JPH062072B2 - Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法 - Google Patents
Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法Info
- Publication number
- JPH062072B2 JPH062072B2 JP62035241A JP3524187A JPH062072B2 JP H062072 B2 JPH062072 B2 JP H062072B2 JP 62035241 A JP62035241 A JP 62035241A JP 3524187 A JP3524187 A JP 3524187A JP H062072 B2 JPH062072 B2 JP H062072B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- acetylglucosamine
- mannose
- glucosamine
- starch
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は、オリゴ糖に作用して糖転移作用を行う酵素
（ディスプロポーショネイティング・エンザイム・４−
α−Ｇｌｕｃａｎｏｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ，Ｅ．Ｃ．
２．４．１．２５，以下Ｄ−酵素と略記）をでん粉また
はデキストリンとＮ−アセチルグルコサミン、グルコサ
ミン、マンノースまたはアロースとを混合、反応させ、
マルトオリゴ糖の還元性末端に上記の糖質がα−１，４
結合で結合した新しい少糖類を製造する方法に関するも
のである。いずれの少糖質も温和な甘味を有し、やや粘
性を示す水飴状である。
（ディスプロポーショネイティング・エンザイム・４−
α−Ｇｌｕｃａｎｏｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ，Ｅ．Ｃ．
２．４．１．２５，以下Ｄ−酵素と略記）をでん粉また
はデキストリンとＮ−アセチルグルコサミン、グルコサ
ミン、マンノースまたはアロースとを混合、反応させ、
マルトオリゴ糖の還元性末端に上記の糖質がα−１，４
結合で結合した新しい少糖類を製造する方法に関するも
のである。いずれの少糖質も温和な甘味を有し、やや粘
性を示す水飴状である。
従来の技術 Ｄ−酵素は、元来マルトオリゴ糖を基質とし、そのグル
コシド結合を切断するとともに、その切り端を他のオリ
ゴ糖に転移させる酵素で、その反応はたとえば次式のよ
うに示すことができる。
コシド結合を切断するとともに、その切り端を他のオリ
ゴ糖に転移させる酵素で、その反応はたとえば次式のよ
うに示すことができる。
Ｇ−Ｇ−Ｇ＋Ｇ−Ｇ−Ｇ→Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ＋Ｇ すなわち、酵素はマルトオリゴ糖のグリコシド結合を適
当な位置で切断し、ついでその切断部分を未反応のオリ
ゴ糖（受容体）に転移する。オリゴ糖は基質であるとと
もに受容体でもある。
当な位置で切断し、ついでその切断部分を未反応のオリ
ゴ糖（受容体）に転移する。オリゴ糖は基質であるとと
もに受容体でもある。
本発明が解決しようとする問題点 本発明者らは、この受容体としてオリゴ糖以外にどのよ
うな糖質が有効であるか鋭意検討した結果、マルトオリ
ゴ糖以外に、グルコース、Ｎ−アセチルグルコサミン、
グルコサミン、マンノース、さらにアロースも有効に受
容体になりうることを明らかにした。転移酵素としてよ
く知られているＣｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎＧｌｕｃａｎ
ｏｔｒａｎｓｆｅｒｆｓｅ（ＣＧＴ−ａｓｅ，Ｅ．Ｃ．
２．４．１．１９）の場合、本発明者らの研究により、
グルコース、キシロース、ソルボースまたはそれらのＣ
１位置換体は有効な受容体になりうるが、Ｎ−アセチル
グルコサミン、グルコサミン、マンノース、アロースな
どは受容体になりえないことをすでに明らかにしている
（Ｓ．Ｋｉｔａｈａｔａ ａｎｄ Ｓ．Ｏｋａｄａ，
Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，７９ ６４１（１９７６））。
すなわちＣＧＴ−ａｓｅの有効な受容体になりうるため
にはＣ２，Ｃ３，Ｃ４位ＯＨの立体配置が重要で、Ｃ２
およびＣ３位ＯＨの立体配置がグルコースと異なるＮ−
アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノース、ア
