EP0943032B1 - Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin oder ligninhaltigen materialien sowie verfahren zu seiner anwendung - Google Patents

Mehrkomponentensystem zum verändern, abbau oder bleichen von lignin oder ligninhaltigen materialien sowie verfahren zu seiner anwendung Download PDF

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EP0943032B1
EP0943032B1 EP97952038A EP97952038A EP0943032B1 EP 0943032 B1 EP0943032 B1 EP 0943032B1 EP 97952038 A EP97952038 A EP 97952038A EP 97952038 A EP97952038 A EP 97952038A EP 0943032 B1 EP0943032 B1 EP 0943032B1
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EP
European Patent Office
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nitrosopyridine
radical
hydroxy
dihydroxy
lignin
Prior art date
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EP97952038A
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English (en)
French (fr)
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EP0943032A1 (de
Inventor
Johannes Freudenreich
Jürgen STOHRER
Manfred Amann
Robert Müller
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Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
Original Assignee
Consortium fuer Elektrochemische Industrie GmbH
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Expired - Lifetime legal-status Critical Current

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    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
    • D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
    • D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
    • D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
    • D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
    • D21C9/1026—Other features in bleaching processes
    • D21C9/1036—Use of compounds accelerating or improving the efficiency of the processes

Definitions

  • the present invention relates to a multi-component system for changing, breaking down or bleaching lignin or containing lignin Materials and procedures for its Application.
  • the sulfate and sulfite processes are the main processes used today for pulp production. Both methods produce pulp under cooking and under pressure.
  • the sulfate process works with the addition of NaOH and Na 2 S, while the sulfite process uses Ca (HSO 3 ) 2 + SO 2 .
  • the main goal of all procedures is the removal of the lignin from the used plant material, wood or Annual plants.
  • the lignin that is associated with cellulose and hemicellulose Main component of the plant material must be removed, otherwise it is not possible non-yellowing and mechanically heavy-duty papers to manufacture.
  • the wood production processes work with stone grinders (Wood sanding) or with refiners (TMP), which the wood after appropriate Pretreatment (chemical, thermal or chemical-thermal) defibrillate by grinding.
  • Wood sanding Wood sanding
  • TMP refiners
  • Biopulping is the treatment of wood chips with living mushroom systems.
  • the goal here is to reduce the amount of cooking chemicals that Improve cooking capacity and "extended cooking".
  • Improved kappa reduction is also an advantage after cooking compared to cooking without pretreatment reached.
  • Biobleaching also works with in-vivo systems.
  • the cooked pulp (Softwood / Hardwood) is before bleaching inoculated with the fungus and treated for days to weeks. Just after this long treatment period, a significant one becomes apparent Kappa reduction and whiteness, what the process uneconomical for an implementation in the usual Bleaching sequences.
  • Chelate substances are used as a cofactor in addition to the lignolytic enzymes (Siderophores such as ammonium oxalate) and biosurfactants on.
  • the enhancer substances are described in WO 94/12619 on the basis of their Characterized half-life.
  • enhancer substances are organic chemicals, containing at least two aromatic rings, of which at least one substituted with defined radicals is.
  • WO 94/29510 describes a method for enzymatic delignification, where enzymes are used together with mediators become. Connections with are generally used as mediators of structure NO, NOH or HRNOH.
  • HBT 1-Hydroxy-1H-benzotriazole
  • Examples of compounds in the multicomponent system according to the invention can be used as mediators (component c) can be 2,6-dihydroxy-3-nitrosopyridine, 2,3-dihydroxy-4-nitrosopyridine, 2,6-dihydroxy-3-nitrosopyridine-4-carboxylic acid, 2,4-dihydroxy-3-nitrosopyridine, 3-hydroxy-2-mercaptopyridine, 2-hydroxy-3-mercaptopyridine, 2,6-diamino-3-nitrosopyridine, 2,6-diamino-3-nitrosopyridine-4-carboxylic acid, 2-hydroxy-3-nitrosopyridine, 3-hydroxy-2-nitrosopyridine, 2-mercapto-3-nitrosopyridine, 3-mercapto-2-nitrosopyridine, 2-amino-3-nitrosopyridine, 3-amino-2-nitrosopyridine, 2,4-dihydroxy-3-nitrosoquinoline, 8-hydroxy-5-nitrosoquinoline, 2,3-dihydroxy-4-nitrosoquino
  • Preferred mediators are 2,6-dihydroxy-3-nitrosopyridine, 2, 6-diamino-3-nitrosopyridine, 2,6-dihydroxy-3-nitrosopyridine-4-carboxylic acid, 2,4-dihydroxy-3-nitrosopyridine, 2-hydroxy-3-mercaptopyridine, 2-mercapto-3-pyridinol, 2,4-dihydroxy-3-nitrosoquinoline, 8-hydroxy-5-nitrosoquinoline, 2,3-dihydroxy-4-nitrosoquinoline as well as tautomers of these compounds.
  • the multicomponent system according to the invention contains mediators, which are cheaper than those known from the prior art Mediators, in particular, are less expensive than HBT.
  • Oxidation catalysts in the multi-component system according to the invention Enzymes used.
