JPS6225995A - アミノ酸誘導体の製造法 - Google Patents
アミノ酸誘導体の製造法Info
- Publication number
- JPS6225995A JPS6225995A JP11822786A JP11822786A JPS6225995A JP S6225995 A JPS6225995 A JP S6225995A JP 11822786 A JP11822786 A JP 11822786A JP 11822786 A JP11822786 A JP 11822786A JP S6225995 A JPS6225995 A JP S6225995A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- compound
- acid
- amino acid
- acid derivative
- bacterial cells
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
この発明はＬ−グルタミン酸、Ｄ−グルタミン酸、また
はα−ケトグルタル酸（以下、この３個を併せて化合物
Ａと記す。）のγ−位のカルボキシル基にＬ−システィ
ン、Ｌ−α−アミノ酪酸、Ｌ−ノルバリン、Ｌ−ホモセ
リン、Ｌ−ホモシスティン、Ｌ−スレオニン、Ｌ−アラ
ニン、グリシン、Ｌ−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−メチオ
ニン、Ｌ−ロイシン、Ｌ−アスパラギン、Ｌ−イソロイ
シン、Ｌ−ハイドロキシプロリンｔたはＬ−シトルリン
（以下、この１６個を併せて化合物Ｂと記す。）のアミ
ノ基と結合してなるアミノ酸誘導体（以下、化合物Ａ−
Ｂと記す。）の製造法に関する。
はα−ケトグルタル酸（以下、この３個を併せて化合物
Ａと記す。）のγ−位のカルボキシル基にＬ−システィ
ン、Ｌ−α−アミノ酪酸、Ｌ−ノルバリン、Ｌ−ホモセ
リン、Ｌ−ホモシスティン、Ｌ−スレオニン、Ｌ−アラ
ニン、グリシン、Ｌ−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−メチオ
ニン、Ｌ−ロイシン、Ｌ−アスパラギン、Ｌ−イソロイ
シン、Ｌ−ハイドロキシプロリンｔたはＬ−シトルリン
（以下、この１６個を併せて化合物Ｂと記す。）のアミ
ノ基と結合してなるアミノ酸誘導体（以下、化合物Ａ−
Ｂと記す。）の製造法に関する。
化合物Ａ−Ｂの多くは抗酸化力を有し、特に食品添加物
としての抗酸化剤としての用途がある。
としての抗酸化剤としての用途がある。
また化合物Ａ−Ｈのいずれも試薬として高価なものであ
る。
る。
のである。
本発明者らは、化合物Ａと化合物Ｂを反応せしめて化合
物Ａ−Ｂを生成せしめる作用を有する多数の微生物を見
出した。
物Ａ−Ｂを生成せしめる作用を有する多数の微生物を見
出した。
化合物Ａと化合物Ｂを反応せしめる能力を有する微生物
としては、エシェリヒア属、エンテロノぐフタ−属、グ
ロテウス属、バチルス属、シュードモナス属、ミクロコ
ツカス属およびエルビニア属に属する微生物がある。具
体的に例示すれば、以下のものがある。
としては、エシェリヒア属、エンテロノぐフタ−属、グ
ロテウス属、バチルス属、シュードモナス属、ミクロコ
ツカス属およびエルビニア属に属する微生物がある。具
体的に例示すれば、以下のものがある。
シニードモナス・エルギノサＡＴＣＣ１０１４５コリネ
バクテリウム・エクイ ＡＴＣＣ６９
３９スタフイロコツカス・アウレウス ＡＴ
ＣＣ４０１２エシエリヒア・コリ
ＡＴＣＣ１１２４６エンテロハクター・エロクネ
ス ＡＴＣＣ１３０４８グロテウス・プ
ルがリス ＦＥＲＭ−Ｐ ４７
９５プロテウス・ミラビリス エＦ
Ｏ３８４９アルカリｒネス・フェカリス
