JPS5861466A - 血清学的凝集反応による測定方法 - Google Patents
血清学的凝集反応による測定方法Info
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- JPS5861466A JPS5861466A JP15952881A JP15952881A JPS5861466A JP S5861466 A JPS5861466 A JP S5861466A JP 15952881 A JP15952881 A JP 15952881A JP 15952881 A JP15952881 A JP 15952881A JP S5861466 A JPS5861466 A JP S5861466A
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
- G01N33/54393—Improving reaction conditions or stability, e.g. by coating or irradiation of surface, by reduction of non-specific binding, by promotion of specific binding
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は非蛋白性物質を抗原として担体に吸着させ、免
疫化学的に凝集反応を起させる関する。
疫化学的に凝集反応を起させる関する。
従来、血液、尿、その他体液中に存在する生理活性物質
を測定する方法として、その物質のもつ免疫学的活性を
利用した免疫化学的方法が用いられている。すなわち抗
原と抗体とを反応させて生じる凝集反応もしくは凝集阻
止反応によって、該抗原もしくは該抗体を測定する方法
である。
を測定する方法として、その物質のもつ免疫学的活性を
利用した免疫化学的方法が用いられている。すなわち抗
原と抗体とを反応させて生じる凝集反応もしくは凝集阻
止反応によって、該抗原もしくは該抗体を測定する方法
である。
その際の反応を測定し易くする為に、一般に微細粒子を
抗原もしくは抗体の担体として用いることが行われてい
る。担体にはラテックス、血球、活性炭、、ベントナイ
ト、カオリン、細菌粒子などが用いられる。これらの中
でラテックスおよび固定化血球が最も一般に用いられて
いる。
抗原もしくは抗体の担体として用いることが行われてい
る。担体にはラテックス、血球、活性炭、、ベントナイ
ト、カオリン、細菌粒子などが用いられる。これらの中
でラテックスおよび固定化血球が最も一般に用いられて
いる。
これらの担体に抗原もしくは抗体を吸着あるいは共有結
合させて用いるが、一般には吸着が簡単であり、かつ抗
原活性あるいは抗体活性をそこなうことがないので繁用
される。。
合させて用いるが、一般には吸着が簡単であり、かつ抗
原活性あるいは抗体活性をそこなうことがないので繁用
される。。
担体に抗原もしくは抗体を吸着させるＫはそれらが蛋白
質であることが好都合であった。
質であることが好都合であった。
抗体は蛋白質そのものであるが、抗原の場合でも蛋白質
の場合の方がよく成功し又いる。
の場合の方がよく成功し又いる。
担体特にラテックスあるいは血球に吸着するには吸着力
が働かなければならないのであるが、ラテックスあるい
は血球と蛋白質との間の吸着力が一番強い条件が見い出
さ４利用されているのである。
が働かなければならないのであるが、ラテックスあるい
は血球と蛋白質との間の吸着力が一番強い条件が見い出
さ４利用されているのである。
非蛋白質抗原を相体に吸着させるには該抗原独自の吸着
条件を見出すか、又は抗原を免疫学的反応に関わらない
蛋白質と共有結合して、該蛋白質を介して抗原な担体に
吸着させる方法がある。
