MX2012000480A - Composiciones detergente catalitica de lavanderia que comprende niveles relativamente bajos de electrolitos solubles en agua. - Google Patents

Abstract

La presente invención se relaciona con una composición detergente de lavandería sólida que comprende múltiples catalizadores y electrolitos solubles en agua, en donde la relación de (i) la reducción total de la energía de activación en kilojulios por mol alcanzada por los catalizadores a (ii) la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería a una concentración de 1 g/l en agua desionizada y a una temperatura de 25 oC en la composición detergente de lavandería en mScm-1 es al menos 300.

Description

COMPOSICIÓN DETERGENTE CATALÍTICA DE LAVANDERÍA QUE COMPRENDE NIVELES RELATIVAMENTE BAJOS DE ELECTROLITOS SOLUBLES EN AGUA CAMPO DE LA INVENCIÓN Las composiciones detergentes sólidas de lavandería de la presente invención son altamente catalíticas y comprenden niveles relativamente bajos de electrolitos solubles en agua. Estas composiciones detergentes sólidas exhiben excelente desempeño de limpieza, muestran una deposición catalítica mejorada en la tela, y muestran, además, perfiles de enjuague mejorados. Las composiciones detergentes sólidas tienen, además, perfiles medioambientales extremadamente buenos.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Los fabricantes de detergente de lavandería buscan mejorar continuamente el desempeño de sus productos sólidos, mientras que al mismo tiempo mejoran su perfil medioambiental. Los catalizadores, tales como enzimas y/o catalizadores blanqueadores se han usado para mejorar el desempeño del producto detergente.

Adicionalmente, los intentos recientes para mejorar el perfil medioambiental y la sostenibilidad de los procesos de lavado han reducido la cantidad de agua que se usa durante los procesos de lavado. Por ejemplo, la demanda del consumidor de lavadoras automáticas que usen menos agua, menos etapas de enjuague, y que tengan perfiles medioambientales mejorados está en aumento.

Se conocen composiciones detergentes catalíticas de lavandería, tales como la descrita en patente núm. WO2004/074419, que afirma que las enzimas pueden usarse para sustituir parcial o completamente los componentes detergentes tales como surfactantes, formadores, polímeros y blanqueadores y, aún así, proporcionar una limpieza superior. Además, es, por supuesto de conocimiento general, que los catalizadores reducen la energía de activación de las reacciones que catalizan. Sin embargo, existe muy poca comprensión de la reducción de la energía de activación que se logra por los catalizadores en el contexto de un detergente de lavandería, y existe poca comprensión o apreciación de cómo se debe controlar la capacidad catalítica de una composición detergente de lavandería en relación con otros ingredientes presentes en la matriz detergente.

De regreso a los intentos por reducir el uso de agua durante los procesos de lavado, se hace aún más importante que se entienda y controle la capacidad catalítica de una composición detergente de lavandería sólida. Por ejemplo, licores de lavado inferiores significa una concentración mayor de los ingredientes activos del detergente de lavandería en el lavado, lo que a su vez significa un aumento de la competencia de deposición en la superficie de la tela. Adicionalmente, menos agua durante las etapas de enjuague, y pocas etapas de enjuague, implica una mayor tensión en el enjuague de estos ingredientes del detergente de lavandería de la tela durante la etapa de enjuague de los procesos de lavado.

Los inventores descubrieron que controlar la capacidad catalítica de la composición detergente de lavandería sólida con relación a la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería conduce a una mejor deposición de los catalizadores en la superficie de la tela, y un perfil de enjuague mejorado de la composición detergente de lavandería.

Los inventores descubrieron que reducir la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería sólida con relación al incremento de su capacidad catalítica proporciona una composición detergente de lavandería sólida que tiene un rendimiento de limpieza mejorado y un perfil de enjuague mejorado.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN La presente invención se relaciona con una composición detergente de lavandería sólida definida por la reivindicación 1.

DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN Composición detergente para ropa La composición detergente de lavandería sólida comprende múltiples catalizadores (es decir, más de uno), preferentemente, al menos tres, o al menos cuatro, o al menos cinco, o al menos seis, o al menos siete, o al menos ocho, o al menos nueve, o al menos diez, o al menos once, o incluso al menos doce catalizadores. Los catalizadores se definen en mayor detalle más abajo.

La capacidad catalítica de la composición detergente de lavandería sólida se controla con relación a la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería de manera que la relación de (i) la reducción total de energía de activación en kilojulios por mol alcanzado por los catalizadores a (ii) la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería a una concentración de 1 g/l en agua desionizada y a una temperatura de 25 °C en la composición detergente de lavandería en mScm"1 es al menos 30, preferentemente, al menos 40, o al menos 50, o al menos 60, o al menos 70, o al menos 80, o al menos 90, o al menos 100, o al menos 120, o al menos 140, o al menos 160, o al menos 180, o incluso al menos 200.

Los métodos para determinar la reducción de la energía de activación alcanzada por los catalizadores, y la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería se describen con mayor detalle más abajo.

La composición puede estar en cualquier forma sólida adecuada, tal como forma particulada de flujo libre, o en forma de dosis unitaria que incluye bolsa, tableta, hoja, o cualquier combinación de estos. Las formas preferidas incluyen hojas detergentes, bolsas detergentes que incluyen bolsas sencillas y de múltiples compartimientos, polvos detergentes que incluyen aglomerados, polvo rociado en seco, globulillos, material extrudido, hojuelas, tipo fideos, agujas y cualquier combinación de estos.

Preferentemente, la composición está en forma particulada de flujo libre, por ejemplo, de manera que la composición esté en forma particulada diferenciada separada.

La composición es una composición detergente de lavandería completamente terminada. Típicamente, si la composición está en forma particulada de flujo libre, la composición comprende una pluralidad de poblaciones de partículas químicamente diferentes. La composición no es solo un componente de una composición detergente de lavandería que puede incorporarse en una composición detergente de lavandería (tal como un gránulo de enzima, o una partícula de surfactante, o una partícula blanqueadora), es una composición detergente de lavandería completamente terminada. Por lo tanto, está dentro del alcance de la presente invención una composición de aditivo de enjuague adicional (por ejemplo, tejido acondicionador o potenciador), o una composición de aditivo de lavado principal (por ejemplo, aditivo blanqueador) para usarse, además, en combinación con la composición detergente de lavandería durante el método de la presente invención. Sin embargo, podría preferirse no usar una composición de aditivo blanqueadora en combinación con la composición detergente de lavandería durante el método de la presente invención.

Se prefiere reducir la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería; sin embargo debe tenerse cuidado de que al eliminar los electrolitos de, o reducir el nivel de estos en la composición, no se afecte significativamente el desempeño de la composición. Se prefiere eliminar los electrolitos tales como el sulfato sódico y/o cloruro sódico comparado con la eliminación de los electrolitos del surfactante iónico. Sin embargo, si la resistencia electrolítica de la composición necesita reducirse todavía más, entonces el nivel de surfactantes iónicos puede, por supuesto, reducirse o los surfactantes iónicos pueden eliminarse de la formulación.

Preferentemente, la composición comprende de 0 % en peso a 10 % en peso, preferentemente, a 8 % en peso, o a 6 % en peso o a 2 % en peso de sulfato sódico. La composición puede incluso estar sustancialmente libre de sulfato sódico. Sustancialmente libre significa que no se añade deliberadamente; sin embargo, sustancialmente libre para el propósito de la presente invención tiene en cuenta, además, las cantidades traza de sulfato sódico que están presentes, típicamente, en los globulillos de enzima a incorporar cuando el globulillo de enzima se añade deliberadamente a la composición.

Preferentemente, la composición comprende de 0 % en peso a 10 % en peso, preferentemente, a 8 % en peso, o a 6 % en peso o a 2 % en peso de cloruro sódico. La composición puede incluso estar sustancialrnente libre de cloruro sódico. Sustancialrnente libre significa que se no añade deliberadamente.

La composición puede comprender de 0 % en peso a 10 % en peso carbonato sódico, o incluso de 0 % en peso a 8 % en peso, o incluso de 0 % en peso a 6 % en peso de carbonato sódico.

La composición comprende, preferentemente, menos de 10 % en peso de azúcar reductor.

Catalizadores La composición detergente de lavandería sólida comprende múltiples catalizadores (es decir, más de uno), preferentemente, al menos tres, o al menos cuatro, o al menos cinco, o al menos seis, o al menos siete, o al menos ocho, o al menos nueve, o al menos diez, o al menos once, o incluso al menos doce catalizadores.

Para el propósito de la presente invención, una mezcla de enzimas que actúa sustancialrnente en el mismo tipo de sustrato se considera como un catalizador. Por ejemplo, dos peptidasas diferentes (proteasas) presentes en una composición detergente de lavandería se consideran, para el propósito de la presente invención, como catalizadores sencillos Cuando se determina la reducción de la energía de activación alcanzada por un catalizador que es una mezcla de dos enzimas que actúan sustancialrnente en el mismo tipo de sustrato, se usa solamente un gráfico de Arrhenius contra ese tipo de sustrato para determinar la reducción de la energía de activación, no dos.

Por ejemplo, si uno tiene una composición detergente de lavandería que comprende proteasa A y proteasa B, después, se usa solamente un gráfico de Arrhenius contra un sustrato de proteína para determinar la reducción de la energía de activación, no dos. Para el propósito de la presente invención, la energía de activación de una reacción detergente sin catalizador se considera que es 50 kjmol"1. Siguiendo con este ejemplo, entonces, si la energía de activación contra el sustrato de proteína para la composición que comprende proteasa A y proteasa B es 20 kjmol'1, entonces la reducción de la energía de activación que se alcanza por la proteasa presente en esta composición se considera que es 30 kjmol"1 en total (es decir, 50 kjmol"1 - 20 kjmol"1 = 30 kjmol"1); y no 30 kjmol"1 para la proteasa A y otros 30 kjmol"1 para la proteasa B (es decir, 60 kjmol"1 es incorrecto).

Preferentemente, los catalizadores reducen la energía de activación en un total de al menos 100 kjmol"1, preferentemente, al menos 20 kjmol"1, preferentemente, al menos 140 kjmol"1, preferentemente, al menos 160 kjmol"1, preferentemente, al menos 180 kjmol"1, preferentemente, al menos 200 kjmol"1, preferentemente, al menos 220 kjmol"1, preferentemente, al menos 240 kjmol"1, preferentemente, al menos 260 kjmol"1, preferentemente, al menos 280 kjmol'1, preferentemente, al menos 300 kjmol"1, preferentemente, al menos 320 kjmol"1, preferentemente, al menos 340 kjmol"1, preferentemente, al menos 360 kjmol"1, preferentemente, al menos 380 kjmol"1, preferentemente, al menos 400 kjmol"1. Esta es la suma de la reducción de la energía de activación que se alcanza por cada catalizador. El método para determinar la reducción de la energía de activación se describe en mayor detalle más abajo.

Enzima Cualquier enzima puede ser un catalizador adecuado. Los catalizadores adecuados preferidos se seleccionan de hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, pectinasas, manasas, pectato Nasas, queratinasas, reductasas, oxidasas, mono-oxigenasa, di-oxigenasa, carbohidrato oxidasa, peroxidasa, perhidrolasa, colina oxidasa, fenoloxidasas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas, ß-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasa, condroitinasa, lacasa, oxidoreductasas, dehidrogenoasas, xiloglucanasas, amilasas, celulasas, y mezclas de estos. Otros catalizadores adecuados incluyen catalizadores no enzimáticos tales como catalizador blanqueador de metal de transición, catalizador blanqueador de ¡mina y mezclas de estos. Se prefieren, además, las mezclas de catalizadores enzimáticos y no enzimáticos.

Para el propósito de la presente invención, las enzimas que digieren sustancialmente el mismo tipo de sustrato y, por lo tanto, cualquier combinación de estas que pudiera considerarse como catalizador para el propósito de la presente invención, se clasifica como corresponde más abajo: 1. Enzimas de E.C. 1.1.3.x (oxidoreductasas que actúan sobre CH-OH como donador y con oxígeno como aceptor) Ejemplos de oxidoreductasas adecuadas categorizadas como E.C. 1.1.3.x son glucosa oxidasa, aril-alcohol oxidasa y galactosa oxidasa. Una glucosa oxidasa adecuada es oxiGo® 1500 (Danisco).

Enzimas de E.C. 1.11.x.x (oxidoreductasas que actúan sobre el peróxido como aceptor) Un ejemplo de una oxidoreductasa adecuada que actúa sobre el peróxido como aceptor es Guardzyme® (Novozymes).

Enzimas de E.C. 2.3.x.x (aciltransferasas) Enzimas de E.C. 2.4.x.x (glicosil transferasas) Enzimas de E.C. 3.1.1.1 (carboxilesterasa) Enzimas de E.C. 3.1.1.3 (triacilglicerol lipasa) Las lipasas tienen la clasificación E.C. 3.1.1.3, como se define por la clasificación EC, lUPAC-lUBMB. Las lipasas adecuadas incluyen las variantes silvestres y genéticamente modificadas de estas que tienen al menos aproximadamente 90 %, al menos aproximadamente 95 %, al menos aproximadamente 98 %, o al menos aproximadamente 99 %, o 100 % de identidad con dicha lipasa. En un aspecto la lipasa es una variante de la lipasa silvestre de Therwomyces lanuginosus que comprende las mutaciones T231 R y N233R. La secuencia silvestre es los aminoácidos 269 (aminoácidos 23 - 291) del Swissprot número de acceso Swiss-Prot 059952 (derivada de Thermomyces lanuginosus (Humicola lanuginosa)).

