PL91817B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL91817B1
PL91817B1 PL1973161580A PL16158073A PL91817B1 PL 91817 B1 PL91817 B1 PL 91817B1 PL 1973161580 A PL1973161580 A PL 1973161580A PL 16158073 A PL16158073 A PL 16158073A PL 91817 B1 PL91817 B1 PL 91817B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
penicillinacylase
reaction
resin
carrier
solution
Prior art date
Application number
PL1973161580A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Publication of PL91817B1 publication Critical patent/PL91817B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08FMACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED BY REACTIONS ONLY INVOLVING CARBON-TO-CARBON UNSATURATED BONDS
    • C08F8/00Chemical modification by after-treatment
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08FMACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED BY REACTIONS ONLY INVOLVING CARBON-TO-CARBON UNSATURATED BONDS
    • C08F20/00Homopolymers and copolymers of compounds having one or more unsaturated aliphatic radicals, each having only one carbon-to-carbon double bond, and only one being terminated by only one carboxyl radical or a salt, anhydride, ester, amide, imide or nitrile thereof
    • C08F20/02Monocarboxylic acids having less than ten carbon atoms, Derivatives thereof
    • C08F20/10Esters
    • C08F20/20Esters of polyhydric alcohols or polyhydric phenols, e.g. 2-hydroxyethyl (meth)acrylate or glycerol mono-(meth)acrylate
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/08Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
    • C12N11/082Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/02Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
    • C12N11/08Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
    • C12N11/082Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C12N11/087Acrylic polymers
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/81Carrier - bound or immobilized peptides or proteins and the preparation thereof, e.g. biological cell or cell fragment as carrier
    • Y10S530/812Peptides or proteins is immobilized on, or in, an organic carrier
    • Y10S530/815Carrier is a synthetic polymer
    • Y10S530/816Attached to the carrier via a bridging agent

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Addition Polymer Or Copolymer, Post-Treatments, Or Chemical Modifications (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Macromonomer-Based Addition Polymer (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nowych nierozpuszczalnych w wodzie preparatów proteinowych, przy czym w preparatach tych bial¬ ko osadzone jest na nowych, usieciowanych, zdol¬ nych do pecznienia kopolimerach.Jako bialko mozna na przyklad stosowac enzymy i nowe nierozpuszczalne w wodzie preparaty en¬ zymów i stosowac je do prowadzenia reakcji ka¬ talizowanych przez enzymy.Kowalencyjne wiazanie substancji z nierozpusz¬ czalnymi polimerami jako nosnikami zyskuje w ostatnich latach na wzrastajacym znaczeniu. Szcze¬ gólne zalety wykazuje wiazanie katalitycznie czyn¬ nych zwiazków, na przyklad enzymów, poniewaz mozna je w takiej postaci po zakonczeniu reakcji latwo oddzielic i wielokrotnie ponownie stosowac.Proponowano juz wielokrotnie stosowanie jako nosnika z grupami reaktywnymi kopolimerów z bezwodnika kwasu maleinowego i zwiazków winy¬ lowych. Kopolimery bezwodnika kwasu maleino¬ wego z etylenem i zwiazkami monowinylowymi staja sie jednak w czasie reakcji z wodnymi roz¬ tworami enzymów mniej lub bardziej rozpuszczal¬ nie w wodzie tak, ze celowe jest dodanie przed lub w czasie reakcji dodatkowej substancji sieciujacej, na przyklad dwuaminy. Tak wytworzone preparaty enzymów sacza sie wzglednie trudno i posiadaja rozpuszczalne skladniki, co prowadzi do strat zwia¬ zanego enzymu (E. Katchalski, Biochemistry 3, (1964), strony 1905—1919).Opisano ponadto kopolimery z akryloamidij, i kwasu maleinowego* które przeprowadza sie dro¬ ga dodatkowego ogrzewania w-postac bezwodniko- wa. Produkty te sa slabo usieciowane, pecznieja w wodzie znacznie i posiadaja jedynie mierna trwa¬ losc mechaniczna, co prowadzi do strat przez scie¬ ranie w czasie stosowania tych zywic (opis paten¬ towy RFN DOS nr 1 908 290).Stosowano równiez jako nosniki silnie usiecio¬ wane polimery, wytwarzane droga kopolimeryzacji bezwodnika kwasu maleinowego z eterami dwu- winylowymi. Wskutek przemiennego sposobu kopo¬ limeryzacji monomerów polimery te zawieraja znaczna ilosc grup bezwodnikowych, w podanych przykladach kazdorazowo powyzej 50% wagowych bezwodnika kwasu maleinowego, uwarunkowana ciezarem czasteczkowym monomerów eterów winy¬ lowych i stad tez jedynie we wzglednie waskich granicach daja sie dostosowac do kazdorazowego zastosowania (opis patentowy RFN DOS nr 2 Ó08 996).Celem wynalazku jest opracowanie nowych pro¬ duktów reakcji bialek i peptydów z nowymi, silnie usieciowanymi, zdolnymi do pecznienia w wodzie kopolimerami o dajacej sie zmieniac w szerokim zakresie zawartosci cyklicznych grup bezwodników kwasów dwukarboksylowych, nie wykazujacych wad znanych dotychczas preparatów bialka lub tez wykazujacych je w nieznacznym jedynie stopniu. 9181791817 Cel ten osiagnieto, stosujac sposób wedlug wy¬ nalazku.Sposób wedlug wynalazku wytwarzania nieroz¬ puszczalnych w wodzie preparatów proteinowych polega na tym, ze usieciowany kopolimer, sklada¬ jacy sie z kopolimeryzowanych jednostek A 0,1 — 50% wagowych, zwlaszcza 2—35% wagowych bez¬ wodników a,/?-omonoolefinowych nienasyconych kwasów dwukarboksylowych o 4—9 atomach weg¬ la i B) 99,9—50% wagowych, zwlaszcza 98—30% wagowych, dwu- i/lub poli-(me*t)akrylanów dwu- i/lub polioli, metoda polimeryzacji straceniowej lub perelkowej w rozpuszczalnikach, lub miesza¬ ninach' rozpuszczalników obojetnych w stosunku do grup bezwodnikowych, w temperaturze 20 — 200°C, w obecnosci zwiazków, tworzacych rodniki i o objetosci nasypowej = 2—20 ml/g, powierzchni wlasciwej == l—400 m2/g i o zawartosci grup kar- boksylowych p0 zmydleniu grup bezwodnikowych = 0,02—10,.miligramorównowazników/g, poddaje sie reakcji z rotworami bialek z wytworzeniem pre¬ paratów proteinowych.Jako bezwodniki a,/?