ＡＴＣＣ８７５０バチルス・サブチリス
ＡＴＣＣ１３９５２バチルス・プレビス
ＡＴＣＣ８１８５プレヒハクテ
リウム・アンモニアゲネス ＡＴＣＣ６８７１アグ
ロバクテリウム・ラディオバクター ＡＴＣＣ４７
１８アルスロバクタ−・シンプレックス ＡＴ
ＣＣ６９４６ミクロコツカス・ルテウス
ＡＴＣＣ４６９８エルビニア・ステパルティ
ＡＴＣＣ２１４３４このような微生物を
化合物Ａと化合物Ｂに作用せしめる方法は、これらの微
生物菌体、培養液よシ菌体を除いたもの、または菌体の
処理物の存在下に、水溶液中にて化合物Ａと化合物Ｂを
接触せしめればよい。
バクテリウム・エクイ ＡＴＣＣ６９
３９スタフイロコツカス・アウレウス ＡＴ
ＣＣ４０１２エシエリヒア・コリ
ＡＴＣＣ１１２４６エンテロハクター・エロクネ
ス ＡＴＣＣ１３０４８グロテウス・プ
ルがリス ＦＥＲＭ−Ｐ ４７
９５プロテウス・ミラビリス エＦ
Ｏ３８４９アルカリｒネス・フェカリス
ＡＴＣＣ８７５０バチルス・サブチリス
ＡＴＣＣ１３９５２バチルス・プレビス
ＡＴＣＣ８１８５プレヒハクテ
リウム・アンモニアゲネス ＡＴＣＣ６８７１アグ
ロバクテリウム・ラディオバクター ＡＴＣＣ４７
１８アルスロバクタ−・シンプレックス ＡＴ
ＣＣ６９４６ミクロコツカス・ルテウス
ＡＴＣＣ４６９８エルビニア・ステパルティ
ＡＴＣＣ２１４３４このような微生物を
化合物Ａと化合物Ｂに作用せしめる方法は、これらの微
生物菌体、培養液よシ菌体を除いたもの、または菌体の
処理物の存在下に、水溶液中にて化合物Ａと化合物Ｂを
接触せしめればよい。
これらの微生物を培養して菌体を得る方法は、特定の方
法を用いることを要せず、通常の培地を用い通常の方法
で培養すればよい。菌体として培養途中の培養液そのま
ま、培養終了後の培養液、培養液よシ分離された菌体、
洗浄された菌体らいずれもが使用可能である。菌体処理
物としては、凍結乾燥菌体、アセトン乾燥菌体、トルエ
ン、界面活性剤等と接触せしめた菌体、リゾチームで処
理した菌体、超音波にさらした菌体、機械的に摩砕した
菌体等のほか、これら菌体または菌体処理物から得られ
た化合物Ａと化合物Ｂを反応せしめて化合物Ａ−Ｂを生
成せしめる酵素活性を有する酵素蛋白区分、更にはこれ
ら菌体の固定化物、菌体処理物の不溶化物、その他が含
まれる。
法を用いることを要せず、通常の培地を用い通常の方法
で培養すればよい。菌体として培養途中の培養液そのま
ま、培養終了後の培養液、培養液よシ分離された菌体、
洗浄された菌体らいずれもが使用可能である。菌体処理
物としては、凍結乾燥菌体、アセトン乾燥菌体、トルエ
ン、界面活性剤等と接触せしめた菌体、リゾチームで処
理した菌体、超音波にさらした菌体、機械的に摩砕した
菌体等のほか、これら菌体または菌体処理物から得られ
た化合物Ａと化合物Ｂを反応せしめて化合物Ａ−Ｂを生
成せしめる酵素活性を有する酵素蛋白区分、更にはこれ
ら菌体の固定化物、菌体処理物の不溶化物、その他が含
まれる。
化合物Ａと化合物Ｂの反応は、１０から７０℃の範囲の
適洛な温度及び−４からＩＯの範囲の適当な−に調節し
ながら行えばよ′シ好ましい結果が得られる。水溶液中
に抗酸化剤、界面活性剤等を添加すればよシ好ましい結
果が得られる場合が多い。必要ならば反応液に化合物Ａ
又は化合物Ｂを追補添加してもよい。反応液は特に強い
攪拌をする必要はないが必要によシ適宜攪拌する上記反
応液を上に述べた条件に暫時保てば、反応液中に化合物
Ａ−Ｂが生成蓄積される。反応液よシ化合物Ａ−Ｂを分
離する方法は通常の方法が適用できる。
適洛な温度及び−４からＩＯの範囲の適当な−に調節し
ながら行えばよ′シ好ましい結果が得られる。水溶液中
に抗酸化剤、界面活性剤等を添加すればよシ好ましい結
果が得られる場合が多い。必要ならば反応液に化合物Ａ
