JPS61141897A - 生物化学反応方法 - Google Patents
生物化学反応方法Info
- Publication number
- JPS61141897A JPS61141897A JP26589584A JP26589584A JPS61141897A JP S61141897 A JPS61141897 A JP S61141897A JP 26589584 A JP26589584 A JP 26589584A JP 26589584 A JP26589584 A JP 26589584A JP S61141897 A JPS61141897 A JP S61141897A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- reaction
- lipase
- enzyme
- reactor
- hydrophilic
- Prior art date
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- Granted
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は酵素を触媒に用いた生物化学反応方法の改良に
関するものである。
関するものである。
本発明者等は、先に特願昭５８−２８３２５号にて、相
互に溶解しない親水性と疎水性との２種の基質を多孔性
の薄膜を介して接触させながら上記親水性の基質に含ま
せ九酵素を触媒として反応させる生物化学反応方法全提
案した。
互に溶解しない親水性と疎水性との２種の基質を多孔性
の薄膜を介して接触させながら上記親水性の基質に含ま
せ九酵素を触媒として反応させる生物化学反応方法全提
案した。
上記反応方法は、親水性の基質に含ませた酵素が疎水性
の基質や疎水性の反応生成物の中に全く移行しないため
、反応に用い九親水性の基質と酵素との混合物の再循環
が可能であるという利点を有しているが、酵素の使用量
が多いという問題があつ交。
の基質や疎水性の反応生成物の中に全く移行しないため
、反応に用い九親水性の基質と酵素との混合物の再循環
が可能であるという利点を有しているが、酵素の使用量
が多いという問題があつ交。
本発明は上記反応方法の問題点を解消し、面素使用量の
少ない生物化学反応方法の提供を目的とするものである
。
少ない生物化学反応方法の提供を目的とするものである
。
本発明は、酵素を固定化した多孔質膜を介して、相互に
溶解しない親水性と疎水性との２種の基質を反応させる
ことを特徴とする生物化学反応方法である。
溶解しない親水性と疎水性との２種の基質を反応させる
ことを特徴とする生物化学反応方法である。
本発明において相互に溶解しない疎水性の基質と親水性
の基質とは、たとえば油脂を代表例とする脂肪酸エステ
ルの加水分解反応においては、油脂その他の脂肪酸エス
テルと水であり、脂肪酸多価アルコールエステルの合成
反応においては炭素数６〜２４の脂肪酸特に高級脂肪酸
トエチレンクリコール、フロピレンクリコール。
の基質とは、たとえば油脂を代表例とする脂肪酸エステ
ルの加水分解反応においては、油脂その他の脂肪酸エス
テルと水であり、脂肪酸多価アルコールエステルの合成
反応においては炭素数６〜２４の脂肪酸特に高級脂肪酸
トエチレンクリコール、フロピレンクリコール。
グリセロール等の多価アルコールであり、又油脂と多価
アルコールとのエステル交換反応による高級脂肪酸多価
アルコール部分エステルの合成反応においては油脂と多
価アルコールである。
アルコールとのエステル交換反応による高級脂肪酸多価
アルコール部分エステルの合成反応においては油脂と多
価アルコールである。
これらの反応における酵素としてはリパーゼが好適に使
用され、キャンデイダ属、クロモバクテリウム属、アス