Las lipasas adecuadas comercialmente disponibles incluyen Lipolase®, Lipolase Ultra®, Lipex® y Lipolex®, todas disponibles de Novozymes A/S.

Enzimas de E.C. 3.1.1.20 (tanasa) Las tanasas adecuadas se describen en la patente núm. WO 06/002955A2.

Enzimas de E.C. 3.1.1.42 (clorogenato hidrolasa) Enzimas de E.C. 3.1.1.73 (feruloil esterasa) Las esterasas de ácido ferúlico adecuadas se derivan de Aspergillus awamori, Aspergillus tubingensis, Aspergillus niger, Talaromyces stipatus, Piromyces equi cellvibrio japonicus, Talaromyces stipatus y Clostridium Japonicus. Otras esterasas de ácido ferúlico adecuadas se describen en Acta Biochimica et Biophysica Sínica, 2007, 39(1 1):81 1- 828, se incorpora en la presente descripción como referencia. Enzimas de E.C. 3.1.1.74 (cutinasa) Cutinasas adecuadas como se define por E.C. La clase 3.1.1.74. puede tener al menos aproximadamente 90 % o aproximadamente 95 %, o aproximadamente 98 % de identidad con una silvestre de uno de Fusarium solani, Pseudomonas Mendocina o Humicola Insolens.

Enzimas de E.C. 3.2.1.1 (a-amilasa) Las alfa amilasas pertenecen a clase E.C. 3.2.1.1. Las alfa-amilasas adecuadas incluyen las de origen bacteriano o fúngico. Se incluyen los mutantes (variantes) modificados química o genéticamente. Una alfa-amilasa alcalina preferida se deriva de una cepa de bacilo, tal como Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, u otras cepas de bacilo, tal como Bacillus sp. NCIB 12289, NCIB 12512, NCIB 12513, DSM 9375 (patente de los Estados Unidos núm. 7,153,818) DSM 12368, DSMZ núm. 12649, KSM AP1378 (patente núm. WO 97/00324), KSM K36 o KSM K38 (EP 1 ,022,334). Las amilasas preferidas incluyen: (a) las variantes descritas en las patentes núm. WO 94/02597, WO 94/18314, WO96/23874 y WO 97/43424, especialmente las variantes con sustituciones en una o más de las siguientes posiciones contra la enzima enumerada como sec. con núm. de ident. 2 en la patente núm. WO 96/23874: 15, 23, 105, 106, 124, 128, 133, 154, 156, 181 , 188, 190, 197, 202, 208, 209, 243, 264, 304, 305, 391 , 408 y 444. (b) las variantes descritas en la patente de los EE. UU. núm. 5,856,164 y las patentes núm. WO99/2321 1 , WO 96/23873, WO00/60060 y WO 06/002643, especialmente las variantes con una o más sustituciones en las siguientes posiciones en comparación con la enzima AA560 enumerada como sec. con núm. de ident. 12 en la patente núm. WO 06/002643: 26, 30, 33, 82, 37, 106, 1 8, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311 , 314, 315, 318, 319, 339, 345, 361, 378, 383, 419, 421 , 437, 441 , 444, 445, 446, 447, 450, 461 , 471 , 482, 484, que contienen, además, preferentemente, las deleciones de D183* y G184*. (c) las variantes que exhiben por lo menos 90 % identidad con la sec. con núm. de ident. 4 en la patente núm. WO06/002643, las enzimas tipo silvestre de Bacillus SP722, especialmente las variantes con deleciones en las posiciones 183 y 84 y las variantes descritas en la patente núm. WO 00/60060, que se incorpora como referencia en la presente descripción.

Las alfa-amilasas adecuadas comercialmente disponibles son DURAMYL®, LIQUEZYME® TERMAMYL®, TERMAMYL ULTRA®, NATALASE®, SUPRAMYL®, STAInzima®, STAInzima PLUS®, FUNGAMYL® y BAN® (Novozymes A/S), BIOAmilasa - D(G), BIOAmilasa® L (Biocon India Ltd.), EMZYM® AT 9000 (Biozym Ges. m.b.H, Austria), RAPIDASE®, PURASTAR®, OPTISIZE HT PLUS® y PURASTAR OXAM® (Genencor International Inc.) y KAM® (KAO, Japón). En un aspecto las amilasas preferidas son NATALASE®, STAInzima® y STAInzima PLUS®.

Enzimas de E.C. 3.2.1.2 (ß-amilasa) Enzimas de E.C. 3.2.1.4 (celulasa), E.C. 3.2.1.21 (ß-glucosidasa) y E.C. 3.2.1.91 (celulosa 1 ,4- -cellobiosidasa) Las celulasas adecuadas incluyen las celulasas del género Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, por ejemplo, las celulasas fúngicas producidas a partir de Humicola insolens, Myceliophthora thermophila, Fusarium oxisporum descritas en las patentes de los Estados Unidos núm. US4,435,3077, US 5,648,263, US 5,691 ,178, US 5,776,757 y WO 89/09259.

Otras celulasas adecuadas son las celulasas alcalinas o neutras que tienen beneficios de cuidado del color. Los ejemplos de tales celulasas son las celulasas descritas en las patentes núm. EP 0 495 257, EP 0 531 372, WO 96/1 1262, WO 96/29397, WO 98/08940. Otros ejemplos son las variantes de celulasa tales como las descritas en las patentes núm. WO 94/07998, EP 0 531 315, US 5,457,046, US 5,686,593, US 5,763,254, WO 95/24471 , WO 98/12307 y WO 99/01544, y WO 01/062903. Las celulasas comercialmente disponibles incluyen Celluclean®, Celluzyme®, Renozyme® y Carezyme®; (Novozymes A/S), Clazinase®; y Puradax HA®; (Genencor International Inc.), y KAC® 500; (Kao Corporation) y las vendidas bajo las marcas Biotouch® y Ecostone® (AB Enzimas).

Las celulasas particularmente adecuadas son variantes de la celulasa de la Familia 44 que muestran la actividad xiloglucanasa descrita en la patente núm. WO 2001/062903 (Novozymes). 14. Enzimas de E.C. 3.2.1 .20 (a-glucosidasa). 15. Enzimas de E.C. 3.2.1.25 (ß-manosidasa) y E.C. 3.2.1 .78 (mañana endo-1 ,4-p-manosidasa) Las mañana endo-1 ,4- -manosidasas adecuadas se describen en las patentes núm. WO 99/09126, WO99/64573 y WO99/09128. Las manasas preferidas se venden bajo las marcas comerciales Mannaway® (Novozymes A/S) y Purabrite® (Genencor International). 16. Enzimas de E.C. 3.2.1.151 (endo- -1 ,4-glucanasa específica de xiloglucano). 17. Enzimas de E.C. 3.2.1.155 (exo-P-1 ,4-glucanasa específica de xiloglucano). 18. Enzimas de E.C. 3.4. x.x (peptidasas).

Las proteasas adecuadas incluyen las proteasas de origen animal, vegetal o microbiano. Se prefieren las proteasas de origen microbiano. Se incluyen los mutantes química o genéticamente modificados. La proteasa puede ser una serina proteasa, preferentemente, una proteasa microbiana alcalina o una proteasa de tipo tripsina. Algunos ejemplos de proteasas neutras o alcalinas son: (a) subtilisinas (EC 3.4.21.62), especialmente las derivadas de bacilos, como Bacillus lentus, B. alcalophilus, B. subtilis, B. amyloliquefaciens, Bacillus pumilus y Bacillus gibsonii, y Cellumonas descritas en las patentes de los Estados Unidos, núms. 6,312,936 B1 ; 5,679,630; 4,760,025 y 5,030,378, y las patentes núm. WO 05/052146, DEA6022216A1 y DEA 6022224A1 ; (b) las proteasas de tipo tripsina son tripsinas (p. ej., de origen porcino o bovino) y la proteasa Fusarium descrita en la patente núm. WO 89/06270; (c) metaloproteasas, especialmente aquellas derivadas de Bacillus amyloliquefaciens descritas en la patente núm. WO 07/044993A2.

Las proteasas preferidas son las derivadas de las familias BPN y Carlsberg, especialmente la proteasa de BPN subtilisina derivada del Bacillus amyloliquefaciens. En un aspecto la proteasa es una variante de la enzima silvestre de BPN subtilisina derivada del Bacillus amyloliquefaciens que contiene la mutación Y217L. La secuencia de la enzima silvestre de BPN subtilisina es los aminoácidos 275 (aminoácidos 108-382) del Swissprot núm. de acceso P00782 (derivada del Bacillus amyloliquefaciens).

Las enzimas proteasa preferidas disponibles en el mercado incluyen las que se venden con los nombres comerciales de Alcalase®, Savinase®, Primase®, Durazym®, Polarzyme®, Kannase®, Liquanase®, Ovozyme®, Neutrase®, Everlase® y Esperase® de Novozymes A/S (Dinamarca), las que se venden con los nombres comerciales de Maxatase®, Maxacal®, Maxapem®, Properase®, Purafect®, Purafect Prime®, Purafect Ox®, FN3®, FN4®, Excellase® y Purafect OXP® de Genencor International, y las que se venden con los nombres comerciales de Opticlean® y Optimase® de Solvay Enzimas. En un aspecto la proteasa preferida es la que se vende bajo la marca comercial Purafect Prime®, suministrada por Genencor International.

Enzimas de E.C. 4.2.2.2 (pectato liasa) En un aspecto la enzima puede comprender una pectato liasa. Las pectato liasas adecuadas se describen en las patentes núm. WO 00/42151 y WO 00/42147. Las pectato liasas preferidas se venden bajo las marcas comerciales Pectawash® y Pectaway® por Novozymes A/S. 20. Enzimas de E.C. 4.2.2.10 (pectina Nasa) Metales de transición catalizadores de blanqueadores Los catalizadores blanqueadores de metal de transición son catalizadores adecuados. El catalizador blanqueador de metal de transición comprende, típicamente, un ion de metal de transición, preferentemente, seleccionado de un metal de transición seleccionado del grupo que consiste en Mn(ll), Mn(lll), Mn(IV), Mn(V), Fe(ll), Fe(lll), Fe(IV), Co(l), Co(ll), Co(lll), Ni(l), Ni(ll), Ni(lll), Cu(l), Cu(ll), Cu(lll), Cr(ll), Cr(lll), Cr(IV), Cr(V), Cr(VI), V(lll), V(IV), V(V), Mo(IV), Mo(V), Mo(VI), W(IV), W(V), W(VI), Pd(ll), Ru(ll), Ru(lll), y Ru(IV), con mayor preferencia, Mn(ll), Mn(lll), Mn(IV), Fe(ll), Fe(lll), Cr(ll), Cr(lll), Cr(IV), Cr(V) y Cr(VI).

El catalizador blanqueador de metal de transición comprende, típicamente, un ligando, preferentemente, un ligando macropolicíclico, con mayor preferencia, un ligando macropolicíclico de puente cruzado. El ion de metal de transición está coordinado, preferentemente, con el ligando. Preferentemente, el ligando comprende al menos cuatro átomos donadores, al menos dos de los cuales son átomos donadores cabeza de puente.

Preferentemente, el ligando macropolicíclico de puente cruzado está coordinado por cuatro o cinco átomos donadores al mismo metal de transición y comprende: (i) un anillo macrociclo orgánico que contiene cuatro o más átomos donadores seleccionados de N y, opcionalmente, O y S, al menos dos de estos átomos donadores son N (preferentemente, al menos 3, con mayor preferencia, al menos 4, de estos átomos donadores son N), separados entre sí por enlaces covalentes de 2 o 3 átomos no donadores, dos a cinco (preferentemente, tres a cuatro, con mayor preferencia, cuatro) de estos átomos donadores están coordinados al mismo metal de transición en el complejo; (¡i) una cadena de puentes cruzados que conecta covalentemente al menos 2 átomos donadores de N no adyacentes del anillo macrociclo orgánico, dichos átomos donadores de N no adyacentes covalentemente conectados son átomos donadores de N cabeza de puente que están coordinados al mismo metal de transición en el complejo, y en donde dicha cadena de puente cruzado comprende de 2 a aproximadamente 10 átomos (preferentemente, la cadena de puente cruzado se selecciona de 2, 3 ó 4 átomos no donadores, y 4-6 átomos no donadores con un átomo donador adicional, preferentemente, N); y (iii) opcionalmente, uno o más ligandos no macropoliciclicos, preferentemente, seleccionados del grupo que consiste en H20, ROH, NR3, RCN, OH", OO , RS', RO", RCOO\ OCN", SCN-, N3\ CN-, p, cr, Br, r, o2", NO3\ NO2-, SO42\ SO32", P043", fosfatos orgánicos, fosfonatos orgánicos, sulfatos orgánicos, sulfonatos orgánicos, y donadores de N aromáticos tales como piridinas, pirazinas, pirazoles, imidazoles, bencimidazoles, pirimidinas, triazoles y tlazoles, en donde R es H, alquilo opcionalmente sustituido, arilo opcionalmente sustituido.