-monoolefinowych nienasyco¬ nych kwasów dwukarboksylowych o 4—9 atomach wegla, zwlaszcza o 4—5 atomach wegla, stosuje sie bezwodnik kwasu maleinowego, itakonowego lub cytrakonowego, zwlaszcza bezwodnik kwasu ma¬ leinowego. Do kopolimeryzacji mozna stosowac równiez mieszaniny tych bezwodników.Jako dwu- i/lub polimetakrylany lub dwu- i/lub poliakrylany dwu- i/lub polioli stosuje sie pochod¬ ne zwiazków o przynajmniej 2 alkoholowych lub fenylowych, zwlaszcza alkoholowych grupach OH lub ich produkty reakcji z tlenkami alkilenowymi o 2—8 atomach wegla, zwlaszcza o 2—4 atomach wegla, lub z mieszanina tych tlenków alkilenowych, przy czym na 1 mol zwiazku, posiadajacego grupy hydroksylowe stosuje sie 1—104, zwlaszcza 1—20 jednostek tlenku alkilenu. Jako przyklady mozna wymienic nastepujace tlenki alkilenowe: tlenek etylenu, tlenek propylenu, tlenek butylenu, tlenek trójmetylenu, tlenek czterometylenu, bis-chlorome- tylo-oksacyklobutan, tlenek styrenu, zwlaszcza tle¬ nek etylenu i tlenek propylenu. Mozliwe jest rów¬ niez stosowanie produktów reakcji zwiazków, za¬ wierajacych przynajmniej 2 atomy wodoru aktyw¬ ne wedlug Zerewitinowa, nie wywodzace sie od al¬ koholi ani fenoli, z wyzej wymienionymi tlenkami alkilenowymi celem wytworzenia dwu- i/lub poli- -(met)akrylanów.Stosowane wedlug wynalazku dwu- i poli-(met)- akrylany dwu- i polioli wytwarza sie w znany spo¬ sób, na krzyklad droga reakcji dwu- i/lub polioli z chlorkiem kwasu (met)akrylowego w obecnosci mniej wiecej równomolarnych w odniesieniu do chlorku kwasowego ilosci trzeciorzedowych amin, takich jak trójetyloamina, w temperaturze ponizej °C, w obecnosci benzenu (opis patentowy RFN DOS nr. 1 907 666).Jako dwu-lub poliole o przynajmniej 2 atomach wegla zwlaszcza o 2—12 atomach wegla, w gre wchodza glikol etylenowy, propandiol-1,2, propan- diol-1,3, butandiole, zwlaszcza butandiol-1,4, hek- sandiole, dekandiole, gliceryna, trójmetylolopropan, pentaerytryt, sorbit, sacharoza i ich produkty reak¬ cji z tlenkami alkilenowymi, jak to podano wyzej.Równiez odpowiednie do tego celu sa poli-bis- -chlorometylooksacyklobutan lub tlenek polistyre¬ nu. Mozna równiez stosowac mieszaniny dwu-i po¬ lioli.Korzystnie stosuje sie dwuakrylany lub dwume- takrylany dioli o 2—4 atomach wegla i/lub produk¬ ty reakcji 1 mola tych dioli z 1—20 molami tlenku alkilenu o 2—4 atomach wegla lub trójmetakryla- nem trójmetylolopropanu.Korzystnie stosuje sie dwumetakrylany glikolu etylenowego1, glikolu dwuetyleriowego, glikolu trój- etylenowego, glikolu czteroetylenowego lub wyz¬ szych glikoli polialkilenowych o ciezarach czastecz¬ kowych do 1000 lub ich mieszaniny.U5 Poza dwu- i/lub poli-(met)akrylanami mozna równiez dodawac, jesli to pozadane, stosowane zwykle srodki sieciujace o przynajmniej 2 niesprze- zonych wiazaniach podwójnych, takie jak adypi- nian dwuwinyIowy,"' metylenobisakryloamid1, trój- akryloformal lub cyjanuran trójallilowy w ilosciach okolo 0,01—30% wagowych mieszaniny monome¬ rów.Dzieki mozliwosci róznicowania skladu mieszani¬ ny monomerów, mozna w bardzo szerokim zasiegu dopasowywac do kazdorazowego zastosowania hy- drofilowosc, gestosc usieciowania, zdolnosc pecznie¬ nia i zawartosc grup bezwodnikowych stosowanych kopolimerów.Polimeryzacje mozna prowadzic na przyklad w organicznym rozpuszczalniku jako polimeryzacje straceniowa, przy czym polimer zaczyna sie wytra¬ cac wkrótce po rozpoczeciu polimeryzacji. W za¬ sadzie mozna stosowac wszystkie rozpuszczalniki obojetne w stosunku do grup bezwodnikowych. Ko¬ rzystnymi rozpuszczalnikami sa zwlaszcza weglo- wodory alifatyczne, cykloalifatyczne i aromatyczne, jak równiez podstawione chlorowcami weglowodo¬ ry, zwiazki alkiloaromatyczne i estry kwasów kar- boksylowych. Jako przyklady mozna wymienic hep- tan, oktan, izooktan, frakcje benzyny o tempera- 40 turze wrzenia okolo 60—200°C, cykloheksan, ben¬ zen, toluen, ksyleny*, chlorobenzen, dwuchloroben- zeny, octan etylu, octan butylu.Temperatura wrzenia rozpuszczalników powinna wynosic zwlaszcza nie mniej niz 60°C i powinny sie 45 one latwo dawac usuwac z polimeru straceniowego pod zmniejszonym cisnieniem. Na 1 czesc mieszani¬ ny monomerów stosuje sie okolo 2—50, zwlaszcza —20 czesci wagowych rozpuszczalnika. Rodzaj i ilosc rozpuszczalnika wywiera istotny wplyw na 50 wlasciwosci kopolimerów, zwlaszcza na ciezar na¬ sypowy i powierzchnie wlasciwa.W wielu przypadkach korzystne jest stosowanie mieszanin wymienionych wyzej rozpuszczalników luB tez rozpoczynanie polimeryzacji w rozpuszczal- 55 niku polimeru i dodawanie w toku polimeryzacji w sposób ciagly srodka stracajacego polimer. Srociek stracajacy mozna równiez dodawac w okreslonych odstepach czasu w jednej lub kilku porcjach. Po¬ nadto mozna równiez doprowadzac mieszanine mo- 60 nomerów wraz z odpowiednim inicjatorem w roz¬ tworze lub bez rozpuszczalnika do przygotowanej ilosci rozpuszczalnika tak, ze podczas polimeryzacji utrzymuje sie równomierne niskie stezenie mono¬ merów. Przez stosowanie monomerów (met)-akrylo- 65 wych o róznej hydrofilowosci i zmiane warunków91 polimeryzacji mozna wytwarzac w szerokim zakre¬ sie produkty o dostosowanej do kazdorazowego za¬ stosowania zdolnosci pecznienia, gestosci i po¬ wierzchni wlasciwej przy dobrej trwalosci mecha¬ nicznej.Kopolimery do preparatów otrzymywanych we¬ dlug wynalazku mozna wytwarzac równiez droga polimeryzacji w zawiesinie. Najczesciej stosowany sposób polimeryzacji perelkowej, w którym mo¬ nomery, ewentualnie z dodatkiem organicznego roz¬ puszczalnika, zawiesza sie w wodzie, w tym przy¬ padku daje jedynie mierne wyniki, poniewaz bez¬ wodnik bardzo szybko ulega hydrolizie, powstajacy .kwas dwukarboksylowy przewaznie przechodzi do fazy wodnej i jedynie niewielka ilosc zostaje wbu¬ dowana do polimeru. Dlatego tez polimeryzacje w zawiesinie prowadzi sie korzystnie w srodowisku organicznym. Monomery i inicjator rozpuszcza sie w rozpuszczalniku, nie mieszajacym sie z parafina¬ mi i w obojetnym stosunku do grup bezwodniko- wych, na