WO1997036039A1 - Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin, ligninhaltigen materialien oder ähnlichen stoffen sowie verfahren zu seiner anwendung Download PDF

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WO1997036039A1
WO1997036039A1 PCT/EP1997/001545 EP9701545W WO9736039A1 WO 1997036039 A1 WO1997036039 A1 WO 1997036039A1 EP 9701545 W EP9701545 W EP 9701545W WO 9736039 A1 WO9736039 A1 WO 9736039A1
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radical
lignin
alkyl
salt
ester
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PCT/EP1997/001545
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Hans-Peter Call
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Consortium für elektrochemische Industrie GmbH
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    • D—TEXTILES; PAPER
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    • D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
    • D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
    • D21C9/1026—Other features in bleaching processes
    • D21C9/1036—Use of compounds accelerating or improving the efficiency of the processes
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J31/00—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds
    • B01J31/003—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds containing enzymes
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
    • B01J31/00—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds
    • B01J31/02—Catalysts comprising hydrides, coordination complexes or organic compounds containing organic compounds or metal hydrides
    • B01J31/0234—Nitrogen-, phosphorus-, arsenic- or antimony-containing compounds
    • B01J31/0235—Nitrogen containing compounds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0055—Oxidoreductases (1.) acting on diphenols and related substances as donors (1.10)
    • C12N9/0057—Oxidoreductases (1.) acting on diphenols and related substances as donors (1.10) with oxygen as acceptor (1.10.3)
    • C12N9/0061—Laccase (1.10.3.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
    • C12P7/22—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group aromatic
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes

Definitions

  • Multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances as well as processes for its use
  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances, and methods for its use.
  • the sulfate and sulfite processes are the main processes used today for pulp production. With both methods, pulp is produced under cooking and under pressure.
  • the sulfate process works with the addition of NaOH and Na 2 S, while Ca (HS0 3 ) 2 + S0 2 is used in the sulfite process.
  • the main aim of all processes is to remove the lignin from the plant material, wood or annual plants used.
  • the lignin which is the main constituent of the plant material (stem or stem) with cellulose and hemicellulose, must be removed, otherwise it will not be possible to produce non-yellowing and mechanically heavy-duty papers.
  • the wood-based production processes work with stone grinders (wood sanding) or with refiners (TMP), which defibrillate the wood by grinding after appropriate pretreatment (chemical, thermal or chemical-thermal).
  • stone grinders wood sanding
  • TMP refiners
  • Biopulping is the treatment of wood chips with living mushroom systems.
  • Another advantage is the mostly existing improvement in the mechanical properties of the fabric, a disadvantage the poorer final whiteness.
  • Biobleaching also works with in-vivo systems.
  • the boiled pulp (Softwood / Hardwood) is inoculated with fungus before bleaching and treated for days to weeks. Only after this long treatment time does a significant decrease in kappa number and increase in whiteness become apparent, which makes the process uneconomical for implementation in the usual bleaching sequences.
  • Another application which is usually carried out with immobilized fungal systems, is the treatment of pulp wastewater, in particular bleaching wastewater, for decolorization and reduction of the AOX (reduction of chlorinated compounds in the wastewater which cause chlorine or chlorine dioxide bleaching stages).
  • chelating substances siderophores such as ammonium oxalate
  • biosurfactants are assumed to be the cofactor.
  • the application PCT / EP87 / 00635 describes a system for removing lignin from lignin-cellulose-containing material under simultaneous bleaching, which works with lignolytic enzymes from white rot fungi with the addition of reducing and oxidizing agents and phenolic compounds as mediators.
  • enhancer substances are organic chemicals which contain at least two aromatic rings, at least one of which is substituted with respectively defined radicals.
  • WO 94/29510 describes a method for enzymatic delignification, in which enzymes are used together with mediators.
  • Compounds with the structure NO, NOH or HRNOH are generally disclosed as mediators.