Un catalizador blanqueador de metal de transición adecuado comprende un complejo de un metal de transición y un ligando rígido macropolicíclico, preferentemente, un ligando macropolicíclico de puente cruzado, en donde: (1) dicho metal de transición se selecciona del grupo que consiste en Mn(ll), Mn(lll), Mn(IV), Mn(V), Fe(ll), Fe(lll), Fe(IV), Co(l), Co(ll), Co(lll), Ni(l), Ni(ll), Ni(IM), Cu(l), Cu(ll), Cu(lll), Cr(ll), Cr(lll), Cr(IV), Cr(V), Cr(VI), V(lll), V(IV), V(V), Mo(IV), Mo(V), Mo(VI), W(IV), W(V), W(VI), Pd(ll), Ru(ll), Ru(lll) y Ru(IV); (2) dicho ligando rígido macropolicíclico está coordinado por al menos cuatro, preferentemente, cuatro o cinco, átomos donadores al mismo metal de transición y comprende: (i) un anillo macrociclo orgánico que contiene cuatro o más átomos donadores (preferentemente, al menos 3, con mayor preferencia, al menos 4, de estos átomos donadores son N) separados entre sí por enlaces covalentes de al menos uno, preferentemente, 2 ó 3, átomos no donadores, dos a cinco (preferentemente, tres a cuatro, con mayor preferencia, cuatro) de estos átomos donadores están coordinados al mismo metal de transición en el complejo; (ii) una entidad enlazante, preferentemente, una cadena de puente cruzado, que conecta covalentemente al menos 2 átomos donadores (preferentemente, no adyacentes) del anillo macrociclo orgánico, dichos átomos donadores covalentemente conectados (preferentemente, no adyacentes) son átomos donadores cabeza de puente que están coordinados al mismo metal de transición en el complejo, y en donde dicha entidad enlazante (preferentemente, una cadena de puente cruzado) comprende de 2 a aproximadamente 10 átomos (preferentemente, la cadena de puente cruzado se selecciona de 2, 3 ó 4 átomos no donadores, y 4-6 átomos no donadores con un átomo donador adicional), que incluyen, por ejemplo, un puente cruzado que es el resultado de una condensación de Mannich de amoniaco y formaldehído; y (iii) opcionalmente, uno o más ligandos no macropolicíclicos, preferentemente, ligandos monodentados, tales como los seleccionados del grupo que consiste en H2O, ROH, NR3, RCN, OH", OOH", RS", RO", RCOO", OCN", SCN", N3", CN", F", Cl", Br", f, 02", N03", N02", S042", S032", P043", fosfatos orgánicos, fosfonatos orgánicos, sulfatos orgánicos, sulfonatos orgánicos, y donadores de N aromáticos tales como piridinas, pirazinas, pirazoles, imidazoles, bencimidazoles, pirimidinas, triazoles y tiazoles, en donde R es H, alquilo opcionalmente sustituido, arilo opcionalmente sustituido (los ejemplos específico de ligandos monodentados incluyen fenolato, acetato o similares).

Los ligandos macropolicíclicos de puente cruzado adecuados (i) el ligando macropolicíclico de puente cruzado de la Fórmula (I) que tiene denticidad de 4 ó 5: ( ; (ii) el ligando macropolicíclico de puente cruzado de la Fórmula (II) que tiene denticidad de 5 ó 6: (iii) el ligando macropolicíclico de puente cruzado de la Fórmula (III) que tiene denticidad de 6 ó 7: (ni); estas fórmulas: - cada "E" es la entidad (CRn)a-X-(CRn)a i en donde -X- se selecciona del grupo que consiste en O, S, NR y P, ó un enlace covalente y, preferentemente, X es un enlace covalente y para cada E la suma de a + a' se selecciona independientemente de 1 a 5, con mayor preferencia, 2 y 3; cada "G" es la entidad (CRn)b; cada "R" se selecciona independientemente de H, alquilo, alquenilo, alquinilo, arilo, alquilarilo (por ejemplo, bencilo), y heteroarilo, o dos o más R se enlazan covalentemente para formar un anillo aromático, heteroaromático, cicloalquilo, o heterocicloalquilo; cada "D" es un átomo donador independientemente seleccionado del grupo que consiste en N, O, S y P, y al menos dos átomos D son átomos donadores cabeza de puente coordinados al metal de transición (en las modalidades preferidas, todos los átomos donadores designados D son átomos donadores que se coordinan al metal de transición, en contraste con los heteroátomos en la estructura que no están en D tales como los que pueden estar presentes en E; los heteroátomos no D pueden estar no coordinados y, en realidad, no están coordinados cuando están presentes en la modalidad preferida); "B" es un átomo de carbono o átomo donador "D", o un cicloalquilo o anillo heterocíclico; cada "n" es un entero independientemente seleccionado de 1 y 2, completando la valencia de los átomos de carbono a los que las porciones R se enlazan covalentemente; cada "n"' es un entero independientemente seleccionado de 0 y 1 , completando la valencia de los átomos donadores D a los que las porciones R se enlazan covalentemente; cada "n"" es un entero independientemente seleccionado de 0, 1 , y 2 completando la valencia de los átomos B átomos a los que las porciones R se enlazan covalentemente; cada "a" y "a" es un entero independientemente seleccionado de 0-5, preferentemente, a + a' igual a 2 ó 3, en donde la suma de todas las "a" más "a"' en el ligando de la Fórmula (I) está dentro del orden de aproximadamente 6 (preferentemente, 8) a aproximadamente 12, la suma de todas las "a" más "a"' en el ligando de la Fórmula (II) está dentro del orden de aproximadamente 8 (preferentemente, 10) a aproximadamente 15, y la suma de todas las "a" más "a"' en el ligando de la Fórmula (III) está dentro del orden de aproximadamente 10 (preferentemente, 12) a aproximadamente 18; cada "b" es un entero independientemente seleccionado de 0-9, preferentemente, 0-5 (en donde cuando b=0, (CRn)o representa un enlace covalente), o en cualquiera de las fórmulas anteriores, una o más de las porciones (CRn)b covalentemente enlazadas de cualquier átomo D al B está ausente en tanto que al menos dos (CRn)b unan covalentemente dos de los átomos donadores D al átomo B en la fórmula, y la suma de todas las "b" está dentro del orden de aproximadamente 1 a aproximadamente 5.

Un ligando macropolicíclico de puente cruzado adecuado se del grupo que consiste en: (II), en donde en estas fórmulas: cada "R" se selecciona independientemente de H, alquilo, alquenilo, alquinilo, arilo, alquilarilo (por ejemplo, bencilo) y heteroarilo, o dos o más R se enlazan covalentemente para formar un anillo aromático, heteroaromático, cicloalquilo, o heterocicloalquilo; cada "n" es un entero independientemente seleccionado de 0, 1 y 2, completando la valencia de los átomos de carbono a los que las porciones R se enlazan covalentemente; - cada "b" es un entero independientemente seleccionado de 2 y 3; y cada "a" es un entero independientemente seleccionado de 2 y 3.

Los catalizadores blanqueadores de metal de transición adecuados incluyen: dicloro-5, 12-dimetil-1 ,5,8, 12-tetraazabic¡clo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-4,10-dimetil-1,4,7,10-tetraazab¡ciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); -5,12-dimetil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll) hexafluorofosfato; acuo-hidroxi-5,12-dimetil-1 ,5,8, 2-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(lll) hexafluorofosfato; diacuo-4, 0-dimetil-1 ,4,7, 10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll) hexafluorofosfato; diacuo-5,12-dimetil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll) tetrafluoroborato; diacuo-4,10-dimetil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll) tetrafluoroborato; dicloro-5,12- dimet¡l-1 ,5,8,12-tetraazabic¡clo[6.6.2]hexadecano manganeso(lll); hexafluorofosfato; dicloro-5, 12-d¡-n-but¡l-1 ,5,8,12-tetraaza-b¡c¡clo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-5, 12-dibencil-1 , 5, 8, 12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-5-n-but¡l-12-metil-1 ,5,8,12-tetraaza- b¡c¡clo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-5-n-octil-12-metil-1,5,8,12-tetraaza- biciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8, 2-tetraaza- bic¡clo[6.6.2)hexadecano manganeso(ll); dicloro-5, 12-dimetil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano hierro(ll); dicloro-4,10-dimetil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano hierro(ll); dicloro-5,12-dimetil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano cobre(ll); dicloro-4,10-dimetil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano cobre(ll); dicloro-5, 12-dimetil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano cobalto(ll); dicloro-4,10-dimetil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano cobalto(ll); dicloro 5,12-dimetil— -fenil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-4,10-dimetil-3-fenil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); dicloro-5, 12-dimetil-4,9-difenil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-4,10-dimetil-3,8-difenil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); dicloro-5, 12-dimetil-2,11-difenil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); d icloro-4 , 10-d i metil-4 , 9-d if enil- ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); dicloro-2,4,5,9,11 ,12-hexametil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-2,3,5,9,10,12-hexametil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-2,2,4,5,9,9,11 ,12-octametil-1 ,5,8, 12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-2,2,4,5,9,11,11,12-octametil-1 , 5,8,12-tetraazab¡ciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-3,3,5, 10, 10,12-hexametil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-3,5, 10, 12-tetrametil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-3-butil-5, 10, 12-trimetil-1 ,5,8,12-letraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); dicloro-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); dicloro-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano hierro(ll); dicloro-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano hierro(ll); acuo-cloro-2-(2-hidroxifenil)-5,12-dimetil1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); acuo-cloro-10-(2-hidroxibencil)- ,10-dimetil-1 ,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); cloro-2-(2-hidroxibencil)-5-metN1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); cloro-10-(2-hidroxibencil)-4-metil-1,4,7,10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll); cloro-5-metil-12-(2-picolil)-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll) cloruro; cloro-4-metil-10-(2-picolil)-1 ,4,7, 10-tetraazabiciclo[5.5.2]tetradecano manganeso(ll) cloruro; dicloro-5-(2-sulfato)dodecil-12-metil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(lll); acuo-cloro-5-(2-sulfato)dodecil-^-metil-I.S.e.^-tetraazabiciclotS.O^lhexadecano manganeso(ll); acuo-cloro-5-(3-sulfonopropil)-12-metil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); d¡cloro-5-(Trimet¡lanirrionioprop¡l)dodec¡l-12-met¡l-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(lll) cloruro; d¡cloro-5,12-d¡metil-1 ,4,7, 0, 13-pentaazab¡ciclo[8.5.2]heptadecano manganeso(l I); dicloro-14,20- dimetil-1 ,10,14,20-tetraazatr¡ciclo[8.6.6]docosa-3(8),4,6-trieno manganeso(ll); dicloro-4,11-dimetil-1 ,4,7,11-tetraazabiciclo[6.5.2]pentadecano manganeso(ll); dicloro-5,12-d¡met¡l-1 ,5,8,12-tetraazab¡ciclo[7.6.2]heptadecano manganeso(ll); d¡cloro-5,13-dimetil-1 ,5,9,13-tetraazab¡ciclo[7.7.2]heptadecano manganeso(ll); d¡cloro-3, 0-bis(butilcarboxi)-5, 12-d¡met¡l-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); diacuo-3, 10-dicarbox¡-5, 12-dimetil-1,5,8,12-tetraazab¡ciclo[6.6.2]hexadecano manganeso(ll); cloro-20-metil-1 ,9,20,24,25-pentaaza-tetrac¡clo[7.7.7.13,7.111'15.]pentacosa-3,5,7(24),11 ,13,15(25)-hexaeno manganeso(ll) hexafluorofosfato; trifluorometanosulfono-20-metil- ,9,20,24,25-pentaaza-tetraciclo[7.7.7.13'7.1 15.]pentacosa-3,5,7(24),11,13,15(25)-hexaeno manganeso(ll) trifluorometanosulfonato; trifluorometanosulfono-20-metil-1 ,9,20,24,25-pentaaza-tetraciclo[7.7.7.13'7.111'15 ]pentacosa-3,5,7(24),11,13,15(25)-hexaeno Hierro(ll) trifluorometanosulfonato; cloro-5, 12,17-trimetil-1 ,5,8,12,17-pentaazabic¡clo[6.6.5]nonadecano manganeso(ll) hexafluorofosfato; cloro- , 10,15-tr¡met¡l-1 ,4,7, 10, 15-pentaazab¡c¡clo[5.5.5]heptadecano manganeso(ll) hexafluorofosfato; cloro-5,12,17-trimetil-1 ,5,8,12,17-pentaazabiciclo[6.6.5]nonadecano manganeso(ll) cloruro; cloro^ ,10,15-trimet¡l-1 ,4,7,10,15-pentaazab¡c¡clo[5.5.5]heptadecano manganeso(ll) cloruro; dicloro-5,12-dietil-1 ,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecanomanganeso; dicloro-4,11 dietil-1 ,4,8, 1 tetraazabiciclo (6.6.2) hexadecano manganeso (II); y cualquier mezcla de estos.

Otros catalizadores blanqueadores de metal de transición adecuados se describen en las patentes U.S. 5,580,485, U.S. 4,430,243; U.S. 4,728,455; U.S. 5,246,621 ; U.S. 5,244,594; U.S. 5,284,944; U.S. 5,194,416; U.S. 5,246,612; U.S. 5,256,779; U.S. 5,280,117; U.S. 5,274,147; U.S. 5,153,161 ; U.S. 5,227,084; U.S. 5,1 14,606; U.S. 5,114,61 1 , EP 549,271 A1; EP 544,490 A1 ; EP 549,272 A1 y EP 544,440 A2.