  • enzyme also includes enzymatically active Proteins or peptides or prosthetic groups of enzymes.
  • the enzyme in the multicomponent system according to the invention Oxidoreductases of classes 1.1.1 to 1.97 according to international standards Enzyme Nomenclature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, pp. 24-154) can be used.
  • Class 1.1 enzymes which comprise all dehydrogenases which act on primary, secondary alcohols and semiacetals and which are accepted as acceptors NAD + or NADP + (subclass 1.1.1), cytochromes (1.1.2), oxygen (O 2 ) (1.1 .3), disulfides (1.1.4), quinones (1.1.5) or other acceptors (1.1.99).
  • the enzymes of this class are particularly preferred Class 1.1.5 with quinones as acceptors and the enzymes of the Class 1.1.3 with oxygen as the acceptor.
  • Cellobiose is particularly preferred in this class: quinone-1-oxidoreductase (1.1.5.1).
  • Enzymes of class 1.2 are also preferred. This class of enzymes includes those enzymes that oxidize aldehydes to the corresponding acids or oxo groups.
  • the acceptors can be NAD + , NADP + (1.2.1), cytochrome (1.2.2), oxygen (1.2.3), sulfides (1.2.4), iron-sulfur proteins (1.2.5) or other acceptors (1.2 .99).
  • the enzymes of group (1.2.3) are particularly preferred here with oxygen as the acceptor.
  • Enzymes of class 1.3 are also preferred.
  • enzymes are summarized that are based on CH-CH groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.3.1), cytochromes (1.3.2), oxygen (1.3.3), quinones or related compounds (1.3.5), iron-sulfur proteins (1.3.7) or other acceptors (1.3.99).
  • Bilirubin oxidase (1.3.3.5) is particularly preferred.
  • class 1.4 enzymes which act on CH-NH 2 groups of the donor.
  • acceptors are NAD + , NADP + (1.4.1), cytochrome (1.4.2), oxygen (1.4.3), disulfides (1.4.4), iron-sulfur proteins (1.4.7) or other acceptors ( 1.4.99).
  • Enzymes of class 1.4.3 are also particularly preferred here Oxygen as an acceptor.
  • class 1.5 enzymes which act on CH-NH groups of the donor.
  • the corresponding acceptors are NAD + , NADP + (1.5.1), oxygen (1.5.3), disulfides (1.5.4), quinones (1.5.5) or other acceptors (1.5.99).
  • enzymes with oxygen (O 2 ) (1.5.3) and with quinones (1.5.5) are particularly preferred as acceptors.
  • Enzymes of class 1.6 which are based on NADH are also preferred or NADPH work.
  • acceptors here are NADP + (1.6.1), heme proteins (1.6.2), disulfides (1.6.4), quinones (1.6.5), NO 2 groups (1.6.6), and a flavin (1.6.8 ) or some other acceptors (1.6.99).
  • Enzymes of class 1.6.5 are particularly preferred here Quinones as acceptors.
  • class 1.7 enzymes which act on donors of other NO 2 compounds and which accept cytochromes (1.7.2), oxygen (O 2 ) (1.7.3), iron-sulfur proteins (1.7.7) or others (1.7.99).
  • Class 1.7.3 with oxygen is particularly preferred here as an acceptor.
  • class 1.8 enzymes which act as donors on sulfur groups and NAD + , NADP + (1.8.1), cytochromes (1.8.2), oxygen (O 2 ) (1.8.3), disulfides (1.8. 4), quinones (1.8.5), iron-sulfur proteins (1.8.7) or others (1.8.99).
  • class 1.9 enzymes which act as donors on heme groups and have oxygen (O 2 ) (1.9.3), NO 2 compounds (1.9.6) and others (1.9.99) as acceptors.
  • Enzymes of class 1.12 which are based on hydrogen are also preferred act as a donor.
  • the acceptors are NAD + or NADP + (1.12.1) or others (1.12.99).
  • Enzymes of class 1.13 and 1.14 are also preferred (Oxigenases).
  • preferred enzymes are those of class 1.15 which are based on Superoxide radicals act as acceptors.
  • Enzymes of class 1.16 are also preferred.
  • Enzymes of class 1.16.3.1 are particularly preferred here (Ferroxidase, e.g. ceruloplasmin).
  • Further preferred enzymes are those of group 1.17 (action on CH 2 groups which are oxidized to -CHOH-), 1.18 (action on reduced ferredoxin as donor), 1.19 (action on reduced flavodoxin as donor) and 1.97 (others Oxidoreductases).
  • the enzymes of group 1.11 are also particularly preferred. which act on a peroxide as an acceptor.
  • This only subclass (1.11.1) contains the peroxidases.
  • the cytochrome C peroxidases are particularly preferred here (1.11.1.5), catalase (1.11.1.6), the peroxidase (1.11.1.6), iodide peroxidase (1.11.1.8), glutathione peroxidase (1.11.1.9), the chloride peroxidase (1.11.1.10), the L-ascorbate peroxidase (1.11.1.11), the phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (1.11.1.12), the manganese peroxidase (1.12.1.13), the diarylpropane peroxidase (ligninase, lignin peroxidase) (1.11.1.14).