  • HBT 1-Hydroxy-lH-benzotriazole
  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances
  • mediator characterized in that the mediator is selected from the group of oximes of the general formula I or II
  • X is the same or different and is 0, S, or NR- 1 - where
  • R 1 hydrogen, hydroxy, formyl, carbamoyl, Sulfonorest, ester or salt of Sulfonorests, sulfamoyl, nitro, amino, phenyl, aryl-C 1 - C 5 ⁇ alkyl, C 1 -C 12 -Alkyl-, C 1 -C 5 -alkoxy-, Means phospho, phosphono, phosphonooxy, ester or salt of the phosphonooxy, where carbamoyl, sulfamoyl, amino and phenyl unsubsti- r y tuiert or may be mono- or polysubstituted by a radical R, and aryl-C - ⁇ - Cg-alkyl, C-
  • R 2 is the same or different and is hydroxyl, formyl, carboxy, ester or salt of carboxy, carbamoyl, sulfono ester or salt of sulfono, sulfamoyl, nitro, amino, phenyl, CL-Cg- Alkyl, C j -C ⁇ alkoxy radical means and
  • radicals R 3 and R 4 are identical or different and are halogen, carboxy, ester or salt of the carboxy radical, or have the meanings mentioned for R, or are linked to form a ring t-CR 7RRl n with n equal to 2, 3 or 4 are and
  • R 5 and R6 have the meanings given for R1 and
  • R 7 and R8 are identical or different and represent halogen, carboxy radical, ester or salt of the carboxy radical, or have the meanings mentioned for R.
  • mediators in the multicomponent system according to the invention are compounds of the general formula I in which X is 0 or S and the other radicals have the meanings given above.
  • An example of such a compound is dimethyl 2-hydroxyiminomalonate.
  • mediators are isonitroso derivatives of cyclic ureides of the general formula II.
  • examples of such compounds are 1-methylvioluric acid, 1, 3-dimethylvioluric acid, thiovioluric acid, alloxane-4, 5-dioxime,
  • mediator is alloxan-5-oxime hydrate (violuric acid) and / or its esters, ethers or salts.
  • the multicomponent system according to the invention contains mediators which are less expensive than HBT.
  • the multicomponent system according to the invention preferably comprises at least one oxidation catalyst.
  • Enzymes are preferably used as oxidation catalysts in the multicomponent system according to the invention.
  • the term enzyme also encompasses enzymatically active proteins or peptides or prosthetic groups of enzymes.
  • Oxidoreductases of classes 1.1.1 to 1.97 according to the International Enzyme Nomenclature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, pp. 24-154) can be used as the enzyme in the multicomponent system according to the invention. be used.
  • Enzymes of the classes mentioned below are preferably used:
  • Class 1.1 enzymes which comprise all dehydrogenases which act on primary, secondary alcohols and semiacetals, and which accept NAD + or NADP + (subclass 1.1.1), cytochrome (1.1.2), oxygen (0 2 ) (1.1.3), disulfides (1.1.4), quinones (1.1.5) or the other acceptors (1.1.99).
  • the enzymes of class 1.1.5 with quinones as acceptors and the enzymes of class 1.1.3 with oxygen as acceptors are particularly preferred.
  • Cellobiose quinone-1-oxidoreductase (1.1.5.1) is particularly preferred in this class. Enzymes of class 1.2 are also preferred. This class of enzymes (1.1.5.1) includes those enzymes which oxidize aldehydes to the corresponding acids or oxo groups.
  • the acceptors can be NAD + , NADP + (1.2.1), cytochromes (1.2.2), oxygen (1.2.3), sulfides (1.2.4), iron-sulfur proteins (1.2.5) or other acceptors (1.2.99).
  • the enzymes of group (1.2.3) with oxygen as the acceptor are particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.3 are also preferred. This class includes enzymes that act on CH-CH groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.3.1), Cyto ⁇ chrome (1.3.2), oxygen (1.3.3), quinones or related compounds (1.3.5), iron-sulfur proteins (1.3.7 ) or other acceptors (1.3.99).
  • Bilirubin oxidase (1.3.3.5) is particularly preferred.
  • the enzymes of class (1.3.3) with oxygen as the acceptor and (1.3.5) with quinones etc. as the acceptor are also particularly preferred here.
  • class 1.4 enzymes which act on CH-NH 2 groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.4.1), cytochrome (1.4.2), oxygen (1.4.3), disulfides (1.4.4), iron-sulfur proteins (1.4.7) or others Acceptors (1.4.99).
  • Enzymes of class 1.4.3 with oxygen as the acceptor are also particularly preferred here.
  • class 1.5 enzymes which act on CH-NH groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.5.1), oxygen (1.5.3), disulfide (1.5.4), quinones (1.5.5) or other acceptors (1.5.99).