Un catalizador blanqueador de metal de transición adecuado es un catalizador a base de magnesio, por ejemplo, el descrito en la patente de los Estados Unidos núm. 5,576,282.

Los catalizadores blanqueadores de cobalto adecuados se describen, por ejemplo, en la patentes de los Estados Unidos núm. 5,597,936 y 5,595,967. Estos catalizadores con base de cobalto se preparan rápidamente por medio de procedimientos conocidos, tales como los descritos, por ejemplo, en las patentes de los EE. UU. núms. 5,597,936 y 5,595,967.

Un catalizador blanqueador de metal de transición adecuado es un complejo de metal de transición de ligando tal como las bispidonas descritas en la patente núm. WO 05/042532 A1.

Catalizador blanqueador de base imina Los catalizadores blanqueadores de base imina son catalizadores adecuados. Los catalizadores blanqueadores de base imina adecuados incluyen, pero no se limitan a: cationes y poliiones de ¡minio; zwitteriones de iminio; N-sulfonil ¡minas; N-fosfonil ¡minas; N-acil ¡minas; perfluoroiminas; y mezclas de estos.

Los cationes y poliiones de iminio adecuados incluyen, pero no se limitan a, N-metil-3,4-dihidroisoquinolinio tetrafluoroborato, preparado como se describe en Tetrahedron (1992), 49(2), 423-38 (ver, por ejemplo, compuesto 4, pág. 433); p-tolueno sulfonato de N-metil-3,4-dihidroisoquinolinio, preparado como se describe en la patente de los Estados Unidos núm. 5,360,569 (ver, por ejemplo, Columna 11 , Ejemplo 1); y p-tolueno sulfonato de N-octil-3,4-dihidroisoquinolinio, preparado como se describe en la patente de los Estados Unidos núm. 5,360,568 (ver, por ejemplo, Columna 10, Ejemplo 3).

Los zwitteriones de iminio adecuados incluyen, pero no se limitan a, sal interna de N-(3-sulfopropil)-3,4-dihidroisoquinolinio, preparada como se describe en la patente de los Estados Unidos núm. 5,576,282 (ver, por ejemplo, columna 31 , Ejemplo II); sal interna de N-[2-(sulfooxi)dodecil]-3,4-dihidroisoquinolinio, preparada como se describe en la patente de los Estados Unidos núm. 5,817,614 (ver, por ejemplo, columna 32, Ejemplo V); sal interna de 2-[3-[(2-etilhexil)oxi]-2-(sulfooxi)propil]-3,4-dihidroisoquinolinio, preparada como se describe en la patente núm. WO05/047264 (ver, por ejemplo, página 18, Ejemplo 8), y sal interna de 2-[3-[(2-butiloctil)oxi]-2-(sulfooxi)propil]-3,4-dihidroisoquinolinio.

Los catalizadores de transferencia de oxígeno N-sulfonil ¡mina adecuados incluyen, pero no se limitan a, 3-metil-1,2-benzisotiazol 1 ,1-dióxido, preparado de acuerdo con el procedimiento descrito en el Journal of Organic Chemistry (1990), 55(4), 1254-61.

Los catalizadores de transferencia de oxígeno N-fosfon¡l imina adecuados incluyen, pero no se limitan a, amida de [R-(E)]-N-[(2-cloro-5-nitrofenil)metilen]-P-fenil-P-(2,4,6-trimetilfenil)-fosfónica, que puede estar elaborada de acuerdo con los procedimientos en el Journal of the Chemical Society, Chemical Communications (1994), (22), 2569-70.

Los catalizadores de transferencia de oxígeno N-acilo imina adecuados incluyen, pero no se limitan a, [N(E)]-N-(fenilmetilo)acetamida, que puede estar elaborada de acuerdo con los procedimientos descritos en Journal of Chemistry (2003), 77(5), 577-590.

Los catalizadores de transferencia de oxígeno perfluoroimina adecuados incluyen, pero no se limitan a, fluoruro de (Z)-2,2,3,3,4,4,4-heptafluoro-N-(nonafluorobutil)butanimidoil, que puede prepararse de acuerdo con los procedimientos que se describen en la revista "Tetrahedron Letters", 1994, Vol. 35(34), págs. 6329-30.

Los catalizadores de transferencia de oxígeno de azúcar cíclica de cetona adecuados incluyen, pero no se limitan a, 1 ,2:4,5-di-0-isopropilideno-D-eritro-2,3-hexodiuro-2,6-piranosa, como se prepara en la patente de los EE. UU. núm. 6,649,085 (Columna 12, Ejemplo 1).

Preferentemente, el catalizador blanqueador de imina comprende un grupo funcional iminio y/o carbonilo y, típicamente, es capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio y/o dioxirano con la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente con la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal de éste. Preferentemente, el catalizador blanqueador de imina comprende un grupo funcional oxaziridinio y/o es capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio con la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente con la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal de este. Preferentemente, el catalizador blanqueador de ¡mina comprende un grupo funcional ¡minio cíclico, en donde, preferentemente, la entidad cíclica tiene un tamaño de anillo de cinco a ocho átomos (incluido el átomo de nitrógeno), preferentemente, seis átomos. Preferentemente, el catalizador blanqueador de ¡mina comprende un grupo funcional ariliminio, preferentemente, un grupo funcional ariliminio bicíclico, preferentemente, un grupo funcional 3,4-dihidroisoquinolinio. Típicamente, el grupo funcional ¡minio es un iminío cuaternario y, típicamente, es capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio cuaternario con la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente con la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal de este.

Preferentemente, el catalizador blanqueador de ¡mina tiene una estructura química que corresponde a la siguiente fórmula química X en donde: n y m son independientemente de 0 a 4, preferentemente, n y m son ambos 0; cada R se selecciona independientemente de un radical sustituido o no sustituido seleccionado del grupo que consiste en hidrógeno, alquilo, cicloalquilo, arilo, arilo fusionado, anillo heterocíclico, anillo heterocíclico fusionado, nitro, halo, ciano, sulfonato, alcoxi, ceto, carboxílico, y radicales carboalcoxi; y cualquiera de los sustituyentes R1 vecinos puede combinarse para formar un arilo fusionado, anillo carbociclico fusionado o heterocíclico fusionado; cada R2 se selecciona independientemente de un radical sustituido o no sustituido independientemente seleccionado del grupo que consiste en hidrógeno, hidroxi, alquilo, cicloalquilo, alcarilo, arilo, aralquilo, alquílenos, anillo heterocíclico, alcoxis, grupos arilcarbonilo, grupos carboxialquilos y grupos amida; cualquier R2 puede unirse a cualquier otro R2 para formar parte de un anillo común; cualquier R2 geminal puede combinarse para formar un carbonilo; y cualquiera de los dos R2 pueden combinarse para formar una entidad insaturada fusionada sustituida o no sustituida; R3 es un alquilo de C-i a C2o sustituido o no sustituido; R4 es hidrógeno o la entidad QT-A, en donde: Q es un alquileno ramificado o no ramificado, t = 0 ó 1 y A es un grupo aniónico seleccionado del grupo que consiste en OS03", S03", CO2", OC02", OPO32", OPO3H- y OP02"; R5 es hidrógeno o la entidad -CR11R12-Y-GB-YC-[(CR9R10)Y-0]K-R8, en donde: cada Y se selecciona independientemente del grupo que consiste en O, S, N-H, o N-R8; y cada R8 se selecciona independientemente del grupo que consiste en alquilo, arilo y heteroarilo, dichas porciones son sustituidas o no sustituidas, y si son sustituidas o no sustituidas dichas porciones tienen menos de 21 carbonos; cada G se selecciona independientemente del grupo que consiste en CO, SO2, SO, PO y PO2; R9 y R10 son independientemente seleccionados del grupo que consiste en H y alquilo de CrC4; R11 y R12 son independientemente seleccionados del grupo que consiste en H y alquilo, o cuando se toman juntos pueden unirse para formar un carbonilo; b = 0 ó 1 ; c puede ser = 0 ó 1 , pero c debe ser = 0 si b = 0; y es un entero de 1 a 6; k es un entero de 0 a 20; R6 es H, o una entidad alquilo, arilo o heteroarilo; dichas porciones son sustituidas o no sustituidas; y X, si está presente, es un contraión de balance de carga adecuado, preferentemente, X está presente cuando R4 es hidrógeno, X adecuado, incluye, pero no se limitan a: cloruro, bromuro, sulfato, metosulfato, sulfonato, p-toluenosulfonato, borotetrafloruro y fosfato.

En una modalidad de la presente invención, el catalizador blanqueador de imina tiene una estructura que se corresponde con la fórmula general más abajo: en donde R13 es un grupo alquilo ramificado que contiene de tres a 24 átomos de carbono (que incluye los átomos de carbono ramificados) o un grupo alquilo lineal que contiene de uno a 24 átomos de carbono; preferentemente, R13 es un grupo alquilo ramificado que contiene de ocho a 18 átomos de carbono o grupo alquilo lineal que contiene de ocho a dieciocho átomos de carbono; preferentemente, R13 se selecciona del grupo que consiste en 2- etilhexilo, 2-propilheptilo, 2-butiloctilo, 2-pentilnonilo, 2-hexildecilo, n-dodecilo, n-tetradecilo, n-hexadecilo, n-octadecilo, iso-nonilo, iso-decilo, iso-tridecilo e iso-pentadecilo; preferentemente, R13 se selecciona del grupo que consiste en 2-butiloctilo, 2-pentilnonilo, 2-hexildecilo, ¡so-tridecilo e iso-pentadecilo.

En otra modalidad de la presente invención, el catalizador blanqueador de ¡mina tiene una estructura que se corresponde con la fórmula general más abajo o mezclas de estos.

R2 R2 en donde: G se selecciona de -O-, -CH20-, -(CH2)2-, y -CH2-. R1 se selecciona de H o alquilo de C1-C4. Las porciones alquilo de C1-C4 adecuadas incluyen, pero no se limitan a, metilo, etilo, isopropilo y ter-butilo. Cada R2 se selecciona, independientemente, de alquilo de C4-C8, bencilo, 2-metilbencilo, 3-metilbencilo, 4-metilbencilo, 4-etilbencilo, 4-iso-propilbencilo y 4-ter-butilbencilo. Las porciones alquilo de C4-C8 adecuadas incluyen, pero no se limitan a, n-butilo, n-pentilo, ciclopentilo, n-hexilo, ciclohexilo, ciyclohexilmetilo, n-heptilo y octilo.

En un aspecto de la invención G se selecciona de -O- y -CH2-. R1 se selecciona de H, metilo, etilo, isopropilo y ter-butilo. Cada R2 se selecciona, independientemente, de alquilo de C4-C6, bencilo, 2-metilbencilo, 3-metilbencilo y 4-metilbencilo.

En otro aspecto de la invención G es -CH2-, R1 es H y cada R2 se selecciona independientemente de n-butilo, n-pentilo, n-hexilo, bencilo, 2-metilbencilo, 3-metilbencilo, y 4-metilbencilo.

Aditivo de zeolita Preferentemente, la composición comprende de 0 % en peso a 10 % en peso de formador de zeolita, preferentemente, hasta 8 % en peso, o hasta 6 % en peso, o hasta 4 % en peso, o incluso hasta 2 % en peso de formador de zeolita. La composición puede incluso estar sustancialmente libre de formador de zeolita, sustancialmente libre significa que "no se añade deliberadamente". Los formadores de zeolita típicos son la zeolita A, zeolita P y zeolita MAP.

Aditivo de fosfato Preferentemente, la composición comprende de 0 % en peso a 10 % en peso de formador de fosfato, preferentemente, hasta 8 % en peso, o hasta 6 % en peso, o hasta 4 % en peso, o incluso hasta 2 % en peso de formador de fosfato. La composición puede incluso estar sustancialmente libre de formador de fosfato, sustancialmente libre significa que "no se añade deliberadamente". Un formador de fosfato típico es el tri-polifosfato de sodio. Sal de silicato La composición puede comprender de 0 % en peso a 10 % en peso de sal silicato, preferentemente, hasta 8 % en peso, o hasta 6 % en peso, o hasta 4 % en peso, o incluso hasta 2 % en peso de sal de silicato. La composición puede incluso estar sustancialmente libre de sal de silicato, sustancialmente libre significa que "no se añade deliberadamente". Las sales de silicato típicas son silicato sódico, tal tales como silicato sódico 1 .6 R y/o silicato sódico 2.0 R.

Surfactante detergente La composición comprende, preferentemente, surfactante detergente, preferentemente, de 10 % en peso a 40 % en peso, preferentemente, de 12 % en peso, o de 15 % en peso, o incluso de 18 % en peso de surfactante detergente. Sin embargo, puede preferirse, además, que la composición comprenda niveles muy bajos de surfactante iónico. Preferentemente, la relación en peso de detergente surfactante no iónico al detergente surfactante iónico es al menos 0.5:1 , preferentemente, al menos 0.6:1 , o al menos 0.7:1 , o al menos 0.8:1 , o al menos 0.9:1 , o al menos 1 :1 , o al menos 1.5:1 , o al menos 2.0:1 , o al menos 2.5:1 , o al menos 3.0:1 , o al menos 3.5:1 , o al menos 4:1 , o al menos 5:1 , o al menos 10:1 , o incluso al menos 20:1. Preferentemente, el surfactante comprende sulfonato de alquilbenceno y uno o más cosurfactantes detergentes. El surfactante comprende, preferentemente, sulfonato de alquilbenceno de C10-C13 y uno o más cosurfactantes. Los cosurfactantes se seleccionan, preferentemente, del grupo que consiste en alcoholes alquiletoxilados de C12-C18, preferentemente, con un grado promedio de etoxiiación de 1 a 7; sulfatos alquiletoxilados de Ci2-Ci8, preferentemente, con un grado promedio de etoxiiación de 1 a 5; y mezclas de estos. Sin embargo, otros sistemas de surfactantes pueden ser adecuados para ser usados en la presente invención.

Los surfactantes detergentes adecuados incluyen surfactantes detergentes aniónicos, surfactantes detergentes no iónicos, surfactantes detergentes catiónicos, surfactantes detergentes zwitteriónicos, surfactantes detergentes anfóteros y mezclas de estos.

Los surfactantes detergentes aniónicos adecuados incluyen: sulfatos de alquilo; sulfonatos de alquilo; fosfatos de alquilo; fosfonatos de alquilo; carboxilatos de alquilo; y mezclas de estos. El surfactante aniónico se puede seleccionar del grupo que consiste en: alquilsulfonatos de benceno de C10-C 18 (LAS, por sus siglas en inglés) preferentemente, alquilsulfonatos de benceno de C10-C13; sulfatos de alquilo de C10-C20 primarios, de cadena ramificada, de cadena lineal y de cadena aleatoria (AS, por sus siglas en inglés) y tienen, típicamente, la siguiente fórmula: CH3(CH2)xCH2-OS03" M+ en donde M es hidrógeno o un catión que proporciona una neutralidad de carga, los cationes preferidos son los cationes de sodio y de amonio, en donde x es un entero con un valor de al menos 7, preferentemente, con un valor de al menos 9; sulfatos de alquilo (2,3) secundarios de Cio-C-i8 que tienen, típicamente, las siguientes fórmulas: OSC M' OSO3 M I CH3(CH2)X(CH)CH3 o CH3(CH2)y(CH)CH2CH3 en donde M es hidrógeno o un catión que proporciona una neutralidad de carga, los cationes preferidos incluyen cationes de sodio y amonio, en donde x es un entero con un valor de por lo menos 7, preferentemente, por lo menos 9; y es un entero con un valor de por lo menos 8, preferentemente, por lo menos 9; alquilalcoxilcarboxilatos de C-io-Cie, alquilsulfatos de cadena media ramificada como se describen con más detalle en las patentes de los Estados Unidos núms. 6,020,303 y 6,060,443; alquilbencensulfonato modificado (MLAS, por sus siglas en inglés) como se describe con mayor detalle en las patentes núm. WO 99/05243, WO 99/05242, WO 99/05244, WO 99/05082, WO 99/05084, WO 99/05241 , WO 99/07656, WO 00/23549 y WO 00/23548; sulfonato de metiléster (MES, por sus siglas en inglés); sulfonato de alfa-olefina (AOS, por sus siglas en inglés), y mezclas de estos.

Los surfactantes detergentes aniónicos preferidos incluyen: surfactantes detergentes de alquilsulfonato de benceno lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos, preferentemente, surfactantes detergentes de alquilsulfonato de benceno de C8-Ci8 lineales; surfactantes detergentes de alquilsulfato de benceno lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos; surfactantes detergentes de sulfato de alquilo lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos, que incluyen detergentes surfactantes de sulfato de alquilo de Ce-C-ia lineales, detergentes surfactantes de sulfato de alquilo de Ce-C-ie alquilo de C1-C3 ramificado, surfactantes detergentes de sulfato de alquilo de Ce-Cíe alcoxilados lineales o ramificados y mezclas de estos; surfactantes detergentes de sulfonato de alquilo lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos; y mezclas de estos.

Los surfactantes detergentes de sulfato de alquilo alcoxilados preferidos son los surfactantes detergentes de sulfato de alquilo alcoxilados de C-8-18 lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos que tienen un grado promedio de alcoxilación de 1 a 30, preferentemente, de 1 a 10. Preferentemente, el surfactante detergente de sulfato de alquilo alcoxilado es un sulfato de alquilo alcoxilado de Ce-ie lineal o ramificado, sustituido o no sustituido que tiene un grado promedio de etoxilación de 1 a 10. Con la máxima preferencia, el surfactante detergente de sulfato de alquilo alcoxilado es un sulfato de alquilo etoxilado de C8-18 lineal no sustituido que tiene un grado promedio de etoxilación de 3 a 7.

Los surfactantes detergentes amónicos preferidos se seleccionan del grupo que consiste en: sulfatos de alquilo de C12-18 lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos; sulfonatos de alquilbenceno de C10-13 lineales o ramificados, sustituidos o no sustituidos, preferentemente, sulfonatos de alquilbenceno de C10-13 lineales; y mezclas de estos. Se prefiere los alquilbencenosulfonatos de Ci0-13 lineales. Muy preferidos son los sulfonatos de alquilbenceno de C10-13 lineales que se obtienen o son obtenidos, preferentemente, por sulfonacion de alquilbencenos lineales (LAB, por sus siglas en inglés) comercialmente disponibles; los LAB adecuados incluyen 2-fenil LAB inferiores, tales como los suministrados por Sasol bajo la marca comercial Isochem® o los suministrados por Petresa bajo la marca comercial Petrelab®, otros LAB adecuados incluyen 2-fenil LAB superiores, tales como los suministrados por Sasol bajo la marca comercial Hyblene®. Un detergente surfactante aniónico adecuado es el alquilsulfonato de benceno que se obtiene por procesos catalizados DETAL, aunque otras rutas de síntesis, tales como HF, pueden ser, además, adecuadas.

Los detergentes surfactantes catiónicos adecuados incluyen: compuestos de alquil piridinio; compuestos de alquil amonio cuaternario; compuestos de alquil fosfonio cuaternario; compuestos de alquil sulfonio ternario; y mezclas de estos. El surfactante detergente catiónico se puede seleccionar del grupo que consiste en: surfactantes de alcoxilato de amonio cuaternario (AQA) como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,136,769; dimetil hidroxietil amonio cuaternario como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,004,922; surfactantes catiónicos de poliaminas como se describe en mayor detalle en las patentes núm. WO 98/35002, WO 98/35003, WO 98/35004, WO 98/35005, y WO 98/35006; surfactantes de ésteres catiónicos como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 4,228,042, 4,239,660, 4,260,529 y 6,022,844; surfactantes de amino como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,221 ,825 y la patente núm. WO 00/47708, especialmente la amido propildimetil amina; y mezclas de estos. Los surfactantes detergentes catiónicos preferidos son compuestos de amonio cuaternario que tienen la fórmula general: (R)(Ri)(R2)( 3)N+ X en donde, R es una entidad alquilo o alquenilo de C6-18 lineal o ramificada, sustituida o no sustituida, Ri y R2 se seleccionan independientemente de porciones metilo o etilo, R3 es un hidroxilo, hidroximetilo o una entidad hidroxietilo, X es un anión que proporciona neutralidad de carga, los aniones preferidos incluyen haluros (tales como cloruro), sulfato o sulfonato. Los surfactantes detergentes catiónicos preferidos son cloruros de alquil monohidroxietil dimetilamonio cuaternario de Ce-ie- Los surfactantes detergentes catiónicos preferidos son mono cloruro de alquil monohidroxietil dimetilamonio cuaternario de C8-io, mono cloruro de alquil monohidroxietil dimetilamonio cuaternario de C-io-12 y mono cloruro de alquil monohidroxietil dimetilamonio cuaternario de Ci0.

El surfactante detergente no iónico adecuado se puede seleccionar del grupo que consiste en: alquil etoxilatos de C8-Ci8, tales como, surfactantes no iónicos NEODOL® de Shell; alquilfenol alcoxilatos de C6-C-i2, en donde la unidades de alcoxilato son unidades de etilenoxi, unidades de propilenoxi o una mezclas de estas; alcohol de C12-C18 y condensados de alquilfenol de C6-C12 con polímeros en bloque de óxido de etileno/óxido de propileno tales como Pluronic® de BASF; alcoholes de C14-C22 ramificados de media cadena, BA, como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,150,322; alquil alcoxilatos de C14-C22 ramificados de media cadena, BAEx, en donde x = de 1 a 30, como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,153,577, 6,020,303 y 6,093,856; alquilpolisacáridos como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 4,565,647, específicamente los alquilpoliglicósidos como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 4,483,780 y 4,483,779; polihidroxiamidas de ácido graso como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 5,332,528, patentes núm. WO 92/06162, WO 93/19146, WO 93/19038 y WO 94/09099; los surfactantes de alcohol poli(oxialquilado) con remate de éter como se describe en mayor detalle en la patente de los Estados Unidos núm. 6,482,994 y la patente núm. WO 01/42408; y mezclas de estos.

El surfactante detergente no iónico podría ser un alquil poliglucósido y/o un alcohol alquil alcoxilado. Preferentemente, el surfactante detergente no iónico es un alcohol alquílico etoxilado de Ce-ie lineal o ramificado, sustituido o no sustituido, que tiene un grado de etoxilación promedio de 1 a 10 y, con mayor preferencia, de 3 a 7.

Carboxiiato polimérico La composición comprende, preferentemente, carboxiiato polimérico. Puede ser conveniente que la composición comprenda al menos 5 % en peso, o al menos 6 % en peso, o al menos 7 % en peso, o al menos 8 % en peso, o incluso al menos 9 % en peso, en peso de la composición, de carboxiiato polimérico. El carboxiiato polimérico puede secuestrar iones libres de calcio en el licor de lavado. Los polímeros de carboxiiato pueden actuar, además, como dispersantes de suciedad y pueden proporcionar un beneficio de limpieza mejorado para remover las partículas de manchas. Los carboxilatos poliméricos preferidos incluyen: poliacrilatos, preferentemente, con un peso molecular promedio ponderado de 1.000 Da a 20.000 Da; co-polímeros de ácido maleico y ácido acrílico, preferentemente, con una relación molar de monómeros de ácido maleico a monómeros de ácido acrílico de 1 :1 a 1 :10 y un peso molecular promedio ponderado de 10.000 Da a 200.000 Da, o preferentemente, con una relación molar de monómeros de ácido maleico a monómeros de ácido acrílico de 0.3:1 a 3:1 y un peso molecular promedio ponderado de 1.000 Da a 50.000 Da.

Estabilización de la enzima Preferentemente, la composición comprende un medio de estabilización de la enzima. Los medios de estabilización de la enzima adecuados se describen en mayor detalle más abajo.

Como se usa en la presente invención, los "inhibidores de proteasa reversibles eficaces a baja concentración" son inhibidores de proteasa que tienen una Ki de aproximadamente 0.00001 mM a aproximadamente 10 mM, de aproximadamente 0.0001 mM a aproximadamente 5 mM, de aproximadamente 0.005 mM a aproximadamente 2 mM, o aun de aproximadamente 0.001 mM a aproximadamente 0.5 mM.

Como se usa en la presente descripción, "proteasas encapsuladas" son proteasas encapsuladas que tienen un tamaño de partícula promedio de aproximadamente 0.05 micrones a aproximadamente 1000 micrones, de aproximadamente 0.2 micrones a aproximadamente 700 micrones o de aproximadamente 0.5 micrones a aproximadamente 150 micrones. Cuando esas proteasas encapsuladas están en la forma de granulados/globulillos de enzimas, las proteasas encapsuladas tienen, típicamente, un tamaño de partícula de aproximadamente 200 micrones a aproximadamente 1000 micrones. Cuando esas proteasas encapsuladas están en la forma de microcápsulas de enzimas, las microcápsulas tienen, típicamente, un tamaño de partícula de aproximadamente 100 micrones a aproximadamente 0.05 micrones, de aproximadamente 80 micrones a aproximadamente 0.05 micrones o de aproximadamente 50 micrones a aproximadamente 0.05 micrones.

Los sistemas de estabilización de la proteasa se pueden seleccionar de uno o más del grupo que comprende: (a) ácido borónico, boratos y sales de estos, preferentemente, formulados con dioles; (b) inhibidores de proteasa reversibles eficaces de masa; (c) proteasas encapsuladas Los inhibidores de proteasa reversibles eficaces a baja concentración adecuados para inhibir las serina proteasas incluyen derivados de ácido borónico, especialmente, ácido fenil borónico y derivados de este y aldehidos peptídicos que incluyen aldehidos tripeptidicos. Algunos ejemplos de dichos compuestos se describen en las patentes núm. WO 98/13458 A1 y WO 07/1 13241 A y en la patente de los EE. UU. núm. 5,972,873.