  • Enzymes of class 1.10 which act on biphenols and related compounds are very particularly preferred. They catalyze the oxidation of biphenols and ascorbates. NAD + , NADP + (1.10.1), cytochrome (1.10.2), oxygen (1.10.3) or others (1.10.99) act as acceptors.
  • class 1.10.3 enzymes with oxygen (O 2 ) as the acceptor are particularly preferred.
  • the enzymes in this class are catechol oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-ascorbate oxidase (1.10.3.3), o-A-minophenol Oxidase (1.10.3.4) and laccase (benzene diol: oxigen Oxidoreductase) (1.10.3.2) is preferred, the laccases (benzenediol: Oxigen oxidoreductase) (1.10.3.2) is particularly preferred are.
  • the enzymes mentioned are commercially available or can be win according to standard procedures.
  • organisms for production the enzymes come from plants, animal cells, Bacteria and fungi into consideration. Basically, both naturally occurring as well as genetically modified organisms Be an enzyme producer. Parts of unicellular are also or multicellular organisms conceivable as enzyme producers, especially cell cultures.
  • particularly preferred enzymes such as those from the group 1.11.1 but above all 1.10.3 and especially for production laccases, for example, are white rot fungi such as pleurotus, Phlebia and Trametes used.
  • the multi-component system according to the invention comprises at least one oxidizing agent.
  • the oxidizing agents that can be used are, for example, air, oxygen, ozone, H 2 O 2 , organic peroxides, peracids such as peracetic acid, performic acid, persulfuric acid, persitric acid, metachloroperoxibenzoic acid, perchloric acid, perborates, peracetates, persulfates, peroxides or oxygen species and their radicals such as OH, OOH, Singlet oxygen, superoxide (O 2 - ), ozonide, dioxygenyl cation (O 2 + ), dioxirane, dioxetane or fremy radicals can be used.
  • Oxidizing agents are preferably used which either generated by the corresponding oxidoreductases can be e.g. Dioxiranes from laccases plus carbonyls or that can regenerate the mediator chemically or directly can implement.
  • the invention also relates to the use of substances which according to the invention are suitable as mediators for changing, Degradation or bleaching of lignin or materials containing lignin.
  • Mg 2+ ions can be used, for example, as a salt, such as MgSO 4 .
  • concentration is in the range of 0.1-2 mg / g of lignin-containing material, preferably 0.2-0.6 mg / g.
  • a further increase in the effectiveness of the multicomponent system according to the invention can be achieved in that the multicomponent system in addition to the Mg 2+ ions also complexing agents such as, for example, ethylenediaminetetraacetic acid (ED-TA), diethylenetriaminepentaacetic acid (DTPA), hydroxyethylenediamine triacetic acid (HEDTA), diethylenetriaminepentamethylenephosphonic acid ( , Nitrilotriacetic acid (NTA), polyphosphoric acid (PPA) etc. contains.
  • the concentration is in the range of 0.2-5 mg / g of lignin-containing material, preferably 1-3 mg.
  • a method using the method according to the invention is preferred Multi-component system in the presence of oxygen or air at normal pressure up to 10 bar and in a pH range from 2 to 11, preferably at a temperature of 20 to 95 ° C 40 - 95 ° C, and a consistency of 0.5 to 40% carried out.
  • one according to the invention is preferred Process with material densities of 8 to 35%, particularly preferred 9 to 15% performed.
  • the chelating agents become those Common substances (such as EDTA, DTPA) are used. They are preferably used in concentrations of 0.1% to 1% (w / w based on dry pulp), particularly preferably 0.1 % to 0.5% (w / w based on dry pulp) used.
  • lignin-containing material 0.01 to 100,000 IU enzyme used per g of lignin-containing material. Especially 0.1 to 100 are particularly preferred 1 to 40 IU enzyme are used per g of lignin-containing material (1 U corresponds to the conversion of 1 ⁇ mol 2,2'-Azino-bis (3-ethyl-benzothiazoline-6-sulfonic acid diammonium salt) (ABTS) / min / ml enzyme
  • oxidizing agent used per g of lignin-containing material.
  • 0.01 to 50 mg of oxidizing agent are particularly preferred used per g of lignin-containing material.
  • reducing agents can be added together with the existing oxidizing agents for adjustment serve a certain redox potential.
  • Sodium bisulfite, sodium dithionite, Ascorbic acid, thio compounds, mercapto compounds or glutathione etc. can be used.
  • the reaction takes place under air or Oxygen supply or oxygen or air pressure from, at the peroxidases (e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases) with hydrogen peroxide.
  • peroxidases e.g. lignin peroxidases, manganese peroxidases
  • oxygen also by hydrogen peroxide + catalase and hydrogen peroxide by glucose + GOD or other systems in situ to be generated.
  • Radical formers or radical scavengers can also be added to the system (Trapping OH or OOH radicals, for example) added become. These can influence the interaction within the Red / Ox and improve radical mediators.
  • the salts form cations in the reaction solution.
  • Such ions include Fe 2+ , Fe 3+ , Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Cu 2+ , Ca 2+ , Ti 3+ , Cer 4+ , Al 3+ .