przyklad w acetonitrylu, dwumetylofor- mamidzie, sulfotlenku dwumetylowym lub szescio- metylotrójamidzie kwasu fosforowego 4 i rozdziela w fazie ciaglej za pomoca srodków dyspergujacych.Jako faza ciagla nadaja sie zwlaszcza weglowodo¬ ry parafinowe, takie jak heksan, heptan, oktan i wyzsze homologi, weklowodory cykloalifatyczne, ¦takie jak cykloheksan, jak równiez mieszaniny pa¬ rafin, takie jak frakcje benzyny lub olej parafino¬ wy. Stosunek objetosci fazy ciaglej do fazy mono¬ meru wynosi 1:1 do 10:1, zwlaszcza 2:1 do 5:1.Do stabilizacji zawiesiny mozna stosowac na przyklad mono- i dwuoleiniany gliceryny oraz mieszaniny tych zwiazków, mono-^i trójoleiniany lub -stearyniany sorbitanu, monoetery glikoli po¬ lietylenowych z alkoholem stearylowym lub laury- lowym lub nonylofenolem, monoestry glikoli poli¬ etylenowych z kwasem oleinowym, stearynowym i innymi kwasami tluszczowymi o wiecej niz 10 ato¬ mach wegla, jak równiez sól sodowa estru dwu- oktylowego kwasu sulfobursztynowego. Substancje te stosuje sie korzystnie w ilosci 0,1—10% w prze¬ liczeniu na mieszanine monomerów i rozpuszcza w zasadzie w fazie weglowodorowej. Wielkosc cza¬ stek polimeru zawiesinowego mozna zmniejszyc przez zwiekszenie szybkosci mieszania oraz przez dodadtek 0,1—2% w stosunku do ilosci monomeru, dalszej substancji powierzchniowo czynnej, na przyklad alkilosulfonianu.Polimeryzacje rozpoczyna sie za pomoca rodni¬ kowych inicjatorów. Odpowiednimi inicjatorami sa na przyklad zwiazki azowe lub zwiazki nadtlenowe.Najczesciej stosowanym jako inicjator polimeryza¬ cji zwiazkiem azowym jest nitryl kwasu azoizoma- slowego. Jako zwiazki nadtlenowe w gre wchodza glównie nadtlenki dwuacylowe, takie jak nadtle¬ nek dwubenzoilu lub nadweglany, takie jak nad¬ weglan dwuizopropylowy lub dwucykloheksylowy.Mozna jednak równiez stosowac jako inicjatory nacftlenki dwualkilowe, wodoronadtlenki i uklady redox czynne w organicznych rozpuszczalnikach.Inicjatory dodaje sie w ilosci 0,01.—10%, zwlasz¬ cza 0,1—3%, w stosunku do calkowitej ilosci wago¬ wej mieszaniny monomerów.Polimeryzacje prowadzi sie w temperaturze oko¬ lo 20—200°C, zwlaszcza 50—100°C w zaleznosci od 817 6 szybkosci rozpadu inicjatorów i zwykle w tempera¬ turze ponizej temperatury wrzenia rozpuszczalnika, a przy polimeryzacji perelkowej ponizej tempera¬ tury mieszania sie obydwu faz. Ponadto z reguly korzystne jest prowadzenie polimeryzacji w obojet¬ nej atmosferze, pozbawionej tlenu.Kopolimery, wytworzone droga polimeryzacji straceniowej, sa bezbarwnymi lub slabo zólto za¬ barwionymi proszkami o objetosci nasypowej 1,5—30 ml/g, zwlaszcza 2—20 ml/g i o powierzchni wlasciwej 0,1—500 m2/g, zwlaszcza 1—400 m2/g. Za¬ wartosc grup karboksylowych, oznaczona miarecz¬ kowo po zmydleniu grup bezwodnikowych, wynosi 0,02—10 milirównowazników/g, zwlaszcza 0,4—4 mi- lirównowazników/g.Polimer zawiesinowy tworzy biale lub lekko za¬ barwione perelki, które w niektórych przypadkach moga posiadac ksztalt nieregularny, o srednicy 0,03—1 mm, zwlaszcza 0,05—0,5 mm i objetosci na- sypówej okolo 1,4—8 ml/g, zwlaszcza 1,4—5 ml/g.Zawartosc grup karboksylowych, oznaczona po hy¬ drolizie grup bezwodnikowych, wynosi 0,02—10 mi¬ lirównowazników/g, zwlaszcza 0,4—4 milirównowaz¬ ników/g.Kopolimery w preparatach otrzymywanych, wed¬ lug wynalazku, zawieraja kopolimeryzowane jed¬ nostki w statystycznym rozmieszczeniu. W zwiazku z ich znaczna gestoscia usieciowania kopolimery te sa nierozpuszczalne we wszelkich rozpuszczalni- kach. Stad tez ich ciezary czasteczkowe nie daja sie oznaczyc.Kopolimery moga w wodzie peczniec do 1,1—2,5^ -krotnej wielkosci swojej objetosci nasypowej. Na¬ daja sie dobrze jako zywice dla nosników do osa- dzania substancji, mogacych reagowac z grupami bezwodnikowymi kopolimerów.Nosniki z zywic wprowadza sie w temperaturze 0—30°C bezposrednio do wodnego roztworu wiaza¬ nych substancji,- zwlaszcza do wodnego roztworu 40- bialka, przy czym nalezy utrzymywac stala wartosc . PH.Jezeli z kopolimerami maja zostac zwiazane bial¬ ka, wtedy korzystnie proces prowadzi sie przy u- zyciu pH-statu w zakresie wartosci pH = 3—10, 4g zwlaszcza 5,5—9,0. Jezeli jako bialko stosuje sie pe- nicylinacylaze, wtedy korzystnie proces prowadzi sie przy wartosci pH = 5,7—6,8. W czasie reakcji wiazania trzeba stale dodawac zasade, celem utrzy¬ mania stalej wartosci pH. W gre przy tym wchodza zasady nieorganiczne, na przyklad lugi metali alka¬ licznych i zasady organiczne, na przyklad trzecio¬ rzedowe aminy organiczne.W przeciwienstwie do opisanych w literaturze doswiadczen z innymi zywicami, które poddaje sie reakcji w buforowanych roztworach, wydajnosci zwiazanego enzymu z wyzej opisanymi zywicami byly tym lepsze, im nizsza byla zawartosc soli w roztworach.Stosunek wagowy zwiazanej substancji, na przy¬ klad bialka lub peptydu, do zywicy nosnika moze 60 wahac sie w szerokich granicach i mozna go dosto¬ sowac do pózniejszego zastosowania. Dobre wydaj¬ nosci uzyskuje sie przy stosunku 1 czesci wagowej bialka do 4—10 czesci wagowych nosnika z polime¬ ru. Optymalne stosunki zaleza jednak zarówno od 85 skladu i struktury polimeru, jak równiez od rodza-91817 ju bfalka. W przypadku licznych enzymów korzyst¬ ne jest dodawanie stabilizatora do roztworów enzy¬ mów.Jako stabilizatory w rachube wchodza glikole po¬ lietylenowe lub niejonowe srodki zwilzajace celem zmniejszenia procesu denaturacji na powierzch¬ niach, jak równiez znane reagenty -SH lub jony metali w przypadku szczególnych rodzajów enzy¬ mów.Czas trwania reakcji zalezy od rodzaju polimeru.Zazwyczaj reakcja jest ukonczona po uplywie 20 godzin w temperaturze pokojowej. W temperaturze 4°C korzystniejszy jest nieco dluzszy okres reakcji.W syntezach preparatywnych reakcja zostaje przer¬ wana za pomoca pH-statu nie wczesniej, niz w 2 godziny po zakonczeniu dodawania alkaliów. Na¬ stepnie odsacza sie lub odwirowuje polimer ze zwiazanym bialkiem i pozostalosc przemywa roz¬ tworami soli o wysokiej sile jonowej, na przyklad 1 m roztworem chlorku sodowego, i nastepnie bu¬ forem, w którym enzym jest trwaly. Podczas prze¬ mywania roztworami o wysokim stezeniu soli, bial¬ ko, zwiazane jonotwórczo, zostaje odmyte z nos¬ nika.Celem oceny stopnia zwiazania bialka, oznaczono w przypadku enzymów czynnosc enzymatyczna za¬ równo w polimerach, jak równiez w roztworze resztkowym i w popluczynach.W przypadku bialek bez dzialania specyficznego zawartosc azotu w polimerze oznacza sie metoda Kjeldahla. Wydajnosc wiazania bialka wynosi od % do ponad 90%. Gdy uwzglednia sie czynnosc enzymatyczna, wtedy w niektórych przypadkach . korzystnie nie stosuje sie zbyt duzego nadmiaru polimeru, poniewaz wtecty bialko zostaje wprawdzie calkowicie zwiazane, lecz czynnosc ulega obnizeniu.Nosniki z zywic nadaja sie do wiazania wszyst¬ kich substancji, posiadajacych grupe funkcyjna, zdolna do reagowania z grupa bezwodnikowa po¬ limeru. W przypadku bialek i peptydów sa to prze¬ de wszystkim koncowe grupy aminowe lizyny i wolne grupy aminowe na koncu lancuchów pepty- dowych.Peptydy i bialka, zwiazane z nosnikami, maja du¬ ze znaczenie w nauce i technice. W wiekszosci przypadków drogie i nietrwale enzymy zostaja w znacznej mierze stabilizowane przez zwiazanie z zywica. Ponadto latwe i zupelne odzyskiwanie zywicy z erizymem umozliwia wielokrotne stosowa¬ nie w dlugim okresie czaosu.Z kopolimerami w preparatach, otrzymywanych wedlug wynalazku, mozna wiazac na przyklad en¬ zymy, takie jak hydrolazy, jak proteazy, na przy¬ klad trypsyna, chymotrypsyna, papaina, elastaza; amidazy, na przyklad asparaginaza, glutaminaza; ureaza; acylotransferazy, na przyklad penicyliacy- laza; liazy, na (przyklad hialuronidaza, ponadto inne bialka,, takie jak skladniki osocza krwi, globuliny (przeciwciala), nastepnie polipeptydy, takie jak in¬ hibitor kalikreiny lub insulina, aminokwasy, takie jak lizyna lub ananina.Bialka, stosowane w preparatach, otrzymywa¬ nych wedlug wynalazku, wytwarza sie w zasadzie z bakterii, grzybów, Actinomycetes lub z mate¬ rialu zwierzecego.Przykladem technicznie waznych reakcji ze zwia¬ zanymi enzymami jest hydrolityczna odbudowa skrobi przez kowalencyjnie zwiazana amylaze, kla¬ rowanie soków owocowych, miedzy innymi za po- l moca zwiazanej pektynazy, wytwarzanie enzyma¬ tycznie odbudowanych hydrolizatów bialkowych, hydroliza penicylin do kwasu 6-aminopenicylano- wego. Ponadto stosuje sie równiez zwiazane enzy¬ my, peptydy i inne do wyodrebniania inhibitorów za pomoca chromatografii powinowactwa i na od- wrót zwiazane inhibitory do wyodrebniania enzy¬ mów. Mozna je stosowac równiez w dziedzinie me¬ dycyny. PrzyklaJem jest zastosowanie zwiazanej L-asparaginazy lub ureazy w krazeniu pozaustro- jowym celem obnizenia poziomu asparaginy lub 18 mocznika we krwi.Te i inne liczne mozliwosci stosowania opisano w literaturze, na przyklad Chem. Eng. News z .2.1971, strona 86 i Rev. Pure a. Appl. Chem. 21, 83 (1971).Waznym przykladem stosowania preparatów pro¬ teinowych, otrzymywanych wedlug wynalazku, jest rozszczepianie penicylin za pomoca penicylinacyla- zy, zwiazanej z kopolimerem.Celem wytworzenia kwasu 6-aminopenicylanowe- go (6 AP) mozna rozszczepiac penicyliny za pomoca acylaz z drobnoustrojów, na przyklad z baterii, zwlaszcza E. coli, Erwinia lub Aktinomycetes, ta¬ kich jak Sfcreptomyces, Micromono'spora, Nocardia i grzybów, takich jak Fusarium i drozdze.Wedlug sposobu, podanego w opisie patentowym RFN nr. 1 111 778, dotyczacego wytwarzania 6-AP, zadaje sie roztwór penicyliny G szlamem bakteryj¬ nym, zawierajacym enzym penicylinacylaze (E. C. 3.5.1.11). Dzialaniem enzymu ulega odszczepieniu grupa karbonamidowa w lancuchu bocznym penicy¬ liny bez otwarcia pierscienia y?-laktamowego.Stosowanie zawiesin drobnoustrojów wykazuje nastepujace wady: a. Zawiesina drobnoustrojów zawiera poza we¬ wnatrzkomórkowa penicylinacylaza dalsze bialka i enzymy, jak równiez skladniki, pochodzace z po¬ zywki lub produkty przemiany, powstale w czasie fermentacji. Zanieczyszczen tych nie mozna pod¬ czas przeróbki wymyc calkowicie z krystalizowane¬ go 6-AP. b. Zawiesine drobnoustrojów mozna zasadniczo stosowac tylko jeden raz. c. Zawiesina drobnoustrojów zawiera zanieczysz¬ czenia i inne enzymy, inaktywujace penicyline i/lub 6-AP przez otwarcie pierscienia /?-laktamo- wego. d. Zawiesina zawiera jedynie niewielkie ilosci pe- nicylinacylazy. Stosowanie wiekszej ilosci materialu enzymatycznego, na przyklad celem uzyskania krót¬ szych czasów trwania reakcji i dzieki temu lep¬ szych wydajnosci 6-AP przy niewielkiej ilosci sub¬ stancji obcych, nie jest w praktyce mozliwe. e. Wydajnosci w procesie przemyslowym' 6-AP zaleza od ulegajacego wahaniom wytwarzania sie penicylinacylazy w kazdorazowej szarzy fermenta¬ cyjnej. f. Calkowite oddzielenie zawieszonych drobno¬ ustrojów wymaga w czasie przerabiania szarz z 6-AP dodatkowego etapu, powodujacego zmniejsze- 65 nie wydajnosci. Celem usuniecia bialkowych zanie- 40 50 55 6011817 i* czyszczen, mogacych wywolywac odczyny alergicz¬ ne, konieczne sa dalsze etapy oczyszczania (brytyj- * skie opisy patentowe nr. nr. 1169 696, 1078 847, 1114 311).Unika sie wszystkiGh wymienionych wad, stosu- 5 jac zamiast zawiesiny drobnoustrojów penicylina¬ cylaze, osadzona droga kowalencyjnego wiazania na nierozpuszczalnym w wodzie nosniku.Próby wytworzenia 6-AP droga enzymatycznego rozszczepiania penicylin za pomoca penicylinacyla- 10 zy, zwiazanej z nosnikiem sa wprawdzie znane (opisy patentowe RFN, DOS nr. 1 917 057, DOS nr. 1 907 365), nie udalo sie ich jednak zastosowac w skali technicznej. Przyczyny tego leza przede wszy¬ stkim w mechanicznych wlasciwosciach nosnika, 15 prowadzacych do strat przez scieranie, poza tym przy miernych wydajnosciach procesu technologicz¬ nego osiagano jedynie niewielka czynnosc wlas¬ ciwa penicylinacylazy, zwiazanej z nosnikiem.Znane jest równiez stosowanie nierozpuszczalne- 20 go preparatu enzymu, wytworzonego droga kowa¬ lencyjnego wiazania penicylinacylazy z mieszanym polimerem z * akryloamidu, N,NVmetylenobisa- kryloamidu i bezwodnika kwasu maleinowego. Pre¬ parat ten przy rozszczepianiu penicyliny w skali 25 technicznej wykazuje jednak wady, poniewaz silnie