JPS5913198B2 - アミラ−ゼ活性測定方法 - Google Patents
アミラ−ゼ活性測定方法Info
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- JPS5913198B2 JPS5913198B2 JP14956677A JP14956677A JPS5913198B2 JP S5913198 B2 JPS5913198 B2 JP S5913198B2 JP 14956677 A JP14956677 A JP 14956677A JP 14956677 A JP14956677 A JP 14956677A JP S5913198 B2 JPS5913198 B2 JP S5913198B2
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- JP
- Japan
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- amylase activity
- amylase
- glucosidase
- aromatic compound
- measuring
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- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は簡便な祈しいアミラーゼ活性測定方法に関する
ものである。
ものである。
従来からアミラーゼ活性測定方法にはヨウ素−澱粉反応
法、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られてい
る。
法、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られてい
る。
これらの方法はいずれも通常、澱粉にアミラーゼを作用
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によつて、あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によつてアミラーゼ活性を測定している。これらの方法
のうち、ヨウ素・澱粉反応によりアミラーゼ活性を測定
する場合、一定条件に溶解5 して全く一定のヨウ素反
応呈色を示す澱粉を必要とする。
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によつて、あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によつてアミラーゼ活性を測定している。これらの方法
のうち、ヨウ素・澱粉反応によりアミラーゼ活性を測定
する場合、一定条件に溶解5 して全く一定のヨウ素反
応呈色を示す澱粉を必要とする。
しかし市販の可溶性澱粉にはヨウ素により呈色すると青
から赤まで種々の巴を呈するものがあわ、「定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類に10よつてそれほど大差は生じない
。しかし生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定すると
きには血中にグルコースを主体とする糖類が存在し、そ
の量はアミラーゼと基質との反応によりて生成する糖の
数十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注15入す
る注射薬の中にマルトースを含有するものがあシ、マル
トース、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定す
ると大きな該差を生じる恐れがある。現在では上記澱粉
に代えて色素の結合したブルJ−スターチを作わ、この
不溶性澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて
後、遠心分離し、遊離する可溶性色素を比色定量するブ
ルースターチ法が行なわれている。
から赤まで種々の巴を呈するものがあわ、「定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類に10よつてそれほど大差は生じない
。しかし生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定すると
きには血中にグルコースを主体とする糖類が存在し、そ
の量はアミラーゼと基質との反応によりて生成する糖の
数十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注15入す
る注射薬の中にマルトースを含有するものがあシ、マル
トース、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定す
ると大きな該差を生じる恐れがある。現在では上記澱粉
に代えて色素の結合したブルJ−スターチを作わ、この
不溶性澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて
後、遠心分離し、遊離する可溶性色素を比色定量するブ
ルースターチ法が行なわれている。
しかし、ブルースターチは本来、不溶性の基質であわ、
アミラーゼの作用25は可溶性澱粉の場合とはやや異な
わ、特にレイトアツセイ(Ra[eAssay)など反
応速度を測定するのは非常に困難である。このため、一
定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マルト
テトラオース、マルトペン30 タオースなどの〒連の
マルトオリゴ糖を利用することが提案されている(特開
昭50−56998号公報)。
アミラーゼの作用25は可溶性澱粉の場合とはやや異な
わ、特にレイトアツセイ(Ra[eAssay)など反
応速度を測定するのは非常に困難である。このため、一
定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マルト
テトラオース、マルトペン30 タオースなどの〒連の
マルトオリゴ糖を利用することが提案されている(特開
昭50−56998号公報)。
この場合も生成する糖は主としてマルトース、グルコー
スなどであシ、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の35糖質を完全に消去して
おかねぱならない。本発明者らはこれらの現状を考慮し