  • the chelates present in the solution can also as mimic substances for the enzymes, for example for the Laccases (copper complexes) or for the lignin or manganese peroxidases (Heme complexes).
  • mimic substances are such to understand substances that the prosthetic groups of (here) simulate oxidoreductases and e.g. Oxidation reactions can catalyze.
  • NaOCl can also be added to the reaction mixture. This compound can interact with hydrogen peroxide Form singlet oxygen.
  • detergents it is also possible to use detergents to work. As such come non-ionic, anionic, cationic and amphoteric surfactants.
  • the detergents can penetrate the enzymes and mediators into the fiber improve.
  • Polysaccharides can also be beneficial for the reaction and / or add proteins.
  • Polysaccharides glucans, mannans, dextrans, levans, pectins, Alginates or plant gums and / or your own mushrooms polysaccharides formed or produced in mixed culture with yeasts and to name gelatin and albumin as proteins.
  • proteases such as pepsin, bromelin, papain etc. These can include serve by breaking down the extensin C present in the wood, Hydroxyproline-rich protein, better access to lignin to reach.
  • protective colloids are amino acids, simple sugar, Oligomeric sugar, PEG types of the most varied Molecular weights, polyethylene oxides, polyethyleneimines and polydimethylsiloxanes in question.
  • the method according to the invention can be used not only for delignification (Bleaching) of sulfate, sulfite, organosol, etc.
  • Pulp and wood pulp are used, but also in the manufacture of cellulose in general, be it from Wood or annual plants when defibrillated by the usual cooking methods (possibly connected with mechanical Process or printing) i.e. a very gentle cooking up to kappa numbers that range from about 50 to 120 kappa can lie, is guaranteed.
  • the treatment can be repeated several times, either after washing and extraction of the treated material with NaOH or without these intermediate steps. This leads to kappa values which can be reduced still further and to substantial increases in whiteness.
  • an O 2 stage can be used before the enzyme / mediator treatment or, as already mentioned, an acid wash or a Q stage (chelate stage) can be carried out.

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Description

Die vorliegende Erfindung betrifft ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, oder ligninhaltigen Materialien sowie Verfahren zu seiner Anwendung.
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zellstoff erzeugt. Das Sulfat-Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit-Verfahren Ca(HSO3)2 + SO2 zur Anwendung kommt.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Holzschliff) oder mit Refinern (TMP), die das Holz nach entsprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-thermisch) durch Mahlen defibrillieren.
Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanerochaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau führen.
Ähnliches gilt auch für andere lignolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämlich Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation führen.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in-vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme). Hauptschwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhackschnitzeln mit lebenden Pilzsystemen.
Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
  • 1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mahlen zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff). Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
  • 2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).
    • Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking".
    Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht.
    Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behandlungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzichten will.
    Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.
    Eine weitere meist mit immobilisierten Pilzsystemen durchgeführte Applikation ist die Behandlung von Zellstoffabrikationsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleichstufen verursachen).
    Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
    Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänglichkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzymtyp allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
    Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Chelatsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotenside an.
    In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus lignincellulosehaltigem Material unter gleichzeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxidationsmitteln und phenolischen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.
    In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zu Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebliche Performanceverbesserung erzielt werden.
    In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesserung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenolischen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.
    Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen groß-technischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindungen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxidbleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
    Aus WO/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer-Substanzen gefördert werden.
    Die Enhancer-Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.
    Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cyclische Reste sind.
    Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer-Substanzen organische Chemikalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substituiert ist.
    Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer Inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent-Additiv oder Detergent-Zusammensetzung im Waschmittelbereich. Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von ligninhaltigen Materialien keine Wirkung zeigten!
    WO 94/29510 beschreibt ein Verfahren zur enzymatischen Delignifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart.
    Von den in WO 94/29510 aufgeführten Mediatoren liefert 1-Hydroxy-1H-benzotriazol (HBT) die besten Ergebnisse in der Delignifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
    Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
    Es reagiert unter Delignifizierungsbedingungen zu 1H-Benzotriazol. Diese Verbindung ist relativ schlecht abbaubar und kann in größeren Mengen eine beträchtliche Umweltbelastung darstellen. Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen. Seine Delignifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch.
    Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen.
    Die vorliegende Erfindung betrifft daher ein Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin oder ligninhaltigen Materialien enthaltend
  • a. mindestens ein Enzym und
  • b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
  • c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Aminopyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyisochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Aminogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercapto-substituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie deren Salze, Ether und Ester.
    • Überraschend wurde gefunden, daß das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem mit den genannten Mediatoren nicht die Nachteile der aus dem Stand der Technik bekannten Mehrkomponentensysteme aufweist.
    Bevorzugt sind als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Verbindungen der allgemeinen Formel (I), (II) oder (III)
    Figure 00070001
  • sowie Tautomere, Salze, Ether oder Ester der genannten Verbindungen vorhanden, wobei in den Formeln I, II oder III zwei zueinander ortho- oder para- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten
  • und die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und
  • die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkylreste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest oder C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und
  • je zwei Reste R1 oder zwei Reste R2 oder R1 und R2 paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 1,2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
  • R3 und R4 gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest oder C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeuten und
  • eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch eine Gruppe [-CR3=R4-] ersetzt sein können.
