, thrombin, plasmin, elastase, and subtilisin
  • thiol proteases such as papain, fusin, bromelain, and cathepsin B
  • aspartic protease such as pepsin
  • the obtained soybean whey protein hydrolyzate contains various physiologically active peptides such as angiotensin converting enzyme inhibitory peptide and antioxidantly active peptide. Therefore, it is possible to apply this degraded product as it is, or to fractionate a fraction containing a specific bioactive peptide, and apply it as a bioactive peptide-containing composition to health foods such as pharmaceuticals and specified health foods. it can.
  • soy whey protein or the soy whey protein hydrolyzate obtained by the production method of the present invention sufficiently denatures these proteins and converts them into a hydrolyzate, so that the trypsin inhibitory activity and the like have disappeared.
  • the amino acid score which is an index of the amino acid composition balance, is also excellent, which is more nutritionally desirable.
  • soybean protein material or a peptide-containing composition having excellent nutritional sources and physiological functions.
  • This soybean whey protein and its degraded product also contain abundant branched-chain amino acids such as leucine, isoleucine, and phosphorus, and are more abundant than peptides derived from isolated soybean protein, and thus have an advantage as a supplement for athletes.
  • Example 1 As a result, as shown in Example 1, it can be seen that by removing the fraction solubilized under strong acidity, the protein purity is dramatically improved and the ash content can be reduced as much as possible. Next, the protein of Example 1 in which the protein purity was improved was solubilized.
  • Example 3 A 5% mixed solution of the one prepared in Example 1 was prepared, the pH was adjusted to 6.5 by adding sodium hydroxide, heated at 95 ° C for 15 minutes, centrifuged (1000 GX for 10 minutes), The protein remaining in the supernatant, that is, the nitrogen content of the supernatant relative to the total nitrogen content was determined. as a result Are shown in Table 3.