ロースは受容体にはなり得ない。しかるに、Ｄ−酵素の
場合、有効な受容体になりうるためには、Ｃ４位ＯＨの
立体配置は重要であるが、Ｃ２，Ｃ３位ＯＨの立体配置
は関係ないという大きな相異点を見出した。
うな糖質が有効であるか鋭意検討した結果、マルトオリ
ゴ糖以外に、グルコース、Ｎ−アセチルグルコサミン、
グルコサミン、マンノース、さらにアロースも有効に受
容体になりうることを明らかにした。転移酵素としてよ
く知られているＣｙｃｌｏｄｅｘｔｒｉｎＧｌｕｃａｎ
ｏｔｒａｎｓｆｅｒｆｓｅ（ＣＧＴ−ａｓｅ，Ｅ．Ｃ．
２．４．１．１９）の場合、本発明者らの研究により、
グルコース、キシロース、ソルボースまたはそれらのＣ
１位置換体は有効な受容体になりうるが、Ｎ−アセチル
グルコサミン、グルコサミン、マンノース、アロースな
どは受容体になりえないことをすでに明らかにしている
（Ｓ．Ｋｉｔａｈａｔａ ａｎｄ Ｓ．Ｏｋａｄａ，
Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，７９ ６４１（１９７６））。
すなわちＣＧＴ−ａｓｅの有効な受容体になりうるため
にはＣ２，Ｃ３，Ｃ４位ＯＨの立体配置が重要で、Ｃ２
およびＣ３位ＯＨの立体配置がグルコースと異なるＮ−
アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノース、ア
ロースは受容体にはなり得ない。しかるに、Ｄ−酵素の
場合、有効な受容体になりうるためには、Ｃ４位ＯＨの
立体配置は重要であるが、Ｃ２，Ｃ３位ＯＨの立体配置
は関係ないという大きな相異点を見出した。
問題点を解決するための手段 ここで使用する酵素としては、マルトオリゴ糖に作用し
糖転移作用を行うＤ−酵素であれば、ジャガイモ起源の
酵素以外は、いずれも使用可能である。たとえば、甘
藷、スイートコーン、緑豆などの高等植物、Ｂａｃｉｌ
ｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ
ｓｔｕｔｚｅｒｉ，Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ
などの微生物の生産する酵素である。特に微生物の生産
する酵素は受容体特異性が高く、さらに最近、酵素生産
量の高い菌株が見い出され、実用性が高まってきてい
る。
糖転移作用を行うＤ−酵素であれば、ジャガイモ起源の
酵素以外は、いずれも使用可能である。たとえば、甘
藷、スイートコーン、緑豆などの高等植物、Ｂａｃｉｌ
ｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ
ｓｔｕｔｚｅｒｉ，Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ
などの微生物の生産する酵素である。特に微生物の生産
する酵素は受容体特異性が高く、さらに最近、酵素生産
量の高い菌株が見い出され、実用性が高まってきてい
る。
つぎに、本酵素はマルトオリゴ糖を基質とするが、受容
体が存在すると、より高分子のデキストリン、でん粉も
基質となり得る。そこで、でん粉やデキストリンなど高
分子基質とグルコサミンなどの混合系にＤ−酵素を作用
させると、マルトオリゴ糖が反応系に存在しないので効
率よく目的とするグルコサミン等を含む少糖類を合成で
きることを見出し、本発明を完成することができた。
体が存在すると、より高分子のデキストリン、でん粉も
基質となり得る。そこで、でん粉やデキストリンなど高
分子基質とグルコサミンなどの混合系にＤ−酵素を作用
させると、マルトオリゴ糖が反応系に存在しないので効
率よく目的とするグルコサミン等を含む少糖類を合成で
きることを見出し、本発明を完成することができた。
使用しうるでん粉あるいはデキストリンとしては、とう
もろこし、米などの地上でん粉だけでなく、馬鈴薯、甘
藷など地下でん粉も使用できる。工業的には、生でん粉
を酸または酵素で部分分解した液化でん粉（分解率５〜
２０％）を使用するのが望ましい。でん粉またはデキス
トリン濃度としては、１％以下でも転移反応は進行する
が、工業生産の場合には、でん粉濃度２０〜３０％程度
が望ましい。
もろこし、米などの地上でん粉だけでなく、馬鈴薯、甘
藷など地下でん粉も使用できる。工業的には、生でん粉
を酸または酵素で部分分解した液化でん粉（分解率５〜
２０％）を使用するのが望ましい。でん粉またはデキス
トリン濃度としては、１％以下でも転移反応は進行する
が、工業生産の場合には、でん粉濃度２０〜３０％程度
が望ましい。
この反応は転移反応であるので、でん粉またはデキスト
リンの濃度の他、受容体濃度および両者の混合比も重要