又は化合物Ｂを追補添加してもよい。反応液は特に強い
攪拌をする必要はないが必要によシ適宜攪拌する上記反
応液を上に述べた条件に暫時保てば、反応液中に化合物
Ａ−Ｂが生成蓄積される。反応液よシ化合物Ａ−Ｂを分
離する方法は通常の方法が適用できる。
実施例１
■ 培養：１１当シダルコースｌＯｙ−１ＭｇＳＯ４・
１７に２００．２？、Ｋ２ＨＰＯ４１０ｉＰ％Ｎａ？’
ＪＴ（４ＨＰＯ４１０）、クエン酸１７１１物７．ｏ、
Ｐ、Ｉ、−スレオニン２５キ、Ｌ−ｏイラン５０１１Ｐ
１Ｌ−、ｙ’ｏ リｙ２５１１９゜Ｌ−アルギニン５０
ｖ、Ｌ−ヒスチジン１０■、チアミノ１．０■、および
ペプトン１０ｉ！−を含み、ｐＨ８，０に調節した培地
５００−ずつを２ノ容フラスコ５本に入れて加熱殺菌し
た。これに予めブイヨン培地にて前培養したグロテウス
・ミラピリスＩＦ０３８４９を接種し、２８℃にて３６
時間振揺培養した。
１７に２００．２？、Ｋ２ＨＰＯ４１０ｉＰ％Ｎａ？’
ＪＴ（４ＨＰＯ４１０）、クエン酸１７１１物７．ｏ、
Ｐ、Ｉ、−スレオニン２５キ、Ｌ−ｏイラン５０１１Ｐ
１Ｌ−、ｙ’ｏ リｙ２５１１９゜Ｌ−アルギニン５０
ｖ、Ｌ−ヒスチジン１０■、チアミノ１．０■、および
ペプトン１０ｉ！−を含み、ｐＨ８，０に調節した培地
５００−ずつを２ノ容フラスコ５本に入れて加熱殺菌し
た。これに予めブイヨン培地にて前培養したグロテウス
・ミラピリスＩＦ０３８４９を接種し、２８℃にて３６
時間振揺培養した。
一：１ｘｏｏ、４容ジャーファーメンタ−に上記と同じ
組成の培地２５ノを入れ、殺菌後、上記フラスコ５本中
の培養液を入れた。培養は好気的条件下に２８℃で２４
時間培養を行った。
組成の培地２５ノを入れ、殺菌後、上記フラスコ５本中
の培養液を入れた。培養は好気的条件下に２８℃で２４
時間培養を行った。
このようにして得られた培養液を２０．００Ｏｒｐｍに
て連続遠心後、湿重量７５ｏ、Ｐの菌体を得た。これを
−２０℃にて凍結した。
て連続遠心後、湿重量７５ｏ、Ｐの菌体を得た。これを
−２０℃にて凍結した。
■ 酵素精製
１）無細胞抽出液：
凍結した菌体７５ｏｉＩ−を融解後０．０１ Ｍリン酸
ハッ７７− （ｐＨ７，０５ｒｒＭＭｇｃｔ２含）にて
全量４！とし、「ダイン・ミル」にて細胞膜を破砕し、
超遠心後、無細胞抽出液を３．８ノ得た。
ハッ７７− （ｐＨ７，０５ｒｒＭＭｇｃｔ２含）にて
全量４！とし、「ダイン・ミル」にて細胞膜を破砕し、
超遠心後、無細胞抽出液を３．８ノ得た。
２）硫安画分：無細胞抽出液を硫安４０〜８０チにて分
画した後、０．ＯＩＭ’ｌン酸バッファーにて４℃で透
析を行なった。
画した後、０．ＯＩＭ’ｌン酸バッファーにて４℃で透
析を行なった。
３）プロタミン画分：塩基性蛋白質、および核酸類を除
くために総蛋白の約１０チのプロタミン硫酸を加え、上
澄の（２５０ｎｍにおける吸光度／２６０ｎｍにおける
吸光度）が約１．０になるところをプロタミン画分とし
除去した。
くために総蛋白の約１０チのプロタミン硫酸を加え、上
澄の（２５０ｎｍにおける吸光度／２６０ｎｍにおける
吸光度）が約１．０になるところをプロタミン画分とし
除去した。
４） ＤＥＡＥ−セルロースカラム処理画分：ＤＥＡ
Ｆ−セルロースヲ０． ＯＩ Ｍ リン酸バッファー（
ｐ［（７，Ｏ１５ｍＭ ＭｇＣｌ２含）にて平衡にした
後、クロマトグラフィーを行った。０．０５Ｍ ＮａＣ
ｔ溶出液の活性部位を硫安８０ｑ６にて、約１０日間静
置後、上澄をデカンテーシ目ンにて除き、超遠心後、酵
素液を得た。
Ｆ−セルロースヲ０． ＯＩ Ｍ リン酸バッファー（
ｐ［（７，Ｏ１５ｍＭ ＭｇＣｌ２含）にて平衡にした
後、クロマトグラフィーを行った。０．０５Ｍ ＮａＣ
ｔ溶出液の活性部位を硫安８０ｑ６にて、約１０日間静
置後、上澄をデカンテーシ目ンにて除き、超遠心後、酵