ペルギルス属、ペニシリウム属、ムコール属、ジオトリ
カム属、リソフス属、アルスロバクタ−属、ヒコミセス
属などの微生物を給源とするリパーゼ、すい臓などの動
物臓器より得られるリパーゼ、ひま種子などの植物種子
よシ得られるリパーゼ等を使用することができる。
用され、キャンデイダ属、クロモバクテリウム属、アス
ペルギルス属、ペニシリウム属、ムコール属、ジオトリ
カム属、リソフス属、アルスロバクタ−属、ヒコミセス
属などの微生物を給源とするリパーゼ、すい臓などの動
物臓器より得られるリパーゼ、ひま種子などの植物種子
よシ得られるリパーゼ等を使用することができる。
又、これらリパーゼは粉末状のものを親水性の基質に溶
解又は分散して用いるほか、リパーゼを含有する培ＩＩ
液や菌体除去ｍ％使用できる。
解又は分散して用いるほか、リパーゼを含有する培ＩＩ
液や菌体除去ｍ％使用できる。
多孔質膜は、ガラス、金属等の無機物を材質とするもの
でも、合成樹脂等の有機物を材質とするものでもよく、
その孔径は（１０１〜１０μｍのものが使用される。多
孔質膜の材質は了セチルセルロースなどの親水性のもの
でも、テラクンやポリオレフィンなどの疎水性のもので
もよい。多孔質膜の厚さは１０〜１００μｍ１ 好ま
しくは２０〜５０μｍであり、空孔率は２０〜８０嘩、
好ましくは４０〜７０％である。
でも、合成樹脂等の有機物を材質とするものでもよく、
その孔径は（１０１〜１０μｍのものが使用される。多
孔質膜の材質は了セチルセルロースなどの親水性のもの
でも、テラクンやポリオレフィンなどの疎水性のもので
もよい。多孔質膜の厚さは１０〜１００μｍ１ 好ま
しくは２０〜５０μｍであり、空孔率は２０〜８０嘩、
好ましくは４０〜７０％である。
多孔質膜の孔径が１０１μ惰より小さい場合には反応速
度が小さく、１０μｍより大きい場合には２種の基質の
混合がおこるため好ましくない。又膜の厚さと空孔率り
反応速度と膜の実用的な強度の点から、前記範囲が望ま
しい。
度が小さく、１０μｍより大きい場合には２種の基質の
混合がおこるため好ましくない。又膜の厚さと空孔率り
反応速度と膜の実用的な強度の点から、前記範囲が望ま
しい。
多孔質膜の形態は、平膜でもよいか、中空糸の形態は、
反応器のコンパクト化か可能であり特に望ましい。
反応器のコンパクト化か可能であり特に望ましい。
なお、ポリオレフィン多孔質中空糸膜の場合、微多孔の
形態がスリット状である九め、孔径で表現することが困
難である。このため、エタノール中でのバブルポイント
を用いるのが便利である。バブルポイントの測定は、ル
ープ状の中空糸モジュール全作製し、これをエタノール
中に擾看し、アスピレータ−で吸引して、中９系内部を
エタノールで充分に濡らす。次にαＩ Ｋｆｉ／ｃｍ”
のステップ中で昇圧し、中空糸全体からバブにの発生す
る圧力をバブルポイン） （ｌｉ／ｃＩｎ２）とする。
形態がスリット状である九め、孔径で表現することが困
難である。このため、エタノール中でのバブルポイント
を用いるのが便利である。バブルポイントの測定は、ル
ープ状の中空糸モジュール全作製し、これをエタノール
中に擾看し、アスピレータ−で吸引して、中９系内部を
エタノールで充分に濡らす。次にαＩ Ｋｆｉ／ｃｍ”
のステップ中で昇圧し、中空糸全体からバブにの発生す
る圧力をバブルポイン） （ｌｉ／ｃＩｎ２）とする。
本発明の方法において、望ましいバブルポイントは、α
５乃至２０ Ｋ９／α２である。
５乃至２０ Ｋ９／α２である。
相互に溶解しない２種の基質は、多孔質膜を介して反応
が目的の段階に進行するまで接触させる。この２種の基
質は多孔質膜によシ隔離されていて互いに混合すること
はないが、多孔質膜の微細孔で接触して反応が行われる
。反応温度は、用いる酵素個有の反応温度の温度依存性
と熱安定性とにより決定する。反応基質である油脂、脂