  • a 5% mixed solution of soy whey protein prepared in Example 1 was prepared, pH was adjusted to 7.8 by adding sodium hydroxide, and heating was performed at 120 ° C for 15 minutes. Then, this was adjusted to pH 8 with sodium hydroxide, and 1% of “proteases 3” (manufactured by Daiwa Chemicals, Bacillus subtilis-derived endoprotease) per soybean whey protein was added and reacted at 60 ° C for 4 hours. The mixture was adjusted to pH 4.5 with phosphoric acid, heated at 100 ° C for 20 minutes to stop the reaction, centrifuged (1000G x 5 minutes), the supernatant was collected, and the soy whey protein hydrolyzate was removed. Obtained. When the molecular weight of this degradation product was measured by gel filtration, 70% or more of the peptides had a molecular weight of 1,000 or less.

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Abstract

　大豆ホエー中に含まれる蛋白質を、効率よく、高純度で回収し、製造する方法を提供する。 　分離大豆蛋白を豆乳あるいは脱脂豆乳から等電点沈澱によって、採取する際にバイプロとされる大豆ホエー中に含まれる蛋白質を効率的に回収することは、これまで困難であり、回収しても蛋白質純度が低いなどの欠点があった。本製造法は、大豆ホエーをCaイオン共存下で加熱し、沈澱物として回収した後、沈澱物を酸性下で洗浄し、中和することによって効率よく、高純度の大豆ホエー蛋白質を得るものであり、上記の課題を解決したものである。

Description

明 細 書
大豆ホエー蛋白及び大豆ホエー蛋白分解物の製造法
技術分野
[0001] 本発明は、大豆ホエーから効率的に、しかも高純度で回収することのできる大豆ホェ 一蛋白及び大豆ホエー蛋白分解物の製造法に関する。
背景技術
[0002] 大豆の主要な貯蔵蛋白である 7Sグロブリン（ —コングリシニンともいう。）や 11Sグロ ブリン (ダリシニンともいう。）等は豆乳や脱脂豆乳等から等電点沈澱や加熱によって 分離される。その際に副産物として生成する大豆ホエー中には、大豆の微量蛋白質 であるレクチン（へマグルチニンともいう。 )やクニッッ型トリプシンインヒビターなどが 含まれる。これらの大豆ホエー蛋白は種々の生理活性を有することが報告されており 、新たな健康栄養素材として期待されている。
[0003] しかし、これらは微量成分であるため、蛋白素材として利用するためには、高純度か つ効率的に回収することが必須である。従来、カルシウムイオンの共存下で大豆ホェ 一を加熱すると生成する凝集物（大豆ホエー蛋白が含まれる。）を除去し、上清側の 大豆オリゴ糖を回収する知見はレ、くつか報告されてレ、る（特許文献 1， 2)。
[0004] し力、しこれらの報告は大豆オリゴ糖の回収を目的とするため、その副産物である大豆 ホエー蛋白をいかに高純度化し、有効利用しょうとするか、という思想には及んでい ない。そのため特許文献 1や 2に示された方法により大豆ホエーの加熱凝集物を回 収しても、蛋白質純度が非常に低い問題があった。さらにカルシウムイオンを用いる ために灰分の含量が増加してしまい、塩味が強く感じられる等、蛋白質素材とするに は課題が残っていた。
[0005] 特許文献 1 :特開平 3— 22971号公報
特許文献 2 :特開昭 59— 179064号公報
発明の開示
発明が解決しょうとする課題
[0006] そこで本発明は、大豆ホエーから大豆の微量蛋白質である大豆ホエー蛋白（レクチ ンゃクニッッ型トリプシンインヒビターなど）を効率的かつ高純度に回収することのでき る大豆ホ 蛋白の製造法を提供することを目的とした。
課題を解決するための手段
[0007] 本発明者は鋭意研究を重ねた結果、大豆ホエーから得られた加熱凝集物を酸性下 にさらし、可溶性物を除去することによって、大豆ホ 蛋白の純度が上昇傾向とな る知見が得られた。そしてさらなる研究の結果、その洗浄時の pHを特定の pH域に調 整することによって、大豆ホ 蛋白の蛋白質純度が飛躍的に高くなるという知見を 得て、本発明を完成するに到った。