素液を得た。
５）ヒドロキシアパタイトカラム処理画分：ＤＥＡＥ−
セルロースカラムクロマトグラフィーにて得られた酵素
液を０．ＯＯＩＭ！Ｊン酸バッフ−ｒ （２ｍＭ Ｍ
ｇＣｌ２含）にて充分透析した後、ヒドロキシアパタイ
トカラムクロマトグラフィーを行ない、５０ｍＭと１０
０ｍＭのリン酸バッファー溶出液よ）活性部分を得た。
セルロースカラムクロマトグラフィーにて得られた酵素
液を０．ＯＯＩＭ！Ｊン酸バッフ−ｒ （２ｍＭ Ｍ
ｇＣｌ２含）にて充分透析した後、ヒドロキシアパタイ
トカラムクロマトグラフィーを行ない、５０ｍＭと１０
０ｍＭのリン酸バッファー溶出液よ）活性部分を得た。
６）セファクリルＳ−２００カラム処理画分：ヒドロキ
シアパタイトカラムクロマトグラフィーで得られた酵素
液を０．０５ Ｍ ） ！Ｊス・垣酸バッファー（ｐＨ
８，０）にて透析後、同緩衝液で平衡化したセファクリ
ルＳ−２００カラムにてクロマトグラフィーを行なった
。
シアパタイトカラムクロマトグラフィーで得られた酵素
液を０．０５ Ｍ ） ！Ｊス・垣酸バッファー（ｐＨ
８，０）にて透析後、同緩衝液で平衡化したセファクリ
ルＳ−２００カラムにてクロマトグラフィーを行なった
。
７）セファデックスＧ−１００カラム処理画分：セ７ア
クリルＳ−２００カラムクロマトグラフィーで得られた
酵素液をセファデックスＧ−１００カラムにてクロマト
グラフィーを行ない諸性質を検討する部分精製酵素とし
た。
クリルＳ−２００カラムクロマトグラフィーで得られた
酵素液をセファデックスＧ−１００カラムにてクロマト
グラフィーを行ない諸性質を検討する部分精製酵素とし
た。
第１表に精製の手順と比活性等をまとめた。
■ 反応：
このようにして得られた酵素液を用いて第２表に示した
組成の反応液を用いて、第３表に示す化合物Ａ、Ｂそれ
ぞれ６ｑを添加し３７℃で２０時間反応せしめた。
組成の反応液を用いて、第３表に示す化合物Ａ、Ｂそれ
ぞれ６ｑを添加し３７℃で２０時間反応せしめた。
■ 定量と同定：
このようにして得られた反応液を液体クロマトグラフィ
ーにかけニンヒドリン発色法、および２１０ｎｍの吸光
度分析（カル？キシル基の測定）によって得られた化合
物Ａ−Ｂの量を測定した。また、反応生成物の同定は、
反応液から液体クロマト法によって分取しておおよその
分子量を測定し、次にこれを酸分解し、生成物に含まれ
るアミノ酸組成を測定した。またＣ末端をヒドラジン分
解法、およびＮ末端をＤＮＰ法によって定めた。その結
果、Ａ−Ｂなる順番からなる化合物のＡのγ−カルデキ
シル基がＢのアミノ基と結合していることが判明した。
ーにかけニンヒドリン発色法、および２１０ｎｍの吸光
度分析（カル？キシル基の測定）によって得られた化合
物Ａ−Ｂの量を測定した。また、反応生成物の同定は、
反応液から液体クロマト法によって分取しておおよその
分子量を測定し、次にこれを酸分解し、生成物に含まれ
るアミノ酸組成を測定した。またＣ末端をヒドラジン分
解法、およびＮ末端をＤＮＰ法によって定めた。その結
果、Ａ−Ｂなる順番からなる化合物のＡのγ−カルデキ
シル基がＢのアミノ基と結合していることが判明した。
第２表反応液
アデノシン三リン酸 ３ ηＭ
ｇＳＯ４−７Ｈ２００，５〃 ＫＣＬ １・
０“化合物Ａ ５ ｐ
化合物Ｂ （５ｔｔ酵素
液 ｏ、５〃全液量
４１！ｕ！■ 結果： 得られた結果を第３表に示した。
ｇＳＯ４−７Ｈ２００，５〃 ＫＣＬ １・
０“化合物Ａ ５ ｐ
化合物Ｂ （５ｔｔ酵素
液 ｏ、５〃全液量
４１！ｕ！■ 結果： 得られた結果を第３表に示した。
第 ３ 表
ｒ１９）
実施例２
グｋ コースｌ、 Ｑ％、ｌ１ａ（２Ｐ０４０．２チ、
ＭｇＳＯ４・７Ｈ２００，１俤、ペグトン１．０チ、酵
母エキス１．０チ、−７、Ｏ（ＫＯＨ中和）からなる培