pecznieje i nie wykazuje trwalosci mechanicznej.Wady te utrudniaja ponowne stosowanie tak wy¬ tworzonej zywicy w skali technicznej.Stwierdzono, ze mozna uniknac tych wad, stosu¬ jac do rozszczepiania penicylin penicylinacylaze, zwiazana z nierozpuszczalnym, w wodzie nosnikiem otrzymywana wedlug wynalazku.Rozszczepianie penicylin za pomoca penicylinacy- 35 lazy, zwiazanej z nosnikiem, otrzymywanej wedlug wynalazku, mozna prowadzic w prosty sposób rów¬ niez w skali wielkotechnicznej. Zwiazany z nos¬ nikiem nierozpuszczalny enzym zawiesza sie w roz¬ tworze, zawierajacym 75 000 — 150 000 jednostek miedzynarodowych/ml penicyliny, na przyklad pe- 40 nicyliny G lub penicyliny V. Rozszczenianie enzy¬ matyczne prowadzi sie przy stalej wartosci pH w zakresie 6—9, zwlaszcza kazdorazowo w zakresie optymalnego pH dla zwiazanej penicylinacylazy, na przyklad przy wartosci pH = 7,8. Celem zobo- 45 jetnienia odszczepionego rodnika acylowego, na przyklad kwasu fenylooctowego lub fenoksyoctowe- go, stosuje sie wodne roztwory alkaliów, na przy¬ klad lug potasowy lub sodowy albo aminy orga¬ niczne, zwlaszcza trójetyloamine. Z ilosci zuzytej 50 zasady mozna wnioskowac o szybkosci reakcji i o zakonczeniu rozszczepiania. Penicylinacylaza katali¬ zuje zarówno rozszczepianie penicyliny do 6-AP, jak równiez resynteze penicylin z produktów roz¬ szczepiania. Równowaga zalezy od wartosci pH sro- 55 dowiska. Przy nizszych wartosciach pH równowaga przesuwa sie na. korzysc wyjsciowej penicyliny.Mozna to wykorzystac do transacylowania penicy¬ lin w obecnosci innych rodników acylowych lub do syntezy penicylin z 6-AP.Temperatura reakcji przy rozszczepianiu enzyma¬ tycznym wynosi korzystnie 38°C. W nizszych tem¬ peraturach aktywnosc enzymu spada. Jezeli na przyklad rozszczepianie prowadzi sie w temperatu¬ rze 25°C, to trzeba stosowac dwa razy tyle enzymu, 65 ile w temperaturze 38°C, jezeli chce sie uzys jednakowe czasy trwania reakcji.Szybkosc reakcji zalezy w danej temperaturze od czynnosci wlasciwej i od ilosci penicylinacylazy, zwiazanej , z nosnikiem. Ponadto szybkosc reakcji zalezy ód stosunku ilosci penicylinacylazy, zwia¬ zanej z nosnikiem, do stezenia penicyliny. Jedna szarza poddana rozszczepianiu o stezeniu 100 000 jednostek miedzynarodowych/ml (1 mg soli potaso¬ wej penicyliny G odpowiada 1598 jednostkom mi^- dzynarodowym-IU) soli potasowej penicyliny G ulega po uplywie 10 godzin przy wartosci pH = 7,8 i w temperaturze 38°C zupelnej hydrolizie ddl 6-AP i kwasu fenylooctowego, jezeli na jednostke penicylinacylazy stosuje sie 3 • 105 jednostek peni¬ cyliny G (jedna jednostke enzymu/U) definiuje sie jako czynnosc, która hydrolizuje 1 /imol kwasu 6-nitro-3-(fenyloaicetylo)-amino!benzoesowego (Nl^ PAB) w ciagu minuty w temperaturze 25°C). Udzial suchej zywicy z enzymem wynosi j'edynie 0,5—1% mieszaniny-reakcyjnej. Jezeli stosuje sie na 105 IU penicyliny G 2 jednostki penicylinacylazy, wtedy calkowite rozszczepienie trwa tylko 2 godziny. Moz¬ liwe jest uzyskanie jeszcze krótszych czasów trwa¬ nia reakcji, stosujac jeszcze wiecej zwiazanej pe¬ nicylinacylazy, stosujac na przyklad penicylinacy¬ laze, zwiazana z nosnikiem z krystalizowanego en¬ zymu.Penicylinacylaze, zwiazana z nosnikiem, otrzymy¬ wana wedlug wynalazku mozna wytworzyc w po¬ staci (perelek, przy czym wyróznia sie ona duza trwaloscia mechaniczna 'i wzglednie wysokim cie¬ zarem wlasciwym. Wlasciwosci te umozliwiaja jej wielokrotne stosowanie w ciagu dlugiego okresu czasu. Wlasciwosci te umozliwiaja ponadto stosowa¬ nie w procesach periorycznych intensywnego mie¬ szania i proste oddzielanie za pomoca wirowania bez strat, spowodowanych zuzyciem mechanicz¬ nym, na przyklad przez scieranie. Dzieki temu u- zyskuje sie w procesach periodycznych klarowne przesacze, które mozna bez dodatkowego saczenia przerabiac celem wytworzenia produktu koncowe¬ go, kwasu 6-AP. Wytworzona sposobem wedlug wynalazku penicylinacylaza umozliwia równiez szybkie i proste saczenie, poniewaz dzieki trwa¬ losci mechanicznej nie powstaja drobne czastki, zatykajace powierzchnie saczaca. Zywica w procesie periodycznym posiada dalsze zalety dzieki wzgled¬ nie wysokiemu ciezarowi wlasciwemu, pozwalaja¬ cemu na szybkie osadzanie sie zywicy tak, ze po ukonczeniu procesu technologicznego roztwór nad zywica daje sie latwo odlewarowac. Wynika z tego uproszczenie sposobu prowadzenia wytwarzania, poniewaz zywica w procesie periodycznym moze pozostac w reaktorze i bezposrednio zostac uzyta do nastepnego rozszczepiania.Wlasciwosci polimeru umozliwiaja ponadto stoso¬ wanie penicylinacylazy, zwiazanej z nosnikiem, nie tylko w procesach periodycznych, lecz równiez w ciaglych sposobach wytwarzania, na przyklad w kolumnach reakcyjnych, przy czym postac pere¬ lek umozliwia pozadana znaczna szybkosc przeply¬ wu.Wytworzony przez rozszczepianie enzymatyczne kwas 6-AP wyodrebnia sie, po oddzieleniu zywicy z enzymem z mieszaniny reakcyjnej, znanymi spo-91817 11 sobami (na przyklad opis patentowy RFN nr. 1111778) i przekrystalizowuje przy wartosci pH = 4,3. Przy rozszczepianiu penicylin penicylinacylaza; zwiazana z nosnikiem, wytworzona sposobem wed¬ lug wynalazku, uzyskuje sie znacznie wyzsze wy¬ dajnosci 6-AP, niz przy stosowaniu szlamu z E.coli.Uzyskuje sie równiez wyzsze wydajnosci, niz przy stosowaniu znanych preparatów zyzwicy z enzy¬ mem. Przy zastosowaniu preparatów wedlug wy¬ nalazku uzyskuje sie 6-AP z wydajnoscia, wyno¬ szaca okolo 90% wydajnosci teoretycznej. Tak wy¬ tworzony 6-AP nie zawiera zanieczyszczen bialko¬ wych. Tak wytworzony 6-AP nie zawiera praktycz¬ nie równiez polimerów, mogacych powstawac w innych sposobach wytwarzania. Uboczne dzialania alergiczne, powodowane przez bialka lub polimery, sa wykluczone w przypadku 6-AP, wytworzonego przy uzyciu preparatów, otrzymywanych wedlug wynalazku.Zwiazana z nosnikiem penicylinacylaza, wytwo¬ rzona wedlug wynalazku, moze byc stosowana wie¬ lokrotnie w dlugim okresie czasu. Równiez i póz¬ niej czynnosc enzymatyczna jest praktycznie w pel¬ ni utrzymana. ^ Ponizsze przyklady wyjasniaja blizej wynalazek.Podane