SU463268A3 - Способ получени св занных носителем протеинов - Google Patents
Способ получени св занных носителем протеиновInfo
- Publication number
- SU463268A3 SU463268A3 SU1787934A SU1787934A SU463268A3 SU 463268 A3 SU463268 A3 SU 463268A3 SU 1787934 A SU1787934 A SU 1787934A SU 1787934 A SU1787934 A SU 1787934A SU 463268 A3 SU463268 A3 SU 463268A3
- Authority
- SU
- USSR - Soviet Union
- Prior art keywords
- activity
- units
- acrylamide
- solution
- ester
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08F—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED BY REACTIONS ONLY INVOLVING CARBON-TO-CARBON UNSATURATED BONDS
- C08F289/00—Macromolecular compounds obtained by polymerising monomers on to macromolecular compounds not provided for in groups C08F251/00 - C08F287/00
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/082—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/087—Acrylic polymers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/091—Phenol resins; Amino resins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/096—Polyesters; Polyamides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/098—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer formed in the presence of the enzymes or microbial cells
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/81—Carrier - bound or immobilized peptides or proteins and the preparation thereof, e.g. biological cell or cell fragment as carrier
- Y10S530/812—Peptides or proteins is immobilized on, or in, an organic carrier
- Y10S530/815—Carrier is a synthetic polymer
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Addition Polymer Or Copolymer, Post-Treatments, Or Chemical Modifications (AREA)
- Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
Description
(54) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ СВЯЗАННЫХ НОСИТЕЛЕМ
ПРОТЕИНОВ
3
получен в салюм водном растворе полимериJruntoii вплор с 1,(1|)имых мономеров. Прн этом прсд1111|ти1слыи1 осуществл п, предлагаемый способ превращени протеина с эпоксидным соединепнсм в присутствии полимеризующегос мо 1омера (или мономеров), или полимеризую ннйс лгономер (или смесь мономеров) добав; т1)СЯ в реакционный раствор лишь пас.те )е,кннн между нротеином и эпоксидным спсдилепнем.
Д;1Я осуолествлени предлагаемого способа прсдпочтите.тьпы эпоксидные соединени общеь форлгулы
. :
C.
в KOTOpoii Ri означает алкиленовый радикал с одной или несколькими двойными св з ми, алкиленоксирадикал или ненасыщеннвш ацильиый радикал; п - 0,1 или 2; Rg - атом водорода илп низпла алкильна группа (под Hi-Bineii алкильной грунной понимаетс пр ма 1-1ЛИ развствлспна группа с 1-4 атомами углерода ). Группа RI содержит преимущественно 2-6 атомов углерода. Однако могут нримеп тъс и более длинноценочные радикалы, поскольку при этом водорастворимость эпоксидного соедииени уменьшаетс незначительно .
Примерными групп Ri могут служить аллилОКСИ- , метилаллилокси, этилаллилокси-, диметилаллилокси- , метилэтилаллилокси, проиилаллилокси- и диэтилаллилоксигруппы, а также другие аллилоксигомологи, предпочтительна ацильна группа, в которой оксигруппа находитс в сопр жении с двойной св зью. Подобные группы RI образуютс , например, от а,3-ненасыщенных кислот таких, как акрилова , метакрилова , фумарова и малеинова ккслоты.
Примерами соединений общей формулы I вл ютс 2,3-эпоксипропиловый сложный эфир акриловой и метакриловой кислот, 2,3-эпоксиироппловый сложный моноэфир и диэфир малеиповой кислоты, 2,3-эпоксипропиловый сложный мопоэфир и диэфир фумаровой кислоты , 2,3-эпоксибутиловый эфир акриловой кислоты, 2,3-эпоксипентиловый сложный эфир акриловой кислоты, 2,3-эпоксигексилсвый СЛОЖНВ1Й эфир акриловой кислоты, соответствуюпще эфиры метакриловой, (|)умарово1 | и малеиновой кислот, 1-(аллилoi;cn )-2,3-Э11оксибута11 и т. п.
