JPH02208400A - 漂白剤組成物 - Google Patents
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Landscapes
- Detergent Compositions (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、酵素としてリパーゼ及びプロテアーゼを含有
する漂白剤組成物に関する。更に詳しくは、漂白剤使用
時に水や湯に溶かした状態でリパーゼがプロテアーゼに
よって捕食される事によるリパーゼ活性の低下を抑制し
た漂白剤組成物に関する。
する漂白剤組成物に関する。更に詳しくは、漂白剤使用
時に水や湯に溶かした状態でリパーゼがプロテアーゼに
よって捕食される事によるリパーゼ活性の低下を抑制し
た漂白剤組成物に関する。
過炭酸ナトリウムや過硼酸ナトリウムに代表される過酸
化化合物は、次亜塩素酸塩に代表される塩素系漂白剤に
比べ、使用できる衣類の種類が多い事、色・柄物にも使
えること、及び塩素系特有のにおいが無いこと等の理由
から酸素系漂白剤の主剤として、衣類用漂白剤はもとよ
り、台所用漂白剤や業務用漂白剤等、幅広く用いられて
いる。
化化合物は、次亜塩素酸塩に代表される塩素系漂白剤に
比べ、使用できる衣類の種類が多い事、色・柄物にも使
えること、及び塩素系特有のにおいが無いこと等の理由
から酸素系漂白剤の主剤として、衣類用漂白剤はもとよ
り、台所用漂白剤や業務用漂白剤等、幅広く用いられて
いる。
ところで、衣類や食器等に付着したじみや汚れは種々の
ものがあり、酸素系漂白剤による酸化漂白のみでは充分
に落しきれない多くの汚れがある事も事実である。この
ような汚れの代表として、蛋白質汚れや油脂汚れがある
。これらの汚れを効果的に落すものとして、酵素を配合
する事が効果的であり、酸素系漂白剤中に酵素を安定に
配合する技術も種々提案されている(例えば、特公昭6
1−16319号公報や特開昭59−129300号公
報等)。
ものがあり、酸素系漂白剤による酸化漂白のみでは充分
に落しきれない多くの汚れがある事も事実である。この
ような汚れの代表として、蛋白質汚れや油脂汚れがある
。これらの汚れを効果的に落すものとして、酵素を配合
する事が効果的であり、酸素系漂白剤中に酵素を安定に
配合する技術も種々提案されている(例えば、特公昭6
1−16319号公報や特開昭59−129300号公
報等)。
しかし一般に酵素は漂白浴中では比較的安定であり、通
常の漂白処理時間程度ではあまり失活しないので、これ
らは漂白剤製品中での酵素の保存安定化を主目的とした
ものである。
常の漂白処理時間程度ではあまり失活しないので、これ
らは漂白剤製品中での酵素の保存安定化を主目的とした
ものである。
一方、種々の汚れに対しては、単一の酵素より複数の、
しかも分解対象が異なる酵素を配合した方が種々の汚れ
iこ対して効果を発揮できるので有利である。しかしな
がら、目的が異なる複数の酵素として、例えばアミラー
ゼとセルラーゼを配合したような場合は問題はないが、
酵素としてプロテアーゼが配合された場合には、他の酵
素も蛋白質であるのでプロテアーゼに捕食されてしまい
、漂白浴中で急速にその酵素活性を失ってしまう。
しかも分解対象が異なる酵素を配合した方が種々の汚れ
iこ対して効果を発揮できるので有利である。しかしな
がら、目的が異なる複数の酵素として、例えばアミラー
ゼとセルラーゼを配合したような場合は問題はないが、
酵素としてプロテアーゼが配合された場合には、他の酵
素も蛋白質であるのでプロテアーゼに捕食されてしまい
、漂白浴中で急速にその酵素活性を失ってしまう。
洗剤や漂白剤用の酵素の開発の経緯をみると、まず洗剤
や漂白剤処理液と同じ弱アルカリ性で効力を発揮するア
ルカリプロテアーゼが開発され、最近になって、弱アル
カリ性でも効果を発揮するアルカリリパーゼが提案(例
えば、特開昭63−68697号公報等)されるように
なってきた。
や漂白剤処理液と同じ弱アルカリ性で効力を発揮するア
ルカリプロテアーゼが開発され、最近になって、弱アル
カリ性でも効果を発揮するアルカリリパーゼが提案(例
えば、特開昭63−68697号公報等)されるように
なってきた。
確かにこれらの酵素を単独で弱アルカリ性の漂白剤組成
物中に添加すると目的の汚垢に対して良好な洗浄(漂白
)効果を示すが、両者を同時に漂白剤組成物中に添加す
るとリパーゼがプロテアーゼに捕食される為、油脂汚れ
に対して充分な効果を発揮する事が出来なかった。この
問題を解決するために、特開昭6 L−68697号公
報ではプロピレングリコールを用いる方法が開示されて
いる。
物中に添加すると目的の汚垢に対して良好な洗浄(漂白
)効果を示すが、両者を同時に漂白剤組成物中に添加す
るとリパーゼがプロテアーゼに捕食される為、油脂汚れ
に対して充分な効果を発揮する事が出来なかった。この
問題を解決するために、特開昭6 L−68697号公
報ではプロピレングリコールを用いる方法が開示されて
いる。
このプロピレングリコールを用いる方法は液体洗剤に対
するものであって、多量の過酸化物が存在する漂白剤水
溶液中では、そのような効果は顕著:ごは8忍められな
5)。又、プロピレングリコール液体の溶剤である為、
粉状の洗剤や漂白剤には造粒して添加する必要があり、
実効が認められるプロピレングリコール量を添加するに
は多量の造粒物を添加する必要がある等不経済な面もあ
る上に、経口保存下での安定性に対する問題点もあった
。
するものであって、多量の過酸化物が存在する漂白剤水
溶液中では、そのような効果は顕著:ごは8忍められな
5)。又、プロピレングリコール液体の溶剤である為、
粉状の洗剤や漂白剤には造粒して添加する必要があり、
実効が認められるプロピレングリコール量を添加するに
は多量の造粒物を添加する必要がある等不経済な面もあ
る上に、経口保存下での安定性に対する問題点もあった
。
従って、本発明は漂白剤浴中でのプロテアーゼによるリ
パーゼの活性低下を抑制し、蛋白質汚れ及び油脂汚れの
いずれに対しても良好な漂白洗浄力を有する漂白剤組成
物を提供することにある。
パーゼの活性低下を抑制し、蛋白質汚れ及び油脂汚れの
いずれに対しても良好な漂白洗浄力を有する漂白剤組成
物を提供することにある。
本発明は、特定の物性値を有するノニオン界面活性剤を
同時に用いると、プロテアーゼによるリパーゼ活性の低
下が著しく改善されるという知見に基づいて完成された
ものである。
同時に用いると、プロテアーゼによるリパーゼ活性の低
下が著しく改善されるという知見に基づいて完成された
ものである。
即ち、本発明は、
(A)過酸化水素付加物
(B)リパーゼ
(C)プロテアーゼ
(D) H L B値(親木基と親油基のバランス)が