[0008] すなわち本発明は、大豆ホ を加熱して生ずる加熱凝集物を pH4以下の酸性下 にさらし、可溶性物を除去することを特徴とする大豆ホ 蛋白の製造法である。上 記製造法において、大豆ホ を加熱する温度は 80— 120°Cであるのが好ましい。 加熱はアルカリ土類金属イオンの共存下で行うのが好ましい。大豆ホ を加熱す る際の pHは 2— 9が好ましい。得られた大豆ホ 蛋白中には、蛋白質がケ ダー ル法による窒素量として固形分 lgあたり 96mg以上 (窒素換算係数を 6.25とした場合、 蛋白質として 60重量％以上)含まれるのが好ましい。さらに本発明は、上記製造法で 得られる大豆ホ 蛋白をさらに中和後、加熱（100 150°C)することを特徴とする可 溶化大豆ホ 蛋白の製造法である。さらに本発明は、上記製造法で得られる大豆 ホ 蛋白にプロテアーゼを作用させることを特徴とする大豆ホ 蛋白分解物の 製造法である。
発明の効果
[0009] 本発明により工業的に可能な製造方法で純度の高い大豆レクチンやトリプシンインヒ ビターなどの大豆ホ 蛋白を提供することができる。本発明のごとく効率的に高純 度の大豆ホ 蛋白を調製できる製造法は、大豆ホ 蛋白を大豆蛋白素材として 供給する技術として非常に有望である。
大豆ホ 中に含まれる蛋白質は、主要貯蔵大豆蛋白質と異なり微量にしか含まれ ておらず、回収することが容易ではなかった。本製法を採用することによって、この大 豆ホ 蛋白を効率良ぐ高純度で回収で また所望により溶解性を持たせること も可能である。これまで利用されてこな力 た大豆ホ 蛋白の加工 ·利用を広げて レ、くことが、この製造法を採用することによって可能となる。
発明を実施するための最良の形態
[0010] 本発明は、大豆ホエーを加熱して生ずる加熱凝集物を pH4以下の酸性下にさらし、 可溶性物を除去することを特徴とする大豆ホエー蛋白の製造法である。
[0011] 本発明において使用する大豆ホェ一は、脱脂大豆や大豆から水抽出時又は水抽出 後に、大豆の主要な貯蔵蛋白質である 7Sグロブリンや 11Sグロブリンが除去され、蛋 白質としてレクチンやトリプシンインヒビターなどの微量成分が含まれるものである。好 適には脱脂大豆を水性溶媒で抽出しオカラを除いて豆乳を得、等電点沈殿 (pH4. 4一 4. 6)により 7Sグロブリンや 11Sグロブリンを主成分とする分離大豆蛋白を回収し
、副産物として得られる大豆ホエーが用レ、られる。もちろん脱脂大豆を酸性水溶液や アルコールで洗浄して濃縮大豆蛋白を得る際に副産物として得られる大豆ホエー、 あるいは豆腐、豆乳、醤油、納豆などの製造工程中に得られる副産物として得られる 大豆ホエーなども用いることができ、特に限定はされない。
[0012] 上記大豆ホエーには、調製方法にもよるが、粗蛋白質が全固形分あたり約 15— 30 重量％程度含まれる。その組成は大豆の主要な貯蔵蛋白質とは異なり、全蛋白質中 レクチンが 10 20%、クニッッ型トリプシンインヒビターが 30 50%、その他 /3ァミラ ーゼ、リポキシゲナーゼなどの微量蛋白質が主成分となっている。そして大豆の主要 な貯蔵蛋白質である j3 _コングリシニン及びグリシニンの組成は全蛋白質中 10%に も満たない。
[0013] 本発明はまず大豆ホエーを加熱し、凝集する物質 (加熱凝集物）を回収する工程を 経る。加熱することにより、大豆ホェ一中の蛋白質が熱変性を起こし、凝集する。カロ 熱温度は大豆ホエー蛋白が変性するに十分な温度とし、好ましくは 80— 120°C、より 好ましくは 85 100°Cで行う。加熱温度が 80°C未満であると凝集塊への成長が不十 分であり、加熱温度が 120°Cを超えると褐変などによる着色が生じやすい。加熱時間 は凝集の形成に十分な時間とすればよぐ温度により異なるが、 5— 60分の範囲で 行えば十分である。
[0014] また、大豆ホエーを加熱する際に、予めアルカリ土類金属イオンを共存させると大豆 ホエー蛋白の凝集が促進されるため、効率的に加熱凝集物を回収するのに好ましい 。アルカリ土類金属イオンは大豆ホエー量に対して 0. 02— 1重量％添加すればよい 。アルカリ土類金属の種類は、 Caや Mgを含む塩や水酸化物であれば特に限定され ない。
[0015] 加熱を行う際の大豆ホエーの pHは 2 9とすることが好ましい。 pHが 2未満であると 酸による好ましくない風味の悪化が起こり、 pHが 9を超えるとアルカリによる風味の悪 化が懸念される。より好ましくは pH4 7、さらに好ましくは 5— 6とすることが適当であ る。 pH4未満になると pH調整に多量の酸が必要となるため、加熱凝集物の灰分が増 加し、後の蛋白質の高純度化がしにくくなる。また pH7を超えると加熱凝集物がしまり が良くなぐ分離がしづらい傾向となる。
