JPS6225995A - アミノ酸誘導体の製造法 - Google Patents
アミノ酸誘導体の製造法Info
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- JPS6225995A JPS6225995A JP11822786A JP11822786A JPS6225995A JP S6225995 A JPS6225995 A JP S6225995A JP 11822786 A JP11822786 A JP 11822786A JP 11822786 A JP11822786 A JP 11822786A JP S6225995 A JPS6225995 A JP S6225995A
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- Japan
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- compound
- acid
- amino acid
- acid derivative
- bacterial cells
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
この発明はL−グルタミン酸、D−グルタミン酸、また
はα−ケトグルタル酸(以下、この3個を併せて化合物
Aと記す。)のγ−位のカルボキシル基にL−システィ
ン、L−α−アミノ酪酸、L−ノルバリン、L−ホモセ
リン、L−ホモシスティン、L−スレオニン、L−アラ
ニン、グリシン、L−バリン、L−セリン、L−メチオ
ニン、L−ロイシン、L−アスパラギン、L−イソロイ
シン、L−ハイドロキシプロリンtたはL−シトルリン
(以下、この16個を併せて化合物Bと記す。)のアミ
ノ基と結合してなるアミノ酸誘導体(以下、化合物A−
Bと記す。)の製造法に関する。
はα−ケトグルタル酸(以下、この3個を併せて化合物
Aと記す。)のγ−位のカルボキシル基にL−システィ
ン、L−α−アミノ酪酸、L−ノルバリン、L−ホモセ
リン、L−ホモシスティン、L−スレオニン、L−アラ
ニン、グリシン、L−バリン、L−セリン、L−メチオ
ニン、L−ロイシン、L−アスパラギン、L−イソロイ
シン、L−ハイドロキシプロリンtたはL−シトルリン
(以下、この16個を併せて化合物Bと記す。)のアミ
ノ基と結合してなるアミノ酸誘導体(以下、化合物A−
Bと記す。)の製造法に関する。
化合物A−Bの多くは抗酸化力を有し、特に食品添加物
としての抗酸化剤としての用途がある。
としての抗酸化剤としての用途がある。
また化合物A−Hのいずれも試薬として高価なものであ
る。
る。
のである。
本発明者らは、化合物Aと化合物Bを反応せしめて化合
物A−Bを生成せしめる作用を有する多数の微生物を見
出した。
物A−Bを生成せしめる作用を有する多数の微生物を見
出した。
化合物Aと化合物Bを反応せしめる能力を有する微生物
としては、エシェリヒア属、エンテロノぐフタ−属、グ
ロテウス属、バチルス属、シュードモナス属、ミクロコ
ツカス属およびエルビニア属に属する微生物がある。具
体的に例示すれば、以下のものがある。
としては、エシェリヒア属、エンテロノぐフタ−属、グ
ロテウス属、バチルス属、シュードモナス属、ミクロコ
ツカス属およびエルビニア属に属する微生物がある。具
体的に例示すれば、以下のものがある。
シニードモナス・エルギノサATCC10145コリネ
バクテリウム・エクイ ATCC69
39スタフイロコツカス・アウレウス AT
CC4012エシエリヒア・コリ
ATCC11246エンテロハクター・エロクネ
ス ATCC13048グロテウス・プ
ルがリス FERM−P 47
95プロテウス・ミラビリス エF
O3849アルカリrネス・フェカリス
ATCC8750バチルス・サブチリス
ATCC13952バチルス・プレビス
ATCC8185プレヒハクテ
リウム・アンモニアゲネス ATCC6871アグ
ロバクテリウム・ラディオバクター ATCC47
18アルスロバクタ−・シンプレックス AT
CC6946ミクロコツカス・ルテウス
ATCC4698エルビニア・ステパルティ
ATCC21434このような微生物を
化合物Aと化合物Bに作用せしめる方法は、これらの微