8〜15のノニオン界面活性剤 を含むことを特徴とする固体状漂白剤組成物を提供する
事にある。本発明の漂白剤組成物は固体状、すなわち粉
状、粒状、頴粒状若しくはタブレット状等の何れの形態
であってもよい。
8〜15のノニオン界面活性剤 を含むことを特徴とする固体状漂白剤組成物を提供する
事にある。本発明の漂白剤組成物は固体状、すなわち粉
状、粒状、頴粒状若しくはタブレット状等の何れの形態
であってもよい。
本発明で用いる成分(、A.)の過酸化水素付加物とし
ては水溶液中で過酸化水素を放出する物質ならば何れも
使用可能である。このような物質としては、過炭酸塩、
過硼酸塩、過燐酸塩等の過酸化物、硫酸ナトリウム、尿
素、クエン酸ナトリウム等の過酸化水素付加物、及び特
公昭63− 41842号公報に記載されているような
超酸化固体硼酸塩等がある。これらの過酸化水素付加物
の配合量は、特に規定されないが、有効な漂白効果を得
る為には、漂白剤中の有効酸素量が3%以上、好ましく
は5%以上存在する量を配合すべきである。もし、有効
酸素量がこの値以下の場合は、後述するような、過酸化
水素の漂白活性化剤を配合するか、もしくはその他の過
酸化物(例えばモノ過硫酸カリウム等)を併用するべき
である。過酸化水素付加物は、公知の方法で造粒したも
のを用いるのが好ましく、平均粒径約500μm程度に
造粒するのが好ましい。
ては水溶液中で過酸化水素を放出する物質ならば何れも
使用可能である。このような物質としては、過炭酸塩、
過硼酸塩、過燐酸塩等の過酸化物、硫酸ナトリウム、尿
素、クエン酸ナトリウム等の過酸化水素付加物、及び特
公昭63− 41842号公報に記載されているような
超酸化固体硼酸塩等がある。これらの過酸化水素付加物
の配合量は、特に規定されないが、有効な漂白効果を得
る為には、漂白剤中の有効酸素量が3%以上、好ましく
は5%以上存在する量を配合すべきである。もし、有効
酸素量がこの値以下の場合は、後述するような、過酸化
水素の漂白活性化剤を配合するか、もしくはその他の過
酸化物(例えばモノ過硫酸カリウム等)を併用するべき
である。過酸化水素付加物は、公知の方法で造粒したも
のを用いるのが好ましく、平均粒径約500μm程度に
造粒するのが好ましい。
成分(B)のリパーゼとしては、いかなるリパーゼを用
いることもできるが、特にpH9におけるリパーゼ活性
がpH7のリパーゼ活性の30%以上、好ましくは50
%以上を有するアルカリリパーゼである事が望ましい。
いることもできるが、特にpH9におけるリパーゼ活性
がpH7のリパーゼ活性の30%以上、好ましくは50
%以上を有するアルカリリパーゼである事が望ましい。
従来知られていたリパーゼは使用pHが弱酸性でその活
性が最大:こなるものが殆どであり、洗剤や漂白剤の使
用溶液のような弱アルカリ性溶液中では、その酵素活性
が著しく低下するものが殆どであった。ところが最近に
なって、弱アルカリ性水溶液で高い酵素活性を有するア
ルカリリパーゼが開発され、その中でもノボ・インダス
トリー社よりリポラーセと′、I)う商標で市販されて
いるアルカリリパーゼは、至適pHが8〜11であり、
洗剤や漂白剤中で使用するのに適した酵素である。従っ
て、本発明には、このようなアルカリリパーゼを用いる
事が特に好ましい。もっとも、使用量が多ければ、通常
のリパーゼを用いることもできる。しかし、pH9のリ
パーゼ活性がpH7における活性の30%以下に低下し
てしまうリパーゼでは、洗剤や漂白剤水溶液中でその油
脂汚れを除去する為には相当量のリパーゼを添加する必
要があり、コスト等の点よりあまり好ましいものではな
い。尚、リパーゼ活性の測定方法は、例えば基質として
オリーブ油を用い、リパーゼ作用によって遊離した脂肪
酸をアルカリ滴定で定量してリパーゼ活性を求めればよ
い。本発明jこ好適なリパーゼとしては、Cancli
da cylindracea 。
性が最大:こなるものが殆どであり、洗剤や漂白剤の使
用溶液のような弱アルカリ性溶液中では、その酵素活性
が著しく低下するものが殆どであった。ところが最近に
なって、弱アルカリ性水溶液で高い酵素活性を有するア
ルカリリパーゼが開発され、その中でもノボ・インダス
トリー社よりリポラーセと′、I)う商標で市販されて
いるアルカリリパーゼは、至適pHが8〜11であり、
洗剤や漂白剤中で使用するのに適した酵素である。従っ
て、本発明には、このようなアルカリリパーゼを用いる
事が特に好ましい。もっとも、使用量が多ければ、通常
のリパーゼを用いることもできる。しかし、pH9のリ
パーゼ活性がpH7における活性の30%以下に低下し
てしまうリパーゼでは、洗剤や漂白剤水溶液中でその油
脂汚れを除去する為には相当量のリパーゼを添加する必
要があり、コスト等の点よりあまり好ましいものではな
い。尚、リパーゼ活性の測定方法は、例えば基質として
オリーブ油を用い、リパーゼ作用によって遊離した脂肪
酸をアルカリ滴定で定量してリパーゼ活性を求めればよ
い。本発明jこ好適なリパーゼとしては、Cancli
da cylindracea 。
Humicola lanuginosa 、 The
rmomyces lanuginosus 。
rmomyces lanuginosus 。
Pseudomonas fragi 、 Pseud
omonas cepacia 。
omonas cepacia 。
Pseudomonas n1troreducens
SPseudomonasgladioli、Pse
udomonas fluorescens 、λIu
corm+ehei、五1ucor sp、 、Ch
romobacterium viscosum。
SPseudomonasgladioli、Pse
udomonas fluorescens 、λIu
corm+ehei、五1ucor sp、 、Ch
romobacterium viscosum。
Aspergillus niger XRh1zop
us japonics等の微生物起源のものがあり、
リパーゼMY、!Jパーゼ○F(以上、名糖産業■製、
起源Candidacylindracea)、リパー
ゼP1リパーゼCBS (以上、大野製薬側、起源Ps
eudomonas fluorescens)、リパ
ーゼCE(大野製薬(lす製、起源Humicolal
anuginosa) 、リパーゼsp(ノボ・インダ
ストリー類、起源’;Iucor sp、)、リポラー
ゼ(ノボ・インダストリー類、起源遺伝子組換Aspe
rgillusoryzae) 、リパーゼ(東洋酸造
(社)製、起源Chromobacterium v
iscosum va、r、 lipolyti
cum) 、オリバーゼ(大阪細菌研究新製、起源Rh
1zopusjaponics) 、リパーゼB(サラ