Особенно предпочтительны в качестве мономеров водорастворимые нроизводные акрилоHoii плп метакриловой кислоты, например амнды п сложпые эфиры этих соединений. Соединени5 с ограниченной водорастворимостью нл-еют преимущество в том случае, когда примен етс св занный носителем фермент в нечисто водной системе, например в водно-оргаiiH4ecKoii среде. Пригоды также соответствую4
щие производные малеиновой или фумаровой кислоты.
В зависимости or требуемо консистенции конечного нродукта к мономеру добавл ют
сшивающий агент, содержащий более одной нолимеризующейс груипы, например N,N-Meтиленбисакриламид и диэтиленакрилат, которые предпочитают при работе с водным раствором . Если полимеризацию ведут в гетерогепной фазе, т. е. в суснепзии, могут нримеп тьс такие водонерастворимые еп:ивающие агенты, как дивппилбензол п зтилендиметакрилат и др. Полученные по предлагаемому способу протеипы, св занные носителе:м, не
образующим сшивки, можно сшивать дополнительно .
Взаи.модействие протеипа с эпоксидным соединением не требует особых меропри тий: нротеин и эпоксидное соединение можно вводить вместе при нор.лшльной температуре в водный раствор, целесообразно в буферный водный раствор с величиной рП, приемлемой дл соответствующего JipOTenna. Продолжительность взаимодействи протеина и эпоксидкого соединени зависнт от примен емых веществ и колеблетс от 5 мин до 1 час, ио в отдельных случа х может быть более продолжительной или более короткой. Взаимодействие нротенна и эпоксидного соединени можно вести в нрисутствии носител или исходных продуктов дл получени носител . В последнем случае нецелесообразно начинать реакцию полимеризации добавкой ицициатора после образовани промежуточного продукта протеина с эноксидным соедипепием . В качестве инициаторов могут примеп тьс употребл емые обычпо в химии полимеров инициаторы и катализаторы, так как они не оказывают отрицательного вли ни на
активность протеина. В качестве инициаторов или катализаторов при применении мономеров с ненаевшденными олефиновыми св з .ми или форполимеров используют, например, неорганические или органические нерекиеи, азосоединени и т. д. Могут примен тьс также ускорители реакцпп, в частности амины и т. н. Использование инициаторов в комбинации из перекисного сульфата и амина, нанример 3-диметила .мииопронионитрила, нредпочтительно.
При применении нпициаторов в этой комбинацпи целесообразно вести процесс в ипертной атмосфере, например в атмосфере азота. Продукт получают ii)ocTijiM отфпльтровыванпем п 1громывкой.
По предлагаемому сцособу чувствительные протеииы и протеиновые соединени , наприме ) ферме1ггы, люжно св зывать без большой нотери их активности. При фиксации на носи1ел х подобных чуветвительпых протеинов но
известным методам ночтн во всех случа х они дезактивируютс или получаемые препараты имеют небольшую стойкость и ограниченную активность. Преимущество получаемых по изобретению продуктов состоит в том, что во
врем прон,ессов их пабухапп и другнх проueccoB ферментное или протеиновое соединение сохран етс . Это иро вл ете , например, в том, что при фиксации фермента уреазы на ДЕАЕ-целлюлозе по известному триазиновому способу нолучают продукт с активностью 4,9 ед./г, а но нредлагаемому - с активностью 1200 ед./г при той же ферментативной активности . Причем и после хранени в течение нескольких недель при температуре 34°С продукт не тер ет активности. Аналогично по известному способу можно фермент глюкозаоксидазу с активностью 300 ед./г лиофилизата св зывать с целлюлозой. Но после 11 дней хранени активность снижаетс менее чем на половину. По предлагаемому способу, использу одинаковые количества фермента, можно нолучать продукты почти с удвоенной активностью. Такие продукты сохран ютс более 6 мес цев в готовой форме как катализаторы без существенного уменьшени активности.