条件を見出すか、又は抗原を免疫学的反応に関わらない
蛋白質と共有結合して、該蛋白質を介して抗原な担体に
吸着させる方法がある。
抗原独自の吸着条件を見出す方法は非常に繁雑であり必
ずしも他の場合に応用できない。
ずしも他の場合に応用できない。
また、免疫学的反応に関わらない蛋白質と共有結合させ
た上で担体に吸着させる方法は他の場合にも応用できる
けれども、これは抗原活性を損わない共有結合方法を見
出すのが困難である。
た上で担体に吸着させる方法は他の場合にも応用できる
けれども、これは抗原活性を損わない共有結合方法を見
出すのが困難である。
本発明は抗原活性を損わないで簡単に蛋白質と非蛋白質
抗原とを吸着させた上で該蛋白質を介し℃、非蛋白質抗
原な担体に吸着させる方法及びその方法にする試薬を提
供するものである。
抗原とを吸着させた上で該蛋白質を介し℃、非蛋白質抗
原な担体に吸着させる方法及びその方法にする試薬を提
供するものである。
脂質、糖質、核酸等の非蛋白質のものは一般にハシテン
と呼ばれ、その物単独では動物に注射しても抗体を作ら
せる能力、すなわち抗原性が極めて弱いかほとんど無い
。
と呼ばれ、その物単独では動物に注射しても抗体を作ら
せる能力、すなわち抗原性が極めて弱いかほとんど無い
。
プロティンと呼ぶ。
従って、ハプテンもしくは−・ブテン様物質にキャリア
・プロティンを結合あせる方法は、単に吸着結合のみな
らず、共有結合等に於けるまで従来からよく検討され利
用されている。
・プロティンを結合あせる方法は、単に吸着結合のみな
らず、共有結合等に於けるまで従来からよく検討され利
用されている。
しかしながら前述したように、／・ブテン蛋白質を共有
結合させる場合はともすると抗原性が低下するか或は抗
原性が変ってしまうことが応々にしである。その為に抗
原性が低下しないか或は変ってしまわない結合方法が求
められる。
結合させる場合はともすると抗原性が低下するか或は抗
原性が変ってしまうことが応々にしである。その為に抗
原性が低下しないか或は変ってしまわない結合方法が求
められる。
また＃に述ぺたようにハプテンは抗原性が不完全なもの
であるが、特に脂質の場合、例］えばホスファチツルセ
リンやカルジオＩＪピンはそれぞれレシチンおよびコレ
ステロールとの共存ミセルな人工的に作って抗原と′ｆ
るといった如く複雑なものもある。
であるが、特に脂質の場合、例］えばホスファチツルセ
リンやカルジオＩＪピンはそれぞれレシチンおよびコレ
ステロールとの共存ミセルな人工的に作って抗原と′ｆ
るといった如く複雑なものもある。
担体にバッテンを結合させる方法に於ても数多くのもの
が試みられて（・る力１、簡便で確かな方法が求められ
る。）・ブテン例え＆ｆ月旨實等を相体に簡便にして確
かな方法で吸着結合させることができれば液体中の抗体
グ）１を６Ａ１［定−′ｆろのに便利である。カルヅオ
ＩＪピン（丁梅毒トレポネーマ感染による抗体を、ＤＮ
Ａｔ了自己免疫疾患である全身性工１３テマトーデスで
見られろ抗ＤＮＡ抗体を検出することカーできる。また
さらに細菌等微生物細胞壁多糖体は該微生物による抗体
を検出すること力１できる。
が試みられて（・る力１、簡便で確かな方法が求められ
る。）・ブテン例え＆ｆ月旨實等を相体に簡便にして確
かな方法で吸着結合させることができれば液体中の抗体
グ）１を６Ａ１［定−′ｆろのに便利である。カルヅオ
ＩＪピン（丁梅毒トレポネーマ感染による抗体を、ＤＮ
Ａｔ了自己免疫疾患である全身性工１３テマトーデスで
見られろ抗ＤＮＡ抗体を検出することカーできる。また
さらに細菌等微生物細胞壁多糖体は該微生物による抗体
を検出すること力１できる。
一般に、担体に抗原または抗体カー非特異的に吸着結合
するには担体のもつ電荷と抗原または抗体のもつ電荷と
か作用し合って（・る。
するには担体のもつ電荷と抗原または抗体のもつ電荷と
か作用し合って（・る。