w ponizszych przykladach temperatury wrzenia oznaczono pod normalsnym cisnieniem.Przyklad I. a) 80 g dwumetakrylanu glikolu czteroetylenowego, 20 g bezwodnika kwasu male¬ inowego i 1 g nitrylu kwasu azoizomaslowego roz¬ puszcza sie w 1 litrze benzenu i ogrzewa, miesza¬ jac, w ciagu 4 godzin w temperaturze 60°C. Nastep¬ nie dodaje sie 1 g nitrylu kwasu azoizomaslowego i 200 ml benzyny (temperatura wrzenia 100—140°C) i polimeryzuje w ciagu dalszych 5 godzin w tempe¬ raturze 70°C. Odsacza sie polimer w postaci prosz¬ ku, zawiesza jeden raz w benzenie i trzy razy w eterze naftowym (temperatura wrzenia 30—50°C) i suszy pod zmniejszonym cisnieniem. Wydajnosc wynosi 94 g, objetosc nasypowa: 3,5 ml/g, objetosc pecznienia w wodzie: 4,7 ml/g, powierzchnia wlas- iciwa: 5 m2/g, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 3,5 milirównowazników/g. b) 1 g nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu la, zawiesza sie w 30 ml wodnego roz¬ tworu 132 U penicylinacylazy [czynnosc wlasciwa 1 U/mg bialka (biuret)]. Utrzymujac stala wartosc pH: 6,3 przez dodawanie 1 n lugu sodowego za po¬ moca pH-statu, miesza sie zawiesine w ciagu 20 go¬ dzin w temperaturze 25°C. Nastepnie saczy sie przez plytke ze szkla spiekanego G 3 i przemywa zywi¬ ce porcjami po 50 ml 0,05 m buforu fosforanowego o wartosci pH = 7,5, zawierajacego 1 m chlorku sodowego i tym samym buforem bez chlorku sodo¬ wego. Przy dalszym przemywaniu czynnosc zywicy nie ulega juz zmianie.Czynnosc enzymatyczna (test NIPAB) roztwór wyjsciowy: 132 U roztwór znad osadu + woda z przemywania: 12 U, zywica po reakcji: 86 U, co odpowiada 65% czynnosci wyjsciowej.Czynnosc enzymatyczna penicylinacylazy ozna¬ cza sie kolorymetrycznie lub miareczkowo za po¬ moca 0,002 m kwasu 6-nitro-3-(N-fenyloacetylo)- -aminóbenzoesowego (NIPAB) jako substratu przy wartosci pH = 7,5 i w temperaturze 25°C. Molarny 12 40 45 50 55 65 wspólczynnik ekstynkcji powstajacego kwasu 6-ni- tro-3-aminobenzoesowego wynosi E405nm = 9090. 1 jednostka (U) odpowiada przemianie 1 wmola sub¬ stratu na minute.Przyklad II. a) Roztwór 90 g dwumetakryla¬ nu glikolu etylenowego, 10 g bezwodnika kwasu maleinowego i 1 g nitrylu kwasu azoizomaslowego w 1 litrze benzenu polimeryzuje sie, mieszajac, w temperaturze 60°C. Po uplywie 4 godzin dodaje sie 200 ml benzyny (temperatura wrzenia 100—140°C) i 1 g nitrylu kwasu azoizomaslowego i polimeryzuje w ciagu 2 godizn w temperaturze 70°C. i nastepnie w ciagu 2 godzin w temperaturze 80°C. Nastepnie odsacza sie polimer, przemywa dokladnie eterem naftowym (temperatura wrzenia 30—50°C) i suszy pod zmniejszonym cisnieniem.Wydajnosc wynosi 97 g, objetosc nasypowa: 6,4 ml/g, objetosc pecznienia w wodzie: 8,0 ml/g, powierzchnia wlasciwa: 298 m2/g, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 1,5 milirów¬ nowazników/g. b) 6 g nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu II a) poddaje sie reakcji analogicznie do przykladu I b) z 590 U penicylinacylazy w 165 ml wody.Wyniki: czynnosc enzymatyczna (test NIPAB) roztwór wyjciowy: 590 U ciecz znad osadu + woda z przemywania 26 U zywica nosnika po reakcji: 352 U, co odpowiada 60% czynnosci wyjsciowej. c) 1 g nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu II a), poddaje -sie reakcji analogicznie do przykladu I b) z 100 mg asparaginazy.Czynnosc enzymatyczna (hydroliza asiparaginy) roztwór wyjsciowy: 21000 U, ciecz znad osadu po reakcji: 3360 U zywica nosnika po reakcji: 3910 U, co odpowiada 19% wydajnosci wyjsciowej.Przyklad III. a) W wyniku kopolimeryzacji 90 g dwumetakrylanu glikolu dwuetylenowego i 10 g bezwodnika kwasu maleinowego w warunkach, podanych w przykladzie II a), otrzymuje sie pro¬ dukt o nastepujacych danych: wydajnosc wynosi 96 g, objetosc nasypowa: 5,5 ml/g, objetosc pecznienia w wodzie: 6,7 ml/g, po¬ wierzchnia wlasciwa: 9,2 m2/g, zawartosc kwasu po hydrolizie grup bezwodnikowych: 1,9 milirówno¬ wazników/g. b) 1 g nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu III a), dodaje sie do roztworu 50 mg nie¬ specyficznej elastazy o czynnosci enzymatycznej 139 U w 32 ml wody. Miesza sie mieszanine reak¬ cyjna w ciagu 16 godzin w temperaturze pokojowej, utrzymujac stala wartosc pH = 5,8. Po reakcji od¬ sacza sie zywice i przemywa 50 ml 1 n roztworu chlorku sodowego w 0,05 m buforze fosforanowym o wartosci pH = 7,5, a nastepnie 50 ml 0,05 m bu¬ foru fosforanowego o wartosci pH = 7^5.Wyniki: roztwór wyjsciowy: 139 E, ciecz znad osadu i roztwory po przemywa¬ niu: 51 E, zywica nosnika: 15 E, co odpowiada 11% czynnosci wyjsciowej.Czynnosc enzymatyczna oznaczono miareczkowo91817 13 14 za pomoca kazeiny jako substratu (stezenie 11,9 mg/ml) przy wartosci pH = 8,0 i w temperaturze °C. 1 jednostka (E) odpowiada zuzyciu 1 /*mola potasowego na minute. c) 1 g nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu Ilia), dodaje sie do roztworu 50 mg kry¬ stalizowanej ureazy (Merck) w 32 ml wody. Mie¬ szanine reakcyjna miesza sie w temperaturze po¬ kojowej w ciagu 16 godzin, utrzymujac stala war¬ tosc pH = 6,3, po czym przerabia dalej, jak poda¬ no w przykladzie II.Wyniki: roztwór wyjsciowy: 5013 U, ciecz znad osadu i roztwory z przemy¬ wania: ~ 1397 U, zywica nosnika: 1405 U, co odpowiada 28% czynnosci wyjsciowej.Czynnosc enzymatyczna ureazy oznacza sie mia¬ reczkowo za pomoca 0,17 m mocznika jako sub¬ stratu, w temperaturze 25°C i przy wartosci pH = = 6,1. 