    • Als Mediatoren im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem besonders bevorzugt sind Verbindungen der allgemeinen Formel (I) oder (II) sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester, wobei in den Formeln (I) und (II) besonders bevorzugt zwei zueinander ortho- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest- und Aminorest bedeuten und
  • die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C5-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests
    wobei
  • Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und
  • die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C5-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-Reste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei R2 die bereits genannten Bedeutungen hat und
  • je zwei Reste R1 paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
  • R3 und R4 die bereits genannten Bedeutungen haben und eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest ersetzt sein können.
    • Beispiele für Verbindungen, die im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem als Mediatoren (Komponente c) eingesetzt werden können, sind 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin, 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure, 2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin, 2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin, 2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin, 3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin, 4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin sowie Tautomere dieser Verbindungen.
    Als Mediatoren sind bevorzugt 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2, 6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2-Mercapto-3-pyridinol, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin sowie Tautomere dieser Verbindungen.
    Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem enthält Mediatoren, die kostengünstiger als die aus dem Stand der Technik bekannten Mediatoren, insbesondere kostengünstiger als HBT sind.
    Darüber hinaus wird bei Einsatz der erfindungsgemäßen Mediatoren eine Steigerung der Delignifizierungsgeschwindigkeit erzielt.
    Als Oxidationskatalysatoren werden im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Enzyme eingesetzt. Im Sinne der Erfindung umfaßt der Begriff Enzym auch enzymatisch aktive Proteine oder Peptide oder prosthetische Gruppen von Enzymen.
    Als Enzym können im erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystem Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1 bis 1.97 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature, Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) eingesetzt werden.
    Vorzugsweise werden Enzyme der im folgenden genannten Klassen eingesetzt:
    Enzyme der Klasse 1.1, die alle Dehydrogenasen, die auf primäre, sekundäre Alkohole und Semiacetale wirken, umfassen und die als Akzeptoren NAD+ oder NADP+ (Subklasse 1.1.1), Cytochrome (1.1.2), Sauerstoff (O2) (1.1.3), Disulfide (1.1.4), Chinone (1.1.5) oder die andere Akzeptoren haben (1.1.99).
    Aus dieser Klasse sind besonders bevorzugt die Enzyme der Klasse 1.1.5 mit Chinonen als Akzeptoren und die Enzyme der Klasse 1.1.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
    Insbesondere bevorzugt in dieser Klasse ist Cellobiose: quinone-1-oxidoreduktase (1.1.5.1).
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.2. Diese Enzymklasse umfaßt solche Enzyme, die Aldehyde zu den korrespondierenden Säuren oder Oxo-Gruppen oxidieren. Die Akzeptoren können NAD+, NADP+ (1.2.1), Cytochrome (1.2.2), Sauerstoff (1.2.3), Sulfide (1.2.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.2.5) oder andere Akzeptoren (1.2.99) sein.
    Besonders bevorzugt sind hier die Enzyme der Gruppe (1.2.3) mit Sauerstoff als Akzeptor.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.3.
    In dieser Klasse sind Enzyme zusammengefaßt, die auf CH-CH-Gruppen des Donors wirken.
    Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.3.1), Cytochrome (1.3.2), Sauerstoff (1.3.3), Chinone oder verwandte Verbindungen (1.3.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.3.7) oder andere Akzeptoren (1.3.99).
    Besonders bevorzugt ist die Bilirubinoxidase (1.3.3.5).
    Hier sind ebenfalls die Enzyme der Klasse (1.3.3) mit Sauerstoff als Akzeptor und (1.3.5) mit Chinonen etc. als Akzeptor besonders bevorzugt.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.4, die auf CH-NH2-Gruppen des Donors wirken.
    Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.4.1), Cytochrome (1.4.2), Sauerstoff (1.4.3), Disulfide (1.4.4), Eisen-Schwefel-Proteine (1.4.7) oder andere Akzeptoren (1.4.99).
    Besonders bevorzugt sind auch hier Enzyme der Klasse 1.4.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.5, die auf CH-NH-Gruppen des Donors wirken. Die entsprechenden Akzeptoren sind NAD+, NADP+ (1.5.1), Sauerstoff (1.5.3), Disulfide (1.5.4), Chinone (1.5.5) oder andere Akzeptoren (1.5.99).
    Auch hier sind besonders bevorzugt Enzyme mit Sauerstoff (O2) (1.5.3) und mit Chinonen (1.5.5) als Akzeptoren.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.6, die auf NADH oder NADPH wirken.
    Die Akzeptoren sind hier NADP+ (1.6.1), Hämproteine (1.6.2), Disulfide (1.6.4), Chinone (1.6.5), NO2-Gruppen (1.6.6), und ein Flavin (1.6.8) oder einige andere Akzeptoren (1.6.99).
    Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.6.5 mit Chinonen als Akzeptoren.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.7, die auf andere NO2-Verbindungen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Cytochrome (1.7.2), Sauerstoff (O2) (1.7.3), Eisen-Schwefel-Proteine (1.7.7) oder andere (1.7.99) haben.