従って担体に抗原または抗体を吸着結合するには、その
時に用いられる担体と吸着させる抗原または抗体のそれ
ぞれの持つ電荷に最適の条件のρＢが選ばれるのが望ま
しい。通常は特定のｐＨの緩衝液が用いられる。それで
もなおハプテン特に非蛋白性／′−ゾテンは担体に吸着
結合させるのが難しい。
時に用いられる担体と吸着させる抗原または抗体のそれ
ぞれの持つ電荷に最適の条件のρＢが選ばれるのが望ま
しい。通常は特定のｐＨの緩衝液が用いられる。それで
もなおハプテン特に非蛋白性／′−ゾテンは担体に吸着
結合させるのが難しい。
本発明ではメチル化蛋白質を非蛋白性］・ゾテ／と担体
の間に介在させることで結果的に非蛋白性ハプテンを担
体に吸着結合させる方法を提供する。非蛋白性ノ・ブテ
ンと担体との間に介在するものは、非蛋白性／・ブテン
と吸着結合し、かつまた担体と吸着結合するものであれ
ば用いられる。数ある蛋白質のなかにはそのままでも介
在蛋白質の役割をはたすものもあるだろうが、そｊを探
すのは一般的でない。そこで本発明者らは通常入手可能
な蛋白質を用いて介在蛋白質とする方法を創意工夫した
。
の間に介在させることで結果的に非蛋白性ハプテンを担
体に吸着結合させる方法を提供する。非蛋白性ノ・ブテ
ンと担体との間に介在するものは、非蛋白性／・ブテン
と吸着結合し、かつまた担体と吸着結合するものであれ
ば用いられる。数ある蛋白質のなかにはそのままでも介
在蛋白質の役割をはたすものもあるだろうが、そｊを探
すのは一般的でない。そこで本発明者らは通常入手可能
な蛋白質を用いて介在蛋白質とする方法を創意工夫した
。
通常蛋白質と呼ばれるものには豆類等穀物から得られる
他物蛋白質や動物の血漿や卵等から得られる動物蛋白質
や細菌体から得られる細菌蛋白質が挙げられる。
他物蛋白質や動物の血漿や卵等から得られる動物蛋白質
や細菌体から得られる細菌蛋白質が挙げられる。
本発明にはこれらの蛋白質はいずれも用いることが可能
である。通常容易に人手できる蛋白質を用いるのが便利
である。ウシ血清アルブミンや卵白アルブミン等が容易
に入手できて便利であるが、本発明ではこれらに限らず
メチル化できる蛋白質ならば使用可能である。
である。通常容易に人手できる蛋白質を用いるのが便利
である。ウシ血清アルブミンや卵白アルブミン等が容易
に入手できて便利であるが、本発明ではこれらに限らず
メチル化できる蛋白質ならば使用可能である。
蛋白質は大きな分子であり、分子の中に数多くのカルボ
キシル基（−Ｃ０ＯＨｌ とアミノ＆ （−ＮＨ、ｌ
を持っているが、このカルボキシル基をメチル基和
することで蛋白質はメチル化される。もちろん、カルボ
キシル基以外の部分がメチル化されても良い、介在蛋白
質としてメチル化蛋白質が有効である理由は充分には研
究さねではいないが、蛋白質がメチル化されることによ
って（＋）向電を多くシ、かつ疎水性が高まるので、メ
チル化蛋白質と非蛋白性ハプテンの間およびメチル化蛋
白質と担体の間の吸着結合がうまくゆくものらしい。
キシル基（−Ｃ０ＯＨｌ とアミノ＆ （−ＮＨ、ｌ
を持っているが、このカルボキシル基をメチル基和
することで蛋白質はメチル化される。もちろん、カルボ
キシル基以外の部分がメチル化されても良い、介在蛋白
質としてメチル化蛋白質が有効である理由は充分には研
究さねではいないが、蛋白質がメチル化されることによ
って（＋）向電を多くシ、かつ疎水性が高まるので、メ
チル化蛋白質と非蛋白性ハプテンの間およびメチル化蛋
白質と担体の間の吸着結合がうまくゆくものらしい。
メチル化蛋白質を適当量の非蛋白性ハシテンおよび担体
と混合調整することによって、簡便に非蛋白性ハゲテン
−担体連結物が得られる。望ましくは担体にメチル化蛋
白質をあらかじめ吸着結合した後に非蛋白性ハシテンを
吸着結合するのがよい。
と混合調整することによって、簡便に非蛋白性ハゲテン