である。でん粉と受容体の混合比が１：１の時、反応は
最も良く進行する。
リンの濃度の他、受容体濃度および両者の混合比も重要
である。でん粉と受容体の混合比が１：１の時、反応は
最も良く進行する。
使用する酵素は、適当な組成の培地（実施例１）を用い
３７℃、５〜４８時間好気培養して調製する。培養菌体
を超音波破砕して得た菌体抽出液を粗酵素液とし、さら
に種々な方法で高度に精製する。粗酵素液と精製酵素液
について、酵素活性（その測定法は後述の通り）を同一
にそろえて、マルトトリオースに作用させ、還元力の増
加を調べると共に、反応生成物をペーパークロマトグラ
フィーにより調べた。その結果、両反応液とも還元力の
増加は全く認められず、ペーパークロマトグラフィーに
より一連のマルトオリゴ糖を生成している事が確められ
た。すなわち、粗酵素液中には、マルトトリオースを加
水分解する酵素（α−アミラーゼ，グルコアミラーゼ，
α−グルコシダーゼ）は含まれておらず、粗酵素液をそ
のまま酵素剤として利用できることが判明した。
３７℃、５〜４８時間好気培養して調製する。培養菌体
を超音波破砕して得た菌体抽出液を粗酵素液とし、さら
に種々な方法で高度に精製する。粗酵素液と精製酵素液
について、酵素活性（その測定法は後述の通り）を同一
にそろえて、マルトトリオースに作用させ、還元力の増
加を調べると共に、反応生成物をペーパークロマトグラ
フィーにより調べた。その結果、両反応液とも還元力の
増加は全く認められず、ペーパークロマトグラフィーに
より一連のマルトオリゴ糖を生成している事が確められ
た。すなわち、粗酵素液中には、マルトトリオースを加
水分解する酵素（α−アミラーゼ，グルコアミラーゼ，
α−グルコシダーゼ）は含まれておらず、粗酵素液をそ
のまま酵素剤として利用できることが判明した。
本酵素の作用至適ＰＨは６．５付近であり、安定ＰＨ範
囲は６．０〜８．０である。また、本酵素の作用最適温
度は３５℃、温度安定性（１５分処理）は４５℃付近ま
でである。
囲は６．０〜８．０である。また、本酵素の作用最適温
度は３５℃、温度安定性（１５分処理）は４５℃付近ま
でである。
＜酵素活性測定法＞ ０．１％マルトトリオース５００μｌ（ＰＨ７．０，２
０ｍＭリン酸緩衝液）に酵素液５０μｌを加え、４０℃
にて１０分間反応させる。生成するグルコース量をＮＡ
ＤＰ、ヘキソキナーゼ、グルコース−６−リン酸デヒド
ロゲナーゼを用いて定量することにより酵素活性を測定
した。この条件下で１０分間に１μｇのグルコースを生
成する酵素量を１単位とした。
０ｍＭリン酸緩衝液）に酵素液５０μｌを加え、４０℃
にて１０分間反応させる。生成するグルコース量をＮＡ
ＤＰ、ヘキソキナーゼ、グルコース−６−リン酸デヒド
ロゲナーゼを用いて定量することにより酵素活性を測定
した。この条件下で１０分間に１μｇのグルコースを生
成する酵素量を１単位とした。
生成物の確認 転移生成物の構造を知るため、実施例１で得られるＮ−
アセチルグルコサミンを含む少糖類をペーパークロマト
グラフィーにて分離を行ない、Ｎ−アセチルグルコサミ
ンの次に位するＲｆ値のものを抽出した。
アセチルグルコサミンを含む少糖類をペーパークロマト
グラフィーにて分離を行ない、Ｎ−アセチルグルコサミ
ンの次に位するＲｆ値のものを抽出した。
この物質は、酸化水分解するとグルコースとＮ−アセ
チルグルコサミンが１：１生成する。Ｔｉｍｍｅｌの
方法により、測定した重合度は２．０である。水素化
ホウ素ナトリウムで還元後、酸加水分解すると、Ｎ−ア
セチルグルコサミンが消失する。完全メチル化後、酸
加水分解するとＮ−アセチル−３，６−ジ−０−メチル
−４−０−アセチルグルコサミンを与える。以上の結果
から１，４−α−グルコシル−Ｎ−アセチルグルコサミ
ンと同定した。
チルグルコサミンが１：１生成する。Ｔｉｍｍｅｌの
方法により、測定した重合度は２．０である。水素化
ホウ素ナトリウムで還元後、酸加水分解すると、Ｎ−ア
セチルグルコサミンが消失する。完全メチル化後、酸
加水分解するとＮ−アセチル−３，６−ジ−０−メチル
−４−０−アセチルグルコサミンを与える。以上の結果
から１，４−α−グルコシル−Ｎ−アセチルグルコサミ
ンと同定した。
また、１，４−α−グルコシル−Ｎ−アセチルグルコサ
ミン（Ｇ−ＮＡｃＧ）以外のスポットを与える物質をグ
ルコアミラーゼで分解するとグルコースとＧ−ＮＡｃＧ
を与える。β−アミラーゼで分解するとマルトースを生
成する。これらの事実とＤ−酵素の作用特異性より考
え、Ｄ−酵素による反応は次式のように進行しているこ
とが確かめられた。
ミン（Ｇ−ＮＡｃＧ）以外のスポットを与える物質をグ
ルコアミラーゼで分解するとグルコースとＧ−ＮＡｃＧ