地２０ｍＡ’を肩付フラスコ（５００１ｎｌ）に分注し
、１１５℃にて１５分間殺菌し、放冷した。これに下記
第４表に示す微生物をそれぞれ接種し、３１℃にて２４
時間振揺培養した。得られた培養液をそれぞれ遠心分離
処理して菌体を集め、これを実施例１と同じ「ダイン・
ミル」にてそれぞれ破砕し、更に遠心分離処理して、そ
れぞれ無細胞抽出液を得た。これを酵素液として第５表
に示す反応液を用いて、３７℃にて２０時間反応せしめ
た。反応液中に生成したγ−グルタミルシスティンの生
成量を定量した。
ＭｇＳＯ４・７Ｈ２００，１俤、ペグトン１．０チ、酵
母エキス１．０チ、−７、Ｏ（ＫＯＨ中和）からなる培
地２０ｍＡ’を肩付フラスコ（５００１ｎｌ）に分注し
、１１５℃にて１５分間殺菌し、放冷した。これに下記
第４表に示す微生物をそれぞれ接種し、３１℃にて２４
時間振揺培養した。得られた培養液をそれぞれ遠心分離
処理して菌体を集め、これを実施例１と同じ「ダイン・
ミル」にてそれぞれ破砕し、更に遠心分離処理して、そ
れぞれ無細胞抽出液を得た。これを酵素液として第５表
に示す反応液を用いて、３７℃にて２０時間反応せしめ
た。反応液中に生成したγ−グルタミルシスティンの生
成量を定量した。
その結果を第４表に示した。
（１乙）
第５表
アデノシン三リン酸 ３ ■ＭｇＳＯ
４・７Ｈ２０Ｑ、 ５ ｔｔ Ｋｃｔ １． ｏ
ｐＬ−グルタミン酸 ６．Ｏ〃
Ｌ−システィン ６．０〃０、１
Ｍ トリスバッフ−ｒ ｐＨ８，５２ｍｌ酵素液（
蛋白量５シ勺） ２ ｍｌ全液量
４ ｄ実施例３ 実施例２に示す方法により、第６表に示す微生物を培養
し、培養液から菌体をあつめた。第５表に示す反応液中
のＬ−システィンのかわシにＬ−α−アミノ酪酸または
Ｌ−ホモセリンを用いた反応液に、得られた菌体をそれ
ぞれ懸濁した。３１℃にて２０時間反応せしめたところ
、第６表に示す結果が得られた。
４・７Ｈ２０Ｑ、 ５ ｔｔ Ｋｃｔ １． ｏ
ｐＬ−グルタミン酸 ６．Ｏ〃
Ｌ−システィン ６．０〃０、１
Ｍ トリスバッフ−ｒ ｐＨ８，５２ｍｌ酵素液（
蛋白量５シ勺） ２ ｍｌ全液量
４ ｄ実施例３ 実施例２に示す方法により、第６表に示す微生物を培養
し、培養液から菌体をあつめた。第５表に示す反応液中
のＬ−システィンのかわシにＬ−α−アミノ酪酸または
Ｌ−ホモセリンを用いた反応液に、得られた菌体をそれ
ぞれ懸濁した。３１℃にて２０時間反応せしめたところ
、第６表に示す結果が得られた。
実施例４
プロテウス・ミラビリスＩＦＯ３８４９を実施例２に示
す方法によ）培養し、その培養液４Ｍにグルコース４０
■、Ａ’ｒＰ ５■、Ｌ〜グルタミン酸６１＋ＩＰ。
す方法によ）培養し、その培養液４Ｍにグルコース４０
■、Ａ’ｒＰ ５■、Ｌ〜グルタミン酸６１＋ＩＰ。
Ｌ−システィン６岬を加えて声をアンモニア溶液で９．
０に調整した。３７℃にて２４時間振とうしながら反応
せしめたところ、γ−グルタミルーＬ−システィンが２
．３ｙａ５＋／、ｍＪ生成蓄積した。
０に調整した。３７℃にて２４時間振とうしながら反応
せしめたところ、γ−グルタミルーＬ−システィンが２
．３ｙａ５＋／、ｍＪ生成蓄積した。
実施例５
実施例１に示す精製酵素を用い、実施例１に示す方法に
よシ（但し、反応液は全量１００ｍとし、化合物ＡはＬ
−グルタミン酸とし、化合物ＢはＬ−システィンとした
）、γ−Ｌ−グルタミルーＬ−システィンを生成せしめ
た。
よシ（但し、反応液は全量１００ｍとし、化合物ＡはＬ
−グルタミン酸とし、化合物ＢはＬ−システィンとした
）、γ−Ｌ−グルタミルーＬ−システィンを生成せしめ
た。
反応液よｐ ｒ Ａｒｃｈ 、 Ｂｉｏｃｈｅｍ 、
Ｂｌｏｐｈａ ４７ ＋２４０ 、（１９５３）Ｊに記
載の方法に従ってγ−Ｌ−グルタミルーＬ−システィン
を単離、精製した。得られた結晶は１９７岬であった。