Продукты, получаемые по изобретению, стойки к поражению микроорганизмами, режим набухани их управл емый, что важпо, если продукты примен ют дл насадки колонны , кроме того, они обеспечивают легкое регулирование требуемого зар да или отсутствие зар да. Преимущество способа состоит также в простоте его осуществлени .
Пример I. Исходные вещества: глюкозаоксидаза (GOD, 220 ед./мг) акриламид, 2,3эпоксипропиловый слолсный эфир акриловой кислоты, М,Ы-метиленбисакриламид, 3-диметиламинопропионитрил , перекисный сульфат аммони .
0,1 г GOD раствор ют в 2 мл. 0,5 М буферного раствора триэтаноламина (рН 8,0) в атмосфере азота при 30°С, смещивают с 0,25 мл 2,3-эпоксипропилового сложного эфира акриловой кислоты и перемещивают 30 мин. Затем охлаждают до 10°С, смещивают с 3 г акриламида и 0,1 г К,Н-метиленбисакриламида, растворенного в 18 мл дистиллированной воды.
В атмосфере азота приблизительно через 15 мин начинаетс полимеризаци при помощи 0,5 мл 5%-ного 3-диметиламинонропионитрила и 3 мл 5%-ного перекисного сульфата аммони . Раствор приблизительно через 5 мин становитс в зким, затем он нолимеризуетс в желтьп прозрачный и твердый гель. Блок полимеризации оставл ют на 18 час в холодильном П1кафу. Далее полимеризат нродавлипают сквозь металлическое сито с отверсти ми диаметром 0,5 мм и промывают 2000 мл дистиллированной воды. Частички гел помещают в колонну внутренним диаметром 2 см с 0,2 М буферным раствором фосфата кали (рП 7,5), промывают адсорбционно св занной GOD, пока активность элюата не будет равна нулю. Ферментативна активность св занного носителем фермента (лиофилизата) 500 ед./г.
Пример 2 (сравнительный пример). Повтор ют пример 1, однако не внос т эпоксидное соединение.
3,0 г акриламида и 0,1 г N,N-мeтилeпбиcaкриламида в 18 мл дистиллировагпюй воды
смешивают, перелгешива и заморажива с 0,1 г GOD, раствореипой в 2 гл 0,05 М буферного раствора триэтанолампна (рП 8,0). Затем , как в примере I. в атмосфере азота добавл ют раствор инициатора, п продукт обрабатывают , как описапо в прпмере 1. Активпость элюата около 40% от активности введеппого GOD. После лиофилизагши полученного продукта актиБПОсть лпофилпзата составл ет от 9dдо 100 ед./г.
Пример 3. 1-1с.ходпые вещества: GOD-1, 220 ед./мг, акриламид, 2,3-эпоксппропиловый сложный эфир акриловой кислоты, Х,Х-метилеибисакрпламид , 3-диметиламинонроппонитрил , нерекпсны) сульфат аммони .
0,15 г GOD в 1,5 л днстиллпрова1пкп 1 воды и 1.5 мл 1,0 М буферного раствора триэтаиолампна (рН 8,0) охлаждают в атмосфере азота до 10°С. Этот раствор разбавл ют 3,0 г акриламида и 0,1 г К,Х-метпленбисакрплампда, растворенного в 14 мл воды. При добавке в реакционный раствор 0.25 л 2,3-эпоксппропилового сложного эфира акриловой кислоты, 0,5 мл 5%-ного З-диметиладгинопроппопитрила и 0,2 мл 5%-ного перекнсного сульфата аммопп начинаетс реакци полимеризации. Врем иолимернзации около 10 мин. Полимеризационный блок продавливают сквозь металлическое сито и обрабатывают, как оиисано в примере 1. Определенпе активпостн элюата показывает, что св зываетс ковалептно 100% протеииа. Активность лиофилпзата 140 ед./г.