1 jednostka (U) odpowiada ilosci enzymu, która rozszczepia 1 /^mol mocznika na minute. d) 0,4 nosnika z zywicy, wytworzonej wedlug przykladu Ilia), poddaje sie reakcji z 40 mg gluta- tionu w 32 ml wody w ciagu 16 godzin przy stalej wartosci pH = 6,3 w temperaturze pokojowej. Zy¬ wice odsacza sie i przemywa roztworem In chlorku sodowego w 0,05 m buforze fosforanowym o war¬ tosci pH = 7,5 i na koniec woda. Po wysuszeniu zywicy* pod zmniejszonym cisnieniem w tempera¬ turze 100°C nad pieciotlenkiem fosforu otrzymuje sie 0,47 g produktu. Oznaczenie zawartosci azotu wedlug Dumas daje wartosc 1,1% N, co odpowiada zawartosci 8,04% lub 37,8 mg glutationu. Odpowia¬ da to 94% wprowadzonej ilosci glutationu.Przyklad IV. a)80g dwumetakrylanu glikolu czteroetylenowego, 20 g bezwodnika kwasu ma¬ leinowego i 1 g poroforu N rozpuszcza sie w 1 li¬ trze benzenu i wolno mieszajac polimeryzuje w ciagu 16 godzin w temperaturze 80°C. Polimer prze¬ rabia sie analogicznie do przykladu la).Wydajnosc wynosi 95 g, objetosc nasypowa: 2,5 ml/g, objetosc pecznienia: 3,0 ml/g, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 2,6 mi- lirównowazników/g. b) Reakcje 1 g zywicy nosnikowej, wytworzonej wedlug przykladu IVa), z penicylinacylaza prowa¬ dzi sie analogicznie do przykladu Ib).Wyniki: czynnosci enzymatyczne (test NIPAB) roztwór wyjsciowy: 123 U ciecz znad osadu + roztwory po przemy¬ waniu: 13 U zywica nosnika po reakcji: 79 U, co odpowiada 64% czynnosci wyjsciowej. c) 0,4 g zywicy nosnikowej, wytworzonej wedlug przykladu IVa), dodaje sie do roztworu 40 mg tryp- syny w 32 ml 0,01 m roztworu chlorku wapniowego i miesza w ciagu 16 godzin w temperaturze poko¬ jowej, utrzymujac stala wartosc pH = 6,3. Zywice odsacza sie i przemywa, jak w przykladzie Ib).Czynnosc enzymatyczna: roztwór wyjsciowy: 44 U, ciecz znad osadu i roztwory po przemy¬ waniu: 5,2 U, zywica: 8,3 U, co odpowiada 19% czynnosci wyjsciowej.Czynnosc enzymatyczna oznacza sie kolory¬ metrycznie wedlug Tuppy, Z. Physiol, Chem. 329, (1962) 278, za pomoca p-nitroanilidu benzoiloargini- ny (BAPNA) jako substratu. 1 jednostka (U) odpo¬ wiada rozszczepieniu 1 /*mola substratu w tempera¬ turze 25°C i przy pawrtosci pH 7,8. d) 1 g zywicy wytworzonej wedlug przykladu IVa dodaje sie do roztworu 50 mg niespecyficznej 1G elastazy w 32 ml wody. Zawiesine miesza sie w cia¬ gu 16 godzin w temperaturze pokojowej, utrzymu¬ jac stala wartosc pH = 5,8. Przerabia sie dalej i miareczkowo oznacza czynnosc enzymatyczna za pomoca kazeiny jako substratu, jak opisano w jg przykladzie Illb).Czynnosc enzymatyczna: rozwtór wyjsciowy: 139 U, ciecz znad osadu i roztwory po przemy¬ waniu: ' 32 U, aj zywica: 36 U, co odpowiada 26% czynnosci wyjsciowej.PrzykladV. a) W reaktorze, zaopatrzonym w mieszadlo ogrzewa sie 1 litr benzyny (tempera¬ tura wrzenia 100—140°C) i 1 g nitrylu kwasu azoizo- maslowego w ciagu 1 godziny w temperaturze 90°C.Nastepnie wkrapla sie w temperatejpe 80°C roz¬ twór 95 g dwumetakrylanu glikolu etylenowego, g bezwodnika kwasu maleinowego i 1 g nitrylu kwasu azoizomaslowego w ciagu 3 godzin i miesza w takiej samej temperaturze w ciagu dalszych 2 go¬ dzin. Odacza sie polimer, przemywa go kilkakrotnie benzenem i eterem naftowym (temperatura wrzenia —50°C) i suszy pod zmniejszonym cisnieniem.Wydajnosc wynosi 96 g, objetosc nasypowa: 14 ml/g, objetosc pecznienia w wodzie: 18,2 ml/g, powierzchnia wlasciwa: 70 m2^, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 0,5 milirów- nowazników/g. b) 0,4 g zywicy, wytworzonej wedlug przykladu 40 Va), miesza sie z 40 mg glutationu w 32 ml wody w ciagu 16 godzin, utrzymujac stala wartosc pH = = 6,3, w temperaturze pokojowej. Zywice odsacza sie, przemywa i suszy wedlug przykladu Md)..Otrzymuje sie 0,46 g zywicy, zawierajacej 0,9% N wedlug Dumas. Odpowiada to zawartosci 6,6% lub ,4 mg glutationu, czyli 76% uzytej ilosci.Przyklad VI. a) Roztwór 62,5 g dwumetakry¬ lanu glikolu czteroetylenowego, 37,5 g bezwodnika kwasu maleinowego i 1 g nitrylu kwasu azoizoma¬ slowego w 150 ml octanu butylu i 1 litrze benzyny (temperatura wrzenia 100—140°C) polimeryzuje sie, mieszajac, w ciagu 2 godzin w temperaturze 70°C, w ciagu 2 godzin w temperaturze 75°C i 1,5 godziny w temperaturze 90°C. Polimer odsacza sie, ekstra¬ huje przez 24 godziny w ejkstraktorze Soxhleta ben- 55 zenem i suszy pod zmniejszonym cisnieniem.Wydajnosc wynosi 77 g, objetosc nasypowa: 7,3 ml/g, objetosc pecznienia w wodzie: 8,2 ml/g, po¬ wierzchnia wlasciwa: 19,4 m2/g, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 4,0 milirówno- 60 wazników/g. b) 1 g zywicy nosnikowej, wytworzonej wedlug przykladu Via), podaje sie rekacji z penicylinacyla¬ za analogicznie do przykladu Ib).Czynnosc enzymatyczna (test NIPAB): jg roztwór wyjsciowy: 107 U, 45 5091 817 16 28 U, 55 U, ecz znad osadu i roztwory po przemy¬ waniu: zywica nosnika po reakcji: co odpowiada 51% czynnosci wyjsciowej.Przyklad VII. a) Roztwór 90 g dwumetakry^ lanu glikolu czteroetylenowego, 10 g bezwodnika kwasu maleinowego i 1,0 g nitrylu kwasu azoizo- maslowego w 200 ml acetonitrylu zawiesza sie w 1000 ml benzyny (temperatura wrzenia 100 — 140°C), w której rozpuszczono 5 g mieszaniny mo¬ no- i dwuoleiriianu gliceryny. Mieszanine reakcyj¬ na polimeryzuje sie do wytworzenia stalych pere¬ lek (okolo 2 godzin) w temperaturze 60°C i na¬ stepnie w ciagu 20 godzin w temperaturze 65°C.Odsacza sie polimer, zawiesza trzy razy w benzenie i trzy razy w eterze naftowym (temperatura wrze¬ nia 30—50°C) i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w temperaturze 50°C.Wydajnosc wynosi 94 g, srednia srednica czastek: ?okolo 0,35 mm, objetosc nasypowa: 2,8 ml/g, obje¬ tosc pecznienia w wodzie: 3,1 ml/g, powierzchnia wlasciwa: 3,4 m2/g, zawartosc kwasu po zmydleniu grup bezwodnikowych: 1,5 milirównowazników/g. b) 1 g zywicy nosnikowej, wytworzonej wedlug przykladu VIIa), poddaje sie reakcji z penicylinacy- laza analogicznie 'do przykladu Ib).Czynnosc enzymatyczna (test NIPAB): roztwór wyjsciowy 107 U, ciecz znad osadu i roztwory po przemy¬ waniu: 51 U, zywica nosnika po reakcji: 19 U, co odpowiada 18% czynnosci wyjsciowej. PL

Claims (3)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania nierozpuszczalnych w wo¬ dzie preparatów proteinowych, znamienny tym, ze usjeciowany kopolimer, skladajacy sie z kopolime- ryzowanych jednostek A) 0,1—50% wagowych bez¬ wodników a,/?-monoolefinowych nienasyconych kwasów dwukarboksylowych o 4—9 atomach wegla i B) 99,9—50% wagowych dwu- i/lub polimetakry¬ lanów dwu- i/lub polioli, i o objetosci nasypowej = = 2—20 ml/g, powierzchni wlasciwej = 1—400 m2/g i o zawartosci grup karboksylowych po zmydleniu grup bezwodnikowych = 0,02—20 milirównowazni¬ ków/g, poddaje sie reakcji w wodnej zawiesinie z roztworem bialka.