−担体連結物が得られる。望ましくは担体にメチル化蛋
白質をあらかじめ吸着結合した後に非蛋白性ハシテンを
吸着結合するのがよい。
ここで担体とは公知の方法によって作製されろラテック
スおよび固定化血球を言う。なおラテックスなる名称は
一般に使用されるポリスチレンラテックスのみならず、
他のポリマー或は種々のコポリマーラテックスが該当す
る。
スおよび固定化血球を言う。なおラテックスなる名称は
一般に使用されるポリスチレンラテックスのみならず、
他のポリマー或は種々のコポリマーラテックスが該当す
る。
次に実施例を挙げて説明する。
実施例１
メチル化蛋白質の作製
■ １２のウシ血清アルブミン（Ｂ８Ａ）を１００−の
無水メタノールに懸濁する。これに濃塩酸帆８４−を攪
拌しながら滴下する。室温暗所でときどき攪拌しなから
１日１、ｌヒ、好ましくは３日間放音する。その後遠心
して蛋白沈殿を集め、これを無水メタノール、次いでエ
ーテル中で、洗絨が黄色に着色しなくなるまで洗う。こ
れを真空ｒジケータ中で乾燥保存する。これをメチル化
ウシ血清アルブミン（’Ｍ−ＢＳＡＩと言う。使用時１
幅水溶液とする。
無水メタノールに懸濁する。これに濃塩酸帆８４−を攪
拌しながら滴下する。室温暗所でときどき攪拌しなから
１日１、ｌヒ、好ましくは３日間放音する。その後遠心
して蛋白沈殿を集め、これを無水メタノール、次いでエ
ーテル中で、洗絨が黄色に着色しなくなるまで洗う。こ
れを真空ｒジケータ中で乾燥保存する。これをメチル化
ウシ血清アルブミン（’Ｍ−ＢＳＡＩと言う。使用時１
幅水溶液とする。
（２）蛋白質として卵白アルブミン（ＯＶＡＩとした以
外はＢＳＡの場合に′！ｌＡじてメチル化する。これを
メチル化卵白アルブミン（Ｍ−ＯＶＡ）と言う。
外はＢＳＡの場合に′！ｌＡじてメチル化する。これを
メチル化卵白アルブミン（Ｍ−ＯＶＡ）と言う。
■ 蛋白質としてウマ血清ガンマグロブリン（ＨｏＳＧ
Ｉとした外はＢＳＡの場合に命じてメチル化する。これ
をメチル化ウマ血清がンマグロプリン（Ｍ−Ｈｏ Ｓ
Ｇ ）と言う。
Ｉとした外はＢＳＡの場合に命じてメチル化する。これ
をメチル化ウマ血清がンマグロプリン（Ｍ−Ｈｏ Ｓ
Ｇ ）と言う。
実施例２
メチル化蛋白質吸着ラテックスの作製
■ ポリスチレンラテックスの５憾懸濁欣をあらかじめ
適当な緩衝ｇに透析しておく。
適当な緩衝ｇに透析しておく。
別に用意した１％ＭＢ８Ａを３〜ｉｏ容好ｉ Ｌ ＜
ハ４〜７容と５憾ラデツクス懸濁液とを混合する。この
混合液を３７℃で１時間ときどき攪拌しながらインキュ
ベートする。この懸濁液を８．０００ ）、ｐ、ｍ、で
１５分間遠心分離してラテックスをＥｏｌ収する。ラテ
ックスを緩衝液で均一に懸濁しこれなさらに遠心分離し
てラテックスを回収する。
ハ４〜７容と５憾ラデツクス懸濁液とを混合する。この
混合液を３７℃で１時間ときどき攪拌しながらインキュ
ベートする。この懸濁液を８．０００ ）、ｐ、ｍ、で
１５分間遠心分離してラテックスをＥｏｌ収する。ラテ
ックスを緩衝液で均一に懸濁しこれなさらに遠心分離し
てラテックスを回収する。
回収したラテックスを緩衝液で均一にほぐし１０鴫懸濁
液とする。
液とする。
Ｃ４ＭＢＳＡをＭＯＶＡとした外は■と同様にする。
■ノ ＭＢＳＡをＭ−ＨｏＳＧとした外は■と同様にす
る、 実施例３ メチル化蛋白質吸着ラテックスに脂質を吸着コレステロ
ール３０〜１５０■、好マしくは７０〜１００ｗｇ、ウ
シ心臓力ルノオリビン１〜６η、好マシクは２〜４■、
および卵黄レシチン１０〜７０ｗｇ、好ましくは２０〜
５０■をエタノール１０ｍ１Ｋ浴解する。このエタノー
ル＃沿を緩衝液９０＋ｄＫ添加混合して懸濁液を作り脂
質抗原とする。
る、 実施例３ メチル化蛋白質吸着ラテックスに脂質を吸着コレステロ
ール３０〜１５０■、好マしくは７０〜１００ｗｇ、ウ