を与える。β−アミラーゼで分解するとマルトースを生
成する。これらの事実とＤ−酵素の作用特異性より考
え、Ｄ−酵素による反応は次式のように進行しているこ
とが確かめられた。
つぎにマンノースを含む場合についても生成物をペーパ
ークロマトグラフィーにより分離し、マンノースのすぐ
下のＲｆ値を示すものを抽出した。この物質の構造をＮ
−アセチルグルコサミンの場合と同様の方法で調べた。
本物質は、酸加水分解により、グルコースとマンノー
スを１：１の比率で生成する。Ｔｉｍｍｅｌの方法に
より測定した重合度は２．０である。水素化ホウ素ナ
トリウムで還元後、酸加水分解するとマンノースが消失
する。完全メチル化後酸加水分解すると、２，３，６
−トリ−０−メチル−マンニトールを生成する。以上の
結果より、１，４−α−グルコシル−マンノースと同定
した。また、オリゴ糖についても、グルコアミラーゼで
分解するとグルコースと１，４−α−グルコシル−マン
ノースを生成し、β−アミラーゼ消化により、マルトー
スを生成することより、還元性末端にマンノースを含む
少糖類であることを認めた。
ークロマトグラフィーにより分離し、マンノースのすぐ
下のＲｆ値を示すものを抽出した。この物質の構造をＮ
−アセチルグルコサミンの場合と同様の方法で調べた。
本物質は、酸加水分解により、グルコースとマンノー
スを１：１の比率で生成する。Ｔｉｍｍｅｌの方法に
より測定した重合度は２．０である。水素化ホウ素ナ
トリウムで還元後、酸加水分解するとマンノースが消失
する。完全メチル化後酸加水分解すると、２，３，６
−トリ−０−メチル−マンニトールを生成する。以上の
結果より、１，４−α−グルコシル−マンノースと同定
した。また、オリゴ糖についても、グルコアミラーゼで
分解するとグルコースと１，４−α−グルコシル−マン
ノースを生成し、β−アミラーゼ消化により、マルトー
スを生成することより、還元性末端にマンノースを含む
少糖類であることを認めた。
グルコサミンおよびアロースを含む少糖類についても、
ほぼ同様の実験を行い構造を調べ、それぞれ還元性末端
にグルコサミンまたはアロースをα−１，４結合で結合
したマルトオリゴ糖であることを確認した。
ほぼ同様の実験を行い構造を調べ、それぞれ還元性末端
にグルコサミンまたはアロースをα−１，４結合で結合
したマルトオリゴ糖であることを確認した。
実施例 （実施例１） ポリペプトン１．５％、酵母エキス０．５％、マルトー
ス１％、塩化マグネシウム１０-3Ｍ、硫酸第１鉄２×１
０-6Ｍ、リン酸緩衝液（ＰＨ７．０）０．１Ｍを含む培
地１５を殺菌後、Ｅ．ｃｏｌｉ ＩＦＯ ３８０６株
を植菌して、ジャーファーメンターにより３７℃、５時
間好気培養した。遠心分離により集菌し、菌体を洗浄
後、超音波破砕により得た菌体抽出液を粗酵素液として
使用した（全活性４．２×１０７単位）。
ス１％、塩化マグネシウム１０-3Ｍ、硫酸第１鉄２×１
０-6Ｍ、リン酸緩衝液（ＰＨ７．０）０．１Ｍを含む培
地１５を殺菌後、Ｅ．ｃｏｌｉ ＩＦＯ ３８０６株
を植菌して、ジャーファーメンターにより３７℃、５時
間好気培養した。遠心分離により集菌し、菌体を洗浄
後、超音波破砕により得た菌体抽出液を粗酵素液として
使用した（全活性４．２×１０７単位）。
可溶性でん粉１００ｇを水１に溶解させ、Ｎ−アセチ
ルグルコサミン１００ｇを加えた溶液に上記の酵素剤１
０ml（３．５×１０５単位）を加え、ＰＨ７．０にて４
０℃、４８時間反応させる。１００℃、１０分間加熱
し、酵素反応を止めた後、活性炭を０．２％添加、濾
過、濃縮すると水分２５％無色粘稠な水飴状物質２１０
ｇが得られた。
ルグルコサミン１００ｇを加えた溶液に上記の酵素剤１
０ml（３．５×１０５単位）を加え、ＰＨ７．０にて４
０℃、４８時間反応させる。１００℃、１０分間加熱
し、酵素反応を止めた後、活性炭を０．２％添加、濾
過、濃縮すると水分２５％無色粘稠な水飴状物質２１０
ｇが得られた。
本物質１mgを瀘紙にスポットし、ｎ−ブタノール：ピリ
ジン：水（６：４：３）の組成の溶媒系で４重展開後、
硝酸銀により発色するとＮ−アセチルグルコサミン（Ｎ
ＡｃＧ）のほか、さらにグルコース１〜数個結合したＧ
−ＮＡｃＧ、Ｇ−Ｇ−ＮＡｃＧ、Ｇ−Ｇ−Ｇ−ＮＡｃ
Ｇ、Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−ＮＡｃＧと思われる一連のスポッ
トが認められた。
ジン：水（６：４：３）の組成の溶媒系で４重展開後、
硝酸銀により発色するとＮ−アセチルグルコサミン（Ｎ
ＡｃＧ）のほか、さらにグルコース１〜数個結合したＧ
−ＮＡｃＧ、Ｇ−Ｇ−ＮＡｃＧ、Ｇ−Ｇ−Ｇ−ＮＡｃ
Ｇ、Ｇ−Ｇ−Ｇ−Ｇ−ＮＡｃＧと思われる一連のスポッ
トが認められた。