[0016] 次に、加熱凝集物を遠心分離や膜分離などの分離手段によって回収する。この段階 で大豆ホエーに含まれるスタキオースやラフイノースなどの大豆オリゴ糖が除去され、 大豆ホエー中に含まれる窒素含有量の約 50%が沈降する。この加熱凝集物の中に は、レクチンやトリプシンインヒビターなどが主要な蛋白質成分として認められ、その 他リポキシゲナーゼゃ分子量 2万以下の低分子成分などの微量蛋白質成分も含ま れる。しかし、加熱凝集物中の蛋白質純度は、ケノレダール法測定によれば、窒素量 として固形分 lgあたり 80mg/g (固形分) (窒素換算係数を 6.25とした場合、蛋白質とし て 50重量％)程度しかなぐ大豆蛋白素材として扱うには純度が低すぎて好ましくな レ、。またこのままでは固形分当たり、 30%前後の灰分が含まれ、塩味が強い。
[0017] 蛋白質の純度がこのように低い原因は、上記の通り、 Caなどの灰分が固形分あたり い 30%程度も含まれていることによる。この灰分はフィチン酸などとの錯体を形成して おり、これが加熱によって大豆ホエー蛋白質と共に凝集してくると考えられる。この加 熱凝集物は純水でレ、くら洗浄しても、蛋白質純度が低レ、ままである。
[0018] 本発明は、大豆ホエーの加熱凝集物にさらに水をカ卩えて強酸性下にさらし、可溶化 した不純物を洗浄することに特徴を有する。ここで強酸性下にさらすとは、 pH4以下 、好ましくは pH3以下、さらに好ましくは pHl . 5-2. 5にさらすことである。 pH4を超 えると蛋白質以外の不純物を十分に可溶化することができない。例えば pH5.3程度で 加熱沈澱させたものを、 PH5.3 4.5付近で水でいくら洗浄してもタンパク質純度が上 がらない。すなわち、微酸性一強アルカリ性下にさらしても、加熱凝集物の蛋白質組 成にほとんど変化が無いのに対し、強酸性下にその沈澱物をさらすことによって、蛋 白質以外の不純物を可及的に可溶化させることができる。酸性下に調整する際の酸 の種類は特に限定されず、塩酸やリン酸等を用いればょレ、。
[0019] 蛋白質はこの際不溶性を維持しているため、この双方の溶解挙動を利用し、酸による 可溶性物 (灰分ゃフィチン酸が主体と考えられる）を洗浄し、除去することによって、 加熱凝集物中の蛋白質純度を飛躍的に増加させることができる。洗浄する際は、前 記さらし工程よりも pHは高くても良ぐ pH5以下、より好ましくは pHl . 5 4に調整し て洗浄すればよレ、。 pHが 5を超えると酸でー且可溶化していた不純物が再度不溶化 し、沈澱してくるため、避けた方が良い。
[0020] 得られた大豆ホエー蛋白は、窒素量として固形分 lgあたり 96mg以上、好ましくは
112mg以上（窒素換算係数を 6.25した場合、蛋白質として 60重量％以上、好ましくは 70重量％以上、より好ましくは 75重量％以上）の純度を有する。また大豆ホエー蛋白 中には蛋白質あたり、レクチンが 15— 30重量0 /0、クニッッ型トリプシンインヒビターが 40— 80重量％含まれる。酸による可溶性物と不溶性となった大豆ホエー蛋白の分 離は遠心分離や膜分離などの分離手段を用いればよい。
[0021] 得られた高純度の大豆ホエー蛋白は、不溶性となっている力 所望により、これを pH 6. 5— 9、好ましくは pH7— 8に中禾ロ後、 100— 150oC、好ましくは 110— 120oCの強 加熱をすることによって可溶化されるため、可溶性であり、かつ高純度の大豆ホエー 蛋白を提供することもできる。加熱手段は間接加熱でも直接加熱でも使用できるが、 風味や着色の点で蒸気吹き込み式の直接加熱を行うことが好ましい。
[0022] さらに、所望により、上記により得られた大豆ホエー蛋白を原料として、プロテアーゼ によって加水分解を施し、必要により不溶性画分を除去して大豆ホエー蛋白分解物 を提供することができる。使用するプロテアーゼとしては特に限定されないが、アンジ ォテンシン変換酵素阻害活性などのより高い生理活性を得るために、微生物由来、 植物由来又は動物由来のエンド型プロテアーゼの使用が好ましレ、。具体的には金属 プロテアーゼ（サーモライシンなど）、セリンプロテアーゼ（トリプシン、キモトリブシン、 トロンビン、プラスミン、エラスターゼ、ズブチリシンなど）、チオールプロテアーゼ（パ パイン、フイシン、ブロメライン、カテブシン Bなど）、ァスパラギン酸プロテアーゼ（ぺプ シン、キモシン、カテブシン Dなど）などを用いることができる。得られた大豆ホエー蛋 白分解物には、アンジォテンシン変換酵素阻害ペプチドや、抗酸化活性ペプチドな ど、種々の生理活性ペプチドが含まれていると考えられる。したがつてこの分解物を そのまま、あるいは特定の生理活性ペプチドを含む画分を分画して、生理活性ぺプ チド含有組成物として医薬品や特定保健用食品などの健康食品にも適用することも できる。