    Hier sind besonders bevorzugt die Klasse 1.7.3 mit Sauerstoff als Akzeptor.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.8, die auf Schwefelgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren NAD+, NADP+ (1.8.1), Cytochrome (1.8.2), Sauerstoff (O2) (1.8.3), Disulfide (1.8.4), Chinone (1.8.5), Eisen-Schwefel-Proteine (1.8.7) oder andere (1.8.99) haben.
    Besonders bevorzugt ist die Klasse 1.8.3 mit Sauerstoff (O2) und (1.8.5) mit Chinonen als Akzeptoren.
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.9, die auf Hämgruppen als Donatoren wirken und als Akzeptoren Sauerstoff (O2) (1.9.3), NO2-Verbindungen (1.9.6) und andere (1.9.99) haben.
    Besonders bevorzugt ist hier die Gruppe 1.9.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor (Cytochromoxidasen).
    Weiterhin bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.12, die auf Wasserstoff als Donor wirken.
    Die Akzeptoren sind NAD+ oder NADP+ (1.12.1) oder andere (1.12.99).
    Desweiteren bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.13 und 1.14 (Oxigenasen).
    Weiterhin sind bevorzugte Enzyme die der Klasse 1.15 , die auf Superoxid-Radikale als Akzeptoren wirken.
    Besonders bevorzugt ist hier die Superoxid-Dismutase (1.15.1.1).
    Weiterhin sind bevorzugt Enzyme der Klasse 1.16.
    Als Akzeptoren wirken NAD+ oder NADP+ (1.16.1) oder Sauerstoff (O2) (1.16.3).
    Besonders bevorzugt sind hier Enzyme der Klasse 1.16.3.1 (Ferroxidase, z.B. Ceruloplasmin).
    Weiterhin bevorzugte Enzyme sind diejenigen, die der Gruppe 1.17 (Wirkung auf CH2-Gruppen, die zu -CHOH- oxidiert werden), 1.18 (Wirkung auf reduziertes Ferredoxin als Donor), 1.19 (Wirkung auf reduziertes Flavodoxin als Donor) und 1.97(andere Oxidoreduktasen) angehören.
    Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.11. die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen.
    Besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C-Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxydase (1.11.1.6), die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid-Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan-Peroxidase (1.12.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin-Peroxidase) (1.11.1.14).
    Ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandten Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99).
    Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt.
    Von den Enzymen dieser Klasse sind die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), o-A-minophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) insbesondere bevorzugt sind.
    Die genannten Enzyme sind käuflich erhältlich oder lassen sich nach Standardverfahren gewinnen. Als Organismen zur Produktion der Enzyme kommen beispielsweise Pflanzen, tierische Zellen, Bakterien und Pilze in Betracht. Grundsätzlich können sowohl natürlich vorkommende als auch gentechnisch veränderte Organismen Enzymproduzenten sein. Ebenso sind Teile von einzelligen oder mehrzelligen Organismen als Enzymproduzenten denkbar, vor allem Zellkulturen.
    Für die insbesondere bevorzugten Enzyme, wie die aus der Gruppe 1.11.1 vor allem aber 1.10.3 und insbesondere zur Produktion von Laccasen werden beispielsweise Weißfäulepilze wie Pleurotus, Phlebia und Trametes verwendet.
    Das erfindungsgemäße Mehrkomponentensystem umfaßt mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispielsweise Luft, Sauerstoff, Ozon, H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzosäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH, OOH, Singulettsauerstoff, Superoxid (O2 -), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O2 +), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
    Vorzugsweise werden solche Oxidationsmittel eingesetzt, die entweder durch die entsprechenden Oxidoreduktasen generiert werden können z.B. Dioxirane aus Laccasen plus Carbonylen oder die chemisch den Mediator regenerieren können oder diesen direkt umsetzen können.
    Die Erfindung betrifft auch die Verwendung von Substanzen, welche erfindungsgemäß als Mediatoren geeignet sind zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin oder ligninhaltigen Materialien.
    Die Wirksamkeit des Mehrkomponentensystems beim Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, ligninhaltigen Materialien oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten Bestandteilen noch Mg2+ Ionen vorhanden sind. Die Mg2+ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgSO4, eingesetzt werden. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
    In manchen Fällen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems dadurch erreichen, daß das Mehrkomponentensystem neben den Mg2+ Ionen auch Komplexbildner wie z.B. Ethylendiamintetraessigsäure (ED-TA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendiamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphosphorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration liegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g ligninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.
    Der Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in einem Verfahren zu Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweils ausgewählten Komponenten a) bis c) gemäß Anspruch 1 gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials mischt.
    Vorzugsweise wird ein Verfahren unter Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis 10 bar und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt.
    Ein für den Einsatz von Enzymen bei der Zellstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Mehrkomponentensystems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebliche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht.
    Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 8 bis 35 %, besonders bevorzugt 9 bis 15 % durchgeführt.
    Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 4 bis 5) vor der Enzym-Mediatorstufe bei manchen Zellstoffen zu einer erheblichen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezielle Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbildner die zu diesem Zwecke üblichen Substanzen (wie z.B. EDTA, DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0,1 % bis 1 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff), besonders bevorzugt 0,1 % bis 0,5 % (w/w bezogen auf trockenen Zellstoff), eingesetzt.
    Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 bis 100.000 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,1 bis 100 insbesondere bevorzugt werden 1 bis 40 IU Enzym pro g ligninhaltiges Material eingesetzt (1 U entspricht dem Umsatz von 1 µmol 2,2'-Azino-bis(3-ethyl-benzothiazolin-6-sulfonsäure-diammonium salz) (ABTS) / min / ml Enzym
    Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,01 mg bis 100 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,01 bis 50 mg Oxidationsmittel pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
    Im erfindungsgemäßen Verfahren werden vorzugsweise 0,5 bis 80 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt. Besonders bevorzugt werden 0,5 bis 40 mg Mediator pro g ligninhaltigem Material eingesetzt.
    Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur Einstellung eines bestimmten Redoxpotentials dienen.
    Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
    Die Reaktion läuft beispielsweise bei Laccase unter Luft- oder Sauerstoffzufuhr oder Sauerstoff- bzw. Luftüberdruck ab, bei den Peroxidasen (z.B. Ligninperoxidasen, Manganperoxidasen) mit Wasserstoffperoxid. Dabei können beispielsweise der Sauerstoff auch durch Wasserstoffperoxid + Katalase und Wasserstoffperoxid durch Glucose + GOD oder andere Systeme in situ generiert werden.
    Außerdem können dem System Radikalbildner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
    Der Reaktionslösung können auch weitere Metallsalze zugegeben werden.
    Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbildnern als Radikalbildner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze bilden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fe2+, Fe3+' Mn2+, Mn3+, Mn4+, Cu2+, Ca2+, Ti3+, Cer4+, Al3+.
    Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für die Enzyme, beispielsweise für die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganperoxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktionen katalysieren können.
    Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff bilden.
    Schließlich ist es auch möglich, unter Einsatz von Detergentien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergentien können die Penetration der Enzyme und Mediatoren in die Faser verbessern.
    Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysaccharide und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und/oder eigene von den Pilzen gebildete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen.
    Diese Stoffe dienen hauptsächlich als Schutzkolloide für die Enzyme.
    Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins C, hydroxyprolinreiches Protein, einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
    Als weitere Schutzkolloide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG-Typen der verschiedensten Molekulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsiloxane in Frage.
    Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Delignifizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosol-, o.a. Zellstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der Herstellung von Zellstoffen allgemein, sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrillierung durch die üblichen Kochverfahren (verbunden eventuell mit mechanischen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa liegen können, gewährleistet ist.
    Bei der Bleiche von Zellstoffen wie auch bei der Herstellung von Zellstoffen kann die Behandlung mehrfach wiederholt werden, entweder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH oder ohne diese Zwischenschritte. Dies führt zu noch wesentlich weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erheblichen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der Enzym/Mediatorbehandlung eine O2-Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
    Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert:
    Beispiel 1 Enzymatische Bleiche mit 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 65,3 mg 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 Am) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 2 Enzymatische Bleiche mit 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 61,2 mg 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 3 Enzymatische Bleiche mit 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 47,7 mg 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 Am) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 4 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 69,1 mg 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 5 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 51,8 mg 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 Am) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 6 Enzymatische Bleiche mit 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 52,6 mg 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 Am) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Beispiel 7 Enzymatische Bleiche mit 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin und Softwood Sulfatzellstoff
    5 g atro Zellstoff (Softwood O2 delignifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
  • A) 20 ml Leitungswasser werden mit 71,3 mg 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/l H2SO4-Lsg. so eingestellt, daß nach Zugabe des Zellstoffs und des Enzyms pH 4,5 resultiert.
  • B) 5 ml Leitungswasser werden mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U (1 U = Umsatz von 1 µmol ABTS/min/ml Enzym) pro g Zellstoff resultiert.
    • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
    Nach Zugabe des Zellstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
    Danach wird der Stoff in eine auf 45°C vorgeheizte Reaktionsbombe gegeben und unter 1 - 10 bar Sauerstoffüberdruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
    Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 µm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g Zellstoff extrahiert.
    Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. Tabelle 1
    Ergebnisse Beispiel 1 bis 7: Enzymdosage jeweils 15 U/g Zellstoff, Inkubationszeit jeweils 2 h.
    Substanz Mediatordosage [mg/5g Zellstoff] Ligninabbau [%]
    8-Hydroxy-5-nitrosochinolin 65,3 11,6
    2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin 52,6 22,7
    2-Mercapto-3-pyridinol 47,7 13,4
    2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin -4-carbonsäure 69,1 15,1
    2,6-Diamino-3-nitrosopyridin 51,8 9,4
    2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin 52,6 20,8
    3-Nitrosochinolin-2,4-diol 71,3 38,8

    Claims (8)

    1. Mehrkomponentensystem zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin oder ligninhaltigen Materialien enthaltend
      a. mindestens ein Enzym und
      b. mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel und
      c. mindestens einen Mediator, dadurch gekennzeichnet, daß der Mediator ausgewählt ist aus der Gruppe Hydroxypyridine, Aminopyridine, Hydroxychinoline, Aminochinoline, Hydroxyisochinoline, Aminoisochinoline, mit zu den Hydroxy- oder Aminogruppen ortho- oder para-ständigen Nitroso- oder Mercaptosubstituenten, Tautomere der genannten Verbindungen sowie deren Salze, Ether und Ester.