Ｂｌｏｐｈａ ４７ ＋２４０ 、（１９５３）Ｊに記
載の方法に従ってγ−Ｌ−グルタミルーＬ−システィン
を単離、精製した。得られた結晶は１９７岬であった。
このものの〔α〕２９′は＋１１．７ （Ｈ２ｏ 、
１ ）であシ、又元素分析値は理論値とよく一致した。
１ ）であシ、又元素分析値は理論値とよく一致した。
Claims (1)
- エシェリヒア属、エンテロバクター属、プロテウス属、
バチルス属、シュードモナス属、ミクロコッカス属また
はエルビニア属に属し、化合物Ａと化合物Ｂとより化合
物Ａ−Ｂを生成する能力を有する微生物の作用により、
水溶液中にて化合物Ａと化合物Ｂとを反応せしめて化合
物Ａ−Ｂを生成せしめることを特徴とするアミノ酸誘導
体の製造方法。但し、化合物ＡはＬ−グルタミン酸、Ｄ
−グルタミン酸またはα−ケトグルタル酸であり、化合
物Ｂは、Ｌ−システィン、Ｌ−α−アミノ酪酸、Ｌ−ノ
ルバリン、Ｌ−ホモセリン、Ｌ−ホモシスティン、Ｌ−
スレオニン、Ｌ−アラニン、グリシン、Ｌ−バリン、Ｌ
−セリン、Ｌ−メチオニン、Ｌ−ロイシン、Ｌ−アスパ
ラギン、Ｌ−イソロイシン、Ｌ−ハイドロキシプロリン
またはＬ−シトルリンである。また、化合物Ａ−Ｂは化
合物Ａのγ−位のカルボキシル基に化合物Ｂのアミノ基
が結合したものである。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11822786A JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11822786A JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13329479A Division JPS5658495A (en) | 1979-10-16 | 1979-10-16 | Preparation of amino acid derivative |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6225995A true JPS6225995A (ja) | 1987-02-03 |
| JPH0144316B2 JPH0144316B2 (ja) | 1989-09-27 |
Family
ID=14731367
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11822786A Granted JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6225995A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2014017485A1 (ja) * | 2012-07-25 | 2014-01-30 | 味の素株式会社 | 果汁含有飲食品 |
| JP5688687B2 (ja) * | 2009-04-01 | 2015-03-25 | 味の素株式会社 | ペプチドのコク味付与用途 |
-
1986
- 1986-05-22 JP JP11822786A patent/JPS6225995A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5688687B2 (ja) * | 2009-04-01 | 2015-03-25 | 味の素株式会社 | ペプチドのコク味付与用途 |
| US9844226B2 (en) | 2009-04-01 | 2017-12-19 | Ajinomoto Co., Inc. | Use of peptides for imparting kokumi |