て、マルトース、グルコース以外の物質を定量すること
によりアミラーゼの活性を測定する方法について種々鋭
意研究した結果、基質の1つとしてアグリコンを含むマ
ルトオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有す
る芳爵族化合物がβ一結合したマルトオリゴ糖を基質と
して用い、生成する芳貯族化合物−β−グルコシドある
いは一β−マルトトリオシドにβ−グルコシダーゼを作
用させ、遊離する水酸基を有する芳番族化合物を定量す
ることによつてアミラーゼ活性を知ることを見出し本発
明に到達した。
スなどであシ、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の35糖質を完全に消去して
おかねぱならない。本発明者らはこれらの現状を考慮し
て、マルトース、グルコース以外の物質を定量すること
によりアミラーゼの活性を測定する方法について種々鋭
意研究した結果、基質の1つとしてアグリコンを含むマ
ルトオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有す
る芳爵族化合物がβ一結合したマルトオリゴ糖を基質と
して用い、生成する芳貯族化合物−β−グルコシドある
いは一β−マルトトリオシドにβ−グルコシダーゼを作
用させ、遊離する水酸基を有する芳番族化合物を定量す
ることによつてアミラーゼ活性を知ることを見出し本発
明に到達した。
すなわち本発明は水酸基を有する芳番族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用
させた後、あるいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダ
ーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳爵族化合物
を測定することを特徴とするアミラーゼ活性測定方法で
ある。
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用
させた後、あるいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダ
ーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳爵族化合物
を測定することを特徴とするアミラーゼ活性測定方法で
ある。
本発明におけるマルトオリゴ糖とはα−1,4−グルコ
シド結合でグルコースが2〜約10個程度結合した糖類
をいう。
シド結合でグルコースが2〜約10個程度結合した糖類
をいう。
たとえばマルトース、マルトトリオース、マルトテトラ
オース、マルトペンタオース、マルトヘキサオースなど
があ只特にマルトテトラオース、マルトペンタオースお
よびマルトヘキサオースが好ましい。本発明における水
酸基を有する芳番族化合物としては上記マルトオリゴ糖
とその還元性末端にてβ一結合し、かつβ−グルコシダ
ーゼの作用により遊離し、遊離することにより呈色する
か、あるいは定量が容易なものであれば何れでもよい。
オース、マルトペンタオース、マルトヘキサオースなど
があ只特にマルトテトラオース、マルトペンタオースお
よびマルトヘキサオースが好ましい。本発明における水
酸基を有する芳番族化合物としては上記マルトオリゴ糖
とその還元性末端にてβ一結合し、かつβ−グルコシダ
ーゼの作用により遊離し、遊離することにより呈色する
か、あるいは定量が容易なものであれば何れでもよい。
このような化合物としてはたとえばフエノール、o−,
m−,またはp−ニトロフエノール、サリチルアルデヒ
ド、バニリン、o−,m−,またはp−クレゾール、ホ
モバニリン酸、p−ヒドロキシフエニル酢酸、o−,m
−,p−クロロフエノール0−,m−,p−プロモフエ
ノール、2,3−,2,4−,2,5−,2,6−,3
,4−,3,5−ジクロロフエノール 2,3−,2,
4−,2,5−,2,6−,3,4−,3,5−ジプロ
モフエノール、4−クロロ−0−クレゾール、4ークロ
ロ−m−クレゾールなどのフエノールまたはその誘導体
、α−,またはβ−ナフトールなどが挙げられる。本発
明に用いる水酸基を有する芳貯族化合物が還元性末端に
β一結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する芳
昏族化合物とマルトオリゴ糖を通常の方法に従つて合成
する。
m−,またはp−ニトロフエノール、サリチルアルデヒ
ド、バニリン、o−,m−,またはp−クレゾール、ホ
モバニリン酸、p−ヒドロキシフエニル酢酸、o−,m
−,p−クロロフエノール0−,m−,p−プロモフエ
ノール、2,3−,2,4−,2,5−,2,6−,3
,4−,3,5−ジクロロフエノール 2,3−,2,
4−,2,5−,2,6−,3,4−,3,5−ジプロ
モフエノール、4−クロロ−0−クレゾール、4ークロ
ロ−m−クレゾールなどのフエノールまたはその誘導体
、α−,またはβ−ナフトールなどが挙げられる。本発
明に用いる水酸基を有する芳貯族化合物が還元性末端に
β一結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する芳
昏族化合物とマルトオリゴ糖を通常の方法に従つて合成
する。
たとえば化学的にはマルトオリゴ糖をアセチル化し、こ
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳旨族化
合物をβ一結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる(実験化学講座第24巻第304
頁、1958年参照)。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳許族化合物−β−グ
ルコシドまたは一β−マルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフエラーゼの作用で合成すること
ができる。
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳旨族化
合物をβ一結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる(実験化学講座第24巻第304
頁、1958年参照)。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳許族化合物−β−グ
ルコシドまたは一β−マルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフエラーゼの作用で合成すること
ができる。
この場合は各種マルトオリゴシドが生成するので活性炭
あるいはシリカゲルクロマトグラフイ一または有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガセリウム、バチルス・サーキユランスなどのものがあ
る。また本発明に使用するβ−グルコシダーゼは動物、
植物、微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが
、特に酵母から得たものがその基質特異件の点で好まし
い。
あるいはシリカゲルクロマトグラフイ一または有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガセリウム、バチルス・サーキユランスなどのものがあ
る。また本発明に使用するβ−グルコシダーゼは動物、
植物、微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが
、特に酵母から得たものがその基質特異件の点で好まし
い。
すなわち酵母起源のβ−グルコシダーゼはアグリコン特
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
にはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリコ
シドには作用しない点で特に本発明の目的に適合してい
る。本発明方法は水酸基を有する芳許族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖に、活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
にはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリコ
シドには作用しない点で特に本発明の目的に適合してい
る。本発明方法は水酸基を有する芳許族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖に、活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
次いでβ−グルコシダーゼを作用させ、水酸基を有する
芳爵族化合物を遊離させる。β−グルコシダーゼはアミ
ラーゼと同時に作用させてもよい。本発明において遊離
する水酸基を有する芳番族化合物は通常の方法において
測定する。
芳爵族化合物を遊離させる。β−グルコシダーゼはアミ
ラーゼと同時に作用させてもよい。本発明において遊離
する水酸基を有する芳番族化合物は通常の方法において
測定する。
たとえばp−ニトロフエノールの如くβ−グルコシダー
ゼの作用で遊離する水酸基を有する芳番族化合物がそれ
自体呈色する場合には直接反応液の吸光度を測定するこ
とによつてアミラーゼ活性を求めることができる。また
フエノールリ如き遊離する化合物が無色の場合には呈色
試薬、たとえば4−アミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。本発明方法では低分
子量のマルトオリゴ糖を骨格とする基質を用いることに
より基質問のバラツキがなく、さらに糖以外の物質、す
なわち水酸基を有する芳貯族化合物を測定することによ
り試料中の還元糖の妨鮮がない。
ゼの作用で遊離する水酸基を有する芳番族化合物がそれ
自体呈色する場合には直接反応液の吸光度を測定するこ
とによつてアミラーゼ活性を求めることができる。また
フエノールリ如き遊離する化合物が無色の場合には呈色
試薬、たとえば4−アミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。本発明方法では低分
子量のマルトオリゴ糖を骨格とする基質を用いることに
より基質問のバラツキがなく、さらに糖以外の物質、す
なわち水酸基を有する芳貯族化合物を測定することによ
り試料中の還元糖の妨鮮がない。
したがつて本発明方法は血液の如く試料中に多量のグル
コースを含有する場合にも試料から糖類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。
コースを含有する場合にも試料から糖類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。
参考例:酵素法による基質調製法
p−ニトロフエニル一β−グルコシド17とα−シクロ
デキストリン17を水20m1に溶解し、バチルス・メ
ガセリウムのシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼ200単位を添加し、40℃において一夜反応
させた後、シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル−酢
酸一水(=3:1:1)の混合溶媒で展開したところ、
未反応のpニトロフエニル一β−グルコシドから順次重
合度の高いp−ニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖が
溶出した。
デキストリン17を水20m1に溶解し、バチルス・メ
ガセリウムのシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼ200単位を添加し、40℃において一夜反応
させた後、シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル−酢
酸一水(=3:1:1)の混合溶媒で展開したところ、
未反応のpニトロフエニル一β−グルコシドから順次重
合度の高いp−ニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖が
溶出した。
それぞれの画分を集め濃縮後、n−ブタノール、エタノ
ール、n−ヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を瀘過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のpニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖を得た
。収率はp−ニトロフエニル一β−マルトシド15.4
%、p−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド17.
