NO180387B - Fremgangsmåte ved hydrolyse i masse - Google Patents
Fremgangsmåte ved hydrolyse i masse Download PDFInfo
- Publication number
- NO180387B NO180387B NO931218A NO931218A NO180387B NO 180387 B NO180387 B NO 180387B NO 931218 A NO931218 A NO 931218A NO 931218 A NO931218 A NO 931218A NO 180387 B NO180387 B NO 180387B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- lipase
- mass
- bleaching
- pulp
- resin
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 22
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 title claims description 8
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 title claims description 8
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 18
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims abstract description 18
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims abstract description 18
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 claims abstract description 16
- 238000009895 reductive bleaching Methods 0.000 claims abstract description 14
- JVBXVOWTABLYPX-UHFFFAOYSA-L sodium dithionite Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S(=O)S([O-])=O JVBXVOWTABLYPX-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract description 14
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 21
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 21
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 21
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 21
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 17
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 12
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 claims description 7
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 4
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 4
- 235000019626 lipase activity Nutrition 0.000 claims description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 3
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 claims description 3
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims description 3
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 2
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 claims description 2
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 claims description 2
- 241000223198 Humicola Species 0.000 claims description 2
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 claims description 2
- GRWZHXKQBITJKP-UHFFFAOYSA-N dithionous acid Chemical compound OS(=O)S(O)=O GRWZHXKQBITJKP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 2
- 108010079522 solysime Proteins 0.000 claims 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 8
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 8
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 5
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 4
- 229920001131 Pulp (paper) Polymers 0.000 description 3
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 3
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 3
- 241000242346 Constrictibacter antarcticus Species 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 2
- GRWZHXKQBITJKP-UHFFFAOYSA-L dithionite(2-) Chemical compound [O-]S(=O)S([O-])=O GRWZHXKQBITJKP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 2
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 2
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 238000009896 oxidative bleaching Methods 0.000 description 2
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 description 2
- 239000001993 wax Substances 0.000 description 2
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 1
- 241000146387 Chromobacterium viscosum Species 0.000 description 1
- 241000055915 Heterocoma lanuginosa Species 0.000 description 1
- 241000291718 Hoplocampa brevis Species 0.000 description 1
- 241001480714 Humicola insolens Species 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 101710098556 Lipase A Proteins 0.000 description 1
- 101710099648 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Proteins 0.000 description 1
- 102100026001 Lysosomal acid lipase/cholesteryl ester hydrolase Human genes 0.000 description 1
- QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N N,N-bis{2-[bis(carboxymethyl)amino]ethyl}glycine Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101710194948 Protein phosphatase PhpP Proteins 0.000 description 1
- DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M Sodium bisulfite Chemical compound [Na+].OS([O-])=O DWAQJAXMDSEUJJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- OGBUMNBNEWYMNJ-UHFFFAOYSA-N batilol Chemical class CCCCCCCCCCCCCCCCCCOCC(O)CO OGBUMNBNEWYMNJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008139 complexing agent Substances 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 238000007599 discharging Methods 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I pentasodium;[oxido(phosphonatooxy)phosphoryl] phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O HWGNBUXHKFFFIH-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- 125000000864 peroxy group Chemical group O(O*)* 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000004076 pulp bleaching Methods 0.000 description 1
- 238000004537 pulping Methods 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000033 sodium borohydride Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000012279 sodium borohydride Substances 0.000 description 1
- 235000010267 sodium hydrogen sulphite Nutrition 0.000 description 1
- 239000004289 sodium hydrogen sulphite Substances 0.000 description 1
- 235000019830 sodium polyphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 108010072641 thermostable lipase Proteins 0.000 description 1
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PENRVBJTRIYHOA-UHFFFAOYSA-L zinc dithionite Chemical compound [Zn+2].[O-]S(=O)S([O-])=O PENRVBJTRIYHOA-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
Classifications
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C5/00—Other processes for obtaining cellulose, e.g. cooking cotton linters ; Processes characterised by the choice of cellulose-containing starting materials
- D21C5/005—Treatment of cellulose-containing material with microorganisms or enzymes
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
- D21C9/08—Removal of fats, resins, pitch or waxes; Chemical or physical purification, i.e. refining, of crude cellulose by removing non-cellulosic contaminants, optionally combined with bleaching
-
- D—TEXTILES; PAPER
- D21—PAPER-MAKING; PRODUCTION OF CELLULOSE
- D21C—PRODUCTION OF CELLULOSE BY REMOVING NON-CELLULOSE SUBSTANCES FROM CELLULOSE-CONTAINING MATERIALS; REGENERATION OF PULPING LIQUORS; APPARATUS THEREFOR
- D21C9/00—After-treatment of cellulose pulp, e.g. of wood pulp, or cotton linters ; Treatment of dilute or dewatered pulp or process improvement taking place after obtaining the raw cellulosic material and not provided for elsewhere
- D21C9/10—Bleaching ; Apparatus therefor
- D21C9/1084—Bleaching ; Apparatus therefor with reducing compounds
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Paper (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Addition Polymer Or Copolymer, Post-Treatments, Or Chemical Modifications (AREA)
- Transition And Organic Metals Composition Catalysts For Addition Polymerization (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Catalysts (AREA)
- Inorganic Insulating Materials (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Description
HYDROLYSE AV HARPIKS I MASSE
TEKNISK OMRÅDE
Denne oppfinnnelse vedrører en fremgangsmåte ved hydrolyse av harpiks i masse, som angitt i krav l's ingress.