肪酸および多価アルコールは、温度が高くなるほどその
粘度は低下し、又反応速度も上昇するが、その反面酵素
は温度が高くなるほど失活が著しいので、リパーゼが失
活しない範囲で可能なかぎり高温反応を行うのが効率的
である。
が目的の段階に進行するまで接触させる。この２種の基
質は多孔質膜によシ隔離されていて互いに混合すること
はないが、多孔質膜の微細孔で接触して反応が行われる
。反応温度は、用いる酵素個有の反応温度の温度依存性
と熱安定性とにより決定する。反応基質である油脂、脂
肪酸および多価アルコールは、温度が高くなるほどその
粘度は低下し、又反応速度も上昇するが、その反面酵素
は温度が高くなるほど失活が著しいので、リパーゼが失
活しない範囲で可能なかぎり高温反応を行うのが効率的
である。
油脂の加水分解反応を行う場合、反応温度は油脂の送液
の都合上、固体の油脂の場合にはその融点より１０℃以
上高い方が好ましい。一般に室温で液体である魚油や植
物油は約４０℃で、牛脂、ラード、パーム油などの固体
の油脂は約５０〜６０℃で反応させる。リパーゼは水に
溶解して用いるが、その一部が分散状態となっていても
差し叉えない。
の都合上、固体の油脂の場合にはその融点より１０℃以
上高い方が好ましい。一般に室温で液体である魚油や植
物油は約４０℃で、牛脂、ラード、パーム油などの固体
の油脂は約５０〜６０℃で反応させる。リパーゼは水に
溶解して用いるが、その一部が分散状態となっていても
差し叉えない。
高級脂肪酸と多価アルコールとのエステル化反応を行う
場合も同様の理由から約４０〜６０℃で反応させる。こ
の場合、リパーゼは多価アルコールに溶解又は分散させ
て用いる。多価アルコール中の水分は１０重景嘩以下で
あればさしつかえないが、好ましくは２〜５重量係であ
る。
場合も同様の理由から約４０〜６０℃で反応させる。こ
の場合、リパーゼは多価アルコールに溶解又は分散させ
て用いる。多価アルコール中の水分は１０重景嘩以下で
あればさしつかえないが、好ましくは２〜５重量係であ
る。
上記反応により生じた生成物は、親水性のものは親水性
の基質の方へ、疎水性のものは疎水性の基質の方へそれ
ぞれ移行する。尚上記反応生成物とは、油脂の加水分解
反応では一般に疎水性の高級脂肪酸であり、又エステル
化反応では疎水性の脂肪酸エステルである。
の基質の方へ、疎水性のものは疎水性の基質の方へそれ
ぞれ移行する。尚上記反応生成物とは、油脂の加水分解
反応では一般に疎水性の高級脂肪酸であり、又エステル
化反応では疎水性の脂肪酸エステルである。
本発明の反応方法は、例えば第１図に示すような反応装
置音用いて実施できる。同図において（１）は多孔質膜
を内蔵した反応器、（２）は油脂の貯槽、（３）は脂肪
酸の貯槽、（４）及び（５）は緩衝剤−グリセリン溶液
の貯槽、（６）は反応器を所定温度に保持する為の水槽
である。
置音用いて実施できる。同図において（１）は多孔質膜
を内蔵した反応器、（２）は油脂の貯槽、（３）は脂肪
酸の貯槽、（４）及び（５）は緩衝剤−グリセリン溶液
の貯槽、（６）は反応器を所定温度に保持する為の水槽
である。
反応器（１）として線温２図に示す如き多孔質中空糸を
内蔵した公矧の中空糸モジュールが好適に用いられる。
内蔵した公矧の中空糸モジュールが好適に用いられる。
多孔質中を糸としてポリプロピレン多孔質中空糸を用い
几場合の油脂の加水分解反応方法について説明すると、
先ず油脂を入口−より供給して中空糸（２）の内部を油
脂で満たし、次いでリパーゼ溶液もしくはリパーゼ・グ
リセリン溶液を緩衝剤入口（ハ）から供給して中空糸（
財）の外側ヲリバーゼ溶液もしくはリパーゼ・グリセリ
ン溶液で満友す。反応器（１）は油脂を含浸し次中窒糸
（１）膜表面にリパーゼを完全に吸着させる為にそのま
まの状？２１を維持する。リパーゼの吸着が完了し友後
、リパーゼ溶液もしくはリパーゼ・グリセリン溶液を緩
衝液もしくは緩衝液・グリセリン溶液で完全に置換し、
所定の流速でその供給を継続して油脂の加水分解を連続
的に行わせる。加水分解により得られる脂肪酸は脂肪酸
出口（至）より順次送出される。
几場合の油脂の加水分解反応方法について説明すると、
先ず油脂を入口−より供給して中空糸（２）の内部を油
脂で満たし、次いでリパーゼ溶液もしくはリパーゼ・グ
リセリン溶液を緩衝剤入口（ハ）から供給して中空糸（
財）の外側ヲリバーゼ溶液もしくはリパーゼ・グリセリ
ン溶液で満友す。反応器（１）は油脂を含浸し次中窒糸
（１）膜表面にリパーゼを完全に吸着させる為にそのま
まの状？２１を維持する。リパーゼの吸着が完了し友後
、リパーゼ溶液もしくはリパーゼ・グリセリン溶液を緩
衝液もしくは緩衝液・グリセリン溶液で完全に置換し、
所定の流速でその供給を継続して油脂の加水分解を連続
的に行わせる。加水分解により得られる脂肪酸は脂肪酸
出口（至）より順次送出される。
尚、多孔質膜への酵素の固定化方法としては共有結合に
よる方法、吸着による方法、疎水結合による方法等、使
用する多孔質膜に応じて適宜選定すればよい。
よる方法、吸着による方法、疎水結合による方法等、使
用する多孔質膜に応じて適宜選定すればよい。
以下実施例により本発明を更に具体的に説明する。
実施例１
エタノール中でのバブルポイント１２．５に９／ｃｒｎ
”空気透過性７ Ｘ １０’ １７ｍ” ｈｒ・α５ａ
ｔｍＳ７孔率４５％、膜厚２２μｍ、内径２００μｍ、
有効長１６０鴎のポリプロピレン多孔質中空糸膜９８０
本を用い、第２図に示すような反応器を作製し次。この
反応器を用い、第１図に示すような装置全組み立てた。
”空気透過性７ Ｘ １０’ １７ｍ” ｈｒ・α５ａ
ｔｍＳ７孔率４５％、膜厚２２μｍ、内径２００μｍ、
有効長１６０鴎のポリプロピレン多孔質中空糸膜９８０
本を用い、第２図に示すような反応器を作製し次。この
反応器を用い、第１図に示すような装置全組み立てた。
反応器は４０℃の恒温槽中にセットした。
オリーブ油を反応器の下部人口２２より中空糸内に供給
した。中空糸内部が油脂で満几されると、反応器の入口
２４もしくは２５からキャンデイダ・シリンドラセより
ｌｉｔ シ几リパーゼＯＦ（明糖産業（株）製）を１１
／ｌになるよう溶解したリパーゼ−グリセリン溶液（グ
リセリン濃度１８％）ｔ−注入し、中空糸の外側をｆＲ
たし次。グリセリンｔ−１８％添加し比のは酵素を安定
化させる九めである。次いで反応器′ｔ−３時間、４０
℃に保ち、リパーゼをボリプ０ピレン多孔質中空糸膜の
表面に吸着固定し次。吸着処理前後のリパーゼの活性差
から、リパーゼの膜に対する固定化量を求め次ところ、
７−８単位／−であつ几。次いでリパーゼ−グリ七りン
溶液を１８％グリセリンを含む燐酸緩衝溶液で完全に置
換した。オリーブ油の加水分解反応は、オリーブ油を入
口２２から’ｈ ＯｍＡ／ ｈｒ の流速で連続的に供
給し、入口２４よシ上記の１８％グリセリンを含む緩衝
溶液ｔ−７，Ｏｍｔ、へｒの流速で供給することによっ
て行つ尺。グリセリンを添加し友のは酵素の安定化の友
めである。オリーブ油は固定化リパーゼにより連続的に
加水分解さｎ、得られた脂肪酸は出口２３よシ順次送出
され次。酸価およびけん化価から、次式により求めた加
水分解率は初期値８５％、半減期１１日であった。
した。中空糸内部が油脂で満几されると、反応器の入口
２４もしくは２５からキャンデイダ・シリンドラセより
ｌｉｔ シ几リパーゼＯＦ（明糖産業（株）製）を１１
／ｌになるよう溶解したリパーゼ−グリセリン溶液（グ
リセリン濃度１８％）ｔ−注入し、中空糸の外側をｆＲ
たし次。グリセリンｔ−１８％添加し比のは酵素を安定
化させる九めである。次いで反応器′ｔ−３時間、４０
℃に保ち、リパーゼをボリプ０ピレン多孔質中空糸膜の