  • Enzymes with oxygen (0 2 ) (1.5.3) and with quinones (1.5.5) as acceptors are also particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.6 which act on NADH or NADPH are also preferred.
  • acceptors here are NADP + (1.6.1), heme proteins (1.6.2), disulfides (1.6.4), quinones (1.6.5), N0 2 groups (1.6.6), and a flavin (1.6.8 ) or some other acceptors (1.6.99).
  • Enzymes of class 1.6.5 with quinones as acceptors are particularly preferred here.
  • class 1.7 enzymes which act as donors on other N0 2 compounds and acceptors cytochrome (1.7.2), oxygen (0 2 ) (1.7.3), iron-sulfur proteins (1.7 .7) or others (1.7.99).
  • class 1.8 enzymes which act as donors on sulfur groups and NAD + , NADP + (1.8.1), cytochromes (1.8.2), oxygen (0 2 ) (1.8.3), disulphides as acceptors de (1.8.4), quinones (1.8.5), iron-sulfur proteins (1.8.7) or others (1.8.99).
  • Class 1.8.3 with oxygen is particularly preferred and (1.8.5) with quinones as acceptors.
  • class 1.9 enzymes which act as donors on heme groups and have oxygen (0 2 ) (1.9.3), NO 2 compounds (1.9.6) and others (1.9.99) as acceptors.
  • Group 1.9.3 with oxygen (0 2 ) as acceptor (cytochrome oxidases) is particularly preferred here.
  • class 1.12 enzymes which act as a donor on hydrogen.
  • the acceptors are NAD + or NADP + (1.12.1) or others (1.12.99).
  • Enzymes of class 1.13 and 1.14 are also preferred.
  • Preferred enzymes are also those of class 1.15 which act as acceptors on superoxide radicals.
  • Superoxide dismutase (1.15.1.1) is particularly preferred here.
  • Enzymes of class 1.16 are also preferred.
  • Enzymes of class 1.16.3.1 (ferroxidase, e.g. ceruloplasmin) are particularly preferred here.
  • the cytochrome C peroxidases (1.11.1.5), catalase (1.11.1.6), the peroxidase (1.11.1.6), the iodide peroxidase (1.11.1.8), the glutathione peroxidase (1.11.1.9), the chloride peroxidase (1.11.1.10), the L-ascorbate peroxidase (1.11.1.11), the phospholipid hydroperoxide glutathione -Peroxidase (1.11.1.12), the manganese peroxidase (1.12.1.13), the diarylpropane peroxidase (ligninase, lignin peroxidase) (1.11.1.14).
  • Enzymes of class 1.10 which act on biphenols and related compounds are very particularly preferred. They catalyze the oxidation of biphenols and ascorbates. NAD + , NADP + (1.10.1), cytochrome (1.10.2), oxygen (1.10.3) or others (1.10.99) act as acceptors.
  • class 1.10.3 enzymes with oxygen (0 2 ) as the acceptor are particularly preferred.
  • the enzymes in this class are catechol oxidase (tyrosinase) (1.10.3.1), L-ascorbate oxidase (1.10.3.3), o-aminophenol oxidase (1.10.3.4) and laccase (benzenediol: oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2 ) is preferred, the laccases (benzol diol: oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2) being particularly preferred.
  • the enzymes mentioned are commercially available or can be obtained by standard methods. Plants, animal cells, bacteria and fungi, for example, come into consideration as organisms for the production of the enzymes. In principle, both naturally occurring and genetically modified organisms can be enzyme producers. Parts of single-cell or multicellular organisms are also conceivable as enzyme producers, especially cell cultures.
  • the multi-component system according to the invention comprises at least one oxidizing agent.
  • Suitable oxidizing agents are air, oxygen, ozone, H 2 O 2 , organic peroxides, peracids such as peracetic acid, performic acid, persulfuric acid, persalpic acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or acids ⁇ substance species and their radicals such as OH ', OOH', singlet oxygen, superoxide (0 2 ' ⁇ ), ozonide, dioxygenyl cation (0 2 + ), di ⁇ oxirane, dioxetane or fremy radicals are used.
  • organic peroxides such as peracetic acid, performic acid, persulfuric acid, persalpic acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or acids ⁇ substance species and their radicals such as OH ', OOH
  • oxidizing agents are used which can either be generated by the corresponding oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator or directly implement it.
  • oxidoreductases e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or which can chemically regenerate the mediator or directly implement it.