Пример 4. Псходные вещества: GOD-1, 200 ед./г, акриламид, 1-(аллилокси)-2.3-эпоксинропан , ,1 -метпленбпсакриламид, 3-диметилампнопрогпюнитрил , нерекисньи су,чьфат аммони .
50 мг GOD в 0,5 .мл дистиллировапной воды и 0,5 мл 1 М буферного раствора триэтаполампна (рП 8,0), раствореппые в атмосфере азота при 30°С, и 0,1 мл 1-(аллнлокси)-2,3эпоксипронана выдерживают 40 мин, зате: 1
охлаждают до , смешивают с 3 г акриламида и 0,1 г N.N-метиленбпсакрилампда, растворенного в 20 мл бпдистиллнрованпой воды. Дальне1п1 ую обработку ведут, как описано в 1. Активность элюата составл ет 10% от активности использованного фер ieптa . Активность лиофилизата 210 ед./г.
Пример 5. Псходпые вещества: урпказа, 4,5 ед./мг, раствореппа в 50%, глицерина. 0,05 М глицин п 0.13 Д раствор Ха2СОз, акрнламид , 2.3-эпоксппроп ловьп | сложны эфир акрил OBofi кислоты. Х.Х-метиле б1 Сакриламид , 3-ди eтнлaмнпoпpo П oнптp л, ерекис ЬП1 сульфат аммони .
10 уриказы подвергают диализу i 1 л
0,01 лМ буферного раствора гл1П1И 1а (рН 10) при 4°С около 4 час. Дпалпзат смешива от с 1 мл 1 М буферного раствора тр)этанолам 1па (рП 8,0). При в атмосфере азота выдержива от получеп 1ую смес с добавлением
0,1 мл 2.3-э110ксп рО П5лового эфира
7
акриловой кислоты при перемегпиваини в течение 30 мни. Обработку ведут по 1. Активиоеть лиофилизата 3,5 од./г.
Пример 6. 1--1сходиые вещеетва: гекеокипаза , 140 ед./мг, акриламид, 2,3-эпоксипрои 1ловый сложный эфир акриловой кислоты, ,Nметилепбисакриламид , З-диметиламиноиропионитрил , иерекисный суль(1)ат лмиони .
20 мг суспсизии кристаллов гексокииаз1 ; раствор ют в 5 мл воды и иодвергают диализу в 1 л 0,01 М буфериого раствора триэтаиоламииа (рН 8,0) при 4°С, В присутствии 2,3эиоксииропилового сложного эфира акриловой кислоты выдерживают иолучеииую смесь в атмосфере азота ири 10°С с охлаждеиие, после 30 мии выдерживани до 10°С. Раствор фермеита смешивают с 3 i акриламида и 0,1 г Ы,Ы-метилеибисакриламида, раствореииого в 20 мл диcтиллиpoвaIИIoi воды. Дальне1 пиую обработку ведут ио иримеру 1. Лктивиость лиофилизата 12 ед,/г,
Пример 7. Пеходиые вещества: глюкозаоксидаза , 220 ед,/мг (GOD), 1,2-эиоксибутеи3 ,4, акриламид, N,N-метил енбисакрил амид, 3-диметиламииоироииоиитрил,1герекисиый
су.аьфат аммоии .
100 мг GOD в 2 мл 0,5 М буфериого раствора триэтаиоламипа (рП 8,0), раствореипоГ в атмосфере азота ири 30°С, и 0,05 -мл 1,2-Э110ксибутена-3 ,4 выдерживают в течеиие 30 мии. Затем охлаждают до 0°С, смешивают с 3 г акриламида и 0,125 г .N-мeтилeибиcaкpиламида , раствореииы л- в 18 .мл бидистилли)ованпой ВОДВ1. ДалвиеГииую обработку ведут ио примеру 1. Активность элюата 37% «т исрвоначальиой активности исходного фермента. Активность лиофилизата 540 ед./г.