生物菌体、培養液よシ菌体を除いたもの、または菌体の
処理物の存在下に、水溶液中にて化合物Aと化合物Bを
接触せしめればよい。
バクテリウム・エクイ ATCC69
39スタフイロコツカス・アウレウス AT
CC4012エシエリヒア・コリ
ATCC11246エンテロハクター・エロクネ
ス ATCC13048グロテウス・プ
ルがリス FERM−P 47
95プロテウス・ミラビリス エF
O3849アルカリrネス・フェカリス
ATCC8750バチルス・サブチリス
ATCC13952バチルス・プレビス
ATCC8185プレヒハクテ
リウム・アンモニアゲネス ATCC6871アグ
ロバクテリウム・ラディオバクター ATCC47
18アルスロバクタ−・シンプレックス AT
CC6946ミクロコツカス・ルテウス
ATCC4698エルビニア・ステパルティ
ATCC21434このような微生物を
化合物Aと化合物Bに作用せしめる方法は、これらの微
生物菌体、培養液よシ菌体を除いたもの、または菌体の
処理物の存在下に、水溶液中にて化合物Aと化合物Bを
接触せしめればよい。
これらの微生物を培養して菌体を得る方法は、特定の方
法を用いることを要せず、通常の培地を用い通常の方法
で培養すればよい。菌体として培養途中の培養液そのま
ま、培養終了後の培養液、培養液よシ分離された菌体、
洗浄された菌体らいずれもが使用可能である。菌体処理
物としては、凍結乾燥菌体、アセトン乾燥菌体、トルエ
ン、界面活性剤等と接触せしめた菌体、リゾチームで処
理した菌体、超音波にさらした菌体、機械的に摩砕した
菌体等のほか、これら菌体または菌体処理物から得られ
た化合物Aと化合物Bを反応せしめて化合物A−Bを生
成せしめる酵素活性を有する酵素蛋白区分、更にはこれ
ら菌体の固定化物、菌体処理物の不溶化物、その他が含
まれる。
法を用いることを要せず、通常の培地を用い通常の方法
で培養すればよい。菌体として培養途中の培養液そのま
ま、培養終了後の培養液、培養液よシ分離された菌体、
洗浄された菌体らいずれもが使用可能である。菌体処理
物としては、凍結乾燥菌体、アセトン乾燥菌体、トルエ
ン、界面活性剤等と接触せしめた菌体、リゾチームで処
理した菌体、超音波にさらした菌体、機械的に摩砕した
菌体等のほか、これら菌体または菌体処理物から得られ
た化合物Aと化合物Bを反応せしめて化合物A−Bを生
成せしめる酵素活性を有する酵素蛋白区分、更にはこれ
ら菌体の固定化物、菌体処理物の不溶化物、その他が含
まれる。
化合物Aと化合物Bの反応は、10から70℃の範囲の
適洛な温度及び−4からIOの範囲の適当な−に調節し
ながら行えばよ′シ好ましい結果が得られる。水溶液中
に抗酸化剤、界面活性剤等を添加すればよシ好ましい結
果が得られる場合が多い。必要ならば反応液に化合物A
又は化合物Bを追補添加してもよい。反応液は特に強い
攪拌をする必要はないが必要によシ適宜攪拌する上記反
応液を上に述べた条件に暫時保てば、反応液中に化合物
A−Bが生成蓄積される。反応液よシ化合物A−Bを分
離する方法は通常の方法が適用できる。
適洛な温度及び−4からIOの範囲の適当な−に調節し
ながら行えばよ′シ好ましい結果が得られる。水溶液中
に抗酸化剤、界面活性剤等を添加すればよシ好ましい結
果が得られる場合が多い。必要ならば反応液に化合物A
又は化合物Bを追補添加してもよい。反応液は特に強い
攪拌をする必要はないが必要によシ適宜攪拌する上記反
応液を上に述べた条件に暫時保てば、反応液中に化合物
A−Bが生成蓄積される。反応液よシ化合物A−Bを分
離する方法は通常の方法が適用できる。
実施例1
■ 培養:11当シダルコースlOy−1MgSO4・
17に200.2?、K2HPO410iP%Na?’
JT(4HPO410)、クエン酸1711物7.o、
P、I、−スレオニン25キ、L−oイラン5011P
1L−、y’o リy25119゜L−アルギニン50
v、L−ヒスチジン10■、チアミノ1.0■、および
ペプトン10i!−を含み、pH8,0に調節した培地
500−ずつを2ノ容フラスコ5本に入れて加熱殺菌し
た。これに予めブイヨン培地にて前培養したグロテウス
・ミラピリスIF03849を接種し、28℃にて36
時間振揺培養した。
17に200.2?、K2HPO410iP%Na?’