5%、p−ニトロフエニル一β−マルトテトラオシド1
0.4%、p−ニトロフエニル一β−マルトペンタオシ
ド7.5%であつた。これらの標品は薄層クロマトグラ
フイ一にて単一のスポツトを示した。実施例 1 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
ール、n−ヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を瀘過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のpニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖を得た
。収率はp−ニトロフエニル一β−マルトシド15.4
%、p−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド17.
5%、p−ニトロフエニル一β−マルトテトラオシド1
0.4%、p−ニトロフエニル一β−マルトペンタオシ
ド7.5%であつた。これらの標品は薄層クロマトグラ
フイ一にて単一のスポツトを示した。実施例 1 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
0.25% p−ニトロフエニル一β−マルトトリオシ
ド0.5m18単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.5
d0.1MNaC1を含む0.1Mリン酸緩衝液(PH
6.9)1.0m1上記測定試薬に各種濃度(0〜10
.000ソモギ一単位/Dt)に希釈した唾液0.05
m1を加え、37℃において30分間反応させた後、1
M炭酸ナトリウム2m1を添加して反応を停止させ、4
00nmにおける吸光度の変化を測定した。
ド0.5m18単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.5
d0.1MNaC1を含む0.1Mリン酸緩衝液(PH
6.9)1.0m1上記測定試薬に各種濃度(0〜10
.000ソモギ一単位/Dt)に希釈した唾液0.05
m1を加え、37℃において30分間反応させた後、1
M炭酸ナトリウム2m1を添加して反応を停止させ、4
00nmにおける吸光度の変化を測定した。
その結果を第1図に示す。唾液濃度と吸光度との間には
比例関係が認められた。
比例関係が認められた。
実施例 2
下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
0.3% パラニトロフエニル一β−マルトテトラオシ
ド 0.5m18単位/mlβ−グルコシダ
ーゼ 0.5d0.1MNaC1を含む0.1Mリン
酸緩衝液(PH6.9)1.0m1上記測定試薬に各種
濃度(0〜16,000ソモギ一単位/Dt)に希釈し
た膵液0.05m1を添加し、37℃において5分間反
応させた後、2m1の1M炭酸ナトリウムを添加して反
応を停止させ、400nmにおける吸光度を測定した。
ド 0.5m18単位/mlβ−グルコシダ
ーゼ 0.5d0.1MNaC1を含む0.1Mリン
酸緩衝液(PH6.9)1.0m1上記測定試薬に各種
濃度(0〜16,000ソモギ一単位/Dt)に希釈し
た膵液0.05m1を添加し、37℃において5分間反
応させた後、2m1の1M炭酸ナトリウムを添加して反
応を停止させ、400nmにおける吸光度を測定した。
その結果を第2図に示す。膵液濃度と吸光度との間に比
例関係が認められた。実施例 3 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
例関係が認められた。実施例 3 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
1% サリゲニン一β−マルトテトラオシド 0.虹1
10単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.5m1
0.03% 4−アミノアンチピリン 0。
10単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.5m1
0.03% 4−アミノアンチピリン 0。
5m10.5Mリン酸緩衝液(PH6,9) 0.