  2. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze ko¬ polimer poddaje sie reakcji z wodnym roztworem penicylinacylazy o niskiej zawartosci soli w zakre¬ sie wartosci pH = 5,7—6,8.
  3. 3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze proces prowadzi sie w srodowisku reakcyjnym, w którym stezenie soli na poczatku reakcji kopoli¬ meru z roztworem penicylinacylazy wynosi mniej niz 0,02 mola/litr. RS^K Zakl. Graf. W-wa, Srebrna 16 z. 604-77/O — 100 + 20 egz. PL
PL1973161580A 1972-03-30 1973-03-29 PL91817B1 (pl)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE2215539A DE2215539C2 (de) 1972-03-30 1972-03-30 Neue wasserunlösliche Enzym-, insbesondere Penicillinacylase-oder Enzyminhibitor-Präparate

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL91817B1 true PL91817B1 (pl) 1977-03-31

Family

ID=5840623

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1973161580A PL91817B1 (pl) 1972-03-30 1973-03-29

Country Status (29)

Country Link
US (1) US3910825A (pl)
AR (1) AR199202A1 (pl)
AT (2) AT324264B (pl)
BE (1) BE797501A (pl)
BG (2) BG25232A3 (pl)
BR (1) BR7302272D0 (pl)
CA (1) CA1036746A (pl)
CH (1) CH594009A5 (pl)
CS (1) CS187373B2 (pl)
DD (2) DD114083A5 (pl)
DE (1) DE2215539C2 (pl)
DK (1) DK137800C (pl)
EG (1) EG10983A (pl)
ES (1) ES413132A1 (pl)
FI (1) FI52732C (pl)
FR (1) FR2186479B1 (pl)
GB (1) GB1413381A (pl)
HK (1) HK38376A (pl)
HU (1) HU167411B (pl)
IE (2) IE37474B1 (pl)
IL (1) IL41885A (pl)
IT (3) IT1003075B (pl)
LU (1) LU67317A1 (pl)
NL (1) NL7304330A (pl)
PL (1) PL91817B1 (pl)
SE (1) SE420202B (pl)
SU (2) SU537630A3 (pl)
TR (1) TR17150A (pl)
ZA (1) ZA732180B (pl)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CH593992A5 (pl) * 1972-12-23 1977-12-30 Roehm Gmbh
GB1492937A (en) * 1973-12-28 1977-11-23 Beecham Group Ltd Enzyme complexes and their use
US4113566A (en) * 1976-11-26 1978-09-12 Pfizer Inc. Process for preparing 6-aminopenicillanic acid
JPS5664788A (en) * 1979-10-27 1981-06-02 Unitika Ltd Method for imparting enzyme activity to solid surface
DE3136940A1 (de) * 1981-09-17 1983-03-31 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt "verfahren zur herstellung von 5'-ribonucleotiden"
US5153166A (en) * 1988-08-18 1992-10-06 Trustees Of At Biochem Chromatographic stationary supports
EP1002064B1 (en) * 1997-06-25 2007-10-10 Novozymes A/S A modified polypeptide

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR1603393A (pl) * 1967-12-27 1971-04-13
US3650901A (en) * 1968-09-27 1972-03-21 Yeda Res & Dev Polymeric enzyme products
US3577512A (en) * 1968-10-11 1971-05-04 Nat Patent Dev Corp Sustained release tablets
DE1908290C3 (de) * 1969-02-19 1982-04-08 Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim Acrylamid-mischpolymerisat
US3576760A (en) * 1969-06-13 1971-04-27 Nat Patent Dev Corp Water soluble entrapping

Also Published As

Publication number Publication date
DK137800B (da) 1978-05-08
ZA732180B (en) 1974-01-30
DD108099A5 (pl) 1974-09-05
IE37474B1 (en) 1977-08-03
IT1030795B (it) 1979-04-10
AR199202A1 (es) 1974-08-14
GB1413381A (en) 1975-11-12
AT324264B (de) 1975-08-25
SU589930A3 (ru) 1978-01-25
TR17150A (tr) 1974-04-25
BE797501A (fr) 1973-10-01
FI52732C (fi) 1977-11-10
AU5367173A (en) 1974-09-26
BG25230A3 (en) 1978-08-10
IT1003075B (it) 1976-06-10
IE37474L (en) 1973-09-30
EG10983A (en) 1976-10-31
LU67317A1 (pl) 1973-06-08
FR2186479A1 (pl) 1974-01-11
US3910825A (en) 1975-10-07
DE2215539A1 (de) 1973-10-18
HU167411B (en) 1975-10-28
CA1036746A (en) 1978-08-15
IL41885A0 (en) 1973-05-31
SU537630A3 (ru) 1976-11-30
HK38376A (en) 1976-07-02
DK137800C (da) 1978-10-09
SE420202B (sv) 1981-09-21
DE2215539C2 (de) 1984-08-02
IT1033414B (it) 1979-07-10
CS187373B2 (en) 1979-01-31
NL7304330A (pl) 1973-10-02
CH594009A5 (pl) 1977-12-30
DD114083A5 (pl) 1975-07-12
BG25232A3 (en) 1978-08-10
BR7302272D0 (pt) 1974-06-27
AT324998B (de) 1975-09-25
FI52732B (pl) 1977-08-01
IE37475B1 (en) 1977-08-03
FR2186479B1 (pl) 1976-05-07
ES413132A1 (es) 1976-01-16
IL41885A (en) 1976-03-31
IE37475L (en) 1973-09-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4044196A (en) Crosslinked copolymers of α,β-olefinically unsaturated dicarboxylic anhydrides
US4070348A (en) Water-swellable, bead copolymer
US3625827A (en) Water-soluble polymer-enzyme products
US4478976A (en) Water-insoluble protein material, its preparation and its use
Nilsson et al. The use of bead polymerization of acrylic monomers for immobilization of enzymes
Suzuki et al. Mechanisms of activation of tissue procollagenase by matrix metalloproteinase 3 (stromelysin)
PL90704B1 (pl)
US3715278A (en) Enzyme-polymer product attached to surface of siliceous materials thereof
Arica et al. Reversible immobilization of lipase on phenylalanine containing hydrogel membranes
US4906715A (en) N,N'-divinylalkylurea crosslinked polymers, a process for their preparation, and their use
PL91817B1 (pl)
US3925157A (en) Immobilized enzymes
FI72985C (fi) Vinylenkarbonatpolymer, foerfarande foer dess framstaellning, och dess anvaendning.
US4931476A (en) Crosslinked polymers and a process for their preparation
US3650901A (en) Polymeric enzyme products
US4767620A (en) Crosslinked polymers with carbonate ester groups, and a process for their preparation
US3941756A (en) New water-insoluble preparations of peptide materials, their production and their use
Moustafa et al. Preparation of porous polymeric structures for enzyme immobilization
SE410737B (sv) Perlformigt, i vatten svellbart sampolymerisat som berare for biologiskt aktiva substanser, vilket sampolymerisat innehaller epoxigrupper
CA1052045A (en) Water-insoluble preparations of peptide materials, their production and their use
Alekseiva et al. Enhancement of acid proteinase production by the fungus Humicola lutea 120-5 immobilized in crosslinked poly (vinyl alcohol) mixed with poly (ethylene glycol)
AT331972B (de) Durchfuhrung von durch wasserunlosliche proteinpraparate katalysierbarenreaktionen
CA1063296A (en) Water-insoluble preparations of peptide material their production and their use
Topcular et al. Immobilisation of horseradish peroxidase onto monodisperse poly (glycidyl methacrylate) microspheres
AT335604B (de) Durchfuhrung von durch wasserlosliche proteinpraparate katalysierbaren reaktionen