（実施例２） 馬鈴薯でん粉１００ｇに市販の細菌液化型α−アミラー
ゼ２００mgを加え、水１中で加熱溶解させた。分解率
３％の段階で煮沸し酵素反応を止め、約５％の分解率の
液化でん粉液を得た。アロース８０ｇを加え溶解後、前
記酵素液１０mlを加え、４０℃、４８時間反応させた。
反応液を０．２％活性炭処理ならびにイオン交換樹脂処
理により精製を行い、濃縮すると水分２０％の無色粘稠
な水飴状物質１９０ｇが得られた。ペーパークロマトグ
ラフィーにより生成物を調べると、アロースのほか、ア
ロースにグルコースが１〜数個結合したと思われる一連
のスポットを認めることができた。
ゼ２００mgを加え、水１中で加熱溶解させた。分解率
３％の段階で煮沸し酵素反応を止め、約５％の分解率の
液化でん粉液を得た。アロース８０ｇを加え溶解後、前
記酵素液１０mlを加え、４０℃、４８時間反応させた。
反応液を０．２％活性炭処理ならびにイオン交換樹脂処
理により精製を行い、濃縮すると水分２０％の無色粘稠
な水飴状物質１９０ｇが得られた。ペーパークロマトグ
ラフィーにより生成物を調べると、アロースのほか、ア
ロースにグルコースが１〜数個結合したと思われる一連
のスポットを認めることができた。
発明の効果 本反応には、これらでん粉から製造したマルトースなど
重合度２〜５程度のオリゴ糖も基質となりうるが、これ
らの糖質が反応系に多量存在していると、添加したグル
コサミンなどと共に受容体になり、目的とするグルコサ
ミン等を含んだ少糖類の収率が低下する。
重合度２〜５程度のオリゴ糖も基質となりうるが、これ
らの糖質が反応系に多量存在していると、添加したグル
コサミンなどと共に受容体になり、目的とするグルコサ
ミン等を含んだ少糖類の収率が低下する。
でん粉量が受容体量の１／２以下になると、でん粉は良
く分解され転移反応は進行するが、反応後期になっても
反応液中に未反応の受容体が多量残存する。一方、でん
粉量が受容体量の２倍以上になると、加えた受容体の大
部分は転移反応を受けるが、でん粉の分解が不十分とな
る。
く分解され転移反応は進行するが、反応後期になっても
反応液中に未反応の受容体が多量残存する。一方、でん
粉量が受容体量の２倍以上になると、加えた受容体の大
部分は転移反応を受けるが、でん粉の分解が不十分とな
る。
Claims (1)
- 【請求項１】でん粉またはデキストリンと、Ｎ−アセチ
ルグルコサミン、グルコサミン、マンノースまたはアロ
ースとの混合液にディスプロポーショネイティング・エ
ンザイムを作用させることによるＮ−アセチルグルコサ
ミン、グルコサミン、マンノースまたはアロースを末端
に含む少糖類の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62035241A JPH062072B2 (ja) | 1987-02-18 | 1987-02-18 | Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP62035241A JPH062072B2 (ja) | 1987-02-18 | 1987-02-18 | Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63202396A JPS63202396A (ja) | 1988-08-22 |
| JPH062072B2 true JPH062072B2 (ja) | 1994-01-12 |
Family
ID=12436342
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62035241A Expired - Fee Related JPH062072B2 (ja) | 1987-02-18 | 1987-02-18 | Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH062072B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE19509695A1 (de) * | 1995-03-08 | 1996-09-12 | Inst Genbiologische Forschung | Verfahren zur Herstellung einer modifizieren Stärke in Pflanzen, sowie die aus den Pflanzen isolierbare modifizierte Stärke |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS564238A (en) * | 1979-06-23 | 1981-01-17 | Mitsubishi Electric Corp | Forming of pattern |