En un aspecto de la presente invención el estabilizador se puede seleccionar del grupo que consiste en ácido tiofen-2 borónico, ácido tiofen-3 borónico, ácido acetamidofenil borónico, ácido benzofuran-2 borónico, ácido naftalén-1 borónico, ácido naftalén-2 borónico, ácido 2-fomilfenilborónico (2-FPBA), 3-FBPA, 4-FPBA, ácido 1-tiantreno borónico, ácido 4-dibenzofurán borónico, ácido 5-metiltiofén-2 borónico, ácido tionaften borónico, ácido furan-2 borónico, ácido furan-3 borónico, ácido 4,4-bifenildiborónico, 6-hidrox¡-2-naftaleno, ácido 4-(metiltio) fenil borónico, ácido 4 (trimetilsilil)fenil borónico, ácido 3-bromotiofén borónico, ácido 4-metiltiofén borónico, ácido 2-naftil borónico, ácido 5-bromotiofén borónico, ácido 5-clorotiofén borónico, ácido dimetiltiofén borónico, ácido 2-bromofenil borónico, ácido 3-clorofenil borónico, ácido 3-metoxi-2-tiofeno, ácido p-metilfeniletil borónico, ácido 2-tiantreno borónico, ácido di-benzotiofen borónico, ácido 4-carboxifenil borónico, ácido 9-antril borónico, ácido 3,5 diclorofenil borónico, anhídrido del ácido difenil borónico, ácido o-clorofenil borónico, ácido p-clorofenil borónico, ácido m-bromofenil borónico, ácido p-bromofenil borónico, ácido p-fluorofenil borónico, ácido p-tolil borónico, ácido o-tolil borónico, ácido octil borónico, ácido 1 ,3,5 trimetilfenil borónico, ácido 3-cloro-4-fluorofenil borónico, ácido 3-aminofenil borónico, ácido 3,5-bis-(trifluorometil) fenil borónico, ácido 2,4 diclorofenil borónico, ácido 4-metoxifenil borónico y mezclas de estos. Otros derivados de ácido borónico adecuados como estabilizadores se describen en la patente de los Estados Unidos núm. 4,963,655, patente de los Estados Unidos núm. 5,159,060, patentes núm. WO 95/12655, WO 95/29223, WO 92/19707, WO 94/04653, WO 94/04654, patentes de Estados Unidos, núms. 5,442,100, 5,488,157 y 5,472,628.

En un aspecto el inhibidor de proteasa reversible eficaz a baja concentración puede comprender ácido 4-formilfenilborónico.

En un aspecto el inhibidor de proteasa reversible eficaz a baja concentración comprende un inhibidor de proteasa peptídico reversible. Algunos ejemplos de inhibidores de proteasa peptídicos reversibles y procesos adecuados para elaborarlos se pueden encontrar en la patente de los EE. UU. núm. 6, 165,966 y en la patente núm. WO 98/13459 A1.

En un aspecto el inhibidor de enzimas tripeptídico tiene la siguiente estructura: Los inhibidores reversibles eficaces a baja concentración adecuados para las metaloproteasas pueden seleccionarse del grupo que consiste en: (i) fosforamidón y/o fosfamidas peptídicas ¡sósteras; (ii) tioles que incluyen, en un aspecto, tiorfan, captopril, tiopronina y/o ?-2-mercaptopropionil glicina); (i¡¡) quelantes específicos para zinc que incluyen tetraetilenpentamina y/o 1 ,10-fenantrolina; (iv) hipoxantina, 6-metil 6-isopropil cromona, 3-formil 6-metil cromona y/o cloramfenicol; (v) ácidos hidroxámicos que incluyen, en un aspecto, ácido acetohidroxámico, benzohidroxámico, salicilhidroxámico y/o leucilhidroxámico; (vi) ácidos hidroxámicos dipeptidicos que incluyen, en un aspecto, ácidos hidroxámicos que tienen un motivo succinil (dipéptido isóstero) tal como galardina; (vii) derivados de N-hidroxiurea que incluyen, en un aspecto, derivados dipeptidicos de N-hidroxiurea; (viii) alcoholes, carboxialquilamino péptidos, péptidos beta- tioésteres, estatinas, Batimastat y/o arimastat; (ix) tris(isopropanolamina), hipoxantina, 3-formil 6-isopropil cromona, 3-formil 6-metil cromona, beta-etil fenetilalcohol, ácido sulfanílico, cloramfenicol y/o cantaridina; (x) N-fosforil leucinamida y/o bacitracina de zinc; (xi) ácido carbámico, N-[(fenilmetoxi)carboni] N-hidroxi L- Leucinamida (N-CBZ-Leu-NHOH) y/o N-[(fenilmetoxi)carboni] gliclil-N-hidroxi L-Leucinamida (N-CBZ-Gly-Leu-NHOH); y (xii) mezclas de estos.

N -Cbi-Gly-leu-N HOH N-Cb2-Leti-N HOH En otro aspecto, los inhibidores reversibles eficaces a baja concentración adecuados pueden seleccionarse de aquellos descritos en las patentes núm. EP 0558635 B1 y EP 0558648 B1 .

En un aspecto el inhibidor reversible eficaz a baja concentración puede ser un derivado de hidroxamato tal como galardina o fosforamidón o bacitracina de zinc. En un aspecto el inhibidor reversible eficaz a baja concentración puede ser galardina. Los proveedores comerciales de dichos compuestos incluyen Sigma Aldrich (Milwaukee, Wl, EE. UU.) y Calbiochem (San Diego, CA, EE. UU.) Los derivados mono y dipéptido descritos en la presente descripción pueden sintetizarse por el método descrito en Nishino, Norikazu; Powers, James C, Biochemistry (1978), 17(14), 2846-50.

Fosforamidón Galardina En un aspecto las composiciones de la presente invención comprenden, en base al peso de la composición limpiadora, de aproximadamente 0.0001 % a aproximadamente 4 %, de aproximadamente 0.0002 % a aproximadamente 2 %, de aproximadamente 0.002 % a aproximadamente 1 % o aun de aproximadamente 0.005 % a aproximadamente 0.5 % de inhibidor de proteasa reversible eficaz a baja concentración.

En un aspecto el ácido 4-formilfenilborónico y la enzima proteasa pueden estar presentes en las composiciones limpiadoras liquidas de la presente invención en una relación molar de aproximadamente 10:1 a aproximadamente 500:1 o de aproximadamente 30:1 a aproximadamente 200:1.

En un aspecto en las composiciones limpiadoras líquidas de la presente invención, la relación molar del inhibidor de proteasa peptídico reversible a la enzima proteasa puede ser de aproximadamente 1 :1 a aproximadamente 20:1 o de aproximadamente 1 :1 a aproximadamente 10:1.

Sin limitaciones teóricas de ninguna especie, se cree que un inhibidor de proteasa reversible eficaz a baja concentración debe unirse fuertemente a la proteasa dentro de la formulación, pero no con tanta fuerza como para que al diluirse en el lavado la proteasa no se libere eficazmente.

Las proteasas encapsuladas adecuadas pueden prepararse por métodos tales como: (i) polimerización de condensación interfacial que incluye cápsulas formadas por la reacción de cloruros ácidos con compuestos que contienen al menos dos grupos amina y reacción de policondensación de formaldehído con melamina. Algunos ejemplos de dichos métodos se describen en las patentes de los EE. UU. núm. 4,906,396, 6,221 ,829; 6,359,031 ; 6,242,405 y en la patente núm. WO 07/100501 A2; (ii) procesos sol-gel que incluyen cápsulas elaboradas mediante la reacción de precursores de aminoalquilsilano y aminoalquil trialcoxisilano, y uno o más precursores de alcoxisilano, algunos ejemplos de los cuales se describen en la patente núm. WO 05/028603 A1 y en la patente núm. WO 05/028604 A1 ; y (iii) precipitación polielectrolítica que incluye cápsulas formadas por la reacción de quitosana y alginato o con geles biopoliméricos tales como gelana. Algunos ejemplos de dichos métodos se describen en la patente núm. EP 1 ,502,645 A1.

En un aspecto la proteasa encapsulada puede comprender al menos 0.5 %, al menos 1 %, al menos 2 %, al menos 5 %, al menos 10 % o al menos 20 % en peso de enzima proteasa activa.

En un aspecto las proteasas encapsuladas pueden comprender de aproximadamente 5 % a aproximadamente 90 % de proteasa activa en peso.

Las proteasas encapsuladas pueden incorporarse en las composiciones de la presente invención en base al peso total de la composición limpiadora, en un nivel de 0.001 % a aproximadamente 30 %, de aproximadamente 0.005 % a aproximadamente 25 %, de aproximadamente 0.05 % a aproximadamente 10 % o de aproximadamente 0.01 % a aproximadamente 2 %.

Cuando esas proteasas encapsuladas están en la forma de microcápsulas de enzimas, las microcápsulas tienen, típicamente, un tamaño de partícula de aproximadamente 100 micrones a aproximadamente 0.05 micrones, de aproximadamente 80 micrones a aproximadamente 0.05 micrones o de aproximadamente 50 micrones a aproximadamente 0.05 micrones. Por consiguiente, en un aspecto, dichas microcápsulas tienen el tamaño necesario de modo que no sean, típicamente, visibles para un consumidor cuando las microcápsulas se incorporan en una composición limpiadora.

En un aspecto la proteasa encapsulada libera al menos 80 % de su carga de proteasa dentro de los 10 minutos, dentro de los 5 minutos o dentro de los 2 minutos después de diluirse en el lavado. En un aspecto estos índices de liberación se obtienen a temperatura ambiente en una dilución de 100 veces a 20 °C con agitación a 150 rpm. La actividad de la proteasa se puede determinar por cualquier método estándar tal como el uso de estuches de análisis de proteasas disponibles de Sigma Aldrich, Milwaukee, Wisconsin, Estados Unidos o el método ASTM D0348-89 (2003). Sin limitaciones teóricas de ninguna especie, se cree que a medida que se incrementa el tiempo que las enzimas tienen para interactuar con la suciedad se obtiene un mejor perfil de limpieza.

En un aspecto las proteasas encapsuladas pueden ser gránulos/globulillos de enzimas con un tamaño de partícula promedio de 200 - 1000 micrones. Tales gránulos/globulillos de enzima pueden prepararse de acuerdo con las enseñanzas de las patentes de Estados Unidos núm. 4,106,991 ; 4,242,219; 4,689,297; 5,324,649 y 7,018,821 B2. En un aspecto tales gránulos/globulillos de enzima pueden comprender un colorante y/o pigmento. En un aspecto dichos gránulos/globulillos de enzimas pueden comprender un recubrimiento que comprende hidroxipropilmetilcelulosa y/o alcohol polivinílico y derivados de estos.

Activador de blanqueador Preferentemente, la composición comprende un activador de blanqueador. Los activadores de blanqueador adecuados son los compuestos que cuando se usan en conjunto con una fuente de peróxido de hidrógeno conducen a la producción ¡n situ del perácido correspondiente para el activador de blanqueador. Varios ejemplos de activadores de blanqueador no limitantes se describen en la patente de los Estados Unidos núm. 4,915,854, concedida el 10 de abril de 1990 a Mao y otros, y la patente de los Estados Unidos núm. 4,412,934. Los activadores de nonanoiloxibenceno sulfonato (NOBS, por sus siglas en inglés) y tetraacetiletilendiamina (TAED, por sus siglas en inglés) son típicos, y pueden usarse las mezclas de estos. Ver, además la patente de los Estados Unidos núm. 4,634,551 para otros blanqueadores y activadores típicos útiles en la presente invención. Otro activador de blanqueador adecuado es el ácido decanoiloxibencenocarboxílico (DOBA, por sus siglas en inglés).

Los activadores de blanqueador derivados de amido muy preferidos son los de las fórmulas: R1N(R5)C(0)R2C(0)L o R C(0)N(R5)R2C(0)L en donde, como se usa para estos compuestos, R1 es un grupo alquilo que contiene de aproximadamente 6 a aproximadamente 12 átomos de carbono, R2 es un alquileno que contiene de 1 a aproximadamente 6 átomos de carbono, R5 es H o alquilo, arilo, o alcarilo que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 10 átomos de carbono, y L es cualquier grupo saliente adecuado. Un grupo saliente es cualquier grupo que se desplaza del activador de blanqueador como consecuencia del ataque nucleofílico sobre el activador de blanqueador por el anión hidroperóxido. Un grupo saliente preferido es el oxibencenosulfonato.

Los ejemplos de activadores de blanqueador preferidos de las fórmulas anteriores incluyen (6-octanamido-caproil)oxibencenosulfonato, (6-nonanoamidocaproil)oxibencenosulfonato, (6-decanamido-caproil)oxibencenosulfonato, y mezclas de estos como se describe en la patente de los Estados Unidos núm. 4,634,551 , incorporada en la presente descripción como referencia.

Otra clase de activadores de blanqueador comprende los activadores de tipo benzoxazin descritos por Hodge y otros, en la patente de los Estados Unidos núm. 4,966,723, concedida el 30 de octubre de 1990, incorporada en la presente descripción como referencia. Un activador muy preferido del tipo benzoxazin es: Aun otra clase de activadores de blanqueador preferidos incluyen los activadores de acil lactama, especialmente acil caprolactamas y acil valerolactamas de las fórmulas: O C-CHo— CH2 O C-CH2— CH2 R6— C-N^ ^CH2 R6— C-N^ C H2 C H2 C H2 C H2 en donde, como se usa para estos compuestos, R6 es H o un grupo alquilo, arilo, alcoxiarilo, o alcarilo que contiene de 1 a aproximadamente 12 átomos de carbono. Los activadores de lactama muy preferidos incluyen benzoil caprolactama, octanoil caprolactama, 3,5,5-trimetilhexanoil caprolactama, nonanoil caprolactama, decanoil caprolactama, undecenoil caprolactama, benzoil valerolactama, octanoil valerolactama, decanoil valerolactama, undecenoil valerolactama, nonanoil valerolactama, 3,5,5-trimetilhexanoil valerolactama y mezclas de estos. Ver, además, la patente de los Estados Unidos núm. 4,545,784, concedida a Sanderson, 8 de octubre de 1985, incorporada en la presente descripción como referencia, que describe las acil caprolactamas, que incluyen benzoil caprolactama, adsorbidos en perborato de sodio.