ポロビール側腹、起源Pseuclomonas属)等
として市販されている。
us japonics等の微生物起源のものがあり、
リパーゼMY、!Jパーゼ○F(以上、名糖産業■製、
起源Candidacylindracea)、リパー
ゼP1リパーゼCBS (以上、大野製薬側、起源Ps
eudomonas fluorescens)、リパ
ーゼCE(大野製薬(lす製、起源Humicolal
anuginosa) 、リパーゼsp(ノボ・インダ
ストリー類、起源’;Iucor sp、)、リポラー
ゼ(ノボ・インダストリー類、起源遺伝子組換Aspe
rgillusoryzae) 、リパーゼ(東洋酸造
(社)製、起源Chromobacterium v
iscosum va、r、 lipolyti
cum) 、オリバーゼ(大阪細菌研究新製、起源Rh
1zopusjaponics) 、リパーゼB(サラ
ポロビール側腹、起源Pseuclomonas属)等
として市販されている。
又、特公昭53−49394号には、Humicola
属(Thermomyces属も包含する)に属するり
パーゼ生産糸状菌を培養し、培養物からリパーゼを採取
すること、及びこの生産菌の一例としてHumicol
alanug+nosus S −33株(微工研菌寄
第1045号)が報告されているが、このようなリパー
ゼも使用できる。
属(Thermomyces属も包含する)に属するり
パーゼ生産糸状菌を培養し、培養物からリパーゼを採取
すること、及びこの生産菌の一例としてHumicol
alanug+nosus S −33株(微工研菌寄
第1045号)が報告されているが、このようなリパー
ゼも使用できる。
さらに、遺伝子組換え微生物から生産されるリパーゼも
使用できる。このような−例として、特開昭62−27
2988号には、Aspergillusoryzae
を宿主とし、組換えDNA技術で形質転換し、これを培
養基質中で培養してリパーゼを生産する事が報告されて
いる。成分(B)のリパーゼの配合量は、そのリパーゼ
活性の酵素単位が1000〜1,000,000単位の
ものを0.01%〜5%好ましくは、0.05%〜1%
配合するのが好適である。又、これらの酵素は通常平均
粒径約100〜1000μm程度;こ造粒されたものを
用いるのがよい。尚、ここでいう酵素単位とは、37℃
で基質オリーブ油から、1分間に1μmolの脂肪酸を
遊離する酵素量を1単位とする。
使用できる。このような−例として、特開昭62−27
2988号には、Aspergillusoryzae
を宿主とし、組換えDNA技術で形質転換し、これを培
養基質中で培養してリパーゼを生産する事が報告されて
いる。成分(B)のリパーゼの配合量は、そのリパーゼ
活性の酵素単位が1000〜1,000,000単位の
ものを0.01%〜5%好ましくは、0.05%〜1%
配合するのが好適である。又、これらの酵素は通常平均
粒径約100〜1000μm程度;こ造粒されたものを
用いるのがよい。尚、ここでいう酵素単位とは、37℃
で基質オリーブ油から、1分間に1μmolの脂肪酸を
遊離する酵素量を1単位とする。
成分(C)のプロテアーゼとしては、セリンプロテアー
ゼ、ペプシン、トリプトシン、キモトリプシン、コラ−
ゲナーゼ、ケラチナーゼ、エステラーゼ、スブチリシン
、パパイン、カルボキシペプチターゼA及びB1アミノ
ベブチターゼが挙げられ、この中でもセリンプロテアー
ゼ′が好ましい。
ゼ、ペプシン、トリプトシン、キモトリプシン、コラ−
ゲナーゼ、ケラチナーゼ、エステラーゼ、スブチリシン
、パパイン、カルボキシペプチターゼA及びB1アミノ
ベブチターゼが挙げられ、この中でもセリンプロテアー
ゼ′が好ましい。
これらの酵素は、アルカラーゼ、エスペラーゼ、サビナ
ーゼ(以上ノボ・インダストリー社)、ビオプラーゼ(
長潮産業■)、マクサターゼ、(ギスト・プロケーデス
社)、スペラーゼ(ファイザー社) 、ALP−2(明
治製菓01)等の市販品として入手する事ができる。成
分(C)のプロテアーゼの配合量は、そのプロテアーゼ
活性の酵素量位が1〜50単位のものを本発明の漂白剤
組成物重量に対して0.05%〜10%、好ましくは、
0.1%〜3%配合するのが好適である。通常は平均粒
度径約100〜1000μm程度に造粒されたものを用
いるのがよい。尚、ここでいう酵素量・位とは、37℃
で基質カゼインから、1分間:こ、チロシン1ミリ当量
(181,19mg/dm’ )に相当するアミノ酸を
遊離する酵素量を1単位とする。
ーゼ(以上ノボ・インダストリー社)、ビオプラーゼ(
長潮産業■)、マクサターゼ、(ギスト・プロケーデス
社)、スペラーゼ(ファイザー社) 、ALP−2(明
治製菓01)等の市販品として入手する事ができる。成
分(C)のプロテアーゼの配合量は、そのプロテアーゼ
活性の酵素量位が1〜50単位のものを本発明の漂白剤
組成物重量に対して0.05%〜10%、好ましくは、
0.1%〜3%配合するのが好適である。通常は平均粒
度径約100〜1000μm程度に造粒されたものを用
いるのがよい。尚、ここでいう酵素量・位とは、37℃
で基質カゼインから、1分間:こ、チロシン1ミリ当量
(181,19mg/dm’ )に相当するアミノ酸を
遊離する酵素量を1単位とする。
成分(D)のノニオン界面活性剤としては、アルキレン
オキシド付加型のノニオン界面活性剤でそのHLB値(
Hydrophile−1pophile Ba1an
ce親木性/親油性のバランス)が8〜15のものなら
ば何れも使用可能である。尚、HLB値の計算式につい
ては、幾つかの方法が提案されている(例えば、Gri
ffin式、Davies式、世上式等)が、本発明に
いうHLB値は有機概念図より計算したものである。有
機概念図!ごついは、゛化学の領域″Vol、 11.
No、10 (1957年10月号) p、 719
や甲田善生著゛有機概念図−基礎と応用−″′三共出版
(1985)等に詳しく記載されているが、有機化合物
が炭素鎖間の共有結合が連鎖されて構成される炭化水素
の「有機性」と、置換基(官能基)に存在する静電性の
影響による「無機性」の2因子により成立っている事に
着目し、個々の有機化合物をこの「有機性」と「無機性
」で特定するものであり、有機概念図より計算されるH
LB値は、次式で示される。
オキシド付加型のノニオン界面活性剤でそのHLB値(
Hydrophile−1pophile Ba1an
ce親木性/親油性のバランス)が8〜15のものなら
ば何れも使用可能である。尚、HLB値の計算式につい
ては、幾つかの方法が提案されている(例えば、Gri
ffin式、Davies式、世上式等)が、本発明に
いうHLB値は有機概念図より計算したものである。有
機概念図!ごついは、゛化学の領域″Vol、 11.