[0023] 大豆ホエーに含まれるレクチンやトリプシンインヒビターは、非栄養蛋白質であるとし て、従来は敬遠されてきた。しかし、本発明の製造法により得られた大豆ホエー蛋白 や大豆ホエー蛋白分解物は、これらの蛋白質を充分に熱変性させ、また加水分解物 にすることによって、トリプシン阻害作用等は消失している。さらに、分離大豆蛋白な どに比べ、システィンやメチォニン等の含硫アミノ酸の量も高いことから、アミノ酸組成 バランスの指標であるアミノ酸スコアも優れており、栄養的にはさらに望ましいもので ある。したがって栄養源や生理機能に優れた大豆蛋白素材又はペプチド含有組成 物として新たに利用が可能である。この大豆ホエー蛋白やその分解物は、また、ロイ シン、イソロイシンン、ノくリン等の分岐鎖アミノ酸も分離大豆蛋白由来のペプチドよりも 豊富に含まれるため、アスリート向けサプリメントとしての利点もある。
実施例
[0024] 以下に、実施例および比較例を例示して本発明効果をより明瞭にするが、本発明は これらの例示に制約されるものではない。
[0025] 〔比較例 1〕
脱脂大豆 1部に 10倍の水をカ卩え、よく攪拌し、これに塩酸をカ卩えて pHを 4.5に調整し た。等電点沈澱によって凝集する 7Sグロブリンや 11Sグロブリンなどの不溶物を遠心 分離によって除去し、大豆ホエーを得た。この大豆ホエーに消石灰をカ卩え、 pHを 5.3 に調整し、 90 95°Cで 15分ほど放置して凝集する画分を遠心分離にて採取した。こ れをカルシウム加熱凝集タイプの大豆ホエー蛋白とした。この画分を凍結乾燥し、そ の窒素含有量を求めた。結果を表 1に示す。
[0026] 〔実施例 1〕
比較例 1のカルシウム加熱凝集タイプの大豆ホエー蛋白の固形分重量 1部に対し、 水を 10倍量カ卩え、塩酸を添加して、 pHを 2.0に調整し、ホモミキサー 5000卬 m、 10分 攪拌して遠心分離（1000G X 10分）を行レ、、その沈澱物を回収した。回収した沈澱物 を凍結乾燥し、固形分の重量回収率と窒素含有量を求めた。結果を表 1に示す。ま た回収物のアミノ酸組成を調べ、分離大豆タンパク質のそれと比較した。結果を表 2 に示す。
[0027] 〔比較例 2〕
比較例 1のカルシウム加熱凝集タイプの大豆ホエー蛋白の固形分重量 1部に対し、 水を 10倍量カ卩え、ホモミキサー 5000卬 m、 10分攪拌して遠心分離（1000G X 10分）を 行レ、、その沈澱物を回収した。このとき加水後の pHは 5.5であった。回収した沈澱物 を凍結乾燥し、固形分の重量回収率と窒素含有量を求めた。結果を表 1に示す。
[0028] 〔比較例 3〕
比較例 1のカルシウム加熱凝集タイプの大豆ホエー蛋白の固形分重量 1部に対し、 水を 10倍加え、水酸化ナトリウムを添加して、 pHを 10.0に調整し、ホモミキサー 5000卬 m、 10分攪拌して遠心分離（1000G X 10分）を行い、その沈澱物を回収した。 回収した沈澱物を凍結乾燥し、固形分の重量回収率と窒素含有量を求めた。結果を 表 1に示す。
[0029] (表 1 )
Figure imgf000008_0001
*窒素換算係数を 6. 25とした場合の蛋白質含有率％
**比較例 1で回収した物質の固形分を 100とした場合の各固形分回収率％
[0030] (表 2) (蛋白質 lOOmg中 mg) アミノ酸 大豆ホエー蛋白 分離大豆蛋白 アルギニン 6.0 7.7 リジン 6.4 6.1 ヒスチジン 2.3 2.7 フエ二ルァラニン 6.0 5.3 チロシン 3.7 3.7 ロイシン 8.8 7.8 イソロイシン 6.0 4.8 メチォニン 1.3 1.2 バリン 5.5 4.8 ァラニン 4.4 4.0 グリシン 4.4 4.0 プロリン 5.4 5.4 グルタミン酸 ·グルタミン 11.9 19.2 セリン 5.9 5.0 スレオニン 4.7 3.5 ァスパラギン酸 ·ァスパラギン 13.6 11.5 トリブトファン 2.1 1.3 システィン 1.7 1.3
[0031] この結果、実施例 1にみられるように、強酸性下で可溶化する画分を除くことによって 蛋白質純度が飛躍的に向上し、灰分も可及的に低減できることがわかる。次に、この 蛋白質純度が向上した実施例 1の蛋白質の可溶化を実施した。
[0032] 〔実施例 2〕
実施例 1で調製したものの 5%混合液を作製し、水酸化ナトリウムを添加して、 pHを 7.8に調整し、 120°C、 15分の加熱を行い、遠心分離（1000GX10分）を行い、上澄み に残る蛋白質、つまり全体の窒素量に対する上澄みの窒素含有率を求めた。その結 果を表 3に示す。
[0033] 〔比較例 4〕
実施例 1で調製したものの 5%混合液を作製し、水酸化ナトリウムを添加して、 pHを 6.5に調整し、 95°C、 15分の加熱を行い、遠心分離（1000GX10分）を行い、上澄みに 残る蛋白質、つまり全体の窒素量に対する上澄みの窒素含有率を求めた。その結果 を表 3に示す。
(表 3) 検体 上澄みの窒素含有率 実施例 2 75% 比較例 4 12%
[0035] この結果から、不溶性である大豆ホエー蛋白の再可溶化は、中和後、強加熱する ことによって可能であった。
[0036] 〔実施例 3〕
実施例 1で調製した大豆ホエー蛋白の 5%混合液を調製し、水酸化ナトリウムを添 加して、 pHを 7.8に調整し、 120°C、 15分の加熱を行った。その後、これを水酸化ナトリ ゥムで pH8に調製し、大豆ホエー蛋白質当たり 1 %の「プロテア一ゼ3」（大和化成製 、枯草菌由来エンド型プロテアーゼ）を加え、 60°C、 4時間反応し、リン酸で pH4.5に 調製して、 100°Cで 20分加熱して反応を止め、遠心分離（1000G X 5分）を行い、上澄 みを回収し、大豆ホエー蛋白分解物を得た。この分解物の分子量をゲルろ過によつ て測定すると、ペプチドの 70%以上が分子量 1000以下であった。

Claims

請求の範囲
大豆ホエーを加熱して生ずる加熱凝集物を pH4以下の酸性下にさらし、可溶性物を 除去することを特徴とする大豆ホエー蛋白の製造法。
大豆ホエーを加熱する温度が 80— 120°Cである請求項 1記載の製造法。
アルカリ土類金属イオンの共存下で加熱する請求項 1記載の製造法。
大豆ホエーを加熱する際の pHが 2— 9である請求項 1記載の製造法。
得られた大豆ホエー蛋白中に、蛋白質がケノレダール法による窒素量として固形分 lg あたり 96mg以上（窒素換算係数を 6.25とした場合、蛋白質として 60重量％以上)含ま れる請求項 1記載の製造法。
請求項 1記載の方法で得られる大豆ホエー蛋白を中和後、加熱（100— 150°C)するこ とを特徴とする可溶化大豆ホエー蛋白の製造法。
請求項 1記載の方法で得られる大豆ホエー蛋白にプロテアーゼを作用させることを 特徴とする大豆ホエー蛋白分解物の製造法。
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Cited By (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2007209336A (ja) * 2006-01-10 2007-08-23 Izutsu Miso:Kk 大豆煮汁成分の有効活用方法
JP2007302655A (ja) * 2006-04-13 2007-11-22 Rohto Pharmaceut Co Ltd 育毛剤
JP2010248134A (ja) * 2009-04-16 2010-11-04 Rheology Kino Shokuhin Kenkyusho:Kk ペプチド組成物
EP2397037A1 (en) * 2010-06-15 2011-12-21 CJ CheilJedang Corporation Method for separating protein from food
JP2012016347A (ja) * 2010-06-07 2012-01-26 Fuji Oil Co Ltd 大豆乳化組成物及び減脂豆乳、並びにそれらの製造法
US20120329993A1 (en) * 2009-12-30 2012-12-27 Legal Department Soy whey protein compositions and methods for recovering same
WO2014018923A2 (en) * 2012-07-26 2014-01-30 Solae, Llc Emulsifying agent for use in personal care products and industrial products
WO2014018929A2 (en) * 2012-07-26 2014-01-30 Solae, Llc Foaming agent for use in personal care products and industrial products
JP2014110768A (ja) * 2012-12-05 2014-06-19 Fuji Oil Co Ltd パン類及びその製造方法
JP2014518088A (ja) * 2011-06-29 2014-07-28 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー 加工ストリームから単離された大豆ホエータンパク質を含んでなるデザート組成物
JP2014518087A (ja) * 2011-06-29 2014-07-28 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー 加工ストリームから単離された大豆ホエータンパク質を含んでなる液体食品組成物
JP2020517257A (ja) * 2017-04-25 2020-06-18 ナショナル リサーチ カウンシル オブ カナダ 未加工のバイオマスから付加価値のある産物を抽出するための酵素ベースの方法
CN111808904A (zh) * 2020-07-23 2020-10-23 临沂山松生物制品有限公司 一种从乳清废液中提取水解蛋白的制备方法
JP2021509660A (ja) * 2017-07-24 2021-04-01 サミ ラブズ リミテッド ウコン残渣物、その方法および組成物