  • the invention also relates to the use of substances which, according to the invention, are suitable as mediators for changing, breaking down or bleaching lignin, lignin-containing materials or similar substances.
  • the Mg ions can be used, for example, as a salt, such as MgSO * .
  • the concentration is in the range of 0.1-2 mg / g of lignin-containing material, preferably 0.2-0.6 mg / g.
  • the multicomponent system in addition to the Mg + ions also complexing agents such as, for example, ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), hydroxyethylenediaminetriacetic acid (HEDTA), diethylenetriaminepentamethylene - contains phosphonic acid (DTMPA), nitrilotriacetic acid (NTA), polyphosphoric acid (PPA) etc.
  • the concentration is in Range of 0.2-5 mg / g of lignin-containing material, preferably 1-3 mg.
  • the multi-component system according to the invention is used in a process for treating lignin, for example, by mixing the respectively selected components a) to c) according to claim 1 simultaneously or in any order with an aqueous suspension of the lignin-containing material.
  • a process using the multicomponent system according to the invention is preferred in the presence of oxygen or air at atmospheric pressure up to 10 bar and in a pH range from 2 to 11, at a temperature of 20 to 95 ° C., preferably 40-95 ° C, and a consistency of 0.5 to 40%.
  • a process according to the invention is preferably carried out at consistencies of 8 to 35%, particularly preferably 9 to 15%.
  • an acid wash (pH 2 to 6, preferably 4 to 5) or Q stage (pH 2 to 6, preferably 4 to 5) before the enzyme mediator stage led to a considerable degree in some pulps Kappa reduction compared to treatment without this special pretreatment leads.
  • the substances customary for this purpose (such as EDTA, DTPA) are used as chelating agents. They are preferably used in concentrations of 0.1% / t to 1% / t, particularly preferably 0.1% / t to 0.5% / t. In the process according to the invention, preferably 0.01 to 10,000 IU enzyme per g lignin-containing material are used.
  • lignin-containing material 1 U corresponds to the conversion of 1 ⁇ mol of 2,2'-azino-bis (3-ethyl-benzothiazoline) -6-sulfonic acid diammonium salt) (ABTS) / min / ml enzyme).
  • oxidizing agent per g of lignin-containing material preferably 0.01 mg to 100 mg of oxidizing agent per g of lignin-containing material is used. 0.01 to 50 mg of oxidizing agent per g of lignin-containing material are particularly preferably used.
  • 0.5 to 80 mg of mediator per g of lignin-containing material is preferably used.
  • 0.5 to 40 mg of mediator per g of lignin-containing material are particularly preferably used.
  • reducing agents can be added which, together with the oxidizing agents present, serve to set a certain redox potential.
  • Sodium bisulfite, sodium dithionite, ascorbic acid, thio compounds, mercapto compounds or glutathione etc. can be used as reducing agents.
  • the reaction proceeds with air or oxygen supply or oxygen or air pressure, in the case of the peroxidases (e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases) with hydrogen peroxide.
  • the peroxidases e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases
  • the oxygen can also be generated in situ by hydrogen peroxide + catalase and hydrogen peroxide by glucose + glucose oxidase or other systems.
  • radical formers or radical scavengers can be added to the system. These can improve the interaction within the Red / Ox and radical mediators.
  • Other metal salts can also be added to the reaction solution.
  • the salts form cations in the reaction solution.
  • Such ions include Fe, Fe 3+ / Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Cu 2+ , Ca 2+ , Ti 3+ , Cer 4+ , Al 3+ .
  • the chelates present in the solution can also serve as mimic substances for the enzymes, for example for the laccases (copper complexes) or for the lignin or manganese peroxidases (haem grain complexes).
  • Mimic substances are substances that simulate the prosthetic groups of (here) oxidoreductases and e.g. Can catalyze oxidation reactions.
  • NaOCl can also be added to the reaction mixture. In combination with hydrogen peroxide, this compound can form singlet oxygen.
  • Non-ionic, anionic, cationic and amphoteric surfactants are suitable as such.
  • the detergents can improve the penetration of the enzymes and mediators into the fiber.
  • Glucans, mannans, dextrans, levans, pectins, alginates or plant gums and / or own polysaccharides formed by the fungi or produced in the mixed culture with yeasts and in particular gelatin and albumin as proteins are to be mentioned here in particular as polysaccharides.
  • These substances mainly serve as protective colloids for the enzymes.