No、10 (1957年10月号) p、 719
や甲田善生著゛有機概念図−基礎と応用−″′三共出版
(1985)等に詳しく記載されているが、有機化合物
が炭素鎖間の共有結合が連鎖されて構成される炭化水素
の「有機性」と、置換基(官能基)に存在する静電性の
影響による「無機性」の2因子により成立っている事に
着目し、個々の有機化合物をこの「有機性」と「無機性
」で特定するものであり、有機概念図より計算されるH
LB値は、次式で示される。
HLB−(無機性値/有機性値)×10ここで有機性値
とは化合物の構造式中の炭素原子1個あたり20として
計算され、無機性値とは前記刊行物に記載された可能基
ごとに定まった値を用いて計算される。尚、通常エーテ
ル基の無機性値は20であるが、 COCH2CH2
〕−基内及び、○ヘテロ単環内の一〇−の無機性値は、
日本国特許No、 1362396号(特公昭60−3
9791号公報)に記載されている、75を用いて計算
した。従って、例えばポリオキンエチレンく平均重合度
10)ラウリルエーテルの場合、Cl28250CH2
CH2(OCH2CH2) 9叶であり、有機性値=2
0X32−640、無機性値−20+75X9+100
−795で、HLB=12.4となる。この値は、J上
式によるHLB値12.1(世上式HLB=711、7
10gにhハ、Io ) −12,1j+、 (親水
基分子量)=44XIO+16÷IMo (親油基分
子量)12X14+1)と良く一致する。
とは化合物の構造式中の炭素原子1個あたり20として
計算され、無機性値とは前記刊行物に記載された可能基
ごとに定まった値を用いて計算される。尚、通常エーテ
ル基の無機性値は20であるが、 COCH2CH2
〕−基内及び、○ヘテロ単環内の一〇−の無機性値は、
日本国特許No、 1362396号(特公昭60−3
9791号公報)に記載されている、75を用いて計算
した。従って、例えばポリオキンエチレンく平均重合度
10)ラウリルエーテルの場合、Cl28250CH2
CH2(OCH2CH2) 9叶であり、有機性値=2
0X32−640、無機性値−20+75X9+100
−795で、HLB=12.4となる。この値は、J上
式によるHLB値12.1(世上式HLB=711、7
10gにhハ、Io ) −12,1j+、 (親水
基分子量)=44XIO+16÷IMo (親油基分
子量)12X14+1)と良く一致する。
このようなノニオン界面活性剤の例としては、炭素成約
8〜24の高級アルコール、多価アルコ−/べ脂肪酸、
脂肪酸アミド、脂肪酸アミン、アルキルフェノール及び
n−パラフィンやα−オレフィンをM化して得られる合
成アルコールのアルキレンオキシド付加物である。アル
キレンオキシドとしては、エチレンオキシド、プロピレ
ンオキシド、ブチレンオキシドが用し−られる。具体的
には、POE (下−10)ラウリルエーテル[:HL
Bl2.4’l、POE(下=9) C,2,4第2級
アルキルエーテル[:HLB=11.8]、POE (
〒15)へキシルデシルエーテル[HLB=12.9]
、POE (下=20)ノニルフェニルエーテル[:H
LBl 4.61、POE (不−11)ステアリルエ
ーテル[HLB=10.9:] 、POE (下=10
)グリセリルモノステアレート[HLB−11,0)
、PO8(下−=10)イソステアリルエーテル[HL
B−10、6コ、POE(下−50)トリメチロールプ
ロパンI:HLB=12.O〕、POE (〒−30)
硬化ヒマシ油[HLB=11.0′J、FOE (下6
0)、硬化ヒマシ油モノラウレート[:HLBl2.6
) 、POE (下−20)ソルビタンモノオレト[:
HLB=13.9] 、POE (下−30)グリセル
トリイソステアレー) [’HLB=9.81、POE
(p−20)グリセリルモノステアレート[:HLB
=13.51 、POE (〒=10)モノステアレー
ト[11,O〕、POE (〒=6)ステアリルアミン
[:HLB= 15.0:l 、ラウロイルジェタノー
ルアミドI:HLB=12.5] 、POE 罰10)
ステアリルアミド、POE (下=9)POP (不−
b) Cl2−14第2級アルキルエーテル[HLB
=9.0]等である。尚、POEはポリオキシエチレン
、POPはポリオキシプロピレン、pはアルキレンオキ
シドの平均付加モル数を示す。
8〜24の高級アルコール、多価アルコ−/べ脂肪酸、
脂肪酸アミド、脂肪酸アミン、アルキルフェノール及び
n−パラフィンやα−オレフィンをM化して得られる合
成アルコールのアルキレンオキシド付加物である。アル
キレンオキシドとしては、エチレンオキシド、プロピレ
ンオキシド、ブチレンオキシドが用し−られる。具体的
には、POE (下−10)ラウリルエーテル[:HL
Bl2.4’l、POE(下=9) C,2,4第2級
アルキルエーテル[:HLB=11.8]、POE (
〒15)へキシルデシルエーテル[HLB=12.9]
、POE (下=20)ノニルフェニルエーテル[:H
LBl 4.61、POE (不−11)ステアリルエ
ーテル[HLB=10.9:] 、POE (下=10
)グリセリルモノステアレート[HLB−11,0)
、PO8(下−=10)イソステアリルエーテル[HL
B−10、6コ、POE(下−50)トリメチロールプ
ロパンI:HLB=12.O〕、POE (〒−30)
硬化ヒマシ油[HLB=11.0′J、FOE (下6
0)、硬化ヒマシ油モノラウレート[:HLBl2.6
) 、POE (下−20)ソルビタンモノオレト[:
HLB=13.9] 、POE (下−30)グリセル
トリイソステアレー) [’HLB=9.81、POE
(p−20)グリセリルモノステアレート[:HLB
=13.51 、POE (〒=10)モノステアレー
ト[11,O〕、POE (〒=6)ステアリルアミン
[:HLB= 15.0:l 、ラウロイルジェタノー
ルアミドI:HLB=12.5] 、POE 罰10)
ステアリルアミド、POE (下=9)POP (不−
b) Cl2−14第2級アルキルエーテル[HLB
=9.0]等である。尚、POEはポリオキシエチレン
、POPはポリオキシプロピレン、pはアルキレンオキ
シドの平均付加モル数を示す。
ノニオン界面活性剤のHLB値がこれ以下では急激にプ
ロテアーゼのリパーゼに対する捕食抑制効果が失われる
し、HLB値がこれ以上でも捕食抑制効果が暫滅するの
で大量のノニオン界面活性剤を添加する必要があり経済
的でない。成分(D)の配合量としては、本発明の漂白
剤組成物重量に対して約0.05〜10%、好ましくは
0.5〜5%である。尚、成分(D)の必要配合量は、
成分(C)のプロテアーゼの量によって多少は異なり、
成分(C)が多い程成分(D)の必要配合量も増加する
傾向にある。従って、成分(C)が成分(B)の捕食を
抑制するのに必要な成分(D)の配合量は、成分(C)
/成分(D)の比率が1/30〜1/1、好ましくは、
1/10〜1/2の範囲になるように、成分(C)と成
分(D)の配合量を決定するのが良い。但し、成分(D
)のノニオン界面活性剤のうち、炭素数8〜12でエチ
レンオキシドを平均8〜20モル程度付加させたものは
、洗浄剤とし ら使用可能であるので、この様の場合に
は本発明の成分(D)は10%以上であってもよい。従
って、漂白剤組成の性能、コスト及び成分(A)の過酸
化水素付加物の安定性等を考慮して決定すれば良い。尚
、成分(D)は固体状のものもあるが通常は液体状態か
ペースト状態であり、そのまま漂白剤組成物に添加する
事は好ましくない。従って適当な手段で造粒して添加す
る事が望ましい。公知の造粒方法は種々あるが、一番手
軽な方法は成分(D)をそのまま、ないしは適当な溶媒
(例えば、水や低級アルカノール)に溶解させ、室温〜
100℃程度の温度で後述する無機ビルグーに転動させ