    2. Mehrkomponentensystem gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator (Komponente c) mindestens eine Verbindung ausgewählt aus der Gruppe der Verbindungen der allgemeinen Formel (I), (II) oder (III)
      Figure 00260001
      sowie deren Tautomere, Salze, Ether oder Ester vorhanden ist, wobei in den Formeln (I), (II) oder (III) zwei zueinander ortho- oder para- ständige Reste R1 Hydroxy- und Nitrosorest oder Hydroxy- und Mercaptorest oder Nitrosorest und Aminorest bedeuten und die übrigen Reste R1 gleich oder verschieden sind und ausgewählt sind aus der Gruppe Wasserstoff-, Halogen-, Hydroxy-, Mercapto-, Formyl-, Cyano-, Carbamoyl-, Carboxyrest, Ester und Salz des Carboxyrests, Sulfonorest, Ester und Salz des Sulfonorests, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkyl-, Phospho-, Phosphono-, Phosphono-oxyrest, Ester und Salz des Phosphonooxyrests und
      wobei Carbamoyl-, Sulfamoyl-, Amino-, Mercapto- und Phenylreste unsubstituiert oder ein- oder mehrfach mit einem Rest R2 substituiert sein können und
      die Aryl-C1-C5-alkyl-, C1-C12-Alkyl-, C1-C5-Alkoxy-, C1-C10-Carbonyl-, Carbonyl-C1-C6-alkylreste gesättigt oder ungesättigt, verzweigt oder unverzweigt sein können und mit einem Rest R2 ein- oder mehrfach substituiert sein können, wobei
      R2 gleich oder verschieden ist und Hydroxy-, Formyl-, Cyano-, Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Carbamoyl-, Sulfono-, Sulfamoyl-, Nitro-, Nitroso-, Amino-, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest oder C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeutet und
      je zwei Reste R1 oder zwei Reste R2 oder R1 und R2 paarweise über eine Brücke [-CR3R4-]m mit m gleich 1,2, 3 oder 4 verknüpft sein können und
      R3 und R4 gleich oder verschieden sind und Carboxyrest, Ester oder Salz des Carboxyrests, Phenyl-, C1-C5-Alkyl-, C1-C5-Alkoxyrest oder C1-C5-Alkylcarbonylrest bedeuten und
      eine oder mehrere nicht benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch Sauerstoff, Schwefel oder einen ggf. mit C1-C5-Alkyl- substituierten Iminorest und zwei benachbarte Gruppen [-CR3R4-] durch eine Gruppe [-CR3=R4-] ersetzt sein können.
    3. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Verbindung, ausgewählt aus der Gruppe 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin, 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure, 2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin, 2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin, 2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin, 3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin, 4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin und Tautomere der genannten Verbindungen eingesetzt wird.
    4. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator mindestens eine Verbindung, ausgewählt aus der Gruppe 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosopyridin, 2,6-Dihydroxy-3-nitrosopyridin-4-carbonsäure, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-mercaptopyridin, 2-Hydroxy-3-mercaptopyridin, 2,6-Diamino-3-nitrosopyridin, 2,6-Diamino-3-nitroso-pyridin-4-carbonsäure, 2-Hydroxy-3-nitrosopyridin, 3-Hydroxy-2-nitrosopyridin, 2-Mercapto-3-nitrosopyridin, 3-Mercapto-2-nitrosopyridin, 2-Amino-3-nitrosopyridin, 3-Amino-2-nitrosopyridin, 2,4-Dihydroxy-3-nitrosochinolin, 8-Hydroxy-5-nitrosochinolin, 2,3-Dihydroxy-4-nitrosochinolin, 3-Hydroxy-4-nitrosoisochinolin, 4-Hydroxy-3-nitrosoisochinolin und 8-Hydroxy-5-nitrosoisochinolin und Tautomere dieser Verbindungen eingesetzt wird.
    5. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym Laccase eingesetzt wird.
    6. Mehrkomponentensystem gemäß einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationsmittel Luft, Sauerstoff, Ozon, H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzoesäure, Perchlorsäure, Perborate, Peracetate, Persulfate, Peroxide oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH·, OOH·, Singulettsauerstoff, Superoxid (O2·-), Ozonid, Dioxygenyl-Kation (O2 +), Dioxirane, Dioxetane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
    7. Verfahren zum Behandeln von Lignin, dadurch gekennzeichnet, daß die jeweiligen Komponenten a) bis c) wie in Anspruch 1 genannt gleichzeitig oder in beliebiger Reihenfolge mit einer wässrigen Suspension des ligninhaltigen Materials gemischt werden.
    8. Verwendung von Mediatoren wie in Anspruch 1 als Komponente c genannt zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin oder ligninhaltigen Materialien.
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