  • proteases such as pepsin, bromelin, papain, etc. These can include serve to achieve better access to lignin by breaking down the extensin C present in the wood, a protein rich in hydroxyproline.
  • Amino acids simple sugars, oligomer sugars, PEG types of the most varied molecular weights, polyethylene oxides, polyethyleneimines and polydimethylsiloxanes can be used as further protective colloids.
  • the method according to the invention can be used not only in the delignification (bleaching) of sulfate, sulfite, organosol, etc.
  • Cellulose and wood pulp are used, but also in the production of cellulose or wood pulp (refiner / wood pulp) in general, for example from wood or annual plants.
  • defibrillation should be ensured by the usual cooking processes and / or mechanical processes or pressure (i.e. very gentle treatment up to kappa numbers in the range of> 50 kappa or> 10% lignin content).
  • the treatment can be repeated several times, either after washing and extraction of the treated material with NaOH or without these intermediate steps. This leads to significantly lower kappa values and considerable increases in whiteness.
  • a 0 2 stage can be used before the enzyme / mediator treatment or, as already mentioned, an acid wash or Q stage (chelate stage) can be carried out.
  • Example 1 Enzymatic bleaching with violuric acid and Softwood sulfate pulp
  • reaction bomb preheated to 45 ° C and incubated under 1 - 10 bar oxygen pressure for 10 to 40 minutes.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% fabric density and 8% NaOH per g of cellulose. After washing the fabric again, the kappa number is determined.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% fabric density and 8% NaOH per g of cellulose. After washing the fabric again, the kappa number is determined.
  • Solutions A and B are combined and made up to 33 ml.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C, 2% fabric density and 8% NaOH per g of pulp.
  • the kappa number is determined.
  • Solutions A and B are combined and made up to 33 ml.
  • the fabric is then washed over a nylon sieve (30 ⁇ m) and extracted for 1 hour at 60 ° C., 2% fabric density and 8% NaOH per g of cellulose. After washing the fabric again, the kappa number is determined. Depending on the incubation period, the following delignification rates are achieved:

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Abstract

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend a) ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und c) mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der Oxime der allgemeinen Formel (I) oder (II), sowie deren Salze, Ether, oder Ester, wobei X gleich oder verschieden ist und O, S, oder NR1 bedeuten, wobei R1 Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C¿1?-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet, wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R?2¿ substituiert sein können und die Aryl-C¿1?-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R?2¿ ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C¿1?-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest bedeutet und die Reste R?3-R4¿ gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R1 genannten Bedeutungen haben, wobei R?3 und R4¿ ggf. zu einem Ring [-CR7R8]n mit n gleich 1, 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und R?5 und R6¿ die für R1 genannten Bedeutungen haben und R?7 und R8¿ die für R?3 und R4¿ genannten Bedeutungen haben.

Description

Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen so¬ wie Verfahren zu seiner Anwendung
Beschreibung
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen sowie Verfahren zu seiner Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zell¬ stoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HS03)2 + S02 zur Anwendung kommt.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP) , die das Holz nach ent- sprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch¬ thermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht . Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbe¬ dingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanero- chaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzyταspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festge¬ stellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen ar¬ beiten (Pilzsysteme) . HauptSchwerpunkte von Optimierungsversu¬ chen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhack- schnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mah- len zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holz¬ stoffen (z.B. TMP oder Holzschliff) .
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß) . Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking" .
Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehand¬ lung erreicht.
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behand- lungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste
Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel ver¬ zichten will .
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß un- wirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.
Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchge¬ führte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrika- tionsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Ent¬ färbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleich¬ stufen verursachen) .
Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochpro¬ zeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxyd) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzym¬ typ allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Che- latsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotensi- de an.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleich- zeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzy¬ men aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxi- dationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet .
In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesse¬ rung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt .
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen gro߬ technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdich¬ ten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxid- bleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren be¬ kannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels soge¬ nannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert. Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cy¬ clische Reste sind.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemika¬ lien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von de¬ nen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substitu¬ iert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammenset¬ zung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behan¬ deln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatisehen De- lignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren einge¬ setzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.
Von den in WO 94/29510 offenbarten Mediatoren liefert
1-Hydroxy-lH-benzotriazole (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu lH-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbau¬ bar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbela- stung darstellen.
Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.
Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der Oxime der allgemei¬ nen Formel I oder II
Y
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II
sowie deren Salze, Ether, oder Ester, wobei
X, gleich oder verschieden ist und 0, S, oder NR-1- bedeuten wobei
R1 Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1- C5~alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-,
Figure imgf000008_0002
Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet, wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubsti- ry tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R substituiert sein können und die Aryl-C-^-Cg-alkyl- , C-|_-C12-Alkyl- , Cj-C5-Alkoxy- , C^C-j^-Carbony!- , Carbonyl-Cj-Cg-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C-L-Cg-Alkyl- , Cj-Cς-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R3 und R4 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring t-CR 7RRln mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und
R 5 und R6 die für R1 genannten Bedeutungen haben und
R 7 und R8 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy¬ rest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R genannten Bedeutungen haben.
Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem be¬ sonders bevorzugt sind Verbindungen mit der allgemeinen Formel I bei denen X 0 oder S bedeutet und die übrigen Reste die vor¬ stehend genannten Bedeutungen haben. Ein Beispiel für eine solche Verbindung ist 2-Hydroxyiminomalonsäuredimethylester.
Als Mediatoren weiterhin besonders bevorzugt sind Isonitroso- derivate von cyclischen Ureiden der allgemeinen Formel II. Beispiele für solche Verbindungen sind 1-Methylviolursäure, 1, 3-Dimethylviolursäure, Thioviolursäure, Alloxan-4, 5-dioxim,
Als Mediator insbesondere bevorzugt ist Alloxan-5-oxim Hydrat (Violursäure) und/oder dessen Ester, Ether oder Salze. Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die kostengünstiger als HBT sind.
Darüber hinaus wird bei Einsatz der erfindungsgemäßen Mediato- ren eine Steigerung der Delignifizierungsgeschwindigkeit erzielt.
Vorzugsweise umfaßt das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mindestens einen Oxidationskatalysator.
Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehr¬ komponentensystem bevorzugt Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Er¬ findung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Pro¬ teine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationa¬ ler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt :
Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primä¬ re, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD+ oder NADP+ (Subklasse 1.1.1) , Cyto- chrome (1.1.2) , Sauerstoff (02) (1.1.3) , Disulfide (1.1.4) , Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99) .
Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1) . Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzym¬ klasse (1.1.5.1) umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Ak¬ zeptoren können NAD+, NADP+ (1.2.1) , Cytochrome (1.2.2) , Sau¬ erstoff (1.2.3) , Sulfide (1.2.4) , Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3. In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.3.1) , Cyto¬ chrome (1.3.2) , Sauerstoff (1.3.3) , Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5) , Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder an¬ dere Akzeptoren (1.3.99) .
Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5) .
Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauer¬ stoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinone etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.
Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.4.1) , Cyto- chrome (1.4.2) , Sauerstoff (1.4.3) , Disulfide (1.4.4) , Eisen- Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99) .
Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH- Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.5.1) , Sauerstoff (1.5.3) , Disulfide (1.5.4) , Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99) .
Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (02) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.
Die Akzeptoren sind hier NADP+ (1.6.1) , Hämproteine (1.6.2) , Disulfide (1.6.4) , Chinone (1.6.5) , N02-Gruppen (1.6.6) , und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99) .
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere N02-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cyto- chrome (1.7.2), Sauerstoff (02) (1.7.3) , Eisen-Schwefel-Pro- teine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwe¬ felgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD+, NADP+ (1.8.1) , Cytochrome (1.8.2) , Sauerstoff (02) (1.8.3) , Disulfi¬ de (1.8.4) , Chinone (1.8.5) , Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff
Figure imgf000012_0001
und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Häm- gruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (02) (1.9.3) , N02-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben. Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (02) als Akzeptor (Cytochromoxidasen) .
Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Was- serstoff als Donor wirken.
Die Akzeptoren sind NAD+ oder NADP+ (1.12.1) oder andere (1.12.99) .
Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen) .
Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1) .
Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
Als Akzeptoren wirken NAD+ oder NADP+ (1.16.1) oder Sauerstoff (02) (1.16.3) .
Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin) .
Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe
1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden) ,
1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor) , 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97 (andere Oxidoreduktasen) angehören.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11., die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5) , Catalase (1.11.1.6) , die Peroxydase (1.11.1.6) , die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8) , die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9) , die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10) , die L-Ascor- bat-Peroxidase (1.11.1.11) , die Phospholipid-Hydroperoxid- Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12) , die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13) , die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin- Peroxidase) (1.11.1.14) .
Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1) , Cytochrome (1.10.2) , Sauer¬ stoff (1.10.3) oder andere (1.10.99) .
Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauer- stoff (02) als Akzeptor besonders bevorzugt.
Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1) , L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3) , o-A- minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol : Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Ben¬ zoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevor¬ zugt sind.
Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Orga¬ nismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelli- gen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Grup¬ pe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produkti- on von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleu- rotus, Phlebia und Trametes verwendet. Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel . Als Oxidationsmittel können beispiels¬ weise Luft, Sauerstoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Per¬ säuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäu- re, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäu¬ re, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauer¬ stoffspezies und deren Radikale wie OH', OOH' , Singulettsauer- stoff, Superoxid (02'~) , Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Di¬ oxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen di- rekt umsetzen können.
Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verän¬ dern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materia- lien oder ähnlichen Stoffen.
Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Ab¬ bau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg + Ionen vorhanden sind.
Die Mg Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgSO* , eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirk¬ samkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg + Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetraessigsäure (ED- TA) , Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA) , Hydroxyethylen- diamintriessigsäure (HEDTA) , Diethylentriaminpentamethylen- phosphonsäure (DTMPA) , Nitrilotriessigsäure (NTA) , Polyphos- phorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.
Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zum Behandeln von Lignin erfolgt beispielswei¬ se dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Rei¬ henfolge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Ma¬ terials mischt .
Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungs¬ gemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugs- weise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt .
Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche unge¬ wöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht .
Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35 %, besonders bevorzugt 9 bis 15 % durchgeführt.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei man¬ chen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 %/t bis 1 %/t, besonders bevorzugt 0,1 %/t bis 0,5 %/t, eingesetzt. Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 10.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Be¬ sonders bevorzugt werden 0,1 bis 100, insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40, IU Enzym pro g ligninhaltiges Material einge- setzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 μmol 2, 2 ' -Azino-bis (3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammoniumsalz) (ABTS) /min/ml Enzym) .
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material einge¬ setzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidations¬ mittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Beson¬ ders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhal¬ tigem Material eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zu- sammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium- Dithionit, Ascorbinsaure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindun- gen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid ab. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Was¬ serstoffperoxid durch Glucose + Glucoseoxidase oder andere Sy¬ steme in situ generiert werden.
Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH" oder OOH" Radikalen) zuge¬ setzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern. Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.
Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikal- bildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe , Fe3+ / Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+.
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganper- oxidasen (Hämkornplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind sol¬ che Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktio- nen katalysieren können.
Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergen- tien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anioni¬ sche, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die De- tergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysacchari¬ de und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Poly¬ saccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen. Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, eines hydroxyprolinreichen Proteins, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewich¬ te, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxa- ne in Frage .
Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Deligni- fizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen oder Holzstoffen (Re- finerstoff/Holzschliff) allgemein beispielsweise aus Holz- oder Einjahrespflanzen. Dazu sollte eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren und/oder mechanischen Verfahren oder Druck (d.h. eine sehr schonende Behandlung bis zu Kappa- zahlen im Bereich von > 50 Kappa bzw. >10% Ligningehalt ) ge¬ währleistet sein.
Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt wer¬ den, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stof¬ fes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierten Kappawerten und zu erhebli¬ chen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbe¬ handlung eine 02-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausge¬ führt werden.
Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert : Beispiel 1: Enzymatische Bleiche mit Violursäure und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 65 mg Violursäure Monohy- drat unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4, 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt.
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 10 bis 40 Minuten inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell¬ stoff extrahiert . Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni- fizierungsraten erreicht:
Reaktionsdauer Kappa Ligninabbau
[min] nach Extraktion [%]
0 * 10,40 0,00
10, 00 8, 00 23, 10
20, 00 7,40 28, 80
30, 00 7,00 32, 70
40, 00 7,00 32, 70
Ergebnis * bei 0 min (Kappa vor Extraktion) Beispiel 2 : Enzymatische Bleiche mit Violursäure und Softwood SulfatZellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 130 mg Violursäure Monohy- drat unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4, 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert . Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell¬ stoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni- fizierungsraten erreicht:
ionsdauer Kappa Ligninabbau
[h] nach Extraktion [%]
0 * 10,40 0, 00
4 4,90 52, 90
Ergebnis * bei 0 min Kappa vor Extraktion
Von der eingesetzten Enzymaktivität wurden nach einer Reak- tionsdauer von 4 Stunden 89% wiedergefunden.