JT(4HPO410)、クエン酸1711物7.o、
P、I、−スレオニン25キ、L−oイラン5011P
1L−、y’o リy25119゜L−アルギニン50
v、L−ヒスチジン10■、チアミノ1.0■、および
ペプトン10i!−を含み、pH8,0に調節した培地
500−ずつを2ノ容フラスコ5本に入れて加熱殺菌し
た。これに予めブイヨン培地にて前培養したグロテウス
・ミラピリスIF03849を接種し、28℃にて36
時間振揺培養した。
一:1xoo、4容ジャーファーメンタ−に上記と同じ
組成の培地25ノを入れ、殺菌後、上記フラスコ5本中
の培養液を入れた。培養は好気的条件下に28℃で24
時間培養を行った。
組成の培地25ノを入れ、殺菌後、上記フラスコ5本中
の培養液を入れた。培養は好気的条件下に28℃で24
時間培養を行った。
このようにして得られた培養液を20.00Orpmに
て連続遠心後、湿重量75o、Pの菌体を得た。これを
−20℃にて凍結した。
て連続遠心後、湿重量75o、Pの菌体を得た。これを
−20℃にて凍結した。
■ 酵素精製
1)無細胞抽出液:
凍結した菌体75oiI−を融解後0.01 Mリン酸
ハッ77− (pH7,05rrMMgct2含)にて
全量4!とし、「ダイン・ミル」にて細胞膜を破砕し、
超遠心後、無細胞抽出液を3.8ノ得た。
ハッ77− (pH7,05rrMMgct2含)にて
全量4!とし、「ダイン・ミル」にて細胞膜を破砕し、
超遠心後、無細胞抽出液を3.8ノ得た。
2)硫安画分:無細胞抽出液を硫安40〜80チにて分
画した後、0.OIM’lン酸バッファーにて4℃で透
析を行なった。
画した後、0.OIM’lン酸バッファーにて4℃で透
析を行なった。
3)プロタミン画分:塩基性蛋白質、および核酸類を除
くために総蛋白の約10チのプロタミン硫酸を加え、上
澄の(250nmにおける吸光度/260nmにおける
吸光度)が約1.0になるところをプロタミン画分とし
除去した。
くために総蛋白の約10チのプロタミン硫酸を加え、上
澄の(250nmにおける吸光度/260nmにおける
吸光度)が約1.0になるところをプロタミン画分とし
除去した。
4) DEAE−セルロースカラム処理画分:DEA
F−セルロースヲ0. OI M リン酸バッファー(
p[(7,O15mM MgCl2含)にて平衡にした
後、クロマトグラフィーを行った。0.05M NaC
t溶出液の活性部位を硫安80q6にて、約10日間静
置後、上澄をデカンテーシ目ンにて除き、超遠心後、酵
素液を得た。
F−セルロースヲ0. OI M リン酸バッファー(
p[(7,O15mM MgCl2含)にて平衡にした
後、クロマトグラフィーを行った。0.05M NaC
t溶出液の活性部位を硫安80q6にて、約10日間静
置後、上澄をデカンテーシ目ンにて除き、超遠心後、酵
素液を得た。
5)ヒドロキシアパタイトカラム処理画分:DEAE−
セルロースカラムクロマトグラフィーにて得られた酵素
液を0.OOIM!Jン酸バッフ−r (2mM M
gCl2含)にて充分透析した後、ヒドロキシアパタイ
トカラムクロマトグラフィーを行ない、50mMと10
0mMのリン酸バッファー溶出液よ)活性部分を得た。
セルロースカラムクロマトグラフィーにて得られた酵素
液を0.OOIM!Jン酸バッフ−r (2mM M
gCl2含)にて充分透析した後、ヒドロキシアパタイ
トカラムクロマトグラフィーを行ない、50mMと10
0mMのリン酸バッファー溶出液よ)活性部分を得た。
6)セファクリルS−200カラム処理画分:ヒドロキ
シアパタイトカラムクロマトグラフィーで得られた酵素
液を0.05 M ) !Jス・垣酸バッファー(pH
8,0)にて透析後、同緩衝液で平衡化したセファクリ
ルS−200カラムにてクロマトグラフィーを行なった
。
シアパタイトカラムクロマトグラフィーで得られた酵素
液を0.05 M ) !Jス・垣酸バッファー(pH
8,0)にて透析後、同緩衝液で平衡化したセファクリ
ルS−200カラムにてクロマトグラフィーを行なった
。
7)セファデックスG−100カラム処理画分:セ7ア
クリルS−200カラムクロマトグラフィーで得られた
酵素液をセファデックスG−100カラムにてクロマト
グラフィーを行ない諸性質を検討する部分精製酵素とし
た。
クリルS−200カラムクロマトグラフィーで得られた
酵素液をセファデックスG−100カラムにてクロマト
グラフィーを行ない諸性質を検討する部分精製酵素とし
た。
第1表に精製の手順と比活性等をまとめた。
■ 反応:
このようにして得られた酵素液を用いて第2表に示した
組成の反応液を用いて、第3表に示す化合物A、Bそれ
ぞれ6qを添加し37℃で20時間反応せしめた。