Citations (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS4966850A (ja) * 1972-10-30 1974-06-28
JPS5012250A (ja) * 1973-05-10 1975-02-07
JPS58209948A (ja) * 1982-05-29 1983-12-07 Fuji Oil Co Ltd 大豆抽出残渣の処理法
JPS59179064A (ja) * 1983-03-30 1984-10-11 Yakult Honsha Co Ltd ビフイドバクテリウム菌増殖促進物質の製造法
JPS60192599A (ja) * 1983-11-30 1985-10-01 Fuji Oil Co Ltd オリゴペプチド混合物の製造法
JPS62143697A (ja) * 1985-12-13 1987-06-26 Fuji Oil Co Ltd オリゴペプチド混合物の製造法
EP0404425A1 (en) * 1989-06-20 1990-12-27 The Calpis Food Industry Co., Ltd. Method for the preparation of a substance capable of proliferating bifidobacteria growth
JPH04187695A (ja) * 1990-11-21 1992-07-06 Fuji Oil Co Ltd 大豆オリゴ糖の製造法
JPH06145198A (ja) * 1992-03-30 1994-05-24 Shokuhin Sangyo High Separeeshiyon Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai 大豆トリプシンインヒビターの製造方法
JPH06254153A (ja) * 1993-03-09 1994-09-13 Asahi Medical Co Ltd 血液成分分離方法

Patent Citations (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS4966850A (ja) * 1972-10-30 1974-06-28
JPS5012250A (ja) * 1973-05-10 1975-02-07
JPS58209948A (ja) * 1982-05-29 1983-12-07 Fuji Oil Co Ltd 大豆抽出残渣の処理法
JPS59179064A (ja) * 1983-03-30 1984-10-11 Yakult Honsha Co Ltd ビフイドバクテリウム菌増殖促進物質の製造法
JPS60192599A (ja) * 1983-11-30 1985-10-01 Fuji Oil Co Ltd オリゴペプチド混合物の製造法
JPS62143697A (ja) * 1985-12-13 1987-06-26 Fuji Oil Co Ltd オリゴペプチド混合物の製造法
EP0404425A1 (en) * 1989-06-20 1990-12-27 The Calpis Food Industry Co., Ltd. Method for the preparation of a substance capable of proliferating bifidobacteria growth
JPH04187695A (ja) * 1990-11-21 1992-07-06 Fuji Oil Co Ltd 大豆オリゴ糖の製造法
JPH06145198A (ja) * 1992-03-30 1994-05-24 Shokuhin Sangyo High Separeeshiyon Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai 大豆トリプシンインヒビターの製造方法
JPH06254153A (ja) * 1993-03-09 1994-09-13 Asahi Medical Co Ltd 血液成分分離方法

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
PUPPO M C, ET AL.: "Rheological study of dispersion prepared with modified soybean protein isolates", J. AM. OIL CHEM. SOC., vol. 77, no. 1, 2000, pages 63 - 71, XP002981754 *

Cited By (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2007209336A (ja) * 2006-01-10 2007-08-23 Izutsu Miso:Kk 大豆煮汁成分の有効活用方法