Vergleichsbeispiel 1: Enzymatische Bleiche mit
1-Hydroxy-1-H-Benzotriazol und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 25 mg 1-Hydroxy-l-H-Benzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4, 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt . Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktions¬ bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 10 bis 40 Minuten inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell- stoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni- fizierungsraten erreicht:
Reaktionsdauer Kappa Ligninabbau
[min] nach Extraktion [%]
0 * 10,40 0,00
10, 00 9,70 6,70
20,00 9,30 10, 60
30, 00 8, 90 14,40
40,00 8,50 18,30
Ergebnis * bei 0 min (Kappa vor Extraktion)
Vergleichsbeispiel 2 : Enzymatische Bleiche mit
1-Hydroxy-1-H-Benzotriazol und Softwood Sulfatzellstoff
5 g atro Zellstoff (Softwood 02 delignifiziert) , Stoffdichte
30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 50 mg
1-Hydroxy-1-H-Benzotriazol unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2S04-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4, 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trame- tes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 35 U (1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert .
Die Lösungen A und B werden zusammengegeben und auf 33 ml aufgefüllt .
Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkne- ter gemixt .
Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionε- bombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 ■
4 Stunden inkubiert .
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zell¬ stoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. In Abhängigkeit der Inkubationsdauer werden folgende Deligni' fizierungsraten erreicht:
Reaktionsdauer Kappa Ligninabbau
[h] nach Extraktion [%]
0 * 10,40 0, 00
4 5,60 46,20
Ergebnis * bei 0 min Kappa vor Extraktion
Von der eingesetzten Enzymaktivität wurden nach einer Reak¬ tionsdauer von 4 Stunden 15% wiedergefunden.

Claims

Patentansprüche
1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen enthaltend
a. ggf. mindestens einen Oxidationskatalysator und
b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe der Oxime der allgemei¬ nen Formel I oder II
Figure imgf000025_0001
ΪI
sowie deren Salze, Ether, oder Ester, wobei
X, gleich oder verschieden ist und 0, S, oder NR1 bedeuten wobei
R1 Wasserstoff-, Hydroxy-, Formyl-, Carbamoyl-, Sulfonorest, Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1_- C5-alkyl-, C^C^-Alky!-/ C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C-j^-Cg-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphonooxyrest, Ester oder Salz des Phosphonooxyrests bedeutet, wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino- und Phenylreste unsubsti¬ tuiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und die Aryl-C1-C5-alkyl- , C1-C12-Alkyl- , C1-C5-Alkoxy- , C1-C10-Carbonyl- , Carbonyl-C-^-Cg-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können wobei
R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Carboxy- rest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono- Ester oder Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Amino-, Phenyl-, C- -Cg-Alkyl- , C-L-Cς-Alkoxyrest bedeutet und
die Reste R -R4 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für R genannten Bedeutungen haben, oder zu einem Ring
[-CR 7'R80],, mit n gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sind und
R S und R6 die für R1 genannten Bedeutungen haben und
R 7 und R8 gleich oder verschieden sind und Halogen-, Carboxy¬ rest, Ester oder Salz des Carboxyrests bedeuten, oder die für
R genannten Bedeutungen haben.
2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekenn¬ zeichnet, daß es mindestens einen Oxidationskatalysator umfaßt .
3. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1 oder 2, dadurch ge- kennzeichnet, daß als Oxidationskatalysator Enzym eingesetzt wird.
4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.
5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4 , dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauer¬ stoff, Ozon, H202, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpeter¬ säure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH", 00H* , Singulettsauerstoff, Superoxid (02'_) , Ozonid, Dioxygenyl-Kation (02 +) , Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
6.Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, da¬ durch gekennzeichnet, daß als Mediator Verbindungen der allge- meinen Formel I, bei denen X O oder S bedeutet und die übrigen Reste die vorstehend genannten Bedeutungen haben, eingesetzt werden.
7. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator Isonitrosoderivate von cyclischen Ureiden der allgemeinen Formel II eingesetzt werden.
8. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator Alloxan-5-oxim Hydrat (Violursäure) oder dessen Ester, Ether oder Salze eingesetzt werden.
9. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß
Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit ei¬ ner wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
10. Verwendung von Mediatoren gemäß Anspruch 1 zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen.
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