シ心臓力ルノオリビン１〜６η、好マシクは２〜４■、
および卵黄レシチン１０〜７０ｗｇ、好ましくは２０〜
５０■をエタノール１０ｍ１Ｋ浴解する。このエタノー
ル＃沿を緩衝液９０＋ｄＫ添加混合して懸濁液を作り脂
質抗原とする。
実施例２で作製したメチル化蛋白質吸着ラテックスのｌ
θ％懸濁＊１ｇｖｃ上記脂質抗原液を３０−〜１００ｍ
、好ましくは５０−〜７０−を加えて静かに混合する。
θ％懸濁＊１ｇｖｃ上記脂質抗原液を３０−〜１００ｍ
、好ましくは５０−〜７０−を加えて静かに混合する。
これを４〜８℃で５時間以上、好ましくは２４時間とき
どき攪拌しながら放置する。これを遠心分離してラテッ
クスを回収して緩衝液にラテックスが０．５優となるよ
うに均一に懸濁する。
どき攪拌しながら放置する。これを遠心分離してラテッ
クスを回収して緩衝液にラテックスが０．５優となるよ
うに均一に懸濁する。
ここで作られた試薬は梅毒陽性血清の検出としてスライ
ド凝集反応用試薬に適する。これを従来公知の炭末凝集
反応試薬と比較すると反応が早く出る点で、スクリーニ
ングに好適である。
ド凝集反応用試薬に適する。これを従来公知の炭末凝集
反応試薬と比較すると反応が早く出る点で、スクリーニ
ングに好適である。
ヒト血清と反応させた結果の一部を第１ｇＫ示した。
実施例４
ＭＢＳＡの代りにＭＯＶＡあるいは
Ｍ Ｈｏ Ｓ Ｇ Ｌだ外は実施例３と同様に行う。
実施例５
ポリスチレンラテックスの代りに比重の大きいラテック
スを用いる。伊１えばメタクリレートラテックスを用い
た外は実施例３と同様に行う。
スを用いる。伊１えばメタクリレートラテックスを用い
た外は実施例３と同様に行う。
ここで作られた試薬はマイクロタイタープレート用凝集
反応試薬に好適である。ヒト血清と反応させた結果の一
部を第２表に示した。
反応試薬に好適である。ヒト血清と反応させた結果の一
部を第２表に示した。
実施例６
メチル化蛋白質吸着血球
担体として、公知の方法で作製した２、５チ固定化動物
血球を用いた外は実施例２に準じて行う。
血球を用いた外は実施例２に準じて行う。
実施例７
メチル化蛋白質吸着ラテックスの代りにメチル化蛋白質
吸着血球を用いた外は実施例３に準じて行う。
吸着血球を用いた外は実施例３に準じて行う。
ここで作られた試薬はマイクロタイターゾレート凝集反
応およびスライド凝集〜応の両方に好適である。
応およびスライド凝集〜応の両方に好適である。
ヒト血清と反応させた結果の一部を表３に示す。
実施ｆ１１８
公知の方法で仔牛胸腺から精製し７４ Ｄ Ｎ Ａを５
００μｔ ／ ｍｌの濃度としｌ Ｑ （１’Ｃ１１０
分間加熱急冷する。これを非、蛋白質抗原とした外は実
施ｆｌ＋ ３．４．５．７に準じて行う。
００μｔ ／ ｍｌの濃度としｌ Ｑ （１’Ｃ１１０
分間加熱急冷する。これを非、蛋白質抗原とした外は実
施ｆｌ＋ ３．４．５．７に準じて行う。
ここで作られた試薬は全身性エリテマトーデスなど自己
免疫疾患に現われる抗ＤＮＡ抗体の検出に用いられる、 実施例９ 細菌、酵母、カビ等の微生物細胞壁多糖体を公知の方法
で抽出精製してこれを非蛋白質抗原とした外は実施？１
１３．４．５．７に準じて行う。
免疫疾患に現われる抗ＤＮＡ抗体の検出に用いられる、 実施例９ 細菌、酵母、カビ等の微生物細胞壁多糖体を公知の方法
で抽出精製してこれを非蛋白質抗原とした外は実施？１
１３．４．５．７に準じて行う。
ここで作られた試薬は該微生物が感染した場合あるいは
該微生物基しくは該微生物細胞壁多糖体を免疫して得た
抗血清の検査に用いられる。
該微生物基しくは該微生物細胞壁多糖体を免疫して得た
抗血清の検査に用いられる。
表１
Ａ：本発明によるＭＢＳＡを用いた方法Ｂ：ＢｓＡを用
いた方法 表２ Ａ：ＭＢＳＡを用いた時 Ｂ： Ｉ 用いない時 表３ Ａ：本発明による血球凝集法−スライド凝集法 Ｂ： −マイクロタイター凝集