Пример 8. Исходные вещества: глюкозаоксидаза , 220 ед./мг, эноксииронилоиый елож8
ный эфир акриловой кислоты, акриламид, Х ,М-метилеибисакриламид, 3-диметиламиионроииоиитрил , иерекисиый сульфат аммони .
100 .мг глюкозаокеидазы, растворенной в атмосфере азота ири 30°С в 2 мл 0,5 М буфериого раствора триэтаиоламина (рП 8,0), и 0,25 мл 2,3-эноксинронилового сложного эфира акриловой кислопз выдерживают 30 мии. Затем раствор иеревод т в диализную камеру диализна трубка (Калле-целлофан) и дважды иодвергают диализу в 1000 мл 0,05М буферио1ч-) раетвора трнэтаиоламина, рН 8,0. Предзарительио иикубироваинви раствор ферл;ента (объе.м 10 мл) охлаждают до , объем дополн ют до 20 лгл бидистиллироваииой водой, сл еи1ивают е 3 г акриламида и 0,15 г ,К-метилснбисакриламида. Далее процесс ведут ио примеру 1.
Активность элюата 5% от первоначальной aKiTiiiHOCTH 1:еиользоваииого фермента. АктивHocii ) лиофилизата 305 ед./г.
Ире ;1, е т :i.-; о б р е т е н и
Liiocoo Ч)лучеии ев загщых носителем протеинов иутел 1 заимоде| 1етви нротет-гов с сое ,ini-ienne: i. содержанлим эпоксидную грунпу и способную к сополимеризаини двойиую св зь, о т л и ч а К) щ н 11 е тем, что, с целью иолучеии бпологическп активиых иродуктов, в качестве 1)о1еиног) исиользуют биологичееки активные п|к)теппы и процесс осуществл ют в водной среде, а нолучеииый иродукт иодвергают с;пнвап по нутс.м взаимоде11етви с акриламндом н.ли дпфуикциональным спп-гваюшим агеп iOAi.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE19712128743 DE2128743C3 (de) | 1971-06-09 | Verfahren zur Herstellung von trägergebundenen Proteins |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
SU463268A3 true SU463268A3 (ru) | 1975-03-05 |
Family
ID=5810350
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
SU1787934A SU463268A3 (ru) | 1971-06-09 | 1972-05-24 | Способ получени св занных носителем протеинов |
Country Status (15)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US3806417A (ru) |
JP (1) | JPS5631950B1 (ru) |
AR (1) | AR194231A1 (ru) |
AT (1) | AT317424B (ru) |
CH (1) | CH581663A5 (ru) |
DK (1) | DK133009C (ru) |
FR (1) | FR2140541B1 (ru) |
GB (1) | GB1357861A (ru) |
HU (1) | HU166074B (ru) |
IL (1) | IL39339A (ru) |
IT (1) | IT951435B (ru) |
NL (1) | NL172874C (ru) |
SE (1) | SE415660B (ru) |
SU (1) | SU463268A3 (ru) |
ZA (1) | ZA723168B (ru) |
Families Citing this family (23)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3925157A (en) * | 1972-07-12 | 1975-12-09 | Pfizer | Immobilized enzymes |
US4081329A (en) * | 1972-12-08 | 1978-03-28 | Boehringer Mannheim Gmbh | Preparation of carrier-bound macromolecular compounds |
CA1023287A (en) * | 1972-12-08 | 1977-12-27 | Boehringer Mannheim G.M.B.H. | Process for the preparation of carrier-bound proteins |
US4070348A (en) * | 1973-07-25 | 1978-01-24 | Rohm Gmbh | Water-swellable, bead copolymer |
US3957580A (en) * | 1974-03-27 | 1976-05-18 | Pfizer Inc. | Immobilized microbial cells |
US4144131A (en) * | 1974-05-23 | 1979-03-13 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Immobilization of enzymes on human tissue or erythrocytes |