表面に吸着固定し次。吸着処理前後のリパーゼの活性差
から、リパーゼの膜に対する固定化量を求め次ところ、
７−８単位／−であつ几。次いでリパーゼ−グリ七りン
溶液を１８％グリセリンを含む燐酸緩衝溶液で完全に置
換した。オリーブ油の加水分解反応は、オリーブ油を入
口２２から’ｈ ＯｍＡ／ ｈｒ の流速で連続的に供
給し、入口２４よシ上記の１８％グリセリンを含む緩衝
溶液ｔ−７，Ｏｍｔ、へｒの流速で供給することによっ
て行つ尺。グリセリンを添加し友のは酵素の安定化の友
めである。オリーブ油は固定化リパーゼにより連続的に
加水分解さｎ、得られた脂肪酸は出口２３よシ順次送出
され次。酸価およびけん化価から、次式により求めた加
水分解率は初期値８５％、半減期１１日であった。
実施例２
エタノール中でのバブルポイン） ＆ ＯＫ９７ｃｍ”
空気透過性８ Ｘ １０’ １７ｍ” ｂｒ・α５ａｔ
ｍ、ｑ孔率６０％、膜厚５５ ｐｍｓ内径２６ Ｇ ｐ
ｍ、有効長１６０箇のポリエチレン多孔質中空糸膜７０
０本を用い、実施例１と同様の構造の反応器を作製し’
ｆｔ、ｏＡＡ−ル・ミニハイより趙倣するリパーゼを用
い、実施例１と同様にして、酵素全ポリエチレン多孔質
中空糸膜の表面に吸着固定し友。固定化′ｆｌは＆１１
単／ ｃｍ” であつ友。この反応器を用い、実施例
１と同様の方式で、魚油を加水分解し友。加水分解生成
物の初期分解率は６５％、半減期Ｆ１７日であつ几。
空気透過性８ Ｘ １０’ １７ｍ” ｂｒ・α５ａｔ
ｍ、ｑ孔率６０％、膜厚５５ ｐｍｓ内径２６ Ｇ ｐ
ｍ、有効長１６０箇のポリエチレン多孔質中空糸膜７０
０本を用い、実施例１と同様の構造の反応器を作製し’
ｆｔ、ｏＡＡ−ル・ミニハイより趙倣するリパーゼを用
い、実施例１と同様にして、酵素全ポリエチレン多孔質
中空糸膜の表面に吸着固定し友。固定化′ｆｌは＆１１
単／ ｃｍ” であつ友。この反応器を用い、実施例
１と同様の方式で、魚油を加水分解し友。加水分解生成
物の初期分解率は６５％、半減期Ｆ１７日であつ几。
実施例３
実施例１と同様の装置ｊ＃、金用い、エイコサペンクエ
ン酸とグリセリンのエステル化反応を行った。酵素はジ
オトリカム・キャンディダムより４生じたリパーゼを用
い、実施例１と同様にして反応器の多孔質ポリプロピレ
ン中空糸膜の表面に吸着固定し友。同定化量は五２単位
／ａｎ”であった。中空糸内併にエイコサペンタエン酸
を供給し、外側にグリセリンを供給し几。得られ次疎水
性のエイコサペンタエン酸のエステルは次式による初期
エステル化率８５％、半減期６日であつ次。
ン酸とグリセリンのエステル化反応を行った。酵素はジ
オトリカム・キャンディダムより４生じたリパーゼを用
い、実施例１と同様にして反応器の多孔質ポリプロピレ
ン中空糸膜の表面に吸着固定し友。同定化量は五２単位
／ａｎ”であった。中空糸内併にエイコサペンタエン酸
を供給し、外側にグリセリンを供給し几。得られ次疎水
性のエイコサペンタエン酸のエステルは次式による初期
エステル化率８５％、半減期６日であつ次。
実施例４
エタノール中でのバブルポイン） ４−５ Ｋ９／ａｒ
ｔ”、空孔率６５％、膜厚５５ ｐｍｓ内径２８０ ｐ
ｍのポリエチレン多孔質中空糸にポリアクリロニトリル
のジメチルホルムアミド溶液をコーティングし、湿式凝
固後１０メガラドの電子線を照射し友。次いでアルカリ
加水分解することにより表面にカルボキシル基を有する
多孔質中空糸膜を得た。これをキャンディダシリンドラ
セよシ４ヶするリパーゼ水溶液に浸漬し、さらにジシク
ロへキシルカルボジイミドを加えて液全循環かくはんす
ることにより、酵素固定化多孔質中空糸膜を得几。この
中空糸を用いて、実施例１と同様の反応器を作製し、４
０℃でオリーブ油の加水分解を行つ次。中空糸の内側に
オリーブ油ｔ−１ＯｍＬ／ｈｒで流し、外仰をリン酸緩