Los activadores de blanqueador muy preferidos son nonanoiloxibenceno sulfonato (NOBS) y/o tetraacetiletilendiamina (TAED).

Se prefiere que en la composición detergente de lavandería esté presente una gran cantidad de activador de blanqueador con relación a la fuente de peróxido de hidrógeno. Preferentemente, la relación en peso del activador de blanqueador a la fuente de peróxido de hidrógeno presente en la composición detergente de lavandería es al menos 0.5:1 , al menos 0.6:1 , al menos 0.7:1 , 0.8:1 , preferentemente, al menos 0.9:1 , o 1.0:1.0, o incluso 1.2:1 o mayor.

Quelante La composición puede comprender un quelante. Los quelantes adecuados incluyen dietilentriamina pentaacetato, ácido dietilentriamina pentametilfosfónico, ácido etilendiamina-N'N'-disuccínico, etilendiamina tetraacetato, ácido etilendiamina tetrametilen fosfónico y ácido hidroxietano di(metilenfosfónico). Un quelante preferido es el ácido etilendiamina-N'N'-disuccínico (EDDS) y/o ácido hidroxietanodifosfónico (HEDP). Preferentemente, el ácido etilendiamino-N'N'-disuccínico está en forma S'S' enantiomérica.

Otros ingredientes detergentes La composición comprende, típicamente, otros ingredientes detergentes. Los ingredientes detergentes adecuados incluyen: catalizadores de metal de transición; enzimas tales como amilasas, carbohidrasas, celulasas, lacasas, lipasas, enzimas de blanqueo tales como oxidasas y peroxidasas, proteasas, pectato Nasas y manasas; sistemas de supresión de espumas tales como supresores de espuma a base de silicona; abrillantadores; agentes de tonalidad; fotoblanqueador; agentes suavizantes de telas tales como arcilla, silicona y/o compuestos de amonio cuaternario; floculantes tales como óxido de polietileno; inhibidores de transferencia de color tales como polivinilpirrolidona, poli 4-vinilpiridina N-óxido y/o co-polímero de vinilpirrolidona y vinilimidazol; componentes de integridad de la tela tales como los oligómeros producidos por la condensación de imidazol y epiclorhidrina; dispersantes de la suciedad y auxiliares de anti-redeposición de la suciedad tales como los polímeros de poliaminas alcoxilados y etilenimina etoxilados; componentes anti-redeposición tales como poliésteres; perfumes tales como microcápsulas de perfume; anillos de jabón; partículas estéticas; colorantes; cargas tales como sulfato sódico, aunque se prefiere que la composición esté sustancialmente libre de cargas; sal de silicato tal como silicato sódico, que incluyen silicato sódico 1.6 R y 2.0 R, o metasilicato sódico; co-poliésteres de ácidos di-carboxílicos y dioles; polímeros celulósicos tales como metilcelulosa, carboximetilcelulosa, hidroxietoxicelulosa, u otra alquilo o alquilalcoxi celulosa; y cualquier combinación de estos.

Alcalinidad de reserva Como se usa en la présente descripción, el término "alcalinidad de reserva" es una medida de la capacidad de amortiguación de la composición detergente de lavandería (g/NaOH/100 g de composición detergente) determinada por valoración de una solución al 1 % (p/p) de la composición detergente con ácido clorhídrico a un pH de 7.5, es decir, para calcular la alcalinidad de reserva como se define en la presente descripción; Alcalinidad de reserva (a un pH de 7.5) eximo % de álcali en g de NaOH/100 g de producto = T x x 40 x Vol 10 x Peso x alícuota titulo (mi) a un pH de 7.5 olaridad de HCI = 0.2 Peso molecular de NaOH Volumen total (es decir, 1000 Peso de producto (10 g) (100 mi) Se obtiene una muestra de 10 g, pesada con una precisión de dos lugares decimales, de una composición detergente completamente formulada. La muestra debe obtenerse con un muestreador Pascal en un gabinete de polvo. Se adiciona 10 g de la muestra en un vaso plástico y se agrega 200 mi de agua desionizada libre de dióxido de carbono. Se agita con un agitador magnético sobre una placa agitadora a 150 rpm hasta que se disuelve completamente y durante por lo menos 15 minutos. Se transfiere el contenido del vaso a un matraz volumétrico de un litro y se lleva a un litro con agua desionizada. Se mezcla bien y se toma una alícuota de 100 mi ± 1 mi con una pipeta de 100 mi inmediatamente. Se mide y registra el pH y la temperatura de la muestra con un medidor de pH que pueda leer hasta ±0.01 unidades de pH, con agitación, y se garantiza una temperatura de 21 °C +/-2 °C. Se titula mientras se agita con 0.2 M de ácido clorhídrico hasta que el pH sea exactamente 7.5. Se anota los mililitros de ácido clorhídrico usados. Se toma el valor promedio de tres repeticiones idénticas. Se realiza el cálculo descrito anteriormente para calcular la alcalinidad de reserva a pH 7.5.

Preferentemente, la composición tiene una alcalinidad de reserva de 10.0 o menor, o 9.0 o menor, o 8.0 o menor, o 7.0 o menor, o 6.0 o menor, o 5.0 o menor, o 4.0 o menor, o 3.0 o menor, o 2.0 o menor, o 1.0 o menor. Método para determinar la reducción de la energía de activación Para el propósito de la presente invención, cuando se calcula la reducción de la energía de activación alcanzada por un catalizador, la reacción sin catalizar se considera que tiene una energía de activación de 50 kjmol"1.

Todos los ensayos que se usaron para determinar la velocidad de reacción y energías de activación asociadas se realizaron con exceso de sustrato. Para los catalizadores enzimáticos bajo estas condiciones, las cinéticas de producción de los productos digeridos es aproximadamente de primer orden. Para los catalizadores no enzimáticos, los ensayos deben realizarse, además, bajo condiciones que tengan cinéticas de primer orden. Todos los ensayos deben realizarse durante un período de tiempo t tal que las cinéticas sigan siendo de primer orden (es decir, de manera que la concentración del producto sea baja (y siempre menor que 10 % del máximo teórico) y se obedezcan las cinéticas de primer orden). La constante de velocidad k puede calcularse, por lo tanto, al trazar un gráfico de In c contra t, en donde c es la concentración de productos producidos y t es el tiempo en segundos. Estos gráficos son lineales y los gradientes de los gráficos son las constantes de velocidad k cuyas unidades son s"1.

Se traza una serie de tales gráficos para determinar las constantes de velocidad a varias temperaturas bajo las que se realizan los ensayos.

Estos sistemas siguen el comportamiento de Arrhenius (es decir, k = A e"Ea RT), de manera que un gráfico de In k contra 1/T da una línea recta cuyo gradiente es -Ea/R, en donde Ea es la energía de activación en Jmol" , A es el factor pre-exponencial, T es la temperatura en grados Kelvin y R es la constante universal de los gases que, para el propósito de la presente invención, es 8.314 Jmol" K"1.

Generalmente, para las enzimas (excepto para los ensayos en enzimas oxidoreductasas), la vía óptima para determinar la actividad enzimática en una muestra detergente es preparar una composición detergente 1 % en peso/v en una solución acuosa de tiosulfato de sodio y cloruro de calcio (10 g de tiosulfato de sodio y 0.5 g de CaCl2.2H20 disueltos en 1 litro de agua) y reaccionar esta solución con una solución adecuada que comprende el sustrato disuelto en amortiguador TRIS a pH 8.3 (12.1 g de tris(hidroximetil) aminometano (por ejemplo, vendido bajo la marca comercial Trizma™) en un litro de agua, ajustado a pH con HCI concentrado y/o NaOH) y monitorear la formación del producto a través del tiempo. La mayoría de los ensayos enzimáticos se realizan colorimétricamente de manera que la formación del producto puede monitorearse espectrofotométricamente. En todos los casos se debe tener cuidado de asegurar que la absorbancia sea menor que 2 unidades de absorbancia de manera tal que la medición de absorbancia sea directamente proporcional a la concentración del producto coloreado que se forma. El ensayo se realiza a una serie de temperaturas a las cuales la enzima muestra una actividad adecuada pero no se desnaturaliza en presencia de un gran exceso de sustrato.

Para los catalizadores no enzimáticos, puede usarse, además, un procedimiento similar a los descritos anteriormente. Por ejemplo, una composición detergente de 1 % en peso/v en una solución reacciona con un sustrato colorimétrico adecuado en condiciones cinéticas de primer orden, y para al menos tres temperaturas diferentes. Para los catalizadores blanqueadores de base ¡mina, un sustrato colorimétrico adecuado es el colorante reactivo Cl azul 49 (por ejemplo, CAS 12236-92-9). Para los catalizadores de metal de transición, un sustrato colorimétrico adecuado es beta-Apo-8-carotenal (de cualquier otra forma conocido como cantaxantina).

Los ensayos adecuados para algunos de los catalizadores se describen en mayor detalle más abajo. En los ensayos más abajo, cualquier valor de concentración en por ciento se considera que es % en peso/v, a menos que se indique de cualquier otra forma.

Ensayo para las enzimas de E.C. 3.1.1.3 (triacilglicerol lipasa) (en la presente descripción: "Ensayo de lipasa") La actividad de la lipasa se ensayó al medir la velocidad de hidrólisis del para-nitrofenol palmitato (PNP-palmitato). La lipasa escinde el enlace éster y libera las especies coloreadas (paranitrofenol) que pueden medirse por absorbancia a 405 nm.

(CHj^CH, + CH3(CHj)14OOOH NOj N02 405 nm Primero, se prepara un litro de solución de amortiguador TRIS mediante la disolución de 12.1 g de Trizma™ base, 2.70 g de deoxicolato de sodio y 5.0 g de sulfonato de alfa olefina (por ejemplo, bolillas de Bio Terge AS-90, lote núm. 4242404) en un litro de agua y se ajusta el pH a 8.3 por la adición de HCI concentrado. Después, se prepara una solución de PNP-palmitato mediante la disolución de 0.15 g de PNP-palmitato en 50 mi de etanol. 2 mi de la solución de PNP-palmitato se disuelve después en 48 mi de una solución de amortiguador TRIS para proporcionar 50 mi de la solución de trabajo de sustrato de PNP-palmitato.

Una solución estabilizante enzimática se prepara mediante la disolución de 10 g de tiosulfato de sodio y 0.5 g de CaCI2.2H20 en 1 litro de agua. 10 g del producto detergente se disuelven en esta solución para hacer un litro de solución (una solución detergente al 1 %). 40 µ? de la solución detergente al 1 % y 250 µ? de la solución de trabajo de sustrato de PNP-palmitato se mezclan e incuban a la temperatura escogida. En un tiempo t determinado, se lee la absorbancia a 405 nm. El sustrato (PNP-palmitato) está presente en un gran exceso y la velocidad de reacción se monitorea durante un período de 110 segundos de manera que las cinéticas de formación del producto sean aproximadamente de primer orden. Un gráfico de In c (en donde c es la concentración de los productos formados) contra t (el tiempo en segundos) es aproximadamente lineal. El ensayo anterior se realiza a tres temperaturas diferentes (20 °C, 25 °C y 30 °C) y de esa forma una constante de velocidad k (cuyas unidades son s"1) se ensaya a cada temperatura.

Después, se traza un gráfico lineal de In k contra -1000/RT cuyo gradiente es igual a la energía de activación en kJmol"1.

Ensayo para las enzimas de E.C. 3.4.x.x (peptidasas) (en la presente descripción: "Ensayo de proteasa") La actividad de la proteasa se ensaya por medio de métodos analíticos estándar. El sustrato que se usa para medir la actividad de la proteasa para subtilisinas es un péptido de cuatro aminoácidos que contiene un grupo terminal p-nitroanilida como un cromóforo. Este material se denomina N-succinil-ALA-ALA-PRO-PHE p-nitroanilida (PNA, por sus siglas en inglés). Una solución de proteasa se introduce en el sustrato de PNA en solución. La enzima escinde los enlaces entre los aminoácidos y lo más importante es que el enlace amida entre el grupo de fenolalanina y de p-nitroanilida libera p-nitroanilina, y produce así un color amarillo. La intensidad del color (405 nm) es proporcional a la cantidad de enzima en la solución.

Se prepara primero un litro de solución de amortiguador TRIS mediante la disolución de 12.1 g de Trizma™ base, 1 .1 g de CaCI2.2H20 y 5.0 g de tiosulfato de sodio en un litro de agua y se ajusta el pH a 8.3 por adición de HCI concentrado y/o NaOH. Después, se prepara una solución de PNA mediante la disolución de 0.5 g de N-succinil-ALA-ALA-PRO-PHE p-nitroanilida (PNA) en 5 mi de DMSO. 0.5 mi de la solución de PNA se disuelve después en 50 mi de una solución de amortiguador TRIS para proporcionar la solución de trabajo de sustrato de PNA.