BAKGRUNN FOR OPPFINNELSEN
Mekanisk massebehandling, alene eller i kombinasjon med en mild kjemisk behandling, er vidt utbredt ved massefremstilling. Disse prosesser foregår ved pH-verdier i området 4-9, og komponentene i treet undergår relativt små kjemiske forandringer. Massen har derfor et temmelig stort innhold av triglycerider, estere og vokser fra harpiks.
Gjenværende harpiks kan forårsake problemer under den påfølgende anvendelse av massen. Således kan agglomerert harpiks forårsake papirbrudd under papirfremstillingen eller under trykningen samt redusere papirkvaliteten. Det er kjent at den hydrofobe del av harpiksen inneholder betraktelige mengder av triglycerider og andre estere. Det ville være ønskelig å hydrolysere disse, idet hydrolyse-produkter er lettere å fjerne i vandige systemer.
GB 1.189.604 beskriver en fremgangsmåte for å fjerne har-piksbestanddeler fra treflis under lagring. Imidlertig er nedbrytning av harpiksen ved vekst av mikroorganismer meget vanskelig å kontrollere; temperatur, oppholdstid, mikro-biologisk flora etc. kan variere, og mikroorganismene kan utskille cellulase og hemicellulase som reduserer fiber-styrken og utbyttet.
Hensikten med oppfinnelsen er å tilveiebringe en kontrol-lerbar prosess for å redusere harpiksinnholdet i massen med minimale forandringer av eksisterende utstyr og prosessbetingelser.
OPPSUMMERING AV OPPFINNELSEN
Det er nå overraskende funnet at harpiks kan hydrolyseres enzymatisk under reduktiv bleking (f.eks. med natriumditionitt) som normalt anvendes i massefremstilling. Enzymbehandlingen krever liten eller ingen forandringer av vanlig anvendte blekebetingelser.
Følgelig tilveiebringer oppfinnelsen en fremgangsmåte ved hydrolyse av harpiks i masse, kjennetegnet ved å utføre enzymatisk hydrolyse av harpiks samtidig med reduktiv bleking av massen. Fremgangsmåten er særpreget ved det som er ngitt i krav l's karakteriserende del, ytterligere trekk fremgår av kravene 2-7.
DETALJERT BESKRIVELSE AV OPPFINNELSEN
Masse
Fremgangsmåten ifølge oppfinnelsen kan anvendes på enhver harpiksholdig masse, spesielt masser med et temmelig stort innhold av triglycerider, estere og vokser fra harpikser. Eksempler er masser produsert ved mekanisk massefremstilling, alene eller i kombinasjon med en mild kjemisk behandling, såsom GW ("Ground Wood"), TMP ("Thermo Mechanical Pulp") og CTMP ("Chemical Thermo Mechanical Pulp").
Enzym
Fremgangsmåten ifølge oppfinnelsen anvender et enzym for å hydrolysere triglyceridene og/eller andre estere i harpiksen, dvs. et enzym med lipase- og/eller esterase-aktivitet. Av åpenbare grunner bør det anvendte enzym være aktivt og rimelig stabilt ved de anvendte prosessbetingelser; spesielt temperaturen, pH-verdien og nærvær av reduktive bleke-midler påvirker enzymstabiliteten. Nærmere bestemt velges enzymet og prosessbetingelsene fortrinnsvis således at minst 10% av enzymaktiviteten gjenstår etter reaksjonen, og fortrinnsvis således at mer enn 50% av aktiviteten gjenstår etter 40 minutter.
Eksempler på egnede enzymer er lipaser avledet fra stammer av Pseudomonas (spesielt Ps. cepacia, Ps. fluorescence, Ps. fragi og Ps. stutzeri), Humicola (spesielt H. brevispora), Candida ( spesielt C. antarctica), H. lanuginosa, H. brevis var. thermoidea og H. insolens), Chromobacter (spesielt C. viscosum) og Aspergillus (spesielt A. niger). Et eksempel på et kommersielt lipasepreparat er Resinase<TS>A, et produkt av Novo Nordisk A/S.
Enzymdoseringen som er nødvendig for signifikant harpiks-hydrolyse, avhenger av prosessbetingelsene, men ligger generelt over 0.1 KLU/kg massetørrstoff (KLU = 1000 lipase-enheter, definert i WO 89/04361), fortrinnsvis 0,5-150 KLU/kg.
For å forhindre nedbrytning av fiberstrukturen i massen, bør bi-aktiviteter av cellulase ialt vesentlig ikke fore-komme, fortrinnsvis være under 1000 EGU/kg massetørrstoff (EGU-enheten for cellulaseaktivitet er definert i WO 91/07-542) .
Reduktiv bleking
Fremgangsmåten ifølge oppfinnelsen innbefatter å bleke med et reduktivt blekemiddel som kan være hydrosulfitter; f.eks. natrium- eller sink-ditionitt, natriumborhydrid eller natriumbisulfitt.
For natriumditionitt f.eks. er den anvendte konsentrasjon i en normal reduktiv bleking vanligvis i området 0,05 til 5,0 vekt% basert på tørrstoffet.
ProsessbetingeIser
Konvensjonelle betingelser for reduktiv massebleking kan anvendes. Normalt vil pH-verdien være i området 3-7 under hele reaksjonen. Andre tilsetningsstoffer som normalt anvendes i reduktiv bleking, kan være nærværende, såsom natriumpolyfosfat, natriumbikarbonat og kompleksmidler (f.eks. EDTA, DTPA, STPP).
Bleketemperaturen er i området 4 0-90°C, vanligvis 50-70°C, og reaksjonstiden er i området 0,5-5,0 timer, vanligvis ca 3 timer.
Massens konsistens er i området 2-30%, normalt 3-8%.
Valgfrie, ytterligere prosesstrinn
Konvensjonell reduktiv bleking etterfølges normalt av å slippe ut blekevæsken og vaske den blekede masse. Et bleketrinn kan etterfølges av andre trinn. Dette kan f.eks. være et eller flere reduktive bleketrinn eller et eller flere oksydative bleketrinn under anvendelse av peroksybleke-midler eller kombinasjoner av oksydative og reduktive bleketrinn.
Lipasen kan naturligvis tilsettes i ett eller flere av disse valgfrie trinn, både de reduktive og oksydative trinn.
EKSEMPEL
Stabiliteten i det kommersielle lipaseprodukt ved reduktive blekebetingelser ble undersøkt som følger: Til to vandige fosfatbufferløsninger (0,02 molar) med en pH-verdi på 6,0 ble 1 g/l hhv. 2 g/l natriumditionitt tilsatt. Til disse løsninger ble det tilsatt en kommersiell flytende lipaseformulering (Resinase™A, et produkt fra Novo Nordisk A/S).
Lipaseaktiviteten i løsningen ble målt under ca de neste 2,5 timer. Relative aktiviteter er oppført i tabell 1 og 2 og fremstilt som funksjon av tiden i Fig. 1. Den relative aktivitet er definert som aktiviteten ved en gitt tid i prosent av den opprinnelige lipaseaktivitet. Den absolutte aktivitet er blitt målt i KLU-enheter i henhold til den analytiske fremgangsmåte AF 95/5 som kan fås ved henvendel-se til Novo Nordisk A/S.
Resultatene viser at lipasen er forholdsvis stabil overfor natriumditionitt. Lipasens ytelse under 133 minutter, som er målt som arealet under kurven fremstilt i Fig. 1, reduseres bare med 28,5% og 35,4% ved tilsetning av 1,0 g/l hhv. 2,0 g/l natriumditionitt, sammenlignet med ingen tilsetning av natriumditionitt.
Det fremgår at enzymet er forholdvis stabilt ved disse blekebetingelser, med en halveringstid på 90 minutter, og har mer enn 40% rest-aktivitet etter 2 timers reaksjonstid.