法 Ｃ：ＭＢＳＡを用いない血球凝集法−スライド凝集法
いた方法 表２ Ａ：ＭＢＳＡを用いた時 Ｂ： Ｉ 用いない時 表３ Ａ：本発明による血球凝集法−スライド凝集法 Ｂ： −マイクロタイター凝集
法 Ｃ：ＭＢＳＡを用いない血球凝集法−スライド凝集法
Claims (4)
- （１） 非蛋白質抗原をメチル化蛋白質を介して担体
に吸着させる事を峙徴とす“る免疫学的測定方法。 - （２） メチル化蛋白質がメチル化アルブミンである
第１項記載の方法。 - （３） 非蛋白質抗原が脂質、糖脂質、多糖類、核酸
、およびそれらの分解物または結合物あるいは混合物で
ある第１項記載の方法。 - （４）担体がラテックス粒子および血球である第１項記
載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15952881A JPS5861466A (ja) | 1981-10-08 | 1981-10-08 | 血清学的凝集反応による測定方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP15952881A JPS5861466A (ja) | 1981-10-08 | 1981-10-08 | 血清学的凝集反応による測定方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5861466A true JPS5861466A (ja) | 1983-04-12 |
| JPH0153424B2 JPH0153424B2 (ja) | 1989-11-14 |
Family
ID=15695730
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP15952881A Granted JPS5861466A (ja) | 1981-10-08 | 1981-10-08 | 血清学的凝集反応による測定方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5861466A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63142268A (ja) * | 1986-11-26 | 1988-06-14 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 担持材料及びその製法 |
| JPH01209370A (ja) * | 1987-12-24 | 1989-08-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | 免疫活性物質の測定法及び測定試薬 |
-
1981
- 1981-10-08 JP JP15952881A patent/JPS5861466A/ja active Granted
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63142268A (ja) * | 1986-11-26 | 1988-06-14 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 担持材料及びその製法 |
| JPH01209370A (ja) * | 1987-12-24 | 1989-08-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | 免疫活性物質の測定法及び測定試薬 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0153424B2 (ja) | 1989-11-14 |
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