ながら噴躊し造粒する方法である。その他の造粒方法と
しては、例えば、原画重文、東畑平一部著゛化学工学■
″東京化学同人(1977)等に記載があるが、本発明
の成分(D>はこれらの造粒方法で限定されるものでは
ない。
ロテアーゼのリパーゼに対する捕食抑制効果が失われる
し、HLB値がこれ以上でも捕食抑制効果が暫滅するの
で大量のノニオン界面活性剤を添加する必要があり経済
的でない。成分(D)の配合量としては、本発明の漂白
剤組成物重量に対して約0.05〜10%、好ましくは
0.5〜5%である。尚、成分(D)の必要配合量は、
成分(C)のプロテアーゼの量によって多少は異なり、
成分(C)が多い程成分(D)の必要配合量も増加する
傾向にある。従って、成分(C)が成分(B)の捕食を
抑制するのに必要な成分(D)の配合量は、成分(C)
/成分(D)の比率が1/30〜1/1、好ましくは、
1/10〜1/2の範囲になるように、成分(C)と成
分(D)の配合量を決定するのが良い。但し、成分(D
)のノニオン界面活性剤のうち、炭素数8〜12でエチ
レンオキシドを平均8〜20モル程度付加させたものは
、洗浄剤とし ら使用可能であるので、この様の場合に
は本発明の成分(D)は10%以上であってもよい。従
って、漂白剤組成の性能、コスト及び成分(A)の過酸
化水素付加物の安定性等を考慮して決定すれば良い。尚
、成分(D)は固体状のものもあるが通常は液体状態か
ペースト状態であり、そのまま漂白剤組成物に添加する
事は好ましくない。従って適当な手段で造粒して添加す
る事が望ましい。公知の造粒方法は種々あるが、一番手
軽な方法は成分(D)をそのまま、ないしは適当な溶媒
(例えば、水や低級アルカノール)に溶解させ、室温〜
100℃程度の温度で後述する無機ビルグーに転動させ
ながら噴躊し造粒する方法である。その他の造粒方法と
しては、例えば、原画重文、東畑平一部著゛化学工学■
″東京化学同人(1977)等に記載があるが、本発明
の成分(D>はこれらの造粒方法で限定されるものでは
ない。
本発明の漂白用組成物には、この他に種々の添加物を配
合する事ができる。このような添加物のうち、特に重要
なものは、特開昭59−129300号公報で開示され
ているような漂白剤組成物中での酵素の失活防止剤であ
る。このような化合物としては、無水硫酸カルシウム、
硫酸カルシウム・1/2水塩、塩化マグネシウム、硫酸
アルミニウム等が挙げられる。これらの酵素の安定化剤
の配合量は、成分(A)の漂白剤配合量や酵素の配合量
によっても異なるが、本発明の漂白剤組成物中に0.1
〜10重量%、好ましくは、0.5〜5重量%で配合さ
れる事が望ましい。
合する事ができる。このような添加物のうち、特に重要
なものは、特開昭59−129300号公報で開示され
ているような漂白剤組成物中での酵素の失活防止剤であ
る。このような化合物としては、無水硫酸カルシウム、
硫酸カルシウム・1/2水塩、塩化マグネシウム、硫酸
アルミニウム等が挙げられる。これらの酵素の安定化剤
の配合量は、成分(A)の漂白剤配合量や酵素の配合量
によっても異なるが、本発明の漂白剤組成物中に0.1
〜10重量%、好ましくは、0.5〜5重量%で配合さ
れる事が望ましい。
又、酵素を漂白剤中に配合した場合、酵素特有の臭気(
以下酵素臭と略記)を発する場合がある。
以下酵素臭と略記)を発する場合がある。
この酵素臭は一般には酵素の製造過程での培養培地に由
来するものと考えられているが、このような臭は好まし
いものではない。この酵素臭をマスキングする方法とし
て、例えば特公昭61−11996号公報で開示でいる
様な香料を用いると特に優れたマスキング効果が発揮さ
れる。
来するものと考えられているが、このような臭は好まし
いものではない。この酵素臭をマスキングする方法とし
て、例えば特公昭61−11996号公報で開示でいる
様な香料を用いると特に優れたマスキング効果が発揮さ
れる。
又、リパーゼ、プロテアーゼ以外の酵素たとえば、セル
ラーゼやアミラーゼ等の他の酵素を添加しても良い。こ
のような酵素としては、セルクラスト、セルザイム(以
上ノボ・インダストリー社)、[:ellulase
(ギスト・プロケーデス社)、ソルブル・スクラーゼ
(三共@)、マイセラーゼ(明治製菓側)といったセル
ラーゼ、クーマミル(ノボ・インダストリー社)と′J
)った細菌α−アミラーゼ等がある。これらを本発明の
漂白剤組成物に対して0.01〜5%で用いることがで
きる。
ラーゼやアミラーゼ等の他の酵素を添加しても良い。こ
のような酵素としては、セルクラスト、セルザイム(以
上ノボ・インダストリー社)、[:ellulase
(ギスト・プロケーデス社)、ソルブル・スクラーゼ
(三共@)、マイセラーゼ(明治製菓側)といったセル
ラーゼ、クーマミル(ノボ・インダストリー社)と′J
)った細菌α−アミラーゼ等がある。これらを本発明の
漂白剤組成物に対して0.01〜5%で用いることがで
きる。
本発明では更に、成分(A>の安定化体として、各種の
リン酸塩やマグネシウム塩、ケイ酸塩を添加するのが良
い。具体的にはリン酸塩、ピロリン酸塩、メタリン酸塩
、三リン酸塩、メタケイ酸塩、オルトケイ酸塩、ケイ酸
マグネシウム、塩化マグネシウム、硫酸マグネシウムや
有機のキレート剤(例えば、エチレンジアミンテトラ酢
酸塩、ニトリロ酢酸ナトリウム、ジエチレントリアミン
五酢酸塩)等である。これらの安定化剤は成分(A)の
造粒時に添加されるのが特に望ましい。
リン酸塩やマグネシウム塩、ケイ酸塩を添加するのが良
い。具体的にはリン酸塩、ピロリン酸塩、メタリン酸塩
、三リン酸塩、メタケイ酸塩、オルトケイ酸塩、ケイ酸
マグネシウム、塩化マグネシウム、硫酸マグネシウムや
有機のキレート剤(例えば、エチレンジアミンテトラ酢
酸塩、ニトリロ酢酸ナトリウム、ジエチレントリアミン
五酢酸塩)等である。これらの安定化剤は成分(A)の
造粒時に添加されるのが特に望ましい。
又、洗浄剤ビルグーとして公知のアルミノ珪酸塩類(例
えば、ゼオライトA)、硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウ
ム、硫酸カリウム、ケイ酸ナトリウム、リン酸塩類(ト
リポリ燐酸す) IJウム)、エチレンジアミンテトラ
酢酸塩、ニトリロ酢酸ナトリウム、ジエチレントリアミ
ン五酢酸塩、クエン酸、リンゴ酸、1−ヒドロキシエタ
ン−1,1ジホスホン酸塩、アクリル酸と無水マレイン
酸と共重合体アクリル酸の塩、メタクリル酸の共重合体
の塩等の無機及び有機の各種のビルダーを加える事が洗
浄力の向上の面より、より好ましい。これらのビルダー
は通常本発明の漂白剤組成物に対し0〜30重量%重量
%台する事ができる。
えば、ゼオライトA)、硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウ
ム、硫酸カリウム、ケイ酸ナトリウム、リン酸塩類(ト
リポリ燐酸す) IJウム)、エチレンジアミンテトラ
酢酸塩、ニトリロ酢酸ナトリウム、ジエチレントリアミ
ン五酢酸塩、クエン酸、リンゴ酸、1−ヒドロキシエタ
ン−1,1ジホスホン酸塩、アクリル酸と無水マレイン
酸と共重合体アクリル酸の塩、メタクリル酸の共重合体
の塩等の無機及び有機の各種のビルダーを加える事が洗
浄力の向上の面より、より好ましい。これらのビルダー
は通常本発明の漂白剤組成物に対し0〜30重量%重量
%台する事ができる。
又、洗浄効果を高める為に、成分(D)で規定したプロ
テアーゼの捕食抑制剤としてのノニオン界面活性剤以外
にも種々の界面活性剤を添加する事ができる。このよう
な界面活性剤としては、アルキルベンゼンスルホン酸塩
、オレフィンスルホン酸塩、ポリオキシエチレン(p−
−0,5〜8)アルキルエーテル’&Ae 塩、アルキ
ル(アルケニル)硫酸塩、飽和又は、不飽和脂肪酸塩及