EKSEMPEL 2
Dette eksperiment er det samme som i eksempel 1 med unn-tagelse av den anvendte lipase. I dette eksperiment ble det brukt en kommersiell termostabil lipaseformulering (Novozym 429, et produkt fra Novo Nordisk A/S, lipase A fra C. antarctica, beskrevet i WO 88/02775).
Dette enzym er meget stabilt overfor ditionitt. Enzymets aktivitet ble ikke redusert i det hele tatt ved tilsetning av 1,0 g/l og 2,0 g/l natriumditionitt sammenlignet med ingen tilsetning av natriumditionitt.
EKSEMPEL 3
Lipasen som ble anvendt i eksempel 1, ble tilsatt til GW-masse. Mengden av tilsatt lipase tilsvarte en dosering av 100 KLU/kg tørr masse. Lipasen ble tilsatt under en natriumditionitt-bleking. Blekebetingelsene var 60°C, ved en konsistens på 4,5%, en bleketid på 2 timer og en opprinne-lig pH-verdi på 6,0.
Følgende mengder av blekende kjemikalier ble tilsatt, 1,54 % (w/w) natriumditionitt og 0,5% (w/w) EDTA basert på tørr masse.
Tre kontrolleksperimenter ble gjort, en uten tilsetning av blekende kjemikalier og enzym, en uten tilsetning av blekende kjemikalier og den siste uten tilsetning av enzym.
Tabellen nedenfor viser økningen av massens lyshet (målt som % lyshet (ISO)), samt reduksjonen av triglyceridinn-holdet i massen.
Det fremgår at både blekesystemet og lipasen virker utmer-ket samtidig. Ditionittblekingen virker like bra med eller uten nærvær av lipase. Det samme var tilfelle med lipasen. Den hydrolyserer tilnærmelsesvis den samme mengde triglycerider både med og uten nærvær av blekende kjemikalier.
EKSEMPEL 4
En masse ble fremstilt i henhold til oppfinnelsen som følger: Lipasen som var anvendt i eksempel 1, ble tilsatt til en TMP-masse. Mengden av lipase som ble tilsatt, tilsvarer en dosering på 25 KLU pr. kg masse. Lipasen ble tilsatt under en tradisjonell natriumditionitt-bleking til en sluttlig lyshet på 60% ISO-lyshet.
Lipasebehandlingen resulterer i en reduksjon av mengden av triglycerider i den blekede masse sammenlignet med en masse som ikke er behandlet med enzym. Mengden av triglycerider i massen reduseres med mer enn 80%. Den lipasekatalyserte hydrolyse av triglycerider i massen gir en økning i mengden av de mer hydrofile monoglycerider og fettsyrer, hvilke lettere kan fjernes i vasketrinnene etter blekingen.
Claims (7)
1. Fremgangsmåte ved hydrolyse av harpiks i masse, karakterisert ved å utføre enzymatisk hydrolyse av harpiksen med enzymer som utviser lipase-og/eller esterase-aktivitet av harpiksen samtidig med reduktiv bleking av massen.
2. Fremgangsmåte i henhold til krav 1, karakterisert ved at massens konsistens er 2-30 vekt%, fortrinnsvis 3-10 vekt%.
3. Fremgangsmåte i henhold til krav 1 eller 2, karakterisert ved at den utføres i nærvær av mikrobisk lipase, avledet fortrinnsvis av stammer av Candida, Pseudomonas, Humicola, Chromobacter eller Asper - gillus, og fortrinnsvis ved en lipaseaktivitet på 0,5-150 KLU/kg massetørrstoff, mer foretrukket 20-75 KLU/kg.
4. Fremgangsmåte i henhold til et av de foregående krav, karakterisert ved at cellulaseaktiviteten er under 1000 EGU/kg massetørrstoff.
5. Fremgangsmåte i henhold til et av de foregående krav, karakterisert ved at konsentrasjonen av hydrosulfitt-blekemiddel er 0,05-5 vekt% av massetørr-stof f et beregnet som natriumditionitt.