IT1008202B (it) * | 1974-07-31 | 1976-11-10 | Lostia Onofrio | Fibre inglobanti anticorpi antige ni antisieri procedimento per la loro preparazione e loro impieghi |
US3966580A (en) * | 1974-09-16 | 1976-06-29 | The University Of Utah | Novel protein-immobilizing hydrophobic polymeric membrane, process for producing same and apparatus employing same |
JPS5247983A (en) * | 1975-10-09 | 1977-04-16 | Kyowa Yuka Kk | Method of immobilizing yeast or microbial cells |
US4108804A (en) * | 1975-12-23 | 1978-08-22 | Toru Seita | Process for preparation of chromatography solid supports comprising a nucleic acid base-epoxy group containing porous gel |
DE2603319C3 (de) * | 1976-01-29 | 1979-08-23 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren zur Fixierung von biologisch aktiven Proteinen an Trägern |
US4210723A (en) * | 1976-07-23 | 1980-07-01 | The Dow Chemical Company | Method of coupling a protein to an epoxylated latex |
US4203892A (en) * | 1978-04-17 | 1980-05-20 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Method of protecting proteins for animal feed |
SE414509B (sv) * | 1979-05-17 | 1980-08-04 | Kockums Chem | Pulverformig substratkomposition i vilken ingar hydrofobt enzymsubstrat adsorberat pa en partikelformig bevare jemte anvendning av kompositionen i tid-temperatur integrerande indikatoranordning av enzymatisk typ |
US4596777A (en) * | 1983-08-10 | 1986-06-24 | E. R. Squibb & Sons, Inc. | Process for preparing (3S)-3-[[[2-(protected or unprotected amino)-4-thiazolyl]acetyl]amino]-2-oxo-1-azetidinesulfonic acid and 4-substituted derivatives thereof |
JPS61191700A (ja) * | 1984-12-28 | 1986-08-26 | ジエネツクス・コ−ポレイシヨン | エポキシ−ポリアルキレンイミン共重合体による生体物質の固定 |
EP0257758B1 (en) * | 1986-08-07 | 1993-03-10 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Stable biologically active fluorochemical emulsions |
US4885250A (en) * | 1987-03-02 | 1989-12-05 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Enzyme immobilization and bioaffinity separations with perfluorocarbon polymer-based supports |
WO1992008790A1 (en) * | 1990-11-14 | 1992-05-29 | Cargill, Incorporated | Conjugates of poly(vinylsaccharide) with proteins for the stabilization of proteins |
DE4210334A1 (de) * | 1992-03-30 | 1993-10-07 | Stoess & Co Gelatine | Biologisch abbaubares, wasserresistentes Polymer-Material |
US5473034A (en) * | 1994-03-18 | 1995-12-05 | Hyogo Prefectural Government | Method for producing protein-synthetic polymer conjugate and said conjugate produced thereby |
US5807942A (en) * | 1995-06-09 | 1998-09-15 | Nof Corporation | Polymerized product of protein and process for producing it |
WO2005039641A2 (en) * | 2003-10-15 | 2005-05-06 | The Regents Of The University Of California | Biomacromolecule polymer conjugates |
-
1972
- 1972-03-17 AT AT229672A patent/AT317424B/de not_active IP Right Cessation
- 1972-04-04 AR AR241283A patent/AR194231A1/es active
- 1972-04-15 IT IT23167/72A patent/IT951435B/it active
- 1972-04-19 DK DK190772A patent/DK133009C/da not_active IP Right Cessation
- 1972-05-02 IL IL39339A patent/IL39339A/xx unknown
- 1972-05-09 ZA ZA723168A patent/ZA723168B/xx unknown
- 1972-05-24 SU SU1787934A patent/SU463268A3/ru active