| WO2014017485A1 (ja) * | 2012-07-25 | 2014-01-30 | 味の素株式会社 | 果汁含有飲食品 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0144316B2 (ja) | 1989-09-27 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPS58134990A (ja) | 新規な細菌アルカリプロテア−ゼ及びその製造方法 | |
| JPH03175984A (ja) | 微生物により製造したｎ―アシル―ｌ―プロリン―アシラーゼ、その取得方法、ｌ―プロリン、ｌ―ピペコリン酸、ｌ―チアゾリジン―４―カルボン酸およびｌ―チアゾリジン―２―カルボン酸の取得方法、ならびにｎ―アセチル―ｌ―プロリン、ｎ―プロピオニル―ｌ―プロリンおよびｎ―ブチリル―ｌ―プロリンの製造方法 | |
| JPS6225995A (ja) | アミノ酸誘導体の製造法 | |
| JPH0552195B2 (ja) | ||
| De Groot et al. | The action of Pseudomonas fluorescens extracts on asparagine and asparagine derivatives | |
| JPS6129953B2 (ja) | ||
| JP2843596B2 (ja) | 新規Ｄ―アミダーゼ及びＤ―α―アラニン及び／又はＬ―α―アラニンアミドの製造法 | |
| JP3652526B2 (ja) | プロテアーゼ、これを生産する微生物及び当該プロテアーゼの製造法 | |
| JPH0141315B2 (ja) | ||
| WO2002008439A1 (fr) | Procede d'elaboration d'acides 2-amino | |
| JPH0644870B2 (ja) | Ｄ−α−アミノ酸の製造方法 | |
| JPS6210158B2 (ja) | ||
| US5134073A (en) | Microbiologically produced n-acetyl-2,3-didehydroleucine acylase | |
| JP4485734B2 (ja) | ５置換ヒダントインラセマーゼ、これをコードするｄｎａ、組み換えｄｎａ、形質転換された細胞および光学活性アミノ酸の製造方法 | |
| JPS6251600B2 (ja) | ||
| JP2680665B2 (ja) | プトレッシン：ピルビン酸トランスアミナーゼ | |
| JPS62134094A (ja) | 酵素法によるｌ−トリプトフアンの製造法 | |
| Omidinia et al. | AFFINITY PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF RECOMBINANT BACILLUS SPHAERICUS HENYLALANINE DEHYDROGENASE PRODUCED BY PET EXPRESSION VECTOR SYSTEM | |
| EP0159866A2 (en) | Process for production of L-amino acids | |
| JPH05336954A (ja) | 微生物培養法及び微生物用培地 | |
| OKUBO et al. | Lability of alanine racemase from a psychrotroph | |
| JPS63192387A (ja) | 耐熱性プロテア−ゼ及びその製法 | |
| JPS6123994B2 (ja) | ||
| JPH0141316B2 (ja) | ||
| JPS63146796A (ja) | Ｌ−ヒスチジンの製造法 |