衝液−グリセリンｆ ７．０ ｍｌ／ ｈｒで流したと
きの初期加水分解率１ｊ８０％であシ、半減期は１８日
であった。
ｔ”、空孔率６５％、膜厚５５ ｐｍｓ内径２８０ ｐ
ｍのポリエチレン多孔質中空糸にポリアクリロニトリル
のジメチルホルムアミド溶液をコーティングし、湿式凝
固後１０メガラドの電子線を照射し友。次いでアルカリ
加水分解することにより表面にカルボキシル基を有する
多孔質中空糸膜を得た。これをキャンディダシリンドラ
セよシ４ヶするリパーゼ水溶液に浸漬し、さらにジシク
ロへキシルカルボジイミドを加えて液全循環かくはんす
ることにより、酵素固定化多孔質中空糸膜を得几。この
中空糸を用いて、実施例１と同様の反応器を作製し、４
０℃でオリーブ油の加水分解を行つ次。中空糸の内側に
オリーブ油ｔ−１ＯｍＬ／ｈｒで流し、外仰をリン酸緩
衝液−グリセリンｆ ７．０ ｍｌ／ ｈｒで流したと
きの初期加水分解率１ｊ８０％であシ、半減期は１８日
であった。
本発明の方法により、次のような種々の効果が得られる
。
。
（１） 酵素を反応器の多孔質膜に固定化するため、
従来法のような担体は不要であり、固定化の方法も簡単
である。特にポリオレフィン多孔質ｇを用いる場合、吸
着法により酵素を固定化出来るので、極めて有利である
。
従来法のような担体は不要であり、固定化の方法も簡単
である。特にポリオレフィン多孔質ｇを用いる場合、吸
着法により酵素を固定化出来るので、極めて有利である
。
（２） 油を乳化する必要がない。したがって、界面
活性剤や攪拌は不要である。
活性剤や攪拌は不要である。
（３）°油を有機溶媒に溶解する必要がない。有機溶媒
に溶解すれば、酵素は失活させられる場合が多い。
に溶解すれば、酵素は失活させられる場合が多い。
（４） グリセロール濃度もしくは水の濃度の制御が
容易である。
容易である。
（５） 生成物（７２：とえば脂肪酸）は、他の相を
含まず、それのみの相として得られる。し九がって、従
来の乳化法のように遠心分離の必要がない。
含まず、それのみの相として得られる。し九がって、従
来の乳化法のように遠心分離の必要がない。
（６） 油の流れは押し出し流れに近い。従来の乳化
法は完全に混合状態でしか実施できない。
法は完全に混合状態でしか実施できない。
（７） 本発明者らによる先行発明と比較して、使用
酵素量が少なくてすみ、経済的に極めて有利である。
酵素量が少なくてすみ、経済的に極めて有利である。
第１図蝶本発明の実施に使用する反応装置の一例を示す
回路図、第２図は第１図の装置における反応器の一例を
示す断面図である。 第１図及び第２図において（すは反応器、（２）は油脂
の貯槽、（３）は脂肪酸の貯槽、（４）は供給用緩衝剤
−グリセリン溶液の貯槽、（５）は使用済の緩衝剤−グ
リセリン溶液の貯槽、ｃ！力は多孔質中空糸、（２）は
油脂入口、り扛脂肪酸出口、（ハ）は緩衝液入口１、（
２）は緩衝液出口である。
回路図、第２図は第１図の装置における反応器の一例を
示す断面図である。 第１図及び第２図において（すは反応器、（２）は油脂
の貯槽、（３）は脂肪酸の貯槽、（４）は供給用緩衝剤
−グリセリン溶液の貯槽、（５）は使用済の緩衝剤−グ
リセリン溶液の貯槽、ｃ！力は多孔質中空糸、（２）は
油脂入口、り扛脂肪酸出口、（ハ）は緩衝液入口１、（
２）は緩衝液出口である。
Claims (1)
- 酵素を固定化した多孔質膜を介して、相互に溶解しない
親水性と疎水性との２種の基質を反応させることを特徴