びα−スルフォ脂肪酸塩又はエステルといったアニオン
界面活性剤、ポリオキシエチレン(p−40)アルキル
フェニルエーテル、ポリオキシエチレン(下50)アル
キルエーテルといったノニオン界面活性剤及び、ジアル
キルジメチルアンモニウムクロライド、アルキルトリメ
チルアンモニウムクロライドといったカチオン界面活性
剤、アルキルアミ7ベタインといった両性界面活性剤、
アルキルジメチルアミンオキシドやN−アシル基を有す
るモノあるいはジェタノールアミドといった半極性活性
剤、フッ素系界面活性剤等である。尚、ここでいうアル
キル基やアシル基とは平均炭素数が8〜20の飽和、不
飽和又は分岐を有するアルキル基やアシル基の総称であ
る。尚、界面活性剤の配合量は本発明の漂白剤組成物重
量に対し通常20%以下で配合する事ができる。
テアーゼの捕食抑制剤としてのノニオン界面活性剤以外
にも種々の界面活性剤を添加する事ができる。このよう
な界面活性剤としては、アルキルベンゼンスルホン酸塩
、オレフィンスルホン酸塩、ポリオキシエチレン(p−
−0,5〜8)アルキルエーテル’&Ae 塩、アルキ
ル(アルケニル)硫酸塩、飽和又は、不飽和脂肪酸塩及
びα−スルフォ脂肪酸塩又はエステルといったアニオン
界面活性剤、ポリオキシエチレン(p−40)アルキル
フェニルエーテル、ポリオキシエチレン(下50)アル
キルエーテルといったノニオン界面活性剤及び、ジアル
キルジメチルアンモニウムクロライド、アルキルトリメ
チルアンモニウムクロライドといったカチオン界面活性
剤、アルキルアミ7ベタインといった両性界面活性剤、
アルキルジメチルアミンオキシドやN−アシル基を有す
るモノあるいはジェタノールアミドといった半極性活性
剤、フッ素系界面活性剤等である。尚、ここでいうアル
キル基やアシル基とは平均炭素数が8〜20の飽和、不
飽和又は分岐を有するアルキル基やアシル基の総称であ
る。尚、界面活性剤の配合量は本発明の漂白剤組成物重
量に対し通常20%以下で配合する事ができる。
又、漂白効果を更に高める為に、過酸化水素付加物以外
の過酸化化合物を配合する事もできる。
の過酸化化合物を配合する事もできる。
このような化合物としては、過硫酸カリウム、ペルオキ
シ−硫酸カリウム(ペルオキシ硫酸水素カリウム2モル
と、硅酸水素カリウム1モル及び硫酸カリウム1モルの
複合塩でデュポン社よりオキソンの商標名で市販されて
いる。)のような過酸化化合物である。更には、造粒さ
れた形態にあれば、有機過酸のような化合物も使用でき
る。このような有機過酸としては、ドデカンジ過酸、モ
ノ過フタル酸等であり、これらの有機過酸と不活性な無
機塩(例えば硫酸ナトリウムや塩化す) IJウム等)
とを用い種々のバインダーを用−八で造粒した形態にあ
る有機過酸が特に好ましい。
シ−硫酸カリウム(ペルオキシ硫酸水素カリウム2モル
と、硅酸水素カリウム1モル及び硫酸カリウム1モルの
複合塩でデュポン社よりオキソンの商標名で市販されて
いる。)のような過酸化化合物である。更には、造粒さ
れた形態にあれば、有機過酸のような化合物も使用でき
る。このような有機過酸としては、ドデカンジ過酸、モ
ノ過フタル酸等であり、これらの有機過酸と不活性な無
機塩(例えば硫酸ナトリウムや塩化す) IJウム等)
とを用い種々のバインダーを用−八で造粒した形態にあ
る有機過酸が特に好ましい。
尚、漂白効果を高める為に、公知の過酸化水素の活性化
剤を用いても良い。このような活性化剤としては、過酸
化水素と反応して有機過酸を生成するN−アシノペO−
アシル型の過酸前駆体が知られている。具体的には、テ
トラアセチルグリコールウリル、ペンクアセチルグルコ
ース、テトラアセチルエチレンジアミン、ノナノイルオ
キシベンゼンスルホン酸ナトリウム、アルキルオキシカ
ルボニルオキシベンゼンスルホン酪す)IJウム等であ
る。又、特開昭61270800号公報や***特許DE
−3731506,4A号に記載されたような、複素環
内の第2級アミン基の水素原子がハロゲン原子で置換さ
れた含窒素複素脂環式化合物や非複素環式N−ハローヒ
ンダードアミン化合物のようjご、過酸化水素と反応し
て一重項酸素を発生させる方法がある。この方法によれ
ば、低温でも優れた漂白効果が得られる上に、色・柄物
衣料に対して殆ど変退色させないという画期的な効果を
得る事ができる。このような化合物としては、1−クロ
ロ−ピペリジン、1−クロローイソニベコチン酸、1−
クロロ−4−ヒドロキシ−2゜2.6.6−チトラメチ
ルピペリジン、1−クロロ−4−〔N−アセチル−N−
メチルアミノ〕2.2,6.6−チトラメチルピペリジ
ン、2(N−クロロ−t−ブチルアミノ)−エタノール
等である。これらの活性化剤の配合量は、使用する成分
(A)の過酸化水素付加物中に含有されるH2O2の1
モル当り活性化剤0.02〜1モル量程度添加する事が
望ましい。
剤を用いても良い。このような活性化剤としては、過酸
化水素と反応して有機過酸を生成するN−アシノペO−
アシル型の過酸前駆体が知られている。具体的には、テ
トラアセチルグリコールウリル、ペンクアセチルグルコ
ース、テトラアセチルエチレンジアミン、ノナノイルオ
キシベンゼンスルホン酸ナトリウム、アルキルオキシカ
ルボニルオキシベンゼンスルホン酪す)IJウム等であ
る。又、特開昭61270800号公報や***特許DE
−3731506,4A号に記載されたような、複素環
内の第2級アミン基の水素原子がハロゲン原子で置換さ
れた含窒素複素脂環式化合物や非複素環式N−ハローヒ
ンダードアミン化合物のようjご、過酸化水素と反応し
て一重項酸素を発生させる方法がある。この方法によれ
ば、低温でも優れた漂白効果が得られる上に、色・柄物
衣料に対して殆ど変退色させないという画期的な効果を
得る事ができる。このような化合物としては、1−クロ
ロ−ピペリジン、1−クロローイソニベコチン酸、1−
クロロ−4−ヒドロキシ−2゜2.6.6−チトラメチ
ルピペリジン、1−クロロ−4−〔N−アセチル−N−
メチルアミノ〕2.2,6.6−チトラメチルピペリジ
ン、2(N−クロロ−t−ブチルアミノ)−エタノール
等である。これらの活性化剤の配合量は、使用する成分
(A)の過酸化水素付加物中に含有されるH2O2の1
モル当り活性化剤0.02〜1モル量程度添加する事が
望ましい。
又、本発明品には更に、顔料、染料等の着色剤、シリコ
ーン順、殺菌剤、酸化防止剤、螢光増白剤、紫外線吸収
剤等の種々の微量添加物を適量(本発明の漂白剤組成物
に対し各々0〜約2重量%程度)配合する事が出来る。
ーン順、殺菌剤、酸化防止剤、螢光増白剤、紫外線吸収
剤等の種々の微量添加物を適量(本発明の漂白剤組成物
に対し各々0〜約2重量%程度)配合する事が出来る。
本発明によれば、リパーゼとプロテアーゼを同時に使用
しても、リパーゼがプロテアーゼ:二よって、はとんど
捕食されることが無いので、蛋白質汚れ及び油脂汚れ共
に優れた漂白効果を有する漂白剤組成物を得ることがで
きる。
しても、リパーゼがプロテアーゼ:二よって、はとんど
捕食されることが無いので、蛋白質汚れ及び油脂汚れ共
に優れた漂白効果を有する漂白剤組成物を得ることがで
きる。
以下に実施例により本発明を説明するが、本発明はこれ
らに限定されるものではない。
らに限定されるものではない。
・酵素活性の測定方法
(1) リパーゼ活性測定方法
基質としてオリーブ油を用い、リパーゼ作用によって遊
離した脂肪酸をアルカリ滴定で定量し、その数値からリ
パーゼ活性を求めた。
離した脂肪酸をアルカリ滴定で定量し、その数値からリ
パーゼ活性を求めた。
ポリビニルアルコールで水に分散させたオリーブ油乳液
(オリーブ油25%含有)4mlとQ、l mol
・dm−3りん酸緩衝液(pH7,0) 4mβとを
50mβ容共栓三角フラスコに正確にとり、よく混合し