組成の反応液を用いて、第3表に示す化合物A、Bそれ
ぞれ6qを添加し37℃で20時間反応せしめた。
■ 定量と同定:
このようにして得られた反応液を液体クロマトグラフィ
ーにかけニンヒドリン発色法、および210nmの吸光
度分析(カル?キシル基の測定)によって得られた化合
物A−Bの量を測定した。また、反応生成物の同定は、
反応液から液体クロマト法によって分取しておおよその
分子量を測定し、次にこれを酸分解し、生成物に含まれ
るアミノ酸組成を測定した。またC末端をヒドラジン分
解法、およびN末端をDNP法によって定めた。その結
果、A−Bなる順番からなる化合物のAのγ−カルデキ
シル基がBのアミノ基と結合していることが判明した。
ーにかけニンヒドリン発色法、および210nmの吸光
度分析(カル?キシル基の測定)によって得られた化合
物A−Bの量を測定した。また、反応生成物の同定は、
反応液から液体クロマト法によって分取しておおよその
分子量を測定し、次にこれを酸分解し、生成物に含まれ
るアミノ酸組成を測定した。またC末端をヒドラジン分
解法、およびN末端をDNP法によって定めた。その結
果、A−Bなる順番からなる化合物のAのγ−カルデキ
シル基がBのアミノ基と結合していることが判明した。
第2表反応液
アデノシン三リン酸 3 ηM
gSO4−7H200,5〃 KCL 1・
0“化合物A 5 p
化合物B (5tt酵素
液 o、5〃全液量
41!u!■ 結果: 得られた結果を第3表に示した。
gSO4−7H200,5〃 KCL 1・
0“化合物A 5 p
化合物B (5tt酵素
液 o、5〃全液量
41!u!■ 結果: 得られた結果を第3表に示した。
第 3 表
r19)
実施例2
グk コースl、 Q%、l1a(2P040.2チ、
MgSO4・7H200,1俤、ペグトン1.0チ、酵
母エキス1.0チ、−7、O(KOH中和)からなる培
地20mA’を肩付フラスコ(5001nl)に分注し
、115℃にて15分間殺菌し、放冷した。これに下記
第4表に示す微生物をそれぞれ接種し、31℃にて24
時間振揺培養した。得られた培養液をそれぞれ遠心分離
処理して菌体を集め、これを実施例1と同じ「ダイン・
ミル」にてそれぞれ破砕し、更に遠心分離処理して、そ
れぞれ無細胞抽出液を得た。これを酵素液として第5表
に示す反応液を用いて、37℃にて20時間反応せしめ
た。反応液中に生成したγ−グルタミルシスティンの生
成量を定量した。
MgSO4・7H200,1俤、ペグトン1.0チ、酵
母エキス1.0チ、−7、O(KOH中和)からなる培
地20mA’を肩付フラスコ(5001nl)に分注し
、115℃にて15分間殺菌し、放冷した。これに下記
第4表に示す微生物をそれぞれ接種し、31℃にて24
時間振揺培養した。得られた培養液をそれぞれ遠心分離
処理して菌体を集め、これを実施例1と同じ「ダイン・
ミル」にてそれぞれ破砕し、更に遠心分離処理して、そ
れぞれ無細胞抽出液を得た。これを酵素液として第5表
に示す反応液を用いて、37℃にて20時間反応せしめ
た。反応液中に生成したγ−グルタミルシスティンの生
成量を定量した。
その結果を第4表に示した。
(1乙)
第5表
アデノシン三リン酸 3 ■MgSO
4・7H20Q、 5 tt Kct 1. o
pL−グルタミン酸 6.O〃
L−システィン 6.0〃0、1
M トリスバッフ−r pH8,52ml酵素液(
蛋白量5シ勺) 2 ml全液量
4 d実施例3 実施例2に示す方法により、第6表に示す微生物を培養
し、培養液から菌体をあつめた。第5表に示す反応液中
のL−システィンのかわシにL−α−アミノ酪酸または
L−ホモセリンを用いた反応液に、得られた菌体をそれ
ぞれ懸濁した。31℃にて20時間反応せしめたところ
、第6表に示す結果が得られた。
4・7H20Q、 5 tt Kct 1. o
pL−グルタミン酸 6.O〃
L−システィン 6.0〃0、1
M トリスバッフ−r pH8,52ml酵素液(
蛋白量5シ勺) 2 ml全液量
4 d実施例3 実施例2に示す方法により、第6表に示す微生物を培養
し、培養液から菌体をあつめた。第5表に示す反応液中
のL−システィンのかわシにL−α−アミノ酪酸または
L−ホモセリンを用いた反応液に、得られた菌体をそれ
ぞれ懸濁した。31℃にて20時間反応せしめたところ
、第6表に示す結果が得られた。
実施例4
プロテウス・ミラビリスIFO3849を実施例2に示
す方法によ)培養し、その培養液4Mにグルコース40
■、A’rP 5■、L〜グルタミン酸61+IP。
す方法によ)培養し、その培養液4Mにグルコース40
■、A’rP 5■、L〜グルタミン酸61+IP。
L−システィン6岬を加えて声をアンモニア溶液で9.