とする生物化学反応方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59265895A JPH0646947B2 (ja) | 1984-12-17 | 1984-12-17 | 生物化学反応方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59265895A JPH0646947B2 (ja) | 1984-12-17 | 1984-12-17 | 生物化学反応方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61141897A true JPS61141897A (ja) | 1986-06-28 |
| JPH0646947B2 JPH0646947B2 (ja) | 1994-06-22 |
Family
ID=17423590
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59265895A Expired - Fee Related JPH0646947B2 (ja) | 1984-12-17 | 1984-12-17 | 生物化学反応方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0646947B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62278988A (ja) * | 1986-05-28 | 1987-12-03 | Kao Corp | 酵素もしくは微生物反応方法 |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58165773A (ja) * | 1982-03-25 | 1983-09-30 | Nitto Electric Ind Co Ltd | 酵素反応装置 |
| JPS58187190A (ja) * | 1973-05-07 | 1983-11-01 | ダブリュ・アール・グレース・カンパニー | 酵素反応分離方法及び酵素反応分離器室 |
| JPS5950317A (ja) * | 1982-09-16 | 1984-03-23 | Nissan Motor Co Ltd | 燃料残量警告センサ |
| JPS59154999A (ja) * | 1983-02-21 | 1984-09-04 | Shoichi Shimizu | 生物化学反応方法および生物化学反応装置 |
-
1984
- 1984-12-17 JP JP59265895A patent/JPH0646947B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58187190A (ja) * | 1973-05-07 | 1983-11-01 | ダブリュ・アール・グレース・カンパニー | 酵素反応分離方法及び酵素反応分離器室 |
| JPS58165773A (ja) * | 1982-03-25 | 1983-09-30 | Nitto Electric Ind Co Ltd | 酵素反応装置 |
| JPS5950317A (ja) * | 1982-09-16 | 1984-03-23 | Nissan Motor Co Ltd | 燃料残量警告センサ |
| JPS59154999A (ja) * | 1983-02-21 | 1984-09-04 | Shoichi Shimizu | 生物化学反応方法および生物化学反応装置 |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62278988A (ja) * | 1986-05-28 | 1987-12-03 | Kao Corp | 酵素もしくは微生物反応方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0646947B2 (ja) | 1994-06-22 |
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