、37℃の恒温水槽を用いて10分間予熱する。これに
酵素試料溶液1m+j!を正確に加え、よく混合し、振
とうを加えながら37℃に保つ。正確に10分後アセト
ン・エタノール混液を20mβ加えて、反応を停止後、
フェノールツクレインを指示薬として、0.05規定水
酸化す) IJウム溶液で滴定する。試料溶液を含まな
い系で同一の操作を行い対照液とした。
(オリーブ油25%含有)4mlとQ、l mol
・dm−3りん酸緩衝液(pH7,0) 4mβとを
50mβ容共栓三角フラスコに正確にとり、よく混合し
、37℃の恒温水槽を用いて10分間予熱する。これに
酵素試料溶液1m+j!を正確に加え、よく混合し、振
とうを加えながら37℃に保つ。正確に10分後アセト
ン・エタノール混液を20mβ加えて、反応を停止後、
フェノールツクレインを指示薬として、0.05規定水
酸化す) IJウム溶液で滴定する。試料溶液を含まな
い系で同一の操作を行い対照液とした。
試験液と対照液の滴定量の差分をもって酵素活性量とし
た。
た。
尚、pH9での測定は、Q、 2mol ・dm−3
)リス緩衝液を用51、他は上記方法に準拠して行った
。
)リス緩衝液を用51、他は上記方法に準拠して行った
。
(2)プロテアーゼ活性測定方法
基質として、ミルクカゼイン(Merck社製Hamm
arsten Ca5ein)を用い、プロテアーゼ作
用によって生じたチロシン等のフェニル基を有するアミ
ノ酸に由来する275nmの吸光度を測定し、プロテア
ーゼ活性を求めた。
arsten Ca5ein)を用い、プロテアーゼ作
用によって生じたチロシン等のフェニル基を有するアミ
ノ酸に由来する275nmの吸光度を測定し、プロテア
ーゼ活性を求めた。
カゼイン6.0gを精秤し、これにIN −Na[]8
330mを徐々に加えながら、ガラス棒でよく練り膨潤
させ、0.05mol −d+rr3はう酸溶液を80
9mp!加えて分散させ、最後にI N −NaOHで
pH10,5に調整後、16m3 に定容する。18m
m径の試験管に1mβの酵素試料溶液と、まえもって3
7℃!こしたカゼイン溶液5mβを正確に加えフラッシ
ュミキサーで約10秒間撹拌し、37℃恒温水槽にいれ
、正確に30分後0.44mol・clm−3) IJ
クロロ酢酸溶液5mff1を正確に加えフラッシュミキ
サーで撹拌して反応を停止させ、恒温水槽に戻し30分
後に濾過をする。
330mを徐々に加えながら、ガラス棒でよく練り膨潤
させ、0.05mol −d+rr3はう酸溶液を80
9mp!加えて分散させ、最後にI N −NaOHで
pH10,5に調整後、16m3 に定容する。18m
m径の試験管に1mβの酵素試料溶液と、まえもって3
7℃!こしたカゼイン溶液5mβを正確に加えフラッシ
ュミキサーで約10秒間撹拌し、37℃恒温水槽にいれ
、正確に30分後0.44mol・clm−3) IJ
クロロ酢酸溶液5mff1を正確に加えフラッシュミキ
サーで撹拌して反応を停止させ、恒温水槽に戻し30分
後に濾過をする。
試料溶液を含まない系でも同一の操作を行い対照液とし
た。この濾液を比色計を用いて測定波長275nmで吸
光度(0,D、値)を測定し、試験液と対照液の吸光度
の差分をもって、酵素活性量とした。
た。この濾液を比色計を用いて測定波長275nmで吸
光度(0,D、値)を測定し、試験液と対照液の吸光度
の差分をもって、酵素活性量とした。
・漂白効果の測定方法
(1)試験布の前処理
平織綿布(#100.20X30cm)を市販洗剤(ラ
イオン0の製゛′アルファ″)を用いて家庭用洗濯機に
より浴比30倍で50℃で15分間洗浄した後、5分間
脱水する。再度、同一操作にて洗浄、脱水を行う。次い
で、オーバーフロー濯ぎを15分間行った後、5分間脱
水をする。オーバーフロー濯ぎ及び脱衣操作を合計5回
繰り返し、その後風乾して前処理布とした。
イオン0の製゛′アルファ″)を用いて家庭用洗濯機に
より浴比30倍で50℃で15分間洗浄した後、5分間
脱水する。再度、同一操作にて洗浄、脱水を行う。次い
で、オーバーフロー濯ぎを15分間行った後、5分間脱
水をする。オーバーフロー濯ぎ及び脱衣操作を合計5回
繰り返し、その後風乾して前処理布とした。
(2)紅茶汚染布の作成
紅茶(トワイニング紅茶:0RANGE PEKOE几
A)2%溶液を5分間煮沸させ、茶からを濾過後この中
に上記前処理布を浴比30倍で浸して30分間煮沸し、
更に40℃で30分間放置し風乾後、5X5cm!ご裁
断して試験布く紅茶汚染布)とした。
A)2%溶液を5分間煮沸させ、茶からを濾過後この中
に上記前処理布を浴比30倍で浸して30分間煮沸し、
更に40℃で30分間放置し風乾後、5X5cm!ご裁
断して試験布く紅茶汚染布)とした。
(3)ミルク紅茶汚染布の作成
紅茶(トワインク紅茶: 0RANGE PEK口ET
E八)へ%溶液を5分間煮沸させ、茶からを濾過後同僚
の市販牛乳(明治乳業■:明治3.4牛乳)を加え、こ
の中に上記前処理布を浴比30倍で浸して60℃で30
分間放置し風乾後、5 X 5 cmに裁断して試験布
(ミルク紅茶汚染布)とした。
E八)へ%溶液を5分間煮沸させ、茶からを濾過後同僚
の市販牛乳(明治乳業■:明治3.4牛乳)を加え、こ
の中に上記前処理布を浴比30倍で浸して60℃で30
分間放置し風乾後、5 X 5 cmに裁断して試験布
(ミルク紅茶汚染布)とした。
(4)油脂汚染布の作成
1リンドルのベンゼン(試薬1級)に局方大豆油30g
を及びカーボンブラック0.25 gを5分間超音波分
散させ、安定な分散液を作成して汚垢浴とする。この汚
垢浴に中に上記前処理布を浸漬し、風乾する。この汚垢
布を105℃で30分間乾燻した後、汚垢布の両面を2
5回づつラビングする。5 X 5 cmに裁断して試
験布(油脂汚染布)とした。
を及びカーボンブラック0.25 gを5分間超音波分
散させ、安定な分散液を作成して汚垢浴とする。この汚
垢浴に中に上記前処理布を浸漬し、風乾する。この汚垢
布を105℃で30分間乾燻した後、汚垢布の両面を2
5回づつラビングする。5 X 5 cmに裁断して試
験布(油脂汚染布)とした。
(5)漂白率の測定
漂白剤組成物を20℃の水(硬度:3°DH)に濃度が
0.5%になるように溶解させ、この中に浴比100倍
で各種汚染布を浸して、所定時間(30分)放置した。
0.5%になるように溶解させ、この中に浴比100倍
で各種汚染布を浸して、所定時間(30分)放置した。
このようにして処理した試験布を家庭用洗濯機で1分間
の脱水、1分間のオーバーフロー濯ぎ及び、1分間の脱
衣工程を順次行った後、アイロンがけにより乾燥して漂
白処理布とした。前処理布、各種汚染布、漂白処理布の
反射度(Z値)を測色色差計(日本重色■製′1−80
)を用いて測定し、次式により漂白率を算出した。
の脱水、1分間のオーバーフロー濯ぎ及び、1分間の脱
衣工程を順次行った後、アイロンがけにより乾燥して漂
白処理布とした。前処理布、各種汚染布、漂白処理布の
反射度(Z値)を測色色差計(日本重色■製′1−80
)を用いて測定し、次式により漂白率を算出した。
実施例1
(A) 過炭酸ナトリウム(有効酸素量14.0%、
平均粒径的500μmのもの)ニア5.0 (重量%) (B) リバーセ(ノボ・インダストリー社製;リボ
ラーゼ30T 造粒品) (C) プロテアーゼ(ノボ・インダストリー社製;
アルカラーゼ 2.0T、造粒品) (D) HLB値が異なるポリオキンエチレンステア
リルエーテル型ノニ オン活性剤 (E:任意成分)炭酸す) IJウム(軽灰)0.5 1.0 : 残部 からなる漂白剤組成物を調製した。尚、成分(D)のノ
ニオン界面活性剤は80〜90℃で炭酸ナトリウム(軽
灰)に噴霧し、充分に転勤撹拌し、平均粒径約150μ
mの粉末洗剤とした。このものと、成分(A)、(B)