0に調整した。37℃にて24時間振とうしながら反応
せしめたところ、γ−グルタミルーL−システィンが2
.3ya5+/、mJ生成蓄積した。
0に調整した。37℃にて24時間振とうしながら反応
せしめたところ、γ−グルタミルーL−システィンが2
.3ya5+/、mJ生成蓄積した。
実施例5
実施例1に示す精製酵素を用い、実施例1に示す方法に
よシ(但し、反応液は全量100mとし、化合物AはL
−グルタミン酸とし、化合物BはL−システィンとした
)、γ−L−グルタミルーL−システィンを生成せしめ
た。
よシ(但し、反応液は全量100mとし、化合物AはL
−グルタミン酸とし、化合物BはL−システィンとした
)、γ−L−グルタミルーL−システィンを生成せしめ
た。
反応液よp r Arch 、 Biochem 、
Blopha 47 +240 、(1953)Jに記
載の方法に従ってγ−L−グルタミルーL−システィン
を単離、精製した。得られた結晶は197岬であった。
Blopha 47 +240 、(1953)Jに記
載の方法に従ってγ−L−グルタミルーL−システィン
を単離、精製した。得られた結晶は197岬であった。
このものの〔α〕29′は+11.7 (H2o 、
1 )であシ、又元素分析値は理論値とよく一致した。
1 )であシ、又元素分析値は理論値とよく一致した。
Claims (1)
- エシェリヒア属、エンテロバクター属、プロテウス属、
バチルス属、シュードモナス属、ミクロコッカス属また
はエルビニア属に属し、化合物Aと化合物Bとより化合
物A−Bを生成する能力を有する微生物の作用により、
水溶液中にて化合物Aと化合物Bとを反応せしめて化合
物A−Bを生成せしめることを特徴とするアミノ酸誘導
体の製造方法。但し、化合物AはL−グルタミン酸、D
−グルタミン酸またはα−ケトグルタル酸であり、化合
物Bは、L−システィン、L−α−アミノ酪酸、L−ノ
ルバリン、L−ホモセリン、L−ホモシスティン、L−
スレオニン、L−アラニン、グリシン、L−バリン、L
−セリン、L−メチオニン、L−ロイシン、L−アスパ
ラギン、L−イソロイシン、L−ハイドロキシプロリン
またはL−シトルリンである。また、化合物A−Bは化
合物Aのγ−位のカルボキシル基に化合物Bのアミノ基
が結合したものである。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11822786A JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11822786A JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Related Parent Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP13329479A Division JPS5658495A (en) | 1979-10-16 | 1979-10-16 | Preparation of amino acid derivative |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6225995A true JPS6225995A (ja) | 1987-02-03 |
JPH0144316B2 JPH0144316B2 (ja) | 1989-09-27 |
Family
ID=14731367
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP11822786A Granted JPS6225995A (ja) | 1986-05-22 | 1986-05-22 | アミノ酸誘導体の製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6225995A (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2014017485A1 (ja) * | 2012-07-25 | 2014-01-30 | 味の素株式会社 | 果汁含有飲食品 |
JP5688687B2 (ja) * | 2009-04-01 | 2015-03-25 | 味の素株式会社 | ペプチドのコク味付与用途 |
-
1986
- 1986-05-22 JP JP11822786A patent/JPS6225995A/ja active Granted
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP5688687B2 (ja) * | 2009-04-01 | 2015-03-25 | 味の素株式会社 | ペプチドのコク味付与用途 |
US9844226B2 (en) | 2009-04-01 | 2017-12-19 | Ajinomoto Co., Inc. | Use of peptides for imparting kokumi |
WO2014017485A1 (ja) * | 2012-07-25 | 2014-01-30 | 味の素株式会社 | 果汁含有飲食品 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0144316B2 (ja) | 1989-09-27 |
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