6. Fremgangsmåte i henhold til et av de foregående krav, karakterisert ved at den utføres ved en pH-verdi på 3-7, fortrinnsvis 4-7, en temperatur på 40-90°C, fortrinnsvis 50-70°C, en reaksjonstid på 0,5-5,0 timer, fortrinnsvis 2,5-4 timer, og en massekonsistens på 2-30%, fortrinnsvis 3-8%
7. Fremgangsmåte i henhold til et av de foregående krav, karakterisert ved at det reduktive blekemiddel er natriumditionitt, og blekingen etterfølges av utslipp av væsken og vasking av massen.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DK249990A DK249990D0 (da) | 1990-10-17 | 1990-10-17 | Fremgangsmaade til enzymatisk pulpbehandling |
| PCT/DK1991/000315 WO1992007138A1 (en) | 1990-10-17 | 1991-10-17 | Hydrolysis of resin in pulp |
Publications (4)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NO931218D0 NO931218D0 (no) | 1993-03-31 |
| NO931218L NO931218L (no) | 1993-04-13 |
| NO180387B true NO180387B (no) | 1996-12-30 |
| NO180387C NO180387C (no) | 1997-04-09 |
Family
ID=8112825
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NO931218A NO180387C (no) | 1990-10-17 | 1993-03-31 | Fremgangsmåte ved hydrolyse i masse |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5338403A (no) |
| EP (1) | EP0553196B1 (no) |
| JP (1) | JPH06501062A (no) |
| AT (1) | ATE111540T1 (no) |
| BR (1) | BR9107002A (no) |
| CA (1) | CA2094296A1 (no) |
| DE (1) | DE69104056T2 (no) |
| DK (1) | DK249990D0 (no) |
| FI (1) | FI931748A (no) |
| NO (1) | NO180387C (no) |
| NZ (1) | NZ240241A (no) |
| WO (1) | WO1992007138A1 (no) |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5709943A (en) * | 1995-05-04 | 1998-01-20 | Minnesota Mining And Manufacturing Company | Biological adsorption supports |
| FI990501A (fi) * | 1999-03-08 | 2000-09-09 | Valtion Teknillinen | Uusi entsymaattinen prosessi paperinvalmistuksen pihkaongelmien kontro lloimiseksi |
| ATE471377T1 (de) | 2000-04-28 | 2010-07-15 | Novozymes As | Variante eines lipolytischen enzyms |
| ATE426668T1 (de) | 2001-01-10 | 2009-04-15 | Novozymes As | Variante eines lipolytischen enzyms |
| US20030124710A1 (en) * | 2001-10-23 | 2003-07-03 | Novozymes A/S | Oxidizing enzymes in the manufacture of paper materials |
| FI20065121L (fi) * | 2006-02-17 | 2007-08-18 | Valtion Teknillinen | Menetelmä selluloosapohjaisten tekstiilimateriaalien esikäsittelemiseksi |
| BRPI0810278B1 (pt) * | 2007-05-16 | 2017-10-24 | Buckman Laboratories International, Inc. | Method for one of the size reductions of contaminants, number or quantity of measurable particles and / or the treatment of organic fiber contaminants in paper manufacturing systems |
| US20100269989A1 (en) * | 2009-04-28 | 2010-10-28 | Enzymatic Deinking Technologies, L.L.C. | Use of 1,3-selective lipases for pitch control in pulp and paper processes |
| US9663899B2 (en) | 2015-08-26 | 2017-05-30 | Solenis Technologies, L.P. | Method for making lignocellulosic paper and paper product |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3486969A (en) * | 1965-07-20 | 1969-12-30 | Mo Och Domsjoe Ab | Process for the treating of wood chips with fungi to enhance enzymatic hydrolysis of the resinous components |
| SE8405128L (sv) * | 1984-10-15 | 1986-04-16 | Kamyr Ab | Behandling av hogutbytesmassa |
| DE3636208A1 (de) * | 1986-10-24 | 1988-05-05 | Call Hans Peter | Verfahren zur delignifizierung und bleichung von lignicellulosehaltigem bzw. ligninhaltigem material bzw. lignin durch enzymatische behandlung |
| JPH02160997A (ja) * | 1988-12-13 | 1990-06-20 | Jujo Paper Co Ltd | ピッチトラブル防止法 |
| NZ235983A (en) * | 1989-11-08 | 1993-01-27 | Novo Nordisk As | Process for hydrolysis of resins in lignocellulosic pulp using enzymes simultaneously with peroxy bleaching; ctmp fluff-pulp and absorbent articles produced therefrom |
-
1990
- 1990-10-17 DK DK249990A patent/DK249990D0/da not_active Application Discontinuation
-
1991
- 1991-10-15 NZ NZ240241A patent/NZ240241A/en unknown
- 1991-10-17 WO PCT/DK1991/000315 patent/WO1992007138A1/en active IP Right Grant
- 1991-10-17 US US07/983,521 patent/US5338403A/en not_active Expired - Fee Related
- 1991-10-17 BR BR919107002A patent/BR9107002A/pt not_active Application Discontinuation
- 1991-10-17 JP JP3517642A patent/JPH06501062A/ja active Pending
- 1991-10-17 AT AT91918612T patent/ATE111540T1/de not_active IP Right Cessation
- 1991-10-17 CA CA002094296A patent/CA2094296A1/en not_active Abandoned
- 1991-10-17 EP EP91918612A patent/EP0553196B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1991-10-17 DE DE69104056T patent/DE69104056T2/de not_active Expired - Fee Related
-
1993
- 1993-03-31 NO NO931218A patent/NO180387C/no unknown
- 1993-04-16 FI FI931748A patent/FI931748A/fi unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0553196A1 (en) | 1993-08-04 |
| BR9107002A (pt) | 1993-09-08 |
| CA2094296A1 (en) | 1992-04-18 |
| JPH06501062A (ja) | 1994-01-27 |
| FI931748A0 (fi) | 1993-04-16 |
| DK249990D0 (da) | 1990-10-17 |
| NO931218D0 (no) | 1993-03-31 |
| NO180387C (no) | 1997-04-09 |
| US5338403A (en) | 1994-08-16 |
| FI931748A (fi) | 1993-04-16 |
| ATE111540T1 (de) | 1994-09-15 |
| NO931218L (no) | 1993-04-13 |
| WO1992007138A1 (en) | 1992-04-30 |
| DE69104056T2 (de) | 1995-02-02 |
| NZ240241A (en) | 1994-04-27 |
| DE69104056D1 (de) | 1994-10-20 |
| EP0553196B1 (en) | 1994-09-14 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Beg et al. | Microbial xylanases and their industrial applications: a review | |
| RU2728098C2 (ru) | Способ изготовления лигноцеллюлозной бумаги и бумажных продуктов | |
| Bajpai et al. | Biobleaching of kraft pulp | |
| EP1029972B1 (en) | Removal of hydrophobic esters from textiles | |
| NO180387B (no) | Fremgangsmåte ved hydrolyse i masse | |
| CA2099019C (en) | Method for avoiding pitch troubles by use of the thermostable lipase | |
| JPH02160997A (ja) | ピッチトラブル防止法 | |
| EP0499618B1 (en) | Hydrolysis of resin in pulp | |
| JP3261661B2 (ja) | 紙パルプの処理・漂白における酵素の使用方法及びそれを用いた装置 | |
| JPH02160984A (ja) | 古紙の脱インキ方法 | |
| EP2280117A1 (en) | Method of deinking waste paper using cellulase without lowering paper strength and evaluation method thereof | |
| Tenkanen et al. | Hydrolysis of steryl esters by a lipase (Lip 3) from Candida rugosa | |
| García-Rivero et al. | Enzymatic pretreatment to enhance chemical bleaching of a kraft pulp | |
| Sapre et al. | Purification and characterization of a thermostable-cellulase free xylanase from Syncephalastrum racemosum Cohn. | |
| Moriya et al. | Enzymatic bleaching of organosolv sugarcane bagasse pulps with recombinant xylanase of the fungus Humicola grisea and with commercial Cartazyme HS xylanase | |
| Akbari et al. | Effects of pH variation on efficiency of old newspaper deinking by pectinase derived from Aspergillus Niger | |
| Nedwin | Green chemistry: Using enzymes as benign substitutes for synthetic chemicals and harsh conditions in industrial processes | |
| US20060010615A1 (en) | Method for treating cellulosic grey fabric, products obtained by this process and their use | |
| Cil et al. | Impact of xylanase pretreatment on peroxide bleaching stage of hemp pulp | |
| Dhiman et al. | Pectinases of Thermophilic Microbes | |
| Cil et al. | Impact of xylanase pretreatment on peroxide bleaching stage of hemp pulp | |
| JP2001271266A (ja) | 繊維の精練法 | |
| Garcıa-Rivero et al. | ENZYMATIC PRETREATMENT TO ENHANCE CHEMICAL BLEACHING OF A KRAFT PULP PRETRATAMIENTO ENZIM ATICO PARA MEJORAR EL BLANQUEAMIENTO QUÍMICO DE UNA PULPA KRAFT | |
| Oliveira et al. | Reuse of the xylanase enzyme in the biobleaching process of the sugarcane bagasse acetosolv pulp | |
| Bissoon | Evaluation of the Bleach-enhancing Effects of Xylanases on Bagasse-soda Pulp |