、(C)とを粉体ブレンドし、漂白剤組成物とした。こ
れらの漂白剤組成物で各種汚染布を漂白処理した結果、
及び漂白剤1.5%溶液を37℃で30分間保存した後
の溶液中の酵素活性残量を表−1に示した。
平均粒径的500μmのもの)ニア5.0 (重量%) (B) リバーセ(ノボ・インダストリー社製;リボ
ラーゼ30T 造粒品) (C) プロテアーゼ(ノボ・インダストリー社製;
アルカラーゼ 2.0T、造粒品) (D) HLB値が異なるポリオキンエチレンステア
リルエーテル型ノニ オン活性剤 (E:任意成分)炭酸す) IJウム(軽灰)0.5 1.0 : 残部 からなる漂白剤組成物を調製した。尚、成分(D)のノ
ニオン界面活性剤は80〜90℃で炭酸ナトリウム(軽
灰)に噴霧し、充分に転勤撹拌し、平均粒径約150μ
mの粉末洗剤とした。このものと、成分(A)、(B)
、(C)とを粉体ブレンドし、漂白剤組成物とした。こ
れらの漂白剤組成物で各種汚染布を漂白処理した結果、
及び漂白剤1.5%溶液を37℃で30分間保存した後
の溶液中の酵素活性残量を表−1に示した。
尚、HLB値が16.1のノニオン界面活性剤を同じ割
合で使用したもの、及びノニオン界面活性剤を全く使用
しないものを調製し、比較例とした。
合で使用したもの、及びノニオン界面活性剤を全く使用
しないものを調製し、比較例とした。
表−1からも判るように、HLBが8〜14のノニオン
を用いると漂白剤溶液中でのリパーゼの残存量が多くな
り、その結果、特に油脂汚れに対する漂白率が高くなる
事がわかる。
を用いると漂白剤溶液中でのリパーゼの残存量が多くな
り、その結果、特に油脂汚れに対する漂白率が高くなる
事がわかる。
実施例2
次に配合量を種々変化させた組成物を調整し性能を評価
した。尚、ここで用いたリパーゼは未造粒品であり、次
のように造粒して用いた。
した。尚、ここで用いたリパーゼは未造粒品であり、次
のように造粒して用いた。
各種リパーゼ100gに食塩500g及びCa5O<
・2H20300gを添加し、カルボキシメチルセルロ
ースの1%水溶液100gを添加しながら混合造粒機(
奈良製作所製しλ、IA−10型)を用いて20Orp
mで造粒した。この粒子を流動層で乾燥し、水分3%に
調整した後、PEG#600 30g、酸化チタン50
gを添加し表面をコーティングした。冷却後に篩分けし
、平均粒子径500μmのリパーゼ粒子とした。又、成
分(D)の造粒方法は、実施例1の方法に準じた。
・2H20300gを添加し、カルボキシメチルセルロ
ースの1%水溶液100gを添加しながら混合造粒機(
奈良製作所製しλ、IA−10型)を用いて20Orp
mで造粒した。この粒子を流動層で乾燥し、水分3%に
調整した後、PEG#600 30g、酸化チタン50
gを添加し表面をコーティングした。冷却後に篩分けし
、平均粒子径500μmのリパーゼ粒子とした。又、成
分(D)の造粒方法は、実施例1の方法に準じた。
結果を纏めて表−2に示す。これらの漂白剤組成物は、
表−2に示すように優れた漂白効果を示した。
表−2に示すように優れた漂白効果を示した。
リパーゼ■;リパーゼP (Pseuclomonas
f 1uorescensより生産さ れたリパーゼ 天野製薬) 活性比−100%(pH9/pt17)リパーゼ■:リ
パーゼCE (Humicola lanuginos
aより生産されたリパーゼ 天野製薬) 活性比=70%(pH9/ρ117) リパーゼ゛■;リパーゼ゛AP(八spergillu
s nigerより生産されたリパーゼ 天野製薬) 活性比=20%(pH9/pH7) モノ過硫酸カリウム;オキソン(デュポン社)アニオン
系洗剤;直鎖アルキルベンゼンスルフオン酸ナトリウム
30%含有洗剤 手続補正書 1、事件の表示 平成1年特許願第27956号 2、発明の名称 漂白剤組成物 3、補正をする者 事件との関係
f 1uorescensより生産さ れたリパーゼ 天野製薬) 活性比−100%(pH9/pt17)リパーゼ■:リ
パーゼCE (Humicola lanuginos
aより生産されたリパーゼ 天野製薬) 活性比=70%(pH9/ρ117) リパーゼ゛■;リパーゼ゛AP(八spergillu
s nigerより生産されたリパーゼ 天野製薬) 活性比=20%(pH9/pH7) モノ過硫酸カリウム;オキソン(デュポン社)アニオン
系洗剤;直鎖アルキルベンゼンスルフオン酸ナトリウム
30%含有洗剤 手続補正書 1、事件の表示 平成1年特許願第27956号 2、発明の名称 漂白剤組成物 3、補正をする者 事件との関係
Claims (2)
- (1)(A)過酸化水素付加物 (B)リパーゼ (C)プロテアーゼ (D)HLB値(親水基と親油基のバランス)が8〜1
5のノニオン界面活性剤 を含むことを特徴とする固体状漂白剤組成物。 - (2)成分(B)のリパーゼがpH9に於けるリパーゼ
活性がpH7に於けるリパーゼ活性の30%以上のアル
カリリパーゼである、請求項1記載の漂白剤組成物。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP1027956A JPH02208400A (ja) | 1989-02-07 | 1989-02-07 | 漂白剤組成物 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP1027956A JPH02208400A (ja) | 1989-02-07 | 1989-02-07 | 漂白剤組成物 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH02208400A true JPH02208400A (ja) | 1990-08-17 |
Family
ID=12235342
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP1027956A Pending JPH02208400A (ja) | 1989-02-07 | 1989-02-07 | 漂白剤組成物 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH02208400A (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0628625A1 (en) * | 1993-06-07 | 1994-12-14 | The Procter & Gamble Company | Protease compatible with lipase in dry, concentrated bleach compositions |
JP2013183773A (ja) * | 2012-03-06 | 2013-09-19 | Akita Prefectural Univ | 皮革類の除菌方法 |
-
1989
- 1989-02-07 JP JP1027956A patent/JPH02208400A/ja active Pending
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0628625A1 (en) * | 1993-06-07 | 1994-12-14 | The Procter & Gamble Company | Protease compatible with lipase in dry, concentrated bleach compositions |
JP2013183773A (ja) * | 2012-03-06 | 2013-09-19 | Akita Prefectural Univ | 皮革類の除菌方法 |
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