JP2007302655A (ja) * 2006-04-13 2007-11-22 Rohto Pharmaceut Co Ltd 育毛剤
JP2010248134A (ja) * 2009-04-16 2010-11-04 Rheology Kino Shokuhin Kenkyusho:Kk ペプチド組成物
EP2519117A4 (en) * 2009-12-30 2016-11-09 Solae Llc SOYAMIC PROTEIN COMPOSITIONS AND METHOD FOR THEIR RECOVERY
US20120329993A1 (en) * 2009-12-30 2012-12-27 Legal Department Soy whey protein compositions and methods for recovering same
JP2012016347A (ja) * 2010-06-07 2012-01-26 Fuji Oil Co Ltd 大豆乳化組成物及び減脂豆乳、並びにそれらの製造法
EP2397037A1 (en) * 2010-06-15 2011-12-21 CJ CheilJedang Corporation Method for separating protein from food
CN102283307A (zh) * 2010-06-15 2011-12-21 Cj第一制糖株式会社 从食品中分离蛋白质的方法
JP2014518088A (ja) * 2011-06-29 2014-07-28 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー 加工ストリームから単離された大豆ホエータンパク質を含んでなるデザート組成物
JP2014518087A (ja) * 2011-06-29 2014-07-28 ソレイ リミテッド ライアビリティ カンパニー 加工ストリームから単離された大豆ホエータンパク質を含んでなる液体食品組成物
CN104902960A (zh) * 2012-07-26 2015-09-09 索莱有限责任公司 用于个人护理产品和工业产品中的乳化剂
WO2014018923A3 (en) * 2012-07-26 2014-08-28 Solae, Llc Emulsifying agent for use in personal care products and industrial products
WO2014018929A3 (en) * 2012-07-26 2014-08-28 Solae, Llc Foaming agent for use in personal care products and industrial products
WO2014018929A2 (en) * 2012-07-26 2014-01-30 Solae, Llc Foaming agent for use in personal care products and industrial products
WO2014018923A2 (en) * 2012-07-26 2014-01-30 Solae, Llc Emulsifying agent for use in personal care products and industrial products
JP2014110768A (ja) * 2012-12-05 2014-06-19 Fuji Oil Co Ltd パン類及びその製造方法
JP2020517257A (ja) * 2017-04-25 2020-06-18 ナショナル リサーチ カウンシル オブ カナダ 未加工のバイオマスから付加価値のある産物を抽出するための酵素ベースの方法
EP3614857A4 (en) * 2017-04-25 2020-11-11 National Research Council of Canada ENZYMATIC PROCESS FOR EXTRACTION OF ADDED VALUE PRODUCTS FROM RAW BIOMASS
JP2021509660A (ja) * 2017-07-24 2021-04-01 サミ ラブズ リミテッド ウコン残渣物、その方法および組成物
JP7209691B2 (ja) 2017-07-24 2023-01-20 サミ－サビンサ グループ リミテッド ウコン残渣物、その方法および組成物
CN111808904A (zh) * 2020-07-23 2020-10-23 临沂山松生物制品有限公司 一种从乳清废液中提取水解蛋白的制备方法
CN111808904B (zh) * 2020-07-23 2023-03-31 临沂山松生物制品有限公司 一种从乳清废液中提取水解蛋白的制备方法

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