5m110単位/mlパーオキシダーゼ 0.5m
10.01M過酸化水素 0.5m
1上記試薬に種々の濃度に希釈した膵液0.1rfL1
を添加し、37℃において5分間反応させた後、505
nmにおける吸光度を沖]定した。
5m110単位/mlパーオキシダーゼ 0.5m
10.01M過酸化水素 0.5m
1上記試薬に種々の濃度に希釈した膵液0.1rfL1
を添加し、37℃において5分間反応させた後、505
nmにおける吸光度を沖]定した。
膵液濃度と吸光度には比例関係が認められた。
実施例 4下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬
とした。
とした。
1%p−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド 0
.5m12単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.
5WL10.IMリン酸緩衝液(PH6.9) 2
.0m1上記試薬に血清10〜100マイクロリットル
(μt)を添加し、37℃において15分間反応させた
後、400nmにおける吸光度を測定した。
.5m12単位/mlβ−グルコシダーゼ 0.
5WL10.IMリン酸緩衝液(PH6.9) 2
.0m1上記試薬に血清10〜100マイクロリットル
(μt)を添加し、37℃において15分間反応させた
後、400nmにおける吸光度を測定した。
吸光度の変化量は血清量と比例関係を示した。実施例
5下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
5下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
1% α−ナフチル−β−マルトペンタオシド 0
.5m1,10単位/dβ−グルコシダーゼ
0.5d0.5Mリン酸緩衝液(PH6.9) 0
.5wL1上記試薬に各種濃度の細菌糖化型アミラーゼ
0.1dを添加し、37℃において15分間反応させた
後、0.03%4−アミノアンチピリン0.5m1およ
び0.13%過ヨウ素酸カリウム2m1を添加し、50
5nmにおける吸光度を測定した。
.5m1,10単位/dβ−グルコシダーゼ
0.5d0.5Mリン酸緩衝液(PH6.9) 0
.5wL1上記試薬に各種濃度の細菌糖化型アミラーゼ
0.1dを添加し、37℃において15分間反応させた
後、0.03%4−アミノアンチピリン0.5m1およ
び0.13%過ヨウ素酸カリウム2m1を添加し、50
5nmにおける吸光度を測定した。
細菌糖化型アミラーゼの量と吸光度には比例関係が認め
られた。
られた。
第1図は唾液濃度と吸光度との関係を示す。
Claims (1)
- 1 水酸基を有する芳香族化合物が還元性末端にβ−結
合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用させた後、あ
るいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダーゼを作用さ
せ、遊離する水酸基を有する芳香族化合物を測定するこ
とを特徴とするアミラーゼ活性測定方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14956677A JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14956677A JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5489683A JPS5489683A (en) | 1979-07-16 |
JPS5913198B2 true JPS5913198B2 (ja) | 1984-03-28 |
Family
ID=15477973
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP14956677A Expired JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS5913198B2 (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63150596U (ja) * | 1987-03-25 | 1988-10-04 | ||
JPS63178596U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
JPS63178595U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
JPH0193016U (ja) * | 1987-12-14 | 1989-06-19 |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH07116897A (ja) * | 1993-10-26 | 1995-05-09 | Sankyo Seisakusho:Kk | 機械式プレス装置 |
JPH07116898A (ja) * | 1993-10-26 | 1995-05-09 | Sankyo Seisakusho:Kk | 機械式プレス装置 |
-
1977
- 1977-12-12 JP JP14956677A patent/JPS5913198B2/ja not_active Expired
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63150596U (ja) * | 1987-03-25 | 1988-10-04 | ||
JPS63178596U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
JPS63178595U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
JPH0193016U (ja) * | 1987-12-14 | 1989-06-19 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS5489683A (en) | 1979-07-16 |
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