Una solución estabilizante enzimática se prepara mediante la disolución de 10 g de tiosulfato de sodio y 0.5 g de CaCI2.2H20 en 1 litro de agua. 10 g del producto detergente se disuelve en esta solución para hacer un litro de solución (una solución detergente 1 % en peso/v). 7 µ? de solución detergente a 1 % en peso/v y 245 pl de la solución de trabajo de sustrato de PNA se mezclan e incuban a la temperatura escogida (por ejemplo 30 °C, 37 °C y 50 °C, respectivamente). En un tiempo t determinado se lee la absorbancia a 405 nm.

Un gráfico de In c (en donde c es la concentración de productos formados) contra t (el tiempo en segundos) es lineal. El ensayo anterior se realiza a tres temperaturas diferentes (30 °C, 37 °C y 50 °C) y al menos tres puntos de tiempo de manera que una constante de velocidad k (cuyas unidades son s"1) se ensaya en cada temperatura.

Después, se traza un gráfico de In k contra -1000/RT cuyo gradiente es igual a la energía de activación en kJmol' .

Ensayo para las enzimas de E.C. 3.2.1.1 (a-amilasa) (en la presente: "Ensayo de alfa-amilasa") La actividad amilasa se mide usando una maltoheptaosida modificada con un cromóforo p-nitrofenol (reactivo de amilasa Infinity de Thermo Electron, Woburn, MA, Estados Unidos, Cat núm.: TR25421 ). La liberación del cromóforo se inicia a través de la acción de la amilasa. La actividad amilasa se determina, inicialmente, en AMU. 1 AMU (unidad amilasa) es la cantidad de enzima que hidroliza el sustrato de carbohidrato PNP-G7 (p-nitrofenil-alfa, D-maltoheptaosida), de tal manera que el índice inicial de formación de carbohidratos pequeños (G2-4) por minuto corresponda a 1 pmol de 4-nitrofenol por minuto.

Primero, se prepara un litro de solución de amortiguador TRIS mediante la disolución de 12.1 g de Trizma™ base, 2.70 g de deoxicolato de sodio y 5.0 g de sulfonato de alfa olefina (por ejemplo, bolillas de Bio Terge AS-90, lote núm. 4242404) en un litro de agua y se ajusta el pH a 8.3 por la adición de HCI concentrado y/o NaOH. Se prepara después una solución de PNP-palmitato mediante la disolución de 0.15 g de PNP-palmitato en 50 mi de etanol. 2 mi de la solución de PNP-palmitato se disuelven después en 48 mi de una solución de amortiguador TRIS para proporcionar 50 mi de la solución de trabajo de sustrato de PNP-palmitato.

Una solución estabilizante enzimática se prepara mediante la disolución de 10 g de tiosulfato de sodio y 0.5 g de CaCI2.2H20 en 1 litro de agua. 10 g del producto detergente se disuelven en esta solución para hacer un litro de solución (una solución detergente 1 % en peso/v). 30 µ? de una solución detergente 1 % en peso/v se añaden a 230 µ? del reactivo de amilasa Infinity. Las muestras se mezclan e incuban a una serie de temperaturas y actividad monitoreadas en el tiempo. La absorbancia se lee a 405 nm y esta es proporcional a la concentración de los productos de reacción que se forman.

Un gráfico de In c (en donde c es la concentración de productos formados) contra t (el tiempo en segundos) es lineal. El ensayo anterior se realiza a tres temperaturas diferentes (20 °C, 30 °C y 37 °C) y al menos tres puntos de tiempo de manera que una constante de velocidad k (cuyas unidades son s"1) se ensaya en cada temperatura.

Después, se traza un gráfico de In k contra -1000/RT cuyo gradiente es igual a la energía de activación en kJmol" .

Ensayo para las enzimas de E.C. 3.2.1.151 (endo-3-1 ,4-qlucanasa específicas de xiloqlucano) Un sustrato colorimétrico adecuado para determinar la actividad de la xiloglucanasa es AZCL-xiloglucano de Megazyme, Irlanda. La actividad enzimática se determina a tres temperaturas diferentes por medio del uso de períodos de tiempo adecuados y la energía de activación se determina por medio del uso del cálculo anteriormente descrito.

Ensayo para las enzimas de E.C. 3.2.1.4 (celulasa), E.C. 3.2.1.21 (3- qlucosidasa) y E.C. 3.2.1.91 (celulosa ,4-&-cellobiosidasa) (en la presente: "Ensayo de celulasa") Un sustrato colorimétrico adecuado para determinar la actividad de la celulasa son las tabletas de Cellazyme C, suministradas por Megazyme International Irlanda. La actividad enzimática se determina a tres temperaturas diferentes por medio del uso de períodos de tiempo adecuados y la energía de activación se determina por medio del uso del cálculo anteriormente descrito.

Ensayo para las enzimas de E.C. 1.1.3.x (oxidoreductasas que actúan sobre CH-OH como donador y con oxigeno como aceptor) La actividad y energía de activación de la glucosa oxidación de D-glucosa catalizada por oxidasa con formación concomitante de peróxido de hidrógeno puede determinarse por medio del uso de los métodos descritos en Zia M.A y otros, Thermal characterization of purified glucose oxidase from a newly isolated Aspergillus niger UAF-1 , (2007) Journal of Clinical Biochemistry and Nutrition, 41 (2), pp. 132-138. Pueden usarse procedimientos similares para las otras oxidoreductasas.

Ensayo para el catalizador blanqueador de ¡mina El sustrato que se usa es el colorante reactivo azul 49, y el ensayo es la valoración colorimétrica. El principio del ensayo es que el colorante reactivo azul 49 se añada a una solución detergente acuosa al 1 % para dar una concentración de 20 ppm de colorante reactivo azul 49. El catalizador blanqueador de imina cataliza una reacción que decolora el colorante, lo que causa una reducción en la densidad óptica de la solución. En este ensayo el colorante reactivo azul 49 adicional se valora en la solución de reacción para compensar las cinéticas de decoloración y para mantener una densidad óptica constante. Esta cantidad de colorante reactivo azul 49 de compensación se mide durante un período de tiempo de cinco minutos. La realización de la reacción a temperaturas diferentes permite el cálculo de la energía de activación al usar la ecuación de Arrhenius Lo siguiente se repite a cuatro temperaturas diferentes, por ejemplo, 20 °C, 25 °C, 35 °C y 45 °C. Se disuelve 8 g de la composición detergente en 800 mi de agua desionizada. Una alícuota de 100 mi se filtra a través del filtro GFC, Whatman™. Se añade 80 mi de esta solución a un recipiente de valoración montado sobre un conjunto agitador con placa calentadora a la temperatura deseada. Se añade 2.5 mi de una solución 733 ppm de colorante reactivo azul 49 y se inicia el método de valoración. Un valorador Mettier (modelo DL55) equipado con un conjunto fototrodo DP5 a 590 nm ajusta la densidad óptica de la solución para dar una salida constante del fototrodo de 500 mV durante un período de 5 minutos. Se registra el resultado de la valoración en micromoles de la solución reactiva azul consumida por segundos. Se repite lo anterior en cada temperatura. Después, se traza In k vs 1/T (en grados Kelvin) para obtener un gráfico en donde la pendiente es la energía de activación/R (R = constante universal de los gases).

Ejemplos Ingrediente Composición A Composición B Composición C Composición D Catalizador blanqueador 0.05 % en peso 0.1 % en peso 0.05 % en peso 0.01 % en peso de imina* Catalizador de 0.05 % en peso 0.05 % en peso 0.1 % en peso 0.01 % en peso blanqueador de transición de metal** Proteasa Purafect™ 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Celulasa (Celluclean™) 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Manasa (Mannaway™) 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Pectato Nasa 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso (Pectaway™) Alfa-amilasa (Stainzima 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Plus™) Lipasa (Lipex™) 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Cutinasa*** 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Peroxidasa 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso (Guardzyme™) Feruloil esterasa**** 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso OxiGo 1500™ 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso 0.1 % en peso Tetraacetiletilendiamina 5.0 % en peso 6 % en peso 10 % en peso 5 % en peso (TAED) Perca rbonato sódico 5.0 % en peso 10 % en peso 5 % en peso 7 % en peso (PC3) Acido hidroxietano 0.5 % en peso 0.5 % en peso 0.1 % en peso 0.5 % en peso di[metilenfosfónico] (HEDP) Alquilsulfonato de 25.0 % en peso 25 % en peso 20 % en peso 20 % en peso benceno de Cn (LAS) Sulfato de alquilo de 10.0 % en peso 7 % en peso 15 % en peso 10 % en peso etoxilado con un grado promedio de etoxilación de entre 1 y 3 (AEuS) Cloruro de monoalquil 3.0 % en peso 3.0 % en peso 2.5 % en peso 3.0 % en peso monohidroxietil dimetil amonio cuaternario de Ce Sulfato de sodio 3.0 % en peso 0 % en peso 0 % en peso 1 % en peso Carbonato de sodio 10.0 % en peso 12 % en peso 10 % en peso 8 % en peso Silicato de sodio (1.6 R) 10.0 % en peso 5 % en peso 5 % en peso 10.0 % en peso Zeolita 4A 4.0 % en peso 3 % en peso 3 % en peso 5.0 % en peso Agente blanqueador 0.5 % en peso 0.5 % en peso 0.1 % en peso 0.5 % en peso fluorescente Antiespumante de silicona 0.05 % en peso 0.05 % en peso 0.1 % en peso 0.05 % en peso Co-polimero de ácido 5.0 % en peso 10 % en peso 12 % en peso 10 % en peso maleteo y ácido acrilico (MA/AA) Oxido de polietileno con 2.0 % en peso 4.0 % en peso 1.0 % en peso 1.5 % en peso grupos polivinilacetato colgantes Carboximetilcelulosa 5.0 % en peso 4.0 % en peso 3.0 % en peso 4.0 % en peso (CMC) Repel-o-tex 0 % en peso 0 % en peso 1.0 % en peso 2.0 % en peso Humedad y misceláneos a 100 % en peso a 100 % en peso a 100 % en peso a 100 % en peso El catalizador blanqueador de ¡mina es la sal interna de ácido sulfúrico mono-[2-(3,4-dihidro- isoquinolin-2-il)-1-(2-butil-octiloximetil)-etil] éster.

El catalizador blanqueador de metal de transición es dicloro-5,12-dietil-1 ,5,8,12- tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecanomanganeso La cutinasa es una variante silvestre derivada de Pseudomonas Mendocina que comprende las mutaciones F180P y S205G como se es describe en la patente núm. WO 03/076580.

La feruloil esterasa es Depol 740 LT suministrada por Biocatalizadores, Reino Unido.

Las dimensiones y los valores descritos en la presente descripción no deben entenderse como estrictamente limitados a los valores numéricos exactos mencionados. En lugar de ello, a menos que se especifique de cualquier otra forma, cada una de esas dimensiones significará tanto el valor mencionado como también un intervalo funcionalmente equivalente que abarca ese valor. Por ejemplo, una dimensión expresada como "40 mm" se entenderá como "aproximadamente 40 mm".

Claims (13)

NOVEDAD DE LA INVENCIÓN REIVINDICACIONES

1 . Una composición detergente de lavandería sólida que comprende múltiples catalizadores, en donde la relación de (i) la reducción total de la energía de activación en kilojulios por mol alcanzada por los catalizadores a (ii) la resistencia electrolítica de la composición detergente de lavandería a una concentración de 1 g/l en agua desionizada a una temperatura de 25 °C en mScm" es al menos 300.

2. La composición detergente de lavandería de conformidad con la reivindicación 1 , caracterizada además porque la relación de (i) la reducción total de la energía de activación en kilojulios por mol alcanzada por los catalizadores a (ii) la resistencia electrolítica del detergente de lavandería en mScm-1 es al menos 1000.

3. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque el catalizador reduce la energía de activación en un total de al menos 160 kjmol"1.

4. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende: (a) de 0 % en peso a 10 % en peso en peso de aditivo de zeolita; (b) de 0 % en peso a 10 % en peso de formador de fosfato; y (c) opcionalmente de 0 % en peso a 10 % en peso de sal de silicato.

5. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende al menos siete catalizadores.

6. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende al menos ocho catalizadores.

7. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición está en forma particulada de flujo libre.

8. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque los catalizadores se seleccionan de hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, pectinasas, manasas, pectato Nasas, queratinasas, reductasas, oxidasas, mono-oxigenasa, di-oxigenasa, carbohidrato oxidasa, peroxidasa, perhidrolasa, colina oxidasa, fenoloxidasas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasa, tanasas, pentosanasas, malanasas, ß-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasa, condroitinasa, lacasa, oxidoreductasas, dehidrogenoasas, xiloglucanasas, amilasas, celulasas, catalizador blanqueador de metal de transición, y catalizador blanqueador de ¡mina.

9. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende: (a) de 0 % en peso a 10 % en peso de sulfato sódico; y (b) de 0 % en peso a 10 % en peso de cloruro sódico.

10. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende de 0 % en peso a 10 % en peso de carbonato sódico.

11. La composición detergente de lavandería de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición tiene una alcalinidad de reserva menor que 5.0.

12. La composición de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la composición comprende menos de 40 % en peso de azúcar reductor.

13. Un método para el lavado de telas en una lavadora automática; el método comprende la etapa de contactar una composición detergente de lavandería de conformidad con cualquier reivindicación anterior, con agua para formar un licor de lavado, y lavar la tela en el licor de lavado, en donde se añade al agua 30 g o menos del detergente de lavandería.