- 1972-05-26 NL NLAANVRAGE7207183,A patent/NL172874C/xx not_active IP Right Cessation
- 1972-06-02 US US00258968A patent/US3806417A/en not_active Expired - Lifetime
- 1972-06-06 CH CH840272A patent/CH581663A5/xx not_active IP Right Cessation
- 1972-06-07 GB GB2655672A patent/GB1357861A/en not_active Expired
- 1972-06-07 SE SE7207465A patent/SE415660B/xx unknown
- 1972-06-07 FR FR7220506A patent/FR2140541B1/fr not_active Expired
- 1972-06-08 HU HUBO1380A patent/HU166074B/hu unknown
- 1972-06-09 JP JP5761672A patent/JPS5631950B1/ja active Pending
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
SE415660B (sv) | 1980-10-20 |
DE2128743B2 (de) | 1975-11-27 |
FR2140541A1 (ru) | 1973-01-19 |
DE2128743A1 (de) | 1972-12-21 |
DK133009B (da) | 1976-03-08 |
IL39339A0 (en) | 1972-07-26 |
US3806417A (en) | 1974-04-23 |
IT951435B (it) | 1973-06-30 |
JPS5631950B1 (ru) | 1981-07-24 |
NL172874C (nl) | 1983-11-01 |
AR194231A1 (es) | 1973-06-29 |
AT317424B (de) | 1974-08-26 |
HU166074B (ru) | 1975-01-28 |
DK133009C (da) | 1976-08-09 |
NL172874B (nl) | 1983-06-01 |
ZA723168B (en) | 1973-03-28 |
IL39339A (en) | 1975-06-25 |
FR2140541B1 (ru) | 1977-12-23 |
NL7207183A (ru) | 1972-12-12 |
CH581663A5 (ru) | 1976-11-15 |
GB1357861A (en) | 1974-06-26 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
SU463268A3 (ru) | Способ получени св занных носителем протеинов | |
SU524521A3 (ru) | Способ получени водонерастворимого ферментного комплекса | |
US4248786A (en) | Hydroxy-succinimide ester compounds | |
SU576959A3 (ru) | Способ получени водонерастворимых протеиновых препаратов | |
SU608479A3 (ru) | Способ иммобилизации микробных клеток | |
JPS5923791B2 (ja) | 固定化微生物の製造法 | |
SU499813A3 (ru) | Способ получени водонерастворимого ферментного препарата | |
Turková | [6] Immobilization of enzymes on hydroxyalkyl methacrylate gel | |
DE2334900C3 (de) | Verfahren zur Herstellung eines immobilisierten Enzyms | |
US4097470A (en) | Preparation of biogically active substances bearing -NH2 groups in a form releasable by enzymatic cleavage | |
GB1265818A (ru) | ||
Zezin et al. | Interpolyelectrolyte complexes as a new family of enzyme carriers | |
US6689836B2 (en) | Process for the preparation of thermoprecipitating affinity polymers | |
DE3033030C2 (de) | Thermostabiles Derivat der Urokinase und Verfahren zu dessen Herstellung | |
CA1036746A (en) | Water-insoluble preparations of peptide materials, their production and their use | |
US4081329A (en) | Preparation of carrier-bound macromolecular compounds | |
JPH1045794A (ja) | 蛋白質の安定化方法および組成物 | |
GB1436529A (en) | Process for preparing a blood fraction | |
SU922141A1 (ru) | Способ иммобилизации амилоризина Г 10х | |
US3536587A (en) | Enzyme resin and a process for the preparation thereof | |
US3969436A (en) | Carriers for biologically active compounds and methods for the production thereof | |
SU1014882A1 (ru) | Способ получени иммобилизованной кислой протеиназы | |
US3770584A (en) | Pronase purification | |
US4087487A (en) | Carriers for biologically active compounds and methods for the production thereof | |
SU545648A1 (ru) | Способ иммобилизации ферментов |