-
1987
- 1987-02-18 JP JP62035241A patent/JPH062072B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS564238A (en) * | 1979-06-23 | 1981-01-17 | Mitsubishi Electric Corp | Forming of pattern |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS63202396A (ja) | 1988-08-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0710674B1 (en) | Method for producing a glucan having cyclic structure | |
| US7229801B2 (en) | Production method and preparation method of glucans | |
| JPS6037993A (ja) | フラクトシルトランスフェラーゼおよびその使用方法 | |
| US20070092949A1 (en) | Method of converting beta-1,4-glucan to alpha-glucan | |
| EP0675137B1 (en) | Glucans having a cycle structure, and processes for preparing the same | |
| JPH0491795A (ja) | フラクトース含有オリゴ糖の製造法 | |
| JP2886249B2 (ja) | ガラクトシル―マルトオリゴ糖誘導体、その製造法およびα―アミラーゼ活性測定方法 | |
| JPH062072B2 (ja) | Ｎ−アセチルグルコサミン、グルコサミン、マンノ−ス又はアロ−スを末端に含む少糖類の製造方法 | |
| US6562600B1 (en) | Production of cyclic alternan tetrasaccharides from oligosaccharide substrates | |
| JPH0759559A (ja) | オリゴ糖の製造方法 | |
| JP3365644B2 (ja) | α−Ｄ−グリコシルカスガマイシン、その製造法およびそれを含有する抗菌剤 | |
| US5827697A (en) | Process for preparing glucans having a cyclic structure | |
| Ueda et al. | Polysaccharide Produced by the Genus Pullularia: II. Trans-α-Glucosidation by Acetone Cells of Pullularia | |
| KR20080097851A (ko) | 내열성 설펄로버스 설파타리쿠스 유래 당전이효소 및 이를이용한 분지 사이클로덱스트린의 제조방법 | |
| JP3089503B2 (ja) | イソパノースを含む甘味料の製造方法 | |
| US5208151A (en) | Process for the preparation of derivatives of maltooligosaccharides | |
| JP2888506B2 (ja) | 非還元末端アジド化マルトオリゴ糖及びその製造方法 | |
| JP3029925B2 (ja) | マルトオリゴ糖誘導体およびその製造法 | |
| JP3148505B2 (ja) | 非還元末端６‐アジド化マルトペンタオースの製造方法 | |
| JP3494686B2 (ja) | イソマルトシルフラクトシドの製造法 | |
| JP3812954B2 (ja) | イソマルトシルフラクトシドの製造方法 | |
| JP2527345B2 (ja) | ａ−ガラクトシルフラクトシドを原料に用いるａ−ガラクトシル基を含むオリゴ糖あるいは配糖体の製造法 | |
| JPH0823990A (ja) | オリゴ糖の製造方法 | |
| JP3070709B2 (ja) | マルトオリゴ糖誘導体の製造法 | |
| WO2009136601A1 (ja) | α－１，４グルカングラフト化セルロース |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |